PROTEINAS

Composición
Aminoácidos: características
clasificación
propiedades
Péptidos: definición
constitución: enlace peptídico
tipos: oligopéptidos y polipéptidos
Proteínas: estudio de la estructura: estructuras
Solubilidad
propiedades:
Punto isoeléctrico
clasificación
Poder
FUNCIONES amortiguador
Desnaturalización
Especificidad
Proteínas.
Son macromoléculas, constituidas por aminoácidos.
Los aminoácidos están constituidos por C, H, O, N y S. Pueden
presentar otros elementos como P, Fe, Mg, Cu, ...
Aminoácidos I
Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un
radical carboxilo.
Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se
denominan proteínicos.
NH2

R C COOH
H
Aminoácidos II. Propiedades
 AMINOACIDOSII.
ANFOTEROS
El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino
básico por lo que en disolución pueden comportarse como
ácidos o como bases, por ello se dice que son anfóteros.
NH2
NH3 + NH 2

R C COO-
R C COOH R C COOH
H
H H OH-
H+

pH < 7 ácido pH = 7 neutro pH > 7 básico

BASE NEUTRO ÁCIDO
• Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base
depende del medio.
Aminoácidos II.
ISOMERIA ESPACIAL O Estereoisomería: El carbono
α es asimétrico (excepto la glicina) por lo que si
tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si
lo tienen a la izquierda L-aa. Todos los aa proteicos
son L-aa.
Aminoácidos II.
ISOMERIA OPTICA
Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son
dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son
levógiros (-).
Aminoácidos III.
Clasificación
Enlace peptídico
 Oligopéptidos
Moléculas formadas por un número de aminoácidos inferior a
100.
Oligopéptidos con actividad biológica:
•Algunas vitaminas del grupo B: ácido pantoténico y ácido fólico.
•Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH),
insulina y glucagón, gastrina y secretina y angiotensina.
•Neuropéptidos: encefalinas
Proteínas. Estructura
Proteínas. Estructura 1aria
Proteínas. Estructura 2aria. α-hélice
Proteínas. Estructura 2aria. Lámina β
Proteínas. Estructura 3aria
PARTICIPAN LOS GRUPOS R

Fuerza atractiva o repulsiva de la molécula

 Proteínas. Estructura 4aria

Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí.

Cada polipéptido se denomina protómero.
La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces
generalmente no covalentes, pero la estructura completa se
estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria.
Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y
dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno.
Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales
realizan su actividad.
ARN polimerasa. Premio Nobel de
química 2006. Kornberg.
 Proteínas. Propiedades I
Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones
coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se
encuentran al exterior y los hidrófobos al interior.
Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles.

Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas

positivas y negativas de los radicales de los aminoácidos están
compensados. En este valor las proteínas son insolubles, por lo
que el pH fisiológico debe ser diferente.

Poder amortiguador o tampón: debido a su carácter anfótero

regulan el pH del medio
Proteínas. Propiedades II
Proteínas. Propiedades III
 Proteínas. Clasificación I
Holoproteínas o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos) :
Globulares: solubles( ) e insolubles ( )
•Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina,
lactoglobulina,...
•Albúminas: ovoalbúmina, lactoalbúmina,...
•Histonas: forman la cromatina
•Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides
•Gluteninas: en semillas.
•Colágeno: tejidos conectivos
•Queratinas: estructuras dérmicas(pelo, uñas,...)
•Elastinas: fibras musculares (actina y miosina)
•Fibrinógeno: coagulación sanguínea
Fibrilares o escleroproteínas:
 Proteínas. Clasificación II
Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una parte
proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
•Fosfoproteínas: algunos aá. están fosforilados (caseína de la
leche)
•Cromoproteínas: llevan unido un pigmento
Porfirínico: con el grupo porfirínico (hemoglobina,
citocromos)
no porfirínico: con un ion metálico como Cu
(hemocianinas)
•Lipoproteínas: con un lípido como el transporte de colesterol
•Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos como ribosomas o
cromatina
 Proteínas. Funciones
Energética: lactoalbúmina, caseína,...
Estructural: colágeno, histonas,..
Hormonal: insulina
Transportadora: hemoglobina, proteínas de membrana,...
Antibiótica: actinomicina
Contráctil: actina, miosina,...
Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH)
Inmunológica: inmunoglobulinas
Marcadoras: proteínas de membrana
Protectora y lubricante: mucina, proteínas del líquido sinovial
Hemostática: fibrinógeno y fibrina.
CATALIZADORA O ENZIMÁTICA
ENZIMAS:
Definición
Naturaleza y acción
Especificidad
Cinética
Nomenclatura
Clasificación

Coenzimas:
Definición
Tipos
Naturaleza: vitaminas
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES
Enzimas. Naturaleza y
acción
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o
heteroproteínas.
Apoenzima (parte proteica)
Enzim Cofactor (inorgánico)
a Cofactor (parte
prostética) Coenzima (orgánico)
Mecanismo de acción: E + S ES E+P
Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato.
Diferentes aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato,
orientan el sustrato, mantienen la estructura del centro activo y
modifican el sustrato y lo transforman en producto.
Es fundamental mantener la secuencia y estructura.
Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y
modificar la actividad enzimática
Especificidad enzimática
Teoría de la “llave-cerradura” de Fisher
Teoría del “ajuste inducido”
Especificidad de sustrato:
•Absoluta: sólo reconoce un sustrato. Ej. Glucoxidasa (glucosa)
•Relativa: varios sustratos con estructuras semejantes. Ej.
Hexoquinasa (fosforila hexosas)
•Estereoquímica: reconoce a un estereoisómero. Ej. Forma D,
pero no a la forma L
Enzimas bisustrato: reconocen a dos sustratos
Especificidad de acción: sólo cataliza una de las posibles
reacciones que puede sufrir un sustrato y dan lugar a rutas
metabólicas diferentes.
Cinética enzimática I
Cinética enzimática II
 Cinética enzimática III
Efectores: modifican la actividad del enzima, pueden ser activadores
e inhibidores.
i no i e
Reversibles: e
•Competitivos s si s e

no e i
i
•No competitivos.
e
s si s e

Irreversibles: se altera definitivamente la estructura del enzima. Ej.

algunos antibióticos, venenos,...
 Cinética enzimática IV
Otras formas de regulación de la actividad enzimática:

•Enzimas alostéricas: adquieren nueva conformación al unirse al

sustrato de modo que aumenta su actividad.

•Complejos multienzimáticos: conjunto de enzimas que aumentan la

eficacia de la reacción.

•Proenzimas o zimógenos: son inactivas hasta que sufren la

transformación a enzimas.
 Enzimas. Clasificación

denominación función
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción

2. Transferasas Transferencia de un grupo funcional.

3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O

4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces

5. Isomerasas Transformación en su isómero

6. Ligasas Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)

 Coenzimas I
Naturaleza nucleotídica:
•AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º
mensajero.
•ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ...
•NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene
en reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos
acilo.
 Coenzimas II
Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua

nombre función hipovitaminosis

B2 Oxido-reducción Dermatosis y estomatitis.

B3 Oxido-reducción Pelagra, diarrea y demencia.

B5 Transferencia de carboxilo Fatiga y náuseas.

B1 Transferencia de aldehído Beriberi: neuritis y cardiopatía.

C Hidroxilación, inmunidad y Escorbuto (hemorragia de

antioxidante encías) e infecciones.
A Síntesis de pigmentos de retina Xeroftalmia, ceguera nocturna.

D Metabolismo de Ca y P Raquitismo.

K Coagulación sanguínea Hemorragias.

E Antioxidante y esterilidad Esterilidad y anemia.

AMINOACIDOS
ESENCIALES
• VALINA
ISOLEUCINA
TRIPTOFANO
LISINA
TREONINA
METIONINA
FENILALANINA…..
… ARGININA