PRÁCTICA DE LABORATORIO “GLUTEN”

El presente trabajo experimental se basa en la

obtención del gluten, determinar su coeficiente de
hidratación y el % gluten seco, asi como una
evaluación respecto al color y la elasticidad.

PROCESOS TECNOLÓGICOS DE CEREALES

OBTENCIÓN DE
GLUTEN HÚMEDO
Y SECO
E.A.P INGENIERA AGROINDUSTRIAL
 “AÑO DEL DIALOGO Y RECONCILIACION NACIONAL”

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE INGENIERIA
E.A.P. INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

TEMA:
“OBTENCIÓN DE GLUTEN HÚMEDO Y SECO”

CURSO:
PROCESOS TECNOLÓGICOS DE CEREALES
DOCENTE:
ING. JOSE FELIPE GARRIDO JULCA
ESTUDIANTES:
 DIAZ MILLA JACKELINE BRILLY
 ROMERO MORILLO GREKA KATHERIN

CICLO:
IX

2018
UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA E.A.P. INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

I. INTRODUCCIÓN:
La palabra Gluten viene del latín gluten (“cola”), se trata de una glucoproteína que
se encuentra, junto al almidón, en las semillas de diversos cereales.
Esta proteína está compuesta de glutenina y gliadina, representando el 80% de las
proteínas del trigo. Puede obtenerse a partir de la harina de trigo, avena, cebada y
centeno, mediante un proceso de lavado del almidón. Se crea una masa con harina
y agua y se lava con abundante agua. Cuando no se utilizará con fines alimenticios,
puede realizarse el proceso mediante soluciones salinas.
Al cocerse, el gluten logra una consistencia firme. Los gases de la fermentación son
retenidos en el interior de la masa, permitiendo que ésta se eleve. Una vez concluida
la cocción, la coagulación del gluten mantiene el bollo sin que se desinfle. El gluten,
por lo tanto, aporta la elasticidad de la masas y panes.
Entre los cereales, solo la harina de trigo tiene la capacidad de formar una masa
resistente, viscoelástica y cohesiva capaz de retener gas y producir productos
horneados ligeros y aireados (Hoseney, 1994).
Este es el motivo por el cual el pan y los bizcochos crecen o levantan en el gluten
son las responsables de esta característica única del trigo, aunque la manera precisa
en la que los componentes interactúan en el gluten para lograr estas propiedades
únicas aún está sin resolver.
El maíz, el sorgo, el arroz integral y la quinua, son algunos de los cereales libres de
gluten; es decir que en su composición no contienen este elemento.
El gluten no es indispensable para el ser humano. Se trata de una mezcla de
proteínas de bajo valor nutricional y biológico, con baja calidad debido a deficiencias
en aminoácidos esenciales. (FAO, 2013), por lo que desde el punto de vista de la
nutrición su exclusión de la alimentación no representa ningún problema
(Lamacchia, 2014) y puede ser fácilmente sustituido por otras proteínas animales o
vegetales cuando es preciso realizar una dieta libre de gluten.
Esta práctica tiene como finalidad conocer la extracción de gluten asi como también
evaluarlo cuando se encuentra húmedo y seco.

II. OBJETIVOS:
Obtención del gluten húmedo y seco a partir de harinas de trigo y maíz.
Evaluar la fuerza y el peso de gluten.
Determinar la calidad del gluten.
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III. MARCO TEORICO

A. HISTORIA DEL GLUTEN

Aunque el trigo se consume desde hace miles de años, el descubrimiento del gluten es
relativamente reciente. Jacopo Bartholomew Beccari, un profesor de Química de la
Universidad de Boloña, descubrió el gluten en 1728, cuando lo aisló lavando a mano
una masa de harina. Lo describió como un material gelatinoso opuesto a cualquier
material soluble amiláceo. Igualmente, observó que este material gelatinoso, una vez
aislado, no era capaz de ser mezclado más con agua y tenía propiedades físicas únicas
(Beach, 1961). Este descubrimiento fue significativo porque hasta el momento se
pensaba que las proteínas eran solo de origen animal.
El siguiente paso en la investigación del gluten ocurrió en 1823, cuando Osborne y
Voorhees desarrollaron el procedimiento de fraccionamiento hasta hoy utilizado. Las
proteínas del gluten fueron separadas en cuatro fracciones sobre la base de diferencias
en solubilidad en el sistema clásico de cuatro solventes: agua, sal diluida, 70 % etanol
y ácido/álcali diluidos, que corresponden a albuminas, globulinas, prolaminas y
glutelinas, respectivamente (Osborne & Voorhees, 1893). Ninguna de las proteínas
individualmente podría ser clasificada altamente como gluten. Sin embargo, la
combinación de prolamina y glutelina produjeron el producto descubierto por Beccari
dos centurias antes.
Osborne (1907) describió sus componentes proteicos como fracción gliadina
monomérica y fracción glutenina polimérica muy agregada. El tercer descubrimiento
mayor, que cambió el entendimiento del gluten, fue la publicación de Balls y Hale (1936),
en la que se describió el desdoblamiento del gluten después de la adición de agentes
reductores. Los autores examinaron la pérdida de integridad del gluten en presencia de
compuestos como cisteína y glutatión. No fueron capaces de identificar el fenómeno y
pensaron que podría estar relacionado con la activación de una enzima que trozaba los
enlaces disulfuros. El hallazgo inadvertido fue el reconocimiento de que los enlaces
disulfuros son necesarios para la estructura y funcionalidad del gluten.
Estos tres descubrimientos claves ocurrieron en tres siglos diferentes y fueron vitales
para el entendimiento inicial del gluten del trigo. Este ritmo de investigación fue
acelerado con el paso del tiempo hasta la actualidad. Sin embargo, a pesar de toda la
investigación realizada en el gluten del trigo, estamos todavía lejos del entendimiento
completo de estas proteínas.

B. COMPOSICIÓN DEL GLUTEN

El gluten del trigo contiene alrededor de 80 % de proteínas, 5 a 10 % de lípidos, almidón
residual, carbohidratos y proteínas insolubles en agua entrapadas en la masa (Nierle y
El Baya, 1990). Está compuesto de dos clases principales de proteínas: gliadina (una
prolamina) y glutenina (una glutelina). Las gliadinas son un grupo de proteínas con
propiedades similares.
Se caracterizan por su solubilidad en carbinoles alifáticos inferiores, especialmente
etanol, y en algunos carbinoles aromáticos como el fenol. Se les conoce como proteínas
solubles en alcohol. Tienen un peso molecular promedio de 40,000, son de cadena
simple y extremadamente pegajosas cuando se hidratan.
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Además, muestran poca o ninguna resistencia a la extensión y parecen ser las

responsables de la cohesión de la masa (Hoseney, 1994). Presentan un polimorfismo
intervarietal muy marcado y sus patrones electroforéticos no son afectados por
condiciones ambientales (Zillman & Bushuk, 1979).
Las gluteninas son un grupo heterogéneo de proteínas. Se caracterizan por su
solubilidad en ácidos y álcalis diluidos. Son de cadena múltiple y peso molecular variable
(de 10,000 a varios millones) que comprende a gluteninas de bajo y elevado peso
molecular; resiente y gomosa, pero propensa a la ruptura. Las gluteninas,
aparentemente, proporcionan a la masa la propiedad de resistencia a la extensión
(Hoseney, 1994). Estudios de reconstitución han indicado que, para una cosecha de
una variedad en particular de trigo, la cantidad relativa de glutenina está directamente
relacionada con la resistencia a la extensión de la masa (MacRitchie, 1980, 1987). Sin
embargo, debido a la solubilidad inconsistente de las fracciones de gliadina y glutenina,
y a la superposición de sus componentes, resulta difícil demostrar esta relación para
diferentes variedades y cosechas.
Finney y Barmore (1948) mostraron que las proteínas del gluten eran las responsables
de muchas diferencias en las propiedades de panificación de harinas de trigo de
diferentes calidades panaderas. También se acepta que el volumen del pan está
correlacionado con el contenido de proteína de la harina. Sin embargo, no hay consenso
acerca de qué aspectos de las proteínas son los responsables por estas diferencias. La
relación glutenina/gliadina en el gluten ha sido propuesta como un factor importante,
pero no hay evidencia experimental que lo demuestre (MacRitchie, 1980). El contenido
de tiol y disulfuro también han sido sugeridos como variables importantes, pero no hay
correlación analítica establecida (Bloksma, 1975; Graveland et al., 1978). Los estudios
de la composición de aminoácido, movilidad electroforética y distribución de peso
molecular tampoco indican correlación alguna (McDonald & Gilles, 1967).
La disponibilidad de nitrógeno durante el crecimiento del trigo es un factor que determina
el rendimiento de la cosecha, las proteínas del gluten y la calidad del grano (Gianibelli
& Sarandon, 1990). El contenido de proteína del trigo depende en gran medida de
factores agronómicos y ambientales como el nitrógeno y la humedad del suelo, y la
temperatura durante las etapas de crecimiento (Bushuk, 1985).
La genética de la variedad del trigo es la que determina qué proteínas están presentes
y la proporción relativa entre ellas (Hoseney, 1994). En el trigo existe una relación
inversa entre contenido de proteína y rendimiento.
Los trigos comunes (duros y suaves) son hexaploises, es decir, contienen tres genomas
A, B y D, mientras que el trigo durum es tetraploide y contiene solo genomas A y B. los
científicos han encontrado la localización en el cromosoma de algunos de los genes
para proteínas y polipéptidos específicos (Hoseney, 1994).

C. PROTEÍNAS DEL GLUTEN

Las proteínas del gluten son las proteínas de almacenamiento del trigo. Son fáciles de
aislar porque son insolubles en agua. Tienen elevado contenido de ácido glutámico y
prolina, bajo contenido de lisina y baja densidad de carga (Hoseney, 1994).
El gluten sirve como fuente primaria de carbono, nitrógeno y —en menor medida—
azufre de la planta inmadura. La glutamina es el aminoácido más abundante y, junto con
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la prolamina y la glicina, conforma más del 50 % de los aminoácidos residuales en el

gluten (Hoseney, 1994). Esto puede limitar los tipos de conformaciones estructurales
secundarias que son posibles para el gluten, especialmente si los tres aminoácidos
tienden a ser localizados en posiciones conservadas en motivos repetitivos.
Específicamente el tipo II B y en menos grado el tipo I B son las conformidades mas
problabes cuando una x-prolina-glicina-x es abundante (Horton et. Al. 2016).
Otras características adicionales del gluten son el número relativamente elevado de
aminoácidos hidrofóbicos residuales (aproximadamente 35 %) y la baja densidad de
carga debido a la relativa carencia de aminoácidos básicos y a la presencia de la forma
amida de los aminoácidos ácidos. Metionionina, triptófano y lisina son los aminoácidos
limitantes en el gluten (Hoseney, 1994).
El procedimiento de fraccionamiento de Osborne fue un paso adelante en la
identificación de otros grupos que comprenden el gluten. El desarrollo de la
electroforesis condujo a este descubrimiento y la consecuente aclaración de que las
gliadinas y gluteninas son dos grupos amplios de proteínas, cada una compuesta de
muchas subunidades individuales.

D. MODELOS DEL GLUTEN

La interacción entre gliadina y glutenina en la presencia de agua y energía mecánica es
la que resulta en la formación del gluten. La glutenina y la gliadina proporcionan
diferentes propiedades reológicas a la masa luego de haberse formado una estructura
dinámica. Se estima que la gliadina contribuye a la extensibilidad, mientras que la
glutenina contribuye a la elasticidad. En el contexto de una masa, especialmente la de
pan, se dice que el gluten forma una red continua y que esta red es la responsable por
las propiedades viscoelásticas únicas del gluten.
Diversos modelos han sido propuestos a través de los años para describir las bases de
la red del gluten que le permiten tener estas características reológicas únicas.
Ewart (1968, 1972, 1977) propuso que el enlace aleatorio de las gluteninas por enlace
sulfuro intercentenarios, cabeza-cola, definía la reología de la red del gluten,
especialmente su elasticidad. El modelo, sin embrago, no significaba un rol en específico
de las gliadinas. No obstante, el reconocimiento de que la glutenina polimérica es la
responsable clave de la naturaleza continua de la red y sus propiedades elásticas han
impulsado a comprender mejor su comportamiento.
Kasarda et al. (1976) propusieron que las gluteninas formaban únicamente enlaces
disulfuros intercatenarios y las interacciones no covalentes entre moléculas conducían
a la creación de la red de gluten. Estas interacciones no covalentes son dependientes,
sin embargo, en la formación de conformaciones estructurales por las gluteninas sobre
la formación de enlaces disulfuros intermoleculares.
Singh y MacRitchie (2001) postularon que el desarrollo de una masa se explica mejor
en el contexto de un sistema de un polímero entrelazado. La propuesta se basa en la
teoría físico-química y de polímeros para describir las diversas propiedades del gluten y
de la masa. En la masa, el gluten se comporta como un polímero entrelazado mediante
enlaces disulfuros y enredos inter- e intramoleculares.
El mezclado y la hidratación dan como resultado el aumento segmentado de la movilidad
parcial del gluten, lo cual fomenta la formación de entre enlaces de un umbral de tamaño
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crítico. A este umbral de tamaño de polímero, el mezclado adicional produce la ruptura

de la red de entrelazamiento. Es la formación de la red de entrelazamiento la que da
lugar a las curvas típicas de torque registradas para el mezclado de una masa de harina
de trigo. Singh y MacRitchie (2001) describieron las propiedades elásticas de la masa
en términos de desplazamiento en equilibrio, es decir, al aplicar a la red gluten una
fuerza de estiramiento da como resultado el desplazamiento y despliegue de las
proteínas del gluten del equilibrio, y el retiro de la fuerza ocasiona la recuperación del
estado de equilibrio en la medida en que alguna obstrucción viscosa de la gliadina y
nuevos enredos lo permitan. Fenómenos adicionales, que están muy bien
caracterizados por la teoría de entrelazamiento, incluyen velocidad de mezclado,
sobremezclado, solubilidad del gluten, dureza del grano, resistencia a la extensibilidad
de la masa y la funcionalidad del gluten modificado.
E. NUEVOS CONCEPTOS DEL GLUTEN
Un factor clave lo constituye el hecho de que todos los trabajos previos en la formación
y función de la red de gluten están basados inherentemente en el pan como modelo
“ideal” y la calidad del gluten se describe típicamente en términos de su funcionalidad
en el pan.
Dentro del contexto de la diversidad de productos hechos con harina de trigo, la
pregunta que surge es si el modelo se aplica a todos los productos elaborados con
harina de trigo. Aún existe una brecha en el conocimiento y entendimiento del gluten y
su rol en productos diferentes al pan que merece atención adicional. Hay mucho que
investigar, por ejemplo, en la relación entre la estructura del gluten y la funcionalidad en
trigos suaves y duros.

F. HARINA DE TRIGO
La harina de trigo es el principal ingrediente para la elaboración de pan, sus
componentes son: almidón (70 – 75 %), agua (14 %) y proteínas (10 - 12 %), además
de polisacáridos no del almidón (2 - 3%) particularmente arabinoxilanos y lípidos (2%).

COMPONENTE PORCENTAJE (%)

Almidón 70 – 75
Proteínas 10 – 12
Polisacáridos no del
2–3
almidón
Lípidos 2
Tabla 1. Porcentajes de los principales componentes de la harina de trigo.

 PROTEINAS DE LA HARINA DE TRIGO

Las proteínas de la harina de trigo pueden clasificarse con base en: 1. Solubilidad y 2.
Funcionalidad
 Con base en su solubilidad
Esta clasificación fue desarrollada por Osborne (1924) y consiste en una serie de
extracciones consecutivas con: agua, solución de sal diluida, solución de alcohol y
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solución de ácidos o álcalis diluidos. Usando esta secuencia de separación, las

proteínas se pueden clasificar en albúminas, globulinas, gliadinas y gluteninas
respectivamente. La tabla 2, muestra las proteínas presentes en las diferentes
fracciones, además su papel biológico y funcional (Goesaert et al 2005).

Tabla 2. Proteínas presentes en las fracciones de Osborne.

Una fracción importante de proteínas se excluye de las fracciones de Osborne porque
no son extraí- bles con ninguno de los disolventes utilizados. Las fracciones de Osborne
no proporcionan una clara separación entre las proteínas para poder diferenciarlas
bioquímicamente, genéticamente o en funcionalidad durante la elaboración de pan.
Actualmente los nombres gliadinas y gluteninas son generalmente usados para indicar
la relación bioquímica/funcionalidad de las proteínas en lugar de la exclusiva solubilidad
de la fracción de Osborne. El fraccionamiento de Osborne se usa todavía extensamente
en estudios que relacionan la composición de proteínas con su funcionalidad, en la
elaboración de pan. Además, debido a que este método de separación es relativamente
simple, a menudo es muy usado como una etapa de separación inicial para obtener
fracciones semipuras de proteína (Goesaert et al 2005).
 Con base en su funcionalidad
Desde el punto de vista de la funcionalidad de las proteínas, se pueden distinguir dos
grupos de proteí- nas de trigo. Proteínas pertenecientes al gluten con un desempeño
muy importante en la elaboración del pan y proteínas no pertenecientes al gluten, con
un desempeño secundario en la elaboración del pan. Las proteínas no pertenecientes
al gluten representan entre un 15–20 % del total de la proteína del trigo, principalmente
se encuentran en las capas externas del grano de trigo y en bajas concentraciones en
el endospermo.
Estas proteínas son extraídas en soluciones de sales diluidas y por lo tanto se
encuentran en las fracciones de Osborne de albúminas y globulinas. En su mayor parte
son proteínas monoméricas, estructurales o fisiológicamente activas (enzimas). No
obstante a estas proteínas también pertenecen un grupo secundario de proteínas
poliméricas de almacenamiento, llamadas triticinas, que pertenecen a la clase
globulinas de las proteínas de almacenamiento de la semilla. Están relacionadas con la
mayoría de las proteínas de almacenamiento de legumbres y en otros cereales, como
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la avena y el arroz. (Shewry y Halford, 2002; Shewry, Napier, y Tatham, 1995). Estas
proteínas se han encontrado en el residuo que queda después del fraccionamiento de
Osborne. Su papel en la formación de pan no está muy claro (Veraverbeke y Delcour,
2002).

Tabla 3. Clasificación de las proteínas de la harina de trigo con base en su

funcionalidad.

 Tipos de harinas

- Extraduras: (Trigos Duros). 13-15% de proteína. Se utiliza para la

elaboración de pastas.
- Duras: (Trigos duros). 9-13% de proteínas. Se utiliza en panificación.
- Blandas: (Trigos blandos). 7.5-9% de proteínas. Se utiliza en la elaboración
de galletas y tortas.
 Molienda

Separación del endospermo, salvado y germen  y reducirlo a harina. Esta origina

pérdida de nutrientes  los cuales quedan retenidos en subproductos según el grado
de extracción.
 Enriquecimiento de harinas de trigo
Adición de uno o más nutrientes para prevenir o corregir deficiencias demostradas por
una población; generalmente se adicionan: Fe, vitaminas del complejo B, Vitamina D,
Ca y P. La harina es materia prima fundamental en la elaboración de productos de
demanda popular.
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IV. MATERIALES Y METODOS

1. Materiales:
1.1. Materia prima:
 Harina de Trigo
 Harina de Maíz
 Harina de pan
1.2. Materiales:
 Probeta
 Bagueta
 Material de vidrio en general
1.3. Equipos: Ilustración 1. Muestras de harinas de Pan, Trigo y Maíz
 Balanza analítica
 Estufa

2. Métodos:
a) Pesar aprox. 33.333 g de harina
b) Adicionar 17 ml de agua potable
c) Homogenizar bien hasta formar una pasta (2-3 min) al cabo de esto la masa
no debe de adherirse al mortero ni a la espátula.
d) Comprimir ligeramente entre los dedos bajo un hilo de agua, ya que el agua
barre el almidón formando un líquido lechoso.
e) Debido al amasado el gluten se suelta y aparece cada vez más coherente a
medida que el almidón se va eliminando.
f) Aumentar cada chorro de agua y se procede al lavado del gluten continuando
su amasado, pero comprimiendo cada vez más fuerte entre los dedos, hasta
que el lavado salga apenas turbia.
g) Secado a mano o mecánicamente
h) Comprimir entre las palmas de ambas manos luego de cada compresión (6
a 8 compresiones), comprobándose cuando el gluten comienza adherirse a
la piel.
i) Pesar el gluten (PGH)
j) Colocar a estufa a 102°C hasta la desecación completa o más o menos10
horas.
k) Una vez seco pesar nuevamente (PGS)
l) Determinar el coeficiente de hidratación del gluten:
𝑃𝐺𝐻 − 𝑃𝐺𝑆
𝐶𝐺𝐻 =
𝑃𝐺𝐻
Donde:
CHG: Coeficiente de hidratación del gluten
PGH: Peso del gluten húmedo
PGS: Peso del gluten seco
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Ilustración 2. Peso de la muestra de harina

Ilustración 3. Compresión de la harina de Trigo. de Trigo

3. Procedimiento:

Pesar apróx. 33.333 g de

Harina de Trigo, Pan y Maíz

Adicionar 17 ml de agua
potable

Homogenizar hasta formar una

pasta (2-3 min)

Amasar la pasta, hasta que no

se adhiera a la piel

Se lava con hilo de agua,

hasta que el agua de lavado
salga poco turbia

Se pesa el gluten, luego se

Una vez seco, se pesa
coloca a la estufa a 102°C por
nuevamente
10 horas
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4. Materiales:
4.1. Materia prima:
 Harina de Trigo
 Harina de Maíz
 Harina de pan
4.2. Equipos:
 Balanza analítica
 Estufa
Ilustración 4. Materiales
5. Métodos:
a) Se pesa 10 g de harina
b) Se agrega 5.5 ml de una solución de
sal al 4%
c) Se amasa y se forma un cilindro
sobre una superficie, doblándolo por tres veces
d) Se pone en remojo durante 30-60 minutos, transcurrido los cuales se
debe llevar el gluten a lavado a mano trabajando con los dedos.
e) El recipiente de llena de agua a 29.5° pues a esta temperatura se
facilita la separación del gluten y es más apropiada para las masas. El
trabajo se continua hasta que no se produce mas tubia el agua limpia.
f) Se toma el gluten con las manos y se trabaja hasta formar una masa
coherente se seca con un trapo limpio hasta que este pegajoso o si no
se deje reposa durante 10 minutos, tiempo en el cual se separan parte
del agua sobrante, de modo que al volverlo a trabajar con los dedos se
elimina el agua sobrante.
g) Pesar para determinar la cantidad de gluten en la masa. El resultado
se multiplica por 10 y asi se obtiene el % de gluten húmedo.
h) La cantidad de gluten seco se calcula como la tercera parte del gluten
húmedo de modo que:

𝑐𝑎𝑛𝑡𝑖𝑑𝑎𝑑 𝑑𝑒 𝑔𝑙𝑢𝑡𝑒𝑛 ℎú𝑚𝑒𝑑𝑜 𝑥 10

% 𝑑𝑒 𝑔𝑙𝑢𝑡𝑒𝑛 𝑠𝑒𝑐𝑜 =
3

i) Para obtener la cantidad correcta de gluten seco hay que secar el

gluten húmedo en estufa eléctrica a 105-115°C durante toda la noche
o hasta peso constante.
j) Para conseguir resultados satisfactorios en esta determinación es
necesaria mucha práctica y atención a todos los detalles.
k) Las manos del operador tienen muchos inconvenientes: presión, calor,
sudor, trazas de nicotina, etc. Actualmente se utilizan métodos
mecánicos para el lavado del gluten.
l) Durante el proceso se observa la naturaleza del gluten en cuanto a
dureza, elasticidad, olor y facilidad de lavado, estos detalles ayudan a
juzgar la calidad de las harinas.
m) Apreciación del gluten manualmente
n) Excelente o bueno: el gluten es elástico o tenaz

 Mediocre o regular: el gluten se rompe o es débil

 Pobre: el gluten es débil o extensible
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 Color de gluten: está influenciado por el grado de extracción de

las harinas
 Harinas de alto grado de extracción, sin decolorar dan gluten
amarillento.
 Harinas decoloradas dan gluten grisáceo, por exposición al aire
se ennegrece rápidamente.
 Harinas oscuras dan gluten también color oscuro.
Las harinas decoloradas fuertemente, producen gluten falto de coherencia, al tratar de
lavarse se deshacen en pequeñas partículas y es muy difícil de obtener una masa
coherente.

6. Procedimiento:

Pesar 10 g de Harina de Trigo,

Pan y Maíz

Adicionar 5.5 ml de una

solución de sal al 4%
Ilustración 5. Masa de Pan en remojo.

Se amasa y se forma un cilindro,

doblándolo por tres veces

Se pone en remojo durante 30 –

60 min
Ilustración 6. Obtención de Gluten

Se remoja en un recipiente con

agua a 29.5°C, se trabaja hasta Pesar y multiplicar por 10
formar una masa coherente
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V. RESULTADOS:

A. DETERMINACION DEL COEFICIENTE DE HIDRATACIÓN DEL GLÚTEN

(CHG):

P. DE P. DE PLACA + P. G. P. G. SECO
MUESTRA
HARINA (g) PLACA (g) GLÚTEN (g) HUMEDO (g) (g)
H. PAN 33.362 93.279 134.927 41.648 31.381

H. TRIGO 33.333 92.403 120.85 28.447 14.964

H. MAIZ 33.324 36.314 80.456 44.142 23.487

Tabla 1. Valores de glúten húmedo y seco determinados experimentalmente en

laboratorio.

Cálculo del coeficiente de hidratación del gluten:

𝑃𝐺𝐻 − 𝑃𝐺𝑆
𝐶𝐻𝐺 =
𝑃𝐺𝐻
Donde:
- CHG= coeficiente de hidratación del gluten.
- PGH= peso de gluten húmedo.
- PGS= peso del gluten seco.

a. Coeficiente de hidratación del Glúten de la Harina de pan:

41.648 − 31.381
𝐶𝐻𝐺 = = 0.2465
41.648

b. Coeficiente de hidratación del Glúten de la Harina de Trigo:

28.447 − 14.964
𝐶𝐻𝐺 = = 0.4739
28.447

c. Coeficiente de hidratación del Glúten de la Harina de Maiz:

44.142 − 23.483
𝐶𝐻𝐺 = = 0.4679
44.142
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B. DETERMINACION DE LA CANTIDAD (%) DEL GLUTEN HUMEDO Y SECO

P. DE HARINA P. DE PLACA PLACA + P. DE GLUTEN P. DE GLUTEN

MUESTRA
(g) (g) GLUTEN (g) HUMEDO (g) SECO (g)
H. PAN 10 93.598 102.448 8.85 4.922

H. TRIGO 10 93.296 108.932 15.636 8.387

Tabla 2. Pesos de Gluten Húmedo y Seco determinados experimentalmente en
laboratorio.

Cálculo del Glúten Húmedo %

%𝐺𝐻 = 𝑃𝐺𝐻 ∗ 10

a. % Glúten Húmedo de la harina de pan:

%𝐺𝐻 = 8.85 ∗ 10 = 88.5

b. % Glúten Húmedo de la harina de trigo:

%𝐺𝐻 = 15.636 ∗ 10 = 156.36

Cálculo del Gluten Seco %

𝑃𝐺𝐻 ∗ 10
%𝐺𝑆 =
3

a. % Gluten Seco de la harina de pan:

8.85 ∗ 10
%𝐺𝑆 = = 16.4
3

b. % Glúten Seco de la harina de trigo:

15.636 ∗ 10
%𝐺𝑆 = = 27.95
3
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HARINA DE PAN

CARACTERÍSTICAS DEL GLUTEN CARACTEÍSTICAS DEL GLUTEN

HÚMEDO SECO

eL GLUTEN SE ROMPE FÁCILMENTE Y

El gluten no se rompe facilmente.
ES DÉBIL.

ES EXTENDIBLE PERO DÉBIL. No es extendible pero si fuerte.

GLUTEN DE COLOR BLANCO. Gluten de color blanco.

HARINA DE TRIGO

CARACTERISTÍCAS DEL GLÚTEN CARACTERÍSTICAS DEL GLÚTEN

HÚMEDO SECO

EL GLUTEN SE ROMPE Y ES DEBIL. Gluten fuerte y consistente.

EXTENDIBLE PERO DEBIL. No es extendible pero si fuerte.

GLUTEN AMARILLENTO. Gluten de color amarillento.

VI. DISCUSIONES:

VII. CONCLUSIONES:

 Se requiere mayor investigación en los parámetros de calidad del gluten para

poder definir el uso de la harina para un producto en particular. Una harina de
calidad es aquella que puede desarrollar un gluten que interactúe con los
ingredientes utilizados en la formulación para obtenerlas características y el
rendimiento esperado en el producto final.
 Los porcentajes del gluten húmedo son mayores a la tercera parte del gluten
seco lo que tiene que ver con el coeficiente de hidratación, como también el CHG
de la harina de trigo es mayor a la del pan, por ello su % de gluten seco es
mayor.
 El % de G.S. de la harina de pan y de trigo fue de 16.4 y 27.5 respectivamente,
pero para verificar los pesos correctos del gluten seco, se colocó el gluten
húmedo en la estufa y se obtuvieron los siguientes pesos: gluten seco de la
harina pan 4.922 g y del gluten seco de la harina de trigo fue de 8.387 g.
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VIII. CUESTIONARIO:

1. ¿Cuál es la importancia del gluten en la industria panadera?

El gluten es una red proteica que se estructura al hidratar la harina y se

refuerza mediante el amasado. Está conformado fundamentalmente por dos
fracciones proteicas: prolaminas y glutelinas. Estas proteínas juegan un rol
preponderante en la calidad de los más tradicionales productos de
panificación, por lo que es un gran desafío para investigadores y tecnólogos
elaborar estos productos sin contar con esta red.

Pan

El pan es un alimento nutricionalmente balanceado ya que es fuente de

energía, proteínas, vitaminas (en particular del complejo vitamínico B),
minerales y fibra dietética. En la Argentina, el 71,3% del trigo destinado al
mercado interno en el año 2006 se empleó para la fabricación de pan, y el
consumo per cápita/año de este producto en el mismo período fue de 72,5
kg/habitante/año (Lezcano, 2006).
Es un producto leudado obtenido gracias a la acción de levaduras que
fermentan el azúcar de la harina de trigo producida por la hidrólisis del almidón
(por parte de las enzimas naturalmente presentes en la harina). Durante la
fermentación se generan gases como producto de la actividad metabólica de
las levaduras. Muchos microorganismos pueden fermentar azúcares para
producir dióxido de carbono (CO2), pero el organismo más eficiente a tal fin
en la masa panaria es Saccharomyces cerevisiae. Los principales productos
de la fermentación son, en este caso, el CO2 y el alcohol etílico, resultado de
una serie compleja de reacciones controladas por enzimas. El CO2 es el
responsable del aumento de volumen de la masa, mientras que el alcohol
colabora en la producción del aroma complejo de estos productos horneados.

Panificación

Con el objeto de convertir la mezcla de ingredientes en una estructura

esponjosa como lo es la miga de pan, se siguen una serie de procesos que
llevan, en su conjunto, a la obtención de una masa con las propiedades
mecánicas apropiadas que permitan la retención de gases, que resulta en una
pieza de pan expandida con una estructura de miga pareja (Gan et al., 1990;
Kokelaar & Prins, 1995; McRitchie, 2016). Por medio de estos procesos se
persiguen los siguientes objetivos: 1) mezclar y desarrollar la masa (por medio
del amasado y la fermentación), 2) formar una estructura tipo espuma (por
medio del moldeado y la fermentación), y 3) estabilizar la estructura porosa
alterando la configuración molecular de los componentes poliméricos en las
paredes de los alvéolos por medio de la aplicación de calor (horneado) (Kent
& Evers, 1994).

Independientemente de la manera en que se realicen el amasado y la

fermentación, tres hechos ocurren fehacientemente (Bloksma, 1990;
Campbell et al., 1991; Kent & Evers, 1994): 1) Hidratación: el amasado de los
ingredientes, además de la tarea obvia de mezclarlos, tiene como función
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distribuir el agua entre los polímeros. 2) Desarrollo del gluten: aunque algunas
de las proteínas presentes en la harina son solubles en agua, es en las
proteínas insolubles, conocidas colectivamente como gluten, donde se
enfocan los estudios que pretenden elucidar cómo el trabajo aplicado
transforma al agua y la harina en una masa cohesiva (Weegels et al., 1996).
Cuando la masa se desarrolla bajo condiciones óptimas, estas proteínas
forman una red viscoelástica que retiene el aire, y contiene a los gránulos de
almidón y otros materiales, como el salvado. El óptimo desarrollo del gluten
durante el amasado es vital para la formación de la estructura de la miga. 3)
Incorporación y retención del aire: durante el amasado debe incorporarse el
aire que formará la fase gaseosa de la miga de pan, y el volumen final de aire
será una función de la amasadora que se emplee.

2. ¿Qué son las albúminas, globulinas, gluteninas y prolaminas?

- Albúminas: Se denomina albúmina a una proteína: es decir, a una molécula
que se compone de aminoácidos que forman distintas cadenas lineales.
Albúmina alude a una clase de proteína que se encuentra en el plasma de la
sangre, la leche, la clara de huevo y las semillas de ciertas plantas, entre otros
sitios.
- Gluteninas: La Glutenina (denominada también como gluteína) es una
glutelina derivada del trigo (Triticum). Es conocida como una de las proteínas
que contiene el trigo, junto con la gliadina para formar el gluten. Debido a a
su estructura polimérica la glutenina es extremadamente elástica y
proporcionan además una baja extensibilidad siendo las proteínas que dan
fuerza al gluten durante el amasado. Junto con la gliadina esta proteína tiene
como función en el pan de retener el dióxido de carbono durante la
fermentación y poder hacer crecer la masa de pan.
La glutenina es responsable de proporcionar la firmeza al pan cuando este se
cuece en el horno, este efecto se realiza debido al incremento y estabilidad
de la red de proteínas cuando estas se enlazan mediante el enlace disulfuro
desarrollando cadenas largas durante el amasado del pan. (Pfluger, 2007)
- Prolamina: Actualmente las prolaminas han sido estudiadas por diversos
grupos de investigación debido a sus propiedades funcionales,
principalmente la extensibilidad y la elasticidad, además por su relación con
la patología gastrointestinal crónica denominada Enfermedad Celíaca (EC).
Estas proteínas se caracterizan por tener un dominio globular α-hélice con 6-
8 residuos de cisteína y 3-4 puentes disulfuro, siendo altamente solubles en
etanol (40-70%). Se clasifican en tres clases: prolaminas ricas en azufre (α,
β, γ gliadinas), prolaminas pobres en azufre (ω gliadina) y prolaminas de alto
peso molecular y de acuerdo al cereal del cual se extraen reciben su nombre:
secalina (centeno), hordeína (cebada), avenina (avena), zeína (maíz),
orzeína (arroz), kafirina (sorgo) y gliadina (trigo).

IX. BIBLIOGRAFIA:
 Food and Agriculture Organization of the United Nations (2013). «Dietary
protein quality evaluation in human nutrition. Report of an FAO Expert
Consultation»
 Lamacchia, C; Camarca, A; Picascia, S; Di Luccia, A; Gianfrani, C (2014 Jan
29). «Cereal-based gluten-free food: how to reconcile nutritional and
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technological properties of wheat proteins with safety for celiac disease

patients».
 Pfluger, Laura. Wheat Applied Genomics. Gluten Strength, Coordinated
Agricultural Project (USDA-CSREES funded),
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