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Transformation des aliments et conservation

1
UNIVERSITE DJILLALI LIABES SIDI BEL ABBES
INSTITUT DES SCIENCES DE LA NATURE

NOTES SUR L’INFLUENCE DES


TECHNOLOGIES SUR LES
PRODUITS ALIMENTAIRES
MASTER
BIOCHIMIE DE L’ALIMENTATION ET SANTE

COURS DISPENSE PAR : PROFESSEUR M.BENALI


Transformation des aliments et conservation
2

Partie I.
Transformation des aliments et conservation
3

Les amidons : Technologies & qualités


nutritionnelles
_____________________________________________
________________________________________
Le polysaccharide le plus abondant dans l’alimentation humaine car

présent dans une grande variété de végétaux (T.1)

 Tous ces aliments (rares exceptions : banane) sont consommés

après traitements technologiques ou ménagers simples

 Conséquences sur les propriétés des amidons dépendent de

certaines caractéristiques physico-chimiques intrinsèques

 Orientation du devenir digestif puis métabolique vers des voies

plus ou moins énergétiques des amidons modifiés

 Répercussions physiologiques chez le sujet sain ou présentant des

symptômes de troubles digestifs ou métaboliques.


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Grain d’amidon : Physico-chimie des traitements
hydrothermiques

 Etat natif de l’amidon : Formes et tailles variables (T.1).

 Amidon = Amylose + Amylopectine en structure semicristalline

 Amylose : P.M élevé, essentiellement linéaire avec quelques


branchements

 Amylopectine : P.M élevé 107 à 109, nombreuses chaînes (10 à 50


glucoses) a-1,4 et faible %age d’a-1,6 (4 à 5%) formant
branchements.

 La plupart des amidons consommés par l’homme contiennent 15 à


30% d’amylose (Légumineuses sont les plus riches)
________________________
 Les amidons sont classés en fonction de la nature de leur spectre
de diffraction X. exemple :

 Amidons des céréales : généralement de Type A


 Amidons des tubercules et légumineuses : de type B et C
respectivement

Exception à cette classification :

 Amylomaïs = céréale teneur élevée en amylose (type B)


 Amidons de manioc et pois ridé type A et B respectivement

D’autres types cristallins peuvent apparaître lors des traitements


technologiques.
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 Les grains d’amidons sont :


 Strictement insoluble dans l’eau à l’état natif à température
ambiante
 Digérés lentement par les enzymes amylolytiques (- amylase et
glucamylase notamment)

 L’effet du chauffage (F.1) entraîne :
 Perte de structure cristalline (croix de biréfringence en lumière
polarisée et spectre de diffraction des rayons X).
 Apparition d’un endotherme de fusion des cristallites en analyse
enthalpique différentielle = phase de gélatinisation ou empesage
de l’amidon. Hydratation progressive suivie du gonflement des
grains d’amidon et solubilisation de l’amylose ensuite de
l’amylopectine avec augmentation de la viscosité apparente de la
suspension.
 Plus l’amidon est riche en amylose plus la température de
gélatinisation est élevée (au delà de 60°C voire 120 à 140 °C)

 La rétrogradation est un phénomène apparaissant:


 Lors du refroidissement après traitement de type industriel
(cuisson, extrusion, floconnage…)
 Lors de la conservation au frigo ou au congélateur avec apparition
d’une nouvelle réorganisation et formation de trois types de
cristallites : cristallites d’amylose, d’amylopectine et cristallites
mixtes au niveau des zones d’accolement des portions de chaînes
d’amylose et d’amylopectine. Le spectre en spectroscopie de
diffraction des rayons X est de type B quelque soit le type
d’amidon initial.
 Formation de complexes de fusion stables lipides (linéaires)-
amylose au cours des traitements technologiques (cuisson- extrusion
par exemple) donnant un spectre de diffraction X de type V.
résistants à l’a-amylase d’autant plus que la chaîne lipidique est
longue et saturée.
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Traitements technologiques de l’amidon


______________________________________
Matières premières

Raffinage et isolement des tissus amylacés avec suppression des


Enveloppes ou cuticules avant consommation

Broyage ou concassage et obtention de farine ou fécule (tubercules)

Ce dernier traitement entraîne :


 Fissurage des grains et libération des chaînes d’amylose libres
 Augmentation de la capacité d’absorption d’eau et amélioration de
l’amylolyse
 Bien qu’altéré, le grain d’amidon demeure impropre à la
consommation il lui faut un traitement hydrothermique permettant
une gélatinisation le rendant digestible

Vu la grande variété des aliments amylacés, seront distingués :


 Les produits préparés par le consommateur à partir de matières
premières brutes (pomme de terre, riz non précuit…)

 Les produits industriels consommés sans préparation ménagère :


pains, biscottes, biscuits, produits extrudés « Snacks », céréales
pour petit déjeuner.

 Les produits industriels nécessitant une cuisson ménagère avant


consommation : pâtes alimentaires, riz précuit ; ou un simple
réchauffage : purées instantanées, plats cuisinés appertisés,
congelés ou 5ème gamme
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Les cuissons
ménagères
Aliments amylacés bruts sont cuits
1. à l’eau bouillante ou à la vapeur (P. de T., légumineuses, riz)
2. ou par friture
 Dans le premier cas le temps de cuisson et la grande quantité
d’eau permettent :
 Gonflement des grains d’amidon
 Une quasi - totale gélatinisation de l’amidon au sein des structures
cellulaires
 Préservation de l’aspect original du produit

Consommés chauds ces amidons sont très digestibles

 Dans le deuxième cas des fritures:


 La température de cuisson est élevée
 Le taux d’hydratation du produit est faible
 Empêchement de la gélatinisation totale du produit

Rem : Dans le cas des légumineuses les parois cellulaires empêchent


un gonflement total de l’amidon et constituent une barrière à
l’attaque enzymatique lors de la digestion

CCL : L’état final de l’amidon préparé dans les industries agro-


alimentaires est déterminé par son origine botanique mais surtout
par les différents traitements technologiques qui lui sont appliqués
(T.2)
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La panification
Pâte à pain = Farine + eau + sel + levure biologique
 Protéines du gluten, amidon et enzymes sont hydratés et
étroitement mêlés lors du pétrissage
 Fermentation = hydrolyse partielle des glucides par les amylases
de la farine et les enzymes de la levure  production d’alcool et
CO2 qui dilate la pâte et la gonfle
 Lors de la cuisson amidon et produits d’amylolyse en périphérie, du
fait de l’évaporation rapide d’eau subissent un début de pyrolyse
et interagissent avec des dérivés protéiques pour donner une
croûte dorée.
 Le microscope à lumière polarisée décèle des grains d’amidon non
gélatinisés dans cette croûte (Bornet et al., 1990).
 Dans la mie, l’amidon gonfle et se gélifie partiellement
 Le réseau de gluten coagule formant le squelette qui maintient la
forme du pain (Guilbot et Godon, 1984).
 A la sortie du four, le pain est refroidi et l’eau est partiellement
éliminée entraînant un ressuyage et l’amylose rétrograde
(Siljeström et Asp, 1985).

Le rassissement du pain doit être distingué du séchage (évaporation d’eau).


 Rassissement = nouvelle répartition d’eau entre les différents
constituants favorisant une recristallisation des chaînes libres
d’amylopectine et apparition d’un spectre de type B.
CCL :
La rétrogradation de l’amylopectine dicte la cinétique du
rassissement qui se traduit par une augmentation de la fermeté de la
mie ainsi qu’une perte de flaveur et de couleur (Guilbot et Godon,
1984).
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La biscotterie
 Principe identique à la panification mais présence de sucres et de
lipides dans la pâte
 Les pains cuits subissent un ressuyage donc rééquilibrage de
l’humidité et par conséquent un rassissement
 Ils sont grillés après tranchage ce qui sèche encore le produit
avec brunissement non enzymatique diminuant la valeur
nutritionnelle du produit

La biscuiterie
Se distingue de la panification par utilisation de poudres levantes
chimiques au lieu de levures biologiques et par la diversité des
produits finis impliquant des natures de pâtes différentes

On distingue :
 Pâtes sèches laminées et découpées (biscuits, feuilletés, petits
secs…)
 Pâtes douces moulées dressées ou extrudées (sablés, langue de
chat)

N.B. Dans ce type de pâte la faible teneur en eau ne permet pas un


gonflement maximal de l’amidon. Dans les biscuits sablés la
biréfringence témoigne de la persistance de la structure granulaire
de l’amidon à 50%. (Bornet et al, 1990)

 Pâtes molles pochées en moule ou sur plaque (biscuit aux œufs,


madeleines…)
 Pâtes liquides coulées entre fers de cuisson (crêpes, gaufrettes…)

N.B. La présence de sucres (qui absorbent de l’eau) et des mono et


diglycérides (qui complexent l’amylose) réduit ce gonflement (Cheftel
et Cheftel, 1980).
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La cuisson - extrusion
Compression ou cisaillement de la matière par l’utilisation d’une Vis
d’Archimède qui force le produit à s’écouler à travers une filière
(orifice de faible dimension)

 Energie mécanique convertie en chaleur transmise au système. Le


produit est porté à grande température et subit une cuisson
 A sa sortie de la filière l’eau se vaporise et libère une grande
quantité de chaleur
 La pression de vapeur d’eau élevée fait éclater les grains d’amidon
en créant une structure  alvéolée de faible densité
 L’abaissement brutal de la température rigidifie l’amidon et bloque
la structure alvéolaire
Les produits céréaliers les plus répandus sont les biscuits (Snacks)
et les pains plats (Cracottes, croquine) (Grebaut, 1983).

N.B. La présence de complexes amylose-lipides est observée dans les


produits extrudés bien que la teneur en MG des formules est faible
(2 à 5%)
Les pâtes alimentaires
Malaxage de semoule de blé dur et eau (30%). La pâte est extrudée
en continu sous pression à travers un moule (forme selon le produit
final voulu)
Formation de matrice protéique autour de l’amidon
Températures faibles donc pas de gélatinisation des grains d’amidon
Séchage des pâtes dans tunnels (50 à 190°C) humidité finale 11 à 13%
La cuisson ménagère des pâtes se fait dans l’eau donc gélatinisation
totale de l’amidon
Lors de la cuisson la coagulation du réseau de gluten donne au produit
sa tenue mais constitue une barrière à la diffusion des enzymes
digestives.
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Le riz précuit
 Riz sec non collant obtenu par rétrogradation contrôlée de

l’amidon en surface du grain après une pré-cuisson, par

congélation-décongélation ou par refroidissement

 Ce procédé évite la solubilisation des vitamines protéines et

amidon dans l’eau de cuisson

 L’augmentation de la fermeté du riz par précuisson diminue la

susceptibilité de l’amidon aux amylases et retarde probablement la

vidange gastrique (Würsch, 1989).

Les purées instantanées


 Cuisson à la vapeur des P. de T. et réduction en purée avec un

amidon totalement gélatinisé

 Passage de la purée entre deux cylindres chauffants, dépôt et

séchage rapide

 Décollage et fractionnement en flocons

N.B. : Cette technologie n’altère pas la qualité nutritionnelle de

l’amidon cuit et la purée instantanée est très digestible (Siljeström

et Björck, 1990)
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Les conserves
Les produits amylacés sont très nombreux (P de T, légumineuses,
plats cuisinés : raviolis…)

Blanchiment des matières premières

Mise en boite et addition de jus (saumuré, acidifié, sucré) ou de


sauce

Sertissage et stérilisation à 100-125°C pdt un temps variable selon la


nature des ingrédients et la forme de la boite (15 à 300 min)
__________________
 L’appertisation détruit les micro-organismes et inactive les
enzymes
 Après refroidissement, les boites sont stockées à T° ambiante
pendant de longues durées
 Les graines de légumineuses appertisées présentent des teneurs
élevées en amidon indigestible (6% de l’amidon total) (Siljeström
et Björck, 1990) ceci est du en partie aux parois cellulaires gênant
l’hydrolyse enzymatique. La forte hydratation et la basse
température favorisent aussi la rétrogradation
Les produits congelés
Ces produits peuvent subir divers traitements avant congélation :
 Pré-cuisson (pizza, plats cuisinés)
 Blanchiment (P de T, légumes)
 Cuisson totale ne nécessitant qu’un court réchauffage.

N.B. L’étape de congélation doit être très rapide pour préserver la


meilleure qualité du produit. En outre le stockage aux T°< à 0°C
favorisent la rétrogradation
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Les produits de 5ème gamme
Plats cuisinés sous vide conservables à 4°C pendant 21 jours.

 Le stockage prolongé dans des conditions optimales de

rétrogradation réduit la valeur nutritionnelle de ces produits qui

contiennent des aliments amylacés (riz, P de T, pâtes).

 La complexation de ces produits amylacés avec des mono ou

diglycérides survient au cours de la cuisson

 La rétrogradation reste le phénomène principal et le réchauffage

est déterminant pour la qualité nutritionnelle

Selon Englyst et Cummings (1987) :

P de T cuites ensuite stockées 12 h à + 4°C puis réchauffées à la

vapeur ou aux micro-ondes ont une teneur en amidon indigestible (8%

par rapport à l’amidon total) inférieure aux P de T froides (12%) mais

supérieure aux P de T fraîchement cuites (3%).

Une fraction de l’amidon rétrogradé serait thermorésistante.


Transformation des aliments et conservation
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Utilisation alimentaire de
produits amylacés
 Production de boissons alcoolisées: bière, Whisky, vodka
 Utilisation comme agents technologiques: Protection contre
l’humidité (l’amidon absorbe de l’eau sans prendre en masse)
 Agent de texture, stabilisant dans de nombreux produits
industriels

N.B.: Des amidons « modifiés » chimiquement, physiquement ou


enzymatiquement sont utilisés par les industriels pour palier aux
inconvénients des amidons natifs tels que la rétrogradation, la
gélification, la modification de la viscosité au cours du chauffage,
l’exsudation à la décongélation... (Flèche, 1979)

Traitement technologiques
et digestibilité de
l’amidon
- amylase salivaire (digestion amidon dans bouche jusque estomac)
Dénaturation par HCl
- amylase pancréatique au niveau duodénal est responsable de la
majeure partie de l’amylolyse d’origine endogène
Bordure en brosse
Synthèse par les entérocytes de glucoamylase (2 S/U: Maltase et
glucamylase) et la sucrase - isomaltase

N.B. :
-Amidons riches en amyloses (60-80%)  Peu digestibles à l’état cru
et cuit
- La T°C de cuisson augmente avec la richesse des aliments en
amylose (gélatinisation).
- La rétrogradation des amidons riches en amylose   amidon
résistant (AR)
Transformation des aliments et conservation
15
- Les complexes amylose-lipides sont + lentement hydrolysés in vivo
et in vitro que l’amylose libre.
 Test respiratoire à l’H2 chez l’homme :

Amidon de maïs à 70% d’amylose empesé en présence de 12% de monoglycérides



Amylose-monoglycérides partiellement digestibles
 La digestibilité de l’amylomaïs est la plus étudiée (70 à 80%
d’amylose). La digestibilité varie de 89 à 100% selon les
traitements appliqués (WOLF et al, 1977).
 Mesure de digestibilité iléale : Détermination de l’amidon digéré
dans l’intestin grêle et absorbé en glucose. Elle est réalisée par
plusieurs techniques (voir tableau 3).
Classification
nutritionnelle des amidons
(ENGLYST & CUMMINGS, 1987)

Elle est basée sur la dégradabilité enzymatique dans des conditions


opératoires précises.
- Amidon rapidement digestible (ARD) (pain, P de T…)
- Amidon lentement digestible (ALD) digéré totalement dans
l’intestin grêle mais lentement.
- Amidon résistant (AR) résiste à la digestion dans l’intestin grêle.
AR

AR1 AR2 AR3


AR1 très partiellement broyé ou tel qu’il se trouve dans les grains
AR2 crus résistants à la digestion enzymatique
AR3 amidon résistant rétrogradé (amylose rétrogradation).
Transformation des aliments et conservation
16

Conséquences physiologiques des


traitements
 La cinétique de digestion de l’amidon affecte la cinétique
d’apparition du glucose au niveau du sang porte puis périphérique
et l’insulinémie post-prandiale.
 L’amidon résistant présente plusieurs analogies avec les fibres
alimentaires.
Effets sur le métabolisme glucidique (Tableau 4)
 Concept d’amidon, selon lequel les glucides sont lents, est désuet.
 La consommation d’aliments à faible index glycémique par les
malades diabétiques insulino-dépendant conduit à une amélioration
du contrôle métabolique des sujets (FONTVIEILLE & al., 1988).
La réponse glycémique est fonction de :
- Nature de l’amidon
- Nature et intensité du traitement
- Nature des autres aliments consommés (MG, protéines, fibres…)
- Présence de facteurs antinutritionnels (inhibiteurs a-amylase,
tanins, lectines…).
Effets sur le métabolisme lipidique
- Glucides alimentaires forment des triglycérides après
reconstitution du glycogène)
- L’effet hypocholestérolémiant utilisant des AR a été démontré.
Effet au niveau cholique
Les AR entraîne une fermentation au niveau cholique

AGV (acide acétique, propionique et butyrique)
+
Gaz (hydrogène, CO2, méthane)

Importants pour la physiologie digestive
CCL : La fermentation colique des AR entraîne une augmentation de
la masse bactérienne qui avec les fibres non fermentées augmente
l’excrétion fécale, dilue le contenu du gros intestin et diminue le
temps de transit avec réduction du temps de contact des substances
cancérigènes avec la muqueuse colique.
Transformation des aliments et conservation
17

Partie II
Transformation des aliments et conservation
18
Les lipides: Effets toxicologiques et nutritionnels des
traitements thermiques

Prologue

Les traitements thermiques des lipides sont de différents types:

 Raffinage (désodorisation)

 Utilisation ménagère ou industrielle (friture profonde ou plate)

L’intensité des modifications dépend de plusieurs facteurs:

 Nature du corps gras

 Durée et rythme du chauffage

 Présence de métaux (oxydations)

 Le rapport surface/volume de la friteuse

 Température atteinte généralement 180°C mais souvent plus chez

les ménagères

N.B.

La température = effet primordial sur quantité et nature de

composés nouveaux apparaissant au sein des corps gras. Certains ont

des effets physiologiques et sont même nocifs.


Transformation des aliments et conservation
19

Modifications chimiques au sein des corps gras


Deux phénomènes suivent le chauffage:

 Baisse des teneurs en composés fragiles (ceux ayant un intérêt

nutritionnel)

- Exple 1: (Carlson & Tabacchi, 1986)

 Chauffage d’une huile à 177°C pdt 8 h détruit 50% de vit E.

- Exple 2: (Grandgirard et julliard, 1987). (Tableau 1)

 La liaison éthyléniques est le point de fragilité sur la molécule

 AG indispensables sont les plus touchésbaisse de la valeur

nutritionnelle

 Apparition de composés nouveaux, 2 types:

 Composés volatils  Odeurs  conditionnent les choix du

consommateur

 Composés non volatils  Nutritionnellement intéressants car

restent dans le bain et sont adsorbés sur les aliments et

consommés
Transformation des aliments et conservation
20
Différentes réactions accompagnant le traitement thermique
(figure 1).

Exple de la frite:
- Perte d’eau (50% environ) car T°  du bain.
- Cette perte d’eau provoque l’expulsion des lipides de l’aliment (P de
T  0,1%)
(Frites précuites surgelées  6%) (les lipides du poisson sont très
insaturés donc fragiles)
- Bouillonnement de l’eau facilite l’action de l’oxygène
- Réactions d’oxydations pendant toute la durée du refroidissement
N.B. Les composés formés (hydropéroxydes) = initiateurs
d’altérations lors du chauffage suivant.

Composés nouveaux formés par ces réactions :

- Estimés à 500 selon Artman, 1969


 Les polymères thermiques sont formés par : (Fig. 2)
Pontage carbone-carbone ou Liaison éther entre 2 AG appartenant ou
non à 2 TG différents
 Les polymères de TG = essentiellement des dimères. On trouve
aussi des trimères et des polymères supérieurs
 Les monomères cycliques = AG cyclisés en cycles de 5 à 6 carbones
(fig 3)
 Les isomères géométriques des AG insaturés (Cis  Trans) (T.2)

N.B.
Les AG Trans  AG formés lors de l’hydrogénation catalytique des
corps gras qui comportent essentiellement des monoènes avec de
nombreux isomères de position. Les AG Trans formés lors des
traitements thermiques sont surtout des polyènes.

Les composés oxydés comportent des liaisons : céto, époxy, hydroxy


sur des AG, des stérols ou des composés d’altération.
Transformation des aliments et conservation
21

Effets des traitements thermiques sur les composés d’altération


(Cp-At)

La teneur en Cp-At des corps gras augmente au cours du chauffage

Exple : Friture de P de T à 180°C dans l’huile d’arachide (Sebedio et


al., 1990) (fig.4)

 Les isomères géométriques des acides linoléique et linolénique 


dans les huiles en fonction de la durée du chauffage et surtout la
température (fig.5).
 La teneur en polyinsaturés totaux (Cis et Trans)  au cours du
chauffage (T° élevée)  formation d’autres composés (cycliques,
polymères…)(fig.5).
 Les monomères cycliques des huiles de friture (0,1 à 0,3% des
AG). Ainsi dans des cdts sévères de T° il se forme plus de
polymères cycliques à partir de l’acide linolénique qu’à partir de
l’acide linoléique (T.3).
 Les composés oxydés, instables sont difficiles à quantifier. On
quantifie globalement les « TG polaires » (altération par
oxydation, polymérisation sur l’un des AG) par méthode
standardisée par L’IUPAC, 1982.
N.B.
Les corps gras présentant plus de 25% de composés polaires sont
impropres à la consommation (Réglementation française).
Transformation des aliments et conservation
22
Effets physiologiques et nutritionnels des AG
transformés
Absorption intestinale : (Combe et al., 1981) (T.4)
 Les polymères sont très peu absorbés
 Les monomères cycliques sont tés bien absorbés
 L’absorption des composés oxydés varie (de 25 à 93%) selon les
types de composés.
 Selon Trus et al., 1990 l’utilisation digestive des isomères Trans
de l’acide linolénique est aussi bonne que l’acide linolénique lui-
même
CCL :
La plupart des AG modifiés sont susceptibles de traverser la
muqueuse intestinale mais le taux d’absorption varie beaucoup d’un
type de composé à l’autre.

Effets des polymères


 Peu absorbés au niveau intestinal  effets physiologiques
négligeables
 Effet possible sur transit intestinal

CCL : Compensation entre quantité importante dans les huiles


chauffées et leur faiblesse digestive.
Selon Perkins, 1976, l’ingestion de dimères marqués par des rats
montrent une petite partie de la radioactivité dans le foie ! ! ? ?.

Effets des composés oxydés

Peu de données. Selon Michael et al., 1966, l’oxydation présente une


certaine nocivité quand elle est obtenue à partie d’un corps gras
sévèrement chauffé.
Transformation des aliments et conservation
23
Effets des monomères cycliques
 Ingérés à forte dose il peuvent être toxiques (Crampton et al.,

1953)

 Monomères cycliques de l’acide linolénique plus toxiques que ceux

formés à partir de l’acide linoléique (Crampton et al., 1956)

 Informations récentes sur la structure des monomères

cycliques :

Huile de lin chauffée Huile de tournesol Huile de Soja et de Colza


  (Riches en acides
Composés cycliques Composés cycliques linoléique et linolénique)
  
Composés diéthyléniques Composés monoéthyléniques les deux types de
50% de cycles à 5 carbones Cycle à 5 carbones composés ci-contre
50% de cycles à 6 carbones

En comparant les profils des monomères cycliques administrés à des

rats et celui des PL et des lipides non phosphorés des cœurs de ces

animaux on constate que : (Fig.6)

Les composés ayant un cycle à 6 carbones diminuent / à ceux à 5

carbones (même phénomène observé pour le foie, reins, tissus

adipeux, cellules cardiaques en culture)

La relation de ce phénomène avec la toxicité de ces AG cyclisés est

en cours d’études.
Transformation des aliments et conservation
24

Toxicité des monomères cycliques


(Sebedio & Grangirard, 1989)

Utilisation d’un régime riche en monomères cycliques purifiés,


préparés à partir de l’huile de lin chauffée. (Tableau 5)

Observations faites:

1. Le poids des ratons à la naissance est d’autant plus faible que les
mères ont reçu des doses élevées en monomères cycliques
2. Mortalité périnatale très forte dans le lot ayant reçu une forte
dose en monomères cycliques.
3. Poids des jeunes au sevrage est plus faible pour les jeunes du lot B
(0,1% de monomères cycliques dans la ration)
4. Hypertrophie du foie chez ces jeunes au sevrage en relation avec
la dose de monomères cycliques dans le régime.

CCL: Cette étude confirme que les monomères cycliques issus de


l’acide linolénique sont toxiques à forte dose et que cette nocivité
diminue considérablement pour les doses plus faibles.

N.B.: Selon Waoka & Perkins, 1978, et d’autres travaux, le fait que la
toxicité est très élevée chez les jeunes en période périnatale et que
les adultes supportent mieux le même régime suggère que ces
derniers présentent un système de détoxification non encore installé
chez les nouveau-nés.

Questions à élucider:
Comparer les monomères cycliques formés à partir des acides
linoléique et linolénique du point de vue structure chimique,
mécanisme de formation, effets physiologiques et nutritionnels.
Transformation des aliments et conservation
25

Effets des isomères Trans d’acides gras polyinsaturés


Les travaux de Grandgirard & Sebedio, 1989 montrent que l’un des
isomères Trans de l’acide linolénique (C18:3 9c,12c,15t) subit des
désaturations élongations in vivo EPA (acide eicosapentaenoique) et DHA
(acide docosahexaenoique) décelés dans toutes les classes lipidiques
excepté les sphingomyélines. (Figure 8)

Wolf et al., 1989 et ses travaux sur l’incorporation des isomères de


l’acide linolénique dans les tissus de rat. (Fig. 9)

Interprétation des résultats obtenus :

 Incorporation du 18 :3 9c, 12c, 15t en grande quantité dans les


cardiolipides de mitochondries de cœur, de foie ou de reins,
principalement en position 1.
 Le 18 :3 9c, 12c, 15t se comporte comme l’acide linoléique (18 :29c,
12c)
Rm : Une liaison trans est-elle équivalente à une absence de liaison ?
 L’acide élaidique (18 :1t) se comporte comme l’acide stéarique (18 :0)
et non l’acide oléique (18 :1c).

Dans ces cdts :

 L’acide 20 :55c,8c,11c,14c,17t, isomère Trans de l’EPA serait


l’équivalent de l’acide arachidonique (20 :45c,8c,11c,14c)

 Le 22 :6 4c,7c,10c,13c,16c,19t serait plus proche du 22 :5 (n-6) que


du 22 :6 (n-3).

Rm. : O’Keefe et al., 1990 ont montré que lors de l’agrégation des
plaquettes humaines les isomères Trans de l’EPA et du DHA se comportent
de façon analogue à l’EPA et au DHA et non comme le 20 :4 (n-6).

CCL : Les effets physiologiques de tels composés obéissent à des règles


différentes de celles qui régissent leur incorporation dans les tissus.
Aucun effet nocif de ces AG polyinsaturés Trans n’a pour l’instant été mis
en évidence. Il reste à étudier d’une manière approfondie leur métabolisme
et leur physiologie.
Transformation des aliments et conservation
26

Effets physiologiques et nutritionnels des


stérols oxydés
 Intérêt croissant pour les stérols oxydés et en particulier le
cholestérol oxydé se retrouvant suite aux traitements
technologiques de quelques aliments comme le beurre la poudre
d’œuf... (Pie et al., 1990)

 L’étude in vivo de ces composés est difficile car ils se surajoutent


à ceux formés directement in vivo.

Les effets in vivo ce ces oxystérols les plus souvent rapportés par la
littérature:
 Effet d’inhibition de la HMG COA réductase enzyme clé de la
biosynthèse du cholestérol
 Cholestanétriol et 25-OH cholestérol sont athérogènes
 Angiotoxiques
 Immunomodulateurs
 Mutagènes...

Résultats de quelques travaux intéressants


 Imal et al.,1976 ont montré l’effet athérogène attribué à tort au
cholestérol commercial alors que ce sont les oxydes de cholestérol qui
provoquent la mort de plusieurs cellules et l’épaississement de l’intima de
l’aorte de lapin.

 Jacobson et al., 1985; ont montré que l’administration de faibles doses


d’oxystérols à des pigeons White Carneau multipliait par cinq les signes
d’athérosclérose par rapport aux oiseaux ayant reçu uniquement du
cholestérol purifié.

 Des immigrant indiens du royaume uni présentent un taux de mortalité


élevé par athérosclérose. Dans leurs pratiques culinaires ils utilisaient du
ghe (huile de beurre) contenant 12% de stérols oxydés (Jacobson, 1987)

CCL: Il serait d’un grand intérêt d’étudier aussi les composés issus de
l’oxydation des phytostérols (campestérol, sitostérol, etc..) qui présentent
une analogie structurelle avec le cholestérol.
Transformation des aliments et conservation
27

Effets mutagènes et carcinogènes des corps gras


chauffés
 Aucun effet carcinogène ou mutagène ne peut être induit par des
corps gras chauffés dans des conditions de friture réelle ou par
des fractions obtenues à partir de celles-ci (Scheutwinkel -Reich
et al, 1980).

 Seules des conditions extrêmement sévères de chauffage ont


permis de mettre en évidence une faible activité mutagène (Taylor
et al., 1983).

 Hageman et al., 1990 ; ont détecté une action mutagène modérée


dans la fraction polaire (enrichie en composés polymérisés et
oxydés) d’huiles ou d’aliments utilisés dans des conditions normales
de fritures.

Conclusion générale
Les lipides sont des composés fragiles. Il est nécessaire de les
traiter avec soin et dans des conditions aussi modérées que possible
si l’on veut tirer totalement parti de leurs propriétés nutritionnelles
et éviter des effets physiologiques possibles de composés encore mal
connus.
Transformation des aliments et conservation
28

Partie III.
Transformation des aliments et conservation
29
Influence des traitements technologiques sur la
valeur nutritionnelle des protéines alimentaires
Buts des nombreux traitements technologiques appliqués à nos
aliments
 Goût, texture, flaveur (appétence)
 Conservation, destruction des µismes et inactivation des produits
toxiques qu’ils renferment
 Fractionner des composants de matières premières
 Modifier intentionnellement un composant pour en améliorer les
propriétés ou pour développer des produits nouveaux
Les traitements les plus fréquemment utilisés : (figure 1)
 Chaleur (cuisson dans l’eau, la vapeur, l’huile, l’air, au contact d’une surface
chaude, micro-ondes, blanchiment, pasteurisation, stérilisation)
 Variations de aw (séchage, addition de solutés)
 Le froid
 L’irradiation de nature électromagnétique (UV, X, , micro-ondes)
 L’irradiation de nature électronique ou ultrasonique
 Variations de pH (acidification, alcalinisation)
 Traitements mécaniques (broyage, texturation, homogénéisation, filage,
battage)
 Addition de composés divers (additifs)
Interaction des protéines avec d’autres éléments de l’aliment
peuvent dans certaines conditions  Modifications défavorables

Rm
Modifications orientées des protéines contenues dans les aliments
pour améliorer des propriétés physico-chimiques ou nutritionnelles
par :
Extraction, fractionnement, hydrolyse, resynthèse, acylation,
désamidation, phosphorylation, succinylation, greffages, etc.
Transformation des aliments et conservation
30

La notion de valeur nutritionnelle est large et pour la posséder,


les protéines alimentaires doivent présenter:

 Bonnes qualités organoleptiques: (goût et surtout texture); des


protéines enzymatiques donnent des modifications défavorables
(lipases, lipoxygénases, polyphénoloxydases.
 Une non toxicité:
- toxines bactériennes, venins, facteurs antitrypsiques,
hémagglutinines, produits dérivés toxiques formés par traitements
technologiques.
 Composition équilibrée en acides aminés:

- suivre leur disponibilité au cours des traitements surtout ceux

ayant R réactifs; LYS, CYS, MET, TRP, THR

 Apport satisfaisant

- Besoins quantitatifs varient avec âge, état physiologique, etc.

Digestibilité et absorption satisfaisantes

Protéines naturellement pas ou peu digestibles (kératines,


collagènes, élastines...)
Changement de conformation
Formation de ponts covalents
Isomérisation
Modification des radicaux des Aas sites d’hydrolyse par
protéases
Il faut s’assurer de l’absorption des Aas et peptides libérés par
digestion.
Transformation des aliments et conservation
31

Incidences des traitements technologiques sur la valeur


nutritionnelle des protéines (fig.2)
Effets bénéfiques
 Cuisson = démasquage par dénaturation des sites d’hydrolyse de
quelques protéines végétales et animales = augmentation de
digestibilité
 Changement de conformation = Perte d’antigénicité, de toxicité,
d’activité enzymatique...
 Faible effet de destruction des Aas limitants ou de la protéine qui
contribue à l’équilibre du régime.
Effets défavorables
Affectation de la structure primaire de la protéine (hydrolyses,
isomérisations, modification ou destruction de R des Aas par
oxydations, réduction, substitution nucléophile (SN) et substitution
électrophile (SE). Formation de dérivés abaissant la valeur
nutritionnelle de la protéine ou même toxiques.
 Modifications des groupements fonctionnels des R des Aas
(condensation des protéines entre elles (protéines-protéines) ou avec
d’autres composés (glucides, lipides, sels minéraux polyphénols,
pigments, additifs ou contaminants comme nitrites, sulfites,
oxydants, solvants, pesticides, minéraux, colorants, etc.).
 Les types d’acides aminés les plus affectés par les traitements
technologiques sont surtout LYS, Aas soufrés, TRP et THR et parmi
d’autres résidus, GLN, ASN, PhosphoSER (modifications irréversibles
des protéines). (Fig3)
N.B.:
1/ Modifications chimiques ou biochimiques volontaires et orientées
(Amélioration de la qualité des protéines (protéolyse, resynthèse,
transamination)).
2/ les réactions chimiques au cours des traitements technologiques
sont accélérées par la température, pH et aw
3/ les modifications défavorables au sein d’un aliment peuvent être
naturelles et spontanées
Transformation des aliments et conservation
32
Dénaturation des protéines
 Chaleur, froid, congélation, traitements mécaniques (pression élevée ou pas),
déshydratation, solvants et pH (Modification de la conformation, diminution de la
solubilité des protéines globulaires, augmentation de l’état désordonné et
d’entropie).

En milieu aqueux, la chaleur détruit les liaisons H2, et renforce celles
hydrophobes (LiHy).
- Si ces LiHy sont centrales  démasquage suivi d’agrégation et précipitation.
- Si répartition homogène des gpts hydrophiles et hydrophobes  renforcement
des LiHy sans modification de la solubilité.

Si traitement thermique modéré  démasquage  hydrolyse facile 


Augmentation de digestibilité. Si niveau de dénaturation élevé  digestibilité et
CEP (gain de poids en g/ g de protéines ingérées) diminuent.
Exple: Glycinine de soja, collagène, ovalbumine  chaleur  fragilisation des
structures cellulaires  accessibilité des protéines aux protéases 
amélioration de digestibilité.

Dénaturation par le froid résulte du renforcement des liaisons H2 et


diminution des LiHy et surtout de l’augmentation de la force ionique dans
environnement aqueux non cristallisé de la protéine.

La dénaturation des protéines au contact des solvants apolaires lors de


l’extraction:
- des lipides (hexane)
- des pigments chlorophylliens et héminiques (acétone)
- des sucres solubles, des phospholipides, de l’eau, certains sels minéraux
(éthanol, isopropanol)
se traduit juste par un changement de structure secondaire et de digestibilité
(Clark & Smith, 1989).
Traitements mécaniques des protéines réalisés ou non à des pressions élevées
(Ohmya et al., 1989) traitement par des gaz à pressions élevées (Caron et al.,
1989)  changement de conformation dont l’importance est fonction de
l’intensité et du temps d’application  modification physico-chimiques et
fonctionnelles et digestibilité.
Cuisson dans l’eau, cuisson dans micro-onde, blanchiment, traitement par des
gaz  dénaturation des protéines induisant des composés toxiques (myrosinase
du colza) ou défavorables pour les qualités organoleptiques (catalase,
peroxydase, lipase, lipoxygénase, polyphénoloxydase, protéases).
Transformation des aliments et conservation
33

Traitements technologiques de certains de nos aliments


(Résultats de quelques travaux)

Soja, arachide, pois, haricot, fève, plantes vertes (luzerne)


renferment des inhibiteurs complexant irréversiblement les
protéases  digestibilité et valeur nutritionnelle de la protéine.

Exples: Inhibiteurs de trypsine et chymotrypsine  perturbations


physiologiques pancréatiques (hypertrophie...) dues à la perte des Aas
indispensables sous forme de complexes indigestibles (Liener, 1980).
Phytohémaglutinines ou lectines (fèves, haricot) = Effets
antinutritionnels ou toxiques complexation des polyosides
membranaires des entérocytes et perturbation des activités
transférasiques (Besançon, 1977).
 Cuisson dans l’eau ou stérilisation  inactivation de ces inhibiteurs
(Dipietro et Liener, 1989).

N.B.:
- Dénaturation des protéines allergènes (Gluten, -lactoglobuline du
lait) suppression de l’allergénicité.
- Les traitements thermiques ne peuvent éliminer l’allergénicité pour
certaines protéines (Trypsine, SBTI, prolamines du blé, allergène M
de morue) = allergènes cachés dans de nombreux plats cuisinés,
farces, pâtisserie...
Transformation des aliments et conservation
34
Variation de la valeur nutritionnelle par fractionnement:
Protéines naturelles (environnement naturel)
fractionnement, isolement (farine, concentrât, isolat)
(Solubilité, pHi, T°C, force ionique)

Protéines (composition en Aas différente)
Exemple:
La teneur en Aas indispensables des concentrâts et isolats de soja
est inférieure à celle de la farine délipidée (Wolf, 1970).
N.B.:
Il est important de s’assurer de la composition d’abord et de la
valeur nutritionnelle ensuite, des fractions protéiques obtenues à
partir d’une matière première donnée.

Modification des protéines par les micro-organismes


 Protéines alimentaires + µismes  hydrolyse et utilisation pour
métabolisme microbien
Les protéines microbiennes synthétisées ont une valeur nutritionnelle
inférieure à celle des protéines substrat (Cherry, 1982). Si
fermentation continue, succession de flores et minéralisation totale
des protéines d’origine (désaminations, décarboxylations...)
 L’utilisation de germes peu protéolytiques  amélioration de la
digestibilité et élimination de certains produits fermentés, des
composés toxiques ou antinutritionnels (Stachyose, raffinose,
varbascose, adjucose...)  amélioration de la valeur nutritionnelle.
Transformation des aliments et conservation
35

Modification des protéines en absence de tout autre composé.


 Modification de la liaison peptidique
 L’hydrolyse par les protéases améliore la digestibilité sans
modifier la composition  protéines destinées à l’alimentation
parentérale ou à des aliments diététiques.
 Hydrolyse acide (HCl 6 N) détruit le TRP,CYS, GLU,ASP.
Des hydrolysats acides de protéines végétales sont utilisés pour leur
qualité organoleptiques = goût de viande.
Traitement en milieu alcalin  hydrolyse partielle
Technologies de préparation et de purification de concentrés
protéiques de graines de légumineuses, de poisson, de plumes ou poils
(collodions protéiques aptes au filage). Faciliter le pelage de grains,
de légumes ou de fruits. Détoxification des végétaux contaminés par
les toxines fongiques...
 En milieu neutre les traitements thermiques sévères ou
stérilisation en autoclave (120°C, 20 à 40 min)  hydrolyse très
partielle des liaisons peptidiques des résidus seryls ou phosphoséryls
des caséines (1 à 2/mole).   digestibilité par les protéases
(Lorient & Alais, 1976).

 Isomérisation (fig.4)
Forme L  forme D (certains Aas sont plus sensibles que d’autres)
et comme la protéase est Stéréospécifique cela  digestibilité car
site spécifique modifié suite modification de l’Aa.
-Racémisation possible (50% L et 50% D)
-Résidus indispensables affectés (Friedman & Cuq, 1989).
Transformation des aliments et conservation
36
 Modifications des chaînes latérales des résidus d’acides aminés
- Concerne particulièrement résidus à R très réactifs
- Dérivés formés = très réactifs  condensations intra et inter-
protéiques (formations de ponts)
Exples : (Fig.5, 6 & 7)
 Cas de la cystéine et la cystine  produits de désulfuration (H2S,
(CH3)2S, diméthyl disulfure= Arôme et goût des aliments cuits.
La déhydroalanine formée est réactive Ponts covalents
 Arginine résidus de citrulline ou d’ornithine avec dans ce dernier
cas libération d’urée (Ziegler et al., 1967).
 TRP à 300°C (grillage des viandes et des poissons)  dérivés
carboliniques à pouvoir mutagène mesuré (test Ames-Salmonelle
TA 98) (Ames et al, 1975)
 Zéine, caséines, -lactalbumine pures, chauffées  Composés
mutagènes = -carbolines. (Kleinbauer et Rabache, 1990).
 GLU chauffé sévèrement  Produits mutagènes GLU-P-1 et –P-2

CCL : Dans les cdts normales de cuisson (ébullition, micro-onde) et


de stabilisation (pasteurisation, stérilisation) leur quantité est
négligeable (Cuq et al., 1987). Veiller à ce que ces composés
cancérigènes potentiels soit au niveau le plus bas possible.

 Interactions protéines – protéines (fig.8)


Traitements thermiques en milieu alcalin  Ponts covalents 
- Diminution de la digestibilité
- Diminution de la disponibilité des Aas
- Formation de composés antinutritionnels même toxiques au niveau
des ponts.
Rm.
Ponts covalents naturels dans certaines protéines, collagène, élastine,
kératine…
 Ponts isopeptidiques (fig. 9).
Se forment par transamination au cours des traitements thermiques
sévères  Digestibilité, CEP et VB.
Transformation des aliments et conservation
37
 Ponts covalents du type lysinoalanine, ornithinoalanine,
lanthionine ou lysinométhylalanine (Fig. 5 & 10)

 Condensation entre grpts NH2 des lysine, NH2 des ornithine, SH


de cystéyl et des résidus de déhydroalanine ou de
méthyldéhydroalanine

Plusieurs travaux ont concerné ces composés :

 Présence de sites potentiels de formation de lysinoalanine sur


chaque protéine ainsi les séquences Lysyl - déhydroalanyl ou
déhydroalanyl-lysyl sont très favorables en plus du pH, nature de
l’alcalis, T°C et durée du traitement

 Aliments soumis à des traitements thermiques contiennent 10 à


100 mg de lysinoalanine/100g de protéine (Hasegawa et al., 1987)

 Néphromégalie et néphrocalcinose chez le rat

 La lysinoalanine absorbée est éliminée en grande partie dans


l’urine. Le rein peut l’hydrolyser et libérer la lysine (de Weck-
Gaudart et al., 1988)

 Complexation d’oligoéléments (cuivre et cobalt) par la lysinoalanine


absorption

 Formation d’autres ponts covalents :


- Lanthioline 
- Lysinométhylalanine  digestibilité et baisse de
- Ornithinoalanine  disponibilité de cystéine et de cystine

CCL : La lysinoalanine n’a pas d’effet direct sur l’homme mais il faut
veiller à ce que les traitements thermiques n’engendrent pas sa
formation
Transformation des aliments et conservation
38

Interactions entre protéines et autres composants alimentaires

Interactions nombreuses et fréquentes

- Réactions du BNE les plus répandues

- Protéines et lipides posent problème nutritionnel si présence de

dérivés d’oxydation des lipides  mauvaises qualités

organoleptiques  produit difficile à consommer.

- Protéines - polyphénols : rôle dans produits d’origine végétale

- Protéines - composants d’arôme et Protéines – colorants 

mauvaises qualités organoleptiques

 Interactions protéines - glucides. La réaction de Maillard

 Se produit au cours de l’entreposage ou traitement technologique

d’aliments protéiques contenant des glucides réducteurs

(composés carbonylés comme acide ascorbique ou des dérivés

d’oxydation des lipides)

 Chaleur (cuisson du pain, biscuit…) stérilisation (viandes et

poissons), présence de légumes (glucides réducteurs) et

0,4>Aw<0,7 accélèrent les vitesses des réactions.

NB : Ces réactions génèrent des couleurs et des composants

d’arômes souvent appréciés par le consommateur.


Transformation des aliments et conservation
39
 Les principales étapes de la réaction de Maillard
(Baltes, 1982, Nursten, 1980) (Fig 11, 12, 13, 14, 15, 16)

PREMIERE ETAPE: (fig.13).


Formation de Base de Schiff instableisomérisation selon glucide
Céto ou aldosylamine  Réarrangement d’Amadori ou de Heyns 
Céto ou aldosamine
Ces produits peu ou pas colorés sont bien caractérisés (Talley &
Epplet, 1985).
Exple:
Lysine + lactose= -N-(1-déoxylactulosyl)-Lysine= (dérivé d’Amadori)
représente 70% des composés de Maillard présent dans les laits
chauffés (forme de LYS non disponible biologiquement) (Fig.13).
La dégradation de la -N-(1-déoxylactulosyl)-Lysine donne la
Pyridosine et la furosine

DEUXIEME ETAPE: (fig.14).


Formation de prémélanoidines à partir des produits d’Amadori par 2
voies principales conduisant par déshydratation et rupture de liaisons
à des dérivés polycarbonylés qui par polymérisation  produits
complexes colorés en jaune-brun (Hodge, 1967).

Rm1:
Certains des dérivés obtenus réagissent avec les a-NH2 des acides aminés 
nouveaux dérivés aminocarbonylés qui se condensent  Produits bruns à flaveur
caractéristique = arôme du « grillé » (ex: diacétyles, acétaldéhyde,
pyruvaldéhyde, pyrazine, pyroles...): c’est la dégradation de Strecker (fig. 15)
Rm2:
Certains composés polycarbonés peuvent provoquer le pontage des
protéines (Kato et al., 1988)  disponibilité de la LYS et 
digestibilité

TROISIEME ETAPE: (FIG.16)


Formation de polymères bruns= mélanoïdines
Exple: HMFurfural + acide aminé = composé intermédiaire jaune
précurseur des mélanoïdines.
Transformation des aliments et conservation
40
Conséquences nutritionnelles et toxicologiques de la réaction de
Maillard
 - Dès la fin de la première étape il y a indisponibilité de la lysine

impliquée par son -NH2 (Sher & al., 1989)

 - Le déoxycétosyl-N-lysine libre est absorbé mais excrété à 65% chez

le rat.

 - Ce dérivé (déoxycétosyl-N-lysine) est faiblement libéré par protéolyse

et la partie non absorbée est fermentée par la microflore intestinale

 - Cystine, tryptophane et cystéine réagissent avec les composés

polycarbonylés donc partiellement affectés par cette réaction

 - Modification des Aas + changement de conformation + formation de

ponts covalents  Digestibilité

 - Prémélanoïdines partiellement absorbées et métabolisées. Certaines ont

des propriétés antinutritionnelles (Inhibition des enzymes digestives,

hypertrophies hépatique, rénale et caecale).

 - Mélanoïdines (masses molaires élevées) non absorbées au niveau de

l’intestin donc effets minimes.(Homma et al., 1989).

 - faible effet mutagène de substances formées au cours des réactions de

Maillard signalé par certains auteurs.

 - Allergénicité liée non seulement à la conformation des protéines mais

aussi à certaines structures glucidiques ou de dérivés N-substitués (1-

amino 1-désoxy-2-cétose) résultant de la réaction de Maillard.

CCL :

Evaluation de la disponibilité de la lysine aprés réaction de Maillard


Lysine = Indicateur de la réaction de Maillard

Méthode chimiques: Celle utilisant de DNFB (Carpenter, 1960 & 1973)

Méthode microbiologiques ou physiques d’évaluation de la lysine disponible

(Letellier & Cuq, 1991).


Transformation des aliments et conservation
41
Interaction protéines-lipides
Lipides = caractères apolaires
+
Protéines = Aas à chaînes latérales apolaires
(TRP, PHE, LEU, ILEU, VAL, ALA)

Interactions hydrophobes
- Rôle émulsifiant de certaines protéines (pas d’incidence nutritionnelle
défavorable)
- Sels d’AG, SDS, autres agents émulsifiants = composés amphipolaires
favorisent solubilité des protéines (fixation sur portion apolaire des
protéines et eau)
Effets défavorables du contact protéines-lipides quand phénomènes
d’oxydation ont lieu odeurs et saveurs désagréables à partir des lipides
insaturés  aliment et donc protéines difficilement consommable.
L’incidence de l’oxydation des lipides sur les protéines (fig.17)
 AG insaturés radicaux libres et d’hydropéroxydes = oxydants
actifs  action sur les Aas (TRP, MET, CYS).
MET  Methionine sulfoxyde,
CYS  Cystéine sulfénique, sulfinique et sulfonique.(Cuq, 1981).
 Décomposition des radicaux libres oxygénés et hydroperoxydes 
dérivés carbonylés qui réagissent avec -NH2 de LYS(= réactions
de Maillard)  acroléïne peut réagir avec les fcts thiols (SH) de
CYS.
 Les radicaux libres protéiques générés par contact avec radicaux
libres d’origine lipidique réagissent entre eux  polymères
protéiques
CCL:
 Réactions ont lieu au cours entreposage
 valeur nutritionnelle affectée, digestibilité abaissée car sites
d’hydrolyse modifiés.
 Disponibilité de CYS, MET, LYS abaissée
Transformation des aliments et conservation
42
Interaction protéines - polyphénols
 Règne végétal contient +de 2000 substances polyphénoliques (acide
phénoliques, anthocyanes, flavones, tannins)
 Des dérivés de l’acide cinnamique comme acide caféique et chlorogénique
sont présents dans végétaux aliments (Maga, 1978).
 Ces dérivés  O-quinones en présence d’O2 et de polyphénoloxydase 
polymérisation enzymatique  Pigments bruns de MM élevées =
Brunissement enzymatique de nombreux fruits et légumes.
 Purification de protéines foliaires ou celles de tournesol (graines riches en
polyphenols)  produits colorés en brun
incubation à pH 10, O2
Acide caféique -----------------------> oxydation rapide (Cuq, 1991)
Si acide caféique 
+  incubation--> affectation de LYS & MET
LYS libre ou  à pH 10, O2 (fig 18)
résiduelle (caséine)
CCL:
 Avec polyphénoloxydase perte de LYS (caséine) la plus importante à pH 7
= pH optimal de l’enzyme.
 Indisponibilisation de LYS plus importante à pH 10 sous oxygène
(oxydation rapide) qu’à pH 7 en présence de polyphénoloxydase (Hurrell et
al., 1982) (forme réactive déprotonée de -NH2 de la LYS).
 2 voies de condensation possibles avec les quinones en milieu alcalin (fig. 19)
1. Formation d’un carbocation à partir de la quinone
2. Formation de quinonimine
NB:
 Avec le Gossypol (polyphénol du coton) l’interaction avec la lysine se fait
au niveau de la fonction CHO. (fig. 20)
 Les complexes LYS-Polyphénols ne sont pas absorbés (fig. 21)
 La formation de caféoquinone ou de chlorogénoquinone affecte la LYS
de sa disponibilité. (Cater et al., 1972).
 Interactions hydrogènes entre protéines et phénols neutres contenant
+ieurs OH (flavolanes, tannins condensés).
 Prédominance d’interactions électrostatiques avec les phénols acides
(tannins acides).
 Tannins responsables de l’astringence des fruits ou des boissons due à la
précipitation de protéines salivaires en présence de tanins.
(Clifford,1986).
Transformation des aliments et conservation
43

Modifications des protéines au contact d’additifs ou de divers


composés
Effets des traitements technologiques alimentaires oxydants
 Traitement à l’air et à chaud (atomisation)
 utilisation de peroxyde d’hydrogène agent décolorant, détoxifiant
des produits contaminés par aflatoxines ou facteurs
antinutritionnels (Rhee et al., 1977) et microbicide utilisé pour
stériliser les emballages alimentaires.
 utilisation de l’hypochlorite de sodium (désinfectant et
détoxifiant)
 contact avec des lipides ou des polyphénols en cours d’oxydation
 irradiations  ou certaines réactions photocatalysées  perte de
MET et TRP.
Oxydation de la MET
Met facilement oxydable en MET-sulfoxyde rarement en MET-
sulfone (fig.22)
Vitesse d’oxydation de MET élevée dépend de la [agent oxydant] et
de la T°C.
Exple:
Suivi de la [MET] libre en HPLC au cours de son oxydation par H2O2.
Suivi de la [MET] caséinique en HPLC au cours de son oxydation par
H2O2 (hydrolyse alcaline et analyse chromato)

Formation de MET-sulfoxyde (fig23)
CCL:
 La MET-sulfoxyde est absorbée et réduite en MET par les
enzymes hépatiques et rénales (Aymart et al., 1979)
 La MET-sulfone rarement formée au cours des traitements
technologiques n’est pas une source de MET et est toxique
Transformation des aliments et conservation
44

Oxydation de la cyst(é)ine
L’oxydation des Aas soufrés donne plusieurs dérivés :
 Finley et al., (1981) en a détecté 4 par RMN (Fig.24) dans un
système modèle composé de Glutathion et d’agents oxydants
 L’asymétrie de l’atome de soufre permet d’envisager ieurs
isomères : méso avec la cystine D ou L avec les dérivés sulfoxydes.
Rem1 :
 Cystine monosulfoxyde et Cystine disulfone peuvent subir une 
élimination (destruction de chaîne latérale) avec formation de
déhydroalanine qualité nutritionnelle (Finley et Lundin, 1980).
 Peu d’information quant à la valeur nutritionnelle des dérivés
d’oxydation de la cyst(é)ine
Rem 2:
L’acide cystéique et cystéine sulfinique sont inutilisables comme
source de cystéine chez le rat tandis que la cystine monosulfone
semble partiellement utilisable (Anderson et al., 1976).

Oxydation du tryptophane
Nombreux produits d’oxydation du tryptophane (fig.25).
 Clivage entre C2 et C3 du noyau indolique  N-formyl-cynurénine et
dérivé déformylé, cynurénine.
 Oxydation du C2  - oxindolylalanine
N.B :
 Peu d’informations sur valeur nutritionnelle des dérivés d’oxydation
du tryptophane.
 L’ouverture du noyau  perte du potentiel tryptophane des dérivés
formés.
 En présence de composés comme la riboflavine, des colorants,
d’acide ascorbique, de cuivre, le TRP, l’HIS, et la TYR sont oxydés
en dérivés complexes avec ouverture des noyaux aromatiques
perte de disponibilité de ces Aas.
Transformation des aliments et conservation
45
Effets des dérivés chlorés
Utilisés pour :

 Extraction des huiles (tourteaux de soja)

 Délipider des produits comme les farines de poisson

Ils réagissent avec des Aas des protéines alimentaires


Exple : (fig 26)

Le S-dichlorovinyl –L-cystéine toxique induit une anémie aplasique


(Mac Kinney et al., 1959). = Agents alkylants.
NCl3 (agène) agent de maturation des farines de blé (interdit en
France)  MET sulfoximine toxique à partir de la MET (Gluten) 
désordres nerveux graves (Fig. 27)

NB :

 La plupart des solvants chlorés utilisés dans l’extraction des

lipides (dichlorométhane, fluorocarbones, tetrachloréthylène,

etc.)  effet sur la conformation des protéines sans effets sur

les résidus.

 Les dérivés chlorés comme :


Hypochlorite de Na et solutions aqueuses de dioxyde de chlore
agissent sur TRP  Dérivés chlorés mutagènes OWUSUYAW et al.,
1990, Schade et al., 1990.
Des réactions d’oxydation de la MET, CYS, ont aussi lieu dans ces
cdts ainsi que des transaminations (Cuq et al., 1987).
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Interaction sulfites-protéines alimentaires
 Agents Inhibiteurs du BNE et du BE
 Antiseptiques (vins, fruits...)
 Forment des sulfones à partir des composés carbonylés ou base de
Schiff de la réaction de Maillard (Fig 28)
 Forment des dérivés S-sulfonés à partir des ponts disulfures
Les réactions des oxydes de soufre avec les constituants
alimentaires proviennent de la nucléophilie de l’ion sulfite (réaction
d’addition sur les -C=C-, réactions sur les composés azotés
insaturés, les quinones, les dérivés carbonylés, les ponts
disulfure).
 L’ion sulfite est en équilibre avec +ieurs ions selon équation:
2SO32-  2HSO3- S2O52-+ H2O
 Le 1er équilibre (pKa2=7,18) dépend du pH. l’hydrogénosulfite est
la forme abondante dans la plupart des aliments.
 Le second équilibre est influencé par la concentration de l’ion
prédominant en milieu alcalin
 hydroxysulfonate est obtenu par action de l’ion sulfite SO32- sur
les groupes carbonyles (issus de R. de Maillard) et se dissocie aux
pH>7 et est labile entre pH 2 et 7:
O- OH
\ \ / H+ \ /
2-
C=O + SO3  C  C
-
/ / \SO3 / \SO3H
La zone de pH faiblement acide des aliments est favorable à la
formation d’hydroxysulfonate.
 Le second équilibre  ion bisulfite en milieu peu hydraté avec un
pont dissulfure ne permettant pas une action nucléophile efficace
d’où les quantités supérieures de SO32- utilisées pour traiter les
produits déshydratés.
CCL : Sulfitolyse  modifie solubilité protéines affectant les ponts
S-S seulement. Les dérivés S-sulfonate formés sont instables en
milieu acide, leur ingestion se traduit par une élimination sous forme
de sulfate dans les fécès (Gibson and Strong, 1974).
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Interactions protéines – nitrites
 Effets surtout des composés nitrosés comme les nitrosamines et des
nitrosamides contenus éventuellement dans nos aliments et plus de 300
dérivés sont cancérigènes.(Klein et Debry, 1981).
 En faible quantité dans nos aliments
 Leur formation passe par un contact des composés de nos aliments avec
les nitrites provenant de réduction des nitrates par les µismes ou addition
directe (rôle de conservateur dans les semi-conserves).
 Nitrites = Agents bactériostatiques (inhibant formation de toxines par
Clostridium botulinum)
 Modifient la couleur par formation de complexes héminiques (Ex :
nitrosomyoglobine de viande) et contribuent à la formation de dérivés
aromatiques.
Le mécanisme chimique de nitrosation est complexe (fig. 29)
 Nitrites en milieu acide  Acide nitreux  Anhydride nitreux + amines
secondaires déprotonées (Proline = cible privilégiée de nitrosation des
protéines selon Kubacka and Scanlan, 1984)
Exple : Mise en évidence de nitrosopyrrolidine dans jambon cuit. La
nitroso-proline formée est décarboxylée (fig. 29).
 Le TRP, HIS, grpt Thiols (=nitrosothiols), TYR peuvent subir la N-

nitrosation.

 Lysine + nitrites= désamination au niveau de -NH2  -


hydroxynorleucine (marqueur du traitement par les nitrites (Malin et
al., 1989).
 3 composés fréquemment rencontrés dans les semi-conserves riches en

protéines particulièrement dans les produits carnés conservés au


nitrite) = Nitrosodiéthylamine, Nitrosoéthylméthylamine et
Nitrosodiméthylamine (Klein & Debry, 1981)
 Des composés de Maillard et groupes amides des chaînes peptidiques

réagissent avec les oxydes d’azote. La forme dosable des nitrites en


présence de protéines est variable.
CCL : Il serait intéressant de donner les teneurs des formes libres et
combinées comme c’est le cas pour le SO2 des vins par ex.
L’ingestion de produits additionnés de nitrites et quelquefois cuits
présentent une incidence sur la santé du consommateur en raison du
caractère cancérigène de bon nombre de leur dérivés (Ohta et al., 1990).
Transformation des aliments et conservation
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Interaction protéines-pesticides
 D’anciennes observations ont montré que les pesticides organo-

phosphorés pourtant instables à pH acide, ne sont pas dégradés au

niveau gastrique (retrouvés intacts au niveau hépatique) quand ils

sont incorporés dans une ration alimentaire riche en protéines.

 Parathion Malathion et Trithion peuvent être protégés par une

fixation sur les protéines du lait (Rakotovelo et al, 1982). Toutes

les protéines sont efficaces surtout si elles sont dénaturées. Au

pH 4,6 où l’hydrophobicité est élevée, la fixation du Malathion et

du Trithion sur la caséine est maximale.(Fig. 30)

Rm :

La toxicité de ces composés est d’autant mieux conservée que

l’aliment vecteur est riche en protéines. Il en est de même pour les

lipides qui jouent un rôle protecteur et solubilisant.

Certains travaux montrent la diminution de la toxicité des pesticides

incorporés dans un régime à teneur élevée en protéines due peut-

être à la stimulation de certaines enzymes microsomales.

CCL :

Les protéines sont le vecteur d’un grand nombre de

molécules contaminantes des aliments, médicaments compris.

L’efficacité, la toxicité dépendent en grande partie de la

ration alimentaire à laquelle ils sont associés lors de

l’administration.
Transformation des aliments et conservation
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Interaction protéines vitamines


Interactions caséines-vitamineA.
 Comme les pesticides, les substances liposolubles (détergents,
acides biliaires, lécithines) forment des associations avec les
caséines en raison du caractère dénaturé et du grand nombre de
sites hydrophobes de ces dernières.
Les protéines natives fixent spécifiquement des molécules
hydrophobes
ex : -lactoglobuline-rétinol et FABP (fatty acid binding protéin)-
acides gras
Ce rôle de transport permet une protection contre les dégradations
Ex : Le rétinol est ainsi protégé contre l’oxydation et une efficacité
nutritionnelle de la vitamine A en présence de caséine est observée
chez les rat (Poiffait et al., 1988).
Fractions de caséine + Rétinol  interactions hydrophobes (avec
chaînes latérales des résidus aromatiques) et 13% de vit A est fixée
par liaison de covalence pouvant être rompue par saponification
(Lietaer et al., 1991)
Mêmes résultats sont obtenus avec la vit E et le rôle d’antioxydant
de la caséine (Le Pavec, 1991).

Interactions -lactoglobuline-vitamine C
 La vit C est stabilisée par -lactoglobuline et sérumalbumine.

(Tukamoto et al., 1974)

 La -lactoglobuline limite la dégradation de la vitC puisque la


valeur Z de la vit C en solution aqueuse (37°C) passe à 47°C en
présence de protéine. Interactions non précisées. (Dai-Dong et al.,
(1990)).
Transformation des aliments et conservation
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Interactions protéines - minéraux


Grande partie des minéraux majeurs et oligo-éléments sont combinés aux
aliments. De nombreuses protéines, les métalloenzymes ont une activité
biologique importante.
Les liaisons impliquées sont spécifiques du site d’adsorption et dépendent de
la nature des métaux :
 - de coordinance pour les métaux
 - de transitions électrostatiques pour les métaux alcalino-terreux.
Les liaisons non spécifiques dépendent :
 De la T°C
 Du pH
 De la force ionique
 De l’état plus ou moins dénaturé de la protéine.
 L’état libre ou combiné des métaux dans la ration alimentaire conditionne
leur biodisponibilité, leur absorption au niveau intestinal.
Résultats de quelques travaux:
 Schnepff et Satteriee (1986) montrent que l’isolat de soja fixe plus de
fer que la farine correspondante. Le fer est fixé par coordinance sur les
groupes COOH, phosphoséryles et amidés entraînant souvent une
précipitation de la protéine (caséine) freinant sa digestibilité.
 Interactions ioniques des ca++ et Mg++ avec les protéines. Sites de
fixation = COOH des ASP et GLU et phosphoséryles. Possibilité d’utiliser
les phosphopeptides pour le transport des ca++ et Mg++ (Brule et al.,
1980).
 Effet solubilisant du calcium par les phosphopeptides est un facteur
favorable de son absorption (Berrocal et al., 1989).
 Pointillart et Gueguen, 1989 utilisant un régime à 0,8% de calcium
additionné de 5% de phosphopeptide  aucun effet sur l’absorption chez
le porc.
CCL :
C’est le lactose qui stimule l’absorption intestinale du calcium et non les
phosphopeptides (Li et al., 1989).
L’état colloïdal du calcium est accru par les traitements thermiques du lait.
La taille des micelles s’accroît avec liaison d’une grande partie du calcium
ionisé  baisse de digestibilité et de coagulabilité par la chymosine
Un pH acide libère le phosphate de calcium de la micelle qui se déstructure
totalement.
Transformation des aliments et conservation
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Réactions diverses
Protéines = Grpts fonctionnels divers des chaînes latérales des
Aas.

Liaisons de types
Ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes

Interactions variées avec des composants alimentaires


 (Arômes agréables = acceptabilité)
 (Colorants alimentaires naturels ou ajoutés = complexes
stables)
 (Condensation des aldéhydes des fumées avec -NH2 des
LYSdigestibilité)

Dans les pays développés où la qualité des aliments transformés est

de mieux en mieux maîtrisée et où le consommateur bénéficie d’une

alimentation suffisante et variée, les modifications décrites

précédemment n’ont probablement que des incidences très minimes

sur l’état de nutrition des populations. Il n’en est pas toujours de

même pour les pays où les populations souffrent de malnutrition et où

les problèmes de qualité des aliments ne priment certainement pas

sur ceux d’insuffisance alimentaire.