Sunteți pe pagina 1din 37

Noţiunea de enzimă este un termen generic pentru un catalizator proteinic, ce este produs în

interiorul celulelor vii. Oriunde există viaţă, fie ea sub formă de plante sau de animale, există şi
enzimele. Practic, enzimele participă la toate acţiunile necesare pentru menţinerea vieţii, de exemplu
sinteza şi descompunerea, transportul, excreţia, detoxificarea şi furnizarea energiei.

Fiinţele vii nu ar fi în stare să-şi menţină viaţa fără ajutorul enzimelor. În celulele noastre sunt
produse peste 5.000 de asemenea enzime vitale. De asemenea, producem şi enzime folosind
enzimele din alimentele pe care le consumăm zilnic. Raţiunea pentru care există atât de multe tipuri
de enzime este aceea că fiecare dintre ele are un rol specific, unic.

Din nefericire, societatea modernă abundă în factori care ne consumă preţioasele enzime. Alcoolul,
tutunul, drogurile, aditivii alimentari, chimicalele din agricultură, poluarea mediului, undele
electromagnetice şi stresul emoţional sunt doar o parte din factorii care epuizează această enzimă.

Prin urmare, pentru a ne menţine o sănătate bună este esenţial să înţelegem mecanismul propriului
nostru corp şi să ne impunem prin exerciţiu dorinţa de a ne apăra sănătatea. Iată cum! Alimentaţie
bogată în enzime

Este foarte adevărat că cele mai bune alimente sunt acelea care sunt crescute pe terenuri arabile
fertile, bogate în minerale, fără utilizarea substanţelor chimice agricole sau a îngrăşămintelor
artificiale, alimente consumate îndată ce au fost recoltate.

Cu cât sunt mai proaspete, legumele, fructele, carnea şi peştele conţin cu atât mai multe enzime.
Dar noi oamenii mâncăm mâncare gătită. Fierbem, coacem, prăjim, folosim plite sau grătare.

Dar enzimele sunt sensibile la căldură. Atenţie! Cu cât gătim mai mult, cu atât pierdem mai mult din
enzime. Pe de altă parte, cei mai mulţi dintre noi nu suntem în stare să consumăm nimic crud.

Cert este că, alimentele proaspete sunt considerate bune pentru organism, pentru că, pe
lângă conţinutul lor în enzime, ele nu sunt oxidate.

Dacă însă vei continua să consumi alimente oxidate, acestea vor produce o mulţime de radicali
liberi. Mai mult, alimentele oxidate conţin foarte puţine enzime, sau deloc, astfel încât organismul va
avea probleme în producerea de enzime-sursă, rezultând un cerc vicios în care radicali liberi non-
neutralizaţi vor provoca boli.

Micronutrienţii au o putere extraordinară


Micronutrienţii includ vitaminele, mineralele şi aminoacizii. Termenul “micro” se referă la
cantităţi mai mici necesare, comparate cu indispensabilele necesităţi “macro” de carbohidraţi,
proteine, grăsimi şi fibre alimentare.

Micronutrienţii sunt esenţiali în menţinerea sănătăţii şi a echilibrului mental şi emoţional, ca şi în


prevenirea bolilor. Anumite cantităţi din aceşti nutrienţi sunt necesare organismului. Aceste cantităţi
se numesc DZR (doza zilnică recomandată).

DZR reprezintă cantităţile minime necesare pentru preîntâmpinarea bolilor. Dar cerinţele variază de
la individ la individ, în funcţie de alimentaţia şi de stilul de viaţă ale fiecăruia. Chiar dacă un om
consumă zilnic aceleaşi tipuri şi aceleaşi cantităţi de hrană, cu aceleaşi calorii, cantitatea de
nutrienţi absorbită şi eliminată diferă în funcţie de starea sa fizică, mentală sau emoţională
din ziua respectivă. O alimentaţie cu hrană sănătoasă, naturală, în proporţii ideale nu garanteză
automat un aport adecvat de vitamine, minerale şi aminoacizi.

Iubirea activează enzima-miracol

Oricât de sănătos ţi-ar fi trupul, dacă duci o viaţă singuratică, dacă te concentrezi mereu asupra
lucrurilor negative, dacă îţi plângi mereu de milă, enzimele corpului tău vor începe să-şi piardă din
putere. Nu este imposibil să vindeci cancerul prin iubire. Dacă o persoană crede cu tărie că va fi
vindecată şi îşi va trăi iubirea din adâncurile inimii, acea persoană va fi în stare să scape de boală.
În funcţie de puterea voinţei tale, poţi deschide porţi spre nişte posibilităţi aparent imposibile.

Există multe forme de iubire, dar indiferent de formă, din iubire se nasc motivaţia, starea de bine şi
fericirea. Pentru a deveni sănătos, este absolut necesar să simţi iubire pentru cineva. Când un om
este cu adevărat fericit, analiza sângelui arată un sistem imunitar foarte activ.

Şi cum enzimele-sursă amplifică funcţia imunitară a organismului, este foarte probabil ca o persoană
care este fericită să posede din belşug aceste enzime-sursă.

Componentele corpului uman – fie sistemul imunitar, sistemul endocrin sau cel nervos – nu
funcţionează izolat. Ele se influenţează reciproc. Dacă începe un ciclu bun, întregul corp va bascula
dintr-odată în direcţia pozitivă.

http://www.csid.ro/health/sanatate/enzimele-cheia-spre-o-viata-lunga-si-sanatoasa-10856782/

Enzimele sunt implicate in orice functie biochimica si fiziologica ce are loc in corpul nostru. Fiecare
actiune a noastra in calitate de fiinte vii necesita enzime. Pentru ca organismul sa functioneze in cea mai
buna stare, sa invinga bolile si sa refaca celulele afectate, este necesar ca enzimele sa fie vii si in cantitate
mare. Ele ne refac organismul, il apara si il sustin. Toate procesele vietii sunt formate dintr-o retea
complexa de reactii chimice cunoscute sub denumirea de metabolism. Enzimele sunt chiar catalizatorii care
fac posibil metabolismul. Enzimele sunt mai importante chiar decat vitaminele si mineralele pentru a ne
mentine sanatatea. De fapt, nu am putea trai in lipsa enzimelor, iar daca activitatea lor este scazuta, ne
confruntam cu diverse afectiuni. (Vezi articolul De ce nu putem trai fara enzime).
Exista enzime metabolice si digestive pe care le avem in mod normal in corp si care ne ajuta sa functionam
normal, sa fim sanatosi si sa metabolizam bine nutrientii din alimente. Dar exista si enzime alimentare, pe care
le preluam din alimente si care ajuta procesul digestiv. Ceea ce absorbim este mai important decat ceea ce
mancam. Unii oameni absorb putini nutrienti din alimente, chiar daca mananca relativ sanatos, deoarece le
lipsesc enzimele. Oricum, cu cat avem mai multe enzime in organism, cu atat mai bine.

Cele mai importante surse de enzime


 Germenii
 Fructele
 Legumele
 Semintele
 Nucile
 Toate alimentele crude
http://inimafericita.ro/tag/surse-de-enzime/

Mîncînd crudităţi, ne aprovizionăm cu enzime, substanţe necesare în menţinerea sănătăţii şi


utile în eliminarea multor boli

Nu e de ajuns să mîncăm alimente sănătoase, trebuie să fim şi siguri că elementele nutritive vor
fi bine absorbite. Acest proces nu e posibil fără enzime. Niciun mineral, vitamină sau hormon
nu-şi poate exercita acţiunile specifice fără ajutorul enzimelor. E ca şi cum organismul ar avea
materiale de calitate, dar nu are muncitori pricepuţi să le asambleze. Enzimele vegetale ajută în
restabilirea stării de sănătate, declanşînd reacţiile biochimice adecvate. Pentru a beneficia de
enzimoterapie, trebuie să consumăm acele alimente care conţin enzime. În acest fel, vom
obţine o bună absorbţie a substanţelor vitale şi, implicit, vindecarea multor boli, de la cancer şi
obezitate, pînă la afecţiuni cardiovasculare şi osoase.

Cum funcţionează enzimoterapia?

Oamenii de ştiinţă au identificat peste 2.500 de enzime diferite în corpul uman.


Dintre acestea, doar 22 sînt produse de oganism pentru digerarea proteinelor, glucidelor şi
grăsimilor. Digestia alimentelor se realizează în mai multe faze: începe în cavitatea bucală şi se
continuă în stomac şi în intestinul subţire. Pentru fiecare fază, este nevoie de enzime specifice.
Acestea sînt stimulate sau inhibate de aciditate. Enzimele vegetale provin din alimentele
naturale introduse prin alimentaţie. Ele se alătură celor din organism şi devin, la rîndul lor,
active. Este nevoie să cunoaştem acest mecanism pentru a înţelege de ce enzimele vegetale
sînt imperios necesare pentru o digestie sănătoasă, absenţa lor ducînd la disfuncţii grave.
Terapia cu enzime presupune abordarea unui regim alimentar natural, echilibrat. Fructele
proaspete, legumele, nucile, mierea naturală şi seminţele sînt cele care furnizează enzime
vegetale complete. Fierberea şi alte modalităţi nenaturale de preparare a alimentelor pot
distruge aceste enzime vegetale importante. Enzimele sînt mult mai sensibile la căldură decît
vitaminele, sînt primele care se distrug prin fierbere. Dacă alimentele sînt încălzite la peste 42
grade Celsius, pasteurizate sau conservate, enzimele vor fi distruse. Aşadar, avem nevoie
maximă de crudităţi. De asemenea, enzimele nu rezistă nici procesului de centrifugare, sucul
proaspăt din vegetale fiind sărac în enzime.
Alimentele care furnizează enzime vegetale trebuie să fie obţinute prin agricultură biologică, cît
mai proaspete, cît mai puţin prelucrate, iar actul masticaţiei să fie cît mai bine conştientizat,
pentru a extrage întreaga savoare şi energie a alimentelor. Foarte importantă este
administrarea enzimelor pe stomacul gol, cînd acestea intră direct în sînge şi îl curăţă.

Arme naturale împotriva bolilor

Terapia cu enzime elimină multe boli, de la tulburările digestive şi durerile obişnuite de gît, pînă
la febra crescută, ulcere şi candidoză. Terapia cu enzime vegetale combate inflamaţiile, bolile
virale, scleroza multiplă. Enzimele pot intra în celulele canceroase atunci cînd acestea se află în
faza de diviziune, cînd nu sînt complet formate şi pot fi distruse mai uşor. Astfel, enzimele
vegetale au rol esenţial în distrugerea tumorilor, stimulînd şi limfocitele T, cele care distrug
celulele canceroase.
Metabolismul se desfăşoară normal dacă vom consuma alimente crude şi integrale, asigurînd
astfel o aprovizionare corespunzătoare cu enzime. Tot enzimele asigură, în afară de digestie, şi
detoxifierea, imunitatea şi toate celelalte procese regeneratoare. Cercetările arată că enzimele
sînt eficiente în tratarea herpesului zoster. În infecţia cu virusul HIV, nivelul scăzut de
reactivitate al sistemului imunitar este compensat, într-o anumită măsură, de către activitatea
enzimelor.
Enzimele asigură derularea proceselor metabolice şi au grijă ca sîngele eliminat din plăgi să se
coaguleze rapid.
Studiile arată că organismul se reface mai repede dacă înaintea unor activităţi cu risc crescut de
leziuni se administrează suplimente enzimatice. Calitatea enzimelor noastre este reflectată în
propriul nivel energetic şi în vitalitatea generală a organismului. Această „clasă muncitoare“
distruge toxinele, descompune grăsimile şi celuloza şi metabolizează amidonul şi proteinele.
Enzimele sînt implicate în orice funcţie biochimică şi fiziologică, fără ele, am înceta să existăm.

Tipuri de enzime

Există patru categorii de enzime. Proteazele participă la digestia proteinelor, amilazele, la


digestia glucidelor, lipazele la digestia grăsimilor, şi, în final, celulazele participă la digestia
fibrelor. Deoarece organismul uman este incapabil să producă celulaze, vegetalele (hrana vie,
neprelucrată termic) reprezintă singurele surse ale acestor enzime. Proteazele digestive
scindează moleculele proteinelor. Acestea sînt: renina (desface cazeina din lapte şi derivate),
pepsina (descompune albuminele şi globulinele), tripsina, chimotripsina, carboxipeptidaza.
Lipsa lor înseamnă alergie alimentară, carenţă proteică şi chiar malnutriţie. Proteazele sanguine
au rol important în coagulare (trombina), în anticoagulare (antitrombina III) sau în metabolism.
Amilaza catalizează reacţia de transformare a amidonului în dextrine şi, mai departe, în
maltoză. Intervine în digestia glucidelor încă din cavitatea bucală. Amilaza vegetală o găsim mai
ales în seminţe, fructele uscate, mierea naturală. Catalazele sînt antioxidante, iar peroxidazele
ard deşeurile celulare. Se găsesc în verdeţuri, fructe, cereale încolţite, consumate ca atare.
Invertaza se găseşte în drojdii, unele plante (usturoi, pere, frunze de viţă de vie), anumite
insecte (albine), animale şi om, unde se produce la nivelul intestinului subţire şi ajută la hidroliza
zaharozei. Enzima se găseşte din belşug în mierea naturală. Insuficienţa invertazei secretate de
intestinul uman conduce la intoleranţă la zaharoză. Depozitele de invertază sînt epuizate de
consumul mare de produse care conţin zahăr rafinat.

Se poate slăbi cu lipaze

O atenţie deosebită trebuie să acordăm lipazelor. Acestea intervin în degradarea lipidelor. Sînt
prezente mai ales în sucul pancreatic şi hidrolizează trigliceridele. Sub influenţa lipazelor, are
loc atît degradarea grăsimilor din alimente şi din ţesuturile adipoase. Activitatea şi secreţia
acestor enzime este favorizată de prezenţa calciului, a sărurilor biliare şi a albuminelor, a
vitaminei C şi a unor acizi organici (malic, citric, formic). Acţiunea lipazelor este frînată de
alcool, glucide cu absorbţie rapidă, metale grele, săruri halogene (cloruri, bromuri). Scăderea
cantităţii de lipaze conduce la obezitate, iar creşterea lor, la tuberculoză şi pancreatită acută.
Lipsa celulazelor poate fi provocată de o masticaţie incorectă şi de condiţiile în care se
păstrează alimentele. De exemplu, legumelor din supermarket-uri este posibil să le lipsească
celulazele, din cauza stropirii cu sulfiţi, care pot distruge aceste enzime.
În opinia specialiştilor care folosesc enzimoterapia în lupta cu kilogramele, slăbitul nu ar trebui
să se bazeze pe reducerea numărului de calorii, pe înfometare sau pe voinţa pacienţilor, ci pe
consumul alimentelor care conţin enzime, în special lipaze. Aceste enzime previn apariţia
diverselor pofte alimentare şi reduc senzaţia de foame, deoarece nutrienţii din alimente vor fi
mai bine absorbiţi, fiind descompuşi eficient de enzime, iar organismul se va simţi hrănit. De
aceea, creierul nu va declanşa senzaţia de foame. În plus, neplăceri ca indigestia, balonarea,
crampele, constipaţia şi oboseala cronică pot fi evitate cu ajutorul enzimelor. Un alt avantaj al
slăbirii cu ajutorul enzimelor este că acestea elimină de tot din organism surplusul de grăsimi.
Proteazele şi lipazele favorizează degradarea depozitelor de colesterol de la nivelul pereţilor
arteriali şi ajută la distrugerea unor germeni care pătrund în organism.

Hrana vie înseamnă hrană enzimatică

Enzimele metabolice acţionează pe post de catalizatori în creşterea oaselor, refacerea


ţesuturilor, reglarea metabolismului, vorbire, respiraţie, reproducere, auz şi contracţia oricărui
muşchi. Enzimele digestive sînt necesare pentru digestia hranei. Descompun proteinele,
carbohidraţii şi grăsimile din alimente. Enzimele digestive sînt, de asemenea, responsabile cu
extragerea, asimilarea, metabolizarea şi absorbţia substanţelor nutritive, a vitaminelor şi a
mineralelor.
Enzimele alimentare ajută procesul digestiv şi trebuie să provină din mîncarea pe care o
consumăm. Toate alimentele crude, mai precis fructele, legumele, seminţele, nucile, anumite
alimente superconcentrate de importanţă capitală, în special germenii, sînt resursa principală
pentru enzime alimentare. Practic, hrana vie însemnă hrană enzimatică. Dacă nu există enzime
metabolice, pancreasul încearcă să le sintetizeze, în final, ajungînd să cedeze de la prea multă
activitate. Mai mult, mîncarea care nu este în întregime dizolvată, de cele mai multe ori intră
direct în sînge. Mîncarea parţial digerată este tratată ca o toxină şi sistemul imunitar încearcă să
scape de ea, ajungînd să fie suprasolicitat.
Activitatea scăzută a enzimelor este poate cea mai răspîndită problemă în zilele noastre.
Mîncarea tip fast-food a dus la o populaţie practic lipsită de enzime digestive. Se adaugă şi vîrsta
ca factor de încetinire a activităţii enzimelor. În aceste cazuri, enzimoterapia este absolut
necesară. Pentru că nu are efecte adverse, poate fi folosită pe termen lung, nu dă dependenţă şi
nici nu duce la diminuarea procesului de producere a enzimelor de către propriul corp. Capsulele
cu enzime nu trebuie luate în cantităţi mari, din contră, dozele mici dovedindu-se cele mai
eficiente, dacă sînt administrate la fiecare masă. Dar cea mai bună enzimoterapie este cea bazată
pe legume şi fructe proaspete.

Afecţiuni distruse de enzime

• Enzimoterapia este indicată în ginecologie, în tratamentul infecţiilor cronice, a anexitelor şi


mastopatiei. În urologie, enzimele tratează inflamaţia căilor urinare, cistita, cistopielita,
prostatita. În traumatologie, ajută la vindecarea facturilor, contuziilor, entorselor, luxaţiilor,
durerilor musculare, tendoanelor inflamate, procese posttraumatice cronice, traume sportive.
Afecţiuni ca artrită reumatoidă, artroze, reumatism extraarticular, reumatism articular inflamator,
osteoartroză, se ameliorează tot cu enzimoterapie. În cardiologie, boala ischemică, infarctul,
ateroscleroza, se tratează tot cu enzime. Aceleaşi enzime fac minuni şi în: tromboflebite,
vasculite, varice, inflamaţii ale căilor respiratorii, amigdalelor, urechilor, laringelui, sinuzite,
dermatită atopică, acnee, boli autoimune, inflamaţii digestive şi postchirurgicale după intervenţii
stomatologice. Unele enzime cresc concentraţia antibioticelor în sînge şi uşurează pătrunderea
lor în ţesuturi, ceea ce determină creşterea efectului terapeutic. În acelaşi timp, micşorează
efectele adverse determinate de antibiotice şi alte antiinflamatoare. Aceleaşi enzime previn
apariţia trombozelor, a accidentelor vasculare şi a infarctului miocardic.

Terapie nouă

• Studiul enzimelor este relativ nou, deşi empiric e cunoscut din antichitate. La începutul anilor
1900, un doctor din Ţara Galilor, John Beard, a descoperit că enzimele din pancreas distrug
celulele canceroase. În 1911, Beard a folosit enzimele pancreatice pentru a opri cancerul la
şoareci şi metoda a funcţionat. Prima enzimă pură a fost izolată în 1926 de către Dr. Sumner,
care a primit premiul Nobel pentru chimie în 1946. Terapia modernă cu enzime datează de la
începutul secolului XX. Profesorul Max Wolf a descoperit valoarea terapeutică a tratamentului
cu enzime, elaborînd o metodă de tratare cu ajutorul unei combinaţii de enzime-proteaze de
origine vegetală şi animală care influenţează diverse verigi ale procesului patologic. În anii ’60,
profesorul Karl Raisergher a produs pentru prima oară enzime pe cale industrială.

http://www.monitorulexpres.ro/?mod=monitorulexpres&p=sanatate&s_id=107272

Enzimele (din limba greacă -


zymosis
-ferment) sunt proteine sau proteide fără de carecelule vii nu pot înfăptui reacţii complexe într-
untimp scurt, la temperatura mediuluiînconjurător.Ele sunt substanţe carea catalizeazăreacţiile
biochimice din organism, avînd un rolesenţial în biosinteza şi degradarea substanţelor din
materia vie, întîlnindu-se în toate organismeleanimale, vegetale şi în microorganisme,
mai fiinddenumite din această cauză biocatalizatori.Fărăenzime , procesele biochimice s-ar
desfăşura cuviteze foarte mici.Reacţiile enzimatice au fost folosite
dint i m p u r i l e c e l e m a i v e c h i p e n t r u f a b r i c a r e a vinului, a oţetului, a berii
şi a brânzei. O cercetaresistematică a lor a fost întreprinsă abia în epoca modernă. În
1713, Réaumur a observat dizolvareacărnii în sucul stomacal al ciorii. De asemenea, fiziologul
Spallanzani (1783) a hrănit animalele cu bucăţi de carne învelite în reţele de sârmă şi a observat
dizolvarea cărnii în stomac.
Enzimele sunt catalizatori biochimici propriu-zisi, asadar sunt compusi care maresc
viteza reactiilor chimice ce se desfasoara in sistemele biologice, farasa se consume in cursul lor.

Activitatea catalitica a enzimelor

Enzimele sunt, precum s-a mai spus, catalizatori organici produsi de celula vie actionand asupra
anumitor substante numite substraturi. In marea lor majoritate, enzimele catalizeaza reactia unei
substante organice cu un compus anorganic liber sau cedat de alt compus organic (apa, acid fosforic,
hidrogen, oxigen, etc.). Legile catalizei se aplica fireste si la enzime. Enzimele, ca toti catalizatorii, nu
catalizeaza decat reactii termodinamic posibile, decurgand in sensul stabilirii unui echilibru. Reactiile
enzimatice prezinta insa unele deosebiri caracteristice fata de reactiile catalitice obisnuite, omogene
sau eterogene.

Activitatea enzimelor. Cand o reactie poate fi catalizata atat de o enzima cat si de substante simple se
constanta de obicei ca reactia enzimatica decurge cu viteza mult mai mare; cu alte cuvinte, reactia
enzimatica are o energie de activare mult mai mica. Astfel s-a stabil ca este necesara o concentratie
de ioni de hidrogen de 10 milioane de ori mai mare decat de invertaza pentru a hidroliza o anumita
cantitate de zaharoza, intr-un timp dat, la 37˚.

Datorita acestei enorme activitati catalitice, sunt suficiente de obicei concentratii foarte mici de enzima
pentru a obtine efecte considerabile.

Activitatea enzimelor nu dureaza indefinit ca acea a catalizatorilor simpli si este in general mai scurta
decat aceea a catalizatorilor heterogeni. In cazul reactiilor enzimatice, cu cat trece timpul, cu atat
cantitatea de substrat transformata in unitatea de timp se micsoreaza, iar dupa un timp mai lung
reactia practic inceteaza. Inactivarea enzimelor se explica prin denaturarea lor sau prin alte
transformari datorita caracterului lor de proteine globulare. Celulele vii sintetizeaza enzime fara
incetare.

Temperatura optima a reactiilor enzimatice. Viteza reactiilor enzimatice creste ca a celor mai multe
reactii intre molecule covalente, cu temperatura, potrivit cunoscutei reguli a lui van’t Hoff, si anume o
urcare a temperaturii cu 10˚ produce o crestere a vitezei de reactie cu un coeficient 1.5 – 3. Cresterea
aceasta se observa insa numai la temperaturi joase. Odata depasita o anumita temperatura optima, la
care viteza este maxima, aceasta scade, iar la temperaturi mai inalte, reactia inceteaza. Fenomenul se
explica prin faptul, semnalat mai sus, ca la temperaturi mai inalte, enzimele sunt inactivate prin
denaturarea componentei proteice. Cele mai multe enzime devin complet inactive intre 50-80˚.
Temperatura optima nu poate fi insa exact definita, caci ea variaza in limite largi, cu concentratia
enzimei, cu concentratia ionilor de hidrogen si cu prezenta diferitelor impuritati ale preparatului
enzimatic sau ale substratului.

Influenta pH-ului. Dupa cum a aratat Sörensen (1909), activitatea enzimelor depinde, intr-o foarte
mare masura de concentratia ionilor de hidrogen din solutie. Curbele reprezentand variatia vitezei de
reactie cu pH-ul prezinta de obicei un maxim pronuntat la un anumit pH, in timp ce la valori ale pH-
ului diferind cu 1 fata de acest maxim, viteza de reactie prezinta valori considerabil mai mici. Din
cauza acestei particularitati este necesar ca in cursul reactiilor enzimatice sa se mentina pH-ul optim
constant, prin folosirea de tampoane.

Specificitatea enzimelor. O anumita enzima catalizeza numai un numar mic de reactii si de multe ori o
singura reactie, spre deosebire de catalizatori obisnuiti anorganici (acizi, baze, catalizatori de
hidrogenare, etc.) care activeaza practic toate reactiile posibile de un anumit tip.

Se disting multe tipuri si grade de specificitate in actiunea enzimelor. In primul rand trebuie
mentionata specificitatea stereochimica, care consta in aceea ca o enzima care catalizeaza reactia unui
compus optic activ este fara actiune asupra enantiomerului sau si in general, asupra izomerilor sterici
ai acestui compus, supusi acelorasi conditii. Fenomenul a fost observat intai la Pasteur, care l-a folosit
ca o metoda pentru separarea izomerilor optici. Vom mai aminti aici dehidrogenaza lactica din muschi,
o enzima care lucreaza in colaborare cu DPN, si care dehidrogineaza acidul L-lactic la acid piruvic si
hidrogeneaza acidul piruvic numai la acid L-lactic, fiind inactiva fata de acidul D-lactic. In multe
microorganisme exista insa o enzima care actioneaza in mod similar dar specific numai asupra acidului
D-lactic. De asemenea, peptidazele actioneaza numai asupra aminoacizilor din seria L, iar arginaza
transforma prin hidroliza in ornitina si uree,numai L-arginina si este fara actiune asupra D-argininei.

Din alt punct de vedere se disting intre o asa-numita specificitate de reactie si o specificitate de
substrat a enzimelor. Prima se refera la reactantul anorganic care ia parte la reactie: apa in reactiile
de hidroliza, acidul fosforic in reactiile cu fosforoliza, hidrogenul in reactiile catalizate de
dehidrogenaze. Specificitatea de substrat priveste natura reactantului organic, stiut fiind ca enzimele
care hidrolizeaza, de exemplu, hidratii de carbon nu hidrolizeaza proteine, cele care hidrolizeaza
dipeptide nu hidrolizeaza polipeptide.

Specificitatea de substrat se manifesta in forme nenumarate si sta la baza clasificarii enzimelor, dupa
cum se va vedea mai departe. Important este faptul ca, diferitele enzime prezinta fata de substaturile
respective grade diferite de specificitate. Vom distinge 3 grade sau tipuri de specificitate enzimatica.
Pentru ilustrarea fenomenului vom considera o reactie de hidroliza schematizata:

Sunt cazuri, desi rare, cand numai natura legaturii dintre A si B determina specificitatea, natura
componentelor A si B fiind indiferenta; se vorbeste in aceste cazuri de o specificitate redusa. Un
exemplu este acela al lipazelor din pancreas si ficat, care hidrolizeaza esterii celor mai variati acizi
carboxilici cu alcoolii de diferite tipuri, printre care si trioli cum este glicerina. Nu toate esterazele sunt
insa atat de putin specifice.

Un al doilea tip de enzime poseda o specificitate limitata, numita specificitate de grup. In cazul unei
reactii de hidroliza, cum este aceea considerata mai sus, enzimele de acest tip cer ca A sa fie de un
anumit tip, natura componentei B fiind indiferenta. Un exemplu de enzima inzestrata cu asemenea
specificitate este acela al a-glicozidazei (maltazei) din sucul intestinal al mamiferelor si al b-
glicozidazei (emulsina). Fiecare din aceste enzime hidrolizeaza atat dizaharide cat si glicozide; ele sunt
deci specifice numai pentru restul de monozaharida si intr-o mare masura indiferente pentru natura
agliconului.
Al treilea tip de specificitate, numita specificitate absoluta, se caracterizeaza prin aceea ca enzima este
adaptata unui substrat unic, „intocmai ca o cheie in broasca ei”. In schema de mai sus, ambele
componente A si B trebuie sa fie de un anumit fel dat, pentru ca enzima sa actioneze. Acest tip de
specificitate este mult raspandit; datorita aceste particularitati exista in natura un numar atat de mare
de enzime. Vom mentiona, ca exemplu, maltaza din bobul de orz incoltit, care, spre deosebire de a-
glicozidazele mentionate, hidrolizeaza numai maltoza, dar este fara actiune asupra altor dizaharide
sau a-glicozide. In mod similar, tanaza hidrolizeaza numai esterii acizilor benzoici substituiti cu cel
putin doua grupe OH in alte pozitii decat orto fata de carboxil, iar clorofilaza nu hidrolizeaza decat cele
doua clorofile a si b; fumaraza nu aditioneaza apa decat la acidul fumaric spre a da nastere acidului (-
)-malic.

Formarea unui complex intermediar intre substrat si enzima. Se stie ca actiunea unui catalizator
consta in participarea sa efectiva la reactia chimica. Un catalizator se deosebeste de un reactant
obisnuit numai prin aceea ca el se regenereaza necontenit in cursul procesului chimic. Enzimele nu
difera, in aceasta privinta, de catalizatorii simpli. Specificitatea enzimelor sugereaza participarea
enzimei la reactia chimica, adica la formarea unui complex intre enzima si substrat.

Masuratorile cinetice sprijina aceasta conceptie. In majoritatea cazurilor, in conditii comparabile,


viteza reactiei enzimatice este proportionala cu concentratia enzimei. De obicei, proportionalitatea
aceasta se observa numai in stadiul initial al reactiei; pe masura ce concentratia produsilor de reactie
creste, viteza de reactie scade datorita unui efect inhibant al acestor produsi. De aceea se iau in
consideratie pentru comparatie numai vitezele initiale ale reactiilor enzimatice.

Pornind de la o cantitate fixa de enzima si marind progresiv, intr-o serie de experiente succesive,
concentratia substratului, viteza de reactie initiala creste din ce in ce mai incet cu concentratia
substratului, pana ce atinge o valoare constanta maxima, dincolo de care viteza nu mai variaza cu
concentratia. La concentratii mici de substrat, reactia este de ordinul I, iar la concentratii mari devine
de ordinul zero fata de substrat.

Aceste observatii au dus la conceptia ca intre enzima (E) si substrat (S), se formeaza printr-o reactie
reversibila ascultand de legea maselor, un complex labil. Acest complex reactioneaza apoi irversibil, cu
viteza mare, cu un reactant, dand produsul de reactie (P) si regenerand catalizatorul:

Coenzime (cofactori). In afara de enzima si substrat, mai este necesara de multe ori prezenta altor
substante pentru ca reactia enzimatica sa se produca. La fermentatia alcoolica, pe langa prezenta unei
enzime termolabile, nedializabile, este necesara si o coenzima termostabila si dializabila. Mai tarziu,
coenzimele fermentatiei alcoolice (cocarboxilaza si codehidraza I) au fost izolate si de asemenea au
fost izolate coenzimele altor procese enzimatire; structura acestor coenzime a fost apoi determinata.
In unele cazuri, s-a putut stabili exact functiunea indeplinita de coenzima in procesul enzimatic.

Coenzimele isi indeplinesc functiunea catalitica asupra substratului numai in prozenta unei enzime.
Aceasta din urma este specific adaptata substratului; o coenzima poate cataliza uneori reactiile unui
numar mare de substraturi, asociata insa de fiecare data cu o alta enzima. Coenzimele sunt, deci, mai
putin specifice decat enzimele.

In timp ce enzima fixeaza si uneori activeaza substratul, coenzima participa la reactie, adica sufera o
transformare chimica. In stadiul urmator al procesului, coenzima modificata revine la starea initiala,
fiind gata pentru o noua reactie. Cum reactiile respective sunt foarte rapide, sunt sufiente concentratii
mici de coenzima.

Pentru exemplificare vom aminti rolul jucat de codehidraza I in fermentatia alcoolica. In colaborare cu
dehidrogenaza fosfatului de trioza, codehidraza I catalizeaza transformarea fosfatului glicerinaldehidei
in acid D-fosfogliceric, trecand ea insasi in hidrocodehidraza; aceasta din urma reduce un anumit
acceptor de hidrogen, acetaldehida, regenerand codehidraza I. Legata de alte proteine,
hidrocodehidraza hidrogeneaza alti acceptori de hidrogen. Codehidrazele sunt, deci, coenzimele
unor reactii de transfer de hidrogen, de la un donor la un acceptor de hidrogen.
Intalnim un mecanism similar in reactiile de transfer de acetil, in care intervine coenzima A. Aceasta
reactioneaza cu un donor de acetil, in prezenta unei enzime specifice, trecand in acetil-coenzima A, cu
grupa CH3CO legata de S. Acetil coenzima A difuzeaza apoi prin solutie pana intalneste o alta enzima
cu ajutorul careia cedeaza grupa acetil unui acceptor. Eliberata de grupa acetil, coenzima A reia acest
joc. Acidul adenosin-trifosforic functioneaza in mod similar ca o coenzima transmitatoare de fosfat.

Sistemele enzimatice care contin un metal in grupa prostetica sau sub alta forma, indispensabil
activitatile lor sunt numite metaloenzime. Flavoproteinele contin in afara de proteina si FAD (flavin-
adenin-dinucleotida), si un metal, ca fier (succino-dehidrogenaza), molibden (xantin-oxidaza) sau
altele. Uneori ionii metalici joaca rolul de activatori, de exemplu Mg 2+ pentru multe enzime de
fosforilare. Mecanismul actiunii specifice a acestor metale nu este cunoscut.

Coenzimele respiratiei. Este cunoscut rolul important al reactiilor de oxidare cu oxigen molecular,
pentru producerea energiei necesare functiilor vitale ale organismelor. Nu exista nici o enzima capabila
sa transfere direct unei molecule de oxigen hidrogenul eliminat de substraturile curente din
organismele vii. Pentru a se combina cu oxigenul, este necesara interventia unui sistem complex de
enzime si coenzime. Enzimlele fac parte din clasa oxido-reductazelor (dehidrogenaze si oxidaze).
Hidrogenul cedat de substrat este intai acceptat ce DPN (codehidraza I), asociate dupa caz cu o
enzima specific adaptata substratului. Soarta coenzimelor hidrogenate care se formeaza depinde de
conditiile anaerobe sau aerobe in care are loc reactia. In conditii anaerobe, hidrocodehidraza cedeaza
hidrogenul unui acceptor din mediul de reactie.

Proprietatea aceasta a dehidrogenazelor de a transfera hidrogen din substrat la diferiti acceptori a fost
descoperita de Thunberg in 1917. Tehnica folosita de acest cercetator pentru a decela transferul
anaerob de hidrogen s-au mai corect pentru a pune in evidenta prezenta unui sistem enzimatic capabil
de a transfera hidrogen, consta in folosirea colorantului albastru-metilen ca acceptor. Aceasta se
decoloreaza trecand in leucoderivatul sau.

Nici in conditii aerobe, hidrogenul din hidrocodehidraza nu este cedat direct unei molecule de oxigen,
ci el este intai transferat altor sisteme enzimatice care abia ele pot reactiona cu oxigenul. Sunt mai
multe cai posibile prin care hidrogenul substratului poate ajunge la oxigen. Un astfel de lant de reactii
este redat in urmatoarea schema.

Hidrogenul cedat de substratul AH2, de exemplu codehidrazei I, este transferat flavin-adenin-


dinucleotidei. De aici inainte, atomii de hidrogen se desfac in protoni si electroni: primii trec in solutie
(sub forma de ioni de hidroniu), iar electronii reduc fierul din citocrom, de la starea trivalenta la starea
bivalenta. Citocromul c redus reduce citocromoxidaza (citocrom a3) care este singura capabila de a
ceda electroni oxigenului. Citocromii sunt deci transferaze de electroni (oxidaze aerobe). In schema de
mai sus sunt identificate (pe randul de jos) enzimele ce actioneaza in acest proces complicat.

Transferul hidrogenului in etape, de la substrat la molecula de oxigen, face posibila utilizarea, pentru
nevoile organismului, a energiei degajate. Se stie ca aceasta energie se inmagazineaza in legaturile
bogate in energie ale resturilor de fosfat in ATP sintetizat simultan cu reactiile de oxidare. S-a aratat,
in mai multe cazuri, de exemplu la oxidarea acidului b-hidroxibutiril in prezenta unui sitem enzimatic
respirator complet, ca la consumarea unui atom de oxigen apar 3 molecule de ATP. In unele cazuri se
stie in ce mod o reactie de dehidrogenare este cuplata cu o sinteza de ATP.

Centre active ale enzimelor. Se stie ca nu toate enzimele necesita colaborarea unei coenzime.
Coenzimele intervin mai ales in reactiile de transfer: de hidrogen, de electroni, de grupe de fosfat, de
acetil, etc. Numeroase enzime, printre care si hidrolazele isi exercita actiunea lor enzimatica fara
interventia unei coenzime. Enzima este activa numai in forma ei nativa, caci prin denaturare
activitatea specifica a enzimelor dispare. Activitatea enzimatica este insa restabilita atunci cand
enzima poate fi regenerata, adica atunci cand poate fi reconstituita structura tertiara sau cuaternara a
proteinei distrusa prin denaturare.
Se stie insa ca nu toata catena polipeptidica a enzimei participa la actul propriu-zis al catalizei, ci
numai o mica portiune a ei, numai anumite grupe, dintr-o regiune bine delimitata a catenei
polipeptidice, asa numitul centru activ al enzimei. La aceasta constatare s-a ajuns prin experiente de
inhibare a activitatii enzimei blocand centrul activ cu anumiti reactivi cu care acesta se combina.
Inhibitorii de acest fel actioneaza in proportie stoechiometrica fata de enzima, ceea ce este un indiciu
ca ei reactioneaza cu anumite grupe ale catenei polipeptidice.

Mecanismul de actiune al enzimelor.

Centri activi

Se stie ca intr-un sistem chimic nu toate moleculele reactioneaza cu aceeasi viteza. Moleculele care
reactioneaza se gasesc pe un nivel energetic superior celui pe care se gasesc moleculele obisnuite.
Diferenta de energie dintre moleculele active si cele pasive poarta numele de energie de activare.

Un catalizator este o substanta care, prin prezenta ei, determina intr-o substanta sau un amestec de
substante o reactie ce nu are loc in absenta ei (definitie dupa Berzelius, 1836) sau care mareste viteza
unei reactii, ce are loc si in absenta ei, dar cu viteza mai mica, eventual imperceptibila(definitie dupa
Ostwald, 1894). Catalizatorul se regaseste neschimbat, calitativ si cantitativ, dupa reactie. Aparent
catalizatorul nu ia parte la reactie.

Este necesar sa se accentueze caracterul de substante al catalizatorilor. Ar fi gresit sa se vorbeasca de


actiunea catalitica a unei forme de energie, caldura, lumina sau electricitate.

Se numeste substrat substanta sau amestecul de substante asupra carora actioneaza un catalizator.

Catalizatorii determina sau accelereaza numai reactii termodinamic posibile, adica reactii decurgand
spontan, cu cresterea entalpiei libere de reactie, in sensul stabilirii unui echilibru. Exista catalizatori
(MnO2, NaOH) care accelereaza transformarea ozonului, O3 in O2, dar nu exista un catalizator care sa
produca ozon din oxigen.

Aceasta scadere a energiei de activare se datoreaza formarii unui “complex activat” intre catalizator si
reactant, pentru care energia de activare este mult mai mica.

In cazul catalizei enzimatice, intre enzima si substratul care se transforma, se formeaza un complex
activat enzima-substrat, care apoi se transforma cu viteza mare in produsii finali de reactie.

La formarea complexului activat enzima – substrat, substratul se fixeaza pe regiuni bine determinate
de pe suprafata enzimei, care poarta numele de centri activi si molecula substratului, exista
complementaritati conformationale si chimice care permit asamblarea lor.

Centrul activ al unei enzime este construit dintr-un numar redus de aminoacizi situati in vecinatate
sau la distanta. In general, se admite ca pentru o reactie chimica obisnuita, enzima participa cu doi
centri activi. Pentru enzimele cu structura binara unul dintre centrii activi este, in general, situat in
fragmentul protetic, iar al doilea in fragmentul prostetic.
Pentru reactiile care prezinta specificitate stereochimica se admite ca fixarea subtratului pe enzima se
face prin intermediul a 3 centri activi.

Fixarea substratului pe enzima ii imprima acestuia o stare de tensiune moleculara care faciliteaza
reactia biochimica, sau orienteaza favorabil una in raport cu cealalta, moleculele ce urmeaza sa
reactioneze.

Desi actiunea enzimelor este catalitica, enzimele prezinta unele caractere care le diferentiaza de
catalizatorii tipici.

Astfel, cataliza enzimatica are elemente comune cu cataliza omogena deoarece enzima este adeseori
repartizata uniform in sistemul chimic al carui transformare o asigura. Cataliza enzimatica are caracter
si de cataliza eterogena, reactia biochimica desfasurandu-se in regiuni bine determinate de pe
suprafata enzimei, situate la limita de separare dintre sistemul reactant si macromolecula
catalizatorului.

Un alt caracter tipic este marea eficienta catalitica a enzimelor. O reactie decurge in prezenta enzimei
de 108 pana la 1011 ori mai repede decat in absenta ei. Numarul de molecule de substrat transformate
sub actiunea enzimei intr-un minut (numar de transfer, turnover) variaza intre 1000 – 1000000.

Cataliza enzimatica are loc in conditii blande. Reactii care necatalizate nu au loc decat la temperaturi
inalte, presiuni mari, valori extreme de pH, sub influenta enzimelor evolueaza cu mare viteza la
temperaturi in jurul lui 37º, la presiune atmosferica, la pH aproape neutru.

Enzimele se caracterizeaza printr-o remarcabila specificitate in raport cu tipul de reactie catalizat si cu


natura substratului transformat. Sunt unele enzime(ureaza, arginaza) care nu catalizeaza decat o
singura reactie bine determinata.

Remarcabila este de asemenea multitudinea reactiilor catalizate de enzime. Astfel, enzimele intervin in
reactii de hidroliza, de polimerizare si policondensare, de oxidoreducere, de transfer de grupari
functionale(formil, metil, amino, acil, carboxil), de formare si scindare de legaturi covalente, de reactii
prin radicali liberi etc.

Unele cracteristici ale enzimelor sunt imprimate de structura lor proteica. Astfel, activitatea lor in
cursul metabolismului intermediar este limitata in timp. Ele se degradeaza relativ rapid sub influenta
altora. Activitatea, degradarea si biosinteza enzimelor, sunt reglate de factori si mecanisme de control,
de complexitate deosebita si situate la nivele variate de organizare a sistemelor biologice.

Clasificarea enzimelor

I. Hidrolaze
1. Esteraze Reactii: hidrolize de esteri, amide, peptide
a. Carboxisteraze (ficat, alte organe) Butirat de etil, alti esteri acizi + alcooli
b. Lipaze (pancreas, seminte, bacterii) Grasimi acizi + glicerina
c. Colinesteraza (sange, tesuturi animale) Acetilcolina colina + acid acetic
d. Tanaza (plante) Galotanin acid galic + monozaharide
e. Fosfataze (tesuturi vegetale si animale) Esteri ai ac. fosforic ac. fosforic + alcooli
f. Sulfataze (tesuturi vegetale si animale) Esteri ai ac. Sulfuric ac. sulfuric + alcooli
2. Glicozidaze Hidrolizeaza legaturi glicozidice
A. Oligozaharidaze Ex:a-Glocozidaze (maltaze)
b-Glicozidaze (emulsina)
a-Galactozidaze
b-Galacctozidaze
Invertaza (hidrol. zaharoza) etc.
B. Polizaharidaze a-Amilaze
b-Amilaze
Cicloamilaze (din Bacillus macerans)
Celulaze
Poligalacturonidaze
Chitinaze
Hialuronidaze
3. Amidaze Hidrolizeaza legatura C-N
a. Asparaginaza Asparagina acid aspargic + NH3
b. Glutaminaza Glutamina acid glutamic + NH3
c. Arginaza (ficat) Arginina ortinina + uree
d. Ureeaza (bacterii, soia) Uree CO2 + NH3
4. Proteaze Hidrolizeaza legaturi peptidice
A. Endopeptidaze Proteine peptide
Pepsina (suc stomacal)
Tripepsina si chimotripsina (suc intestinal)
Catepsina (intracelulara)
B. Exopeptidaze Carboxipeptidaze
Aminopeptidaze
Glicil-glicin-peptidaza
L-Alanil-glicin-peptidaza
Prolidaza
Prolinaza etc.
5. Purin-desaminaze Amino-purine hidroxi-purine + NH3
a. Adenaza Adenina hipoxantina + NH3
b. Guanaza Guanina xantina + NH3
6. Nucleaze Hidrolizeaza acizi nucleici
A. Polinucleotidaze (ribonucleaza si desoxiribonucleaza) Polinucleotide mononucleotide
(suc pancreatic si suc intestinal)
B. Nucleotidaze Nucleotide nucleozide
C. Nucleozidaze Nucleozidepentoza +pirimidina sau purina

Enzimele sunt compuse din aminoacizi și sunt secretate de corp pentru a ajuta la catalizarea funcțiilor
care în mod normal nu se produc la temperaturi fiziologice.

S-au identificat mai mult de 3000 de enzime diferite, iar unii experți consideră că ar putea exista alte
50000 care încă nu au fost descoperite. Fiecare enzimă are funcții diferite - așa cum ar fi de exemplu
3000 de chei specializate care au fost create special pentru a deschide 3000 de lacăte diferite. În această
analogie, lacătele reprezintă reacțiile biochimice.

Enzimele impulsionează procesele biologice necesare pentru ca corpul să construiască materii prime,
nutrienți, elimină substanțele chimice nedorite și miriada de alte procese biologice care au loc în
organism.

Iată câteva din activitățile corpului pentru care sunt necesare enzimele:

- Producerea energiei

- Absorbția oxigenului
- Combaterea infecțiilor și vindecarea rănilor

- Reducerea inflamațiilor

- Obținerea nutrienților celulari

- Eliminarea acumulărilor toxice

- Transformarea grăsimilor în sânge, reglarea colesterolului și a nivelelor trigliceridelor

- Dizolvarea cheagurilor de sânge

- Reglarea hormonilor în mod adecvat

- Încetinirea procesului de îmbătrânire

Enzimele chiar și în cantități mici pot avea un impact profund. Enzimele sunt cataliza care provoacă
desfășurarea multor reacții chimice – totuși, enzimele nu se “irosesc” în aceste reacții. Enzimele
accelerează reacțiile - uneori provoacă milioane de reacții pe secundă.

Enzimele diminuează cantitatea de energie care este necesară pentru ca o reacție să aibă loc. Fără
ajutorul lor, unele reacții nici nu ar putea fi finalizate.

Enzimele nu reacționează singure.

Enzimele depind de alte elemente care le ajută să-și îndeplinească misiunea, precum anumite vitamine
și minerale. Aceste elemente sunt cunoscute sub numele de “coenzime”.

Probabil sunteți familiarizați cu unele dintre ele, în special - coenzima Q10. Coenzima Q10 se găsește în
mitocondriile celulelor, unde este însărcinată să producă ATP, principala sursă de energie a celulelor. Alt
exemplu este magneziul, care are participarea acestei coenzime în mai mult de 300 de reacții
enzimatice.

Conceptul de “Potențial de enzime”

Doctor Edward Howell și-a petrecut întreaga viață profesională studiind enzimele și poate fi acreditat prin
investigația asupra catalizării enzimelor.

Howell credea că ne naștem cu o capacitate limitată de a produce enzime, iar desfășurarea vieții
depinde de cât de bine ne păstrăm “potențialul de enzime”. Teoria sa era că dacă nu se obțin enzime
suficiente din alimentele pe care le consumăm, se creează o mare tensiune în sistemul digestiv, de
exemplu produce doar enzimele necesare pentru realizarea acestei sarcini.

O deficiență de enzime digestive reduce disponibilitatea enzimelor metabolice. Howell credea că acest
deficit de enzime metabolice era cauza principală a majorității problemelor de sănătate cronice.

Principiile de bază referitoare la enzime

Există trei categorii de bază ale enzimelor:

1. Digestive

2. Metabolice

3. Pe bază de alimente
Enzimele digestive, așa cum arată și numele lor, ajută la descompunerea alimentului în părți mici pentru
a putea fi absorbite, transportate și utilizate de fiecare celulă din corp. Enzimele digestive sunt extra-
celulare, adică, se găsesc în exteriorul celulelor.

Enzimele metabolice sunt intra-celulare, adică se găsesc în interiorul celulelor, unde ajută celula să
realizeze o varietate de funcții relaționate cu reproducerea sa.

Pancreasul produce majoritatea enzimelor digestive și metabolice.

Noi obținem (sau ar trebui să obținem) multe enzime din alimentele pe care le consumăm -mai ales din
alimentele crude. Acestea ajută în mod direct la buna desfășurare a procesului digestiv.

Cu cât consumați mai multe alimente crude, cu atât mai puține enzime va trebui să producă corpul, nu
doar pentru digestie, ci practic pentru tot. Enzimele care nu se utilizează pentru digestie sunt disponibile
pentru a ajuta în desfășurarea altor procese fiziologice foarte importante.

Călătoria alimentelor, din farfurie în sistemul digestiv

Odată ce este consumată, mâncarea începe o călătorie complicată pentru a descompune și a transforma
nutrienții pe care corpul îi poate utiliza. Acest proces este, desigur, numit digestie, iar enzimele au un rol
cheie în cadrul acestui proces.

Există opt enzime digestive principale, fiecare pentru a ajuta la descompunerea diferitelor tipuri de
alimente:

1. Proteaza: digeră proteinele

2. Amilaza: digeră carbohidrații

3. Lipaza: digeră grăsimile

4. Celulaza: descompune fibrele

5. Maltaza: transformă zaharurile complexe din cereale în glucoză

6 Lactaza: digeră zahărul din lapte (lactoza)

7. Fitaza: ajută digestia în general, în special cu producerea vitaminei B

8. Zaharaza: digeră majoritatea zaharurilor

Digestia începe încă din gură, datorită salivei. Știați că o persoană produce aproximativ 1,7 litri de salivă
pe zi? Gura este locul în care enzimele (în principal amilaza) încep să-și desfășoare acțiunea specifică.
Amilaza din salivă începe să descompună carbohidrații.

În timp ce alimentele trec prin stomac, proteinele sunt digerate de protează. De aici, alimentul trece prin
intestinul subțire, unde lipaza începe să descompună grăsimile, iar amilaza descompune carbohidrații.

Știați că 90% din procesul digestiei și absorbției nutrienților are loc în intestinul subțire?

Începând de aici, micronutrienții sunt absorbiți în fluxul sanguin prin intermediul a milioane de mici
vilozități din peretele intestinal. Însă ce se petrece atunci când acest proces dă greș? Apare boala - sau
“indispoziția”.
Consecințele nefaste ale dietei occidentale: deficiența de enzime

Producerea insuficientă a enzimelor este cauza multor “probleme stomacale” cu care se confruntă foarte
multe persoane. De exemplu, problemele digestive îi costă pe americani aproximativ 50 de bilioane de
dolari anual!

Este un fapt foarte trist că un procent major de 90% din mâncarea locuitorilor din Statele Unite îl
constituie alimentele procesate. Alimentația bogată în alimente procesate, care conțin mult zahăr și gătite
în exces, în combinație cu folosirea excesivă a medicamentelor farmaceutice precum antibioticele,
epuizează capacitatea naturală a corpului de a produce enzime.

Încălzirea alimentelor la mai mult a de 116 grade F face ca majoritatea enzimelor să devină inactive.

Acesta este unul din motivele pentru care este atât de important să se consume legume și fructe crude.
Alimentele crude sunt bogate în enzime, iar consumul lor astfel, reduce însărcinarea corpului de a
produce propriile sale enzime. Cu cât consumați mai multe alimente crude, cu atât mai bine. Ideal este ca
75% dintre enzimele digestive să provină din alimente proaspete și crudități.

Pe lângă căldură, enzimele sunt de asemenea foarte sensibile la transformările pH-ului, ceea ce
determină ca diferitele enzime să lucreze în diferitele părți ale tractului digestiv, pe baza pH-ului de care
fiecare enzimă are nevoie pentru a funcționa.

Deficiența de enzime are ca rezultat o digestie și o absorbție foarte proastă a nutrienților. Aceasta
provoacă o varietate de simptome gastrointestinale, incluzând:

- Constipație

- Balonare

- Crampe

- Flatulență și eructații

- Aciditate și reflux acid

O absorbție slabă cronicizată poate provoca o mulțime de boli. Gândiți-vă – dacă corpul nu are o bază
nutrițională, sănătatea și capacitatea de a se recupera în urma unei boli va fi compromisă.

Pe lângă descompunerea alimentelor, enzimele (proteaza în particular) pot ajuta la vindecarea


intestinului, controlarea germenilor patogeni și întărirea sistemului imunitar. Sistemul imunitar începe din
intestin - iar dacă aveți probleme digestive și enzimatice, probabil că sistemul dumneavoastră imunitar nu
funcționează așa cum ar trebui.

Capacitatea proprie a organismului de a produce enzime diminuează odată cu înaintarea în vârstă.

Cum afectează procesul de îmbătrânire capacitatea organismului de a produce


enzime?

Numeroase investigații medicale au demonstrat că producerea naturală a enzimelor începe să se


deterioreze în momentul în care se apropie vârsta de douăzeci de ani.

Studiile științifice au arătat de asemenea că, la fiecare zece ani, numărul enzimelor se reduce cu 13%.
Astfel încât, în jur de 40 de ani, totalul enzimelor ar putea fi cu 25% mai mic decât în copilărie. Iar la
vârsta de 70 de ani, corpul va putea produce doar un sfert din enzimele de care are nevoie.

De asemenea, stomacul produce mai puțin acid clorhidric pe măsură ce înaintăm în vârstă, iar acidul
clorhidric este este mai dificilă, de exemplu dacă s-au consumat preparate grele și/sau alcool, necesarul
de enzime se epuizează, iar capacitatea de a produce mai multe enzime este compromisă. De ce acest
lucru este atât de important? Deoarece cererea mare de enzime digestive reduce producerea enzimelor
metabolice, care sunt necesare pentru ca celulele din corp să poată funcționa la parametri normali.

Diferitele roluri ale enzimelor metabolice

Dată fiind importanța enzimelor digestive și rolul lor în obținerea nutrienților, să vedem în continuare și un
alt tip de activitate enzimatică, și anume enzimele metabolice. Enzimele metabolice sunt în strânsă
legătură cu buna funcționare a sistemului circulator, limfatic, cardiac, neurologic, endocrin, renal, hepatic
și reproducător și de asemenea pentru menținerea sănătății pielii, a oaselor, a articulațiilor, a mușchilor și
a altor țesuturi.

Fiecare dintre cele 10 trilioane de celule depinde de aceste enzime și de capacitatea lor de a cataliza
producerea energiei. Așa cum am menționat anterior, fiecare dintre aceste enzime este specializată într-o
funcție anume datorită structurii sale moleculare în particulare.

Luați în considerare aceste două exemple:

- Polimeraza RNA este o enzimă pe care corpul o utilizează petnru a transforma ADN-ul în ARN, care
este utilizat pentru producerea proteinelor;

- Enzima lisosomală, produsă în lizozomul din fiecare celulă descompune macromoleculele și alte
particule străine pe care celula le-a ingerat (precum bacteriile) pentru ca acestea să poată fi eliminate.
Lizosoma este un așa-numit purificator al intrușilor microscopici.

Una din funcțiile cele mai importante ale enzimelor metabolice are loc în sânge. Știm că bacteriile,
ciupercile și paraziții sunt compuși din proteine. Enzimele din sânge, proteaza în principal (enzimele
proteolitice) - folosesc la descompunerea intrușilor pe bază de proteină și curăță sângele în mod eficient.

Ca și agenți purificatori ai sângelui, aceste enzime combat inflamațiile cronice, care dacă nu sunt
rezolvate pot provoca orice tip de boală autoimună, de la boli cardiovasculare până la cancer. Enzimele
reduc inflamația din corp prin:

- Descompunerea proteinelor din sânge care cauzează inflamația și facilitează eliminarea lor prin fluxul
sanguin și sistemul limfatic;

- Îndepărtarea “fibrinei”, un material coagulant care poate prelungi inflamația;

- Reducerea edemului din regiunile inflamate.

Deci orice boală care este cauzată de inflamație - care sunt practic toate bolile cronice cu care se
confruntă omenirea în prezent – poate fi afectată în mod pozitiv de creșterea nivelelor de enzime
funcționale din sânge.

Cu toate că introducerea unui supliment de enzime ar putea fi util, totuși, adevărul este că nici un produs
fabricat nu poate duplica efectele pozitive ale unei alimentații bogate în nutrienți.

Creșterea nivelelor de enzime în mod natural

Există patru modalități de a crește nivelele enzimelor în mod natural:

1. Creșterea consumului de alimente crude

2. Consumul a mai puține calorii

3. Mestecarea îndelungată a mâncării


4. Evitarea gumei de mestecat

Cea mai bună modalitate de a obține enzime este consumând cel puțin 75% de alimente crude. Pentru
multe persoane însă, care nu sunt obișnuite din păcate, cu o alimentație sănătoasă, va fi necesar să
introducă treptat în alimentație cruditățile, încercând să atingă astfel treptat procentul recomandat de
nutriționiști.

Cu toate că toate alimentele crude conțin enzime, alimentele care conțin cele mai multe enzime sunt cele
care germinează (semințe și legume). Procesul germinării crește enorm conținutul de enzime din aceste
alimente, de aceea este foarte indicat să se introducă în dieta zilnică germeni de diferite legume sau
cereale (de grâu, lucernă, brocoli, ridichi, ceapă roșie, rucola), acestea aducând un plus de prospețime și
de sănătate hranei pe care o consumați.

Pe lângă alimentele care germinează, alte alimente bogate în enzime sunt și:

- Papaya, ananas, mango, kiwi și struguri

- Avocado

- Mierea crudă (de fapt, în acest caz enzimele provin din saliva albinei)

- Polenul crud

- Uleiul de măsline extra virgin și uleiul din nucă de cocos

Cea mai bună modalitate de a crește nivelul enzimelor metabolice este de a-i oferi corpului materiile
prime și energia care îi sunt necesare pentru a le produce. A consuma acest tip de alimente vă va ajuta
corpul cu aminoacizii și enzimele necesare pentru a crește producerea naturală a enzimelor.

Altă modalitate de a diminua cererea de enzime este prin reducerea consumului caloric. Știați că o
persoană consumă 80% din energia sa digerând alimentele?

De o importanță maximă pentru producerea enzimelor este mestecatul corect al mâncării. În afară de
plăcerea estetică a luării mesei fără grabă, există motive fiziologice pentru a mesteca în mod corect
alimentele.

Mestecarea corectă stimulează producerea salivei și cu cât mestecăm mai mult, cu atât mai mult timp
vor avea enzimele pentru a lucra încă din interiorul gurii, diminuând mult sarcina digerării de către stomac
și intestinul subțire. Mestecarea stimulează de asemenea un reflex care trimite un mesaj pancreasului și
celorlaltor organe digestive.

Folosirea gumei de mestecat păcălește corpul, făcându-l să creadă că digeră ceva, de aceea se produc
enzime digestive care nu sunt necesare. De ce să irosim aceste resurse prețioase?

Suplimentele de enzime digestive

Dacă suferiți de balonare ocazională, durere abdominală ușoară și constipație ocazională aceasta
înseamnă că nivelul enzimelor este scăzut și este posibil să luați în considerare introducerea unui
supliment de enzime digestive, pe lângă consumul mărit de alimente crude.

Enzimele digestive trebuie luate în timpul mesei. Există sute de mărci pe piață. Însă cum puteți să alegeți
o variantă bună? Trebuie să căutați o formulă de enzime având următoarele caracteristici:

- Trebuie să conțină un amestec de diferite tipuri de enzime, pentru a ajuta la digerarea tuturor
componentelor diferite din alimentație (incluzând lipaza, proteaza și amilaza);

- Ingredientele trebuie să fie de foarte bună calitate, total naturale și fără alergeni și aditivi;
- Suplimentul trebuie să aibă o etichetă care să menționeze capacitatea enzimatică a fiecărui
ingredient;

- Trebuie să fie produs de o firmă care să se supună unui riguros control al calității.

Este foarte important ca pentru a utiliza în mod sistemicatic enzimele, acestea trebuie să fie luate pe
stomacul gol. Altfel, corpul le va utiliza pentru digerarea alimentelor, în loc să le absoarbă în sânge.

Să vedem în continuare cum pot îmbunătăți enzimele sistemice sănătatea, examinând aplicarea
acestora în cazul a două dintre principalele probleme de sănătate cu care ne confruntăm în prezent:
bolile cardiace și cancerul.

Cum combat enzimele sistemice bolile cardiace?

În prezent este bine cunoscut faptul că atacurile cardiace și tulburările cerebrale sunt relaționate cu
inflamația, care este motivul pentru care proteina C-reactivă (marcator al inflamației) poate fi predictiv
pentru tulburările cardiace.

Totuși, conform articolului excelent despre enzimele sistemice scris de Michael Sellar, cercetătorii
francezi au propus faptul că bacteriile ar putea fi un factor cauzant al bolilor coronariene. S-au găsit nivele
foarte ridicate de bacterii la pacienții cu plăci arteriale, ceea ce explică nivelele ridicate ale proteinei C-
reactive.

Proteina C-reactivă oprește răspândirea bacteriilor în corp.

Dat fiind faptul că enzimele inhibă agregarea plachetară, ajută ca sistemul imunitar să lupte împotriva
agenților patogeni și la ruperea fibrinei (ceea ce provoacă cheagurile), acestea ar putea oferi importante
beneficii în cazul bolilor vasculare precum tromboza, flebita și varicele.

Michael Sellar îl citează pe cercetătorul enzimelor, Rudolph Kunze:

“Cu toate că enzimele reduc inflamația, obișnuiam să credem că aceasta era tot ceea ce făceau, acum
însă credem că obiectivul central al enzimelor sistemice este sistemul imunitar. Opinia mea este că bolile
cardiace sunt o boală imună, cu toate că nu este absolut evident, fiind relaționate cu agenții patogeni
bacteriani și ai altor agenți invazivi”.

Enzimele în tratarea cancerului

Folosirea enzimelor pentru tratarea cancerului își are originea în jurul anului 1911 odată cu apariția
lucrării Tratamentul enzimatic împotriva cancerului și bazele sale științifice, de John Beard. Beard
considera cancerul ca fiind rezultatul reducerii nivelului de enzime pancreatice, ceea ce împiedica un
răspuns imun adecvat.

Un studiu realizat în 1999 sugerează că Beard ar fi putut să aibă dreptate.

Zece pacienți având cancer de pancreas au fost tratați cu doze mari de enzime pancreatice orale
(împreună cu o dezintoxicare și o alimentație organică) iar rata lor de supraviețuire a fost de 3 până la 4
ori mai mare decât cea a pacienților care au primit un tratament convențional. Enzimele proteolitice pot fi
foarte utile în tratamentul cancerului deoarece ajută la restaurarea echilibrului sistemului imunitar.

Doctor Nick Gonzales din New York a studiat mult de asemenea utilizarea enzimelor în tratarea
cancerului și a scris o carte pe această temă.

Câteva dintre modalitățile prin care enzimele proteolitice pot fi utile pentru combaterea cancerului sunt:
- Creșterea citocinelor, în particular factorul interferon și necroza tumorală, care sunt factori importanți
care distrug celulele canceroase;

- Reducerea inflamației;

- Dizolvarea fibrinei: celulele canceroase se ascund sub un strat de fibrină pentru a nu fi detectate. Odată
ce celulele canceroase sunt expuse, ele pot fi atacate de către sistemul imunitar. Se consideră de
asemenea că fibrina determină ca celulele canceroase să se “unească”, ceea ce crește probabilitatea
unei metastaze.

- Studiile medicale desfășurate în Germania au demonstrat că enzimele sistemice cresc puterea celulelor
macrofage de a distruge celulele bolnave de 12 ori.

Sperăm că acum este mai clară importanța enzimelor pentru sănătatea noastră în general, chiar de la
nivel celular. Odată ce înțelegeți toate acestea, veți începe să realizați importanța includerii în alimentația
zilnică a alimentelor proaspete, crude și organice. Ați putea chiar să încercați și să folosiți tot mai mult
sucurile proaspete din legume și fructe pentru a obține și mai mulți nutrienți și implicit enzime benefice
pentru sănătate.

https://dr-catalin-luca.ro/site/nutritienti-esentiali/enzimele-si-rolul-lor-crucial-pentru-o-sanatate-
infloritoare.html

Enzimele digestive sunt proteine eliberate de sistemul gastrointestinal care descompun alimentele şi
nutrienţii şi ajută la absorbţia acestora. Aceste enzime sunt eliberate în general de celule specializate de
la nivelul tractului intestinal. Enzimele digestive sunt eliberate la nivelul gurii, stomacului, pancreasului şi
intestinului subţire. Funcţiile acestor enzime sunt completate de acţiunea acidului gastric şi a secreţiei
biliare.

Eliberarea enzimelor digestive este produsă de mai mulţi factori precum miros, gust, sunet, auz. Chiar şi
gândurile noastre pot stimula secreţia de enzime digestive.

În funcţie de compuşii pe care îi descompun, există mai multe tipuri de enzime digestive:
– Proteolitice – descompun proteinele în aminoacizi;
– Lipolitice – descompun grăsimile în acizi graşi şi glicerol;
– Amilolitice – descompun glucidele complexe în glucide simple;
– Nucleolitice – descompun acizii nucleici (ADN, ARN) în nucleotide.
Enzimele digestive eliberate de organism şi sursele lor

Gură
Cea mai importantă enzimă digestivă secretată la nivelul gurii se numeşte amilază salivară şi are rolul de
a începe procesul de descompunere a glucidelor.

Stomac
Enzimele secretate la nivelului stomacului se mai numesc şi enzime gastrice. Acestea sunt responsabile
de descompunerea proteinelor, lipidelor şi glucidelor în compuşi mai simpli.

Principalele enzime gastrice sunt:


-Pepsina – descompune proteinele în peptide mici;
-Amilaza gastrică – descompune glucidele în glucide simple;
-Gelatinaza – descompune gelatina şi colagenul în polipeptide, peptide şi aminoacizi;
-Lipaza gastrică – descompune grăsimile în acizi graşi.

Pancreas
Pancreasul este principalul producător de enzime digestive. Cele mai importante enzime secretate de
pancreas sunt: lipaza, colesterol-esteraza (descompune colesterolul), amilaza, tripsina, ribonucleaza şi
elastaza.

Intestinul subţire
Ultima etapă a digestiei are loc la nivelul intestinului subţire. Acesta conţine un grup de enzime care
descompun compuşii ramaşi nedigeraţi.

Cele mai importante enzime secretate de intestinul subţire sunt: carboxipeptidaze, sucraza, dextrinaza,
maltaza, enterochinaza şi lactaza. Sucraza, maltaza, lactaza şi dextrinaza descompun glucidele în
glucoză sau în alte glucide simple, iar carboxipeptidazele descompun proteinele în aminoacizi.

Surse externe de enzime digestive


Principalele surse externe sunt alimentele şi suplimentele nutritive. Vom vorbi doar despre sursele
alimentare, iar despre suplimentele ce conţin enzime puteţi citi în acest articol. Ceea ce trebuie menţionat
în acest articol este faptul că nu este recomandat consumul de suplimente ce le conţin fără consultarea
unui medic specialist pentru că pot avea efecte adverse grave.

Aproape toate alimentele care sunt consumate proaspete conţin enzime de acest tip (sunt în general
distruse la temperaturi peste 40 grade C) şi din această cauză este bine să consumati legume şi fructe
proaspete.

Există şi câteva alimente care se evidenţiază prin conţinutul de enzime digestive:


– Papaia (papaya) – conţine papaină, o enzimă ce ajută la descompunerea proteinelor, ceea ce o face o
alegere bună în cazul meselor bogate în proteine. Aceasta se găseşte în cantitate foarte mare în fructul
verde şi poate produce efecte secundare grave. Astfel, evitaţi consumul de papaia (papaya) verde şi
consumaţi doar fructul copt.

– Avocado – conţine lipază şi astfel este o alegere bună în cazul meselor bogate în grăsimi.
– Kiwi – cercetările au arătat că acest fruct conţine o enzimă digestivă (actinidina) ce facilitează digerarea
cărnii roşii, a peştelui şi a lactatelor. Această substanţă, ca şi papaina, poate avea reacţii adverse (reacţii
alergiceputernice) în cazul persoanelor sensibile.

– Ananas – conţine o enzimă numită bromelina (bromelaina) care are efecte similare papainei.

– Seminţe germinate – acestea au un conţinut mare de enzime digestive proteolitice şi amilolitice şi ajută
organismul să digere proteinele şi glucidele.

Alte surse sunt: mango, afine, ardei, roşii (tomate), ciuperci Shiitake (conţin enzime ce nu se găsesc în
mod normal în plante), brocoli, ţelină, sfeclă, miere nepasteurizată etc.

Carenţa de enzime digestive – cauze şi simptome


Cauzele carenţei de enzime digestive sau ale activitatii scăzute a acestora pot fi următoarele: cantitatea
redusă de suc gastric, stresul, afecţiuni gastrice, afecţiuni ale pancreasului sau ale colecistului,
alimentaţie necorespunzătoare, vârsta înaintată etc.

Câteva semne ale carenţei enzimatice sunt: balonarea, senzaţia de “piatra în stomac”, scaun unsuros,
scaun plutitor, senzaţia de plin după doar câteva înghiţituri etc.

Efectele carenţei pot fi următoarele: glicemie scazută, afecţiuni renale, infecţii bacteriene sau virale,
gingivită, constipare, diaree, insomnie, artrită, afecţiuni cardiovasculare, colesterol mărit, alergii, depresii,
oboseală cronică, balonare, astm, bronşită etc.

http://cesamancam.ro/enzime-digestive.html

Enzimele și rolul lor în organism


OCTOBER 3, 2013 BY CESAMANCAM.RO IN ARTICOLE ENZIME, NUTRIENŢI

Enzimele sunt substanțe complexe (molecule proteice) ce participă la foarte


multe reacții ce au loc în organismul nostru.

Acestea sunt catalizatori specifici ce împreună cu coenzimele reglează procesele biochimice din
organism.

Fară ele fructele nu s-ar coace, semințele nu ar germina, nu am putea gândi, nu am putea digera
alimentele și absorbi substanțele nutritive prezente în acestea etc.
Enzimele sunt implicate în mii de procese biochimice ce se desfășoara în organismul nostru.

În corpul nostru se găsesc aproximativ 2700 enzime diferite care împreună cu coenzimele formează
aproximativ 100000 de compuși ce ne ajută să vedem, să simțim, să auzim, să digeram hrana și să
gândim.

Enzimele nu pot distruge o celulă vie, dar pot descompune o celulă moartă. Acest lucru se întâmplă
datorită faptului că o enzimă nu poate traversa membrana celulara a unei celule vii, dar atunci când
celula moare poate face acest lucru și astfel compușii prezenți în celula moartă pot fi reutilizați.

Deși enzimele se găsesc în cantități mici acestea sunt foarte puternice și 30 de grame de pepsina pură
pot digera aproximativ două tone de albuș de ou.

Cum acționeaza enzimele


Când consumăm alimente, enzimele prezente în acestea sunt activate de caldură și umezeală din
cavitatea bucală și împreună cu enzimele produse de organism digeră o parte din alimente înainte ca
acestea să ajungă în stomac.

Alte enzime digeră hrana pe tot traseul ei pentru ca apoi enzimele metabolice să folosească nutrienții
respectivi pentru a regenera țesuturile existente și pentru a produce țesuturi noi.

Fiecare celulă din organism depinde de un anumit grup de enzime. Fiecare enzimă are o anumită funcție.
De exemplu o enzimă care digeră proteine nu digeră și grăsimi.

Enzimele sunt împărțite în două categorii:


Enzime digestive – digeră hrana
Enzime metabolice – reglează procesele metabolice interne

Enzimele digestive sunt împărțite în enzime digestive proprii (produse de organism) și enzime digestive
preluate din alimente.

Inamicii enzimelor
Enzimele sunt sensibile la caldură și la pH și de aceea mâncarea gătită la temperaturi ridicate și
procesarea industrială a alimentelor le distruge.

Atunci când gătim mâncarea la temperaturi ridicate denaturăm toate enzimele și astfel se ajunge la
alimente nedigerate în intestine ce pot, sub influența bacteriilor, să intre în putrefacție și să producă
toxine ce ajung apoi în sânge și organe. Acest fenomen se numește autointoxicare și este caracteristic
persoanelor ce au probleme de digestie (în general persoanele ce suferă de constipație).

Atunci cand ingerăm enzime din alimente înseamnă ca organismul nostru trebuie sa depună un efort mai
mic pentru a digera alimentele respective datorită scăderii producției interne de enzime.
Metalele grele, deshidratarea și razele ultraviolete le inactivează.

Vârsta este foarte importantă în producția de enzime. Cercetările arată că în cazul amilazelor persoanele
cu varsta cuprinsa între 21-31 de ani au o cantitate de amilaze (in cavitatea bucală) de 30 de ori mai
mare decât persoanele cu vârsta cuprinsă între 69-100 de ani.
Folosirea enzimelor în vindecarea bolilor
Multe persoane știu că enzimele sunt folosite doar în probleme legate de digestie, dar acestea pot fi
folosite pentru a trata un numar foarte mare de boli.

Acestea pot fi folosite în tratarea îmbătrânirii premature, artritei, problemelor sistemului circulator,
problemelor aparute în zona genitală (femei), herpesului, lupusului, bolilor autoimune, sclerozei multiple,
infecțiilor și problemelor de greutate.

Suplimente cu enzime
Folosind aceste suplimente ajutăm organismul să digere hrana și reducem cantitatea de enzime digestive
pe care trebuie să o producă și astfel acesta poate să se concentreze pe producerea de enzime
metabolice.

Spre deosebire de marea parte a enzimelor preluate din alimente, cele conținute în aceste suplimente nu
sunt distruse de acidul gastric. Când alegeți un supliment trebuie să vă asigurați că acesta conține
proteaze, amilaze, lipaze și lactaze.

Suplimentele cu enzime sunt necesare în urmatoarele cazuri: încercați să vă reveniți după o boală, aveți
glicemia scăzută, probleme ale glandelor endocrine, obezitate și stres și pot fi folosite și pentru tratarea
bolilor menționate puțin mai sus.

Din acest articol enzimele par a fi substanțele minune ce vindecă toate bolile. Nu este cazul.
Ele au multe beneficii datorită faptului că sunt necesare în multe procese metabolice și de aceea un plus
de enzime (până la nivelul optim) va avea, în aproape toate cazurile, efecte benefice.

Sfaturi pentru un aport ridicat de enzime


– deschideți capsulele și presărați conținutul peste alimente (nu prea calde) pentru că acestea să poată
începe digerarea lor. Dacă sunt în capsule, durează până acestea se dizolva în interiorul stomacului;
– consumați apă pentru că enzimele se activează doar dacă apa este prezentă;
– în cazul celulazelor din alimente trebuie să mestecați bine mâncarea pentru că acestea sunt prezente la
nivelul fibrelor și trebuie eliberate în timpul masticării;
– consumați multe fructe și legume proaspete;
– semințele crude, alunele crude și nucile crude conțin inhibitori enzimatici. Consumul de alimente ce
conțin inhibitori enzimatici produce umflarea pancreasului. Cel mai mare conținut de inhibitori enzimatici îl
au alunele crude și germenii de grâu.

http://cesamancam.ro/despre_enzime_rol_beneficii.html

Principalele enzime digestive Fiecare grupă de alimente are nevoie de o enzimă specifică pentru a fi digerată. Astfel,
carbohidraţii sunt procesaţi în prezenţa amilazei, proteinele cu ajutorul proteazei, iar grăsimile sunt procesate prin
intermediul lipazei. Alte enzime importante pentru realizarea corectă a digestiei sunt: Celulaza este responsabilă cu
digestia fibrelor alimentare prezente în special în fructele şi în legumele proaspete. Această enzimă acţionează, de
asemenea, ca un bun antioxidant, ataşându-se de metalele toxice introduse în organism, în vederea eliminării lor.
Maltaza transformă carbohidraţii complecşi din cereale în glucoză, mai uşor asimilabilă. Lactaza este responsabilă cu
digerarea produselor lactate. Fitaza are un rol important în procesul de digestie în general şi, în plus, ajută la sinteza
vitaminelor din complexul B. Sucraza este responsabilă cu procesarea zaharurilor conţinute de majoritatea
alimentelor.
Citeste mai mult: adevarul.ro/international/in-lume/enzimele-prelungesc-viata-
1_50acdc5c7c42d5a6638abce6/index.html

Enzimele sunt lucrătorii din celulele noastre, partea vie a acestora, fără de care nu poate exista viaţă. În natura lor
chimică sunt proteine funcţionale. Există trei mari categorii de enzime. Primele sunt cele alimentare care provin din
alimentele vii: fructele şi legumele crude. Dacă acestea sunt gătite la peste 40 de grade, enzimele se inactivează,
pentru că sunt cele mai sensibile la temperaturile înalte. Cea de-a doua categorie, enzimele digestive sunt secretate
de tractul digestiv, începând din cavitatea bucală, până în intestine, pancreas şi în ficat, fără de care nu se poate face
digestia. A treia categorie sunt enzimele metabolice din interiorul celulelor, care creează energie şi contribuie la
generarea impulsurilor nervoase.

Citeste mai mult: adevarul.ro/international/in-lume/enzimele-prelungesc-viata-


1_50acdc5c7c42d5a6638abce6/index.html

Enzimele metabolice nu pot fi suplimentate nici prin alimentaţie, nici prin medicamente, ca în cazul enzimelor
digestive. Totuşi, o dietă bogată în vitamine şi în minerale stimulează eliberarea în corp a unor cantităţi mari de
enzime metabolice. Cele mai multe enzime metabolice au nevoie de magneziu (din cacao, germeni de grâu, soia,
migdale, alune, spanac, banane, pătrunjel) şi de zinc (din ficat de viţel sau de porc, pâine integrală, peşte, fasole,
linte).

Citeste mai mult: adevarul.ro/international/in-lume/enzimele-prelungesc-viata-


1_50acdc5c7c42d5a6638abce6/index.html

Functiile principale ale enzimelor

Enzimele digestive descompun alimentele in particule pentru energie. Reactia chimica


se numeste hidroliza si implica folosirea apei pentru a dezintegra compusii chimici si
sa-i transforme in energia.

Energia stocata este apoi convertita de alte enzime functie de cerintele organismului.

 fierul este concentrat in sange prin actiunea enzimelor; alte enzime din sange
ajuta la coagularea lui pentru a stopa sangerarea.
 enzimele uricolitice catalizeaza conversia acidului uric in uree.
 enzimele respiratorii ajuta la eliminarea dioxidului de carbon din plamani.
 enzimele ajuta rinichii, ficatul, plamanii, colonel si pielea sa elimine deseurile
si toxinele din organism.
 o alta enzima ia fosforul din alimentatie si il transfera in structura oaselor.
 enzimele accelereaza oxidarea glucozei care mareste energia care ajunge la
celule.
 enzimele apara sangele de deseurile periculoase, convertind aceste substante in
forme usor eliminate de corp.
Functiile enzimelor sunt foarte multe si diverse; aici am enumerat doar o parte dintre
acestea.
Corpul foloseste mare parte din potentialul de producere al enzimelor pentru a
produce peste 20 de tipuri de enzime. In acelasi timp, corpul nostru trebuie sa obtina
aceste enzime din alimentatie.
Capacitatea corpului este afectata intr-un mod foarte serios atunci cand avem o dieta
preponderenta in produse alimentare preparate si procesate.

Enzimele sunt foarte sensibile la caldura: caldura joasa sau moderata – de cca 47 grd
Celsius distruge majoritatea enzimelor din alimente.
De aceea este important sa consumam alimente crude sau sa consumam suplimente
cu enzime pentru ca organismul nostru sa obtina enzimele necesare.
Tipuri de enzime

Enzimele se pot imparti in doua grupe: enzime digestive si enzime metabolice.


Enzimele digestive sunt secretate de-a lungul tractului intestinal si descompun
alimentele, facand posibila absorbtia nutrientilor in sange, pentru a fi folositi la
diferite functii ale organismului. Enzimele digestive se impart in trei tipuri principale:
amilaza, proteaza si lipaza.
 Amilaza se gaseste in saliva, in sucurile pancreatice si ale stomacului, si au rolul
de a descompune carbohidratii. Actioneaza imediat ce incepem sa mestecam si de
aceea este important sa mestecam mult mancarea.
 Proteaza se gaseste in sucurile din stomac si in cele ale pancrasului, precum si in
sucurile intestinale. Rolul ei este de a ajuta la digerarea proteinelor.
 Lipaza se gaseste in sucurile stomacului si ale pancreasului, este de asemenea
prezenta in grasimea din alimente. Rolul ei este de a ajuta la digerarea grasimilor.
Un alt component al procesului digestiv, dar care nu este o enzima in sine, este acidul
clorhidic. Acesta interactioneaza cu enzimele si le intensifica functiile.
Enzimele metabolice sunt acele enzime care catalizeaza reactiile chimice din celule,
cum ar fi producerea energiei si detoxifierea.
Enzimele metabolice guverneaza activitatile tuturor organelor corpului, ale tesuturilor
si celulelor. Ele sunt constructorii care ridica zidurile organismului din proteine,
carbohidrati si grasimi.

Enzimele metabolice actioneaza specific in sange, organe si tesuturi. Fiecare tesut al


corpului are propria sa enzima metabolica, cele mai importante fiind superoxid
dismutaza (SOD) si catalaza.
Oricat de puternice ar fi enzimele, acestea nu pot actiona singure.
Pentru ca acestea sa fie deplin active au nevoie de cantitati adecvate de alte substante
cunoscute sub numele de coenzime.
 Printre cele mai importante coenzime sunt cele din complexul de vitamine B,
vitamina C, vitamina E si zincul.
Cercetarile au aratat ca posibilitatea organismului de a fabrica enzime scade pe
masura ce imbatranim; in acelasi timp, cresc dificultatile de absortie a nutrientilor,
tesuturile se distrug, iar sanatatea devine precara.

https://naturapentrusanatate.com/nutritie/enzime/

Amilazele sunt un grup de hidrolaze care degradează complexul carbohidraţilor în fragmente. Amilaza este
produsă în principal de pancreasul exocrin (enzima este sintetizată de celulele acinare pancreatice şi apoi
secretată în tractul intestinal). Amilazele sunt produse, de asemenea, de glandele salivare, mucoasa intestinului
subţire, ovare, placentă, ficat, trompele uterine, muşchii scheletici.

În ser se găsesc izoenzimele pancreatice şi salivare.

Afectarea celulelor acinare pancreatice (pancreatita) sau obstrucţia ductului pancreatic (carcinom pancreatic,
litiaza biliară) determină creşterea nivelului amilazei serice în intervalul de 12 ore de la debutul bolii. Deoarece
amilaza este rapid eliminată de rinichi, nivelul seric revine la normal după aproximativ 48-72 de ore.
Persistenţa afecţiunii va determina menţinerea unui nivel crescut al amilazei serice.

"Amilazele sunt un grup de hidrolaze ce degradeaza complex carbohidratii. Amilaza este o enzima
produsa in pancreas si glandele salivare care hidrolizeaza amidonul, glicogenul si polizaharide
inrudite pana la nivelul zaharurilor simple 1). De asemenea este secretata si de mucoasa intestinului
subtire, ovare, placenta si trompele uterine 2). Este produsa si de mucegaiuri, bacterii, ciuperci si
plante. Structural, amilazele sunt de doua feluri: alfa – amilaze si beta-amilaze, cele doua isoforme
diferind de locul clivarii lantului polizaharidic. Amilaza serica este de tip alfa – amilaza. Alfa-amilaza
este de origine pancreatica si salivara. Amilaza pancreatica este secretata de celulele acinare; este
mai labila termic decat amilaza salivara si are specificitate de tesut. Amilaza salivara este sintetizata
de glandele parotide, salivare si mamare
Macroamilazemia este acea conditie biologica in care persista valori moderat crescute ale
concentratiei serice a amilazei totale fara o disfunctie pancreatica aparenta si se datoreaza formarii
de complexe intre amilaza si globuline, complexe ce nu se excreta 1).
Deoarece utilitatea clinica a activitatii amilazei este aceea de a detecta o pancreatita, amilaza
pancreatica este testul de detectie pentru diagnosticul unei pancreatite acute. Amilaza serica totala
continua sa fie cel mai larg utilizat test in diagnosticul pancreatitei acute. Utilitatea este justificata de
acuratetea sa diagnostica de 95%; probleme ridica insa specificitatea relativ redusa cuprinsa intre
70% si 80%.
Amilaza pancreatica este crescuta in pancreatitele acute in primele 6-12 ore de la instalare si
persista 3 – 4 zile. Cresterea in aceste situatii este de 4 - 6 ori limita de referinta. Macroamilazele
pot produce cresteri mai putin dramatice si mai persistente ale amilazei pancreatice, pana la
saptamani si chiar luni de la evenimentul acut. Aceasta conditie se insoteste de un clearance renal
scazut al amilazei.
O crestere a concentratiei amilazei serice totale nu indica specific pancreatita acuta din moment ce
aceste enzime sunt produse si de glandele salivare, mucoasa intestinului subtire, ovare, placenta si
epiteliul falopian. Amilaza pancreatica s-a dovedit a fi mai utila decat cea totala in evaluarea
pancietilor cu pancreatite 2).
Amilaza urinara creste proportional cu cea serica si ramane crescuta mai multe zile dupa
normalizarea concentratiei amilazei serice. Acest lucru este util in diagnosticul pancreatitei acute si in
evaluarea recaderilor.
Desi nivelul seric al amilazei poate fi crescut in cancerul pancreatic, acest lucru nu este de utilitate
clinica deoarece aceste cresteri apar de regula in faze avansate ale bolii. Totusi este utilizat in
monitorizarea tratamentului in cancerul pancreatic1).

https://www.medlife.ro/amilaza-pancreatica

Proteaza
Proteazele sunt de mai multe tipuri: tripsina, chimotripsina, carboxi-peptidaza, ribonucleaza. Ele sunt secretate sub
forma inactiva.

Tripsina se secreta sub forma de tripsinogen, care este activat de enterokinaza, o enzima eliberata de mucoasa
duodenala. Enterokinaza avand un continut ridicat de polizaharide (cca 41%) nu este descompusa de enzimele
intestinale, inainte de asi exercita efectul activator. Sub actiunea enterokinazei, tripsinogenul se transforma in
tripsina, pierzind din molecula sa un peptid format din 6 aminoacizi. Tripsina este o endopeptidaza ce scindeaza
legaturile peptidice, ce apartin unor aminoacizi bazici (ex. arginina). Enzima mai are proprietatea de a activa celelalte
proteaze pancreatice.

Chimotripsinogenul este convertit in chimotripsina de mici cantitati de tripsina. Chimotripsina, proteaza cea mai
concentrata din sucul pancreatic este tot o endopeptidaza ce scindeaza legaturile peptidice ale aminoacizilor
aromatici (fenilalanina, tirozina). Tripsina coaguleaza sangele, iar chimotripsina - coaguleaza laptele.

Carboxipeptidaza este o exopeptidaza care desprinde din lantul polipeptidic cate un aminoacid cu gruparea
carboxilica terminala. Secretata sub forma de procarboxipeptidaza este activata de tripsina.

Ribonucleaza descompune acizii nucleici in nucleotide.


Sub influenta tripsinei are loc si trecerea profosfolipazei A in enzima activa, fosfolipaza A. Enzima detasaza un acid
gras de pe molecula lecitinei, dand nastere lizolecitinei. Lizolecitina, la randul ei, are capacitatea de a leza membrana
celulara.
http://www.tratamente-naturiste.ro/enzime-flora-digestie-usoara/proteaza.htm

Enzime proteolitice (proteaze)


Proteazele microbiene reprezinta un grup complex de enzime hidrolitice care difera prin
specificitatea de substrat si mecanism de reactie. Activitatea enzimei si stabilitatea ei depinde de pH si
temperatura. Productia si caracteristicile pot fi influentate de selectia sursei producatoare si alegerea
conditiilor de cultivare a acestora.

Enzimele din aceasta categorie hidrolizeaza majoritatea proteinelor: cazeine, hemoglobina,


gelatine, albumina din oua, glutenul, proteinele din soia si alte proteine vegetale sau animale.
Conditile de hidrolizare si randamentul depind de natura, caracteristicile si gradul de puritate al
prepararii enzimelor.

Aceste enzime scindeaza legaturile peptidice din proteine, peptide cu mase moleculare mici sau
la aminoacizi.

In functie de provenienta lor, proteazele pot fi de origine:

- microbiana (bacterii, fungi, actinomicete);


- vegetala (ficus latex, ananas, papaia);

- animala (pancreas, rinichi, suc gastric).

Dupa locul de actiune, pot fi:

- intracelular;

- extracelular.

Prima clasificare (1914) a enzimelor proteolitice a fost:

- peptidaze, prin degradarea peptidelor;

- proteinaze, prin degradarea proteinelor.

A doua clasificare (1942) a fost:

- endopeptidaze, grupul cel mai mare de enzime proteolitice;

- exopeptidaze.

Din categoria endopeptidazelor fac parte:

 proteaze serinice – chimotripsina, tripsina, elastaza, urokinaza, proteaza alcalina;

 sulfhidril proteaze – papaina, ficina, chimopapaina;

 proteaze carboxilice acide – pepsinele (A, B, C), proteaze carboxilice microbiene;

 metalproteaze – colagenaza microbiana, proteaze neutre, colagonaza intestinala.

Microorganisme producatoare de enzime proteolitice

Bacterii: Bacillus subtilis, Bacillus pumillus, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus


stearothermophylus, Bacillus lichemiformis.

Fungii: Aspergillus sojae, Aspergillus flavus, Aspergillus oryzae, Aspergillus niger, Rhyzopus
oryzae.

Actinomicete: Streptomyces lichefaciens, Streptomyces grisene.

Cele mai utilizate sunt Bacillus subtilis si Aspergillus oryzae.

In general, tulpinele de microorganisme produc un amestec de enzime proteice care difera


intre ele prin pH optim (acid, neutru, alcalin) cat si prin specific de actiune. De aceea pentru fiecare
microorganism se va specifica tipul de proteaze produs cu preponderenta. Astfel, microorganismele
speciei Bacillus subtilis produc proteaze neutre sau alcaline, iar Aspergillus oryzae proteaze neutre,
acide si alcaline.

Proteazele neutre si alcaline produse de Bacillus subtilis sunt enzime extracelulare.


Proteaze bacteriene sintetizate de Bacillus subtilis:

Proteazele sintetizate de Bacillus subtilis sunt amestec de proteaze alcaline si neutre. Aceste
difera intre ele prin proprietati distincte.

Proteazele alcaline fac parte dintre proteazele serinice care au in centrul activ serina si lizina.
Aceasta grupa a fost divizata in 4 subgrupe:

a) proteaze similare tripsinei. Cuprind in afara de tripsina si chimotripsina si enzime care


hidrolizeaza legaturile peptidice din lantul B a insulinei, aceasta specificitate de substrat fiind o
trasatura distinctiva. Ele actioneaza la pH=8; toptim=50°C.

b) proteaze alcaline. Au actiune specifica fata de resturi de aminoacizi aromatici sau cu catene
laterale hidrofobe si care participa prin gruparea – COOH la formarea legaturilor peptidice. pHoptim=9-
11, dar raman active si in domeniul de pH=5-9.

c) proteaze Myxobacter α-litice.

d) proteaze stafilococice.

Metaloproteaze – au ioni metalici legati de centrul catalitic al enzimei: Ca, Zn, Mg, Fe. Se
impart in metaloproteaze neutre si alcaline.

Metaloproteazele neutre contin zinc si prezinta specificitate de substrat fata de aminoacizii cu


radicali hidrofobi care implica gruparea – NH2 in legatura peptidica.

Metaloproteazele alcaline au pHoptim=7-9, fiind putin inactivate de EDTA.

http://www.creeaza.com/referate/biologie/Enzime-proteolitice-proteaze893.php

Lipaza este o enzimă secretată de pancreas în duoden, cu rol în degradarea trigliceridelor în acizi graşi. La fel
ca şi în cazul amilazei, lipaza este eliberată în circulaţia sanguină în urma lezării celulelor acinare pancreatice.

Valoarea clinică

Lipaza este un marker important pentru diagnosticul şi monitorizarea tratamentului bolilor pancreatice. În
pancreatita acută, nivelul lipazei serice creşte la 24-48 de ore de la debutul bolii şi rămâne crescut 5-7 zile.
Deoarece nivelul său creşte mai târziu şi rămâne crescut o perioadă mai lungă în comparaţie cu amilaza, lipaza
serică este mai utilă în diagnosticul tardiv al pancreatitei acute. Nivelul lipazei serice este, în schimb, mai puţin
util în afecţiunile pancreatice cronice (pancreatita cronică, carcinom pancreatic).

Există şi alte afecţiuni care pot fi asociate cu un nivel crescut al lipazei serice: insuficienţă renală (lipaza este
excretată la nivel renal), infarct sau obstrucţie intestinală şi, mai rar, colangită, colecistită, ulcer gastric,
parotidită. Totuşi, în aceste afecţiuni, nivelul lipazei este mai puţin crescut în comparaţie cu pancreatita acută.

Lipaza este o enzima cu rolul de hidroliza a trigliceridelor in digliceride, in monogliceride si apoi


acestea sunt transformate in glicerol si acizi grasi1.
Are origine pancreatica, hepatica, intestinala, linguala, gastrica. Lipaza este folosita in diagnosticul
diferential al pancreatitei acute de alte afectiuni cu niveluri crescute ale amilazei serice, insotite sau
nu de durere abdominala: ulcer peptic, boli inflamatorii intestinale, obstructie intestinala, colangita,
colecistita, peritonita, chist pancreatic, respectiv macroamilazemie, adenita salivara (oreion)2,3. In
pancreatita acuta, lipaza este determinata impreuna cu amilaza serica, fata de care are o crestere
usor mai lenta (in 24-48 de ore), dar ramane mai mult timp la valori inalte (5-7 zile).

O crestere a lipazemiei de mai putin de trei ori limita normala superioara, indica o afectiune
nonpancreatica. In pancreatita acuta, lipaza are o crestere de 5-10 ori limita normala superioara2.

Determinarea lipazemie are sensibilitate crescuta in special pentru pancreatita acuta alcoolica, unde
raportul lipaza / amilaza este > 2.

Lipaza este o glicoproteina, care in prezenta sarurilor biliare si a colipazei, transforma grasimile in acizi grasi si
glicerol. Pancreasul reprezinta sursa majora a acestei enzime. Dupa o leziune pancreatica, lipaza apare in circulatie
aproximativ in acelasi moment cu amilaza, dar ramane crescuta o perioada mai indelungata decat aceasta (7-10
zile).
Lipaza serica este de obicei normala la pacientii fara afectare pancreatica, care insa prezinta valori crescute ale
amilazei asociate cu ulcerul peptic, adenita salivara, boala inflamatorie intestinala, obstructie intestinala.
Coexistenta unei lipaze normale cu o amilaza crescuta poate fi un indicator util pentru prezenta macroamilazemiei.

Raportul lipaza/amilaza serica poate fi util in diferentierea pancreatitei de etiologie alcoolica de cea non-alcoolica.
Astfel, un raport >2 este sugestiv pentru etiologia alcoolica.

http://www.sfatulmedicului.ro/analize/lipaza_66

Descriere:

Superoxid dismutaza (SOD) este o enzima ce revitalizeaza celulele si reduce rata distrugerii lor de
catre radicalii liberi. Neutralizeaza cei mai obisnuiti si poate cei mai periculosi radicali liberi- radicalii
superoxid. Radicalul superoxid produce deficitul de fluid sinovial, important lubrifiant pentru
incheieturile corpului, ceea ce duce la frecare si in cele din urma la inflamatii.
Superoxid dismutaza actioneaza sinergetic cu enzima catalaza, care se gaseste din abundenta in
organism. Catalaza transforma hidrogenul peroxid din subprodusele sale create de reactia SOD.
Aceasta enzima ajuta la asimilarea zincului, cuprului si manganului. Nivelul tinde sa scada odata cu
varsta, ceea ce creste formarea de radicali liberi. Potentialul ca tratament antiimbatranire se afla
inca in studii de cercetare.
Din punct de vedere chimic, exista doua forme din aceasta enzima. Forma cupru/zinc (cunoscuta
Cu/Zn SOD) isi exercita calitatile de antioxidant in citoplasma celulelor. Acesta este un fluid apos
care inconjoara toate celalalte component celulare.
Forma mangan (Mn SOD) este activ in mitocondrii, stucturi din celule in care se produce energia.
Producerea energiei celulare duce la crearea radicalilor liberi.
SOD (superoxid dismutaza) – Utilizari medicale

SOD (Superoxid dismutaza) este utilizat pentru a trata artrita, probleme de prostata, ulcere, arsuri,
boli inflamatorii, dar si intoxicatii de la expunerea la fum si radiatii, si pentru a preveni efectele
secundare ale medicamentelor impotriva cancerului. Mai poate ajuta si la reducerea ridurilor faciale,
la cicatrizarea si vindecarea ranilor si arsurilor.
SOD face ca fiecare celula a corpului sa fie mai rezistenta impotriva atacurilor radicalilor liberi si a
altor substante nocive. Puterea antioxidanta o depaseste pe cea a celor mai cunoscuti
antioxidanti: flavonoide, carotenoide, vitamina A, C si E, mai mult, nici chiar coenzima Q10, glutation
peroxideaza si catalaza nu ating puterea acestuia. Cateva studii legata de procesul de imbatrinire au
remarcat faptul ca animalele care produc cel mai mare nivel de superoxid dismutaza au si cea mai
mare durata de viata.

Surse

SOD exista, in mod natural in: orz, broccoli, varza de Bruxelles, varza, germeni de grau si multe alte
plante verzi.

Administrarea suplimentelor

SOD este o molecula fragila ce este distrusa usor in stomac, astfel tabletele trebuie sa fie
comprimate filmate – adica acoperite cu o substanta protectoare care ajuta tableta sa treaca intacta
prin acidul din stomac pana in intestinal subtire unde poate fi absorbita la intreaga potenta.

http://www.ghidnutritie.ro/articol/substante_utile/sod-superoxid-dismutaza

Informaţii generale
Superoxid dismutaza (SOD) este o familie de metaloenzime antioxidante implicate în sistemul de
apărare împotriva speciilor reactive de oxigen (ROS). Ea converteşte radicalii superoxid în apă şi
peroxid de hidrogen, care este apoi catalizat în O2 şi H2O de glutation peroxidază şi catalază.
Au fost identificate mai multe clase de SOD:
– intracelulară, cu o formă citosolică, cupru-zinc SOD (Cu, Zn SOD/SOD1) şi una mitocondrială
mangan SOD (Mn SOD/SOD2);

– extracelulară, Cu-Zn SOD (EC SOD/SOD3)1.

Izoforma SOD1 se găseşte în toate celulele eucariote ca o enzimă homodimerică cu masa


moleculară de 32kDa ce conţine câte un ion de Cu şi un ion de Zn pe fiecare subunitate. Această
locaţie este responsabilă de eliminarea ROS generate de reticulul endoplasmatic sau din diferite
reacţii citosolice.
La eucariote, MnSOD (SOD2) este o proteină tetramerică cu masa de aproximativ 88kDa,
localizată în principal la nivelul matricei mitocondriale şi are rol de a elimina speciile reactive de
O2 generate de lanţul transportor de electroni.
Forma extracelulară, SOD3 este un tetramer ce leagă heparina şi se exprimă în plămâni, căile
respiratorii şi pereţii vaselor. De asemenea poate fi importantă în eliminarea speciilor
agresive rezultate din reacţiile de oxidare membranară1;2;6.
Mutaţii la nivelul genei care codifică izoforma SOD1 pot provoca scleroză laterală amiotrofică
familială, printr-un mecanism incomplet înţeles până în prezent, dar care nu se datorează pierderii
activităţii enzimatice sau instabilităţii conformaţionale a SOD1. Excesul SOD1 a fost legat de
tulburări neuronale observate în sindromul Down. Polimorfismul genetic, dar şi activitatea modificată
a enzimei sunt asociate cu deteriorarea oxidativă a ADN-ului care, ulterior, creşte riscul de apariţie a
neoplasmelor. Celelalte două izoforme de SOD nu au fost legate de vreo afecţiune umană, dar cu
toate acestea la şoareci inactivarea SOD2 determină moarte perinatală, iar inactivarea SOD1
cauzează carcinom hepatocelular.
SOD s-a dovedit a fi foarte eficientă în tratamentul inflamaţiei colonice din colita indusă experimental
la şoareci. Tratamentul cu SOD scade speciile reactive de oxigen generate de stresul oxidativ şi,
astfel, inhibă activarea celulelor endoteliale şi interacţiunile leucocite-celule endoteliale. Prin urmare
aceşti antioxidanţi pot fi terapii noi importante pentru tratamentul bolilor inflamatorii intestinale
https://www.synevo.ro/superoxid-dismutaza/

Catalaza este universal raspandita in natura, activitatea catalazica fiind prezenta in toate
microorganismele aerobe, in celulele plantelor si animalelor. A fost studiata indeosebi catalaza din drojdie
(Seah, 1973) si catalaza din tesuturile animale (Masters, 1986).In celula enzima este localizata aproape
exclusiv in peroxizomii majoritatii celuleor, reducand nivelul peroxidului de hidrogen. Catalaza reduce
nivelul peroxidului de hidrogen in peroxizomi, dar este absenta in cloroplaste. Peroxidul de hidrogen este
cea mai stabila dintre toate speciile active ale oxigenului, fiind un oxidant nucleofilic foarte puternic. Este
raspunzator pentru inhibarea enzimelor din ciclul calvin. Catalaza este, alaturi de alte 2 enzime (fumaraza
si aceticolineste- raza) unul dintre cei mai eficienti catalizatori cunoscuti, reactiile pe care le catalizeaza
fiind esentiale pentru viata. Enzima catalizeaza o reactie de fiecare data cand intalneste o molecula de
sulf. Viteza relativa si orientarile moleculelor care interactioneaza sunt foarte importante pentru reactie.
Catalaza actioneaza in conversia peroxidului de hidrogen (2H2O2 → 2H2O + O2) care este un agent
oxidant puternic, cu caracter toxic pentru celule. Catalaza permite astfel desfasurarea in bune conditii a
unor importante procese celulare care produc K2O2 ca produs secundar in peroxizomi (po-oxidarea
acizilor grasi, fotorespiratia – Streb P. 1993 – si catabolismul purinei). De asemenea ea foloseste
peroxidul de hidrogen pentru a oxida toxine ca fenoli, acid formic, formaldehida si alcooli (Babardjieva N.
1997). Catalaza participa la 2 tipuri de reactii care consuma H2O2 (descompunerea apei oxigenate si
reactia peroxidativa). Activitatea catalazei in celule este de aceea foarte importanta. a) Reactia
peroxidativa : H2O2 + RH2 → 2H2O + R - inseamna indepartarea toxinelor (H2O2) prin formarea de apa
si de compusi nedaunatori sau chiar folositori. Peroxizomii oxideaza partial acizii grasi producand H2O2 ca
produs secundar. Oxidarea peroxizomala scurteaza acizii grasi pana la C8 si faciliteaza degradarea in
mitocondrii. Reactia peroxizomala este mai putin eficienta in producerea ATP decat oxidarea
mitocondriala. b) O alta reactie redox care implica indirect catalaza consta in producerea de ADN.

Sursa: www.comarion.ro

CATALAZA
Catalaza (E.C.1.11.1.6) este universal raspandita in natura, activitatea catalazica fiind prezenta in
toate microorganismele aerobe, in celulele plantelor si animalelor. A fost studiata indeosebi catalaza
din drojdie (Seah, 1973) si catalaza din tesuturile animale (Masters, 1986). In celula enzima este
localizata aproape exclusiv in peroxizomii majoritatii celuleor, reducand nivelul peroxidului de
hidrogen. Catalaza reduce nivelul peroxidului de hidrogen in peroxizomi, dar este absenta in
cloroplaste. Peroxidul de hidrogen este cea mai stabila dintre toate speciile active ale oxigenului, fiind
un oxidant nucleofilic foarte puternic. Este raspunzator pentru inhibarea enzimelor din ciclul calvin.
Catalaza este, alaturi de alte 2 enzime (fumaraza si aceticolineste- raza) unul dintre cei mai eficienti
catalizatori cunoscuti, reactiile pe care le catalizeaza fiind esentiale pentru viata. Enzima catalizeaza
o reactie de fiecare data cand intalneste o molecula de sulf. Viteza relativa si orientarile moleculelor
care interactioneaza sunt foarte importante pentru reactie. Catalaza actioneaza in conversia
peroxidului de hidrogen (2H2O2 2H2O + O2) care este un agent oxidant puternic, cu caracter toxic
pentru celule. Catalaza permite astfel desfasurarea in bune conditii a unor importante procese celulare
care produc K2O2 ca produs secundar in peroxizomi (po-oxidarea acizilor grasi, fotorespiratia Streb P.
1993 si catabolismul purinei). De asemenea ea foloseste peroxidul de hidrogen pentru a oxida toxine ca
fenoli, acid formic, formaldehida si alcooli (Babardjieva N. 1997). Catalaza participa la 2 tipuri de
reactii care consuma H2O2 (descompunerea apei oxigenate si reactia peroxidativa). Activitatea
catalazei in celule este de aceea foarte importanta. a)Reactia peroxidativa : H2O2 + RH2 2H2O + R -
inseamna indepartarea toxinelor (H2O2) prin formarea de apa si de compusi nedaunatori sau chiar
folositori. Peroxizomii oxideaza partial acizii grasi producand H2O2 ca produs secundar. Oxidarea
peroxizomala scurteaza acizii grasi pana la C8 si faciliteaza degradarea in mitocondrii . Reactia
peroxizomala este mai putin eficienta in producerea ATP decat oxidarea mitocondriala. b)O alta
reactie redox care implica indirect catalaza consta in producerea de ADN. Ribonucleotid reductaza este
raspunzatoare de conversia ribonucleotid difosfatilor in dezoxiribonucleotid disfosfatii corespunzatori.
Ribonucleotid reductaza are un radical liber tirosil care este esential pentru actiunea ei (Bayse & Co.
1972). Acest radical extrem de reactiv este produs de o enzima, NADPH flavin oxidoreductaza, care
elibereaza ionul superoxid O si acest radical este convertit in H2O2 prin actiunea superoxid dismutazei:
2O-2 + 2H+ H2O2 + O2 H2O2 devine apoi substrat pentru catalaza. Peroxidul de Hidrogen Nomenclatura
si clasificare Catalaza (peroxid de hidrogen oxidoreductaza) Cod E.C.1.11.1.6 face parte din grupa
cromoproteidelor (proteine complexe care prin hidroliza pun in libertate aminoacizi si o componenta
prostetica de natura protoporfirinica). Catalazele sunt cuprinse in urmatoarele clase cat-1 si cat-2
(localizate in peroxizomi; citosol) si cat-3 (in mitocondrii). Catalazele cat-2 au rol catalizator in ambele
tipuri de reactii indeplinind un rol bifunctional. Catalazele HPI exista sub forma de 2 izoenzime (HPI-A
si HPI-B) care sedimenteaza si separat, datorita densitatilor usor diferite. Catalaza este una dintre cele
mai eficiente enzime. Limita vitezei oricarei reactii catalizate de o enzima in solutie este frecventa cu
care enzima si moleculele de substrat se lovesc unele de altele. In mod convectional se considera ca
enzima reactioneaza aproape de fiecare data cand intalneste o molecula de substrat. Orientarile
relative ale moleculelor reactante sunt foarte importante pentru desfasurarea reactiei. Functia si rolul
fiziologic al catalazei Catalaza are in mod distinct 2 roluri catalitice, fiecare implicand H2O2. Intrucat
atomul de fier din gruparea heminica prostetica participa in mod sigur la partea activa rezulta ca
aceasta zona are 2 functionalitati. Numai un singur atom de carbon din radicalul R din reactia
peroxidativa este implicat in formarea si desfacerea legaturilor. In reactia peroxidativa tipurile de
catalaze se comporta diferit. Functia principala a catalazei este aceea de a cataliza descompunerea
H2O2. Aceasta enzima are diferite roluri fiziologice, de exemplu, localizata in organite actioneaza ca
un reglator al nivelului H2O2 (ca o peroxidaza specifica). Catalaza, prezenta in peroxizomii tuturor
celulelor aerobe, manifesta de asemenea si un rol detoxifiant, deoarece apa oxigenata are un efect
toxic asupra tesuturilor; in acest sens, ea protejeaza celula de efectele toxice ale peroxidului de
hidrogen prin catalizarea descompunerii apei oxigenate formata in celule sub actiunea
dehidrogenazelor aerobe. Cantitatea mare de catalaza din ficat si hematii justifica implicarea ei in
procese unde se produc cantitati crescute de H2O2. Formarea H2O2 este foarte riguros controlata in
organisme, pentru descompunerea acesteia actionnd trei enzime: catalaza, GSH peroxidaza si
peroxidazele. Asa se explica de ce in deficite congenitale ale uneia dintre ele, persoanele respective
nu au prea mult de suferit. Acest deficit devine decelabil clinic in conditii de stres oxidativ, infectii,
cand se produc afte sau ulceratii in cavitatea bucala din cauza dezvoltarii unor bacterii ce secreta mult
H2O2, capacitatea antioxidanta enzimatica fiind depasita. Catalaza ajuta n prevenirea modificrilor
distructive la nivel celular, cum ar fi ruperea lanului ADN care poate duce, eventual, la diferite forme
de cancer sau la alte boli cronice i degenerative. Actiunea factorilor de stres asupra catalazei Catalaza
este implicata in reactia celulelor vegetale la factorii de stres ai mediului. Au fost studiate rolul si
modificarea actiunii catalazei in functie si de alte conditii de stres ale mediului, ca : racirea,
temperaturi mari, variatia concentratiei de ozon si SO2. Willekens (1904) a aratat ca raspunsul
catalazei si al glutation peroxidazei este mult mai prompt la stresul cauzat de SO2, UB-B si Ozon decat
raspunsul superoxid dismutazei si al ascorbatoxidazei. Un factor de stres foarte important in ceea ce
priveste catalaza este intensitatea luminii. Structura catalazei Catalaza are o structura asemanatoare
cu peroxidazele : este o enzima feroporfirinica in a carei structura intra 4 nuclee pirolice si un ion
Fe3+. Continutul in protohem este 1,1%. Catalaza purificata de Stausell (1965) are un continut in fier
de 0,09%. Catalazele contin 4 unitati tetramere identice cu mase moleculare cuprinse intre 220000 si
250000 g/mol. Nu pare sa fie o diferenta mare intre catalazele extrase din diferite surse (mamifere,
plante, microorganisme) cel putin in ceea ce priveste gruparea prostetica. Apoproteina este formata
dintr-un lant polipeptidic/ /subunitate hem si contine 16 grupari SH, din care 10 apar numai dupa
denaturare acida. Datorita acestui continut mare in grupari SH, catalaza este inhibata de o serie de
tioli cum sunt glutationul sau cisteina. Glutationul ar putea fi si unul dintre modulatorii activitatii
enzimatice a catalazei. Activitatea catalazei nu este inhibata prin titrarea celor 6 grame SH, dar cea
peroxidazica este mult redusa. Actiunea SH se datoreaza producerii unor moduri conformationale pe
calea stabilirii unor disulfuri mixte reversibile. Atomul central de fier din hem este in stare trivalenta si
nu sufera modificari de valenta in cursul reactiei enzimatice. A 5-a valenta coordinativa a fierului este
implicata in legaturi cu apoproteina prin intermediul histidinei, iar cea de a 6-a valenta este legata de
o molecula de apa. Natura legaturii dintre porfirina si partea proteica este necovalenta. Structura
catalazei a fost stabilita prin difractia cu raze X. Fiind proteina, catalaza prezinta structura primara
(contine un lant polimeric compus din 506 aminoacizi, o grupare heminica si o molecula de NADH), o
structura secundara helicoidala (26% de si 12% de ), o structura tertiara (compusa din monomeri cu un
numar diferit de rezidii terminale) si o structura cuaternara. Nu se cunosc izoenzime ale catalazei. S-a
descris si aparitia unor fractiuni electroforetice distincte, dar acestea par sa fie rezultatul
denaturarilor produse in cursul purificarii; de altfel, mobilitatea electroforetica variaza mult in timpul
pastrarii enzimei. Denaturari blande (liofilizarea) produc disocierea catalazei in forme active; de altfel
toate formele de denaturare produc fragmentari mai mult sau mai putin reversibile. Activitatea
catalazei Catalaza este inrudita din punct de vedere structural si functional cu peroxidaza (ca si
peroxidaza, este tot o hemoproteina), insa actioneaza asupra apei oxigenate avand acceptori de
electroni diferiti. Astfel ea actioneaza asupra apei oxigenate descompunand-o in apa si oxigen
molecular, in timp ce peroxidaza poate utiliza ca acceptor al oxigenului atomic diverse substante : acid
ascorbic, glutation, fenoli. Catalazele utilizeaza o molecula de H2O2 ca substrat donator de electroni si
o alta molecula de H2O2 ca oxidant sau acceptor de electroni cu punere in libertate de oxigen
molecular. Este o enzima destul de activa. Ea descompune de 10 miliarde de ori mai repede H2O2
decat FeCl3 (un mol de catalaza descompune 5-1000000 moli H2O2/minut). In concluzie, catalaza
utilizeaza H2O2 atat ca substrat cat si ca acceptor de H2, in timp ce peroxidaza necesita un acceptor
separat, aparand astfel o diferenta de reactivitate intre cele 2 enzime. H2O2 + H2O2 catalaze 2H2O2 +
O2 H2O2 + H2O2 peroxidaze 2H2O + O Chance si Bonnichsen (1945) au subliniat necesitatea masurarii
activitatii catalazei in maxim un minut, datorita extraordinarei viteze de reatie (in primele 15 secunde
mai mult de 1/2 din cantitatea initiala de H2O2 este descompusa). Ei au determinat experimental ca
prin incubare se produce o considerabila inactivare a enzimei de catre substrat si de aceea se foloseste
o ratie relativ mare Enzima-Substrat. Extinctia la 405 nm (banda Soret) este utila pentru a determina
concentratia catalazei. Coeficientul de extinctie milimolar are valoarea 380-400 per mol de enzima sau
per grupare hem. Puritatea preparatelor enzimatice se exprima mai des prin prin raportul absorbtiilor
E280/E405 datorita apoproteinei si respectiv hem-ului, raport care in cazul unei enime pure trebuie sa
fie 0,9. Enzima este livrabila comercial sub forma cristalina, cat si liofilizata. Ca in cazul
electroforezei, separarea cromatografica pe coloana prezinta 3 maxime, sugerand forme moleculare
multiple. Din cele 3 maxime, 2 s-au dovedit insa a fi produse ale oxidarii secundare din timpul
purificarii. Tabelul urmator prezinta principalii agenti disociati ai catalazei (Jones 1968 si Somejima
1968). Se observa ca in functie de natura agentului denaturat, se obtine disocierea catalazei in diferiti
componenti cu mase moleculare variabile. Aceasta disociere este reversibila in anumite limite.
Catalaza disociaza sub actiunea ureei sau prin inghetare. In urma disocierii, proprietatile spectrale sunt
modificate, dar activitatea se pastreaza. Disocierea catalazei si principalii agenti disocianti Agent
denaturant Nr componenti Fragmente masa moleculara Guanidina-HCl 5mM2140000 Guanidina-
mercaptoetanil 0,1M4 50000 Anhidrina succinica4 65000 Dodecilsulfat 15mM2 80000 Dodecilsulfat pH
alcalin - 12,04 3 8 54 67000 Acid formic + Dodecilsulfat4 60000 Uree 8mM2133000 Liofilizare2213000
Liofilizare pH acid - 3,03250000 In concluzie, in afara de peroxidaza, reactiile peroxidative mai pot fi
catalizate si de catalaza cu anumite substante (fenoli, alcooli cu masa moleculara mica, hemoglobina si
diversi compusi anorganici). Catalaza de referinta Dintre numeroasele tipuri de catalaze (cu structuri
asemanatoare) a fost izolata si caracterizata in totalitate numai catalaza provenita din ficat de bovina,
care are urmatoarele caracteristici : -PH optim ? 7,0 -Punct izoelectric 5,4 -Stabilitate 6 12 luni la
temperatura de 5?C. Preparatele lichide nu se supun inghetarii -Catalaza este inhibata de ascorbat,
atat singur cat si impreuna cu cationi de cupru divalent -Inghetarea si liofilizarea provoaca inactivarea
-Nu necesita activatori sau cofactori -Cu toate ca studiile de difuzie si centrifugare au indicat
omogenitatea catalazei, s-au descoperit 3 izoenzime ce variaza prin numar de subunitati.

http://chamikarol.blogspot.ro/2010/09/catalaza.html

Coenzimele sunt macromolecule organice, non-proteice, de obicei lipidice. Acestea sunt de-obicei
legate de apoenzime, formând o moleculă de enzimă unitară.

Tipuri de coenzime

Vitamine
 Acid ascorbic sau vitamina C; Acidul ascorbic este un acid organic cu proprietăți antioxidante.
Apare sub forma unei pudre sau unor cristale albe spre galben deschis. Este solubil
în apă. Enantiomerul L al acidului ascorbic este cunoscut sub numele comun de vitamina C.

 Cobalamină sau vitamina B12; Cobalamina sau Cianocobalamina, (vitamina B12), este un
compus coordinativ, ce conține cobaltul. Aceasta face parte din grupa de vitamine B. Aceasta
joacă rol de coenzimă în cadrul unor procese metabolice. participă activ la metabolismul
proteinelor, lipidelor și glucidelor;
 contribuie la funcționarea normală a celulelor, în special a celor din măduva osoasă;
 are rol benefic asupra sistemului nervos și a traiectului gastrointestinal;
 acționează în mod esențial în formarea globulelor roșii la nivelul oaselor, în sinteza proteinelor
care participă la edificarea diferitelor țesuturi, precum și în sinteza proteinelor.

Ioni metalici[modificare | modificare sursă]


Molibden; Molibdenul este un metal tranzițional din grupa 6 aflat în poziția 42 în tabelul periodic al
elementelor. Simbolul chimic este Mo. Numele este de origine neo-latină (Molybdaenum) și
înseamnă plumb, deoarece minereurile sale au fost confundate cu cele de plumb.[2]
În stare liberă, este un metal argintiu. Formează cu ușurință carburi dure și stabile, motiv pentru care
este utilizat adesea la obținerea oțelurilor foarte rezistente. Molibdenul nu apare în natură ca metal
liber, ci sub formă de combinații în diferite stări de oxidare, în diverse minerale. Deși mineralele de
molibden se cunosc de multă vreme, elementul a fost „descoperit” de Carl Wilhelm Scheele (în
sensul diferențierii ca entitate din sărurile minerale ale altor metale) în 1778. A fost izolat în formă
metalică pură, pentru prima dată de Peter Jacob Hjelm în 1781.
Compușii de molibden se utilizează industrial, în aplicații la temperaturi și presiuni ridicate,
ca pigmenți și catalizatori.


 Mangan; Manganul este un element chimic cu simbolul Mn și numărul atomic 25. Este un metal
alb-argintiu, asemănător fierului, care se găsește în stare liberă în natură (deseori în combinație
cu fierul) și în mai multe minerale. Manganul liber este un metal mult folosit în industrie, mai ales
ca element de aliere. Ionii de mangan au diverse culori și sunt folosiți în industrie ca pigmenți și
ca oxidanți. De asemenea, ionii de mangan (II) apar ca și cofactori pentru o serie de enzime.
ZincZincul este un element chimic care are simbolul Zn și numărul atomic 30. Zincul este
un metal de culoare albăstruiespre alb, care devine maleabil în jurul a 100°-150 °C. Se obține
din minereuri și din compuși, fiind folosit în aliaje cu alte metale pentru protejarea acestora
împotriva oxidării (ruginirii).
În antichitate, înainte de a fi identificat ca element chimic, zincul era folosit pentru obținerea alamei.
Un aliajconținând aproximativ 87% zinc s-a găsit în unele ruine preistorice din Transilvania. Printre
cele mai importante se numără alama, bronzul comercial, aluminiu de
sudura, nichel argintiu și argint German. Zincul nu e considerat toxic, totuși dacă se
inhalează oxid de zinc (ZnO) apare o tulburare cunoscută sub numele de "tremurat de zinc".
În Europa modernă, zincul metalic a fost redescoperit de Margraff în 1746, prin reducerea calaminei
cu mangalul.

https://ro.wikipedia.org