Informe 3

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que
tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la
transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el
medio de reacción.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática. Destacaremos dos:

el pH y la temperatura.

EFECTO DEL pH:

El pH es otro factor que influye en la actividad enzimática, debido a que el pH influye en la

ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman la proteína enzimática.
Cada enzima realiza su acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este
intervalo habrá un pH óptimo donde la actividad enzimática será máxima. Por debajo del pH
mínimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la
mayoría de las enzimas el pH óptimo está próximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.

La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima; por
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que,
al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y
pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos. De ahí la conocida
importancia biológica de los sistemas tampón.

En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad, en consonancia con
el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso según sea el pH del medio
en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos
próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los que
el pH no afecta en absoluto.

EFECTO DE LA TEMPERATURA:

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad
enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera
de energía de activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre
en otras reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco
descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que
un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura.

La Temperatura influye en la actividad enzimática. En general por cada 10ºC que aumente la
temperatura la velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta
que la temperatura alcanza un valor máximo (T° óptima) donde la actividad es máxima. Esto se
debe a que al aumentar la T° aumenta el movimiento de las moléculas y, por tanto aumenta la
probabilidad de encuentro entre el S y el E.

Si la T° aumenta por encima de la T° óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática

debido a que la enzima se desnaturaliza. Cada enzima posee una T° óptima, en las enzimas
humanas suele estar alrededor de 37ºC. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de
mecanismos para regular la Tª corporal, se ven obligados a hibernar en la estación fría pues la
actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.

INHIBIDORES:

Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen
o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones,
moléculas orgánicas y a veces el producto final de la reacción. A la acción que realizan se la
denomina inhibición. La inhibición puede ser:

Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática,

bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro
activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les denomina venenos y a la
inhibición que realizan se la denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe
las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El ión cianuro actúa sobre la citocromo oxidasa
(enzima respiratorio).

Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces

débiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no la inutiliza permanentemente.

CONCLUSIONES

Como producto del análisis de los resultados del experimento realizado en el laboratorio, se
pueden extraer las siguientes conclusiones:

 La temperatura es un factor determinante en las reacciones enzimáticas porque

acelera o retarda la acción de las enzimas, lo que se evidencia con la producción de
burbujas.
 Pregunta 1
La actividad enzimática es óptima en los rangos de temperatura de 35 a
37ºC, por arriba de esos valores las Enzimas(Proteínas con funciones
metabólicas) se Desnaturalizan, es decir, pierden momentánemante sus
funciones metabólicas porque su estructura terciaria se desorganiza.
Por debajo de estos valores las Enzimas son Inhibidas, es decir, se
mantienen en estago de letargo o inactivas de tal manera que no pueden
intervenir en una reacción enzimática.

Concentración de enzimas

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la

reacción aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo
hasta cierta concentración, pues en un momento determinado la
velocidad se hace constante.

Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas

séricas (del suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.

Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de

la reacción. Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán
con las moléculas de enzima, por lo que se formará el producto más
rápidamente. No obstante, al superar cierta concentración de sustrato
no habrá ningún efecto sobre la velocidad de la reacción, pues la
enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima velocidad.

pH

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen

considerablemente en la actividad de las enzimas. Debido a que estos
iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los
enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia
produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.
Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es
máxima. Así, el pH óptimo para una enzima depende de dónde funciona
normalmente.

Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de

aproximadamente 7.5 (ligeramente básico). En contraste, las enzimas
en el estómago tienen un pH óptimo de aproximadamente 2 (muy
ácido).

Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en

consecuencia pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los
cuales pueden formar parte del sitio activo de la misma. En estos casos,
al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada.

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática

y, en consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las
temperaturas muy altas desnaturalizan las enzimas, esto significa que el
exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su estructura
haciendo que no funcionen de manera óptima.

Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la

energía térmica desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede
observar de manera gráfica en una curva en forma de campana, donde
se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se

denomina temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto
más alto de la curva.

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la
velocidad de la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan
con su sitio activo formando un complejo suelto y, por lo tanto,
inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene

mediante una eliminación rápida de los productos formados.

Pregunta 2

l yodo es un elemento químico descubierto hace ya unos 206 años, específicamente en

1811 por el científico francés Bernard Courtois (quien, como dato curioso, también
descubrió la morfina) mientras estaba analizando las cenizas de las algas marinas tras
aplicarles ácido sulfúrico, el resultado: un vapor color violeta que al solidificarse da
como resultado yodo, en ellas pudo encontrar residuos de yodo. En la tabla periódica
podemos encontrarlo bajo la nomenclatura de I y su peso atómico es de 53, pertenece
al grupo de los halógenos, es decir, el yodo es un oligoelemento, esto significa que es un
bioelemento presente en pequeñas cantidades en la naturaleza, en especial en las
plantas, vegetales etc.

¿Para qué sirve el consumo de yodo?

Al ser un oligoelemento sirve para la creación, desarrollo y mantenimiento del

organismo humano, donde es necesaria para el desarrollo saludable de los fetos,
regular el metabolismo y sintetizar hormonas necesarias para la vida y salud.

El yodo tiene además otras funciones como la de desinfectante, colorante y en

antigüedad del usado para hacer daguerrotipos. Actualmente sus usos en
industria han aumentado, pues muchos productos diferentes requieren del yodo para su
producción, los usos más comunes son como catalizador de varias sustancias, en especial
del agua oxigenada.

Su uso es bastante común en varias áreas, como la medicina, la fotografía y la elaboración de

pigmentos. Su nombre vino del griego Iodes, que significa violeta, y se debe a que son de color
violeta los reflejos que despide el yodo cuando se somete a altas temperaturas.

¿Cómo y cuando consumir yodo?

Consumir yodo es muy fácil y seguro ya que encuentra en la naturaleza y en muchos
alimentos que consumimos a diario. Puedes consumirlo si deseas cuidarte o si sufres de
alguna enfermedad tiroidea.
Si desea consumirlo en suplemento o gotas le recomendamos buscar yodo atómico
naciente ya que es mas facil de absorber por el cuerpo y le va mejor a los tejidos. Si
prefiere tomarlo de la naturaleza, he aqui algunas recetas de smoothies o batidos 100%
naturales y ricos en yodo, son muy ricos y no tomaran mas de un par de minutos
realizarlos. Puedes tomarlos como desayuno, merienda o cena.

Pregunta 3

La PEPSINA hidroliza las proteínas en péptidos.

La LACTASA descompone el disacárido lactosa en dos monosacáridos, galactosa

y glucosa.

Las PROTEASAS digieren las proteínas en péptidos y aminoácidos libres.

La AMILASA SALIVAR o PTIALINA rompe el almidón, un polisacárido, en

dextrinas y maltosa.

Las LIPASAS pancreática e intestinal transforma los triglicéridos (lípidos) en

glicerol y ácidos grasos.

Pregunta 5
Procedimiento
RECOMENDACIÓN  Sustituir el HCl por el H2SO4.  Ser muy cuidadosos al
momento de utilizar el H2SO4.  Por no haber obtenido  Al realizar el experimento
con el TUBO 4, colocarlo en un vaso de precipitado con hielo picado, retirar del
vaso a la hora de observar y dar las conclusiones.  Sería conveniente realizar otra
prueba con el procedimiento del TUBO 2, para saber con certeza la coloración que
toma la muestra, la actividad y velocidad enzimática.  Se debería realizar una
prueba tomando en cuenta la velocidad de la reacción de las enzimas con el
sustrato.