BIOQUÍMICA (Grado en Química) Curso 2013-2014

CUESTIONARIO 1
TEMAS 1 y 2: Aminoácidos y péptidos
4.- Haga un esquema de un enlace peptídico entre dos aminoácidos de cadenas
laterales R1 y R2, indicando qué enlaces tienen libertad de giro.
1- Mantenimiento del pH. Durante una carrera de “sprint”, los músculos metabolizan la glucosa
anaeróbicamente, produciendo una concentración elevada de ácido láctico, lo que da
lugar a una disminución del pH sanguíneo y del pH del citosol. El descenso del pH en el 5.- Dado el péptido en disolución: Trp-Cys-Asp-Arg-Ala-Tyr-Gln-His-Met
interior de las células disminuye la eficacia de ciertas enzimas glicolíticas, lo que origina formúlelo y responda razonadamente a las siguientes preguntas:
una disminución en la velocidad de producción de ATP, y contribuye a la fatiga que a) ¿Qué carga tendría a pH 5.0?
experimentan los “sprinters” bastante antes de que se consuman sus reservas de b) ¿Absorbe luz a 280 nm?
combustibles. El principal tampón sanguíneo frente a los cambios de pH es el sistema c) Indique las características del aminoácido N-terminal
bicarbonato/CO2: d) ¿Contiene algún aminoácido cuya cadena lateral pueda tamponar a pH fisiológico?
pK1 = 2.3 pK2 = 3.8 pK3 = 10.3 e) ¿Puede formar puentes disulfuro?
CO2 (gas) ↔ CO2 (en solución) ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3– ↔ H+ + CO32– f) ¿Que aminoácido(s) podría(n) formar puentes de hidrógeno con su cadena lateral?

¿Qué les aconsejaría a los “sprinters” para mejorar su rendimiento, mantener la

respiración o respirar rápidamente en el minuto inmediatamente anterior a la carrera?
Razone su respuesta.
2-. Propiedades ácido-base de los aminoácidos. Formule los distintos estados de
ionización de la arginina (pKa´s: 1.8, 9.0 y 12.5), calcule su punto isoeléctrico y señale
qué especie iónica predomina a pH 7.0. Indique las principales características de este
aminoácido. ¿En qué tipo de interacciones podría participar si se encontrara formando
parte de una proteína?
6.- Razonar si son verdaderas o falsas las afirmaciones siguientes sobre el enlace
peptídico:
a) tiene un carácter parcial de doble enlace.
b) está ionizado a pH fisiológico.
c) es escindido por agentes que desnaturalizan las proteínas, como los disolventes
orgánicos y las concentraciones elevadas de urea.
d) es estable al calentamiento en ácidos fuertes.
e) aparece mucho más a menudo en la configuración cis.

7.- El pKa de un ácido depende en parte de su entorno. Predígase el efecto de estos

3.- Relación entre curva de titulación y propiedades ácido base. La siguiente curva
de titulación corresponde a la ionización de un aminoácido. Indique de qué aminoácido se
trata y relacione los valores de pKas en la gráfica con los grupos ionizables del
aminoácido. Identifique en la curva los puntos/intervalos a que se refieren cada una de las
afirmaciones que se formulan a continuación justificando la respuesta:
cambios ambientales sobre el pKa de una cadena lateral de ácido glutámico: a) Una
cadena lateral de lisina es atraída a una posición más próxima. b) El grupo carboxilo
terminal de la proteína se acerca. c) La cadena lateral del ácido glutámico es desplazada
desde la superficie exterior de la proteína hasta un lugar apolar del interior.

a) La especie predominante tiene 8.- La proteína insulina está formada por dos polipéptidos denominados cadenas A y B.
carga neta +2. Se han aislado y secuenciado insulinas procedentes de diferentes organismos. La insulina
b) El grupo α-carboxilo se ha ionizado humana y la insulina de pato presentan la misma secuencia de aminoácidos, con la
al 50%. excepción de los seis residuos de aminoácido indicados en la Tabla. ¿El punto
c) El aminoácido posee carga neta isoeléctrico (pI) de la insulina humana será mayor o menor que el de la insulina de pato?
positiva.
d) La capacidad de tamponamiento Aminoácido A8 A9 A10 B1 B2 B27
del aminoácido es máxima. Insulina humana Thr Ser Ile Phe Val Thr
e) Las especies con carga neta +1 y Insulina de pato Glu Asn Pro Ala Ala Ser
+2 se encuentran al 50%.
f) Las especies con carga neta 0 y -1
se encuentran al 50%.
g) El aminoácido presenta el mayor
número de grupos ionizables
cargados.

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BIOQUÍMICA (Grado en Química) Curso 2013-2014 6.- Se quiere determinar la secuencia de aminoácidos de un polipéptido que tiene la
siguiente composición de aminoácidos:
CUESTIONARIO 1
1 Ala 2 Arg 2 Asn 3 Asp 4 Cys 3 Gly 1 Gln 4 Glu
TEMA 2: Estructura de proteínas
1 His 1 Lys 1 Met 1 Phe 2 Pro 4 Ser 2 Tyr 1 Trp
a) ¿Cuál es el número máximo de péptidos que se puede esperar que se produzcan si se
1.- Justificar brevemente la falsedad o veracidad de las siguientes aseveraciones: trata el polipéptido con bromuro de cianógeno? ¿Y con quimotripsina?
a) El péptido Leu-Asp-Arg- Ala-Glu debe tener un pI superior a 7. b) El análisis del polipéptido intacto revela que no hay grupos sulfhidrilos libres. ¿Cuántos
b) La serina es un aminoácido que inestabiliza la α-hélice por presentar carga positiva enlaces disulfuro habrá? ¿De cuántas formas diferentes podrían establecerse dichos
en su cadena lateral. enlaces disulfuro?
c) Los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura secundaria de proteínas se c) ¿Podría contener giros β?
establecen entre cadenas laterales de los residuos de aminoácidos. d) ¿Cabe pensar que el polipéptido presentará un punto isoeléctrico ácido o básico? ¿Qué
d) La α -queratina es una proteína fibrosa con estructura en hélice α. carga tendrá a pH fisiológico?
e) La separación cromatográfica de proteínas por intercambio iónico se basa en las e) Teniendo en cuenta que el polipéptido es parte de una proteína globular mayor, indique
diferencias de peso molecular entre ellas. la posible localización, ya sea en el interior de la proteína o en su superficie externa,
de los siguientes residuos de aminoácido: Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys. Justifique su
2.- Responda razonadamente a las siguientes preguntas: razonamiento.
a) ¿Qué aminoácido Trp o Gln estará con mayor probabilidad en la superficie de una
proteína? 7.- Con frecuencia las α-hélices se localizan en la proteína de modo que uno de sus caras
b) ¿Qué aminoácido Ser o Val es menos probable que esté en el interior de una permanezca en la superficie y la otra se encuentre en el interior de la proteína. Tales
proteína? hélices se suelen denominar anfifílicas, porque su superficie en el lado externo es
c) ¿Cuál aminoácido es menos probable encontrar en mitad de una α-hélice, Leu o hidrofílica y en el lado interno es hidrofóbica. Un modo sencillo de decidir si una secuencia
Ile? de aminoácidos puede formar una hélice anfifílica es disponer los aminoácidos en una
proyección bidimensional en rueda helicoidal (Figura A). Si los aminoácidos hidrofóbicos e
3.- Justifique cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de proteínas es hidrofílicos están segregados en caras opuestas de la rueda, la hélice es anfifílica.
correcta: Utilizando la proyección en rueda helicoidal, decidir cuál de los tres péptidos (Figura B)
a) Las proteínas que consisten en un polipéptido pueden tener estructura cuaternaria. podría formar una hélice anfifílica. (La regla nemotécnica “FAMILY VW” ayuda a
b) La formación de un puente disulfuro en una proteína exige que los dos residuos de reconocer los aminoácidos hidrofóbicos).
cisteína participantes estén adyacentes entre sí en la secuencia primaria de la
proteína.
c) La estabilidad de la estructura cuaternaria de las proteínas es fundamentalmente
resultado de enlaces covalentes entre las subunidades.
d) La desnaturalización de las proteínas induce siempre pérdida irreversible de
estructura secundaria y terciaria.
e) La información necesaria para el plegamiento correcto de una proteína está
contenida en la secuencia específica de aminoácidos a lo largo de la cadena
peptídica.

4.- Cuando la clara de huevo se calienta, se endurece y se vuelve blanca. Este proceso
culinario no es reversible, pero la clara de un huevo cocido puede redisolverse
mediante calentamiento en una solución que contenga un detergente fuerte (tal como
el dodecilsultafo sódico o SDS) junto con un agente reductor, tal como el 2-
mercaptoetanol. Cada uno de estos reactivos por separado, no funciona. a) ¿Qué es lo
que hace que la clara del huevo cocido se endurezca? b) ¿Por qué es necesario el Figura- (A) Rueda helicoidal. El círculo central representa la hélice vista desde un extremo.
empleo simultaneo del detergente y el agente reductor para conseguir disolver la clara Los números indican las posiciones de las cadenas laterales de los aminoácidos, según se
del huevo cocido? proyectan desde la rueda. Se muestran las posiciones de los 18 primeros aminoácidos; el
aminoácido 19 ocuparía la misma posición que el 1. El aminoácido 1 estaría más próximo al
5.- Indique cómo se puede desnaturalizar una proteína perturbando su estabilización lector, mientras que el aminoácido 18 estaría hacia el fondo. (B) Secuencias de los péptidos
por: a) el efecto hidrofóbico; b) puentes de hidrógeno; c) puentes salinos (pares
iónicos); d) enlaces disulfuro. 8.- Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria del colágeno. ¿Por
qué la gelatina, que es mayoritariamente colágeno, es nutricionalmente inferior que
otros tipos de proteína?
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