Folleto Bioquimica Enfermeria

1 Bioquímica UNAN-León
I. GENERALIDADES DE QUÍMICA
Se denomina química (del árabekēme (kem, ‫)كيمياء‬, que significa 'tierra') a la ciencia que
estudia tanto la composición, estructura y propiedades de la materia como los cambios
que ésta experimenta durante las reacciones químicas y su relación con la energía.
Históricamente la química moderna es la evolución de la alquimia tras la Revolución
química (1733).
Las disciplinas de la química se han agrupado según la clase de materia bajo estudio o el
tipo de estudio realizado. Entre éstas se tienen la química inorgánica, que estudia la
materia inorgánica; la química orgánica, que trata con la materia orgánica; la bioquímica,
el estudio de substancias en organismos biológicos; la físico-química, que comprende los
aspectos energéticos de sistemas químicos a escalas macroscópicas, moleculares y
atómicas; la química analítica, que analiza muestras de materia y trata de entender su
composición y estructura. Otras ramas de la química han emergido en tiempos recientes,
por ejemplo, la neuroquímica estudia los aspectos químicos del cerebro.
La ubicuidad de la química en las ciencias naturales hace que sea considerada una de las
ciencias básicas. La química es de gran importancia en muchos campos del conocimiento,
como la ciencia de materiales, la biología, la farmacia, la medicina, la geología, la
ingeniería y la astronomía, entre otros.
Los procesos naturales estudiados por la química involucran partículas fundamentales

(electrones, protones y neutrones), partículas compuestas (núcleos atómicos, átomos y
moléculas) o estructuras microscópicas como cristales y superficies.
Desde el punto de vista microscópico, las partículas involucradas en una reacción química
pueden considerarse un sistema cerrado que intercambia energía con su entorno. En
procesos exotérmicos, el sistema libera energía a su entorno, mientras que un proceso
endotérmico solamente puede ocurrir cuando el entorno aporta energía al sistema que
reacciona. En la mayor parte de las reacciones químicas hay flujo de energía entre el
sistema y su campo de influencia, por lo cual puede extenderse la definición de reacción
química e involucrar la energía cinética (calor) como un reactivo o producto.
Aunque hay una gran variedad de ramas de la química, las principales divisiones son:
 bioquímica
 fisicoquímica
 química analítica
 química inorgánica
 química orgánica
Es común que entre las comunidades académicas de químicos la química analítica no sea
considerada entre las subdisciplinas principales de la química y sea vista más como parte
de la tecnología química. Otro aspecto notable en esta clasificación es que la química
Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.
inorgánica sea definida como "química no orgánica". Es de interés también que la química
física (o fisicoquímica) es diferente de la física química. La diferencia es clara en inglés:
"chemicalphysics" y "physicalchemistry"; en español, ya que el adjetivo va al final, la
equivalencia sería:
 química física Physicalchemistry
 física química Chemicalphysics
Usualmente los químicos reciben entrenamiento formal en términos de físicoquímica

(química física) y los físicos trabajan problemas de la física química.
La gran importancia de los sistemas biológicos hace que en la actualidad gran parte del
trabajo en química sea de naturaleza bioquímica. Entre los problemas más interesantes se
encuentran, por ejemplo, el estudio del desdoblamiento de las proteínas y la relación
entre secuencia, estructura y función de proteínas.
Si hay una partícula importante y representativa en la química, es el electrón. Uno de los
mayores logros de la química es haber llegado al entendimiento de la relación entre
reactividad química y distribución electrónica de átomos, moléculas o sólidos. Los
químicos han tomado los principios de la mecánica cuántica y sus soluciones
fundamentales para sistemas de pocos electrones y han hecho aproximaciones
matemáticas para sistemas más complejos. La idea de orbital atómico y molecular es una
forma sistemática en la cual la formación de enlaces es comprensible y es la sofisticación
de los modelos iniciales de puntos de Lewis. La naturaleza cuántica del electrón hace que
la formación de enlaces sea entendible físicamente y no se recurra a creencias como las
que los químicos utilizaron antes de la aparición de la mecánica cuántica. Aún así, se
obtuvo gran entendimiento a partir de la idea de puntos de Lewis.
Conceptos fundamentales
Partículas
Los átomos son las partes más pequeñas de un elemento (como el carbono, el hierro o el
oxígeno). Todos los átomos de un mismo elemento tienen la misma estructura electrónica
(responsable ésta de la mayor parte de las características químicas), y pueden diferir en la
cantidad de neutrones (isótopos). Las moléculas son las partes más pequeñas de una
sustancia (como el azúcar), y se componen de átomos enlazados entre sí. Si tienen carga
eléctrica, tanto átomos como moléculas se llaman iones: cationes si son positivos, aniones
si son negativos.
El mol se usa como contador de unidades, como la docena (12) o el millar (1000), y
equivale a 6.022x1023. Se dice que 12 gramos de carbono o un gramo de hidrógeno o 56
gramos de hierro contienen aproximadamente un mol de átomos (la masa molar de un
elemento está basada en la masa de un mol de dicho elemento). Se dice entonces que el
mol es una unidad de cambio. El mol tiene relación directa con el número de Avogadro. El
número de Avogadro fue estimado para el átomo de carbono por el químico y físico
italiano Carlo Amedeo Avogadro, Conde de Quarequa e di Cerreto. Este valor, expuesto
anteriormente, equivale al número de partículas presentes en 1 mol de dicha sustancia:
1 mol de glucosa equivale a 6.022x1023moléculas de glucosa. 1 mol de uranio equivale a

6.022x1023átomos de uranio.
Dentro de los átomos pueden existir un núcleo atómico y uno o más electrones. Los
electrones son muy importantes para las propiedades y las reacciones químicas. Dentro
del núcleo se encuentran los neutrones y los protones. Los electrones se encuentran
alrededor del núcleo. También se dice que el átomo es la unidad básica de la materia con
características propias. Está formado por un núcleo, donde se encuentran protones.
De los átomos a las moléculas

Los enlaces son las uniones entre átomos para formar moléculas. Siempre que existe una
molécula es porque ésta es más estable que los átomos que la forman por separado. A la
diferencia de energía entre estos dos estados se le denomina energía de enlace.
Generalmente los átomos se combinan en proporciones fijas para generar moléculas. Por
ejemplo, dos átomos de hidrógeno se combinan con uno de oxígeno para dar una
molécula Disoluciones
Disolución
En agua, y en otros disolventes (como la acetona o el alcohol), es posible disolver
sustancias, de forma que quedan disgregadas en las moléculas o en los iones que las
componen (las disoluciones son transparentes). Cuando se supera cierto límite, llamado
solubilidad, la sustancia ya no se disuelve, y queda, bien como precipitado en el fondo del
recipiente, bien como suspensión, flotando en pequeñas partículas (las suspensiones son
opacas o traslúcidas).
Se denomina concentración a la medida de la cantidad de soluto por unidad de cantidad

de disolvente.
Medida de la concentración
La concentración de una disolución se puede expresar de diferentes formas, en función de
la unidad empleada para determinar las cantidades de soluto y disolvente. Las más
usuales son:
 g/l (gramos por litro) razón soluto/disolvente o soluto/disolución, dependiendo de
la convención
 % p/p (concentración porcentual en peso) razón soluto/disolución
 % V/V (concentración porcentual en volumen) razón soluto/disolución
 M (molaridad) razón soluto/disolución
 N (normalidad) razón soluto/disolución
 m (molalidad) razón soluto/disolvente
 x (fracción molar)
 ppm (partes por millón) razón soluto/disolución

Acidez
El pH es una escala logarítmica para describir la acidez de una disolución acuosa. Los
ácidos, como por ejemplo el zumo de limón y el vinagre, tienen un pH bajo (inferior a 7).
Las bases, como la sosa o el bicarbonato de sodio, tienen un pH alto (superior a 7).
El pH se calcula mediante la siguiente ecuación: pH= - log[H+], Donde H+ es la

concentración de ioneshidrógeno en la solución. Una solución neutral (agua ultra pura)
tiene un pH de 7, lo que implica una concentración de iones hidrógeno de 10 -7 M;
 una solución ácida (por ejemplo, de ácido sulfúrico)tiene un pH < 7, es decir, la
concentración de iones hidrógeno es mayor que 10-7 M;
 una solución básica (por ejemplo, de hidróxido de potasio) tiene un pH > 7, o sea
que la concentración de iones hidrógeno es menor que 10-7 M.
Formulación y nomenclatura
La IUPAC, un organismo internacional, mantiene unas reglas para la formulación y
nomenclatura química. De esta forma, es posible referirse a los compuestos químicos de
forma sistemática y sin equívocos.
Mediante el uso de fórmulas químicas es posible también expresar de forma sistemática
las reacciones químicas, en forma de ecuación química.
Por ejemplo:Por ejemplo: MgSO4+ Ca(OH)2 CaSO4 + Mg(OH)2
II. GENERALIDADES DE QUÍMICA ORGANICA

La Química Orgánica se ocupa del estudio de las propiedades ytransformaciones de los
compuestos que contienen el elemento carbono. El elevadonúmero y complejidad de
estos compuestos se debe a las características deenlazamiento del carbono, que puede
formar enlaces hasta con cuatro átomos más.Además, este elemento se puede unir a
otros átomos de carbono para dar lugar alargas cadenas constituidas por cientos e incluso
miles de átomos. El carbono puedeformar enlaces estables con muchos átomos distintos
de la tabla periódica y además,puede formar diferentes tipos de enlaces: simples, dobles o
triples. La diversidad de laquímica que tiene como base el carbono no es sorprendente si
se piensa en las
diferencias que presentan las formas del carbono elemental: diamante y grafito.
Eldiamante es duro e incoloro mientras que el grafito es suave y negro. Estas
diferenciasen las propiedades de las distintas formas del carbono son consecuencia de
lasdiferencias estructurales que presentan dichas formas.
La Química Orgánica, junto con la Bioquímica, es la ciencia básica que permiteexplicar los
procesos químicos que tienen lugar en los organismos vivos. De hecho, elnombre Química
Orgánica proviene de la antigua creencia de que ciertas sustanciassólo podían ser
producidas por organismos vivos.Los pueblos Prehistóricos hicieron uso de las
propiedades de algunoscompuestos orgánicos y realizaron algunas reacciones químico-

orgánicas. Losantiguos egipcios, los romanos y los fenicios emplearon varios colorantes
que eranverdaderos compuesto químicos puros: el índigo, la alizarina y la legendaria
púrpura
de Tiro. Los dos primeros colorantes se aislaron de las plantas y el último se obtuvo
enpequeñas cantidades a partir de una especie rara de molusco.
Desde muy antiguo se sabía que la grasa animal se podía convertir en jabón
portratamiento con lejía. Hasta época tan reciente como 1948, los químicos orgánicos
nopudieron sintetizar productos que fueran capaces de competir con el
jabón(detergentes).
La fermentación del almidón y de los azúcares para obtener alcohol se conocedesde

tiempos prehistóricos y el método que se aplica en la actualidad no difieremucho del que
se ideó hace cientos de años.La Química Orgánica, tal y como hoy la conocemos, arranca
de finales del sigloXVIII cuando se inició el aislamiento de sustancias orgánicas de
extractos de origennatural. En este orden de cosas son dignos de mención los estudios
que el alemánCarl Scheele llevó a cabo entre los años 1769 a 1786 sobre aislamiento de
diversoscompuestos orgánicos de fuentes naturales.En 1784, Lavoisier ideó un método,
basado en la combustión de la materiaorgánica, que permitía determinar los porcentajes
de carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno que constituían los compuestos orgánicos.
En 1807, el químico sueco Berzelius denominó, con el nombre de compuestosorgánicos, a

aquellos compuestos derivados de los seres vivos o de la materia viva.Durante todo el
siglo XIX, Berzelius y otros químicos creyeron que tales compuestosposeían una fuerza
vital y que, por tanto, sería imposible sintetizar un compuestoorgánico a partir de
materiales inorgánicos. La teoría de la fuerza vital fue declinando amedida que la
aportación creciente de datos analíticos evidenciaba que las leyesquímicas que
gobernaban el comportamiento de la materia inorgánica eran tambiénválidas para los
compuestos orgánicos.
La teoría de la fuerza vital sufrió un gran revés en 1828, año en el que Wöhlerconsiguió
sintetizar la urea por descomposición térmica del isocianato amónico.Según la
clasificación de Berzelius la urea era un Compuesto orgánico, poseedor defuerza vital y,
por tanto, imposible de ser sintetizado a partir de compuestosclasificados como
inorgánicos:
La síntesis de la urea obligó a un replanteamiento de la definición de compuestoorgánico,

pasándose a denominar como tal todo compuesto que contuviese carbonoen su
estructura.

Durante el primer tercio de siglo XIX investigadores como Gay-Lussac, Liebig yBerzelius
descubrieron y perfeccionaron nuevos métodos analíticos que permitierondeterminar la
clase de elementos, así como su proporción, que constituían loscompuestos
orgánicos.Hacia mitad del siglo XIX, el desarrollo incipiente de la síntesis orgánica
permitióla preparación de compuestos orgánicos a partir de materiales de
partidarelativamente simples.
Uno de los aspectos de la Química que se resistía a los esfuerzos de las mentesmás
brillantes del siglo XIX era el relacionado con la estructura de los compuestosorgánicos. Se
sabía, por ejemplo, que el alcohol etílico y el dimetiléter tenían la mismafórmula
molécular, C2H6O, pero mientras que el primero es un líquido con punto deebullición
78°C, el segundo es un gas. Los químicos del siglo XIX pensaron que lasdiferentes
propiedades químicas que presentaban compuestos con la misma fórmulamolecular se
tenían que deber a la forma en la que se ordenaban los átomos en laestructura molecular.
Teoría estructural de Kekulé: fórmulas estructurales.

En 1858 Kekulé propuso una teoría estructural que permitía asignar la estructurade los
compuestos orgánicos más simples. Esta teoría se basaba en la tetravalenciadel átomo de
carbono y en el concepto de enlace químico, y fue la base de partidapara la asignación de
las estructuras de moléculas orgánicas sencillas, tales como elmetano, el etano o el
propano. La teoría estructural de Kekulépermitó explicar el
fenómeno de la isomería, es decir la presencia de diferentes propiedades físicas
y/oquímicas en compuestos con la misma fórmula molecular.
En 1916, la introducción del concepto de enlace covalente por el químicoestadounidense

Lewis proporcionó la base que permitió relacionar las estructuras delas moléculas
orgánicas y sus propiedades químicas.
Representación de Lewis de las moléculas orgánicas.

Según Lewis una capa llena de electrones es especialmente estable y losátomos
transfieren o comparten electrones para tratar de alcanzar una capa llena deelectrones y
alcanzar, así, la estructura electrónica estable similar a la del gas noblemás próximo, que
normalmente contiene 8 electrones en su capa más externa. Latendencia de los átomos a
adquirir la configuración electrónica externa de 8 electronesse la conoce como regla del
octeto.
Cuando dos átomos comparten dos electrones entre sí se forma entre ellos unenlace
covalente. Los átomos, de acuerdo con su configuración electrónica, puedencumplir la
regla del octeto con pares de electrones compartidos (electronesenlazantes) y pares de
electrones sin compartir (electrones no enlazantes).Las estructuras de Lewis utilizan un
punto para representar a un electrón devalencia, y un par de puntos o una línea para
representar a pares de electrones. Acontinuación, se indica la representación de Lewis de
algunas moléculas orgánicas,como el etano, la metilamina, el metanol y el clorometano.
Nótese que estas tresúltimas contienen átomos que consiguen su octeto electrónico
mediante la suma deelectronesenlazantes y no enlazantes, como el caso del átomo

nitrógeno de lametilamina, del átomo de oxígeno del metanol, o del átomo de cloro del
clorometano.
Como se acaba de ver, cuando se comparte un par de electrones entre dosátomos se

forma un enlace simple. Muchas moléculas orgánicas contienen átomosque comparten
dos pares electrónicos, como la del etileno, y se dice que estos átomosestán unidos
mediante un enlace doble. También hay estructuras orgánicas conátomos que comparten
tres pares de electrones, como los de la molécula de acetileno,y en este caso se dice que
el enlace entre los átomos es un triple enlace.
Electronegatividad y polarización del enlace.

Cuando dos átomos comparten por igual los dos electrones del enlace covalentese dice
que el enlace es no polar, como ocurre en el enlace covalente de la moléculade hidrógeno,
en el enlace covalente de la molécula de cloro, o en el enlace covalentecarbono-carbono
del etano. Sin embargo, la mayor parte de los enlaces covalentesestán formados por dos
átomos diferentes, de manera que los electrones del enlaceson atraídos con mayor
intensidad por uno de los dos átomos que forman el enlace.
Cuando esto ocurre el enlace covalente se denomina enlace polar. Por ejemplo,cuando el
carbono se enlaza al cloro el par de electrones del enlace se encuentraatraído con más
intensidad por el átomo de cloro, de manera que sobre el átomo decarbono aparece una
pequeña carga parcial positiva y sobre el átomo de cloroaparece una cantidad igual de
carga negativa. En la siguiente figura se indica el enlacecovalente polar C-Cl de la molécula
de clorometano. La polaridad del enlace se indicacon una flecha que dirige su punta hacia
el extremo negativo del enlace polar y unsigno mas (+) en el extremo positivo del enlace.

Estructuras de resonancia.
Algunas moléculas orgánicas se pueden representar mediante dos o másestructuras de
Lewis, que difieren entre sí únicamente en la distribución de loselectrones, y que se
denominan estructuras resonantes. En estos casos, la moléculatendrá características de
ambas estructuras y se dice que la molécula es un híbridode resonancia de las estructuras
resonantes. El método de la resonancia permitesaber, de forma cualitativa, la
estabilización que puede conseguir una molécula pordeslocalización electrónica. Cuanto
mayor sea el número de estructuras resonantesmediante las que se pueda describir una
especie química mayor será su estabilidad.
El concepto de estructuras resonantes se puede aplicar en la descripción delnitrometano,

que se puede representar mediante las dos estructuras de Lewis que seindican a
continuación:
En realidad, el nitrometano no es la estructura resonante I ni tampoco laestructura

resonante II, sino la estructura que resultaría al mezclar las característicasasociadas a la
estructura I y a la II, tal y como se indica a continuación:
El problema de dibujar los compuestos orgánicos como híbridos de resonanciareside en la

imposibilidad de contar el número de electrones sobre algunos átomos.Por ejemplo, en la
estructura de híbrido de resonancia del nitrometano se hace difícilsaber el número de
electrones sobre el átomo de nitrógeno o sobre los átomos deoxígeno. Aunque los
híbridos de resonancia dan una imagen más real del orden deenlace y de la distribución
electrónica de la molécula no se suelen utilizar conasiduidad por el problema acabado de
comentar. Una forma de escribir el híbrido deresonancia, que sí permite el contaje de los
electrones en cada átomo, consiste enencerrar entre corchetes a todas las estructuras
resonantes conectándolas entre símediante una flecha de doble punta, tal y como se ha
descrito más arriba.
Contribución de las estructuras resonantes.

La mayor o menor contribución de las estructuras resonantes a la descripción dela
molécula se puede relacionar con la mayor o menor estabilidad que teóricamentepuede

atribuirse a cada estructura. De forma cualitativa se puede evaluar esta mayor omenor
estabilidad teniendo en cuenta los siguientes puntos:
1. Una estructura resonante será tanto más estable cuanto mayor sea el númerode
enlaces formales que posea.
2. Las estructuras iónicas con separación de cargas son más inestables que lasno
cargadas.
3. Entre dos estructuras resonantes con separación de cargas, y en igualdad deotras
condiciones, será más estable la estructura con la carga negativa en el átomomás
electronegativo.
4. Las estructuras resonantes con octetos completos en todos los átomos de
lasegunda fila del Sistema Periódico son particularmente estables, aunque ello
supongala presencia de una carga positiva en un átomo electronegativo.
Concepto de radical y grupo funcional

En Química Orgánica se conoce como grupo funcionalal átomo, o grupo deátomos, que
define la estructura de una familia particular de compuestos orgánicos yal mismo tiempo
determina sus propiedades.A continuación, se indican tabuladas las distintas familias de
los compuestosorgánicos con indicación de su grupo funcional.

Principales tipos de compuestos orgánicos

Hidrocarburos
Los alcanos, o hidrocarburos saturados, son compuestos que sólo contienencarbono e
hidrógeno. Estos compuestos pueden ser lineales, como el heptano, oramificados, como
el 3-metilhexano, un isómero del heptano.
La unión entre los átomos de carbono se realiza mediante enlaces simples C-C.Son los
principales componentes de los combustibles (gas natural y gas licuado depetróleo), la
gasolina, el aceite para motores y la parafina.Los alquenos, son hidrocarburos que
contienen al menos un enlace doble C-C.Se denominan también olefinas.
Los alquinos, denominados también hidrocarburos acetilénicos, secaracterizan por poseer

al menos un triple enlace C-C en su estructura.
Por otra parte, existen hidrocarburos que presentan en su estructura uno o variosanillos
aromáticos y por ello reciben el nombre de hidrocarburos aromáticos. Elejemplo más
representativo de esta familia de compuestos orgánicos es el benceno.
Todos los hidrocarburos que presentan algún enlace múltiple en su estructura

sedenominan también hidrocarburos insaturados.La clasificación de los hidrocarburos se
representa gráficamente a continuación:

La fórmula general de los alcanos de cadena lineal (alcanos normales) es unacadena de

grupos .CH2- (grupos metileno) con un átomo de hidrógeno en cadaextremo. Los alcanos
lineales se diferencian entre si sólo por el número de metilenosde la cadena. A esta serie
de compuestos, que sólo se diferencia en el número degrupos .CH2- , se le llama serie
homóloga, y a los miembros individuales de la seriese les llama homólogos. Por ejemplo,
el butano es un homólogo del propano y ambosson homólogos del pentano.
CH3 metano CH3(CH2)2CH3 butano

CH3CH3 etano CH3(CH2)3CH3 pentano
CH3CH2CH3 propano CH3(CH2)4CH3 hexano
Nomenclatura de los hidrocarburos

Hidrocarburos alifáticos
Hidrocarburos saturados:
I. alcanos
a) Lineales
Se nombran con un prefijo que indica el número de C que posee y laterminación .ANO
CH3 metano: un átomo de carbono CH3(CH2)5CH3 heptano: siete átomos de
CH3CH3 etano: dos átomos de carbono carbono
CH3CH2CH3 propano: tres átomos de CH3(CH2)6CH3 octano: ocho átomos de
carbono carbono
CH3(CH2)2CH3 butano: cuatro átomos de CH3(CH2)7CH3 nonano: nueve átomos
carbono de carbono
CH3(CH2)3CH3 pentano: cinco átomos de CH3(CH2)8CH3 decano: siete átomos de
carbono carbono
CH3(CH2)4CH3 hexano: seis átomos de
carbono
b) Ramificados
Las cadenas laterales (radicales) formadas por átomos de carbono e hidrógenoque forman
parte de cualquier compuesto orgánico se nombran utilizando el prefijocorrespondiente
según el número de átomos de carbono que posea (tal y como seacaba de ver para los
alcanos lineales) y la terminación .ILO
CH2- metilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3CH2 etilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3CH2CH2 propilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3(CH2)2CH2 butilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3(CH2)3CH2 pentilo
Para nombrar hidrocarburos ramificados hay que seguir los siguientes pasos:
1. Numerar la cadena más larga comenzando por el extremo más próximo alradical
2. Se escribe y nombra el número correspondiente a la posición del radicaldelante de
su nombre

3. Si hay varios radicales iguales, el nombre del radical va precedido de unprefijo que
indica el número de radicales (di-, tri- tetra-,...)
4. Los radicales distintos se nombran por orden alfabético, comenzando anumerar por
el extremo más próximo a un radical
Hidrocarburos insaturados:
II. Alquenos
Son hidrocarburos en los que existen dobles enlaces. Estos hidrocarburos senombran de la
siguiente forma:
1. Los que sólo tienen un enlace doble se nombran cambiando la terminación .ano por
.ENO indicando con un número la posición del doble enlace (empezando acontar por el
extremo más próximo al doble enlace)
2. Si hay ramificaciones se toma como cadena principal la cadena más larga delas que
contienen el doble enlace y para comenzar la numeración de los carbono serealiza de
manera que el doble enlace posea el número más pequeño posible.
3. Si contiene más de un doble enlace el sufijo es .dieno, -trieno, -tetraeno,...
III. Alquinos
Son hidrocarburos con triples enlaces. Estos hidrocarburos se nombran de lasiguiente
forma:
1. Los que sólo tienen un enlace doble se nombran cambiando la terminación. ano
por .INO indicando con un número la posición del triple enlace (empezando
acontar por el extremo más próximo al triple enlace)

2. Si hay ramificaciones y / o más de un triple enlace la nomenclatura es análogaa la

de los alquenos.
3. Si hay dobles y triples enlaces se nombran en el orden .eno .ino con ellocalizador
correspondiente de forma que sea lo más bajo posible independientementede que
las insaturaciones sean dobles o triples.
4. Cuando las ramificaciones también poseen insaturaciones, la cadena principales
aquella que cumple los siguientes requisitos:
1. Contiene mayor número de insaturaciones
2. Contiene mayor número de átomos de C
3. Contiene mayor número de dobles enlaces
Hidrocarburos aromáticos.
Todos los hidrocarburos aromáticos poseen en su estructura uno o más anillosde benceno
más o menos sustituidos.Los sustituyentes de un anillo bencénico se nombran como
radicales seguidosde la palabra benceno.Si hay dos sustituyentes su posición relativa se
indica con los localizadores: omediante los prefijos siguientes:
Localizadores prefijos
1-2 o- orto
1-3 m- meta
1-4 p- para
Haloalcanos o haluros de alquilo.

Son compuestos en los que por lo menos un átomo de hidrógeno de loshidrocarburos ha
sido sustituido por un átomo de halógeno. Cuando el átomo decarbono que está unido al
halógeno está unido también a otro átomo de carbono elhaluro de alquilo se denomina
primario. Si el átomo de carbono unido al halógeno estáunido a otros dos átomos de
carbono el haluro de alquilo es secundario. Si el átomo decarbono está unido al halógeno
y a otros tres átomos de carbono el haluro es unhaluro terciario:

Se nombran como si se tratara de hidrocarburos que poseen sustituyentes demanera que

se da el nombre del halógeno precedido de su localizador seguido delnombre del
hidrocarburo correspondiente:
Alcoholes.
Son compuestos que poseen el grupo hidroxilo (-OH) en su estructura. Al igualque los
haluros de alquilo, los alcoholes también pueden clasificarse en primarios,secundarios o
terciarios, según el grado de sustitución del carbono que está unido algrupo hidroxilo.
Los alcoholes son compuestos muy polares debido a la presencia del grupohidroxilo. En la
siguiente figura se representa la estructura general de un alcohol asícomo el contorno de
densidad electrónica del metanol, en el que se aprecia una zonacoloreada en rojo, que es
la situada en la proximidad del átomo de oxígeno, y unazona coloreada en azul, que
denota falta de densidad electrónica y que corresponde alátomo de hidrógeno unido al
oxígeno.
Algunos de los alcoholes son compuestos orgánicos muy comunes, como elmetanol que se
emplea como disolvente industrial y combustible en los coches decarreras, o el etanol que
es el alcohol que se encuentra en las bebidas alcohólicas.
Se nombran añadiendo .OLal hidrocarburo de referencia numerando la cadenade forma

que los localizadores de los grupos alcoholes sean lo más bajos posibles.

Éteres.
Los éteres poseen un átomo de oxígeno unido a dos cadenas alquílicas quepueden ser
iguales o diferentes. El más conocido es el éter dietílico que se empleabacomo agente
anestésico en operaciones quirúrgicas.
Los éteres se nombran colocando el nombre de las dos cadenas alquílicas quese
encuentran unidas al átomo de oxígeno, una a continuación de la otra, y,finalmente, se
añade la palabra éter.
Aminas.
Son compuestos que poseen el grupo amino en su estructura. Se considerancompuestos
derivados del amoníaco, por tanto, presentan propiedades básicas.También pueden
clasificarse como primarias, secundarias o terciarias, según el gradode sustitución del
átomo de nitrógeno.
En la siguiente figura se indican las estructuras de la metilamina (una aminaprimaria), la

dimetilamina (una amina secundaria) y la trimetilamina (una aminaterciaria), así como el
correspondiente contorno de densidad electrónica. La zonacoloreada en rojo corresponde
a la densidad electrónica asociada al par electrónicolibre situado sobre el átomo de
nitrógeno.
Tradicionalmente las aminas se nombran colocando los nombres de los radicalesen orden
alfabético seguido de la terminación AMINA.

En la actualidad se emplea otro sistema para nombrar a las aminas. Estesistema consiste
en:
1. Identificar la cadena principal como aquella que contiene mayor número
deátomos de carbono y además contiene el grupo amino
2. Colocar la terminación AMINA al final del nombre del hidrocarburo queconstituye
el esqueleto de la cadena principal.
3. Para localizar el grupo amino dentro de la cadena principal se utiliza el númerodel
carbono que está unido directamente al nitrógeno y este número o localizador
secoloca delante del nombre de la terminación AMINA.
4. Si la amina es secundaria o terciaria, se dan los nombres de los radicalesalquilo que
están unidos al nitrógeno precedidos de la letra N en cursiva para indicarque
dichos grupos están unidos al nitrógeno y no a un carbono.
Aldehídos y cetonas.
Estos compuestos contienen el grupo funcional carbonilo que está formado porun átomo
de oxígeno unido mediante un doble enlace a un átomo de carbono (C=O).En los
aldehídos el grupo carbonilo está unido a un átomo de carbono y a unátomo de hidrógeno
y en las cetonas el grupo carbonilo está unido a dos átomos decarbono. El grupo carbonilo
es bastante polar de manera que los aldehídos y cetonasde bajo peso molecular son
solubles en agua. De hecho, tanto la acetona como elacetaldehído son miscibles en agua
en cualquier proporción.
A continuación, se dan las estructuras

del formaldehídoy de la acetona.
El grupo aldehído (-CHO) se halla siempre en uno o ambos extremos de lacadena y se

nombran con la terminación .AL
Las cetonas nombran con la terminación .ONA numerando la cadena de formaque los
localizadores de los grupos cetonas sean lo más bajos posible.

Ácidos carboxílicos.
Estos compuestos se caracterizan por poseer en su estructura al grupo funcionalcarboxilo
(-COOH). Muchos ácidos carboxílicos simples reciben nombres nosistemáticos que hacen
referencia a las fuentes naturales de las cuales proceden. Porejemplo, el ácido fórmico se
llama así porque se aisló por primera vez de las hormigas(formica en latín). El ácido
acético, que se encuentra en el vinagre, toma su nombre dela palabra acetum, .ácido.. El
ácido propiónico da el aroma penetrante a algunosquesos y el ácido butírico es el
responsable del olor repulsivo de la mantequilla rancia.
Al igual que los aldehídos y cetonas, los ácidos carboxílicos de bajo pesomolecular son
muy polares y, por tanto, muy solubles en agua.El grupo ácido (-COOH) se halla siempre
en uno o ambos extremos de lacadena y se nombran con la terminación .OICO
Derivados de los ácido carboxílicos: cloruros de ácido, ésteres, amidas y nitrilos.

Los cloruros de ácido, los ésteres y las amidas se consideran derivados de losácidos
carboxílicos puesto que se pueden preparar fácilmente a partir de éstos.
a) Cloruros de ácido. El grupo funcional de los cloruros de ácido (RCOCl) sepuede

considerar formado por la combinación carbonilo + cloro. A continuación seindica la
estructura del cloruro de acetilo.
Cloruro de acetilo
Se nombran colocando las palabras cloruro de y el nombre del ácido carboxílicodel que
deriva cambiando la terminación -OICO por .ILO.
b) Ésteres. Los esteres se consideran como el resultado de la condensaciónentre un ácido

carboxílico y un alcohol. Los ésteres de bajo peso molecular, como elacetato de butilo
(CH3COOBu) y el acetato etilo (CH3COOEt) se emplean comodisolventes industriales,
especialmente en la preparación de barnices.

El olor y sabor de muchas frutas se debe a la presencia de mezclas de ésteres.Por ejemplo,

el olor del acetato de isoamilo recuerda al de los plátanos, el propionatode isobutilo al del
ron, etc.
Se nombran de la siguiente manera: nombre del ácido del que deriva con laterminación –
ato de + nombre del radical que sustituye al H del ácidocorrespondiente con la
terminación –ilo
c) Amidas. Las amidas se pueden obtener por reacción entre un ácidocarboxílico y una
amina, que puede ser primaria o secundaria. La estructura dealgunas amidas simples,
como la acetamida y la propanamida, se indica acontinuación:
Se nombran cambiando la terminación .o del hidrocarburo correspondiente porla

terminación .AMIDA
d) Nitrilos.El grupo funcional de los nitrilos es el grupo ciano (CN), que está constituido
porun átomo de carbono unido mediante un triple enlace a un nitrógeno. Uno de
losnitrilos más usuales en los laboratorios de Química Orgánica es el acetonitilo, dondese
emplea como disolvente.
Se nombran añadiendo la terminación NITRILO al nombre del

hidrocarburocorrespondiente.

III. BIOQUIMICA
La Bioquímica (término utilizado por primera vez en 1877 por FelixHoffer-Seyler) puede
ser definida como una rama o especialidad de la Biología que estudia los constituyentes
químicos de los seres vivos, sus funciones y las transformaciones que realizan en los
organismos vivos a nivel molecular. Es decir se dedica al conocimiento de la base
molecular de la vida.
Los seres vivos están formados por sustancias químicas y cualquier función biológica
puede describirse mediante las estructuras y reacciones de dichas sustancias. Así que para
entender cualquier proceso de la vida es necesario estudiar la vida a nivel molecular.El
nivel molecular de los organismos constituye uno de los niveles de organización de vida,
recordemos que estos niveles de organización son:
 Nivel subatómico: lo integran las partículas más pequeñas de la materia, como son
los protones, los neutrones y los electrones.
 Nivel atómico: lo componen los átomos, que son la parte más pequeña de un
elemento químico que puede intervenir en una reacción.
 Nivel molecular: Las moléculas son el resultado de la unión de dos o más átomos,
iguales o distintos, mediante enlaces químicos. En este nivel hay moléculas muy
simples, como el oxígeno (O2) o el agua (H2O), que forman parte de la materia viva
y de la inerte, y otras mucho más complejas, como las proteínas y los ácidos
nucleicos,
 Nivel celular se observa que hay muchas moléculas diversas que pueden asociarse
entre sí hasta obtenerse estructuras complejas, y altamente especializadas, a las
que se denomina organelos. Las mitocondrias y el núcleo que contiene el material
hereditario son ejemplos de organelos. La célula en sí es la unidad básica
estructural y funcional de la vida. Hay seres vivos que pertenecen a este nivel por
estar formados por una sola célula: son los seres unicelulares.
En la mayoría de los organismos pluricelulares, las células se agrupan para formar tejidos,
como el tejido muscular y el nervioso. Los tejidos, a su vez, están organizados en
estructuras funcionales llamadas órganos, como el corazón y el estómago. Cada grupo de
funciones biológicas es realizado por un conjunto coordinado de tejidos y órganos,
llamado aparato o sistema orgánico. El sistema circulatorio y el aparato digestivo son
ejemplos de este nivel de organización. Al funcionar juntos, con gran precisión, los
sistemas y aparatos orgánicos integran el organismo pluricelular complejo. Y luego
continúan los niveles de organización ecológica.
Objetivos de la bioquímica
La Bioquímica como ciencia pretende describir la estructura, la organización y las
funciones de los seres vivos en términos moleculares, planteándose los siguientes
objetivos:
 Señalar cuales son los componentes moleculares de la materia viva.
 Describir la estructura química y tridimensional de las moléculas de la materia viva
y relacionarlo con la función que cumple.

 Señalar las reacciones químicas que de manera controlada degradan y sintetizan

las moléculas de la materia viva.
 Explicar cómo se extrae energía del entorno de la materia viva para mantener su
existencia.
 Indicar los procesos y las moléculas que almacenan y transmiten la información
genética que necesitan los seres vivos para crecer y reproducirse de forma exacta.
Ramas de la bioquímica
 Bioquímica estructural,
 la Bioquímica metabólica,
 la Enzimología,
 la Bioenergética
 y la Bioquímica de la información genética o Biología molecular.
Otras muchas disciplinas derivadas de la Bioquímica, como:

 la Neuroquímica,
 la Fotobioquímica,
 la Bioquímica clínica,
 la Inmunoquímica,
 la Bioquímica de alimentos,
 la Bioquímica Vegetal,
 la Bioquímica ambiental,
 la Ingeniería genética o la Biotecnología
Constitución química de los seres vivos

El primer objetivo en el estudio de la Bioquímica es conocer los elementos químicos y
moléculas que forman parte de la materia viva. La rama de la Bioquímica que aglutina el
referido conocimiento se denomina Bioquímica estructural. Desde el punto de vista de la
Bioquímica estructural podemos afirmar que la vida es consecuencia de las reacciones de
los componentes químicos de un ser vivo. Los componentes de los seres vivos pueden
clasificarse como bioelementos y biomoléculas.
Bioelementos
Todos los seres vivos, desde la célula bacteriana más pequeña hasta el ser humano, están
constituidos, cualitativa y cuantitativamente por los mismos elementos químicos. De
todos los elementos que se hallan en la corteza terrestre, sólo unos 25 son componentes
de los seres vivos.
Se denominan elementos biogénicos o bioelementosa aquellos elementos químicos que

forman parte de los seres vivos. Atendiendo a su abundancia (no importancia) se pueden
agrupar en tres categorías:
 Bioelementos primarios o principales. C, H, O, N. Son los elementos mayoritarios
de la materia viva, constituyen el 95% de la masa total.

 Bioelementos secundarios. S, P, Mg, Ca, Na, K, Cl.Los encontramos formando

parte de todos los seres vivos, y en una proporción del 4.5%.
 Oligoelementos. Conjunto de elementos químicos presentes en los organismos en
forma vestigial, pero que son indispensables para el desarrollo del organismo. Se
han aislado unos 60 oligoelementos en los seres vivos, pero solo 14 pueden
considerarse comunes para casi todos:hierro, manganeso, cobre, zinc, flúor, iodo,
boro, silicio, vanadio, cromo, cobalto, selenio, molibdeno y estaño.
IV. GENERALIDADES DE LAS BIOMOLECULAS

Son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro bioelementos más
abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno,
representando alrededor del 99% de la masa de la mayoría de las células. Estos cuatro
elementos son los principales componentes de las biomoléculas debido a que:
1. Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo electrones,
debido a su pequeña diferencia de electronegatividad. Estos enlaces son muy
estables, la fuerza de enlace es directamente proporcional a las masas de los átomos
unidos.
2. Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos
tridimensionales –C-C-C- para formar compuestos con número variable de carbonos.
3. Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C y C; C y O; C y
N. Así como estructuras lineales ramificadas cíclicas, heterocíclicas, etc.
4. Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme variedad
de grupos funcionales (alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos, aminas, etc.) con
propiedades químicas y físicas diferentes.
Clasificación de las biomoléculas

Según la naturaleza química, las biomoléculas son:
A. Biomoléculas inorgánicas: no formadas por los seres vivos, pero imprescindibles para
ellos, como el agua, la biomolécula más abundante, los gases (oxígeno, etc) y las sales
inorgánicas: aniones como fosfato (HPO4−), bicarbonato (HCO3−) y cationes como el
amonio (NH4+).
B. Biomoléculas orgánicas: Son sintetizadas solamente por los seres vivos y tienen una
estructura con base en carbono. Están constituidas, principalmente, por carbono,
hidrógeno y oxígeno, y con frecuencia también están presentes nitrógeno, fósforo y
azufre; a veces se incorporan otros elementos son pero en mucha menor proporción.
Las biomoléculas orgánicas pueden agruparse en cuatro grandes tipos:

i. Glúcidos: impropiamente llamados hidratos de carbono o carbohidratos, son la
fuente de energía primaria que utilizan los seres vivos para realizar sus funciones
vitales; la glucosa está al principio de una de las rutas metabólicas productoras de
energía más antigua, la glucólisis, usada en todos los niveles evolutivos, desde las
bacterias a los vertebrados. Muchos organismos, especialmente los de estirpe vegetal
(algas, plantas) almacenan sus reservas en forma de almidón.

ii. Lípidos: Los lípidos saponificables cumplen dos funciones primordiales para las
células; por una parte, los fosfolípidos forman el esqueleto de las membranas
celulares (bicapa lipídica); por otra, los triglicéridos son el principal almacén de
energía de los animales. Los lípidos insaponificables, como los isoprenoides y los
esteroides, desempeñan funciones reguladoras (colesterol, hormonas sexuales,
prostaglandinas).
iii. Proteínas: Son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres
vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o
actividad. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones
metabólicas de las células; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la
hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos,
encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los
receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada.
iv. Ácidos nucleicos: Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, desempeñan, tal vez, la función
más importante para la vida: contener, de manera codificada, las instrucciones
necesarias para el desarrollo y funcionamiento de la célula. El ADN tienen la
capacidad de replicarse, transmitiendo así dichas instrucciones a las células hijas que
heredarán la información.Algunas, como ciertos metabolitos (ácido pirúvico, ácido
láctico, ácido cítrico, etc.) no encajan en ninguna de las anteriores categorías citadas.
v. Vitaminas: Que son usadas como cofactores en algunas reacciones enzimáticas.
V. VITAMINAS
HISTORIA
El descubrimiento de las vitaminas se produjo a raíz de la observación de que, mientras
que una dieta sintética (con carbohidratos, proteínas, lípidos y minerales, exclusivamente)
no podía mantener el crecimiento de animales de experimentación, la adición de leche a
la mezcla producía un alimento suficiente. El fraccionamiento de la leche permitió
encontrar rápidamente que tanto la fracción grasa como la acuosa eran igualmente
indispensables, y a los componentes esenciales (todavía desconocidos) se les llamó
vitamina A (la presente en la grasa) y B (le presente en la fracción acuosa).
Posteriormente tuvieron muy en cuenta esta división, y todavía se consideran las

vitaminas como pertenecientes a dos grandes grupos, las vitaminas hidrosolubles
(solubles en agua y presentes en las partes acuosas de los alimentos) y las vitaminas
liposolubles, insolubles en agua y presentes en las partes grasas de los alimentos. La
fracción denominada B, resultó ser en realidad una mezcla de varias vitaminas distintas.
La dieta es la fuente de todos los nutrientes para los seres humanos. Estos se dividen
clásicamente en componentes de la dieta que proporcionan energía (carbohidratos,
grasas y proteínas), fuentes de aminoácidos esenciales y no esenciales (proteínas), ácidos

grasos insaturados (grasas), minerales (oligominerales), y vitaminas (compuestos

orgánicos hidrosolubles y liposolubles).
Las vitaminas, a pesar de su composición química diversa, pueden definirse como

sustancias orgánicas que deben obtenerse en pequeñas cantidades a partir del ambiente,
porque los seres humanos no pueden sintetizarlas de novo, o su velocidad de síntesis es
inadecuada para la conservación de la salud (por ej., la producción de ácido nicotínico
[niacina] a partir del triptófano).
En la mayor parte de los casos, la fuente ambiental es la dieta, ya que el organismo es

incapaz de sintetizarlas, pero una excepción obvia a esta regla general es la síntesis
endógena de vitamina D que se puede formar en la piel con la exposición al sol, y algunas
pueden formarse por la flora intestinal (las vitaminas K, B1, B12 y ácido fólico, que se
forman en pequeñas cantidades en la flora intestinal), o sintetizarse en el hígado a través
de sus precursores (p. ej. los carotenos, y la vitamina A). Una vez ingerida con el alimento
es absorbida al intestino, transportada a una célula y asimilada en su interior. Hay
vitaminas que se transforman en coenzimas, como la mayoría de las hidrosolubles, a
excepción de la C. Otras son responsables de importantes procesos biológicos, producción
del pigmento visual, necesarias para la producción de protrombina, osificación o
funcionan como antioxidantes.
Las vitaminas no generan energía, son acalóricas. Sus carencias o deficiencias originan
trastornos y patologías concretas.Las vitaminas son consideradas como nutrientes, ya que
participan en los procesos metabólicos del organismo, todas tienen un papel metabólico
específico. Esta definición excluye a oligoelementos esenciales (sustancias inorgánicas) y a
los aminoácidos esenciales, que son sustancias orgánicas preformadas y necesarias.
El término vitamina se restringe aquí para incluir únicamente las sustancias orgánicas
necesarias para la nutrición de mamíferos; las sustancias requeridas únicamente por
microorganismos y células en cultivo deben definirse como factores de crecimiento.
Cuando la vitamina se encuentra en más de una forma química (p. ej., piridoxina,
piridoxal, piridoxamina), o como un precursor (p. ej., caroteno para vitamina A), esos
análogos a veces se denominan Vitámeros.
Clasificación
Se puede hacer una clasificación de ellas, dependiendo de su solubilidad. Las vitaminas A,
D, E, K y Coenzima Q10, son liposolubles, se absorben en nuestro organismo con la ayuda
de las grasas y aceites, y las vitaminas del complejo B y C son hidrosolubles.Si bien las
vitaminas individuales difieren mucho en cuanto a estructura y función, se aplican algunas
aseveraciones generales. Las vitaminas hidrosolubles sólo se almacenan en una cantidad
limitada y se requiere consumo frecuente para conservar la saturación de los tejidos. Las
vitaminas liposolubles pueden almacenarse en cantidades muy abundantes, y esta
propiedad les confiere un potencial de toxicidad grave que excede mucho la del grupo
hidrosoluble.

En la forma que se consumen, muchas vitaminas no tienen actividad biológica y requieren

procesamiento in vivo. En el caso de varias vitaminas hidrosolubles, la activación incluye
fosforilación (tiamina, riboflavina, ácido nicotínico, piridoxina), y es posible que también
requiera acoplamiento a nucleótidos purina o piridina (riboflavina, ácido nicotínico).
En sus principales efectos conocidos, las vitaminas hidrosolubles participan como

cofactores para enzimas específicas, en tanto al menos dos vitaminas liposolubles, A y D,
se comportan como hormonas e interactúan con receptores intracelulares específicos en
sus tejidos blanco.Las vitaminas deben ser aportadas a través de la alimentación, puesto
que el cuerpo humano no puede sintetizarlas. Una excepción es la vitamina D, que se
puede formar en la piel con la exposición al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y ácido fólico, que
se forman en pequeñas cantidades en la flora intestinal.
Con una dieta equilibrada y abundante en productos frescos y naturales, dispondremos de

todas las vitaminas necesarias y no necesitaremos ningún aporte adicional en forma de
suplementos de farmacia o herbolario. Un aumento de las necesidades biológicas requiere
un incremento de estas sustancias, como sucede en determinadas etapas de la infancia, el
embarazo, la lactancia y durante la tercera edad. El consumo de tabaco, alcohol o drogas
en general provoca un mayor gasto de algunas vitaminas, por lo que en estos casos puede
ser necesario un aporte suplementario. Debemos tener en cuenta que la mayor parte de
las vitaminas sintéticas no pueden sustituir a las orgánicas, es decir, a las contenidas en los
alimentos o extraídas de productos naturales (levaduras, germen de trigo, etc.). Aunque
las moléculas de las vitaminas de síntesis tengan los mismos elementos estructurales que
las orgánicas, en muchos casos no tienen la misma configuración espacial, por lo que
cambian sus propiedades.
Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por cambios de temperatura y pH, y
también por almacenamientos prolongados. Aunque todos los alimentos aportan
vitaminas en mayor o menor cantidad, no hay ningún alimento que las posea todas y
menos aún en las cantidades necesarias para el organismo. Por tanto, hay de buscar una
dieta variada y equilibrada que incluya abundancia de frutas y verduras, por su gran
contenido en vitaminas. Las deficiencias de vitaminas y los excesos de algunas de ellas
producen enfermedades de mayor o menor gravedad.
Las principales diferencias entre los dos grupos de vitaminas son las siguientes:
Vitaminas hidrosolubles Vitaminas liposolubles
Se caracterizan porque se disuelven en agua, por lo que Se caracterizan porque no son solubles en
pueden pasarse al agua del lavado o de la cocción de los agua, se almacenan en el organismo y su
alimentos. Muchos alimentos ricos en este tipo de ingesta en exceso puede provocar desajustes.
vitaminas no nos aportan al final de prepararlos la misma
cantidad que contenían inicialmente. Para recuperar Químicamente se trata de lípidos
parte de estas vitaminas (algunas se destruyen con el insaponificables, caracterizados por su
calor) se puede aprovechar el agua de cocción de las incapacidad para formar jabones, ya que

verduras para preparar caldos o sopas. carecen en sus moléculas de ácidos grasos
unidos mediante enlaces éster. Pertenecen a
A diferencia de las vitaminas liposolubles no se este grupo las vitaminas A, D, E y K.
almacenan en el organismo. Esto hace que deban
aportarse regularmente y sólo puede prescindirse de
ellas durante algunos días.
El exceso de vitaminas hidrosolubles se excreta por la

orina, por lo que no tienen efecto tóxico por elevada que
sea su ingesta.
Descripción de las Vitaminas
Vitamina A (Retinol) INDISPENSABLE PARA EL FUNCIONAMIENTO DE LOS TEJIDOS. DESEMPEÑA

UN PAPEL FUNDAMENTAL EN LA VISIÓN.Su carencia produce:
CONJUNTIVITIS, PIEL SECA Y RUGOSA, VISIÓN IMPERFECTA.
Vitamina B1 INFLUYE EN MECANISMOS DE TRANSMISIÓN NERVIOSA.Su carencia
(Tiamina) produce: INFLAMACIÓN DE LOS NERVIOS, REDUCCIÓN DE LOS REFLEJOS
TENDINOSOS, ANOREXIA, FATIGA Y TRASTORNOS GASTROINTESTINALES.
Vitamina B2 IMPORTANTE PARA EL METABOLISMO DE PROTEÍNAS E HIDRATOS DE
(Riboflavina) CARBONO Y SU TRANSFORMACIÓ. Su carencia provoca: DERMATITIS
SEBORREICA, FATIGA VISUAL, Y CONJUNTIVITIS.
Vitamina B6 ESENCIAL EN EL METABOLISMO DE LOS ÁCIDOS GRASOS. INTERVIENE EN
(Piridoxina) REACCIONES DE TRANSAMINACIÓN, DESCARBOXILACIÓN Y EN EL APORTE
DE AMINOÁCIDOS.Su carencia produce: APATÍA, DEPRESIÓN, CALAMBRES,
NAUSEAS, MAREO, PARESTESIAS ANEMIA Y DEBILIDAD MUSCULAR.
Vitamina B12 COENZIMA DE DIVERSAS REACCIONES ENZIMÁTICAS (TRANSFERENCIA DE
(Cianocobalamina) GRUPOS METILO Y TRANSFORMACIONES DEL ÁCIDO FÓLICO EN
FOLÍNICO).Su carencia provoca: ATROFIA DE LOS MUCOSA DIGESTIVA Y
ABOLICIÓN DE LA SENSIBILIDAD PROFUNDA.
Vitamina B8 o ES LA COENZIMA DE LAS CARBOXILASAS O ENZIMAS QUE FIJAN EL
Biotina o Vitamina H ANHÍDRIDO CARBÓNICO.
Vitamina C (Ácido PAPEL DE OXIDO-REDUCTOR.Su carencia provoca: HEMORRAGIAS,
Ascórbico) DEFICIENCIAS CELULARES, RETARDO EN CICATRIZACIÓN Y ALTERACIÓN DEL
TEJIDO ÓSEO.
Vitamina D INFLUYE EN LA FUNCIÓN DE LA GLÁNDULA PARATIROIDES, AUMENTA
(Colecaldiferol) ABSORCIÓN DE SALESDE CALCIO Y FÓSFORO.Su carencia provoca:
RAQUITISMO, ALTERACIONES MUSCULARES, REBLANDECIMIENTO ÓSEO.
Vitamina E ACCIÓN ANTIOXIDANTE.Su carencia provoca: DISTROFIAS MUSCULARES,
(Tocoferol) ALTERACIONES VASCULARES DEGENERATIVAS, ATROFIA TESTICULAR,
IMPLANTACIÓN DEFECTUOSA DEL HUEVO EN EL ÚTERO.
VITAMINA B10-11 o PARTICIPA EN FENÓMENOS DE CRECIMIENTO, DESARROLLO Y EN LA
Folacina o Ácido HEMATOPEYOSIS.Su carencia provoca: ANEMIAS, LEUCOPENIAS, LESIONES

Fólico GASTROINTESTINALES Y DIARREAS.

Vitamina K o INTERVIENE EN EL SISTEMA DE COAGULACIÓN SANGUÍNEA.
Filokinona o Su carencia provoca: HEMORRAGIAS.
Antihemorrágica
Vitamina P (Citrina) AUMENTA LA RESISTENCIA CAPILAR Y CONTROLA LA PERMEABILIDAD DE
LOS VASOS.FAVORECE LA ACCIÓN DE LA ADRENALINA.Su carencia
produce: AUMENTA LA FRAGILIDAD CAPILAR.
Vitamina B3 o Ácido ESENCIAL EN LOS PROCESOS DE OXIDO-REDUCCIÓN.Su carencia provoca:
Nicotínico o Niacina DERMATITIS, DIARREA.
o Vitamina PP
Vitamina B5 (Ácido FORMA PARTE DE LA COENZIMA A. PARTICIPA ACTIVAMENTE EN LA
Pantoténico) DESINTOXICACIÓN DE COMPUESTOS EXTRAÑOS O NOCIVOS, EN EL
METABOLISMO DE LAS GRASAS Y PROTEÍNAS Y, EN LA SÍNTESIS DE
ACETILCOLINA.Su carencia provoca: HIPERREFLEXIA, DEFICIENTE
ACTIVIDAD DE LAS GLÁNDULAS SUPRARRENALES.
Vitamina B15 (Ácido ACCIÓN ANTIANÓXICA.
Paneámico)
Vitamina F INTERVIENE EN LA SÍNTESIS DE ÁCIDOS COMPLEJOS (GRASOS
INSATURADOS Y ESENCIALES). ESTIMULA EL CRECIMIENTO.Su carencia
provoca: ECCEMA, OBSTRUCCIÓN DE LOS FOLÍCULOS PILOSOS.
Vitamina H o PABA NECESARIO PARA EL DESARROLLO DEL MICROORGANISMOS.
(Paraaminobenzoico) ANTAGONISTAS DE LAS SULFAMIDAS. CONDICIONA PIGMENTACIÓN DEL
PELO.Su carencia provoca: ENCALLECIMIENTO. DISMINUYE LA
PROTECCIÓN SOLAR DE LA PIEL.
Vitamina L FACTOR VITAMÍNICO DISCUTIDO QUE PARECE NECESARIO EN LA
INSTAURACIÓN DE LA LACTANCIA.
Vitamina T COMPLEJO DE SUSTANCIAS BIOESTIMULANTES DEL CRECIMIENTO,
(Termitina) OBTENIDA DE LAS TERMITAS.
Vitamina V PROTEGE FRENTE A LA ULCERA GÁSTRICA.
(Antiulcerosa)
Coenzima Q SISTEMA DE OXIDO-REDUCCIÓN.
(Urquinona)
Alimentos más ricos en las diferentes vitaminas, clasificados de mayor a menor cantidad
de las mismas.
Vitamina A Hígado de pescado, de buey, de ternera y de cerdo.

Espinacas, zanahorias, brócoli, achicoria, calabaza amarilla, maíz
amarillo.
Levaduras, mantequilla, quesos.
Albaricoque, caquis, melocotón y melón.
Vitamina B1 Levadura, carne de cerdo, legumbres secas, pan integral, yema de
huevo, harina de maíz, cacahuetes, nueces.

Vitamina B2 Hígado de cerdo, de ternera, de buey.

Quesos, jamón crudo, setas frescas, carne, huevos, almendras, pescado,
leche y legumbres.
Vitamina B6 Levadura, harina integral, huevos, hígado, pescado, carne con nervio.
Semillas de cacahuete, de soja.
Patatas, espinacas y legumbres.
Vitamina B12 Hígado, riñones (especialmente crudos), pescados, huevos, quesos
fermentados.
BIOTINA12 Levadura, hígado, riñones, yema de huevo, leche.
Vitamina C Naranjas, limones, mandarinas, tomates, berzas, pimientos, patatas,
perejil, nabos, espinacas, fresas y melones.
Vitamina D Aceite de hígado de pescado, pescado de mar, yema de huevo, leche y
derivados.
Vitamina E Aceite de semillas, de grano, de maíz, de girasol.
Espinacas, lechuga, hojas verdes en general y yema de huevo.
Ácido Fólico Copos de maíz, espinacas, hígado, plátanos, almendras, cacahuetes
naranjas, tomates, leche, huevos, patatas y albaricoques.
Vitamina K Hojas verdes, espinacas, coles, tomates, guisantes, hígado de buey,
huevos.
Vitamina P Agrios (especialmente la corteza), pimientos, tomates, uvas,
albaricoques, trigo morisco.
Vitamina PP Hígado, carnes en general, pescado, arroz, pan integral, setas frescas,
dátiles, melocotones y almendras.
Ácido Hígado y riñones de buey (especialmente crudos), cáscara de cereales,
Pantoténico huevo crudo, coliflor, verduras verdes y leche.
Factores que neutralizan y destruyen ciertas vitaminas

 Las bebidas alcohólicas. El alcohol aporta calorías sin apenas contenido vitamínico,
a la vez que disminuye el apetito; al ingerir menos alimentos se producen carencias
principalmente de ácido fólico y de vitaminas del grupo B.
 El tabaco. La vitamina C interviene en los procesos de desintoxicación,
reaccionando contra las toxinas del tabaco. Debido a ese gasto extra, en
fumadores se recomienda un aporte de vitamina C doble o triple del normal.
 El estrés. Bajo tensión emocional se segrega más adrenalina que consume gran
cantidad de vitamina C. En situaciones de estés, se requiere un suplemento de
vitaminas C, E y del grupo B.
 Medicamentos. Los antibióticos y laxantes destruyen la flora intestinal, por lo que
se puede sufrir déficit de vitamina B12.
Vitaminas que no lo son. El desconocimiento, y en algunos casos el afán de lucro, han

llevado a etiquetar como vitaminas a sustancias que en realidad no lo son, bien porque no
son relevantes para nuestro metabolismo o bien porque podemos sintetizarlas en
cantidades suficientes para cubrir nuestras necesidades.

En el inicio de los estudios sobre vitaminas existió una cierta confusión, aplicándose a
veces distintos nombres a la misma vitamina. Tal es el caso de la llamada "vitamina B5",
que es en realidad la misma que la B6, la "vitamina B3", que es una mezcla de niacina y
ácido pantoténico o la "vitamina M", que es el ácido fólico.
Actualmente, algunos vendedores de "alimentos saludables" intentan hacer creer que una
serie de sustancias que ellos comercializan son vitaminas. Es falso, un fraude, y en algunos
casos además un peligro para la salud.
Algunas de estas supuestas vitaminas son:

 Vitamina F:En realidad se trata de dos ácidos grasos, el ácido linoleico y el
linolénico. No podemos sintetizarlos, y son necesarios para nuestro metabolismo,
pero no son vitaminas. Se encuentran en mayor o menor proporción en todas las
grasas naturales.
 Vitamina B15: o ácido pangámico, una sustancia presente en la mayoría de las
semillas, pero irrelevante para nuestro organismo. Aunque es totalmente inútil, en
principio no es tóxico, aunque se han encontrado lotes que contenían sustancias
carcinógenas. La FDA (organismo encargado del control alimentario en USA)
prohibió su venta en los Estados Unidos
 Vitamina B17:o amigdalina, que no solamente no es una vitamina, ni tiene ningún
papel metabólico en el ser humano, sino que es una sustancia muy tóxica, ya que
en el estómago desprende cianuro. Se han producido varias muertes por su
ingestión. Al demostrarse su toxicidad, los vendedores, para no perder el negocio,
empezaron a recomendarla como una supuesta cura contra el cáncer, lo que es
falso, y le costó una condena a prisión en Estados Unidos a uno de ellos. Su
comercialización está prohibida terminantemente en todo el mundo. Fue
"descubierta" por los mismos que "descubrieron" la supuesta (y también falsa)
vitamina B15.
 Inositol: Esta sustancia es una vitamina para algunos insectos y bacterias, y los
ratones pierden pelo si su dieta no lo contiene. Sin embargo, los humanos
podemos fabricar todo el que precisemos. La afirmación de que sirve para prevenir
la calvicie, basada en el efecto de su carencia en los ratones es un fraude (chistoso,
pero fraude).
 PABA: siglas del ácido para-amino benzoico. Es esencial para algunas bacterias,
pero totalmente innecesario para el ser humano.
 Ácido orótico: Es un intermedio metabólico que podemos sintetizar en las
cantidades que necesitemos.
 Lecitina: Un tipo de fosfolípido, con propiedades emulsionantes, utilizado como
aditivo alimentario(su código es el E- 322). Nuestro organismo es capaz de
sintetizar todos los fosfolípidos que necesita. Se ha llegado a decir que es un
adelgazante. En realidad es una grasa, y como tal, aporta calorías (es decir,
engorda)
 Carnitina: No es una vitamina. Nuestro organismo puede fabricar toda la que
precise.

 Taurina: Esta sustancia es esencial para los gatos, y puede que para los niños
recién nacidos, ya que la leche humana contiene más que la de otras especies. Por
esta razón se añade a las leches destinadas a alimentación infantil. Para los
adultos, y para los niños que no sean de pecho, es absolutamente innecesaria.
VI. BIOMOLECULAS DEL METABOLISMO

A. Glúcidos:Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del griego
σάκχαρον que significa "azúcar") son moléculas orgánicas compuestas por carbono,
hidrógeno y oxígeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de
carbonos o por el grupo funcional aldehído. Son la forma biológica primaria de
almacenamiento y consumo de energía. Otras biomoléculas energéticas son las (lipidos)
grasas y, en menor medida, las proteínas y los ácidos nucleicos.
El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas

moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua,
sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales. Este nombre
proviene de la nomenclatura química del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas
respondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero=De 3 en adelante;
según el número de átomos). De aquí que el término "carbono-hidratado" se haya
mantenido, si bien posteriormente se vio que otras moléculas con las mismas
características químicas no se corresponden con esta fórmula. Además, los textos
científicos anglosajones aún insisten en denominarlos carbohydrates lo que induce a
pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en dietética, se usa con más
frecuencia la denominación de carbohidratos.
Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación, reducción, oxidación,

lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica, como puede ser de
solubilidad.
Sinónimos
 Carbohidratos o hidratos de carbono: Ha habido intentos para sustituir el término de
hidratos de carbono. Desde 1996 el Comité Conjunto de la Unión Internacional de
Química Pura y Aplicada (International Union of Pure and Applied Chemistry1 ) y de
la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (International Union of
Biochemistry and Molecular Biology) recomienda el término carbohidrato y
desaconseja el de hidratos de carbono.
 Glúcidos: Este nombre proviene de que pueden considerarse derivados de la glucosa
por polimerización y pérdida de agua. El vocablo procede del griego "glycýs", que
significa dulce.
 Azúcares: Este término sólo puede usarse para los monosacáridos (aldosas y
cetosas) y los oligosacáridos inferiores (disacáridos). En singular (azúcar) se utiliza
para referirse a la sacarosa o azúcar de mesa.

 Sacáridos: Proveniente del griego σάκχαρον que significa "azúcar". Es la raíz

principal de los tipos principales de glúcidos (monosacáridos, disacáridos,
oligosacáridos y polisacáridos).
Estructura química: Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos
de carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno. Los glúcidos tienen enlaces
químicos difíciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran cantidad de
energía, que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta energía es
aprovechada por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en el
organismo.En la naturaleza se encuentran en los seres vivos, formando parte de
biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos.
Tipos de glúcidos: Los glúcidos se dividen:

 Monosacáridos.
 Disacáridos.
 Oligosacáridos.
 Polisacáridos.
Monosacáridos:Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados por una sola
molécula; no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. La fórmula química
general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier número igual
o mayor a tres, su límite es de 7 carbonos. Los monosacáridos poseen siempre un grupo
carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que
pueden considerarse polialcoholes.
Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características diferentes:

 La posición del grupo carbonilo,
 El número de átomos de carbono que contiene y
 Suquiralidad.
Si el grupo carbonilo es un aldehído, el monosacárido es una aldosa; si el grupo carbonilo

es una cetona, el monosacárido es una cetosa. Los monosacáridos más pequeños son los
que poseen tres átomos de carbono, y son llamados triosas; aquellos con cuatro son
llamados tetrosas, lo que poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas
y así sucesivamente. Los sistemas de clasificación son frecuentemente combinados; por
ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehído de seis átomos de carbono), la ribosa
es una aldopentosa (un aldehído de cinco átomos de carbono) y la fructosa es una
cetohexosa (una cetona de seis átomos de carbono).
Ciclación:El grupo aldehído o cetona en una cadena lineal abierta de un monosacárido

reaccionará reversiblemente con el grupo hidroxilo sobre un átomo de carbono diferente
en la misma molécula para formar un hemiacetal o hemicetal, formando un anillo
heterocíclico, con un puente de oxígeno entre los dos átomos de carbono. Los anillos con

cinco y seis átomos son llamados formas furanosa y piranosa respectivamente y existen en
equilibrio con la cadena lineal abierta.
Durante la conversión de la forma lineal abierta a la forma cíclica, el átomo de carbono

conteniendo el oxígeno carbonilo, llamado el carbono anomérico, se transforma en un
centro quiral con dos posibles configuraciones: el átomo de oxígeno puede tomar una
posición arriba o abajo del plano del anillo. El par de estereoisómeros resultantes son
llamados anómeros. En el α-anómero, el -OH sustituyente sobre el carbono anomérico se
encuentra en el lado opuesto del anillo (posición trans) a la cadena CH 2OH. La forma
alternativa, en la cual el sustituyente CH2OH y el grupo hidroxilo sobre el carbono
anomérico están en el mismo lado (posición cis) del plano del anillo, es llamado β-
anómero. Como el anillo y la forma abierta se interconvierten, ambos anómeros existen
en equilibrio.
Uso en células:Los monosacáridos son la principal fuente de combustible para el

metabolismo, siendo usado tanto como una fuente de energía (la glucosa es la más
importante en la naturaleza) y en biosíntesis. Cuando los monosacáridos no son
necesitados para las células son rápidamente convertidos en otra forma, tales como los
polisacáridos.La ribosa y la desoxirribosa son componentes estructurales de los ácidos
nucléicos.
Disacáridos:Los disacáridos son glúcidos formados por dos moléculas de monosacáridos y,

por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacáridos libres. Los dos monosacáridos se
unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosídico, tras una reacción
de deshidratación que implica la pérdida de un átomo de hidrógeno de un monosacárido y
un grupo hidroxilo del otro monosacárido, con la consecuente formación de una molécula
de H2O, de manera que la fórmula de los disacáridos no modificados es C12H22O11.
La sacarosa es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual los glúcidos son
transportados en las plantas. Está compuesto de una molécula de glucosa y una molécula
de fructosa. El nombre sistemático de la sacarosa, O-α-D-glucopiranosil-(1→2)- β-D-
fructofuranósido, indica cuatro cosas:
 Sus monosacáridos: Glucosa y fructosa.
 Disposición de las moleculas en el espacio: La glucosa adopta la forma piranosa y la
fructosa una furanosa.
 Unión de los monosacáridos: El carbono anomérico uno (C1) de α-glucosa está
enlazado en alfa al C2 de la fructosa formando 2-O-(alfa-D-glucopiranosil)-beta-D-
fructofuranosido y liberando una molécula de agua.
 El sufijo -ósido indica que el carbono anomérico de ambos monosacáridos
participan en el enlace glicosídico.
La lactosa, un disacárido compuesto por una molécula de galactosa y una molécula de

glucosa, estará presente naturalmente sólo en la leche. El nombre sistemático para la

lactosa es O-β-D-galactopiranosil-(1→4)-D-glucopiranosa. Otro disacárido notable incluyen

la maltosa (dos glucosa enlazadas α-1,4) y la celobiosa (dos glucosa enlazadas β-1,4).
Oligosacáridos:o Los oligosacáridos están compuestos por tres a diez moléculas de

monosacáridos que al hidrolizarse se liberan. No obstante, la definición de cuan largo
debe ser un glúcido para ser considerado oligo o polisacárido varía según los autores.
Según el número de monosacáridos de la cadena se tienen los disacaridos (como la lactosa
), tetrasacárido (estaquiosa), pentasacáridos, etc.Los oligosacáridos se encuentran con
frecuencia unidos a proteínas, formando las glucoproteínas, como una forma común de
modificación tras la síntesis proteica. Estas modificaciones post traduccionales incluyen los
oligosacáridos de Lewis, responsables por las incompatibilidades de los grupos
sanguíneos, el epítopealfa-Gal responsable del rechazo hiperagudo en xenotrasplante y O-
GlcNAc modificaciones.
Polisacáridos:Los polisacáridos son cadenas, ramificadas o no, de más de diez

monosacáridos, resultan de la condensación de muchas moléculas de monosacáridos con
la pérdida de varias moléculas de agua. Su fórmula empírica es: (C6 H10 O5)n. Los
polisacáridos representan una clase importante de polímerosbiológicos y su función en los
organismos vivos está relacionada usualmente con estructura o almacenamiento. El
almidón es usado como una forma de almacenar monosacáridos en las plantas, siendo
encontrado en la forma de amilosa y la amilopectina (ramificada). En animales, se usa el
glucógeno en vez de almidón el cual es estructuralmente similar pero más densamente
ramificado. Las propiedades del glucógeno le permiten ser metabolizado más
rápidamente, lo cual se ajusta a la vida activa de los animales con locomoción.
La celulosa y la quitina son ejemplos de polisacáridos estructurales. La celulosa es usada

en la pared celular de plantas y otros organismos y es la molécula más abundante sobre la
tierra. La quitina tiene una estructura similar a la celulosa, pero tiene nitrógeno en sus
ramas incrementando así su fuerza. Se encuentra en los exoesqueletos de los artrópodos y
en las paredes celulares de muchos hongos. Tiene diversos de usos, por ejemplo en hilos
para sutura quirúrgica. Otros polisacáridos incluyen la callosa, la lamiña, la rina, el xilano y
la galactomanosa.
Función de los glúcidos

Los glúcidos desempeñan diversas funciones, entre las que destacan la energética y la
estructural:
 Glúcidos energéticos: Los mono y disacáridos, como la glucosa, actúan como
combustibles biológicos, aportando energía inmediata a las células; es la
responsable de mantener la actividad de los músculos, la temperatura corporal, la
presión arterial, el correcto funcionamiento del intestino y la actividad de las
neuronas. Los glúcidos aparte de tener la función de aportar energía inmediata a
las células, también proporcionan energía de reserva a las células.

 Glúcidos estructurales: Algunos polisacáridos forman estructuras esqueléticas muy

resistentes, como la celulosa de las paredes de células vegetales y la quitina de la
cutícula de los artrópodos.
 Otras funciones: La ribosa y la desoxirribosa son constituyentes básicos de los
nucleótidos, monómeros del ARN y del ADN.Los oligosacáridos del glicocáliz tienen
un papel fundamental en el reconocimiento celular.
 Nutrición: La concentración de glúcidos en una persona, varían desde los 8,3 a 14,5
g por cada kilogramo de peso corporal. Se propone que el 55-60% de la energía
diaria que necesita el organismo humano debe provenir de los glúcidos, ya sea
obtenidos de alimentos ricos en almidón como las pastas o de las reservas del
cuerpo (glucógeno). Se desaconseja, en cambio, el consumo abusivo de glúcidos
tipo azúcar por su actividad altamente oxidante: las dietas con muchas calorías o
con mucha glucosa aceleran el envejecimiento celular. Se sobreentiende que
pueden ser necesarias dietas hipercalóricas en climas gélidos o en momentos de
gran desgaste energético muscular. Nótese que el sedentarismo o la falta de los
suficientes movimientos cotidianos del cuerpo humano provocan una mala
metabolización de las grasas y de los glúcidos.
Los glúcidos, por su fuerte carácter hidrofílico se rodean de partículas de agua ocupando
más espacio en las células y son atacados más fácilmente por las enzimas hidrolíticas que
las proteínas o las grasas y por eso son una fuente de obtención rápida de energía. Las
proteínas y grasas son componentes vitales para la construcción de tejido corporal y
células, y por lo tanto debería ser recomendado no malgastar tales recursos usándolos
para la producción de energía.Los glúcidos no son nutrientes esenciales, ya que el cuerpo
puede tener toda su energía a partir de la síntesis de proteínas y grasas. El cerebro no
puede quemar grasas y necesita glucosa para obtener energía del organismo, y así puede
sintetizar esta glucosa a partir de proteínas. La metabolización de las proteínas aporta 4
kcal por gramo, mientras que las grasas contienen 9kcal y el alcohol 7 kcal por gramo.
Alimentos con altos contenidos en glúcidos son pastas, patatas, fibra, cereales y
legumbres. Los glúcidos ayudan a la desmaterialización de azúcares en la sangre, y gracias
a ellos conseguimos que no baje el porcentaje medio de insulina en la sangre. Basado en
la evidencia del riesgo a la cardiopatía y obesidad, el Instituto de Medicina (Estados
Unidos) recomienda que los adultos estadounidenses y canadienses obtengan el 40 al 65%
de energía de la dieta a partir de los glúcidos. La FAO (Food and AgricultureOrganization) y
la WHO (WorldHealthOrganization) recomiendan que las guías de alimentación nacional
establezcan la meta de 55 a 75% del total de la energía a partir de glúcidos, pero sólo 10%
de alimentos a partir de azúcar libre (glúcidos simples).
La distinción entre "glúcidos buenos" y "glúcidos malos" es una distinción carente de base
científica. Aunque estos conceptos se han utilizado en el diseño de las dietas cetogénicas
como las dietas bajas en glúcidos, las cuales promueven una reducción en el consumo de
granos y almidones en favor de proteínas. El resultado es una reducción en los niveles de

insulina usada para metabolizar el azúcar y un incremento en el uso de grasas para

energía a través de la cetosis, un proceso también conocido como hambre de conejo.
Enfermedades durante la digestión: Si durante la digestión, la degradación de

carbohidratos es deficiente a causa de alguna enfermedad intestinal hereditaria, un
trastorno intestinal, desnutrición o fármacos que lesionan la mucosa del intestino
delgado, el carbohidrato no digerido llega al intestino grueso, donde produce diarrea
osmótica. La fermentaciónbacteriana de los compuestos produce grandes volúmenes de
CO2 y H2, lo que ocasiona cólicos abdominales.
Clasificación:Los nutricionistas y dietistas clasificaban anteriormente los carbohidratos

como simples (monosacáridos y disacáridos) o complejos (oligosacáridos y polisacáridos).
El término carbohidrato complejo fue usado por primera vez en la publicación
DietaryGoalsfortheUnitedStates (1977) del Comité seleccionado del Senado, donde los
denominaron "frutas, vegetales y granos enteros".Las pautas dietéticas generalmente
recomiendan que los carbohidratos complejos y las fuentes de carbohidratos simples ricas
en nutrientes, como frutas y productos lácteos deberían cubrir el grueso del consumo de
carbohidratos. Las guías dietéticas para los americanos USDA 2005 prescindieron de la
distinción entre simple/complejo, en su lugar recomiendan alimentos integrales y ricos en
fibra.
El índice glicémico y el sistema de la carga de glicemia son populares métodos de

clasificación alternativos los cuales clasifican los alimentos ricos en carbohidratos basados
en su efecto sobre los niveles de glucosa sanguínea. El índice de insulina es un método de
clasificación similar, más reciente el cual clasifica los alimentos basado en su efecto sobre
los niveles de insulina. Este sistema asume que los alimentos con índice glicémico alto
pueden ser declarados para ser la ingesta de alimentos más aceptable.El informe conjunto
de expertos de la WHO y la FAO, en Dieta, Nutrición y Prevención de Enfermedades
Crónicas (serie de informes técnicos de la WHO 916), recomienda que el consumo de
carbohidratos suponga el 55-75% de la energía diaria, pero restringe el consumo de
"azúcar libre" a un 10%.
Aplicaciones:Los carbohidratos se utilizan para fabricar tejidos, películas fotográficas,

plásticos y otros productos. La celulosa se puede convertir en rayón de viscosa y
productos de papel. El nitrato de celulosa (nitrocelulosa) se utiliza en películas de cine,
cemento, pólvora de algodón, celuloide y tipos similares de plásticos. El almidón y la
pectina, un agente cuajante, se usan en la preparación de alimentos para el hombre y el
ganado. La goma arábiga se usa en medicamentos demulcentes. El agar, un componente
de algunos laxantes, se utiliza como agente espesante en los alimentos y como medio para
el cultivo bacteriano; también en la preparación de materiales adhesivos, de encolado y
emulsiones. La hemicelulosa se emplea para modificar el papel durante su fabricación. Los
dextranos son polisacáridos utilizados en medicina como expansores de volumen del
plasma sanguíneo para contrarrestar las conmociones agudas. Otro hidrato de carbono, el
sulfato de heparina, es un anticoagulante de la sangre.

B. Lípidos:Son un conjunto de biomoléculas orgánicas, la mayoría, compuestas

principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también
pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno. Son un grupo heterogéneo de consistencia
grasa o aceitosa y relativamente insoluble en agua y soluble en solventes orgánicos como
éter, benceno, alcohol, cloroformo, etc.
Tienen C, H, y O al igual que los Glúcidos pero con O en menor proporción al C e H en

comparación con los Glúcidos. Los átomos de O son característicos de grupos funcionales
hidrófilos (afín al H20), de modo que los Lípidos por poseer menos O, son menos solubles
en H2O, por lo que tienden a ser hidrofóbicos (que rechazan H2O).
Propiedad anfipática de los lípidos
Esta propiedad de los Lípidos se debe a que en sus estructuras poseen 2 grupos distintos:
 Una cabeza polar hidrofílica: que es el extremo de la molécula que contiene los
elementos de oxígenos, lo que la hace afín al agua, o sea es la región hidrofílica de
la molécula.
 Una(s) cola(s) no polar hidrofóbica: es la región de la molécula que solo contiene
las cadena(s) hidrocarbonadas, y por ausencia de oxígeno no son afín al agua.
Al contacto con el agua las cabezas polares de las moléculas de Lípidos quedan en
contacto con el agua y las colas hidrofóbicas quedan escondidas del agua, lo que le
permite formar estructuras como micelas, bicapas lipídicas y liposomas.

La mayoría de los lípidos presentan como unidades a los ácidos grasos unidos en un
alcohol específico por el enlace ester, pero en otros tipos de Lípidos las unidades son el
isopreno.
Ácidos grasos
Existen casi 70 ácidos grasos distintos como unidades de muchos lípidos.
Definición: Los ácidos grasos son moléculas sencillas formadas de largas cadenas
hidrocarbonadas que contienen un grupo carboxilo en uno de sus extremos y un grupo
metilo en el otro extremo.
Fórmula: CH3(CH2)n – COOH
Ej: n=14, Ácido Palmítico CH3(CH2)14 – COOH

n=15, Ácido LinoleicoCH3(CH2)15 – COOH
Otra forma de representarlos es: R–COOH, donde R representa las cadenas

hidrocarbonadas.Según las estructura los ácidos grasos se clasifican en ácidos grasos
saturados y ácidos grasos insaturados:
Existen “ácidos grasos esenciales” que son aquellos que el organismo no los puede sintetizar y
necesita ingerirlos en la dieta. En el hombre son 3 los ácidos grasos esenciales: ácido linoleico,
ácido linolénico y ácido araquidónico.
Función:
 Son “fuente de energía” en el metabolismo de los organismos aerobios.
 Constituyen junto con un alcohol específico las unidades o moléculas sencillas para
conformar otros lípidos.
La mayoría de los ácidos grasos naturales posee un número par de átomos de carbono,
esto es debido a que son sintetizados a partir de acetato (CH3CO2-), el cual posee
dosátomos de carbono. Los ácidos grasos pueden presentar diferentes longitudes de las
cadenas y grupos funcionales diferentes al grupo carboxilo.

Clasificación de los lípidos: Según su composición química los lípidos se clasifican en:
 Lípidos Simples
 Lípidos Complejos
 Lípidos Isoprenoides
Lípidos simples:están formados solo por unidades de ácidos grasos unidad a un alcohol
específico por medio de “enlaces éster”.Se subclasifican en:
 Glicéridos
 Ceras.
Glicéridos: El alcohol que contienen es el glicerol conocido también como glicerina, unido
a 1 ó 2 ó 3 ácidos grasos por medio de enlaces éster.El glicerol es un alcohol de 3 átomos
de C, que contiene también 3 grupos hidroxilos (OH) o sea es un alcohol trihidroxilado.
Según la cantidad de ácidos grasos que se unen al glicerol, los glicéridos sesubclasifican
en:
 Monoglicéridos: 1 ácido graso + glicerol
 Diglicéridos: 2 ácidos grasos + glicerol
 Trigliceridos: 3 ácidos grasos + glicerol
Los Triglicéridos son los más importantes porque a este grupo pertenecen las moléculas
de grasa.
GRASAS: Las grasas cuando permanecen líquidas a temperatura ambiente se denominan

aceites, las podemos encontrar en semillas de algodón maní, girasol, soya, etc… las grasas
que contienen más ácidos grasos insaturados son líquidas a temperatura ambiente, en
cambio cuando contienen más ácidos grasos saturados generalmente son sólidas a
temperatura ambiente.Cuando las grasas permanecen sólidas a temperatura ambiente se

denominan grasas propiamente y se encuentran formando el Tejido Adiposo de los

animales vertebrados.
En las grasas como se unen 3 ácidos grasos al glicerol se establecen 3 enlaces éster.
Los ácidos grasos que se unen para formar una molécula de grasa pueden ser los mismos
o distintos ácidos grasos.El enlace éster se forma cuando un OH del grupo carboxilo de un
ácido graso se une al H de un OH de la molécula de alcohol con la salida de una molécula
de H2O.

Función de las grasas: Son reservas de energía (almacenan a los ácidos grasos que son
fuente de energía al igual que el glicerol). En los animales las grasas constituyen la mayor
reserva de energía (en las plantas la mayor reserva de energía es el almidón).
CERAS: están constituidas por ácidos grasos y alcoholes monohidroxilados, como por
ejemplo el Colesterol. Son abundantes en la naturaleza, las mismas pueden ser obtenidas
de fuentes animales y plantas ejemplos de ellas tenemos la cera de abeja y la lanolina
respectivamente.
Función: Son revestimiento impermeable en la superficie de animales y planta (Ej: en piel,

plumas, hojas, corteza de plantas, etc…)
Lípidos Complejos:Son lípidos que además de ácidos grasos más un alcohol, contienen P o
N.Se subclasifican en:
 Fosfolípidos
 Esfingolípidos
Fosfolípidos: Contienen como alcohol al glicerol al que van unido 2 ácidos grasos y un
grupo fosfato por medio de enlaces ester. Ej: Lecitina, Cefalina, etc.
Ac. Fosfatídico
glicerol-3-fosfato
Función: Son los principales componentes de la membrana celular.

Esfingolípidos:Contienen como alcohol la Esfingosina (que es un alcohol nitrogenado)

unido a un Ácido Graso por enlace Peptídico. A la Esfingosina también se le une un grupo
fosfato o un azúcar. Ej: Cerebrosito, Gangliosido, etc.
Alcohol Esfin-gosina
acido graso
enlace peptídico
X= grupo fosfato o azúcar
Función: Son componentes del tejido nervioso.
Lípidos Isoprenoides: Son lípidos que tienen como unidad al Isopreno.El Isopreno es un
hidrocarburo de 5C con la siguiente estructura:
Por condensación de unidades de Isopreno se derivan los Lípidos Isoprenoides.Se

subclasifican en:
 Terpenoides
 Esteroides.
Terpenoides: Suele incluirse en este grupo moléculas formadas por la condensación de

varias unidades de Isopreno.Se subclasifican en 4 grupos de los cuales 2 de ellos son los
más importantes.
1. Monoterpenos: Poseen en su estructura 2 unidades de Isopreno. Ej: Limoneno,
Mentol, alcanfor, etc.
Función: Constituyen los aceites esenciales en las plantas dándoles sabor y aroma
característico.

2. Tetraterpenos: Poseen 8 unidades de Isopreno, a este grupo pertenecen los

Carotenoides.
Esteroides: Por la condensación de las unidades de Isopreno se sintetizan cuatro anillos
entrelazados que constituyen la estructura básica de las moléculas de Esteroides.
Esteroles: A este grupo pertenecen el ergosterol (en las plantas) y colesterol (en los
animales).El colesterol si se sedimenta en la sangre puede obstruir el flujo sanguíneo y
provocar la enfermedad arteroesclerosis.
Función: Son componentes de las membranas celulares (aunque en menor proporción
que los fosfolípidos).
Sales biliares: Ej: ácido cólico.

Función: Participa emulsificando las grasa en favorecer su digestión en el tubo digestivo.
Hormonas Esteroideas u Hormonas sexuales: Se dividen en andrógenos (Ej: testosterona

y androgesterona), estrógenos (Ej: estradiol) y progesterona.
Función: Los andrógenos son hormonas sexuales masculinas y los estrógenos y

progesterona son las hormonas sexuales femeninas.

Saponificación
Es un proceso que se da por la hidrólisis básica al calor de los Lípidos saponificables, para
producir sales de sus ácidos grasos llamados jabones.
La preparación o manufactura del jabón no ha variado mucho, se usan las mismas técnicas
que antiguamente, se trata la grasa o aceite con disolución de soda cáustica (NaOH) al
40%, mediante la reacción conocida como Saponificación, entonces se produce la
hidrólisis de los triglicéridos formando ácidos grasos y glicerol o glicerina los ácidos se
convierten en sales en presencia de una base.
Debido a la Saponificación los Lípidos también se clasifican como:
 Lípidos Saponificables: son los lípidos que producen jabón. A este grupo
pertenecen todos los lípidos clasificados como Simples y Complejos.
 Lípidos Insaponificables: son los lípidos que no producen jabón, porque no
contiene ácidos grasos en sus moléculas. A este grupo pertenecen todos los
clasificados como Lípidos Isoprenoides.
C. Proteínas:
Son Biomoléculas Orgánicas compuestas de elementos de C, H, O y N y a veces S.
Comprende un grupo de moléculas de gran diversidad estructural que cumplen un gran
número de funciones biológicas de gran importancia.
Están formadas por una secuencia de unidades de aa (aminoácidos) unidas por enlace
peptídico (además por enlaces no covalentes como enlace iónico, puentes de H, etc..).
Existen un total de 20 aa diferentes para formar a los millares de moléculas de Proteínas.
Se define como Secuencia de aa al orden y proporción específica con que se unen los
distintos aa en cada Proteína, para determinar su estructura y función. La Secuencia de aa
en cada Proteína se define con la información genética del ADN. Basta que cambie un solo

aa de la secuencia original (debido a cambios en el ADN), para que la Proteína altere su

función.
Ejemplo: La Secuencia de aa original de la Proteína Hemoglobina, hace que el Glóbulo
Rojo (que son las células sanguíneas que transportan oxígeno en la sangre) tenga su
forma normal. Si se da la sustitución del sexto aa de la secuencia original de la
Hemoglobina, que es Valina, por el aa Acido Glutámico, los glóbulos rojos tendrán forma
de media luna y ocasionaran la enfermedad conocida como Anemia Falciforme.
AMINOACIDOS: Los 20 aa que forman a las Proteínas se representan con la siguiente

estructura:
Otra forma de representar a los aa es en la forma iónica (que es la forma en que se

encuentran los aa en condiciones fisiológicas in vivo).
Glicina Alanina
Los 20 aa Proteicos son los siguientes:
Alanina (Ala, A) Cisteína (Cys, C) Acido Aspártico (Asp, D) Acido Glutámico (Glu, E)
Fenilalanina (Phe, F) Glicina (Gly, G) Histidina (His, H) Isoleucina (Ile, I)
Lisina (Lys, K) Leucina (Leu, L) Metionina (Met, M) Asparragina (Asn, N)
Prolina (Pro, P) Glutamina (Gln, Q) Arginina (Arg, R) Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T) Valina (Val, V) Triptófano (Trp, W) Tirosina (Tyr, Y)
Los aa además de ser las unidades de las Proteínas, funcionan también como Fuente de
Energía, aunque a diferencia de la glucosa y ácidos grasos se usan como fuente de energía
solo cuando hay excedentes de aa.
Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican cuando están en pH 7 en: aa neutros y aa sin carga eléctrica.
 aa Neutros (sin carga eléctrica): Poseen un solo grupo amino y un solo grupo
carboxilo. Se clasifican en aa apolares hidrofóbicos (Glicina, Alanina, Valina,
Leucina, Isoleucina, Triptofeno, Prolina, Metionina, Fenilalanina) y aa polares
hidrofílicos (Asparragina, Glutamina, Tirosina, Cisteina, Serina, Treonina).
 aa con carga eléctrica: Se subclasifican en: (1) aa ácidos [con carga negativa], los
cuales poseen un segundo grupo carboxilo en el grupo R (Ácido Aspártico, Ácido
Glutámico) y (2) aa básico [con carga positiva], poseen un segundo grupo amino en
el grupo R (Arginina, Histidina, Lisina).
Algunos de estos aa son llamados como aa Esenciales, son aquellos aa que el organismo
no los puede sintetizar por lo que debe ingerirlos con los alimentos de la dieta diaria. Los
aa esenciales del hombre son 10 (Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Valina).
Enlace peptídico
Se establece entre el grupo OH del carboxilo de un aa y un H del grupo amino del otro aa,
saliendo de la reacción una molécula de H2O.
La unión de aa por el enlace peptídico forma Péptidos. Los Péptidos serán:
 Oligopéptidos: si se unen menos de 50 aa. En base a eso seránDipéptidos,

Tripéptidos, etc…
 Polipéptidos: si se unen más de 50 aa y forman largas cadenas llamadas
CadenasPolipeptídicas. A los polipéptidos se les llama propiamente como
Proteínas.

La cadena polipeptídica tiene dirección, inicia siempre con el grupo amino del primer aa el
cual sería el extremo N-terminal y termina con el grupo carboxilo del último aa el que se
denomina C-terminal.Algunas Proteínas están formadas por más de una cadena
polipeptídicas en su estructura. Ej: la Insulina tiene 2 cadenas y la hemoglobina tiene
cuatro.
Funciones de las proteínas

A diferencia de los glúcidos y Lípidos que principalmente cumplen funciones estructurales,
las Proteínas cumplen éstas y otras funciones.
Algunas de estas funciones son:
Grupo de Proteínas Ejemplo Función

Enzimas Amilasa Enzima que degrada el Almidón y Glucógeno
Proténas de Transporte Hemoglobina Transporta el O2 en la sangre
Hormonas Insulina Regula niveles de azúcar en sangre
Anticuerpos Inmunoglobulinas Defiende al cuerpo contra enfermedades
Proteínas de movimiento Actina y Miosina Participan en la contracción muscular
Proteínas Estructurales Queratina En pelo, piel y uñas
Clasificación de las proteínas

Según su forma las Proteínas se clasifican en 2 grupos:
 Fibrosas
 Globulares.
Proteínas fibrosas: tienen formas de cadenas filamentosas alargadas.Presentan las

propiedades de ser:
 Proteínas con funciones estáticas, que son componentes estructurales de la célula.
 La mayoría de ellas se presentan fuera de las células, donde resisten fuerzas de
tensión.
 Son insolubles en agua.

Ejemplos: La Queratina, con función estructural en pelo, piel y uñas y el Colágeno y

Elastina, con funciones estructurales en tejido conectivo ( en tendones, hueso y cartílago),
etc...
Proteínas Globulares: presentan formas esféricas compactas.Presentan las propiedades
de ser:
 Proteínas con funciones móviles y dinámicas.
 Se presentan la mayoría dentro de las células.
 Son solubles en agua.
Ejemplos: las enzimas, las hormonas, los anticuerpos, etc…
Conformación nativa de las proteínas

Una Proteína para poder funcionar debe adquirir su estructura característica (forma
fibrosa o globular) denominada Conformación Nativa.
La Conformación Nativa la adquieren las proteínas a través de los siguientes Niveles

estructurales:
 Estructura Primaria
 Estructura Secundaria
 Estructura Terciaria
 Estructura Cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA: Constituye una cadena de forma línea, formada por la Secuencia
de aa unidos por enlaces peptídico, La Estructura Primaria la adquieren todas las
Proteínas al ser sintetizadas con la información genética del ADN en el proceso conocido
como Traducción.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: La adquieren cuando la Secuencia de aa de la Estructura

Primara se pliega adoptando dos formas: la Helice y la Hoja Plegada .La Helice: Es de
forma Helicodal, se adquiere cuando la secuencia de aa se pliega enrollándose en forma
de espiral.

ESTRUCTURA TERCIARIA: Se forma por giros y enrollamientos de las estructuras

Secundarias (la Helice y la Hoja Plegada ), hasta adquirir una forma Globular compacta.
Las Estructuras Secundarias que la conforman pueden ser de solo Helice, de solo Hojas
Plegadas , o combinación de ambas.
Las Proteínas que adquieren su Conformación Nativa funcional en el Nivel de Estructura

Terciaria, son las clasificadas como Proteínas Globulares, pero solo se incluye aquellas
Globulares que están formadas por una sola cadena polipeptídica. Ej: la Ribonucleasa, que
es una enzima que degrada al ARN, la Mioglobina, que es la proteína que transporta el O2
en el músculo.
ESTRUCTURA CUATERNARIA: La adquieren solo las clasificadas como Proteínas Globulares

formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas. Ej: Fosfatasa Alcalina formada de dos
cadenas polipeptídicas, la Hemoglobina formada por 4 cadenas polipeptídicas.
Cada cadena se denomina Subunidad, y de manera individual pasan por los Niveles
Primarios, Secundarios y Terciarios, luego se asocian las Estructuras Terciarias adquiriendo
así la Estructura Cuaternaria que les permita funcionar a este tipo de Proteínas. Ej: la
Hemoglobina en su Estructura Cuaternaria puede realizar su función de transportar el O2
en la sangre.
Desnaturalización de las proteínas

Las Proteínas pueden sufrir desnaturalización por efecto de Agentes Desnaturalizantes
como:
 Altas temperaturas: a temperaturas mayores de 50ºC la mayoría de las proteínas se
desnaturalizan.
 Extremo de pH: tanto los extremos de acidez como de alcalinidad desnaturalizan a las
proteínas.
 Incremento de concentraciones de sales.
 Alcoholes o solventes orgánicos.
 Otros agentes desnaturalizantes como urea, detergente, etc.
La desnaturalización de la proteína consiste en la pérdida de la Conformación Nativa y con

ello la función.La desnaturalización puede ser de 2 tipos:
1. Reversible: Si la proteína pierde sus niveles estructurales pero mantiene intacta la

Estructura Primaria, entonces como está integra la Secuencia de aa la proteína
puede volver a Renaturalizarse cuando cesa el efecto desnaturalizante, volviendo
así a ser funcional.
2. Irreversible: Se pierde todos los niveles estructurales, incluyendo la Estructura
Primaria, por lo que se liberan los aa imposibilitando la Renaturalización ya que la
proteína queda desintegrada e inactiva permanente.

EJEMPLO:La Ribonucleasa Pancreática es una proteína que en su estructura se pliega

formando 4 puentes disulfuros (S-S). Si experimentalmente se le añade Urea y β
mercaptoetanol se rompen los Enlaces Disulfuro, haciendo que la Ribonucleasa pierda su
estructura terciaria.
Luego si se elimina por Diálisis la Urea y el β-mercaptoetanol, la Ribonucleasa adquiere de

nuevo su conformación nativa, ya que se vuelven a establecer los Enlaces Disulfuro en el
mismo sitio, pues el establecimiento de estos enlaces está determinado por la secuencia
de aa que permaneció intacta en la Desnaturalización.
“La Estructura Primaria o Secuencia de aa, tiene la información necesaria para originar los
plegamientos de la cadena polipeptídica para adquirir su conformación nativa”.
D. Amino ácidos:
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes
esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de
las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo
solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células
muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio
cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas

denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas
por la sola acción de vivir.
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez
que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas
existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones
sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios
para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que
transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o
rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero
hepática".

Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son

distribuídas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas
durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o

esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana
alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en
la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el
triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los
cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. El déficit de aminoácidos
esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede
dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos:
 Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
 Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y
de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la
Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los
tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
 Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del
Sistema Nervioso Central (SNC).
 Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y
su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros
aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente
sanguíneo.
 Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
 Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los
aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la
insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
 Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También
contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
 Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el cerebro.
 AcidoGlutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del
Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
 Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.

 Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y

algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los
tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
 Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y
ácidos grasos.
 Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con
otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea,
fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
 Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
 Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en
asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina
y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una
importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
 Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene
gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
Los Ocho (8) Esenciales

 Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
 Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
 Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación
con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis
de hormonas.
 Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal
limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el
porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
 Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la
formación de diversas neurohormonas.
 Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También
interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajación y el sueño.
 Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al
hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
 Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

E. Enzimas:Las enzima son moléculas de naturaleza proteica que catalizanreacciones

bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una
reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad
muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la
presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas
denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas
productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a
unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de

activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de
reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen
acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control
de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa
que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de
4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todos los catalizadores bioquímicos son
proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidiltransferasa).También
cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de
catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores
enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo,
gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o
fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la
temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores
físico-químicos.Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis
de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas
en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de
jeans o producción de biocombustibles.
Estructuras y mecanismo
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy
variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la

cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos. Sin embargo, aunque la
estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose
únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no
resuelto.
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y
solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente
involucrada en la catálisis. La región que contiene estos residuos encargados de catalizar
la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con
la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir
pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción
catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden
incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por
retroalimentación positiva o negativa, según el caso.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de
aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una
estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada
secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con
propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas
para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs
extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura
terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y
de la condición.
Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del
sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características
hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de
estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su

actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas
enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el
caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso,
para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto. Este proceso, que
tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente
baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de
mamíferos. Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la

ARN polimerasa, en la ARNtaminoacilsintetasa y en la actividad de selección de los

aminoacil-tRNAs.
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya

que puedenactuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta
amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas
biosintéticas.
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fisher en 1894. Con base a sus
resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad
geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha
sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a
una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en
dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas,
falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las
enzimas.
Modelo del encaje inducido
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación,
siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG‡:
 Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el
cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un
sustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual
pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energía
que precisa para completar la transición).
 Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato,
mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para
que se genere dicho estado de transición.
 Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente
con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no
sería factible en ausencia de enzima.

 Reduciendo la variación de entropía necesaria para alcanzar el estado de transición

(energía de activación) de la reacción mediante la acción de orientar
correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.
 Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El
incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se
incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva
demasiado, la conformación estructural de la enzima puede verse afectada,
reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima
cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y
trabajan mejor a bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal, 32 y
su contribución a la catálisis es relativamente pequeña.
Estabilización del estado de transición

La comprensión del origen de la reducción del valor de ΔG‡ en una reacción enzimática
requiere elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de
transición, más que el estado de transición de la reacción. Aparentemente, la forma más
efectiva para alcanzar la estabilización es la utilización de fuerzas electrostáticas,
concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado que pueda orientarse
hacia la distribución de carga del estado de transición. Ese tipo de ambientes no existen ni
se generan en ausencia de enzimas.
Dinámica y función
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.La
dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la
enzima, desde residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o
incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas
de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la
estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de
movimientos dinámicos. Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas.
Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios
conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y
dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin
embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación
de sustratos y productos, aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los
pasos químicos de las reacciones enzimáticas. Estos nuevos avances también tienen
implicaciones en la comprensión de los efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos
fármacos.
Modulación alostérica
Transición alostérica de una enzima

entre los estados R y T, estabilizada por
unagonista, un inhibidor y un sustrato.

Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir
determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no
covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que
repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción de la enzima. Las
interacciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy
común de controlar las enzimas en las células.
Cofactores y coenzimas
Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total
actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas
denominadas cofactores para poder ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser
compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o
compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden
ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que
son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas incluyen
compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosíntrifosfato. Estas moléculas transfieren
grupos funcionales entre enzimas.
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica, en la cual

el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura
anterior (situada al inicio de la sección "Estructuras y mecanismos"). Estas moléculas
suelen encontrarse unidas al sitio activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la
flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas
apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada
holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos
prostéticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina
pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El término "holoenzima" también
puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el
caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades
necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.
Coenzimas
Modelo tridimensional de esferas

de la coenzima NADH.

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una
enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido
fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el
cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos
intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo
fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los
grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil
transportado por la S-Adenosil metionina.
Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen

mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo, el NADPH es
regenerado a través de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio
de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneración continua significa que incluso
pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo
humano gasta su propio peso en ATP cada día.
Inhibición
Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del

sustrato. Por otro lado, la unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Así pues, sustrato
e inhibidor compiten por la enzima.
Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland.

Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad.
A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se
unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles
en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina,
utilizada para tratar la tripanosomiasis africana, la penicilina y la aspirina.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez,

según la forma en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas y mixtas.
Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla también de
inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la ya
mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus características se suele presentar
como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.
 En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el cual también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten
para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un
inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolatoreductasa, que cataliza la
reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del
ácido fólico y el metotrexato permite que se establezca una inhibición de tipo
competitivo. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al
inhibidor. En la inhibición competitiva la velocidad máxima de la reacción no varía,
pero se necesitan concentraciones más elevadas de sustrato para alcanzar una
determinada velocidad, incrementándose así la Km aparente.
 En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino
únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el
inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es poco común,
pero puede darse en enzimas multiméticas.
 La inhibición no competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato.
Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de
inhibidor, independientemente de la concentración de sustrato, con lo que varía el
valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato aún puede unirse a la
enzima, el valor de Km no varía.
 En la inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que
el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y
viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto
se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto
alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la
enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es
decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por
el sitio activo se reduce.

La coenzima ácido fólico (izquierda) y el fármaco anti-cancerígeno metotrexato (derecha)

son muy similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor
competitivo de muchas enzimas que utilizan folato.
En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de

realimentación. Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el
organismo, esta misma sustancia podría actuar como un inhibidor de la enzima al inicio de
la ruta que lo produce, deteniendo así dicha producción cuando haya una cantidad
suficiente de la sustancia en cuestión. Este sería una forma de realimentación negativa.
Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de regulación suelen ser multiméricas y
poseer sitios alostéricos donde se unen sustancias reguladoras. Las gráficas que
representan la velocidad de la reacción frente a la concentración de sustrato de estas
enzimas no son hipérboles, sino sigmoidales (forma de S).
Usos de los inhibidores

Debido a que los inhibidores modulan la función de las enzimas, suelen ser utilizados
como fármacos. Un típico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la
aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la síntesis de un
intermediario inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos
derivados, el dolor y la inflamación. Sin embargo, otros inhibidores enzimáticos actúan
como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los
átomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de células animales
(las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando así la respiración celular.
Función biológica
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente
por medio de quinasas y fosfatasas.También son capaces de producir movimiento, como
es el caso de la miosina al hidrolizarATP para generar la contracción muscular o el
movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto. Otro tipo de ATPasas en la
membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo.
Además, las enzimas también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la
producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas. Los virus también pueden contener
enzimas implicadas en la infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y

de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus de la

gripe.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar
moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de
forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo,
que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a
moléculas más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser
absorbida a través de las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces
de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora,
poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la
celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una
ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de
otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así
sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma
reacción en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada: por
ejemplo, en el caso en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una
baja constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero
presenta una mayor constante de actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente
rápido para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como la
glucolisis no podría existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar
directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En
ausencia de enzimas, esta reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante.
Sin embargo, si se añade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y
se mide la concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar
únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas
metabólicas dentro de la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales que
presenten.
Control de la actividad
La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco
formas:
 Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o la traducción): la síntesis de
una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados
estímulos recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se denomina
inducción e inhibición enzimática. Por ejemplo, las bacterias podrían adquirir
resistencia a antibióticos como la penicilina gracias a la inducción de unas enzimas
llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactámico de la molécula de

penicilina. Otro ejemplo, son las enzimas presentes en el hígado denominadas

citocromo P450 oxidasas, las cuales son de vital importancia en el metabolismo de
drogas y fármacos. La inducción o inhibición de estas enzimas puede dar lugar a la
aparición de interacciones farmacológicas.
 Compartimentalización de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes
compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas
metabólicas de forma independiente. Por ejemplo, los ácidos grasos son sintetizados
por un conjunto de enzimas localizadas en el citosol, en el retículo endoplasmático y
en el aparato de Golgi, y posteriormente, dichos ácidos grasos son utilizados por
otro conjunto de enzimas diferentes como fuente energética en la mitocondria, a
través de la β-oxidación.
 Inhibidores y activadores enzimáticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas
por ciertas moléculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metabólica suele
actuar como inhibidor de alguna de las enzimas implicadas en las primeras
reacciones de la ruta, estableciendo así una realimentación negativa que regula la
cantidad de producto final obtenido por esa ruta. Este mecanismo de
realimentación negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de síntesis de
los metabolitos intermedios con la demanda de la célula, y permite distribuir
económicamente materiales y energía para evitar exceso o escasez de los productos
finales. Este control enzimático permite mantener un ambiente relativamente
estable en el interior de los organismos vivos.
 Modificación postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas
modificaciones postraduccionales como la fosforilación, la miristoilación y la
glicosilación. Por ejemplo, en la respuesta a insulina, se produce la fosforilación de
multitud de enzimas, como la de la glucógeno sintasa, que ayuda en el control de la
síntesis o degradación del glucógeno y permite a la célula responder a las
variaciones de los niveles de azúcar en sangre. Otro ejemplo de modificación
postraduccional es la degradación de la cadena polipeptídica. La quimiotripsina, una
proteasa digestiva, es sintetizada en una forma inactiva, quimiotripsinógeno, en el
páncreas y transportada en este estado hasta el estómago, donde será activada. De
este modo se evita que la enzima digiera el páncreas y los demás tejidos por los que
pasa antes de llegar al estómago. Este tipo de precursor inactivo de una enzima es
denominado zimógeno.
 Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando
pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes,
como puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo
del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por
ejemplo, la hemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio
conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente ácido, lo
cual ocurre cuando el virus entra en el interior de la célula a través de un lisosoma.
Implicaciones en enfermedades
Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimática para la
homeostasis, cualquier fallo en el funcionamiento (mutación, incremento o reducción de

la expresión o deleción) de una única enzima crítica puede conducir al desarrollo de una
enfermedad genética. La importancia de las enzimas se pone de manifiesto en el hecho de
que una enfermedad letal puede ser causada por el mal funcionamiento de un único tipo
de enzima de todos los miles de tipos que existen en nuestro cuerpo.
Un ejemplo de esto es el tipo más común de fenilcetonuria. En esta enfermedad genética

se produce una mutación de un único aminoácido en la fenilalanina hidroxilasa, una
enzima que cataliza la primera reacción de la ruta de degradación de la fenilalanina y de
compuestos relacionados. Al ser esta enzima inactiva, se acumulan una serie de productos
que terminan dando lugar a la aparición de retardo mental si no se recibe tratamiento.
Otro ejemplo es cuando se produce una mutación en los genes de la línea germinal que
codifican las enzimas implicadas en la reparación del ADN. En este caso, al no repararse
adecuadamente el ADN de las células, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el
desarrollo de diversos tipos de cáncer hereditarios, como la xerodermiapigmentosa.
Clasificación y nomenclatura de enzimas

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que
cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato
lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en
"deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza
que consiste en polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una

nomenclatura para identificar a las enzimas, basadas en los denominados Números EC. De
este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números
precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo
de acción. A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la
actualidad:
 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la
colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que
aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas
coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica.
Ejemplos:deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de
interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos:transaminasas,
quinasas.
 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de
monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de
hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos:glucosidasas, lipasas, esterasas.

 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos:descarboxilasas,
liasas.
 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando
de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización
y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas
isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo:epimerasas
(mutasa).
 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el
ATP. Ejemplos:sintetasas, carboxilasas.
VII. METABOLISMO CELULAR

ASPECTOS GENERALES
El metabolismo comprende una serie de transformaciones químicas y procesos
energéticos que ocurren en el ser vivo. Para que sucedan cada una de esas
transformaciones se necesitan enzimas que originen sustancias que sean a su vez
productos de otras reacciones. El conjunto de reacciones químicas y enzimáticas se
denomina ruta o vía metabólica.
El metabolismo se divide en:
 El catabolismo es el metabolismo de degradación de sustancias con liberación
de energía.
 El anabolismo es el metabolismo de construcción de sustancias complejas con
necesidad de energía en el proceso.
En las rutas metabólicas se necesitan numerosas y específicas moléculas que van

conformando los pasos y productos intermedios de las rutas. Pero, además, son
necesarios varios tipos de moléculas indispensables para su desarrollo final:
1. metabolitos (moléculas que ingresan en la ruta para su degradación o para
participar en la síntesis de otras sustancias más complejas),

2. nucleótidos (moléculas que permiten la oxidación y reducción de los metabolitos),

3. moléculas energéticas (ATP y GTP o la Coenzima A que, al almacenar o desprender
fosfato de sus moléculas, liberan o almacenan energía),
4. moléculas ambientales (oxígeno, agua, dióxido de carbono, etc. que se encuentran
al comienzo o final de algún proceso metabólico).
Cada célula desarrolla miles de reacciones químicas que pueden ser exergónicas(con
liberación de energía) o endergónicas(con consumo de energía). Si las reacciones químicas
dentro de una célula están regidas por las mismas leyes termodinámicas... entonces,
¿cómo se desarrollan las vías metabólicas?
1. Las células asocian las reacciones: las reacciones endergónicas se llevan a cabo con
la energía liberada por las reacciones exergónicas.
2. Las células sintetizan moléculas portadoras de energía que son capaces de capturar
la energía de las reacciones exergónicas y las llevan a las reacciones endergónicas.
3. Las células regulan las reacciones químicas por medio de catalizadores biológicos:
ENZIMAS.
EL CATABOLISMO: comprende el metabolismo de degradación oxidativa de las moléculas

orgánicas, cuya finalidad es la obtención de energía necesaria para que la célula pueda
desarrollar sus funciones vitales. Debe existir una última molécula que capte los
electrones o los hidrógenos desprendidos en las reacciones de oxidación.
Si el aceptor de electrones es el oxígeno molecular la ruta o el catabolismo es aeróbico y si
es otra molécula es catabolismo anaeróbico.

El catabolismo aeróbico:está formado por varias rutas metabólicas que conducen

finalmente a la obtención de moléculas de ATP.
Estas moléculas de ATP más tarde serán imprescindibles para dar energía en las rutas
anabólicas. La energía que no se usa se disipará en forma de calor.
El catabolismo anaeróbico:Cuando el catabolismo se realiza en condiciones anaeróbicas,

es decir cuando el último aceptor de hidrógenos o electrones no es el oxígeno, sino una
molécula orgánica sencilla, las rutas de degradación de la glucosa se llaman
fermentaciones.
En un mismo organismo pluricelular pueden darse rutas aeróbicas o anaeróbicas, según
las condiciones ambientales de la célula. Por ejemplo, la célula muscular puede funcionar
con oxígeno hasta que éste llega con dificultad al tejido. Trabaja entonces en condiciones
anaerobias produciendo ácido láctico.
EL ANABOLISMO: La construcción de biomoléculas propias exclusivas sólo pueden llevarla
a cabo los seres vivos a base de capturar determinadas sustancias del medio en que viven
(autótrofos). En muchos seres vivos la nutrición solo puede realizarse mediante la
ingestión de otros seres vivos (heterótrofos).
Nuestra vida en el planeta tierra depende de la función de unos seres vivos muy
especiales, que son capaces de fabricar su propia materia a partir de la luz. Se trata de
plantas verdes y algas que realizan la fotosíntesis. Los organismos fotosintéticos utilizan la
luz del sol y transforman su energía luminosa en energía para formar glúcidos y otras
moléculas orgánicas. Estas moléculas orgánicas forman sus tejidos que sirven de alimento
a los seres vivos no fotosintetizadores.
El anabolismo o biosíntesis es una de las dos partes del metabolismo, encargada de la

síntesis o bioformación de moléculas orgánicas (biomoléculas) más complejas a partir de
otras más sencillas o de los nutrientes, con requerimiento de energía, al contrario que el
catabolismo.

El anabolismo es el responsable de:

• La formación de los componentes celulares y tejidos corporales y por tanto del
crecimiento.
• El almacenamiento de energía mediante enlaces químicos en moléculas orgánicas.
Las células obtienen la energía del medio ambiente mediante tres tipos distintos de fuente
de energía que son:
• La luz solar, mediante la fotosíntesis en las plantas.
• Otros compuestos orgánicos como ocurre en los organismos heterótrofos.
• Compuestos inorgánicos como las bacterias quimiolitotróficas que pueden ser
autótrofas o heterótrofas.
CO2
O2
El anabolismo se puede clasificar académicamente según las biomoléculas que se
sinteticen en:
• Replicación o duplicación de ADN.
• Síntesis de ARN.
• Síntesis de proteínas.
• Síntesis de glúcidos.
• Síntesis de lípidos.
VIII. METABOLISMO GLUCIDOS

Los glúcidos representan las principales moléculas almacenadas como reserva en los
vegetales. Los vegetales almacenan grandes cantidades de almidón producido a partir de
la glucosa elaborada por fotosíntesis, y en mucha menor proporción, lípidos (aceites
vegetales).

Los animales almacenan básicamente triglicéridos (lípidos). Al contrario que los glúcidos,
los lípidos sirven para almacenar y obtener energía a más largo plazo. También almacenan
cierta cantidad de glucógeno, sobre todo en el músculo y en el hígado. Aunque muchos
tejidos y órganos animales pueden usar indistintamente los glúcidos y los lípidos como
fuente de energía, otros, principalmente los eritrocitos y el tejido nervioso (cerebro), no
pueden catabolizar los lípidos y deben ser continuamente abastecidos con glucosa.
En el tubo digestivo los polisacáridos de la dieta (básicamente almidón) son hidrolizados

por las glucosidasas de los jugos digestivos, rindiendo monosacáridos, que son los
productos digestivos finales; éstos son absorbidos por las células del epitelio intestinal e
ingresan en el hígado a través de la circulación portal, donde, alrededor del 60%, son
metabolizados. En el hígado, la glucosa también se puede transformar en lípidos que se
transportan posteriormente al tejido adiposo.
El músculo es un tejido en el que la fermentación representa una ruta metabólica muy

importante ya que las células musculares pueden vivir durante largos períodos de tiempo
en ambientes con baja concentración de oxígeno. Cuando estas células están trabajando
activamente, su requerimiento de energía excede su capacidad de continuar con el
metabolismo oxidativo de los hidratos de carbono puesto que la velocidad de esta
oxidación está limitada por la velocidad a la que el oxígeno puede ser renovado en la
sangre. El músculo, al contrario que otros tejidos, produce grandes cantidades de lactato
que se vierte en la sangre y retorna al hígado para ser transformado en glucosa.
Por lo tanto las principales rutas metabólicas de los glúcidos son:

 Glicólisis. Oxidación de la glucosa a piruvato.
 Gluconeogénesis. Síntesis de glucosa a partir de precursores no glucídicos.
 Glucogénesis. Síntesis de glucógeno.
 Ciclo de las pentosas. Síntesis de pentosas para los nucleótidos.
En el metabolismo oxidativo encontramos rutas comunes con los lípidos como son el ciclo
de Krebs y la cadena respiratoria. Los oligo y polisacáridos son degradados inicialmente a
monosacáridos por enzimas llamadas glicósido hidrolasas. Entonces los monosacáridos
pueden entrar en las rutas catabólicas de los monosacáridos.La principal hormona que
controla el metabolismo de los hidratos de carbono es la insulina.
GLUCOLISIS:
Del griego Glykys, de Azúcar + Lysis, de Disolución. Es la conversión de una molécula de
glucosa a compuestos más sencillos; lactato, en condiciones anaeróbicas, o piruvato, en
condiciones aeróbicas, el cual posteriormente será oxidado hasta obtener CO2, H2O y
ATP, constituyendo la combustión total de la glucosa.
 A nivel CELULAR, se encuentra localizada en el citosol.
 A nivel TISULAR, se encuentra localizada en todos los tejidos del organismo

FUNCIÓN BIOLÓGICA:
 Glucólisis Aeróbica: producción de piruvato, para su posterior oxidación en el ciclo
de Krebs.
 Glucólisis Anaeróbica: Es el compensar la falta de síntesis oxidativa del ATP, a
través de la fosforilación a nivel de sustrato.
REGULACIÓN DE LA GLUCOLISIS
Glucosa
(+) Hexoquinasa
(-)
Glucosa-6-P
Pi
NADH,H
Fructosa-6-P
(+)
NAD citrato
(+) (-)
(+) (-)
(+)
AMP
(-)
(+)
Fosfofructoquinasa AMPc
Insulina
(-)
Fructosa-2,6-P (+) (+) (-)
(+)
Acidos grasos de cadena
ADP ATP
larga
Fructosa-1,6-P
(-)
ATP
FOSFOCREATINA
ADP Insulina
(+)
Fosfoenolpiruvato
(+) ADP
Piruvato quinasa
ADP
(+) NAD
(-) (-) (-)
AMPc Alanina
ATP
Piruvato

DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DEL PIRUVATO

Definición: La descarboxilación oxidativa del piruvato es una ruta irreversible mediante la
cual el piruvato es oxidado, con liberación de dióxido de carbono (CO2) para formar Acetil
CoA (uno de los principales sustratos del ciclo de Krebs), y NADH,H.
LOCALIZACIÓN:
 A Nivel Celular: El piruvato resultante de la glucólisis es introducido a la
mitocondria por acción de la enzima piruvato-translocasa. Por ende, todas las
reacciones de la descarboxilación oxidativa del piruvato se dan en la mitocondria.
 A Nivel Tisular: Se da en todos los tejidos que contengan mitocondrias.
FUNCIÓN BIOLÓGICA:El sentido biológico de la descarboxilación oxidativa del piruvato es

producir Acetil CoA el cual servirá de sustrato (uno de los principales) para el siguiente
proceso, el ciclo de Krebs .
COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA
ENZIMAS REGULADORAS ENZIMAS CATALÍTICAS
PDH-kinasa Enzimas
Cofactores
Piruvato-DH Pirofosfato de tiamina

PDH-fosfatasa
Dihidrolipoil-T Ácido lipoicoo
Dihidrolipoil-DH CoASH, FAD, NAD
FIG: Descripción del complejo piruvato deshidrogenasa.

ECUACIÓN GENERAL:
Piruvato + NAD+ + CoA  Acetil CoA + NADH,H + H+ + CO2

INTEGRACION GENERAL:
Glucólisis
Aminoácidos
Gluconeogenesis
Piruvato
Descarboxilación oxidativa del

piruvato
CO2 Ac. CoA NADH, H
Ciclo de Krebs
Cadena Respiratoria
La glucólisis proporciona piruvato para que se de la descarboxilacion oxidativa. La

descarboxilación oxidativa del piruvato produce Acetil CoA para el ciclo de Krebs, agentes
reductores (NADH,H) para la cadena respiratoria y dióxido de carbono (CO2), el cual es
transportado en el plasma por la hemoglobina, como bicarbonato para ser eliminado
CICLO DE KREBS: Vía central del metabolismo para la degradación de los residuos de
acetilo: de dos átomos de carbono derivados del catabolismo de los principales nutrientes,
liberando dióxido de carbono y equivalentes de hidrógenos que posteriormente serán
utilizados para impulsar la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa.
LOCALIZACIÓN:Sus enzimas se encuentran en la matriz mitocondrial de todos los

mamíferos.
FUNCIÓN BIOLÓGICA:
 Generar equivalentes reductores que son transferidos a la cadena respiratoria
para la posterior producción de ATP en la fosforilación oxidativa.
 Ruta final de oxidación de los nutrientes para ser metabolizados hasta Acetil
coenzima A.
 Formar citrato que es el precursor de la síntesis de ácidos grasos.
 Formar α-cetoglutarato que es precursor de la síntesis de glutamato.

 Generar succinilCoAque es el precursor de la síntesis del grupo hemo de la

hemoglobina.
 Generar oxalacetato el cual es un precursor para la síntesis de aspartato.
Acetil-CoA
Oxalacetato
Citrato
Citrato
sintetasa
MDH Aconitasa
Malato
Isocitrato
FumaratoHi
IDH
dratasa
Fumarato α-cetoglutarato
Succ. DH
Succ.CoA
α-KGDH
Tioquinasa
Succinato Succinil-
CoA

INTEGRACIÓN DEL CICLO DE KREBS
AMINOÁCIDOS GLUCOSA LACTATO
(ALANINA)
PIRUVATO
ACETIL CO A
GLUCONEOGENESIS
OXALACETATO
ASPARTATO
FENILALANINA
FUMARATO CITRATO ACETIL CO A

TIROSINA
SUCCINIL CoA ALFA CETOGLUTARATO
SÍNTESIS DEL GRUPO

HEMO DE LA GLUTAMATO
HEMOGLOBINA
NUCLEOTIDOS
IX. METABOLISMO LIPIDOS

Al igual que en el metabolismo de los carbohidratos, elmetabolismo de lípidos consiste en:
 Digestión
 Transporte
 Almacenamiento
 Degradación
 Biosíntesis

Digestión de lípidos
• Los lípidos más abundantes en los alimentos son los aceitesy las grasas. Ambos son
triacilgliceroles (triglicéridos).
• Los otros componentes más abundantes son fosfolípidos.
• Los lípidos de la dieta deben ser degradados en el intestinoa ácidos grasos para su
absorción por el epitelio intestinal.
• La digestión de los lípidos ocurre en las interfases lípido-agua.
• En el lumen intestinal son incorporados en micelas formadascon la ayuda de las
sales biliares.
• El enlace éster de los triacilgliceroles y fosfolípidos en lasmicelas está orientado
hacia el exterior, permitiendo suhidrólisis por lipasas solubles secretadas por el
páncreas(lipasa y fosfolipasa A2).
Absorción y transporte de lípidos

 Las micelas que contienen a los productos de la digestiónson absorbidas por las
células de la mucosa intestinal através de la membrana plasmática.
 En estas células de la mucosa intestinal se resintetizan lostriacilgliceroles.
 Para su transporte, los triacilgliceroles se empacan enpartículas de lipoproteínas
llamadas quilomicrones que seliberan al sistema linfático, desde donde pasan a la
sangre.
 Los quilomicrones contienen fundamentalmente un tipo deproteína: la
apolipoproteína B-48.
 Los quilomicrones también funcionan en el transporte delcolesterol y de las
vitaminas liposolubles (A, D, E y K)ingeridos en la dieta.
TRANSPORTE DE LÍPIDOS
 Los triacilgliceroles sintetizados en el hígado se transportan por lasangre en otro
tipo de lipoproteínas llamadas lipoproteínas de muybaja densidad (VLDL)
 Los ácidos grasos se transportan en complejo con la albúminasérica, que es la
proteína má abundante del plasma sanguíneo.
 Las sales de Na+ o K+ de los ácidos grasos son jabones, por lo quesi exceden una
cierta concentración en forma libre son muy tóxicos.
 Los lípidos también se transportan a través de la sangre comocuerpos cetónicos,
que son moléculas producto del catabolismo delos ácidos grasos y que se usan
como fuente de energía en lostejidos periféricos bajo determinadas condiciones.

Almacenamiento de lípidos
• Los quilomicrones y las VLDL se unen a las lipoproteín lipasas de lamembrana
plasmática de las células de músculo y tejido adiposo,fundamentalmente.
• De nuevo, los triacilgliceroles se degradan por una lipoproteínlipasa a ácidos grasos
y monoacilglicerol para ser incorporados alas células. El glicerol se transporta al
hígado o al riñón.
• En las células de músculo y tejido adiposo se resintetizan lostriacilgliceroles y
sealmacenan.
• La composición de la grasa almacenada, es decir su proporciónrelativa en mono, di o
triacilgliceroles y el tipo de ácido graso quecontienen, depende del organismo.
• La transformación de las grasas de la dieta en las grasascaracterísticas de cada
organismo la realiza el hígado.
Degradación de lípidos
• Se llama movilización al proceso de liberación de los ácidos grasosde la grasa
almacenada cuando se necesita degradarla paraproducir ATP.
• La movilización de los ácidos grasos está regulada por una cascadacontrolada por
hormonas (adrenalina y glucagón), semejante a laque regula el metabolismo de
carbohidratos.
• Los triacilgliceroles se hidrolizan a glicerol y ácidos grasos por unatriacilglicerol lipasa
sensible a hormonas.
• Una vez que se liberan los ácidos grasos en el tejido adiposo,difunden a través de la
membrana celular y se transportan al hígado unido a la albúmina.
Hígado graso
• Una excesiva movilización de los ácidos grasos puede llevar ala formación de un
hígado graso, que contienen una granproporción de tejido graso no funcional.
• El hígado graso también puede resultar de la exposición aquímicos que destruyen las
células hepáticas, las cuales sonreemplazadas por tejido graso.
• Una deficiencia de colina y metionina puede tambiénproducir hígado graso, porque
se produce unadeficiencia en la síntesis de fosfolípidos y por tanto delipoproteínas,
afectándose así el transporte de loslípidos desde el hígado.
DEGRADACIÓN Y SÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS

• La degradación y la síntesis de los ácidos grasos sonprocesos sencillos esencialmente
uno el reverso del otro.
• Los cuatro pasos que son opuestos en la degradación y enla síntesis son:
 Oxidación (reducción)
 Hidratación (deshidratación)
 Oxidación (reducción)
 Ruptura de enlace (condensación)
• Se parte siempre de grupos acilo activados, por lo queambos procesos comienzan
con reacciones de activación.

Digestión, absorción y transportede lípidos
X. METABOLISMO PROTEINAS
Digestión de proteínas: La digestión de las Proteínas de los alimentos empieza en el

estomago, el cual segrega con la llegada de los alimentos el jugo gástrico con pH ácido
porque contiene ácido clorhídrico (HCl).
El pH ácido presente en el Estómago causa 2 efectos en las Proteínas:

 Desnaturaliza a las Proteínas
 Activa al Pepsinógeno a la enzima activa llamada Pepsina
Una vez activa la Pepsina, es la enzima que inicia la digestión de las Proteínas ya
desnaturalizadas, transformándolas en Péptidos.
Pepsina
Proteína Péptidos
Estómago (cadena de de 50 aa)
Luego en el Intestino Delgado finaliza la digestión con la degradación de los Péptidos para
liberar los aa, por acción de 3 enzimas que son: Tripsina, Quimiotripsina y Dipeptidasas.
Tripsina, Quimiotripsina y Dipeptidasa

Péptios Aminoácidos
Intestino Delgado (aa)

Luego los aa libres son absorbidos por el Intestino Delgado para ser transportados por la
sangre a las células donde se utilizan principalmente para sintetizar las Proteínas del
organismo.
Oxidación de los aminoácidos (aa)

Los aa excedentes que no son utilizados en la síntesis de Proteínas, no pueden ser
almacenados como la Glucosa en forma de Glucógeno en los animales y Almidón en
plantas, o como los Ácidos Grasos y Glicerol en forma de Grasas, así que al no poderse
almacenar son utilizados como fuente de energía.
La degradación u oxidación completa de un aa hasta CO2 y H2O, para generar ATP en

condiciones aeróbica puede darse por 5 procesos que son:
1. Transaminación Oxidativa
2. Desaminación Oxidativa
3. Formación del Acetil CoA
4. Ciclo de Krebs
5. Fosforilación Oxidativa
Los 2 primeros corresponden a los Procesos Iniciales y los 3 últimos a los Procesos Finales.
Procesos iniciales de oxidación de los aminoácidos (aa)

En los 2 proceso iniciales Transaminación y Desaminación Oxidativa, se logra la separación
del grupo amino o sea la parte nitrogenada del aa. El resto del aa que queda es el
esqueleto carbonado, el cual se denomina Cetoácido. Estos procesos iniciales se dan en el
Citosol y no produce ningún tipo de energía.
¿Cómo se logra la liberación del grupo amino en la degradación de los aa?

Para liberar el grupo amino en la degradación de los aa en los procesos iniciales, primero
se da el proceso de Transaminación, que permite transferir el grupo amino de
muchos aa a un Cetoácido llamado

-Cetoglutarato para producir el aa Glutamato, luego el Glutamato por el proceso de

Desaminación Oxidativa, libera el grupo amino del Glutamato en forma de Amonio (NH +4).
La Transaminción consiste en reacciones de transferencia de un grupo amino de un aa

hacia un Cetoácido, produciendo un nuevo aa y un nuevo Cetoácido, catalizado por la
enzima Transaminasas o Aminotransferasas.
aa1 Cetoácido1 Cetoácido2 aa2
La Desaminación Oxidativa consiste en reacciones donde el aa Glutamato libera el grupo

amino en forma de amonio para formar el Cetoácido llamado -Cetoglutarato catalizado
por la enzima Glutamato Deshidrogenada.
Glutamato + NADPH+ H+( o NADH+ H+)-->-Cetoglutarato + NADP (o NAD) + NH+4
El NH+4 liberado puede ser usado para la síntesis de nuevos aa o nucleótidos.

Procesos finales de oxidación de los aminoácidos (aa)

El esqueleto carbonado o Cetoácidocontinuan con los procesos finales de: Formación del
Acetil CoA, Ciclo de Krebs y Fosforilación Oxidativa, para ello los Cetoácidos se deben
convertir en uno de estos compuestos intermediarios:
 Piruato
 Acetil CoA
Son compuestos
 -Cetoglutarato
intermediarios
 Succinil CoA
del Ciclo de Krebs
 Fumarato
 Oxalacetato
Rendimiento energético de los aminoácidos (aa)

El rendimiento energético de cada uno de los 20 aa depende del Punto de Contacto que
tengan con el ciclo de Krebs.
Ejemplo 1: Rendimiento energético del aaAlanina (Ala).Su Cetoácido se transforma a

Piruvato por lo que a través del Piruvato es el punto de contacto con el Ciclo de Krebs, por
lo que para el rendimiento se toma en cuenta los procesos de Formación del Acetil CoA
(que produce 1 NADH+H+),unavuelta de el Ciclo de Krebs(produciendo energía de 1 ATP,
3 NADH+H+ y 1FADH2)y la Fosforilación Oxidativa.
Procesos ATP producido

1. Formación del Acetil CoA 0 ATP
2. Ciclo de Krebs 1 ATP
3. Fosforilación Oxidativa:
3.1. Formación del Acetil CoA: 1 NADH+H + Mitocondrial x 3ATP = 3 ATP
3.2.Ciclo de Krebs: 3 NADH+H + Mitocondriales x 3ATP = 9 ATP

1 FADH2 x 2 ATP = 2 ATP
TOTAL = 15 ATP
Ejemplo 2: Rendimiento energético del aaValina (Val).Su Cetoácido se transforma a

SuccinilCoA, o sea ese es el punto de contacto con el Ciclo de Krbes, por lo que para el
rendimiento solo se toma parte del Ciclo de Krebs (de las reacciones de SuccinilCoA hasta
Oxalacetato con la producción de 1 ATP, 1 NADH+H+ y 1FADH2) y luego la Fosforilación
Oxidativa.
Procesos ATP producido
1. Ciclo de Krebs 1 ATP
2. Fosforilación Oxidativa:
1.2.Ciclo de Krebs: 1 NADH+H + Mitocondriales x 3ATP = 3 ATP
1 FADH2 x 2 ATP = 2 ATP
TOTAL = 6 ATP

Ciclo de la urea (o ciclo de krebs-henseleit)

El excedente de NH+4 liberado del grupo amino de los aa que no se utilizan en la síntesis
de compuestos nitrogenados (nuevos aa y nucleótidos), por sumamente tóxico para el
organismo tiene que ser eliminado.
En los vertebrados terrestres se transforma el excedente de NH+4 en Urea, la que luego se

elimina con la orina. Este proceso se da en las células del Hígado (hepatocitos)
específicamente en la Mitocondrias y Citosol, luego la Urea se transporta al Riñón para su
excreción a través de la orina.
La transformación del NH+4 en Urea se da a través de las reacciones del Ciclo de la Urea.
Reacciones del ciclo de la Urea en la Mitocondria y Citosol
CO2 + NH4+ + 3ATP + Aspartato + 2 H2O UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP+ PPi + Fumarato
Antes que se de las reacciones propias del Ciclo de la Urea, ocurre una reacción previa
donde el NH+4 reacciona con el CO2 para formar un compuesto llamado Carbamilfosfato,
que es el compuesto que inicia una vuelta del Ciclo de la Urea al unirse a la Ornitina.
LaOrnitina es el compuesto intermediario que inicia y finaliza una vuelta del Ciclo de la
Urea.
Estructuras de los compuestos intermediarios del Ciclo de la Urea

Anabolismo de proteínas
Los aa que forman a las Proteínas son compuestos nitrogenados, la vía a través de la cual
llegan el Nitrógeno Ambiental (N2) a cada uno de los compuestos nitrogenados inicia con
el proceso de Fijación de Nitrógeno.

Fijación del nitrógeno

Este proceso lo realizan solo bacterias del género Rizobium en nódulos que forman en las
raíces de plantas leguminosas y algunas bacterias del suelo de vida libre como Klebsiella y
Azotobacter y las Cianobacterias (algas verdes-azules).
En este proceso el Nitrógeno atmosférico es convertido a NH3 +
Incorporación del NH3 + (amoniaco)

Tanto el NH3 + que se obtiene de la Fijación del Nitrógeno como el liberado por la
Oxidación de los aa (en la Desaminación Oxidativa) es incorporado como grupo amino a
los aa Glutamato y Glutamina.
a) Incorporación al Glutamato:El NH+3 se une a un Cetoácido llamado Cetoglutarato para

formar al aa Glutamato con energía de NADPH+ H+. En esta reacción participa la enzima
Glutamato Deshidrogenada.
Cetoglutarato + NADPH+H+ + NH3+ ---------------------->Glutamato + NADP+ H2
Glutamato Deshidrogenasa
Luego el Glutamato por Transaminación dona su grupo amino para la síntesis de otros
aaEj: Arginina, Prolina etc…
b)Incorporación a la Glutamina: El Glutamato al aceptar un segundo NH3 + se

transforma en Glutamina, catalizado por la enzima Glutamina Sintetasa.

Luego la Glutamina dona sus Nitrógenos de la estructura del grupo R del aa o cadena
lateral, para la síntesis de otros compuestos nitrogenados como las Bases Nitrogenadas.
Síntesis de aminoácido (aa)

Los 20 aa Proteicos se sintetizan a partir de uno de estos 6 Compuestos Intermediarios,
que provienen de 3 vías metabólicas distintas:
3
FosfogliceratoFosf Provienen de
oenolpiruvatoPiru la Glucólisis
vato
Provienen del
Oxalacetato
-Cetoglutarato Ciclo de Krebs
Proviene de las
Ribosa 5 Fosfato Pentosas Fosfatos
XI. ÁCIDOS NUCLEICOS

Los Ácidos Nucleicos son biomoléculas orgánicas formados por elementos de C, H, O, N y
P. Existen 2 clases de Ácidos Nucleicos:
 ADN (Acido Desoxirribonucleico)
 ARN (Acido Ribonucleico)
Ambos están formados por secuencias específicas de unidades de “Nucleótidos” unidos

por Enlaces Fosfodiéster.
Los Nucleótidos tanto del ADN como del ARNestán formado de 3 componentes:- Un grupo
Fosfato
 Un Azúcar Pentosa (azúcar de 5 carbono)
 Una Base Nitrogenada

Los Azúcares Pentosas son la Ribosa

y Desoxirribosa. Se diferencian en
que en el carbono 2 la Ribosa posee
un OH en cambio laDesoxirribosa
solo un H.
Diferencias entre los componentes de los Nucleótidos de ADN y los Nucleótidos de ARN
Los Nucleótidos antes de incorporarse al ADN o al ARN, se presentan como “Nucleótidos

Trifosfato” ya que poseen 3 grupos fosfato, cuando éste se incorpora a la molécula de
ácido nucléico pierde 2 fosfatos y solo mantiene un fosfato. Se abrevia como “NTP”.
Base Nitrogenada
Nucleósidoido
Nucleósido Monofofato
Nucleósido Difosfato Nucleótidoso
Elaborado por: Francisco J. Martínez

Nucleósido C. M.Sc.
Trifosfato
Formación del enlace fosfodiester

Los Nucleótidos de ADN o ARN se unen entre sí por el Enlace Fosfodiéster llamado así,
porque al establecerse este enlace entre un Nucleótido y otro quedan 2 esterificaciones.
 La primera esterificación es el enlace entre el grupo fosfato y el azúcar de un
mismo Nucleótido.
 La segunda esterificación es el enlace entre el grupo fosfato de un nucleótido con
el azúcar del otro nucleótido.
Segunda esterificación
Primera esterificación
Los Nucleótidos Trifosfato (NTP) son los precursores para la

síntesis de ADN. Cuando establecen el Enlace Fosfodiéster se
liberan 2 fosfatos, uniéndose el Nucleótido con un solo grupo
fosfato. Establecimiento del Enlace Fosfodiéster entre
los Nuclótidos
Cadena polinucleótidas
La unión consecutiva de Nucleótidos a través del Enlace Fosfodiéster origina Cadenas
Polinucleótidas de ADN o ARN, cada cadena tiene extremos 5ÒH y 3ÓH (que indican el
átomo de carbono del azúcar). Debido a estos extremos libres las cadenas polinucleótidas
tienen direcciones:
1) Dirección de 3` 5`
2) Dirección de 5´ 3´
Cadena polinucléotida con Cadena polinuclótida con

dirección de 5´ a 3 ´ dirección de 3´ a 5´

Moléculas de ADN
El ADN es la molécula portadora de la información genética en unidades de herencia
llamadas genes, que conforma a los cromosomas.Este Ácido Nucleico está compuesto por
secuencias específicas de Nucleótidos de ADN, llamados Desoxirribonucleótidos, unidos
por Enlace Fosfodiéster.
Desoxirribonucleótidos o nucleótidos de ADN
Los 3 componentes que forman a un Nucleótido de ADN son:

 Un grupo Fosfato
 Un Azúcar Pentosa llamada “Desoxirribosa”
 Una Base Nitrogenada
Las Bases Nitrogenadas que puede portar un Nucleótido de ADN son de 4 tipos diferentes:
A (Adenina) son Bases Nitrogenadas Purinas

G (Guanina) (poseen doble anillos)
T (Timina) son Bases Nitrogenadas Pirimidinas

C (Citosina) (poseen un solo anillo)
Como puede ir una de éstas Bases Nitrogenadas unidas a un grupo Fosfato y a un Azúcar
Desoxirribosa, entonces los Nucleótidos del ADN son 4 distintos.

Los 4 NucleósidosTrifosfatos (NTP) precursores para la síntesis de ADN se llaman

DesoxirribonucleósidosTrifosfato y se abrevian dNTP. Las abreviaturas para indicar la base
nitrogenada que contienen son: dATP, dCTP, dTTP, dGTP.
Estructura de la molécula de ADN

Modelo de Watson y Crick
El modelo de Watson y Crick de la estructura del ADN, propuesto en 1953, explica que la
molécula de ADN esta conformada de la siguiente manera:
1) El ADN está formado de 2 cadenas polinucleótidasantiparalelas una con dirección

5` 3´ y la otra con dirección3` 5`.
2) Las 2 cadenas polinucleótidas se unen por las Bases Nitrogenadas a través de Enlaces de
Hidrógeno o Puentes de Hidrógeno.
3) Las Bases Nitrogenadas para unir las 2 cadenas siempre se unen entre ella por
complementariedad la cual es:
 A siempre se va a unir a T o viceversa por 2 puentes de hidrógeno (A = T)

 C siempre se va a unir a G o viceversa por 3 puentes de hidrógeno (C = G)
5”
3”
5”
3”

4) La molécula de ADN se presenta en forma Helicoidal. La doble cadena se asemeja a una

escalera de caracol, en la que en las gradas o peldaños de la escalera van las bases
nitrogenadas y en el pasamano de la escalera los azúcares y fosfato.
5) Específicamente en la secuencias de las bases nitrogenadas es que esta contenida la

información genética, que porta la molécula de ADN. La función del azúcar y el fosfato es
solo estructural.

Moléculas de ARN
El ARN es la molécula que recibe la información genética del ADN para realizar la síntesis
de proteínas (por el mecanismo conocido como Traducción). Este ácido nucleico está
compuesto por Nucleótidos de ARN llamados Ribonucleótidos unidos por Enlaces
Fosfodiéster.
Ribonucleótidos o nucleótidos de ARN

Los 3 componentes que forman un Nucleótido de ARN son:
 Un grupo fosfato
 Un azúcar pentosa llamada “Ribosa”
 Una base nitrogenada
La base nitrogenada que puede portar un Nucleótido de ARN son de 4 tipos distintos.
A (Adenina) son bases nitrogenadas Purinas

G (Guanina) (con doble anillo)
C (Citosina) son bases nitrogenadas Pirimidinas

U (Uracilo) (con un solo anillo)
Estructura de la molécula de ARN

Las moléculas de ARN son mucho más pequeñas en comparación con la molécula de ADN.
La molécula de ARN consta de “una sola cadena Polinucleótida” con dirección
5` 3`.
La cadena lineal única del ARN en ciertas regiones puede presentarse como doble hélice
por emparejamiento complementario de sus bases, A siempre con Upor 2 puentes de
hdrógeno (A=U) y C con G por 3 puentes de hidrógeno (C =G), originando lo que se
conoce como lazos o bucles del ARN.
Tipos de moléculas de ARN

Los principales tipo de ARN son 3:
ARNm: contiene la información genética para la secuencia de aa que deben de unir

durante la síntesis de proteína (Traducción). Esta información genética la obtiene del ADN
durante el mecanismo de Transcripción.
Existe un tipo de ARNm por cada gen del ADN que se expresa a proteína.
 Existe al menos un tipo de ARNt para cada uno de los 20 aa.

ARNt: transporte a los aa que deben unirse durante la síntesis de Proteína. Existe al
menos un tipo de ARNt para cada uno de los 20 aa.
ARNr : este tiene función estructural puesto que junto a proteínas constituye a los
“Ribosomas” que son los organelos celulares donde se realiza la Síntesis de Proteína.
Ribosoma
ARNm ARNt ARNr
Propiedades de los ácidos nucleicos
Propiedades del ADN

El ADN tiene 2 propiedades que son:
1. Realizar el Mecanismo de Replicación donde una molécula de ADN origina 2
moléculas de ADN (Autosíntesis).
2. Realizar el Mecanismo de Trascripción donde una molécula de ADN sintetiza una
molécula de ARN
Replicación ADN
ADN
ARN
Trascripción
Propiedad del ARN

El ARN tiene una sola propiedad que es: realizar el mecanismo de Traducción donde una
molécula de ARN dirige la síntesis de un tipo de Proteína.
TranscripciònTraducciòn
ADN ARN Proteìna
(gen)

Los mecanismos de Replicación donde el ADN sintetiza 2 moléculas de ADN y

Transcripción donde el ADN sintetiza una molécula de ARN, se dan en el núcleo de la
célula. El ARN sintetizado sale del núcleo hacia el citosol donde se realiza el mecanismo
de Traducción donde el ARN sintetiza una proteína.
Características de la síntesis de los ácidos nucleicos

El ADN y el ARN se sintetizan ambos a través de las “Propiedades del ADN”.
 El ADN se sintetiza a través de la Replicación, o sea el ADN tiene la propiedad de
replicarse.
 El ARN se sintetiza a través de la Transcripción, o sea el ADN tiene también la
propiedad de transcribirse.
La síntesis del ADN (Replicación) y la del ARN (Transcripción) tienen ambas las siguientes
características.
1. Ambos requieren sintetizarse a partir de una molécula molde de ADN.

2. Ambos requieren los NucleósidosTrifosfatos precursores, los dNTP para el ADN y
los rNTP para el ARN los cuales pierden los 2 fosfatos terminales en la
incorporación a la cadena en síntesis.
3. Ambos dirigen su síntesis en una sola dirección que es 5` 3´.
4. Ambos requieren enzimas llamadas Polimerasa para sintetizar las cadenas
polinucleótidas. La enzima ADN Polimerasa es la que sintetiza las cadenas
polinucleòtidas de ADN y la ARN Polimerasa a las cadenas de ARN.
Replicación
(Síntesis del ADN): El ADN es la única biomolécula capaz de autosintetizarse por medio de
la Replicación.
Definición: La Replicación es el mecanismo responsable de la copia fiel de una molécula

de ADN produciendo 2 moléculas de ADN, idénticas entre sí e idénticas a la molécula que
la originó.
Replicación semiconservadora
Para darse la Replicación las 2 cadenas de ADN se separan (al romperse los enlaces de
hidrógeno que unen a las bases nitrogenadas). Una vez separadas las cadenas sirven como
un molde para fabricar una nueva cadena polinucleótida complementaria (por el
emparejamiento de las bases A=T y C = G), de esta forma a partir de una molécula de
ADN se originan dos.

Se dice que la Replicación es “Semiconservadora” porque cada molécula de ADN

originada conserva la cadena molde proveniente de la molécula origina (cadena vieja)
junto a la nueva cadena sintetizada.
Cadena de
ADN original
Replicaión
Semicon-
servativa del
ADN
Nuevas cadenas sintetizadas en la

Replicación
Enzimas implicadas en la replicación

Las más importantes de las enzimas que participan en la Replicación son las ADN
Polimerasa.En la bacteria Escherichiacoli (Procariota) se han caracterizado 3 tipos de ADN
Polimerasa: ADN Polimerasa I, ADN Polimerasa II y ADN Polimerasa III, de las cuales solo
se conoce bien la función que tienen la ADN Polimerasa I y la ADN Polimerasa III.
La ADN Polimerasa presenta las siguientes características.
1. Para poder iniciar la síntesis de las cadenas de ADN requiere de un “cebador”.

2. Ocupa como molde a las 2 cadenas de ADN, de la molécula que realizara la
Replicación.
3. Une a través de los Enlaces Fosfodiéster los 4 tipos de precursores de dNTP: dATP,
dCTP, dGTP, dTTP, los cuales pierden los 2 fosfatos terminales en la incorporación
a la cadena en síntesis.
4. Posee Actividad Polimerásica 5` 3ò sea que es capaz de sintetizar la cadena
polinucleótida en dirección 5` 3`.
5. Posee Actividad Exonucleásica, esta actividad le permite corregir errores que se
puedan dar durante la síntesis de la cadena polinucleótida.

Elcebador, que requiere la enzima ADN Polimerasa para poder iniciar la síntesis de las
cadenas de ADN, es un pequeño fragmento de ARN de uno 10 nucleótidos de largo, que
sin él la enzima ADN Polimerasa no puede incorporar al primer nucleótido de ADN para
iniciar su síntesis.
Además de la participación bien conocida de la ADN Polimerasa III y la ADN Polimerasa I,

se conoce la participación en la Replicación de otras proteínas que son:
 Proteína de Iniciación
 Helicasas
 SSB (Proteínas Desestabilizadora de la Doble Hélice)
 Topoisomerasa
 Primasa
 Ligasa
Transcripción
(Síntesis de ARN): En el gen, que son pequeños fragmentos de ADN con secuencia
específica de Nucleótidos, se encuentra la información genética para la síntesis de una
proteína, pero es el ARN con la información genética que recibe del ADN en la
Transcripción, el que se encarga de la Síntesis de Proteína.
Definición: La Transcripción consiste en la transferencia de la información genética

contenida en un gen o genes del ADN a una molécula de ARN, esta transferencia de
información se da cuando el ADN sintetiza al ARN.
ADN
ARN
Transcripción o síntesis de ARN a partir de una cadenamolde deADN
Enzima implicada en la transcripción

La única enzima que participa en la Transcripción es la ARN Polimerasa, que tiene las
siguientes características.
1. No necesita de un Cebador para iniciar la Síntesis del ARN.
2. Ocupa como molde para sintetizar el ARN, a solo una de las 2 cadenas del ADN.

3. Los NucleósidosTrifosfatos que une a través de los Enlaces Fosfodiester son los
4rNTP ( rCTP, rUTP, rGTP y rUTP) los cuales pierden 2 fosfatos en la incorporación a
la cadena en síntesis.
4. Posee Actividad Polimerásica 5` 3`.
5. No posee Actividad Exonucleásica o sea que no puede corregir errores que se
puedan dar durante la síntesis del ARN.
Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan
en realidad a nivel celular
Cantidades en gramos
 Almendras (1 taza) 1.00 gr.
 Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.
 Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
 Cebada (1 taza) 0.90 gr.
 Guisantes (1 taza) 0.27 gr.
 Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.
 Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr.
 Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
 Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
 Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr.
Productos amínales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan en
realidad a nivel celular
Cantidades en gramos
 Leche (1 taza) 0.29 gr.
 Una clara de huevo 1.63 gr.
 Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr.
 Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
 Hígado (1/4 libra) 0.78 gr.
 Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
 Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
 Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
 Pavo (1/4 libra) utilización muy limitada de aminoácidos. gr.
 Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.
 Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54 gr.
 Para saber la cantidad media de aminoácidos que necesitamos al día, se multiplica el

peso corporal en kilos (1000 gramos) 0.12 %.
 La libra americana es de 450 gramos. Si el peso son 146 libras multiplica por 450
gramos y luego los divide por 1000 da el peso en kilos.
 Ejemplo: una persona que pesa 146 libras americanas, lo multiplicado por 450 gramos
es igual a 65700 y lo dividimos por 1000 es igual a 65.70 kilos.

146 x 450 = 65.700 gramos

65.700 - 1000 = 65.70 kilos.
XII. METABOLISMO DE FARMACOS
La farmacología (del griego, pharmacon (φάρμακον), fármaco, y logos (λόγος), ciencia) es
la ciencia que estudia el origen, las acciones y las propiedades que las sustancias químicas
ejercen sobre los organismos vivos. En un sentido más estricto, se considera la
farmacología como el estudio de los fármacos, sea que ésas tengan efectos beneficiosos o
bien tóxicos. La farmacología tiene aplicaciones clínicas cuando las sustancias son
utilizadas en el diagnóstico, prevención, tratamiento y alivio de síntomas de una
enfermedad.
También se puede hablar de farmacología como el estudio unificado de las propiedades

de las sustancias químicas y de los organismos vivientes y de todos los aspectos de sus
interacciones, orientado hacia el tratamiento, diagnóstico y prevención de las
enfermedades.
Descripción
La farmacología como ciencia abarca el conocimiento de la historia, origen, y uso de los
fármacos, así como sus propiedades físicas y químicas, asociaciones, efectos del
fármacosobre el organismo, y efectos del organismo sobre el fármaco (absorción,
distribución, biotransformación y excreción). Otra aplicación de la farmacología se da en la
agricultura para acelerar crecimiento de las plantas y eliminar las plagas.
La farmacología es una de las ciencias farmacéuticas principales, siendo una aplicación

química de una mezcla entre biología molecular, fisiología/fisiopatología, biología celular y
bioquímica. Aunque la farmacología destaque sobre las otras ciencias farmacéuticas, no es
más importante que las otras (química farmacéutica, farmacognosia, botánica
farmacéutica, fitoquímica, etc.). Todas ellas se apoyan mutuamente y resulta muy
infrecuente que una trabaje aislada de las demás.
Destino de los fármacos en el organismo

Cualquier sustancia que interactúa con un organismo viviente puede ser absorbida por
éste, distribuida por los distintos órganos, sistemas o espacios corporales, modificada por
procesos químicos y finalmente expulsada.
La farmacología estudia estos procesos en la interacción de fármacos con el hombre y

animales, los cuales se denominan:
 Absorción
 Distribución
 Metabolismo
 Excreción

El estudio de estos procesos es lo que se conoce como farmacocinética. De la interacción

de todos estos procesos, la farmacología puede predecir la biodisponibilidad y vida media
de eliminación de un fármaco en el organismo dadas una vía de administración, una dosis
y un intervalo de administración.
El organismo tiene tejidos susceptibles de ser afectados por un fármaco. Este sistema,
órgano o tejido se denomina susceptible o "blanco" de dicho fármaco.Para que el fármaco
ejerza su acción sobre este blanco, debe, generalmente, ser transportado a través de la
circulación sanguínea.
Absorción
Para llegar a la circulación sanguínea el fármaco debe traspasar alguna barrera dada por la
vía de administración, que puede ser: cutánea, subcutánea, respiratoria, oral, rectal,
muscular, vía ótica, vía oftálmica, vía sublingual. O puede ser inoculada directamente a la
circulación por la vía intravenosa. La farmacología estudia la concentración plasmática de
un fármaco en relación con el tiempo transcurrido para cada vía de administración y para
cada concentración posible, así como las distintas formas de uso de estas vías de
administración.
Distribución
Una vez en la corriente sanguínea, el fármaco, por sus características de tamaño y peso
molecular, carga eléctrica, pH, solubilidad, capacidad de unión a proteínas se distribuye
entre los distintos compartimientos corporales. La farmacología estudia como estas
características influyen en el aumento y disminución de concentración del fármaco con el
paso del tiempo en distintos sistemas, órganos, tejidos y compartimientos corporales,
como por ejemplo, en el líquido cefalorraquídeo, o en la placenta.
Metabolismo o biotransformación
Muchos fármacos son transformados en el organismo debido a la acción de enzimas.Esta
transformación puede consistir en la degradación; (oxidación, reducción o hidrólisis),
donde el fármaco pierde parte de su estructura, o en la síntesis de nuevas sustancias con
el fármaco como parte de la nueva molécula (conjugación). El resultado de la
biotransformación puede ser la inactivación completa o parcial de los efectos del fármaco,
el aumento o activación de los efectos, o el cambio por nuevos efectos dependientes de
las características de la sustancia sintetizada. La farmacología estudia los mecanismos
mediante los cuales se producen estas transformaciones, los tejidos en que ocurre, la
velocidad de estos procesos y los efectos de las propias drogas y sus metabolitos sobre los
mismos procesos enzimáticos.
Excreción
Finalmente, el fármaco es eliminado del organismo por medio de algún órgano excretor.
Principalmente está el hígado y el riñón, pero también son importantes la piel, las
glándulas salivales y lagrimales. Cuando un fármaco es suficientemente hidrosoluble, es
derivado hacia la circulación sanguínea, por la cual llega a los riñones y es eliminado por
los mismos procesos de la formación de la orina: filtración glomerular, secreción tubular y

reabsorción tubular. Si el fármaco, por el contrario, es liposoluble o de tamaño demasiado

grande para atravesar los capilares renales, es excretada en la bilis, llegando al intestino
grueso donde puede sufrir de la recirculación enterohepática, o bien ser eliminado en las
heces.
La farmacología estudia la forma y velocidad de depuración de los fármacos y sus
metabolitos por los distintos órganos excretores, en relación con las concentraciones
plasmáticas del fármaco.
El efecto de los fármacos, después de su administración, depende de la variabilidad en la

absorción, distribución, metabolismo y excreción.Para que el fármaco alcance su sitio de
acción depende de varios factores.
 1) La tasa y grado de absorción a partir del sitio de aplicación.
 2) La tasa y grado de distribución en los líquidos y tejidos corporales.
 3) La tasa de biotransformación a metabolitos activos o inactivos.
 4) La tasa de excreción.
Acción de los fármacos sobre el organismo

Al estudio del conjunto de efectos sensibles y/o medibles que produce un fármaco en el
organismo el hombre o los animales, su duración y el curso temporal de ellos, se
denomina farmacodinámica.
Para este estudio, la farmacología entiende al sistema, órgano, tejido o célula destinatario
del fármaco u objeto de la sustancia en análisis, como poseedor de receptores con los
cuales la sustancia interactúa.La interacción entre sustancia y receptor es un importante
campo de estudio, que, entre otros aspectos, analiza:
 Cuantificación de la interacción droga/receptor.
 Regulación de los receptores, ya sea al aumento, disminución o cambio en el nivel
de respuesta.
 Relación entre dosis y respuesta.
La farmacodinamia, define y clasifica a los fármacos de acuerdo a su afinidad, potencia,

eficacia y efectos relativos. Algunos de los índices importantes de estas definiciones son la
DE50 y la DL50, que son las dosis mínimas necesarias para lograr el efecto deseado y la
muerte respectivamente, en el 50% de una población determinada. La relación entre estos
valores es el índice terapéutico.
De acuerdo al tipo de efecto preponderante de un fármaco, farmacodinámicamente se les

clasifica en:
 Agonistas farmacológicos, si produce o aumenta el efecto.
 Antagonistas farmacológicos, si disminuye o elimina el efecto.
La farmacodinamia estudia también la variabilidad en los efectos de una sustancia

dependientes de factores del individuo tales como: edad, raza, gravidez, estados
patológicos, etc.

También existe un campo especial de estudio de los efectos farmacológicos de sustancias

durante la gestación.
En el hombre, los efectos sobre el embrión y el feto de los fármacos es un campo de
intenso estudio.
Farmacodinámica
En farmacología, la farmacodinámica o farmacodinamia, es el estudio de los efectos
bioquímicos y fisiológicos de los fármacos y de sus mecanismos de acción y la
relaciónentre la concentración del fármaco y el efecto de éste sobre un organismo. Dicho
de otra manera: el estudio de lo que le sucede al organismo por la acción de un fármaco.
Desde este punto de vista es opuesto a lo que implica la farmacocinética: lo que le sucede
al fármaco por la acción del organismo.
La farmacodinámica puede ser estudiada a diferentes niveles, es decir, sub-molecular,

molecular, celular, a nivel de tejidos y órganos y a nivel del cuerpo entero, usando técnicas
in vivo, post-mortem o in vitro.
Tipos de efectos farmacológicos

 Al administrar una droga se pueden conseguir diversos efectos medicamentosos
que se correlacionan con la acción del fármaco.
 Efecto primario: es el efecto fundamental terapéutico deseado de la droga.
 Efecto placebo: son manifestaciones que no tienen relación con alguna acción
realmente farmacológica.
 Efecto indeseado: cuando el medicamento produce otros efectos que pueden
resultar indeseados con las mismas dosis que se produce el efecto terapéutico;
 Efecto colateral: son efectos indeseados consecuencia directa de la acción principal
del medicamento.
 Efecto secundario: son efectos adversos independientes de la acción principal del
fármaco.
 Efecto tóxico: por lo general se distingue de los anteriores por ser una acción
indeseada generalmente consecuencia de una dosis en exceso. Es entonces
dependiente de la dosis, es decir, de la cantidad del medicamento al que se
expone el organismo y del tiempo de exposición.
 Efecto letal: acción biológica medicamentosa que induce la muerte.
Dosis
La dosis es la cantidad de una droga que se administra para lograr eficazmente un efecto
determinado. El estudiar o estimar la dosis efectiva y la forma correcta de administración
del fármaco se le llama dosificación, administrada por la posología. La dosis puede
clasificarse en:
 Dosis subóptima o ineficáz: es la máxima dosis que no produce efecto
farmacológico apreciable.

 Dosis mínima: es una dosis pequeña y el punto en que empieza a producir un

efecto farmacológico evidente.
 Dosis máxima: es la mayor cantidad que puede ser tolerada sin provocar efectos
tóxicos.
 Dosis terapéutica: es la dosis comprendida entre la dosis mínima y la dosis
máxima.
 Dosis tóxica: constituye una concentración que produce efectos indeseados.
 Dosis mortal: dosis que inevitablemente produce la muerte.
 DL50: denominada Dosis Letal 50 o Dosis Mortal 50%, es la dosis que produce la
muerte en 50% de la población que recibe la droga. Así también se habla con
menos frecuencia de DL20, DL90 y DL99.
 DE50: denominada Dosis Efectiva 50 es la dosis que produce un efecto terapéutico
en el 50% de la población que recibe la droga.
En farmacodinamia se usan otras denominaciones, como dosis inicial, dosis de

mantenimiento, dosis diaria y dosis total de un tratamiento.
Selectividad
El estudio de los mecanismos de acción de un medicamento sobre las células comienza
conociendo la selectividad de la droga. Algunos medicamentos tienen una muy baja
selectividad por lo que ejercen sus efectos sobre muchos órganos y tejidos, mientras que
otras drogas son altamente selectivos, como un antiácido que ejerce su función en células
de un órgano específico. Para la mayoría de las drogas, la acción que ejercen sobre el
cuerpo es críticamente dependiente de su estructura química, de tal modo que
variaciones minúsculas en esa estructura altera tremendamente la selectividad del
medicamento. selectividad: "efecto especifico organico" naturaleza. Dosis, intervalo, tipo
de paciente/caracteristicas individuales.
Receptores
La mayoría de las drogas ejercen su acción sobre una célula por virtud de su
reconocimiento de receptores sobre la superficie celular, específicamente por tener la
configuración molecular que se ajusta al dominio de unión del receptor. La selectividad de
un fármaco por uno o varios órganos se fundamenta principalmente por lo específico que
es la adherencia del medicamento al receptor diana. Algunos fármacos se unen a un solo
tipo de receptores, mientras que otros tienen la facultad bioquímica de unirse a mutliples
tipos de receptores celulares.
Las interacciones entre el fármaco y su receptor vienen modelados por la ecuación de

equilibrio:
L+R L*R
DondeL=ligando (droga),
R=receptor (sitio de unión),
Y donde se pueden estudiar matemáticamente la dinámica molecular con herramientas
como el potencial termodinámico, entre otros.Cuando una droga, una hormona, etc., se

une con un receptor, es llamado un ligando, los cuales se clasifican en dos grupos, los
agonistas y los antagonistas.
Agonistas:Es una droga que produce un efecto combinándose y estimulando al receptor,

estos pueden ser clasificados como:
 Agonistas Completos: los que producen la máxima respuesta posible.
 Agonistas Parciales: son los agonistas que no logran alcanzar el Emax (efecto
máximo) de los agonistas completos.
 Agonistas Inversos: los que logran efectos opuestos a los producidos por los
agonistas completos y parciales.
Antagonistas:Es una droga que produce efecto farmacológico bloqueando al receptor y

por lo tanto es capaz de reducir o abolir el efecto de los agonistas. Los antagonistas
pueden ser clasificados como:
Antagonistas competitivos: Son aquellos que bloquean el efecto de los agonistas
compitiendo por el mismo sitio de fijación en el receptor. Hay dos tipos básicos:
 Antagonistas reversibles: que pueden ser desplazados del receptor por dosis
crecientes del agonista (antagonismo superable). Los antagonistas competitivos
reversibles desplazan la curva dosis-respuesta de los agonistas hacia la derecha (es
decir aumentan la DE50 y reducen la afinidad) sin afectar la Emax y eficacia del
agonista.
 Antagonistas irreversibles: que no pueden ser desplazados del receptor por dosis
crecientes del agonista (antagonismo insuperable). Los antagonistas competitivos
irreversibles reducen la Emax y la eficacia del agonista.
Antagonistas no competitivos: Son aquellos que bloquean el efecto de los agonistas
uniéndose al receptor en un sitio distinto al sitio de fijación del agonista. Estos
antagonistas reducen el Emax(laeficacia). Pueden ser a su vez:
 Reversibles: Los cuales se disocian fácilmente del receptor al suspender su
administración en el paciente o el lavado del tejido aislado.
 Irreversibles: que se fijan permanentemente o modifican covalente el receptor el
cual queda permanentemente inutilizado y tiene que ser reemplazado por uno
nuevo.
Unión a receptores
La unión de un ligando, en este caso un medicamento, a los receptores se ve gobernado
por la ley de acción de masas, el cual relaciona, grosso modo, la velocidad con la que
ocurren un gran número de procesos moleculares. Las diferentes velocidades de
formación y desintegración de uniones protéicas pueden ser usadas para determinar la
concentración de equilibrio de receptores unidos a sus ligandos. La constante de
disociación en equilibrio para una reacción entre un ligando (L) y su receptor (R):
L+R L*R

[𝐿][𝑅]
Se define con la ecuación𝐾𝑑 = donde los corchetes ([]) denotan concentración del
[𝐿.𝑅]
elemento. La fracción unida a un receptor se calcula con la fórmula: (1+[R]/[L·R])-1, el cual
puede luego ser expresado usando la constante de disociación (Kd) de la siguiente manera:
1
𝐹𝑟𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 𝑈𝑛𝑖𝑡𝑎𝑟𝑖𝑎 = 𝐾
1 + [𝐿]𝑑
Esta expresión es una de las maneras de considerar el efecto de una droga, en el que la
respuesta celular está asociada a la fracción de receptores unidos a sus ligandos. Esa
fracción de receptores unidos a sus ligandos se conoce como ocupancia y está igualmente
relacionada con la concentración disponible del ligando, en este caso, la droga. La relación
entre la ocupancia y la respuesta farmacológica por lo general no es una relación lineal.
Ello explica el fenómeno llamado receptores de reserva, es decir, la concentración del
ligando que producirá un 50% de la respuesta máxima.
Afinidad y actividad intrínseca

En la interacción del fármaco—y, en realidad, cualquier ligando—tiene dos propiedades, la
afinidad, que es la capacidad del medicamento de establecer una unión estable, y la
actividad intrínseca, que es la eficacia biológica del complejo droga-receptor en producir
una mayor o menor respuesta celular.8 De modo que algunos medicamentos pueden
tener la misma afinidad estructural por un receptor, más uno puede tener una gran
eficacia en la unión, mientras que el otro mucho menor. Un agonista y un antagonista
pueden tener la misma afinidad por el receptor, pero el antagonista no tiene eficacia en
producir actividad intrínseca en la célula como consecuencia de su unión con el receptor.
Efectos en el cuerpo
La mayoría de los fármacos actúan inhibiendo o estimulando las células, destruyéndolas o
reemplazando en ellas determinadas sustancias. Los mecanismos de acción se
fundamentan principalmente en su asociación con receptores asociados a canales iónicos,
a una proteína G, receptores con actividad enzimática intrínseca o con receptores
asociados a proteínas enzimáticas como la tirosincinasa.
La automedicación y sus riesgos

La automedicación es el uso de medicamentos por propia iniciativa, para conseguir alivio
para ciertas enfermedades o malestares. Esta práctica puede...Es imposible controlar el
recorrido de un fármaco en el organismo, por lo que su efecto puede ser demasiado fuerte. Los
efectos secundarios en general se pueden minimizar si el paciente informa detalladamente sobre
los efectos que el medicamento le produce, esto permite que el médico ajuste la dosis para
reducir los efectos nocivos.
Un fármaco puede abarcar una serie de funciones ajenas a la que se buscaba

originalmente, como es el caso de los antihistamínicos, los que alivian los síntomas de la
fiebre del heno, pero que conjuntamente afectan al sistema nervioso, ocasionando
somnolencia, visión borrosa, estreñimiento, dificultades para orinar, sequedad bucal.

Si bien, la seguridad y la eficacia son los principios rectores del desarrollo de los
medicamentos, su seguridad no puede garantizarse. Por tanto, aquellos medicamentos
que tienen un potencial perjudicial similar al beneficio, serán prescriptos exclusivamente
cuando no exista un medicamento más seguro. En los casos en que se administran dos o
más fármacos simultáneamente, existe el riesgo de una interacción negativa. Esto ocurre
más frecuentemente con medicamentos que requieren prescripción médica o cuando el
paciente recibe tratamiento de parte de varios médicos.
Acción de los fármacos sobre el organismo

Sistema nervioso central
 Neurotransmisores centrales
 Anestésicos generales
 Anestésicos locales
 Hipnóticos y sedantes
 Antipsicóticos
 Antidepresivos
 Ansiolíticos
 Antiepilépticos
 Antimigrañosos
 Anti-Parkinsonianos
 Analgésicos opiáceos
 Tratamiento del Alzheimer
Antinflamatorios
 Antihistamínicos
 Antagonistas de bradiquinina
 Antagonistas de 5-HT
 Derivados prostaglandínicos
 Inhibidores de la ciclooxigenasa
 Analgésicos y anti-inflamatorios
fármacos que actúan en las sinapsis

 Anticolinérgicos
 Antiadrenérgicos
o adrenérgicos
o adrenérgicos
 Antimuscarínicos
 Fármacos que actúan sobre los receptores nicotínicos
 Bloqueantes musculares
 Bloqueantes ganglionares
 Catecolaminas y drogas simpaticomiméticas

Fármacos cardiovasculares
 Fármacos que actúan sobre el sistema renina-angiotensina
 Nitratos
 Antagonistas del calcio
 bloqueantes
 Estimulantes de los canales de potasio
 Antihertensivos
 Inotrópicos positivos
 Antiarrítmicos
Fármacos que actúan sobre la función renal

 Electrolitos
 Diuréticos
 Hormona antidiurética
 Inhibidores del transporte tubular
Fármacos que actúan en el tracto digestivo

 Antagonistas H2
 Inhibidores de la H+K+-ATPasa
 Antiácidos
 Protectores de la mucosa gástrica
 Gastrocinéticos
 Antidiarreicos
 Laxantes
 Ácidos biliares
Antiparasitarios y anti infecciosos

 Antiparasitarios
o antiprotozoarios antihelmínticos
 Antimicrobianos: Generalidades
o sulfamidas
o quinolonas y nitroimidazoles
o antibióticos b-lactamicos
o antibióticos aminoglucósidos
o macrólidos
o Tetraciclinas y cloramfenicol
o Rifampicina
 Antimicóticos
 Antivirales
Antitumorales
 Mostazas nitrogenadas
 Agentes alquilantes
 Antimetabolitos

Alcaloides
Hormonas y antagonistas
Cisplatino y otros
Hormonas y fármacos que actúan sobre el sistema endocrino
 Hormonas adenohipofisiarias
 Fármacos antitiroideos
 Estrógenos y progestágenos
 Andrógenos
 Esteroides
 Insulina y antidiabéticos
 Agentes que actúan sobre la calcificación ósea
 Hipolipemiantes e hipocolesterolemiantes
 Fármacos anti-obesidad
 Fármacos hipourecimiantes
Agentes que actúan sobre la sangre

 Agentes hematopoyéticos
 Anticoagulantes
 Trombolíticos
 Antiplaquetarios
Inmunomoduladores
 Inmunosupresores
 Agentes citótoxicos
 Anticuerpos monoclonales
 Modificadores de la respuesta biológica
Antiasmáticos
 Metilxantinas
 Cromoglicatodisódico
 Catecolaminas y derivados
 Anticolinérgicos
 Antihistamínicos
Vitaminas
 Vitaminas hidrosolubles
o complejo B
o Tiamina (B1)
o Piridoxina (B6)
o Cianocobalamina (B12)
o acido ascórbico
 Vitaminas liposolubles
o vitamina A
o vitamina K

o Vitamina E
Otros
 Fármacos utilizados en la terapia fotodinámica

Folleto Bioquimica Enfermeria

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Por ejemplo:Por ejemplo: MgSO4+ Ca(OH)2 CaSO4 + Mg(OH)2

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La síntesis de la urea obligó a un replanteamiento de la definición de compuestoorgánico,

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Teoría estructural de Kekulé: fórmulas estructurales.

En 1916, la introducción del concepto de enlace covalente por el químicoestadounidense

Representación de Lewis de las moléculas orgánicas.

mediante la suma deelectronesenlazantes y no enlazantes, como el caso del átomo

Como se acaba de ver, cuando se comparte un par de electrones entre dosátomos se

Electronegatividad y polarización del enlace.

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

El concepto de estructuras resonantes se puede aplicar en la descripción delnitrometano,

En realidad, el nitrometano no es la estructura resonante I ni tampoco laestructura

El problema de dibujar los compuestos orgánicos como híbridos de resonanciareside en la

Contribución de las estructuras resonantes.

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

Concepto de radical y grupo funcional

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

Principales tipos de compuestos orgánicos

Los alquinos, denominados también hidrocarburos acetilénicos, secaracterizan por poseer

Todos los hidrocarburos que presentan algún enlace múltiple en su estructura

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

La fórmula general de los alcanos de cadena lineal (alcanos normales) es unacadena de

CH3 metano CH3(CH2)2CH3 butano

Nomenclatura de los hidrocarburos

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

2. Si hay ramificaciones y / o más de un triple enlace la nomenclatura es análogaa la

Haloalcanos o haluros de alquilo.

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

Se nombran como si se tratara de hidrocarburos que poseen sustituyentes demanera que

Se nombran añadiendo .OLal hidrocarburo de referencia numerando la cadenade forma

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

En la siguiente figura se indican las estructuras de la metilamina (una aminaprimaria), la

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

A continuación, se dan las estructuras

El grupo aldehído (-CHO) se halla siempre en uno o ambos extremos de lacadena y se

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

Derivados de los ácido carboxílicos: cloruros de ácido, ésteres, amidas y nitrilos.

a) Cloruros de ácido. El grupo funcional de los cloruros de ácido (RCOCl) sepuede

b) Ésteres. Los esteres se consideran como el resultado de la condensaciónentre un ácido

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

El olor y sabor de muchas frutas se debe a la presencia de mezclas de ésteres.Por ejemplo,

Se nombran cambiando la terminación .o del hidrocarburo correspondiente porla

Se nombran añadiendo la terminación NITRILO al nombre del

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.

 Señalar las reacciones químicas que de manera controlada degradan y sintetizan

Otras muchas disciplinas derivadas de la Bioquímica, como:

Constitución química de los seres vivos

Se denominan elementos biogénicos o bioelementosa aquellos elementos químicos que