Por que se utiliza frecuentemente la clara de

huevo como antídoto para el envenenamiento

con plomo y mercurio
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Respuestas

Mejor respuesta: El plomo y el mercurio, tienen mucha afinidad por las proteinas,
y siendo la albumina una proteina, forma un complejo metal proteina, que es
inactiva y precipita.
Pero esto seria util en una intoxicacion leve, donde se hubieran ingerido pocas
gotas de un compuesto de plomo o mercurio, seria un tratamiento de ayuda DE
EMERGENCIA, pero no definitivo, pues estos compuestos, son demasiado toxicos,
y lo mejor, es usar ya en una sala de urgencias de un hospital, DIMERCAPROL,
PENICILAMINA, EDTA, DESFEROXAMINA,entre otros, porque, las dosis letales
de estos compuestos son bajos, y el medico tendria que cerciorarse que se ha
eliminado o inactivado la mayor parte del veneno.

Las proteínas son uno de los principales componentes de todas nuestras células. Los
aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas.

Los aminoácidos se agrupan de acuerdo con su comportamiento químico formando de

esta forma las proteínas. Todos los aminoácidos comparten una estructura química
común.
Un grupo de amino (representado químicamente como NH2) está unido a un átomo de
carbono (el carbono central o alfa) que después se une a otro átomo de carbono. Éste se
encuentra en la forma de ácido carboxílico (abreviatura química COOH). El grupo de
amino y el grupo de ácido carboxílico tienen una participación crucial en los enlaces que se
forman entre los aminoácidos cuando se sintetizan las proteínas.
Las proteínas se sintetizan mediante la unión entre sí de las cadenas lineales de
aminoácidos. Los diferentes aminoácidos imparten diferentes comportamientos químicos a
la estructura de las proteínas. Algunos de los 20 aminoácidos comunes, pueden ser
sintetizados por las células. Otros, es decir, los aminoácidos esenciales, deben formar
parte de nuestra dieta.

¿Qué es un aminoácido?
¿Qué diferencias hay entre los distintos aminoácidos? Los aminoácidos son diferentes en
virtud de la presencia de diferentes grupos químicos unidos al átomo de carbono alfa, lo
que se conoce comúnmente como cadenas laterales.

Los aminoácidos y el agua o la grasa

Dependiendo de la cadena lateral que esté presente en el carbono alfa, un aminoácido en
particular puede tener un comportamiento químico muy diferente. Debido a la naturaleza
química de las diferentes cadenas laterales que se utilizan, hay grupos de aminoácidos
que no les afecta ser sumergidos en agua, éstos son los aminoácidos hidrofílicos. Los
aminoácidos hidrofílicos, pueden sumergirse en el ambiente acuoso del interior de la
célula, sin ver su naturaleza afectada. También existen aquellos aminoácidos que no se
detectan en el agua, sino que prefieren ocultarse en la grasa o en las suspensiones
oleosas. Éstos son los aminoácidos hidrófobos, como los que se encuentran en los
confines de las membranas celulares.
Entre algunos ejemplos de aminoácidos hidrófilos (“amantes del agua”) podemos incluir la
lisina, la arginina, el ácido aspártico y el ácido glutámico. Entre los ejemplos de
aminoácidos hidrófobos (“temor al agua”) podemos nombrar la leucina, la isoleucina, la
fenilalanina y la valina.

La síntesis de las proteínas a partir de los

aminoácidos
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos. Las instrucciones que están
codificadas en nuestros genes especifican el orden en que los aminoácidos específicos
deben unirse entre sí para formar una proteína en particular, tal como la insulina. El primer
aminoácido en la cadena dona parte de su grupo de ácido carboxílico para formar parte de
un enlace químico con el grupo de amino del aminoácido siguiente en la cadena y así,
sucesivamente a medida que el polímero se sintetiza. Cuando se termina una cadena, el
primer aminoácido todavía tiene un grupo de amino no utilizado, por lo que se conoce
como el amino terminal. Del mismo modo, el último aminoácido de la cadena tiene un
grupo ácido carboxílico no utilizado y por lo tanto, el final de la proteína se conoce como
carboxilo terminal.
Los aminoácidos son necesarios en nuestra dieta todos los días. Las células humanas
pueden sintetizar 10 aminoácidos. Los otros 10 aminoácidos restantes utilizados
habitualmente, debemos adquirirlos a través de nuestra dieta. Éstos son los llamados
 aminoácidos esenciales, entre ellos podemos nombrar la arginina, la histidina la lisina, la
metionina, la isoleucina, la leucina, la fenilalanina, la valina, la treonina y el triptófano.
Necesitamos todos estos aminoácidos no sólo con el fin de crear las proteínas celulares
que nuestro cuerpo requiere para su buen funcionamiento, sino también para la síntesis de
otros compuestos e incluso, en casos seleccionados, para utilizarlos como señales del
sistema nervioso.
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proteinas

Caracteristicas y propiedades de las proteinas

admin 30/07/2016

Las proteínas se conocen como componentes básicos de la vida. Las proteínas son
biomoléculas, por lo general de tamaño grande, que consta de una o más cadenas de
aminoácidos. Las proteínas realizan variedad de funciones como catalizar reacciones
metabólicas, la replicación de ADN, respuesta a estímulos, y el transporte de moléculas.
Las proteínas difieren entre sí principalmente en las secuencias de aminoácidos.

Las características y propiedades de las proteínas veremos a continuación :

Características de proteínas
Características generales de proteínas son como sigue:
 Las proteínas son sustancias orgánicas, que se componen de nitrógeno y también, oxígeno,
carbono.
 Las proteínas son las biomoléculas más importantes, son el constituyente fundamental del
citoplasma de la célula.
 Las proteínas son los elementos estructurales de los tejidos del cuerpo.
 Las proteínas se componen de aminoácidos.
 Las proteínas da calor y energía para el cuerpo y también ayuda en la construcción y reparación.
 Solamente pequeñas cantidades de proteínas se almacenan en el cuerpo, ya que pueden ser
utilizados rápidamente bajo demanda.
 Las proteínas son considerados como los ladrillos, que conforman los huesos, músculos, cabello
y otras partes del cuerpo.
 Proteínas como las enzimas son elementos funcionales que intervienen en las reacciones
metabólicas.
 Los anticuerpos, la hemoglobina de la sangre también están hechos de proteínas.
 Las proteínas tienen un peso molecular de 5 a 300 kilo-daltons.
Propiedades de las proteínas
Las propiedades generales de las proteínas son similares a las de los aminoácidos:
Propiedades físicas de las proteínas
 Las proteínas son incoloros e insípidos.
 Ellos son homogéneas y cristalino.
 Las proteínas varían en forma, que pueden ser simples estructura cristaloide a estructuras
fibrilares largos.
 estructuras de proteínas son de dos patrones distintos – Las proteínas globulares y proteínas
fibrilares.
 Las proteínas globulares son de forma esférica y se producen en las plantas. proteínas fibrilares
son filiforme, se producen generalmente en animales.
 En general las proteínas tienen pesos moleculares grandes que oscilan entre 5 x 10 3 y 1 X 10 6 .
 Debido al enorme tamaño, proteínas exhiben muchas de las propiedades coloidales.
 Las tasas de difusión de las proteínas es extremadamente lento.
 Las proteínas exhiben efecto Tyndall.
 Las proteínas tienden a cambiar sus propiedades, como la desnaturalización. Muchas veces el
proceso de desnaturalización es seguido por coagulación.
 La desnaturalización puede ser el resultado de cualquiera de los agentes físicos o químicos. Los
agentes físicos incluyen, agitación, congelación, calentamiento, etc. Los agentes químicos son
como los rayos X, radiaciones radiactivas y ultrasónicos.
 Proteínas como los aminoácidos exhiben es decir, la propiedad anfótero, pueden actuar como
ácidos y álcalis.
 Como las proteínas son anfóteros en la naturaleza, pueden formar sales con ambos cationes y
aniones en base a la carga neta.
 La solubilidad de las proteínas depende del pH. solubilidad más baja se ve en el punto
isoeléctrico, la solubilidad aumenta con el aumento de la acidez o alcalinidad.
 Todas las proteínas muestran el plano de luz polarizada a la izquierda, es decir, levógiro.
Propiedades químicas de las proteínas
 Proteínas cuando hidrolizados por agentes ácidos, como el ácido clorhídrico conc. HCl yiel
aminoácidos D en la fo rma de sus clorhidratos.
 Las proteínas cuando se hidrolizan con agentes alcalinos da lugar a la hidrólisis de ciertos
aminoácidos como arginie, cisteína, serina, etc., se pierde también la actividad óptica de los
aminoácidos.
 Las proteínas con reacción con alcoholes da sus correspondientes ésteres. Este proceso se
conoce como esterificación.
 Los aminoácidos reacciona con aminas para formar amidas.
 Cuando los aminoácidos libres o proteínas se dice que reaccionar con los ácidos minerales como
HCl, se forman las sales de ácido.
 Cuando un ácidos mino en medio alcalino reacciona con muchos cloruros de ácido, la
acilación reacción tiene lugar.
 La reacción del Sanger – Las proteínas reaccionan con el reactivo para producir FDNB derivado
de color amarillo, DNB aminoácido.
 prueba Xanthoproteic – En hirviendo proteínas con HCl conc. HNO3, color amarillo se
desarrolla debido a la presencia de un anillo de benceno.
 La prueba de Folin – Esta es una prueba específica para el aminoácido tirosina, donde el color
azul se desarrolla con ácido phosphomolybdotungstic en solución alcalina debido a la presencia
de grupo fenol.

Biuret

Fórmula química del Biuret

Representación 3D del Biuret

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y

otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición
desconocida.
Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de
sodio y potasio (KNaC4O6·4H2O). El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia
de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El
hidróxido de potasio no participa en la reacción, pero proporciona el
medio alcalino necesario para que tenga lugar.
Se usa normalmente en el ensayo de Biuret, un método colorimétrico que permite
determinar la concentración de proteínas de una muestra mediante espectroscopía
ultravioleta-visible a una longitud de onda de 540 nm (para detectar el ion Cu2+).

Procedimiento[editar]
1. Se toma un tubo de ensayo y se colocan tres centímetros cúbicos de albúmina de
huevo, es decir, la clara.
2. Se añaden 2 centímetros cúbicos de solución de hidróxido de sodio al 20%.
3. Más adelante se agregan 4 o 5 gotas de solución de sulfato cúprico diluida al 1%.
4. El resultado es que la mezcla se torna de color violeta, indicando la presencia de
proteínas.

REACCIÓN DE BIURET
1. Objetivos

1.1 General:
Estudiar la prueba de Biuret y sus características en presencia de la caseína.
1.2 Específicos:
 Identificar el carácter proteico de la caseína, mediante la formación de un
complejo azulado.
 Comprobar la presencia de enlaces peptídicos en la estructura de la caseína.

2. Marco Teórico

CASEÍNA

La caseína es una proteína conjugada de la leche del tipo fosfoproteína que se

separa de la leche por acidificación y forma una masa blanca. Las fosfoproteínas
son un grupo de proteínas que están químicamente unidas a una sustancia que
contiene ácido fosfórico. En la caseína la mayoría de los grupos fosfato están unidos
por los grupos hidroxilo de los aminoácidos serina y treonina. La caseína en la leche
se encuentra en forma de sal cálcica (caseinato cálcico). La caseína representa
cerca del 77% al 82% de las proteínas presentes en la leche y el 2,7% en
composición de la leche líquida.

REACCIÓN DE BIURET

La reacción debe su nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de

urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta reacción
la presencia de proteínas en una mezcla se puede determinar mediante la reacción
del Biuret. El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de
NaOH o KOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de color
violeta, debido a la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+
y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos presentando un máximo de absorción a 540 nm.

La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe
a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los
aminoácidos.
Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una
sustancia compleja denominada Biuret. Debido a dicha reacción fue que
observamos que al agregar el reactivo de sulfato de cobre más solución de proteína
precipitó una coloración violeta. Quedando en el fondo del tubo una tonalidad azul
cielo reacción positiva. Precipitando a una coloración amarilla la reacción nos torna
negativa al no haber presencia de proteínas.

“Da positiva esta reacción en todos los compuestos que tengan dos o más enlaces
peptídicos consecutivos en sus moléculas”
3. Procedimiento

Dar click sobre el video para observar el procedimiento:

4. Resultados y Discusión

4.1 Resultado práctico:

Observamos un color lila lo que nos indica que la reacción fue positiva.

4.2 Discusión:

Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma

una sustancia compleja denominada Biuret.
Observamos que la reacción de Biuret fue positiva con la solución de caseinato.
Por este motivo tomó una coloración violeta indicando la presencia de enlaces
peptídicos y por ende la de proteínas

5. Conclusiones

 Se comprobó la reacción de Biuret en la caseína ya que esta es la proteina de

la leche, y toda proteína precipita en una coloración violeta cuando se hace
reaccionar con el reactivo de Biuret.
 Se evidenció el carácter proteico de la caseína ya que en la reacción de Biuret
solo reaccionan proteinas y peptidos, y no aminoacidos.
 Identificamos los enlaces peptídicos (- CO- NH -) que se destruye al liberarse
los aminoácidos, dándonos positiva esta reacción en todos los compuestos que
tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos en sus moléculas quedando
en el fondo del tubo una tonalidad azul cielo.
 as reacciones de coloración para el reconocimiento de proteínas se basan
principalmente en la identificación de grupos estructurales de algunos de sus
aminoácidos en particular (1).
 1. Reacción de la Ninhidrina
 La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar entre
carbohidratos y aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-aminoácidos
contenidos en la proteína dando lugar a la formación de un complejo color purpura
cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a excepción de la prolina e hidroxi-prolina que
dan lugar a complejos de color amarillo. Este complejo colorido (llamado púrpura
de Ruhemann) se estabiliza por resonancia, el cual es independiente de la
coloración original del aminoácido y/o proteína.
 Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo,
en aquellos casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de
Ninhidrina, indica que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres (2).


 Figura 1. Reacción de un aminoácido con la ninhidrina.
 Aplicación: Ésta prueba es comúnmente usada en química forense para detectar
huellas dactilares, debida a que en dichas huellas quedan restos de aminoácidos
de proteínas que pueden reaccionar dando el color característico (2); además de
las pruebas cualitativas para la identificación de proteínas en algunos productos
naturales y procesados.
 Leer más: https://es.scribd.com/doc/27312502/INFORME-LABORATORIO-
RECONOCIMIENTO-DE-AMINOACIDOS-EN-ALIMENTOS
 2. Reacción de Biuret
 Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reacciona con el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un
complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que
produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de absorción a 540 nm
(2–4).


 Figura 2. Reacción de una proteína con el reactivo de Biuret.
 Aplicación: El método normalizado se usa normalmente para la cuantificación de
proteínas totales.
 Leer más: http://www.binasss.sa.cr/revistas/rccm/v15n3-
4/art4.pdf, http://www.bganalizadores.com.ar/img/inserto23.pdf
 3. Reacción de Millon
 Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato mercúrico disuelto en
ácido nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir
proteínas que contienen tirosina para la formación de nitrotirosina. Las proteínas se
precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un
precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar por formación de
una sal mercúrica (5).

 Figura 3. Formación del complejo (sal mercúrica) a partir de una proteína con
restos de tirosina.

 4. Reacción Xantoproteica
 Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con
grupos aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y
triptófano, mediante la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad
del color amarillo se intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica.
Los aminoácidos tirosina y triptófano contienen anillos de benceno activados y se
someten fácilmente a la nitración, mientras que la fenilalanina no se somete
fácilmente a la nitración, debido a que el anillo no está activado (2,4,6).



 Figura 4. Formación de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos
aromáticos (4).
 5. Prueba de Nitroprusiato
 Es específico para aminoácidos o proteínas que contienen azufre, -SH (cisteína y
cistina) da un color rojo-púrpura llamado “prueba de Mörner”(7).


 Figura 5. Reacción del nitroprusiato con la cisteína.
 6. Prueba de Sakaguchi
 Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es positiva
para el aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El grupo
guanidina presente en el aminoácido reacciona con α-naftol e hipobromito alcalino
para dar un complejo de color rojo (7,8).


 Figura 6. Reacción del grupo guanidina con α-naftol
 7. Prueba de aldehído – Hopkin-Cole
 La prueba de Hopkins-Cole es específica para el triptófano, el único aminoácido
que contiene un grupo de indol. El anillo de indol reacciona con el ácido glioxílico
en presencia de un ácido fuerte (ácido sulfúrico) para formar un producto cíclico
color violeta. El reactivo Hopkins-Cole solo reacciona con proteínas que contienen
triptófano. La solución de proteína se hidroliza mediante el ácido sulfúrico
concentrado en la interfaz de la solución. Una vez que el triptófano está libre,
reacciona con el ácido glioxílico para formar el producto de color violeta (en forma
de anillo) (2,9).
 
 Figura 7. Reacción del grupo indol del triptófano con un aldehído.
 Tabla resumen:

Procedimiento Observación Aminoácidos/proteínas

Todos los aminoácidos y

1. Prueba de Ninhidrina proteínas que contienen -NH2, a

Se forma un color excepción de la prolina e

Solución de muestra (1 ml) + reactivo de Ninhidrina (2-3 púrpura hidroxiprolina.

gotas). Observar el color en frío o de lo contrario, hervir en
un baño de agua por 5 min y enfriarlo

Todas las proteínas (no A.A.)

2. Prueba de Biuret
Se forma un color ya que necesita al menos 2

violeta enlaces peptídicos.

Solución de muestra (1 mL) + el reactivo de Biuret (1 ml)
(de preferencia calentarlo)

3. Prueba de Millon Formación de un

color rojo o Tirosina y proteínas que la

Solución de muestra (1 mL) + 1 mL del reactivo de Millon precipitado. contienen.

(HgS04 0.5 ml + 0.5 ml 2M HNO3). Hervir en un baño de agua
por 2 min y enfriarlo.

4. Prueba de Xantoproteica
Aminoácidos y proteínas que

Formación de un contienen grupos aromáticos o

Solución de muestra (1 mL) + 1 mL del HNO3concentrado.
Calentar en un baño de agua por 2 min y enfriarlo. Agregar color amarillo. derivados del benceno
gota a gota de NaOH concentrado hasta la aparición de
color.

5. Prueba de Nitroprusiato (Mörner test) Solución de

muestra (1 ml) de proteína/ aminoácido que contiene Formación de

Cisteína. Agregar 3 gotas de la solución de nitroprusiato de color rojo-púrpura Cisteína y cistina (-SH) y

sodio + 3-5 gotas de la solución de amoniaco. intenso. proteínas que la contienen.

 Arginina (contiene el grupo
6. Prueba Sakaguchi
guanidina) y proteínas

Formación de un que contienen restos de la

Solución de la muestra (1 ml) + 2-3 gotas del reactive de
Sakaguchi (4 gotas de NaOH al 40 % + solución etanólica color rojo. misma.
de α-Naftol]. Agregar 1-2 gotas de agua de bromo (por
seguridad, usar agua de cloro).

Aparición de un

anillo de color rojo

7. Prueba de Hopkin-Cole (prueba de aldehído)
o púrpura en la

interfase de las Triptófano (grupo indol) y

Solución de muestras (1 ml) + 2-3 gotas de del reactive de
Hopkin-Cole (2 gotas de Formalina diluida + 4 gotas de dos fases. proteínas que la contienen.
sulfato de mercurio 10 %). Mezclar bien, agregar 1-2 mL de
H2SO4 por un lado del tubo de ensayo.

 Tabla 1. Tabla de procedimiento de la pruebas de reconocimiento de proteínas

(2,4,6,10).

 Bibliografía

Desnaturalización de proteínas La pérdida de la estructura de las proteínas ya

sea primaria, terciaria y cuartanaria es a lo que se le llama desnaturalización
de proteínas, este efecto puede ser irreversible, ya que son provocados por
cambios en su factor que modifican la interacción de la proteína como el PH,
temperatura, polaridad de solventes o presencia de iones en el sistema. Por
lo que es importante saber que la desnaturalización de las proteínas afecta
significativamente la función de las proteínas, pues este cambio como
resultado lleva la pérdida total de la función biológica en ellas. Por lo que la
desnaturalización puede ser reversible, cuando algún afecto trate modificar
la estructura de la proteína no llega a concluirse y se vuelve irreversible, esto
dependerá del cambio sufrido durante el proceso de desnaturalización. Y los
efectos que afectan en la proteína pueden ser, cambios en las propiedades
hidrodinámicas de la proteína que resultado de esta aumenta la viscosidad y
disminuye el coeficiente de difusión, y la pérdida de propiedades biológicas.
Si aún no tienes claro la idea de que es desnaturalización de una proteína,
mediante los siguientes párrafos te explicaremos con dos ejemplos. El
primero consistirá en colocar una clara de huevo en un recipiente y sobre ella
colocar unas tres cucharas de alcohol, el resultado de esta prueba será que la
 clara mostrara cambios en su proteína especialmente en la proteína
albumina, que se encuentra en la plasma de los huevos, pues esta cambiara
visiblemente a un color blanco, esto sucede debido a la polaridad del
solvente que se agregó y que llego hacer el alcohol, El segundo ejemplo será
en usar otro huevo pero esta vez usaras la cocina, pues echaras la clara de
huevo sobre una sartén para freírla y el cambio que observaras será que la
clara del huevo cambiara a un color blanco, esto no significa que se debe a la
polaridad de algún solvente, esto se debe al factor del cambio de
temperatura extrema.

Fuente: Desnaturalización de proteínas

http://deproteinas.com/desnaturalizacion-de-proteinas

Qué es la desnaturalización de
proteínas?





 Ciencia y tecnología
 Editorial
 15 mayo, 2014
 3
Publicidad

La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica. Por

desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructual de proteínas o
ácidos nucleicos que lleva a la perdida de la estructura nativa de la molécula de
estas sustancias. Este cambio estructural conlleva a un cambio en el
funcionamiento óptimo de las proteínas o ácidos nucleicos pudiendo llegar a la
pérdida total de su función biológica. También, pero no siempre, va
acompañado de cambios en las propiedades fisico-químicas siendo lo más
común la pérdida de solubilidad.

¿En que consiste la desnaturalización de

proteínas?
Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial
para el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es
conocida con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un
plegamiento determinado de su estructura. La desnaturalización de las
proteínas ocurre cuándo se pierde esta conformación espacial específica.
Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se
forman en los ribosomas por lectura de los genes que llevan la información de
la secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a una determinada proteína.
Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como cobre,
zinc, hierro, etc, para dar lugar a la proteína final que comienza a plegarse sobre
sí misma para adoptar la conformación espacial necesaria para realizar
correctamente su función biológica. La pérdida de esta conformación espacial
hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica en el
organismo y es lo que se conoce como desnaturalización de proteínas. Por
ejemplo, un enzima pierde su función catalítica.
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo
como acidez del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la
desnaturalización de una proteína no afecta a lo que se conoce cómo estructura
primaria, esto es, la secuencia de aminoácidos base de la proteína.
Hay casos excepcionalmente raros en los que una proteína desnaturalizada no
pierde su función biológica.
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Renaturalización
La desnaturalización de proteínas puede ser reversible o irreversible. Esto
depende del grado de cambios estructurales que haya sufrido la proteína
durante el proceso de desnaturalización. Si una desnaturalización es reversible,
la proteína puede volver a su coformación espacial funcional si el agente
desnaturalizante desaparece el medio o deja de ejercer su efecto. En el caso de
que la desnaturalización de una proteína sea reversible, la reestructuración de la
proteína de vuelta a su conformación espacial funcional puede ser lento, puede
durar desde horas hasta días.
El proceso opuesto a la desnaturalización recibe el nombre de renaturalizaicón.

Agentes desnaturalizantes
Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que
producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes
podemos citar:

 Temperatura

 pH

 polaridad del disolvente

 fuerza iónica

El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la

cocción del huevo. La clara del huevo está compuesta en gran parte por agua y
albúminas, un tipo de proteínas. Al aumentar la temperatura las proteínas de la
clara del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y la clara del huevo
deja ser líquida y transparente y pasa a ser opaca de color blanco y sólida. Otro
ejemplo común es la desnaturalización de la caseína de la leche si la leche se
vuelve ácida, lo que ocurre de forma natural por la fermentación de bacterias (la
leche se corta) pero que también se puede conseguir si añades limón, u otro
ácido, a la leche para bajar su pH.
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Relacionados
Albúmina
Albúmina

Estructuras disponibles

PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores

Símbolo ALB (HGNC: 399)

 OMIM: 103600
Identificadores
externos  EBI: ALB
 GeneCards: Gen ALB
 UniProt: ALB

Locus Cr. 4 q13.3

Ontología Génica[mostrar]

Ortólogos

Especies Humano Ratón

Entrez 213

UniProt Q9P157 n/a

RefSeq NM_000477 n/a

(ARNm)

 v
 d
 e

[editar datos en Wikidata]

 La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma
sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el
ser humano. Se sintetiza en el hígado.12
La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro,1
y supone un 54,31 % de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el
plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el
mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los
líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre
los tejidos.3 La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo
renal, también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la
albúmina a la orina.3 En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran
cantidad de albúmina por la orina.4
Debido a que los animales pequeños, como por ejemplo las ratas, viven con una presión
sanguínea baja, necesitan una presión osmótica menor, y también necesitan una baja
cantidad de albúmina para mantener la distribución de los fluidos.
Si efectuamos una electroforesis de las proteínas del suero a un pH fisiológico, la proteína
albúmina es la que más avanza debido a su elevada concentración de cargas negativas
(obviando la pequeña banda llamada prealbúmina, que la precede).

Índice
[ocultar]

 1Características
 2Funciones de la albúmina
 3Causas de la deficiencia de albúmina
 4Tipos de albúmina
 5Síntesis y secreción de albúmina en el ser humano
 6Véase también
 7Referencias
 8Enlaces externos

Características[editar]
 Posee un pKa de 8.5
 Tiene un pH de 7.4
 Tiene un masa molecular de 67 000 daltons
 Tiene un pI de 4.9

Una molécula de albumina albergando seis ácidos palmíticos.

Funciones de la albúmina[editar]
 Mantenimiento de la presión oncótica.
 Transporte de hormonas tiroideas.
 Transporte de hormonas liposolubles.
 Transporte de ácidos grasos libres. (Esto es, no esterificados)
 Transporte de bilirrubina no conjugada.
 Transporte de muchos fármacos y drogas.
 Unión competitiva con iones de calcio.
 Control del pH.
 Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.
 Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.

Causas de la deficiencia de albúmina[editar]

 Cirrosis hepática: por disminución en su síntesis hepática.2
 Desnutrición.
 Síndrome nefrótico: por aumento en su excreción.
 Trastornos intestinales: pérdida en la absorción de aminoácidos durante la digestión y
pérdida por las diarreas.
 Enfermedades genéticas que provocan hipoalbuminemia, que son muy raras.
 Algunos procedimientos médicos, como la paracentesis.

Tipos de albúmina[editar]
 Seroalbúmina: Es la proteína del suero sanguíneo.
 Ovoalbúmina: Es la albúmina más abundante de la clara del huevo.
 Lactalbúmina: Es la albúmina de la leche.
 Conalbúmina u ovotransferrina: constituye en torno al 13 % de la clara del huevo.
Tiene una gran afinidad por el hierro.5

Síntesis y secreción de albúmina en el ser humano[editar]

En el ser humano, la síntesis de albúmina se efectúa en el hígado, específicamente en los
polirribosomas unidos al retículo endoplasmático. La secreción plasmática se efectúa por
la acción contráctil del aparato microtubular de la célula. La producción hepática de la
albúmina es de 11 a 14 g/día.2

Véase también[editar]
 Transcortina

Referencias[editar]
1. ↑ Saltar a:a b «La albúmina en la sangre». Archivado desde el original el 12 de septiembre
de 2008. Consultado el 18 de septiembre de 2008.
2. ↑ Saltar a:a b c M.,, Herrerías Gutiérrez, J.; A.,, Díaz Belmont,; M.,, Jiménez Sáenz,
(1996). Tratado de hepatología. Universidad de Sevilla. ISBN 8447203336. OCLC 35755803.
3. ↑ Saltar a:a b Pocock, Gillian; Richards, Christopher D (2005). «El riñón y la regulación del
medio interno». Fisiología humana: La base de la Medicina. Elsevier
España. ISBN 8445814796. «Véase página 395.»
4. Volver arriba↑ «La albumina en el síndrome nefrótico». Consultado el 18 de septiembre de
2008.
5. Volver arriba↑ «Ovotransferrin: Structure, bioactivities, and preparation». Food Research
International 46: 480-487. doi:10.1016/j.foodres.2011.07.012.
Enlaces externos

Generalidades de la Albumina De Huevo

Descripción de la Albumina De Huevo
Es una proteína presente en el huevo, fue sintetizada por primera vez en 1890, siendo una
de las primeras en ser cristalizadas en laboratorio.
Se presenta comercialmente como polvo blanco, fino, no totalmente soluble en agua, pero
si en disoluciones alcalinas o como spray.

Generalidades de la Albumina De Huevo

Usos de la Albumina De Huevo
Como agente de encolado en la clarificación de los vinos, suplemento alimenticio, en la
industria panadera y de repostería como estabilizador y espumante. Se usa como
clarificante de bebidas y emulsificante.

Generalidades de la Albumina De Huevo

Propiedades de la Albumina De Huevo
Es insoluble en agua, soluble en soluciones alcalinas, resistente a tratamientos térmicos
suaves (coagula a 80ºC), es rica en cisteína y metionina.

Generalidades de la Albumina De Huevo

Obtención de la Albumina De Huevo
Se obtiene de la desecación de la clara de huevos frescos.

Identificadores Químicos de la Albumina De

Huevo
NFPA 704 de la Albumina De Huevo

0
Inflamabilidad 0 . Materiales que no se queman.

Salud 0 . Materiales bajo cuya exposición en condiciones de incendio no existe otro peligro que
el del material combustible ordinario.

Inestabilidad / Reactividad 0 . Materiales que por sí son normalmente estables aún en

condiciones de incendio y que no reaccionan con el agua.

Inestabilidad / Reactividad . Materiales que por sí son normalmente estables aún en condiciones
de incendio y que no reaccionan con el agua.

Identificadores Químicos de la Albumina De

Huevo
Número CAS Número registrado CAS de la Albumina De Huevo
9006-50-2

Sinonimias de la Albumina De Huevo

Sinonimias de la Albumina De Huevo
Ovoalbúmina.

Propiedades físicas de la Albumina De Huevo

Fórmula semidesarrollada de la Albumina De Huevo
C6H8N2O4

Gelatina y proteínas
La gelatina
La gelatina es una proteína sin sabor, muy purificada y colagenosa.

1) Con base en el video "Cómo se hace la gelatina",realizar un diagrama de flujo del proceso que se lleva
a cabo en la fabricación de este producto.

2)¿Cual es la composición de un sobre de gelatina?

La gelatina está compuesta en un 85% o 90% de proteína proveniente del colágeno y entre 1% y 2% de
sales minerales; el porcentaje restante es agua. En el caso de las gelatinas ya saborizadas
estas también contienen azúcar, acidulantes , sabores artificiales y edulcorantes artificiales.
3)¿Que beneficios puede traer el consumo regular de gelatina?

 · Al tener un alto porcentaje de agua, resulta muy apropiada para una correcta hidratación,
para evitar la retención de líquido y para generar una sensación de saciedad.
 · Nos ayuda a fortalecer nuestros huesos, tendones, cartílagos y articulaciones gracias a su
aporte de colágeno. Resulta muy recomendable para la regeneración de los tejidos y para el buen
funcionamiento del aparato locomotor.
 · · No contiene grasas ni colesterol, además es muy baja en calorías, especialmente aquellas
de la versión light, que son endulzadas con edulcorantes dietéticos, esto lo hace un alimento genial para
cuidar la línea. Ha impulsado el desarrollo de productos dietéticos destinados a mejorar la síntesis del
colágeno en el organismo.
 · Dispone de un aminoácido conocido como “lisina”, que fortalece nuestros músculos.
Además gracias a su contenido de colágeno mejora el aspecto de cabello, uñas, piel.
  · La gelatina es muy fácil de comer y digerir por lo que es ideal cuando se tienen problemas
estomacales o problemas digestivos.

4 4) Por qué la gelatina cuaja al adicionarle agua?

Esto ocurre ya que el agua al ser sometida a ciertos cambios de temperatura genera que esta se cuaje o
quede en forma líquida , este comportamiento está determinado por un ingrediente especial que cuaja
la mezcla: la grenetina, que está hecha de colágeno, proteína fibrosa que se encuentra en el tejido
conjuntivo del cuerpo.

5) Consulta en internet qué es el colágeno, sus características fisioquimicas ,el proceso celular que se
lleva a cabo para su obtención biológica y uso en distintas actividades humanas.

¿Que es?

El colágeno es la proteína más abundante de nuestro cuerpo y el constituyente el básico de la piel, es una
sustancia proteínica que se encuentra en el tejido conjuntivo, óseo y cartilaginoso, específicamente se
encuentra en uñas, cabellos, dientes, ligamentos, tendones, cartílago articular, huesos y córnea. Se
encuentra de manera natural en nuestro organismo y su función básica es ser el “adhesivo del cuerpo”.
Es decir su función es asegurar la resistencia mecánica y la firmeza de la dermis y junto con la elastina, es
la encargada de darle flexibilidad y resistencia a la piel.

Características
 El Colágeno es la proteína más abundante del organismo, representa entre el 20% y el 30% de
las proteínas totales de un adulto.
 Debido al paso del tiempo y al efecto de la radiación ultravioleta, se produce una reducción en
la síntesis de colágeno, un aumento de su degradación.
 Existen más de 19 tipos de colágeno, algunos de los más conocidos son: Tipo
I: es el más simple y se encuentra en la dermis, los huesos, los tendones, la dentina y la
córnea . Tipo II: es
característico del tejido cartilaginoso y del humor vítreo del ojo Tipo III: se encuentra
en las paredes de los vasos sanguíneos y las glándulas
 El colágeno es sintetizado en el interior de las células en su forma más simple, formada por
3 cadenas de bloques de aminoácidos que se enrollan una sobre la otra, como si fueran una hélice.
Según el tejido en el que se encuentren se unen entre sí para formar fibras, permitiendo dar firmeza a
los tejidos.
 Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la atracción. El punto de
ruptura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de
kilogramos por centímetro cuadrado.
 Las fibrillas de colágeno ejercen tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su
compactación y su estiramiento.
 El colágeno se origina por una proteína precursora (Monómero) llamada tropocolágeno que
mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro.

Obtención biológica

El proceso comienza con una series de tres aminoácidos que se ensamblan formando cadenas de
polipéptidos ,unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno .

Cada una de estas cadenas polipeptidicas es sintetizada por los ribosomas. Tres de estas cadenas se
ensamblan para formar una molécula de pro colágeno, que se secreta al espacio fuera de la celular
en donde se transforma en tropocolágeno, formando así las fribrillas de colágeno, conocidas como un
colágeno ya maduro. Los tropo-colágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos
aminoácidos específicos o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de
colágeno.Una vez transformado en tropo- colágeno fuera de la célula y convertido ya en fibrillas
de colágeno, se produce el fenómeno de alineación y maduración .Esta maduración no consiste sino en el
fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características
mecánicas de cada tejido conjuntivo.

Uso en actividades humanas

 Se utiliza para la fabricación de gelatina que es utilizada para la preparación de muchos

alimentos.
 Tiene un uso medico ,se ha aplicado amplia mente en la cirugía estética, reconstrucciones de la
piel como consecuencia de las quemaduras y otros accidentes desafortunados. Una amplia variedad de
procedimientos ortopédicos y quirúrgicos, junto con las funciones dentales,
 El colágeno también se vende comercialmente como un suplemento de movilidad de las
articulaciones y se ha convertido recientemente en un ingrediente común para algunos de maquillajes.

6)¿Que son las proteínas? ¿Cual es su función bilogica?

Las proteínas son moléculas de un enorme tamaño formadas por aminoácidos, que tienen
diversas funciones, desde estructurales como el colágeno en nuestra piel, funciones
metabólicas como la insulina, que regula los niveles de azúcar en nuestra sangre.

Las proteínas se clasifican según la función fisiológica que realizan, estas son algunas
  Proteínas de transporte: Se encuentran en la sangre y su función consiste en
transportar moléculas específicas de un órgano a otro.
  Proteínas para el movimiento:La actina y la miosina son proteínas filamentosas
que se hallan en las células musculares esqueléticas permitiendo su contracción y con ello el
movimiento.

  Proteínas de defensa:Existe una categoría de proteínas cuya función consiste en

proteger el organismo de daños eventuales.

  Enzimas:Son proteínas de muy distintos tipos, cuya función consiste en acelerar

(catalizar) las reacciones químicas que tienen lugar la célula.
7)¿Que tipo de estructuras tienen las proteínas?

Estructura primaria de las proteínas: Es la secuencia de una cadena de aminoácidos

Estructura secundaria de las proteínas: Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia

interactuan a través de enlaces de hidrógeno.

Estructura terciaria de las proteínas: Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre
hélices alfa y hojas plegadas

Estructura cuaternaria de las proteínas: Es una proteína que consiste de mas de una cadena
de aminoácidos.
8) Investiga a cerca de 5 proteínas de uso industrial.

Proteína Hidrolizada: Las proteínas hidrolizadas son peptidos y/o aminoácidos que se obtiene
como producto de la hidrólisis de las moléculas de proteínas, Es una proteína que esta
separada en sus partes constituyentes, los aminoácidos , es utilizada en la industria como
saborizante natural de los productos procesados, también es utilizada en varios productos de
aseo y farmacéutica tales como los shampoos y cremas anti edad. Dentro de sus aplicaciones
en procesos industriales están:

 Elaboración de aceite de soja.

 Síntesis de suplementos proteicos.
 Cosméticos hipo alergénicos y anti age
 Fórmulas para alimentación de neonatos, tanto de inicio, como de continuación.
 Para la elaboración de módulos de proteínas de soja, para pacientes intolerantes o
alérgicos a la lactosa y/o cafeína.
 Colágeno hidrolizado como suplemento dietario.

Papaina: Es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y que pertenece a una familia de
proteínas relacionadas. La papaína se consigue por la extracción del latex, que es un líquido blanco
obtenido mediante cortes en los frutos de papaya inmaduros. Luego, en el laboratorio se separa la enzima
y se purifica hasta alcanzar un nivel óptimo de calidad para su comercialización y uso.Provoca la ruptura
de múltiples enlaces en las proteínas animales, por lo cual es utilizada en la industria para poder ablandar
la carne destinada al consumo humano y para evitar la sedimentación durante la producción de
cerveza. Además de sus usos en la industria de la carne, la cerveza y jugueterias esta enzima es requerida
en áreas como la farmacéutica y la cosmética.
Ficina: Es una enzima, , aislada del látex de algunas especies y variedades de higueras e higos, siendo una
de las proteasas vegetales mejor conocidas. Es una enzima utilizada en la industria con la intención de
modificar la estructura de harinas y cárnicos, principalmente. Entre las aplicaciones más comunes se
encuentran:

• Productos cárnicos

• Harinas y productos de panificación

• Cerveza
Lipoxidasa y Amilasa: La lipoxidasa es una enzima que cataliza la peroxidación de las grasas poli -
insaturadas en presencia de oxígeno. Su efecto principal es el deterioro oxidativo de muchos productos.En
la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, como enzima que actúa como blanqueador de la harina y
contribuye a formar una masa más blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente
se la añade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en abundancia.También se
utilizada la amilasa que degrada el almidón a azúcares más sencillos que pueden ser utilizados por las
levadura en la fabricación del pan

Queratina: Es una proteína que se encuentra en el cabello y la piel además de en otros lugares como
podrían ser las uñas de los seres humanos o las pezuñas de los animales. La keratina se forma a partir de
aminoácidos y, dependiendo de las carácterísticas de estos, la keratina es rígida o flexible. Actualmente
es muy usada en la industria de belleza y salud, en tratamientos que buscan prevenir la caida del cabello
y endurer las uñas o el pelo.
ÁMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
 La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es
la existencia en una misma molécula de grupos
ácidos(capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de
captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como
bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las
moléculas que presentan esta característica se dice que
son anfóteros o anfolitos.

Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse

mutuamente, constituyendo una sal interna formada por un
ión híbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama
zwitterión.

Si consideramos un AA sencillo, éste puede adoptar tres formas iónicas diferentes:

El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK1 = 2,22). Por la proximidad del grupo NH3+, el COOH se
comporta como un ácido moderadamente fuerte. Si aplicamos la ecuación de Henderson-Hasselbalch al
primer equilibrio de disociación, resulta que a pH fisiológico (7,4), la concentración de la forma catiónica
es prácticamente despreciable (una de cada 151.000 moléculas en la forma zwitterión). El segundo grupo en
disociarse es el NH3+. Como el pK2 es 9,86, la concentración de la forma aniónica es muy pequeña en
comparación con la forma zwitterión (1 molécula en forma aniónica por cada 300 en forma zwitteriónica).
El AA se comporta a pH fisiológico como un ácido débil que está disociado al 0,35%.

Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. Este pH se llama punto
isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos, y como
equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:

Así, para la glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, el pI vale 6,04. Así, a pH=6,04 la immensa mayoría de las
moléculas de glicina estarían en forma de iones híbridos (zwitterión) y no se desplazarían hacia ningún polo
al aplicarles un campo eléctrico (Pincha en el botón "Actualizar" del navegador y observa la figura
inferior).

Cuando el AA contiene otros grupos ácidos o básicos, el poder amortiguador gana posibilidades. Así,
el ácido glutámico tiene tres grupos disociables, cuyos pK son: pK1=2,1; pK2=3,9 y pK3=9,8:

La forma I (totalmente protonada) tiene una carga neta positiva. La forma II tiene carga neutra (una positiva
y una negativa), la forma III tiene una carga negativa y la forma IV tiene dos cargas negativas. El punto
isoeléctrico del ácido glutámico será aproximadamente 3,0 (la semisuma de pK1 y pK2, los pK que
flanquean a la forma zwitterión). La proporción de moléculas en la forma IV (2 cargas negativas) es tan
pequeña que puede considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.

En el caso del AA arginina existen dos grupos básicos y uno ácido. La disociación de la arginina se
esquematiza del siguiente modo, donde pK1=2,2; pK2=9,2 y pK3=12,5:

La forma I (totalmente protonada) tiene dos cargas positivas. La forma II tiene una carga neta positiva, la
forma III es neutra (una positiva y una negativa) y la forma IV tiene una carga negativa. El punto
isoeléctrico de la arginina será aproximadamente 10,85 (la semisuma de pK2 y pK3, los pK que flanquean
a la forma zwitterión). La proporción de moléculas en la forma I (2 cargas positivas) es tan pequeña que
puede considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.
Las proteínas están formadas por la unión de AA
mediante un enlace peptídico. Este enlace se produce
entre el grupo COOH de un AA y el grupo NH2 de
otro, de forma que desaparecen sus propiedades
amortiguadoras. Sin embargo, siempre existirá al
menos un grupo amino y un grupo carboxilo
terminal, que puedan actuar como amortiguadores.
Además hay algunos AA que aportan grupos
ionizables en sus cadenas laterales: ácido aspártico y
glutámico, arginina, lisina, histidina, etc. En la tabla de
la derecha se recogen los valores de pK de estos
grupos.

Los pK para la disociación de los grupos ácidos o

básicos de estas cadenas laterales pueden verse
alterados por la influencia de otros grupos
ionizables próximos. La posibilidad de formar un
puente de hidrógeno entre un residuo de tirosina y uno
de ácido aspártico puede alterar el pK de la disociación
del grupo carboxilo. Asímismo, el pK de la disociación
del grupo carboxilo de una cadena lateral de ácido
glutámico puede verse afectado por las interacciones electrostáticas que se pueden establecer con un
residuo de lisina cercano. Un caso particularmente importante es el de la histidinapróxima al grupo hemo
de la hemoglobina, ya que su pK adopta valores muy distintos en función de que esté unida al oxígeno o no
(figura derecha de la tabla inferior).

ácido aspártico ácido glutámico Histidina

 ¿Cuánta Proteína tiene un Huevo?
Javi Colomer Nutrición Escribir un comentario



Índice [ocultar]
 1 Huevo, Esencial para los Deportistas
 2 Valor Nutricional del Huevo
 3 Aminograma del Huevo
 4 ¿Cuánta Proteína Tiene un Huevo?
 5 Valor Biológico del Huevo
 6 Proteínas del Huevo
 7 Tipos de Huevos
 8 ¿Cuántos Huevos se pueden tomar a la Semana?
 9 Comer más de un Huevo al día
 10 Suplementos de Proteína de Huevo
 11 Mejores Recetas con Huevo
 12 Entradas Relacionadas
 13 Valoración Proteínas del Huevo
o

 13.0.0.1 Proteínas de alto valor biológico - 100%
 13.0.0.2 Perfil nutricional - 100%
 13.0.0.3 Ayuda en el control del peso - 100%
 13.0.0.4 Variedad de recetas - 100%
 13.0.0.5 Apoyo al deportista - 100%
o 13.1 100%
Hervidos, a la plancha, en tortilla, cocidos… El huevo es uno de los mejores
alimentos que existen, y además admiten un sinfín de recetas, siendo todas de ellas
bastante apetecibles. El huevo también suscita el interés de aquellas personas que
buscan incrementar o mantener la masa muscular, o incluso perder grasa, tan sólo
es necesario ajustar la cantidad adecuada y en función de nuestros objetivos.
Aportan saciedad, están riquísimos y son todo un tesoro nutricional.
Huevo, Esencial para los Deportistas
El huevo es una fuente de nutrientes para los deportistas y/o atletas
No creo que existan muchos otros alimentos que concentren en uno mismo tal variedad
nutricional, además de un correcto aporte de proteínas. Hay muchos deportistas un tanto
reacios a consumir la yema del huevo, debido a su aporte en grasas saturadas. Pero lo cierto
es, que así siendo una persona con un alto desgaste, no se me ocurre otra forma de contribuir,
tanto calórica como nutricionalmente, en post de mejorar la dieta del atleta. A veces las
recomendaciones sobre el consumo de las “grasas buenas” como las poliinsaturadas, no se
 tienen en cuenta el balance omega 3 vs omega 6, siendo un factor muy importante de cara a
evitar ciertos desórdenes.

El papel de las grasas saturadas, frente a la batalla que se le está realizando, cumple
importantes funciones de carácter hormonal, sin olvidar que este tipo de grasa, junto el
colesterol son dos condicionante para la síntesis y producción de testosterona
¿De verdad son malas las Grasas Saturadas?, pincha aquí y entérate de todo

Valor Nutricional del Huevo

Valores nutricionales por 100g de huevo*

Como se comentaba al principio, el huevo posee un espléndido espectro de micronutrientes,
tales como:

 Vitaminas: Vitamina A, D, E, K, Tiamina, Riboflavina, Niacina, B6, Folato, B12, Ácido

Pantoténico. Asimismo es una fuente de colina. Este nutriente aporta beneficios tanto para la
salud cardiovascular como la del cerebro.
 Minerales: Calcio, Hierro, Magnesio, Fósforo, Potasio, Sodio, Zinc, Cobre, Manganeso,
Selenio.
*Fuente: http://nutritiondata.self.com
Si quieres conocer en profundidad la Importancia de la Grasa, puedes consultar la Guía de
Ácidos Grasos Esenciales

Aminograma del Huevo

Por cada 100g de huevo nos vamos a encontrar con 2619mg de aminoácidos ramificados
(BCAAs), y hasta 5626mg de aminoácidos esenciales (EAAs). No hay que olvidar el importante
rol que prestan los BCAAs de cara al rendimiento y recuperación física del atleta. Bien sea el
perfil del deportista de carácter resistivo como más inclinado hacia el entrenamiento de la
fuerza, el huevo será un aliado del atleta.
Esto quiere decir, que en menos de dos huevos de tamaño medio, tenemos toda una
importante fuente proteica especialmente orientada para mejorar la recuperación y contribuir
eficazmente en nuestro desarrollo muscular.

Aminoácidos Esenciales

Perfil de aminoácidos esenciales por 100g

Aminoácidos No Esenciales

Perfil de aminoácidos no esenciales por 100g

¿Cuánta Proteína Tiene un Huevo?
Por cada 100g de huevo podemos disfrutar de unos 13g de proteína de alto valor biológico
Teniendo en cuenta que en el mercado disponemos de varios tamaños: S, M, L o XL,
variando de peso entre poco menos de 50g hasta superando los 70g, podemos hacernos una
idea de que entre 1 o 2 huevos (tamaño pequeño) podría situarse ese valor.
Valor Biológico del Huevo
El valor biológico (vB) es un parámetro utilizado dentro de las comparativas entre calidad de
proteínas, y se da la circunstancia, de que la proteína de huevo figuraba en el top 1 (más
cercano a 100), superando a las carnes, pescados o fuentes proteicas vegetales, hasta la
inclusión del whey o suero de leche, a medida que fue generalizándose su uso. No obstante,
sigue siendo prácticamente la mejor opción como fuente de proteína completa, con un
excelente perfil de aminoácidos, además de poder tomarse de una gran variedad de formas.
Si quieres conocer la Opinión de los Expertos sobre la Proteína del Huevo, pincha en este
enlace

Proteínas del Huevo

En cada huevo vamos a encontrar varios tipos de proteína:
  Ovoalbúmina

 Ovotransferrina

 Ovomucoide

 Ovomucina

La fuente que predomina es la ovoalbúmina, que es la proteína que predomina en la

clara, aportando más del 50% del total proteico. El aporte en proteína por parte de la clara
es superior a la de la yema. La ovoalbúmina es muy similar en cuanto al contenido de
aminoácidos a la albúmina de suero bovino, que tal como sabemos es uno de los componentes
de la proteína de suero de leche. El tipo de proteína de la ovoalbúmina se corresponde con
la glicoproteína (posee enlaces de glúcidos unidos a su estructura molecular).
La ovotransferrina es un tipo de proteína conocido como metalproteína, cuya principal
característica es que se une al hierro proporcionando propiedades antimicrobianas y
representa más del 10% del contenido de proteínas. Tal como la transferrina sérica, la
ovotransferrina también es similar en estructura y función a la lactoferrina de la leche.
Ovomucina, otro tipo de glicoproteína, que representa menos del 5% de la proteína de clara
de huevo, y es la encargada de proporcionar la textura gelatinosa.
Tipos de Huevos

Tamaño del Huevo Cantidad de Proteínas

Huevo tamaño S (menos de 40g) 4,9g

Huevo tamaño M (entre 40-50g) 5,5g

Huevo tamaño L (entre 50-65g) 6,5g

Huevo tamaño XL (hasta 70g) 7g

Huevo tamaño Jumbo (más de 70g) 8,5g

Tamaño del huevo y contenido de proteínas (valores aproximados)

¿Cuántos Huevos se pueden tomar a la Semana?
Espero que a estas alturas nadie se lleve las manos a la cabeza cuando hablamos de tomar una
cierta cantidad de huevos, no empleando la unidad de tiempo semanal, sino diaria. Atrás
han quedado los mitos del huevo, el cual ha sido demonizado durante las últimas décadas del
siglo pasado, echándole las culpa del colesterol, riesgo de infarto y/o obesidad. En
contraposición a ello, las campañas a favor de fuentes procesadas de carbohidratos en lugar de
los huevos, no han contribuido para nada en mejorar nuestra salud.
Comer más de un Huevo al día
Por ello, si buscamos una forma de aumentar la disposición de nutrientes en la dieta, y así
como aportar proteínas de calidad, añadir entre 1-4 huevos al día (sí 4 o incluso más) no sería
ninguna mala recomendación. Obviamente, cada persona tendrá que ajustar el valor calórico de
su dieta, y por supuesto, ante cualquier patología, ajustar la cantidad.

Siempre que podáis, comprar huevos camperos u orgánicos (código 0 o 1), ya que son
obtenidos por gallinas criadas en libertad, y además ni punto de comparación con el resto
Suplementos de Proteína de Huevo
Tomar suplementos de proteína de huevo es una forma de elevar el aporte diario
proteico y sobre todo contribuir a completar la cantidad necesaria de proteínas que
necesitamos. Una opción muy recomendada es utilizar la proteína de huevo en polvo como
mezcla junto a otros tipos, como precisamente la whey o suero de lácteo, y de tal modo
obtener una proteína de liberación secuencial, ya que en términos de absorción, la proteína del
huevo sería “media”, mientras que como ya sabemos, el suero es la fracción de mayor
velocidad que se encuentra en la leche.
 EVOEGG

Albúmina de huevo en polvo, de sabor chocolate o vainilla. Proteína de absorción media para
tomar en cualquier momento. Ideal para preparar recetas para la dieta fitness. Contribuye con
el crecimiento y mantenimiento de la masa muscular.
COMPRAR

Las claras de huevo en polvo son un recurso muy interesante, sobre todo si somo de comprar
claras líquidas, y vemos que no nos da tiempo a tomarlas y caducan.

CLARA DE HUEVO

Proteína procedente de la clara de huevo en polvo. Excelente aminograma. Elevado aporte de

proteínas por servicio. Se puede reconstituir con agua o tomar directamente en batidos o
utilizar en recetas.
COMPRAR

Proteínas de la gelatina

Alimentos
Descubre cuáles son las propiedades nutricionales que
tienen los alimentos

La cantidad de proteínas de la gelatina, es de 84,40 g. por cada 100 gramos. Las

proteínas que tiene la gelatina, se usan en nuestro organismo para crear nuevas proteínas,
responsables de construir tejidos, como los de nuestra masa muscular, y regular los fluidos
del organismo entre otras funciones.
Debido a la cantidad de proteínas de la gelatina, se puede decir que gelatina es un
alimento rico en proteínas.

Las proteinas de este alimento perteneciente a la categoría de de las salsas, están

formadas por aminoácidos como ácido aspártico, ácido glutámico, alanina, arginina,
fenilalanina, glicina, hidroxiprolina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina,
serina, tirosina, treonina, triptofano y valina. Estos aminácidos se combinan para formar las
proteínas de la gelatina.
Nuestro cuerpo usa las proteínas de la gelatina para construir los tejidos que forman
nuestros músculos. Estas proteínas también son útiles y necesarias para mantener
nuestros músculos ya que sin un aporte adecuado de proteínas, como las que proporciona
el consumo de gelatina, nuestra masa muscular se debilitaría y reduciría paulatinamente.
Las proteínas de la gelatina se descomponen en aminoácidos en nuestro organismo para
su asimilación.
Las proteínas que el cuerpo sintetiza, además de ser útiles para la creación de nueva
masa muscular, también intervienen en funciones fisiológicas sin las cuales, nuestro
organismo no podría subsistir.

Proteínas del trigo:

composición y funcionalidad
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Técnica y opinión
21 abril, 2017
En esta ocasión vamos a adentrarnos en el entramado de la proteína para identificar cómo
está estructurada y su funcionalidad. Cuando desde un punto de vista analítico definimos la
harina en términos de su contenido en proteína, pensamos y entendemos que toda la
proteína tiene una respuesta óptima en el proceso de desarrollo del gluten, pero no es así.
Existen distintas fracciones de proteína que cooperan entre ellas, algunas con o sin
funcionalidad reológica.
En primer lugar, vamos a definir las proteínas de una forma sencilla. Son un conjunto de
polipéptidos unidos a través de distintos enlaces, fundamentalmente puentes disulfuro,
aunque existen otros tipos que estabilizan la estructura de las proteínas, como los enlaces no
covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas e interacciones
hidrofóbicas). Estos polipéptidos son cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces
peptídicos. La composición en aminoácidos de estas cadenas hace que las proteínas tengan
una funcionalidad o comportamiento distintos. Para dilucidar la composición de las
proteínas, Osborne (1924) las clasificó en distintos grupos en base a su extracción y
solubilidad en una serie de disolventes. Usando esta secuencia de extracción, clasificó las
proteínas en albúminas (solubles o extraíbles en agua), globulinas (solubles en soluciones
salinas diluidas),prolaminas (solubles en mezclas de agua y alcohol) y glutelinas (solubles
en ácidos o álcalis diluidos). En la tabla 1 se detallan las distintas fracciones, su
composición, su papel biológico y su papel funcional en la reología de la masa. Dentro de la
prolaminas –que deben su nombre al hecho de contienen un gran número de restos de
aminoácidos prolina y glutamina –, están las gliadinas y las gluteninas, que sonlas
responsables fundamentalmente del comportamiento funcional a nivel de panificación.

Las proteínas no pertenecientes al gluten (albúminas, globulinas) representan entre el 15 %

y el 20 % del total de las proteínas del trigo, localizadas en las partes externas del grano de
trigo y, en menor medida, en el endospermo (harina), y su función biológica es estructural y
metabólica. Estas fracciones tienen un valor nutricional superior a las gluteninas, dado que
su contenido en aminoácidos lisina y metionina es superior. Son extraídas con agua y
soluciones salinas diluidas y, de hecho, aprovechamos esta circunstancia cuando a nivel de
laboratorio queremos determinar el contenido en gluten húmedo y gluten seco de la harina
(glutenina, gliadina), haciendo un lavado de esta con agua salina al 2 %, arrastrando las
albúminas y globulinas y dejando la fracción insoluble, el gluten.
Las proteínas pertenecientes al gluten (prolaminas) representan entre el 80 y el 85 % del
total de las proteínas del trigo y son capaces de formar polímeros de una complejidad
estructural importante y en algunos aspectos aún por dilucidar. Son solubles en mezclas de
alcohol y agua (60-70 % de etanol o 50 % de isopropanol) e insolubles en agua y soluciones
salinas. Son proteínas de almacenamiento y se encuentran en el endospermo del trigo en una
matriz continua alrededor de los gránulos de almidón. Estas proteínas están formadas por
las gliadinas y las gluteninas.
Gliadinas
Son proteínas monoméricas de cadenas polipeptídicas simples con pesos moleculares que
oscilan entre los 28.000 y los 55.000 Da, y representan el 30-40 % de las proteínas totales.
Son proteínas hidrofóbicas, de ahí su insolubilidad en agua o soluciones salinas. En función
del grado de hidrofobicidad se han identificado cuatro tipos de gliadinas: α , β , γ y ω
. Desde un punto de vista funcional, contribuyen a la viscosidad y extensibilidad de la
masa. Son muy pegajosas cuando se hidratan, muestran poca o ninguna resistencia a
la extensión y parecen ser las responsables de la cohesión de la masa.
Anteriormente indicamos que la presencia de determinados aminoácidos determina
la reactividad y funcionalidad de las proteínas. En este sentido, un aminoácido muy
importante en el desarrollo del gluten es la cisteína. Este aminoácido dispone de un
grupo tiol libre (R-SH ), que puede reaccionar con otro grupo tiol libre de una misma
cadena y formar un enlace intra catenario, o con un grupo tiol de otra cadena y formar un
enlace inter catenario. Estos enlaces entre grupos tioles de dos cisteínas se denominan
enlaces o puentes disulfuro , y son de vital importancia en el desarrollo de la red de gluten,
a través de unas reacciones denominadas reacciones de intercambio tiol-disulfuro . Estas
reacciones explican la escisión y la formación de puentes disulfuro entre distintas regiones
de las proteínas, que se orientan en el amasado para formar el gluten.
En las gliadinas α , β y γ los enlaces entre las cadenas polipeptídicas de proteínas son
exclusivamente intra catenarios, mientras que en las gliadinas ω no existen reacciones
tioltiol para formar puentes disulfuro.
Gluteninas
La fracción de glutenina es una mezcla heterogénea de polímeros con pesos moleculares
que varían desde aproximadamente 80.000 hasta varios millones de Da.
Las gluteninas se pueden dividir, a su vez, en su estructura primaria en subunidades de bajo
peso molecular (LMW –low molecular weight –, 32.000-35.000 Da) y en subunidades alto
peso molecular (HMW –high molecular weight –, 67.000-88.000 Da). Estas unidades están
unidas unas con otras a través de puentes disulfuro intercatenarios.
El modelo actualmente aceptado para describir la estructura conformacional del gluten es el
de Shewry et al . (2001) (fi g. 1). Partimos de la idea de que gran parte de las subunidades
de alto peso molecular (HMW) consisten en secuencias cortas de aminoácidos que adoptan
un estructura tridimensional en forma de giros β (β turn ), adoptando una estructura
similar a la de un muelle, lo que explicaría de un modo simbólico el efecto elasticidad.
Estas secuencias forman la columna vertebral con uniones intermoleculares cabeza con
cola, es decir, la cola de una subunidad con la cabeza de otra subunidad. Las subunidades de
gluteninas de bajo peso molecular (LMW) se unen mediante puentes disulfuro a la
estructura, mientras que las gliadinas se unen mediante enlaces no covalentes a las
gluteninas de alto peso molecular.
Celiaquía
La celiaquía o intolerancia al gluten es una forma de enteropatía que afecta el
intestino delgado de las personas genéticamente predispuestas y manifestada por la
ingestión de alimentos que contienen gluten.
Esta intolerancia produce una lesión característica de la mucosa intestinal y provoca una
pérdida total o parcial de las vellosidades que recubren el intestino delgado. Esto interfiere
con la absorción de nutrientes (proteínas, grasas, hidratos de carbono, etc.), puesto que las
vellosidades intestinales son las responsables de la absorción. El único tratamiento eficaz
actualmente para la enfermedad celíaca es la eliminación completa del gluten en la dieta de
por vida. Esto implica la eliminación en la dieta de fuentes de gluten, sean de trigo, centeno,
cebada o espelta. La mejora en la sintomatología es evidente en cuestión de días o semanas
después de iniciar la dieta libre de gluten, y se recuperan parcial o totalmente las
vellosidades.
Las proteínas que presentan esta toxicidad son proteínas de almacenamiento
(prolaminas), en especial la gliadina presente en la harina de trigo y la secalina en el
centeno, la avenina en la avena o la hordeina en la cebada. La harina de espelta
también contiene gliadinas y gluteninas, lo que no la hace apta tampoco para el
consumo de personas celiacas.

Aminoacidos y proteínas
Enviado por alfonsohernandez

Indice
1. Aminoácidos.
2. Proteínas.
3. Especificidad.
4. Bibliografía
1. Aminoácidos.
Se hablara ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos constituyen el
alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas propiedades importantes de las proteínas.
H
R-C- COOH
NH2
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las
proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como
denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en
el átomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas,
llamados grupos R.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más
significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:
1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.
2. Polares, pero sin carga.
3. Grupos R con carga positiva y
4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado
también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas
de las proteína homólogas.
- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina,
la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos
son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de
esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos
no polares y los que poseen grupos R polares.
- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus
grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con
el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la
aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH).
La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen
las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a
perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta
clase.
- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos
de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A
pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH
7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.
- Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un
segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6
y 7.
- Características de los aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto
de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con
 un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la
glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+)
si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es
ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan
un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas
positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es
mínima en su punto isoeléctrico.
2. Proteínas.
- Péptidos y Enlace peptídico.
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los
que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando
entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan
prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
 etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por
el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una
unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y
por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus
aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición
espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace
peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se encuentran siempre
presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en su
composición al azufre y en algunas se observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno.
Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran
distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminoácidos, que unidos entre si integran
una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos.
Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas únicamente por aminoácidos, y
las proteínas conjugadas que son las que tienen en su composición otras moléculas diferentes además de
aminoácidos.
- Estructura de las proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de
estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
El primer nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está constituido tanto por el número y
la variedad de aminoácidos que entran en su composición, como por el orden también llamado secuencia
en que se disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de
sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria.
El segundo nivel estructural se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido con respecto al
que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o
algunas zonas de éste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma
helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen
dos tipos de estructura secundaria:
1. la a(alfa)-hélice
2. la conformación beta

1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a
la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido
que le sigue.
2. En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
El tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las diferentes zonas o
áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A este nivel se le llama estructura
terciaria. En una proteína compuesta de una sola cadena polipeptídica, el nivel máximo de estructuración
corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una proteína oligomérica, que es
aquel tipo de proteína que esta compuesta de más de una cadena polipeptídica, se puede considerar un
siguiente nivel de organización, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptídica en la
proteína se arregla en el espacio en relación con las otras cadena polipeptídicas que la constituyen. A
este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales. Esta conformación
globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2.
3. los puentes de hidrógeno
4. los puentes eléctricos
5. las interacciones hifrófobas.

- Desnaturalización.
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación muy limitada
de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o globulares a pH extremos o a
temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalización, el efecto más
visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces químicos covalentes
del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se
lha llegado a la conclusión de que la estructura primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínas
globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60°-70° C.
La formación de un coágulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo común de
desnaturalización térmica. La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las proteínas
pierden su actividad biológica característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su
capacidad catalítica.
La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada característica de la
cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares. Cuando la agitación térmica provoca
que la estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada,
la proteína pierde su actividad biológica.
3. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Estructura Primaria
Estructuras Secundarias
Estructura Terciaria
Estructura cuaternaria.
4. Bibliografía
Bioquímica
Lehninger L. Albert
Segunda edición.
Ediciones Omega
Barcelona 1990
Bioquímica
Peña Díaz Antonio et. All.
Segunda edición
Editorial Limusa
México 1990
Página de Internet
www.um.es
Universidad de Medicina

Leer más: http://www.monografias.com/trabajos10/amin/amin.shtml#ixzz5CfXDcZ4Q