El término proteína unicelular ( PUC ) se empleapara referirse a microorganismos tales

comobacterias, levaduras, algas y hongos filamentosos,que son empleados para alimentación

humana oanimal, principalmente por su alto contenido enproteínas.

El hombre ha consumido microorganismospresentes en alimentos fermentados desde

hacesiglos y más recientemente empleo para consumoanimal microorganismos derivados de la
producciónde cerveza y de bebidas alcohólicas.

Pero el alto costo de su producción sólo escompetitivo en ciertas circunstancias con

respectode las proteínas de origen vegetal. Losmicroorganismos crecen rápidamente, lo cual
es unade las razones más importantes para su interés ensu producción industria

Bacterias de los géneros Methilomonas, Pseudomonas ,Bacillus y Aerobacter tuvieron en los60

gran interés debido a su alta velocidad deduplicación y alto contenido proteico pero
elincremento del costo de los sustratos (metano,metanol, hidrocarburos...) han limitado su
aplicación.

Sin embargo ciertas especies de levaduras, como

Candida utilis

Saccharomyces cerevisiae

Kluyveromycees fragilis

(
k.marxianus

) han sidoaceptadas para alimentación humana y producidascontinuamente desde la Segunda

Guerra Mundial.

En la actualidad se producen comercialmente loshongos

Gliocladium deliquescens

Paecilomyces varioti

Fusarium graminearum

y las algas

Spirulina

Chlorella

En cuanto al sustrato, aunque la atención inicial secentró en hidrocarburos y derivados del

petróleorecientemente se ha derivado hacia recursosrenovables como residuos agrícolas y
subproductosindustriales.

En muchos casos los sustratos requieren de unpretratamiento fisico, químico o enzimático

previo ala fermentación. Los residuos agrícolas forestales,por ejemplo deben ser hidrolizados a
azúcaressimples o sometidos a una deslignificación parcialpara que puedan ser fácilmente
accesibles a losmicroorganismos

PRODUCCIÓN DE PROTEÍNAS DE

ORGANISMOS UNICELULARES

SUSTRATOS.

Los principales sustratos utilizados son:

A.

Alcanos

B.

Alcoholes

C.

Carbohidratos

La

Candida utilis

se obtuvo en ambas guerrasmundiales como suplemento proteico por fermentación de caldos

de sulfito desecho deplantas de celulosa y por crecimiento en melazas enJamaica
En 1974 en Finlandia se desarrollo el proceso Pekilopara la producción de proteínas de
organismosunicelulares fúngicos para alimentación animalhaciendo crecer

Paecilomyces varioti

utilizandocomo sustrato caldos de sulfito

La celulosa de fuentes naturales y restos demadera como material de partida para

laproducción de PUC frecuentemente necesita de unpretratamiento térmico o químico
combinado con lahidrólisis enzimática

El suero de leche entera o el desproteizado son unafuente de carbohidratos que crea

problemas deeliminación, de variaciones estacionales desuministro y elevado contenido en
agua.

Aunque la mayoría de los organismos no utilizanlactosa como fuente de carbono, las levaduras

Kluyveromyces fragilis

crecen fácilmente en estecarbohidrato por lo que se han construido plantasutilizándolo para la

producción de PUC

El proceso Symba diseñado en Suecia para producir PUC utiliza dos cepas de levaduras;

Saccharomycopsis fibuligera

que produce enzimaspara la degradación del almidón y permite elcocrecimiento de

Candida utilis

fue diseñado paraaprovechar los deshechos del procesado de patata

El proceso original de BP ( British Petroleum ) paraproducir PUC mediante la fermentación de

alcanosque aunque el coste del sustrato ( ceras contenidasen el gas-oil) era bajo hubo de
cerrar debido a losinconvenientes de eliminar de las levadurasproducidas los carcinógenos y el
mal olor medianteun exhaustivo proceso de extracción y ademásexistía cierta tendencia a la
contaminaciónmicrobiana.

ICI escogió metanol como sustrato para laproducción de PUC para consumo animal, usando

Methilophilus methylotrophus

pero también hubo decerrar con el aumento del precio del metanol.

ure Culture Products utilizó etanol como sustrato y

Candida

para producir proteínas de calidadalimentaría hasta que dejo también de ser rentable
RENTABILIDAD DE LA PRODUCCIÓN DEPROTEÍNAS UNICELULARES.

La filosofía inicial de ICI y BP era obtener a bajocosto proteínas de alto valor a partir del
petróleo,para ser añadidas a los alimentos industriales, comosustitos de aditivos proteicos
importados como laharina de soja

La agricultura principal competidor, tiene una grancapacidad para responder a las demandas
delmercado manteniendo los precios, y los
cultivosconvencionales de soja, cacahuetes, semillas decolza, semillas de algodón, habas...ricos
enproteínas ganaron el mercado de las proteínasunicelulares destinadas a la alimentación
animal.

Así que RHM y Pure Control Products dirigieron susproductos hacia el mercado de la
alimentaciónhumana. RHM produjo sucedáneos de carne de altovalor añadido con alto
porcentaje en fibra y un 50%de proteínas.

ELECCIÓN DEL MICROORGANISMO.

Se deben tener en cuenta criterios como:

El sustrato necesario
Posibles suplementos del mismo

La velocidad de crecimiento

Productividad

Rendimiento del sustrato

E PH

La temperatura

La aireación

Morfología del crecimiento en el fermentador,

Seguridad y no patogenicidad,

Ausencia de productos tóxicos,

Facilidad de recuperación de las proteínas deorganismos unicelulares, la composición proteica,

El contenido de RNA ( indeseable para la utilizaciónhumana )

Los hongos tienen la capacidad de degradar unamplio rango de productos vegetales y son
fácilesde recuperar por filtración, pero son difíciles deairear en su morfología filamentosa que
optimiza lavelocidad de crecimiento de los mismos.

Por su parte las bacterias crecen muy rápidamentepero exigen de refrigeración en

el fermentador

Las bacterias y levaduras son más fáciles de airear pero más difíciles de recuperar que los
hongos,exigiendo técnicas de sedimentación ycentrifugación.

Además aunque las bacterias tienen mayor contenido proteico que los hongos éstas tienen
unnivel mayo de RNA indeseable nutricionalmente
L agitado debe efectuarse mecánicamente condeflectores con mezcladores de turbina y
aireaciónmediante difusores.
Producción de proteína unicelular”
“Producción de proteína unicelular”
Se denomina proteína unicelular ó bioproteína a aquella obtenida de la biomasa
microbiana de algas, bacterias, levaduras y hongos filamentosos, cultivados en
condiciones fermentativas apropiadas y controladas que garanticen una adecuada
tasa de crecimiento, por medio del aprovechamiento de sustratos baratos compuestos
por o enriquecidos con carbono, nitrógeno y fósforo, se abarca también a los
microorganismos muertos y desecados que se emplean directamente en alimentación
animal sin que medie ningún proceso de extracción o purificación de la proteína.
La biomasa microbiana se ha empleado como fuente de alimentación desde hace ya
mucho tiempo en regiones como África y México, utilizando especialmente spirulina,
esta es una bacteria perteneciente al grupo Cyanobacteria .La espirulina es un
alimento de elevado valor nutricional para animales y seres humanos,

En tiempos modernos, el primer gran apogeo de SCP o biomasa tiene como lugar en
Alemania y Berlín a causa de la primera guerra mundial provocando un escases de
alimentos y al inicio de la segunda guerra mundial por los mismos motivos se reactiva
la producción de biomasa microbiana como fuente de alimentación.

El crecimiento de la población, especialmente en las naciones en vías de desarrollo

es abrumador esperándose en la primera década del siglo 21 que la población mundial
alcance entre cinco y seis billones de personas, la agricultura y ganadería
convencional muy posiblemente no sean capaces de suplir la demanda proteica de
esta emergente población por lo cual se pretende buscar otras fuentes de alimentos
que nutran a la población actual y futura. El problema no involucra solo a los seres
humanos; sino en especial a sus animales. El alimento animal puede presentar una
marcada escasez futura dado que se necesitará más ganado para suplir la
abrumadora demanda Además, la adecuada alimentación animal es un ítem de
elevado costo, algo muy determinante en la
producción.

Solucionar el problema de la alimentación humana implica en primer lugar solucionar

mucho el problema de las fuentes de proteína para alimentación animal. Se está pues
ante una demanda en constante incremento de fuentes proteínicas de alto valor
nutritivo la cual empieza a ser insuficiente. La biomasa puede dar una gran alternativa
para remplazar o reforzar algunas de las fuentes de proteínas como harina de
pescado, soya, suero descremado de leche, etc., e incluso en animales y humanos si
se les da el correcto refinamiento. Por esto la importancia de la implementación y el
desarrollo de técnicas de producción industrial de proteína unicelular nos ayudarían a
amortiguar el problema de la ingesta y la limitada disponibilidad de proteínas. La
biomasa microbiana puede utilizarse para desarrollar muchos productos derivados
como lípidos, proteínas, ácidos nucleicos, carbohidratos, vitaminas, etc. El uso de la
proteína unicelular es el menos tecnificado y el más inmediato de todos. Por lo
general implica un secado previamente de la biomasa antes de la ingesta o consumo.
Para los humanos es diferente debido a que el proceso es mucho más elaborado,
implicando no solo eliminación de riesgos nutricionales como los ácidos nucleicos,
también el garantizar la seguridad y calidad del producto.

A partir de la biomasa microbiana pueden desarrollarse muchos productos derivados

dada su riqueza composicional: carbohidratos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos,
vitaminas, etc. Los primeros microorganismos empleados como fuente de proteína
fueron las levaduras, especialmente Saccharomyces cerevisiae, que aún hoy día es la
principal fuente de SCP con una producción de 200.000 toneladas anuales en peso
seco así como también la Spirulina, Aspergillus niger , Kluyveromyces
fragilis y Candida utilis,obtención de proteína unicelular no solo dependerá del tipo de
microorganismo a usar sino también del sustrato, el proceso y la misma calidad
deseada de la biomasa, La bioseguridad, la disponibilidad técnica y la estabilidad
biológica son aspectos a tener en cuenta para la selección de determinada cepa como
fuente de SCP, otros aspectos importantes para la selección del microorganismo son
su estabilidad genética, la capacidad de crecer en un proceso continuo, la
especificidad al substrato que se le ofrece, su demanda de nutrientes, la facilidad con
que la biomasa obtenida puede separarse del medio de cultivo, y la calidad final
deseada en el producto.

Los sustratos a usar para la obtención de la biomasa pueden ser desechos industriales
que contengan una fuente de carbono principalmente y dependerán del tipo de
microorganismo que se empleara.

Ejemplos de sustratos para microorganismos específicos

http://wwwfotos-delytes.blogspot.com/2011/09/sustratos.html

En las primeras investigaciones sobre la obtención de la proteína unicelular se usaban

hidrocarburos como sustrato ya que los hidrocarburos se encontraban en pleno
desarrollo e investigación científica siendo los alcanos de cadena carbonada de 12 a
20 átomos de carbono un sustituto de los carbohidratos como fuente nutricional de la
biomasa. Actualmente la mayoría de los sustratos utilizados en la obtención proteína
unicelular son los desechos industriales y otros sustratos de origen vegetal no
considerados como sustratos algunos ejemplos principales son:

Sustratos Microorganismos empleados

usados
Aguas Candida utilis, C. tropicalis, Chaetomium cellulolyticum y
residuales de Paecilomyces varioti
las industrias
de la celulosa,
del café,
almidón,
procesamiento
 de alimentos y
del papel
Melazas empleando Saccharomyces cerevisiae o Fusarium graminearum
derivadas de la
industria
azucarera para
obtener
microproteina
Residuos de Chaetomiun cellulolyticum
la industria
vinícola o
vinazas
Residuos de Fusarium culmorum, Geotrichum candidum y Trichoderma viride
cáscaras de
cítricos

Bagazo de Aspergillus niger

naranja
Hidrolizados de Bacillus subtilis
cuernos y
pezuñas
sobrantes de la
industria
cárnica
Cascara de Saccharomyces cerevisiae, Aspergillus nigis y Aspergillus foetidus
banano,
Bagazo de
banano y de
caña
Excretas Spirulina maxima
animales de
granja
substratos de Bacterias Cellulomonas o por hongos
origen vegetal Trichoderma, Penicillum, Thermoascus, Sporotrichum, Humicola
como la
madera y
carbohidratos
desechos de Candida utilis,Saccharomyces cerevisiae y
harina de maíz Schwanniomyces castelli
precocidad

Como es lógico suponer cada residuo requiere de un tratamiento de pasteurización

previo, y de unas condiciones fisicoquímicas de incubación posteriores favorables al
microorganismo específico para que este logre un desarrollo favorable para la
obtención de la proteína unicelular, también cabe mencionar que al usar desechos
industriales como fuentes de sustrato es porque el producto principal no es la proteína
sino algún otro producto con mayor interés comercial que dejara un monto de
ganancias a los dueños de la industria por lo cual la obtención de proteína unicelular
seria un subproducto si es que se realiza dentro de la misma industria lo cual resulta
un poco más complicado ya que se tendría que realizar un tratamiento adicional a los
residuos a utilizar como sustratos y se necesitaría mas infraestructura la cual en la
actualidad muy pocas industrias tiene ya que la proteína unicelular como fuente
alimenticia no es muy explotada debido a la aceptabilidad de las personas y por el
momento su uso es principalmente para el consumo animal quedando un poco
restringido para el consumo humano.

Un ejemplo de proteína unicelular que se consume en México actualmente es

la Spirulinaen forma de tabletas, El empleo de Spirulina para la alimentación en
México no es algo nuevo, puesto que existen evidencias de que los aztecas las
consumían procedentes del Lago de Texcoco. Asimismo otras culturas de la zona del
lago Chad, como los Kanenmbu, también incluían en su dieta habitual spirulina en
forma de galletas, es muy fácil encontrarla en nuestros supermercados en la zona de
suplementos dietéticos. Sus principales consumidores son los vegetarianos debido a
dos características: su elevado contenido en proteínas de alto valor biológico y su
contenido en vitamina B12. También se emplea como fuente de pigmentos como son
la ficocianina o xantofilas o de ácidos grasos poliinsaturados. Debido al alto contenido
en proteínas también se ha estudiado el reemplazo de proteína de soja
con spirulina para alimentación animal como es el caso de los peces de acuarios y de
peceras particulares en hogares domésticos.

Características nutricionales de la spirulina:

a)Proteínas: Alrededor de un 57% en peso seco está formado por proteínas. Lo más
importante de éstas es su composición de aminoácidos ya que no sólo contiene todos
los esenciales sino que además su disponibilidad es muy alta, por ejemplo para la
lisina se ha descrito un 85% de biodisponibilidad.

b)Glúcidos: Entre un 8 y un 14% principalmente en forma depolisacáridos de los que

sus monómeros mayoritarios songlucosa, galactosa, manosa y ribosa.

c)Lípidos: Aproximadamente 6%, pero tanto su cantidad como composición varía en

función de las condiciones de cultivo, principalmente luz y nitrógeno. Si la luz es
escasa aumentará el contenido de lípidos como reserva de energía.

d)Ácidos nucleicos: Su bajo contenido en ácidos nucleicos hace de la Spirulina un

producto idóneo para suplementación en pacientes con antecedentes o predisposición
a la gota, puesto que en el metabolismo de los ácidos nucleicos se genera ácido úrico.

e)Vitaminas: al tratarse de organismos fotoautótrofos tiene elevadas concentraciones

de pigmentos, entre ellos β-caroteno, esto es, provitamina A.

spirulina seca
Valor nutricional por cada 100 g

Energía 290 kcal 1210 kJ

Carbohidratos 23.9 g
Grasas 5.38 g
• saturadas 2.65 g
• monoinsaturadas 0.675 g
• poliinsaturadas 2.08 g
Proteínas 57.47 g
 Agua 4.68 g
Vitamina A 29 μg (3%)
• β-caroteno 342 μg (3%)
Tiamina (Vit. B1) 2.38 mg (183%)
Riboflavina (Vit. B2) 3.67 mg (245%)
Niacina (Vit. B3) 12.82 mg (85%)
Ácido pantoténico (B5) 3.48 mg (70%)
Vitamina B6 0.364 mg (28%)
Vitamina E 5 mg (33%)
Calcio 120 mg (12%)
Hierro 28.5 mg (228%)
Magnesio 195 mg (53%)
Manganeso 1.900 mg (95%)
Fósforo 118 mg (17%)
Potasio 1363 mg (29%)
Sodio 1048 mg (70%)
Zinc 2 mg (20%)

Los principales beneficios de las proteínas unicelulares es que se pueden usar de

residuos industriales de poco valor económico ya que se pueden desarrollar
prácticamente en cualquier sustrato rico en carbono orgánico y otra ventaja es que los
microorganismos son más fáciles de manipular genéticamente que los animales y
plantas superiores lo cual los hace más susceptibles al mejoramiento y trasferencia
genética por si se desea modificar el microorganismo para obtener una proteína mas
nutritiva. También estudios demuestran que la eficiencia en la producción de leche
aumentó significativamente cuando la dieta de animales como las cabras fue
suplementada con SCP.
La proteína unicelular así como posee varias ventajas también tiene sus desventajas
entre las principales se encuentran que en occidente muchas personas rechazan la
idea de emplear microorganismos como fuente de alimento así como los caracteres
organolépticos de la SCP no son favorables para que tenga una mayor aceptación de
los consumidores si se plantea para consumo humano principalmente, el alto
contenido de ácidos nucleicos (4-6% en algas; 10-16% en bacteria; 6-10% en levadura
y 2,5-6% en hongos), puede ser un riesgo para la salud de los animales monogástricos
y para el hombre, la digestión lenta ó nula de la pared celular en el tracto digestivo del
ser humano y otros animales, especialmente en cuanto a las algas ya que pueden ser
causa de indigestión y reacciones alérgicas. En cuanto a lo que resta en el consumo
de proteínas unicelulares obtenidas de sustratos hidrocarburicos, su aceptación resulta
más complicada tal es el caso de la “Toprina” que cuenta con una baja popularidad
debido a los cuestionamientos generados en los años setenta por los japoneses, en
cuanto a que hidrocarburos aromáticos pudiesen ser transportados por la SCP que
creciere en substratos derivados del petróleo, y que por consiguiente existiere un
riesgo carcinogénico en la ingesta. Investigaciones posteriores del gobierno Italiano
parecen demostrar que el temor es infundado. No obstante el estigma resultante de la
feroz controversia, en conjunción con los siempre inestables precios del petróleo, han
hecho que los hidrocarburos caigan en un segundo plano como substratos para la
SCP.

La SCP trata de buscar un nicho en un mercado sumamente competitivo, donde en

este momento económico no encuentra la mejor de las perspectivas. Quizás fue por
esta misma dificultad económica que fueron fuertes y consolidadas compañías
petroleras las que iniciaron la investigación y no empresas de alimentos. Ellas tenían
la tecnología, la infraestructura y hasta el lujo de no esperar ganancias sustanciales en
el proceso. La verdad es que los esfuerzos que se han hecho para emplear la SCP
como suplementoseco en dietas animales y humanas con la finalidad de combatir el
hambre y aumentar la productividad no han dado los resultados esperados ya que el
problema está en mucho en el hecho de que un nuevo alimento no solo debe ser
nutricionalmente valioso, sino que además debe ser organolépticamente satisfactorio y
económicamente rentable. Estos dos apartados son el “talón de Aquiles” de la SCP y
a la vez el reto del profesional en alimentos.

Producción de biomasa de Candida utilis (Henneberg) a partir de melaza María Luisa Carrillo
Inungaray, Mayra Aguilar Zarate, Jorge Enrique Wong Paz, Diana Beatriz Muñiz Márquez.
Universidad Autónoma de San Luis Potosí. Unidad Académica Multidisciplinaria Zona Huasteca;
Calle Romualdo del Campo 501, Fracc. Rafael Curiel, Cd. Valles, S.L.P., C.P. 79060, México.
1Autor para correspondencia: maluisa@uaslp.mx RESUMEN Se obtuvo y purificó biomasa de la
cepa comercial Candida utilis ATCC 9256 como inóculo para utilizarla en alimentos para
consumo humano, a partir de melaza como sustrato, enriquecida con nitrógeno y vitaminas.
Para determinar el mejor tratamiento y lograr el mayor rendimiento, se usó un dise- ño
factorial 2X2 (2 y 4° Brix de concentración de azúcares y 10 y 15 ml de inóculo) incubado a 30º
C durante 2 horas a 200 rpm para determinar el tratamiento con mejor rendimiento. El mayor
rendimiento de biomasa lo presentó el tratamiento de 15 ml de inóculo y 2º Brix con 13.8 g l-1
en base seca. A la biomasa se le determinaron proteínas, lípidos y carbohidratos (métodos de
Kjeldahl, Soxhlet y, Eynon y Lane, respectivamente), así como humedad por el método de
calentamiento en estufa. Para reducir la cantidad de ácidos nucleicos la biomasa obtenida se
purificó usando un tratamiento químico con HClO4. Los resultados del análisis bromatológico
de la biomasa fueron: 57.2 % de proteína, 7.0 % de lípidos y 10.9 % de carbohidratos, los
cuales se compararon con el contenido nutrimental de leche, carne y huevos, encontrando que
la biomasa tiene más aporte proteico. También se evidenció disminución significativa (p <
0.05) del contenido de ácidos nucleicos, lo que permite considerar su uso en el
enriquecimiento de alimentos para consumo humano.
Debido al incremento de la población mundial es necesario aumentar la calidad de los
alimentos consumidos, por tal razón existen estudios orientados a encontrar nuevas fuentes
proteicas. Las proteínas para consumo humano se obtienen principalmente de animales y
algunos vegetales como los cereales (Díaz y Gualtieri, 2003). Como alternativa de fuente
proteica se considera a la proteína unicelular; que es la biomasa microbiana obtenida de algas,
bacterias, levaduras y hongos filamentosos, cultivados en condiciones fermentativas
apropiadas y controladas que garanticen una adecuada tasa de crecimiento, por medio del
aprovechamiento de sustratos de bajo costo, compuestos o enriquecidos con carbono,
nitrógeno y fósforo (Chacón, 2004). Las fuentes proteicas no convencionales se pueden
obtener de una gran variedad de microorganismos que contienen una elevada concentración
de proteínas en su composición y son capaces de reproducirse en medios muy variados
(Pedraza, 2000). La producción de proteína unicelular tiene importantes ventajas sobre otros
recursos proteicos, tales como el corto tiempo de producción y que no altera las condiciones
del ambiente (Chacón, 2004). Entre los sustratos para la producción de biomasa en que
pueden reproducirse los microorganismos se encuentran algunos desechos agroindustriales
ricos en carbohidratos (Ferrer et al., 2004), tales como los extractos obtenidos de desechos de
hojas de col o repollo (Brassica oleracea L.), que mostraron ser excelentes para el desarrollo de
Candida utilis, Kluyveromyces marxianus y Saccharomices cerevisiae (Choi and Park, 2003).
También los hidrolizados de residuos de madera de Eucalyptus globulus Labill. han permitido la
reproducción de C. utilis obteniendo hasta un 88 % de proteína (Parajó et al., 2000). Por otra
parte la cachaza, el bagazo y la melaza, se han usado como sustratos para el crecimiento de
microorganismos (Ferrer et al., 2004). La melaza, es considerada el sustrato más relevante en
la elaboración de medios de cultivo a partir de residuos agroindustriales para la producción de
proteína unicelular debido a que esun residuo de bajo costo que se genera en gran cantidad
(Ramos et al., 2000). Las características organolépticas y funcionales de la biomasa microbiana
no siempre han sido atractivas para los consumidores y por lo tanto tampoco para la industria
alimentaria. Sin embargo, recientemente los avances en las tecnologías de fermentación y la
ingeniería genética han permitido retomar su producción (García et al., 2004) y aunque desde
hace décadas se propuso su uso, se encontraron inconvenientes relacionados con la seguridad
de su consumo, tales como el alto contenido de ácidos nucleicos (4-6 % en algas, 6-10 % en
levaduras, 2.5-6 % en hongos) cuya acumulación en el organismo es dañina para la salud, la
presencia de sustancias tóxicas adsorbidas de los sustratos que se utilizan para la obtención de
la biomasa, además la digestión lenta de las células microbianas en el tracto digestivo pueden
causar indigestión y reacciones alérgicas (Curiel y González, 2008). Sin embargo, en este
trabajo se plantea el potencial de la biomasa microbiana como un aditivo proteico, una vez
que se ha sometido a un proceso de purificación para disminuir la cantidad de ácidos
nucleicos, con el propósito de obtener biomasa de Candida utilis a partir de melaza y disminuir
su contenido de ácidos nucleicos, así como comparar su composición química con la de
alimentos convencionales. MATERIALES Y MÉTODOS Se realizó la revitalización de la cepa
comercial de Candida utilis ATCC 5296, de acuerdo a las técnicas tradicionales en microbiología
para el aislamiento de microorganismos (Koneman et al., 1983). Se inoculó en tubos con 10 ml
de caldo extracto de malta, los cuales se incubaron a 27° C durante 24 horas. Posteriormente,
la levadura se resembró en tubos con Papa Dextrosa Agar y se incubaron durante 24 horas a
27° C. El medio de cultivo se preparó con 30 g. de melaza y se disolvieron en 1 L de agua
potable hasta obtener una solución de 2° Brix, medidos con sacarímetro marca Robsan®.
Simultáneamente se preparó un medio de cultivo con 4° Brix utilizando 60 g. de melaza
disuelta en 1 L de agua potable. A las soluciones anteriores se les agregaron 3 g. de urea
(CO(NH2)2) marca Fermont®, 2 g de fosfato ácido de potasio (KH2PO4) marca Fermont® y 1.3 g
de extracto de malta marca Difco®, todos los reactivos usados fueron de grado analítico.
Ambos medios enriquecidos (de 2 y 4º Brix), se esterilizaron a 121 °C durante 15 minutos en
autoclave marca Sterilizer SM200®. Para la preparación del inóculo, se utilizó un cultivo de C.
utilis de 5 días para inocular matraces de 250 ml con 40 ml del sustrato a 2 y 4° Brix
respectivamente. El inóculo se mantuvo en fermentación con agitación mecánica a 200 rpm
durante 20 horas a 30° C en una incubadora con agitación marca IKA KS 4000®. Transcurridas
las 20 horas se inocularon cuatro matraces de 1 L con 180 ml de sustrato (dos a 2° Brix y dos a
4 °Brix), tomando 5 ml del inóculo anterior con una

concentración de 3x108 UFC/ml, de acuerdo al nefelómetro de McFarland (Díaz et al., 1999),

se incubaron con las mismas condiciones del procedimiento anterior. Una vez acondicionada la
levadura y transcurridas las 20 horas de incubación, para obtener la fermentación aeróbica, se
inocularon 5 matraces con 200 ml del sustrato de melaza a 2 y 4° Brix respectivamente,
tomando en cuenta dos variables del volumen de inóculo, 10 y 15 ml de solución del matraz
con 180 ml, para cada uno de ellos, considerando las mismas condiciones de incubación,
agitación mecánica, durante 20 horas a 30° C, en el equipo IKA KS 4000®. La curva de
crecimiento celular de C. utilis se realizó a partir de la medición de la densidad óptica, del
sustrato inoculado en espectrofotómetro Genesis UV 10®, a 600 nm cada hora durante 20
horas (Becker et al., 1999). Al concluir el tiempo de fermentación de los matraces inoculados
con 200 ml, la mezcla obtenida se centrifugó a 3000 rpm durante 10 minutos a 30°C en una
centrífuga marca Thermo Scientific IEC® y finalmente se separó y se obtuvo la biomasa del
sustrato por decantación. El rendimiento en base húmeda se obtuvo por diferencia de pesos.
Se procedió de la misma manera para obtener el rendimiento en base seca, con un previo
secado a 44° C en estufa de convección marca Lindberg/ blue modelo UT150® hasta obtener
un peso constante. A la biomasa obtenida se le determinó la cantidad de proteínas, lípidos,
carbohidratos y humedad por los métodos de Kjeldahl, Soxhlet, Eynon y Lane y calentamiento
en estufa de aire respectivamente (AOAC, 1990). Para la reducción de ácidos nucleicos, la
biomasa de C. utilis se sometió a un tratamiento con HClO4 marca Fermont® en caliente
(Otero et al., 2000). Se llevó a cabo una lisis celular utilizando el equipo Vortex Thermolyne®
durante tres minutos y centrifugando durante cinco minutos a 3000 rpm para cada lavado,
separando y recopilando el sobrenadante resultante. Para eliminar el exceso de HClO4 de la
biomasa se realizaron 3 lavados con agua destilada, centrifugando y eliminando el
sobrenadante de la misma manera. A la biomasa purificada con HClO4 se le extrajo el ADN
(Sambrook y Russell, 2001), utilizando 100 µl del reactivo PrepMan marca Applied
Biosystems®, para posteriormente cuantificar la cantidad de ácidos nucleicos obtenidos de la
precipitación de ADN. En el protocolo se utilizaron los siguientes reactivos: buffer TAE 1X
marca Ambion®, acetato de sodio 3 M marca Sigma®, e isopropanol marca Sigma®. La
concentración de ADN se determinó a partir de la absorbancia medida en un
espectrofotómetro marca Génesis 10UV®, a una longitud de onda de 260 nm para obtener la
cantidad en μg ml-1 de ADN en la muestra mediante la fórmula: Concentración de ADN (µg ml-
1)= 50 µg ml-1 x DO260 x factor de dilución. Donde: DO= Es la densidad óptica a 260 nm.
Constante 1 densidad óptica a 260 nm = 50 µg ml-1 de ADN.

RESULTADOS Y DISCUSIÓN Con las condiciones para la producción de biomasa de C. utilis, en el

sustrato con 2° Brix de concentración inoculado con 15 ml del pie de cuba, se obtuvieron 13.8
g l-1 de biomasa en base seca, mientras que en el sustrato con 4° Brix con 10 ml de inóculo se
obtuvieron 5.92 g l-1 en base seca (Cuadro 1). Por lo tanto, el tratamiento de 15 ml del pie de
cuba, inoculados a un sustrato con 2° Brix, fueron las condiciones que se usaron para la
producción de biomasa.

TABLAS
http://www.unacar.mx/contenido/tecnociencia/tecnociencia_julio_dic10/tema_3_produccion
_de_biomasa.pdf

Biosíntesis proteica

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indica aquí. El material sin fuentes fiables podría ser cuestionado y
eliminado.
Este aviso fue puesto el 28 de enero de 2017.

La biosíntesis de proteínas o síntesis de proteínas es el proceso anabólico mediante el cual se

forman las proteínas. El proceso consta de dos etapas, la traducción del ARN mensajero,
mediante el cual los aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de
la información contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN, y las modificaciones
postraducción que sufren los polipéptidos así formados hasta alcanzar su estado funcional.
Dado que la traducción es la fase más importante, la biosíntesis de proteínas a menudo se
considera sinónimo de traducción.1

Índice

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 1Traducción

o 1.1Componentes del equipo de traducción

o 1.2Iniciación de la traducción

o 1.3Elongación de la cadena polipeptídica

o 1.4Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica

 2Modificaciones postraducción

o 2.1Plegamiento

o 2.2Glucosilación

o 2.3Proteólisis parcial

o 2.4Modificación de aminoácidos

 3Véase también

 4Referencias
  5Enlaces externos

Traducción[editar]

Elongación del polipéptido. El ribosoma es verde y amarillo, los ARNt son azul oscuro y las
demás proteínas implicadas son azul claro.

Artículo principal: Traducción (genética)

Componentes del equipo de traducción[editar]

El ARN mensajero (ARNm) transmite la información genética almacenada en el ADN. Mediante

el proceso conocido como transcripción, secuencias específicas de ADN son copiadas en forma
de ARNm que transporta el mensaje contenido en el ADN a los sitios de síntesis proteica
(los ribosomas).

Los aminoácidos (componentes de las proteínas) son unidos a los ARN de transferencia (ARNt)
que los llevarán hasta el lugar de síntesis proteica, donde serán encadenados uno tras otro.
La enzima aminoacil-ARNt-sintetasa se encarga de dicha unión, en un proceso que
consume ATP.

Los ribosomas son los orgánulos citoplasmáticos encargados de la biosíntesis proteica; ellos
son los encargados de la unión de los aminoácidos que transportan los ARNt siguiendo la
secuencia de codones del ARNm según las equivalencias del código genético.

Iniciación de la traducción[editar]

Es la primera etapa de la biosíntesis de proteínas. El ARNm se une a la subunidad menor de

los ribosomas. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en una de sus
asas un triplete de nucleótidos denominado anticodón, que se asocia al primer codón del
ARNm según la complementariedad de las bases. A este grupo de moléculas se une la
subunidad ribosómica mayor, formándose el complejo ribosomal o complejo activo. Todos
estos procesos están catalizados por los llamados factores de iniciación (FI). El primer codón
que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el
aminoácido metionina en eucariotas. En procariotas es la formilmetionina.

Elongación de la cadena polipeptídica[editar]

El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P, donde
se sitúa el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A.
El carboxilo terminal (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el amino terminal (-NH2) del
aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la
enzima peptidil transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El
ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. Se produce la translocación ribosomal. El dipeptil-
ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE) y
precisa GTP. Según la terminación del tercer codón, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa
el centro A. Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda
translocación. Estos pasos se pueden repetir múltiples veces, hasta cientos de veces, según el
número de aminoácidos que contenga el polipéptido. La traslocación del ribosoma implica el
desplazamiento del ribosoma a lo largo de ARNm en sentido 5'-> 3'.

Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica[editar]

Los codones UAA, UAG y UGA son señales de paro que no especifican ningún aminoácido y se
conocen como codones de terminación; determinan el final de la síntesis proteica. No existe
ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de dichos codones y, por lo tanto, la
biosíntesis del polipéptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado.
Este proceso viene regulado por los factores de liberación, de naturaleza proteica, que se
sitúan en el sitio A y hacen que la peptidil transferasa separe, por hidrólisis, la cadena
polipeptídica del ARNt. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser leído o traducido,
por varios ribosomas a la vez, uno detrás de otro. Al microscopio electrónico, se observa como
un rosario de ribosomas, que se denomina polirribosoma o polisoma.

Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído
de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está
comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada
por varios ribosomas simultáneamente.

Modificaciones postraducción[editar]

Artículo principal: Modificación postraduccional

Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato,
mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraducción, que pueden conducir
a la proteína a la adquisición de su forma funcional, a su traslado a un compartimento
subcelular determinado, a su secreción al exterior de la célula, etc.

Plegamiento[editar]

Las proteínas deben adquirir su estructura tridimensional nativa, la que desempeña la función,
a partir de la estructura primaria. Christian B. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A,
postuló su hipótesis que propone que toda la información necesaria para el plegamiento se
encuentra contenida en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la
existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una proteína
se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitaría un tiempo mayor
que la edad del propio Universo. Dado que las proteínas se pliegan en un tiempo razonable y
de forma espontánea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las proteínas no prueban
todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de plegamiento específica con un
número de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial. Así, muchas proteínas
adquieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional, pero otras muchas solo
adquieren la conformación correcta con la ayuda de una o más proteínas chaperonas. Las
chaperonas se unen reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a
los intemediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener proteínas
desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas, ayudar a desplegar
segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de intermediarios incorrectos o
impedir interacciones inadecuadas con otras proteínas.1

Glucosilación[editar]

Artículo principal: Glucosilación

La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una proteína lo que da lugar a

las glucoproteínas, que son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular. La
glucosilación puede implicar la adición de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes
cadenas ramificadas de oligosacáridos. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas,
las enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en
todos los casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor
apropiado.1

Proteólisis parcial[editar]

La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas.
Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos extremos o en el interior de la
proteína. La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por
ejemplo, esenciales en la maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm
es introducida en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina
la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es
transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de secreción; entonces
se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional, que es
secretada. La hiperproinsulinemia familiar es una enfermedad
genética autosómica dominante causada por en defecto en el proceso de maduración de la
proinsulina, que da lugar a la presencia en el torrente circulatorio de insulina y
de proinsulina en cantidades similares.1

Modificación de aminoácidos[editar]

Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la

traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o
más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con
frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.

Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación

postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las
proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar
la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el
resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón "AUG" que es
además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por
proteólisis.1
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas a
partir de los veinte aminoácidos esenciales. En estre proceso, se transcribe el ADN en ARN. La
síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma celular.

En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia

correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición
adecuada para formar las nuevas proteínas.

Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser leido,
incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, por
lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.

A continuación puedes ver más información sobre en qué consiste el proceso de la síntesis de
proteínas, cuales son sus fases y los pasos que se realizan en cada fase de la síntesis de
proteínas.

Fases de las síntesis de proteínas

La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:

 Fase de activación de los aminoácidos.

 Fase de traducción que comprende:

 Inicio de la síntesis proteica.

 Elongación de la cadena polipeptídica.

 Finalización de la síntesis de proteínas.

 Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos para la

constitución de las proteínas.

Fase de activación de los aminoácidos

Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden unirse ARN

específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este proceso se libera AMP y
fosfato y tras él, se libera la enzima, que vuelve a actuar.

Inicio de la síntesis proteica

En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de los
ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad ribosómica
mayor, con lo que se forma el complejo activo o ribosomal.

Leer más sobre la fase de iniciación de la síntesis de proteínas.

Elongación de la cadena polipeptídica

El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil y el
centro A. El radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se unen
mediante un enlace peptídico y se cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.

De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido. Seguidamente se

libera el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptil-
ARNt en el centro P.

Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A continuación se

forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda translocación. Este proceso
puede repetirse muchas veces y depende del número de aminoácidos que intervienen en la
síntesis.

Leer más sobre la fase de elongación de la síntesis de proteínas.

Finalización de la síntesis de proteínas.

En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido,

también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No existe
ARNt tal que su anticodón sea complementario. Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica
que la cadena polipeptídica ha finalizado.

SINTESIS DE PROTEINAS

Los aminoácidos son compuestos químicos formados por un grupo amino y un grupo
carboxilo. Cuando dos aminoácidos se combinan se obtiene un dipéptido, tres aminoácidos
un tripéptido y mayor cantidad de uniones de aminoácidos forman polipéptidos. Cuando el
polipéptido consta de más de medio centenar de aminoácidos se denominaproteína.
Los aminoácidos necesarios para la formación de proteínas están en el citoplasma de las
células. Esas uniones se codifican en el núcleo celular, como se explicará más adelante.
Una de las formas de clasificar a los aminoácidos es en esenciales y no esenciales. Los
aminoácidos esenciales tienen que ser incorporados con la dieta porque el organismo no los
sintetiza. Los aminoácidos no esenciales son elaborados por el individuo.

Las proteínas son

macromoléculas orgánicas constituidas por cadenas lineales de aminoácidos que llevan
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno en su composición. Algunas de estas sustancias
orgánicas llevan azufre y fósforo y en menores proporciones magnesio, hierro y otros
elementos. Las proteínas son los compuestos orgánicos más importantes de los seres vivos,
puesto que tienen acciones fundamentales en el organismo, como las que se detallan a
continuación.

-ESTRUCTURAL
La queratina es una proteína que contiene azufre y está presente en las capas superficiales
de la epidermis y en estructuras derivadas como el pelo, las plumas, las uñas y los cuernos.
Por otra parte, elcolágeno forma parte de fibras resistentes en los tejidos de sostén (fibras
colágenas).

-TRANSPORTE
La hemoglobina de los glóbulos rojos lleva oxígeno desde los alvéolos pulmonares hacia
todas las células del organismo y retira el dióxido de carbono producto de los desechos
celulares.

-DEFENSA
Los anticuerpos tienen una estructura proteica, capaces de reaccionar ante diversas noxas en
defensa del organismo.

-REGULADORA
Las reacciones bioquímicas son catalizadas porenzimas.

-HORMONAL
Diversas hormonas, de naturaleza proteica, regulan las funciones vitales del organismo.

-CONTRACTIL
Las fibras musculares poseen actina y miosina, proteínas que permiten la contracción y
relajación muscular.

El genoma es toda la información genética presente en el ADN del individuo. Las

subdivisiones o partes del ADN forman los genes, con lo cual cada gen es una secuencia de
nucleótidos que contiene la información para crear una determinada proteína. El genoma
humano contiene alrededor de 30000 genes. Toda la información encerrada en un gen se
utiliza para sintetizar los distintos tipos de ARN y todas las proteínas. Dentro de cada gen hay
una parte que se transcribe a ARN y otra parte que determina en que lugar se expresa.

A partir del ADN se

sintetiza ARN por medio de la enzima ARN polimerasa, que copia una secuencia de
nucleótidos (genes) de una de las cadenas del ADN. El ARN es el encargado de controlar las
etapas intermedias en la formación de proteínas mediante el ARN mensajero, el ARN de
transferencia y el ARN ribosómico.

SÍNTESIS DE ARN (Transcripción)

La síntesis de ARN se produce partiendo de la copia de un tramo de ADN. Es así como la
información contenida en el ADN es transferida al ARN. La transcripción se inicia cuando la
enzima ARN polimerasa se une a la parte de ADN (gen) que lleva el código para elaborar una
determinada proteína. De inmediato se separan las dos hileras de ADN y quedan expuestas
sus bases nitrogenadas. El desplazamiento de la ARN polimerasa recorre la hilera expuesta
de ADN insertando en dichas bases nitrogenadas los nucleótidos libres de ARN que hay en el
núcleo.
 La inserción entre bases
siempre es citosina del ADN con guanina del ARN, y viceversa. Por otro lado, la timina del
ADN se aparea con la adenina del ARN y la adenina del ADN hace lo propio con el uracilo del
ARN. En la siguiente tabla se ejemplifican las uniones mencionadas.

Un ejemplo de dicho
apareamiento es:

Secuencia de ADN: ...... A-G-T-T-T -C-A-C.......

Secuencia de ARN: ...... U-C-A-A-A-G-U-G.......

Transcripción de ARN
 Luego que la ARN polimerasa termina de
copiar la cadena del ADN se libera la hilera de ARN, mientras que las bases complementarias
del ADN se cierran.

El ARN formado se denomina ARN

mensajero (ARNm), quien lleva la copia genética del núcleo al citoplasma con las
instrucciones para sintetizar una determinada proteína.
 CÓDIGO GENÉTICO
Las cuatro bases nitrogenadas que posee el ácido desoxirribonucleico (ADN) son la adenina,
citosina, guanina y timina. Cada base se une a un grupo fosfato y a una pentosa, la
desoxirribosa, y se forma un nucleótido. Cada nucleótido del ADN puede sufrir un sinfín de
combinaciones capaces de generar distintos ácidos nucleicos. Así como el alfabeto castellano
combina sus 29 letras para formar millares de palabras, los cuatro nucleótidos presentes en
el ADN permiten crear una gran variedad de ácidos nucleicos.
Se puede considerar al ADN como un lenguaje que le indica a la célula como fabricar todas
las proteínas necesarias para cumplir con las funciones vitales. Ese lenguaje constituye el
código genético, que tiene cuatro letras (A-C-G-T) representantes de las cuatro bases
nitrogenadas del ADN. Mediante el código genético, la célula lee esas cuatro letras básicas,
las convierte en palabras de tres letras (triplete) y las interpreta para elaborar las proteínas
específicas. En síntesis, el código genético es el conjunto de reglas de correspondencia entre
las bases nitrogenadas de un ácido nucleico (ADN o ARN) y los aminoácidos para la
fabricación o síntesis de proteínas.
El ADN de una determinada bacteria, por ejemploClostridium tetani, agente etiológico del
tétanos, posee un código genético capaz de generar otroClostridium tetani cuando se
reproduce. Lo mismo sucede con el ADN de una persona, de un caballo, de un manzano, etc.
Ahora bien, los cuatro nucleótidos presentes en el ADN de los individuos nombrados son los
mismos, es decir, están formados por adenina, guanina, citosina y timina, unidos cada uno a
la desoxirribosa y a un grupo fosfato, aunque combinados en distintas secuencias. Algo
similar sucede con las páginas de un libro, que reproducen palabras diferentes a pesar de
utilizar las mismas letras del alfabeto.
Las palabras del código genético se denominan codones, cada uno de los cuales está
formado por tres letras (tres bases nitrogenadas) que conforman un triplete. Cada codón
indica que aminoácido es necesario para fabricar una proteína. Por ejemplo, el codón CUA se
lee leucina, el codón CCG prolina y el codón UUC fenilalanina.
 El código genético está formado por 64
combinaciones de codones (tripletes) y sus correspondientes aminoácidos, donde cada uno
de ellos tiene sus propias palabras.

Código genético

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
(Traducción)
La síntesis de las proteínas se lleva a cabo en el citoplasma de la célula, a diferencia de la
transcripción del ARN que se produce en el núcleo. El ARNm contiene un código que se
utiliza como molde para la síntesis de proteínas. Es decir, se traduce el lenguaje de la serie
de bases nitrogenadas del ARNm al lenguaje de la serie de aminoácidos de la proteína. Este
proceso denominado traducción se realiza en los ribosomas adosados en la membrana del
retículo endoplasmático granular o rugoso. El ribosoma está formado por dos subunidades,
una mayor y otra menor.

Partes de un ribosoma

Los ribosomas utilizan el código genético para

establecer la secuencia de aminoácidos que ha sido codificada por el ARN mensajero. Los
aminoácidos que van a formar las proteínas están dispersos en el citoplasma celular. Son
acercados al ARN mensajero por el ARN de transferencia (ARNt). Uno de los lados del ARNt
transporta un triplete de bases llamado anticodón. En el otro lado se une un aminoácido,
proceso que demanda gasto de energía por transformación de adenosin trifosfato (ATP) en
adenosin monofosfato (AMP).

La síntesis o traducción de las proteínas

se divide en tres fases, llamadas de iniciación, de elongación y de terminación.

Fase de iniciación
La síntesis de proteínas comienza en el momento en que el ARN mensajero se mueve por el
ribosoma hasta el codón AUG. Las subunidades ribosomales se unen.
 En ese preciso instante, el anticodón del ARN de
transferencia se une al codón AUG del ARNm transportando el aminoácido metionina.

Fase de elongación
Llega un segundo ARNt llevando su respectivo aminoácido y se acopla al siguiente codón del
ARNm, para el ejemplo, al codón CCU. Hasta aquí se ha formado un dipéptido, donde ambos
aminoácidos permanecen unidos por un enlace peptídico.
 El primer ARNt que llegó al
ribosoma se retira del complemento ribosómico en busca de otros aminoácidos. El tercer
ARNt llega con otro aminoácido y se une al codón del ARNm, a AUC en el ejemplo. El
aminoácido se adhiere al dipéptido antes formado mediante otro enlace peptídico.

El segundo ARNt se retira del

ribosoma. Un cuarto ARNt llega con su aminoácido hasta el ribosoma para acoplarse con el
codón UCA del ARNm. La secuencia se repite tantas veces como aminoácidos tenga la futura
proteína.

Fase de terminación
La etapa final de la síntesis de proteínas continúa hasta que aparecen los llamados codones
stop o de terminación, representados por UUA, UAG y UGA. No existen anticodones
complementarios para los codones stop. En cambio, quienes sí reconocen a estos codones
son unas proteínas llamadas factoresde terminación, que detienen la síntesis de proteínas.

La proteína formada se
desprende del ribosoma y queda libre en el citoplasma, lista para ser utilizada por la célula
para cumplir una determinada función.

El ARNm se desprende del

ribosoma y puede ser leído de nuevo por otros ribosomas, incluso en forma simultánea.
También se liberan el ARNt y el factor de terminación. Las subunidades del ribosoma se
separan.

Resumiendo, se puede establecer que:

-La traducción es el proceso donde las secuencias del ARN mensajero se convierten en una
secuencia de aminoácidos.
-La molécula del ARN mensajero puede tener hasta 10000 bases nitrogenadas.
-Un codón está formado por tres bases nitrogenadas (triplete) que establece un aminoácido.
-El complemento entre codones y aminoácidos constituye el código genético.
-El ARN de transferencia lleva el aminoácido adecuado al ribosoma.
-En uno de los extremos del ARNt hay tres bases nitrogenadas que se ubican en el anticodón,
que es el complemento del codón del ARNm.
-La unión aminoácido-ARN de transferencia se realiza con gasto de energía, donde el ATP se
transforma de AMP.
-Cuando aparece codón de terminación (codón stop) del ARNm se acoplan los factores de
terminación y cesa la síntesis de proteínas.
Síntesis de biomasa o proteína de origen unicelular de
Saccharomyces exiguus en ácido acético
Enviado por syanez

1. Resumen
2. Introducción y Antecedentes
3. Materiales y Métodos
4. Resultados y Discusión
5. Literatura citada

Resumen
La producción de alimentos con proteína de calidad nutricional se limita por diversas
razones: una de ellas, el deterioro del suelo, el costo de los fertilizantes químicos y el agua.
Por ello, otras alternativas se proponen como la obtención de proteína microbiana.
Conocida como "single cell protein" (SCP) del tipo de la levadura Saccharomyces
exiguus. El objetivo de este trabajo fue establecer las mejores condiciones para la
producción de S. exiguus.Para ello la levadura se cultivo en ácido acético (AA),
sales minerales y extracto de malta, su crecimiento se escalonó en un reactor de 14L. Los
resultados indican que el AA es una excelente fuente de carbono para la producción de
biomasa microbiana de S. exiguus como fuente de proteína si se usa extracto de malta como
factor de crecimiento.
Palabras clave: Proteína, levadura, dieta, alimento.
Introducción y Antecedentes
En la actualidad el aumento acelerado de la población no es proporcional a la cantidad y
calidad de la proteína disponible de origen vegetal y animal, por ello se buscan
otras fuentes de proteína para la alimentación humana e incluso animal. Este problema se
intenta resolver de diversas formas mediante el mantenimiento de la producción agrícola
como la fertilización biológica, capacitación de personal en centros de adiestramiento para
un mejor aprovechamiento, de los recursos naturales, marinos y terrestres. Sin embargo,
esto no es suficiente.
Así se investigan otras alternativas de proteína como la unicelular SCP o "biomasa" (2,3)
este término "proteína de origen unicelular" nació en el Instituto Tecnológico de
Massachussets EUA, por el profesor Wilson en 1966, (5). Aceptado para denominar de esa
forma a células de bacterias, hongosy algas usadas como una fuente de proteína como se
indica en el Cuadro 1, que muestra el análisis químico de las SCP derivadas de diferentes
microorganismos en donde es evidente que el contenido de nitrógeno y los ácidos nucleicos
tienen un valor considerable. (10,11). Esta opción tiene ven tajas sobre
otras proteínas (3,12) ya que se obtiene de sustratos relativamente baratos, con alto
rendimiento y de calidad nutricional. Además está sujeta a control lo que hace posible que
su fabricación sea maximizada (2, 4, 13).
Algunas ventajas de la proteína de microorganismos cultivada en biorectores
o sistemas similares, sobre la similar de plantas y animales se indica como sigue (1, 14, 15):
1) Los microorganismos tienen tiempos de generación cortos e incrementan rápidamente su
masa; las bacterias y levaduras bajo condiciones de laboratorio alcanzan tiempos de
generación entre un 0.5-2h o de 1-3h (19).
2) Los microorganismos poseen una concentración de proteína elevada entre un 10-50%
(3).
3) La SCP es de alta digestibilidad no es tóxica y de buen sabor (8,10).
4) La producción de SCP se basa en sustratos relativamente baratos y abundantes como
la celulosa, el AA o el petróleo, etc. (2,6).
5) La producción de SCP se logra con relativa facilidad en un cultivo controlado
independientemente de factores ambientales (5, 7, 11).
CUADRO I.
PORCENTAJE PROMEDIO DE LA COMPOSICIÓN QUÍMICA PROXIMAL DE
LA PROTEÍNA UNICELULAR EN BASE A SU PESO SECO.

COMPUESTOS HONGOS ALGAS LEVADURAS BACTERIAS

ORGÁNICOS (%) FILAMENTOSOS

Proteína 5-8 7.5-10 7.5-8.5 11.5-50

Lípidos 2-8 7.0-20 2.0-6.0 1.5-3.0

Cenizas 9-14 8.0-10 5.0-9.5 3.0-7.0

Ácidos nucleicos 7 3.0-8 6.0-12 8.0-16.0

(Anupama y Ravindra, 2000; Rhishipal y Philip, 1998; Ghose, 1969; Bressani, 1968.)
Existen datos sobre la utilización del nylon para la producción de SCP, que prueban que la
celulosa es una opción como fuente de carbono para la síntesisde proteína microbiana.
Enebo (10) en un cultivo mixto con Celullomonas y Alcaligenes a nivel de planta piloto,
comprobó la disponibilidad de este sustrato para la producción de SCP. Con respecto al AA
como sustrato para la manufactura de biomasa, se evaluaron 103 hongos; los resultados
indican que efectivamente esta es una opción como fuente de carbono para la producción
de SCP bajo las siguientes condiciones de trabajo: AA (1 Y 2% v/v), pH5.9 Y 6.3, amonio
0.07 y 0.28%.
El análisis químico proximal de los hongos señaló 38 y 50% de proteína cruda
respectivamente, y de un 7 y 8% de ácidos nucleicos con un bajo en el contenido en
metionina (15), Moo-Young (16) al evaluar este proceso en países desarrollados se
determinó el costo de la producción de SCP, a partir de AA, en comparación con otros
sustratos como se presenta en el Cuadro 11 en el que se señala su factibilidad económica. Al
determinar la síntesis de SCP, Sal daña (19) en su investigación con S. exiguus, obtuvo 6
g/L de peso seco con AA a una concentración de 0.75 %, amonio 5 g/L Y 30 ppm de extracto
de levadura como factor de crecimiento con agitación mecánica de 250 rpm
y temperatura de 25-30°C.
CUADRO II.
DIFERENCIAS ENTRE EL COSTO DE LA PRODUCCIÓN DE LA PROTEÍNA
UNICELULAR A PARTIR DE ACETATO EN RELACIÓN A OTRAS FUENTES DE
CARBONO.

COSTO PARAFINAS METANOL ETANOL MELAZAS ACETATO

Rendimiento kg/L 1.2 0.4 0.8 0.5 0.4

Productividad (Kg/m3/h.) 3.0 2.0 4.5 5.2 4.5

Requerimiento de O2 1.48 2.37 1.23 0.64 1.28

Producción 4.800 8.800 4.200 2.800 4.000

de calor (kcal/kg de
células)

Temperatura (°C) 33.0 40.0 35.0 35.0 33.0

Pureza del sustrato (%) 98.0 99.0 95.0 55.0 99.99

Costo del sustrato 25.0 8.7 16.1 5.9 8.7

(c/kg)

(Amrane y Prigent, 1998 -2000; Moo-Young. 1977).

Esta investigación señala que S. exiguus, posee excelentes características fisiológicas para
desarrollarse en AA, la que incluye su tolerancia al pH ácido, y que además responde
rápidamente a la adición de tiamina, niacina, botina y ácido pantotenico de las melazas lo
cual incrementó al rendimiento de su SCP (2,9,12), así como el tiempo de duplicación,
la velocidad de crecimiento (1,2). Los objetivos de éste trabajo fueron: i) obtener biomasa a
partir de AA por Saccharomyces exiguus en medio de cultivo con extracto de malta como
factor de crecimiento y ii) optimizar su producción en un fermentador automatizado.
Materiales y Métodos
I ORIGEN DE LA LEVADURA
La cepa de Saccharomyces exiguus se aisló de aguamiel (Agave sp) y se identificó por
Saldaña (22); pertenece a la colección del laboratorio de microbiología industrial y del suelo
del área de microbiología de la Facultad de Ciencias Biológicas UANL, de donde se obtuvo
para la realización de este trabajo.
II CONSERVACIÓN
La levadura fue mantenida por resiembra periódica mensualmente en agar
Sabouraud glucosa al (p/v) 2%, (Merck) pH 5, a temperatura de refrigeracióny agar acetato
diferencial (Difco), pH6 y 7.
III MEDIO DE CULTIVO
Se probaron dos medios base denominados M-I y M-II
a) El medio M-I contenía: (g/L) NH42S04 (Reactivos Monterrey) 4.0; KH2PO 4 (Merck)
0.8; MgSO J H20 (Merck) 0.25; agua de la llave 1000mL; extracto de malta (Merck) 30
ppm. AA (Reactivos Monterrey) en concentración de 1, 2, 3, 4, Y 5 %; v/v pH final 4.5
ajustado con NaOH concentrado con potenciómetro.
b) El medio M-II contenía: (g/L) NH4Cl (Reactivos Monterrey) 5.0; KH2PO4 (Merck) 5.0,
MgSO4.7 HP (Merck) 2.5; CaCl2. HP (Baker) 0.8; agua de la llave 1000mL; extracto de
malta (Merck) 30 ppm. AA (Reactivos Monterrey) en concentración de 1, 2, 3, 4, y 5 (%);
pH de 4.5 ajustado con NaOH.
IV CONDICIONES DE FERMENTACIÓN
a) Se realizaron experimentos en matraces Erlenmeyer de 500ml con 100ml del medio de
cultivo en un agitador mecánico 250 rpm (Eberbach), a temperatura ambiente con un
tiempo de fermentación de 96-120h, se seleccionó la mejor concentración de AA para la
producción de levadura en base a su rendimiento y se escalonó a nivel de microfermentador
M F-114 (New Brunswick Scientific Co. Inc.) con capacidad de 14L agitación de 300-500
rpm temperatura 30°C, aeración de 1 VVM, con dos antiespumantes; antifoam (Sigma) y el
Dow corning FG-10 (Siliconas), se usó 1 mi del antiespumante concentrado al iniciar la
fermentación y luego se diluyó al 10 % en agua destilada como acarreador durante la
fermentación.
b) Preparación del inóculo. Para los experimentos en matraces Erlenmeyer se preparó una
suspensión de S. exiguus en solución salina 0.85% estéril a partir de un cultivo de 48h,
crecida en agar Sabouraud glucosa 2%, se tomaron 5ml para cada matraz hasta alcanzar
una absorbancia de 0.60 a una longitud de onda de 650m en un espectrofotómetro
Coleman júnior 11 en celdas de 5mm de diámetro y 2.5ml de capacidad. Para los
experimentos en el microfermentador se emplearon dos matraces de 1000ml; con
un volumen de medio de cultivo de 350ml la levadura se activó de la manera mencionada
hasta alcanzar 0.60 de absorbancia con estos 700ml se inocularon los 7.7L del medio de
cultivo para el microfermentador.
V CINÉTICA DE FERMENTACIÓN
Los principales parámetros considerados para establecer la cinética de fermentación de S.
exiguus en AA y sales minerales además del extracto de malta fueron: densidad óptica, peso
seco (g/L) y pH.
a) Densidad óptica.
Se tomaron muestras cada 0, 24, 48, 72, y 96h para los matraces y 2, 3, o 4h, para los
experimentos en el microfermentador se colectaron 4ml del medio de cultivo para las
lecturas a una longitud de onda de 650nm. En un espectrofotómetro Coleman júnior 11.
b) Determinación del peso seco.
Para el peso seco se usaron membranas milipore de 25m m de diámetro (Gelman) de 0.2
micras de diámetro se llevaron a peso constante en un horno a 11 OOC/18h, después se
depositaron en un portafiltros con una jeringa hipodérmica adaptada y se filtró 1 mi del
medio de cultivo, se lavaron las células con 2ml de solución salina al 0.85 % Y se secaron a
40°C. Las membranas se llevaron a peso constante en el horno a 11 OOC/18h. El pH se
determinó con un potenciómetro Corning Scientific Instruments Mod.5.
c) Coeficiente de rendimiento del sustrato.
Se calculó en base a la ecuación y = X/S donde x representa los gramos de peso seco de la
levadura IL de medio de cultivo y s los gramos de AA/L para obtener los gramos de peso
seco de la levadura I gramo de AA.
d) Análisis estadístico.
Se desarrolló un análisis estadístico de regresión simple exponencial con una calculadora T1
Programable 58 Texas Instruments, (19), para obtener la cantidad de células secas por
unidad de volumen a un tiempo determinado con la siguiente ecuación:
x = xo eµ‫ح‬
x = gramos de células por litro (g/L) a un tiempo determinado.
xo = gramos de células por litro (g/L) iniciales.
e = representa una constante.
µ = velocidad de crecimiento.
T = tiempo.
Resultados y Discusión
En el Cuadro III se muestran los experimentos realizados a nivel de microfermentador, en
donde fue evidente que el 1 % (v/v) de AA fue adecuado para la producción de biomasa,
pues el ácido se consumió totalmente al controlar estrictamente las condiciones de
producción celular con un volumen de 7.700, con extracto de malta a 30 ppm el cual fue
fundamental como fuente de vitaminas para la síntesis de enzimas que necesita la levadura
en su fase logaritima y que influye directamente en su rendimiento a una temperatura de
30°C; una agitación de 400 rpm; y una aeración de un volumen de aire/L de medio de
cultivo, a un pH de 4.5 antiespumante FG-10 al 10% que redujo considerablemente la
formación de espuma En esta condición se encontró un y= X/S 0.49 y un rendimiento
celular de 5.1 g de peso seco/L lo que significa un eficiente uso del AA para su conversión en
biomasa (20,21) a un costo relativamente bajo.
El principal problema para la producción de SCP de AA fue el pH, la levadura mostró
tendencia a elevarlo a un valor tan alto que causó un evidente olor a amonio, lo que facilitó
su contaminación por bacterias. La espuma no controlada también ocasionó pérdidas, así
que se recomienda evitar la con un buen antiespumante. Estos resultados sugieren un
estudio bioquímico de los productos de fermentación y de la fisiología de la levadura
cuando crece en AA para reducir el problema de la alcalización del pH (2,3,).
Por lo anterior, se concluye que a ninguna concentración de AA, a nivel de matraz se inhibió
el crecimiento de S. exiguus. El extracto de malta fue esencial para la producción de
biomasa pues al suprimirse, el rendimiento disminuyó notablemente, lo que indica que es
incapaz de sintetizar vitaminas del complejo B. Durante la cinética de fermentación el pH se
elevó lo que provoca la contaminación del medio del cultivo, por ello se recomienda
observar máximas medidas de asepsia al trabajar con esta levadura y fuente de carbono.
CUADRO III.
CRECIMIENTO DE Saccharomyces exiguus EN MEDIO MINERAL CON ÁCIDO
ACÉTICO-EXTRACTO DE MALTA EN FERMENTADOS DE 14 LITROS DE
CAPACIDAD CON UN VOLUMEN DE TRABAJO DE 7.700 LITROS.

No. de Ext. Malta (ppm). Por X= Y= x/s µ= velocidad Tg= Tiempo Agitación
experimento cierto ácido acético de (rpm).
g. de peso g. de peso de
(v/v). Tiempo de generación
seco/L de seco/g de
fermentación (h) crecimiento (h).
medio ácido acético
(h).

5 30 ppm. 1% 30h 30.5 0.33 0.10 6.8 400

6 30 ppm. 1% 30h 3.1 0.29 0.15 4.6 400

7 30 ppm. 1% 30h 5.1 0.49 0.15 4.5 400

8 30 ppm. 1% 30h 5.0 0.47 0.20 3.3 500

9 30 ppm. 1% 30h 4.4 0.41 0.12 5.5 300

*ácido acético adición inicial.

Agradecimientos
Proteínas y energía con algas, eucaliptos y captura y almacenamiento de carbono

Lunes, 16 de abril de 2018

Javier Rico

Los sistemas de bioenergía con captura y almacenamiento de carbono (BECCS en sus siglas
en inglés) llevan desde 2001 intentando encontrar su nicho comercial. Cuestionamientos
técnicos y ambientales han hecho que, excepto casos muy aislados, no se dé ese salto. Pero
la investigación sigue. Científicos de tres universidades de Estados Unidos (Cornell, Duke y
Hawai) aportan un estudio en el que se alían cultivos de eucaliptos y de algas y el
almacenamiento de carbono para producir proteínas alimentarias y energía térmica y
eléctrica.

Desde la Universidad de Cornell explican que los investigadores llaman al nuevo sistema
integrado ABECCS, es decir, bioenergía de algas con captura y almacenamiento de carbono.
Según la nota de prensa, “el sistema ABECCS puede actuar como un sumidero de dióxido de
carbono al mismo tiempo que genera alimentos y energía”.

La investigación se ha publicado en la revista científica Earth’s Future, donde se añade que se

trata de un análisis tecno-económico y de ciclo de vida de un sistema que conlleva la
instalación de una zona de cultivos de algas de 121 hectáreas y otra de eucaliptos de 2.680
hectáreas.

“La biomasa de eucalipto alimenta la generación combinada de calor y electricidad con la

posterior captura y almacenamiento de carbono a base de amina. Una parte del CO2
capturado se usa para cultivar algas y el resto se secuestra. La combustión de biomasa
suministra CO2, calor y electricidad, aumentando así el rango de ubicaciones adecuadas para
el cultivo de algas”, resume la conclusión del estudio.

Energía con los eucaliptos y alimentos con las algas

El sistema ABECCS también permitirá producir productos y proteínas alimenticias a partir de la
producción de biomasa algal. La nota de prensa de la Universidad de Cornell advierte de que
“la viabilidad económica del sistema depende del valor de los productos nutricionales que se
produzcan y del precio del carbono”. Calculan que se produciría tanta proteína como con soja
y se secuestrarían 29.600 toneladas de CO2 al año.

Charles Green, profesor de Ciencias de la Tierra y la Atmósfera de la Universidad de Cornell y

coautor de la investigación, afirma que “combinar dos tecnologías, BECCS y producción de
microalgas, podría proporcionar suficiente sinergia científica para ayudar a resolver el hambre
mundial y al mismo tiempo reducir el nivel de gases de efecto invernadero que cambian
nuestro sistema climático".

¿Emisiones neutras o no neutras?

Estos objetivos se basan principalmente en considerar a la bioenergía como una fuente de
emisiones de CO2 neutra (emite las que previamente capturaron las plantas) y convertirlas en
negativas al derivarlas a otros procesos o almacenarlas. Sin embargo, dentro de la propia
comunidad científica hay dudas sobre este particular.

En 2014 se publicó en Nature un estudio dirigido por Sabine Fuss, del Mercator Research
Institute on Global Commons and Climate Change de Alemania, que concluía que la
credibilidad como opción de mitigación del cambio climático de los sistemas BECCS “no está
probada y su despliegue generalizado en escenarios de estabilización climática podría
convertirse en una distracción peligrosa".

En 2016, Richard Martin, editor de la revista MIT Technology Review del Instituto Tecnológico
de Massachusetts (Estados Unidos), recordaba, sobre el carácter neutro de la emisiones de la
biomasa, que “es nominalmente cierto, pero no se tiene en cuenta la energía requerida para
cultivar, cosechar, procesar y transportar la biomasa, y desviar la tierra de otros propósitos,
incluidos los cultivos alimentarios, que se volverán más necesarios a medida que la población
humana se acerque a los nueve mil millones”.

Fábrica de etanol en Illinois, el primer BECCS industrial a gran escala

En principio, el sistema ideado por Green y sus colegas reduciría este posible impacto sobre los
cultivos al producir también proteínas alimentarias a partir de algas. Sin embargo, se siguen
cuestionando los altos costes de estas tecnologías y la superficie requerida para los cultivos
energéticos.

Joris Koornneef, experto de la consultora Ecofys en los Países Bajos, estima que se necesitarían
350 millones de hectáreas, más que la India, para producir biomasa y los BECCS absorban diez
mil millones de toneladas de dióxido de carbono, lo que conllevaría el riesgo de usar tierras de
cultivos alimentarios”.

De momento, el proyecto más adelantado, presentado oficialmente el año pasado por uno de
los mayores productores mundiales de etanol con maíz, Archer Daniels Midland, es el BECCS
de su fábrica de Illinois (Estados Unidos). Jeff Erikson, director del Global CCS Institute, lo
presenta como “el primer proyecto a gran escala en el mundo con biocarburantes”, y recuerda
que "el otro proceso clave de BECCS, las centrales que queman madera para producir
electricidad y luego capturan las emisiones, no existe a gran escala”.