P r o t e i n e ş i a m i n o a c i z . Surse de proteine.

Rol biologic

Proteinele sunt substanţe organice macromoleculare formate din lanţuri simple sau complexe de
aminoacizi ﾧ; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporţie de peste50% din
greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvenţa acestora este
codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvenţa ei unică de aminoacizi,determinată de secvenţa
nucleotidică a genei.
Daca se tine cont de structura celor 22 de aminoacizi eliberati prin hidroliza, compozitia elementara a
proteinelor va consta din carbon , hidrogen, oxigen, azot sicarbon.Acei produşi naturali care prin
hidroliza eliberează alături de aminoacizi poartă numele de heteroproteine(proteide, proteine
conjugate). Alături de elementele continute de proteine,heteroproteinele contin, dupa caz , elemente
ca : fosfor, halogeni, fier, cupru, etc

Clasificarea proteinelor

1. După sursa de provenienţă :

a)proteine de origine vegetală
b)proteine de origine animală
2. După solubilitatea în apă şi în soluţii de electoliţi :
a) insolubile (fibroase)
b) solubile (globulare)
3. După produşii rezultaţi la hidroliza totală :
a) proteine simple (holoproteine)–dau prin hidroliză totală numaiα-aminoacizi
b) proteine conjugate sau proteide (heteroproteine) -dau prin hidroliză totală si alţi compuşi alături de
α- aminoacizi
Molecula unei proteide include în structura sa o parte proteică şi o parteprostetică (resturi, fară
structură de aminoacizi)
Proteinele fibroase se găsesc în organismul animal în stare solidă şi conferă ţesuturilor
rezistenţămecanică (proteine de schelet- in literatura de specialitate se gasesc si sub denumirea de
scleroproteine) sau protecţie împotriva agenţilor externi.

Cele mai importante scleroproteine sunt:

-keratinele(proteinele din epidermă, păr, pene, unghii, copite şi coarne. se disting printr-un conţinut
mare de sulf).
-fibroina, componenta fibroasa din mătasea naturală, se găseşte în acest material înconjurată cu
ocomponentă amorfă, cleioasă, sericina, care reprezintă cca. 30 % din greutatea totală.
-colagenul,este componenta principală a ţesuturilor conjunctive, tendo
anelor, ligamentelor,cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peşte.
-elastina, constituie tesutul conjunctiv fibros, şi are o elasticitate comparabilă cu a cauciucului,
aarterelor şi a unora din tendoane
Proteinele globulare apar în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate.
Proteinele globulare au forma sfericã sau ovalã. Ele sunt foarte importante în viaţa celulei având
activitate biologicã specificã, spre deosebire de proteinele fibroase care au funcţie structuralã şi
mecanicã (protamine, histone, prolamine, gluteine, globuline, albumine)
După funcţiile pe care le indeplinesc in organismele vii, proteinele si proteidele se pot impartii in 4
grupe distincte si anume-
1. Proteine cu rol metabolic de catalizator.
Rolul cel mai important il detin enzimele, proteinecu structura globulara, ce au capacitatea de a
cataliza reactiile chimice din organism. In aceastacategorie intra si proteinele cu activitate hormonala,
ca insulina.
2. Proteine structurale, cu rol in contractia musculara(miozina, actina), ca si cele desustinere.
Cantitativ, proteinele din aceasta grupa constituie majoritatea proteinelor din organism.
3. Proteine de protectie- proteine cu rol in imunitate, proteine ce determina coagulareasangelui.
4. Proteine cu funtie de transport:gaze (hemoglobina), ioni(siderofilina pentru fier şi ceruloplasmina
pentru cupru), lipide(diverse globuline serice sau albumina)

Proprietati fizico-chimice ale proteinelor

Proprietatile fizico-chimice sunt in strânsă legatură cu masa moleculara mare, numarul ridicat al
grupărilor ionizate si cu fragilitatea lanturilor polipeptidice. Soluţiile proteinelor se comportă
asemănator coloizilor. Astfel, ele difuzează lumina(efect Tyndall), sedimenteaza prin centrifugare, au
vascozitati si presiuni osmotice ridicate.
Gruparile ionizate, in special amino si carboxil, confera proteinelor echilibre protonice .Migrarea in
câmp electric a proteinelor si caracterul lor de amfoliţi prezintă importanţă practică si teoretica
deosebită. Astfel, electroforeza constituie alături de cromatografie metoda cea mai eficienta de separare
si purificare a proteinelor.
Fragilitatea proteinelor este in stransă legatură cu structura lor
complexa.Factori fizici pot duce la denaturarea proteinelor, tradusă prin
modificări in structura proteinelor si a functiei lor biologice. Denaturarea
poate fi reversibila sau ireversibila(precipitare in soluţii)

1. Proteine cu rol metabolic de catalizator. Rolul cel mai important il detin

enzimele, proteine cu structura globulara, ce au capacitatea de a cataliza
reactiile chimice din organism. In aceasta categorie intra si proteinele cu
activitate hormonala, ca insulina.
2. Proteine structurale, cu rol in contractia musculara(miozina, actina), ca si
cele de sustinere.Cantitativ, proteinele din aceasta grupa constituie
majoritatea proteinelor din organism.
3. Proteine de protectie- proteine cu rol in imunitate, proteine ce determina
coagularea sangelui.
4. Proteine cu funtie de transport:gaze (hemoglobina), ioni(siderofilina
pentru fier si ceruloplasmina pentru cupru), lipide(diverse globuline serice
sau albumina).
Proprietati fizico-chimice ale proteinelor
Proprietatile fizico-chimice sunt in stransa legatura cu masa moleculara mare,
numarul ridicat al gruparilor ionizate si cu fragilitatea lanturilor
polipeptidice. Solutiile proteinelor se comporta asemanator coloizilor. Astfel,
ele difuzeaza lumina(efect Tyndall), sedimenteaza prin centrifugare, au
vascozitati si presiuni osmotice ridicate. Gruparile ionizate, in special amino
si carboxil, confera proteinelor echilibre protonice .Migrarea in camp electric
a proteinelor si caracterul lor de amfoliti prezinta importanta practica si
teoretica deosebita. Astfel, electroforeza constituie alaturi de cromatografie
metoda cea mai eficienta de separare si purificare a proteinelor. Fragilitatea
proteinelor este in stransa legatura cu structura lor complexa.Factori fizici pot
duce le denaturarea proteinelor, tradusa prin modificari in structura
proteinelor si a functiei lor biologice. Denaturarea poate fi reversibila sau
ireversibila(precipitare in solutii).
Surse de proteine
Proteine animale
Proteinele din sânge Sângele este o suspensie a unor corpuscule mari,
vizibile la microscop,globulele albe şi roşii, într-un lichid omogen numit
plasmă. Globulele roşii conţin toată proteina colorată roşie, hemoglobina.
Plasma conţine în soluţie fibrinogenul, globuline şi albumine. Lichidul rămas
la îndepărtarea globulelor şi a fibrinogenului se numeşte serul sanguin.
Coagularea sângelui se datorează transformării fibrinogenului într-un gel
ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate în trei fracţiuni, L, B şi Z. O importanţă
deosebită o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii
din serul sanguin.
Se ştie că în urma infecţiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal
devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, faţă de o noua infecţie cu
acelaşi germen patogen. Imunitatea se datorează apariţiei de anticorpi în serul
animalului infectat. Substanţele care determină formarea anticorpilor, numite
antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din
virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteină straină introdusă prin injecţie în
organism acţionează ca antigen.

Proteinele din muşchi

Muşchii vertebratelor conţin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul,

miosina, globulina X stroma musculară, tropomiosina şi actina.
 Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu cara
cter de albumine şi globuline. Miogenul conţine enzimele esenţiale ale
muşchiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..

Miosina şi actina sunt proteinele care asigură funcţiunea contractilă a

muşchiului. Tropomiosina este o proteină unitară.
Proteine vegetale
Globulinele vegetale sunt mult raspandite în natura, alaturi de albumine.de
exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din samanta de
canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale şi corilina din
alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole,
legumina din mazare, precum şi globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc.
Toate au configuratii globulare.
Proteine din cereale
Proprietatea grâului de a da o făină panificabilă se datorează caracterului spe
cial al proteinelor din endospermul, bogat în amidon, al seminţelor acestei
cereale. Proteina din grâu, glutenul, se obţine prin frământarea făinei într-un
curent de apă; acesta antrenează granulele de amidon, lăsând glutenul sub
forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale,
glutenul este insolubil în apă şi în soluţii saline. Cercetarea clasică a
glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de două proteine :
glutenina şi gliadina. Cea din urmă este singura proteina solubila în alcool de
70 % şi poate astfel fi separată de glutenina.
Din punct de vedere al constituţiei, majoritatea proteinelor solubile fac parte
din categoria proteinelor conjugate, în care grupa prostetică poate fi o lipidă
(lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau un
acid nucleic (nucleoproteide).