Michaelis-Menten

Esta gráfica tiene como ventaja poder apreciar el comportamiento de la enzima,

especialmente en lo referido a la existencia del sitio activo específico de la misma (alcanzada la
velocidad máxima, no se genera más producto ni aumenta la velocidad, manteniéndose esta
constante). También tiene como fuerte poder apreciar la afinidad de la enzima con el sustrato
de una manera relativamente sencilla, ya que se pueden identificar con sencillez la Vmax –
consecuentemente, ½ Vmax- y la KM. A mayor valor de KM, menor afinidad de la enzima con
el sustrato.

Por otro lado, su principal desventaja es que tanto la Vmax y la Km se determinan de forma
inexacta y relativamente intuitiva, necesitándose la gráfica de Lineweaver-Burk para obtener
una mayor exactitud en lo referido a esos parámetros

Lineweaver-Burk

Su principal ventaja es que se pueden identificar los valores de Vmax y Km de forma exacta a
partir de la ecuación de la recta que se obtiene, lo cual constituye un complemento
fundamental a la gráfica de Michaelis-Menten.

Su principal desventaja es que no se puede visualizar el comportamiento de la enzima ni las

relaciones que esta establece con el sustrato.

Conclusión

A partir de lo expuesto, se puede concluir que ambas gráficas presentan complementariedad y

que el uso de ambas es fundamental para un estudio certero de la cinética enzimática.