Trabajo Práctico

Proteínas

Alumnos:
Guerrá Franco, Difrieri Mariano
y Pérez Juan Pablo
Consignas
1. ¿Qué son?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los
procesos biológicos que se producen.
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el correcto
desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén
almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga
posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se
deben mantener para que los enlaces sean estables.

2. ¿Cómo se clasifican?
Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.
- Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por
largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo
de proteína fibrosa es el colágeno.
- Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido
a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que
son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las
proteínas globulares.
- Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa
lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar
de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas.
Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la
rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa.
La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada
 3. ¿Qué funciones cumplen?

Las funciones de las proteínas son las siguientes:

 Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan
factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de
serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las
mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

 Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los
siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos,
enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el
organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras
regulan la expresión de ciertos genes.

 Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan
como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo

 Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el

pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las
proteínas.

 La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las

proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.

 La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran

importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso,
reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se
forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como
las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética.
Algunas glucoproteínas actuan como receptores formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte de sustancias.

 Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de
reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de
huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos
últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
  Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la
mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos
vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros
ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan
electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

4. ¿Cómo se detectan en los alimentos?

Para identificar las proteínas en los alimentos se pueden hacer pruebas de desnaturalización
utilizando calor o un acido, la prueba xantoproteica con acido nítrico concentrado que da un
coloreado naranja esta prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos
portadores de grupos bencénicos, especialmente en presencia de tirosina. Para reconocer
proteínas también se puede utilizar la reacción de Biuret que la producen los péptidos y las
proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -)
que se destruye al liberarse los aminoácidos, cuando la proteína se pone en contacto con un álcali
concentrado, se forma una sustancia compleja denominada Biuret y se observa una coloración
violeta.

5. ¿Qué enfermedades causa el exceso de las mismas?

Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, sobre todo las animales, suelen ir acompañadas de
grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán nuestro colesterol.

o Obesidad. Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la obesidad. La típica

hamburguesa grande aporta casi las calorías necesarias...para todo el día.
o Sobrecarga del organismo, especialmente del hígado y los riñones, para poder eliminar las
sustancias de desecho como son el amoniaco, la urea o el ácido úrico.
o Cálculos de riñón. La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio ya que además de
mucho fósforo acostumbra a cocinarse con mucha sal.
o Cansancio y cefaleas. El exceso de amoniaco puede provocar cansancio, cefaleas y
nauseas.
Si partimos de que cada vez tenemos trabajos más sedentarios ya podemos partir de que no
necesitaremos demasiadas proteínas (podemos consultar con nuestro doctor la cantidad exacta
que nosotros podemos necesitar).
En general la mayoría de los expertos aconsejan, en general, aumentar el consumo de proteínas
vegetales y disminuir las animales. Además el día que tomemos proteína animal hemos de intentar
comer un poco más de ensalada y fruta para dificultar la absorción de grasas y evitar que esas
grasas saturadas se oxiden y se conviertan en colesterol. Beber más agua de lo habitual también
ayuda a eliminar los residuos a través de los riñones.