HANS POMA MOLLEAPAZA

PRACTICA N° 7 CARACTERIZACION Y CUANTIFICACION DE

PROTEINAS.
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden
contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden
considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los
monómeros unidad. Se encuentran entre las moléculas de mayor tamaño y comparten junto con los ácidos
nucleicos el poseer una gran variedad y diversidad, prácticamente no existen dos seres que sean idénticos en lo
que se refiere a sus proteínas. Las proteínas forman la base de moléculas que cumplen funciones específicas en el
organismo, como la hemoglobina, encargada del transporte de gases en sangre; el fibrinógeno plasmático,
fundamental en la coagulación sanguínea; los anticuerpos, que son la base de la inmunidad, además de muchas
hormonas y todas las enzimas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo
número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable
denominado radical R.
COMPORTAMIENTO QUÍMICO En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento
anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'),
o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base
a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada
zwitterion
EL ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace
peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente,
dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. El enlace peptídico se comporta como un enlace doble,
es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. etc.
Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor de 10.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor de 10.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas.
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende
de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en
el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de
estructura secundaria: la a(alfa)-hélice la conformación beta. Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -
C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. En esta disposición los aas. no forman una
hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
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ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. es la estructura primaria la
que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular es la que facilita la
solubilidad en agua
Esta conformación globular se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene
azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas.
Inicio de proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
PROPIEDADES DE PROTEINAS Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo
una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas
suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre
proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles
filogenéticos" Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con
una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido
o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
PROTEÍNAS FUNCIONALES Defensa Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al organismo:
inmunoglobulinas Toxinas: elaboradas por algunas bacterias para su propia defensa. Transporte Hemoglobina y
mioglobina: Se une al O2 y lo transporta a los tejidos. Transportadores específicos de iones o moléculas a nivel
de la membrana plasmática. Receptores: son proteínas insertas en la membrana celular que reconocen las
moléculas mensajeras. Reguladoras de pH: por su capacidad de ceder y captar H+. Función hormonal: Las
hormonas son compuestos producidos por las glándulas endocrinas o de secreción interna y que entregan esta
secreción directamente a la sangre. No todas son de naturaleza proteica, pero existen muchas que son aminoácidos
(tiroxina), polipéptidos (oxitocina) o proteínas (insulina). Función enzimática: Las enzimas son catalizadores
biológicos de naturaleza proteica que ponen en marcha las reacciones que se producen en los organismos. Todas
las enzimas son proteínas. Ejemplo: Las que participan en reacciones de oxidación se llaman oxidasas, las que
participan en reacciones de hidrólisis, se llaman hidrolasas.

PARTE EXPERIMENTAL
Experimento N°1 DETERMINACION DEL PUNTO ISOELECTRICO Y
SOLUBILIDAD DE LA CASEINA
Material
-tubos de ensayo -pipetas
-gradillas -solucion de caseína al 0.5% en acetato de sodio 0.1 N
-Ácido acético 1 N - Ácido acético 0.01 N
- Ácido acético 0.1 N
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Fundamento
La leche contiene vitaminas (principalmente tiamina, riboflavina, ácido pantotéico y vitaminas A, D y K),
minerales (calcio, potasio, sodio, fósforo y metales en pequeñas cantidades), proteínas (incluyendo todos
los aminoácidos esenciales), carbohidratos (lactosa) y lípidos. Los únicos elementos importantes de los
que carece la leche son el hierro y la vitamina C.
Las proteínas se pueden clasificar de manera general en proteínas globulares y fibrosas. Las proteínas
globulares son aquellas que tienden a agregarse en formas esferoidales y no establecen interacciones
intermoleculares como son los puentes de hidrógeno (característicos de las proteínas fibrosas) siendo
solubilizadas en suspensiones coloidales. En la leche hay tres clases de proteínas: caseína, lacto albúminas y lacto
globulinas (todas globulares).
La caseína es una proteína conjugada de la leche del tipo fosfoproteína que se separa de la leche por acidificación
y forma una masa blanca. Las fosfoproteínas son un grupo de proteínas que están químicamente unidas a una
sustancia que contiene ácido fosfórico. En la caseína la mayoría de los grupos fosfato están unidos por los
grupos hidroxilo de los aminoácidos serina y treonina. La caseína en la leche se encuentra en forma de
sal cálcica (caseinato cálcico). La caseína representa cerca del 77% al 82% de las proteínas presentes en la leche
y el 2,7% en composición de la leche líquida.
La caseína está formada por alpha(s1), alpha(s2)-caseína, ß-caseína y kappa-caseína formando una micela o
unidad soluble. Ni la alfa ni la beta caseína son solubles en la leche, solas o combinadas. Si se añade la kappa
caseína a las dos anteriores o a cada una de ellas por separado se forma un complejo de caseína que es
solubilizado en forma de micela. Esta micela está estabilizada por la kappa caseína mientras que las alfa
y beta son fosfoproteínas que precipitan en presencia de iones calcio.
Datos experimentales

TUBO N° 1 2 3 4 5 6 7 8 9
AGUA DESTILADA 8.38 7.15 8.75 8.5 8.0 7.0 5.0 1.0 7.4
AC. ACETICO 0.01 N 0.62 1.75 - - - - - - -
AC. ACETICO 0.1 N - - 0.25 0.5 1.0 2.0 4.0 8.0 -
AC. ACETICO 1.0 N - - - - - - - - 1.6
CASEINA 1% 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0

TUBO N° 1 2 3 4 5 6 7 8 9
Ph teorico 5.97 5.52 5.36 5.06 4.76 4.46 4.16 3.86 3.56
Tubidez inmediata 0 + ++ ++ +++ +++ ++++ ++ +
Tubidez a los 10 min 0 - ++++ ++++ ++++ +++ ++ ++ +
Tubidez a los 20 min 0 0 ++++ +++ +++++ +++ ++ ++ +
Tubidez y precipitado
0 0 + ++ +++ ++++ +++ ++ +
después de calentar
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Resultados:
Discusión: Verificamos que el ácido acético contenido en el vinagre desnaturaliza las proteínas de la leche y por
acción de la centrifugación separa la parte sólida de la líquida. Al colocar el ácido acético en la caseína, esta se
torna insoluble en el agua sin embargo al colocar hidróxido a la misma la reacción se torna reversible; es decir se
solubiliza en agua.
Conclusiones:
Se realizó la precipitación de la caseína por efecto del Punto Isoeléctrico, adicionando ácido acético.
La caseína al ser una proteína se desnaturalizo ya que perdió su estructura nativa por efecto de la variación del pH
ya que pasó de un pH de 6.4 que es el de la leche a un pH de 4.6 que es el de la caseína. Se obtuvo un valor de
4,76 correspondiente al pH del punto isoeléctrico de la proteína presente en la leche, la caseína.
Bibliografía:
Caseína
http://www.quiminet.com/articulos/caseina-una-proteina-de-la-leche-13367.htm
Punto Isoeléctrico
http://www.upo.es/depa/webdex/quimfis/docencia/biotec_FQbiomol/Practica3FQB.pdf

Experimento N°2 DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

Materiales
Tubos de ensayo Baño maría
Pipetas Solución de albumina de huevo al 1%
Gradillas Acido acetico
Acido clorhídrico concentrado nitrato de plata y de potasio
Fundamento
Cuando la proteína no ha sufrido cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura
nativa. Se llama desnaturalización de las proteínas a la perdida de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria), quedando la cadena poli peptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna
estructura tridimensional fija.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en
disolución y provocara la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización
de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrogeno facilitara la agregación
intermolecular y provocara la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado
desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada.
Datos experimentales…Resultados
DESNATURALIZACION POR ACCION DEL pH
La muestra de clara de huevo se precipitó al momento de adicionar ácido
clorhídrico. A partir de esto, por el carácter acido del reactivo se presentó
un cambio abrupto en las cargas formales de los grupos esenciales de las
proteínas presentes, esto afectó las interacciones de la estructura terciaria,
produciendo la desactivación y posterior degradación de las proteínas. Esto
se puede explicar de otra forma: Las proteínas en un pH Isoeléctrico se
precipitan, debido a que en este punto la carga neta es cero y se eliminan
las interacciones electrostáticas, lo que permiten la separación selectiva de estas.
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TUBO OBSERVACION PRUEBA DE BIURET
1 ALBUMINA + HCl POSITIVO
2 ALBUMINA + CH3COOH POSITIVO
3 ALBUMINA + AGUA DESTILADA POSITIVO

DESNATURALIZACION POR ACCION DE METALES PESADOS

Las sales de metales pesados precipitan las proteínas porque el ion del
metal pesado muy probablemente se combina con la forma aniónica de
la proteína. La proteína en el lado alcalino de su punto isoeléctrico existe
como ión negativo y así al combinarse con el ión del metal o catión,
formará proteínatos tales como proteinato de mercurio, de plomo, de
plata, etc. En cambio los reactivos alcaloidales precipitan las proteínas al
combinarse el radical acídico del reactivo alcaloidal con la forma
catiónica de la proteína que predomina en él lado ácido del punto
isoeléctrico. Se forma entonces precipitados que podríamos llamar por ejemplo tanato de proteína,
fosfomolibdato de proteína, etc.

TUBO OBSERVACION PRUEBA DE BIURET

1 ALBUMINA + NITRATO DE PLATA POSITIVO
2 ALBUMINA + NITRATO DE POTASIO POSITIVO
3 ALBUMINA + AGUA DESTILADA POSITIVO

DESNATURALIZACION POR ACCION LA TEMPERATURA

La mayoría de las proteínas globulares incrementan su solubilidad al aumentar la
temperatura, dentro de un rango de 0 a 40ºC. A temperaturas mayores de 40 a 50ºC, la
mayoría de las proteínas son inestables y comienzan a desnaturalizarse. Se produce perdida
de solubilidad en la zona de pH neutro, y puede precipitar separándose completamente del
líquido donde se encuentra disuelta. La sensibilidad de las proteínas a la desnaturalización
térmica, depende de numerosos factores tales como la naturaleza y concentración de
la proteína, actividad del agua, pH, fuerza iónica, naturaleza de los iones presentes.

TUBO OBSERVACION PRUEBA DE BIURET

1 ALBUMINA + CALOR POSITIVO

Discusión: La leche se desnaturalizó y con el ácido sulfúrico se pudo ver el cambio de color al reaccionar hasta
llegar a un café. Esta desnaturalización también es irreversible.
El huevo se desnaturalizó luego del baño maría haciéndose una mezcla más consistente con partes blancas. (Ver
foto) Esta desnaturalización es irreversible porque no volvió a su estado natural luego de colocarle solución salina.
Conclusiones: La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y
porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para
hacerlo. Es decir, la desnaturalización es irreversible
Bibliografía:
-Alejandro Fukusaki Y. Pedro Cueva). Juan León.
Manual de Laboratorio de Química. Perú.2 biblioteca nacional del Perú. 2013. 102pp
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Experimento N°3 PRECIPITACION POR SALES DE METALES PESADOS E
IONES NEGATIVOS.
Material:
Tubos de ensayo Sol de caseína al 1
Pipetas sol de ovoalbúmina al 1%
Gradillas cloruro de mercurio al 5%
Acetato de plomo al 10% ácido acético al 5%
Ac tricocloroacetico al 10%
Fundamento
Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato mercúrico disuelto en ácido nítrico. Esta reacción
se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir proteínas que contienen tirosina para la formación de nitrotirosina.
Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco
que se vuelve gradualmente rojo al calentar por formación de una sal mercúrica. Preparar 3 tubos de ensayo
agregar 15 gotas de millón, 3 gotas de solución de sulfato cúprico al 1% llevar a baño maria y dejarlo por 10
minutos observamos la reacción
Datos experimentales…Resultados
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
CASEINA 0.5% 2.0 2.0 2.0 2.0 2.0 - - - - -
OVOALBUMINA 1% - - - - - 2.0 2.0 2.0 2.0 2.0
CLORURO DE MERCURIO 5% 0.5 - - - - 0.5 - - - -
ACETATO DE PLOMO 10% - 0.5 - - - - 0.5 - - -
AC. ACÉTICO 5% - - 0.5 - - - - 0.5 - -
FERROCIANURO DE POTASIO 10% - - - 0.5 - - - - 0.5 -
AC. TRICLOROACETICO 10% - - - 0.5 - - - - 0.5

Caseína ovoalbúmina NaOH

CLORURO DE MERCURIO
ACETATO DE PLOMO
FERROCIANURO DE POTASIO
ACIDO ACÉTICO
AC. TRICLOROACETICO
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Discusión: El índice de saponificación representa el peso en miligramos de hidróxido de potasio necesarios para
saponificar completamente un gramo de grasa o aceite; este índice es inversamente proporcional al peso molecular
promedio de los ácidos grasos libres. Se analizó el aceite de soya en un aceite vegetal comestible, obteniéndose
un índice de saponificación de 169.2370 (ver cálculos en anexos). Dicho resultado indica que, para saponificar un
gramo del aceite, se necesitó 169.2370 mg de álcali (KOH). En el cuadro 1 se muestran los diferentes índices de
saponificación para el aceite de soya en la literatura.
Conclusiones:
En la presente práctica se logró determinar el índice de saponificación del aceite de soya, obteniéndose por debajo
a los valores marcados en las diferentes literaturas y normatividad. Se realizó la investigación pertinente para
hacer las comparaciones entre los valores teóricos y experimentales, cumpliendo el objetivo planteado de la
práctica.
Bibliografía:
-Alejandro Fukusaki Y. Pedro Cueva). Juan León.
Manual de Laboratorio de Química. Perú.2 biblioteca nacional del Perú. 2013. 102pp
-Barboza, Eleazar .Ortiz, Guadalupe. Manual de Prácticas de Bioquímica. UNIVERSIDAD DE GUANAJUATO.
Campus Irapuato-Salamanca. División Ciencias de la Vida

Experimento N°4 ESTIMACION CUANTITATIVA Y CUALITATIVA DE

PROTEINAS. DETERMINACION DE PROTEINAS POR EL METODO DE
BIURET.
Material:
Tubos de ensayo NaOH 1N
Pipetas estándar de proteinas
Gradillas reactivo de biuret
Espectofotometro
Fundamento
Absorbancia ultravioleta (UV) a 280 nm (rango: 0.1-100 ug/ml)
Los aminoácidos aromáticos tirosina y triptófano confieren a las proteínas su característico espectro de absorción
ultravioleta (UV) a 280 nm. La fenilalanina y los puentes disulfuro también pueden contribuir a la absorción en
esa longitud de onda, aunque ligeramente. Este método es simple y requiere de un volumen de muestra
extremadamente pequeño ya que los nuevos espectrofotómetros emplean un sistema de retención de muestra
durante la medición. Sin embargo, la muestra proteica debe ser pura y no contener componentes no proteicos con
el mismo espectro de absorción, tales como ácidos nucleicos contaminantes. Se debe conocer la secuencia exacta
de los aminoácidos de la proteína analizada y calcular el coeficiente de absorción específico de esa proteína previo
a la determinación de la concentración en solución. Este método es el más rápido, pero propenso a errores.

límite de
ensayo absorción mecanismo ventajas desventajas
detección

pequeño volumen de
0.1-100 incompatible con
absorción UV 280 nm absorción de tirosina y triptófano muestra, rápido,
ug/ml detergentes y agentes
económico
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desnaturalizantes,
alta variabilidad

compatible con
compatibilidad con
ácido reducción de cobre (Cu2+ a Cu1+), 20-2000 detergentes y agentes
562 nm agentes reductores
bicinconínico Reacción del BCA con Cu1+ ug/ml desnaturalizantes,
baja o nula
baja variabilidad

Bradford o formación de complejo entre el compatible con

20-2000 incompatible con
azul brillante 470 nm colorante azul brillante de agentes reductores,
ug/ml detergentes
de Coomassie Coomassie y las proteínas rápido

incompatible con
reducción de cobre por proteínas,
10-1000 alta sensibilidad y detergentes y agentes
Lowry 750 nm reducción de Folin Ciocalteu por el
ug/ml precisión reductores,
complejo de cobre con proteína
procedimiento largo

Procedimiento
a) Determinación cualitativa de proteínas

b) Curva estándar para proteínas

PROTEINA
TUBOS ab fc
mg/ml
BI -
1 2
2 4
3 6
4 8
5 10
c) Determinación cuantitativa de proteínas

Datos experimentales…Resultados

TUBOS 1 2 3
CASEINA 1.0 - -
OVOALBUMINA - 1.0 -
AGUA DESTILADA - - 1.0
NaOH 40% 1.0 1.0 1.0
ACETATO DE PLOMO 0.5 0.5 0.5
Bibliografía
-Alejandro Fukusaki Y. Pedro Cueva). Juan León.
Manual de Laboratorio de Química. Perú.2 biblioteca nacional del Perú. 2013. 102pp
-Barboza, Eleazar .Ortiz, Guadalupe. Manual de Prácticas de Bioquímica. UNIVERSIDAD DE GUANAJUATO.
Campus Irapuato-Salamanca. División Ciencias de la Vida
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Cuestionario
1.- AL TITULAR 2.0 ml DE UNA SOLUCION DE PROTEINA AL 7% ENTRE pH 11.5 Y 13.5 SE
GASTARON 1.8 ml DE NaOH 0.001N ESTIMAR EL NUMERO DE RESIDUOS DE ARGININA
QUE TIENE DICHA PROTEINA, SABIENDO QUE SU PESO MOLECULAR ES DE 93.330

2.- QUE pH ELEGIRIA PARA SEPARAR MEDIANTE ELECTROFORESIS UNA MEZCLA DE

LAS SIGUIENTES PROTEINAS:
MEZCLA A:UREASA (pl=5.0) Y SEROALBUMINA(pl=4.9)

MEZCLA B: MIOGLOBINA (pl=7.0) Y CITOCROMO C (pl=10.6)

3.-LA INSULINA ES SINTETIZADA EN LAS CELULAS b DEL PANCREAS A PARTIR DE LA

PROINSULINA, QUE ES UN POLIPEPTIDO DE UNA SOLA CADENA, SEÑALE LOS METODOS
QUE UD. UTILIZARIA PARA REALIZAR LA SEPARACION DE AMBAS PROTEINAS,
TENIENDO EN CUENTA LOS SIGUIENTES DATOS FISICO QUIMICOS.
INDIQUE LOS RESULTADOS QUE ESPERARIA ENCONTRAR AL USAR CADA UNO DE LOS
METODOS QUE PROPONE. PROINSULINA: PM= 6000, pl=5.3; INSULINA: PM=9000, pl=6.4
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4.-UNA MUESTRA DE SUERO SANGUINEO TIENE 6.7g DE PROTEINAS TOTALES.
MEDIANTE LA ELECTROFORESIS EN PAPEL SE ANALIZAN SUS FRACCIONES PROTEICAS
Y SE ENCUENTRAN LOS SIGUIENTES PORCENTAJES: ALBUMINA 55%, ALFA 1
GLOBULINA 9%, BETA GLOBULINA 11% Y GAMA GLOBULINA 19% ENCONTRAR EL
CONTENIDO DE CADA FRACCION PROTEICA EN G%. DETERMINE SI EXISTE
ALTERACION EN LA CONCENTRACION DE CADA UNA DE ESTAS PROTEINAS.

5.- AL HIDROLIZAR UN PÉPTIDO X SE OBTUVO LA SIGUIENTE COMPOSICION LIS HIS ASP

GLU 2 ALA PRO VAL TIR…

6.- CALCULAR LAS CONCENTRACIONES DE LAS ESPECIES IONICAS DE UNA SOLUCION

DE HISTIDINA 0.25 M AL PH 2