Lucia DUMITRESCU

Ileana MANCIULEA

BIOCHIMIE

2008 – 2009

REPROGRAFIA UNIVERSITĂŢII “TRANSILVANIA” DIN BRAŞOV

 CUPRINS
1. INTRODUCERE ............................................................................................................... 4

2. GLUCIDE ........................................................................................................................ 6
2.1. Structură chimică. Clasificare .................................................................................. 6
2.2. Monoglucide (Oze) ................................................................................................... 6
2.2.1. Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor....................................... 6
2.2.2. Proprietăţile fizice ale monoglucidelor ............................................................. 9
2.2.2.1. Izomerie ............................................................................................ 9
2.2.3. Proprietăţile chimice ale ozelor (monoglucidelor) .......................................... 10
2.2.3.1. Proprietăţi chimice datorate grupei carbonil ..................................... 10
2.2.3.2. Proprietăţi chimice datorate grupelor funcţionale hidroxil.................. 11
2.2.4. Reprezentanţi ai monoglucidelor ................................................................... 13
2.3. Glucide compuse (Ozide) ...................................................................................... 14
2.3.1. Oligozide (Oligoglucide)................................................................................ 14
2.3.1.1. Diglucide. Reprezentanţi ai diglucidelor ........................................... 14
2.4. Poliozide (Poliglucide) ........................................................................................... 15
2.4.1. Proprietăţi fizice şi chimice ale poliglucidelor................................................. 16
2.4.2. Poliozide omogene (Homopoliglucide) .......................................................... 16
2.4.2.1. Reprezentanţi ai hexozanilor (Glucanilor)......................................... 16

3. LIPIDE .......................................................................................................................... 19
3.1. Lipide simple ......................................................................................................... 19
3.1.1. Gliceride (grăsimi, acilgliceroli) ..................................................................... 19
3.1.1.1. Componentele gliceridelor. Acizii graşi superiori .............................. 20
3.1.1.2. Denumirea gliceridelor ..................................................................... 21
3.1.1.3. Proprietăţi fizice ale gliceridelor (acilglicerolilor) ............................... 21
3.1.1.4. Proprietăţi chimice ale gliceridelor.................................................... 21
3.2. Lipide complexe .................................................................................................... 23
3.2.1. Lipide complexe fără fosfor .......................................................................... 23
3.2.1.1. Glicolipide ....................................................................................... 23
3.2.2. Lipide complexe cu fosfor şi fără azot în moleculă ....................................... 23
3.2.2.1. Acizii fosfatidici ............................................................................... 23
3.2.3. Lipide complexe cu fosfor şi cu azot în moleculă .......................................... 24
3.2.3.1. Gliceroaminofosfolipidele ................................................................ 24
3.2.3.2. Serinfosfatidele ............................................................................... 24
3.2.3.3. Colaminfosfatidele .......................................................................... 24
3.2.3.4. Colinfosfatidele ............................................................................... 25

4. PROTIDE ...................................................................................................................... 26
4.1. Structură chimică. Clasificare ................................................................................ 26
4.2. Aminoacizi (Monoprotide) ...................................................................................... 27
4.2.1. Structura chimică a aminoacizilor ................................................................. 27
4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor .......................................................................... 27
4.2.3. Clasificarea aminoacizilor ............................................................................. 27
4.2.3.1. Aminoacizi alifatici ........................................................................... 27
4.2.4. Proprietăţi fizice ale aminoacizilor ................................................................ 30
4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor .................................................................... 30
4.2.4.2. Structura amfionică ......................................................................... 30
4.2.5. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor ............................................................ 32
4.2.5.1. Reacţii datorate grupelor funcţionale carboxil .................................. 32
4.2.5.2. Reacţii ale aminoacizilor datorate grupei funcţionale amino ............ 32
 4.2.5.3. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor care implică participarea ambelor
grupe funcţionale ........................................................................... 34
4.3. Peptide (Poliprotide inferioare) .............................................................................. 34
4.3.1. Oligopeptide ................................................................................................ 34
4.3.1.1. Proprietăţi fizico-chimice ale oligopeptidelor .................................... 35
4.3.1.2. Reprezentanţi naturali ai oligopeptidelor ......................................... 35
4.3.2. Polipeptide ................................................................................................... 36
4.4. Poliprotide superioare (Proteide) ........................................................................... 36
4.4.1. Holoproteide (Proteine) ................................................................................ 37
4.4.1.1. Compoziţia şi structura proteinelor .................................................. 37
4.4.1.2. Proprietăţi fizice ale proteinelor ....................................................... 39
4.4.1.3. Proprietăţi chimice ale proteinelor ................................................... 40
4.4.1.4. Proprietăţi biochimice ale proteinelor .............................................. 41
4.4.1.5. Clasificarea proteinelor. Reprezentanţi ........................................... 41
4.4.1.5.1. Proteine globulare sau sferoproteine ............................... 41
4.4.1.5.2. Proteine fibrilare (scleroproteine)..................................... 42
4.4.2. Heteroproteide ............................................................................................. 42
4.4.2.1. Metalproteide................................................................................... 42
4.4.2.2. Fosfoproteide .................................................................................. 43
4.4.2.3. Glicoproteide (mucoproteide)........................................................... 43
4.4.2.4. Lipoproteide..................................................................................... 43
4.4.2.5. Cromoproteide ................................................................................ 43
4.4.2.5.1. Cromoproteide porfirinice ............................................... 43
4.4.2.6. Nucleoproteide ................................................................................ 45
4.4.2.6.1. Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare) .............. 45
4.4.2.6.2. Structura chimică a acizilor nucleici ADN......................... 51
4.4.2.6.3. Acizii ribonucleici ARN .................................................... 54

5. VITAMINE ..................................................................................................................... 57
5.1. Nomenclatură şi clasificare .................................................................................... 57
5.2. Vitaminele liposolubile ............................................................................................ 58
5.2.1. Vitaminele A ................................................................................................ 58
5.2.2. Vitaminele D ................................................................................................ 59
5.2.3. Vitaminele E (tocoferoli) ............................................................................... 60
5.2.4. Vitaminele K ................................................................................................ 61
5.2.5. Vitaminele F ................................................................................................ 61
5.3. Vitaminele hidrosolubile ......................................................................................... 62
5.3.1. Vitamina B 1 .................................................................................................. 62
5.3.2. Vitamina B 2 .................................................................................................. 62
5.3.3. Vitamina B 6 .................................................................................................. 63
5.3.4. Vitamina B 12 ................................................................................................. 64
5.3.5. Vitamina PP ................................................................................................. 64
5.3.6. Acidul folic (Vitamina B9) .............................................................................. 64
5.3.7. Acidul paraaminobenzoic (PAB) ................................................................... 65
5.3.8. Acidul lipoic ................................................................................................. 65
5.3.9. Biotina ......................................................................................................... 65
5.3.10. Acidul pantotenic ......................................................................................... 66
5.3.11. Vitamina C (acidul ascorbic) ....................................................................... 66

6. ENZIME ......................................................................................................................... 67
6.1. Structura chimică generală a enzimelor ................................................................... 67
6.2. Caracteristici ale activităţii enzimatice ....................................................................... 68
6.3. Mecanismul de acţiune a enzimelor. Cinetica reacţiilor enzimatice ........................ 69
6.3.1. Factorii care influenţează viteza reacţiilor enzimatice ...................................... 69

2
 6.4. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor ..................................................................... 72
6.5. Reprezentanţi ai principalelor clase de enzime .......................................................... 73
6.5.1. Oxidoreductaze ............................................................................................. 73
6.5.1.1. Dehidrogenaze ................................................................................ 73
6.5.1.2. Transelectronaze ............................................................................. 73
6.5.1.3. Oxidaze .......................................................................................... 77
6.5.2. Transferaze .................................................................................................. 78
6.5.3. Hidrolaze ...................................................................................................... 79
6.5.4. Liaze ............................................................................................................ 81
6.5.5. Izomeraze .................................................................................................... 82
6.5.6. Ligaze .......................................................................................................... 83

7. BIOCHIMIA DINAMICĂ ................................................................................................. 84

7.1. Metabolismul glucidelor .......................................................................................... 84
7.1.1. Biosinteza (anabolismul) glucidelor ............................................................... 84
7.1.1.1. Biosinteza monoglucidelor ............................................................... 84
7.1.1.2. Biosinteza pentozelor ...................................................................... 86
7.1.1.3. Biosinteza oligoglucidelor ................................................................ 88
7.1.1.4. Biosinteza poliglucidelor .................................................................. 89
7.1.2. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor ....................................................... 89
7.1.2.1. Biodegradarea glicolitică a glucidelor (glicoliza) .............................. 89
7.1.2.2. Biodegradarea aerobă a glucidelor (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul
acidului citric sau ciclul Krebs) ........................................................ 92
7.1.2.3. Biodegradarea fermentativă a glucidelor ......................................... 95
7.2. Metabolismul lipidelor ............................................................................................ 96
7.2.1. Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple gliceride ........................................ 96
7.2.1.1. Biosinteza glicerolului ..................................................................... 96
7.2.1.2. Biosinteza acizilor graşi superiori .................................................... 97
7.2.1.3. Biosinteza acizilor fosfatidici şi a gliceridelor (acilglicerolilor) ........... 98
7.2.2. Biosinteza lipidelor complexe ........................................................................ 98
7.2.2.1. Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina) ...................... 99
7.2.2.2. Biosinteza gliceroaminfosfatidelor ................................................... 99
7.2.3. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor ........................................................ 100
7.2.3.1. Biodegradarea gliceridelor ............................................................ 100
7.2.3.2. Biodegradarea lipidelor complexe ................................................. 100
7.3. Metabolismul protidelor ....................................................................................... 102
7.3.1. Biosinteza (anabolismul) protidelor ............................................................. 102
7.3.1.1. Biosinteza aminoacizilor ............................................................... 102
7.3.1.2. Biosinteza proteinelor (poliprotidelor) ............................................. 104
7.3.2. Biodegradarea (catabolismul) protidelor...................................................... 107
7.3.2.1. Biodegradarea proteinelor ............................................................ 107
7.3.2.2. Biodegradarea aminoacizilor ......................................................... 107
7.3.3. Metabolismul amoniacului........................................................................... 109

Bibliografie ...................................................................................................................... 111

3
 1 . IN T R O D U C E R E

Biochimia este o ştiinţă modernă, cu caracter complex, care are drept material de studiu
materia vie şi fenomenele specifice acesteia, din punct de vedere al organizării, compoziţiei şi
structurii biomoleculelor componente, precum şi al proceselor complexe de transformare a
acestora, în corelaţie cu efectele energetice asociate reacţiilor metabolice.
Cunoaşterea substratului biochimic al materiei vii şi a mecanismelor reacţiilor biochimice oferă
cheia înţelegerii ştiinţifice a fenomenelor particulare lumii vii cum ar fi: procesele fiziologice normale
sau patologice, formarea speciilor, variabilitatea, ereditatea, reproductibilitatea, adaptabilitatea etc. şi
proiectarea posibilităţilor de intervenţie şi de aplicare a unor alternative optime.
Datorită interesului suscitat, dar mai ales a posibilităţilor fizico-chimice moderne de
investigare, biochimia s-a dezvoltat în ultimii ani foarte mult, făcând posibilă evaluarea
structurii moleculare a vieţii, deschizând porţi spre domenii noi de cercetare, cum ar fi:
secvenţionarea ADN, obţinerea unor noi combinaţii genetice, elucidarea mecanismului de
control al metabolismului şi al proceselor de transport prin membranele celulare etc.

Caracteristici biochimice ale materiei vii

Materia vie este constituită din aceleaşi elemente chimice care alcătuiesc materia lumii
minerale, organizate în structuri care se supun aceloraşi legi, fizice şi chimice, care
guvernează lumea nevie.
În constituţia organismele vii, vegetale şi animale, sunt reprezentate un număr de
aproximativ 60 din cele peste o sută de elemente chimice cunoscute. Dintre acestea 12
elemente chimice (99,9%) se regăsesc în structura tuturor celulelor vii şi sunt denumite
macrobioelemente: C, H, O, N, P, S, Cl, Si, Mg, K, Na, Ca.
Un număr de patru elemente chimice: C, O, H, N, reprezentând peste 99% din masa totală a
organismelor vii se găsesc în proporţii diferite în plante, în animale şi în organismul uman.
În proporţii mai reduse, (aproximativ 1%), dar manifestând un important rol biocatalitic în
procesele metabolice, se găsesc o serie de microbioelementele (oligobioelemente): B, V, Mn,
Co, Ni, Mo, Cu, Zn etc.
De ordinul milionimilor de procente au fost identificate în cenuşa plantelor şi
ultrabiomicroelemente: Au, Ag, Hg, Pb, Ge etc.
Deşi este constituită pornind de la molecule mici, cu compoziţie elementală simplă, (H 2O,
CO2, NH3, aminoacizi, monoglucide, lipide simple etc.), materia vie este total diferită prin
proprietăţi de cea minerală, caracterizându-se printr-un înalt grad de complexitate şi
organizare, într-o mare varietate de forme, rezultat al procesului de evoluţie îndelungat.
Cu toată varietatea şi complexitatea chimică a organismelor, materia vie este organizată
după un principiu unitar. Componenţii celulari nu alcătuiesc o serie continuă, mărimea şi
complexitatea biomoleculelor nu variază treptat. Majoritatea constituenţilor celulari sunt
compuşi macromoleculari şi doar un număr relativ redus de biomolecule au dimensiuni mici, în
timp ce speciile moleculare cu dimensiuni intermediare sunt practic absente. Această
discontinuitate între mărimea şi gradul de complexitate a celor două tipuri de biomolecule este
rezultatul mijloacelor pe care celulele le utilizează pentru edificarea lor. Într-o primă etapă,
printr-o mare diversitate de reacţii biochimice, biocatalizate de enzime, organismele vii
sintetizează biomolecule primordiale: câteva tipuri de monozaharide, 20 de aminoacizi, opt
nucleotide, câţiva acizi graşi şi alcooli.
A doua etapă a chimiei celulare constă în policondensarea moleculelor primordiale sub
formă de macromolecule: proteine, acizi nucleici, polizaharide, lipide complexe. Prin repetarea
aceluiaşi gen de biosinteză, cu maximum de economie de materiale şi energie, din molecule
mici se formează treptat macromolecule, proces care decurge cu randament maxim şi fără

4
formare de compuşi intermediari.
Componenţii celulari, în afară de dimensiuni, se deosebesc şi prin caracterul lor specific
sau nespecific. Unii dintre ei, cum ar fi moleculele mici, biomoleculele promordiale:
monozaharidele, aminoacizii, nucleotidele, acizii graşi sunt identici în toate organismele vii,
vegetale şi animale, alţii prezintă specificitate de specie, de organ şi mai ales de individ.
Constituenţii celulari specifici sunt macromoleculele proteice şi acizii nucleici, care pot exista
într-o varietate practic infinită, dar fiecare celulă, fiecare organism cuprinde un set distinct de
proteine şi de acizi nucleici. Diversitatea structurală a celor 5 milioane de specii de proteine şi
un număr corespunzător de specii acizi nucleici, se realizează prin mijloace simple, de
combinarea a unui număr redus de specii moleculare, respectiv, 20 de aminoacizi pentru
proteine şi câte patru tipuri de nucleotide pentru acizii nucleici.
Prin legarea unui număr mare al acestor unităţi în succesiuni variate se poate obţine un
număr infinit de combinaţii. O anumită secvenţă de aminoacizi sau de nucleotide conţine o
cantitate de informaţie care conferă proteinelor şi acizilor nucleici caracterul de molecule
informaţionale. În contrast cu multitudinea posibilităţilor de legare a aminoacizilor în proteine
sau a nucleotidelor în acizi nucleici, într-un organism dat nu se realizează decât succesiuni
care îi sunt proprii, pentru care primeşte informaţie de la predecesori, prin intermediul acizilor
dezoxiribonucleici ADN.
Chintesenţa materiei vii o reprezintă capacitatea de autoreplicare de la o generaţie la alta.
Structurile celulare sunt edificii complexe, cu entropii reduse, care se dezagregă şi se refac
continuu; în organismele vegetale şi animale adulte cele două procese sunt echilibrate, astfel
încât masa lor rămâne constantă. Refacerea structurilor celulare decurge, parţial, pe seama
produşilor de degradare a componenţilor proprii, iar ceea ce se pierde este completat prin
elementele preluate din mediul înconjurător, ca substanţe nutritive. Întreţinerea morfologiei
proprii, creşterea şi dezvoltarea organismului implică şi un consum permanent de energie.
Plantele şi câteva specii de microorganisme înmagazinează prin fotosinteză energia solară în
glucide, lipide, proteine, care alcătuiesc hrana oamenilor sau a animalelor, consumate la rândul
lor de către om. De fapt, organismele animale iau din mediul înconjurător o formă de energie de
calitate superioară pe care o utilizează pentru îndeplinirea tuturor funcţiilor vitale şi eliberează în
mediu o cantitate de energie de calitate inferioară (căldură).
Schimburile de materie şi de energie dintre organism şi mediu, care definesc însăşi
viaţa, implică desfăşurarea unui număr mare de reacţii chimice, care alcătuiesc metabolismul,
cu două laturi principale:
 catabolismul (degradarea constituenţilor celulari la compuşi mai simpli) implică procese
exergonice, în care se produce energie;
 anabolismul (edificare şi refacerea constituenţilor celulari) decurge prin reacţii
endergonice, în care se consumă energia mobilizată în procesele catabolice.
Organismele vii sunt deci sisteme deschise, aflate într-un permanent schimb de energie
şi materie cu mediul înconjurător, constituind sediul unui triplu flux, de materie, de energie şi
de informaţie.

5
 2 . G L U C ID E

Glucidele (glycos = dulce), cunoscute şi sub numele de hidraţi de carbon (formula

generală = Cn(H2O)m) sau zaharuri (sakkharom = substanţă dulce) sunt substanţe de origine
predominant vegetală, formate în procesul de fotosinteză care decurge în plantele verzi.
Glucidele, componente principale ale hranei omului şi animalelor, sunt compuşi foarte
răspândiţi în natură, atât sub formă liberă (pentoze, hexoze), cât şi sub formă de combinaţii
(glicozide, glicoproteide, glicolipide etc.). Proporţia lor în regnul vegetal reprezintă peste 50% din
substanţa uscată a organismelor vegetale superioare.
În organismele animale există un număr mai mic de reprezentanţi ai glucidelor, aflate într-o
proporţie mai mică, comparativ cu protidele şi lipidele.
Pe lângă importanţa lor ca substanţe de constituţie şi rezervă ale organismelor vii, ele
îndeplinesc şi funcţii specifice, cum ar fi: sunt componente ale acizilor nucleici, componente ale
unor enzime, glicoproteide şi glicolipide din membranele celulare.

2.1. STRUCTURĂ CHIMICĂ. CLASIFICARE

Glucidele sunt substanţe ternare, constituite din atomi de: C, H, O (foarte rar N şi S) cu
funcţiuni chimice mixte: polihidroxialdehide (aldoze) şi polihidroxicetone (cetoze).
Glucidele se clasifică în două grupe mari: glucide simple, numite oze (monoglucidele sau
monozaharide) şi glucide compuse numite ozide.
Ozele (glucide nehidrolizabile), se clasifică în funcţie de natura grupei carbonil în aldoze şi
cetoze, iar în funcţie de numărul atomilor de carbon din moleculă în: trioze, tetroze, pentoze,
hexoze etc.
Ozidele sunt clasa de glucide formate din mai multe resturi de molecule de monoglucide
unite între ele prin legături de tip glicozidic. În funcţie de numărul resturilor de oze componente se
clasifică în oligoglucide (cu număr de până la şase resturi de molecule de monoglucide) şi
poliglucide (număr mai mare de şase resturi de molecule de monoglucide).
Ozidele se clasifică la rândul lor în holozide (se transformă prin hidroliză acidă sau
enzimatică în monoglucide) şi heterozide (combinate cu alte substanţe de natură neglucidică, din
care se pot pune în libertate prin hidroliză).

2.2. MONOGLUCIDE (OZE)

Monoglucidele sunt compuşi polihidroximonocarbonilici (polihidroxialdehide şi
polihidroxicetone) nescindabili în alte glucide prin hidroliză.
Deoarece raportul dintre atomii de hidrogen şi atomii de oxigen în glucide este de doi la
unu (ca şi în formula apei), s-a conferit glucidelor şi denumirea de hidraţi de carbon. Formula
moleculară este Cn(H2O)n, unde n  3.

2.2.1. Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor

Pentru a stabili structura ozelor, s-au efectuat reacţii chimice asupra glucozei, care au
condus la concluzia că ozele au în general o catenă neramificată, pe care sunt grefate grupe
funcţionale hidroxil şi o grupă funcţională carbonil. Monoglucidele pot fi reprezentate prin mai
multe formule de structură. Atomii de carbon se numerotează începând cu cel purtator al
grupei funcţionale carbonil (sau cel vecin ei în cazul cetozelor).
a) Formula aciclică (liniară sau carbonilică) este corespunzătoare stării solide a
glucidelor; ea pune în evidenţă natura grupelor funcţionale conţinute: hidroxil alcoolic, carbonil
aldehidic sau cetonic:

6
 1 1
H C O H2 C OH
2 2
H C OH C O
3 3
HO C H HO C H
4 4
H C OH H C OH
5 5
H C OH H C OH
6 6
H2 C OH H2 C OH

D-glucoză (aldohexoză) D-fructoză (cetohexoză)

(formule aciclice liniare sau carbonilice)

Această formulă s-a constatat a nu fi întotdeauna în concordanţă cu proprietăţile fizico-

chimice ale unor glucide. Astfel, glucoza nu prezintă una dintre reacţiile specifice grupei carbonil
(recolorarea fuxinei decolorate cu dioxid de sulf). S-a constatat că una dintre grupele hidroxil
(hidroxilul glicozidic) este mai reactivă şi prezintă proprietăţi deosebite. Aceste comportări
specifice ale unor glucide au putut fi explicate după ce s-a stabilit că moleculele pentozelor şi
hexozelor se prezintă sub formă ciclică, formând semiacetali intramoleculari (reacţie de adiţie de
ROH, specifică compuşilor carbonilici):

b) Formulele ciclice semiacetalice rezultă în urma reacţiei de semiacetalizare dintre grupa

carbonil şi grupa hidroxil de la C4 sau C5 de pe catena aldozei, respectiv C5 sau C6 de pe catena
cetozei. Prin analogie cu denumirile heterociclilor formaţi din patru atomi de carbon şi un atom de
oxigen (furan), respectiv cel format din cinci atomi de carbon şi un atom de oxigen (piran),
semiacetalii ciclici obţinuţi sunt denumiţi: forma furanozică, respectiv forma piranozică.

furan piran

1 1 1 1 1
H C O H C OH HO C H H C OH HO C H
2 2 2 2 2
H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH
3 3 O 3 O 3 O 3 O
HO C H HO C H HO C H HO C H HO C H
4 4 4 4 4
H C OH H C H C H C OH H C OH
5 5 5 5 5
H C OH H C OH H C OH H C H C
6
6 6 6 6
H2 C OH H2 C OH H2 C OH H2C OH H2C OH

D-glucoza α-D-glucofuranoza  -D-glucofuranoza α-D-glucopiranoza β-D-glucopiranoza

În acelaşi fel pot fi reprezentate şi formulele ciclice semiacetalice ale cetohexozelor, de

exemplu ale fructozei:

7
 1 1 1 1 1
H2 C OH H2C OH H2C OH H2C OH H2C OH
2 2 OH 2 2 OH 2
C O C HO C C HO C
3 3 3 3 3
HO C H HO C H HO C H HO C H HO C H
4 4 4 4 4
H C OH H C OH O H C OH O H C OH O H C OH O
5 5 5 5 5
H C OH H C H C H C OH H C OH
6 6 6 6 6
H2 C OH H2C OH H2C OH H2C H2C

D-fructoză α-D-fructofuranoză  -D-fructofuranoză α-D-fructopiranoză β-D-fructopiranoză

În aceste structuri grupa funcţională carbonil este mascată, noua grupă hidroxil apărută,
denumită grupă OH semiacetalic sau glicozidic este mai reactivă şi are proprietăţi diferite faţă de
ale celorlalte grupe hidroxil alcoolice din moleculă. Ozele la care hidroxilul glicozodic este situat
la dreapta în formula ciclică semiacetalică se notează cu α, iar cele la care acesta se află la
stânga, se notează cu β. Izomerii care se deosebesc între ei prin poziţia hidroxilului glicozidic se
numesc anomeri, iar fenomenul poartă numele de anomerie sau izomerie α, β. Anomeria a fost
confirmată prin existenţa a două tipuri de glicozide α şi β.

c) Formulele ciclice perspectivice (Haworth) oferă o mai bună reprezentare a lungimii

legăturii C-O semiacetalice, comparativ cu legătura de C-O dintre atomii de carbon din catenă şi
grupele hidroxil, sau legătura C-C din catenă. Se consideră că atomii ciclului fac parte dintr-un
plan perpendicular pe planul hârtiei, faţă de care grupele hidroxil (cu excepţia celor de la
carbonul cinci din forma furanozică şi carbonul şase din forma piranozică) aşezate în dreapta
catenei aciclice se vor lega la covalenţele de sub planul ciclului, iar cele dispuse în stânga
catenei se vor lega la covalenţele plasate deasupra planului ciclului. Ambele forme se află în
soluţie în echilibru. În produsele naturale, pentru aldohexoze predomină forma piranozică, iar
pentru aldopentoze forma furanozică.

6 6
CH2OH CH2OH
5 O 5 O
H H H OH
H H
1 1
4 OH H 4 OH H

OH OH OH H
3 2 3 2
H OH H OH

α-D-glucopiranoză  -D-glucopiranoză
(formule perspectivice)

6 1 6
H2 C OH CH2OH H2 C OH OH
O O
5 H OH 2 5 H OH 2

H 4 3 OH H 4 3 CH2OH
H H 1
OH OH
α-D-fructofuranoză β-D-fructofuranoză

8
 2.2.2. Proprietăţile fizice ale monoglucidelor

Monoglucidele sunt substanţe solide, cristalizate, incolore, uşor solubile în apă (datorită
prezenţei grupelor hidroxil), greu solubile în solvenţi organici (alcool etilic, eter etc.). Au în
general gust dulce (fructoza este cea mai dulce dintre ele). În prezenţa H 2SO4 concentrat, ozele
se deshidratează, înnegrindu-se, iar la temperatură ridicată se caramelizează.

2.2.2.1. Izomerie
a) Izomerie structurală (de funcţiune, de compensaţie) - se referă la cele două tipuri de oze,
aldoze şi cetoze, pe care le pot forma monoglucidele cu aceeaşi formulă moleculară.

b) Stereoizomerie (izomerie spaţială)

 Izomeria geometrică stabileşte apartenenţa monoglucidelor la una dintre seriile
sterice D sau L, luând drept criteriu structura aldehidei glicerice, care având un atom de
carbon asimetric, prezintă două configuraţii: D (+) aldehida glicerică (cu grupa OH în dreapta
atomului de carbon asimetric), respectiv L (-) aldehida glicerică (cu grupa OH în stânga
atomului de carbon asimetric):
H C O
HO C* H
H2C OH
D-aldehida glicerică L- aldehida glicerică

Prin analogie, toate monoglucidele care au configuraţia atomului de carbon asimetric cel
mai depărtat de gruparea carbonil identică cu cea a atomului de carbon asimetric al D (+)
aldehidei glicerice aparţin seriei sterice D, respectiv monoglucidele cu configuraţia L (-)
aldehidei glicerice, fac parte din seria sterica L:

HO C* H
H2C OH
seria D seria L

 Izomeria optică (enantiomeria). Datorită asimetriei moleculare (chiralitatea moleculei)

şi prezenţei atomilor de carbon asimetrici în moleculele monozaharidelor (cu exceptia
dihidroxiacetonei), acestea prezintă fenomenul de izomerie optică, caracterizat prin rotirea
planului luminii polarizate spre dreapta (izomerul dextrogir), sau spre stânga (izomerul levogir).
Numărul izomerilor optici (stabilit de van’t Hoff) este de 2n, unde n este numărul atomilor de
carbon asimetrici. De exemplu, aldozele cu patru atomi de carbon asimetrici (hexoze, forma
liniară aciclică) vor avea 24 = 16 stereoizomeri optici. Glucoza (dextrogiră) roteşte planul luminii
polarizate spre dreapta (+), iar fructoza (levogiră) roteşte planul luminii polarizate spre stânga (-),
amândouă aparţinând însă seriei sterice D.
În realitate, numărul izomerilor optici este mai mare, determinat la ciclizare de poziţia diferită
a grupei hidroxil glicozidic faţă de atomul de carbon C4: izomerul (anomerul α) corespunde poziţiei
grupei -OH glicozidice de aceeaşi parte cu a grupei -OH de la C4, iar izomerul (anomerul β)
corespunde poziţiei grupei -OH glicozidice de parte opusă grupei -OH de la C4. Această formă de
izomerie (anomerie) a fost pusă în evidenţă prin fenomenul de mutarotaţie, care scoate în
evidenţă existenţa unui nou centru de asimetrie a moleculei în soluţie apoasă.
Mutarotaţia constă în modificarea unghiului de rotaţie a soluţiei unei substanţe optic active în
urma dizolvării ei în apă. Trecerea reversibilă a anomerilor α şi β în soluţie unul în celălalt,
decurge prin deschiderea ciclului şi formarea intermediară a formei aldehidice.

9
 1
1 H C O 1
H C OH 2 HO C H
2 H C OH 2
H C OH 3 H C OH
3 O HO C H 3 O
HO C H 4 HO C H
4 H C OH 4
H C OH 5 H C OH
5 H C OH 5
H C 6 H C
6 H2 C OH 6
H2 C OH H2C OH

α-D-glucopiranoză D-glucoză Β-D-glucopiranoză

2.2.3. Proprietăţile chimice ale ozelor (monoglucidelor)

Proprietăţile chimice ale monoglucidelor sunt corelate cu structura lor chimică, respectiv,
prezenţa în moleculă a grupelor funcţionale specifice:

carbonil carbonil alcool primar alcool secundar

aldehidic cetonic

2.2.3.1. Proprietăţi chimice datorate grupei carbonil

a) Reacţii de oxidare blândă

Dintre toate grupele funcţionale prezente în monoglucide, cea mai vulnerabilă la oxidare
este grupa carbonil aldehidică liberă. Aceasta se oxidează în condiţii blânde (apă de clor,
hipocloriţi, Ag2O, reactiv Tollens, reactiv Fehling), aldozele transformându-se în acizi aldonici,
care prin deshidratare formează lactonele acizilor gluconici:

CH2OH CH2OH CH2OH

O H OH H O
H H H
H O H OH H C O
OH H OH H COOH - H O
2
OH OH OH OH
H OH H OH H OH

glucoza acid gluconic lactona acidului gluconic

Oxidarea blândă care decurge în prezenţa agenţilor oxidanţi cum ar fi: reactivul Tollens,
(AgNO3 în soluţie amoniacală), respectiv reactivul Fehling, evidenţiază cel mai bine
proprietăţile reducătoare ale aldozelor, care reduc Ag+ (din AgNO3) la Ag0 metalic (oglinda de
argint), iar Cu2+ (din reactivul Fehling, de culoare albastră) la Cu + de culoare roşie-cărămizie.

b) Reacţii de oxidare energică

Oxidarea energică (în prezenţă de HNO 3) transformă aldozele în acizi zaharici (acizi
dicarboxilici), în care grupele carboxil (-COOH) se găsesc la extremităţile catenei de atomi de
carbon:

10
 CH2OH COOH
H O H OH
H
H H
OH H OH H COOH
OH OH OH
H OH H OH

-glucoză acid glucozaharic

Acizii zaharici sunt importanţi la identificarea glucidelor, fără a avea un rol biologic deosebit.

c) Reacţii de oxidare protejată

Acest tip de oxidare a aldozelor decurge prin protejarea prealabilă a grupei carbonil,
respectiv hidroxilul glicozidic, prin eterificare, şi conduce la acizi uronici:

CH2OH CH2OH COOH

COOH
H O H O O
RX H H [O] H O H H H
H H H 2O H
OH H H
- HX OH H OH H OH H
OH OH - ROH
OH OR OH OR OH OH
H OH H OH H OH
H OH
glucoză acid glucuronic

Acizii uronici sunt componente importante ale multor polizaharide (pectine, gume,
mucilagii vegetale). Ei prezintă proprietăţi reducătoare datorită grupei carbonil libere.
Îndeplinesc în organism rol detoxifiant, datorită posibilităţii de legare a unor toxine,
medicamente etc.

d) Reacţii de reducere
Aldozele şi cetozele se transformă prin reducerea grupei carbonil (hidrogenare în
prezenţă de catalizatori metalici sau amalgam de natriu în apă) în polialcooli (polioli) cu acelaşi
număr de atomi de carbon (pentitoli din pentoze, hexitoli din hexoze). De exemplu, prin
reducerea glucozei şi a fructozei se obţine acelaşi hexitol, sorbitolul:

H C O H2C OH H2C OH

H C OH H C OH C O
[H] [H]
HO C H HO C H HO C H

(HCOH)2 (H COH)2 (HCOH)2

H2C OH H2C OH H2C OH

D-glucoză D-sorbitol D-fructoză

În acelaşi timp, din fructoză poate rezulta şi D-manitol (hexoze epimere care se deosebesc
doar prin configuraţia unui atom de carbon asimetric).

2.2.3.2. Proprietăţi datorate grupelor funcţionale hidroxil

În formula ciclică semiacetalică a monoglucidelor există două feluri de grupe hidroxil: una
de natură semiacetalică (glicozidică), care este cea mai reactivă, restul de natură alcoolică
(primară şi secundară) mai puţin reactive:

11
 a) Reacţii de eterificare
Monoglucidele (ozele) participă la reacţii de eterificare (condensare) cu alcooli, fenoli,
steroli, în primul rând prin grupa hidroxil semiacetalică, mai reactivă decât restul grupelor
alcoolice. Se formează compuşi de tip eter (R-O-R) denumiţi ozide (glicozide de la glucoză,
galactozide de la galactoză etc.). În funcţie de forma anomerică (α sau β) a ozei, se pot forma
α-glicozide sau β-glicozide:

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O OH O OR

OR OH

α-glicozidă α-glucoză β-glucoză β-glicozidă

Grupa hidroxil glicozidică se poate eterifica (condensa) cu grupe -OH alcoolice ale altei
monoglucide cu formare de diglucide şi poliglucide, reducătoare sau nereducătoare.

b) Reacţii de esterificare
Aceste reacţii pot avea loc între grupele hidroxil ale monoglucidei şi un acid anorganic sau
organic cu formare de esteri.
Esterii ozelor cu acizii organici pot fi obţinuţi prin sinteză (esteri cu acidul acetic şi benzoic),
sau se întâlnesc în natură sub formă de galo-taninuri (esterii cu acidul galic şi galoil-galic):

R CH2 OH + HO C R R CH2 O C R ester al unui acid

- H2O
O O carboxilic

OH OH
ester al acidului
R CH2 OH + HO P OH R CH2 O P OH fosforic
- H2O
O O

Esterii ozelor cu acizii anorganici. Dintre punct de vedere biologic, un interes deosebit
prezintă esterii fosforici ai monoglucidelor, care sunt implicaţi în metabolismul glucidic.
Conţinutul de fosfaţi ai ozelor variază în funcţie de organele plantelor (0,31% în făina de
mazăre şi între 0,0034-0,046% în frunze). Un interes deosebit în metabolismul glucidic îl
prezintă esterii fosforici (fosfaţii) ai triozelor, pentozelor şi hezozelor.

Triozofosfaţi Tetrozofosfaţi
H C O
H C O H2 C OH H C OH
H C OH H C O H C OH
H2 C O P H2 C O P H2 C O P

aldehidă 3-fosfoglicerică hidroxiacetonfosfat eritrozofosfat

12
 Pentozofosfaţi

H C O H2C OH H2 C O P H2C OH
H C OH H C O H C O H C O
H C OH H C OH H C OH HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH
H2 C O P H2 C O P H2 C O P H2 C O P

ester-ribozo-5-fosfat ester-ribulozo-5-fosfat ester-ribulozo-1,5-difosfat ester-xilulozo-5-fosfat

Hexozofosfaţi
CH2OH CH2O P
O O CH2O P OH CH2O P OH
O O

OP OH
CH2OH CH2O P

Glucozo 1- P Glucozo 6- P Fructozo 6- P Fructozo 1,6-di P

ester CORI ester ROBINSON ester NEUBERG ester HARDEN-YOUNG

2.2.4. Reprezentanţi ai monoglucidelor

Unele oze există libere în regnul vegetal (trioze, tetroze, pentoze, hexoze, octoze,
nonoze), altele se găsesc sub formă de derivaţi, sau intră în constituţia oligozidelor şi
poliozidelor. Principalii reprezentanţi ai monoglucidelor sunt ilustraţi în Schema 2.1.
Triozele - o aldoză cu doi izomeri (aldehida glicerică) şi o cetoză (dihidroxiacetona) apar
ca intermediari în metabolismul glucidelor, ca atare, sau sub formă de esteri fosforici.
Tetrozele nu se găsesc libere în natură, ele rezultă prin degradarea pentozelor sau prin
sinteză. Esterul fosforic al eritrozei se formează în procesul de fotosinteză şi la degradarea glucozei.
Pentozele sunt foarte răspândite în natură (mai puţin sub formă liberă) mai ales sub formă
de poliglucide (pentozani), glicozide şi esteri. În frunzele plantelor se găsesc cantităţi mici de
pentoze, în proporţie mai mare se întânesc pentozani, poliozide care însoţesc celuloza. Cele mai
importante dintre pentoze sunt: riboza, deoxiriboza, xiloza, arabinoza, ribuloza.
Riboza şi deoxiriboza sunt componente ale acizilor nucleici ARN şi ADN şi ale unor
enzime. Xiloza (zahărul de lemn) este componentă a membranelor celulare vegetale, însoţind
celuloza sub forma poliozidelor xilani, mai ales în partea lemnoasă a plantelor (paie, coceni de
porumb, lemn de stejar, sâmburi de fructe etc.).
Hexozele sunt răspândite în regnul vegetal atât libere cât şi sub formă de derivaţi
(holozide). Glucoza (dextroza, zahăr de amidon sau zahăr de struguri) este monoglucida cea mai
răspândită şi importantă din punct de vedere biologic. În stare liberă se găseşte în toate fructele,
în flori, în miere, în tomate, alături de fructoză şi zaharoză. Mierea de albine este un amestec
echimolecular de D-glucoză şi D-fructoză.
Glucoza intră în structura diglucidelor (zaharoza, maltoza, celobioza, lactoza) şi a
poliglucidelor (amidon, celuloză). Din combinaţiile sale glucoza se separă prin hidroliză acidă
sau enzimatică. Conţinutul de glucoză din plante variază în funcţie de temperatură şi de gradul
de expunere la lumină a plantelor.
Galactoza este o glucidă răspândită mai ales sub formă de diglucide (lactoza), triglucide
(rafinoza) şi poliozidele (galactani, galactoarabani etc.) în agar-agar, gume şi mucilagii vegetale,
glicozide şi lipide complexe.
Fructoza (zahărul din fructe, cea mai dulce dintre oze) este o cetohexoză răspândită
atât în stare liberă, în fructe, cât şi sub formă de diglucide (zaharoza), poliglucide (inulina,

13
fructani) şi glicozide.
Sorboza este o cetohexoză izomeră cu fructoza, răspândită în scoruşul de munte şi alte
fructe, mai ales sub formă de sorbitol, care în contact cu aerul se oxidează la sorboză. Se
utilizează la obţinerea acidului ascorbic (vitamina C).

2.3. GLUCIDE COMPUSE (OZIDE)

Ozidele sunt produse de condensare (eterificare) a ozelor (holozide) sau produse de

condensare a ozelor cu substanţe de natură neglucidică (heterozide).
Holozidele (holos = acelaşi fel) se clasifică după numărul monoglucidelor componente în:
oligozide (oligoglucide, oligozaharide) dacă sunt formate din 2-6 unităţi structurale de oze, şi
poliozide (poliglucide, polizaharide), dacă au structură macromoleculară.

2.3.1. Oligozide (oligoglucide)

Din punct de vedere structural, oligozidele pot fi considerate produse de condensare a

monoglucidelor identice sau diferite:

n monoglucide - (n-1) H2O = oligoglucide

După numărul unităţilor de monoglucide componente, oligozidele pot fi: di-, tri-, tetra-,
penta-, hexaglucide. După natura grupelor hidroxil, participante la formarea legăturilor de tip
eter (R-O-R), oligozidele (oligoglucidele) pot fi:
 monocarbonilice (reducătoare) dacă participă la formarea legăturii o grupa hidroxil
glicozidică (semiacetalică) şi o grupă hidroxil neglicozidică a celei de a doua oze. Diglucida
formată posedă cel puţin o grupă-OH glicozidică care se poate oxida, deci manifestă caracter
reducător faţă de reactivul Tollens, reactivul Fehling etc.
 dicarbonilice (nereducătoare) când la formarea legăturii eterice participă ambele grupe
hidroxil glicozidice. Diglucida rezultată nu se poate oxida cu nici unul dintre agenţii oxidanţi
amintiţi (nu are caracter reducător).

2.3.1.1. Diglucide. Reprezentanţi ai diglucidelor

Cele mai importante şi mai răspândite oligozide din natură sunt diglucidele, constituite din
două resturi de monoglucide.
Maltoza este o diglucidă reducătoare omogenă formată din două resturi de α-D-
glucopiranoză unite prin legătură 1,4-α-glicozidică. Se găseşte liberă în orzul încolţit (zahăr de
malţ) şi este unitatea structurală a poliglucidei amidon. Maltoza eliberează prin hidroliză
enzimatică (cu enzima maltază) două molecule de α-D-glucopiranoză.

CH2OH CH2OH CH2OH

CH2OH
O H O H H O H
H O H H H
H H H H
H + OH H OH H OH H
OH - H 2O
OH OH OH OH O OH
OH

H OH H OH H OH H OH

-glucoză -glucoză maltoză

Celobioza este o diglucidă reducătoare omogenă, formată din două resturi de β-D-
glucopiranoză, unite prin legătura 1,4-β-glicozidică. Se găseşte liberă în cantităţi mici în seva
unor arbori şi reprezintă unitatea structurală a poliglucidei celuloza. Celuloza eliberează prin
hidroliză enzimatică (cu enzima celulaza) două molecule de β-D-glucopiranoză.

14
 CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O OH O OH O H O H
H H H
H H H H
H + H OH H O OH H
OH OH
- H 2O
H OH H OH H OH
OH

H OH H OH H OH H OH

 -glucoză  -glucoză celobioză

Lactoza (zahărul din lapte) este o diglucidă reducătoare neomogenă, formată dintr-o
moleculă de β-D-galactoză şi una de α-D-glucoză, unite prin legătură 1,4-α,β-glicozidică. În
stare liberă se găseşte în laptele mamiferelor, iar în plante în polenul florilor de Forsythia.
CH2OH CH2OH CH2OH
CH2OH
O H O H O H
OH O OH H OH
H H H
H O H
H + OH H OH H OH
OH - H 2O
OH H H OH
H H OH

H OH H OH H OH
H OH
 -galactoză -glucoză lactoză

Zaharoza (zahărul de sfeclă, de trestie) este o diglucidă nereducătoare, neomogenă,

formată din α-D-glucopiranoză şi β-D-fructofuranoză, unite prin legătură 1,2-α,β-glicozidică.
Zaharoza se găseşte în frunze ca rezultat al fotosintezei şi este cea mai răspândită diglucidă
naturală (în rădăcinile sfeclei de zahăr: 16-20%, în tulpinile trestiei de zahăr: 16-27%).
Hidrolizează în mediu acid sau sub acţiunea enzimei zaharaza, eliberând un amestec
echimolecular de α-D-glucoză şi β-D-fructoză, denumit zahăr invertit, datorită faptului că
prezintă activitate optică levogiră, spre deosebire de glucoză care este dextrogiră.
CH2OH
CH2OH
H O H
H O H
H
H H
OH H
OH
OH OH
OH
H OH
H OH
O
-glucoză - H 2O

OH CH2OH
CH2OH O
O
H H
H H
H CH2OH
H CH2OH
OH OH
OH OH

 -fructoză zaharoză

2.4. POLIOZIDE (POLIGLUCIDE)

Poliozidele (poliglucide) sunt compuşi macromoleculari care rezultă prin policondensareaunui

număr mare (n) de monoglucide:
n C6H12O6 - (n-1) H2O = (C6H10O5)n
Numărul monoglucidelor cuprinse în macromoleculele poliglucidelor şi masa moleculară,
depind de tipul de compus macromolecular, şi la plante de specia din care a fost izolată (de

15
exemplu, celuloza din bumbac are M = 1,75 x 10 6, iar celuloza din lemn are M = 6 x 106). În
ceea ce priveşte tipul de legături dintre unităţile constituente, în cazul poliglucidelor constituite
din aldoze, legăturile sunt de tip glicozidic: 1,4, sau 1,6, sau 1,3, mai rar 1,2, iar în cazul
poliglucidelor constituite din cetoze legăturile sunt de tip 1,5-glicozidice.

2.4.1. Proprietăţi fizice şi chimice ale poliglucidelor

Poliglucidele se prezintă sub forma unor pulberi albe, amorfe, insolubile sau greu
solubile în apă, formând sisteme coloidale. Poliglucidele care au atomi de carbon
asimetrici prezintă activitate optică. Toate resturile de monoglucide sunt legate prin
intermediul grupei -OH glicozidice, doar la capăt de macromoleculă existând o grupă -OH
glicozidică liberă, ceea ce determină un slab caracter reducător. Grupele -OH libere, (câte
trei la fiecare unitate de monoglucidă), pot reacţiona cu formare de eteri şi de esteri ai
poliglucidelor respective.
Prin hidroliză acidă sau enzimatică poliglucidele eliberează monoglucidele componente.
Rolul poliglucidelor în organismele vii este foarte complex. Ele servesc ca substanţe de
rezervă în plante (amidonul, inulina etc.), sau în organismele animale (glicogen), îndeplinesc rol
structural (celuloza în plante, mureina în bacterii), rol de protecţie(substanţele pectice).

2.4.2. Poliozide omogene (homopoliglucide)

Poliozidele omogene, răspândite mai ales în regnul vegetal, sunt compuşi macromoleculari
constituiţi din monoglucide identice, cu denumiri corespunzătoare acestora (pentozani, hexoxani).

2.4.2.1. Reprezentanţi ai hexozanilor (glucanilor)

Glucanii (glucozanii) sunt compuşi macromoleculari larg răspândiţi în natură, cu
formula generală (C6H10O5)n, care au ca unitate structurală glucoza. În funcţie de natura
anomerului glucozei (α sau ß) şi de modul de legare în macromoleculă, rezultă compuşi
diferiţi, amidonul şi celuloza fiind cei mai importanţi din punct de vedere biologic.
Amidonul, produs al fotosintezei, este larg răspândit în regnul vegetal ca glucidă de
rezervă, sub formă de granule (de formă şi mărime specifică speciei vegetale) în tuberculi,
seminţe şi părţi lemnoase ale plantelor.
Nu are o structură unitară, fiind constituit din două componente:amiloza şi amilopectina.
Amiloza, care reprezintă 20-30% din granula de amidon, este dispusă în interiorul
acesteia şi prezintă o structură neramificată. Ea este constituită din mai multe unităţi de
maltoză (constituite la rândul lor din molecule de α-D-glucopiranoză), unite prin legături 1,4-α-
glicozidice sub forma unei catene macromoleculare, care este dispusă în spaţiu sub formă de
spirală, formată din câte 4-6 molecule de α-D-glucoză. Amiloza formează cu apa sisteme disperse
coloidale care prezintă cu iodul o coloraţie albastră.
Amiloza
CH2OH CH2OH
CH2OH CH2OH
O O H H O H
H O H H H H
H H H
H 1 4 H 1
1 4 OH H 1 4 OH H OH
OH H
O O O
O

H OH H OH H OH
H OH

maltoza maltoza

16
 Amilopectina, componentul ramificat, reprezintă 70-80 % din granula de amidon, este
dispusă în învelişul acesteia şi prezintă o structură ramificată. Este constituită ca şi amiloza din
unităţi de α-D-glucopiranoză unite prin legături 1,4-α-glicozidice (unităţi de maltoză), sub forma
unei catene macromoleculare liniare, la care apar ca ramificaţii, catene laterale în care
unităţile 1,4-α-glicozidice sunt legate 1,6-α-glicozidic (în medie ramificaţiile apar după 25 de
resturi de glucoză). Gradul de polimerizare variază mult, iar masa moleculară a amilopectinei
este de ordinul unui milion. Şi amilopectina formează cu apa sisteme disperse coloidale care
prezintă cu iodul o coloraţie roşie-brună.

CH2OH CH2OH

O H H O H
H
H H
OH H 1 4 OH H 1

O O

H OH H OH
CH2 CH2OH
CH2OH
O H O H H O H
H H
H H H
1 4 H 1 4 OH H
OH H OH 1
O O O

H OH H OH H OH

amilopectina

Proprietăţile amidonului sunt rezultanta proprietăţilor individuale ale componentelor sale.

Amidonul este insolubil în apă rece. În apă caldă, formează soluţii coloidale, respectiv,
granulele se umflă, iar la o temperatură ridicată se sparg şi formează soluţii vâscoase sau
geluri. La răcire, se transformă într-un gel omogen (coca sau cleiul de amidon). Prin hidroliză
treptată, la cald, în prezenţa acizilor tari sau a enzimelor specifice (amilaze) care scindează
doar legăturile 1,4-α-glicozidice, amidonul se transformă în poliglucide cu catene mai scurte,
denumite dextrine.
Legăturile 1,6-α-glicozidice din catenele laterale ale amilopectinei nu sunt hidrolizate de
amilaze ci de enzimele 1,6-α-glicozidaze.
Amidonul extras din grâu, porumb, cartofi este utilizat în industria alimentară (la
obţinerea alcoolului etilic, acidului lactic), în industria farmaceutică, textilă (apret).

Glicogenul este cel mai important polizaharid de rezervă din celulele animale. El este
depozitat mai ales în ficat (până la 10% din structura acestuia) şi reprezintă 1-2% din structura
muşchilor. În celulele ficatului, glicogenul se găseşte sub forma unor granule mari, compuse la
rândul lor din agregate de granule mici, constituite din macromolecule foarte ramificate, cu mase
moleculare de ordinul milioanelor. Glicogenul este ca şi amilopectina un polizaharid al α-D-
glucopiranozei cu legături 1,4-α-glicozidice, dar mai ramificat şi mai compact. Ramificaţiile apar în
medie după 8-12 resturi de glucoză, sub forma legăturilor 1,6-α-glicozidice. Glicogenul este
hidrolizat până la stadiul de maltoză şi glucoză de enzimele amilaze şi prezintă cu soluţia de iod
o coloraţie roşu-violet.
Celuloza este poliglucidul cel mai răspândit în natură, aproape exclusiv în regnul
vegetal. Este componentul principal al pereţilor celulari vegetali, substanţa de schelet care
asigură rezistenţa mecanică şi fizico-chimică ridicată a ţesuturilor lemnului.
Reprezintă componentul chimic principal al lemnului (în medie 50%), restul procentelor
fiind reprezentate de lignină şi hemicelulozele (tot componenţi principali) şi o serie de
componenţi chimici secundari (taninuri, materii pectice, gume, mucilagii vegetale etc.).
Celuloza prezintă structură macromoleculară poliglucidică, rezultată prin policondensarea
unui număr variabil de unităţi de ß-D-glucopiranoză. La hidroliza menajată a celulozei rezultă
unităţi de celobioză care sunt legate prin legături 1,4-ß-glicozidice.

17
 CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
H O O
H H O H O
H H H H
OH H O OH H O O
OH H O OH H
H H H H
H OH H OH H OH H OH
celuloza

Celuloza nativă constă din macromolecule formate din 8000-12000 de unităţi de glucoză.
Macromoleculele filiforme sunt dispuse paralel pe o anumită lungime, formând fibre cu rezistenţă
mecanică deosebită. Între moleculele dispuse paralel se stabilesc, între grupele hidroxil, legături
de hidrogen, formând astfel fibrile elementare cu diametrul de 3,5 nm (vizibile cu microscopul
electronic) (fig. 2.1).
În stare pură, celuloza este o substanţă solidă, de culoare albă, cu aspect amorf, fără
gust şi fără miros. Deşi prezintă în structură un mare număr de grupe hidroxil, datorită
legăturilor de hidrogen stabilite între acestea, celuloza este insolubilă în apă, în acizi diluaţi
sau în solvenţi organici. În prezenţa acizilor minerali tari concentraţi, moleculele de celuloză se
gonflează cu aceşti reactivi şi apoi hidrolizează. Celuloza este solubilă în reactivul Schweitzer
(Cu (NH3)2(OH)2).
Datorită prezenţei la fiecare unitate structurală a celor trei grupe hidroxil libere, celuloza
poate fi esterificată (cu acid acetic, acid azotic, acid sulfuric), poate fi eterificată, sau oxidată.
Celuloza nu poate fi asimilată de organismul uman, care nu posedă enzimele necesare
scindării macromoleculei (celulaze, celobiaza).

18
 3 . L IP ID E

Lipidele sunt compuşi organici răspândiţi în organismele vegetale şi animale, unde

îndeplinesc roluri complexe: rol structural (sunt componente ale celulelor, nucleului,
protoplasmei, mitocondriilor etc.), rol de rezervă, constituie surse de energie, asigură protecţie
mecanică şi termică organismelor plantelor şi animalelor.
Lipidele se caracterizează, din punct de vedere chimic, printr-o largă eterogenitate structurală
şi de compoziţie (C, H, O, uneori N, P, S), precum şi a proprietăţilor fizico-chimice. Din punct de
vedere chimic, lipidele sunt esteri ai unor alcooli cu acizii graşi superiori (excepţie, etolidele).
Structura lor hidrofobă, apolară, le conferă insolubilitate în apă şi solubilitate în solvenţi
organici (eter, cloroform, benzen, acetonă etc.). Pe solubilitatea diferită a lipidelor în diferiţi
solvenţi, se bazează metodele de extracţie şi separare a lipidelor din diferite materiale vegetale şi
animale.

3.1. LIPIDE SIMPLE

Lipidele simple sunt substanţe ternare constituite din elementele C, H, O, care din punct de
vedere a structurii chimice sunt esteri ai acizilor graşi cu diferiţi alcooli (monohidroxilici aciclici
sau ciclici sau polihidroxilici).

3.1.1. Gliceride (grăsimi, acilgliceroli)

Gliceridele sunt cele mai răspândite dintre lipidele din regnul vegetal, ele fiind prezente mai
ales în seminţele plantelor oleaginoase. Gliceridele se pot diferenţia şi caracteriza prin conţinutul
de acizi graşi componenţi. Plantele oleaginoase conţin în proporţie mare acid oleic şi acid
palmitic (80% în uleiul de măsline). Uleiul de floarea soarelui conţine cca. 55-60% acid linoleic,
33-35% acid oleic şi 5-10% acid palmitic.
Gliceridele sunt din punct de vedere chimic esteri ai glicerolului (propantriol, glicerina) cu
acizii graşi superiori. După cum sunt esterificate una, două sau trei grupe hidroxilice ale
glicerinei, rezultă mono-, di-, sau trigliceride. După poziţia hidroxilului esterificat, glicerina
poate forma, cu acelaşi acid gras, doi izomeri de poziţie: α- sau β-monogliceridă
(monoacilgliceroli). Deoarece α-monogliceridele au atomul de carbon C 2 asimetric, vor exista
două α-monogliceride enantiomere.

H2C OH H 2C O CO R H2C O CO R H2C O CO R

HC OH HC OH HC O CO R HC O CO R
H2C OH H 2C OH H2C OH H2C O CO R
glicerol monoacilglicerol diacilglicerol triacilglicerol
(monogliceridă) (digliceridă) (trigliceridă)

Dacă esterificarea celor două sau trei grupe –OH din glicerol se realizează cu acizi graşi
identici, se obţin digliceride, respectiv trigliceride omogene, iar dacă esterificarea decurge cu
acizi graşi diferiţi, rezultă digliceride şi trigliceride mixte.
Prezenţa atomului de carbon asimetric în structura digliceridelor şi a trigliceridelor, ca şi în
molecula acizilor graşi, determină creşterea numărului de izomeri de poziţie şi a celor optici.
Marea majoritate a gliceridelor naturale sunt trigliceride omogene sau trigliceridemixte.

19
 3.1.1.1. Componentele gliceridelor. Acizii graşi superiori
Majoritatea acizilor graşi din grăsimile naturale sunt acizi monocarboxilici, cu catenă
neramificată (normală) şi cu număr par de atomi de carbon în moleculă.
Clasificarea lor se face în funcţie de natura restului hidrocarbonat:

a) Acizi graşi superiori saturaţi

Acizii graşi superiori saturaţi au formula generală: CH3-(CH2)n–COOH, în care n = număr
par, cu valori între 2-30. Principalii acizi graşi saturaţi sunt redaţi în Tabelul 3.1, în care este
indicată şi sursa naturală de provenienţă.

Tabelul 3.1. Acizi graşi superiori saturaţi

Nr. atomi
Denumirea Formula moleculară Provenienţă
carbon
Acid butiric C4 CH3(CH2)2COOH Unt de vacă
Acid capronic C6 CH3(CH2)4COOH Unt de capră
Acid caprilic C8 CH3(CH2)6COOH Unt de cocos
Acid caprinic C10 CH3(CH2)8COOH Unt de cocos
Acid lauric C12 CH3(CH2)10COOH Unt de laur
Acid miristic C14 CH3(CH2)12COOH Majoritatea grăsimilor naturale
Acid palmitic C16 CH3(CH2)14COOH Idem
Acid stearic C18 CH3(CH2)16COOH Idem
Acid arahic C20 CH3(CH2)18COOH Ulei de arahide

b) Acizii graşi superiori nesaturaţi

Sunt acizi monocarboxilici cu număr par de atomi de carbon care prezintă în moleculă
una sau mai multe duble legături carbon-carbon.

Tabelul 3.2. Acizi graşi superiori nesaturaţi

Nr. atomi
Denumirea Formula moleculară Provenienţă
carbon
Lapte de capră
Acid lauroleic C12 CH3-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH
Acid Ulei de balenă
C14 CH3-(CH2)3-CH=CH-(CH2)7-COOH
miristoleic
Acid Grăsimi
C16 CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH
palmitoleic animale
Acid oleic C18 CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH idem
Cu două duble legături
Acid linoleic C18 CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7COOH Toate lipidele
Cu trei duble legături
Acid linolenic C18 CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Ulei de in

În plante au fost identificaţi şi acizi graşi nesaturaţi cu o triplă legătură între atomii de
carbon. În Tabelul 3.2 sunt redaţi principalii reprezentanţi ai acizilor graşi nesaturaţi.
Cel mai răspândit acid gras nesaturat este acidul oleic (cu cei doi izomeri cis şi trans),
care se găseşte în lipide în proporţii de până la 80%, fiind însoţit adesea de acidul linoleic şi
de acidul palmitic. Acizii linoleic şi linolenic sunt constituenţi ai uleiului de in, acizii polinesaturaţi
superiori sunt constituenţi ai lipidelor ficatului peştilor. Acizii graşi superiori nesaturaţi se numesc şi
acizi graşi esenţiali (nu pot fi sintetizaţi în organismele animale).

20
 c) Hidroxiacizi graşi superiori saturaţi
Hidroxiacizii graşi conţin în moleculă şi o grupă hidroxil. Sunt componente ale etolidelor,
esterii macrociclici din cerurile coniferelor. În răşinile multor conifere se întâlnesc: acidul sabinic
(acid hidroxilauric: HO-CH2-(CH2)10-COOH) şi acidul iuniperic (acid hidroxipalmitic: HO-CH2-
(CH2)14-COOH.

3.1.1.2. Denumirea gliceridelor

Denumirea gliceridelor ia în considerare poziţia din molecula glicerolului la care are loc
reacţia de esterificare şi natura acizilor graşi componenţi:

H 2C O CO (CH2)14 CH3
HC O CO (CH2)14 CH3
H 2C O CO (CH2)14 CH3
tripalmitina

H 2C O CO (CH2)14 CH3
HC O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 COOH
H 2C O CO (CH2)16 CH3

-palmitil- -oleil-’-stearil-glicerol (palmito-oleo-stearină)

3.1.1.3. Proprietăţi fizice ale gliceridelor (acilglicerolilor)

Starea de agregare a gliceridelor depinde de tipul de acizi graşi superiori care intră în
constituţia lor: gliceridele cu acizi graşi superiori nesaturaţi sunt lichide (uleiuri vegetale, de
exemplu trioleina), gliceridele cu acizi graşi superiori saturaţi sunt solide (tristearina). Gliceridele
sunt substanţe hidrofobe, insolubile în apă, solubile în solvenţi organici (eter etilic, acetonă,
benzen, benzină etc.). Grăsimile pot forma în apă dispersii coloidale sau emulsii. Acestea sunt
stabilizate prin prezenţa anumitor substanţe tensioactive, emulgatoare (proteine, săpun etc., în
mediu slab alcalin. Emulsiile prezintă o deosebită importanţă tehnică; o emulsie naturală de
grăsime, stabilizată cu ajutorul proteinelor, este laptele.
Deoarece grăsimile naturale sunt amestecuri de trigliceride mixte, nu pot fi caracterizate prin
constante fizice nete (de exemplu, nu prezintă temperaturi de topire fixe). Cu excepţia tributirinei,
trigliceridele în stare pură sunt incolore şi inodore.

3.1.1.4. Proprietăţi chimice ale gliceridelor

Acilglicerolii (gliceridele) prezintă proprietăţi chimice caracteristice esterilor, completate cu
proprietăţi chimice ale glicerolului şi ale acizilor graşi superiori constituenţi.

a) Reacţia de hidroliză acidă sau enzimatică

Reacţia de hidroliză poate decurge în prezenţa acizilor tari, a bazelor tari, sau a enzimelor
(lipaze) prezente în organismele vii. Hidroliza poate decurge în etape, cu formarea din
triacilgliceroli (trigliceride) a diacilglicerolilor (digliceride) şi a monoacilglicerolilor (monogliceride),
iar în final, a glicerolului şi acizilor graşi superiori.
Hidroliza enzimatică a gliceridelor asigură în organismele vegetale şi animale nutriţia,
deoarece alimentele hidrolizate devin asimilabile. În procesul de încolţire a seminţelor
plantelor se eliberează glicerol şi acizi graşi care sunt utilizaţi de plante în procese vitale.

21
H2C O CO R H2C O CO R H2C O CO R H2C OH
HOH HOH HOH
HC O CO R HC O CO R HC OH HC OH
- RCOOH - RCOOH - RCOOH
H2C O CO R H2C OH H2C OH H2C OH

triacilglicerol diacilglicerol monoacilglicerol glicerol

(trigliceridă) (digliceridă) (monogliceridă)

Hidroliza sub acţiunea bazelor tari (reacţia de saponificare), decurge la cald şi conduce
la formarea de glicerol şi săruri (cu cationii metalelor din bază) ale acizilor graşi (săpunuri).
H2C O CO R H2C OH
HC O CO R + 3 NaOH HC OH + 3 RCOONa
săpun
H2C O CO R H2C OH

Indicele de saponificare reprezintă numărul de mg KOH necesar saponificării unui gram de

lipidă. El este corelat cu mărimea moleculei: un indice de saponificare mic corespunde unei
grăsimi cu masă moleculară mare; un indice de saponificare mare, corespunde grăsimilor care
conţin acizi graşi cu catenă scurtă, deci masă moleculară mică.

b) Reacţii de adiţie la dublele legături din acizii graşi superiori

Hidrogenarea grăsimilor este o reacţie specifică gliceridelor nesaturate (lichide), care
conduce la solidificarea lor, consecinţă a saturării dublelor legături din acizii graşi superiori prin
adiţie de hidrogen. Ea este însoţită de o deschidere a culorii şi de modificări ale mirosului şi
gustului grăsimii. În industria alimentară, procesul este utilizat la obţinerea margarinei prin
hidrogenarea parţială a unor uleiuri vegetale (de floarea soarelui, soia etc.) şi amestecarea lor
cu gliceride cu punct de topire scăzut, cu NaCl, pigmenţi carotenoidici etc.
Halogenarea grăsimilor lichide decurge ca reacţie de adiţie a halogenilor la dublele
legături din acizii graşi nesaturaţi esterificaţi, şi introduce o nouă constantă, care caracterizează
structura nesaturată şi anume: indicele de iod care reprezintă cantitatea de iod în grame
adiţionată la 100 g de lipidă. Uleiurile cu indice de iod mic se numesc nesicative (uleiul de
măsline), nu se usucă la aer, sunt utilizate in alimentatie. Cele cu indice de iod mai mare de 120
se usucă repede şi se numesc sicative (uleiul de soia, uleiul de in).
Indicele de aciditate reprezintă cantitatea în mg de KOH necesară pentru neutralizarea
acizilor graşi liberi dintr-un gram de lipidă. Această mărime oferă indicaţii asupra intensităţii
procesului de degradare a lipidei.
Râncezirea grăsimilor. În contact cu oxigenul şi vaporii de apă din atmosferă, majoritatea
gliceridelor vegetale suferă transformări chimice şi biochimice care le imprimă gust şi miros
neplăcut (fenomenul de râncezire. Din punct de vedere chimic, râncezirea este cu atât mai
accelerată, cu cât gliceridele posedă un conţinut mai mare de acizi graşi nesaturaţi şi este
influenţată de condiţiile de obţinere şi păstrare. Procesul de râncezire constă într-o primă fază în
hidroliza sub acţiunea apei şi a enzimelor lipaze, şi conduce la formarea acizilor carboxilici,
proces evidenţiat prin creşterea indicelui de aciditate. Urmează oxidarea acizilor graşi
nesaturaţi (la dublele legături) cu formare de acizi β-cetonici, hidroperoxizi (R-O-O-H) şi
peroxizi (R-O-O-R) instabili, care se pot transforma final în alcooli, aldehide, cetone, hidroxiacizi,
imprimând grăsimii caracter acid, gust şi miros neplăcut.
Un alt proces degradativ poate avea loc la încălzirea puternică a grăsimilor, ca urmare a
deshidratării glicerolului cu formarea acroleinei (aldehida acrilică), un compus toxic.
H2C OH
O
HC OH H2C C CH OH H2C CH C
-2 H2O H
H2C OH

22
 3.2. LIPIDE COMPLEXE

Lipidele complexe sunt compuşi biochimici componenţi ai unor organe şi ţesuturi cu

activitate biologică şi fiziologică intensă, răspândiţi atât în regnul vegetal (seminţe, fructe) cât
şi în regnul animal (creier, ficat, inimă). Lipidele complexe sunt esteri ai acizilor graşi la
construcţia cărora mai participă, pe lângă glicerol, şi acid fosforic, aminoalcooli, aminoacizi, iar
în unele cazuri inozitol şi glucide. Din punct de vedere al compoziţiei chimice conţin alături de
atomi de C, H, O şi atomi de P, N, S, şi spre deosebire de lipidele simple sunt compuşi cu
structură amfoteră. Prezenţa în aceeaşi moleculă a grupelor hidrofile şi lipofile are o deosebită
importanţă pentru proprietăţile fizico-chimice ale lipidelor complexe (formare de micele, de
lamele) care sunt componente de bază ale membranelor celulare. Proporţia de lipide
complexe în organismele vegetale este relativ mică. Frunzele, fructele şi rădăcinile plantelor
conţin cca. 0,1%, seminţele de cereale şi plante leguminoase 1-2%, seminţele de soia (cele mai
bogate în lipide) conţin maximum 3% lipide complexe. În organismele vii, lipidele complexe
mai sunt asociate cu proteinele (lipoproteine).

3.2.1. Lipide complexe fără fosfor

Sunt constituite dintr-un rest de mono- sau oligoglucidă şi un rest de gliceridă (ester al
glicerolului cu acizi graşi superiori).

3.2.1.1.Glicolipide
Glicolipidele sunt componente ale bacteriilor dar şi ale mamiferelor, formate din 1,2-
diacilglicerol (digliceridă) de care se leagă o mono-, sau o diglucidă. Din această categorie fac
parte cerebrozidele şi gangliozidele.
Cerebrozidele se găsesc preponderent în creier, dar şi în ţesuturi şi organe (eritrocite,
leucocite, splină, plămâni etc.). În structura lor intră un acid gras superior, un aminoalcool
superior nesaturat, sfingozina (CH2(CH2)12CH=CH-CHOH-CHNH2-CH2-OH) şi o glucidă
(galactoza, glucoza). Gangliozidele sunt lipide complexe în a căror compoziţie intră o
ceramidă şi o aminoglucidă (N-acetilglucozamina) şi acidul sialic. Gangliozidele pe bază de
sfingozină sunt importante deoarece prin intermediul lor se determină grupele sanguine.

3.2.2. Lipide complexe cu fosfor şi fără azot în moleculă

3.2.2.1. Acizii fosfatidici

Sunt compuşi biochimici, componenţi ai membranelor biologice, care provin dintr-un
alcool (glicerol, inozitol, aminoalcoolul sfingozina), acizi graşi superiori şi acid fosforic. Acizii
graşi din structura acizilor fosfatidici sunt în special acidul stearic, acidul oleic, palmitic, linoleic
şi linolenic. Cele mai importante lipide complexe cu P şi fără N sunt glicerofosfolipidele
(glicerofosfatide) sau acizi fosfatidici, respectiv esterii  şi  ai digliceridelor cu acidul fosforic:

H2 C O CO R H2 C O CO R
OH
HC O CO R HC O P O
OH OH
H2 C O P O H2 C O CO R
OH

acidul -glicerofosfatidic acidul  -glicerofosfatidic

23
 Acizii fosfatidici îndeplinesc în organism funcţii metabolice importante, cum ar fi:
transformarea acizilor graşi sintetizaţi în ficat în fosfatide, care sunt componente ale
lipoproteinelor, formă sub care sunt transportate în sânge. Tulburări ale biosintezei fosfatidelor
în ficat împiedică transportul acizilor graşi, şi ca urmare, disfuncţii ale ficatului.
În plante (spanac, varză) se găsesc atât în stare liberă cât şi sub formă de săruri de Ca,
Mg, K, predominând în ţesuturile fotosintetizante. În cazul în care ambele grupe hidroxil ale
glicerolului sunt esterificate cu acid fosforic se obţin cardiolipidele, izolate din muşchii inimii,
componente ale membranelor mitocondriilor.

3.2.3. Lipide complexe cu fosfor şi cu azot în moleculă

3.2.3.1. Gliceroaminofosfolipidele
Gliceroaminofosfolipidele sunt derivaţi ai acizilor fosfatidici rezultaţi prin esterificarea restului
de acid fosforic cu hidroxilul alcoolic al bazelor azotate serina, colamina sau colina. Serina este un
hidroxiaminoacid, care poate fi biosintetizată din acidul 3-fosfogliceric (produs intermediar din
metabolismul glucidic). Serina este strâns înrudită cu celelalte baze azotate, după cum urmează:

H 2C OH
H 2C OH +3 CH 3I H2 C OH
HC NH2 CH3 -
- CO 2 H 2C NH2 -2 HI H2 C N
CH3 I
COOH
CH3
serina colamina colina

După tipul de bază azotată gliceroaminofosfolipidele se clasifica în:

 serinfosfatide;
 colaminfosfatide (etanolaminofosfolipide);
 colinfosfatide (lecitine, fosfatidilcoline).

3.2.3.2. Serinfosfatidele
Serinfosfatidele se întâlnesc în cantitate mai mică alături de celelalte fosfolipide în: creier,
ţesut nervos (15% din fosfolipidele totale) ficat, muşchi, iar în organismele vegetale în: soia,
arahide, bumbac, in etc. Serinfosfatidele sunt esteri ai acizilor fosfatidici cu baza azotată serina.
Datorită prezenţei celor două grupe funcţionale acide, serinfosfatidele au caracter acid mai
pronunţat decât celelalte gliceroaminofosfolipide. În ţesuturi se găsesc sub formă de săruri de K.
Serinfosfatidele au proprietăţi fizice asemănătoare celorlalte fosfatide, dar sunt mai puţin
solubile în etanol. Prezintă caracter amfionic şi îndeplinesc în organism rol de donor şi
acceptor de acid fosforic, fiind implicate şi în fenomenele de permeabilitate celulară.

H2 C O CO R

HC O CO R NH2
O
H2 C O P O CH2 CH COOH
OH
3.2.3.3. Colaminfosfatidele
Colaminfosfatidele (cefaline, etanolaminofosfolipide) sunt lipide complexe constituente
(alături de serinfosfatide şi lecitine) ale tuturor membranelor ţesuturilor animale (mai ales ale
creierului), dar şi ale celor vegetale (soia, germeni de grâu, seminţe de floarea soarelui, de in,
de susan etc.). Structural sunt esteri ai acizilor fosfatidici cu baza azotată colamina
(etanolamina). Prezenţa acizilor graşi nesaturaţi determină reactivitatea mărită a cefalinelor.

24
 H2C O CO R

HC O CO R
O
H2C O P O CH2 CH2 NH2
OH

3.2.3.4. Colinfosfatidele
Colinfosfatidele (lecitine, fosfatidilcoline) sunt esteri ai acizilor fosfatidici cu baza azotată
colina. Sunt reprezentanţii cei mai răspândiţi ai fosfogliceridelor. Colinfosfatidele sunt întâlnite
în regnul vegetal ca lipide de rezervă în: soia, în embrionul cerealelor şi în seminţele
leguminoaselor, precum şi în toate celulele organismelor animale (constituenţi ai membranelor
creierului, ficatului, măduvei).

H2C O CO R

HC O CO R
O CH3
H2C O P O CH2 CH2 N
CH3
OH
CH3

Acizii graşi din colinfosfatide sunt: acidul palmitic, stearic, oleic, linoleic, linolenic şi
arahidonic, ca şi acizi graşi nesaturaţi (C18-C24).
Proprietăţile lecitinelor sunt corelate cu structura lor, în special cu natura acizilor graşi.
Lecitinele prezintă caracter amfionic: componenta fosforică este hidrofilă, iar restul moleculei
este hidrofobă. Colinfosfolipidele şi colaminfosfolipidele pot pierde sub acţiunea unor enzime
specifice unul dintre cei doi acizi graşi formând lizocolinfosfolipide, respectiv,
lizocolaminfosfolipide, care prezintă o puternică acţiune hemolitică (lizolecitine).
Lecitinele au un rol important în metabolismul lipidic (catabolismul acizilor graşi superiori).
Lipoproteinele sunt agregate biochimice formate din: lipide (gliceride), fosfolipide,
colesterol şi esteri ai colesterolului. Se pot clasifica, în funcţie de densitate, în trei grupe:
lipoproteine cu densitate mică, (LDL), cu densitate foarte mică (VLDL), şi cu densitate mare
(HDL), care diferă prin componentele lipidice şi proteice. Ele sunt biosintetizate în ficat şi
constituie forma de transport a lipidelor insolubile în apă, respectiv în plasma sanguină.

25
 4 . P R O T ID E

Protidele sunt biomolecule cu structură complexă, constituenţi universali şi indispensabili ai

tuturor formelor de viaţă. Este puţin probabil să existe în univers alt tip de molecule cu proprietăţi
mai remarcabile decât cele ale protidelor (protos = cel dintâi), ele asigurând organizarea şi
menţinerea structurilor morfologice ale celulelor, precum şi manifestarea funcţiilor şi activităţilor
vitale ale acestora. Proporţia protidelor în organismele vii este mai constantă decât a lipidelor şi
glucidelor; în regnul vegetal, conţinutul de protide este mai mic şi foarte variat, în funcţie de
specie şi organ. Conţinutul cel mai mare de protide se găseşte în organele de rezervă ale
plantelor, în seminţele de leguminoase, o cantitate mijlocie se găseşte în boabele de cereale,
cele mai puţine protide găsindu-se în legume, rădăcinoase şi tuberculifere.
Este esenţial de remarcat rolul dominant al protidelor în organismele vii, deoarece nu se
cunosc forme de viaţă fără protide. Astfel, reacţiile chimice din celule depind de combinarea
enzimelor de natură proteică cu diferitele substraturi, structuri cum ar fi cele ale muşchilor
depind de interacţiile dintre protide, controlul genetic este determinat de interacţiile protide-ADN,
activitatea nervoasă implică interacţii transmiţător-protidă, imunoprotecţia se bazează pe
interacţii anticorp-antigen.
Protidele prezintă proprietăţi fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un conţinut
de energie ridicat (entropie ridicată), ceea ce le asigură atribuţiile unui sistem dinamic în
permanentă autoreînoire şi interacţiune cu mediul exterior.
Constituind suportul chimic structural şi funcţional al materiei vii şi al fenomenelor specifice
acesteia, protidele sunt purtătorul material al însuşirilor biologice: diferenţierea, creşterea,
dezvoltarea şi reproducerea. Protidele îndeplinesc în organism roluri multiple: d
 rol structural (plastic), fiind constituenţi principali ai protoplasmei şi nucleului celular. Ele
reprezintă: 65-70% din materia uscată a organismului animal, 2-35% din materia uscată a
organismului vegetal, 80-90% din materia uscată din microorganisme;
 rol biocatalitic, deoarece sub formă de enzime, catalizează selectiv reacţiile biochimice
din organismele vii;
 rolul fizico-chimic al protidelor se datorează caracterului lor coloidal şi amfoter care le
oferă posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilităţii selectivă a
membranelor, a echilibrului electrostatic şi acido-bazic, transportul în organism al ionilor;
 rol de anticorpi, participând la procesele imunologice de apărare a organismelor;
 rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul necesar
într-un anumit moment din viaţa celulei sau organismului;
 rol de reglare fină a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor.

4.1. STRUCTURĂ CHIMICĂ. CLASIFICARE

Protidele sunt substanţe cuaternare, constituite din atomi de C, H, O, N. Protidele cu rol

fiziologic important mai conţin şi atomi de S, P, iar unele conţin în proporţie mai mică şi atomi de
metale: Mg, Ca, Zn, Fe, Cu etc., în metalproteide şi cromoproteide.
Protidele sunt compuşi macromoleculari, care prin hidroliză pun în libertate aminoacizi (au
ca unitate structurală fundamentală aminoacizii).

26
 4.2. AMINOACIZI (MONOPROTIDE)

Aminoacizii reprezintă unităţile structurale nehidrolizabile ale protidelor. Deşi în natură se

cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 20-22 sunt utilizaţi pentru biosinteza protidelor şi sunt
codificaţi de codul genetic, fiind denumiţi şi aminoacizi proteinogeni (ordinari). Ceilalţi aminoacizi,
mai puţin răspândiţi, sunt numiţi aminoacizi neproteinogeni (ocazionali).
Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza şi deci conţine numărul cel mai
mare de aminoacizi, răspândiţi mai ales în seminţele fructelor, plante rădăcinoase, conifere, etc.
Aminoacizii: valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lisină, fenilalanină, triptofan pot fi
sintetizaţi numai de plante şi se numesc aminoacizi esenţiali. Lipsa lor în alimentaţie provoacă
grave tulburări ale metabolismului (boli carenţiale). Aminoacizii care pot fi sintetizaţi şi de
organismul uman şi animal se numesc aminoacizi neesenţiali: glicocol, alanină, serină, cisteină,
acid aspartic, acid glutamic, arginină, tirozină, prolină, hidroxipriolină, histidină.
Unii dintre aminoacizi pot fi convertiţi pe cale chimică în glucide şi sunt denumiţi aminoacizi
glucoformatori: glicocol, alanină, serină, acid aspartic, acid glutamic, arginină etc.

4.2.1. Structura chimică a aminoacizilor

Aminoacizii sunt compuşi organici difuncţionali, care conţin grupele funcţionale amino (-
NH2) şi carboxil (-COOH). Caracteristică acestei structuri este grefarea ambelor grupe
funcţionale pe acelaşi atom de carbon (poziţia α) în cazul aminoacizilor din structura proteidelor
(α-aminoacizi). Se cunosc şi aminoacizi la care grupa -NH2 este legată de al doilea atom de
carbon faţă de grupa -COOH, (poziţia ß), al treilea (poziţia ) etc.
La alţi aminoacizi apare legat de atomul de carbon α, în afară de grupa funcţională -NH2, un
rest hidrocarbonat alifatic sau aromatic, sau grupe funcţionale.

4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor

Denumirea ştiinţifică a aminoacizilor este formată din prefixul amino şi numele acidului de
la care provine, cu indicarea poziţiei atomului de carbon de care este legată grupa funcţională -
NH2 (α, β, , , ε sau 2, 3 etc.) etc., faţă de grupa funcţională carboxil -COOH.
În general nomenclatura raţională este mai puţin folosită, deoarece sunt utilizate în general,
denumiri uzuale, specifice fiecărui aminoacid (glicocol, alanină, serină, triptofan etc.).

4.2.3. Clasificarea aminoacizilor după structura lor chimică:

4.2.3.1. Aminoacizi alifatici (în care R este un rest hidrocarbonat alifatic)

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):

Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut şi sub denumirea de “zahărul gelatinei”
a fost obţinut prin hidroliza acidă a gelatinei. Este singurul α-aminoacid care nu are atom de
carbon asimetric, şi deci nu prezintă izomerie optică.
L (-) Alanina (acidul α-aminopropionic) este nelipsită din proteidele vegetale şi animale, şi a
fost identificată la hidroliza proteinelor din soia. Este prezentă în cantitate mare în zeină (9-
10%), iar în stare liberă a fost identificată în alge şi în frunze de tutun. Izomerul β-alanina a fost
pus în evidenţă în soia, mere crude, tomate şi în structura acidului pantotenic.
L (+) Valina (acidul α-aminovalerianic) este regăsită în cantităţi mici în structura multor
proteide. Bogate în valină sunt seminţele de in (12,7%) şi de fasole (6,2%). În stare liberă a fost
pusă în evidenţă în lucernă şi germenii de secară.
L (-) Leucina (acidul α-aminoizocapronic), descoperită în hidrolizatele de caş, este foarte
răspândită în organismele vegetale, în special în zeină (19,25%) şi în edestină.

27
 CH2 COOH CH3 CH COOH CH3CHCH CH COOH
NH2 NH2 CH3 NH2

-aminopropionic -amino--metilcapronic
-alaninã -izoleucinã
Ala Ile

b) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Serina (acidul α-amino-β-hidroxipropionic) se găseşte în stare liberă în seminţele
germinate, iar în cantităţi mici în numeroase proteide vegetale. În proporţie mare se află în unele
proteide din migdale şi din algele marine. Sub formă de esteri fosforici intră în constituţia
serinfosfatidelor.
L (-) Treonina (acidul α-amino-β-hidroxibutiric) însoţeşte în proteide serina, în cantităţi mai
mici, prezentând proprietăţi analoage serinei. În proporţii mai ridicate se găseşte în proteidele
din cereale, soia, cartofi, alge marine si în constituţia antibioticelor actinomicine.

HO CH2 CH COOH CH3 CH CH COOH

NH2 OH NH2

   

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)

L (+) Cisteina (acidul α-amino-β-tiopropionic) se găseşte în toate proteidele vegetale (0,5-
4,5%) şi animale. Proteidele din cartofi conţin 4-4,4%, iar glutelinele din grâu, orez, secară conţin
2,7% cisteină. Cisteina se transformă uşor, prin oxidare, în cistină, disulfura corespunzătoare care,
fiind greu solubilă, se poate separa. Prin hidrogenare, cistina trece în cisteină. Pe baza acestor
reacţii de oxido-reducere, sistemul cisteină-cistină joacă în organism rol de sistem redox, fiind
implicat în procesele de transport de atomi de hidrogen în ciclul respirator.
L (-) Metionina (acidul α-amino--metiltiobutiric) este prezent în zeină, seminţele de
tomate, în proteidele din seminţele de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei
metil, transformându-se în homocisteină.

HS CH2 CH COOH CH3 S CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2
acid
acid2-amino-3-mercaptopropanoic
2-amino-3-mercaptopropanoic acid
acid2-amino-3-metiltiobutanoic
2-amino-3-metiltiobutanoic
acid -amino- -mercaptopropionic
acid-amino--mercaptopropionic acid-amino--metiltiobutiric
acid -amino--metiltiobutiric
cisteină
cisteină metionină
metionină
Cis Cis Met
Met

HOOC CH CH2 S S CH2 CH COOH

NH2 NH2
acid 2,7-diamino-4,5-ditiaoctandioic
acid 2,7-diamino-4,5-ditianoctandionic
cistină
cistină
Cis-S-S-Cis
Cis-S-S-Cis

d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se găseşte în toate proteidele
vegetale, mai ales sub forma amidei sale, asparagina. În stare liberă, asparagina apare în seva
de sparanghel şi a altor plante tinere: mazăre, migdale etc.

28
 HOOC CH CH2 COOH
HOOC CH CH2 CH2 COOH
NH2
NH2
aminosuccinic
acid asparagic -
acid aspartic
Asp

Acidul L (+) glutamic (acidul α-aminoglutaric) este foarte răspândit în proteidele vegetale.
Amida sa glutamina, ca şi asparagina, serveşte la biosinteza proteidelor din plante. Glutamina
se întâlneşte în stare liberă în alge, în fructe şi sfecla de zahăr, unde prezenţa ei, ca şi a
asparaginei, micşorează randamentul producţiei, deoarece împiedică cristalizarea zahărului.

e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
L (+) Ornitina (acidul α,-diaminovalerianic) este răspândită în stare liberă în plantele
superioare, dar apare foarte rar în compoziţia proteidelor.
L (+) Lizina (acidul α,ε-diaminocapronic) se găseşte aproape în toate proteidele, mai puţin
în zeină. Mai bogate în lizină sunt seminţele necoapte şi cele în curs de germinare.

CH2 CH2 CH2 CH COOH CH2 CH2 CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2 NH2 NH2

 

f) Aminoacizi aromatici
L (-) Fenilalanina (acidul α-amino-β-fenilpropionic) este răspândit în plantele tinere de
bostan, bob, lupin şi în numeroase proteide (zeina, legumina).
L (-) Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este întâlnit împreună cu fenilalanina în
toate proteidele. Se găseşte în proporţie de 10% în proteidele de porumb şi de 4-5% în
proteidele din sâmburii de pepene, castraveţi şi bostani.

C 6H5CH2 CH COOH
HO CH2 CH COOH
NH2
NH2
-amino--fenilpropionic
acid -aminohidrocinamic  
-fenilalaninã
Fen

g) Aminoacizi cu structură heterociclică conţin în moleculă un heterociclu cu un atom

de azot dintr-un nucleu indolic, imidazolic şi pirolic.
L (-) Triptofanul (acidul α-amino-β-indolilpropionic, β-indolilalanina) intră în compoziţia
multor proteide naturale. În stare liberă se găseşte în organele tinere ale plantelor, în fructe, în
soia, seminţe de dovleac, alge (8,8%). Triptofanul este unul dintre aminoacizii esenţiali, lipsa sa
din organism conduce la grave tulburări. Este precursor în biosinteza vitaminei PP şi promotor al
sintezei pirolului, component al hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formează
triptamina, compus cu activitate biologică.

29
 L (-) Histidina (acid α-amino-β-imidazolilpropionic) este răspândită în proteidele de origine
vegetală şi animală. Se găseşte în seminţele de tomate, în polen şi în edestină (4%). Prin
decarboxilare enzimatică trece în histamină.
L (-) Prolina (acidul α-pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil în alcool (spre deosebire
de restul aminoacizilor), proprietate pe care o imprimă şi proteidelor în care se găseşte în procent
mare. Prezintă caracter amfoter şi este răspândit atât în proteinele vegetale (12% în prolaminele
din cereale) cât şi în cele animale.

COOH
N
H

-carboxilic
prolinã
Pro
CH2 CH COOH
N CH2 CH COOH
NH2
NH2

N N
H H

-amino--(4-imidazolil)propionic -amino--(3-indolil)propionic
histidinã triptofan
His Trip

4.2.4. Proprietăţi fizice ale aminoacizilor

Proprietăţile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de structura lor. Aminoacizii

se prezintă ca substanţe solide, cristaline; unii au gust dulce, alţii gust amărui sau sunt fără gust.
Datorită prezenţei grupelor funcţionale polare (-NH2 şi -COOH) sunt solubili în apă, în acizi
diluaţi şi în hidroxizi alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea moleculei de
aminoacid; astfel, triptofanul este distrus în mediu acid, iar histidina în mediu bazic. Sunt greu
solubili în solvenţi organici; unii dintre ei sunt solubili în alcool etilic şi în alcool butilic, proprietate
care serveşte la separarea lor dintr-un amestec de aminoacizi.

4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor

Prezenţa atomului de carbon asimetric în poziţia α faţă de gruparea carboxil, conferă

moleculelor aminoacizilor (cu exceptia glicocolului), chiralitate şi ca urmare, apariţia activităţii
optice (enantiomeria), exprimată prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii polarizate
spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre stânga (izomerul, enantiomerul levogir).
Asemănător glucidelor, aminoacizii aparţin unei anumite serii sterice, D sau L. La stabilirea
configuraţiei aminoacizilor, s-a pornit de la L-alanină prin comparaţie cu L-aldehida glicerică
(comparându-se poziţia grupei –NH2 din aminoacid cu poziţia grupei –OH din glucidă).
Aminoacizii naturali prezenţi în structura proteinelor aparţin exclusiv formei sterice L. Ca şi în
cazul glucidelor, configuraţia sterică este independentă de activitatea lor optică.

4.2.4.2. Structura amfionică. Caracterul amfoter al aminoacizilor se datorează prezenţei

concomitente în moleculă a grupelor -NH2 (care conferă proprietăţi bazice, acceptoare de

30
protoni) şi a grupelor -COOH (conferă proprietăţi acide, donoare de protoni).
În soluţiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni (ioni dipolari), care
pot funcţiona atât ca bază cât şi ca acid:

H3N CH COO

structura amfiionului

a) comportare de acid (donor de protoni):

R R

H3N CH COO + HOH H2N CH COO + H3O

b) comportare de bază (acceptor de protoni):

R R

H 3N CH COO + HOH H3N CH COOH + HO

În soluţie, există deci permanent, un echilibru între cei trei ioni:

R R R
-H -H
H3N CH COOH H3N CH COO H2N CH COO
+H +H
cation amfiion anion

În cazul în care catenele laterale (R) ale diferiţilor aminoacizi conţin şi alte grupe funcţionale
ionizabile, în afara celor ataşate la atomul de carbon , sarcina reală a moleculei va reflecta
prezenţa lor. Este cazul aminoacizilor monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic şi glutamic), cu
caracter acid sau al celor diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina, histidina), cu caracter bazic.
Aminoacizii cu număr egal de grupe funcţionale acide şi bazice pot fi consideraţi neutri.
Existenţa amfionului explică utilizarea soluţiilor de aminoacizi ca soluţii tampon (creează şi
menţin constant un anumit pH la adăugarea unor cantităţi mici de acizi sau de baze tari):
Se numeşte punct izoionic, pH-ul la care soluţia apoasă a unui aminoacid conţine anioni şi
cationi ai aminoacidului în proporţii egale şi deci sarcina electrică netă a moleculei de aminoacid
dizolvat în apă este nulă.
Datorită sarcinii electrice nete (pozitivă sau negativă) aminoacizii manifestă la un anumit pH
proprietăţi electroforetice, deplasându-se sub acţiunea unui câmp electric. Astfel, în mediu acid, ca
urmare a deplasării echilibrului existent între cei trei ioni spre forma cationică, aminoacidul
migrează spre catod (polul negativ), iar în mediu alcalin, datorită deplasării echilibrului spre forma
anionică, aminoacidul migrează spre anod (polul pozitiv).
La un anumit pH, denumit pH sau punct izoelectric (pHi), amfionul nu migrează în câmp
electric deoarece aminoacidul se află disociat ca anion şi cation în părţi egale, solubilitatea fiind
redusă datorită atracţiei electrostatice între anionii şi cationii existenţi.
Aminoacizii prezintă pHi diferiţi, în funcţie de structura catenelor laterale -R:
 aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi în zona acidă (pHi = 3,0-3,2);
 aminoacizii diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, deci în zona alcalină;
 aminoacizii monoamino-monocarboxilici nu au pHi la pH = 7, ci în jur de valoarea 6,0
(grupa -COOH este mai puternic ionizată decât grupa -NH2).

31
 4.2.5. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Proprietăţile chimice sunt determinate de natura grupelor funcţionale existente în

moleculă, respectiv grupa amino (-NH2) şi grupa carboxil (-COOH).

4.2.5.1. Reacţii datorate grupelor funcţionale carboxil

a) Reacţia aminoacizilor cu hidroxizii cu formare de săruri:

H2N CH2 COOH + NaOH H2N CH2 COONa + H2O

glicocol glicocolat de sodiu

b) Reacţia aminoacizilor cu alcoolii cu formare de esteri:

O
H2N CH2 COOH + HO R H2N CH2 C + H2O
O R
ester al glicocolului
c) Reacţia aminoacizilor (sau a esterilor aminoacizilor) cu amoniac cu formare de amide:
O O
H2N CH2 C + HNH2 H 2N CH2 C + H 2O
O H NH2
glicocolamidă

Reacţia de formare a amidelor are o mare importanţă biochimică, reprezentând una dintre
căile de reglare a conţinutului de amoniac din organismele animale si vegetale, deoarece o
concentraţie prea mare de amoniac devine toxică pentru organism. Prin formarea amidelor, se
realizează blocarea amoniacului în exces, prin reacţia inversă, amoniacul fiind la nevoie, pus în
libertate.
d) Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene:

H2N CH2 COOH CO2 + H2N CH3

glicocol metilamina

Decarboxilarea aminoacizilor este biocatalizată în organismele vii de enzime din clasa

liazelor (aminoaciddecarboxilaze). Unele dintre aminele biogene rezultate sunt compuşi toxici,
altele sunt precursori ai unor coenzime. Astfel, ß-alanina rezultată din acid aspartic este
componentă a coenzimei A şi a acidului pantotenic, din histidină se formează histamina, din
aminoacizii diaminomonocarboxilici ornitina şi lizina se formează heterocicli cu azot (pirol,
piridină) prezenţi în structura vitaminelor sau a unor alcaloizi cu rol fiziologic.
HOOC H2C CH COOH HOOC H2C CH2 NH2
- CO2
NH2  -alanina
componentă a coenzimei A
acid aspartic şi a acidului pantotenic

2.5.2. Reacţii ale aminoacizilor datorate grupei funcţionale amino

a) Reacţia aminoacizilor cu acizii cu formare de săruri

Această reacţie a aminoacizilor se datorează caracterului bazic (acceptor de protoni, datorită

32
electronilor neparticipanţi ai azotului aminic). În funcţie de tipul acidului se formează săruri numite:
clorhidraţi, sulfaţi, azotaţi etc. ai aminoacizilor.

HOOC CH2 NH2 + HCl [HOOC CH2 NH3] Cl

acid aminoacetic clorhidrat de glicocol

glicocol

b) Alchilarea aminoacizilor
Alchilarea aminoacizilor (de exemplu metilarea) cu derivaţi halogenaţi, conduce la derivaţi de
amoniu cuaternar, denumiţi betaine.
CH3
HO
HOOC CH2 NH2 + 3 CH3I HOOC CH2 N CH3 I -
- 2HI
CH3
betaina glicocolului

Aceşti derivaţi au o mare importanţă fiziologică, fiind donatori de grupe metilice. În

cazul glicocolului, metilarea completă conduce la formarea glicocol-betainei (cu structură
amfionică), care se găseşte în sfecla de zahăr.
c) Acilarea aminoacizilor
Acilarea aminoacizilor decurge prin tratarea aminoacizilor cu cloruri acide sau cu anhidride
acide în mediu bazic şi conduce la formarea de N-acilderivaţi. Astfel, din glicocol şi clorură de
benzoil (C6H5-CO-Cl) rezultă acidul hipuric (benzoilglicocolul).

HOOC-CH2-NH2 + Cl-CO-C6H5  HOOC-CH2-NH-OC-C6H5 + HCl

e) Dezaminarea aminoacizilor
Dezaminările aminoacizilor sunt reacţii catalizate enzimatic şi constau în principiu în
eliminarea grupei amino (sub formă de NH3 sau de N2) şi conservarea grupei carboxil. Se
formează substanţe aparţinând unor clase diferite de derivaţi funcţionali. Reacţiile de
dezaminare au loc în organismele vii vegetale şi animale şi sunt deosebit de importante în
metabolismul aminoacizilor introduşi prin alimentaţie sau rezultaţi în metabolismul proteic.
Dezaminările aminoacizilor sunt de mai multe tipuri:
 Dezaminarea oxidativă, conduce la formarea, pe lângă NH 3, a cetoacidului cu acelaşi
număr de atomi de carbon ca aminoacidul:
enzimã + H 2O
H3 C CH COOH H3 C C COOH H3 C C COOH
-2H -NH 3
NH2 NH O
aminoacid iminoacid cetoacid
( -alanină) (acid piruvic)

 Dezaminarea hidrolitică, conduce la obţinerea, pe lângă amoniac a unui hidroxiacid cu

număr de atomi de carbon egal cu cel al aminoacidului iniţial:
+ H2O / enzimã
H3C CH COOH H 3C CH COOH
-NH3
NH2 OH
-alanină acid lactic

33
  Dezaminarea reductivă are ca produs de reacţie un acid saturat care păstrează
numărul de atomi de carbon:
+2 H / enzimã
H3C CH COOH H 3C CH2 COOH
-NH3
NH2
acid propionic
-alanină (acid saturat)

 Dezaminarea desaturantă (intramoleculară) conduce la formarea unui acid nesaturat cu

acelaşi număr de atomi de carbon:
enzimã
H 3C CH COOH H 2C CH COOH
-NH3
NH2 acid acrilic
(acid nesaturat)
-alanină

4.2.5.3. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor care implică participarea ambelor

grupe funcţionale
Cea mai importanta proprietate a aminoacizilor este condensarea intermoleculară cu formarea
de legături peptidice -CO-NH-, care implică eliminarea apei între o grupă -COOH a unui aminoacid
şi grupa –NH2 a altui aminoacid. Se formează astfel: di-, tri-, tetra-, .. polipeptide (proteine).
CH3 O O HOH2C O CH3 O O HOH2C O

H2N CH C OH + HNH CH2 C OH + HNH CH C OH H2N CH C HN CH2 C HN CH C OH

- H 2O - H2 O

alanină glicină serină alanil-glicil-serină

(tripeptidă)

4.3. PEPTIDE (POLIPROTIDE INFERIOARE)

Peptidele sunt poliprotide inferioare, constituite dintr-un număr relativ mic de aminoacizi
(monoprotide) uniţi prin legături peptidice -CO-NH-. Acestea se stabilesc între grupa amino de la
carbonul  al unui aminoacid şi grupa carboxil a altui aminoacid, prin eliminare de apă.
După numărul unităţilor structurale de aminoacizi conţinuţi, peptidele se clasificǎ în:
Oligopeptide, polipeptide, peptone, albumoze.

4.3.1. Oligopeptide

Sunt constituite dintr-un număr mic de aminoacizi (convenţional 2-10) şi denumite în

consecinţă: di-, tri-, tetra-, ...decapeptide.
Datorită naturii aminoacizilor constituenţi, a succesiunii (secvenţei) şi conformaţiei lor,
peptidele se pot prezenta sub forma unui număr foarte mare de izomeri (de exemplu, o
pentapeptidă formată din 5 aminoacizi diferiţi, prezintă 120 de izomeri). Existenţa unei asemenea
diversităţi de forme izomere, explică enorma variabilitate structurală, configuraţională şi funcţională a
diferitelor forme de proteine din organismele vegetale şianimale.
Orice peptidă se caracterizează prin prezenţa legăturilor peptidice, în care sunt implicate
toate grupele carboxil şi amino grefate la C, cu excepţia unei grupe carboxil şi a unei grupe

34
amino care rămân la capetele catenei peptidice (polipeptidice). Aceste două grupări funcţionale
neimplicate în formarea legăturilor peptidice sunt denumite grupare carboxil C-terminală
(aminoacid C-terminal), respectiv, grupa amino N-terminală (aminoacid N- terminal). Prin
convenţie, aminoacidul N-terminal dintr-un lanţ peptidic (polipeptidic) se consideră a fi primul
aminoacid din structura respectivă. Numele peptidelor se stabileşte prin indicarea succesivă a
denumirii fiecărui aminoacid component, cu adăugarea sufixului il şi terminând cu numele întreg
al aminoacidului care are gruparea carboxil intactă. Denumirea poate fi acordată şi prin utilizarea
prescurtării numelui aminoacidului, respectiv primele trei litere din denumire:
H2N-Ala-Ala-Glu-Arg-Val-Ser-Arg-COOH
aminoacid N-terminal aminoacid C-terminal

heptapeptida alanil-alanil-glutamil-arginil-valil-seril-arginină
Datorită grupelor funcţionale terminale (-NH2 şi -COOH), peptidele manifestă caracter
amfoter. Prin hidroliză acidă sau enzimatică (cu enzimele peptidaze), peptidele sunt scindate în
aminoacizii componenţi.

4.3.1.1. Proprietăţi fizico-chimice ale oligopeptidelor

Peptidele sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi în cel animal, unde îndeplinesc un
anumit rol fiziologic, sau se formează în metabolism ca faze intermediare, sau intră în compoziţia
unor hormoni, antibiotice etc. Ciupercile şi bacteriile produc antibiotice care conţin şi peptide.
Se cunoaşte un mare număr de oligopeptide şi polipeptide cu funcţii fiziologice importante:
hormonală, endorfine şi encefaline din sistemul nervos central etc. Peptidele prezintă proprietăţi
intermediare între cele ale aminoacizilor şi cele ale proteinelor. Peptidele cu masă moleculară
mare sunt solubile în apă şi insolubile în alcool, solubilitatea scăzând odată cu creşterea masei
moleculare. Sub acţiunea căldurii nu coagulează şi nu sunt denaturate. Hidroliza enzimatică a
peptidelor (sub influenţa enzimelor peptidaze) conduce, în cazul homopeptidelor, la aminoacizii
din care s-au format, iar în cazul heteropeptidelor, se obţine, pe lângă aminoacizi, şi o
componentă neproteică (componentă prostetică).
Proprietăţile chimice ale peptidelor sunt determinate de prezenţa grupelor funcţionale
amino şi carboxil libere, de la capetele sistemului, manifestându-se sub forma reacţiilor specifice
acestor grupe funcţionale.

4.3.1.2. Reprezentanţi naturali ai oligopeptidelor

Glutationul, un reprezentant important al oligopeptidelor este o tripeptidă, şi anume,
glutamil-cisteinil-glicina, cu răspândire universală.
În regnul vegetal, glutationul se găseşte în special în seminţe, unde conţinutul său creşte
în timpul încolţirii. In embrionul de grâu şi în ţesuturi, glutationul se găseşte atât sub formă
redusă, cât şi sub formă oxidată.

HOOC CH CH2 CH2 CO NH CH CO NH CH2 COOH

NH2 CH2 SH
glutamil-cisteinil-glicina

Glutationul, prezent în seminţe, drojdie de bere, ficat, este o substanţă solidă, de culoare
albă, solubilă în apă, alcool. Prezintă activitate optică şi un pronunţat caracter acid, datorat celor
două grupe carboxil libere. Importanţa biologică a glutationului derivă din uşurinţa cu care se
poate oxida grupa funcţională -SH (tiol). Oxigenul molecular, în prezenţa urmelor de metale cu
rol catalitic (de exemplu, Fe), determină oxidarea formei R-SH, iar reducerea formei R-S-S-R
este biocatalizată de glutation-reductază, enzimă prezentă în toate organismele vii.

35
 oxidare reducere
2 Glutation SH Glutation S S Glutation 2 Glutation SH

glutation redus diglutation glutation redus

(glutation oxidat)

Glutationul îndeplineşte în organism roluri biochimice complexe: rol de sistem redox

neenzimatic, rol antioxidant, de protejare a unor substraturi (de exemplu, acid ascorbic) faţă de
procesele de oxidare, component al coenzimei donatoare de atomi de hidrogen în procese
redox etc.
Neuropeptidele reprezintă o grupă de peptide întâlnite în sistemul nervos central. Un
interes deosebit prezintă endorfinele, deoarece se leagă de receptori care pot lega şi morfina.
Cel mai simplu reprezentant este grupul pentapeptidelor denumite encefaline.
Insulina şi proinsulina sunt hormoni peptidici care joacă un rol foarte important în
reglarea metabolismului glucidic. Insulina a fost prima protidă a cărei secvenţă de 51 de
aminoacizi a fost clarificată în 1953, constituind din punct de vedere ştiinţific un pas foarte
important în cercetarea biochimică.
Antibiotice peptidice. Din această clasă fac parte substanţe produse de ciuperci sau
microorganisme care conţin tipuri de aminoacizi neproteinogeni. Una dintre cele mai cunoscute
substanţe din această serie este penicilina (care are în structură aminoacizii valină şi cisteină).
Gramicidina este o peptidă ciclică formată din 10 aminoacizi, printre care fenilalanina. O
structură complicată (un colorant legat de o pentapeptidă) prezintă actinomicina, care manifestă
proprietăţi antibiotice şi citostatice.
Otrăvuri. O serie de otrăvuri de origine vegetală sau animală sunt de natură peptidică.
Amanitina şi faloidina secretate de ciuperci sunt peptide ciclice formate din 7 aminoacizi. Veninul
de şarpe conţine neurotoxine de origine peptidică.

4.3.2. Polipeptide
Polipeptidele sunt peptide în compoziţia cărora intră peste 10 aminoacizi, (până la 100 de
aminoacizi). Delimitarea între oligopeptide şi polipeptide, ca şi faţă de proteine este relativă, fiind
greu de stabilit, pe baza unor reacţii chimice specifice. O astfel de reacţie este de exemplu
reacţia biuretului (reacţie de culoare între peptide şi o soluţie alcalină de CuSO4). Oligopeptidele
se colorează roz-roşu, poliprotidele se colorează violet, iar aminoacizii nu dau această reacţie.

4.4. POLIPROTIDE SUPERIOARE (PROTEIDE)

Protidele (poliprotidele superioare) sunt compuşi organici macromoleculari, biopolimeri, cu
structură complexă şi importanţă vitală deosebită, care se pot clasifica în:
 holoproteide, poliprotide constituite numai din aminoacizi;
 heteroproteide, poliprotide care pe lângă aminoacizi mai cuprind şi componente de altă
natură (prostetică) (glucide, lipide, acid fosforic, pigmenţi vegetali, acizi nucleici).
Proteidele se deosebesc de celelalte componente ale organismelor vii, atât prin proprietăţi
cât şi prin funcţiunile importante pe care le îndeplinesc în organism. Astfel, sunt proteide:
enzimele, biocatalizatori ai tuturor procesele biochimice din organism, pigmenţii respiratori şi cei
nerespiratori cât şi numeroşi hormoni. Masa moleculară depinde de tipul şi numărul de
aminoacizi componenţi si este considerată începând cu limita inferioară de aproximativ 10000,
având ca limită superioară valori până la zeci de milioane. Cantităţi mari de proteide sunt
biosintetizate în plante din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, la care se adaugă două amide:
glutamina şi asparagina. În solul arabil se găsesc proteide provenite din resturile organismelor
vegetale şi animale moarte, cea mai mare parte a azotului din sol fiind azot organic, de natură

36
proteică, reprezentand rezerva de azot pentru nutriţia plantei, accesibila după transformarea de
către microorganisme în azot amoniacal şi azotaţi.

4.4.1. Holoproteide (Proteine)

4.4.1.1. Compoziţia şi structura proteinelor

Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri alcătuiţi dintr-un număr foarte mare, care
variază mult de la proteină la alta, de aminoacizi legaţi prin legături peptidice. Deoarece prin
hidroliza totală a proteinelor rezultă aminoacizi (unitatea structurală) se impune ca pentru
cunoaşterea structurii proteinelor să se determine (prin hidroliză, urmată de separare şi dozare
cromatografică) în primul rând, numărul şi natura aminoacizilor componenţi, precum şi
succesiunea lor de legare în macromoleculă (secvenţa lor). Se impune apoi analiza configuraţiei
catenei polipeptidice, care are mărimi şi structuri interne specifice, ce imprimă proteinei
configuraţii cu diferite orientări şi interacţiuni. Pornind de la aceste consideraţii, Lindenstrom şi
Lang au stabilit ca nivele de organizare a structurii complexe a proteinelor: structura primară,
structura secundară, structura terţiară, şi structura cuaternară.
Structura primară a proteinelor reprezintă organizarea catenei macromoleculare,
respectiv numărul şi secvenţa aminoacizilor legaţi prin legături peptidice. Ţinându-se seama că
fiecare catenă polipeptidică posedă la una dintre extremităţi o grupă amino liberă, s-a putut
stabili, prin hidroliză enzimatică, numărul lanţurilor polipeptidice, prin determinarea numărului
acizilor N-terminali sau C-terminali. Secvenţa aminoacizilor în lanţul polipeptidic se stabileşte pe
cale genetică şi are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvenţe (înlocuirea unui
aminoacid, de exemplu în globina hemoglobinei) poate altera sau modifica complet funcţia
biologică a macromoleculei proteice. Cunoaşterea doar a structurii primare nu permite
aprecierea modului în care structura proteinei determină activitatea biologică.
Structura secundară a proteinelor. Acest tip de structură tridimensională ia în
considerare aranjamentul spaţial, conformaţiile posibile ale catenei macromoleculare proteice.
Deoarece catena macromoleculară are grupe funcţionale polare, capabile să formeze legături
de hidrogen (între grupele –CO– şi –NH–) cercetările lui Pauling şi Corey au condus la
propunerea a două modele structurale: modelul helicolidal (-helix) şi modelul straturilor pliate.
Modelul spiralat, helicoidal sau -helix, presupune răsucirea în spirală a lanţului
polipeptidic (grilajului peptidic). Acesta este format din catene polipeptidice între care se
stabilesc legături de hidrogen (între grupa C=O) a unei legături peptidice dintr-o catenă şi grupa
–NH– a legăturii peptidice din catena vecină) în jurul unui cilindru imaginar.
Hemul are o structură identică cu a protoporfirinei, în centrul căreia se află ionul Fe2+ legat
hexacoordinativ. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea din alveolele pulmonare) formând
oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mică din capilarele tisulare. În aceleaşi
condiţii, hemoglobina poate reacţiona reversibil cu CO2, (produs de biodegradare metabolică) cu
formarea carbhemoglobinei, care este transportată spre locul unde CO2 poate fi înlocuit cu O2.
Funcţia transportoare de O2 şi CO2 esenţială în respiraţie, încetează când hemoglobina
reacţionează ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei, nedisociabilă, care blochează
funcţia hemoglobinei, producând asfixia (intoxicarea) organismului. Afinitatea hemoglobinei pentru
CO este de aproximativ 210 ori mai mare decât afinitatea pentru O2, astfel încât în prezenţa CO în
aerul respirat, hemoglobina nu mai leagă oxigenul ci monoxidul de carbon.
Numele de -helix a fost utilizat de Pauling care a recunoscut prima dată această structură
în -keratină. Sensul de orientare a -helixului poate fi spre dreapta sau spre stânga, însă toţi
aminoacizii participanţi în ambele cazuri aparţin seriei L, iar resturile R ale aminoacizilor sunt
proiectate spre exteriorul spiralei (-helixului).
Stabilitatea deosebită a -helixului şi deci a proteinelor se datorează legăturilor de
hidrogen stabilite între grupele -C=O ale unei catene şi grupele -NH- ale catenei vecine.
Catenele laterale în modelul -helix sunt orientate în afară, putând reacţiona cu moleculele
solventului sau cu alte catene polipeptidice.

37
 R O R
H
CH N C CH
N C CH N C
H H
O O R O O
R
H H
C N CH C N
CH C N CH
H
R O R

Stabilitatea deosebită a -helixului şi deci a proteinelor se datorează legăturilor de hidrogen

stabilite între grupele -C=O ale unei catene şi grupele -NH- ale catenei vecine. Catenele laterale în
modelul -helix sunt orientate în afară, putând reacţiona cu moleculele solventului sau cu alte
catene polipeptidice.
Modelul structurilor -pliate (pleated sheets) se bazează pe formarea legăturilor de hidrogen
între grupele -C=O şi -NH- de la două catene polipeptidice, care pot fi dispuse în două moduri:
conform modelului paralel, caracteristic β-keratinei şi modelului antiparalel, caracteristic fibroinei
din mătase. În modelul paralel, lanţurile peptidice sunt situate paralel, cu resturile -R orientate în
acelaşi sens, iar în modelul antiparalel, lanţurile peptidice sunt faţă în faţă (antiparale), cu resturile
-R orientate în direcţii opuse. Legăturile de hidrogen în această structură sunt perpendiculare pe
axa lanţului peptidic.

R C H R C H R C H R C H H C R R C H
C O C O C O C O HN C O
HN HN HN HN C O HN
 H C R H C R H C R H C R R C H H C R
O C O C O C O C NH O C
NH NH NH NH O C NH
R C H R C H R C H R C H H C R R C H
C O C O C O C O HN C O

modelul paralel modelul antiparalel

Structura terţiară a proteinelor exprimâ gradul de împachetare a lanţului polipeptidic (cu

diferite structuri: -helix sau straturi -pliate) pentru realizarea unei conformaţii compacte (de
proteină globulară) cât mai avantajoasă energetic. Aceasta reprezintă rezultatul interacţiilor
dintre resturile –R ale aminoacizilor din catenele polipeptidice, interacţiuni care apar deja în
cazul lanţurilor polipeptidice mai lungi, cu structură secundară proprie. Această suprastructură
se realizează şi se menţine datorită forţelor de atracţie între catenele laterale ale lanţurilor
peptidice, care pot să formeze următoarele tipuri de legături:
 legături de hidrogen (altele decât cele peptidice) între grupele –OH ale
hidroxiaminoacizilor şi restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa –OH fenolică a
tirozinei şi un rest carboxilic (-COOH);
 legături covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoacizii
cisteină, metionină;

CH2 SH HS CH2 [O] CH2 S S CH2

+
R1 R2 - H2 O R1 R2

38
  legături fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile ale hidroxiaminoacizilor
(de exemplu, serina) cu acid fosforic:
R C O O O C R R C O O O C R

HC OH + HO P OH + HO CH HC O P O CH
- H2O

R NH OH HN R R NH OH HN R

 legături ionice între resturile carboxilat (-COO-) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul

aspartic, acidul glutamic) şi grupările amoniu (–NH3+) ale aminoacizilor diaminici (lisină,
arginină);
 legături apolare prin forţe van der Waals (legături hidrofobe) realizate între catenele
laterale ale valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei. Legăturile hidrofobe apar şi acţionează mai
ales în interiorul moleculelor proteice, minimalizând interacţiile părţilor hidrofobe cu apa şi
maximalizând forţele van der Waals între grupele hidrofobe.
Tipurile de legături implicate în structura terţiară sunt mai puţin stabile decât legăturile
chimice obişnuite, determină labilitatea proteinelor (denaturarea lor) sub influenţa diferiţilor
factori fizico-chimici (pH, temperatură, reactivi chimici etc.), proces care poate fi însoţit de
pierderea proprietăţilor biologice.
Structura cuaternară a proteinelor reprezintă cel mai înalt grad de organizare a acestora
şi rezultă din interacţiunea lanţurilor polipeptidice independente, care au deja o structură
primară, secundară, şi terţiară bine definită.
Suprastructura cuaternară are specifică asocierea unor catene polipeptidice individuale
(protomeri) într-un agregat denumit oligomer (multimer sau proteine multisubunitare). În funcţie
de numărul protomerilor constituenţi, agregatele structurii cuaternare sunt: dimeri, trimeri,
tetrameri. Porţiunile funcţionale ale proteinelor oligomere şi catenele polipeptidice sunt
asamblate prin alăturarea unor porţiuni din suprafaţa protomerilor şi realizarea unor legături de
hidrogen şi electrostatice la suprafaţa fiecărei polipeptide sau oligomer.

4.4.1.2. Proprietăţi fizice ale proteinelor

Proteinele izolate din diferite surse sunt substanţe solide, în general amorfe, care prin
purificare avansată pot fi obţinute în stare cristalină.
Solubilitatea proteinelor în apă este foarte diferită: proteinele globulare sunt mai mult sau
mai puţin solubile, pe când cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea în apă depinde de mai mulţi
factori: natura, numărul şi aşezarea în catenă a aminoacizilor care compun macromolecula, de
existenţa grupelor funcţionale hidrofile (carboxil, hidroxil), de pH şi de concentraţia în săruri a
soluţiei. Prezenţa grupelor funcţionale polare (-OH, -NH2, -COOH,-SH) favorizează dizolvarea în
apă, deoarece moleculele polare ale apei sunt atrase electrostatic de grupele funcţionale polare
ale proteinei, ceea ce duce la legarea moleculelor solvatului de moleculele solventului, adică la
fenomenul de solvatare (hidratare în cazul apei) indispensabil dizolvării. Natura solventului are un
rol mare în procesul de solubilitate a proteinelor. Solvenţii organici produc o scădere a constantei
dielectrice a mediului apos şi în consecinţă, fenomenul de hidratare se reduce odată cu
solubilitatea. O cantitate prea mare de solvent organic poate produce pierderea sarcinilor electrice
şi o deshidratare a proteinei care poate produce denaturarea ei (modificarea structurii şi
proprietăţilor iniţiale).
Masa moleculară a proteinelor variază de la câteva mii la câteva milioane, în funcţie de
numărul catenelor polipeptidice şi a aminoacizilor componenţi.
Determinarea masei moleculare a proteinelor este dificilă deoarece ele formează prin
dizolvare soluţii coloidale, astfel că nu pot fi aplicate metodele obişnuite de determinare a masei
moleculare, ci metode speciale.
Starea coloidală a proteinelor în soluţie le conferă proprietăţile caracteristice sistemelor

39
coloidale: presiune osmotică mică, putere de difuziune redusă, ultrafiltrare, efectul Tyndall etc. Din
cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzează prin membrane ale căror
pori sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament, colodiu etc.), proprietate pe
care se bazează separarea lor de sărurile prezente în soluţie şi ai căror ioni trec prin membranele
de dializă.
Soluţiile proteice pot forma geluri în care proteina şi solventul formează o masă omogenă,
cu particularităţi specifice substanţelor solide. Fenomenul este important pentru realizarea reţelei
tridimensionale a scheletului protoplasmei, insolubilă în apă, pe care o reţine datorită procesului
de imbibiţie. Imbibiţia gelului, însoţită de creşterea considerabilă a volumului este utilizată în
industria alimentară (gelifierea alimentelor prin adăugare de gelatină, imbibiţia proteinelor din făină
la prepararea aluatului etc.).
Precipitarea proteinelor poate fi: reversibilă, în prezenţa soluţiilor concentrate de electroliţi
tari (săruri ale metalelor alcaline, alcalino-pământoase, (NH4)2SO4 sau a solvenţilor miscibili cu
apa (alcool, acetonă). La adăugarea unui exces de apă, precipitatul se dizolvă, ceea ce dovedeşte
că la precipitarea reversibilă, proteinele suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu se produce
denaturarea structurilor moleculare.
Precipitarea ireversibilă se produce în prezenţa sărurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe, Ni
etc.), a acizilor tari (HCl, HNO3, H2SO4), a bazelor alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric, sau cu
unii acizi anorganici complecşi (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea mai poate avea
loc la încălzire puternică (coagulare), sub acţiunea razelor X, UV, etc. La încetarea acţiunii
agenţilor precipitanţi, proteinele nu revin la forma iniţială, deoarece structura spaţială a proteinelor
(secundară, terţiară) suferă o depliere, o dezorganizare, care însă nu afectează şi structura
primară. Precipitarea ireversibilă a proteinelor este însoţită de transformări chimice mai profunde
ale proteinelor (denaturarea proteinelor).
Caracterul amfoter al proteinelor se datorează prezenţei în molecula lor a grupărilor acide
(-COOH) sau bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici sau diaminici din
constituţia proteinelor. Datorită sarcinilor electrice, proteinele migrează în câmp electric spre anod
în soluţie bazică şi spre catod în soluţie acidă. Fenomenul stă la baza separării şi purificării
proteinelor prin metoda numită electroforeză.
Proteinele prezintă activitate optică, datorită atât aminoacizilor constituenţi care conţin atomi
de carbon asimetrici, cât şi asimetriei întregului agregat macromolecular. Orice modificare a
structurii proteinei este însoţită de schimbarea rotaţiei specifice, care indică denaturarea proteinei.

4.4.1.3. Proprietăţi chimice ale proteinelor

Proprietăţile fizice şi chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structura

moleculară, natura legăturilor intra- şi intermoleculare, natura grupelor funcţionale.
Proteinele prezintă (asemănător aminoacizilor) reacţii chimice corespunzătoare grupelor
funcţionale: -NH2 şi -COOH libere, precum şi reacţii al radicalilor -R pe care îi conţin. Sunt
caracteristice de asemenea o serie de reacţii de culoare, care servesc la identificarea lor (reacţia
biuretului, reacţia xantoproteică, reacţiile: Millon, Liebermann, Sakaguchi etc.).
Hidroliza. Sub influenţa acizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidică se
scindează cu formarea unor fragmente polipeptidice, care în final hidrolizează, punând în libertate
toţi aminoacizii constituenţi.
Denaturarea. Sub acţiunea unor agenţi fizici şi chimici proteinele sunt modificate structural,
cu păstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este însoţit de
pierderea activităţii fiziologice a proteinelor. Agenţii denaturanţi pot fi clasificaţi astfel:
 agenţi fizici: temperaturile ridicate, radiaţii UV, razele X, ultrasunetele etc.;
 agenţi chimici: soluţii concentrate de acizi şi baze tari, sărurile unor metale grele (Hg, Pb,
Cd etc.), compuşi ai arsenului, solvenţi organici etc.
Denaturarea proteinelor reprezintă un proces complex, care implică modificări ale structurii

40
secundare şi terţiare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legăturilor de hidrogen, a
legăturilor disulfurice, ionice etc.), însoţite de deplierea catenelor şi modificarea arhitecturii
moleculare. În funcţie de natura agenţilor chimici, denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă.
Denaturarea determină scăderea solubilităţii şi a capacităţii proteinelor de a absorbi apa, modifică
viscozitatea, presiunea osmotică, activitatea optică şi gradul de hidroliză, ca şi activitatea
fiziologică. Denaturarea ireversibilă a proteinelor joacă un rol important în fenomenele vitale, de
exemplu, îmbătrânirea seminţelor şi pierderea capacităţii de germinare, fenomenul de îmbătrânire
la oameni, animale etc.

4.4.1.4. Proprietăţi biochimice ale proteinelor

Organismele vii prezintă proprietatea specifică de a putea sintetiza proteine proprii din
aminoacizii preluaţi prin alimentaţie sau rezultaţi la hidroliza enzimatică a proteinelor.
Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiaşi plante sau
animal conţine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale individului.
Proteinele sunt şi specie-specifice, deoarece acelaşi organ de la diferite specii conţine
proteine specifice, diferite de ale aceluiaşi organ al unui individ din altă specie.
Specificitatea proteinelor se manifestă şi prin proprietăţile lor imunologice: inocularea unei
proteine străine în organismul unui animal provoacă apariţia în serul acestuia a unei substanţe
capabile să precipite numai proteina care a fost inoculată. Substanţele inoculate se numesc
antigeni şi pot fi: proteine, poliglucide, asociaţii complexe glucide-lipide-poliprotide, care sunt
străine pentru organismul în care au pătruns şi declanşează în consecinţă biosinteza unor
proteine specifice de apărare, denumite anticorpi. Antigenul reacţionează cu anticorpii formaţi,
determinând reacţia antigen-anticorp, prin care este anihilată acţiunea nocivă a antigenului.
Formarea anticorpilor coincide cu instalarea în organism a unei rezistenţe specifice (imunitate)
faţă de agentul patogen. Reacţiile imunologice stau la baza preparării şi utilizării serurilor şi
vaccinurilor în vederea imunizării organismelor contra infecţiilor microbiene.

4.4.1.5. Clasificarea proteinelor. Reprezentanţi

La baza clasificării proteinelor au fost propuse două criterii:

- forma particulelor (globulare şi fibrilare);
- constituţia chimică.
Deoarece forma particulelor nu reprezintă un criteriu suficient de diferenţiere, iar structura
majorităţii proteinelor nu este elucidată complet, clasificarea lor se face după mai multe criterii:
complexitatea structurii, mărimea masei moleculare, unele proprietăţi fizico-chimice şi
provenienţa proteinelor. Astfel, proteinele pot fi clasificate în grupe neomogene, care reprezintă
de fapt amestecuri de holoproteide cu proprietăţi asemănătoare.
Nu există până în prezent o clasificare unanim recunoscută a proteinelor, deşi unii autori
propun clasificarea în trei clase: histone, albumine şi globuline, încadrând protaminele ca
polipeptide şi nerecunoscând glutelinele şi prolaminele drept clase independente.

4.4.1.5.1. Proteine globulare sau sferoproteine

Sunt proteine solubile în apă sau în soluţii diluate de săruri, ale căror macromolecule cu
structură tridimensională sunt înfăşurate, rezultând o formă compactă, aproape sferică a lanţului
polipeptidic.
Au un rol metabolic important deoarece se găsesc în interiorul celulelor şi în lichidele din
organism şi intră în constituţia unor enzime (ca parte proteică), a unor pigmenţi (cloroglobinele,
hemoglobina). În funcţie de solubilitate, caracter chimic, proprietăţi biologice, proteinele
globulare se diferenţiază astfel:
Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate în apă şi uşurinţa de a fi
precipitate cu o soluţie saturată de electroliţi (sulfat de amoniu). Au masă moleculară mică şi

41
caracter slab acid. Prin încălzire la 70 0C coagulează ireversibil. Deoarece albuminele sunt
asociate cu globulinele, de care se separă pe baza diferenţei de solubilitate, ele se întâlnesc
împreună în proteine. Albuminele sunt răspândite în toate organele plantelor, mai frecvent în
seminţe (leucozina în grâu, secară, legumelina în mazăre, soia). Albuminele sunt prezente şi în
plasma sanguină (serumalbumina), lapte (lactalbumina), albuşul de ou (ovalbumina)etc.
Globulinele formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare.
Globulinele se găsesc ca substanţe de rezervă, alături de albumine mai ales în seminţe. Sunt
insolubile sau greu solubile în apă şi solubile în soluţii diluate de săruri. Precipită uşor cu soluţie
de sulfat de amoniu 50%. Prezenţa în structura lor a acidului aspartic şi glutamic le imprimă
caracter acid. În regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor îl constituie globulinele din seminţele
de leguminoase şi oleaginoase, cu rol de substanţe de rezervă pentru aceste plante. Globuline
se mai întâlnesc în cartofi, spanac şi tomate. Dintre globulinele de origine animală mai
importante sunt serumglobulina şi lactoglobulina.

4.4.1.5.2. Proteine fibrilare (scleroproteine)

Proteinele fibrilare (scleroproteine) au aspect filiform, fiind compuse din catene

polipeptidice individuale lungi, sub formă de filamente, unite lateral prin legături încrucişate,
formând o structură stabilă.
Sunt insolubile în apă şi constituie substanţe de schelet şi de protecţie. Prezintă o mare
rezistenţă la acţiunea hidrolizantă a factorilor chimici şi a enzimelor. Se găsesc preponderent
în organismele animale şi sunt reprezentate prin:
 colagene - în ţesutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente;
 keratine - proteine constituente ale epidermei, părului, penelor şi formaţiilor cornoase
(unghii, coarne, copite);
 miosina - proteina din muşchi;
 elastine - participante la structura fibrelor elastice din artere şi tendoane;
 fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol esenţial în
coagularea sângelui etc.

4.4.2. Heteroproteide

Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide superioare care la

hidroliză totală pun în libertate o componentă proteică şi o componentă neproteică
(prostetică).
Clasificarea heteroproteidelor se face în funcţie de natura grupării prostetice astfel:
 glicoproteide (componenta prostetică este o glucidă);
 lipidoproteide (componenta prostetică este o lipidă);
 fosfoproteide (componenta prostetică este acidul fosforic);
 cromoproteide (componenta prostetică este un colorant);
 metalproteide (componenta prostetică este un metal);
 nucleoproteide (componenta prostetică este un acid nucleic).

4.4.2.1. Metalproteide

Metalproteidele sunt heteroproteide care au drept grupare prostetică un metal (Fe, Mg,
Mn, Cu, Zn, Co etc.) legat covalent-coordinativ sub forma de chelaţi, care conferă proteinelor
proprietăţi speciale, enzimatice, hormonale etc. Metalproteidele reprezintă forme de depozitare
şi de transport ale diferitelor metale în organismele vii. Dintre metalproteidele cu fier (ferproteide)
importantă este ferredoxina, prezentă în cloroplaste implicata în procese de oxido-reducere şi
feritina, răspândită în ficat, în splină, care conţine 25% Fe trivalent legat de proteină şi care
constituie rezerva de fier pentru hemoglobine şi hemenzime.

42
 Dintre metalproteidele cu cupru, cele mai importante sunt hemocianinele care reprezintă
pigmenţii respiratori din sângele moluştelor şi artropodelor şi ceruloplastina implicată în transportul
cuprului în sânge.
Există şi metalproteide cu zinc întâlnite într-o serie de enzime, de exemplu, anhidraza
carbonică, carboxipeptidaza, precum şi metalproteide cu mangan, magneziu şi vanadiu.

4.4.2.2. Fosfoproteide

Fosfoproteidele sunt heteroproteide care au drept componentă prostetică acidul fosforic

esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina). Restul fosforic este de obicei
neutralizat şi se găseşte sub forma sării de K sau de Ca. Fosfoproteidele joacă un rol important
în organismele tinere vegetale şi animale. Sunt răspândite în special în lapte şi ouă, sub formă
de cazeină (45% din proteinele laptelui uman şi 80% din cele ale laptelui de vacă) şi ovovitelină
(0,9% conţinutul de fosfor în gălbenuşul de ou). Cazeina nu coagulează la cald, (ceea ce
permite fierberea laptelui), ci numai la pH acid.

4.4.2.3. Glicoproteide (mucoproteide)

Sunt heteroproteide care au drept grupare prostetică monoglucide (glucozamina,

galactoza, xiloza, ramnoza, acizi uronici) şi poliglucide (acizi poliuronici). Se clasifică, în funcţie
de raportul proteină/glucidă în:
 glicoproteide propriu-zise, în care componenta de bază este proteina, iar componentele
glucidice sunt sub 4%. Din această clasă fac parte albuminele din ou şi din ser şi unele globuline
din ser care conţin glucide.
 mucoproteide (mucoide), în care predomină glucidele (peste 4%). Sunt proteide
caracteristice mediului animal, dintre care cele mai importante sunt: antigenele de grup sanguin,
glicoproteidele cu rol hormonal, glicoproteidele din membranele celulare etc.

4.4.2.4. Lipoproteide
Sunt heteroproteide care conţin drept grupare prostetică lipide (gliceride, cefaline, lecitine) şi
acizi graşi. Sunt răspândite în organismele vii, animale şi vegetale, mai ales în ţesuturile cu
activitate fiziologică intensă (nucleu, mitocondrii, cloroplaste). Complexele lipoproteice au caracter
macromolecular şi intră în constituţia unor structuri subcelulare (membrane celulare, mitocondrii).
Cele mai importante fiziologic sunt: lipoproteidele din lapte (rol energetic), lipoproteidele din ou (rol
în dezvoltarea embrionului), lipoproteidele plasmatice şi membranare care asigură transportul
substanţelor liposolubile (vitamine, hormoni etc.).

4.4.2.5. Cromoproteide
Cromoproteidele sunt heteroproteide a căror grupare prostetică este o substanţă colorată
(pigment). Sunt răspândite în toate organismele vegetale şi animale, unde îndeplinesc roluri complexe.
Se clasifică în funcţie de gruparea prostetică şi de funcţia biologică pe care o îndeplinesc în
două mari clase: cromoproteide porfirinice (cu structură tetrapirolică) şi cromoproteide neporfirinice.

4.4.2.5.1. Cromoproteide porfirinice

Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai răspândite dintre cromoproteide. Componenta
prostetică este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice, legate prin punţi metinice (=CH-).
Structura porfirinică rezultă prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii de carbon
din poziţiile 1-8, cu diferiţi radicali.
Protoporfirina, componentă a hemoglobinelor, cea mai răspândită dintre cromoproteidele
porfirinice, se caracterizează prin prezenţa următorilor radicali:

43
  metil (CH3) la: C1, C3, C5, C8;
 vinil (-CH=CH2) la: C2, C4;
 propionil (-CH2 –CH2-COOH) la: C6, C7.
În structura porfirinică pot exista şi metale, cum ar fi: Mg, Fe, Cu, Zn etc.
Cromoproteidele se deosebesc între ele prin:
 natura componentei proteice;
 natura radicalilor grefaţi pe nucleul porfirinic.
Structura porfirinică reprezintă o grupare prostetică comună unei serii de heteroproteide cu
funcţii biologice foarte importante, cum ar fi: cloroglobinele, hemoglobinele, citocromii, catalaza,
peroxidaza, fitocromul etc.
CH CH2 CH3
2 3

1 A B 4 H3C CH CH2
N HN N HN

N
H NH N NH N
8 C D 5 H3C CH3
pirol
7 6
CH2 CH2
inel porfinic
CH2 CH2
COOH COOH

protoporfirină

a) Cromoproteide porfirinice fără rol respirator

Cloroplastinele (cloroglobinele) sunt cromoproteide prezente în toate celulele şi
ţesuturile plantelor verzi. Sunt localizate în cloroplaste şi au drept componentă proteică globina
plastina, şi ca grupare prostetică pigmentul clorofila, care imprimă culoarea verde ţesuturilor
plantelor. Cele două componente (proteina şi gruparea prostetică) se separă uşor prin uscarea
frunzelor şi extracţia pigmentului colorat cu eter sau alcool etilic. Cloroplastele celulare mai
conţin în afară de clorofilă şi carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente.

b) Cromoproteide porfirinice cu rol respirator

Hemoglobinele (A, A2, A3, F) sunt cromoproteide cu structură feroporfirinică, de culoare roşie,
prezente în sângele tuturor vertebratelor. Componenta proteică (96%), este o globină
(asemănătoare histonei, cu caracter bazic), iar componenta neproteică (prostetică) este hemul (4%).
În timp ce proteina globina diferă de la o hemoglobină la alta, imprimând hemoglobinelor
specificitatea, structura porfirinică a hemului este comună tuturor speciilor vertebratelor şi este
întâlnită şi în: citocromi, peroxidaza, catalaza, fitocrom etc. Componenta proteică, globina este o
proteină organ-specifică.
Hemul are o structură identică cu a protoporfirinei, în centrul căreia se află ionul Fe2+ legat
hexacoordinativ. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea din alveolele pulmonare) formând
oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mică din capilarele tisulare. În aceleaşi
condiţii, hemoglobina poate reacţiona reversibil cu CO2, (produs de biodegradare metabolică) cu
formarea carbhemoglobinei, care este transportată spre locul unde CO2 poate fi înlocuit cu O2.
Funcţia transportoare de O2 şi CO2 esenţială în respiraţie, încetează când hemoglobina
reacţionează ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei, nedisociabilă, care blochează
funcţia hemoglobinei, producând asfixia (intoxicarea) organismului. Afinitatea hemoglobinei pentru
CO este de aproximativ 210 ori mai mare decât afinitatea pentru O2, astfel încât în prezenţa CO în
aerul respirat, hemoglobina nu mai leagă oxigenul ci monoxidul de carbon.

44
 Structura chimică a hemului este următoarea:

CH CH2 CH3

H3 C CH CH2
N N
Fe
N N
H3 C CH3

CH2 CH2
CH2 CH2
COOH COOH

hem

Citocromii, răspândiţi în frunzele verzi ale plantelor, reprezintă o clasă de cromoproteide

ferporfirinice, a căror componentă prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobine. Se
cunosc mai mulţi citocromi, dintre care cei mai importanţi sunt citocromii a, b, c, care intră în
structura unor enzime (monooxigenaze) care conţin ca şi grupare prostetică hemul, legat
coordinativ prin cationul Fe2+ de componenta proteică. Citocromii sunt implicaţi în fenomenele de
oxido-reducere, prin transfer de electroni, datorită capacităţii cationului metalic de a trece reversibil
de la forma Fe2+ la forma Fe3+. Citocromii joacă un rol deosebit în fenomenul respiraţiei tisulare.

4.4.2.6. Nucleoproteide
Nucleoproteidele sunt cele mai importante şi complexe heteroproteide, în care
componentă prostetică sunt acizi nucleici, iar partea proteică este reprezentată de proteine cu
caracter bazic din clasa histonelor şi protaminelor.
Nucleoproteidele au un rol esenţial în activitatea vitală a organismelor, deoarece sunt
constituente ale tuturor celulelor (îndeosebi ale nucleelor celulelor animale şi vegetale),
localizate cu precădere în zonele organismului care reprezintă sediul de multiplicare a celulelor,
de sinteză a proteinelor. Nucleoproteidele intră şi în constituţia bacteriilor, iar virusurile filtrante
sunt acizi nucleici aproape puri.
Deşi sunt componente esenţiale ale nucleelor celulare, nucleoproteidele apar în cantităţi
mici şi în sucuri sau în secreţii ale organismelor animale şi vegetale.
În ţesuturile vegetale se găsesc deseori asociate cu lipide. Nucleoproteidele sunt prezente
în citoplasmă şi în ribozomi, având rol în diviziunea celulară şi în sinteza proteidelor.
Studiul acestor compuşi biochimici cu rol deosebit de important în organismele vii, impune
elucidarea structurii şi a proprietăţilor celor două componente: componenta proteică şi
componenta prostetică (acizii nucleici). Dintre holoproteide mai frecvente sunt: protaminele,
histonele, albuminele şi globulinele.
Prin hidroliză totală, din componenta proteică vor rezulta aminoacizi, iar din componenta
prostetică acizi nucleici (polinucleotide macromoleculare) vor rezulta, într-o primă etapă
mononucleotide, apoi acid fosferic şi nucleozide care se scindează în acid fosforic, componente
glucidice (pentoze) şi baze azotate (purinice şi pirimidinice).

4.4.2.6.1. Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare)

Compoziţia şi structura acizilor nucleici. Acizii nucleici se caracterizează printr-un conţinut de
aproximativ 15% azot şi prin procentul ridicat de acid fosforic (10%). Structura acizilor nucleici este
complexă, macromoleculară, a cărei unitate structurală de bază este o mononucleotidă. Acizii
nucleici sunt deci polimeri ai mononucleotidelor (polinucleotide). Mononucleotidele se pot scinda la

45
hidroliză, cu eliberare de acid fosforic şi nucleozide, care sunt constituite dintr-o pentoză şi o bază
azotată.

Componentele acizilor nucleici

a) Componentele glucidice ale acizilor nucleici sunt pentozele deoxiriboza şi riboza:

deoxiriboza
H C O
H C H CH2OH OH
O
H C OH H H
H C OH
H H
H2C OH
OH H

H C O
CH2OH OH
H C OH O
H C OH H H

H C OH H H
H2C OH OH OH

riboza

După natura chimică a componentei glucidice nucleoproteidele se clasifică în:

 deoxiribonucleoproteide (localizate în nucleul celulelor, cromozomi, mitocondrii);
 ribonucleoproteide (răspândite în citoplasma celulară, ribozomi, nucleul celular).
b) Componentele baze azotate din structura acizilor nucleici sunt compuşi heterociclici
derivaţi de la purină şi pirimidină, pe al căror nucleu sunt grefate grupe funcţionale: -NH2 şi -OH.
Grupele –NH2, respectiv –NH-, imprimă caracter bazic; grupele –OH imprimă caracter
acid, ceea ce explică posibilitatea de a forma săruri prin înlocuirea atomului de hidrogen cu
atomi de metale.
Bazele azotate pirimidinice întâlnite frecvent în structura acizlior nucleici sunt: citozina,
uracilul şi timina. Ele pot fi reprezentate prin următoarele forme izomere:
NH2 NH NH2

N HN N
citozina
O N O N HO N
H H
O OH OH
CH3 CH3 CH3
N timina HN N N

N O N O N HO N
H H
nucleu
O OH OH
pirimidinic

HN N N
uracil
O N O N HO N
H H

Caracteristic celor trei baze azotate pirimidinice este faptul că la structura acizilor

46
dezoxiribonucleici (ADN) participă citozina (C) şi timina (T), iar în structura acizilor ribonucleici
(ARN) participă citozina şi uracilul (U), respectiv, în ARN uracilul înlocuieşte timina. Pe lângă
bazele pirimidinice constituente universale ale ARN şi ADN, s-au identificat şi alte baze
pirimidinice ocazionale: 5-metil-citozina în germenii de grâu şi în anumite bacterii, 5-hidroximetil-
citozina şi 5-hidroximetil-uracilul în acizii nucleici ai unor bacteriofagi.
Bazele purinice care participă la structura acizilor nucleici sunt adenina (6-aminopurina) şi
guanina (2-amino-6-hidroxipurina). Şi în cazul bazelor azotate purinice, tautomerii întâlniţi în
acizii nucleici sunt cei în care atomul de oxigen se află sub formă cetonică, iar cel de azot sub
formă amidică.
NH2 OH

N N N
N N N

N N N N
H N H H 2N N H

nucleu purinic adenina guanina

În ADN-ul unor bacteriofagi a fost identificată şi 6-metil-amino-purina. Deoarece forma

lactamică este predominantă la formarea de nucleotide, bazele azotate stabilesc legături
covalente de tip N-glicozidic cu hidroxilul semiacetalic de la C1 al deoxiribozei sau ribozei.
mononucleotida 1
mononucleotida 1
OH O O
OH + H O O
O P OH P P
- 2 H2O
OH HO OH + HO CH2 HO O CH2

mononucleotida 2 O mononucleotida 2

Acidul fosforic (H3PO4) esterifică componenta glucidică imprimând caracter acid

mononucleotidelor şi acizilor nucleici. El contribuie la formarea macromoleculelor polinucleotidice
ale acizilor fosforici prin legăturile fosfodiesterice pe care le formează, în urma reacţiei cu grupele
–OH ale componentei glucidice de la două mononucleotide vecine. Esterificarea poate avea loc în
poziţia 5’, 3’ sau 2’ din molecula ribozei sau în poziţia 5’ şi 3’ din molecula deoxiribozei.

A. Nucleozide

Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din

componenta glucidică şi o bază azotată. Din punct de vedere structural, nucleozidele sunt N -
glicozide, rezultate în urma reacţiei de condensare dintre atomul de hidrogen legat de atomul de
azot al bazei azotate (N3 de la bazele pirimidinice şi N9 de la bazele purinice) şi hidroxilul –OH
glicozidic de la C1, aflat în poziţia β a glucidei.

N
NH2 NH2
H
CH2OH OH CH2OH OH
N N O O
N
3 9
O N N N

H H

citozină adenină glucidă baza azotată

47
 Nucleozidele sunt compuşi intermediari rezultaţi la hidroliza acizilor nucleici şi se pot clasifica
în nucleozide pirimidinice şi nucleozide purinice. Tinând seama şi de componenta glucidică, se
deosebesc: pirimidindeoxiribozide, pirimidinribozide, purindeoxiribozide şi purinribozide.
Pentru formarea numelui nucleozidelor se utilizează terminaţia “idină” pentru nucleozide care
conţin ca bază azotată o bază pirimidinică: citozina  citidina; timina  timidina; uracilul 
uridina. Pentru nucleozidele care conţin o bază azotată purinică se utilizează terminaţia “ozină”:
adenina  adenozina; guanina  guanozina. Deoxiribozidele atasează la denumire prefixul
“deoxi” sau “d”: deoxicitidina, deoxiuridina, deoxitimidina, deoxiadenozina, deoxiguanozina.
NH2 O O
CH3
N HN HN
citozina uracil timina

CH2OH O N O N CH2OH O
CH2OH O N
O O
H H H H H H

H H H H H H
OH OH OH OH OH OH

citidina uridina timidina

NH2 OH

N N
N N
adenina guanina
CH2OH N N CH2OH N N NH2
O O
H H H H

H H H H
OH OH OH OH

adenozina guanozina

Nucleozidele se găsesc în natură şi în afara acizilor nucleici: guanozina în plantele tinere,

adenozina în compoziţia unor coenzime (Co-dehidrogenaza, Co-fosforilaza, Co-fosforilaza,
Coenzima A) iar uridina este componentă a coenzimei uridindifosfatglucoza (UDPG).

B. Nucleotide
Nucleotidele sunt unităţile monomere, structurale ale acizilor nucleici (polinucleotide
macromoleculare). Părţile componente ale mononucleotidelor sunt unite prin două tipuri de legături:
 N-glicozidică - între pentoză şi atomul de azot din poziţia 3 sau 9 de la bazele azotate.
 Tip ester, rezultate prin condensarea uneia dintre grupele –OH cu caracter acid de la
acidul fosforic cu una dintre grupele –OH de la C3’ sau C5’ ale deoxiribozei, respectiv, C 2’, C3’
sau C5’ ale ribozei. În structura organismelor vii sunt predominante nucleotidele care posedă
radicalul fosforic în poziţia C 5’.
Din punct de vedere chimic, mononucleotidele sunt esteri mono-, di-, trifosforici ai
nucleozidelor. În funcţie de componenta glucidică şi de baza azotată, se deosebesc
ribonucleotide şi dezoxiribonucleotide (pirimidinice şi purinice).
Denumirea nucleotidelor se formează utilizând sufixul “ilic” ataşat numelui derivat de la
baza azotată şi prefixul “acid” (care semnifică prezenţa restului de acid fosforic în moleculă). Un
alt mod de denumire este cel care ataşează prefixului “acid” la numele nucleozidului şi indică
numărul şi poziţia grupei (grupelor) fosforice legate de componenta glucidică (acid adenozin-5’-
trifosforic, acid citidin-3’-monofosforic etc.).

48
 NH2 NH2 NH2

N N N
O
O N CH2OH O N CH2OH O
HO P O CH2 O N
O O
H H H H
OH H H
H H H H
H H
OP OH OH OP
OH OH
acid citidin 5'-monofosforic acid citidin 3'-monofosforic acid citidin 2'-monofosforic
acid citidilic acid citidilic acid citidilic

NH2

N
O O O

HO P ~ O P ~ O P O CH2 O N
O
OH OH OH H H

H H
OH OH

acidul citidin 5'-trifosforic

acid citidilic

Similar cu acizii citidilici, se denumesc acizii uridilici, acizii timidilici ca şi acizii adenilici şi
guanilici, atât ca acizi monofosforici, cât şi ca produşi macroergici.
NH2 NH2

N N
N N

N N
O N O N

HO P O CH2 HO P O CH2
O O
OH H H OH H H

H H H H
OH OH OH H

acid adenozin 5'-monofosforic acid deoxiadenozin 5'-monofosforic

acid adenilic acid deoxiadenilic
NH2

N
N
O O O
N
~ N
HO P O P ~ O P O CH2
O
OH OH OH H H

H H
OH OH

acid adenozin 5'-trifosforic

acid adenilic

49
 În afara de monofosfonucleozide sunt importante pentru metabolism şi difosfonucleozidele,
rezultate din monofosfonucleozide prin condensarea unei grupe -OH libere a restului fosforic din
ester cu o grupa -OH din altă moleculă de acid fosforic şi respectiv trifosfonucleozidele, rezultate
din fosfodinucleozide prin mecanism analog, cu a treia moleculă de acid fosforic.
Trebuie remarcat faptul că, a doua şi a treia legătură esterică sunt, spre deosebire de prima
legătură (realizată între –OH glucidic şi prima moleculă de acid fosforic), legături chimice de tip
anhidric, cu un conţinut mai ridicat de energie decât prima legătură esterică. Ele au fost denumite
legături macroergice şi sunt simbolizate prin semnul “~” (Lipmann), spre a le deosebi de legăturile
covalente obişnuite. La scindarea unei legături macroergice P~O~P se eliberează aproximativ
7000 cal/mol, comparativ cu aprox. 2000-3000 cal/mol în cazul legăturilor covalente obişnuite de
tip baza azotată-O-P. De aceea, difosfonucleotidele şi trifosfonucleotidele prin formarea şi
scindarea lor, joacă rolul unor acumulatori de energie chimică în organism, şi fac parte din clasa
aşa-numitelor “substanţe (molecule) macroergice”.

Importanţa biochimică a nucleotidelor

Acidul citidilic a fost obţinut prin hidroliza acizilor nucleici din drojdii şi din germenii de grâu.
Acidul uridilic este componentă a multor coenzime şi a fost separat prin hidroliza acizilor nucleici
din drojdii şi germeni de porumb. Acidul adenilic (AMP) se găseşte în drojdia de bere, iar acidul
guanilic intră în structura ARN din organismele vegetale şi animale.
Hidroliza nucleotidelor în prezenţa enzimei 5’-nucleotidaza conduce la eliberarea acidului
fosforic şi a unei cantităţi de energie corespunzătoare fiecărei legături macroergice, cu păstrarea
legăturii N-glicozidice dintre baza azotată şi componenta glucidică.
Unele difosfonucleotide acţionează drept coenzime, activând unele glucide participante la
biosinteza diglucidelor şi poliglucidelor. De exemplu:
 Adenozinmonofosfatul (AMP) este componentă a coenzimei NAD
(nicotinamidadenindinucleotida) împreună cu nicotinamidnucleotida.
 Nucleotida UTP (uridintrifosfatul) activează glucoza în vederea biosintezei diglucidelor
maltoza şi zaharoza.
 Acidul cidintrifosforic (CTP) activează bazele azotate participante la biosinteza
lipidelor complexe.
 ATP (acidul adenozintrifosforic) este unul dintre cei mai importanţi compuşi
macroergici, care eliberează la hidroliză o mare cantitate de energie, necesară bunei
desfăşurări a proceselor metabolice. Refacerea ATP este un proces endergonic, care se
realizează cu aport de energie.
Energetica sistemului ATP  ADP + Pi implică două aspecte fundamentale:
a) conservarea energiei chimice rezultate din metabolism prin formarea ATP din ADP şi
fosfat anorganic (P i):
ADP + Pi  ATP
b) eliberarea şi utilizarea energiei chimice stocate în ATP pentru nevoile biologice ale
organismului (procese chimice, electrice, osmotice, mecanice).

ATP  ADP + Pi

Sistemul ATP  ADP + Pi poate fi considerat purtătorul material al mesajului energetic

specific organismelor vii.
Acidul adenozintrifosforic (ATP) reprezintă forma de captare şi utilizare treptată, controlată
a energiei solare, acumulată sub forma legăturilor macroergice.

C. Acizii nucleici
Acizii nucleici sunt biomolecule cu caracter informaţional, având rolul de a stoca şi transmite

50
informaţia genetică. Acizii nucleici sunt componente importante ale tuturor celulelor, reprezentând
aproximativ 15% din conţinutul în substanţă uscată a acestora.
Din punct de vedere chimic, acizii nucleici sunt polinucleotide macromoleculare, respectiv,
acizii ADN (DNA) sunt polideoxiribonucleotide, iar acizii ARN (RNA) sunt poliribonucleotide.
Structura acizilor nucleici se aseamănă mult cu structura proteinelor datorită naturii
macromoleculare. Spre deosebire de proteine, unde unitatea structurală o reprezintă aminoacizii
uniţi prin legături peptidice, la acizii nucleici unitatea structurală este reprezentată de cele cinci
tipuri de mononucleotide: acizii citidilic, uridilic, timidilic, adenilic, guanilic, unite prin legături
fosfodiesterice, stabilite între o grupă -OH din poziţia C3 a deoxiribozei (în ADN sau ribozei în
ARN) dintr-o mononucleotidă şi grupa -OH din poziţia C5’ a ribozei sau deoxiribozei dintr-o
mononucleotidă învecinată.
Secvenţa mononucleotidelor în lanţul polipeptidic este de o deosebită însemnătate, fiind
suficiente (ca şi în cazul proteinelor), diferenţieri extrem de mici pentru a individualiza un anumit
acid nucleic, cu caracteristici biologice diferenţiate. Deşi numărul bazelor azotate care participă la
structura acizilor nucleici este de numai patru (A, C, T, G pentru ADN şi A, C, G, U pentru ARN),
variaţia secvenţei celor patru mononucleotide (două pirimidinice şi două purinice) în
macromolecula acizilor nucleici oferă suficiente posibilităţi de diferenţiere structurală pentru a
asigura existenţa numeroşilor acizi nucleici prezenţi în natură, specifici fiecărei specii biologice. De
ex., catena formată din 2500 de mononucleotide poate prezenta 101500de izomeri care diferă prin
secvenţa mononucleotidelor în molecula acidului nucleic respectiv. Acizii nucleici au în moleculă:
 o parte constantă, nespecifică (comună tuturor mononucleotidelor şi catenei
polinucleotidice), reprezentată prin componenta glucidică şi legătura fosfodiesterică;
 o parte variabilă, specifică, reprezentată prin bazele azotate (pirimidinice şi purinice)
componente ale unităţilor structurale mononucleotidice.
În Tabelul 4.1 sunt redate principalele deosebiri structurale şi funcţionale dintre acizii ADN şi
ARN.

Tabelul 4.1. Elemente structurale ale acizilor nucleici ADN şi ARN

Elemente de structură Acizii AND Acizii ARN
Componenta glucidică Deoxiriboza Riboza
Bazele azotate
a) pirimidinice a) citozina şi timina a) citozina şi uracilul
b) purinice b) adenina şi guanina b) adenina şi guanine
Masa moleculară 106 3,5  104 rARN
25  106 mARN
20-30  103 tARN
Structura generală a Structură primară, rARN - monocatenară, pliată
macromoleculei secundară, terţiară mARN - monocatenară, liniară
tARN - monocatenară, parţial elicoidală
Funcţia biochimică Sediul mesajului rARN - sediul sintezei proteinelor
genetic mARN - transmiterea mesajului ARN pe ribozomi
tARN - transferul specific individual al
aminoacizilor

4.4.2.6.2. Structura chimică a acizilor nucleici ADN

Acizii deoxiribonucleici sunt polinucleotide macromoleculare, constituente ale nucleului

celular, reprezentând materialul genetic al cromozomilor. ADN extracelular a fost identificat în
cantităţi mici în cloroplaste şi în mitocondrii. Nucleele celulelor animale conţin în jur de 2 mg
ADN/gram de ţesut proaspăt, ceea ce revine la 4-8  1012 g ADN/nucleu. Aceste valori sunt
constante pentru fiecare tip de celulă şi sunt practic independente de starea fiziologică a
animalului. Celulele bacteriene şi virusurile conţin cantităţi mult mai mici de ADN, de ordinul a

51
4  1015 g, respectiv 2  1018 g.
Conţinutul în ADN al nucleelor celulelor este cu atât mai ridicat cu cât specia este mai
evoluată filogenetic.
 Structura primară a acizilor nucleici ADN
Molecula acizilor deoxiribonucleici este un polimer liniar alcătuit din sute de mii, uneori
milioane de mononucleotide, a căror secvenţă este caracteristică fiecărei specii, legate esteric
prin intermediul acidului fosforic care esterifică grupările hidroxil din poziţiile C3’ şi C5’. Structura
primară a acizilor ADN se referă la natura, proporţia şi secvenţa bazelor azotate constituente ale
macromoleculei de ADN, respectiv succesiunea celor patru mononucleotide principale unite prin
legături fosfodiesterice:

dCMP ......................... dTMP ......................... dAMP .......................... dGMP

deoxicitidinmonofosfat deoxitimidinmonofosfat deoxiadenozinmonofosfat deoxiguanozinmonofosfat

În figura 4.1 este redată structura primară a acizilor nucleici ADN:

Adenina
CH2OH
O
H H
H H
O O H
P
HO O Guanina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O Citozina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O Timina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O
Fig. 4.1. Structura primară a acizilor nucleici ADN

Cele patru mononucleotide constituente se găsesc în cantităţi şi proporţii care diferă în

funcţie de specia de la care provin şi care nu se modifică de-a lungul vieţii unui individ.
Dispunerea bazelor azotate în mononucleotide, într-o anumită secvenţă şi proporţie
proprie fiecărui tip de acid ADN (evidenţiată de Chargaff), determină manifestarea anumitor
particularităţi structurale şi funcţionale ale organismului (informaţia genetică).
Datorită masei moleculare mari, macromoleculele de ADN conţin o cantitate uriaşă de
informaţie genetică, în timp ce secvenţa diferită a mononucleotidelor constituente (respectiv a

52
bazelor azotate) conduce la o impresionantă diversitate structurală a acizilor nucleici, ceea ce
explică marea variabilitate genetică existentă în natură.
Aranjarea bazelor azotate într-o anumită secvenţă proprie fiecărui tip de acid ADN
determină particularităţi structurale şi funcţionale. Astfel, un acid ADN care prezintă în
structură secvenţe de mononucleotide bogate în guanină şi citozină, are o stabilitate mai mare
comparativ cu un ADN în care predomină secvenţe de mononucleotide care conţin bazele
azotate adenină şi timină. Această comportare se datorează numărului diferit de legături de
hidrogen care se stabilesc între perechile de baze azotate complementare, în structura
secundară a acizilor nucleici, respectiv câte trei legături de hidrogen între guanină şi citozină şi
câte două între adenină şi timină.
Succesiunea mononucleotidelor, cu bazele azotate corespunzătoare, în lanţul polinucleotidic
al ADN este determinată ereditar, conferă acizilor nucleici ADN caracter de biomacromoleculă
informaţională şi asigură exprimarea, păstrarea şi transmiterea caracterelor ereditare la urmaşi.

 Structura secundară a acizilor nucleici ADN

Structura secundară (nivelul secundar de organizare) a acizilor ADN se referă la
dispunerea spaţială, tridimensională a macromoleculelor de ADN. Watson şi Crick (1953) au
elaborat aşa-numitul model al dublei spirale, sau structură plectonemică (plectos = împletit,
nema = fir), rezultată prin răsucirea unei perechi de catene polipeptidice (cu o anumită structură
primară) sub forma unei spirale duble, în jurul unui ax comun imaginar, de la stânga la dreapta.
Această structură are forma unei scări în spirală, la care cele două părţi laterale sunt
reprezentate de legăturile fosfodiesterice, iar treptele scării de legăturile de hidrogen care se
stabilesc întotdeauna între aceleaşi perechi de baze azotate complementare: adenina - timina
(legate prin două legături de hidrogen) şi guanina-citozina (legate prin trei legături de hidrogen).
O HNH NHH O
H3 C N N
NH N N HN

N O N N N O HHN N N
H H H H
timina - adenina citozina - guanina

Această regulă a complementarităţii, formulată de Watson şi Crick, condiţionează ca

secvenţa bazelor azotate dintr-o catenă polinucleotidică să determine secvenţa bazelor
azotate din cealaltă catenă polinucleotidică.
Din punct de vedere structural, o bază azotată dintr-o catenă polinucleotidică trebuie să
fie purinică, iar cealaltă bază, din catena polinucleotidică paralelă, pirimidinică.
Datorită perechilor de baze azotate complementare, fiecare dintre catene este replica
complementară a celeilalte, ceea ce asigură transmiterea informaţiei genetice nealterate de-a
lungul generaţiilor. Complementaritatea bazelor azotate face ca raportul dintre bazele purinice
si pirimidinice să fie egal A = T; G = C, respectiv, suma bazelor azotate purinice şi suma
bazelor azotate pirimidinice să fie egală: A + G = C + T, respectiv A + G/C + T = 1. Acest
raport, denumit raport de disimetrie este variabil în general, dar constant în cadrul aceleiaşi
specii, indiferent de organ şi este utilizat pentru a caracteriza ADN.
Cele două catene polinucleotidice au o dispoziţie antiparalelă, legăturile fosfodiesterice
având într-o catenă sensul C3’-O-P-O-C5’, iar în cealaltă C5’-O-P-O-C3’ (Fig. 4.2). Orientarea
bazelor azotate spre interiorul structurii dublei spirale, conferă structurii tridimensionale a
acizilor ADN stabilitate fizico-chimică, care are drept consecinţă stabilitatea remarcabilă a
informaţiei genetice, respectiv stabilitatea diferitelor specii şi organisme vegetale şi animale.
Stabilitatea structurii spaţiale a acizilor ADN este asigurată şi prin posibilitatea formării de
legături ionice între polianionul macromolecular (format prin disocierea grupelor OH din radicalul
fosforic) şi proteinele bazice (histone), sau alţi cationi, cum ar fi Mg2+, ca şi prin formarea de
legături intermoleculare (van der Waals, hidrofobe etc.).

53
 O
H NH O O P O
O CH3
N H O
O P O N HN
A T H H
OH
CH2 N N O N H H
O O
H H OH CH2

H O P O
H HNH
O
O H O
N H
O P O NH N
G H H
OH
CH2 N
O N NH O N H H
H
H H O
OH CH2
H H O P O
O H NH O
H O
O P O N HN N H H
C
CH2 OH N N H H
O O HN N
H O
H H OH CH2
H H O P O
O H
O
O P O

OH

Fig. 4.2. Structura secundară a acizilor nucleici ADN

În cazul denaturărilor reversibile (produse de temperatură, scăderea pH-ului) structura

secundară este dezorganizată, ca urmare a desfacerii legăturilor de hidrogen dintre bazele
azotate. Revenirea la condiţiile iniţiale conduce la refacerea legăturilor de hidrogen şi deci la
reîmperecherea lanţurilor polipeptidice.
În cazul denaturărilor ireversibile (sub influenţa unui agent fizic sau chimic) se produce
modificarea secvenţei mononucleotidelor sau chiar a raportului A + T/G + C, ceea ce determină
apariţia unor caractere noi pentru specie sau individ (mutaţii genetice).

 Structura terţiară a acizilor nucleici ADN

Structura terţiară a acizilor ADN reprezintă modul de aranjare a macromoleculelor în
cromozomi. Este o structură pliată şi răsucită în mod specific, în care legăturile de hidrogen au
de asemenea un rol important, astfel încât, într-un cromozom să poată fi cuprinsă o cantitate
cât mai mare de acid nucleic ADN.

4.4.2.6.3. Acizii ribonucleici ARN

Acizii nucleici ARN (acizii ribonucleici) sunt poliribonucleotide macromoleculare, localizate în
protoplasmă.
Structura primară a acizilor ARN este asemănătoare structurii primare a acizilor ADN fiind

54
constituită dintr-un singur lanţ polinucleotidic. Deosebirea esenţială dintre ARN şi ADN, este
structura primară a acestora, în care deoxiriboza (din ADN) este înlocuită cu riboza (în ARN), iar
timina este substituită de uracil. Spre deosebire de ADN, în ARN legăturile fosfodiesterice sunt
posibile şi la C2’, ca urmare a existenţei unei grupe -OH şi în această poziţie. Ca şi în cazul acizilor
nucleici ADN, succesiunea diferită a mononucleotidelor constituente şi proporţia molară a bazelor
azotate, conferă marea varietate de compoziţii chimice ale acizilor ARN.

AMP …….....……. GMP …….....……. CMP …….....……. UMP

adenozinmonofosfat guanozinmonofosfat citidinmonofosfat uridinmonofosfat

În figura 4.3 este redată structura primară a acizilor nucleici ARN.

NH2

N
N

N N
HO O
O
H H
N
H H NH
O OH
O P O- N N NH2

O O NH2
O
H H
N
H H
O OH
O P O- N O

O O O
O
H H
NH
H H
O OH
O P O- N O

O O
O
H H
H H
O OH
O P O-
O-
Fig. 4.3. Structura primară a acizilor nucleici ARN
Structura secundară a acizilor ARN este reprezentată de un lanţ polinucleotidic care, pe
anumite porţiuni, prezintă structură dublu spiralată, ca rezultat al plierii lanţului monocatenar şi
formării legăturilor de hidrogen între bazele azotate complementare (citozină-guanină şi
adenină-uracil). Stabilitatea crescută conferită macromoleculeleor de ARN datorită formării
porţiunilor dublu spiralate, este determinată de pH-ul soluţiei, de forţa ionică şi de temperatură.
Deoarece în structura ARN, catena macromoleculară pereche lipseşte, raporturile bazelor
azotate complementare (A/U şi C/G) nu vor mai fi egale cu unitatea ca în cazul ADN.
Acizii nucleici ARN se clasifică după valorile maselor moleculare, structura chimică, funcţia

55
biologică şi rolul lor în biosinteza proteinelor în trei clase:
 acizi ribonucleici mesageri, matriciali sau informaţionali (mARN, iARN);
 acizi ribonucleici de transport sau solubili (tARN, sARN);
 acizi ribonucleici ribozomali (rARN).

a) Acizii ribonucleici mesageri, matriciali sau informaţionali

Acizii mARN reprezintă o fracţiune mică (3-5%) din cantitatea totală de acizi ARN din
celule. Au mase moleculare de ordinul a 20 000-300 000.
Secvenţa bazelor azotate din structura polipeptidică monocatenară, liniară, a acizilor mARN
este complementară cu cea a bazelor azotate din acizii ADN care au servit drept matriţă la
formarea acizilor mARN. Pe baza respectării regulii complementarităţii se realizează transcrierea
(transcripţia) mesajului genetic de pe ADN pe mARN. Acesta, la rândul sau, ca purtător al
mesajului genetic (al informaţiei) din nucleu la suprafaţa ribozomilor (în citoplasmă), unde are loc
biosinteza proteinelor, serveşte ca matriţă în procesul de biosinteză a proteinelor, determinând
secvenţa aminoacizilor în lanţul polipeptidic.
Într-un cromozom sunt mii de gene diferite. O moleculă de mARN este codificată pentru
o singură genă (sau în procariote, pentru un mic grup de gene). De aceea, se formează în
celule un mare număr de molecule de mARN diferite, puţin stabile, cu viaţa de la câteva
minute (2 minute în bacterii) până la 20 de minute sau ore, în eucariote.
Destrucţia mARN reprezintă cauza principală a încetinirii sintezei proteinelor. Odată
îndeplinit rolul esenţial, de participant activ la biosinteza macromoleculelor proteice, mARN
dispare printr-o reacţie de hidroliză, urmând a fi resintetizat.

b) Acizii nucleici de transport sau solubili (tARN)

Cele mai mici molecule de ARN (cu cele mai mici grade de polimerizare) sunt reprezentate
de acizii nucleici de transport sau solubili (tARN). Sunt localizaţi în citoplasmă, reprezentând 10-
15% din cantitatea totală de acizi ARN şi au dimensiuni mici (73-93 de nucleotide) şi masa
moleculară de ordinul 25 000-30 000.
Rolul de bază al tARN este transportul specific al aminoacizilor la ribozomi şi
identificarea codonului complementar de pe ARN, prin intermediul anticodonului, proces în
urma căruia este poziţionat aminoacidul în catena polipeptidică. Fiecare acid tARN poate
forma cu aminoacizii complexe aminoacid-tARN. Deoarece numărul speciilor de tARN (cca.
60) este mai mare decât numărul aminoacizilor proteinogeni (20), rezultă mai multe specii de
acizi tARN (câte 2-3) pentru fiecare aminoacid. Astfel moleculele de tARN, având posibilitatea
de a se combina specific cu diferiţi aminoacizi, sunt implicaţi în traducerea (translaţia) şi
îndeplinirea mesajului genetic, respectiv alegerea şi includerea aminoacizilor în catena
polipeptidică, în ordinea dictată de mARN.

c) Acizii nucleici ribozomali (rARN)

Majoritatea acizilor ARN (până la 80%) este reprezentată de acidul ARN ribozomal
(rARN), prezent în ribozomii citoplasmei celulare. Acidul nucleic rARN nu se găseşte în stare
liberă, ci combinat cu proteine sub forma unor complexe ribonucleoproteice, constituind
componente ale ribozomilor, la suprafaţa cărora are loc biosinteza proteinelor. Ribozomii sunt
particule mici, prezente în număr mare în celule, implicaţi în biosinteza proteinelor. Numele lor
provine de la conţinutul în acid ribonucleic ARN (60% din conţinutul în solide). Ribozomii se
leagă reversibil atât de mARN cât şi de tARN.
Acizii nucleici rARN au masă moleculară mare (600 000-1 200 000), datorită gradului de
polimerizare ridicat şi o structură monocatenară, parţial dublu helicoidală (prin plierea catenei
macromoleculare), caracterizată prin formarea de legături de hidrogen între bazele azotate
complementare.
Acizii rARN au aceeaşi compoziţie indiferent de celulele din care provin, vegetale sau animale.

56
 5. VITAMINE

Vitaminele, alături de enzime şi hormoni se găsesc în organism în cantitate mică şi

contribuie la biocataliza şi reglarea proceselor metabolice, prezenţa lor fiind esenţială pentru
existenţa organismelor vegetale şi animale.
Vitaminele au în organism un rol funcţional important, de factori coenzimatici, deoarece un
număr însemnat de vitamine (mai ales dintre cele hidrosolubile) sunt coenzime, iar altele
îndeplinesc rolul de activatori enzimatici.
Unele vitamine sunt constituente ale unor importante sisteme de oxido-reducere, implicate în
procesele metabolice ale glucidelor, lipidelor şi protidelor, reglează potenţialul redox celular,
contribuie la transportul hidrogenului pe cale neenzimatică (vitaminele C, E, K etc.). Prima
vitamină a fost descoperită de Funk (1911), care a izolat din tărâţele de orez o substanţă
capabilă să vindece boala beri-beri (vitamina B1), pe care a numit-o vitamină (amină vitală).
Vitaminele sunt răspândite în forme direct asimilabile în: frunze, fructe, seminţe (mai ales
în stare de germinare), polen, drojdie de bere, ouă, carne, lapte; alte vitamine se găsesc în
compuşi chimici cu structură premergătoare vitaminelor (provitamine) care acţionează că
vitamine numai în urma unor transformări chimice. De exemplu, vitaminele A rezultă din
provitaminele caroteni, vitamina D2 din provitamina ergosterol.
Se cunosc şi compuşi naturali, care fără să fie vitamine, manifestă acţiune similară lor, şi
poartă numele de substanţe vitagene, cum ar fi: diferiţi aminoacizi esenţiali, acizi graşi esenţiali,
colina, betaina etc.).
Pe de altă parte sunt cunoscuţi şi analogi structurali ai vitaminelor, dar cu acţiune
antagonică (antivitamine), care anihilează total sau parţial acţiunea vitaminelor.
Vitaminele sunt substanţe organice care se găsesc în cantităţi mici în alimente şi sunt
indispensabile pentru creşterea şi dezvoltarea normală a organismelor.
Vitaminele sunt biosintetizate preponderent de organismele vegetale şi numai în mică
măsură şi de cele animale, care preiau vitaminele din hrană, fie în stare liberă, fie sub formă
de provitamine. Lipsa (carenţa) sau insuficienţa vitaminelor în organism determină tulburări
metabolice şi apariţia unor boli carenţiale cunoscute sub numele de hipovitaminoze sau
avitaminoze. Hipervitaminoza este mai rară şi se instalează doar în cazul unei dozări
necorespunzătoare a vitaminelor (mai ales a celor liposolubile), în vitaminoterapie.
Sub aspect chimic, vitaminele sunt substanţe micromoleculare cu structură chimică
foarte heterogenă. Ca element comun se poate semnala prezenţa unor grupări funcţionale
esterificabile în molecula lor. În prezent, se poate sintetiza majoritatea vitaminelor cunoscute,
care se utilizează în medicină ca factori profilactici şi curativi.

5.1. NOMENCLATURA SI CLASIFICARE

Denumirea de vitamine (amine vitale) atribuită de Funk acestei grupe de substanţe se

menţine şi în prezent, deşi unele vitamine nu conţin în molecula lor azot.
Nomenclatura vitaminelor se poate stabili după trei criterii: (a) nomenclatura veche;
(b) rolul fiziologic; (c) structura chimică.
Conform vechii nomenclaturi, vitaminele continuă să se denumească şi în prezent cu
ajutorul literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, F etc.). În cadrul aceleiaşi clase, vitaminele
se denumesc cu ajutorul indicilor (A 1, A2, B1, B2, B6, D2, D3 etc.)
După rolul fiziologic îndeplinit în organism, vitaminele se denumesc: vitamina antixeroftalmică
(vitamina A), vitamina antiscorbutică (vitamina C), vitamina antirahitică (vitamina D) etc.
După structura chimică se denumesc: tiamina (vitamina B1), riboflavina (vitamina B2), acid

57
ascorbic (vitamina C), piridoxina (vitamina B6) etc.
Deoarece, datorită structurii lor heterogene, nu există un criteriu structural de clasificare a
vitaminelor, se recurge la clasificarea vitaminelor pe baza solubilităţii lor:
 vitamine liposolubile, insolubile în apă, solubile în solvenţi organici, grăsimi;
 vitamine hidrosolubile, solubile în apă, insolubile în solvenţi organici.

5.2. VITAMINELE LIPOSOLUBILE

Vitaminele liposolubile sunt în cea mai mare parte substanţe termostabile, rezistente faţă
de acţiunea acizilor şi bazelor şi care pot fi depozitate în organism, şi utilizate ulterior, în cazul în
care cantitatea lor în alimente este mai mare decât cea necesară. Din categoria vitaminelor
liposolubile fac parte vitaminele: A, D, E, K.

5.2.1. Vitaminele A

Vitaminele A sunt din punct de vedere al structurii chimice alcooli primari nesaturaţi, care
conţin în moleculă un nucleu -iononic şi o catenă cu duble legături conjugate, pe care sunt grefaţi
cinci radicali metil.
Vitaminele A sunt biointetizate numai de către plante, sub formă de provitamine cu structură
carotenoidică, în organismele animale fiind scindate hidrolitic, sub influenţa enzimei carotenază.
Surse de vitamine A sunt: ficatul, gălbenuşul de ou, laptele, untul, precum şi salata, spanacul,
ceapa verde, vegetale de culoare galbenă-portocalie (morcovi, tomate). Carotenii sunt sintetizaţi
de toate plantele, cu excepţia plantelor parazite şi saprofite. Cele mai importante provitamine A
sunt: α-carotenul, β-carotenul, -carotenul şi criptoxantina. -Carotenul este cel mai bine
reprezentat în masa carotenoizilor separaţi din frunzele plantelor, unde însoţeşte clorofilele.
Vitamina A1 (retinol, vitamina antixeroftalmică, antiinfecţioasă, vitamina creşterii) se
formează în organism prin scindarea oxidativă a carotenilor care conţin cel puţin un ciclu β-
iononic. Din β-caroten, principala provitamină A, se obţin două molecule de vitamină A1, pe când
din restul carotenilor (care conţin un singur inel β-iononic), se obţine numai câte o moleculă de
vitamină A1. Scăderea conţinutului de proteine din organism împiedică transformarea
provitaminelor în vitamină. Se presupune că în faza primară produsul oxidării este o aldehidă a
vitaminei A (retinalul), care este redusă la alcoolul corespunzător, denumit retinol sau vitamina A1.
Retinolul poate fi esterificat şi depozitat în ficat sub formă de esterretinol palmitat.
Este probabil ca forma activă a vitaminei A să fie forma acidă, denumită acid retinoic.
Funcţia specifică a vitaminei în procesul vederii este îndeplinită de forma aldehidică a vitaminei A1,
denumită retinal. Vitamina A2 (care se găseşte frecvent în peştii de apă dulce) are în inelul β-
iononic două duble legături şi se mai numeşte dehidroretinol.

CH3 CH3 H3C CH3

H3C CH3

CH3 CH3 H3C

CH3
 -caroten

CH3 CH3
H3C CH3
CH2OH
2
CH3 vitamina A 1
(retinol)

58
 Conversia carotenilor la retinol este sub 100%, aşa încât conţinutul în vitamina A al
diferitelor alimente este exprimat sub formă de echivalenţi de retinol (1 RE = 1 mg retinol, 6 mg
-caroten şi 12 mg alte carotenoide).
Rolul biochimic al vitaminelor A este foarte complex:
 -carotenul are un rol antioxidant pronunţat, reducând riscul formelor de cancer, iniţiate
de către radicalii liberi şi alţi oxidanţi puternici;
 retinolul şi acidul retinoic, convertiţi în organism în retinil fosfat sunt implicaţi în sinteza
unor glicoproteine şi mucoplizaharide care au acţiune protectoare asupra ţesuturilor epiteliale,
prevenind keratinizarea lor, proces care favorizează, prin predispoziţia la fisuri, instalarea
infecţiilor microbiene;
 retinolul şi acidul retinoic stimulează eritropoieza (formarea globulelor roşii) prin
participarea la biosinteza proteinelor transportoare de fier;
 forma aldehidică a vitaminelor A (cis-retinalul) este legată reversibil de proteinele vederii
(opsina şi rodopsina). Lumina iniţiază în retină schimbări biochimice complexe, cu generarea unui
impuls nervos datorat transformării cis-retinalului în trans-retinal şi disocierea de pe proteina
vederii (rodopsina). Regenerarea pigmenţilor vizuali necesită izomerizarea retinolului în forma cis.
Hemeralopia nocturnă (pierderea acuităţii vizuale pe timp de noapte) este un simpton al
deficienţei în vitamina A, forma severă conducând la keratinizarea corneei (xeroftalmie).
Hipervitaminoza A (peste 50 000 RE/zi) conduce la acumularea ei în ficat, cu apariţia unor
efecte toxice (mărirea volumului ficatului, splinei, dermatite etc.).

5.2.2. Vitaminele D
Vitaminele D (calciferoli, vitamine antirahitice), dintre care cele mai importante sunt:
vitaminele D2 şi D3 pot fi considerate datorită acţiunii biochimice, mai degrabă hormoni decât
vitamine. În natură se găsesc atât libere cât şi sub formă de provitamine (steroli). În prezent se
cunosc şase vitamine D (notate de la D2 la D7), care pot fi obţinute din diferite provitamine.
Toate vitaminele D sunt înrudite prin structura chimică de sterol, pe care sunt grefate; o
grupă hidroxil la C3, un ciclu deschis (B) cu trei legături duble conjugate, un nucleu indanic şi o
catenă laterală caracteristică fiecărei vitamine. Catenele laterale se deosebesc între ele prin
numărul atomilor de carbon şi prin prezenţa sau absenţa unei duble legături. Transformarea
sterolilor în vitamine D se face sub acţiunea energiei solare, a radiaţiilor ultraviolete, printr-un
proces fotochimic cu consum de energie.
Din ergosterol, sub influenţa radiaţiilor UV, se formează ca produs intermediar lumisterol, şi
apoi tahisterol şi ergocalciferol (vitamina D2).

H 3C
CH3 Tahisterol
CH3
H 3C
D CH3
CH3 C CH3 UV CH3
Lumisterol CH3

A B CH3
CH2 CH3
HO
ergosterol

vitamina D 2
HO (ergocalciferol)

Colecalciferolul (vitamina D 3 ) este produs în piele prin iradierea cu raze UV a

7-dehidrocolesterolului, provenit din colesterolul preluat în organism prin alimentaţie.
Atâta timp cât corpul este expus luminii solare nu se impune suplimentarea vitaminei
D. Cea mai bună sursă de vitamine D o constituie peştii de apă sărată (sardine, heringi,
somoni), ficatul, gălbenuşul de ou, laptele, untul, drojdia de bere.

59
 H3C H3C
CH3 CH3 CH3

CH3 CH3
CH3 CH2
h 

HO HO

dehidrocolesterol vitamina D 3
(colecalciferol )

Vitaminele D se exprimă sub formă de mg de colecalciferol (1 mg colecalciferol sau de

ergocalciferol = 40 UI).
Acţiunea biochimică: vitaminele D reglează absorbţia intestinală a calciului şi fosforului.
Nivelele ridicate ale calciului şi fosforului seric cresc viteza de mineralizare a oaselor
(favorizează depunerea de calciu în sistemul osos). Când în organism, nivelul calciului şi
fosforului sunt scăzute se produce demineralizarea oaselor pentru a menţine nivelul seric
normal de calciu şi fosfor. Simptomele în cazul deficienţei de vitamine D sunt rahitismul (la copii)
şi osteomalacia (la adulţi). Hipervitaminoza (hipercalciurie) se manifestă prin formarea calculilor
renali, hepatici.
Vitaminele D sunt stabile în absenţa oxigenului şi a luminii (pot fi stabilizate cu antioxidanţi,de
exemplu, cu tocoferoli.

5.2.3. Vitaminele E (tocoferoli)

Vitaminele E se mai numesc tocoferoli (tokos = naştere; fero = a purta), vitaminele
antisterilităţii sau vitaminele de reproducere. Ele sunt sintetizate numai de plante şi se găsesc în
cantitate mare în plantele verzi (salată, legume), germenii cerealelor, uleiuri vegetale, ţesuturi de
organe animale (ficat, rinichi, muşchi), ouă, lapte.
Din punct de vedere chimic, vitaminele E reprezintă un amestec de compuşi chimici
înrudiţi care au la bază tocolul, format dintr-un nucleu benzopiranic (cromanic) pe care sunt
grefate o grupă hidroxil la C6, o catenă laterală derivată din fitol şi radicali metil în diferite poziţii
(în funcţie de reprezentant: α, β, , , ε etc.).
CH3
HO
CH3 CH3 CH3
CH3
H3C O (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH
CH3
CH3
-tocoferol

Tocoferolii sunt substanţe uleioase, termostabile, optic active, oxidabile uşor în prezenţa
oxigenului din aer. Prin transformarea reversibilă a hidroxilului de la C6 în grupare cetonică,
vitaminele E funcţionează în organism ca sisteme redox. Pe această proprietate se bazează
rolul lor antioxidant, protectori ai altor substanţe uşor oxidabile (vitaminele: A, D, C, E, a biotinei,
carotenilor, acizilor graşi etc.).
Datorită caracterului lipofilic, se acumulează în lipoproteine, în membranele celulare şi
depozitele de grăsimi, unde reacţionează rapid cu O 2 şi radicalii liberi, protejându-le de reacţii de
oxidare şi asigurând o absorbţie mai bună a grăsimilor.
Vitaminele E joacă rol în respiraţia celulară (stabilizând coenzima Q sau transferând
electroni pe aceasta) şi în sinteza hemoglobinei. Favorizează reacţiile de fosforilare şi formarea
compuşilor macroergici. Fiind implicată în reducerea colesterolului seric, joacă rol benefic în

60
controlul afecţiunilor cardiace (conform cercetărilor recente, o suplimentare a dietei cu 100 mg/zi
de vitamina E, reduce riscul de infarct). Participă la diferite sisteme enzimatice, stimulează ritmul
de creştere şi protejează organismul de infecţii. Fiind o vitamină liposolubilă, ar putea avea un
potenţial toxic, care însă nu a fost pus până acum în evidenţă.

5.2.4. Vitaminele K

Vitaminele K se mai numesc vitamine antihemoragice sau vitaminele coagulării, menaftone,

filochinone. Vitaminele K sunt sintetizate numai de plante (din fitol, componentă a clorofilei) şi
microorganismele din tubul digestiv al animalelor. Sunt răspândite în cantitate mare în frunzele de
lucernă, trifoi, spanac, soia, varză, cloroplaste şi în făina de peşte.
Din punct de vedere chimic sunt derivaţi ai 2-metil-para-naftochinonei, pe catena căreia se
găseşte la C3 o grupă metil, iar la C2 o catenă laterală care diferă de la o vitamină la alta.
Vitamina K1 (R = radical fitil) este răspândită în plantele verzi, iar vitamina K2 (R = radical
farnesil) este biosintetizată de bacteriile intestinale. Participă activ la procesele de oxidare
celulară şi la procesele de fosforilare oxidativă. În organismele vegetale, vitaminele K au un rol
important în procesele de oxido-reducere, în procesele de fosforilare şi în respiraţia tisulară.
O
CH3
CH3 CH3
CH2 CH C (CH2)3 CH CH3
O 3

vitamina K 1

Datorită reacţiei reversibile dintre forma oxidată şi forma redusă, vitaminele K asigură
transportul atomilor de hidrogen de la un substrat la altul, pe cale neenzimatică.
O OH
CH3 CH3
+2H
-2H
R R
O OH

vitamina K 1 vitamina K 1
(forma oxidată) (forma redusă)

Vitaminele K determină coagularea sângelui prin transformarea fibrinogenului în fibrină.

Carenţa de vitamine K conduce la creşterea timpului de coagulare a sângelui şi poate fi un
factor favorizant al osteoporozei.
Deoarece vitaminele K sunt sintetizate de bacteriile din intestine, deficienţele sunt rare,
deşi recent s-a descoperit faptul că vitaminele K sintetizate intestinal nu sunt absorbite total.
Deficienţa de vitamine K a fost semnalată în cazul malabsorbţiei grăsimilor ca şi după
tratamentele îndelungate cu antibiotice, care pot distruge vitaminele K sintetizate intestinal.

5.2.5. Vitaminele F

Vitaminele F se mai numesc vitamine antidermatitice, deoarece în lipsa lor apar

tulburări metabolice la nivelul pielii.
Vitaminle F sunt formate dintr-un amestec de acizi graşi esenţiali, care conţin mai multe
duble legături în moleculă şi care sunt răspândiţi în organismele vegetale (în special uleiuri

61
vegetale) şi nu sunt biosintetizaţi de animale. Dintre aceştia cei mai importanţi sunt acidul
linolenic şi acidul arahidonic. Administrate omului, vitaminele F contribuie la procesul de
vindecare a unor dermatite si sunt implicate în biosinteza lipidelor complexe.

5.3. VITAMINELE HIDROSOLUBILE

Vitaminele hidrosolubile sunt substanţe foarte diferite din punct de vedere structural,
reprezentate de vitaminele din aşa-numitul “complex B” (B1, B2, B6, B12 etc.), vitaminele PP, vitamina
C, acidul lipoic, acidul pantotenic, acidul folic, vitaminele P etc. Ele diferă faţă de vitaminele
liposolubile în multe aspecte importante, astfel ele sunt solubile în apă şi insolubile în solvenţi
organici, sunt mai termolabile, dar mai fotostabile, stabile în mediu acid, dar instabile în mediu bazic
etc. Multe dintre vitaminele hidrosolubile sunt rapid eliminate, (de aceea hipervitaminozele sunt
rare), iar carenţele apar relativ rapid în cazul unei diete sărace în aceste vitamine.
Deoarece vitaminele hidrosolubile sunt coenzime ale multor enzime cu rol important în
metabolism, sunt implicate în etapele generatoare de energie sau în hematopoeză.
De obicei, ele participă în atât de multe reacţii biochimice încât este imposibil de stabilit
exact cauza biochimică a unui simptom anumit. Totuşi, se poate generaliza faptul că, datorită
rolului important jucat de aceste vitamine în metabolismul energetic, deficienţele se observă
prima dată în ţesuturile cu creştere rapidă. Simptomele tipice includ: dermatite, glosite (umflarea
limbii), diaree, depresii, pierderea coordonării mişcării.

5.3.1. Vitamina B1

Vitamina B1 (tiamina, aneurina, vitamina anti beri-beri) este larg răspândită în regnul
vegetal în seminţele cerealelor şi leguminoaselor, în cojile de orez, frunze, flori, polen, drojdie de
bere etc. Din punct de vedere chimic, este constituită dintr-un nucleu pirimidinic şi unul tiazolic,
legate printr-un radical metilen.
CH2 CH3
CH2 CH3 N N
N N O O

H3 C N NH2 S CH2 CH2O P O P OH

H3C N S CH2 CH2OH
NH2 OH OH

tiamina tiaminpirofosfat

Sub formă de clorhidrat, este o substanţă solidă, cristalină, solubilă în apă şi insolubilă în
solvenţi organici. Este distrusă la fierbere şi sub acţiunea razelor ultraviolete.
Tiamina este rapid transformată prin fosforilare în coenzima tiaminpirofosfat (TPP), care
este implicată în: metabolismul căii pentozofosfat (singura sursă de biosinteză a ribozei
necesară sintezei acizilor nucleici şi sursa majoră de NADPH pentru biosinteza acizilor graşi),
decarboxilarea cetoacizilor etc.
Avitaminoza, se manifestă la om prin tulburări ale sistemului nervos, iritabilitate, oboseală,
depresie, tulburări gastro-intestinale, simptome neuromusculare asociate cu tulburări cardiace
(boala beri-beri). Necesarul de tiamină este proporţional cu conţinutul caloric al dietei (1,0-1,5
mg/zi) şi poate fi mărit în cazul excesului de carbohidraţi sau al creşterii vitezei metabolice
(datorită febrei, traumatismelor, gravidităţii). Vitamina B1 stimulează creşterea ţesuturilor şi a
rădăcinilor plantelor cultivate în soluţii artificiale.

5.3.2. Vitamina B2

Vitamina B2 (riboflavina, lactoflavina), este sintetizată în plante, bacteriile de fermentaţie

anaerobă şi drojdia de bere. Din punct de vedere al structurii chimice este formată dintr-un

62
nucleu izoaloxazinic metilat (care conferă formei oxidate o culoare galben-verzuie), pe care este
grefat un radical ribitil, provenit de la pentaalcoolul ribitol.
Vitamina B2 este sensibilă la acţiunea luminii, care în mediu bazic o transformă în compuşi
fără activitate vitaminică. Vitamina B2 prezintă în organism rol complex. Ea intră în constituţia
enzimelor dehidrogenaze FMN şi FAD, implicate în reacţiile de oxidoreducere din metabolism,
deoarece poate fixa reversibil atomi de hidrogen. Stimulează creşterea organismelor tinere şi
participă alături de vitamina A în procesul vederii.

CH2 (CHOH)3 CH2OH

H3C N N O

NH
H3C
N

O O
H
H3 C N H 3C N
NH +2 H NH

-2 H
H3 C H 3C
N N O N N O
H
R R

vitamina B 2 vitamina B 2
(forma oxidată) (forma redusă)

Alimentele bogate în riboflavină sunt: laptele, carnea, ouăle, cerealele. Doza recomandată
este de 1,2-1,7 mg /zi pentru un adult (mai mare în cazul alcoolicilor şi a hipotiroidismului).
Simptomele caracteristice deficienţei de riboflavină se manifestă prin: dermatite, căderea
părului, glosită, slăbirea rezistenţei la infecţii.

5.3.3. Vitaminele B6

Vitaminele B6 (adermine, piridoxol, piridoxal, piridoxamina) sunt răspândite în: seminţe de

cereale, drojdie de bere, unt, carne, lapte, ouă.
Din punct de vedere structural sunt derivaţi ai 2-metilpiridinei, care apar de obicei
împreună, şi se pot transforma una în alta.

CH2OH CHO CH2NH2

HO CH2OH HO CH2OH HO CH2OH

H3C H3C H3C

N N N

piridoxol piridoxal piridoxamina

Prin fosforilarea piridoxalului şi a piridoxaminei se obţin coenzimele piridoxalfosfat şi

piridoxaminofosfat, care biocatalizează decarboxilarea şi transaminarea aminoacizilor.
Piridoxalfosfatul este necesar sintezei neurotransmiţătorului serotonina şi a sfingolipidelor
necesare formării mielinei.
Vitaminele B6 constituie factori de creştere pentru unele microorganisme.
Carenţa în vitamine B6 produce la om tulburări nervoase, iritabilitate, depresii, insomnii,
astenie. Necesarul de vitamine B 6, pentru un organism adult este proporţional cu conţinutul
proteic al dietei (pentru 100 g proteine/zi sunt necesare 1,4-2,0 mg/zi).

63
 5.3.4. Vitamina B12

Vitamina B12 (cianocobamida) este puţin răspândită în regnul vegetal. În organismele

animale se găseşte în ficat, rinichi, sânge, lapte, reprezentând factorul absolut necesar creşterii
unor microorganisme. Vitamina B12 este indispensabilă pentru viaţa organismelor vegetale şi
animale, fiind implicată în procesul de creştere, hematopoeză şi buna funcţionare a celulei
nervoase. Din punct de vedere a structurii chimice, vitamina B12 este formată dintr-un nucleu
porfirinic care conţine central un atom de cobalt şi o grupă cian, grupe metilice şi amidice legate
de nucleele pirolice, un nucleu dimetilbenzoimidazolic, riboză, acid fosforic şi alcool izopropilic.
Vitamina B12 este o substanţă cristalină, de culoare roşie, solubilă în apă, insolubilă în
solvenţi organici. Ea stimulează biosinteza nucleoproteidelor şi este un factor antianemic. In
avitaminoză, se întrerupe diviziunea celulară şi se produce anemia pernicioasă.
Deoarece este larg răspândită în alimentele de origine animală, iar ficatul păstrează timp
de 6 ani suplimentul de vitamina B12, deficienţele sunt rare (la persoane în vârstă şi la cele
vegetariene).

5.3.5. Vitamina PP

Vitamina PP (niacina, nicotinamida, pelagropreventivă) este răspândită în embrioni de

grâu, tărâţe, alune, drojdie de bere, lapte, carne (mai puţin în porumb, cartofi).
Din punct de vedere structural, niacina (nicotinamida) este amida acidului nicotinic,
componentă a coenzimelor oxidoreductaze anaerobe NAD şi NADP, implicate în reacţii redox
prin transfer de atomi de hidrogen de la un substrat la altul, în condiţii anaerobe.
O O
C C
OH NH2

N N

acid nicotinic nicotinamida

Niacina poate fi sintetizată din aminoacidul triptofan (1 mg de niacina din 60 mg de

triptofan), dar biosinteza are loc numai după ce necesarul organismului în triptofan a fost
asigurat şi cu aportul altor vitamine din complexul B.
Carenţa pronunţată conduce la boala numita pelagra (pella agra = piele groasă) sau boala
celor trei afecţiuni cu "d": dermatită, diaree şi demenţă). Simptomele neurologice sunt asociate
cu degenerarea ţesutului nervos. Necesarul pentru un adult este de: 13-19 mg/zi de niacină.

5.3.6. Acidul folic (vitamina B9)

Această vitamină este prezentă în frunzele plantelor verzi (spanac, salată), fructe verzi,
drojdie de bere, carne, lapte, ouă.
Din punct de vedere chimic este acidul pteroilglutamic, constituit din acid pteridinic, rest de
acid p-aminobenzoic şi acid glutamic.
CH2 COOH
OH
O CH2
N H
N CH2 HN C N C COOH
H

H2N N N

nucleul pteridinic acid para-aminobenzoic acid glutamic

2-amino-4-oxo-6-metilpteridina

64
 Acidul folic îndeplineşte rol de coenzimă în biosinteza aminoacizilor (colina, serina, glicina), a
bazelor azotate purinice, a nucleotidei dTMP. Cel mai pronunţat efect al deficienţei este inhibarea
sintezei ADN datorită lipsei de purine şi dAMP, ceea ce cauzează forme grave de anemie.

5.3.7. Acidul paraaminobenzoic (PAB)

Acidul paraaminobenzoic (PAB) se numeşte şi vitamina H şi este răspândit atât în

organismele vegetale cât şi în cele animale. Este un factor de creştere pentru numeroase
microorganisme. Este sintetizat de flora intestinală în cantităţi suficiente pentru om.
PAB este componentă a acidului folic şi a coenzimei tirozinaza. Are o acţiune antiinfecţioasă
generală, previne depigmentarea pielei şi a părului.

H2 N COOH

5.3.8. Acidul lipoic

Acidul lipoic (tioctic) este prezent în plantele verzi, sub forma de lipotiamidpirofosfat,
coenzimă participantă la carboxilarea acidului piruvic (metabolismul glucidic). Trebuie evidenţiat
de asemenea rolul de acceptor de atomi de hidrogen în prima fază a fotosintezei şi de activator
al radicalului metil.
+2 H
CH2 CH2 CH (CH2)4 COOH CH2 CH2 CH (CH2)4 COOH
-2 H
S S SH SH
acidul lipoic acidul lipoic
(forma oxidată) (forma redusă)

5.3.9. Biotina

Biotina (vitamina H, Bios II) este prezentă în: drojdie de bere, muguri de plante, ouă,
alune, ciocolată. Se găseşte liberă sau combinată cu proteine, peptide, aminoacizi. Se cunosc
două biotine: α-biotina şi β-biotina. Ambele au o structură biciclică, rezultată prin condensarea
formală a unui nucleu tetrahidroimidazolic cu unul tiofenic, având drept catenă laterală un rest
de acid valerianic sau izovalerianic.
O O

HN NH HN NH

S CH2 CH2 CH COOH S CH2 CH2 CH2 COOH

CH3
biotina a biotina b

Biotina constituie gruparea prostetică a unor enzime, de exemplu a piruvatcarboxilazei

implicată în reacţii de carboxilare a cetoacizilor (sinteza acidului oxalilacetic din ciclul Krebs), a
acetil-coenzimei A, (biosinteza acizilor graşi) şi a propionil-coenzimei A (biosinteza
aminoacizilor). Biotina stimulează creşterea ţesuturilor merismatice prin intensificarea diviziunii
celulare. Biotina poate fi sintetizată de bacteriile intestinale. Avitaminoza se manifestă prin
descuamarea pielei, căderea părului, lipsa poftei de mâncare, oboseală etc.

65
 5.3.10. Acidul pantotenic

Acidul pantotenic (Bios III) este răspândit în toate organismele vegetale şi animale. În
cantitate mare se află în lăptişorul de matcă, fasole, soia, drojdia de bere etc.
Acidul pantotenic este format din β-alanină şi acid α,-dihidroxi-β-dimetilbutiric.
COOH
CH2
OH CH3 OH O CH2
CH2 C CH C NH
CH3

Acidul pantotenic este o substanţă uleioasă, de culoare galbenă, solubil în apă şi sensibil la
acţiunea oxidanţilor în mediu bazic. Intră în structura coenzimei A, implicată în metabolismul
glucidic şi lipidic. Este un factor de creştere pentru numeroase microorganisme şi factor de
stimulare a metabolismul celular.
Cu toată importanţa acestor reacţii, nu există deficit de acid pantotenic, deoarece acesta
este foarte răspândit (panthotem = peste tot) în alimentele de origine vegetală şi animală, iar
simptomele deficienţei sunt vagi, asemănătoare deficienţei de vitamine B.

5.3.11. Vitamina C (acidul ascorbic)

Vitamina C (acidul ascorbic) este una dintre vitaminele cele mai răspândite în regnul
vegetal în fructe de cătină, măceş, coarne, coacăze, mere, citrice etc.), atât în stare liberă cât şi
asociată cu proteinele sub forma de ascorbinogen.
Din punct de vedere al structurii chimice este lactona unui acid cetohexonic, acidul 2,3-
endiol-L-gulonic.
Datorită structurii endiolice, acidul ascorbic aparţine sistemelor redox biochimice; el poate, prin
oxidare, trece reversibil în acid dehidroascorbic. Este un activator general al metabolismului celular
fiind implicat în sinteza protocolagenului şi deci în menţinerea stării de sănătate a ţesuturilor, în
vindecarea rănilor, în combaterea fragilităţii capilare. Rolul sau reducător (enzimatic) se manifestă în
absorbţia fierului în stomac (prin reducerea Fe3+ la Fe2+ ) precum şi la protejarea altor vitamine (A, E,
D) faţă de procesul de oxidare. Rolul său important de antioxidant biologic recomandă vitamina C,
alături de ß-caroten în dieta preventivă a cancerului.

COOH
O C O C
HO C H2C OH
O C HO C
HO C O +2 H O O H C OH COOH
O C HO C +
-2 H
H C OH H C OH COOH
H C H C
HO C H COOH
HO C H HO C H
H2C OH
H2C OH H2C OH

acid gulonic acid dehidroascorbic acid ascorbic acid treonic acid oxalic

Este necesar un aport continuu de vitamina C (60 mg/zi), deoarece organismul uman nu
sintetizează şi nu acumulează această vitamină, care este sensibilă la lumină, temperatură, O2 din
aer, contactul cu metalele (Fe, Cu). Avitaminoza se manifestă sub forma bolii numită scorbut
(anemie pronunţată, hemoragii, osteoporoză).

66
 6 . E N Z IM E

Enzimele sunt compuşi macromoleculari de natură proteică, produşi şi prezenţi numai în

organismele vii, cu rol de biocatalizatori ai tuturor transformărilor biochimice caracteristice
metabolismului.
Necesităţile plastice şi energetice ale organismelor vii sunt acoperite, pe de o parte, din
substanţele nutritive, relativ stabile chimic, iar pe de altă parte de o serie de reacţii “de ardere” la
care participă oxigenul. Apariţia şi evoluţia fiinţelor vii organizate a fost însoţită de selecţionarea
şi perfecţionarea unor mecanisme capabile să asigure o viteză mare de desfăşurare a
proceselor biochimice, în condiţii de activitate relativ menajate (soluţii apoase, temperaturi joase,
mediu neutru etc.). Această problemă, a fost rezolvată în decursul evoluţiei, prin apariţia
catalizatorilor biologici care sunt enzimele.
Enzimele au rol esenţial în biosinteza şi biodegradarea substanţelor din materia vie. In
lipsa enzimelor, majoritatea reacţiilor chimice din organism nu s-ar putea produce şi deci nu ar
mai exista procese metabolice şi nici fenomene de viaţă.
Bogate în enzime sunt plantulele, frunzele tinere, ţesuturile meristematice, seminţele în
stare de germinaţie, fructele. In general, plantele tinere au un conţinut mai ridicat de enzime
decât plantele adulte. Activitatea catalitică a enzimelor din organismele în creştere este mai
mare decât a celor din organismele adulte.
După locul unde acţionează, se pot evidenţia:
 endoenzime (enzime intracelulare);
 exoenzime (enzime extracelulare).
Endoenzimele, acţionează în celulele în care s-au sintetizat. Ele sunt lioenzime (legate mai
slab în celulă) şi desmoenzime (legate mai puternic în celule).
Exoenzimele, după etapa de formare în celule, sunt eliminate în lichidele din organism,
unde îşi exercită activitatea catalitică. Astfel, acţionează de exemplu, enzimele din lichidele
interstiţiale, din diferite cavităţi, din seva elaborată etc.
Substanţa asupra căreia acţionează enzimele se numeşte substrat.

6.1. STRUCTURA CHIMICĂ GENERALĂ A ENZIMELOR

Enzimele se pot clasifica, din punct de vedere chimic în două clase:

 enzime monocomponente (holoproteice);
 enzime bicomponente.
a) Enzimele monocomponente (holoproteice, proteine biocatalitice) sunt constituite
numai din proteine. Acţiunea lor biocatalitică se datorează anumitor fragmente din catena
polipeptidică, care includ grupe funcţionale componente ale catenelor laterale ale aminoacizilor
(-OH, -NH2, -SH, -COOH etc.), constituind centrul activ sau situsul catalitic. Prin acest centru
activ enzima fixează substratul (îl recunoaşte) sub forma unui complex enzimă-substrat,
simbolizat E-S, şi biocatalizează transformarea substratului.
Pentru recunoaşterea şi formarea complexului E-S, geometria centrului activ trebuie să fie
complementară cu cea a substratului. Blocarea sau inactivarea centrului activ (de exemplu
denaturarea proteinei) conduce la pierderea activităţii catalitice a enzimei holoproteice. In
schimb, denaturarea unei părţi a proteinei, care nu cuprinde centrul activ, nu modifică activitatea
catalitică a enzimei.
b) Enzimele bicomponente (heteroproteice) sunt constituite din:
 componenta proteică (apoenzimă, apoferment), care determină specificitatea enzimei (o
anumită secvenţă a aminoacizior prin care enzima recunoaşte substratul şi îl fixează), este

67
caracterizată prin masă moleculară mare, termolabilitate etc.;
 componenta neproteică (prostetică, coenzimă, cofactor), care determină mecanismul şi
viteza reacţiei enzimatice poate fi: o vitamină, un hormon, un colorant, nucleotide, metale. Ea
este caracterizată prin masă moleculară mică, termostabilitate.
În majoritatea cazurilor, acţiunea catalitică a enzimelor se manifestă numai în prezenţa
unor substanţe speciale, denumite cofactori, care se clasifică în trei grupe:
 coenzime sau cofermenţi specifici, sunt substanţe organice cu masă moleculară mică,
termostabile şi care dializează uşor din soluţiile enzimei. Coenzimele se caracterizează prin
însuşirea lor de a reacţiona reversibil cu proteina care intră în structura enzimei (apoenzima sau
apofermentul);
 grupările prostetice, substanţe combinate mult mai strâns cu apoenzima, se disociază
greu şi, în general, rămân fixate pe o singură apoenzimă;
 activatorii, denumiţi uneori şi cofactori anorganici, sunt substanţe nespecifice (diferite
metale, agenţi reducători etc.), care mediază trecerea enzimei într-o stare catalitică activă.
Este greu de precizat o demarcaţie clară între cele trei grupe de cofactori, clasificaţi după
natura şi raportul lor faţă de apoenzimă. Multe dintre coenzime şi grupări prostetice sunt de fapt
derivaţi ai vitaminelor hidrosolubile. O mare parte dintre coenzime şi grupări prostetice identificate
în componenţa unor enzime sunt nucleotide sau derivaţi ai acestora. Deşi în cazul enzimelor
bicomponente, componenta care participă efectiv la realizarea procesului biocatalitic enzimatic
este coenzima, totuşi, pentru manifestarea activităţii enzimatice, prezenţa apoenzimei de natură
proteică este absolut obligatorie, deoarece gruparea prostetică luată separat are slabe proprietăţi
catalitice. In complexul format de apoenzimă şi coenzimă (holoenzimă) activitatea catalitică creşte
de 1000 de ori, comparativ cu activitatea catalitică a coenzimei libere.

6.2. CARACTERISTICI ALE ACTIVITĂŢII ENZIMATICE

Enzimele, asemănător catalizatorilor chimici obişnuiţi, biocatalizează numai acele reacţii

metabolice posibile din punct de vedere termodinamic (care se desfăşoară spontan, având
energia liberă G < 0). Rolul enzimelor, ca şi al catalizatorilor chimici, este de a reduce energia
de activare (nu modifică echilibrele chimice, dar grăbeşte atingerea lor).
Energia de activare în cazul enzimelor este însă mult mai mică. De exemplu, energia de
activare la descompunerea apei oxigenate conform reacţiei:
2 H 2O 2 = O 2 + 2 H 2O
este diferită, în funcţie de tipul de catalizator utilizat:
 fără catalizator: 18 kcal/mol;
 cu catalizatorul chimic FeCI3: 11,7 kcal/mol;
 cu biocatalizatorul catalază: 5,5 kcal/mol
 Viteza reacţiei enzimatice este mult mai mare decât în cazul reacţiei catalizată de
catalizatori chimici. De exemplu, enzima catalaza realizează descompunerea H 2O2 de 10
miliarde de ori mai repede decât FeCI3 (ambii catalizatori au în structură cationul Fe 3+).
 Sensibilitatea reacţiei enzimatice este foarte mare, astfel o moleculă de catalază
descompune 5 milioane de molecule de H 2O2 într-un minut, la 0 0C şi la pH = 6,8.
 Enzimele catalizează reacţii de desfacere şi formare de legături în condiţii fiziologice
compatibile cu viaţa. Aceleaşi reacţii ar necesita în laborator condiţii de temperatură, presiune, pH,
improprii vieţii.
 Spre deosebire de catalizatorii chimici, enzimele se caracterizează prin specificitate
(absolută sau relativă) de substrat sau de acţiune.
Specificitatea de substrat absolută este proprietatea enzimelor de a acţiona asupra unui singur
substrat (de exemplu, ureaza catalizează numai descompunerea ureei). Acest tip de specificitate
este determinat de o anumită secvenţă a aminoacizilor componenţi ai apoenzimei.

68
 Specificitatea de substrat relativă este proprietatea enzimelor de a acţiona asupra unui
grup de substraturi cu structură chimică apropiată. De exemplu, maltaza catalizeaza hidroliza
poliglucidelor în care componentele glucide sunt legate α-glicozidic.
Specificitatea de acţiune absolută este caracteristica enzimelor de a cataliza o singură
reacţie, dintre multiplele reacţii posibile.
Specificitatea de acţiune relativă este proprietatea enzimelor de a cataliza un anumit tip de
reacţie, dată de un grup de substraturi înrudite. Acest tip de specificitate a enzimelor este determinat
mai ales de natura cofactorilor (gruparea prostetică, coenzima) şi mai rar de natura apoenzimei.

6.3. Mecanismul de acţiune a enzimelor. Cinetica reacţiilor enzimatice

Mecanismul de acţiune a enzimelor este analog cu cel al catalizatorilor chimici. Enzimele

sunt capabile să accelereze viteza de desfăşurare a diferitelor reacţii (micşorează energia de
activare), absolut necesare pentru menţinerea şi reproducerea materiei vii. Enzimele catalizează
numai reacţii termodinamic posibile, care se pot produce şi fără participarea lor, dar într-un timp
mai îndelungat şi uneori în condiţii incompatibile cu materia vie.
Spre deosebire de catalizatorii nebiologici, enzimele au un randament mult mai ridicat,
care asigură mersul reacţiei biochimice, în majoritatea cazurilor într-un singur sens, fără reacţii
secundare. Ele preîntâmpină descompunerea unor substanţe instabile în anumite condiţii şi
permit realizarea unor procese chimice complexe, cu o cantitate minimă deenergie.
Enzimele participă activ la procesele catalitice, parcurgând următoarele etape:
 activarea moleculelor substratului (S), prin scăderea energiei de activare a acestuia, şi
formarea complexului intermediar disociabil, enzimă-substrat (ES), mai activ decât substratul ca atare;
 transformarea complexului enzima-substrat (ES) în produsul de reacţie (procesul catalitic
efectiv), mai întâi legat de enzimă (EP), şi în final, prin eliberarea enzimei, obţinerea produsului
de reacţie, (P).
Schematic, mecanismul catalizei enzimatice, conform teoriei etapelor intermediare, poate
fi reprezentat astfel:

EP

sau considerat ca echilibru:

k1 k2 k3
k -1 k -2 k -3

Ţinând cont că transformarea ES  EP este practic instantanee iar reacţia de transformare

P + E  EP este nulă (enzima fiind specifică pentru substrat nu şi pentru produs), sistemul de
ecuaţii de mai sus devine:
k1 k2
E+S ES P+E
k-1

şi poartă denumirea de echilibrul Michaelis-Menten.

6.3.1. Factorii care influenţează viteza reacţiilor enzimatice

Reacţiei de formare şi de descompunere a compusului enzimă-substrat i se poate aplica

legea acţiunii maselor şi se poate determina astfel constanta de echilibru.
Viteza reacţiilor enzimatice depinde în mare măsură de concentraţia enzimei şi de
concentraţia substratului.
a) Influenţa concentraţiei enzimei asupra vitezei reacţiei enzimatice
Viteza reacţiei enzimatice este direct proporţională cu concentraţia enzimei prezente în

69
mediul de reacţie.
În unele cazuri, de obicei când sunt prezenţi în sistem şi alţi factori, curba care reprezintă
dependenţa vitezei de concentraţia enzimei, este deviată faţă de cea normală.
Abaterile de la această comportare se pot datora prezenţei inhibitorilor, folosirea unei
concentraţii de substrat sub limita de saturare a enzimei etc.

b) Influenţa concentraţiei substratului asupra vitezei reacţiei enzimatice

S-a constatat că dacă se pleacă de la o cantitate fixă de enzimă şi se măreşte treptat
concentraţia substratului, se va forma o cantitate mai mare de complex enzimă-substrat, viteza
reacţiei va creşte treptat, până când toată enzima s-a combinat cu substratul. Acest stadiu
reprezintă momentul de saturare a enzimei, iar viteza va fi maximă (vmax). Dacă se măreşte în
continuare concentraţia substratului, viteza de reacţie nu se va mări, deoarece nu există enzimă
liberă care să intre în reacţie cu substratul.
În practică, activitatea enzimatică se apreciază după concentraţia substratului, când
jumătate din cantitatea de enzimă este combinată cu substratul sub formă de complex enzimă-
substrat si viteza reacţiei este jumătate din valoarea sa maximă. Acest punct reprezintă
constanta Michaelis (K M) şi reprezintă concentraţia substratului pentru care viteza de reacţie
este jumătate din viteza maximă. Constanta Michaelis are valorile unor concentraţii şi se
exprimă în moli/L. Constanta Michaelis se poate utiliza pentru a determina afinitatea enzimei
faţă de substrat. Cu cât KM va avea o valoare mai mare, cu atât afinitatea enzimei faţă de
substrat va fi mai mică şi invers. Relaţia cantitativă dintre viteza reacţiei enzimatice, concentraţia
substratului şi valoarea KM, care exprimă viteza reacţiei enzimatice în fiecare moment, este dată
de ecuaţia Michaelis-Menten:
v  [S]
v  max
K M  [S]

Constanta lui Michaelis este o mărime importantă nu doar din punct de vedere al cineticii
enzimatice ci şi pentru măsurătorile cantitative ale activităţii enzimatice din ţesuturi. Cercetări
recente au pus în evidenţă importanţa medicală a constantei K M. Unele cazuri de leucemie (în
care are loc o creştere enormă a numărului de leucocite) pot fi regresate prin administrarea
intravenoasă a enzimei asparaginaza care catalizează reacţia de hidroliză a asparaginei la acid
aspartic şi amoniac. Prin injectarea intravenoasă a asparaginazei (factor de creştere a
leucocitelor), fenomenul de creştere a leucocitelor este stopat. Cercetările asupra surselor de
asparaginază au demonstrat ca enzima are valori diferite ale KM în funcţie de provenienţă
(bacterii, plante, animale). Deoarece concentraţia de asparagină din sânge este foarte mică,
cantitatea de asparaginază injectată va avea efect terapeutic, doar dacă valoarea K M va fi
suficient de mică pentru a hidroliza rapid asparagina aflată în concentraţii mici în sânge.
Activitatea enzimatică se exprimă prin unitatea enzimatică, respectiv cantitatea de enzimă
care poate cataliza transformarea unui micromol de substrat în timp de un minut. Activitatea
enzimatică în cazul enzimelor pure se determină prin numărul de molecule de substrat care pot
fi metabolizate într-un minut de o singură moleculă de enzimă. Această mărime se numeşte
raport de transformare (turnover number).

c) Influenţa temperaturii asupra vitezei reacţiei enzimatice

Activitatea enzimelor este foarte mult influenţată de temperatură. Asemănător celor mai
multe dintre reacţiile chimice, viteza reacţiei enzimatice creşte cu creşterea temperaturii (se
dublează la creşterea temperaturii cu 10 0C).
Pentru fiecare enzimă există o temperatură la care activitatea enzimatică este maximă,
numită temperatură optimă (în general, cuprinsă între 20-40 0C. Până la atingerea temperaturii
optime, activitatea enzimatică creşte proporţional cu creşterea temperaturii.
După atingerea acestei temperaturi, activitatea enzimatică scade rapid cu creşterea
temperaturii, datorită denaturării părţii proteice a enzimei, acelaşi fenomen având loc la scăderea
temperaturii sub cea optimă (fenomene utilizate în practică la păstrarea alimentelor prin fierbere

70
sau congelare). Cele mai multe enzime sunt inactivate la temperaturi peste 55-60 0C, cu excepţia
enzimelor din bacteriile termofile (din izvoarele termale), active şi peste 850C.
Influenţa temperaturii asupra vitezei reacţiei enzimatice este redată în figura 6.3.

v
mol/s

Temperatura optimă
0
40 Temperatura C

Fig. 6.1. Influenţa temperaturii asupra vitezei reacţiei enzimatice

d) Influenţa valorii pH asupra activităţii enzimatice

Activitatea enzimelor este influenţată în mod accentuat şi de concentraţia ionilor de
hidrogen din mediul de reacţie, deci de pH. Enzimele îşi manifestă activitatea numai între
anumite limite de pH (limite inferioare şi limite superioare). Cele mai multe enzime manifestă
activitate maximă la valori caracteristice ale pH-ului (pH optim). Valoarea pH-ului optim depinde
de natura enzimei, de mediul de reacţie, de proprietăţile acido-bazice ale enzimei şi de factorii
biologici. Influenţa valorii pH asupra activităţii enzimatice este redată în figura 6.4.

v
mol/s
Interval de pH optim

pH
Fig. 6.2. Influenţa valorii pH asupra activităţii enzimatice

În general, pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor din organism, unde enzimele îşi
exercită activitatea. Astfel, pH-ul optim al pepsinei din stomac este cuprins între 1,4-1,5; pH-
ul optim al tripsinei din pancreas între 7,8-8,7; al amilazei din malţ între 4,7-5,2 etc.
Majoritatea enzimelor vegetale au un pH optim cuprins între 5,3-7,6. În afara limitelor de pH
stabilite, enzimele devin inactive. Valori prea mari ale pH-ului (alcalinitate mărită) sau prea
mici (aciditate mărită), afectează activitatea enzimatică prin denaturarea părţii proteice sau
perturbarea echilibrelor de disociere ale grupelor funcţionale ale centrului activ al enzimei, ca
şi modificarea geometriei centrilor activi.
Valoarea pH-ului optim este influenţată de temperatură, de ionii din soluţie, de natura şi de
concentraţia substratului, de originea enzimei, de factorii biologici etc.

e) Influenţa activatorilor enzimatici

Activatorii sunt compuşi chimici care măresc activitatea enzimelor (intervin în mecanismul
acţiunii enzimatice), fie prin stimularea directă a acestora, fie prin îndepărtarea unor inhibitori din
sistem. Activatorii se clasifică după efectul produs în:

71
  Activatori care acţionează prin deblocarea centrilor activi din molecula enzimelor. Unele
enzime, denumite proenzime, sunt secretate sub formă inactivă, cu grupările active blocate
(mascate) de polipeptide sau de alte substanţe. Proenzimele se transformă în enzime active sub
influenţa unor enzime kinaze, care îndepărtează substanţele inhibitoare.
 Activatori care acţionează asupra enzimei prin înlăturarea din sistem a unor inhibitori ai
enzimei. Substanţele, adăugate unei soluţii enzimatice pentru protejarea enzimei împotriva factorilor
care o inactivează sau o denaturează, se numesc protectori. De exemplu, proteinele activează
ureaza prin captarea ionilor inhibitori din sistem (de exemplu, ionul cianură (CN) înlătură efectul
inhibitor al Cu2+ asupra ureeazei, prin formarea cianurii complexe de cupru, stabilă).
 Activatori care sunt componente ale enzimelor sau care stimulează direct activitatea
acestora. Sunt activatori specifici pentru anumite enzime o serie de cationi metalici şi anioni,
astfel, fosforilaza este activată de Mg2+, fosfoglucomutaza de Mg2+, şi de Mn2+, fosfataza de
Ca2+ şi de Mn2+, amilaza salivară este activă numai în prezenţa ionilor de clor, proteazele
vegetale sunt activate de glutationul redus etc.

f) Inhibitori ai enzimelor
Inhibitorii sunt substanţe care acţionând asupra enzimelor, influenţează negativ
desfăşurarea activităţii enzimatice până la anularea ei, reversibilă sau ireversibilă.
Studiul inhibitorilor furnizează informaţii utile asupra specificităţii de substrat, tipului de
grupe funcţionale şi mecanismului de acţiune enzimatică.
 Inhibitorii ireversibili modifică profund structura moleculelor enzimatice, provocând
denaturarea proteinei şi deci anularea activităţii catalitice a enzimei.
Astfel de inhibitori ireversibili sunt: compuşii cu Pb2+, Hg2+, CN, cu CO, compuşii cu arsen etc.
 Inhibitorii reversibili acţionează asupra cineticii reacţiei enzimatice, fără a produce
modificări la nivelul structurii enzimei. Inhibiţia produsă de aceşti inhibitori poate fi (în funcţie de
natura şi de specificul ei) de tip: competitiv, necompetitiv şi alosteric.
 Inhibiţia competitivă rezultă dintr-o competiţie (pentru ocuparea situsului activ al enzimei),
între substrat şi inhibitorul care are o structură moleculară asemănătoare cu a substratului.
Inhibiţia competitivă se produce şi în cazul vitaminelor de către antivitamine, hormoni-antihormoni,
enzime-antienzime.
 Inhibiţia necompetitivă se caracterizează prin faptul că inhibitorul nu are o structura
asemănătoare cu substratul. Inhibiţia necompetitivă se poate realiza în mai multe moduri:
 Inhibiţia prin blocarea sau transformarea grupelor funcţionale tiolice (-SH), centrii activi ai
enzimelor, prin reacţii cu metale grele (Hg, Pb, Ag, As etc.) cu formare de mercaptide, prin reacţii
de oxidare sau reacţii de alchilare.
 Inhibiţia prin blocarea metalului din componenţa enzimei sau a activatorilor din mediul de
reacţie. De exemplu, fluorurile şi oxidanţii extrag ionii de Mg2+ şi de Ca2+ din molecula enzimei, iar
cianurile, H2S şi CO scot fierul din enzimele feroporfirinice.
Inhibarea enzimelor se produce şi prin agitare îndelungată, sub acţiunea diferitelor radiaţii
ionizante (UV, X etc.), la presiuni ridicate şi sub influenţa substanţelor care determină precipitarea
proteinelor (acid tricloracetic, tanin etc.).

6.4. NOMENCLATURA ŞI CLASIFICAREA ENZIMELOR

Denumirea enzimelor s-a acordat iniţial, ţinând cont de numele substratului asupra căruia
acţionează, sau de numele reacţiei catalizată, la care se adaugă sufixul aza.
De exemplu, enzima care biocatalizează descompunerea amidonului se numeşte amilaza
cea care acţionează asupra zaharozei se numeşte zaharaza etc., enzimele care biocatalizează
reacţii de hidroliză se numesc hidrolaze, cele care catalizează reacţii de oxido-reducere se
numesc oxido-reductaze etc.
Odată cu creşterea numărului de enzime izolate şi caracterizate, pentru prevenirea
confuziilor în stabilirea numelui enzimelor, ţinând cont că ele pot manifesta specificitate relativă

72
(pot acţiona asupra mai multor substraturi) şi că asupra unui substrat pot acţiona enzime diferite, a
fost adoptată noua nomenclatură şi sistemul de clasificare (Congresul Internaţional de Biochimie,
Moscova, 1961).
Sistemul de clasificare şi numerotare a enzimelor, precum şi noua nomenclatură sistematică
se bazează pe reacţia chimică catalizată de enzimă, unicul criteriu care permite deosebirea
enzimelor între ele. În acest sistem enzimele sunt împărţite în clase, după tipul reacţiei catalizate,
iar acestea sunt împărţite în subclase care definesc mai exact caracterul reacţiei enzimatice
respective. Numele fiecărei enzime se defineşte printr-un termen alcătuit din trei părţi:
 denumirea substratului asupra căruia acţionează enzima;
 denumirea tipului de reacţie catalizată de enzimă;
 sufixul “aza”.
De exemplu, enzima care catalizează dehidrogenarea acidului lactic se numeşte
lactatdehidrogenaza, cea care catalizează decarboxilarea acidului piruvic se numeşte
piruvatdecarboxilaza. Denumirea transferazelor se formează din prefixul trans, numele
substratului şi sufixul aza (transaminaze, transmetilaze, transfosfataze etc.).
Conform acestui sistem zecimal de clasificare, fiecare enzimă este caracterizată printr-un cod
format din patru cifre.
Enzimele cunoscute în prezent sunt grupate în 6 clase principale:
1. Oxidoreductaze
2. Transferaze
3. Hidrolaze
4. Liaze
5. Izomeraze
6. Ligaze (Sintetaze).
Prima cifră precizează clasa din care face parte enzima.
A doua cifră a codului defineşte subclasa, furnizând informaţii asupra tipului de grupă
funcţională, respectiv asupra tipului de legătură chimică implicată în reacţie.
Cifra a treia precizează subdiviziunile din cadrul unei subclase (de exemplu, natura unei
grupe funcţionale transferate, natura acceptorului etc.).
Cifra a patra din cod reprezintă numărul de ordine al enzimei în subdiviziunea din interiorul
subclasei. De exemplu: enzima “ATP: D-fructozo-6-fosfotransferaza”, are cifrul 2.7.1.4. după
care se identifică drept o transferază (2, clasa 2), care transferă reziduul fosfat (cifra 7, subclasa
7), la gruparea alcoolică (cifra1, subdiviziunea 1 a subclasei 7) şi are numărul de ordine 4.
Pentru unele dintre enzime se păstrează denumirile vechi, conferite înainte de stabilirea
noii nomenclaturi (pepsina, tripsina, papaina, emulsina, chimozina etc.).

6.5. REPREZENTANŢI AI PRINCIPALELOR CLASE DE ENZIME

6.5.1. Oxidoreductaze
Oxidoreductazele sunt enzime care biocatalizează reacţiile de oxidoreducere din
organismele vegetale şi animale. Ele au un rol important deoarece, prin reacţiile de
oxidoreducere, organismele îşi procură cea mai mare parte din energia necesară activităţilor
fiziologice. Reacţiile de oxidoreducere se realizează prin transfer de electroni şi prin transfer de
atomi de hidrogen.
După mecanismul de acţiune, oxidoreductazele se clasifică în trei subgrupe:
 dehidrogenaze;
 transelectronaze;
 oxidaze.

6.5.1.1. Dehidrogenaze
Oxidările biologice decurg preponderent în absenţa oxigenului, fiind de fapt dehidrogenări,

73
care au loc prin transfer de atomi de hidrogen de pe o moleculă (care se oxidează) pe altă
moleculă (care se reduce). Enzimele care catalizează transferul atomilor de hidrogen de la un
substrat la altul sunt dehidrogenazele. Coenzimele lor participă continuu la oxidări şi reduceri,
fără să se consume în timpul reacţiei. Atomii de hidrogen nu rămân legaţi în mod permanent pe
molecula coenzimei, ci sunt transferaţi printr-o nouă reacţie redox pe o altă moleculă.
După natura acceptorului de atomi hidrogen, dehidrogenazele pot fi:
 dehidrogenaze anaerobe;
 dehidrogenaze aerobe.

a) Dehidrogenaze anaerobe

Dehidrogenazele anaerobe sunt oxidoreductaze care transportă hidrogenul în interiorul

celulelor, de la un substrat donor la altul acceptor (cu excepţia O2 atmosferic). Coenzimele care
realizează această transformare sunt codehidrazele de natura piridinnucleotidică:
 codehidraza I (Co I): NAD nicotinamidadenindinucleotida;
 codehidraza II (Co II): NADP nicotinamidadenindinucleotida fosfat.

Structura chimică a NAD

Codehidrazele piridinnucleotidice au o structură dinucleotidică. În compoziţia lor intră
nicotinamida (vitamina PP), două molecule de riboză, acid pirofosforic şi adenină.
NADP-ul are în plus faţă de NAD un rest de acid fosforic la atomul C 2 al ribozei legate de
adenină.

O NH2
C NH2
N N

N N N
+2H
CH2 O P P O CH2
O -2H
O

NAD+
O NH2
C NH2
N N

N N N
CH2 O P P O CH2
O
O
NADH

În condiţii anaerobe mecanismul transferului de hidrogen este următorul:

S H2 + NAD+ S + NADH + H+
substrat coenzima substrat coenzima
donor forma donor forma
forma oxidatã forma redusã
redusã oxidatã

74
 NADH + H+ + S' NAD+ + S' H2
coenzima substrat coenzima substrat
forma acceptor forma acceptor
redusã forma oxidatã forma
oxidatã redusã

Coenzimele (NAD şi NADP) se pot prezenta în două forme: o formă redusă şi oformă oxidată.
Mecanismul reacţiei de oxidoreducere implică transformarea reversibilă a structurii bazei
azotate nicotinamidice (NAD, respectiv NADP) din forma oxidată în forma redusă, prin transferul
reversibil al atomilor de hidrogen, astfel:
H2 H2
C C
+2 H+ + 2 e-
NAD+ NADH + H+
- 2H - 2 e-
N N H N + H+
R R R
În transportul hidrogenului, rolul principal revine nucleului piridinic. Codehidraza oxidată
preia de pe substrat doi atomi de hidrogen, pe care îi fixează unul la C 4 şi unul la atomul de N1
(structură de ion cuaternar de amoniu). Se formează un produs instabil, care prin eliminarea
unui proton de la N1 se transformă în forma redusă. Deoarece formele oxidate au la atomul de
azot sarcina pozitivă, este corect să se scrie formula acestor coenzime NAD + şi NADP+, iar
pentru formele reduse NADH+H + (nu NADH2 şi NADPH2).
Codehidrazele I şi II pot suferi reacţii de interconversiune în prezenţa ATP-ului şi sub
acţiunea fosfatazei:
+ +
NAD + ATP NADP + ADP

b) Dehidrogenaze aerobe
Dehidrogenazele aerobe sunt enzime oxidoreductaze care transportă hidrogenul de la un
substrat donor la oxigenul liber (acceptor), formând apa oxigenată, care va fi descompusă ulterior
de peroxidaze sau catalaze.
Coenzimele componente care realizează acţiunea biocatalitică sunt de natură
flavinnucleotidică:
 FMN flavinmononucleotida
 FAD flavinadenindinucleotida.
Ambele coenzime au ca şi componentă principală vitamina B2 cu structură izoaloxazinică.
Componenta proteică (apoenzima) este de obicei o albumină. Legătura dintre apoenzimă şi
coenzimă se desface uşor în mediu acid şi în prezenţa sulfatului de amoniu.
Flavinmononucleotida (FMN) este formată dintr-un nucleu izoaloxazinic, din ribitol şi acid
fosforic.
O
H3C N
NH

H3C N N O
CH2
HC OH
HC OH
HC OH O
H2C O P OH
OH

75
 Legătura dintre FMN şi apoenzimă se poate realiza la nivelul nucleului izoloxazinic şi la
nivelul acidului fosforic. Dintre flavinenzimele mononucleotidice se pot menţiona: fermentul
galben respirator, L-aminoacidoxidaza etc.
Flavinadenindinucleotida (FAD) este formată dintr-un nucleu izoloxazinic, ribitol, acid
pirofosforic şi adenină. FAD are o structură de dinucleotidă, fiind formată prin unirea a două
mononucleotide: FMA şi AMP.

O NH2 O NH2
H
H 3C N N H3 C N N
NH N NH N
H 3C N N O N N H3 C N N O N N
H
CH2 CH CH2 CH
HC OH HC OH + 2H HC OH HC OH
O O
HC OH HC OH - 2H HC OH HC OH
HC OH O O HC HC OH O O HC
H 2C O P O P O CH2 H2 C O P O P O CH2
OH OH OH OH

În condiţii aerobe mecanismul transferului de hidrogen este următorul:

S H2 + FAD S + FADH2
substrat coenzima substrat coenzima
donor forma donor forma
forma oxidatã forma redusã
redusã oxidatã

FADH2 + O2 FAD + H2O2

coenzima substrat coenzima
forma acceptor forma
redusã oxidatã catalaza
H2O + 1/2 O2
Mecanismul transferului de atomi de hidrogen în condiţii aerobe este posibil datorită
transformării reversibile a structurii nucleului izoaloxazinic (vitamina B2) din structura FAD. Nucleul
izoaloxazinic se poate prezenta sub o formă oxidată, cu duble legături conjugate şi o formă
redusă, fără legături duble la atomii de azot N1 şi N10. Forma oxidată a flavinenzimelor este
colorată, iar forma redusă este incoloră.
O O
H
H3 C N H 3C N
NH +2 H NH

-2 H
H3 C H 3C
N N O N N O
H
R R

Dintre flavinenzimele cu FAD se pot menţiona: xantinoxidaza, D-aminoacidoxidaza,

succindehidrogenaza, glucozoxidaza, aldehidoxidaza etc.
 Glucozoxidaza acţionează asupra substratului glucoză, pe care o oxidează la acid gluconic:

RCH=O + FAD RCOOH + FADH + H +

FADH + H + + O2 FAD + H2O + ½ O2
 Aldehidoxidaza acţionează asupra acetaldehidei, pe care o oxidează la acid acetic:

76
 CH3CH=O + FAD + H 2O CH3COOH + FADH + H +
FADH + H + + O2 FAD + H2O + ½ O2

6.5.1.2. Transelectronaze
Transelectronazele sunt enzime care catalizează reacţii de oxido-reducere care decurg
prin transfer de electroni de pe un donor pe un acceptor.
Dacă donorul este:
 Oxigenul, enzimele sunt transelectronaze aerobe;
 Nu este oxigenul, enzimele sunt transelectronaze anaerobe.
Transelectronazele sunt reprezentate prin cromoproteidele citocromi, constituiţi dintr-o
parte proteică (apoenzima cu caracter bazic) şi o coenzimă cu structură feriporfirinică
(citocromul propriu-zis).
Transportul de electroni se realizează prin modificarea cifrei de oxidare a fierului:

2+ -e 3+
Fe Fe
+e
Fierul porfirinic se leagă prin două legături coordinative de atomul de azot imidazolic al
aminoacidului histidina din catena polipeptidică a enzimei.
Citocromii sunt prezenţi numai în celulele aerobe şi participă la realizarea procesului de
respiraţie. Cantitatea lor în celule depinde de capacitatea respiratorie a celulei. Se cunosc mai
multe tipuri de citocromi care se deosebesc între ei prin substituenţii nucleelor pirolice,
potenţialul redox etc. Eliberarea şi transportul de electroni se realizează prin trecerea
citocromului din starea feroasă (Cit. Fe 2+) în starea ferică (Cit. Fe3+), în prezenţa O 2 şi a
citocromoxidazei.
Citocromii deţin, ca transportori de electroni, un rol important în catena de respiraţie celulară
(lanţul respirator). Ei participă, ca intermediari, la procesul de formare a apei, produs final al
metabolismului glucidic. Energia eliberată în procesele de oxidare (H - e = H+) este stocată în
moleculele de ATP care se sintetizează.

6.5.1.3. Oxidaze
Oxidazele sunt enzime oxidoreducătoare care catalizează reacţiile dintre diferite
substraturi şi oxigenul molecular sau cel peroxidic.
Oxidazele se clasifică în:
 oxigenaze;
 hidroxilaze;
 oxidaze transportoare de electroni.

a) Oxigenazele determină combinarea directă a substratului cu oxigenul molecular. Ele

catalizează reacţii de tipul:

AH + O2 AOOH sau A + O2 AO2

Exemple de enzime oxigenaze: lipoxidaza, care catalizează oxidarea acizilor nesaturaţi din
ţesuturilor vegetale, indoloxidaza, triptofanoxidaza etc.
b) Hidroxilazele (monooxigenaze) sunt enzime care catalizează oxidarea substratului cu
formarea concomitentă a apei. Din oxigenul molecular, un atom va servi la oxidarea substratului
iar celălalt la formarea apei:

AH2 + O2 + S H2O + SO + A sau AH2 + 1/2 O2 A + H2O

77
 Reacţiile au loc în prezenţa unui donor de hidrogen (AH 2) care poate fi: NADH + H +,
NADPH + H+, FADH2 etc. Cele mai importante dintre enzimele hidroxilaze sunt:
fenilalaninhidroxilaza, lizinhidroxilaza, steroidhidroxilaza etc.
c) Oxidazele transportoare de electroni conţin în moleculă ioni metalici (Cu, Fe) şi
catalizează reacţia de oxidare a substratului cu ajutorul oxigenului atomic foarte reactiv.
Enzimele care conţin atomi de cupru se numesc cuproxidaze, cele care conţin atomi de fier
se numesc feroxidaze. Dintre cuproxidaze fac parte fenolazele (fenoloxidaze, răspândite în regnul
vegetal), enzime care catalizează oxidarea fenolilor la chinone, ascorbicoxidaza, care catalizează
oxidarea acidului ascorbic la acid dehidroascorbic, tirozinaza etc.
Dintre feroxidaze, cele mai importante sunt peroxidazele şi catalazele.
Peroxidazele descompun apa oxigenată numai în prezenţa unui acceptor de oxigen sau a
unui donor de hidrogen:

H2O2 + AH2 2 H2O + A

H2O2 + A AO + H2O
Catalazele descompun apa oxigenată cu degajare de oxigen:

H2O2 H2O + 1/2 O2

Ca şi peroxidazele, catalazele sunt răspândite în celulele vegetale unde acţionează prin

descompunerea apei oxigenate, substanţă toxică pentru organismele vii, care se formează sub
acţiunea unor flavinenzime sau a radiaţiilor. Ca donatori de atomi de hidrogen pot funcţiona:
metanolul, etanolul, fenolii, aminoacizii etc.

6.5.2. Transferaze

Sunt enzime care biocatalizează reacţiile de transfer de atomi sau grupe de atomi de la o
moleculă donor la una acceptor.
Coenzimele care realizează acţiunea catalitică a transferazelor sunt foarte diferite din
punct de vedere chimic, iar energia de legătură a grupării transferate este păstrată.
În funcţie de natura grupării transferate deosebim următoarele tipuri de enzime transferaze:
 metiltransferaze (transmetilaze), enzime care transferă grupe metil (-CH3);
 transaminaze, care transferă grupa amino (-NH2);
 transfosfataze, care transferă resturi de acid fosforic (-H2PO3);
 transaldolaze, transferă grupe carbonil aldehidice (RCH=O);
 transcetolaze, transferă grupe carbonil cetonice (R 2C=O);
 transacilaze, transferă grupe acil (R-C=O) etc.
Dintre substanţele donatoare de grupe metil se pot menţiona: colina, diferite betaine,
nicotina etc. Aceste substanţe donatoare au, în general, grupa metil legată de un atom de azot
sau de sulf. Dintre acceptorii de grupări metilice fac parte: colamina, cisteina, nicotinamida, glicina.
Dintre coenzimele transaminazelor importanţă deosebită au vitaminele B6
piridoxalfosfatul şi piridoxaminfosfatul.
Transferul diferiţilor radicali acil (proveniţi din acizi organici) este catalizat de coenzima A
(HS~CoA), care participă la numeroase procese biochimice. Coenzima A este un precursor
important în biosinteza colesterolului, a acizilor graşi, de care se leagă printr-o legătură
macroergică (~). Partea activă a coenzimei A este gruparea tiolică (-SH) din cisteamină, de aceea
coenzima se notează prescurtat HSCoA.
Formarea acil-CoA din acizii organici, se realizează cu consum de energie şi decurge în
prezenţa ATP-ului şi a enzimelor tiokinaze:

RCOOH + HS~CoA + ATP RCO~SCoA + AMP + P  P

78
 Coenzima A este formată din adenină, riboză fosforilată, acid pirofosforic, acid pantotenic
şi cisteamină. Structura chimică a coenzimei A este:
NH2

N N

N N

HC COENZIMA A (HSCoA)
O
HC OH cisteamina
OH SH
HC O P O
OH CH2

HC O O CH3 OH O O CH2

CH2 O P O P O CH2 C CH C NH CH2 CH2 C NH

OH OH
CH3
adenozin-3,5-difosfat acid pantotenic

Legătura dintre coenzima A şi radicalul acil este o legătură macroergică, care eliberează la
hidroliză 8 Kcal/mol.
Coenzima A şi acetilcoenzima A (CH3-CO~SCoA) apar frecvent, în organismele vii, la
încrucişarea unor căi biochimice, contribuind la stabilirea unor corelaţii metabolice între glucide
şi lipide. Este un precursor important în biosinteza acizilor graşi, a fitolului (component al
clorofilei), în biodegradarea aerobă a glucidelor etc.
 Transfosfatazele (fosfotransferaze) sunt enzime care catalizează transferul de radicali fosfat
-H2PO3 de pe un donor pe un acceptor, fără formare de acid fosforic liber (H3PO4). Transfosfatazele
poartă denumiri caracteristice, în funcţie de natura donorului şi a acceptorului:
- fosfomutaze (transfosfataze), dacă transferul grupei fosfat se produce în aceeaşi
moleculă, de la o poziţie la alta:
6 6
CH2OH CH2O P
5 5 O
H O O P H OH
fosfomutaza
4 1 4 H 1
OH H OH
OH H OH H
3 2 3 2
H OH H OH
glucozo-1-fosfat glucozo-6-fosfat
- fosfokinaza catalizează transferul restului de acid fosforic sau pirofosforic de pe ATP pe
un acceptor A, conform reacţiei:
ATP + A A- P + ADP
ATP + A AMP + A- P - P

 Transglicozidazele catalizează biosinteza şi biodegradarea oligoglucidelor, poliglucidelorşi a

unor glicozide, reacţii care decurg cu transfer de radicali glicozil.

6.5.3. Hidrolaze
Sunt enzime care catalizează scindarea legăturilor chimice din compuşii biochimici cu
implicarea ionilor apei. Hidrolazele au un rol important în procesul de germinare a seminţelor şi

79
în procesul de digestie. Ele determină hidroliza unor substanţe compuse care conţin în moleculă
legături covalente: C-O, C-N, C-S, C-C, P-N etc.
În general, reacţiile de hidroliză sunt reversibile, însoţite de variaţii de energie, mai ales în
cazul hidrolizei tioesterilor cu coenzima A.
Unele dintre cele mai importante hidrolaze sunt:
 C-O hidrolazele (esteraze şi glicozidaze);
 C-N hidrolazele (amidaze şi peptidaze).

a) Esterazele sunt enzime care scindează legături esterice şi anume:

 fosfoesteraze, care catalizează scindarea hidrolitică a monoesterilor şi diesterilor acidului
fosforic cu formarea acidului ortofosforic şi a unui alcool:
O O

R CH2 O P OH + HOH R CH2 OH + HO P OH

OH OH
Fosfodiesterazele scindează hidrolitic legătura fosfodiesterică dintre nucleotide.
Din clasa esterazelor fac parte şi lipazele, lecitinazele, colesterolesterazele, clorofilazele,
pectinazele, sulfatazele etc.
 carboxilesterazele scindează legăturile din esterii acizilor carboxilici:

O O
R C + HOH R C + R' OH
O R' OH
ester carboxilic acid carboxilic

Din această subclasă a hidrolazelor fac parte:

- lipazele (glicerolesterhidrolazele), care catalizează hidroliza gliceridelor cu formare de
glicerol şi acizi graşi superiori;
- fosfolipazele, care eliberează acizii graşi superiori din - şi ß-glicerofosfatide;
- tioesterazele, enzime care catalizează scindarea moleculelor tioesterilor.

R CO S R' + HOH R COOH + R' SH

De exemplu, acil-SCo A hidrolazele scindează legătura tioesterică din acil-coenzima A:

R CO~SCoA + HOH R COOH + HS CoA

b) Glicozidazele (carbohidrazele) sunt hidrolaze care catalizează scindarea legăturilor

glicozidice din oligo- şi poliglucide, conform reacţiei generale:

G1 O G2 + HOH G1 OH + G2 OG
diglucidă monoglucidă 1 monoglucidă 2

Glicozidazele prezintă specificitate faţă de: tipul de glucid (glicozidaze, galactozidaze etc.),
natura legăturii (-sau -glicozidică), tipul de stereoizomer (D sau L).

Substrat Enzima Legătura scindată Produs de reacţie

Maltoza maltaza (oligoglucozidaza) Glicozidică C1-C4 Glucoza
Celobioza celobiaza (oligoglucozidaza) Glicozidică C1-C4 Glucoza
Zaharoza zaharaza (oligofructozidaza) Fructozidică C1-C2 glucoza + fructoză
Amidon amilaza (poliglicozidaza) Glicozidică C1-C4 şi C1-C6 dextrine; maltoză; glucoză

80
 c) Amidazele sunt hidrolaze care scindează legătura C-N din amide. De exemplu,
ureeaza catalizează descompunerea ureei în CO 2 şi amoniac:
NH2
O C + HOH 2NH3 + CO2
NH2
Amidazele catalizează şi transformarea amidelor în amoniac şi acizii corespunzători; de
exemplu, amidaza glutaminaza catalizează scindarea glutaminei în acid glutamic şi amoniac.
d) Peptidazele sunt hidrolaze care acţionează asupra legăturilor peptidice -CO-NH- din
interiorul moleculelor peptidice sau proteice (endopeptidaze), sau de la capetele catenelor
peptidice (exopeptidaze), eliberând aminoacizii componenţi. Endopeptidaze mai importante
sunt: pepsina, tripsina, catepsina, chimozina etc.
Exopeptidazele (enzimele care eliberează aminoacizii terminali din catena peptidelor sau
proteinelor) se clasifică în:
 aminopeptidaze, sunt exopeptidaze care catalizează scindarea hidrolitică a legăturii
peptidice de la extremitatea catenei care posedă un aminoacid terminal cu grupa-NH2 liberă;
 carboxipeptidaze, sunt exopeptidaze care catalizează scindarea hidrolitică a legăturii
peptidice de la extremitatea catenei care posedă un aminoacid terminal cu grupa -COOH liberă.

6.5.4. Liaze
Liazele sunt enzime care catalizează reacţiile de scindare de legături chimice şi
îndepărtarea unor grupe din substrat, printr-un mecanism care decurge fără implicarea
proceselor redox sau hidrolitice. Liazele scindeaza legăturilor C-C, C-N, C-O, C-S, C-X etc.
Dintre liazele mai importante fac parte:
 decarboxilazele (C-C liaze);
 dehidratazele (C-O liaze);
 dezaminazele (C-N liaze);
 desulfhidrazele (C-S liaze).

a) Decarboxilazele sunt liaze care catalizează reacţiile de decarboxilare a substraturilor

cetoacizi şi aminoacizi, conform reacţiilor:

O O NH2 NH2
decarboxilaza decarboxilaza
R C COOH R C H R C COOH R CH2
- CO2 H - CO2

cetoacid aldehidă aminoacid amină

Enzima liaza implicată în decarboxilarea aminoacizilor are drept grupare prostetică

piridoxalfosfatul (derivat al vitaminei B6), iar liaza care catalizează decarboxilarea cetoacizilor
are drept grupare prostetică tiaminpirofosfatul (derivat al vitaminei B1).

b) Dehidratazele catalizează scindarea legăturilor C-O cu formare de apă.

Exemple de dehidrataze sunt: aconitaza, fumaratdehidrataza care catalizează transformarea
acidului malic în acid fumaric (reacţie din ciclul Krebs de biodegradare aerobă a glucidelor):

HO CH COOH HOOC CH

H2C COOH - H2O HC COOH

acid malic acid fumaric

81
 Dehidrataza enolaza catalizează transformarea acidului 2-fosfogliceric în acid fosfoenolpiruvic
(vezi biodegradarea anaerobă a glucidelor).
d) Dezaminazele sunt liaze care catalizează reacţiile de dezaminare intramoleculară cu
formarea acizilor nesaturaţi. De exemplu, aspartaza, catalizează dezaminarea acidului aspartic
cu formare de acid fumaric:
aspartaza
HOOC CH CH2 COOH HOOC CH
- NH3
NH2 CH COOH
acid aspartic acid fumaric

6.5.5. Izomeraze

Izomerazele sunt enzime care catalizează reacţiile de izomerizare ale diferitelor

substraturi. După natura reacţiei de izomerizare catalizată se pot clasifica astfel:
 racemaze;
 epimeraze;
 izomeraze cis-trans;
 oxidoreductaze intramoleculare.
a) Racemazele acţionează asupra substraturilor cu un singur centru de simetrie, catalizând
interconversia formelor D şi L ale aminoacizilor, hidroxiaminoacizilor, monoglucidelor etc. De
exemplu, alaninracemaza izomerizează izomerul steric L-alanina la D-alanina:
CH3 CH3

H2N C H H C NH2

COOH COOH
L-alanina D-alanina

b) Epimerazele acţionează asupra substraturilor cu mai multe centre de simetrie,

catalizând reacţiile de epimerizare ale monoglucidelor. Importanţă biologică au racemazele şi
epimerazele care intervin în metabolismul glucidic.
De exemplu, epimerizarea UDP-glucozei în UDP-galactoză sub acţiunea UDP-
glucozoepimerazei:
6 6
CH2OH CH2OH
5 5
O O UDP OH O O UDP
H epimeraza
4 1
4 OH H 1 OH H
OH H H H
3 2 3 2

H OH H OH

c) Izomerazele cis-trans catalizează interconversia celor doi stereoizomeri. Izomerazele

cis-trans sunt larg răspândite în natură, la procesul de interconversie participând şi glutationul. De
exemplu, maleatcistransizomeraza catalizează transformarea acidului maleic în acid fumaric:
HC COOH HOOC CH

HC COOH HC COOH
acid maleic acid fumaric
izomer cis izomer trans

82
 d) Oxidoreductazele intramoleculare catalizează reacţiile de interconversiune a aldozelor
şi cetozelor, care implică reducerea concomitentă a grupei aldehidice la alcool primar şi oxidarea
grupei alcool secundar la cetonă. De exemplu, sub acţiunea fosfotriozizomerazei, aldehida 3-
fosfoglicerică se izomerizează la hidroxoacetonfosfat:

H C O H2C OH

H C OH H C O

H2C OP H2C OP

aldehida 3-fosfoglicerică hidroxoacetonfosfat

6.5.6. Ligaze

Ligazele sunt enzime care catalizează formarea de legături chimice noi între două
substraturi. Deoarece formarea noilor legături se realizează cu consum de energie, aceste
reacţii sunt cuplate cu hidroliza unor legături din compuşii macroergici (în special din
nucleotidele trifosforilate, ATP, UTP, CTP, GTP):
ligaza
S 1 + S 2 + ATP S1 S 2 + AMP + P - P
substrat

În funcţie de tipul de legături chimice noi formate liazele pot fi:

 carboxilaze (C-C ligaze);
 aminoacilsintetaze (C-O ligaze);
 aminoacidamidsintetaze (C-N ligaze);
 acilcoenzima A sintetaze (C-S ligaze).
a) Carboxilazele sunt enzime care catalizează fixarea CO 2 pe un substrat.
De exemplu: piruvatcarboxilaza catalizează transformarea acidului piruvic în acid
oxalilacetic (vezi biodegradarea aerobă a glucidelor):

H CH2 CO COOH + ATP + CO2 (activat) HOOC CH2 CO COOH + ATP + H2PO4

Carboxilazele au ca şi coenzimă vitamina biotină şi sunt răspândite în regnul vegetal.

b) Aminoacidsintetazele catalizează activarea aminoacizilor din citoplasmă în vederea
participării lor la biosinteza proteinelor, prin intermediul tARN (vezi biosinteza proteinelor).
c) Aminoacidamidsintetazele catalizează formarea legăturilor C-N în reacţia de sinteză a
amidelor unor aminoacizi.

83
 7. BIOCHIMIA DINAMICĂ

Biochimia dinamică studiază ansamblul transformarilor chimice şi fizico-chimice ale

substanţelor constituente ale materiei vii, însoţite de schimbări în conţinutul de energie
(metabolism). Metabolismul, cu cele două laturi, anabolismul şi catabolismul, constituie alături
de alte caracteristici esenţiale (ereditatea, variabilitatea, autoreproductibilitatea, etc.),
trăsătura esenţială a materiei vii.
Anabolismul cuprinde procesele de sinteză şi creştere a complexităţii biomoleculelor şi
este asociat cu consumul de energie (reacţii endergonice). In organismele autotrofe (celule
clorofiliene, bacterii nitrificante, organisme vegetale superioare), substanţele organice sunt
sintetizate (prin fotosinteză) din substanţe minerale (în primul rand CO 2), folosind ca sursă de
energie, energia luminoasă. Organismele heterotrofe nu-şi pot sintetiza substanţele organice
din cele de natură minerală, ci trăiesc pe seama substanţelor sintetizate de organismele
autotrofe, folosind ca sursă de energie, energia chimică.
Catabolismul cuprinde reacţiile de biodegradare a biomoleculelor cu structură complexă
în biomolecule cu structură simplă (CO 2, NH3, H2O), procese biochimice care decurg cu
eliberare de energie (reacţii exergonice).
Transformările metabolice se desfăşoară în organismele vii (vegetale şi animale) în
condiţii fiziologice (la temperatură normală, pH caracteristic fiecărei părţi a organismului), în
mod continuu, într-o strânsă interdependenţă, sub acţiunea biocatalizatorilor enzime, şi prin
reglarea fină, mediată de hormoni.

7.1. METABOLISMUL GLUCIDELOR

7.1.1. Biosinteza (anabolismul) glucidelor

7.1.1.1. Biosinteza monoglucidelor

Biosinteza monoglucidelor poate fi exprimată printr-o reacţie globală, pornind de la CO 2

şi H2O, substanţele precursoare, practic inepuizabile în natură:

n CO2 + m H2O CnH2mOm + n O2

Energia necesara biosintezei poate fi realizata prin: (a) chimiosinteză, (b) fotosinteză.

a) Chimiosinteza furnizează energia necesară biosintezei compuşilor organici prin

oxidarea unor compuşi anorganici: H 2, H2S, FeCO3, NH3, etc., cu ajutorul hidrogeno-
bacteriilor, sulfobacteriilor, ferobacteriilor, bacteriilor nitrificante, etc.
Importanţa biologică a chimiosintezei constă în faptul că se demonstrează posibilitatea
eliberării energiei necesare sintezei materiei vii, de către celulele autotrofe, în medii minerale.

b) Fotosinteza, procesul de asimilare a CO2 de către plantele verzi, este calitativ si

cantitativ, cel mai important proces biochimic de pe planetă, deoarece reprezintă:
 principala sursă de materie organică (se transformă C mineral din CO 2 în C organic);
 unica sursă de oxigen
 singurul proces celular care foloseşte drept sursă energetică lumina, pe care o
transformă în energie chimică.

84
 Locul de desfăşurare a fotosintezei îl reprezintă cloroplastele, produse de organite
specializate ale celulelor plantelor verzi. Acestea posedă ADN propriu, care codifică partea
proteică şi un tip special de membrană, denumită tilacoidă, care conţine pigmenţii clorofilieni şi
sistemele transportoare de electroni. In cloroplaste, se găsesc alături de clorofile (a, b, c, d) şi
pigmenţi carotenoidici, care absorb energia luminoasă şi o cedează clorofilei a, singura
capabilă să o transforme în energie chimică.
Moleculele clorofilelor sunt dispuse în plantele verzi sub forma unor unităţi funcţionale
denumite fotosisteme, astfel încât, la absorbţia luminii să se producă rapid un transfer de
energie de rezonanţă.
Fotosinteza reprezintă în esenţă, un proces biologic de oxido-reducere, în care lumina
este direct implicată în transferul electronilor şi în generarea de ATP.
Fotosinteza se realizează în două etape greu de delimitat, datorită rapidităţii cu care se
succed foarte rapid:
 fotoreacţia (etapă care necesită prezenţa luminii)
 scotoreacţia (etapă care nu necesită implicarea luminii la transformarea CO 2 şi H2O în
moleculele de glucide)
Fotoreacţia, prima etapă a fotosintezei, este condiţionată de prezenţa energiei
luminoase, necesară fotoactivării pigmenţilor (clorofile, carotenoide) din cloroplaste.
Fotosistemele în care decurge absorbţia luminii, reacţia cu clorofila şi eliberarea
electronilor, deci a poteţialului reducător, sunt implicate în două procese foarte importante:
 fotoliza apei şi reducerea NADP
 depozitarea energiei chimice în compusul macroergic ATP.
Schematic acest proces complex, poate fi reprezentat astfel:
a) fotoactivarea pigmenţilor din cloroplaste (reacţie de oxidare)

clorofila + h (cuante de lumină)  clorofila fotoactivată + + e-

b) fotoliza apei
2H2O 2H+ + 2OH-

2H+ + 2e- 2H
2H + S CH2 HS CH2

CH2 CH2

S C (CH2)4 COOH HS C (CH2)4 COOH

H H
acid lipoic (tioctic) - forma oxidată acid lipoic (tioctic) - forma redusă –

c) fotooxidarea

2 HO- + clorofila fotoreactivata+ 2 OH + clorofila dezactivata

(fotooxidare) 2 OH 1/2 O2 + H2O

d) fosforilarea fotosintetică a ADP (transformarea energiei luminoase în energie chimică)

ADP + H3PO4 + energie luminoasa ATP

Însumând reacţiile parţiale, se poate scrie ecuaţia globală a fotoreacţiei (ecuaţia lui Hill):

2H2O + 2NADP+ + ADP + H3PO4 = 2NADPH + H+ + 1/2O2 + ATP

produsele fotoreacţiei

85
 Scotoreacţia, a doua etapă a fotosintezei, poate decurge şi în absenţa luminii şi cuprinde:
 reacţia de asimilare fotosintetică a CO2 absorbit prin frunze din atmosferă, sau rezultat din
alte procese biochimice
 obţinerea celor mai simple monoglucide (triozele aldehida fosfoglicerică şi
hidroxoacetonfosfatul), prin participarea produselor fotoreacţiei, ATP ca activator energetic,
NADPH +H+ ca agent reducător.
 obţinerea primei hexoze (fructozo-1,6-difosfat) de la care se pot biosintetiza oligoglucide şi
poliglucidele, sau care poate participa la regenerarea ribulozei-1,5- difosfat, necesară asimilării CO2.
Succesiunea de reacţii ale scotoreacţiei constituie ciclul Benson-Calvin.
Dacă aspectul fundamental diferit al fotosintezei, faţă de alte procese biochimice, îl constituie
folosirea energiei luminoase pentru a scinda fotolitic apa, a reduce NADP şi pentru a stoca energia
luminoasă sub formă de energie chimică în ATP, reacţiile scotoreacţiei începând de la metabolitul
acid-3-fosfogliceric sunt asemănătoare celor produse în ficatul organismelor animale.
Singura etapă caracteristică organismelor vegetale este formarea metabolitului acid 3-
fosfogliceric, care implică asimilarea CO 2 de către pentoza ribulozo-1,5-difosfat, prin
intermediul celei mai răspândite proteine de pe planeta-ribulozo-1,5-difosfatcarboxilaza.
Şase molecule de ribulozo-1,5-difosfat (30 de atomi de C în total) şi şase molecule de CO 2
(6 atomi de C) reacţionează formând 12 molecule de acid 3-fosfogliceric (36 de atomi de C).
Dintre acestea, 2 molecule (2 C3) sunt utilizate pentru a stoca glucide hexoze (C 6). Cele 10
molecule de acid fosfogliceric rămase (30 atomi de C) produc 6 molecule de ribulozo-1,5-difosfat
(30 atomi de C).
Secvenţa de reacţii este complexă şi implică glucide pentoze, trioze, hexoze, care se
transformă prin reacţii de aldolizare, de transcetolizare, etc, biocatalizate de enzime specifice.

7.1.1.2. Biosinteza pentozelor

Pentozele, glucide deosebit de importante pentru organismele animale şi vegetale
(riboza este componentă a acizilor nucleici şi a multor coenzime, iar ribuloza este
acceptorul primar la asimilarea fotosintetică a CO 2), se pot forma prin două căi metabolice:
 calea (ciclul) pentozofosfaţilor (degradarea glucozo-6-fosfatului rezultat prin izomerizare
din fructozo-6-fosfat)
 combinarea triozelor cu aldehida acetică sau aldehida glicolică.

H C O H C O

H C O CH2 CH2
ATP
H C O
ADP
H C OH + H C OH H C OH
H CH2
H2C O P H C OH H C OH

H2C O P H2C OH

Aldehida 3-fosfoglicerică Ester deoxirobozo -5-fosfat Deoxiriboza

H C O H C O

H C O H C OH H C OH
ATP
H C O
aldolaza ADP
H C OH + H C OH H C OH
H2C OH
H2C O P H C OH H C OH

H2C O P H2C OH

Aldehida 3-fosfoglicerică Ester ribozo -5-fosfat Riboza

86
 CH2 O P CH2 O P
H2 C OH H2 C O P CH2 O P H2C O P H2 C O P CH2 O P
HC OH C O
C O C O C OH HC OH HOOC C OH HC OH
CO2 H C O H2 C OH
HC OH ATP HC OH C OH C O C O COOH
-ADP
COOH Aldehida Dihidroxi-
HC OH HC OH HC OH HC OH HC OH 3-fosfoglicerica acetonfosfat
CH2 O P HC OH
H2C OH CH2 O P CH2 O P CH2 O P
RIBULOZA A Esterul ribulozo- forma Esterul 3-ceto- Acidul 2-carboxi- H2C O P
AT DP 1.5-difosfat dienolica pentozo 1.5-difosfat 3-ceto pentozo- Acidul 3-fosfo-
P 1.5 difosfat gliceric (APG)

H2 C OH H C O H2 C OH H2 C O P
H2C OH
HC O
H C OH C O C O
C O C O
CH OH ATP
H2C O P HO CH ADPHO CH
H C OH HO C H +
CH OH
HC OH HC OH
HC OH HC OH
O P

87
H2 C
HC OH HC OH
CH2 O P CH2 O P

Ribulozo-5-fosfat Xilulozo-5-fosfat Eritrozo-4-fosfat CH2 O P CH2 O P

H2 C Fructoza 6-fosfat Fructoza 1,6-difosfat
HC O OH
H C OH C O
Fructoza Glucoza 6 fosfat
CH2 O P CH2 O P

H C O H2 C OH H2 C O P
Glucoza
HC OH C O C O Zaharoza
HC OH
HO CH ADP HO C H
HC OH
HC OH - ATP HC OH
H2 C O P
HC OH HC OH
Ribozo -5-fosfat
Ciclul BENSON CALVIN
HC OH HC OH
H2 C O P H2 C O P
Sedoheptulozo - 7-fosfat Sedoheptulozo - 1,7-fosfat
 7.1.1.3. Biosinteza oligoglucidelor

Biosinteza oligoglucidelor reprezintă un proces secundar al fotosintezei, respectiv

transformarea hexozelor formate în diglucide, triglucide, etc.
Legăturile glicozidice dintre moleculele de monoglucide pot fi realizate enzimatic prin două
reacţii diferite:
 transglicozilare (cazul biosintezei amilopectinei şi glicogenului)
 cuplarea unor resturi de glucide activate în prealabil cu compuşi macroergici (UTP, GTP).
Zaharoza (zahărul) este prima diglucidă apărută în procesul de fotosinteză şi este uşor
asimilată de plante. Zaharoza se poate biosintetiza în cantităţi mici din ester glucozo-1-fosfat
şi fructoză, sub influenţa biocatalitică a enzimei zaharozofosforilazei, prin elimi-narea unei
molecule de acid fosforic.
În cantităţi mari, zaharoza se biosintetizează prin activarea uneia dintre componente
(glucoza) cu compusul macroergic acid uridintrifosforic (UTP).
OH

CH2OH
N
H O H
H O N
OH H O O O O

OH O P OH + HO P ~O P ~O P O CH2
O
H OH OH OH OH OH H H
H H
OH OH
Glucozo -1-fosfat Acid uridintrifosforic (UTP)
OH

CH2OH
N
H O H
H O N
OH H O O O O

OH O P ~O P O CH2 + HO P O P OH
O
H OH OH OH H H OH OH
H H
OH OH
Uridin difosfatglucoza (UDPG)
OH

CH2OH
N
H O H
H O N OH
OH H O O HO CH2
O
OH O P~O P O CH2 + H OH
O
H OH OH OH H H H CH2 O P
H H OH H
OH OH
Uridin difosfatglucoza (UDPG) Fructozo -1-fosfat
OH
CH2OH
H O H N
H
OH H
O O O O N
OH
H OH O + HO P~O P~O P O CH2 O
HO CH2 OH OH OH H H
O
H H H H
OH OH
H H
OH OH
Zaharoza Acid uridindifosfat (UDP)

88
 Diglucida maltoza se biosintetizează după un mecanism asemănător zaharozei, în care
esterul glucozo-1-fosfat este transformat în uridindifosfatglucoza (UDPG) pentru a reacţiona
cu glucozo-1-fosfat, cu formarea maltozei-1-fosfat.

7.1.1.4. Biosinteza poliglucidelor

Biosinteza poliglucidelor de rezervă glicogen (regnul animal) şi amidon (regnul vegetal)

decurge cu mare viteză şi începe cu transformarea glucozo-6-fosfat în glucozo-1-fosfat,
reacţie catalizată de enzima fosfoglucomutaza.
Primul pas în sinteza glicogenului în organismele animale este reacţia cu compusul
macroergic UTP, cu formarea uridindifosfatglucozei (UDPG), care este apoi transferată pe
resturile de glucoză sau pe un fragment poliglucidic cu formarea glicogenului, sub influenţa
enzimei glicogensintetaza. Glicogensintetaza necesită drept starter o catenă poliglucidică de
cel puţin 4 resturi de glucoză, la care să se lege succesiv alte molecule de UDPG.
Ramificarea prin legături C1 - C6 pe catena glicogenului este catalizată de o enzimă de
ramificare denumită glucanaza. În plante şi în multe bacterii, sinteza amidonului decurge
asemănător glicogenului, fiind catalizată de enzima amidonsintetaza.

CH2O P

CH2O P CH2O P CH2O P CH2OH O

O O

OH OH OH

Fructozo-1,6-difosfat Fructozo -6-fosfat Glucozo -6-fosfat

CH2OH
O
AMILOZA AMIDON
AMILOPECTINA
O P
Glucozo-1-fosfat

7.1.2. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor

Biodegradarea glucidelor în organismele vii, vegetale şi animale, este un proces oxidativ,

generator de energie (exergonic), care constă în transformarea moleculelor de glucide
(poliglucide, oligoglucide, monoglucide) în compuşi mai simpli, cu masă moleculară mai mică.
Biodegradarea glucidelor poate decurge, în funcţie de condiţii, în două etape:
 biodegradarea (catabolismul) anaerobă
 biodegradarea (catabolismul) aerobă
Catabolismul anaerob decurge în organismele vii în absenţa oxigenului, pe două căi metabolice:
 biodegradarea glicolitică (glicoliza), un ciclu de reacţii prin care glucoza este
transformată în acid piruvic şi se formează ATP.
 Biodegradări fermentative: (a) fermentaţia anaerobă de diferite tipuri (alcoolică, lactică,
butirică, etc.) având ca produs final: alcoolul etilic, acidul lactic, acidul butiric şi CO2,
respectiv, fermentaţia aerobă.

7.1.2.1. Biodegradarea glicolitică a glucidelor (glicoliza)

Glicoliza, una dintre căile metabolice care demonstrează universitalitatea proceselor

89
biochimice, a fost complet elucidată până în anul 1940 (mai ales datorită savanţilor G.
Embden, O. Meyerhoff, J, Parnas, de unde şi denumirea ciclului de transformări ciclul Embden
- Meyerhoff - Parnas.
Toate reacţiile glicolizei decurg în citosolul celulelor. Procesul de biodegradare a poli-
glucidei amidon decurge prin parcurgerea următoarelor etape:
 scindarea legăturilor C1 –C6 glicozidice din amiloză pe cale hidrolitică (sub acţiunea
enzimei amilaza), sau pe cale fosforolitică (sub acţiunea enzimei transglucozidaza), cu
eliberarea unei molecule de ester glucozo-1-fosfat;
 legăturile C1–C6 glicozidice din amilopectina sunt scindate hidrolitic de către enzima
amilo-1,6-glucozidaza;
 în cazul în care glicoliza porneşte direct de la glucoză este necesară fosforilarea
prealabilă cu ATP în prezenţa enzimei hexokinaza (activată de prezenţa ionilor de Mg2+
sau Mn2+) cu formarea esterului glucozo-1-fosfat;
 esterul glucozo-1-fosfat (ester Cori) este izomerizat la ester glucozo-6-fosfat (ester
Robinson) sub acţiunea fosfoglucomutazei;
 următoarea etapă a glicolizei constă în izomerizarea glucozo-6-fosfatului la fructozo-6-
fosfat (ester Neuberg). Aceasta este o reacţie de conversie a unei aldoze într-o cetoză,
sub acţiunea enzimei fosfohexozizomeraza;
 are loc a doua reacţie de fosforilare (sub acţiunea ATP şi a fosfofructokinazei) a
fructozo-6-fosfatului cu formarea fructozo-1,6-difosfatului (ester Harden-Young), ultima
glucidă cu şase atomi de carbon din ciclul glicolizei;
 sub acţiunea biocatalitică a enzimei aldolaza, esterul fructozo-1,6-difosfat este scindat
în aldehida 3-fosfoglicerica şi dihidroxiacetonfosfat. Toate celelalte etape ale glicolizei
decurg numai cu unităţi formate din câte 3 atomi de carbon;
 glicoliza decurge în continuare prin intermediul aldehidei-3-fosfoglicerice, la care este
convertit şi dihidroxiacetonfosfatul, sub acţiunea fosfotriozizomerazei.In etapele
precedente, glicoliza a decurs cu scindarea unei molecule de glucoză în două molecule
de aldehidă 3-fosfoglicerică, cu consumarea a doi moli de ATP:
 urmează o etapă foarte importantă din punct de vedere al producerii de energie-
fosforilarea oxidativă a aldehidei-3-fosfoglicerice în acid 1,3-difosfogliceric, care
decurge în prezenţa enzimei fosfogliceroaldehiddehidrogenazei având drept coenzimă
NAD. Energia eliberată în această reacţie de oxido-reducere se înmagazinează în ATP
prin legătura macroergică apărută între ADP si H 3PO4;
 în ultima etapă a glicolizei se formează acidul piruvic şi o a doua moleculă de ATP
printr-o secvenţă de reacţii care implică:
- o reacţie de defosforilare (în prezenţa ADP, a fosfoglicerokinazei şi a ionului Mg 2+) a
acidului 1,3-difosfogliceric la acid 3-fosfogliceric (ester Nilson).
- izomerizarea acidului 3-fosfogliceric la acid 2-fosfogliceric, reacţie catalizată de
enzima fosfogliceromutaza.
- transformarea acidului 2-fosfogliceric în acid 2-fosfoenolpiruvic, sub acţiunea enolazei.
- defosforilarea acidului 2-fosfoenolpiruvic sub acţiunea piruvatkinazei, în prezenţă de
ADP, Mg2+ şi K+, cu formarea acidului piruvic şi a ATP.
Acidul piruvic este unul dintre cei mai importanţi metaboliţi, finalul biodegradării anaerobe
şi compusul de la care începe biodegradarea aerobă a glucidelor. El reprezintă, de asemenea,
o punte de legătura cu protidele şi cu lipidele.
Reacţia totală care reprezintă transformarea glucozeiîn acid piruvic şi 2 moli de ATP este:
Glicoliza este reprezentată în schema de reacţii următoare:

90
 AMIDON P O CH2
O OH P O CH2 CH2OH P O CH2 CH2 O P P O CH2 CH2O P
1 H O OH
H O
3 4 ALDOLAZA
OH H C O
2 OH H
H H H
GLUCOZA H OH
ester fructozo 6-fosfat ester fructozo 1,6-difosfat
ester glucozo 6-fosfat
5
ADP ADP
OH 7
H2C OH
COOH HC Enz HS-Enz HC O 6
C O
HC OH Acid lactic HC OH HC OH
H2C O P
CH3 + +
H2C O P H2 C O P
NADP NADP
aldehida 3-fosfoglicerica dihidroxiacetanfosfat
+
NADPNH NADPNH +
COOH ATP

91
Acid
C O piruvic O C S Enz O C O P
H 3PO 4 HSEnz
CH3 HC OH HC OH
H2 C O P H2C O P
COOH acidul 1,3-difosfogliceric

C OH
ENZIME:
CH2 1 Fosforilaza
acid enolpiruvic 2 Glucokinaza
ADP 3 Fosfohexozizomeraza
8 4 Fosfofructokinaza
ADP 5 Aldolaza
6 Fosfotriozizomeraza
11 7 HS - Enzima
8 Fosfoglicerokinaza
COOH O C OH O C OH 9 Fosfogliceromutaza
10 9 10 Enolaza
C O P HC O P HC OH 11 Piruvatkinaza
- H2 O
CH2 H2C OH H2 C O P
acidul 2-fosfoenolpiruvic acidul 2-fosfogliceric acidul 3-fosfogliceric SCHEMA EMBDEN - MEYERHOF - PARNAS (EMP)
 7.1.2.2. Biodegradarea aerobă a glucidelor (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul
acidului citric sau ciclul Krebs)

Biodegradarea aerobă a glucidelor reprezintă etapa de desăvârşire a biodegradării

glucidelor şi decurge prin transformarea acidului piruvic, produsul final al glicolizei, în
acetilcoenzima A, care va fi, în final, oxidată total la CO 2 şi H2O.
Ciclul acidului citric (sau ciclul Krebs, sau ciclul acizilor tricarboxilici) reprezintă calea
metabolică comună de descompunere oxidativă a glucidelor, lipidelor şi aminoacizilor.
Principiul de funcţionare a metabolismului poate fi enunţat astfel:
 moleculele organice complicate sunt scindate în unităţi C 2 (acid acetic activat)
 biodegradarea unităţilor C 2 conduce la formarea a doi moli de CO 2 şi 2 atomi de H
 produsul final H2O apare în lanţul respirator din atomii de hidrogen de pe coenzime şi
oxigen, cu depozitarea unei părţi din energie sub forma compusului ATP
 spre deosebire de glicoliză, care decurge în citosol, reacţiile ciclului Krebs decurg în
mitocondrii
 biodegradarea aerobă a glucidelor este precedată de 2 reacţii importante:
o decarboxilarea acidului piruvic cu formarea acetilcoenzimei A, compus macroergic
o carboxilarea acidului piruvic la acid oxalilacetic, care prin reacţia cu
acetilcoenzima A va forma acidul citric.

Decarboxilarea acidului piruvic reprezintă etapa de legătura între glicoliză şi ciclul

acidului citric. Reacţia este catalizată de enzima piruvatdehidrogenaza şi poate fi reprezentată
astfel :

O O

CH3 C COOH + HSCoA H3C C ~SCoA + CO2

NADPH
NAD+

Decarboxilarea se produce printr-o succesiune de reacţii intermediare, catalizate fiecare

de câte o enzimă din sistemul multienzimatic al piruvatdehidrogenazei, cu participarea
coenzimelor specifice: tiaminpirofosfatul (TPP), NADP +, HSCoA, acidul lipoic, Mg2+. Prima
etapă constă în decarboxilarea acidului piruvic, cu producerea CO 2 şi a unei grupe hidroxietil
ataşată tiaminpirofosfatului. Grupa hidroxietil este transformată în acetilcoenzima A, cu
reducerea NAD+, proces denumit decarboxilare oxidativă.
Conversia acidului piruvic la acetilcoenzima A este ireversibilă, ca urmare acizii graşi
superiori nu pot fi transformaţi în glucoză în organismele animale, deşi bacteriile şi plantele o
pot face, printr-un mecanism special.
Atomii de H fixaţi de NADP + si FAD în etapa de decarboxilare oxidativă şi rezultaţi şi din
alte etape ale ciclului, se vor combina cu oxigenul, cu formarea apei (în aşa numitul ciclu
respirator).

Carboxilarea acidului piruvic este o etapă în care are loc fixarea CO 2 activat cu
biotinilenzima şi cu ATP la acidul piruvic, cu formarea acidului oxalilacetic.

O C COOH O C COOH biotinilenzima

+ CO2 activat +
H2CH H2 C COOH AMP
Acid piruvic Acidul oxalilacetic

Biosinteza acidului citric decurge ireversibil, prin condensarea aldolică a acetilcoenzimei

A cu acidul oxalilacetic, sub influenţa enzimei citratsintetaza.

92
 Energia necesară reacţiei este furnizată prin hidroliza legăturii macroergice din acetilcoenzima A.
 deshidratarea acidului citric la acid cis-aconitic şi hidratarea la acid izocitric (ambele
etape) sunt catalizate de enzima aconitaza.
 urmează prima din cele patru reacţii de oxido-reducere din ciclul Krebs şi anume,
dehidrogenarea acidului izocitric cu ajutorul enzimei izocitricdehidrogenaza, având drept
coenzima NADP+ şi formarea acidului oxalilsuccinic.
 prima decarboxilare din ciclu, decurge la acidul oxalilsuccinic, un ß-acid instabil, care se
decarboxilează cu ajutorul izocitricdehidrogenazei, cu formarea acidului cetoglutaric.
 a doua decarboxilare oxidativă din ciclu, a acidului cetoglutaric la succinilcoenzima A,
care prin hidroliză formează acidul succinic, decurge cu participarea aceluiaşi sistem
enzimatic întâlnit la etapa de decarboxilare a acidului piruvic la acetilcoenzima A (α-
cetoglutaricdehidrogenaza)
 ultimele reacţii ale ciclului constau în transformarea în trei etape a acidului succinic în
acid oxalilacetic:
o oxidarea (dehidrogenarea cu FAD) a acidului succinic la acid fumaric
o hidratarea acidului fumaric la acid malic
o oxidarea (dehidrogenarea cu NAD+) a acidului malic la acid oxalilacetic
Acidul oxalilacetic regenerat poate asigura continuarea aceleiaşi succesiuni de reacţii, cu
eliberare de energie stocata sub forma de FADH şi NAD +.
Bilantul general al ciclului Krebs poate fi reprezentat astfel :

CH3 CO~SCoA + 3H2O + 3NADP+ + FAD + ADP + P = 2CO2 + 3NADPH + 3H+ + FADH2 + ATP + HSCoA

Sensul metabolic al ciclului constă în :

 oxidarea restului acetil (CH 3CO-) din acetilcoenzima A rezultată din acid piruvic, la
CO2, substanţă în care carbonul este complet oxidat la C 4+ .
 din cele patru reacţii de oxidare rezultă 8 atomi de H, legaţi de coenzimele NAD + şi
FAD, care sunt participanţi la lanţul respirator, unde de-a lungul unui sistem enzimatic
specific, suferă reacţii de oxidare la H +, formă sub care reacţionează cu O 2-, formând
H2O şi eliberând energie.
Procesul de respiraţie tisulară ( lanţul respirator ) poate fi reprezentatat, sumar, astfel:

sistem enzimatic
2RH 2H+ + 2e- + 2R(substrat oxidat)

2e- + 1/2O2 O2-

2H+ + O2- H2O + energie

Ciclul Krebs operează în sens unic datorită celor trei reacţii care decurg ireversibil:
 sinteza acidului citric din acetilcoenzima A şi acid oxalilacetic
 decarboxilarea acidului izocitric la acid α-cetoglutaric
 dehidrogenarea acidului α-cetoglutaric
Energia eliberată treptat, în cursul reacţiilor este înmagazinată sub forma legăturilor
macroergice ale compuşilor macroergici GTP, ATP şi eliberată treptat în funcţie de nevoile
organismului (procese de biosinteză, energie osmotică, electrică, mecanică, calorică etc.).
Importanţa ciclului Krebs decurge din faptul că, constituie o cale comună de biodegradare a
glucidelor, a lipidelor si protidelor (prin substanţele intermediare provenite din acestea). Cetoacizii
rezultaţi în ciclul citric, pot servi la biosinteza aminoacizilor (corelaţie între glucide şi protide), iar
prin intermediul acetilcoenzimei A se stabileşte corelaţia metabolică dintre glucide şi lipide. Se
poate concluziona că, prin interrelaţiile metabolice stabilite între glucide-lipide-protide, ciclul Krebs
reprezintă o sursă de substrat şi de energie necesară tuturor proceselor metabolice.
În următoarea schemă este reprezentată succesiunea reacţiilor din ciclul Krebs.

93
 acetil - CoA H3C Co~SCoA + HOH

H2C COOH
O C COOH HO C COOH HO C COOH
HO C COOH
H2C COOH HC COOH HC COOH
H2C COOH

forma cetonica forma enolica acid citric

acidul oxalilacetic
O CO2 O

CH3 C COOH + HSCoA H3C C ~SCoA

NAD +
O C COOH O C COOH HSCo H2C COOH

CH2H + CO2 H2 C COOH HO C COOH

Acidul 1
11 oxalilacelic H2C COOH
H Acidul citric
HO C COOH
NADP NADPH 2
H2 C COOH HC COOH
Acidul malic
- H2O C COOH
+ H 2O
10
HOOC CH H2 C COOH
Acidul cisaconitic
HC COOH
Acidul fumaric 3
H
9
H2 C COOH CICLUL HO C COOH
KREBS
H2C COOH HC COOH
Acidul succinic
HSCoA
H2 C COOH
8 H2O Acidul izocitric
NADP
O C ~SCoA
4 NADPH

CH2
O C COOH
H2C COOH
Succinil CoA HC COOH

H2 C COOH
NADPH NADP Acidul oxalilsuccinic
5
7
O C COOH CO2

6
CH2

HSCoA
CO2 H2C COOH
Acidul alfa-cetoglutaric
Enzime: 1-citrat sintetaza, 2-acinitaza, 3-cisaconitaza, 4-izocitricdehidrogenaza,
5-oxalilsuccincarboxilaza, 6,7-complex enzimatic (-cetoglutaricdehidrogenaza), 8-complex enzimatic,
9-succindehidrogenaza, 10-fumaraza, 11-L. Maliccodehidrogenaza.

94
 7.1.2.3. Biodegradarea fermentativă a glucidelor

Biodegradările fermentative sunt procese de descompunere, predominant anaerobă, ale

glucidelor datorate activităţii fiziologice a unor microorganisme. Au o importanţă practică
deosebită, contribuind la circuitul elementelor în natură, la fertilizarea solului, la obţinerea unor
compuşi utilizaţi în industria alimentară, chimică, farmaceutică.

Fermentaţiile anaerobe (în absenţa oxigenului )

Se pot clasifica, după natura substanţelor finale în: (a) fermentaţia alcoolică; (b) fermentaţia
lactică; (c) fermentaţia butirică; (d) fermentaţia propionică.

a) Fermentaţia alcoolică a glucidelor decurge sub influenţa drojdiilor Saccharomices

cerevisiae. Mecanismul este identic cu cel al glicolizei, până la acidul piruvic. În continuare, acidul
piruvic este decarboxilat la acetaldehidă, (în prezenţa catalizatorului piruvatdecarboxilaza, având
drept coenzimă tiaminpirofosfatul. Acetaldehida este apoi redusă la etanol cu enzima
alcooldehidrogenaza şi NADH + H+.
NADPH + H +
CH3 CO COOH CH3 CHO CH3 CH2 OH
- CO2 - NADP +
Acid piruvic Acetaldehidă Etanol

În decursul fermentaţiei alcoolice rezultă şi produşi secundari: acetaldehidă, acid lactic,

alcool amilic, acid succinic, etc., care trebuiesc separaţi prin distilare fracţionată.
b) Fermentaţia lactică este întâlnită în mod normal în diferite microorganisme, dar şi în
muşchi la efort intens depus in condiţii de concentraţii de reduse de oxigen.
Mecanismul fermentaţiei lactice este analog glicolizei, până la acidul piruvic. Mai departe,
acidul piruvic se transformă printr-un proces de reducere enzimatică în acid lactic sub acţiunea
enzimei lactatdehidrogenaza având drept coenzima NADH+H+.
NADPH + H +
CH3 CO COOH CH3 CH COOH
- NADP +

OH
Acid piruvic Acid lactic

Fermentaţia lactică se aplică în industria alimentară la prepararea iaurtului, murăturilor,

panificaţie, etc.).
c) Fermentaţia propionică este un proces de degradare anaerobă a glucidelor, care
decurge sub acţiunea unor bacterii specifice, în urma căruia se obţine, comparativ cu
fermentaţia alcoolică şi cea lactică, o cantitate mai mare de ATP, respectiv, câte 2 moli de
ATP/mol de glucoză.

3 C6H12O6 4 H3C CH2 COOH + 2 CH3 COOH + 2CO2 + H2O

Fermentaţia propionică este utilizată, alături de fermentaţia lactică, în industria alimentară

la fabricarea brânzeturilor, pentru activarea unor procese biochimice din sol.

d) Fermentaţia butirică constă în bioegradarea glucidelor de către anumite microorganisme,

cu formarea acidului butiric.

C6H12O6 CH3 CH2 CH2 COOH + CO2 + H2O

Decurge cu descompunerea unei mari cantităţi de substanţă organă, în soluri mlăştinoase,
în nămoluri, în bălţi, cu degajare de miros neplăcut.

95
 Fermentaţia aerobă (în prezenţa oxigenului)
Fermentaţia aerobă este un proces biochimic care decurge în prezenţa oxigenului.
Mecanismul de reacţie este similar cu cel al fermentaţiei alcoolice, până la etapa de formare a
aldehidei acetice, după care, în urma procesului de oxidare, se formează acid acetic. Acidul
acetic poate fi biodegradat până la CO 2 şi H2O.
EMP [O]
hexoze acid piruvic aldehida acetica CH3 COOH CO2 + H2O

etanol

7.2. METABOLISMUL LIPIDELOR

7.2.1. Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple gliceride

Biosinteza lipidelor (simple şi complexe) reprezintă procese metabolice importante în

organism, deoarece lipidele (sub forma trigliceridelor) prezintă importanţă biologică ca
substanţe de înmagazinare a energiei în organism (căldura de ardere = 39 kcal/g, în
comparaţie cu cea a glucidelor = 17 kcal/g), iar lipidele complexe (fosfolipide, glicolipide,
lipoproteine) intră în structura membranelor celulare sau au importanţă biologică deosebită, de
reglare a funcţiilor celulare, reglarea colesterolului, a steridelor etc.
Biosinteza (anabolismul) lipidelor începe în cea de-a doua etapă a fotosintezei,
scotoreacţia, prin formarea acidului 3-fosfogliceric, compus implicat atât în biosinteza lipidelor
simple gliceride, cât şi a celor complexe
Pentru biosinteza gliceridelor se biosintetizează în prezenţa enzimelor caracteristice
elementele componente, glicerol şi acizii graşi superiori, etapă urmată apoi de biosinteza
propriu-zisă a lipidelor simple gliceride.

7.2.1.1. Biosinteza glicerolului

Biosinteza glicerolului decurge în strânsă corelaţie cu metabolismul glucidic. Aldehida 3-

fosfoglicerică şi hidroxoacetonfosfatul, cele două trioze fundamentale rezultate la glicoliză
(biodegradarea anaerobă a glucidelor), sau la plante, în a doua etapă a fotosintezei (scotoreacţia)
sunt reduse la 3-fosfoglicerol, din care, prin defosforilare rezultă glicerolul liber.

NADP ATP
H C O H2 C OH H2 C OH
NADPH ADP

H C OH H C OH H C OH

H2 C O P H2 C O P H2 C OH

ATP
H2 C OH NADP H2C OH H2 C OH
NADPH ADP

C O H C OH H C OH

H2 C O P H2C O P H2 C OH

Triozofosfaţi 3 -Fosfoglicerol Glicerol

96
 7.2.1.2. Biosinteza acizilor graşi superiori

Principalele locuri de biosinteză a acizilor graşi în organism sunt ficatul şi celulele

adipoase. Urmărind etapele metabolismului (relaţiile dintre reacţiile de oxidare a glucidelor,
lipidelor, aminoacizilor pentru producerea de energie) se poate observa că precursorul
biogenetic al acizilor graşi superiori este acetilcoenzima A (CH 3CO~SCoA).
Transformarea acizilor graşi în acetilcoenzima A poate fi parcursă şi în sens invers, ca
transformare a acetilcoenzimeiA în acizi graşi. Faptul că acizii graşi sunt biosintetizaţi din
acetilcoenzima A, explică numărul par de atomi de C din catena lor.
Excesul de glucide conduce la depunerea de grăsimi, deoarece glucoza este transformată în
acid piruvic, iar acesta, în final în acetilcoenzima A. Deoarece această etapă este însă
ireversibilă, acetilcoenzima A nu se poate transforma în acid piruvic, deci grăsimile nu pot fi
convertite în glucoză în organismele animale (spre deosebire de plante şi bacterii).
Biosinteza acizilor graşi superiori are loc atunci când necesarul energetic al organismului este
acoperit şi acetilcoenzima A nu mai intră în ciclul Krebs, furnizor de energie.
Biosinteza acizilor graşi se poate realiza pe două căi metabolice :
a) calea malonilcoenzimei A (calea citoplasmatică)
b) calea mitocondrială

Biosinteza acizilor graşi superiori pe calea mitocondrială (calea elongaţiei)

Biosinteza acizilor graşi pe această cale decurge la nivelul mitocondriilor, pornind de la acizi
graşi cu catena scurtă. Drept partener de reacţie al componentei iniţiale - radicalul hidrocarbonat-
coenzima A, este în acest mecanism acetil-coenzima A (în locul malonil-coenzimei A).
Reacţiile sunt aceleaşi ca la procesul de ß-oxidare, cu o singură excepţie, reducerea legăturii
duble decurge cu NADPH + H+ în loc de FADH+H +.
Se pare că această cale de biosinteză este mai scurtă pentrul acidul acetic, comparativ
cu calea malonil-coenzimei A.
Etapele prin care se realizează creşterea catenei acizilor graşi sunt aceleaşi cu cele ale
căii malonil - coenzimei A, respectiv, (a) formarea cetoacidului gras activat, (b) formarea
hidroxoacidului gras activat, (c) biosinteza acidului gras nesaturat activat, (d) biosinteza
acidului saturat cu doi atomi de carbon in plus în catenă.

O O

R CH2 CH2 C~SCoA + H3C CH2 C~SCoA

- HSCoA
Acid saturat activat (C n) Acetil -coenzima A (C 2)

O O
NADPH + H+
R CH2 CH2 C CH2 C~SCoA
NADP
Cetoacid activat (C n+2)

OH O

NADPH + H+
R CH2 CH2 C CH2 C~SCoA
NADP H
Hidroxiacid activat (C n+2)

O
H NADPH2
R CH2 CH2 C C C~SCoA
- H2O H
Acid nesaturat activat (C n+2)

97
 O
NADPH2 H2 H2
R CH2 CH2 C C C~SCoA
Acid saturat activat (C n+2)

7.2.1.3. Biosinteza acizilor fosfatidici şi a gliceridelor (acilglicerolilor)

Acizii graşi rezultaţi prin biosinteză vor fi stocaţi în organism sub formă de esteri cu
glicerina, sub forma aşa numitelor grăsimi neutre, sau gliceride.
Legătura esterică nu se formează pornind de la glicerol, ci de la glicerolfosfat, forma
activată energetic (cu ATP) şi implicând acizii graşi activaţi cu acetil-coenzima A.
Enzima care biocatalizează procesul este glicerinkinaza din ficat, care reacţionează
rapid cu acizii graşi, dar care lipseşte practic în ţesuturile grase şi în muşchi.
În prima etapă rezultă acizi fosfatidici (monoacil- şi diacilfosfatidici). Prin defosforilare cu
o enzimă fosfatază şi esterificare cu un alt mol de acil-coenzimă A, se formează triacilglicerol
(triglicerida), care se depozitează ca grăsime neutră.

O
H2C OH H2C O CO R H2C O CO R

2R C~SCoA
HC OH HC OH HC O CO R
2 HSCoA
CH2O P CH2O P CH2O P
ADP ADP

ATP ATP
H2C O CO R H2C O CO R

RCO~SCoA
HC OH HC O CO R

CH2 OH CH2 OH

Monoglicerida Diglicerida

RCO~SCoA

H2C O CO R

HC O CO R

CH2 O CO R

Triglicerida
7.2.2. Biosinteza lipidelor complexe

Lipidele complexe sunt componente de bază ale membranelor celulare. Din punct de
vedere chimic sunt gliceroaminfosfatide, compuşi care prezintă o legătură esterică la radicalul
fosforil formată cu un alcool polar (bază azotată), conform formulei generale:
H2C O CO R H2C O CO R

HC O CO R NH2 HC O CO R
O O
H2C O P O CH2 CH COOH H2C O P O CH2 CH2 NH2

OH OH
Serinfosfatide Col aminfosfatide (cefaline)

98
 H2C O CO R

HC O CO R CH3
O
H2C O P O CH2 CH2 N CH3
OH
CH3
Colinfosfatide (lecitine)

7.2.2.1. Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina)

Biosinteza bazelor azotate se realizează pornind de la acidul 3-fosfogliceric, după următoarea

schemă de reacţii:

H2C O P H2C O P H2C O P

NADH ATP H2C OH
NAD
transaminare ADP
H C OH C O H C NH2 H C NH2

COOH COOH COOH COOH

Ac. 3-glicerofosforic Ester al acidului Ester fosforic al serinei Serina
hidroxipiruvic

H2 C OH
H2C OH H2 C OH
H C NH2 CH3I
CH3
- CO2 +
H2C NH2 H2 C N
COOH CH3
CH3
Serina Colamina Colina

7.2.2.2. Biosinteza gliceroaminfosfatidelor

Lipidele cele mai răspândite în membranele celulelor eucariote sunt colaminfosfatidele şi

colinfosfatidele. Biosinteza lor se realizează prin parcurgerea următoarelor etape:
- biosinteza acizilor fosfatidici
- activarea bazei azotate cu compuşii macroergici ATP şi CTP
- esterificarea acizilor fosfatidici (sau a gliceridelor) cu baza azotată activată.

P-P-P O CH2 citozina

H2 C O P O
+
H2 C NH2

Fosfocolamina CTP

99
 H2N CH2 CH2 O P-P O CH2 citozina
O
+ P-P

diglicerida 1 2 acid fosfatidic

- CMP - CDP

H2C O CO R

HC O CO R

CH2 O P CH2 CH2 NH2

Colaminfosfatida (Cefalina)

7.2.3. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor

7.2.3.1. Biodegradarea gliceridelor

Hidroliza enzimatică a trigliceridelor (triacilgliceroli) decurge sub acţiunea enzimelor lipaze,

care le scindează în etape, în diacil-, monoacilgliceroli (di- şi monogliceride). Aceste enzime sunt
controlate hormonal de către adrenalină şi glucagon, care actionează lipolitic. Hidroliza grăsimilor
alimentare decurge în intestinul subţire biocatalizată de lipaza pancreaza, activată de sărurile
acizilor biliari. Produşii hidrolizei grăsimilor, glicerolul şi acizii graşi superiori, urmează în
metabolism căi diferite.

7.2.3.2. Biodegradarea lipidelor complexe

Catabolismul lipidelor complexe se realizează în etape, prin hidroliză enzimatică, cu

eliberarea tuturor componentelor structurale: baze azotate, acizi fosfatidici, acid ortofosforic.
Cu exceptia acidului fosforic (ortofosforic) fiecare dintre componente se biodegradează specific.

a) Biodegradarea bazelor azotate

Decurge sub acţiunea enzimelor specifice :

H2C OH
H2C OH HC O
H2C OH [O] [O]
CH3I
HC NH2 HI
-CO2 H2C N(CH3)3 H2C N(CH3)3
H2C NH2
COOH
Serina Colamina Colina Aldehida betainei

HO C O HO C O
[O] CO2 + H3 C NH2
H2 C N(CH3)3 H2 C NH2
Betaina Glicină Metilamină

b) Biodegradarea acizilor fosfatidici decurge sub acţiunea enzimelor din clasa

hidrolazelor, numite lipaze (fosfolipaze), care eliberează acidul fosforic, di- şi monogliceridele, iar
în final glicerolul.

100
 H2C O CO R H2 C O CO R H2 C OH

H2 O Lipaza
HC O CO R HC O CO R HC OH
H3PO4 - 2 RCOOH
CH2 O P CH2 OH H2 C OH
Acid Fosfatidic Digliceridă Glicerol

c) Biodegradarea glicerolului este corelată cu metabolismul glucidic. Glicerolul poate fi

fosforilat sub acţiunea fosfokinazei şi a ATP (în ficat) la fosfoglicerol, care prin oxidare (cu
fosfogliceroldehidrogenaza şi ATP) se transformă în aldehida fosfoglicerică.
Aceasta poate participa la biosinteza poliglucidelor sau se poate biodegrada de-a lungul
ciclului E.M.P (până la acid piruvic) şi ciclului Krebs până la CO2 şi H2O, cu eliberare de energie.

H2C OH H2C OH HC O CH3

Fosfokinaza CO2
ATP NADP+ Glicoliza Krebs
HC OH HC OH HC OH C O +
NADPH2
H2O
H2C OH H2C O P H2C O P COOH

Glicerol 3- Fosfoglicerol Aldehida fosfoglicerica Acid piruvic

H2C OH

C O Fructoza
1,6-difosfat
H2C O P

Oligo-, Poliglucide

d) Biodegradarea acizilor graşi superiori

Biodegradarea acizilor graşi superiori decurge în mitocondrii, în prezenţa sistemelor
enzimatice specifice. Deoarece acizii graşi sunt relativ inerţi chimic, ei trebuie activaţi prin
transformare în tioesteri, cu ajutorul coenzimei A, a compusului macroergic ATP, a Mg 2+ şi a
enzimei acil-coenzima A-sintetaza (tiokinaza).
Printr-o succesiune de reacţii inverse celor de la biosinteza acizilor graşi superiori,
catena de acid gras superior este scindată în unităţi de 2 atomi de C, sub formă de acetil-
coenzime A (CH3 –CO~SCoA).
Deoarece reacţiile decurg la atomul de carbon din poziţia ß (faţă de grupa carboxil,
descompunerea se numeşte calea ß-oxidării (spirala Knoop-Lynen).
Acizii graşi saturaţi cu număr impar de atomi de C se biodegradează după acelaşi
mecanism al ß-oxidării, după o prealabilă reacţie de carboxilare în prezenţa coenzimei A, a
biotinei, a ATP şi Mg2+ (conversie la acid gras cu număr par de atomi de carbon).
Produsul biodegradării acizilor graşi superiori cu număr impar de atomi de carbon este
însă acidul propionic, nu acetil-coenzima A.
O O

ATP HSCoA
R CH2 CH2 C OH R CH2 CH2 C O PMA
P-P AMP
Acid gras superior neactivat

101
 O O
HSCoA NADP+ HOH
R CH2 CH2 C~SCoA R C C C~SCoA
AMP NADPHH+ H H
Acid gras superior saturat activat Acid gras superior nesaturat activat

OH O O O

HOH NADP+
R C CH2 C~SCoA R C CH2 C~SCoA
H NADPHH+
 - Hidroxiacil coenzima A  - Cetoacil coenzima A

O O

R' CH2 C OH + H3 C C~SCoA

Biodegradare
ciclica
O
Biodegradare aeroba CO2
H3 C C~SCoA ciclul Krebs
+
H2 O

7.3. METABOLISMUL PROTIDELOR

Cele mai multe dintre protidele organismelor superioare sunt continuu biodegradate şi
biosintetizate. La om si animale, timpul de înjumătăţire biologică a albuminelor din plasmă este
de 20-25 de zile, când jumătate din cantitatea de albumină este biodegradată şi înlocuită cu
una nou sintetizată.
Chiar şi proteinele intracelulare (enzimele) sunt supuse unor procese de biodegradare şi
biosinteză continuă în perioade de timp de la câteva ore la mai multe zile.
De aceea, pentru un adult, necesarul de aminoacizi este de 1 g/zi/kg corp, deoarece
organismul uman nu poate sintetiza decât jumătate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni.

7.3.1. Biosinteza (anabolismul) protidelor

Etapa de biosinteză a protidelor (anabolismul) începe cu biosinteza aminoacizilor,

urmată de biosinteza protidelor, în ordinea complexităţii lor:

aminoacizi  peptide  peptone  albumoze  proteine  proteide

(holoproteide) (heteroproteide)
7.3.1.1. Biosinteza aminoacizilor
Biosinteza aminoacizilor se realizează în principal pe două căi metabolice:
 aminare reductivă a cetoacizilor
 transaminare
 Aminarea reductivă a cetoacizilor reprezintă o cale principală de biosinteză a amino-
acizilor, direct din amoniac şi cetoacizii formaţi în organism prin degradarea aerobă a glucidelor
(ciclul Krebs).
Aminarea cetoacizilor decurge în prezenţa enzimei glutamatdehidrogenaza care are drept
coenzimă NAD+ sau NADP+. Reacţia decurge cu formarea intermediară a unui iminoacid, care va
fi redus enzimatic, conform reacţiei:

102
 NAD
R R R
NADH + H +

C O + NH3 C NH HC NH2
- H2 O

COOH COOH COOH

 - Cetoacid Iminoacid Aminoacid

Se biosintetizează prin acest mecanism aminoacizii: alanina, acid aspartic, acid glutamic
din cetoacizii respectivi: acid piruvic, acid oxalilacetic, acid cetoglutaric.
CH3 CH3
H
C O HC NH2 ; O C COOH H2N C COOH

COOH COOH H2C COOH H2C COOH

Acid piruvic  - Alanina Acid oxalilacetic Acid aspartic

O C COOH H2N CH COOH

CH2 CH2

H2C COOH H2C COOH

Acid  - cetoglutaric Acid Glutamic

 Transaminarea

Transaminarea constă în transferul grupei amino -NH2 de la un aminoacid la un cetoacid,

după un mecanism care cuprinde ca etape intermediare formarea unor baze Schiff:

R1 R2 R1 R2

HC NH2 + C O C O + HC NH2

COOH COOH COOH COOH

R1 R2 R1 R2 R1 R2
+ 2[H] H
HC NH2 O C HC N C HC N CH
- H2 O - 2[H]
COOH COOH COOH COOH COOH COOH

Aminoacid 1 Cetoacid 2 Baza Schiff 1

R1 R2 R1 R2
+ H2 O
C N CH C O + HC NH2
- 2[H]
COOH COOH COOH COOH
Baza Schiff 2 Cetoacid 1 Aminoacid 2

Transaminarea este catalizată de o enzimă specifică transaminaza care are drept coenzimă
piridoxalfosfatul (vitamina B6). Importanţa deosebită a reacţiilor de transami-nare, reacţii biochimice

103
reversibile, constă în realizarea corelaţiei dintre metabolismul glucidic şi cel protidic.
Aminoacizii sunt intermediari la obţinerea altor biomolecule importante, cum ar fi: peptide,
proteine, antibiotice (gramicidina), hormoni (adrenalina, noradrenalina).

7.3.1.2. Biosinteza proteinelor (poliprotidelor)

Proteinele (holoproteide superioare) se sintetizează din aminoacizi printr-un proces

continuu şi complex, care decurge cu viteză mare, la nivelul ribozomilor din celule, cu
implicarea acizilor nucleici şi a compuşilor macroergici ATP, GTP care furnizează energia
necesară proceselor biochimice.
Aminoacizii se unesc în catene macromoleculare, prin legături peptidice, într-o anumită
succesiune, conform codului genetic conţinut în ADN. Succesiunea bazelor azotate din ADN
este transcrisă (cu respectarea principiului complementarităţii) într-o anumită structură a
acizilor mARN şi tradusă cu ajutorul acizilor t ARN din codonii mARN pe anticodonii tARN în
noua structură proteică (limbajul bazelor azotate din acizii nucleici este tradus în limbajul
aminoacizilor proteinei).
Proteinele sunt sintetizate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, iar secvenţa bazelor
azotate din mARN reprezintă secvenţa amionacizilor din proteină. Fiecare aminoacid este
reprezentat pe mARN printr-o tripletă de baze azotate numită codon (cu cele 4 baze azotate
există 64 codoni (triplete) diferiţi.
Etapele necesare sintezei proteinelor sunt:
 reduplicarea ADN, constă în desfacerea legăturilor de hidrogen dintre bazele azotate
complementare, urmată de desfăşurarea spiralei bicatenare, cu formarea celor două catene
polipeptidice simple de ADN;
 transcrierea (transcripţia) mesajului genetic, respectiv o anumită succesiune a bazelor
azotate de pe ADN (matriţa) pe catena polinucleotidică a mARN, care este sintetizată cu
respectarea riguroasă a complementarităţii bazelor azotate din ADN, cu deosebirea că timina
din ADN este înlocuită în mARN cu uracil
 traducerea (translaţia) este o etapă importantă în determinarea caracterului şi însuşirilor
unui organism, deoarece limbajul bazelor azotate din acizii nucleici (o anumită secvenţă,
respectiv codul genetic) este tradus în limbajul aminoacizilor constituenţi ai proteinei (o
anumită secvenţă a aminoacizilor).
Fiecare secvenţă de 3 baze azotate din structura acizilor nucleici constituie un codon, iar
fiecărui codon îi corespunde un anumit aminoacid. Conform principiului complementarităţii
bazelor azotate, unui anumit codon de pe ADN îi corespunde un anumit codon de pe mARN şi
apoi un anticodon de pe tARN.
Reprezentarea acestor etape este redată schematic în figura următoare.

104
 ADN Structura secundara:
dubla catena spiralata

REDUPLICARE
IN NUCLEU

ADN
Structura primara:
catena polinucleotidica simpla
- sediul mesajului genetic 1 2 3
- matrita pozitiva a originalului
ATGCAGCTA
TRANSCRIERE

ARNm Catena polinucleara simpla: 1' 2' 3'

- purtatorul mesajului genetic
- matrita negativa a originalului UACGUCGAU
IN CITOPLASMA

TRANSLATIE

Repozitivarea (realizarea)
mesajului genetic 1'' 2'' 3''
AUGCAGCUA
AA1 AA2 AA3
Metionina glicina leucina

PROTEINA CO R1 NH CO R2 NH CO R3 NH

Din punct de vedere biochimic, etapa de traducere (translaţie) reprezintă biosinteza

propriu-zisă a macromoleculelor proteice şi cuprinde mai multe etape:
a) activarea enzimatică a aminoacizilor din citoplasmă constă în acţiunea ATP
asupra aminoacizilor, în prezenţa enzimei amionoacil- ARN sintetaza şi a ionilor Mg2+, cu
formarea complexului aminoacil-AMP- enzima.

O O
Mg2+
R CH C + P ~P ~ P r A + Enz R CH C Enz + P ~ P

NH2 OH ATP NH2 O P r A

Aminoacid Aminoaciladenilat
Enz = aminoacil ARN - sintetaza

b) formarea complexului aminoacil-tARN, prin transferul restului aminoacil de la

complexul aminoacil-AMP-enzima la capatul C’3 -OH al tARN (se formează o legătură esterică
la C’3-OH de la secvenţa terminală a tARN a trinucleotidei CCA. Trinucleotida terminală CCA a
tARN are braţul flexibil şi poate adapta grupa aminoacil la poziţia reactivă determinată de pe
ribozom.

O ARNt CH2 ADENINA

ARNt CH2 ADENINA
O O
R CH C Enz

+ + P Tib A + Enz
NH2 O~ P r A O
AMP
OH OH R CH C ~ OH OH

NH2
a.a. AMP Enz partea terminala complexul
aminoaciladenilat-Enz a t.RNA aminoacil t.RNA

105
 Evidenţierea modului în care tARN este capabil să identifice poziţia de legare a amino-
acidului în lanţul peptidic, poate fi realizată cu ajutorul “modelului trifoi” al tARN:
Codon mRNA

C C P CH2 ADENINA
O
anticodon al
tRNA A
3`
Aminoacid activat
OH OH O NH2

adenina riboza P O C CH R

Capatul tRNA

t RNA C C P CH2 ADENINA

O
A
3`

Complexul aminoacil RNA

O OH

O C

HC NH2

Legarea corectă a aminoacidului cu tARN corespunzător se datorează specificităţii

absolute a enzimei aminoacil-ARN-sintetaza. Se asigură astfel, recunoaşterea codonului de
către anticodon (şi nu de către aminoacidul activat).
c) formarea legăturii peptidice decurge pe ribozomi (particule conţinând rARN,
prezente în toate celulele) şi se realizează între aminoacizii transportaţi fiecare de tARN
corespunzători (aflaţi pe codonii dictaţi de mesajul genetic înscris pe mARN).
Ribozomii posedă pe suprafaţa lor două situsuri catalitice:
- situsul P (donor), pe care se va găsi complexul aminoacil 1-t1ARN
- situsul A (acceptor), pe care se află complexul aminoacil 2 –t2ARN.
Între cei doi aminoacizi alăturaţi, legătura peptidică -NH-CO- se realizează între grupa
carbonil a aminoacidului 1, de pe poziţia donor a ribozomului (corespunzator codonului 1 de
pe mARN) şi grupa amino (-NH2) a aminoacidului 2 de pe poziţia acceptor a ribozo-mului
(corespunzând codonului 2 de pe mARN).
În urma formării legăturii peptidice între cei doi aminoacizi, molecula de t 1 -ARN este
eliberată din complexul aminoacid 1-t1 ARN şi poate fi din nou utilizată.
R1

R2 HC NH2
* O R2 R1
HC NHH + ARNt ~ C O
**
** ARNt ~ C CH NH CO CH
ARNt ~ C 
- ARNt
NH2

acceptor donor dipeptida

RIBOZOM
Prin deplasarea ribozomilor de-a lungul mARN (sau deplasarea mARN pe suprafaţa
ribozomilor), codonii de pe mARN trec succesiv prin dreptul situsului A de pe ribozomi, dictând

106
natura complexului aminoacil-tARN care urmează să fie fixat pe acest situs. Dipeptida formată,
sub forma complexului aminoacid 1-aminoacid 2–t2ARN, trece pe poziţia donor a ribozomului,
lăsând liberă poziţia acceptor, corespunzator codonului 3 de pe mARN.
d) elongaţia (creşterea lungimii lanţului polipeptidic) se realizează după un mecanism identic
cu cel implicat în cazul biosintezei dipeptidei. Situsul P al ribozomului este ocupat cu complexul
dipeptidil-t2ARN, iar situsul A este vacant şi se poziţionează la al treilea codon de pe mARN,
formând complexul aminoacil 3-t3ARN. După formarea noii legături peptidice între grupa carbonil
legată de complexul dipeptidil-t2ARN şi grupa amino de la complexul aminoacil 3-t3ARN, are loc
deplasarea tripeptidei formate (sub forma complexului AA1-AA2-AA3-t3ARN) pe situsul donor (situs
P) al ribozomului cu eliberarea concomitentă a situsului acceptor (situs A) al ribozomului, care se va
poziţiona în dreptul codonului 4 de pe mARN, în vedereaformării complexului aminoacil-4-t4 ARN.
Dacă proteina care urmează a fi sintetizată are, de exemplu, 200 de aminoacizi, etapa finală
implică transferul peptidei conţinând 199 de aminoacizi spre aminoacidul final, legat în complexul
cu tARN, cu formarea unui complex proteină-tARN.
Capătul N-terminal al proteinei este sintetizat primul, capătul C-terminal, ultimul.
e) Terminarea biosintezei lanţului polipeptidic al proteinei
Lungimea lantului polipeptidic este determinată genetic, prin transcrierea pe mARN a unui
codon stop (nu codează nici un aminoacid): UAG, UAA, AGA (pentru care nu există nici un tARN
cu anticodoni corespunzători). Aceşti codoni "non-sens" sunt însă recunoscuţi de proteine
citoplasmatice specifice, denumite factori de eliberare (protein release factors), care desprind
proteina de pe tARN.
Lanţul polipeptidic este eliberat de pe situsul P al ribozomului şi de pe tnARN printr-o reacţie
de hidroliză. Ribozomul se detaşează de pe mARN şi este apt pentru o nouă etapă de iniţiere.
Lungimea lanţului proteic este determinată genetic, prin transcrierea pe mARN a unuicodon stop.
Proteinele sintetizate (holoproteide) participă la biosinteza heteroproteidelor, a enzimelor, la
îndeplinirea unor funcţii specifice organismului. Concomitent se desfăşoră şi un proces invers, de
biodegradare a proteinelor.

7.3.2. Biodegradarea (catabolismul) protidelor

7.3.2.1. Biodegradarea proteinelor

Proteinele (holoproteidele) libere sau rezultate din biodegradarea heteroproteidelor se

scindează pe cale enzimatică în aminoacizii componenţi.
Enzimele proteolitice (proteinazele) sunt alături de amilaze cele mai cunoscute şi impor-tante
enzime hidrolitice (C-N hidrolaze). După modul de atac asupra lanţului peptidic se deosebesc:
 exopeptidaze, scindează catena polipeptidică doar la capetele ei, eliberând aminoacizii.
Pot fi carboxipeptidaze şi aminopeptidaze.
 endopeptidaze, scindează proteina în anumite poziţii, în mijlocul catenei. Acţionează în
special asupra proteinelor şi polipeptidelor (pepsina, tripsina).

7.3.2.2. Biodegradarea aminoacizilor

Aminoacizii rezultaţi prin biosinteza sau prin biodegradarea proteinelor pot fi utilizati în
continuare la: (a) biosinteza proteinelor noi sau a altor compuşi cu azot în moleculă;

(b) sinteza de aminoacizi (prin transaminare, aminare reductivă; (c) biodegradare totală până
la: NH3, CO2, H2O.
În organismele animale şi vegetale biodegradarea aminoacizilor decurge preponderent prin:
- dezaminări
- decarboxilări simple sau însoţite de dezaminări
- transaminări.

107
 a) Biodegradarea aminoacizilor prin dezaminare

Dezaminările sunt reactii catalizate enzimatic, care constau în eliminarea unor grupe
amino (-NH2), sub formă de amoniac (NH3) cu formarea unor compuşi ternari (C, N, O) care
pot constitui punct de plecare pentru alte transformări biochimice.
 Dezaminarea oxidativă constă în eliberarea a doi atomi de hidrogen, cu formarea unui
iminoacid instabil, care în prezenţa apei hidrolizează cu formare de NH 3 şi cetoacid. Enzimele
implicate fac parte din clasa oxidoreductazelor şi pot fi: glutamatdehidrogenaza în prezenţa
NAD+ sau NADP+, alanindehidrogenaza în prezenţa FAD, etc. Cetoacizii rezultaţi pot fi
metabolizaţi (biodegradaţi) la CO 2 şi H2O, sau pot fi transformaţi în monoglucide care vor
parcurge în sens invers ciclul de biodegradare EMP (glicoliza). Aminoacizii care se pot
transforma în cetoacizi se numesc aminoacizi cetogeni, iar cei care se pot transforma în
glucoză se numesc aminoacizi glucoformatori.

CH3 FADH2 CH3 CH3

FAD
+H2O
HC NH2 C NH NH3 + C O

COOH COOH COOH

Alanina Iminoalanina Acid piruvic

 Dezaminarea hidrolitică a aminoacizilor conduce la obţinerea NH 3 unui hidroxiacid.

HOH [O]
CH3 CH COOH NH3 + CH3 CH COOH CH3 C COOH

NH2 OH O
 - Alanina Acid lact ic Acid piruvic

Hidroxiacidul poate fi transformat, în prezenţa dehidrogenazelor în cetoacid, care poate fi

metabolizat în continuare prin ciclul Krebs sau poate fi retransformat în aminoacizi.
 Dezaminarea reductivă a aminoacizilor conduce la obţinerea NH 3 şi a acidului saturat
cu acelaşi număr de atomi de carbon:
[H]
CH3 CH COOH NH3 + CH3 CH2 COOH

NH2
 - Alanina Acid propionic

Acidul propionic format, sub forma propionil-coenzimei A este implicat în biosinteza

acizilor graşi superiori cu număr impar de atomi de carbon, pe calea malonil-coenzimei A.
 Dezaminarea desaturantă (biocatalizată de enzime din clasa liazelor) are drept
produs de reacţie, pe lângă NH3, un acid carboxilic nesaturat cu acelaşi număr de atomi de
carbon în moleculă:

CH3 CH COOH NH3 + CH2 CH COOH

NH2

 - Alanina Acid acrilic

b) Decarboxilarea aminoacizilor

Decarboxilarea aminoacizilor este o cale de biodegradare importantă, biocatalizată de

enzime specifice, aminoaciddecarboxilaze, care au drept coenzima piridoxalfosfatul

108
(vitamina B 6). Ca produşi de reacţie, pe lângă CO 2, se formează amine primare, denumite
amine biogene. Mecanismul reacţiei de decarboxilare este următorul:

R CH COOH

NH2 + O C H R CH COOH
-H2O -CO2
N CH

Aminoacid Enz-piridoxalfosfatul Enz -iminoacid

R CH2
H2O
N CH R CH2 NH2 + O C H
-CO2

Enz-imină Amină Piridoxal -fosfat

Unele dintre aminele biogene rezultate prezintă activitate farmacologică, altele sunt
componente ale coenzimelor sau contribuie la sinteza unor heterociclii cu azot (pirol, piridina)
care intră în structura unor alcaloizi.

H2C CH2 HC CH
CH2 (CH2)2 CH COOH H2N (CH2)4 NH2
-CO2 -NH3 H2C CH2 -4H HC CH
NH2 NH2 N N
H H
Ornitina Putresceina Pirolidină Pirol

H2 H
C C
H2 C CH2 HC CH
CH2 (CH2)3 CH COOH H2 N (CH2)5 NH2
-CO2
H2 C CH2 HC CH
NH2 NH2 N N
H
Lizina Cadaverină Piperidină Piridină

Prin natura compuşilor rezultaţi, reacţiile de biodegradare a aminoacizilor reflectă corelaţiile

dintre metabolismul proteic - glucidic - lipidic.

7.3.3. Metabolismul amoniacului

Amoniacul rezultat prin dezaminare ca şi cel preluat de către plante din sol în decursul
procesului de nutriţie, este o substanţă toxică; nivele ridicate prezente în sânge impiedică
funcţionarea creierului, provocând comă. De aceea, amoniacul nu este transportat liber de-a
lungul ţesuturilor la ficat ci este transformat întâi în amide netoxice.
Căile de metabolizare a amoniacului sunt următoarele:
 fixarea sub forma de amide (îndeosebi ale acidului glutamic şi aspartic)
 participare la biosinteza aminoacizilor, prin aminarea reductivă a cetoacizilor
 formarea de săruri de amoniu ale acizilor organici (oxalic, citric, malonic, fumaric, etc.)
din metabolism.

109
 Fixarea amoniacului sub forma de amide

O O

R C OH + HNH2 R C ONH4 sare de amoniu

O O

R C OH + HNH2 R C NH2 amida

- H 2O
acid organic amoniac

COOH COOH COOH

H C NH2 HC NH2 HC NH2

CH2 CH2 CH2

O C OH O C O P O C NH2
Acidul asparagic Asparaginfosfat Asparagina

COOH COOH COOH

H C NH2 HC NH2 HC NH2

(CH2)2 (CH2)2 (CH2)2

O C OH O C O P O C NH2
Acidul glutamic Glutaminfosfat Glutamina

Glutamina este unul din cei 20 de aminoacizi constituenţi ai proteinelor şi este implicată
în biosinteza multor altor metaboliţi (este utilizată ca sursă de azot).
Deşi termenii extremi ai ciclurilor metabolice sunt identici, procesele de biosinteză nu au
loc prin inversarea reacţiilor de degradare, secvenţa anabolică nu este o simplă parcurgere în
sens invers a celei catabolice, cele două procese se diferenţiază prin una sau mai multe
etape. Reacţiile distincte ale celor două secvenţe opuse sunt reacţiile care au efectele
energetice cele mai pronunţate, fiind puternic endergonice sau exergonice.
Un alt aspect important al metabolismului este coerenţa funcţională a diverselor reacţii
biochimice. Metabolismul nu este o sumă de reacţii, ci este alcătuit din sisteme de reacţii
intercorelate care asigură funcţionarea optimă a organismului. Cu toate că organismul este sediul
unei activităţi biochimice intense şi variate, compoziţia sa chimică calitativă şi cantitativă este
relativ constantă. Homeostazia biologică (menţinerea între anumite limite a parametrilor biochimici
şi fiziologici ai organismului) este rezultatul funcţionării unor mecanisme de autoreglare. La nivel
celular se exercită un control primitiv metabolic prin accelerarea şi încetinirea reacţiilor metabolice
ca rezultat al modificării activităţii enzimelor existente în celule sau prin inducţia şi represia sintezei
proteinelor cu rol biocatalitic. La nivelul organismului se adaugă sistemul de control neuro-umoral,
cu rol de coordonare a activităţilor metabolice celulare.
Abordarea compleză a fenomenelor biochimice impune ca, pe lângă studiul
transformărilor diferitelor substanţe şi aspectelor energetice ale acestor procese, sa se acorde
importanţa cuvenită influenţei factorilor de mediu în care trăiesc organismele vegetale şi
animale, condiţiilor în care îşi procură materia primă (H 2O, CO2, O2, substanţe minerale, etc.),
cât şi energia necesară biotransformărilor, precum şi influenţei factorilor de mediu (clima,
diferite radiaţii, etc.), asupra evoluţiei normale a diferitelor organisme.

110
 BIBLIOGRAFIE

1. Bodea, C., Tratat de Biochimie Vegetalǎ, Editura Academiei RSR, 1966.

2. Burnea, I., Popescu, I., Chimie şi Biochimie Vegetalǎ, Editura Didacticǎ şi Pedagogicǎ,
Bucureşti, 1977.
3. Caret, R., L., Denniston, K., J., Topping, J., Principles & Applications of Inorganic, Organic &
Biological Chemistry, WCB/ McGraw-Hill, 1997, (ISBN 0-697-25003-2).
4. Chiş, E., Chimie şi Biochimie Vegetală, Reprografia Universităţii “Transilvania’Braşov, 1991.
5. Chiş, E., Dumitrescu, L., Indrumar de lucrări practice de laborator de chimie şi biochimie,
Reprografia Universităţii “Transilvania” Braşov, 1997.
6. Coman, Gh., Pop, M., Draghici, C., Elemente de Biochimie Medicalǎ, Editura Lux Libris,
1999 (ISBN 973-9428-26-6).
7. Corlǎţeanu, S., Produsele Pǎdurii, Reprografia Universităţii “Transilvania’Braşov, 1980.
8. Dumitrescu, L., Chimie Organică, Reprografia Universităţii Transilvania”, Braşov, 1999.
9. Dumitru, I., F., Mager, S., Turcu, A., Biochimie Generalǎ, Editura Didacticǎ şi Pedagogicǎ, 1973.
10. Dumitru, I., F., Biochimie, Editura Didacticǎ şi Pedagogicǎ, Bucureşti, 1980.
11. Elliott, W., Elliott, D., Biochemistry and Molecular Biology, Oxford University Press, 1997
(ISBN 0-19-857793-1).
12. Irimie, F., D., Elemente de Biochimie I., “Atid” Prodimpex, Cluj, 1998, (ISBN 973-98374 92).
13. Karlson, P., Modern Biochemistry, New York London Academy Press, 1975.
14. Krogmann, D., The Biochemistry of Green Plants. Fondation of Modern Biochemistry, Seria
London, 1973.
15. Lehninger, A., Biochemistry, Worth Publishers, Inc., 1975, (ISBN 0-87901-047-9).
16. Mahler, H., Cordes, E., Biological Chemistry, Harper International Edition, 1969.
17. March, J., Advanced organic chemistry, Wiley Interscience Publication, 1992.
18. McKey, T., McKey, J., Biochemistry: An Introduction, WCB/ McGraw-Hill, 1999, (ISBn 0-07-
290503-4).
19. McMurry, J., Costellion, M., Fundamentals of General, Organic and Biological Biochemistry,
Practice Hall Inc., New Jersey, 1999.
20. Neamţu, G., et al., Biochimie Vegetalǎ, Editura Didacticǎ şi Pedagogicǎ, Bucureşti, 1983.
21. Neamţu, G., Cîmpeanu, Gh., Enache, A., Dicţionar de Biochimie Vegetalǎ, Editura Ceres,
Bucureşti, 1989.
22. Neamţu, G., Cîmpeanu, Gh., Socaciu, C., Biochimie Vegetalǎ, Editura Didacticǎ şi
Pedagogicǎ, Bucureşti, 1993.
23. Neniţescu, C., D., Chimie Organică, Editura Didactică şi Pedagogică, Bucureşti, 1972.
24. Neurats, Perspectives in Biochemistry, American Chemical Society, Washinton DC., 1991.
25. Petrovici, V., Gh., Popa, V., I., Chimia şi Prelucrarea Chimicǎ a Lemnului, Editura Lux Libris,
Braşov, 1997, (ISBN 973-9240-14-3).
26. Popescu, A., Cristea, E., Gheorghiu, M., Biochimie Medicalǎ, Editura Medicalǎ, Bucureşti,
1980.
27. Solomons, T, W., Fundamentals of organic chemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
28. Stryer, L., Biochemie, Spektrum Akademischer Verlag, 1994.
29. Tamas, V., Serban, M., Codruţ, M., Biochimie Medicalǎ Veterinarǎ, Editura Didactică şi
Pedagogică, Bucureşti, 1970.
30. Timar, M., C., Wood Chemistry, Transilvania University of Brasov, 2003, (ISBN 973-635-114-
9).
31. Ticǎ, R., Perniu, D., Bazele Chimiei, Editura Universitǎţii “Transilvania”, Braşov, 2004, (ISBN
973-635-224-2).
32. Wardlaw, G., M., Contemporary Nutrition, WCB/McGraw-Hill, 1997, (ISBN 0-8151-9050-6).
33. Voet, D., Voet, J., Biochemistry, John Wiley and Sons, New York, 1990.
34. Zubay, G., Parson, W., Vauce, D., Principles of Biochemistry, WCB Publishers, Oxford, 1995.

111