IgD s-a descoperit în 1965 ca o proteină de mielom, cu proprietăţi speciale, care nu are

specificitate antigenică a IgG, IgA sau IgM, dar precipită cu Ac specifici faţă de catenele L
ale Ig şi este alcătuită din cele 4 catene (fig. 23). Ulterior IgD s-a identificat în serul uman
normal, dar şi la toate speciile de mamifere şi păsări.Rata sintezei este de 0,4 mg/kg corp/zi.
Este foarte sensibilăla acţiunea enzimelor degradative. De aceea se găseşte în sânge, în
cantitate foarte mică (0,3 % din cantitatea totală de imunoglobuline).
Molecula de IgD este monomeră. Lanţurile L sunt în special de tip λ, iar catenele H au
specificitate antigenică δ. Lanţul H are 4 domenii: 3 în regiunea constantă şi unul în regiunea
variabilă. Regiunea balama este foarte extinsă şi este sensibilă la acţiunea proteazelor (fig.
22).

Fig. 23. Structura IgDumană. Schema ilustrează poziţia punţilor disulfurice inter- şi intracatenare,
precum şi poziţia ipotetică a catenelor oligozaharidice.

Funcţiile IgD. Aproape toată cantitatea de IgD are rol de receptor de antigen,
împreună cu IgM, pe suprafaţa majorităţii limfocitelor B mature. Moleculele membranare au
un domeniu transmembranar şi o scurtă extensie citoplasmatică, analogă formei membranare
a catenei μ. Cele două izotipuri membranare (δ şi μ) au acelaşi tip de catenă L, iar situsul lor
de legare este identic, adică recunosc acelaşi epitop. Nu există molecule hibride μ/δ, deoarece
cele două catene H nu se împerechează. Raportul dintre cele două izotipuri de pe suprafaţa
limfocitelor B este variabil şi semnificaţia funcţională a acestui raport nu se cunoaşte.
IgD scade pe suprafaţa limfocitelor B de memorie şi dispare complet pe măsură ce celulele se
diferenţiază spre plasmocit.
IgD seric are o concentraţie de 3-40 µg/ml, fiind produs de un număr mic de
plasmocite splenice şi tonsilare. Sinteza într-un număr mic de celule şi timpul de înjumătăţire
scurt (de 2,8 zile) explică nivelul seric scăzut al IgD. Numărul mic de plasmocite
producătoare de IgD explică raritatea mieloamelor producătoare de IgD. După stimularea
antigenică repetată nu se sintetizează anticorpi ai izotipului IgD. IgD nu are funcţie de
anticorp efector. După stimularea limfocitelor B care au ca receptor de suprafaţă molecule de
IgD, diferenţierea nu urmează o cale din care să rezulte celule angajate în secreţia de IgD. La
pacienţii cu deficit al sintezei de IgA, în glandele lacrimale, în parotide şi în glandele nazale,
plasmocitele producătoare de IgA sunt înlocuite cu cele producătoare de IgD, iar în mucoasa
intestinală, cu cele care sintetizează IgG şi IgM. Totuşi, IgD nu este o Ig caracteristică
secreţiilor, deoarece în secreţii nu este mai concentrată decât în ser (fig. 23).
 Fig. 23. Reprezentarea grafică a distribuţiei cantitative a diferitelor clase de imunoglobuline în umorile interne
şi externe.

Imunoglobulinele serice la nou-născut

La primate, nou-născutul are IgG seric la o concentraţie comparabilă cu valoarea din
serul matern. O proporţie mică (circa 15%) este sintetizată de limfocitele B 1. Aceştia sunt Ac
polireactivi şi au afinitate mică faţă de epitopii antigenici ai patogenilor din mediul ambiant.
Transferul IgG matern se face prin placenta cu structură specială, de tip hemo-corial:
trofoblastul este scăldat de sângele matern, ceea ce favorizează transferul* IgG.
*
Mecanismul molecular al transferului a fost prezentat la “IgG”.
Carnivorele şi felinele au placentă de tip endotelio-corial: trofoblastul este înconjurat
de vasele sanguine materne şi asigură un transfer limitat al Ac.
Placenta de tip sindesmo-corial a ovinelor nu permite transferul Ac: epiteliul
corionului este în contact cu epiteliul uterin. Nou-născuţii acestor specii preiau Ac numai din
colostrul matern.
În placenta epitelio-corială a rumegătoarelor, cabalinelor, porcinelor, ţesuturile fetale
sunt complet separate de cele materne, ca şi la cea de tip sindesmo-corial. Diferenţa constă în
aceea că între trofoblast şi epiteliul uterin se găseşte o secreţie uterină care aduce nutrienţii şi
O2.
Nou-născuţii mamiferelor, fără excepţie, preiau Ac materni din colostru. La om şi
primate, principala Ig din colostru este IgA, iar la celelalte mamifere domestice, IgG.
În tractul digestiv al nou-născutului, Ig de origine maternă nu sunt degradate, datorită
activităţii proteolitice foarte scăzute a enzimelor digestive şi datorită inhibitorilor tripsinei din
colostru, în primele zile de viaţă (Manz şi colab., 2005).

Variantele alotipice
Variantele alotipice sunt variante biochimice ale Ig indivizilor aceleiaşi specii. Ele se
detectează în reacţia de precipitare cu aloantiseruri obţinute pe organisme ale aceleiaşi specii,
dar cu alotip diferit de acela al organismului donor al Ig. Fenomenul este general, adică şi alte
molecule provenite de la un organism pot fi imunogene pentru alte organisme ale aceleiaşi
specii, la care se comportă ca aloantigene.
Descoperirea alotipiei (alos = altul) a pornit de la existenţa în serul pacienţilor cu
artrită cronică reumatoidă, a unor molecule de tip special, încadrate în categoria factorilor
reumatoizi (FR). Factorii reumatoizi sunt molecule de auto-anticorpi, adică IgM anti- IgG,
care in vitro se evidenţiază prin capacitatea lor de a determina aglutinarea eritrocitelor
tapetate cu o doză subaglutinantă de anticorpi specifici antieritrocitari* (IgG).