Curs 1 Biochimie

IDENTIFICAREA SUBSTANTELOR DIN COMPOZITIA CHIMICA A

PRODUSELOR ALIMENTARE

In alimentatia omului sunt folosite diferite produse alimentare de origine vegetala, animala, minerala. In
aceasta diversitate se observa inrudiri stranse intre produse, in ceea ce priveste structura si compozitia
chimica. Felul si proportia substantelor care intra in compozitia produselor sunt foarte diferite, in
majoritatea cazurilor predominand unele dintre substante. Astfel la produsele vegetale predomina
glucidele, iar la produsele animale, substantele proteice si lipidele. Unele produse alimentare se
compun exclusiv dintr-o singura substanta. De obicei in compozitia produselor alimentare se intalnesc
urmatoarele grupe de substante:
-apa;
- saruri minerale;
-glucide,
- lipide,
- protide;

Clasificarea substantelor nutritive din alimente:

a) Dupa modul de patrundere in acestea:
1.substante native care sunt formate din substante anorganice (apa, substante minerale si acizi
anorganici) si substanþe organice (glucide, lipide, protide, pigmenti, vitamine, enzime).
2.substante adaugate sunt prevazute in retetele unor produse alimentare cu scopul imbunatatirii unor
insusiri. Acestea sunt:
- substantele tonifiante (aminoacizi esentiali, vitamine, substante minerale); - substante organoleptizante
(amelioratori de culoare, de gust sau aromatizanti);
- substante conservante (antioxidante, antiseptice sau antibiotice).
3.substante accidentale-reprezentate prin pesticide, substante rezultate in urma prelucrarii tehnologice
sau din ambalaje si toxine. Substantele accidentale nu sunt admise sau sunt admise in cantitati extrem de
mici, care sa previna starea de morbiditate.
b) In functie de natura lor, substantele nutritive pot fi:
- de natura organica( proteine, lipide, glucide, vutamine, enzime)
- de natura anorganica (saruri minerale, apa)

c) Din punct de vedere cantitativ nutrientii se impart in doua grupe:

- substante nutritive prezente in cantitati mari ( de ordinul zecilor de grame pana la kilograme)
- substante nutritive prezente in cantitati mici sau foarte mici ( de ordinul microgramelor pana la grame).

A. Substante nutritive prezente in cantitati mari- macroelemente (de ordinul gramelor la 100 g de
produs)

I .PROTEINELE-componente esentiale ale materiei vii, din punct de vedere structural sunt
macromolecule de natura proteica formate prin legarea unui numar foarte mare de molecule mici numite
aminoacizi.

I .PROTEINELE-componente esentiale ale materiei vii, din punct de vedere structural sunt
macromolecule de natura proteica formate prin legarea unui numar foarte mare de molecule mici
numite aminoacizi.

In organismul uman proteinele indeplinesc urmatoarele functii:

- rol plastic structural (intra in compozitia tuturor celulelor si tesuturilor)
- participa la diviziunea celulara (rol in formarea de noi tesuturi0
- sub forma de enzime catalizeaza toate procesele vitale organismului facand posibila
desfasurarea lor la temperatura ambianta si presiune normala
- participa la receptionarea, prelucrarea si stocarea informatiei
- intervin in procesul de aparare impotriva microorganismelor si toxinelor
- participa la reglarea echilibrului acido-bazic

Clasificarea nutritionala a proteinelor alimentare:

1. Proteine complete- contin toti aminoacizii esentiali in proportiile necesare organismului( din
aceasta grupa fac parte proteinele din oua, lapte, carne)
2. Proteine partial complete – contin aminoacizii esentiali dar nu in proportii corespunzatoare,
necesitatnd consumarea de cantitati duble pentru compensare( proteinele din soia, cereale,
mazare uscata.)
3. Proteine incomplete- din care lipsesc 1 sau 2 aminoacizi esentiali, iar cei prezenti sunt in
proportii dezechilibrate.( proteinele din porumb, fructe si legume, s.a.)

II. LIPIDELE- componente de baza ale produselor alimentere ,sunt prezente in majoritatea
alimentelor de origine vegetala si animala
In organismul uman lipidele indeplinesc urmatoarele functii importante:
a) sunt substante calorigene care furnizeaza o mare parte din energia necesara organismului; ele
sunt depozitate sub forma de tesut adipos si sunt mobilizate pentru nevoile energetice ale
organismului ori de cate ori alimentatia nu furnizeaza sufuciente calorii.
b) sunt constituienti structurali ai tuturor celulelor, fiind prezente in toate organele cu activiatate
biochimica intensa-creier si nervi.
c) constituie mediul de dizolvare si de vehiculare pentru vitaminele liposolubile
d) sub forma lipidelor de rezerva protejeaza organismul de frig, socuri mecanice si asigura
elasticitatea epidermei
e) influenteaza pozitiv gustul si valoarea nutritiva a produselor alimentare.
Ajunse in organism, lipidele ard complet, dintr-un g de lipide rezultand 9,3 kilocalorii.Prezinta
importanta inspecial grasimile lichide prin faptul ca aduc un aport de acizi grasi polinesaturati,
nesintetizabili de catre organism, fapt pentru care acesti acizi s-au denumit esentiali.
Ceilalti acizi care se pot forma si in cadrul proceselor interne ale organismului poarta denumirea
de acizi grasi neesentiali.
Datorita importantei biologice pe care o prezinta, calitatea nutritionala a grasimilor alimentare
depinde de continutul in acizi grasi polinesaturati si de raportul dintre acizii grasi esentiali si de
acizii grasi saturati.

Clasificarea nutritionala a grasimilor alimentare :

1. Grasimi cu activitate biologica ridicata- ( continut de acizi grasi esentiali 50-80% din total)
din aceasta categorie facand parte : uleiul de floarea soarelui, uleiul de germeni de porumb,
uleiul de germeni de grau, uleiul de soia.
2. Grasimi cu activitate biologica medie –(15-22% continut acizi grasi esentiali) ; in aceasta
categorie se incadreaza uleiul de masline, grasimea de pasare
3. Grasimi cu activitate biologica redusa-( 5-6% continut acizi grasi).Indiferent de cantitatea
consumata, ecestia nu satisfac necesarul organismului in acizi grasi esentiali (untul, grasimea de
vita, grasimea de oaie, untul de cacao).

Din intreaga cantitate de lipide ingerate organismul retine mai usor grasimile cu cat sunt mai fin
dispersate si cu cat continutul de acizi grasi nesaturati este mai mare.astfel grasimile emulsionate
( din lapte, galbenus de ou), uleiurile si cele care au temperatura de topire inferioara corpului
uman (unt, grasimile de pasare) se absorb in proportie de 92- 98 % fata de celelalte grasimi ce
prezinta temperaturi de topire mai ridicate.
Surse alimentare de lipide:
- uleiurile vegetale (cele mai bogate surse de lipide)
- carnea, pestele si produsele derivate
- branzeturile ( cu exceptia celor obtinute din lapte degresat- contin cantitati apreciabile de
lipide)
- ouale
III. GLUCIDELE – sunt cele mai raspandite substante organice si componentul principal al
regnului vegetal. Ele se obtin prin fotosinteza in frunzele verzi sub actiunea catalizatoare a
clorofilei cu ajutorul energiei solare, a bioxidului de carbon si a apei.alimentele de origine
animala contin putine glucide.
Rolul principal al glucidelor in organism este acela de furnizoare de energie, 1g de glucide
oxidate produc 4 kilocalorii. Ele mai sunt importante si prin faptul ca sunt transformate in
glicogen, ca rezerva de energie a organismului si contribuie la sinteza unor grasimi necesare
vietii. Prezenta lor asigura o buna functionare a ficatului.
Clasificarea nutritionala a glucidelor :
Criteriul care sta la baza clasificarii glucidelor este capacitatea organismului de a le metaboliza,
adica de a le descompune in molecule mici in timpul metabolismului.
1 .Glucidele metabolizabile- care pot fi descompuse si oxidate in organism pana la CO2(bioxid
de carbon) si H2O (apa) cu degajare de energie, de exemplu: glucoza, zaharoza, fructoza,
galactoza, lactoza.
2. Glucidele nemetabolizabile numite si fibre alimentare- care nu pot fi digerate in procesul
digestiei, indeplinind insa, rol deosebit in buna functionare a stomacului si a intestinelor.
Surse alimentare de glucide:
Principalele alimente din care organismul isi preia cantitatea de glucide necesara zilnic sunt:
- zaharul si produsele zaharoase
- fructele si legumele
- produsele derivate din fructe si legume
- cerealele
- cartofii
- mierea de albine

IV. VITAMINELE- sunt substante organice naturale, necesare organismului in cantitati foarte
mici.Sursa de vitamine pentru om o formeaza alimentele vegetale pe care le primeste ca atare sau
sub forma de provitamine. Sunt considerate substante biocatalizatoare , deoarece prezenta
acestora este necesara desfasurarii tuturor proceselor metabolice din organism.
Clasificarea vitaminelor :
Cea mai cunoscuta clasificare a vitaminelor este dupa mediul in care sunt solubile.
1.Vitamine solubile in apa (hidrosolubile)- care intervin indeosebi in procese in care se
elibereaza energie .Ele se absorb relativ usor in alimente, nu se depoziteaza in organism, excesul
se elimina imediat. 2.Vitamine solubile in grasimi( liposolubile)- care participa mai mult la
procesele metabolice si cele de formare a unor substante proprii organismului; ele se pot acumula
in organism in cantitati mici, sunt in general rezistente la tratamentele tehnologice, iar necesarul
zilnic variaza cu varsta.
1.Cele mai importante vitamine hidrosolubile sunt:
Vitamina B1(antiberiberica sau tiamina) are rol in metabolismul glucidic prin participarea la
constitutia unor enzime cu rol in acest metabolism, intervine in buna functionare a aparatului
cardiovascular.Lipsa acesteia duce la ;
- perturbari in metabolism
- producerea de acidoza
- scaderea capacitatii de munca
- insomnii
- cefalee
- atrofie musculara (beri-beri in Orient)
- tulburari de ritm ale aparatului cardiovascular
- scaderea tensiunii arteriale
Ratia de B1 se coreleaza cu cheltuielile energetice ale organismului: 0,4 mg vitamina pentru
1000 de calorii
Surse alimentare de vitamina B1: cerealele, leguminoasele, drojdia de bere, carnea (mai ales de
porc), umele fructe, laptele si derivatele lui, oale, etc.

Vitamina B2 (sau riboflavina)- are rol in respiratia celulara prin sinteza unor enzime, actionand
ca donator si acceptor de hidrogen.
Lipsa vitaminei B2 duce la:
- inflamatii ale mucoaselor (stomatita, glosita- inflamatia limbii)
- inflamatii ale tegumentelor ( dermatitele)
- caderea parului
- intarzieri in crestere
Necesarul de vitamina B2 este de: 0,25 mg/1000 calorii pentru adulti
0,4-0,5 mg/1000 calorii pentru copii
Surse alimentare de vit. B2 , laptele si branzeturile, ficatul, ouale si drojdia de bere si in
cantitati mici in carne, peste, cereale.

Vitamina PP (antipelagroasa sau niacina) are rol:

- de oxido-reducator prin partiparea la sinteza unor enzime
- in eliminarea energiei din moleculele de glucide, lipide si protide
Carentele de vitamina PP sunt cauza bolii numite pelagra(in fapt policarenta) caracterizata prin
scaderea in greutate, tulburari digestive, aparitia unui eritem cutanat sub actiunea razelor solare,
iar in cazuri grave si tulburari psihice.
Ratia: 6 mg/1000calorii
Surse alimentare : ficatul, carnea , pestele, laptele, branzeturile, etc

Vitamina C-(antiscorbutica sau acid ascorbic)

Rolul acestei vitamine:
- participa la procesele oxireducatoare
- activeaza o serie de enzime celulare
- ia parte la sinteza colagenului
Carentele de vitamina C determina scaderea rezistentei peretilor capilari; favorizeaza
hemoragiile cutanate, anemia, osteoporoza;caderea dintilor, scaderea in greutate, sensibilitatea la
infectii.
Surse alimentare : fructele si legumele( citrice, tomate, varza, patrunjel) , carnea,
ouale.Cerealele si leguminoasele sunt foarte sarace in vitamina C.

2. Cele mai importante vitamine liposolubile:

Vitamina A( sau retinolul), a carei actiune principala consta in acomodarea vizuala la lumina,
intrand in structura pigmentului retinian(rodrespina) ce se descompune la lumina.
Rolul vitaminei A : in procesele de crestere osoasa;formarea dentitiei;protectie fata de unele
agresiuni biologice, etc.
Necesarul de vitamina A este diferit functie de varsta
1000-2000 UI(unitati internationale) pentru copii
2500 UI pentru adulti si adolescenti
4000 UI femei care alapteaza.
Surse de vitamina A se regaseste in:
- alimente de origine animala; ficatul de peste si oricare alt mamifer, in lapte si mai ale sin unt,
smantana si galbenus de ou
- alimente de origine vegetala( sub forma de provitamina): morcovi, tomate, salata verde, sfecla,
caise, visine, in general in vegetalele colorate.
Vitamina D (antirahitica sau calciferolul) are rolul de absorbtie a calciului si de depunere in
oase. Lipsa vitaminei D are ca defecte:
- aparitia rahitismului la copii
- aparitia osteomalaciei la adulti( inmuierea progresiva a oaselor)
- spasmofilia
- favorizarea cariilor dentare
ratia de vitamina D este egala cu 400 UI
Surse de vitamina D: ficatul(mai ales de peste), laptele, untul smantana, branzeturile si
galbenusul de ou

Vitamina E( a antisterilitatii )
Rolul acestei vitamine:
- asigura functia de reproducere
- antioxidant
Ratia zilnica variaza: 5-20mg zilnic
Alimente bogate in vitamina E : uleiuri vegetale( de porumb de soia, de floarea soarelui)
cerealele si unele leguminoase(fasole, mazare)
Vitamina K (antihemoragica )are rol in coagularea sangelui prin sinteza unor factori ai
procesului decoagulare.
Ratia de vitamina K nu este bine stabilita, dar se estimeaza a fi de 2 mg/zi pentru un adult.
Surse de vitamina K :legume verzi, unele fructe, ficatul si galbenusul de ou.

V. SARURILE MINERALE reprezinta numai 6% din greutatea corpului omenesc, dar joaca un
rol foarte important in nutritie.Un numar de 20 de elemente minerale numite bioelemente sunt
necesare in desfasurarea metabolismului bazal. Indiferent de cantitatea existenta in organism,
toate substantele biogene sunt esentiale pentru ca organismul nu le poate sintetiza sau inlocui.
Prezenta sarurilor minerale in alimente este prevazuta prin STAS (Standard de stat a carui
aplicare devine obligatorie prin efectul unei legi cu caracter general sau printr-o referinta
exclusiva dintr-o reglementare), ca indice denumit cenusa.
Dintre cele mai importante saruri amintim:
Potasiul (K) – indeplineste functia principala de mentinere a neutralitatii electrice si a presiunii
osmotice ( osmoza= Trecerea apei printr-o membrana cu permeabilitate selectiva, care separa
solutii de diferite concentratii.)in zona intercelulara, participand la procesul de raglare a sintezei
multor hormoni. Potasiul este unul dintre cele mai raspandite elemente din natura, fiind prezent
aproape in toate alimentele de origine vegetala si animala. Dintre acestea se subliniaza bogatia de
potasiu a sucurilor de fructe si legume : suc de rosii, de grapefruit , de ananas, de mere, de
struguri, precum si cartofii si fasolea.
Daca ratia alimentara este dezechilibrata exista pericolul aparitiei hipertensiunii arteriale.
Sodiul (Na - natrium)- la fel ca si potasiul, asigura neutralitatea electrica si mentinerea presiunii
osmotice. El imbunatateste gustul alimentelor, determina retinerea apei in organism si intervine
in transmiterea impulsurilor nervoase. Ratia zilnica de potasiu si sodiu este de aproximativ 4 g
pentru adulti.
Calciul(Ca)- are rol plastic , intrand in componenta scheletului in care se fixeaza in jur de 99%,
participa si la coagularea sangelui, la activitatea unor enzime sau la contractii musculare, carenta
lui fiind factorul favorizant al infarctului miocardic. La un adult de 70 Kg se gasesc aproximativ
1200- 1500 g Ca.
Cele mai importante surse de calciu: laptele si derivatele lui, unele legume si ouale.
Fosforul (P) – se regaseste in schelet, nervi, muschi, sange si plasma; in corpul uman exista cca
1% fosfor. Principalele roluri pe care le indeplineste sunt:
- rol plastic, intrand ca si Ca in componenta scheletului
- rol energetic, compusii cu fosfor inmagazineaza energie pe care o elibereaza la descompunere
Sursele alimentare in care-l regasim sunt reprezentate in primul rand de alimentele de natura
animala: lapte, branzeturi, peste, iar dintre vegetale- nuci, ciuperci, cartofi,morcovi.
VI. Apa - cea mai importanta substanta pentru desfasurarea proceselor organismelor. In
produsele alimentare este in cantitati diferite (de la 0,1% la zahar, pana la 95% la castravete). In
general cantitatea de apa din produs se exprima prinformula:
100g produs=apa+ substanta uscata
Substanta uscata poate fi formata din glucide, lipide, protide, substante minerale, acizi,
vitaminesi enzime.
Apa impreuna cu protidele, glucidele si sustantele minerale constituie un mediu prielnic pentru
dezvoltarea microorganismelor. Produsele bogate in apa se altereaza usor.
Apa din produsele alimentare se gaseste sub 2 forme:
a.libera
b.legata
Apa libera se afla sub forma de suc celular sau micropicaturi. Este o solutie reala care se
indeparteaza prin stoarcere, presare sau uscare. Intre apa dintr-un produs si apa atmosferica,
poate avea loc un schimb permanent pana se atinge un echilibru, iar ca indicator se numeste
umiditate de echilibru. Aceasta intervine atunci cand elasticitatea vaporilor de apa din aer este
egala cu elasticitatea vaporilor de apa la suprafata produsului.
Apa legata se afla in legatura puternica cu anumite substante din produs si se afla in
microcapilare cu diametrul sub 10? cm. Apa din produsele alimentare poate trece dintr-o forma
in alta (la fabricarea branzeturilor apa libera trece in apalegata).
Continutul de apa din produsele alimentare se exprima procentual (in g%) si constituie o
caracteristica de calitate importanta pe care o gasim in standarde sub forma conþinut de apa
minim sau conþinut in substanþa uscata.

B. Substante nutritive prezente in cantitati mici-oligoelementele ( de ordinul mg la 100g de

produs):
OLIGOELEMENTELE cuprind o serie de elemente chimice existente in natura si sunt
prezente in cantitati foarte mici in organism.In functie de influenta pe care o exercita in organism
ele sunt:
- esentiale
- neesentiale
- toxice.
Dintre oligoelementele esentiale amintim: fierul, iodul, siliciul, fluorul, cuprul, zincul, cromul,
cobaltul, etc., toate indeplinind fuctii importante in organism in functionarea organelor, in
producerea de energie, in sintetizarea unor substante utile.

Fierul- participa la formarea hemoglobinei si transportul oxigenului de la plamani la tesuturi,

lipsa lui provocand anemie feripriva. Ratia zilnica este in functie de varsta: 8- 18mg la copii si
adolescenti, 20 -25mg la femei, 12 -14 mg la barbati.
Cele mai importante surse: carnea, pestele, ouale, unele legume si fructe.
Iodul- este singurul oligomineral integrat in structura unui hormon, fiind esential pentru
functionarea glandei tiroide.Iodul participa la stimularea ritmului metabolic, la producerea de
energie si stimularea cresterii. Alimente bogate in iod: peste, algele, laptele, carnea, unele
legume si apa.
Fluorul- se concentreaza in cea mai mare parte in oase si dinti (contribuie la cresterea rezistentei
lor la agresiunile mecanice si biologice din exterior). Lipsa lui duce la aparitia cariilor dentare.
Nevoia zilnica de fluor este de 0,5- 1,5mg .Alimente bogate in fluor sunt: pestele si ceaiul, apa (
asigura de la 2/3- 4/5 din nevoia zilnica a organismului uman).
Magneziu si zinc - intervin la organele care produc hormoni (il gasim in cereale, legume verzi,
nuci, ficat, creier, peste si scoici).

C. Substante nutritive prezente in cantitati foarte mici -ultramicroelementele (cantitati

infime la 100g de produs).
Constituite din elemente cu radioactivitate naturala (rodiu, uraniu).
Substantele minerale din produsele alimentare se determina global sub forma de cenusa (este
rezidul mineral ramas dupa arderea completa a substantelor). Continutul in cenusa este un
indicator important utilizat la aprecierea calitatii.
Concluzii:
Principiile nutritive din organism se diferentiaza intre ele atat prin structura si rol indeplinit, cat
si prin cantitatea prezenta. Grupa substantelor nutritive necesare in cantitati mari cuprinde :
proteinele , glucidele si lipidele iar grupa substantelor necesare in cantitati mici si foarte mici
cuprinde in principal vitaminele

Curs2 Biochimie
AMINOACIZII

Aminoacizii sunt compuşi cu funcţiune mixtă (compuşi care au grupe funcţionale diferite în
molecula lor) care conţin în molecula lor grupările -NH2 şi -COOH.

Formula generală a aminoacizilor este: R-CH-COOH

│
NH2

Aminoacizii fac parte din viata noastra zilnica - ne ajuta sa diminuam nivelul de stres, sa dormim
mai bine, sa ne simtim energici si de asemenea sa combatem efectele negative pe care le pot avea
unele boli asupra organismului nostru.

Sunt de fapt cei mai importanti nutrienti din corp, de multe ori mentionati ca “elemente care ne
formeaza viata”. Acest lucru se datoreaza faptului ca aminoacizii stau la baza formarii tuturor
proteinelor.

75% din corp (excluzand apa) este alcatuit din proteine – neluand in considerare apa si grasimea,
proteinele reprezinta trei sferturi din ceea ce ramane.
Fibra musculara, membranele celulare, enzimele care ajuta creierul sa functioneze sunt formate
din proteine. Deoarece proteinele joaca un rol atat de important in organismul nostru este esential
sa le intelegem functia elementelor cheie, si anume aminoacizii.

CLASIFICARE

Aminoacizii pot fi clasificaţi:

 după natura catenei: alifatică, aromatică, heterociclică;

 după numărul grupărilor –COOH şi –NH2: monoamino-monocarboxilici,
diaminomonocarboxilici;
 după poziţia relativă pe care o au grupărilor funcţionale în moleculă:, , -aminoacizi.
 după prezenţa în cuprinsul catenei a altor grupări funcţionale.
Cea mai interesanta clasificare se pare a fi cea bazata pe polaritatea catenei si cuprinde patru
grupe:
1.)cu radical nepolar ( hidrofob ) : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina,
prolina,fenilalanina, triptofanul şi metionina.Toţi sunt mai puţin solubili în apă decât aminoacizii
polari;

2.)cu radical polar neîncărcat electric (la pH=6): serina, treonina, cisteina, tirosina asparagina,
glutamina.Aceşti aminoacizi sunt mai solubili în apă decât cei nepolari, deoarece catena poate
stabili legături de hidrogen cu apa, datorită grupărilor –OH,-NH2 amidice şi -SH pe care le
conţine;

3.)cu radical polar încărcat negativ (la pH=6): acidul aspartic şi acidul glutamic;
4.)cu radical polar încărcat pozitiv (la pH=6): lisina,arginina,histidina.
În afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s-au izolat un număr de aminoacizi noi din
hidrolizatul unor proteine foarte specializate, toţi derivând din aminoacizii uzuali. Astfel,

4-hidroxiprolina a fost găsită într-o proteină fibroasă,colagen şi unele proteine vegetale;

5-hidroxilisina în colagen;desmosina şi izodesmosina în elastină.(Stucturile acestor ultimi

doi aminoacizi pot fi considerate ca fiind formate din 4 molecule de lisină,cu catenele laterale
unite într-un nucleu de piridiniu substituit.Această structură permite desmosinei şi izodesmosinei
să lege patru lanţuri peptidice în structuri radiare. Elastina diferă de alte proteine fibroase prin
capacitatea sa de a suporta tensiuni în două direcţii). În anumite proteine musculare s-au găsit
unii derivaţi metilaţi ai aminoacizii uzuali cum sunt : -N-metillisina,-N-trimetillisina şi
metilhistidina.Recent s-a descoperit prezenţa în protrombină a acidului -carboxiglutamic, cu
importanţă biologică considerabilă.Se mai pot găsi şi alţi aminoacizi în hidrolizatele proteice, dar
numărul lor trebuie să fie mic, ţinând seama de cunoştinţele genetice actuale, iar distribuţia lor se
va limita la o proteină dată.Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul că nu
au o codificare prin triplet de baze (codon). În toate cazurile cunoscute ei sunt derivaţi ai celor
uzuali şi se formează după ce aceştia au fost deja inseraţi în lanţul polipeptidic,în procesul de
biosinteză a proteinelor.

În diferite celule şi ţesuturi s-au pus în evidenţă încă circa150 de aminoacizi în formă
liberă sau combinaţii, care nu se găsesc în proteine.Majoritatea dintre ei sunt derivaţi ai -
aminoacizilor din proteine; unii au însă gruparea amino la carbonul , sau  faţă de carboxil.
Importanţă biochimică ca intermediari metabolici sau precursori au următorii: sarcozina şi
betaina, proveniţi prin N-metilarea (mono şi respectiv trimetilarea) glicinei;-alanina care intră
în constituţia unor dipeptide (carnozina şi anserina),a acidului pantotenic şi a coenzimei A;
acidul -aminobutiric cu rol de transmisie a influxului nervos; ornitina şi citrulina care se găsesc
în special în ficat şi iau parte la circuitul urogenetic, fiind intermediari în sinteza argininei;
homoserina şi homocisteina,intermediari în metabolismul unor aminoacizi; acidul D-glutamic
izolat din peretele celular al bacteriilor; D-alanina în larvele sau crisalidele anumitor insecte;

D-serina din unii viermi.O varietate mare de aminoacizi ale căror funcţii metabolice nu sunt
definite încă, se găsesc în ciuperci şi plantele superioare; unii dintre aceştia,cum sunt
canavanina,acidul djencolic şi -cianoalanina sunt toxici pentru alte vieţuitoare .

Aminoacizii esenţiali
Cei 20 de aminoacizi naturali constituie alfabetul proteinelor.Distribuţia lor calitativă şi
cantitativă într-o proteină determină caracteristicile chimice,valoarea ei nutritivă şi funcţiile ei
metabolice în organism. Dintre cei 20 de aminoacizi uzuali,organismul uman şi al vertebratelor
superioare poate sintetiza un număr limitat,restul trebuie să fie furnizaţi zilnic prin hrană şi se
numesc aminoacizi esenţiali .Cei mai mulţi autori, consideră drept aminoacizi esenţiali
următorii:valina,fenilalanina,metionina,lisina,triptofanul; alţii, includ şi leucina,izoleucina
,treonina şi histidina.
Nomenclatură:
În general, pentru aminoacizi se folosesc denumiri uzuale precum şi prescurtările
acestora,acceptate de IUPAC, care nu dau nici o indicaţie asupra structurii.În paralel se folosesc
şi denumirile ştiinţifice care respectă logica secvenţială: acid, poziţia grupării –NH2,prefixul
amino urmat de numele acidului carboxilic.
Tabelul nr. 1 Aminoacizii uzuali

Nr. Denumire uzuală

Formula de structură Denumire raţională
Crt.
Prescurtări IUPAC

1 2 3 4

Aminoacizi cu radical nepolar (hidrofob)

1. CH2-COOH Glicina acid -aminoacetic

NH2 Gly, G

2. CH3-CH-COOH Alanină acid -aminopropionic

 NH2 Ala, A

3. CH3-CH-CH-COOH Valină acid -

aminoizovalerianic
CH3 NH2 Val, V

4. CH3-CH-CH2-CH-COOH Leucină Acid -aminoizocapronic

CH3 NH2 Leu, L

5. CH3-CH2-CH-CH-COOH Izoleucină Acid -amino--metil

valerianic
CH3 NH2 Ile, I

6. C6H5-CH2-CH-COOH Fenilalanină Acid -fenil--amino

propionic
NH2 Phe, F

1 2 3 4

9. CH3-S-CH2-CH2-CH-COOH Metionină Acid -amino -

metiltiobutiric
NH2 Met, M

Aminoacizi cu radical polar, neîncărcat electric la pH6

10. HO-CH2-CH-COOH Serină Acid -amino -

hidroxipropionic
NH2 Ser, S

11. CH3-CH-CH-COOH Treonină Acid -amino -

hidroxibutiric
OH NH2 Thr, T

12. HS-CH2-CH-COOH Cisteina Acid -amino -

tiopropionic
NH2 Cys, C
13. HO-C6H4-CH2-CH-COOH Tirosină p-hidroxifenil alanină

NH2 Tyr, Y

14. H2NOC-CH2-CH-COOH Asparagină Acid -amino -

amidosuccinic
NH2 Asn,N

15. H2NOC-CH2-CH2-CH-COOH Glutamină Acid -amino -

amidoglutaric
NH2 Gln, Q

Aminoacizi cu radical polar, încărcat negativ la pH6

16. HOOC-CH2-CH-COOH Acid aspartic (asparagic), Acid aminosuccinic

Asp,D
NH2

17. HOOC-CH2-CH2-CH-COOH Acid glutamic Acid -amino glutaric

NH2 Glu, E

Aminoacizi cu radical polar, încărcat pozitiv la pH=6

18. CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH Lisina Acid ,-diamino caproic

NH2 NH2 Lys,K

19. H2N-C-NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH Arginina Acid -amino

NH NH2 Arg,R -guanidinovalerianic

20. N C-CH2-CH-COOH Histidina Acid -amino -

imidazolil propionic
CH CH NH2 His, H

NH
 Tabelul nr. 2 Aminoacizi neproteinogeni

Nr. Formula de structură Denumire uzuală Denumire raţională

crt.
Prescurtări IUPAC

1 2 3 4

1. H2N-CH2-CH2-COOH -alanina Acid -amino propionic

2. H2N-CH2-CH2-CH2-COOH Acid -aminobutiric

3. H2N-CH2-CO-CH2-CH2-COOH Acid aminolevulinic

4. H2N-CO-NH-(CH2)3-CH-COOH Citrulina Acid -amino -

amidinovalerianic
NH2

5. H2N-(CH2)3-CH-COOH Ornitina Acid ,-diamino

valerianic
NH2

6. HS-CH2-CH2-CH-COOH Homocistina Acid -amino -tiobutiric

NH2

7. HO-CH2-CH2-CH-COOH Homoserina Acid -amino -

hidroxibutiric
NH2

8. H2N-C6H4-COOH Acid p-aminobenzoic

9. CH3-NH-CH2-COOH Sarcozina N-metil glicina

10. (CH3)3N+-CH2-COOH Betaina

11. H2N-C-NH-O-CH2-CH2-CH-COOH Canavanina

 NH NH2

12. HOOC-CH-(CH2)2-S-CH2-CH-COOH Acid djencolic

NH2 NH2

13. N C-CH2-CH-COOH -cianoalanina

NH2

Caracteristici generale :

Aminoacizii îndeplinesc mai multe roluri biologice, fiind în acelaşi timp:

 ioni dipolari cu un moment de dipol mare, care determină o creştere considerabilă a

mediului în care se dizolvă;
 electroliţi amfoteri solubili în apă, cu capacitatea de a acţiona ca substanţe tampon în
diferite domenii de pH;
 sunt optic activi, datorită faptului că posedă unul sau mai mulţi atomi de carbon
asimetrici, cu excepţia glicinei;
 sunt compuşi cu grupe reactive capabile să participe la reacţii chimice având ca rezultat o
mare gamă de produse sintetice;
 sunt liganzi ai multor metale;
 sunt participanţi în reacţii metabolice cruciale, de care depinde viaţa şi sunt substanţe in
vitro pentru o gamă mare de enzime;
 sunt constituenţi esenţiali ai moleculelor proteice ale căror caractere specifice,biologice şi
chimice sunt determinate în mare parte de numărul, distribuţia şi interrelaţiile aminoacizilor din
care se compun.

Ei prezintă unitate şi diversitate în acelaşi timp:unitate, deoarece sunt -aminoacizi cu

toate consecinţele fizice care decurg din aceasta şi pentru că cei care sunt componenţi uzuali ai
proteinelor au aceeaşi configuraţie optică a atomului de carbon din poziţia , şi diversitate,
deoarece fiecare din ei posedă o catenă diferită, care-i conferă proprietăţi unice, deosebindu-l
fizic,chimic şi biologic de ceilalţi.

Proprietăţi fizice

Toţi aminoacizii sunt substanţe solide, incolore, cristalizate.Forma cristalelor este caracteristică
pentru fiecare aminoacid .Se topesc la temperaturi ridicate (peste 200 C), datorita legaturilor de
H ce se stabilesc intre gruparile -COOH la moleculele vecine şi sunt solubili în H2O dar
insolubili in compusi organici.Aminoacizii inferiori au gust dulce iar cei superiori au gust amar.
Culoare: incolori la temperatura camerei.

Nu pot fi distilate nici chiar în vid. P.t. al cristalelor nu constituie un criteriu de diferenţiere
între ei.
Aminoacizii sunt, în general, solubili în apă, însă gradul de solubilitate este diferit de la
un aminoacid la altul.Solubilitatea este determinată de caracterul mai mult sau mai puţin polar al
catenei şi de pH, fiind minimă la punctul izoelectric. Sunt în general insolubili în solvenţi
organici, cu excepţia prolinei, care este relativ solubilă în etanol.Solubilitatea aminoacizilor ca şi
cea a proteinelor, este influenţată de prezenţa sărurilor.

Termenii inferiori din seria aminoacizilor alifatici au gust dulceag, cei cu masă moleculară
mare au gust amar. Un aminoacid este natural dacă este alifatic şi α. Exista 20 de aminoacizi ce
intră în componenţa proteinelor. Aceştia sunt: alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină,
triptofan, fenilalanină, metionină, glicocol, serină, treonină, tirozină, asparagină, glutamină,
cisteină, acid aspartic, acid glutamic, arginină, lizină, histidină (acesta din urmă constituie un
aminoacid esenţial pentru copiii cu vârsta sub 1 an). Dintre aceştia, 8 sunt esenţiali, adică nu pot
fi produşi de organismul uman şi trebuie aduşi din exterior, prin alimentaţie (valina, leucina,
izoleucina, triptofanul, fenilalanina, metionina, lizina şi treonina).
Proprietăţi chimice

Caracter de amfion

Amfionii sunt structuri chimice care, în cadrul aceleeaşi molecule, conţin ambele tipuri de
sarcini.
 Datorită prezenţei în moleculă atât a unei grupări funcţionale acide (-COOH),cât şi a
uneia bazice (-NH2), aminoacizii sunt substanţe cu caracter amfoter.Atât în cristale cât şi în
soluţie apoasă,moleculele lor apar sub formă de ioni dipolari (amfioni). Dovada acestui fapt s-
a făcut prin difracţia razelor X, determinarea constantelor de bazicitate şi aciditate, a
momentelor dielectrice, precum şi pe baza interpretării spectrelor Raman.

Structura care reprezintă caracterul lor dipolar rezultă prin reacţia protolitică
intramoleculară:
R-CH-COOH R-CH-COO-

NH2 +NH3

În prezenţa acizilor sau bazelor, soluţiile aminoacizilor funcţionează ca soluţii

tampon.Dacă se adaugă soluţiei de aminoacid un acid tare (HCl), protonii săi sunt consumaţi,
dând un acid slab:

R-CH-COO- + H3O+ R-CH-COOH + H2O

+NH3 +NH3

În prezenţa unei baze tari, ionii HO- sunt consumaţi, formându-se o bază slabă:
R-CH-COO- + HO- R-CH-COO- + H2O

+NH3 +NH2

Amfionul dipolar nu migrează în câmp electric;în mediu acid însă, aminoacidul se află
sub formă de cation şi va migra către anod, iar în mediu bazic se află sub formă de anion şi va
migra către catod. Toţi aminoacizii pot fi neutri în soluţie, deoarece grupările amino şi carboxil
se neutralizează reciproc;predomină forma amfionică a cărei concentraţie maximă este
condiţionată de o anumită valoare a pH-ului, numită punct izoelectric,notat pHi.Punctul
izoelectric este pH-ul la care soluţia apoasă conţine anioni şi cationi ai aminoacidului în
proporţie egală:

pHi(pK1pK2)/2

Valoarea punctului izoelectric depinde de valoarea constantelor de ionizare: K1 pentru

funcţiunea carboxil şi K2 pentru funcţiunea amină;pK1 şi pK2 se determină titrimetric.
 Pentru aminoacizii monoamino-monocarboxilici pHi se găseşte situat în domeniul de
pH=4.8-6.3,deoarece grupa –COOH este mai puternic ionizată decât gruparea –NH2,variaţiile
fiind determinate de efectul exercitat de radicalul R de la C asupra celor două funcţiuni,amino
şi carboxil.

Aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi situat la valori mai mici ale pH-ului (

domeniu acid) ca o consecinţă a faptului că în moleculă există încă o grupare carboxil,care nu
participă la salifierea internă şi pentru a nu fi disociată este firesc ca valoarea pH-ului soluţiei să
se găsească situată în domeniul acid.

Aminoacizii diaamino-monocarboxilici, din aceleaşi considerente, au puncte izoelectrice

situate la valori mari ale pH-ului,respectiv în domeniul bazic.

La punctul izoelectric solubilitatea aminoacidului respectiv este minimă, deoarece

momentul de dipol mare al amfionului duce la o puternică atracţie între moleculele din
cristal.Această proprietate prezintă importanţă pentru separarea unor aminoacizi din amestecuri.

Pe baza celor menţionate, se poate explica şi comportarea soluţiilor de aminoacizi la

trecerea unui curent electric,conductibilitatea acestora fiind determinată de valorile pH-ului.

Din punct de vedere structural,sub aspect funcţional, electronic şi steric, -aminoacizii se

prezintă ca specii moleculare cu caracteristici bine determinate.

Soluţii

Aminoacizii se folosesc la prepararea soluţiilor tampon. Acestea sunt soluţiile în care, dacă se
adaugă o cantitate limitată (mică) de acid sau de bază, aceasta este neutralizată şi pH-ul soluţiei
nu se schimbă.

Reacţii caracteristice acizilor organici

Deoarece conţin gruparea carboxil, care este specifică acizilor carboxilici, aminoacizii
reacţionează la această grupare în acelaşi fel.

Reacţii caracteristice aminelor

Datorită grupării amino, care este specifică aminelor, conţinută în moleculă, aminoacizii
reacţionează la această grupare în mod similar.
Reacţia de condensare

În timpul acestei reacţii se formează legături noi între atomi ce aparţin la molecule distincte,
numite legături peptidice. Rezultatul reacţiei sunt peptidele.

Corpul nostru are nevoie de mii de proteine complexe pentru a functiona in orice moment. Pentru
a satisface cererea organismului, acesta sintetizeaza proteine noi din aminoacizi singluari liberi.
Ca si elemente de formare a proteinelor, aminoacizii au cateva functii de baza:
- reprezinta o mare parte din tesuturile, celulele si muschii din organism;
- sustin dezvoltarea si vindecarea tesuturilor si a celulelor;
- imbunatatesc circulatia sanguina;
- produc enzime pentru o digestie optima;
- sintetizeaza hormoni esentiali in reproducere;
- contribuie la furnizarea energiei.

Daca dieta noastra nu aduce o cantitate suficienta de aminoacizi in organism, acesta isi va furniza
singur proteinele necesare pentru functionare. Deoarece corpul nu poate stoca aminoacizi va
distruge propriile structuri de proteine, din sange si tesuturile musculare pentru a intampina
nevoile de aminoacizi. Cei mai multi dintre noi, credem ca aducem o cantitate mare de
aminoacizi din alimentatie, dar in realitate nu este asa.

Aminoacizii sustin vitaminele si mineralele pentru a functiona corect si eficient in organismul

nostru. Daca aminoacizii lipsesc, asimilarea si utilizarea altor nutrienti vor avea de suferit. Daca
aportul oricaruia dintre aminoacizi este prea mic pentru a indeplini nevoile corpului, niciunul
dintre ceilalti aminoacizi nu pot fi folositi pentru dezvoltarea si mentinerea sanatatii tesuturilor.
Este foarte important ca aminoacizii necesari sa provina atat din alimentatie cat si din
administrarea de suplimente nutritionale.

Toti aminoacizii sunt esentiali pentru o sanatate optima. Lipsa chiar si a unui aminoacid poate
duce la aparitia anumitor afectiuni. Cateva dintre efectele unei diete deficitare in aminoacizi
includ nivel scazut de energie, insomnii, oboseala cronica, afectiuni digestive, caderea parului,
aparitia afectiunilor dermatologice, dar si schimbari de natura psihologica precum nervozitate,
depresie, anxietate, schimbari de dispozitie, iritabilitate, scaderea capacitatii de concentrare.

Alte posibile simptome aparute in urma deficitului de aminoacizi sunt obezitate,

malnutritie, circulatie sanguina deficitara.

L-Isoleucina – participa la formarea hemoglobinei, stabilizeaza nivelul glicemiei si creste

nivelul de energie.

L-Leucina – mentine sanatatea tesuturilor, sustine organismul dupa interventii chirurgicale,

stimuleaza sinteza de proteine.

L-Valina – ajuta la regenerarea tesuturilor, mentine balanta de azot pozitiva in organism (cand
balanta azotului are o valoare pozitiva organismul are proteine in cantitati suficiente), ajuta la
functionarea optima a sistemului nervos, la dezvoltarea si coordonarea muschilor.
L-Glutamina – sustine functia mentala prin stimularea productiei neurotransmitatorului GABA
“arma cheie” a organismului impotriva stresului, insomniei, anxietatii si a imunitatii scazute.

Proprietăţi chimice
Prezenţa grupelor amino şi carboxil conferă aminoacizilor caracter acid şi caracter
bazic,precum şi capacitatea de a da reacţiile generale caracteristice acizilor carboxilici şi
aminelor, ţinând seama totodată şi de efectele reciproce pe care le exercită aceste grupări.

Aminoacizii dau cu ionii cuprici şi ai altor metale tranziţionale săruri complexe interne
sau chelaţi, coloraţi,greu solubili,stabili.Aceştia au structuri ciclice fără tensiune, în care
aminoacidul ocupă două poziţii coordinative ale metalului,una prin oxigen, alta prin perechea de
electroni neparticipanţi ai grupei amino, de tipul :

COO NH2-CH-R

Cu
R-CH-NH2 OOC

Proprietăţi determinate de gruparea carboxil

Aminoacizii formează derivaţi normali ai acestei funcţiuni: esteri,
amide,anhidride,nitrili,cloruri acide etc.
Clorurile acide (obţinute prin tratare cu PCl5) ale aminoacizilor suspendaţi în clorură de
acetil se obţin numai sub formă de clorhidraţi şi sunt foarte reactive.Derivaţii N-acilaţi ai
aminoacizilor ,în aceleaşi condiţii, formează şi ei cloruri acide care elimină însă HCl şi dau
azlactone:
R-CH-COOH R-CH-COCl R-CH-C=O

NH-COR’ NH-COR’ N=C-R’

Esterii se obţin sub formă de cristalohidraţi, prin tratare directă cu metanol sau etanol
saturaţi cu acid clorhidric gazos.Esterii aminoacizilor inferiori se pot distila la presiune redusă.Ei
au caracter bazic, dat de gruparea -NH2, gruparea -COOH fiind blocată.
 La conservare sau la încălzire, esterii aminoacizilor se transformă în polipeptide şi în 2,5-
dicetopiperazine-1,4-disubstituite:

C
R-CH NH

HN CH-R

Esterii se pot reduce prin hidrogenare catalitică sau cu sodiu şi alcool, cu hidrură de litiu
şi aluminiu, cu borohidrură de sodiu etc,dând -aminoalcooli:

H2N-CH-COOR’ H2 H2N-CH-CH2-OH

R R

Esterificarea cu etanol sau alcool benzilic este adesea utilizată pentru a proteja gruparea
carboxil în cursul sintezei chimice a peptidelor.

Sub acţiunea amoniacului sau a aminelor, aminoacizii şi esterii lor dau naştere la
aminoamide H2N-CHR-CONH2.

Atunci când gruparea -COOH reacţionează cu gruparea -NH2 din altă moleculă de
aminoacid se obţine o legătură amidică de tip special, legătura peptidică:

H2N-CHR-COOH + H2N-CHR’-COOH H2N-CHR-CO-NH-CHR’-COOH +

H2O

Pot reacţiona mai multe molecule de aminoacid în acest fel, obţinându-se un lanţ sau o catenă
polipeptidică.Compuşii cu număr mare de resturi de aminoacizi sunt proteine.Această proprietate
de a se combina între ei dând naştere polipeptidelor şi proteinelor este una din cele mai
importante caracteristici ale aminoacizilor.

Proprietăţi determinate de gruparea -NH2

Funcţiunea -NH2 din aminoacizi poate lua parte la alte tipuri de reacţii.Astfel, prin
tratare cu cloruri acide sau anhidride, se obţin derivaţi acilaţi.Acest procedeu se foloseşte de
obicei pentru a proteja funcţiunea aminică în timpul sintezei chimice a peptidelor:
C6H5-COCl + R-CH-COOH R-CH-COOH + HCl

NH2 NH-CO-C6H5

Se mai pot folosi sulfoclorurile aromatice, cloroformiaţii de alchil, în special cei de

t-butil, sau chiar acidul formic.Derivatul benziloxicarboxilic Ph-CH2-O-CO-NH-CHR-COOH ,
corespunzător aminoacidului ( numit şi derivat carbobenzoxi ) sau t-butiloxicarbonilic (t-BOC-
derivatul) Me3C-OOC-NH-CHR-COOH, sunt cei mai comuni derivaţi protejaţi ai -
aminoacizilor. Când prepararea lor se efectuează în condiţii suficient de blânde, configuraţia
atomului de carbon este conservată, dar în condiţii mai energice are loc o racemizare.
Prin acilare, grupa -NH2 pierde caracterul ei bazic, iar aminoacizii acilaţi, de tipul
acidului hipuric, sunt acizi de tăria acizilor carboxilici obişnuiţi.În prezenţa hidroxizilor,
aminoacizii se combină cu CO2, dând derivaţi ai acidului carbonic.
R-CH-COOH + CO2 + Ba( OH)2 R-CH-COO- Ba2+

NH2 NH-COO-

Reacţiile de acest tip au loc probabil în cazul transportului dioxidului de carbon de către
hemoglobină. Aminoacizii se pot alchila la grupa -NH2 prin metodele uzuale (cu iodură sau
sulfat de metil în prezenţa unui hidroxid alcalin). Derivaţii metilaţi cuaternari ai aminoacizilor
sunt denumiţi betaine. Reprezentantul cel mai cunoscut, betaina, este derivatul trimetilic al
glicinei şi se obţine din acid cloracetic şi trimetilamină:

HOOC-CH2Cl + N(CH3)3 HOOC-CH2-N(CH3)3]+Cl- -HCl -

OOC-CH2-N+(CH3)3
 Betaina este mult răspândită în plante, de exemplu în sfeclă (Beta vulgaris), acumulându-
se în melasă în timpul extracţiei şi purificării zahărului.Se găseşte şi în muşchii multor
nevertebrate.Betainele, fiind săruri cuaternare de amoniu, suferă prin încălzire transpoziţie de tip
degradare Hofmann;reacţia este reversibilă.

(CH3)3N+-CHR-COO- (CH3)2N-CHR-COOCH3

O reacţie mult folosită a aminoacizilor este cea cu bromură de nitrozil sau cu acid azotos în soluţie

acidă, obţinându-se hidroxiacizii corespunzători şi degajându-se azot :

HONO
H2N-CHR-COOH HO-CHR-COOH + N2 + H2O

Această reacţie se foloseşte în chimia analitică pentru dozarea cantitativă a grupării libere

-NH2 din aminoacizi şi proteine, măsurând volumul de azot degajat (metoda Van Slyke).În

soluţie de HCl sau HBr se formează prin această reacţie acizii cloruraţi sau bromuraţi respectivi.

Esterii -aminoacizilor dau cu acid azotos diazoesteri :

EtOOC-CH2-NH2 + HNO2 → EtOOC-CHN2 + 2H2O

ester diazoacetic

Prin tratamente termice, aminoacizii se descompun, dând diferiţi compuşi, în funcţie de

poziţia grupării -NH2 faţă de -COOH.Astfel -aminoacizii dau 2,5-dicetopiperazine;

-aminoacizii duc la acizi nesaturaţi prin eliminare de NH3:

H2N-CHR-CH2-COOH R-CHCH-COOH + NH3

 şi -aminoacizii elimină uşor apa intramolecular dând lactame :

R-CH-CH2-CH2-COOH R-CH-CH2-CH2 + H2 O

NH2 NH CO
 Prin distilare uscată, în prezenţa hidroxidului de bariu ori sub acţiunea enzimelor de
putrefacţie, aminoacizii se decarboxilează, conducând la amine:

H2N-CHR-COOH R-CH2-NH2 + CO2

Multe dintre acestea sunt substanţe cu proprietăţi fiziologice şi farmacologice

remarcabile (amine biogene) :

Cadaverina,histamina, cisteamina

Prin topire cu hidroxidul de potasiu, aminoacizii suferă descompuneri adânci, ducând

la acizi graşi şi amoniac sau amine.

Cu anumiţi agenţi oxidanţi,aminoacizii suferă degradări,dând aldehidele imediat

inferioare sau nitrilii corespunzători :

R-CHO + NH3 + CO2

R-CH-COOH

NH2 R-CN + H2O + CO2

O reacţie caracteristică a aminoacizilor este cea cu ninhidrina (hidratul

tricetohidrindenului).Se formează compuşi coloraţi în albastru cu majoritatea -aminoacizilor;
excepţie fac prolina şi hidroxiprolina care formează compuşi galbeni.În prima fază se produce
o degradaere oxidativă a aminoacizilor la aldehide.

Prin condensarea cetoalcoolului cu o nouă moleculă de ninhidrină şi cu amoniac se

formează produsul colorat.

Reacţia cu ninhidrină are o mare importanţă în chimia analitică, servind la

recunoaşterea şi dozarea aminoacizilor .

Transformări biochimice

Transformările pe care le suferă -aminoacizii în organismele vii sunt reacţii catalizate

de enzime specifice.Biochimia aminoacizilor include toate transformările chimice pe care le
suferă -aminoacizii în organismele vii.Analiza acestor transformări evidenţiază faptul că în
ele sunt implicate direct grupele funcţionale amino şi carboxil şi chiar radicalul pe care sunt
grefate aceste grupări.

Grupa amino poate fi eliminată din moleculele -aminoacizilor, formându-se în final

amoniac, care la rândul său este supus altor transformări biochimice, conducând la uree sau
acid uric care se elimină din organism.

Dezaminarea poate fi: oxidativă, hidrolitică sau reductivă, enzimele respective fiind, în
funcţie de tipul de reacţie, o oxidază, hidrolază şi respectiv reductază.

-ceto, -hidroxi şi respectiv acidul organic, care se formează în urma dezaminării, devin
în organism o sursă de formare a glucidelor sau grăsimilor .

Pierderea CO2 în prezenţa unor enzime specifice fiecărui aminoacid conduce la formarea
de amine biogene.

R-CH-COOH R-CH2-NH2 + CO2

NH2

Dezaminarea şi decarboxilarea prin reacţii enzimatice pot avea loc şi simultan sub
influenţa unor microorganisme. Astfel se explică, de exemplu, prezenţa alcoolului izoamilic, a
alcoolului amilic optic activ şi a alcoolului izobutilic în "coada" de distilare care se obţine la
fabricarea alcoolului etilic.

-cetoacizii şi -aminoacizii prezenţi în organism, pot participa la reacţii, în urma cărora

prin mai multe etape, acizii -cetonici se transformă în -aminoacizi şi invers.

Enzimele care catalizează reacţiile de transaminare se numesc transaminaze.În

organismele vii poate fi sintetizat orice -aminoacid dacă este prezent acidul -cetonic
corespunzător .

Acidul glutamic joacă un rol important în reacţiile de transaminare, fiind donorul de

grupă -NH2, iar pe de altă parte acidul -cetoglutaric este capabil să accepte grupa -NH2 de la
aproape toţi L-aminoacizii naturali, tramsformându-se în acid glutamic:
 HOOC-(CH2)2-CH-COOH + CH3-C-COOH HOOC-(CH2)2-C-COOH +

NH2 O O

CH3-CH-COOH

NH2

Transformările catalizate de enzime, care au loc în cursul transferului grupei amino fără
formare de amoniac, de la acidul L-glutamic la acidul piruvic, sunt complexe.Acidul L-glutamic,
la rândul său, poate reface acidul -ceto glutaric şi prin desaminare oxidativă.

Organismul animal nu-şi poate sintetiza unii -aminoacizi ( aminoacizii esenţiali)

datorită faptului că nu posedă -cetoacizii corespunzători.

În prezenţa unor microorganisme au loc şi degradări mai profunde, scindări de legături

carbon-carbon, concomitente cu reacţii de oxidare, esterificare ş.a. explicându-se, astfel,
diversitatea de compuşi organici identificaţi în organism sau compuşi care se elimină.
Curs 3 Biochimie

PROTEINELE

Proteinele sunt produsi macromoleculari naturali de tip poliamidic rezultati din policondensarea α-
aminoacizilor. Proteinele sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi de lipide,
zaharide, vitamine, enzime, apa si saruri anorganice, formand impreuna un sistem complex in
cadrul caruia se petrec o serie de reactii chimice care asigura reproducerea, dezvoltarea si
functionarea normala a fiintelor vii.
Sunt componente ale structurilor celulare si au functii biologice fundamentale :
enzimatice, hormonale , imunologice.
Sunt proteine unele substante cu puternica activitate biologica ale celulelor ca: enzimele,
pigmentii respiratori, multi hormoni si anticorpii.
Caracteristica cea mai importanta a proteinelor este specificitatea: proteinele diferitelor specii
vegetale si animale se deosebesc intre ele, existand deosebiri chiar si intre proteinele indivizilor
din aceeasi specie. Se apreciaza ca intr-un organism animal exista circa 100.000 de proteinele
specifice. Fiecare macromolecula de proteina este alcatuita din 50 pana la 10.000 de unitati de
α- aminoacizi, unite prin legaturi peptidice.
Clasificarea proteinelor
1. Dupa sursa de provenienta:
- proteine de origine vegetala
- proteine de origine animala
2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala:
- proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai α- aminoacizi)
- proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa α- aminoacizi, si o alta
substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica)
Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta
mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.

COMPOZITIA PROTEINELOR
Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati
mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br.
Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N
15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu
acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid
clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi
alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt.
Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si
amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.
 ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:
1. Plastic.
2. Functional (realizeaza presiunea osmotica; participa la echilibrul acido-bazic; participa la
constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori membranari, intra in constitutia altor
substante active etc.).
3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor sistemelor de aparare
specific si nespecific; creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg,
Cd, Cr, Se, As, benzen, toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate,
sulfamide, antibiotice toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.).

4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere unor substante
toxice (amine toxice: indol, triptamina, histamina) care cer un efort hepatic suplimentar.

NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile organismului:
1.Cantitativ:
Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg ® 85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE
- Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne (20%
proteine),viscere (ficat, rinichi, inima,
splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe
Proteinele au structură complexă cu mai multe niveluri de organizare.
1. Structura primară – reprezintă numărul şi ordinea aminoacizilor în moleculă.
2. Structura secundară – reprezintă aranjarea spaţială a moleculei proteice pe o singură axă
datorită legăturilor de hidrogen formate între resturile carboxil şi amino aparţinând legăturilor
peptidice. Deci, înafara legăturilor dintre aminoacizii vecini apar şi legături între aminoacizii
situaţi la distanţă (dar în cadrul aceleeaşi catene).
Există 2 modele care explică proprietăţile moleculelor proteice:
- Modelul helicoidal – rezultă prin spiralarea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru
imaginar. Această structură este menţinută în spaţiu datorită legăturilor de hidrogen în care sunt
 implicate toate legăturile peptidice. Aceste legături se realizează între gruparea carboxil a unui
aminoacid şi gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.
- Modelul straturilor pliate – se bazează pe formarea legăturilor de hidrogen intercatenare şi
poate apărea în 2 variante:
- Modelul paralel – toate lanţurile polipeptidice sunt aşezate paralel, cu grupările R orientate în
acelaşi sens;
- Modelul antiparalel – lanturile polipeptidice sunt aşezate faţă în faţă.
3. Structura terţiară – reprezintă interacţiunea spaţială între segmentele care nu sunt vecine în
lanţul polipeptidic, rezultând o structură tridimensională, globulară. Este caracteristică în special
proteinelor globulare ale căror catene macromoleculare sunt strânse sub forma unor cilindri
elipsoidali. Este rezultatul interacţiunii dintre radicalii R ai resturilor de aminoacizi din lanţul
polipeptidic. Aceată structură se realizează prin legături de hidrogen, legături ionice (între
moleculele ionizate), legătura disulfurică.
4. Structura cuaternară – unele proteine sunt constituite prin asocierea unor lanţuri polipeptidice
cu structură identică sau diferită, formând oligomeri. Lanţurile individuale se numesc protomeri
sau subunităţi, fiecare având structurile primară, secundară sau terţiară proprii. Subunităţile se
asamblează în structura cuaternară prin forţe asemănătoare celor din structura terţiară, dar în
acest caz legăturile se stabilesc între subunităţi.

Proprietăţile proteinelor

Proprietăţi fizice
Proteinele izolate din diverse surse sunt în general substanţe solide, amorfe, care prin
purificare pot fi obţinute în stare cristalizată.
Solubilitatea proteinelor depinde de forma moleculei, natura solventului, structura
chimică, temperatură, pH.
Proteinele globulare sunt solubile, cele fibrilare sunt puţin solubile sau chiar insolubile în
apă.
Proteinele au activitate optică ca şi aminoacizii, datorită prezenţei atomilor de carbon
asimetrici.
 Proprietăţi chimice
1. Caracterul amfoter – este dat de grupările carboxil şi amino libere. Astfel, proteinele se
comportă ca baze în mediu acid şi ca acizi în mediu bazic.
La pH fiziologic toate grupările acide sau bazice sunt complet ionizate.
Fiecare proteină este caracterizată printr-un pH izoelectric (pHi) – reprezintă valoarea
pH-ului la care încărcarea electrică a proteinei este nulă, numărul grupărilor încărcate negativ
fiind egal cu numărul grupărilor încărcate pozitiv. Acesta diferă de la proteină la proteină. La
valori de pH mult diferite de pHi proteina va fi încărcată pozitiv sau negativ şi va migra în câmp
electric, proprietate ce stă la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din
amestecuri.
2. Denaturarea – din cauza structurii complexe şi a labilitaţii legăturilor intercatenare proprietăţile
proteinelor se modifică sub acţiunea unor agenţi fizici sau chimici. Aceşti agenţi acţionează prin
ruperea legăturilor necovalente din structurile secundară, terţiară şi cuaternară dar nu afectează
legăturile covalente, legăturile peptidice rămânând intacte (nu se eliberează aminoacizi).
Agenţii denaturanţi sunt foarte diverşi: temperaturi între 50-60oC, valori extreme de pH,
ureea, alcoolul etilic, razele X, UV, agitarea mecanică.
În general denaturarea este ireversibilă.
Prin denaturare proteinele îşi pierd proprietăţile chimice şi fiziologice (hormonii devin
inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a distruge antigenii); în această stare proteinele sunt mai
uşor atacate de enzime decât în stare nativă.
Ex.: albuşul de ou coagulează prin încălzire, se modifică prin agitare.
3. Hidroliza proteică
Sub acţiunea acizilor sau bazelor la cald şi a enzimelor proteolitice, proteinele sunt
hidrolizate prin ruperea legăturilor peptidice până la stadiul de aminoacizi.
 4. Reacţii de recunoaştere a proteinelor
a. Reacţii de precipitare – sub acţiunea unor acizi (acid picric, tricloracetic, sulfosalicilic), a unor
agenţi denaturanţi (caldură, alcool, eter), a unor săruri (azotat de S, sulfat de amoniu) proteinele
precipită.

b. Reacţii de culoare
- Reacţia xantoproteică – prin tratarea unei soluţii de proteine cu acid azotic, la rece sa la cald se
formează o coloraţie galbenă datorită unor nitroderivaţi.
- Reacţia biuretului – prin tratarea unei soluţii de proteine cu o soluţie alcalină de sulfat de Cu se
formează un compus violet.
- Reacţia cu ninhidrină – prin fierbere, în prezenţa ninhidrinei se formează un compus albastru-
violaceu.
Reacţiile de culoare şi cele de precipitare sunt utilizate în practică pentru recunoaşterea şi
dozarea proteinelor.
5. Specificitatea proteinelor
Fiecare specie, organism, conţine proteine specifice. Chiar în cadrul aceleeaşi specii, la
acelaşi organ, sunt variaţii de la individ la individ în ceea ce priveşte structura proteinelor.
Aceste deosebiri se pot pune în evidenţă prin metode imunologice. Dacă se inoculează unui
animal o proteină străină organismul se apără producând anticorpi care o distrug.

Clasificarea proteinelor

I. După formula moleculară deosebim:

1. Proteine globulare (sferoproteine) – au formă aproape sferică şi sunt în general solubile în apă,
soluţii diluate de acizi, baze, săruri. Din această clasă fac parte: albuminele, globulinele,
histonele, protaminele, prolaminele.
2. Proteine fibrilare (scleroproteine) – au structură fibroasă, sunt foarte greu solubile în apă, au
vâscozitate mare şi putere de difuziune mică. Aceste proprietăţi explică prezenţa lor în ţesuturile
de susţinere. Ex.: colagen, elastină, fibrinogen, miozină, actină, keratină.
II. După compoziţia chimică:
1. Proteine simple (holoproteine) – formate numai din aminoacizi.
2. Proteine conjugate (heteroproteine) – conţin pe lângă aminoacizi şi o grupare prostetică, în
funcţie de natura căreia deosebim: fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine,
nucleoproteine, cromoproteine.

III. În funcţie de caracteristicile biochimice şi efectele biologice:

1. Proteine complete (calitatea I-a): se găsesc în: ou, lapte, branză, carne, peşte;
conţin toţi aminoacizii esenţiali în procent optim; stimulează creşterea la copil şi menţin
echilibrul azotat al adultului în cantităţi mici.
2. Proteine parţial complete (calitatea a II-a): se găsesc în: grâu, orez, soia, fasole. Menţin viaţa,
dar nu pot ajuta la creşterea normală a ţesuturilor. Întreţin creşterea numai în cantitati mari, la
adult menţin echilibrul azotat.
3. Proteine incomplete (calitatea a III-a): se găsesc în porumb, colagen (proteine din tendoane,
cartilaje, gelatina din oase), elastină, reticulină; nu pot menţine viaţa şi nu pot ajuta la creşterea
organismului atunci când sunt folosite ca unic izvor de proteine.

Holoproteine

I. Globulare

1. Albuminele (serumalbumină, lactalbumină, ovalbumină)

 Sunt solubile în apă, coagulează la încălzire, au pHi > 7, precipită cu o soluţie de sulfat de
amoniu;
 Intră în constituţia proteinelor plasmatice (55%) şi participă la transportul glucidelor, lipidelor,
hormonilor, sărurilor biliare, medicamentelor, ionilor.
2. Globulinele
 Sunt insolubile în apă, solubile în soluţie de NaCl 5%, coagulează la încălzire, precipită cu
soluţie de sulfat de amoniu;
 Sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi în cel animal;
 Globulinele din sânge reprezintă 35-45% din totalul proteinelor plasmatice;
 Există α, β, şi γ globuline cu rol în transportul glucidelor, lipidelor
 γ-globulinele au rol în imunitate, de aceea se mai numesc imunoglobuline (anticorpi).
Imunoglobulinele apar în serul sanguin sau în alte celule, ca răspuns la introducerea unei
macromolecule provenită de la alt organism, numită antigen.
Există 5 clase de imunoglobuline:
 Imunoglobulinele G
 Reprezintă 80% dintre γ-globuline
 Sunt distribuite în lichidul intercelular
 Sunt singurele care pot traversa placenta

 Imunoglobulinele A
 Sunt prezente în concentraţie mare în sânge, secreţii (salivă, lacrimi, fluid nazal, secreţii
bronşice, secreţii ale tractului gastro-intestinal, transpiraţie)
 Se pare ca ar avea rol important în apărarea împotriva unor infecţii virale sau bacteriene

 Imunoglobulinele M
 Sunt primii anticorpi care se formează în organismele animale şi umane nou-născute
 Împreună cu imunoglobulinele D reprezintă imunoglobulinele majore de pe suprafaţa
limfocitelor B
 Sunt considerate drept prima linie de apărare a organismului împotriva agenţilor patogeni
 Imunoglobulinele D
 Au viaţă foarte scurtă (aproximativ 3 zile)
 Nu au funcţie clară; deoarece se găsesc pe suprafaţa limfocitelor este posibil să intervină în
controlul activităţii şi reprimării limfocitelor
 Imunoglobulinele E
 Există în concentraţie foarte mică în plasmă, ele fiind sintetizate de puţine celule
 Sunt imunoglobuline de sensibilizare a pielii sau de reactivare
 Jumătate din pacienţii cu boli alergice prezintă concentraţii serice crescute ale
imunoglobulinelor E

3. Protaminele – sunt substanţe proteice cu moleculă mică şi caracter bazic datorită faptului că sunt
formate în special din aminoacizi diaminomonocarboxilici; nu conţin sulf; intră în structura
nucleoproteinelor.

4. Histonele – sunt substanţe proteice mai complexe decât protaminele şi au caracter bazic; cea mai
importantă este globina, componenta proteică a hemoglobinei.

5. Prolaminele (gliadine) – sunt proteine vegetale prezente în cereale.

6. Gluteinele – sunt proteine vegetale şi se găsesc în cereale alături de prolamine.

II. Fibrilare

1. Colagenele
 Sunt specifice ţesutului conjunctiv
 Dau rezistenţă ligamentelor, tendoanelor, cartilagiilor, pielii
 Reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc
 Sunt insolubile în apă, dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatină solubilă
 Sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice (cu exceptia colagenazei), în timp ce gelatina
poate fi hidrolizată cu pepsina sau tripsina.

2. Keratinele
 Se găsesc în epidermă, unghii, păr, pene, coarne; au rol de protecţie
 Au conţinut mare de sulf datorită proporţiei mari de cisteină (aminoacid cu sulf)
 Au rezistenţă mecanică mare, elasticitate, rezistă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt
insolubile.
3. Elastinele
 Se găsesc în fibrele elastice ale ţesutului conjunctiv, în pereţii arterelor
 Au structură asemănătoare colagenelor dar nu se pot transforma în gelatină
 Sunt hidrolizate de elastaza pancreatică

4. Fibrinogenul
 Datorită dimensiunilor mari ale molecule, în condiţii fiziologice trece în cantităţi foarte mici
prin peretele capilarelor în lichidul intercelular; în inflamaţii, din cauza alterării permeabilităţii
capilarelor trecerea este facilitată
 Are rol în procesul de coagulare a sângelui

5. Miozina
 Există în proporţie de 40-60% în miofibrilele ţesutului muscular; este insolubilă în apă, solubilă
în soluţii alcaline diluate

6. Actina
 Reprezintă 15% din proteinele musculare

7. Tropomiozina
 Reprezintă 2,5% din proteinele musculare

Heteroproteinele

1. Metaloproteine
- Au ca grupare prostetică un metal
- Exemple:
 Fierproteine (proteine cu fier)
- Feritina – prezentă în splnă, ficat, măduva roşie; constituie rezerva de fier pentru sinteza
hemoglobinei şi a citocromilor
- Siderofilina (transferina) – prezentă în plasmă; este transportor al fierului în organism; este
scăzută în anemia feriprivă.
 Cupruproteine (proteine ce conţin cupru)
- Ceruloplasmina – prezentă în plasmă; are rol în absorbţia fierului; concentraţia creşte în
inflamaţii
- Hemocianine – sunt pigmenţi respiratori din sângele moluştelor.
 Proteine cu zinc – sunt în general enzime.

2. Fosfoproteine
- Au ca grupare prostetică acidul fosforic
- Exemple:
 Cazeina – principala proteina din lapte (80%)
 Ovovitelina – prezentă în gălbenuşul de ou; furnizează embrionului aminoacizii şi fosforul
necesar dezvoltării.

3. Glicoproteine (mucoproteine)
- Au ca grupare prostetică un glucid, dar predomină proteinele
- Sunt prezente în ţesutul cartilaginos, salivă, albuş de ou, plasmă

4. Lipoproteine
- Au ca grupare prostetică lipidele
- sunt prezente în plasmă, în toate ţesuturile
- sunt de 2 tipuri:
- lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice) – au rol în transportul şi solubilizarea lipidelor
şi a altor substanţe liposolubile (steroli, hormoni)
- lipoproteine membranare
5. Cromoproteine
- Au ca grupare prostetică o substanţă colorată
- Exemple:
 Hemoglobina
- Contine o proteină – globina şi o grupare prostetică – hem.
- Este prezentă în hematiile vertebratelor
- Are rol în transportul gazelor respiratorii
- Globina – este o proteină bazică din subgrupa histonelor; la om este alcătuită din 4 lanţuri
peptidice
- Hemul – conţine o moleculă protoporfirinică şi un atom de fier bivalent
- Hemoglobina = 4 grupări hem şi o moleculă de globină
 Mioglobina
- Se găseşte în muşchi
- Are structură asemănătoare hemoglobinei, dar este formată dintr-un singur lanţ peptidic şi o
singură grupare hem
- Are afinitate pentru oxigen, pe care îl depozitează şi îl utilizează în contracţia musculară
 Citocromii
- Sunt enzime din mitocondriile celulare cu rol în respiraţia celulară
- Conţin gruparea hem
 Hemenzimele
- Catalaze şi peroxidaze – catalizează reacţia de descompunere a apei oxigenate
 Clorofila
- În loc de fier în gruparea hem conţine magneziu
- Este prezentă în plante şi are rol în fotosinteză
6. Nucleoproteinele
- Sunt componentele cele mai importante ale celulei vii
- Au rol în transmiterea caracterelor ereditare, înmulţirea şi creşterea celulelor
- Componenta proteică este o protamină sau o histonă
- Gruparea prostetică este reprezentată de acizii nucleici (ADN şi ARN)
- Acizii nucleici conţin în moleculă C, H, O şi N. Sunt substanţe macromoleculare formate din
peste 2000 de subunităţi numite nucleotide (deci sunt substanţe polinucleotidice).
 Alcătuirea unei nucleotide: - bază azotată - purinică - adenina
- guanina
- pirimidinică - timina – în ADN
- citozina
- uracil – în ARN
- un glucid (pentoză) - riboza – în ARN
- dezoxiriboză – în ADN
- radical al acidului fosforic
Baza azotată + pentoza = nucleozid
Nucleozid + acid fosforic = nucleotid
După pentoza pe care o conţin acizii nucleici se clasifică astfel:
- ARN (acid ribonucleic) – conţine riboza
- ADN (acid dezoxiribonucleic) – conţine dezoxiriboza

Fiecare acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, în funcţie de baza azotată:

- în ADN intră adenina, guanina, citozina şi timina
- în ARN intră adenina, guanina, citozina şi uracil.
Prin alinierea nucleotidelor într-o anumită ordine → conţinutul informaţiei ereditare.
Prin înlănţuirea mai multor nucleotide → polinucleotid.
Acizii nucleici formează cu coloranţi bazici săruri insolubile, intens colorate, proprietate
folosită la colorarea preparatelor microscopice pentru identificarea acizilor nucleici.
ADN – este format din 2 catene polinucleotidice răsucite în jurul unui ax. Între cele 2
catene se stabilesc legături, astfel: o nucleotidă cu o bază azotată purinică se leagă întotdeauna de
o nucleotidă cu o bază pirimidinică din cealaltă catenă prin legături de H: duble între adenină şi
timină (A = T) şi triple între guanină şi citozină (G ≡ C).
ARN – este format dintr-o singură catenă de polinucleotide.
Tipuri de ARN:
- ARN viral (ARNv) – intră în structura ribovirusurilor
- ARN mesager (ARNm) – are rolul de a copia informaţia genetică dintr-un fragment de ADN
(o genă) şi de a o duce la locul sintezei proteice (ribozomi).
- ARN ribozomal (ARNr) – intră în alcătuirea ribozomilor
- ARN de transfer (ARNt) – transportă aminoacizii la locul sintezei proteice.

Metabolismul proteinelor

În organism are loc un permanent transfer proteic intertisular. Proteinele organismului

provin din alimente de origine animală sau vegetală.
Cantitatea minimă de proteine necesară organismului este de aproximativ 30g/zi. Această
cantitate este compatibilă cu viaţa, dar nu constituie o alimentaţie raţională şi, în consecinţă,
rezistenţa organismului scade. Când consumul de proteine este inadecvat, ficatul nu poate
sintetiza suficiente proteine plasmatice pentru menţinerea balanţei între fluide şi ţesuturi,
favorizând apariţia edemelor.
Cantitatea optimă de proteine este de 30-60g/zi pentru un adult (aproximativ 1g/kg corp),
reprezentând 10-12% din valoarea calorică a raţiei alimentare. În perioada de creştere la copii şi
sugari, în sarcină şi alăptare, necesarul este de 1,5 – 2,5g/kg corp/zi.
Aportul de proteine în alimentaţie este necesar zilnic deoarece proteinele ingerate chiar în
cantităţi mari nu se depozitează în organism ca glucidele şi lipidele pentru a fi utilizate în
momentul când hrana nu conţine proteine, ci sunt degradate şi eliminate. Proteinele organismului
sunt într-o continuă transformare şi reînnoire. Ele au o durată de viaţă relativ scurtă (2-10
săptămâni). Pe măsură ce se distrug în organism, în aceeaşi măsură se resintetizează din AA.
Valoarea biologică a unei proteine alimentare depinde de compoziţia acesteia în
aminoacizi. Valoarea este cu atât mai mare cu cât numărul de aminoacizi este mai mare, mai
variat şi mai apropiat de compoziţia proteinelor proprii organismului. Proteinele vegetale au
valoare biologică scăzută, cele de origine animală au valoare biologică ridicată.
Din alimentaţie nu trebuie să lipsească aminoacizii esenţiali. Proteinele animale conţin
aminoacizi esenţiali, cele vegetale nu conţin sau au conţinut scăzut de AA esenţiali.
Când unul dintre AA esenţiali lipseşte, sinteza proteinelor în componenţa cărora intră
aceşti AA nu mai are loc, iar ceilalţi AA sunt dezaminaţi şi degradaţi. Astfel bilanţul azotat
devine negativ.
 Valoarea biologică a unei proteine depinde şi de digestibilitatea ei; proteinele din plante, fiind
protejate de un înveliş de celuloză, sunt mai greu digestibile.

Sinteza proteinelor
1. Transcripţia – copierea informaţiei genetice din ADN în ARNm cu ajutorul unei enzime numită
ARN-polimerază.
2. Translaţia
– o secvenţă de nucleotide din ARNm este transformată într-o secvenţă de aminoacizi în
moleculele proteice
– are loc activarea aminoacizilor din citoplasmă prin legarea lor de ATP (donator de energie) sub
influenţa enzimelor numite aminoacil-sintetaze (AS).

AA + ATP → AA ~ AMP + P ~ P

- aminoacizii activaţi sunt transferaţi la ARNt sub influenţa aminoacil-sintetazelor. ARNt

transportă aminoacizii în ribozomi.

AA ~ AMP + ARNt → AA ~ ARNt + AMP

- aminoacizii se unesc între ei prin legături peptidice cu ajutorul enzimelor numite

peptidpolimeraze (PP) rezultând catene polipeptidice, iar moleculele de ARNt sunt puse în
libertate şi refolosite.

AA1~ ARNt1 + AA2~ ARNt2 → AA1 ~ AA2 + ARNt1 +ARNt2

Digestia şi absorbţia proteinelor

În tubul digestiv, proteinele nu pot fi absorbite ca atare şi de aceea sunt supuse acţiunii
unor enzime numite peptidaze sau proteaze, care le scindează până la aminoacizi.
Peptidazele se împart în:
- endopeptidaze – capabile să scindeze legăturile peptidice situate în mijlocul unui lanţ
polipeptidic;
- exopeptidaze – scindează legăturile peptidice situate la capetele unui lanţ polipeptidic.
Peptidazele digestive sunt elaborate sub formă inactivă în scopul de a proteja celulele şi
canalele secretoare de acţiunea lor proteolitică. Aceşti precursori ai proteinelor devin activi în
lumenul tubului digestiv prin hidroliza unor legături peptidice care fie că detaşează anumite
peptide sau aminoacizi, fie că modifică plierea lanţului polipeptidic, demascând centrul activ al
enzimei.
Digestia proteinelor alimentare începe în stomac. Principala enzimă proteolitică gastrică
este pepsina.
 Pepsina – este secretată sub formă inactivă (pepsinogen). Activarea are loc sub acţiunea HCl din
sucul gastric. Acţionează optim la pH 1-2.
 Gastricsina – se formează alături de pepsină în cursul activării pepsinogenului. Are acţiune
optimă la pH=3. La sugari enzima este predominantă, deoarece la aceştia sucul gastic este mai
puţin acid.
 Labfermentul – este prezent numai în sucul gastric al sugarului având drept funcţie coagularea
laptelui, prin care se întârzie evacuarea conţinutului stomacal.
Din stomac, digestia proteinelor se continuă in intestinul subţire sub acţiunea combinată a
enzimelor proteolitice pancreatice şi intestinale.
Enzimele intestinale nu sunt libere în lumenul intestinal, ele găsindu-se la nivelul
“marginii în perie” a enterocitelor.
Enzimele pancreatice (tripsina, chimotripsina, elastaza, carboxipeptidaza) acţionează
asupa proteinelor neatacate de pepsina gastrică cât şi asupra produşilor de digestie ale acesteia.
Sub acţiunea combinată a proteazelor pancreatice rezultă di- sau oligopeptide.
 Tripsina – rezultă din tripsinogen, care este activat de enterokinază; are pH optim 7-8.
 Chimotripsina – este secretată sub formă de chimotripsinogen şi activată de tripsină.
 Elastaza – secretată ca proelastază şi activată în lumenul intestinal de tripsină.
 Carboxipeptidaza – secretată sub formă de procarboxipeptidază, este activată de tripsină.
Asupra di- şi oligopeptidelor acţionează aminopeptidaza şi dipeptidazele intestinale care
le transformă în aminoacizi.
 Aminopeptidaza – produsă de celulele mucoasei intestinale;
 Dipeptidazele – actionează asupra dipeptidelor.
AA eliberaţi prin hidroliza proteinelor traversează membrana intestinală şi pe calea venei
porte ajung la ficat. O parte rămân aici, iar restul sunt distribuiţi prin sângele circulant la celelalte
ţesuturi.
Absorbţia AA prin mucoasa intestinală este în mare parte o difuzie pasivă, dar în cea mai
mare măsură este un transport intermediat de proteinele transportoare.
La ficat AA pot fi utilizaţi pentru sinteza de proteine, degradaţi sau transformaţi în alţi
compuşi. O parte din AA (1/10) trec în sânge constituind aminoacidemia, iar o mică parte sunt
eliminaţi prin urină (800mg/zi).
Concentraţia AA circulanţi este menţinută constantă prin schimburile de AA dintre
diferite ţesuturi. Astfel, muşchiul generează peste 50% din întreaga rezervă de AA liberi, în timp
ce ficatul, prin capacitatea de sinteză a ureei este principalul ţesut în care are loc degradarea
aminoacizilor. Cele două ţesuturi au rol major în menţinerea concentraţiei AA circulanţi.
Din muşchi, AA liberi, în special alanina şi glutamina, sunt eliberaţi în circulaţie; alanina,
care este principalul transportor de azot este captată de ficat, iar glutamina este preluată de
intestin şi rinichi şi transformată în principal în alanină. Glutamina preluată de rinichi este şi
principala sursă de amoniac ce se excretă pe această cale.
Rinichiul asigură în bună parte necesarul de serină pentru tesuturi, inclusiv pentru ficat şi
muşchi. AA ramificaţi, în principal valina, este eliberată din muşchi şi preluată de creier.
Alanina este principalul AA glucogenic. Ficatul are o capacitate apreciabilă de sinteză a
glucozei (gluconeogeneză) din alanină.
 Metabolismul aminoacizilor

Se desfăşoară în strânsă legătură cu ciclul acizilor tricarboxilici. Astfel, scheletul de

atomi de carbon pentru biosinteza celor mai mulţi AA este furnizat de ciclul Krebs, care va
asigura şi degradarea scheletului de carbon din AA.

Biosinteza AA

Digestia proteinelor nu asigură întreaga cantitate de AA necesară organismului. Astfel,

proporţia de AA trebuie reechilibrată prin sinteză. Organismul uman nu poate realiza acest lucru
deoarece nu poate sintetiza toţi cei 20 de AA, nedispunând de unele enzime necesare. De
exemplu, aminoacizii aromatici nu pot fi sintetizaţi, iar arginina poate fi sintetizată în ciclul
ureei, dar nu în cantităţi suficiente.
Totuşi, un număr de 12 AA neesenţiali pot fi sintetizaţi din intermediari metabolici, iar 3
AA (Cisteină, Tirozină, Hidroxilizină) se sintetizează din AA esenţiali.
În biosinteza AA un rol important îl au glutamat-dehidrogenaza, glutamin-sintetaza si
transaminazele, care prin acţiunea lor combinată transformă amoniacul anorganic în grupare
amino din AA.

Catabolismul AA

AA nu pot fi stocaţi în organism. Surplusul de AA care depăşeşte necesarul pentru

sinteza de proteine şi alte biomolecule, este supus degradării.

 Catabolismul grupării amino

Animalele superioare şi omul excretă azotul proteic sub formă de uree, compus solubil în
apă şi netoxic. Prin catabolizarea AA gruparea alfa-amino eliberată sub formă de ion NH4+ este
convertită în uree, iar scheletul de C rămas este transformat în acetil CoA, piruvat sau alt
 intermediar din ciclul acizilor tricarboxilici, utilizaţi ca surse de energie şi pentru sinteza de acizi
graşi, corpi cetonici, glucoză.

Îndepărtarea grupării alfa-amino se realizează prin 2 procese:

- transaminarea, în care grupările amino de la diferiţi AA sunt colectate sub formă de glutamat
- dezaminarea oxidativă a glutamatului, prin care se eliberează NH4+, convertit apoi în uree.
Transaminarea constă în transferul grupării amino de la un AA la un cetoacid fără
formarea amoniacului liber; AA devine cetoacid, iar cetoacidul devine AA.
Transaminarea este catalizată de enzime numite aminotransferaze, cele mai importante
fiind: aspartat transaminaza (AST sau TGO) şi alanin transaminaza (ALT sau TGP). Aceste
transaminaze sunt eliberate în sânge în urma lezării ţesuturilor sau prin moartea celulelor. În
consecinţă dozarea activităţii lor în plasmă este utilizată în diagnosticul bolilor de inimă şi ficat,
cum ar fi infarctul miocardic şi hepatita.
Prin transaminare se acumulează grupările amino de la majoritatea AA pe acidul glutamic
care prin dezaminare va elibera NH4+ şi acidul alfa-cetoglutaric necesar unui nou proces de
transaminare.
Dezaminarea oxidativă – pierderea grupării amino sub formă de amoniac cu formarea
unui cetoacid. Reacţia este catalizată de aminoacidoxidaze, active în ficat sau rinichi.
În acest proces AA este dehidrogenat de către o flavoproteină la iminoacid, care apoi, în
prezenţa apei, pierde amoniacul şi trece în cetoacid.
Pe lângă amoniacul format prin transaminare – dezaminare, cantităţi apreciabile de
amoniac se formează sub acţiunea bacteriilor intestinale, fie din proteinele alimentare, fie din
ureea prezentă în fluidele secretate în tractul gastro-intestinal. Din intestin, amoniacul este
absorbit de sângele venos portal care conţine cantităţi mai mari de amoniac decât sângele
sistemic.
Amoniacul produs constant în ţesuturi este continuu transformat în glutamat, glutamină şi
uree, încât sângele care părăseşte ficatul este practic lipsit de amoniac. Acest lucru este esenţial
deoarece amoniacul este toxic pentru SNC. În ficat, calea principală de îndepărtare a
amoniacului este formarea ureei. Glutamina se formează în creier şi pe seama amoniacului din
sângele arterial.
!!! Calea principală de îndepărtare a amoniacului din organism este convertirea acestuia în uree.
 Ureogeneza

Un adult ce efectuează o activitate moderată consumă zilnic 300g glucide, 100g lipide şi
100g proteine şi excretă 16,5g azot; 95% este eliminat la nivelul rinichiului, iar 5% prin materiile
fecale.
Calea majoră de eliminare a azotului la om este ureea. Aceasta este sintetizată în ficat,
trecută în sânge şi filtrată la rinichi. În caz de boli ale ficatului, în celula hepatică uzată, nu se
mai poate realiza această transformare, concentraţia amoniacului în sânge creşte şi survine
moartea. În ciroza hepatică înaintată sângele nu mai trece prin ficat şi se produce iarăşi o creştere
a amoniacului sanguin.
În ureogeneză are loc o succesiune de reacţii enzimatice sub forma unui ciclu la care iau
parte o serie de substanţe: ornitina, citrulina, arginina, acidul aspartic, cu un consum important de
energie furnizată de ATP.

Etape:
- transformarea ornitinei în citrulină, prin încorporarea în molecula ornitinei a unei molecule de
amoniac şi una de CO2;
- transformarea citrulinei în arginină prin încorporarea unei molecule de amoniac;
- scindarea moleculei de arginină de către arginază, într-o moleculă de uree şi una de ornitină.
Ureea trece în circulaţie şi este eliminată prin rinichi, iar ornitina reia ciclul de formare a
ureei. ATP

Ornitina + NH3 + O2 → Citrulină + NH3 → Arginină + HOH → Ornitină + Uree

Ureea formată la nivelul ficatului trece în sânge, de unde este eliminată la nivelul
rinichiului.
Uremia (concentraţia ureei în sânge) = 0,20 – 0,40 g %0
Dozarea ureei în sânge prezintă o mare însemnătate pentru stabilirea funcţiei de
detoxifiere a ficatului şi a funcţiei de epurare a rinichiului.
Astfel, în insuficienţa hepatică cantitatea de uree în sânge este normală sau chiar scăzută,
în timp ce cantitatea de amoniac din sânge creşte.
 În insuficienţa renală creşte uremia (cantitatea de uree din sânge).
Transformarea amoniacului în glutamină – este cea de-a doua cale de detoxifiere a
organismului şi se produce prin combinarea unei molecule de amoniac cu o moleculă de acid
glutamic în prezenţa ATP. Reacţia are loc la nivelul ficatului, rinichiului, în sistemul nervos şi în
ţesutul muscular.
Glutamina este o formă de depozitare netoxică a amoniacului în organism. Din
glutamină, amoniacul este utilizat in diferite procese metabolice (sinteza bazelor purinice, sinteza
glucozaminei).
Intoxicaţia cu amoniac – se manifestă prin tremurături ale membrelor, dificultăţi de
vorbire, tulburări de vorbire, iar în cazuri severe, coma şi moartea. Simptomele se instalează
atunci când nivelurile hepatice şi cerebrale de amoniac sunt crescute. Intoxicaţia cu amoniac este
considerată factor important în etiologia comei hepatice, motiv pentru care tratamentul, în
asemenea situaţii, este orientat spre scăderea amoniacului sanguin.

Metabolismul intermediar al nucleoproteinelor

Din catabolismul bazelor azotate purinice rezultă acidul uric, proces numit uricogeneză.
Are loc în ficat, rinichi, sub influenţa unor enzime specifice (dezaminaze, oxidaze).
Acidul uric se găseşte în sânge într-o anumită concentraţie (3-5g %0).
Creşterea cantităţii de acid uric şi scăderea eliminării acestui produs prin urină poate
duce la tulburări, cum ar fi:
- guta – boală genetică în care acidul uric cristalizează formând săruri, uraţi, ce se depun la
nivelul articulaţiilor determinând crize dureroase.
- Insuficienţă renală – cu apariţia de nisip la rinichi (litiază renală).
Hiperuricemia poate fi cauzată de un consum exagerat de carne sau de o tulburare
genetică în sinteza ribonucleoproteinelor.

Metabolismul intermediar al cromoproteinelor (hemoglobina)

Degradarea Hb (catabolismul) are loc la nivelul ficatului, splinei, rezultând bilirubina
(pigment biliar galben, liposolubil) şi porfirine.
Sursa principală de bilirubină este hemoglobina hematiilor îmbătrânite.
 Bilirubina ajunge prin bilă în intestin. Cea mai mare parte din bilă se reabsoarbe şi ajunge
iar în ficat şi de aici în circulaţie, iar o mică parte ajunge în intestinul gros unde formează
pigmenţi (stercobilina din materiile fecale).
Bilirubina din circulaţie ajunge şi la nivelul rinichilor apoi în urină (urobilina – pigmentul
din urină). În sânge, bilirubina se fixează pe albumină formând fracţia plasmatică a bilirubinei
cunoscută sub denumirea de bilirubină indirectă sau neconjugată, liposolubilă.
Prin fixarea pe albuminele serice bilirubina este reţinută în lumenul vaselor şi transportată
la ficat. Aici este preluată de pe albumină de către celulele hepatice şi se conjugă cu acidul
glucuronic (bilirubina directă sau conjugată), hidrosolubilă. Acest fapt favorizează eliminarea ei
prin bilă şi menţinerea ei în soluţie pe căile biliare intra şi extrahepatice. Acesta este circuitul
hepato-entero-hepatic.
Creşterea pigmenţilor biliari în urină are loc în cazul unor afecţiuni hepatice.
Proteinemia – reprezintă totalitatea holoproteinelor din sânge, cu valori cuprinse între 65
– 85g%0.
Creşterea cantităţii de proteine se numeşte hiperproteinemie, iar scăderea hipoproteinemie.
Curs 4
Glucidele

Importanta biologică
Glucidele alcătuiesc cea mai mare cantitate a compuşilor organici naturali. Numai celuloza
singură reprezintă jumătate din combinaţiile organice ale carbonului de pe pământ.
Glucidele joacă un rol multimplu si esenţial în organismele vii. Ele alcătuiesc cea mai importantă
sursă de energie necesară pentru menţinerea proceselor vieţii.
Glucidele formează totodată principală substanţă de rezervă a plantelor (amidonul) şi a
animalelor (glicogenul). Glucidelor le revine şi funcţia deosebită ca substanţe de susţinere
(celuloza este principala substanţă de susţinere din regnul vegetal). Unele glucide posedă şi
funcţii specifice fiind componente structurale ale unor substanţe speciale ca şi acelea care
determină grupele sangvine, care previn coagularea sângelui şi care participă la reacţii de apărare
ale organismului.

Definiţie.
Glucidele sunt combinaţii organice, polihidroxicarbonilice. Au mai multe grupări hidroxil şi o
grupare carbonil. O

O Aldehidă R-C
Gr. Hidroxil - OH
H
Gr. Carbonil – C
O
Cetonă R-C
R’

Denumirea glucidelor derivă de la grecescul glicos = dulce.

Clasificarea glucidelor:

Glucidele

OZE OZIDE

holozide Heterozide
aldoze cetoze
(glicozide)

oligozide Poliozide
trioze (poliglucide)
tetroze
pentoze Diglucide
hexoze triglucide
heptoze tetraglucide
etc. etc.
Monoglucidele sau ozele sunt zaharuri simple care nu pot fi hidrolizate şi care se clasifică după
numărul atomilor de carbon din molecula lor în trioze, tetroze, pentoze, hexoze, heptoze, etc. Iar
după gruparea corbonil pot fi aldoze, dacă gruparea este aldehidică sau cetoze daca gruparea
carbonil este o cetonă. De ex. Glucoza este aldohexoză. Fructoza este cetohexoză.

Ozidele.
Sunt hidrolizabile şi pot da în urma hidrolizei lor fie numai oze şi în acest caz avem de a face cu
ozide omogene sau holozide, fie pot pune în libertate şi o componentă neglucidică denumită
aglicon când avem de a face cu ozide heterogene numite heterozide sau glicozide.
În funcţie de numărul de monoglucide existente în moleculele holozidelor acestea se împart în
oligozide sau oligoglucide şi poliozide sau poliglucide.
Oligozidele sunt formate de la 2 la 10 unităţi de monoglucide şi poliozidele sunt formate dintr-un
număr foarte mare de resturi de monoglucide.

Monoglucidele sau ozele.

În natură se găsesc oze cu 5 şi 6 atomi de carbon, mai rar cele cu 7 atomi de carbon. Cele cu 3
atomi de carbon se întâlnesc în organismele vii doar sub formă de esteri fosforici. Pe cale
sintetică au fost obţinute şi ozele cu 2, 4, şi chiar 10 atomi de Carbon.

Proprietăţi generale .
Monoglucidele sunt substanţe cristaline, incolore, cu gust dulce, uşor solubile în apă. Greu
solubile în alcohool şi insolubile în eter, cloroform şi hidrocarburi.
Datorită prezenţei atomilor de carbon asimetrici în moleculă monoglucidele sunt substanţe optic
active, adică rotesc planul luminii polarizate spre stânga sau spre dreapta. Monoglucidele care
rotesc planul luminii polarizate spre dreapta se numesc stereoizomeri dextrogiri şi se notează cu
D(+) iar cei care rotesc planul luminii spre stânga se numesc levogiri şi se notează L(-). Dacă toţi
cei 4 substituienţi ai unui atom de carbon sunt diferiţi spunem că acel carbon este asimetric.
Structura liniară a glucozei.
C2,C3,C4,C5 – C asimitrici
Glucoza este o aldohexoză.
Această metodă stă la baza metodei polarometrice de dozare cantitativă a glucidelor.
Proprietăţile chimice ale monoglucidelor sunt determinate de grupările funcţionale existente în
molecula lor: gruparea carbonil aldehidă sau cetonă şi grupările hidroxilice.

Dintre principalele reacţii determinate de prezenţa grupării carbonil în molecula monoglucidelor

avem:
- Reducerea
- Oxidarea
- Reacţii de condensare

Grupările hidroxil prezente în molecula glucidelor dau reacţii cu acizii anorganici şi organici
formând esteri, iar cu agenţi de metilare dau eteri.
O altă reacţie caracteristică glucidelor este fermentaţia alcoolică.
Sub acţiunea enzimelor din drojdia de bere izomerii seriei D (dextrogiri) pot fi transformaţi în
alcool eticilic şi bioxid de carbon. Aceasta transformare se numeşte fermentaţie alcoolică şi are
loc conform reacţiei:

C6H12O6 2C2H5OH + 2CO2

Digestia şi metabolismul glucidelor

În organismul omului, glucidele sunt substanţe cu rol energetic. Ele furnizează

organismului cele mai multe şi mai accesibile calorii. Digestia şi metabolismul acestor
substanţe au ca produşii finali dioxidul de carbon şi apa.

• Digestia şi absorbţia glucidelor

Doar carbohidraţii cu masă moleculară mică (monoglucidele, unele diglucide) pot traversa
pereţii intestinali pentru a ajunge în sânge. Oligoglucidele şi poliglucidele trebuie să sufere,
anterior absorbţiei intestinale, degradări prin care să se scindeze până la monoglucide.
Principala poliglucidă prezentă în alimente; amidonul, începe să se descompună încă din
cavitatea bucală, sub acţiunea enzimei ptialina, care este un ferment alcalin din salivă
(amilază salivară). Astfel, ptialina este amestecată cu alimentele şi începe transformarea
amidonului şi a dextrinelor în maltoză. Scindarea moleculelor se continuă în stomac, unde
acidul clorhidric suprimă activitatea ptialinei şi înlocuieşte degradarea enzimatică, cu o
hidroliză acidă. Procesul de degradare continuă, cu un mai mare randament, într-un mediu
alcalin, în duoden şi în intestinul subţire, sub acţiunea amilazei pancreatice, şi a celei
intestinale, astfel încât, se ajunge în final la glucoză, monoglucidă care traversează uşor
pereţii intestinali.
 Digestia şi absorbţia glucidelor

Metabolismul energetic al omului este "planificat" să se desfăşoare cu prioritate pe baza

glucidelor. Dacă în organism se introduc cantităţi mari de lipide şi de carbohidraţi, în maxim
24 de ore va avea loc arderea aproape completă a glucidelor, în timp ce lipidele vor rămâne în
bună parte neoxidate. Lipidele neoxidate se depun, împreună cu cele derivate din
metabolismul altor substanţe, în ţesutul adipos, pe termen lung. Dacă în organism ajung
cantităţi mai mici de glucide, şi acestea de provenienţă naturală, fără absorbţie rapidă,
metabolismul nu va avea destule resurse energetice, şi va arde combustibilul de depozit, adică
grăsimile, desigur în condiţiile unei alimentaţii sărace în lipide. Mai mult, o cantitate
moderată de glucide cu absorbţie lentă, va iniţia procesul de arderea a grăsimilor, dacă aportul
caloric alimentar nu este mai mare decât energia consumată de corp.
Principalul donor de energie celulară este glucoza. Aceasta ajunge la ţesuturi fiind purtată
prin fluxul sanguin.
În funcţie de provenienţă, ţesuturile folosesc 3 feluri de glucoză:
- glucoza exogenă (rezultată din hrană),
- glucoza endogenă (rezultată din oxidarea glicogenului),
- neoglucoza (glucoza provenită din neosinteze, deci din substanţe neglucidice).
 Metabolism- Totalitatea reactiilor biochimice de sinteza sau degradare cu consum sau
producere de energie
Anabolismul- totalitatea reactiilor biochimice prin care se sintetizeaza din substante simple
macromoleculele uzate din structurile organismului asigurand cresterea si dezvoltarea
organismului si realizarea functiilor sale.
Catabolismul- sunt reprezentate de totalitatea reactiilor biochimice prin care are loc descompu-
nerea substantelor macromoleculare care provin din alimente exogene sau din structuri endogene
pana la constituenti simpli.
Aceste procese se afla in echilibru, in diferite perioade in organism. Glucidele sunt substante
energetic, care prin procesul de oxidare elibereaza dioxid de carbon si apa, asigurand peste 65%
din energia consumata de organism. Monozaharidele (hexoze si pentoze) se resorb din intestin în
totalitate si, pe cale portala, ajung la ficat. Ficatul utilizeaza aceste substante pentru completarea
rezervelor glicogenice (glicogenogeneza), pentru sinteza de lipide (lipogeneza) sau pentru alte
sinteze de compusi cu rol structural sau functional. Surplusul de glucoza este descarcat în
circulatia sistemica, determinand cresteri usoare si temporare ale glicemiei (hiperglicemia
postprandiala).
Arderea glucozei în celule are loc sub influenţa insulinei. Metabolismul glucidelor poate urma o
cale aerobă (în prezenţa îndestulătoare a oxigenului) sau una anaerobă (în lisa oxigenului).
Catabolismul anaerob al glucozei poartă denumirea de glicoliză anaerobă. Prin glicoliza
anaerobă, fenomen ce are loc mai ales la nivelul ficatului şi a muşchilor scheletici, glucoza se
transformă în acid lactic, în urma trecerii succesive prin 10 reacţii chimice catalizate enzimatic.
În ultima reacţie, care este reversibilă, acidul piruvic trece în acid lactic. Acidul lactic nu se mai
degradează mai departe, dar poate reveni în acid piruvic, oxidându-se mai departe pe cale aerobă.
Acidul lactic rezultat din glicoliza anaerobă este responsabil de instalarea febrei musculare,
fenomen cauzat de creşterea acidităţii musculare. Metabolismul anaerob al glucidelor are loc în
condiţii de efort fizic solicitant, ca o consecinţă a faptului că necesarul de oxigen gazos de care
au nevoie celulele nu poate fi satisfăcut (nevoile de oxigen ale ţesuturilor depăşesc capacitatea de
respiraţie tisulară). Glicoliza anaerobă furnizează o cantitate mare de energie, însă cu un
randament scăzut, un fel de "forţă fără rezistenţă".
Pe cale aerobă, glicoliza are un randament energetic mult superior. În prezenţa oxigenului,
glucoza trece printr-o serie de reacţii catalizate enzimatic până la acid piruvic. Acidul piruvic,
trece mai departe în acetil coenzima A (sub influenţa piruvat dehidrogenazei), care intră în ciclul
lui Krebs, oxidându-se până la CO2 şi H2O.
Insulina favorizează fixarea glucozei în ţesuturi, stimulează glicoliza şi activează complexul
enzimatic piruvat dehidrogenaza. În acelaşi timp, insulina inhibă arderea grăsimilor. Glucagonul,
hormon antagonist insulinei şi secretat de celulele α din insulele lui Langerhans pe lângă faptul
că inhibă insulina, mai favorizează glucogeneza hepatică, crescând pe cele 2 căi glicemia.
Creşterea glicogenezei hepatice prin glucagon este favorizată de consumul de proteine, mai ales
la persoanele care suferă de diabet de tip 2 (la diabetici consumul de proteine determină o
secreţie dublă de glucagon faţă de persoanele sănătoase).
Metabolismul intermediar al glucozei consta dintr-o serie de procese corelate:
 oxidarea celulara reprezinta principala cale de metabolizare a glucozei si se desfasoara
în doua etape succesive:

 prima are loc în anaerobioza (glicoliza) si are ca produs final acidul piruvic, care
în conditii de hipoxie se transforma reversibil în acid lactic;
 cea de-a doua etapa, care se desfasoara în prezenta oxigenului, consta în oxidarea
acetilcoenzimei A, rezultata din acidul piruvic, în ciclul Krebs, pana la dioxid de
carbon, apa si energie.

Glucoza oxidata în celule provine fie din degradarea glicogenului propriu, fie din sangele care
perfuzeaza tesutul respectiv. Degradarea anaeroba elibereaza o cantitate de energie, suficienta
doar pentru sinteza a doua legaturi fosfat macroergice de ATP, în timp ce oxidarea completa în
cadrul ciclului Krebs elibereaza o cantitate de energie din care se sintetizeaza 38 legaturi fosfat-
macroergice. Oxidarea completa a 1 g glucoza elibereaza 4,1 calorii.

In afara acestei cai principale de degradare, glucoza mai poate fi metabolizata în celule si pe alte
cai, servind la sinteza unor produsi de mare importanta biologica.

 glicogenogeneza (sinteza de glicogen din glucoza în ficat si din fructoza si galactoza)

serveste la realizarea rezervelor glicogenice celulare - ficatul sintetizeaza si depune
glicogen în timpul absorbtiei intestinale iar celelalte tesuturi în cursul hiperglicemiei
postprandiale;
 glicogenoliza consta în degradarea glicogenului celular, prin desprinderea gradata a
moleculelor de glucoza sub actiunea unor enzime specifice. Prin liza glicogenului, ficatul
furnizeaza glucoza pentru întreg organismul, în timp ce în alte celule glicogenoliza este
urmata de consumul intracelular al glucozei eliberate pentru diferitele necesitati
metabolice;
 gluconeogeneza (sinteza de glucoza din produsi neglucidici ai metabolismului
intermediar in cazul unui aport insuficient) este caracteristica ficatului. Sinteza de
glucoza se face din cetoacizii rezultati prin dezaminarea aminoacizilor, acid lactic sau
piruvic, glicerol etc. Acizii grasi, care nu pot fi trasformati direct în glucoza, prin
oxidarea lor în ficat furnizeaza energia necesara desfasurarii proceselor de
gluconeogeneza în conditii de inanitie, gluconeogeneza reprezentand unica sursa de
glucoza a organismului;
 lipogeneza din glucoza se produce în conditiile unui aport glucidic exagerat si reprezinta
cauza cea mai frecventa a obezitatii. Aceasta cale de metabolizare a glucidelor este
posibila, deoarece reactiile de degradare a glucozei sunt conectate cu cele ale sintezei de
glicerol si acizi grasi.
Reglarea glicemiei:
• directa - concentratia de glucoza din sange;
• nervoasa – centrii glicoreglarii locali din hipotalamus.

Insulina-hormon efect hipoglicemiant

Glucagonul-hormon hiperglicemiant
Indexul glicemic– raspunsul insulinic al organismului.
Glucidele se gasesc in alimente in forme simple sau complexe prin urmare nu au aceeasi viteza
de asimilatie.
Pentru a evita depunerile glucidelor sub forma de grasimi trebuie sa consumam alimente ce
contin glucide complexe cu absorbtie lenta, deoarece acestea mentin nivelul relativ constant al
glucidelor din sange si totodata evita fluctuatiile insulinei.
Este nevoie sa consumam in mod constant de-a lungul zilei (la 2-3 ore) alimente ce contin
glucide complexe.
Raspunsul insulinic al organismului la consumul diferitelor alimente pe o scara de la unu la o
suta. Cu cat numarul este mai mic cu atat acele alimente sunt mai indicate in regimul alimentar.
Glucoza – 100;paine integrala din secara – 42;Paine alba -100;soia – 15;Banane – 82;alune – 13.
Diabetul-Se defineşte ca o boală cronică de metabolism care apare prin deficit parţial sau total
de insulină –hormon pancreatic care controlează metabolismul glucidelor.
Există două forme de diabet zaharat:
-diabet zaharat de tip I, insulinodependent, care apare mai frecvent la copii şi la adolescenţi,
reprezentând 10 - 15% din totalul cazurilor de diabet zaharat.
-diabet zaharat de tip II, insulinoindependent, care apare în principal la adulţi şi este de departe
forma cea mai frecventă de boală, reprezentând 86 –90% din totalul de cazuri.
Apare de regulă ca o consecinţă a consumului exagerat de dulciuri, coroborat şi cu o stare de
oboseală şi de epuizare a funcţiei insulinoproducătoare a pancreasului
Cauzele sunt: proliferarea unor principii alimentare nesănătoase, viaţa sedentară şi stresul
cotidian.

Rolul ficatului in mentinerea glicemiei

Ficatul poate produce glucoza in lipsa aportului alimentar sau in conditii patologice,
avand si rol de depozit a excesului glucidic.

Functiile ficatului:

 glicogenetica: aprovizionarea sangelui cu glucoza la o concentratie constanta pentru

nevoile organismului de 225 g/ zi;

 glicogenogeneza: sinteza si depozitarea glicogenului , compensand aportul

discontinuu de glucoza;

 gluconeogeneza: sinteza endogena de glucoza din produsi neglucidici;

 glicogenoliza: degradarea glicogenului si refacerea glucozei.

 1. Reglarea metabolismului hidratilor de carbon (glucidelor)

Autoreglarea fizico-chimica are ca substrat legile osmozei si capacitatea ficatului de

a trimite in circulatie glucoza necesara.

Reglarea neuro- hormonala

Sistemul nervos controleaza toate fenomenele enzimatice si hormonale ce asigura

glicemia prin: hipotalamus , sistemul nervos autonom si cortex.

Controlul endocrin se realizeaza prin mecanisme hiperglicemiante si mecanisme

hipoglicemiante.

Mecanisme hipoglicemiante

Hormonii sexuali au actiune slaba, prin feed-back negativ asupra hipofizei,

Epifiza contine un principiu asemanator insulinei;

Somatostatinul are efect indirect asupra glicemiei; administrat la diabetici scade

glicemia prin diminuarea eliberarii de glucagon si mai putin prin cresterea secretiei de insulina.

Insulina este un hormon de natura proteica. Celulele  din nivelele Largerhans din
pancreas reprezinta locul de sinteza, stocare si eliberare a insulinei.

Sinteza se produce in ribozomi dupa legile generale ale sintezei proteice dintr-un
precursor - proinsulina - sub actiunea tripsinei sau carbopeptidazei, ce va fi scindata in peptidul
C si insulina activa.

Secretia este influentata de: glicemie - sistem feed-back; aa - arginina, leucina,

fenilalanina; agentii beta-adrenergici - stimuleaza secretia de insulina; glucagonul, STH;
enterohormonii: enteroglucagon, secretina, pancreozimina, gastrina, scaderea Zn din celulele
pancreatice.

Sistemul parasimpatic prin actiune colinergica stimuleaza secretia, iar sistemul simpatic o
inhiba.

Dinamica secretiei de insulina in conditii normale prezinta o curba cu 2 varfuri: unul

rapid, de scurta durata(insulina activa stocata) si lent ce reprezinta secretia de insulina nou
sintetizata.Transportul se face sub 2 forme: de insulina libera si insulina “legata” de o proteina.
Degradarea are loc rapid, timp de injumatatire de 7-15’ sub actiunea unei insulinaze in ficat,
muschi, rinichi, placenta.
 Structural este o proteina cu G.M. de 6000 formata din 2 lanturi polipeptidice (A si B)
unite prin 2 punti disulfurice (S-S).

Actiunea insulinei.

Tesutul muscular: creste aportul de glucoza, creste sinteza de glicogen, creste

incorporarea de aa, creste sinteza proteica din ribozomi, creste incorporarea K, scade
gluconeogeneza din aa si scade catabolismul proteic.

Ficat: creste sinteza proteica, creste sinteza lipidelor, scade AMP ciclic (stimuleaza
lipoliza cu eliberare de A.G), scade cetogeneza, scade glucogeneza si gluconeogeneza, crescand
sinteza glicogenului si creste sinteza enzimelor cu rol in utilizarea H.C.

Tesutul adipos: creste aportul de glucoza, creste sinteza de A.G, creste sinteza de
glicerol-fosfati, creste depozitarea T.G, creste incorporarea K si activeaza lipoproteinkinaza.

Actiunea insulinei asupra metabolismelor

Pe metabolismul glucidic, insulina are efect hipoglicemiant prin: stimularea glicolizei

(aeroba, anaeroba), glicogenogenezei; inhibarea glicogenolizei; stimularea gliconeogenezei din
lipide si proteine cu eliberare de AG, aa., urmate de scaderea in greutate prin pierderea de
grasimi si mase musculare

Pe metabolismul lipidic, insulina: stimuleaza lipogeneza pornind de la glucoza si acetat prin

activarea lipoproteinlipazei; inhiba lipoliza fiind singurul hormon antilipolitic. Scade eliberarea
de glicocol si acizi grasi din tesutul adipos. Lipsa de insulina determina o mare mobilizare de
grasimi din depozite, favorizand incarcarea grasa a ficatului si ateroscleroza. Cetogeneza este
stimulata cand betaoxidarea acizilor grasi are loc printr-un aport energetic scazut (lipsa de
insulina).

Pe metabolismul proteic insulina: creste anabolismul proteic, scade ureogeneza hepatica.

Actiunea insulinei se exercita prin intermediul receptorului de insulina, aflat pe membranele

celulare( mai cunoscuti sunt cei hepatici). RI(receptorul de insulina) este o glicoproteina formata
din doua subunitati alfa si doua beta legate prin punti disulfidice. Gena RI este localizata pe
cromozomul 19 ( unde se afla si genele pentru fractiunea C3 si pentru receptorii LDL).

Scaderea concentratiei in receptori este urmata de scaderea sensibilitatii tisulare fata de

hormoni.

Hormono-insensibilitate apare in: obezitate cu hiperinsulinism, imbatranire, stari severe

de acidoza.

Insulino rezistenta este o stare refractara in care insulina are eficacitate mai redusa. Este
implicata in diabetul zaharat tip II , obezitate, sindrom Cushing. In aceste situatii exista defect de
glicoreglare la nivelul prereceptorului, receptorului si post receptorului.
 Caracteristicile insulino-rezistentei sunt: glicemie a jeun normala sau crescuta; toleranta
la glucoza variata, raspuns redus la administrarea de insulina exogena.

Mecanisme hiperglicemiante

STH este stimulat de hipoglicemie: scade utilizarea periferica a glucozei; creste

gliconeogeneza; creste mobilizarea A.G.L din tesutul adipos care intrand in competitie cu
glucoza la nivel celular determina hiperglicemie; stimuleaza secretia pancreatica de glucagon.
Toate insuficientele hipofizare se insotesc de hipoglicemie datorita absentei franarii efectului
insulinic.

Hormonii glucocorticoizi(ACTH) sunt stimulati de stress si hipoglicemie: favorizeaza

depunerea de glicogen in ficat; scad utilizarea periferica a glucozei; stimuleaza neoglucogeneza
hepatica din reziduurile proteice si activeaza G-6- fosfataza cu eliberarea hepatica de glucoza.

Adrenalina, secretata de MSR si noradrenalina secretata de nervii simpatici

postganglionari prin activarea fosforilazei stimuleaza glicogenoliza hepatica si cresc lipoliza prin
mobilizarea A.G.L.

Glucagonul este sintetizat de celulele alfa din pancreas: intensifica glicogenoliza

hepatica si neoglucogeneza; creste lipoliza; creste acizii grasi plasmatici; actioneaza numai la
nivel hepatic; secretia este stimulata de hipoglicemie, stari de post, aa. ca arginina si lizina.
Activata maximal elibereaza 1g glucoza pe minut. In inanitie, efort raportul insulina-glucoza este
subunitar.

Hormonii tiroidieni cresc glicogenoliza si absorbtia intestinala de glucoza.

2. Hipoglicemia

Hipoglicemia se defineste ca scaderea glucozei sub 40 mg%. Glucoza este substratul

energetic primar pentru creier. Absenta ei determina alterarea functiei, leziune tisulara si deces
daca persista. Creierul nu poate utiliza A.G.L. ca sursa de energie, explicand in acest fel
vulnerabilitatea creierului. Acizii acetoacetic si  hidroxibutiric (cetoacizii) sunt metabolitii cu
lant scurt ai A.G.L., sunt oxidati de creier si pot proteja S.N.C. de lezare in hipoglicemie cand
sunt in concentratii moderate.

Cetoza fiind un proces lent nu apara S.N.C. de hipoglicemia acuta. Este necesara
cresterea prompta a producerii de glucoza de catre ficat.

Simptomele hipoglicemiei sunt induse prin secretie crescuta de epinefrina: transpiratie,

tremor, tahicardie, anxietate, foame si datorate disfunctiei S.N.C.: ameteala, cefalee, vedere
cetoasa, acuitate mentala diminuata, pierderea coordonarii fine motorii, confuzie, comportament
anormal, convulsii, pierderea cunostintei. In debutul gradat predomina simptomele S.N.C.. La
nediabetici simptomele apar la o scadere sub 45 mg/dl.
 Cauzele hipoglicemiei

I. Hipoglicemia postprandiala (reactiva) din hiperinsulinismul alimentar la cei cu:

gastrectomie, gastrojejunostomie, piloroplastie, vagotomie. Hipoglicemia apare dupa mese
datorita: evacuarii rapide, absorbtiei bruste de glucoza si eliberarii excesive de insulina. Glucoza
scade mai rapid decat insulina si acest decalaj duce la hipoglicemie.

II. Hipoglicemia de post cand exista un dezechilibru intre productia hepatica si

utilizarea glucozei in tesuturile periferice.

1. Productia scazuta de glucoza poate fi de cauze: hormonale( hipopituitarismul,

insuficienta S.R., deficit catecolaminic, hepatice congestia hepatica din I.C.D., HVA severa,
ciroza avansata, uremie(furnizare scazuta de substrat, efectul toxinelor uremice, clearence renal
scazut al insulinei si scaderea gluconeogenezei renale); hipotermie (asociata cu alcool); alcoolul;
medicamente: propranololul(produce hipoglicemie la subnutriti si diabetici); salicilatii;
pentamidina, disopiramida produce hiperinsulinism (citoliza celulelor ); insulina; sulfoniluree.

2. Utilizarea in exces a glucozei apare in 2 circumstante: in prezenta hiperinsulinismului;

cand concentratia insulinei plasmatice este joasa.

3. Hiperglicemia

Hiperglicemia reprezinta cresteri ale glucozei sanguine la valori de peste 120 mg/100 ml.
Se datoreaza unui defect absolut sau relativ de insulina. Hiperglicemii tranzitorii se intalnesc in
stari emotionale, in stressul chirurgical, stari de soc ( prin descarcari de catecolamine si
glucocorticoizi).

Diabetul Zaharat

Este o boala caracterizata prin anomalii metabolice si complicatii pe termen lung, ce

afecteaza ochii, rinichii, nervii si vasele de sange. Cresterea glicemiei este urmarea: scaderii
captarii si utilizarii glucozei, scaderii insulinei, productiei hepatice crescuta de glucoza, sau unei
tulburari metabolice periferice.

Clasificare diabetului zaharat:

 Diabetul zaharat clinic

1. DZ insulino-dependent- DID (tip 1);

2. DZ noninsulino-dependent DNID (tip 2); cu obezitate, fara obezitate, MODY (

maturity onest diabetes of youth).
 3. DZ de malnutritie;

4. DZ din: boli pancreatice, endocrine, indus de droguri, prin defecte ale receptorului
insulinic, sindroame genetice, cauze diverse.

 Scaderea tolerantei la glucoza ( STG): cu obezitate si fara obezitate.

 Diabet zaharat gestational

Cresterea glicemiei se produce prin :

 scadere captarii si utilizarii glucozei de catre tesuturi;

 scaderea insulinei ;

 productia hepatica crescuta de glucoza;

 tulburare metabolica periferica indiferent de valorile insulinei.

Diagnosticul de diabet zaharat presupune:

 simptome clinice confirmate prin glicemie a jeun >= 140mg/dl sau unei glicemii in
cursul zilei >= 200mg/dl;
 semne discrete sau bolnav asimptomatic cand se impune TTGO(test de toleranta la
glucoza), diagnostic confirmat prin glicemie bazala peste 120 mg/dl sau glicemie la 2 ore
peste 180 mg/dl.

Subtipul MODY, numit si Mason debuteaza la varste tinere; dezechilibru glicemic discret
; fara cetoza; nu necesita tratament insulinic, fara evolutie catre tipul I si fara relatie cu sistemul
HLA.

Patogenia D.Z. tip 1

Cand apare acest tip de diabet cele mai multe din celulele Beta din pancreas sunt distruse.
Procesul este autoimun dar nu se cunosc foarte bine detaliile.

Exista o anumita secventa patogenetica: susceptibilitate genetica la boala; factor de

mediu initiaza procesul la cei susceptibili. Ex.: infectia virala se crede a fi un mecanism trigger.
La gemenii monozigoti rata de concordanta este sub 50%; raspuns inflamator al pancreasului
numit insulita - insulele pancreatice sunt infiltrate de monocite, macrofage si limfocite T
activate; Alterarea sau transformarea celulei Beta astfel incat ea nu mai este recunoscuta drept
self ci este “nonself”; dezvoltarea unui raspuns imun celular in care se dezvolta Ac.citotoxici si
actioneaza cu mecanisme imune mediate celular. Rezultatul este distructia celulei  si aparitia
D.Z.
 Genetica

D.Z. tip I are agregare familiala dar mecanismul mostenirii este necunoscut din punct de
vedere mendelian. Transmiterea a fost postulata a fi autosomal dominanta, recesiva sau mixta.
Predispozitia genetica pare a fi permisiva si nu cauzala. Analiza arborelui genealogic arata o
prevalenta scazuta a transmiterii verticale; sansa unui copil sa dezvolte D.Z. tip I cand o ruda de
gradul I are DZ. este de 5-10%; prezenta in aceeasi familie de D.Z.tip 1 si 2 pune problema daca
exista o predispozitie genetica sau cele doua coexista in aceeasi familie; riscul de diabet este de 5
ori mai mare cand tatal are boala.

Una din genele cu susceptibilitate se pare ca se afla pe cromozomul 6 in virtutea unei

puternice asocieri intre diabet si anumiti Ag. leucocitari umani codificati de regiunea
complexului major de histocompatibilitate (MHC).

Factori de mediu

Cea mai discutata este implicarea virala pentru care pledeaza: variatiile sezoniere in
debutul bolii; episoade premergatoare de oreion, hepatita, mononucleoza, infectioasa, rubeola
congenitala, infectii cu virusuri Coxsackie; rubeola congenitala este asociata cu D.Z.tip I; gene
de citomegalovirus si retrovirus au fost gasite la D.Z. tip I.

Exista date care sustin ca expunerea la lapte de vaca sau produse predispun sugarul la
diabet autoimun. Trigerrul ar fi albumina bovina ce actioneaza prin mimetism molecular.

Acesti factori de mediu pot modifica structura proteinelor din membrana celulelor beta
pancreatice si pot deveni antigenice cu generare de anticorpi.

Insulita

Macrofagele si L.T. activate infiltreaza insulele pancreatice inainte sau simultan cu

dezvoltarea diabetului.

Endocrinopatiile imune sunt asociate cu infiltrarea limfocitara a tesutului afectat. Nu se

stie daca insulita este un fenomen primar sau un epifenomen.

Conversia cel. in “nonself” si activarea sistemului imun

Sistemul imun mediaza distrugerea celulelor  in D.Z. tip.I. Boala este asociata cu alte
endocrinopatii imune ca insuficienta S.R. si tiroidita Hashimoto. Transplantul de pancreas de la
un geaman monozigot nediabetic la geamanul diabetic duce la distrugerea rapida a pancreasului.
Mecanismul nu este cunoscut. Se presupune: interventia unui trigger din mediu care poate
actiona pe mai multe cai; ipoteza mimetismului molecular; infectia virala cu eliberarea de
citokine ar induce molecule ale regiunii HLA-D in pancreas. Rezulta deci ca mecanismul nu se
cunoaste dar atacul imun activat este procesul fundamental.
 Distrugerea celulei  si dezvoltarea D.Z.

Distructia imuna a celulelor  implica ambele mecanisme - umoral si mediat celular cel
mai important.

Fig.1. Mecanismul de producere al DZ.

Patogenia D.Z. tip II

Genetica

Boala se transmite in familie. Se presupune o transmitere autosomal dominanta pentru

care pledeaza faptul ca au fost dovedite trei generatii de transmitere directe, raportul 1:1 la copii
nediabetici cand un parinte are boala, 90% din purtatorii au obligator boala, transmiterea directa
barbat-barbat exclude mostenirea x-linkata.

In diabetul juvenil de tip adult MODY exista o legatura clara cu mutatii in gena
glucokinazei localizata pe bratul scurt al cromozomului 7.

Influenta genetica este mare intrucat rata de concordanta la gemenii monozigoti cu D.Z.2
atinge 100%; patru zecimi dintre frati si o treime din descendenti dezvolta toleranta anormala la
glucoza sau diabet franc.

Factori majori incriminati in patogeneza D.Z.tip II sunt: supraalimentatia care determina

obezitate si hiperglicemie; acestea determina insulinorezistenta si hperinsulinemie cu scaderea
numarului de receptori pentru insulina, suprasolicitarea celulelor Beta la care se adauga
predispozitia genetica.
 Fiziopatologie

D.Z.tip II are 2 defecte fiziologice: secretie anormala de insulina: insulino-deficienta si

rezistenta la actiunea insulinei in tesuturile tinta.

Masa celulelor Beta este intacta in D.Z.tip II. Populatia celulelor  este crescuta(explica
excesul de glucagon specific starilor hiperglicemice).

Rezistenta la insulina in D.Z. tip II este asociata cu un numar scazut de receptori

insulinici, mai ales postreceptor.

Simptomatologia generala in DZ

Poliuria( 3 – 6 l/ 24 ore) este o consecinta a diurezei osmotice. la o glicemie peste 180

mg/dl este depasita capacitatea de reabsorbtie a tubilor renali proximali si apare
glicozurie.Polidipsia(3 – 6 l/ 24 ore), se datoreaza deshidratarii extracelulare si apoi globala cu
sete permanenta ce va ceda la scaderea glucidelor;Polifagia este consecinta deficitului celular de
glucoza; Scaderea ponderala se datoreaza pierderilor mari de apa, catabolismului azotat crescut,
lipolizei exagerate; este specifica DZ tip 1.Pruritul apare la organele genitale si tegumentar; se
datoreaza infectiilor micotice la bolnavii cu hiperglicitie ( glucoza crescuta in lichidul interstitial
);Roseata discreta a pometilor- rubeozis diabetica- expresie a angiopatiei diabetice.

Complicatiile acute ale DZ

 Acidocetoza diabetica

Corpii cetonici sunt acidul acetoacetic,  hidroxibutiric si acetona. Formarea lor are loc
din AGL prin  oxidare pana la acetil CoA la nivel mitocondrial in ficat: perechi de acetil CoA
se unesc formand acidul acetoacetic; o cantitate mare din acidul acetic este apoi convertit la acid
 hidroxibutiric si mai putin la acetona.

In lipsa glucozei, fiindca acesti acizi sunt hidrosolubili si pentru ca strabat bariera
hematoencefalica sunt utilizati de celula nervoasa in scop energetic.

Concentratia sanguina normala este sub 1 mg/dl si cea urinara 1-10 mg/24 ore. Cresterea
lor determina acidocetoza si apare in: inanitie (2-3 zile); denutritie (varsaturi); dieta bogata in
grasimi; D.Z. sever (deficit de insulina); diabet renal sever (sau intoxicatia cu florizine); boala lui
Von Gierke (imposibilitatea mobilizarii glucozei din depozite); hipertiroidism; acromegalie.

Fiziopatologia acidocetozei diabetice

D.Z.cu deficit absolut sau relativ de insulina duce in anumite situatii (stres, infectie) la
secretia de hormoni ce determina pentru asigurarea necesarului de glucoza la creier:
hiperglicemie, neoglucogeneza, catabolism lipido-proteic si corpi cetonici crescuti.

Cetogeneza apare prin cresterea lipolizei si utilizarea de catre tesuturi a AGL prin
glucagon si adrenalina. Eliberarea AGL este influentata de deficitul insulinic. Oxidarea exagerata
este initiata de glucagon.

Starea cetozica debuteaza cu productie hepatica de cetoze urmata de scaderea utilizarii lor periferice.

Hiperglicemia creste osmolaritatea lichidului extra celular  deshidratare celulara. Prin

poliurie si glicozurie se pierde apa prin urina rezultand o deshidratare mixta. Se pierd apa si
electroliti (diureza osmotica) prin urina si varsaturi.

Cetonemia poate ajunge la 20 mEq/l si cetonuria 20-60 g/24 ore. Este prezent mirosul de
acetona. Nivelul crescut al ionilor de H+ stimuleaza centrul respirator si apare respiratia
Kussmaul.

Paraclinic: glicozurie cu acetona, albuminurie, cilindrurie, hiperglicemie; RA scazuta; pH

scazut; hiperosmolaritate; hiperK, apoi hipoK si hipoNa; ureea crescuta; poliglobulie,
leucocitoza, Hc crescut.

Alte complicatii acute sunt: coma hiperosmolara; coma hiperlactacidemica; coma

hipoglicemica apare mai mult ca o complicatie a tratamentului cu insulina. Se manifesta cand
glicemia scade sub 50 mg/ dl.
 Complicatiile cronice ale diabetului zaharat

Modificarile aparute in cursul evolutiei DZ depind de: gradul, durata dezechilibrului

metabolic si zestrea genetica a individului.

Bazele fiziopatologice ale complicatiilor cronice in DZ

Mentinerea unei glicemii normale previne sau intarzie aparitia complicatiilor cronice in
DZ. Hiperglicemia determina o serie de modificari metabolice dintre care cele mai importante
sunt:

1.Glicozilarea neenzimatica un proces de atasare a glucozei la gruparile amino ale

proteinelor, fara o mediere enzimatica, proces denumit glicare cu formare de produsi de
glicozilare avansata AGE – advanced glycosylation endproducts, cu proprietati potential
patogene pentru proteine ca: albumina, colagenul, elastina, proteinele cristalinului, si ale tecii de
mielina, Hb.

2.„Activarea caii poliol”

Cresterea glicemiei peste valorile normale nu este urmata de cresterea glicolizei si a

ciclului Krebs. Drept urmare vor fi folosite cai insulino independente de metabolizare a glucozei.
Prima cale utilizata este calea poliol formata din doi alcooli polihidrici: sorbitol si fructoza.
Formarea celor doi alcooli este mediata de doua enzime: aldozoredutaza si sorbitol-
dehidrogenaza. Calea “poliol” este activa in tesuturile care contin cele doua enzime: cristalin,
teaca nervoasa, teaca Schwann, peretele arterelor mari.
Complicatii ale DZ atribuite caii poliol: cataracta; neuropatia; alterari vasculare ce duc la
ASC, retinopatie.

3.Stresul oxidativ. Peroxidarea lipidica are rol in inducerea leziunilor macrovasculare

din DZ si ASC. Dupa 10 – 15 ani de evolutie apar modificari morfologice la nivelul membranei
bazale a vaselor mici( microangiopatie ), arterelor( ASC ), rinichi( nefropatie), retina(
retinopatie), nervi(neuropatie), alte organe si tesuturi.

Microangiopatia diabetica se manifesta la nivelul capilarelor din: tegumente, muschi

scheletici, glomeruli renali, capsula Bowman, nervi periferici, retina si placenta. Responsabila de
aceste modificari este hiperglicemia prin generarea de AGE si radicali liberi de oxigen.

Ateroscleroza se manifesta la orice tip de DZ si indiferent de varsta de debut.

Modificarile biochimice responsabile de ponderea crescuta a ASC in DZ: hiperlipemia-

scade HDL si creste LDL; scaderea aderarii celulei endoteliale; scade formarea de NO
endotelial; glicozilarea LDL,creste glicozilarea colagenului subintimal; creste agregarea si
adezivitatea plachetara.
 Nefropatia diabetica se datoreaza microangiopatiei, AGE si radicalilor liberi de oxigen.
Se manifesta prin glomeruloscleroza difiza sau nodulara, leziuni exudative( proteinurie);
arterioloscleroza, nefroscleriza( HTA ), PNF si papilita necrotica.

Complicatiile oculare apar cel mai frecvent prin activarea caii “poliol”. Tulburarile de
vedere apar prin: retinopatie secundara modificarilor proliferative, nonproliferative,
microanevrisme, pierderii pericitelor pericapilare; cataracta sau/ si glaucom, hemoragii in corpul
vitros cu orbire.

Neuropatia diabetica afecteaza inervatia senzitiva si motorie periferica. Sunt afectate:

celulele Schwann prin acumulare de sorbitol; mielina prin glicare(degenerare); axonul –
microangiopatie vasa- nervorum; inervatia organelor pelvine cu impotenta sexuala, tulburari de
dinamica vezicala si intestinala; hemoragii sau infarct cerebral.

Infectiile prin scaderea capacitatii de aparare specifica si nespecifica, cu infectii cutanate

si mucoase, urinare, TBC.

Paradontopatia apare frecvent la diabetici putand duce la edentatie.

Fig.2. Complicatiile diabetului
 Curs 5

VITAMINE

Vitaminele sunt substanţe cu structură complexa (compuşi organici) care nu pot fi

sintetizate de către organism, însă a căror prezenţă în corpul uman este absolut obligatorie pentru
îndeplinirea unor funcţii esenţiale ale acestuia. Spre deosebire de proteine, lipide sau glucide,
vitaminele nu reprezintă surse de calorii şi ne sunt necesare în cantităţi mult mai mici decât
acestea.
În funcţie de modul în care se dizolvă în diverse soluţii, vitaminele sunt clasificate în liposolubile
(vitaminele A, D, E şi K) şi hidrosolubile (vitaminele din grupul B şi vitamina C).
Fiecare vitamina are anumite roluri specifice în organism.
Vitaminele liposolubile:
Vitamina A joacă un rol important în vedere (participând la formarea imaginii la nivelul retinei),
în păstrarea integrităţii ţesuturilor epiteliale de la nivelul pielii şi mucoaselor organismului, în
apărarea împotriva infecţiilor şi în procesele de creştere şi dezvoltare.
Vitamina D reglează circuitul calciului şi fosforului în organism, fiind extrem de importantă
pentru sănătatea osoasă.
Vitamina E are funcţie de antioxidant, protejând unele substanţe din structura membranelor
celulare (cum sunt acizii graşi nesaturaţi) împotriva distrugerii determinate de compuşii cu
acţiune oxidantă.
Vitamina K are drept rol principal intervenţia în sinteza la nivelul ficatului a unora dintre factorii
implicaţi în coagularea sângelui, dar se pare că este implicată şi în procesul de fixare a cal-
ciului la nivelul oaselor.
Vitaminele hidrosolubile:
Vitamina B1(tiamina) este implicată în conducerea informaţiei prin fibra nervoasă şi în diverse
reacţii chimice care duc la îndeplinire transformarea glucidelor în organism şi utilizarea lor
pentru producerea de energie.
Vitaminele B2(riboflavina) şi B3(vitamina PP, niacina) participă şi ele la diverse reacţii
chimice de tip oxidare-reducere ce servesc la prelucrarea în organism a proteinelor, lipidelor şi
glucidelor.
Vitamina B5(acidul pantotenic)are şi ea rol în apărarea împotriva infecţiilor şi este o prezenţă
practic constant în toate căile metabolice majore ale organismului, fiind parte component a unei
molecule care se află la intersecţia acestora, denumită acetilcoenzima A, iar vitamina B6 şi
vitamina H (biotina) sunt şi ele implicate în multiple reacţii chimice ce se desfăşoară continuu în
corpul uman.
Vitamina B12(ciancobalamina) şi acidul folic sunt esenţiale în desfăşurarea normal a proceselor
metabolice care participă la formarea hemului şi a lanţurilor de ADN şi proteine (asigurând prin
aceasta desfăşurarea normală a creşterii şi reproducerii celulare).
Vitamina C (acidul ascorbic) participă şi ea la coordonarea a numeroase funcţii metabolice, la
apărarea antiinfecţioasă şi la sinteza colagenului, ajută la absorbţia fierului şi are rol de apărare a
structurilor organismului împotriva agenţilor oxidanţi.
Vitamina A se găsește în multe alimente, având numeroase funcții. Dintre cele mai importante
funcții și proprietăți ale vitaminei A, amintim rolul esențial în distingerea culorilor și îmbunătă-
țirea vederii. Ca atare, ori de câte ori aveți probleme oculare este bine să consumați alimente
care să conțină vitamina A. În plus, amintim că vitamina A ajută la sănătatea pielii, mucoaselor,
menținerea sănătății oaselor și dinților. În plus, vitamina A are un rol esențial în reglarea unor
probleme de natură genetică.
Vitamina B6 este foarte importantă pentru organism. Aceasta îndeplinește numeroase funcții ale
organismului. Ca atare, este necesar să avem un consum permanent de alimente ce conțin această
vitamină. Vitamina B6 ajută în creștere și dezvoltare, contribuie la buna activitate cerebrală și
luptă împotriva infecțiilor, având un rol esențial pentru întărirea sistemului imunitar.
Vitamina B12 face parte din complexul de vitamine B și mai poartă denumirea de
ciancobalamina. Această vitamină are un rol esențial în reglarea proceselor metabolice ale
organismului. De asemenea, vitamina B12 contribuie la menținerea sănătății digestive, reușind
să protejeze mucoasa digestivă, contribuind major la vindecarea stomacului, în caz de ulcer. De
asemenea, un alt rol esențial al vitaminei B12 constă în dezvoltarea măduvei hematoformatoare.
Vitamina C are un multiplu rol pentru organism. Este un puternic antioxidant și are și un
puternic rol pentru întărirea sistemului imunitar. Acidul ascorbic, așa cum mai este cunoscută
vitamina C reușește să protejeze și să întărească sistemul osos, menține sănătatea dinților, are un
rol esențial în procesul de mineralizare osoasă, menține gingiile sănătoase. De asemenea,
vitamina C contribuie la vindecarea mai ușoară a rănilor și plăgilor, întărește sistemul imunitar,
contribuie la procesul de absorbție a fierului, necesar organismului și luptă împotriva infecțiilor.
Vitamina D este acea vitamină ce poate fi luată de la soare. De aceea, cu cât ne expunem mai
mult la soare, de preferat la orele în care razele ultraviolete nu sunt atât de puternice, cu atât
organismul va primi mai multă vitamina D de la soare. Aceasta contribuie la absorbția calciului
și la depunerea sa în oase și dinți. În plus, vitamina D are un rol esențial și pentru homeostazia
fosforului.
Vitamina E este cunoscută sub numele de tocoferol. Aceasta are numeroase proprietăți
antioxidante. Această vitamină are un rol esențial în reglarea funcțiilor organelor de reproducere,
îmbunătățește activitatea sistemului muscular. Vitamina E protejează împotriva hepatitei, are rol
de a stimula proliferarea celulară și de a se forma hematiile.
Vitamina K este cunoscută a avea un puternic rol anticoagulant. Aceasta este deosebit de
importantă pentru organism, fără de care nu am putea supraviețui. În plus, rolul acestei vitamine
este cunoscut pentru menținerea sănătății oaselor.
Biotina este o altă vitamină importantă pentru organism. Aceasta este cunoscută și sub numele
de vitamina B7. Are un rol esențial în procesul de gluconeogeneză, contribuie la producerea
hormonilor, sinteza colesterolului și a acizilor grași. În plus, vitamina B7 are rol în menținerea în
limite normale a valorilor glicemiei.
Niacina este cunoscută de vitamina PP sau B3. Aceasta face parte din complexul de vitamine
B. Ea are un rol esențial în funcțiile metabolice ale organismului. Contribuie la scăderea
valorilor colesterolului, menținerea sănătății tegumentelor. În plus, contribuie la menținerea
sănătății sistemului nervos.
Acidul folic are numeroase funcții esențiale pentru organism. Face parte din complexul de
vitamine B. Această vitamină contribuie la formarea hematiilor. În plus, acidul folic are un rol
esențial pentru sănătatea sarcinii, în mod deosebit pentru făt. Acidul folic contribuie la
prevenirea unei afecțiuni destul de grave, precum spina bifida, periculoasă pentru sănătatea
fătului.
Vitamina B5 este cunoscută sub numele de acidul pantotenic. Aceasta face parte din categoria
vitaminelor hidrosolubile. Este implicată în procesul de sinteză a lipidelor, proteinelor și
carbohidraților. De asemenea, această vitamină este deosebit de importantă în sarcină,
contribuind la dezvoltarea normală a sarcinii.
Riboflavina sau vitamina B2 este tot o vitamină din grupul celor hidrosolubile. Reacțiile sale
devin aproape inexistente la lumină. Un rol esențial al acesteia este acela al formării hematiilor,
creșterii somatice.
Vitamina B1 sau tiamina nu este stabilă din punct de vedere termic, această fiind cunoscută ca
putându-se descompune la sursele de căldură. De asemenea, în combinație cu mai multe proteine
reușesc să formeze enzime, contribuind la metabolizarea glucidelor din organism. Această
vitamină contribuie la menținerea sănătății cardiovasculare, a sistemului nervos, dar și a celui
digestiv.
Surse de vitamine
Vitaminele sunt luate de cele mai multe ori din alimentație. Ca atare, un regim alimentare
diversificat și sănătos reușește să atragă toate acele vitamine necesare dezvoltării corpului.
Ca atare, iată mai jos, din ce alimente putem lua vitaminele ce ne sunt necesare, pentru a
funcționa normal:
vitamina A se găsește în ouă, brânză, lapte, brânză, smântână, ficat, pește, ulei de pește, rinichi,
carne.
vitamina D se găsește în unt, lapte, stridii, pește, margarină, cereale, brânză.
vitamina E se găsește în cereale, nuci, măsline, spanac, ulei de floarea soarelui, ulei de soia,
pâine neagră, fasole, mazăre, porumb.
vitamina K se găsește în salată verde, broccoli, spanac, mărar, leuștean, pătrunjel, gălbenuș de
ou, cereale.
acidul folic se găsește în legume verzi, ficat, pâine neagră, carne roșie.
niacina se găsește în carne de pui, pește, ouă, lapte, legume, nuci, cereale.
acidul pantotenic se găsește în ouă, cereale, legume, drojdie, broccoli, varza, mazărea, salata.
biotina se găsește în legume verzi, drojdie, cereale, ouă, salate.
tiamina se găsește în cereale, pâine neagră, carne de porc, fasole, mazăre, pește, fructe, drojdie.
vitamina B2 se găsește în brânză, sucuri de fructe, lapte, paste, cereale.
vitamina B12 se găsește în ficat, ouă, lapte, carne de pui, pește.
vitamina B6 se găsește în avocado, nuci, fasole verde, carne de pui, ficat, pește.
vitamina C se găsește în mandarine, portocale, căpșuni, ardei, broccoli, napi, cartofi.
Vitaminele sunt necesare organismului. De aceea, la orice vizită medicală medicii verifică cu
ajutorul analizelor valorile vitaminelor din corp. Ori de câte ori constată un deficit, atunci aceștia
ar putea recomanda fie un regim alimentar variat, fie administrarea unor suplimente de vitamine
și minerale, numai în dozele permise. Necesarul de vitamine diferă de la persoană la persoană și
ca atare este bine să ții cont de ceea ce spune medicul. Ori de câte ori consumați în exces
anumite vitamine atunci ați putea avea anumite reacții adverse greu de controlat, precum
intoxicațiile. De aceea, nici măcar vitaminele nu trebuiesc luate la întâmplare, ci doar în dozele
recomandate de către medici, în funcție de starea pacienților. Ori de câte ori apar anumite
manifestări neplăcute este bine să vă adresați specialistului pentru indicații suplimentare.
Cu toate că suplimentele de vitamine și minerale ar putea fi soluția unor astfel de deficite, cel
mai bine este să încercați să aveți un regim alimentar variat și sănătos, bogat în fructe și legume,
fiind sursele naturale cele mai bune pentru sănătatea organismului și pentru buna sa funcționare.
Curs 6

Hormonii
Hormon-Substanta secretata de o glanda endocrina, eliberata in circulatia sangvina si destinata
sa actioneze in mod specific pe unul sau mai multe organe-tinta cu scopul de a le modifica
functionarea. Hormonii se impart in trei mari grupe dupa structura lor: hormonii polipeptidici
(formati din mai multi acizi aminati), de exemplu insulina; hormonii steroidieni (derivati ai
colesterolului), precum cortizolul si derivatii lui; hormonii derivati dintr-un acid aminat, precum
hormonii tiroidieni.
Hormonii sunt secretati, in principal, de catre glandele cu secretie interna, adica hipofiza, tiroida,
paratiroidele, suprarenalele si glandele genitale, dar si de diferite formatiuni celulare raspandite
in organism. In plus, anumite celule ale pancreasului si rinichiului, precum si hipotalamusul, sau,
inca, placenta la femeile gravide, sintetizeaza hormoni specifici. Hormonii sunt cei care
guverneaza numeroase functii ale corpului, indeosebi metabolismul celulelor, cresterea,
dezvoltarea sexuala, reactiile corpului la stres.
Hormonul este eliberat in sange si circula cel mai des legat de o proteina care regleaza actiunea
sa. El se fixeaza in continuare pe receptorii purtati de catre organele-tinta cu o specificitate
comparabila celei a unei chei intr-o broasca, cu scopul de a adapta organismul la nevoile
momentului, de exemplu pentru a stimula secretiile de insulina atunci cand ingestia alimentelor
antreneaza o crestere a nivelului glucozei din sange. Productia de hormon este la randul ei
stimulata sau franata printr-un proces regulator, zis retrocontrol, care poate fi hipotalamic sau
metabolic; astfel, scaderea glicemiei inhiba secretarea de insulina de catre pancreas.

Utilizarea terapeutica - Se pot fabrica sintetic hormoni a caror structura chimica este identica
cu cea a hormonilor naturali sau este apropiata de aceasta. Aceste substante pot fi utilizate in
terapeutica pentru a repara o carenta hormonala. Acesta este de exemplu cazul cortizonului,
antiinflamator puternic, care este un derivat de cortizol elaborat de glandele suprarenale. De
asemenea, pot fi utilizati hormoni naturali, extrasi din sange sau din urina si apoi purificati.

Surse si efecte ale principalilor hormoni

Hipofiza - Agatata de creier, ea este formata din antehipofiza, in fata, si de posthipofiza in spate.
Antehipofiza - sintetizeaza somathormonul, hormonul de crestere, prolactina, care asigura
indeosebi lactatia, si stimulinele, activatoare ale altor glande. Posthipofiza - stocheaza ocitocina
si hormonul antidiuretic provenind de la hipotalamus.
Hipotalamus - Aceasta regiune a creierului secreta ocitocina (care declanseaza contractiile
uterine? in timpul nasterii), hormonul antidiuretic (care provoaca o retentie de apa in organism)
si liberinele (care activeaza stimulinele antehipofizei).
Ovare - Situate de o parte si de alta a uterului, ele secreta estrogenii, hormonii tipic feminini, si
progesteronul, hormonul de sarcina.
Pancreas endocrin - Este vorba de celulele raspandite in pancreas, care sintetizeaza insulina
(care micsoreaza concentratia in glucoza a sangelui) si glucagonul (care creste aceasta
concentratie).
Paratiroide - In numar de patru, lipite de tiroida, ele produc parathormonul, care creste
concentratia sangvina in calciu.
Suprarenale - Fiecare dintre cele doua suprarenale, situate pe rinichi, este formata dintr-o
corticosuprarenala la periferie si o medulosuprarenala in centru.
Corticosuprarenale - Secreta: glucocorticosteroizii, care influenteaza reactiile glucidelor,
mineralocorticosteroizii, care retin sodiul in organism, si androgenii suprarenalieni, virilizanti.
Medulosuprarenale - Acestea produc adrenalina si noradrenalina, hormoni de activare generala
a organismului in caz de stres.
Testicule - Situate In scrot, ele sintetizeaza testosteronul, hormonul virilitatii.
Tiroida - La baza gatului, ea secreta triiodotironina si tiroxina, indispensabile dezvoltarii oaselor
si creierului la copil si activatoare ale reactiilor chimice ale organismului.

In functie de structura, hormonii se impart in 3 grupe:

- peptidici (formati din mai multi acizi aminati);
- steroidieni (derivati ai colesterolului);
- derivati dintr-un acid aminat (hormonii tiroidieni).
Hormonii regleaza diferite functii din organism, printre care:
- cresterea si dezvoltarea;
- functia si reproducerea sexuala;
- metabolismul;
- starea psihologica.

Sistemul endocrinSistemul endocrin este compus din mai multe glande; unele dintre acestea
sunt controlate de catre hipofiza, la randul ei o glanda endocrina, si de catre hipotalamus, altele
au un mod de functionare mai autonom. Asemeni sistemului nervos, functia sistemului endocrin
este de a stabili o legatura/ comunicare intre organe prin stimularea si eliberea de hormoni, care
controleaza o serie de functii vitale pentru organism. Aparitia unui dezechilibru hormonal are
efecte dramatice asupra bunei functionari a intregului organism.

Glandele care alcatuiesc sistemul endocrin:

- Glanda hipofiza
- Hipotalamusul
- Tiroida
- Paratiroida
- Glandele suprarenale
- Pancreasul
- Testiculele
- Ovarele
- Epifiza (glanda pineala)
Rolul hormonilor in organism
Hormon Abreviere Structura Secretat de ... Efecte
Lobul anterior al Stimuleaza sinteza hormonilor tiroidieni Tiroxina (T4) si
Hormon stimulant al tiroidei TSH Peptidica / Proteica Triiodotironina (T3).
hipofizei
Lobul anterior al La femei: stimuleaza maturizarea in ovare.
Foliculostimulant hormon FSH Peptidica / Proteica La barbati: spermatogeneza, creste productia de androgeni
hipofizei - proteine necesare celulelor Sertoli din testicule.
Femei: stimuleaza ovulatia
Lobul anterior al
Luteinizant hormon LH Peptidica / Proteica
hipofizei La barbati: stimuleaza productia de testosteron din
celulele Leydig testiculare.
Lobul anterior al Declanseaza si mentine secretia lactata si asigura
Prolactina PRL Peptidica / Proteica satisfactia dupa un act sexual.
hipofizei
Hormonul de crestere
GH, STH, Lobul anterior al Stimuleaza cresterea si reproducerea celulara si asigura
(hormon somatotrop, Peptidica / Proteica cresterea oaselor lungi si intervine in metabolismul
HGH hipofizei glucidelor, lipidelor si proteinelor.
somathormon)
Hormonul adrenocorticotrop
Lobul anterior al Controleaza activitatea glandei suprarenale. Asigura
(corticotropina sau ACTH Peptidica / Proteica sinteza corticosteroizilor (glucocorticoid si androgeni) de
hipofizei catre celulele adrenocorticale.
corticostimulina)
Vasopresina (Arginin Controleaza retentia apei in organism. Un deficit de
Lobul posterior
vasopresina sau hormonul ADH Peptidica / Proteica hormon ADH poate cauza diabet insipid.
al hipofizei Controleaza tensiunea arteriala.
antidiuretic)
Declanseaza contractia uterului in timpul travaliului,
stimuleaza secretia si eliberarea de lapte la nivelul glandei
Lobul posterior mamare.
Oxitocina Peptidica / Proteica
al hipofizei
Prin contractia vaginului si colului contribuie la obtinerea
orgasmului.
Stimuleaza eliberarea de prolactina.
Hormon eliberator de
TRH Peptidica / Proteica Hipotalamus
tirotropina (tiroliberina)
Elibereaza hormonii tiroidieni primari.
Hormon eliberator de
gonadotropina GnRH Peptidica / Proteica Hipotalamus Elibereaza FSH si LH din lobul anterior al hipofizei.
(gonadoliberina)
Inhiba eliberarea de GH si THR din lobul anterior
hipofizei.
Reprima eliberera de gastrina, CCK, secretina,
enteroglucagon in sistemul digestiv.
Reduce rata de golire gastrica.
Hipotalamus, Reduce constractiile musculare netede si fluxul sanguin
Somatostatina SSTR Peptidica / Proteica din intestin.
Pancreas
Inhiba eliberarea de insulina in celule beta.
Inhiba eliberarea de glucagon in celule alfa.
Suprima actiunea pancreasului exocrin.

Creste frecventa cardiaca si tensiunea arteriala.

Dopamina (hormonul PIH, Hipotalamus,
Amine - tirozina Inhiba eliberarea de prolactina si TRH din lobul anterior
inhibitor al prolactinei) DOPA Rinichi al hipofizei.
Influenteaza mecanismele hormonale ale reproducerii
(spermatogeneza la barbat si ciclu menstrual la femeie)
Melatonina Amine - triptofan Glanda pineala Antioxidant care previne tulburarile de somn, in special
insomnia.
Cel mai putin activ hormon tiroidian creste metabolismul
Tiroxina (tetraiodotironina) T4 Amine - tirozina Glanda tiroida bazal si sensibilitatea la catecolamine.

Triiodotironina
Calcitonina (tirocalcitonina)
Afecteaza sinteza proteinelor.
Responsabil de actiunile hormonilor tiroidieni la nivelul
diverselor organe tinta.
T3 Amine - tirozina Glanda tiroida Creste metabolismul bazal si sensibilitatea la
catecolamine. Afecteaza sinteza proteinelor.
Glandele Favorizeaza trecerea calciului din sange in oase.
Peptidica / Proteica paratiroide, Faciliteaza fixarea calciului in oase si scade nivelul
tiroida si timus calciului sangvin.

Regleaza repartitia de calciu si fosfor in organism.

Glandele
Hormon paratiroidian PTH Peptidica / Proteica Creste nivelul de calciu din sange.
paratiroide Scade nivelul de fosfor din sange.
Marker specific procesului de formare osoasa.

Osteocalcina Peptidica / Proteica Oase

Secreta osteoblastele - hormoni care stimuleaza celulele
beta ale pancreasului si elibereze insulina.
Zona fasciculata Stimuleaza gluconeogeneza.
Cortizol Glucocorticosteroid a cortico- Inhiba absorbtia glucozei in musculatura si tesut adipos.
suprarenalei Detine proprietati anti-inflamatorii si imunosupresoare.

Glanda
glomerulara de Creste volumul sanguin prin stimularea absorbtiei
Aldosteron Mineralocorticoid sodiului de catre rinichi.
la nivelul
suprarenalei
Celulele Creste densitatea osoasa.
Hormoni androgeni - Stimuleaza dezvoltarea masei musculare.
Steroidian Leyding, din Maturizeaza organele sexuale.
Testosteronul
testicule Stimuleaza ingrosarea vocii si pilozitatea.
Regleaza tensiunea arteriala prin ingustarea capilarelor
Zona medulara a sanguine.
Regleaza concentratia constanta a glucozei in sange,
Adrenalina (epinefrina) Amine - tirozina glandelor actionand antagonist cu insulina (adrenalina mareste iar
suprarenale insulina scade aceasta concentratie).
Suprima activitatea sistemului imunitar.
Participa mai ales la constrictia arteriala.
Zona medulara a Stimuleaza transportul de oxigen si glucoza catre creier si
Noradrenaline
Amine - tirozina glandelor musculatura prin cresterea frecventei cardiace si tensiunii
(norepinefrina) arteriale.
suprarenale
La femei:
- promoveaza formarea caracteristicilor sexuale
secundare;
- stimuleaza cresterea in inaltime;
- stimuleaza dezvoltarea endometrului si uterului;
- accelereaza metabolismul;
- reduce masa musculara;
Estrogen Steroidian Ovare - reduce resorbtia osoasa;
La barbati:
- previne apoptoza celulelor germinale.
Alte efecte:
- reduce motilitatea intestinului;
- creste cantitatea de colesterol din bila;
- stimuleaza producerea de HGH si cortizol.
Favorizeaza nidatia ovulului fecundat si gestatia,
modificand proprietatile vasculare si chimice ale
mucoasei uterine.
Ovar, glande Efect sedativ asupra sistemului nervos central.
Este responsabil de decalajul termic manifestat dupa
suprarenale,
Progesteron Steroidian ovulatie.
placenta (in Se opune efectului estrogenilor asupra glandelor mamare
sarcina) si mucoasei uterine.
Previne cancerul endometrial prin reglarea efectelor
estrogenilor.
Normalizeaza coagularea sangelui, si nivelurile de zinc,
 cupru si oxigen la nivel celular.
Responsabila de pozitivarea testului de sarcina.
Gonadotropina corionica
HCG Peptidica / Proteica Placenta Contine FSH si LH naturali.
umana Utilizata in tratamentul infertilitatii.

Insulina influenteaza functionarea mai multor organe.

Stimuleaza fibrele musculare scheletice sa transforne
glucoza in glicogen, si aminoacizii in proteine.
Actioneaza asupra celulelor hepatice prin stimularea
acestora, sa stranga glucoza din sange si sa o tranforme in
glicogen, prin inhibarea producerii de enzime implicate in
Insulina Peptidica / Proteica Pancreas procesul de glicoliza.
Actioneaza asupra celulelor adipoase prin stimularea
asimilarii de glucoza si sinteza de grasime.
Actioneaza asupra celulelor de la nivelul hipotalamusului,
reducand pofta de mancare.
Micsoreaza nivelul glucozei in sange secretat de pancreas
si a carui insuficienta provoaca diabetul.

Creste concentratia sanguina a glucozei.

Glucagon GCG Peptidica / Proteica Pancreas Este implicat in procesele de glicoliza si gluconeogeneza
de la nivelul ficatului.

Actiunile acestui hormon vin in completarea efectelor

insulinei.
Amilina Peptidica / Proteica Pancreas Inhiba secretia de glucagon.
Reduce frecventa de golire gastrica.
Trimite semnale creierului de satietate.

Actioneaza asupra celulelor eritroblaste ale maduvei

osoase, aflate la originea globulelor rosii.
Eritropoietina EPO Glucoproteina Rinichi In caz de insuficienta renala, absenta sau reducerea
sintezei acestui hormon de catre rinichi provoaca o
diminuare a numarului de globule rosii.

Promoveaza absorbtia intestinala a calciului si fosforului.

Calcitriol Sterol Rinichi Creste reabsorbtia renala a fosfatului.
Determina eliberarea calciului si fosforului din oase.

Participa la digestia alimentelor.

Stomac si
Gastrina Peptidica Secretia de gastrina este stimulata de prezenta alimentelor
intestine in stomac.

Stimuleaza pancreasul exocrin pentru a secreta

bicarbonatul in lichidul pancreatic.
Secretina Peptidica Duoden Imbunatateste efectele CCK.
Inhiba producerea de suc gastric.
Stimuleaza secretia biliara.
Colecistokinina CCK Peptidica Duoden Stimuleaza producerea de enzime digestive de catre
pancreas.
 Creste capacitatea glucozei de a stimula secretia de
insulina.
Creste capacitatea tesuturilor de a capta glucoza din
Incretina Peptidica Duoden sange.
Scade frecventa golirii gastrice.
Suprima secretia de glucagon.
Scade apetitul alimentar.
Actioneaza ca neurotransmitator la nivelul sistemului
nervos.
Neuropeptide Y NPY Peptidica Stomac Stimuleaza depozitarea alimentelor ingerate sub forma de
grasime.
Stimuleaza apetitul alimentar.
Grelina Peptidica Stomac Stimuleaza secretia hormonului de crestere.
Tractul Controleaza starea psihologica, somnul si apetitul
Serotonina Amina - triptofan alimentar.
gastrointestinal
Vasoconstrictor.
Angiotensinogen AGT Peptidica Ficat
Stimuleaza eliberarea de aldosteron.

Stimuleaza diferentierea celulelor precursoare din maduva

Trombopoietina TPO Peptidica Ficat, Rinichi osoasa in megacariocite. Acestea genereaza trombocite cu
rol esential in coagularea sangelui.

Scade fluxul de fier din tesuturile exportatoare spre

Hepcidina Peptidica Ficat plasma si absorbtia intestinala a fierului.

Contracareaza efectele neuropeptidei Y.

Contracareaza efectele anandamidei (un stimulent
puternic pentru apetitul alimentar, ingredientul activ din
marijuana).
Promoveaza sinteza de hormonul melanocit-stimulator
Leptina Peptidica / proteica Celule adipoase (MRH), reducand pofta de mancare.
Scade pofta de mancare si stimuleaza metabolismul.

Asigura transportul retinolului (vitamina A) in sange.

Proteina transportoare de Atunci cand este secretat in cantitati ridicate suprima
RBP4 Proteica Celule adipoase absorbtia glucozei de catre musculatura scheletica si
retinol
creste cantitatea de glucoza eliberata de ficat.
Stimuleaza apetitul alimentar.
Orexina Peptidica Hipotalamus Un nivel scazut provoaca narcolepsia.
Regleaza somnul si starea de veghe.
Lobul anterior al Participa la procesele de lipoliza si steroidogeneza.
Lipotropina LPH Peptidica Stimuleaza melanocitele sa produca melanina.
hipofizei
Detine proprietati asemanatoare morfinei - blocheaza
Encefalina (Enkefalina) Peptidica Hipotalamus transmisia semnalelor dureroase si anuleaza orice senzatie
de durere.
CURS 7
CERIDE

Lipidele numite ceride sunt esteri ai acizilor graşi superiori cu alcooli monohiroxilici
superiori, ambii cu catena normala. Faţă de gliceride, ceridele nu conţin glicerol (glicerină).

CERIDELE = MONOALCOOLI SUPERIORI + ACIZI GRAŞI

Prin esterificarea acizilor grasi nesaturati cu alcoolii cu punct de topire relativ jos se obtin
ceride fluide; cele solide rezulta din esterificarea acizilor grasi saturati cu alcooli cu punct de
topire relativ ridicat.

In multe cazuri, acidul gras si alcoolul au acelasi numar de atomi de carbon.

Ceridele nu sunt omogene, ci reprezinta amestecuri de diferiti esteri cu cantitati variabile de

hidrocarburi (C25-C 35), acizi grasi liberi, alcooli monohidroxilici superiori, steride.

Ceridele sunt insolubile in apa si inerte din punct de vedere chimic, greu saponificabile si nu
rancezesc. Servesc ca strat de protectie a suprafetelor organismelor vegetale si animale,
actionand ca agenti anti-apa. (ex: la suprafata frunzelor si fructelor au rol de protectie a
pierderii de apa si a actiunii unor agenti corosivi; pentru insecte, pasari si animale constituie o
bariera contra apei).

Denumirea ceridelor este dată de constituenţi, aşa cum se poate observa în exemplele de mai
jos.

CONSTITUENŢI
DENUMIRE
ACID GRAS ALCOOL

Palmitat de miricil Acid palmitic Alcool miricilic

Ceroat de ceril Acid cerotic Alcool cerilic

Melistilat de cetil Acid melistic Alcool cetilic

Acizii grasi sunt acizi carboxilici care au o catenă alifatică lungă (poate fi ori saturată, ori
nesaturată). Majoritatea acizilor graşi care apar şi în natură au un număr par de atomi de
carbon, care variază între 4 şi 28.
Principalii acizi graşi, sunt prezentaţi în tabelul de mai jos.

CONSISTENŢA (stare
fizică la temperatura
CATEGORIE DENUMIRE SIMBOL obişnuită) SURSE

(2c-4:1) (acid
Acid crotonic - lichidă - ulei de carbon
ω-2)
(3c-12:1) (acid
Acid laurinoleic - lichidă - lapte de capră
ω-9)
(5c-14:1) (acid - ulei de balenă
Acid miristioleic - lichidă
ω-9) - unt
- în cantităţi mici, în
(9c-16:1) (acid grăsimile vegetale şi
Acid palmitoleic - lichidă
ω-7) animale
- bacterii
Acizi graşi - ulei de măsline
mononesaturaţi - seminţe de dovleac -
(monoetenici) în cantităţi mici, apare în
Acid oleic (principalul (9c-18:1) (acid
- lichidă toate seminţele
furnizor de omega 9) ω-9)
oleaginoase
- untură de porc
- bacterii
- uleiuri vegetale (în
(11c-20:1)
Acid gadoleic - lichidă cantităţi mici)
(acid ω-9)
- bacterii
- ulei de rapiţă
(13c-22:1)
Acid erucic - lichidă - muştar
(acid ω-9)
- conifere
- ulei de in
Acid linolic [acid linoleic] (9c, 12c-18:2) - ulei de floarea
- lichidă
(omega 6) (acid ω-6) soarelui
- seminţe oleaginoase
Acid 9-cis, 11 tarns- linolic - grăsimi de ierbivore,
(9c, 11c -18:2)
(acid linolic conjugat, - lichidă mai ales unt şi seu de
(acid ω-7 )
CLA) (omega 7) vită
(9c, 12c, 15c- - sicativă (formează - in
Acid linolenic(omega 3)
Acizi graşi 18:3) (acid ω-3) pelicule lucioase) - peşti
polinesaturaţi - arahide
[vitamine F] cu lanţ - mac
Acid gama (Υ) linolenic (6c, 9c, 12c -
scurt (acizi graşi - lichidă - lapte matern
(omega 6) 18:3) (acid ω-6 )
esenţiali [AGE]) şi - seminţe de struguri şi
acizi omega 3 cu lanţ de coacăze negre
lung Acid elaeostearic (oleosteric)
(9c, 11c, 13c - - seminţe de dovleac şi
(izomer de tip omega 6 al - sicativă
18:3)(acid ω-6 ) de in
acidului linolenic)
(5c, 8c, 11c, - arahide
Acid arahidonic (omega 6) 14c-20:4) (acid - solidă - grăsimi animaliere
ω-6) - ficat de porc
(5c, 8c, 11c,
Acid eicosapentaeonic
14c, 17c-20:5) - solidă - numai în peşte
(omega 3)
(acid ω-3
 cu lanţ lung)
(4c, 8c, 12c,
15c, 19c-22:5)
Acid clupancdonic (omega 3) - solidă - numai în peşte
(acid ω-3
cu lanţ lung)
(4c, 7c, 10c,
Acid docosahexeonic (omega 13c, 16c, 19c-
- solidă - numai în peşte
3) 22:6) (acid ω-3
cu lanţ lung)
Acid butiric (4:0) - lichidă - unt
- unt de vacă
Acid capronic (6:0) - lichidă
- ulei de palmier
- unt
Acid caprilic (8:0) - lichidă
- cocos
- unt
Acid caprinic (10:0) - lichidă
- cocos
- unt
Acid lauric (12:0) - lichidă
- cocos
- unt
Acid miristic (14:0) - lichidă
- cocos
- ulei de palmier
- ulei de bumbac
- seu
Acid palmitic (16:0) - solidă
- untură
- ţesut adipos
- ceruri naturale
- seu
- untură
Acizi graşi saturaţi Acid stearic (18:0) - solidă - slănină
- carne grasă
- margarină
- cacao
Acid arahic (20:0) - solidă - ciocolată
- arahide
- boabe de muştar
- boabe de rapiţă
Acid behenic (22:0) - solidă
- soia
- arahide
- grăsimi vegetale
Acid lingoceric (24:0) - solidă - bacterii
- creier
- intră în compoziţia
Acid carnaubic (24:0) - solidă
ceridelor
- ceară de albine
- ceară de albine
Acid cerotic (26:0) - solidă
- bacterii
- unele vegetale
Acid melistic (30:0) - solidă - ceară de albine

Ceridele sunt substanţe solide, unsuroase, de culoare alb-gălbuie, rezistente la acţiunea

fenomenelor fizico-chimice (hidrolizează şi se oxidează greu, nu râncezesc, nu formează
acroleină sau acrilamidă).
Ceridele sunt insolubile în apă sau în alcool etilic, dar se dizolvă în unii solvenţi organici.
 La cald ceridele se înmoaie, iar la rece, devin rigide.
Deoarece majoritatea acizilor graşi au lanţ lung, ceridele, deşi comestibile pentru om, în cea
mai mare parte nu se absorb, jucând rolul de fibre.

Răspândirea ceridelor în natură

Ceridele sunt substanţe larg răspândite în regnul vegetal. În lumea animală ele apar mai rar.
De asemenea, ceridele apar în celulele bacteriilor acido-rezistente. La plante, ceridele intră în
componenţa cerii, care formează cuticula fructelor, frunzelor şi florilor, mai ales la speciile
xerofile, care reprezintă un strat protector împotriva evaporării apei, a căldurii şi a luminii
excesive. Ceride se mai găsesc la nivelul fibrelor vegetale, în special al celor de in şi cânepă,
precum şi în sucul lăptos al unor plante. La animale, ceridele apar la insecte, la unele
mamifere (sunt secretate de glandele sebacee) şi la păsări (sunt secretate de glandele
seropigee).

Cerurile naturale

Cerurile naturale, reprezintă un amestec de substanţe în care predomină ceridele. Pe lângă

ceride, în compoziţia cerurilor, intră în cantitate mică o serie de alte substanţe, ca
hidrocarburi, răşini, gliceride, steride, alcooli şi acizi graşi liberi

Importanţa acizilor graşi pentru om

Omul, ca şi toate celelalte vieţuitoare, îşi resintetizează lipidele proprii, în cea mai mare parte
din grăsimile din alimente , dar şi din alte substanţe (glucide, protide). Organismul uman, prin
mijloacele metabolice pe care le are la dispoziţie, nu poate crea duble legături dincolo de
carbonul 9, de aceea, acizii graşi polinesaturaţi, trebuiesc introduşi în mod obligatoriu în
organism prin hrană. Ei, pe acest considerent, sunt numiţi esenţiali (AGE) sau vitamine F.
Toţi acizii graşi de care omul are nevoie, se pot sintetiza pa baza AGE, motiv pentru care,
acizii graşi nesaturaţi sunt substanţe neesenţiale pentru om şi pentru animale. Asigurarea
acizilor esenţiali se poate face din surse exclusiv vegetale (oleaginoase, uleiuri), cu excepţia
acidului ω-3, care se găseşte mai mult în peşte.
Grăsimile saturate nu numai că nu sunt necesare organismului, dar aduc şi deservicii sănătăţii,
prin faptul că îngraşă şi cresc colesterolemia şi trigliceridemia. Acizii graşi saturaţi cu lanţ lung
(palmitic, steraic), în plus, se digeră şi se absorb greu, putând crea diverse probleme digestive.
În schimb, acizii graşi saturaţi cu lanţ foarte lung (melistic, cerotic), prezenţi în ceara de albine,
nu se absorb intestinal, comportându-se ca fibrele vegetale.
 În cazul omului sănătos, lipidele trebuie să asigure aproximativ 15% din necesarul caloric .
Din totalul acestor lipide, se recomandă ca peste 66% să provină din gliceride formate din acizi
nesaturaţi.

CURS 8
LIPIDE

Numite si grasimi, sunt componente importante ale materiei vii foarte raspandite in
ambele regnuri. Rolul lor este foarte variat. Ele constituie cea mai concentrata rezerva
energetica a organismului, intervin in reglarea permeabilitatii membranei celulare, servesc
ca vehicul la ingerarea si absorbtia vitaminelor liposolubile.

Sub aspectul constitutiei chimice, lipidele formeaza o clasa heterogena de substante

cu urmatoarele caractere comune:
- toate sunt insolubile in apa si solubile in solventi organici (benzene, eter, cloroform, etc)
- in constitutia lor intra cel putin un acid organic monovalent cu greutate moleculara mare &
un alcool azotat sau neazotat.
Lipidele sunt esteri ai acizilor graşi.Lipidele conţin numeroase legături C-H.Prin arderea unui
gram de lipide se eliberează o cantitate de energie de două ori mai mare decât prin arderea unui
gram de glucide.

Glicerolul conţine 3 grupări -OH, fiecare dintre aceasta legându-se la câte o grupare -COOH a
acidului gras.

Acizii graşi pot fi:

 saturaţi: conţin legături covalente simple;

 nesaturaţi: conţin legături covalente duble; sunt responsabili de apariţia bolilor cardio-
vasculare;

Deoarece fiecare grupare hidroxil a glicerolului se leagă la câte o grupare -COOH a acidului
gras, grăsimile se mai numesc şi trigliceride.

Lipidele se impart in doua mari clase: a) lipide simple

b) lipide complexe
 a) LIPIDELE SIMPLE sunt substante TERNARE in a caror compozitie intra C,
H, O si sunt esteri ai acizilor grasi cu alcooli neazotati ;

b) LIPIDELE COMPLEXE sunt cu molecula constituita din acid gras si un alcool

azotat uniti prin legatura esterica sau amidica si din alti doi componenti
facultativ ca : acidul fosforic, esteri, galactoza, etc

LIPIDELE SIMPLE

Se subclasifica in 4 feluri : a) gliceride

b) ceride

c) etolide

d) steride

a) GLICERIDE - sunt esteri ai glicerolului cu acizi grasi superiori si se mai numesc grasimi
neutre. GLICERIDELE sau grasimile simple neutre in functie de numarul gruparilor alcoolice
esterificate se clasifica in mono, di sau trigliceride.

- grasimile naturale din tesutul adipos al animalelor & tesutul oleaginos al plantelor
sunt in cea mai mare parte, trigliceride mixte.

Grasimile de rezerva se gasesc in stare libera in celule si se pot acumula masiv in

tesutul adipos constituind cele mai importante rezerve energetice ale organismului. Din ele fac
parte grasimile alimentare si industriale. Ex: slanina, seul, etc

Grasimile, la aer, sub actiunea luminii si a microorganismelor se transforma din acizi

grasi nesaturati prin oxidare la peroxizi si la acizi sau aldehide cu greutate moleculara mai mica.

Acestia din urma raspandesc un miros caracteristic neplacut ═> fenomenul de

rancezire.

b) CERIDE - sunt esteri ai alcoolilor alifatici superiori cu acizi grasi superiori.

CERIDELE - raspandite mai ales in lumea vegetala in organismul animalelor, sunt

substante solide cu punct de topire scazut, greu cristalizabile, solubile in benzene si alcool.
Ex: grasimea alba de balena, ceara de albine si ceara de carnauba.
 c) ETOLIDE - sunt esteri ai acizilor grasi oxidati intre ei. ETOLIDELE - prezente in ceara
unor conifere

d )STERIDE - sunt esteri ai sterolilor cu acizi grasi superiori.STERIDELE esterii sterolilor cu

acizi grasi

LIPIDELE COMPLEXE

A)LIPIDE FOSFORATE

a)GLICEROFOSFOLIPIDE intalnite in vegetale si microorganisme animale

BACILII TUBERCULOSI constituie impreuna cu unii acizi fosfatidici o structura mai

complexa care in plasma sangvina se pot fixa pe substantele proteice prin intermediul unor
oxiaminoacizi. Exemplu de glicerofosfolipide : lecitina, cefalina

b)FOSFOINOZITIDE sunt esteri ai inozitolului cu acizi grasi

c)FOSFOSFINGOZIDE sunt compusi ai sfingozinei cu acizi grasi & acid fosforic. Ele au
fost izolate din tesutul cerebral si avem ex: sfingomielina cu acid lignoceric din formula a fost
extrasa din axonii ganglionilor nervosi ai omului.

B)LIPIDE AZOTATE NEFOSFORATE IN COMPOZITIA LOR

a)CEREBROZIDE se gasesc in tesutul nervos & mai ales in creier; in cantitati mici se intalnesc
si in spermatozoizi, leucocite, hematii, molecula lor este alcatuita din sfingozina, acid gras &
galactoza
b)GANGLOZIDE au molecula alcatuita din sfingozina, acid gras, hexoze, acid neuraminic
(C₁₀H₁₉O₈N)
- se gasesc in celulele ganglionare ale sistemului nervos si in splina

ROLUL BIOLOGIC AL LIPIDELOR COMPLEXE

- impreuna cu alte lipide se fixeaza la exteriorul celulelor modificandu-si permeabilitatea lor

si a celulelor pe care s-au fixat rezultand astfel o mai buna circulatie a diferitelor substante dintre
celule.
- intervin in hemoliza si coagularea sangelui
- acizii grasi ai laptelui matern se formeaza din fosfatide
- servesc ca sursa de energie in travaliu
- participa la transportul unor produsi metabolic
 C) LIPIDE NESAPONIFICABILE
a) TERPENE sunt prezente in regnul vegetal in cantitati mici si in cel animal
b) CAROTENOIZI raspanditi in regnul vegetal cu rol important in reactiile fotochimice
c) STEROIZI cuprind un numar mare de compusi lipidici raspanditi in plante, animale si
microorganisme nevertebrate
1)COLESTEROL - substanta alba insolubila in apa, cu rol structural prezent in majoritatea
membranelor celulare
2)ACIZI BILIARI - componenti ai bilei se gasesc sub forma de saruri si joaca un rol
important in solubizarea si absorbtia intestinala a lipidelor

DIGESTIA si ABSORBTIA LIPIDELOR

Principalii constituenti lipidici ai materiei vii (mai ales alimentare) sunt :

- trigliceride
- fosfolipide
- colesterol liber
- acid colesterolic
Digestia si absorbtia lipidelor este un proces complex sub actiunea sarurilor biliare deversate cu
bila in duoden impreuna cu unele lipide polare cu rol esential in solubizarea si incorporarea lipi-
delor neabsorbabile sub forma unora absorbabile prin peretele intestinal.
Lipidele alimentare cand vin in contact cu bila care contine cantitati importante de saruri biliare
si de lecitine, sunt dispersate sub forma unor solutii coloidale cu un grad de dispersie mijlociu.
Asupra grasimilor emulsionate actioneaza hidrolaze pancreatice specifice.
Colesterolul liber si cel esterificat prezent in lumenul intestinului provine din 3 surse :
a) alimente
b) bila
c) descuamatiile mucoasei intestinale
Esterii colesterolului sunt hidrolizati sub actiunea colesterolesterazei pancreatice.
Lipidele pancreatice nehidrolizabile insolubile sau partial solubile in apa, impreuna cu
sarurile biliare formeaza o solutie micelara cu grad de dispersie din ce in ce mai mic.
Sarurile biliare raman in lumen, participand la solubilizarea si transportul altor molecule
lipidice.

Prin sistemul port sarurile biliare ajung in ficat & dupa unele remanieri ajung din nou in
bila si intestin ─>circuitul eritrohepatic.
 Colesterolul indeplineste in organism numeroase functii. Liber sau ca acid colesterol se
gaseste in cantitati foarte mari in creier si ficat.

LIPIDELE PLASMATICE sau trigliceridele din tesutul adipos si din celelalte tesuturi
reprezinta cel mai important depozit de rezerve energetice ale organismului. Se formeaza din
grasimile ingerate in exces sau sunt forma de stocare a surplusului de glucide exogene.

Pe langa transportul atribuit, mai au si alte functii cum ar fi :

- pastreaza compozitia constanta lipidica a membranelor

- regleaza procesul metabolic celular

- transporta spre tesuturile extrahepatice colesterolul

Lipidele au rol:

 energetic - lipidele sunt mai energo-eficiente decât proteinele şi glucidele, fiind păstrate
în organism cel mai des în ţesutul adipos;
 structural (plastic) - se găseşte în componenţa membranei celulare (plasmalema), în
peretele unor organite celulare, în unii hormoni şi în celula nervoasă;
 substanţă de rezervă;
 imuno-protector;
 de accelerare a metabolismului (în calitate de coenzime).

Rolul lipidelor în cadrul materiei vii:

 izolatori termici;

 protecţie mecanică;

 depozit de substanţe cu valoare energetic

 CICLUL KREBS

În 1937 Hans Krebs a propus ciclul acidului citric; a reprezentat una dintre cele mai
importante descoperiri ale chimiei metabolice.
Se mai numeşte ciclul citric sau ciclul acizilor tricarboxilici. Este un ansamblu de 8
reacţii care se desfăşoară în matricea mitocondrială prin care este oxidat grupul acetil din acetil-
CoA în doi moli de CO2 printr-un proces care permite recuperarea energiei libere prin sinteza de
ATP.
Funcţia principală a ciclului Krebs este producerea de energie.
Reprezintă un punct de convergenţă al catabolismului tuturor substanţelor nutritive
(glucoza, acizi graşi, aminoacizi, alcool).
Este considerat un proces amfibolic deoarece este situat la intersecţia proceselor de
catabolism şi a proceselor de anabolism.
Substraturile ciclului Krebs sunt Acetil-CoA şi oxalacetatul.
Provenienţa acetil-CoA
ACIZI NUCLEICI

In toate celulele exista doua tipuri de acizi nucleici:

-acid dezoxiribonucleic (ADN)
-acid ribonucleic (ARN)
Acizii nucleici sunt substante chimice macromoleculare alcatuite din unitati simple numite
nucleotide (deci sunt polimeri de nucleotide)
O nucleotida este alcatuita din trei componente
-o baza azotata
-un zahar
-un radical fosforic
Bazele azotate sunt substante organice in care atomii de carbon si de azot sunt grupati in
cicluri; ele sunt de doua tipuri, purinice si pirimidinice.
Bazele azotate purinice au doua cicluri condensate insumand 5 atomi de carbon si 4 atomi de
azot, ele sunt urmatoarele:
-adenina (A)
-guanina (G)
Ambele baze azotate purinice sunt prezente atat in ADN cat si in ARN.
Bazele azotate pirimidinice au un singur ciclu cu 4 atomi de carbon si 2 atomi de azot, ele sunt
urmatoarele:
-citozina (C); prezenta atat in ADN cat si in ARN
-timina (T); prezenta doar in ADN
-uracilul (U); prezent doar in ARN
Zaharul este un monozaharid cu 5 atomi de carbon (o pentoza).Este reprezentat de riboza
(R) in ARN si de dezoxiriboza (D) in ADN.
Combinarea unei baze azotate purinice sau pirimidinice cu o pentoza (zahar) formeaza o
nucleosida.Daca se ataseaza o grupare fosfat la zaharul unei nucleoside rezulta o nucleotida.
o baza azotata + un zahar = o nucleosida
o baza azotata + un zahar + un radical fosforic = o nucleotida
Radicalul fosforic (P) formeaza legaturi esterice cu pentozele.Legatura se stabileste intre al 5-lea
atom de carbon al unei pentoze si al 3-lea atom de carbon al pentozei urmatoare, formand astfel
lanturi (catene) polinucleotidice.
Legarea nucleotidelor intre ele cu formarea lanturilor polinucleotidice reprezinta structura
primara a acizilor nucleici.

ADN, spirala vietii

ADN-ul este o substanta macromoleculara bicatenara formata din 2 catene polinucleotidice care
se infasoara una in jurul celeilalte, in spirala, astfel incat se formeaza un dublu helix.
In macromolecula de ADN se deosebesc doua tipuri de structuri:
a)structura primara monocatenara: reprezentata de succesiunea de nucleotide dintr-o catena.
b)structura secundara bicatenara: reprezentata de structura bicatenara a ADN-ului.
1.Cele doua catene ale ADN-ului sunt antiparalele
Cele doua catene ale ADN-ului sunt antiparalele, ceea ce inseamna ca pe o catena legaturile
dintre nucleotide sunt de tip 5'-3' iar pe cealalta catena sunt invers, adica 3'-5'.
BIOSINTEZA UREEI

Ureea reprezinta forma de detoxifiere si excretie a amoniacului din organism.

Spre deosebire de glucoza si acizii grasi, care atunci cand sunt in exces fata de necesitatile organismului,
se depoziteaza sub forma de glicogen si triacilgliceroli, aminoacizii in exces, derivati din proteine sunt
degradati. Prin degradarea oxidativa a aminoacizilor in tesuturi, se elimina bioxidul de carbon, apa si
amoniacul. Amoniacul este un compus foarte toxic, in special pentru celulele nervoase. Amoniacul
produs la nivelul intestinului este absorbit si transportat la ficat, iar cel produs in tesuturi este reutilizat
pentru resinteza unor alti amonoacizi neesentiali, iar excesul este indepartat. Eliminearea amoniacului se
face pe cale urinara ca ion de amoniu si uree. Sangele transporta o cantitate mica de amoniac liber, cea
mai mare parte fiind transportata sub forma de glutamina.Ficatul si rinichii capteaza glutamina din sange
si este astfel eliberat amoniacul din complexul glutaminei. La nivel renal se formeaza ionii de amoniu.
In ficat, amoniacul provenit din glutamina si cel provenit din sistemul port, de la nivel intestinal, este
transformat in uree, in cadrul ciclului ureogenetic. Ureea este un compus solubil, care este transportat
liber la rinichi si se elimina la nivel renal.
Din cate puteti remarca, pentru un bun metabolism al ureei trebuie sa avem grija de sanatatea ficatului si
a rinichilor, pentru ca ei sunt “managerii” responsabili de curatarea organismului de tot ce este toxic si
nefolositor.
Sinteza ureei are loc in ficat . Ornitina fixeaza NH3 si CO2 , enzimatic , dand citrulina care cu o
noua molecula de NH3 trece in arginina. Arginina este apoi hidrolizata de arginaza in uree si cruitina