TALLER DE FISICOQUÍMICA N°7
CINETICA ENZIMATICA
UNIVERSIDAD DE NARIÑO, BIOLOGIA
1. Una enzima que cataliza la reacción X → Y se aisló de
dos especies bacterianas diferentes. Las enzimas tienen
el mismo valor de Vmax, pero diferente valor de Km para
el sustrato X. La enzima A tiene un valor de Km de 2.0
mM, mientras que le enzima B tiene un valor de Km de
0.5 mM. En la siguiente gráfica se presenta la cinética de
la reacción a la misma concentración de ambas enzimas
¿Qué curva corresponde a la enzima A y cual a la enzima
B?
2. La enzima acetilcolinesterasa tiene un valor de Km
para la acetilcolina de 9.5E-5 M y un valor de Kcat de
1.4E4 s-1, mientras que la enzima catalasa tiene un valor
de Km para el H2O2 de 2.5E-2 M y un valor de Kcat de 1E7
s-1 ¿Cuál de las dos enzimas está más próxima a la
perfección catalítica (más específica)?
3. Los métodos gráficos dan una determinación exacta de
la Vmax y Km de una reacción catalizada por una enzima,
estimar estos valores con los siguientes datos obtenidos
experimentalmente:
4. Determina la Vo en función Vmax que podría ser
obtenida a las siguientes concentraciones de sustrato:
0.5 Km, 2 Km y 10 Km.
5. Los siguientes datos experimentales fueron obtenidos
durante un estudio de la actividad catalítica de una
peptidasaintestinal con el sustrato glicilglicinade acuerdo
a la siguiente reacción:
𝐺𝑙𝑖𝑐𝑖𝑙𝑔𝑙𝑖𝑐𝑖𝑛𝑎 + 𝐻2𝑂→ 2𝐺𝑙𝑖𝑐𝑖𝑛𝑎
Sabiendo que [E]o = 0.3μM, determine la eficiencia
catalítica de la enzima.
6. Se determinó la velocidad inicial a varias
concentraciones de sustrato para una reacción catalizada
enzimáticamente de acuerdo con los siguientes datos:
a) Mencione si la reacción sigue una cinética de acuerdo
al modelo de Michaelis-Menten.
b) Si kcat 8E2, ¿Cuál fue la concentración de enzima
utilizada?
c) Calcula Vo cuando [𝑆] = 5E−5 y [𝑆] = 5E−1
7. En la siguiente tabla se incluyen las velocidades
iniciales de una reacción catalizada por una enzima que
sigue cinética de Michaelis-Menten, medidas en
ausencia (control), y en presencia de dos inhibidores
diferentes (1 y 2), ambos a una concentración de 10 mM.
Se usó la misma concentración de enzima en todas las
determinaciones.

a) Determinar las constantes cinéticas (Km y Vmax) de la

enzima en ausencia y presencia de los inhibidores.
b) Para cada inhibidor determinar el tipo de inhibición.