Sunteți pe pagina 1din 17

Metabolismul proteinelor 8.

Afirmaţii corecte referitor la compusul chimic:


HOOC-CH2-CH2-CH-COOH
1. Funcţiile biologice ale proteinelor: |
NH2
a) [ ] coenzimatică
b) [x] catalitică a) [ ] este încărcat pozitiv
c) [x] plastică b) [ ] dă reacţia Fol pozitivă
d) [x] de transport c) [ ] dă reacţia xantoproteică pozitivă
e) [x] imunologică d) [x] posedă proprietăţi acide
e) [x ] este precursorul acidului gama-aminobutiric
2. Funcţiile biologice ale proteinelor:
9. Rolul HCl în digestia proteinelor:
a) [x ] antigenică
b) [ ] genetică a) [ ] activează tripsinogenul
c) [x] contractilă b) [ ] activează chimotripsinogenul
d) [x] energetică c) [x] сreează рН optimal pentru acţiunea pepsinei
e) [x] reglatoare d) [ ] creează рН optimal pentru acţiunea
carboxipeptidazelor
3. Valoarea biologică a proteinelor este determinată de e) [x] denaturează parţial proteinele alimentare
aminoacizii esenţiali:
10. Rolul HCl în digestia proteinelor:
a) [ ] alanină
b) [x] triptofan a) [x] posedă acţiune antimicrobiană
c) [ ] acid glutamic b) [ ] este emulgator puternic
d) [x] fenilalanină c) [x] accelerează absorbţia fierului
e) [ ] serină d) [ ] inhibă secreţia secretinei
e) [ ] stimulează formarea lactatului în stomac
4. Valoarea biologică a proteinelor este determinată de
aminoacizii esenţiali: 11. Reglarea secreţiei sucului pancreatic şi intestinal:

a) [ ] asparagină a) [ ] secretina stimulează secreţia sucului pancreatic sărac


b) [ ] cisteină în bicarbonaţi
c) [x] metionină b) [x] secretina stimulează secreţia sucului pancreatic sărac
d) [x] treonină în enzime
e) [ ] prolină c) [ ] pancreozimina este sintetizată în celulele stomacului
d) [ ] pancreozimina reglează secreţia sucului gastric
5. Selectaţi aminoacizii semidispensabili: e) [x ] pancreozimina stimulează secreţia sucului pancreatic
bogat în enzime
a) [ ] asparagina
b) [x ] histidina 12. Proprietăţile pepsinei:
c) [ ] glicina
d) [x] arginina a) [x] pepsina este secretată sub formă de pepsinogen de
e) [ ] fenilalanina celulele principale ale mucoasei stomacale
b) [ ] pepsina este secretată de celulele parietale ale
6. Afirmaţii corecte referitor la compusul chimic: mucoasei stomacului
c) [ ] activarea pepsinei are loc prin fosforilare
CH2 - CH - COOH d) [x] activarea pepsinogenului constă în scindarea de la
capătul N-terminal a unei peptide (41 de aminoacizi)
e) [ ] activarea pepsinei are loc în celulele mucoasei
NH2
NH stomacale

13. Proprietăţile pepsinei:


a) [ ] este histidina
b) [x] este aminoacid heterociclic a) [ ] activarea pepsinogenului are loc sub acţiunea
c) [ ] este aminoacid dispensabil bicarbonaţilor
d) [ ] conţine ciclul imidazol b) [x] activarea pepsinogenului constă în proteoliza limitată
e) [x] dă reacţia xantoproteică pozitivă c) [ ] pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 3,0-4,0
d) [x] pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 1,5-2,5
7. Afirmaţii corecte referitor la compusul chimic: e) [ ] este o enzimă lipolitică
HOOC-CH2-CH2-CH-COOH
| 14. Pepsina:
NH2
a) [x] scindează legăturile peptidice la formarea cărora
a) [ ] este asparagina participă grupările -NH2 ale Phe, Tyr, Trp
b) [ ] este glutamina b) [ ] acţionează asupra tuturor legăturilor peptidice
c) [ ] este aminoacid esential c) [ ] scindează legăturile peptidice din keratine, histone,
d) [x] dă reacţia ninhidrinică pozitivă protamine şi mucopolizaharide
e) [ ] este aminoacid bazic d) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi liberi
e) [x] este o endopeptidază
15. Tripsina: capătul C-terminal

a) [x] este secretată sub formă de tripsinogen inactiv 22. Aminopeptidazele:


b) [ ] este o aminopeptidază
c) [ ] este o carboxipeptidază a) [ ] sunt endopeptidaze
d) [x] activarea tripsinogenului are loc sub acţiunea b) [ ] posedă specificitate absolută de substrat
enterokinazei şi a tripsinei c) [ ] sunt secretate de pancreasul exocrin
e) [ ] activarea tripsinogenului are loc sub acţiunea HCl d) [x] funcţionează preponderent intracelular
e) [x] sunt activate de Mg++ şi Mn++
16. Tripsina:
23. Funcţiile proteazelor:
a) [x] Ca++ exercită efect activator asupra tripsinei
b) [ ] este secretată de celulele principale ale mucoasei a) [x] de protecţie (coagularea sângelui, liza celulelor)
stomacale b) [x] generarea substanţelor biologic active (hormonilor,
c) [ ] este secretată de celulele mucoasei intestinale agenţilor vasoactivi)
d) [x] transformarea tripsinogenului în tripsină constă în c) [x] activarea enzimelor proteolitice digestive
proteoliza limitată d) [ ] sinteza zimogenilor
e) [ ] activarea tripsinei are loc în pancreas e) [ ] sinteza aminelor biogene

17. Tripsina: 24. Absorbţia aminoacizilor (AA):

a) [ ] scindează legăturile peptidice la formarea cărora a) [ ] AA sunt absorbiţi prin difuzie simplă
participă Lys şi Arg prin gruparea -NH2 b) [ ] transportul AA este activ primar şi necesită ATP
b) [x] scindează legăturile peptidice la formarea cărora c) [ x] transportul AA este activ secundar şi necesită ATP
participă Lys si Arg prin gruparea -COOH d) [x] la transportul AA participă Na+ ,K+ -АТP-aza
c) [x ] pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este 7,2-7,8 e) [ ] la transportul AA participă ATP-sintaza
d) [ ] pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este 1,5-2,5
e) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi liberi 25. Absorbţia aminoacizilor (AA):

18. Enterokinaza: a) [ ] ouabaina stimulează transportul AA


b) [x] la transportul AA are loc simportul AA şi a Na+
a) [ ] este o enzimă care scindează proteinele alimentare c) [ ] la transportul AA are loc antiportul AA şi a Na+
b) [x ] scindează de la capătul N-terminal al tripsinogenului d) [x] peptidele si proteinele nehidrolizate se pot absorbi
o hexapeptidă acidă prin endocitoză
c) [x] e secretată de mucoasa intestinală sub formă de e) [x] în celule peptidele şi proteinele nehidrolizate pot fi
kinazogen inactiv scindate de proteazele lizozomale
d) [ ] activarea enterokinazei are loc sub acţiunea
bicarbonaţilor 26. Absorbţia aminoacizilor (AA):
e) [x] activarea enterokinazei are loc sub acţiunea tripsinei
19. Chimotripsina: a) [ ] are loc in stomac si în intestinul gros
b) [x] are loc in intestinul subţire
a) [ ] este secretată de mucoasa intestinală în formă de c) [x] este dependentă de concentraţia Na+
chimotripsinogen inactiv d) [ ] este dependentă de concentraţia Ca+ +
b) [ ] este secretată de pancreasul exocrin în formă activă e) [x] exista sisteme specifice de transport pentru AA
c) [x] este o endopeptidază înrudiţi structural
d) [ ] activarea chimotripsinogenului are loc în pancreas
e) [x] activarea chimotripsinogenului are loc sub acţiunea 27. Ciclul gama-glutamilic:
tripsinei şi a chimotripsinei prin proteoliza limitată
a) [ ] este un mecanism de transport al glucozei prin
20. Chimotripsina: membranele celulare
b) [ ] decurge fără utilizare de energie
a) [ ] scindează legăturile peptidice la formarea cărora c) [x] enzima-cheie a ciclului este gama-glutamiltransferaza
participă Phe, Tyr, Trp prin gruparea -NH2 d) [ ] cofactorul enzimei este acidul glutamic
b) [ ] este sintetizată de celulele principale ale stomacului e) [x] cofactorul enzimei este tripeptida glutation (GSH)
în formă activă
c) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi liberi 28. Ciclul gama-glutamilic:
d) [x] centrul activ al chimotripsinei conţine -OH al Ser şi
inelul imidazolic al His a) [x] reprezintă un mecanism de transport al aminoacizilor
e) [ ] pH-ul optimal de acţiune este 1,5 – 2,5 prin membranele celulare
b) [ ] ATP-ul este utilizat direct la transportul aminoacizilor
21. Carboxipeptidazele: c) [x] nemijlocit la transportul aminoacizilor e utilizată
energia de hidroliză a legăturilor –CO–NH– din glutation
a) [x] sunt secretate sub formă de zimogeni de pancreasul d) [x] funcţionarea ciclului necesită resinteza glutationului
exocrin e) [ ] constă din 6 reacţii în care se utilizează 6 molecule de
b) [ ] sunt secretate de celulele mucoasei intestinale ATP
c) [x] carboxipeptidaza A conţine Zn++ şi scindează de la
capătul C-terminal aminoaczii aromatici
d) [x] carboxipeptidaza A posedă şi acţiune esterazică ce se
amplifică la substituirea Zn++ cu Ca++
e) [ ] carboxipeptidaza B scindează Phe, Tyr şi Trp de la
29. Putrefacţia aminoacizilor în intestin: e) [x] gastrina acţionează prin AMP ciclic

a) [x] este scindarea aminoacizilor sub acţiunea enzimelor 35. Utilizarea aminoacizilor (AA) în ţesuturi:
microflorei intestinale
b) [ ] are loc sub acţiunea enzimelor proteolitice gastrice şi a) [x] sinteza proteinelor, inclusiv şi a enzimelor
pancreatice b) [ ] toţi AA pot fi utilizaţi în gluconeogeneză
c) [x] conduce la formarea atât a substanţelor toxice, cât şi c) [ ] surplusul de AA nu poate fi transformat în lipide
a celor netoxice d) [x] toţi AA pot fi oxidaţi până la CO2 şi H2 O
d) [ ] alcoolii, aminele, acizi graşi si cetoacizii sunt produse e) [ ] scindarea AA nu generează energie
toxice
e) [ ] crezolul, fenolul, scatolul, indolul sunt produse 36. Căile generale de degradare a aminoacizilor:
netoxice a) [x] dezaminarea
b) [ ] transsulfurarea
30. Produsele putrefacţiei aminoacizilor în intestin: c) [x] transaminarea
d) [x] decarboxilarea
a) [ ] scatolul şi indolul se formează din histidină e) [ ] transamidinarea
b) [x] putrescina este produsul de decarboxilare a ornitinei
c) [ ] cadaverina este produsul de decarboxilare a ornitinei 37. Tipurile de dezaminare a aminoacizilor:
d) [ ] crezolul şi fenolul se formează din triptofan
e) [ ] metilmercaptanul şi acidul sulfhidric se obţin din a) [x] reductivă
serină b) [x] intramoleculară
c) [x] hidrolitică
31. Neutralizarea produselor de putrefacţie a aminoacizilor: d) [x] oxidativă
e) [ ] omega-dezaminare
a) [ ] are loc în intestinul gros prin conjugarea cu acidul
sulfuric şi acidul glucuronic 38. Dezaminarea (DA) aminoacizilor:
b) [x] forma activă a acidului sulfuric este
fosfoadenozinfosfosulfatul (PAPS) a) [ ] DA intramoleculară este caracteristică pentru toţi
c) [ ] forma activă a acidului glucuronic este CDP- aminoacizii
glucuronatul b) [x] DA oxidativă conduce la formarea alfa-cetoacizilor şi
d) [x] la conjugare participă enzimele hepatice UDP- a amoniacului
glucuroniltransferaza şi arilsulfotransferaza c) [ ] toţi aminoacizii se supun DA oxidative directe
e) [x] conjugarea este precedată de oxidarea substanţelor d) [ ] în rezultatul DA intramoleculare se obţin alfa-
toxice cetoacizi şi amoniac
e) [ ] DA reprezintă calea principală de sinteză a
32. Produsele de putrefacţie a aminoacizilor: aminoacizilor dispensabili

a) [ ] scatolul si indolul sunt produse de putrefacţie a 39. Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor (AA):
tirozinei
b) [ ] indicanul este produsul de putrefacţie a triptofanului a) [x ] are loc sub acţiunea oxidazelor L- şi D aminoacizilor
c) [x] indicanul este indoxilsulfatul de potasiu b) [ ] coenzima oxidazelor L-AA este FAD
d) [x] cantitatea de indican in urină indică starea c) [ ] coenzima oxidazelor L-AA este NAD+
funcţională a ficatului d) [ ] oxidazele L-AA posedă o activitate înaltă la pH-ul
e) [x] cantitatea de indican in urină indică gradul de fiziologic
putrefacţie in intestin e) [ ] dezaminarea oxidativă directă este principala cale de
dezaminare a tuturor L-AA
33. Compusul chimic:
40. Dezaminarea directa a aminoacizilor:
C - NH - CH2 - COOH a) [x ] este o cale minoră, caracteristică anumitor
aminoacizi
O b) [x] Ser + H2O → piruvat + NH3 + H2O (enzima –
serindehidrataza)
a) [ ] reprezintă acidul benzoic c) [ ] Thr + H2O → piruvat + NH3 + H2O (enzima –
b) [x] reprezintă acidul hipuric treonindehidrataza)
c) [ ] se formează în intestin in procesul de putrefacţie d) [x ] His → acid urocanic + NH3 (enzima – histidin
d) [x] se formează în ficat în rezultatul conjugării benzoil- amonioliaza)
CoA cu glicina e) [ ] histidaza este o enzimă cardiospecifică
e) [x] este o probă de examinare a funcţiei de dezintoxicare
a ficatului 41. Dezaminarea oxidativa directa a acidului glutamic:

34. Reglarea digestiei proteinelor în stomac: a) [ ] are loc sub acţiunea enzimei glutamat oxidaza
b) [ x] are loc sub acţiunea enzimei glutamat dehidrogenaza
a) [x] histamina stimulează secreţia de HCl şi mai puţin c) [ ] este un proces ireversibil
secreţia de pepsinogen d) [ x] coenzimele sunt NAD+ şi NADP+
b) [ ] histamina stimulează secreţia de pepsinogen şi mai e) [ ] coenzimele sunt FAD şi FMN
puţin secreţia de HCl
c) [ ] gastrina stimulează numai secreţia de HCl
d) [x] gastrina stimulează secreţia de HCl şi de pepsinogen
42. Dezaminarea oxidativa directa a acidului glutamic: d) [x] e catalizată de aspartataminotransferaza (AST)
e) [ ] în rezultatul reacţiei se formează piruvat şi glutamat
a) [x] este un proces reversibil
b) [x] în dezaminare se utilizează NAD+, iar în reaminare – 49. CH3-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-CO-COOH
NADPH ↔
c) [ ] în dezaminare se utilizează NADP+, iar în reaminare CH3-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CHNH2-COOH
– NADH
d) [ ] reaminarea este o etapă a catabolismului a) [x] este reacţia de transaminare a alaninei
aminoacizilor b) [ ] este reacţia de dezaminare directă a aspartatului
e) [ ] dezaminarea glutamatului este o etapă în sinteza c) [x] e catalizată de alaninaminotransferaza (ALT)
aminoacizilor dispensabili d) [ ] e catalizată de aspartataminotransferaza (AST)
e) [ ] în rezultatul reacţiei se formează oxaloacetat şi
43. Glutamat dehidrogenaza: glutamat

a) [ ] este o enzimă din clasa hidrolazelor 50. Dezaminarea indirectă a aminoacizilor


b) [x] este enzimă alosterică (transdezaminarea):
c) [ ] în calitate de coenzime utilizează FAD şi FMN
d) [x] ATP şi GTP sunt inhibitori alosterici ai enzimei a) [ ] este un proces ireversibil
e) [ ] activitatea glutamat dehidrogenazei nu se reglează b) [ ] este principala cale de sinteză a aminoacizilor
dispensabili
44. Transaminarea aminoacizilor (TA): c) [x] în prima etapă are loc transaminarea aminoacidului
cu alfa-cetoglutaratul
a) [x] reprezintă transferul grupării -NH2 de la un alfa- d) [x] în etapa a doua are loc dezaminarea oxidativă a
aminoacid la un alfa-cetoacid acidului glutamic
b) [x] este o etapă a dezaminării indirecte a aminoacizilor e) [ ] la dezaminare glutamatdehidrogenaza utilizează
c) [ ] este un proces ireversibil NADPH+H+
d) [ ] Glu, Asp şi Ala nu se supun TA
e) [ ] numai Glu, Asp şi Ala se supun TA 51. Transreaminarea aminoacizilor:

45. Transaminazele aminoacizilor: a) [ ] este un proces ireversibil


b) [ ] este o cale de sinteză a tuturor aminoacizilor
a) [ ] sunt enzime din clasa izomerazelor c) [x] în prima etapă are loc aminarea reductivă a alfa-
b) [x] reacţiile catalizate de transaminaze sunt reversibile cetoglutaratului
c) [ ] toate transaminazele posedă specificitate absolută d) [x] în etapa a doua are loc transaminarea glutamatului cu
pentru substrat un alfa-cetoacid
d) [ ] specificitatea transaminazelor este determinată de e) [ ] la reaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+
coenzimă
e) [x] partea prostetică a transaminazelor este 52. Transdezaminarea alaninei:
piridoxalfosfatul
a) [ ] este dezaminarea directă a alaninei
46. Mecanismul reacţiei de transaminare (TA) a b) [ ] este procesul de biosinteză a alaninei din piruvat şi
aminoacizilor: NH3
c) [x] include dezaminarea acidului glutamic
a) [x ] TA are loc prin formarea unor compuşi intermediari d) [x] participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi
(baze Schiff) glutamatdehidrogenaza
b) [ ] în procesul de TA are loc transformarea ireversibilă a e) [ ] în procesul de transdezaminare
piridoxalfosfatului (PALP) în piridoxaminfosfat (PAMP) glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+
c) [ ] în procesul de TA are loc transformarea ireversibilă a
piridoxaminfosfatului în piridoxalfosfat 53. Transdezaminarea alaninei. Selectaţi reacţiile
d) [x ] alfa-aminoacid + PALP ↔ alfa-cetoacid + PAMP procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii:
e) [ ] alfa-aminoacid + PAMP ↔ alfa-cetoacid + PALP
a) [ ] Ala + H2O → piruvat + NH3 + H2O
47. Transaminazele aminoacizilor: alanindehidrataza
b) [x] Ala + alfa-cetoglutarat → piruvat + Glu
a) [ ] sunt enzime excretorii hepatice alaninaminotransferaza
b) [ ] în condiţii normale posedă activitate înaltă în sânge c) [ ] Gln + H2O → Glu + NH3
c) [ x] în hepatite creşte preponderent activitatea serică a glutaminaza
alaninaminotransferazei (ALT) d) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat +
d) [ x] în infarctul miocardic creşte considerabil activitatea NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza
serică a aspartataminotransferazei (AST) e) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat +
e) [ ] ALT şi AST nu sunt enzime organospecifice NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza

48. COOH-CH2-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-CO- 54. Biosinteza alaninei (transreaminarea):


COOH ↔
COOH-CH2-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CH NH2- a) [ ] este aminarea directă a piruvatului
COOH b) [x] include aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului cu
formarea glutamatului
a) [ ] este reacţia de transaminare a alaninei c) [ ] include dezaminarea acidului glutamic
b) [x] este o etapă a dezaminării indirecte a aspartatului d) [x] participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi
c) [ ] e catalizată de alaninaminotransferaza (ALT) glutamatdehidrogenaza
e) [ ] în procesul de transreaminare glutamatdehidrogenaza b) [x] catalizează reacţia de transaminare dintre alanină şi
utilizează NAD+ alfa-cetoglutarat
c) [x] activitatea serică a ALT creşte în hepatitele acute şi
55. Biosinteza alaninei (transreaminarea). Selectaţi reacţiile cronice, hepatopatiile toxice
procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii: d) [ ] are valoare diagnostică înaltă în infarctul miocardic
e) [ ] în afecţiunile hepatice activitatea serică a ALT scade
a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4
glutaminsintetaza 61. Aspartataminotransferaza (AST):
b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 → Glu +
NAD+ + H2O glutamatdehidrogenaza a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi
c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 → Glu + oxaloacetat
NADP+ + H2O glutamatdehidrogenaza b) [x] catalizează reacţia de transaminare dintre aspartat şi
d) [ ] piruvat + NH3 + H2O → Ala + H2O alfa-cetoglutarat
alaninhidrataza c) [x] activitatea serică a AST creşte semnificativ în
e) [x] piruvat + Glu → Ala + alfa-cetoglutarat formele grave ale afecţiunilor hepatice
alaninaminotransferaza d) [x] în infarctul miocardic activitatea serică a AST atinge
valori maximale în 24-48 ore
56. Transdezaminarea aspartatului: e) [ ] în infarctul miocardic şi afecţiunile hepatice
activitatea serică a AST scade
a) [ ] este dezaminarea directă a aspartatului
b) [ ] este procesul de biosinteză a aspartatului din 62. Decarboxilarea aminoacizilor:
oxaloacetat şi NH3
c) [ ] include dezaminarea asparaginei a) [x] este reacţia de înlăturare a grupării –COOH din
d) [x] participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi aminoacizi în formă de CO2
glutamatdehidrogenaza b) [ ] este un proces reversibil
e) [x ] participă coenzimele piridoxalfosfat şi NAD+ c) [x] in organismele vii au fost descoperite 4 tipuri de
decarboxilare
57. Transdezaminarea aspartatului. Selectaţi reacţiile d) [ ] toţi aminoacizii se supun tuturor tipurilor de
procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii: decarboxilare
e) [x] în rezultatul alfa-decarboxilării se obţin aminele
a) [ ] Asp + H2O → oxaloacetat + NH3 + H2O biogene
aspartatdehidrataza
b) [x] Asp + alfa-cetoglutarat → oxaloacetat + Glu 63. Decarboxilazele aminoacizilor (AA):
aspartataminotransferaza
c) [ ] Asn + H2O → Asp + NH3 a) [ ] toate decarboxilazele AA poseda specificitate
asparaginaza absolută de substrat
d) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat + b) [ ] specificitatea decarboxilazelor AA depinde de
NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza coenzimă
e) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + c) [x] coenzima decarboxilazelor AA este piridoxalfosfatul
NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza (derivatul vitaminei B6)
d) [ ] coenzima decarboxilazelor AA este
58. Biosinteza aspartatului (transreaminarea): tiaminpirofosfatul (derivatul vitaminei B1)
e) [ ] se disting de decarboxilazele cetoacizilor doar prin
a) [ ] este aminarea directă a oxaloacetatului natura coenzimei
b) [x] include aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului cu
formarea glutamatului 64. Reacţia chimică:
c) [ ] include dezaminarea acidului glutamic
d) [x] participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi HC C CH2 CH COOH HC
glutamatdehidrogenaza
e) [ ] participă coenzimele tiaminpirofosfat şi NAD+ N NH N
NH2
59. Biosinteza aspartatului (transreaminarea). Selectaţi
a) [x] e alfa-decarboxilare
reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste
b) [ ] e omega-decarboxilare
reacţii:
c) [x] este reacţia de formare a histaminei
d) [ ] este reacţia de formare a serotoninei
a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4
e) [ ] produsul reacţiei posedă acţiune vasoconstrictoare
glutaminsintetaza
b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 → Glu +
65. Reacţia chimică:
NAD+ + H2O glutamatdehidrogenaza
c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 → Glu +
NADP+ + H2O glutamatdehidrogenaza HC C CH2 CH COOH HC C
d) [ ] oxaloacetat + NH3 + H2O → Asp + H2O
N NH N N
aspartatsintaza NH2
e) [x] oxaloacetat + Glu → Asp + alfa-cetoglutarat
aspartataminotransferaza (AST)
a) [ ] este reacţia de sinteză a triptaminei
60. Alaninaminotransferaza (ALT): b) [ ] este o reacţie de decarboxilare a alfa-cetoacizilior
c) [ ] produsul reacţiei inhibă secreţia de HCl în stomac
a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi d) [x] produsul reacţiei posedă acţiune vasodilatatoare
piruvat e) [x] produsul reacţiei este mediator în reacţiile alergice şi
inflamatorii b) [x] este reacţia de neutralizare a aminelor biogene
c) [x] este catalizată de enzima monoaminoxidaza (MAO)
66. Reacţia chimică: d) [ ] cofactorul MAO este piridoxalfosfatul
e) [x] cofactorul MAO este FAD-ul

HO C CH2 CH COOH HO C CH2 CH2 + CO2

NH NH2 NH NH2
71. Reacţia chimică:
a) [ ] este reacţia de formare a histaminei
b) [x] este reacţia de formare a serotoninei NH2 NH2
c) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanului | |
d) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei HOOC - CH- (CH2)2 - COOH → CH2 - (CH2)2 - COOH
e) [x] produsul reacţiei posedă acţiune vasoconstrictoare
+ CO2
67. Reacţia chimică:
a) [ ] este catalizată de enzima glutamatcarboxilaza
b) [ ] este catalizată de enzima glutamatdehidrogenaza
HO C CH2 CH COOH c) [x] produsul reacţiei C
HO este acidul
CH2gama-aminobutiric
CH2 + CO2
(GABA)
d) [ ] produsul reacţiei este mediator activator în SNC
NH NH2 e) [x] produsul reacţiei
NH2
NH este utilizat în tratamentul epilepsiei

a) [ ] este reacţia de formare a histaminei 72. Vitaminele necesare pentru activitatea mono- şi
b) [ ] produsul reacţiei poseda acţiune vasodilatatoare diaminoxidazelor:
c) [ ] produsul reacţiei contribuie la secreţia de HCl în
stomac a) [ ] tiamina
d) [x] produsul reacţiei participă la reglarea temperaturii, b) [ ] niacina
tensiunii arteriale, respiraţiei c) [x] riboflavina
e) [x] produsul reacţiei este mediator în SNC d) [ ] acidul ascorbic
e) [x] vitamina B6
68. Reacţia chimică:
73. Precursorul catecolaminelor:

HO CH2 CH COOH HO CH2


a) [ ] glutamatul CH2 + CO2
b) [x] tirozina
HO NH2 HO c) [ ] triptofanul NH2
d) [ ] histidina
e) [ ] glutamina
a) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei
b) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanului 74. Precursorul histaminei:
c) [x] este reacţia de formare a dopaminei
d) [ ] este reacţia de formare a tiraminei a) [ ] triptofanul
e) [x] produsul reacţiei este precursorul noradrenalinei şi al b) [x] histidina
adrenalinei c) [ ] tirozina
d) [ ] fenilalanina
69. Reacţia chimică: e) [ ] aspartatul

75. Serotonina se sintetizează din:


HO CH2 CH COOH HO CH CH2 + CO2
a) [ ] histidină 2
HO HO b) [ ] glutamat
NH2 c) [ ] tirozină NH2
d) [ ] fenilalanină
e) [x] triptofan
a) [x] este reacţia de decarboxilare a 3,4-dioxifenilalaninei
(DOPA) 76. Produsele finale ale scindării proteinelor simple:
b) [x] DOPA este precursorul melaninelor
c) [x] este catalizată de decarboxilaza aminoacizilor a) [x] CO2
aromatici b) [x] NH3
d) [x] inhibitorul decarboxilazei aminoacizilor aromatici c) [ ] CO
(alfa-metildopa) contribuie la scăderea tensiunii arteriale d) [x] H2O
e) [ ] alfa-metildopa măreşte tensiunea arterială e) [ ] acidul uric

70. Reacţia chimică: 77. Amoniacul se obţine în următoarele procese:

R-CH2-NH2 + H2O + O2 → R-COH + NH3 + H2O2 a) [ ] ciclul Krebs


b) [ ] beta-oxidarea acizilor graşi
a) [ ] este reacţia de formare a aminelor biogene c) [x] dezaminarea aminoacizilor
d) [ ] glicoliză b) [ ] asparaginsintetaza
e) [x] degradarea nucleotidelor purinice şi pirimidinice c) [x] argininosuccinatsintetaza
d) [x] argininosuccinatliaza
78. Amoniacul se obţine în următoarele procese: e) [x] arginaza

a) [ ] transaminarea aminoacizilor 86. Aminoacizii-intermediari ai ciclului ureogenetic:


b) [x] neutralizarea aminelor biogene
c) [x] putrefacţia aminoacizilor în intestin a) [x] arginina
d) [ ] gluconeogeneză b) [ ] alanina
e) [ ] oxidarea corpilor cetonici c) [x] ornitina
d) [x] citrulina
79. Reacţia chimică: e) [ ] lizina

Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 87. Câte molecule de ATP sunt necesare pentru sinteza unei
molecule de uree?
a) [x] este o reacţie de dezintoxicare temporară a
amoniacului a) [ ] 1
b) [ ] are loc doar în ficat şi în rinichi b) [ ] 2
c) [x] este catalizată de glutaminsintetaza c) [x] 3
d) [ ] Gln este unica formă de transport al NH3 de la d) [ ] 4
ţesuturi spre ficat şi rinichi e) [ ] 5
e) [ ] Gln este forma finală de dezintoxicare a amoniacului
88. Câte legături macroergice sunt utilizate la sinteza a 200
80. Ciclul glucoză-alanină: molecule de uree?

a) [x] este un mecanism de transport al NH3 din muşchi a) [ ] 200


spre ficat b) [ ] 400
b) [x] este un mecanism de transport al piruvatului din c) [ ] 600
muşchi spre ficat d) [x] 800
c) [ ] în muşchi are loc reacţia: NH3 + piruvat → Ala + e) [ ] 1000
H2O
d) [ ] în ficat are loc reacţia: Ala + H2O → piruvat + NH3 89. Câte molecule de CO2 sunt necesare pentru sinteza a
e) [x] implică transreaminarea şi transdezaminarea alaninei 100 molecule de uree?

81. Enzimele şi coenzimele ciclului glucoză-alanină: a) [x] 100


b) [ ] 200
a) [x] alaninaminotransferaza (ALAT) c) [ ] 300
b) [x] glutamatdehidrogenaza d) [ ] 400
c) [ ] aspartataminotransferaza (ASAT) e) [ ] 500
d) [ ] tiaminpirofosfat
e) [ ] FAD 90. Ciclul ureogenetic (prima reacţie):

82. Ureogeneza: a) [x ] debutează cu formarea carbamoilfosfatului


b) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este
a) [x] are loc exclusiv în ficat glutamatul
b) [ ] are loc în rinichi c) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este
c) [ ] este sinteza acidului uric glutamina
d) [x] decurge parţial în citoplasmă, iar parţial în d) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o
mitocondrii legătură macroergică
e) [x] este mecanismul de dezintoxicare finală a NH3 e) [x] carbamoilfosfatul este un compus macroergic

83. Ureogeneza: 91. Sinteza carbamoilfosfatului (prima reacţie în sinteza


ureei):
a) [ ] este mecanismul de neutralizare temporară a NH3
b) [x] necesită consum de energie a) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat +
c) [ ] are loc în toate ţesuturile ADP + H3PO4
d) [ ] ureea este compus toxic b) [x] HCO3- + NH4+ + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat +
e) [x] ureea este sintetizată în ficat şi eliminată cu urina 2ADP + H3PO4
c) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I
84. Enzimele ciclului ureogenetic: (mitocondrială)
d) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II
a) [ ] glutaminaza (citoplasmatică)
b) [x] carbamoilfosfatsintetaza I e) [x] carbamoilfosfatsintetaza I este activată de N-
c) [x] ornitincarbamoiltransferaza acetilglutamat
d) [ ] glutaminsintetaza
e) [ ] glutamatdehidrogenaza 92. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic:

85. Enzimele ciclului ureogenetic: a) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + 2ATP→ citrulină +


2ADP + 2H3PO4
a) [ ] asparaginaza b) [x] carbamoilfosfat + ornitină → citrulină + H3PO4
c) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + ATP→ citrulină + ADP
+ H3PO4 100. Sursele nemijlocite de azot pentru sinteza ureei sunt:
d) [ ] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat + ADP +
H3PO4 a) [ ] glutamatul
e) [x] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat + AMP + b) [x] aspartatul
H4P2O7 c) [ ] glutamina
d) [ ] alanina
93. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic: e) [x] NH4+

a) [x ] argininosuccinat → arginină + fumarat 101. Glutamatdehidrogenaza face parte din:


b) [ ] argininosuccinat + H2O → arginină + fumarat
c) [ ] argininosuccinat + ATP → arginină + fumarat + a) [ ] hidrolaze
AMP + H4P2O7 b) [ ] ligaze
d) [ ] arginină → H2N-CO-NH2 + ornitină c) [x] oxidoreductaze
e) [x] arginină + H2O → H2N-CO-NH2 + ornitină d) [ ] liaze
e) [ ] izomeraze
94. Eliminarea renală a amoniacului:
102. Produsele finale de dezintoxicare a NH3:
a) [x] este cuplată cu menţinerea echilibrului acido-bazic
b) [ ] este cuplată cu menţinerea echilibrului fluido- a) [ ] glutamina
coagulant b) [ ] asparagina
c) [x] în rinichi glutaminaza catalizează reacţia: Gln + H2O c) [x] ureea
→Glu + NH3 d) [x] sărurile de amoniu
d) [ ] glutaminaza nu este prezentă în rinichi e) [ ] acidul uric
e) [x] NH3 + H+ + Cl- → NH4Cl este reacţia de formare a
sărurilor de amoniu în rinichi 103. Conexiunea dintre ciclul ureogenetic şi ciclul Krebs:

95. Care aminoacizi dispensabili se pot sintetiza din a) [ ] ciclul Krebs furnizează NADH şi FADH2 necesar
intermediarii ciclului Krebs cu participarea pentru sinteza ureei
transaminazelor? b) [x] ciclul Krebs asigură sinteza ureei cu ATP
c) [x] intermediarul comun al ciclurilor este fumaratul
a) [ ] serina d) [ ] fumaratul din ciclul Krebs este utilizat pentru sinteza
b) [x] acidul aspartic ureei
c) [ ] tirozina e) [ ] intermediarul comun al ciclurilor este aspartatul
d) [x] acidul glutamic
e) [ ] glicina 104. Azotul neproteic sangvin include:

96. Selectaţi compuşii care prin dezaminare pot genera a) [ ] proteidele


amoniac: b) [x] ureea
c) [ ] hemoglobina
a) [ ] alfa-cetoglutaratul d) [x] aminoacizii
b) [x] guanina, adenina e) [x] peptidele
c) [x] glutamina
d) [ ] piruvatul 105. Azotul neproteic sangvin include:
e) [ ] oxaloacetatul
a) [ ] glucoza
97. NH3 este utilizat: b) [x] creatina, creatinina
c) [x] acidul uric
a) [ ] la sinteza aminoacizilor esenţiali d) [x] indicanul
b) [ ] la sinteza corpilor cetonici e) [ ] corpii cetonici
c) [x] în aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului
d) [x] la sinteza glutaminei şi a asparaginei 106. Câte molecule de ATP se generează la oxidarea aerobă
e) [x] la formarea sărurilor de amoniu a unei molecule de alanină până la CO2, H2O şi NH3?

98. NH3 este utilizat la sinteza: a) [ ] 6


b) [ ] 15
a) [x] ureei c) [x] 18
b) [ ] acidului uric d) [ ] 38
c) [ ] acetonei e) [ ] 36
d) [ ] beta-hidroxibutiratului
e) [ ] acetoacetatului 107. Glicina:

99. Selectaţi aminoacizii care transportă NH3 de la ţesuturi a) [ ] este aminoacid esenţial
spre ficat şi rinichi: b) [x] se transformă în serină
c) [ ] este un aminoacid cetogen
a) [x] glutamina d) [ ] transformarea glicinei în serină este o reacţie
b) [ ] glicina ireversibilă
c) [x] alanina e) [x] la transformarea glicinei în serină participă N5,N10-
d) [ ] arginina СН2-THF (tetrahidrofolat)
e) [x] asparagina
108. Glicina participă la sinteza: piruvat

a) [x] nucleotidelor purinice 116. Metionina:


b) [ ] glutaminei
c) [x] creatinei a) [ ] este aminoacid dispensabil
d) [x] hemului b) [ ] se sintetizează din cisteină şi treonină
e) [ ] nucleotidelor pirimidinice c) [x] este aminoacid indispensabil
d) [x] este donator de sulf pentru sinteza cisteinei
109. Glicina participă la: e) [ ] este aminoacid cetoformator

a) [x] sinteza serinei 117. Metionina (Met):


b) [ ] sinteza indicanului
c) [ ] sinteza metioninei a) [ ] metionina liberă este donator de grupări -CH3 în
d) [x] conjugarea acizilor biliari reacţii de transmetilare
e) [x] serveşte ca sursă de grupări cu un atom de carbon b) [x] din Met se sintetizează S-adenozilmetionină (SAM)
pentru tetrahidrofolat (THF) c) [ ] sinteza SAM nu necesită energie
d) [x ] SAM este donator de grupări -CH3 în reacţii de
110. Glutationul: transmetilare
e) [x] în rezultatul transmetilării SAM se transformă în S-
a) [x] este o tripeptidă adenozilhomocisteină (SAHC)
b) [ ] este o enzimă conjugată
c) [x] participă la transportul aminoacizilor prin membrane 118. S-adenozilmetionina (SAM):
d) [ ] participă la transportul glucozei prin membrane
e) [x] este alcătuit din glutamat, cisteină şi glicină a) [ ] este produsul de catabolism al metioninei
b) [x] este forma activă a metioninei
111. Glutationul: c) [x] serveşte ca donator de grupări -CH3
d) [ ] serveşte ca donator de adenozil
a) [ ] e coenzima glutamatdehidrogenazei e) [ ] serveşte ca donator de metionină
b) [x] e coenzima gama-glutamiltransferazei
c) [ ] e coenzima catalazei 119. S-adenozilmetionina (SAM) serveşte ca donator de
d) [x] e coenzima glutationperoxidazei grupare metil la sinteza:
e) [x] glutationul inactivează unele proteine (insulina)
a) [ ] noradrenalinei
112. Serina (Ser): b) [x] adrenalinei
c) [x] creatinei
a) [ ] este aminoacid indispensabil d) [ ] fosfatidiletanolaminei din fosfatidilserină
b) [ ] este aminoacid cetoformator e) [x] fosfatidilcolinei din fosfatidiletanolamină
c) [x] se sintetizează din 3-fosfoglicerat
d) [x] se poate forma din glicină 120. Homocisteina:
e) [ ] participă la sinteza metioninei
a) [ ] se obţine prin demetilarea metioninei
113. Serina (Ser): b) [x] se obţine la hidroliza S-adenozilhomocisteinei
(SAHC)
a) [x] participă la sinteza glicerofosfolipidelor c) [x] este utilizată pentru resinteza metioninei
b) [x] serveşte ca sursă de fragmente cu un atom de carbon d) [x] este utilizată pentru sinteza cisteinei
pentru tetrahidrofolat (THF) e) [ ] este aminoacid proteinogen
c) [ ] participă la sinteza hemului
d) [ ] participă la sinteza nucleotidelor purinice şi 121. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr):
pirimidinice
e) [x] întră în componenţa centrelor active ale a) [ ] ambii aminoacizi sunt dispensabili
serinproteinazelor b) [ ] ambii aminoacizi sunt indispensabili
c) [x ] Tyr se sintetizează din Phe prin hidroxilare
114. Cisteina (Cys): d) [x] sunt aminoacizi micşti – gluco- şi cetoformatori
e) [ ] Phe este aminoacid glucoformator, iar Tyr –
a) [ ] e un aminoacid esenţial cetoformator
b) [x] două molecule de Cys legate prin legătura disulfidică
formează cistina 122. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr) sunt precursorii:
c) [ ] Cys este sursă de sulf pentru sinteza metioninei
d) [ ] Cys participă la sinteza serinei a) [x] catecolaminelor
e) [x] Cys se sintetizează din metionină şi serină b) [ ] serotoninei
c) [ ] histaminei
115. Cisteina (Cys): d) [x] triiodtironinei (T3) şi tiroxinei (T4)
e) [x] melaninei
a) [x] gruparea –SH a Cys se conţine în centrele active ale
unor enzime 123. Sinteza tirozinei (Tyr) din fenilalanină (Phe):
b) [ ] este un aminoacid cetoformator
c) [x] din Cys se sintetizează taurina, utilizată pentru a) [x] este catalizată de enzima fenilalaninhidroxilaza
conjugarea acizilor biliari b) [ ] fenilalaninhidroxilaza este hidrolază
d) [ ] Cys degradează până la oxaloacetat şi NH3 c) [x] fenilalaninhidroxilaza este oxidoreductază
e) [x] Cys se scindează până la H2S, SO32-, SCN-, NH3, d) [x ] în calitate de cofactor enzima utilizează
tetrahidrobiopterina d) [ ] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă biotina
e) [ ] deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei cauzează e) [x] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă vitamina K
alcaptonuria
131. Acidul glutamic (Glu):
124. Bolile ereditare cauzate de defectele enzimelor
implicate în metabolismul fenilalaninei şi al tirozinei: a) [ ] este aminoacid cetoformator
b) [x] se supune dezaminării oxidative directe
a) [x] alcaptonuria c) [x] din Glu se sintetizează glutamina
b) [ ] boala Hartnup d) [ ] se supune dezaminării intramoleculare
c) [ ] boala urinei cu miros de arţar e) [x] se obţine din prolină, arginină, histidină
d) [x] albinismul
e) [x] fenilcetonuria 132. Acidul glutamic:

125. Fenilcetonuria: a) [x] este parte componentă a glutationului


b) [ ] este parte componentă a acidului pantotenic
a) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a c) [x] este parte componentă a acidului folic
fenilalaninhidroxilazei d) [ ] la dezaminare se transformă în oxaloacetat
b) [ ] manifestările clinice sunt determinate de mărirea e) [ ] la dezaminare se transformă în piruvat
concentraţiei de tirozină
c) [ ] manifestările clinice sunt determinate de micşorarea 133. Biosinteza glutaminei (Gln):
concentraţiei de fenilalanină
d) [x] manifestările clinice sunt determinate de mărirea a) [ ] Gln se sintetizează din asparagină
concentraţiei fenilpiruvatului, fenillactatului, fenilacetatului b) [x] Gln se sintetizează din acid glutamic
e) [x] se manifestă clinic prin retard mental c) [ ] este catalizată de glutaminaza
d) [x] este catalizată de glutaminsintetaza
126. Alcaptonuria: e) [ ] reacţia nu necesită energie

a) [ ] este cauzată de deficienţa ereditară a 134. Acidul aspartic (Asp):


fenilalaninhidroxilazei
b) [ ] se acumulează fenilpiruvat, fenillactat, fenilacetat a) [ ] este aminoacid indispensabil
c) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a b) [ ] este aminoacid cetoformator
homogentizatdioxigenazei c) [ ] se supune dezaminării oxidative directe
d) [x] urina se înnegreşte în contact cu aerul datorită d) [x] se supune transdezaminării
prezenţei acidului homogentizinic e) [ ] la dezaminare se transformă în alfa-cetoglutarat
e) [x] conduce la artroze
135. Biosinteza asparaginei (Asn):
127. Albinismul:
a) [x] Asn se sintetizează din acid aspartic
a) [ ] este cauzat de deficienţa ereditară a b) [ ] este catalizată de aspartataminotransferaza (AST)
fenilalaninhidroxilazei c) [x] este catalizată de asparaginsintetaza
b) [x] este cauzat de deficienţa ereditară a tirozinazei d) [ ] reacţia nu necesită energie
c) [x] persoanele cu albinism prezintă în risc crescut pentru e) [ ] Asn se sintetizează din glutamină
cancerul de piele
d) [ ] persoanele cu albinism sunt protejate de razele 136. Acidul aspartic (Asp) participă la sinteza:
ultraviolete
e) [ ] este însoţit de retard mental a) [ ] carbamoilfosfatului
b) [x] nucleotidelor pirimidinice
128. Triptofanul (Trp): c) [ ] glutationului
d) [x] ureei
a) [ ] este aminoacid dispensabil e) [ ] corpilor cetonici
b) [x] este precursorul serotoninei
c) [ ] este precursorul dopaminei 137. Acidul aspartic (Asp) participă la:
d) [x] din Trp se sintetizează nicotinamida
e) [ ] este aminoacid strict glucoformator a) [x] sistema-navetă malat-aspartat
b) [ ] ciclul glucoză-alanină
129. Histidina (His): c) [x] sinteza nucleotidelor purinice
d) [ ] sinteza hemului
a) [x] pentru om este aminoacid semidispensabil e) [x] sinteza glucozei
b) [ ] este aminoacid cetoformator
c) [ ] se supune dezaminării oxidative 138. Catabolismul aminoacizilor:
d) [x] se supune dezaminării intramoleculare
e) [ ] prin decarboxilarea His se obţine serotonină a) [x] Leu este aminoacid exclusiv cetoformator
b) [ ] Lys, Tyr, Phe, Trp sunt aminoacizi exclusiv
130. Acidul glutamic (Glu): cetoformatori
c) [x] Ala, Gly, Ser, Glu, Gln, Asp, Asn sunt aminoacizi
a) [ ] este aminoacid indispensabil glucoformatori
b) [x] prin alfa-decarboxilare din Glu se obţine acidul d) [ ] Val, Leu, Ile sunt aminoacizi cetoformatori
gama-aminobutiric (GABA) e) [ ] His, Arg, Pro sunt aminoacizi cetoformatori
c) [x] prin carboxilare din Glu se obţine acidul gama-
carboxiglutamic 139. Catabolismul aminoacizilor:
b) [x Ser + THF ↔ Gly + N5,N10-CH2-THF + H2O
a) [x] Arg, His, Pro se includ în ciclul Krebs prin alfa- c) [ ] Gly + THF ↔ Ser + N5,N10-CH2-THF + H2O
cetoglutarat d) [ ] Ser + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF
b) [ ] Tyr şi Phe intră în ciclul Krebs prin alfa-cetoglutarat e) [x] Gly + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF
c) [x] Thr, Ile, Met şi Val se includ în ciclul Krebs prin
succinil-CoA
d) [ ] Glu şi Gln intră în ciclul Krebs prin oxalilacetat 147. Acidul tetrahidrofolic (THF):
e) [ ] Asp şi Asn intră în ciclul Krebs prin fumarat
a) [x ] participă la metabolismul metioninei
140. La catabolismul aminoacizilor participă enzimele: b) [x] homocisteină + N5-metil-THF → Met + THF
c) [ ] Met + N5-metil-THF → homocisteină + THF
a) [ ] topoizomerazele d) [x ] reacţia este catalizată de o metiltransferază
b) [ ] acil-CoA-sintetaza e) [ ] coenzima metiltransferazei este vitamina B6
c) [x] transaminazele
d) [x] glutamatdehidrogenaza 148. Acidul tetrahidrofolic (THF) este donator şi acceptor
e) [ ] acil-CoA-dehidrogenaza de grupări:

141. La catabolismul aminoacizilor participă enzimele: a) [ ] acil


b) [x] metil
a) [x] mutazele, carboxilazele c) [ ] amino
b) [ ] hexokinazele d) [x ] metilen
c) [x] metiltransferazele e) [ ] carboxil
d) [x] decarboxilazele
e) [ ] helicazele 149. Biotina participă la:

142. La catabolismul aminoacizilor participă vitaminele: a) [ ] carboxilarea glutamatului


b) [x] carboxilarea piruvatului, acetil-CoA, propionil-CoA
a) [x] B1, B2, B6 c) [ ] alfa-decarboxilarea aminoacizilor
b) [x] acidul nicotinic d) [ ] decarboxilarea oxidativă a alfa-cetoacizilor
c) [x] H e) [ ] decarboxilarea glutamatului
d) [ ] A, E
e) [ ] D 150. Conexiunea metabolismului proteic şi glucidic:

143. Vitamina (1), cofactorul (2) şi reacţia chimică (3) a) [x] majoritatea aminoacizilor sunt glucoformatori
catalizată de acest cofactor: b) [ ] aminoacizii care se transformă în intermediari ai
cuclului Krebs nu pot fi transformaţi în glucoză
a) [ ] vitamina B1 tiaminpirofosfat alfa- c) [x] aminoacizii care se transformă în piruvat pot genera
decarboxilarea aminoacizilor glucoză
b) [x] vitamina B6 piridoxalfosfat alfa- d) [ ] glucoza nu poate fi utilizată pentru sinteza
decarboxilarea aminoacizilor aminoacizilor
c) [ ] vitamina B6 piridoxalfosfat carboxilarea e) [x] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi din glucoză
aminoacizilor
d) [x] acid folic tetrahidrofolat sinteza glicinei 151. Conexiunea metabolismului glucidic şi lipidic:
din serină
e) [ ] acid folic tetrahidrobiopterină sinteza glicinei a) [ ] acizii graşi pot fi utilizaţi în gluconeogeneză
din serină b) [x] glicerolul se transformă în glucoză
c) [ ] surplusul de glucoză nu poate fi convertit în acizi
144. Acidul folic: graşi
d) [x] glicerolul-3-fosfatul se obţine din intermediarul
a) [ ] este aminoacid glicolizei – dihidroxiaceton-fosfat
b) [x] este vitamină e) [x] calea pentozo-fosfat de oxidare a glucozei furnizează
c) [ ] este coenzimă NADPH pentru sinteza acizilor graşi
d) [x] constă din pteridină, acid para-aminobenzoic şi acid
glutamic 152. Conexiunea metabolismului proteic şi lipidic:
e) [ ] constă din pteridină, acid para-aminobenzoic şi
glicină a) [ ] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi din acizi
graşi
145. Acidul tetrahidrofolic (THF): b) [x] surplusul de proteine poate fi convertit în acizi graşi
c) [x] aminoacizii glucoformatori pot fi utilizaţi pentru
a) [ ] este vitamină sinteza glicerol-3-fosfatului
b) [x] este cofactor d) [ ] aminoacizii cetoformatori pot fi utilizaţi pentru
c) [ ] participă la carboxilarea aminoacizilor sinteza glicerol-3-fosfatului
d) [ ] participă la decarboxilarea aminoacizilor e) [x] aminoacizii ce se transformă în intermediari ai
e) [x] participă la transferul grupărilor cu un atom de ciclului Krebs nu pot fi utilizaţi pentru sinteza lipidelor
carbon
153. Carenţa proteică:
146. Acidul tetrahidrofolic (THF):
a) [x] este rezultatul inaniţiei totale sau parţiale
a) [x] participă la metabolismul serinei (Ser) şi al glicinei b) [x] este rezultatul alimentaţiei proteice unilaterale
(Gly) (proteine de origine vegetală)
c) [ ] este însoţită de bilanţ azotat pozitiv e) [ ] este produsul catabolismului AMP-lui şi GMP-lui
d) [x] este însoţită de bilanţ azotat negativ
e) [ ] bilanţul azotat nu este dereglat 161. Sinteza AMP-lui din inozinmonofosfat (IMP):

154. Carenţa proteică se caracterizează prin: a) [x] are loc prin două reacţii succesive
b) [ ] sursă de grupare amino pentru AMP este glutamina
a) [x] hipoproteinemie c) [x] sursă de grupare amino pentru AMP este acidul
b) [ ] mărirea presiunii osmotice aspartic
c) [x] edeme d) [ ] necesită consum de energie sub formă de ATP
d) [x] atrofie musculară e) [x] procesul este activat de GTP
e) [ ] bilanţ azotat pozitiv
162. Sinteza GMP-lui din inozinmonofosfat (IMP):
155. Digestia nucleoproteinelor:
a) [x] are loc prin două reacţii succesive
a) [ ] componenta proteică se scindează exclusiv în stomac b) [x] sursă de grupare amino pentru GMP este glutamina
b) [ ] acizii nucleici se scindează în stomac c) [ ] sursă de grupare amino pentru GMP este acidul
c) [x] acizii nucleici se scindează în intestinul subţire aspartic
d) [x] scindarea acizilor nucleici are loc preponderent d) [ ] necesită consum de energie sub formă de GTP
hidrolitic sub acţiunea DNA-zelor şi RNA-zelor e) [x] procesul este activat de ATP
pancreatice
e) [ ] scindarea acizilor nucleici are loc preponderent 163. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice:
fosforilitic
a) [x] fosforibozil-pirofosfat-sintetaza (PRPP-sintetaza)
156. Selectaţi compuşii chimici care participă la sinteza este enzimă alosterică
nucleotidelor purinice: b) [x] amidofosforiboziltransferaza este enzimă alosterică
c) [ ] AMP şi GMP activează PRPP-sintetaza
a) [x] ribozo-5-fosfat d) [ ] ATP şi GTP activează amidofosforiboziltransferaza
b) [x] glutamina e) [x] nucleotidele adenilice şi guanilice inhibă enzimele
c) [ ] acidul glutamic reglatoare
d) [ ] asparagina
e) [x] acidul aspartic 164. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice:

157. Selectaţi compuşii chimici care participă la sinteza a) [ ] GMP activează sinteza proprie
nucleotidelor purinice: b) [ ] AMP activează sinteza proprie
c) [x] AMP inhibă sinteza proprie şi sinteza
a) [x] glicina inozinmonofosfatului (IMP)
b) [ ] alanina d) [x] GMP inhibă sinteza proprie şi sinteza IMP-lui
c) [x] derivaţii tetrahidrofolatului (THF) e) [x] ATP este utilizat la sinteza GMP-lui, iar GTP este
d) [x] CO2 utilizat la sinteza AMP-lui
e) [ ] serina
165. Reutilizarea bazelor purinice:
158. Sinteza fosforibozil-pirofosfatului (PRPP) – prima
reacţie în sinteza nucleotidelor purinice: a) [x] calea majoră este condensarea bazei purinice cu
fosforibozil-pirofosfatul (PRPP)
a) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + ADP b) [x] PRPP + adenină → AMP + H4P2O7, enzima adenin-
b) [x] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP fosforibozil-transferaza (APRT)
c) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP + H4P2O7 c) [x] PRPP + guanină → GMP + H4P2O7, enzima
d) [x] reacţia este catalizată de enzima PRPP-sintetaza hipoxantin-guanin-fosforibozil-transferaza (HGPRT)
e) [x ] PRPP-sintetaza este enzimă alosterică şi este d) [ ] activitatea înaltă a HGPRT poate cauza guta
inhibată de ATP şi GTP e) [ ] HGPRT posedă specificitate absolută de substrat

159. Sinteza fosforibozilaminei din fosforibozil-pirofosfat 166. Sursele atomilor inelului pirimidinic:
(PRPP) – a doua reacţie din sinteza nucleotidelor purinice:
a) [ ] glicina
a) [ ] PRPP + Glu → fosforibozilamină + alfa-cetoglutarat b) [x] acidul aspartic
+ H4P2O7 c) [ ] derivaţii tetrahidrofolatului (THF)
b) [ ] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu + AMP + d) [x] CO2
H4P2O7 e) [ ] asparagina
c) [x] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu + H4P2O7
d) [x] reacţia este catalizată de enzima 167. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (formarea
amidofosforiboziltransferaza carbamoilfosfatului):
e) [x ]amidofosforiboziltransferaza este enzimă alosterică şi
este inhibată de AMP şi GMP a) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o
moleculă de ATP
160. Inozinmonofosfatul (IMP): b) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este
amoniacul
a) [ ] este intermediar în sinteza nucleotidelor pirimidinice c) [x] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este
b) [x] este intermediar în sinteza nucleotidelor purinice glutamina
c) [x] este precursor în sinteza AMP-lui şi GMP-lui d) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o
d) [ ] este precursor în sinteza UMP-lui şi CMP-lui legătură macroergică
e) [x] carbamoilfosfatul este un compus macroergic
a) [x] NMP + ATP → NDP + ADP
168. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (formarea b) [ ] NMP + ATP → NTP + AMP
carbamoilfosfatului): c) [x] NDP + ATP → NTP + ADP
d) [x] ADP + H3PO4 → ATP + H2O
a) [x ] HCO3- + Gln + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + e) [ ] AMP + H4P2O7 → ATP + H2O
Glu + 2ADP + H3PO4
b) [ ] HCO3- + NH4+ + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + 175. Produsul final al catabolismului nucleotidelor
2ADP + H3PO4 purinice:
c) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat +
ADP + H3PO4 a) [ ] inozina
d) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II b) [ ] hipoxantina
(citoplasmatică) c) [ ] xantina
e) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I d) [x] acidul uric
(mitocondrială) e) [ ] ureea

169. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (selectaţi reacţiile): 176. Produşii catabolismului uracilului şi al citozinei:

a) [ ] carbamoilfosfat + Asp + ATP → N-carbamoilaspartat a) [x] СО2


+ ADP + H3PO4 b) [x] NH3
b) [x] carbamoilfosfat + Asp → N-carbamoilaspartat + c) [ ] alfa-alanina
H3PO4 d) [ ] acidul beta-aminoizobutiric
c) [ ] N-carbamoilaspartat + H2O → acid dihidroorotic e) [x] beta-alanina
d) [x] N-carbamoilaspartat → acid dihidroorotic + H2O
e) [x] acid dihidroorotic + NAD+ → acid orotic + 177. Produşii catabolismului timinei:
NADH+H+
a) [x] СО2
170. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (selectaţi reacţiile): b) [x] NH3
c) [ ] alfa-alanina
a) [ ] acid orotic + ribozo-5-fosfat → orotidinmonofosfat d) [x] acidul beta-aminoizobutiric
(OMP) e) [ ] beta-alanina
b) [x] acid orotic + fosforibozil-pirofosfat (PRPP) →
orotidinmonofosfat (OMP) + H4P2O7 178. Catabolismul nucleotidelor purinice (biosinteza
c) [ ] OMP + CO2 → UMP acidului uric):
d) [x] OMP → UMP + CO2
e) [ ] OMP → CMP + CO2 a) [x] hipoxantina se formează din adenină
b) [ ] hipoxantina se formează din guanină
171. Biosinteza nucleotidelor citidilice: c) [ ] xantina se oxidează la hipoxantină
d) [x] hipoxantina şi xantina se oxidează la acid uric sub
a) [x] CTP se sintetizează din UTP acţiunea xantinoxidazei
b) [ ] CMP se sintetizează din UMP e) [x] acidul uric este un compus greu solubil în apă
c) [ ] sursă de grupare amino pentru citozină este
amoniacul liber 179. Guta:
d) [x] sursă de grupare amino pentru citozină este Gln
e) [x] sinteza este cuplată cu hidroliza ATP-lui până la a) [ ] principala modificare biochimică în gută este uremia
ADP şi H3PO4 b) [x] principala modificare biochimică în gută este
hiperuricemia
172. Biosinteza dezoxiribonucleotidelor: c) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor
implicate în sinteza ureei
a) [x] dezoxiribonucleotidele se formează prin reducerea d) [x] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor
ribonucleotidelor implicate în sinteza nucleotidelor purinice
b) [ ] iniţial are loc formarea dezoxiribozei din riboză, care e) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor
ulterior interacţionează cu baza azotată corespunzătoare implicate în catabolismul nucleotidelor purinice
c) [x] reacţia este catalizată de o reductază care conţine
tioredoxină 180. Selectaţi defectele ereditare care cauzează guta:
d) [x] tioredoxina este o proteină ce conţine 2 grupări -SH
e) [ ] la reducerea tioredoxinei participă FADH2 a) [x ] insuficienţa hipoxantin-guanin-
fosforiboziltransferazei (HGPRT)
173. Biosinteza nucleotidelor timidilice: b) [x] deficienţa glucozo-6-fosfatazei
c) [ ] activitate înaltă a arginazei
a) [ ] precursorul nucleotidelor timidilice este UMP d) [x] activitate înaltă a fosforibozilpirofosfat (PRPP)-
b) [x] precursorul nucleotidelor timidilice este dUMP sintetazei
c) [ ] donator de grupare –CH3 pentru timină este S- e) [ ] activitate înaltă a xantinoxidazei
adenozilmetionina (SAM)
d) [x] donator de grupare –CH3 pentru timină este N5,N10- 181. Manifestările clinice ale gutei:
CH2-THF (tetrahidrofolat)
e) [x] fluoruracilul inhiba ireversibil timidilatsintaza a) [x ] artrită gutoasă
b) [ ] xantoame cutanate
174. Biosinteza nucleozid-difosfaţilor (NDP) şi nucleozid- c) [x] tofi gutoşi
trifosfaţilor (NTP) din nucleozid-monofosfaţi (NMP): d) [x] nefrolitiază
e) [ ] litiază biliară b) [x] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic →
porfobilinogen + 2 H2O
182. Alopurinolul: c) [ ] reacţia este catalizată de porfobilinogen sintetaza
d) [x] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat
a) [ ] este analog structural al acidului uric dehidrataza
b) [x] este analog structural al hipoxantinei e) [ ] coenzima este piridoxalfosfatul
c) [x] este inhibitor competitiv al xantinoxidazei
d) [ ] este inhibitor alosteric al xantinoxidazei 190. Biosinteza hemului (transformarea protoporfirinei IX
e) [x] în tratamentul cu alopurinol xantina şi hipoxantina în hem):
sunt excretate drept produşi finali ai purinelor
a) [ ] protoporfirina IX + Fe3+ → hem + 2H+
183. La cromoproteine se referă: b) [x] protoporfirina IX + Fe2+ → hem + 2H+
c) [x] reacţia este catalizată de enzima fierochelataza
a) [ ] nucleoproteinele d) [ ] enzima este activată alosteric de hem
b) [ ] metaloproteinele e) [x] deficienţa enzimei conduce la protoporfirie primară
c) [x] flavoproteinele
d) [x] hemoproteinele 191. Porfiriile:
e) [ ] fosfoproteinele
a) [ ] porfiriile primare sunt determinate de deficienţele
184. Hemoproteinele: enzimelor implicate în catabolismul hemului
b) [x] porfiriile primare sunt determinate de deficienţele
a) [ ] sunt proteine simple enzimelor implicate în biosinteza hemului
b) [ ] toate hemoproteinele conţin protoporfirina IX şi Fe2+ c) [ ] se mai numesc ictere
c) [x] la hemoproteine se referă hemoglobina şi mioglobina d) [x] mai frecvente sunt porfiriile hepatice şi eritropoietice
d) [x] la hemoproteine se referă catalaza, citocromii, e) [ ] porfiriile sunt exclusiv cutanate
peroxidazele
e) [ ] mioglobina este o proteină oligomeră 192. Catabolismul hemoglobinei (Hb):

185. Hemoglobina (Hb): a) [ ] începe în eritrocitele intacte


b) [ ] are loc exclusiv în sânge
a) [ ] este o proteină tetrameră unită cu un hem c) [ ] are loc în toate ţesuturile
b) [x] hemul este format din protoporfirina IX şi Fe2+ d) [x] are loc în celulele sistemului reticulo-endotelial
c) [x] HbA (adultă majoră) este alcătuită din 2 lanţuri e) [x] zilnic se degradează ≈ 6g de Hb
polipeptidice alfa, 2 lanţuri beta şi din 4 hemuri
d) [ ] fierul din hem, în procesul activităţii normale a Hb, 193. Catabolismul hemoglobinei (Hb):
îşi schimbă valenţa: Fe2+ ↔ Fe3+
e) [x] hemul se leagă prin intermediul Fe2+ la resturile de a) [x] succesiunea corectă a transformărilor este: Hb →
histidină din componenţa lanţurilor alfa şi beta verdoglobină → biliverdină → bilirubină
b) [ ] succesiunea corectă a transformărilor este: Hb →
186. Hemoglobina (Hb) participă la: biliverdină → verdoglobină → bilirubină
c) [x] reacţiile au loc în celulele sistemului reticulo-
a) [ x] transportul sangvin al O2 endotelial
b) [x] transportul sangvin al CO2 d) [ ] reacţiile au loc în hepatocite
c) [ ] reglarea echilibrului fluido-coagulant e) [ ] reacţiile au loc în sânge
d) [ ] transportul sangvin al fierului
e) [x] reglarea echilibrului acido-bazic 194. Catabolismul hemoglobinei (Hb) (transformarea Hb în
biliverdină):
187. Biosinteza hemului (selectaţi substanţele necesare):
a) [ ] iniţial are loc detaşarea globinei de la hem
a) [ ] glutamina b) [ ] ulterior are loc oxidarea fierului şi desfacerea inelului
b) [x] glicina porfinic cu obţinerea biliverdinei
c) [x] succinil-CoA c) [x] iniţial are loc oxidarea fierului şi desfacerea inelului
d) [x] Fe2+ porfinic cu obţinerea verdoglobinei
e) [ ] acidul aspartic e) [x] ulterior de la verdoglobină se detaşează globina şi
Fe3+ cu obţinerea biliverdinei
188. Biosinteza hemului (prima reacţie): d) [ ] Hb se transformă direct în biliverdină

a) [x] Gly + succinil-CoA → acid delta-aminolevulinic + 195. Catabolismul hemoglobinei (Hb) (transformarea
HS-CoA + CO2 biliverdinei în bilirubină):
b) [ ] Gly + succinil-CoA + ATP → acid delta-
aminolevulinic + HS-CoA + CO2 + ADP + H3PO4 a) [ ] are loc în hepatocite
c) [x] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat sintaza b) [x] are loc în celulele sistemului reticulo-endotelial
d) [ ] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat c) [ ] biliverdină + NAD+ → bilirubină + NADH+H+
decarboxilaza e) [x] biliverdină + NADPH+H+ → bilirubină + NADP+
e) [x] enzima este reglată prin inducţie-represie de hem d) [ ] reacţia este catalizată de biliverdin dehidrogenaza

189. Biosinteza hemului (a doua reacţie): 196. Bilirubina indirectă:

a) [ ] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic +ATP → a) [x] este o substanţă puţin solubilă în apă
porfobilinogen + ADP + H3PO4 + H2O b) [ ] circulă în plasmă în stare liberă
c) [x] este transportată de albumine c) [x] scăderea capacităţii de captare a bilirubinei de către
e) [x] complexul bilirubină-albumină se numeşte bilirubină ficat
liberă e) [x] scăderea capacităţii ficatului de a conjuga bilirubina
d) [ ] complexul bilirubină-albumină se numeşte bilirubină d) [ ] mărirea capacităţii ficatului de a conjuga bilirubina
conjugată
203. Cauzele icterelor:
197. Bilirubina indirectă:
a) [x] perturbarea eliminării bilirubinei din hepatocite în
a) [x] este captată din sânge prin intermediul receptorilor bilă
specifici ai hepatocitelor b) [ ] mărirea capacităţii de captare a bilirubinei de către
b) [x] este transportată în microzomi de ligandine ficat
c) [ ] în microzomi se supune fosforilării pentru a preveni c) [ ] diminuarea sintezei hemoglobinei
reîntoarcerea în sânge d) [x] tulburări extrahepatice ale fluxului biliar
e) [x] în microzomi se supune conjugării cu acidul e) [ ] diminuarea formării bilirubinei în celulele sistemului
glucuronic reticulo-endotelial
d) [ ] agent de conjugare este UDP-glucoza
204. Icterul neonatal:
198. Conjugarea bilirubinei:
a) [x] este determinat de o hemoliză intensă
a) [x] agent de conjugare este UDP-glucuronatul b) [x] este determinat de o „imaturitate” a ficatului de a
b) [x] enzima ce catalizează conjugarea este UDP- prelua, conjuga şi excreta bilirubina
glucuronil-transferaza c) [ ] creşte preponderent concentraţia bilirubinei conjugate
c) [ ] în rezultatul conjugării bilirubina devine mai puţin d) [x] bilirubina neconjugată trece bariera hemato-
solubilă encefalică şi provoacă encefalopatie toxică
e) [ ] complexul bilirubină-acid glucuronic se numeşte e) [ ] în icterul neonatal fenobarbitalul nu influenţează
bilirubină liberă (indirectă) metabolizarea bilirubinei
d) [x] complexul bilirubină-acid glucuronic se numeşte
bilirubină conjugată (directă) 205. Icterul prehepatic:

199. Etapele intestinale ale metabolismului bilirubinei: a) [ ] este determinat de diminuarea capacităţii de captare a
bilirubinei de către ficat
a) [x] au loc în ileonul terminal şi în intestinul gros sub b) [x] este determinat de hemoliza acută şi hemoliza
acţiunea enzimelor bacteriilor intestinale cronică
b) [x] enzima beta-glucuronidaza scindează resturile de c) [ ] în ser se măreşte preponderent concentraţia bilirubinei
acid glucuronic de la bilirubină conjugate
c) [ ] succesiunea transformărilor în intestinul gros este: d) [ ] conjugarea bilirubinei în ficat este dereglată
bilirubină → stercobilinogen → urobilinogen e) [x] în ser creşte preponderent cantitatea bilirubinei libere
e) [x] succesiunea transformărilor în intestinul gros este:
bilirubină → mezobilirubină → urobilinogen → 206. Icterul hepatic premicrozomial:
stercobilinogen
d) [ ] pigmenţii biliari din intestin nu se reabsorb în sânge a) [x] este specific sindromului Gilbert şi sindromului
Crigler-Najjar I şi II
200. Excreţia renală a pigmenţilor biliari: b) [x] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de deficienţa
UDP-glucuronil-transferazei specifice pentru conjugarea
a) [ ] urina persoanelor sănătoase nu conţine pigmenţi bilirubinei
biliari c) [ ] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de o hemoliză
b) [ ] stercobilinogenul urinar este cel reabsorbit prin vena intensă
porta d) [ ] în sindromul Crigler-Najjar I fenobarbitalul
c) [x] stercobilinogenul urinar este cel reabsorbit prin ameliorează metabolizarea bilirubinei
venele hemoroidale e) [x] sindromul Gilbert este cauzat de deficienţa captării
e) [x] o parte din urobilinogenul reabsorbit din intestin în bilirubinei de către ficat
sânge trece în urină
d) [x] bilirubina conjugată poate trece în urină 207. Icterul hepatic premicrozomial (modificările
pigmenţilor biliari):
201. Bilirubina serică:
a) [x] bilirubina totală – cantitatea crescută
a) [x] constituie 8,5 – 20,5 μmol/L b) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescută
b) [x] creşterea concentraţiei bilirubinei serice se manifestă c) [ ] bilirubina conjugată – cantitatea crescută
prin ictere d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea mărită
c) [ ] în condiţii fiziologice în ser predomină bilirubina e) [ ] pigmenţi biliari în urină – cantitatea mărită
conjugată
e) [ ] în condiţii fiziologice în ser este prezentă exclusiv 208. Icterul hepatic microzomial este determinat de:
bilirubina liberă
d) [x] determinarea fracţiilor bilirubinei permite a) [ ] hemolize masive
diagnosticul diferenţial al icterelor b) [x] hepatite virale
c) [x] ciroze hepatice
202. Cauzele icterelor: d) [ ] afecţiuni biliare
e) [x] hepatopatii alcoolice
a) [x] creşterea vitezei de formare a bilirubinei
b) [ ] diminuarea degradării hemoproteinelor 209. Icterul hepatic microzomial (modificările pigmenţilor
biliari): b) [x] micşorarea pH-ului
c) [ ] micşorarea temperaturii
a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşorată d) [x] mărirea concentraţiei 2,3-difosfogliceratului
b) [x] bilirubina liberă – cantitatea mărită e) [ ] creşterea concentraţiei 1,3-difosfogliceratului
c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea mărită
d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea crescută 217. Oxihemoglobina:
e) [x ] în urină apare bilirubina conjugată
a) [ ] conţine o moleculă de oxigen (O2)
210. Icterul hepatic postmicrozomial: b) [ ] O2 se leagă la Fe3+ al hemului
c) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului
a) [ ] este determinat de hemoliză d) [ ] O2 se leagă la partea proteică a hemoglobinei
b) [ ] este cauzat de dereglarea conjugării bilirubinei în e) [ ] O2 se leagă la inelul tetrapirolic al hemului
microzomi
c) [x] este cauzat de stază biliară intrahepatică 218. Formele de transport sangvin al dioxidului de carbon
d) [x] este caracteristic sindromului Dubin-Johnson şi (CO2):
sindromului Rotor
e) [x] sindromul Dubin-Johnson este cauzat de deficienţa a) [x] dizolvat în plasmă
secreţiei bilirubinei conjugate din hepatocite în capilarele b) [x] carbhemoglobina
biliare c) [ ] carboxihemoglobina
d) [ ] methemoglobina
211. Icterul hepatic postmicrozomial (modificările e) [x] NaHCO3, KHCO3
pigmenţilor biliari):
219. Carbhemoglobina:
a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşorată
b) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescută a) [ ] este hemoglobina legată cu CO
c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută b) [x] este hemoglobina legată cu CO2
d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitate mărită c) [ ] ligandul se leagă la Fe2+ al hemului
e) [x] în urină apare bilirubina conjugată d) [x] ligandul se leagă la partea proteică a hemoglobinei
e) [ ] ligandul se leagă la inelul tetrapirolic al hemului
212. Icterul posthepatic este cauzat de:
220. Formele patologice ale hemoglobinei sunt:
a) [ ] hemoliză
b) [ ] dereglarea conjugării bilirubinei în microzomi a) [ ] oxihemoglobina
c) [ ] stază biliară intrahepatică b) [ ] carbhemoglobina
d) [x] blocarea parţială sau totală a canalelor biliare c) [x] carboxihemoglobina
e) [ ] diminuarea capacităţii de captare a bilirubinei de către d) [x] methemoglobina
ficat e) [ ] deoxihemoglobina

213. Icterul posthepatic (modificările pigmenţilor biliari): 221. Formele patologice ale hemoglobinei:

a) [ ] bilirubina totală – cantitatea scăzută a) [x] carboxihemoglobina conţine monooxidul de carbon


b) [ ] bilirubina liberă – cantitatea crescută (CO)
c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută b) [ ] CO posedă afinitate mai scăzută faţă de hemoglobină,
d) [x] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea scăzută comparativ cu oxigenul
e) [x] în cazul obstrucţiei complete – lipsa urobilinogenului c) [x] CO se leagă la Fe2+ din hem
şi stercobilinogenului în urină d) [x] methemoglobina conţine Fe3+
e) [ ] methemoglobina posedă afinitate înaltă faţă de oxigen
214. Transportul sangvin al oxigenului (O2):
222. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile care au loc
a) [ ] O2 se transportă preponderent în formă dizolvată la nivelul plămânilor):
b) [x] O2 se transportă preponderent în formă de
oxihemoglobină a) [x] HHb + O2 → HHbO2
c) [ ] metxemoglobina este principala formă de transport al b) [ ] KHb + O2 → KHbO2
O2 c) [x] HHbO2 + KHCO3 → KHbO2 + H2CO3
d) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului d) [ ] KHbO2 + H2CO3 → HHbO2 + KHCO3
e) [ ] O2 se leagă la subunităţile proteice ale hemoglobinei e) [x] H2CO3 → CO2 + H2O

215. Factorii ce măresc afinitatea hemoglobinei (Hb) faţă 223. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile care au loc
de oxigen (O2) : la nivelul ţesuturilor):

a) [ ] micşorarea presiunii parţiale a oxigenului (pO2) a) [ ] HHbO2 → HHb + O2


b) [x] mărirea pH-ului b) [x] KHbO2 → KHb + O2
c) [ ] creşterea temperaturii c) [x] CO2 + H2O → H2CO3
d) [x] micşorarea concentraţiei 2,3-difosfogliceratului d) [x] KHb + H2CO3 → HHb + KHCO3
e) [ ] micşorarea concentraţiei 1,3-difosfogliceratului e) [ ] HHb + KHCO3 → KHb + H2CO3

216. Factorii ce scad afinitatea hemoglobinei (Hb) faţă de 224. Hipoxiile:


oxigen (O2) :
a) [x] reprezintă micşorarea conţinutului de oxigen în
a) [x] micşorarea presiunii parţiale a oxigenului (pO2) ţesuturi
b) [ ] reprezintă micşorarea conţinutului de oxigen în sânge
c) [x] pot fi cauzate de micşorarea presiunii parţiale a
oxigenului în aerul inspirat
d) [x] pot fi secundare anemiilor
e) [x] pot fi cauzate de patologii obstructive pulmonare

225. Anemia falciformă (HbS):

a) [x] este cauzată de substituţia Glu din poziţia 6 a lanţului


beta al hemoglobinei (Hb) cu Val
b) [ ] HbS posedă solubilitate mai înaltă, comparativ cu
HbA
c) [x] HbS dezoxigenată precipită uşor, formând fibre
rigide ce deformează eritrocitul
d) [ ] anemia falciformă este cauzată de diminuarea sintezei
Hb
e) [x] persoanele heterozigote sunt rezistente la malarie

S-ar putea să vă placă și