Enzimas – Clase 02

Historia
 1700s estudios en la digestión de carne.
 1800s conversión del almidón en azúcar por la saliva y extractos de
plantas: Enzima presente en la saliva es amilasa o ptialina
 1850s Louis Pasteur la fermentación, del azúcar hasta alcohol es Con enzima, observamos q
catalizado por fermentos: realizado por la presencia de enzimas en las
reduce la energía necesaria
levaduras
 1897 Eduard Buchner fermentación es promovida por moléculas.
Frederick W. Kuhne llamó a estas moléculas ENZIMAS.
 1962 Cristalización de la ureasa James Sumner.
¿Qué es una enzima?
- Tipo de proteína que actúa como catalizador de reacciones químicas
- Incrementa la velocidad de reacción sin cambiar el punto de equilibrio: ¿Cómo lo hace?.- La enzima puede realizar catabolismo (una molécula
Aunque la enzima este presente su concentración en sí, no altera la grande, gracias la enzima, obtenemos moléculas pequeñas y energía) o
concentración del producto final anabolismo (con producto pequeños, energía y las enzimas obtenemos
- Catalizador: Acelera una reacción metabólica, reduce el tiempo molécula grande)
disminuyendo la energía necesaria y así obtener productos nuevos. • Forzando la molécula a un estado intermediario que se parece al de
- Características de una enzima como catalizador: transición pero de menor energía.
 Es específico para cada reacción. No necesariamente para un solo • Puede reunir dos moléculas reactivas en la orientación adecuada,
sustrato, aunque muchas enzimas lo son. aumentando su reactividad
 Tiene gran poder catalítico, transformando de 103 a 104 • Orienta partes de la molécula de forma adecuada para alcanzar la
moléculas por segundo. transición.
 Está sujeto a diversos mecanismos de regulación de modo tal que Modelos de actividad
no genere más producto que el necesario. enzimática
- OJO: TODAS LAS ENZIMAS SON PROTEINAS EXCEPTO LAS RNASAS - Modelo cerradura – llave:
¿Qué hace un catalizador? Explica la especificidad pero
• Reduce la barrera de energía para una reacción por lo que más no la catálisis
moléculas alcanzan la energía de transición.
• No tiene efecto sobre la posición de equilibrio
- Modelo de ajuste Cofactor.- Principalmente los cofactores son iones, que se unen a la enzima
inducido: la enzima no para poder activarla
acepta simplemente el
sustrato, sino que exige Coenzima.- Componentes orgánicos que se van a acoplar a las proteínas
que este se distorsione a para activarlas. Actuan como portadores transitorios de grupos
algo cercano al estado de funcionales específicos
transición

- Las enzimas pueden

incrementar las reacciones
desde 103 hasta 1017

Clasificación de las enzimas

Tipos de enzimas por acción
- Enzimas extracelulares: acción catalítica fuera de la célula. Ejemplo
amilasa
- Enzimas intracelulares: Cuya acción catalítica se limita al interior de la
célula
¿Todas las enzimas están activas?
- Enzima activa o completa: Holoenzima
- Parte proteica (sin cofactor y/o coenzima): apoenzima o apoproteina
- Cofactor o coenzima que es muy relacionado o se enlaza covalentemente
a una proteína enzimática es llamada grupo prostético
1.- Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de transferencia de hidrógeno
(H) o electrones (e-) de un sustrato a otro. Ejemplo común es la alcohol
deshidrogenasa. El alcohol deshidrogenasa permite la transformación de
etanol en acetaldehido
2.- Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto
del hidrógeno) de un sustrato a otro. Ejemplo la hexoquinasa en la
fosforilacion de la glucosa
3.- Hidrolasas: Catalizan las reacciones de hidrólisis
4.- Liasas: Catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos. Ejemplo la
piruvato descarboxilasa
5.- Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros. Ejemplo la malato
isomerasa, la cual produce una “cis-trans isomerización” en el malato para
convertirlo en fumarato
6.-Ligasas: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de
un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.)
2. ph del medio.- Las enzimas tienen ph variables
- Enzimas intracelulares: con pH entre 5 y 9
- Enzimas digestivas trabajan con pH ácidos
- Los extremos de pH afectan la ionización de los centros activos

TODAS ESTAS ENZIMAS PRESENTAN UNA ESPECIFICIDAD QUE VIENE

DADA POR EL “SITIO ACTIVO”, EL CUAL ES
3.- Concentración de la enzima y constante de equilibrio
Localización enzimática.-
Las enzimas ejercen su
función
predominantemente en
el interior celular. Más
aún lo hacen en
determinada organela de
la célula. Aquellas que no,
normalmente son
enzimas que se eliminan
excepto la LCAT y LLP Cinemática enzimática.- estudia
(ejercen acción a nivel la velocidad de las reacciones
plasmático) catalizadas por enzimas
Las reacciones químicas son:
Factores que modifican la reacción enzimática -De primer orden: Dependen
1. Temperatura: concentración de sustrato
- No existe actividad enzimática a -273°C o cero absoluto. - De orden cero: Independientes
- Coeficiente de T° o Q10: Quiere decir que por cada aumento de 10°C la concentración sustrato
velocidad de la reaccion es el doble (Q10=2)
- Existe una temperatura óptima tras la cual los aumentos provocan Quiere decir que la velocidad de
desnaturalización de la proteína enzimática y pérdida de la actividad. la reacción es limitada por la
enzima
Ecuacion de michaelis-menden.- Reacciones de multisustrato
- Captación indistinta: Cada sustrato será captado en su momento,
generalmente uno es preferente

- Captación ordenada: Para unirse un sustrato, debe unirse otro primero

Por lo tanto: - Mecanismo ping – pong: La enzima se modifica por persistencia de un

- Si baja “km” es mayor afinidad, por lo consiguiente se forma el complejo
fragmento del primer sustrato.
enzima sustrato, y la velocidad de la reaccion será mayor (Ej: hexoquinasa)
- Mayor “km” = Menor afinidad = Menor velocidad de la reacción (Ej:
glucoquinasa)

Grafica de Lineweaver Burk

Inhibidores competitivos.-
• Estructuras semejantes al sustrato que compiten con él por el mismo
centro activo.
• Sus efectos pueden revertirse si se incrementa la concentración del
sustrato hasta ocupar todos los centros activos.
• La Vmax no cambia, pero si el Km porque se necesita más sustrato.

Inhibidores no competitivos.-
• Estructuras diferentes al sustrato por lo que se unen a un sitio
independiente de la enzima.
• Ambos, sustrato e inhibidor pueden unirse a la enzima al mismo tiempo.
Su efecto no puede revertirse aumentando la concentración del sustrato.
• No tiene efecto sobre la Km pero sí sobre la Vmax

Inhibidores reversibles.-
• Reaccionan covalentemente con la cadena lateral de un aminoácido de
la enzima, para formar un complejo estable permanentemente
inactivado.
• Se les llama también substratos suicidas.
• Su efecto es igual al de un inhibidor no competitivo.