Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Unidad 1: Tarea 1 – Biomoléculas

Grupo colaborativo en campus 201103_60

Actividad individual

Angela Fernanda Pérez

1057591006
Tutor:
Raul Alberto Cuervo Mulet

Marzo 2019
 Introducción
La bioquímica es una rama de la ciencia que estudia la composición química de los seres vivos,
especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras pequeñas moléculas
presentes en las células y las reacciones químicas que sufren estos compuestos (metabolismo) que les
permiten obtener energía (catabolismo) y generar biomoléculas propias (anabolismo). La bioquímica se basa
en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en general las moléculas biológicas están compuestas
principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los seis elementos químicos o
bioelementos más abundantes en los organismos son el carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y
azufre (cuyos símbolos químicos son, respectivamente: C, H, O, N, P y S), los cuales constituyen las
biomoléculas (aminoácidos, glúcidos, lípidos, proteínas, vitaminas, ácidos nucleicos).
En la siguiente actividad identificaremos la función y estructura de las biomoléculas a partir de la asociación
de los conceptos teóricos como la estructura de carbohidratos estructurales y no estructurales,
Aminoácidos y proteínas, Lípidos y Ácidos nucleicos.
 Desarrollo de la Tarea 1 – Biomoléculas
Para desarrollar cada ejercicio, el estudiante debe revisar el entorno de conocimiento y hacer uso de los
recursos educativos requeridos.
De acuerdo con la guía de actividades se presenta el desarrollo del ejercicio 10, y sus respectivos numerales.

Tabla 1. Desarrollo del numeral 1.

Grupo funcional Ejemplos con nombre Características

Carbohidratos de Monosacárido Biológicas y
Bioquímicas
Aldehído 1. Gliceraldehido Aldotriosa.
Alcohol Intermedio
Alcano metabolico
(Glucolisis,
(triosafosfato))
Azucar reductor
2. Xilosa Aldopentosa
estructural utilizada
en el test de absorción
intestinal, su
concentración en
sangre no altera la
Monosacáridos
glucosa.
3. D-Ribosa Aldopentosa.
Componente
Extructural, del ATP
y el ARN
Cetonas 1. Eritrulosa Aldotetrosa,
Alcohol estructural
Alcano roncresponsable del
color bronceado
cuando reacciona con
los aminoácidos de la
queratina.
 2. Ribulosa Cetopentosa, no
estructural su
derivada ribulosa-1,5-
bifosfato interviene
en la fase oscura de la
fotosíntesis fijando el
CO2 en el ciclo de
Calvin
3. Fructosa Cetohexosa, origen
vegetal, no estructural
produce la misma
energía que la
glucosa.
Ejemplos de Fuentes de origen Características
disacáridos Biológicas y
Bioquímicas
1. Sacarosa vegetal Azúcar no reductor,
constituido por
fructosa y glucosa,
intermediario en la
fotosíntesis y su
función es de
transporte de energía.
2. Maltosa Origen vegetal, granos de Formado por dos
Disacáridos cebada germinados. glucosas, aporta una
carga glucémica muy
elevada. Debido a sus
dos glucosas es una
fuente de energía.
3. Lactosa Animal, fuente leche Energética compuesta
por glucosa y
galactosa. Su
fermentación
bacteriana da su sabor
característico de
quesos y yogures.
 4. Celobiosa Vegetal Compuesta por dos
unidades de glucosa
con enlace β, no se
encuentra libre en la
naturaleza se obtiene
por acetolisis de la
celulosa sin embargo
muchas bacterias la
producen al
descomponer la
celulosa
Tipo de Ejemplos de Características
carbohidrato polisacáridos Biológicas y
Bioquímicas
Reserva 1. Amilosa cadena lineal de
glucosa enlaces α 1,4
su función principal
es reserva energética
y es el componente
principal del almidón
está compuesta por
200 a 300 moleculas
Polisacáridos
de glucosa
2. Amilopectina amilopectina enlace
1,4 cadena ramificada
con ramificaciones
cada 25 subunidades
también es utilizada
como reserva
energética sintetizada
por la ruta de la
gluconeogénesis en el
cuerpo humano
 3. Glucogéno Cadena ramificada de
glucosa se encuentra
en abundancia en el
hígado y puede
transformarse en
glucosa cuando
existan falencias de
glucosa en el
organismo
Estructural 1. Celulosa Enlace β 1,4 su
función principal es
estructural se
encuentra en la pared
celular de las células
vegetales.
2. Hemicelulosa Su cadena principal
está compuesta por un
solo tipo de
monosacárido, sin
embargo las
ramificaciones las
compone
monosacáridos
diferentes, sus
componentes
principales son la
glucosa, fructosa y
galactosa. Permiten
anclaje entre celulosa
y péptina
3. Quitina Compuesto N-acetil
glucosamina (unidas
por enlaces β 1,4 ).
Esta presente en la
pared celular de
hongos y de
artrópodos como
arácnidos e insectos.
(Berg, Jeremy Mark, John L. Tymoczko, 2008)
 Tabla 2. Desarrollo del numeral 2.

Tipos de estructuras formados por los Tipo y qule los diferencia

hidratos de carbono
Homopolisacáridos 1 Amilosa cadena lineal de glucosa enlaces
α 1,4 su función principal es reserva
energética y es el componente principal del
almidón está compuesta por 200 a 300
moleculas de glucosa
2 Amilopectina enlace 1,4 cadena
ramificada con ramificaciones cada 25
subunidades también es utilizada como
reserva energética sintetizada por la ruta de
la gluconeogénesis en el cuerpo humano
3 celulosa enlace β 1,4 su función principal
es estructural se encuentra en la pared
celular de las células vegetales.
4 Glicogeno su diferencia con la
amilopectina es que se encuentra ramificada
cada 8 a 10 moleculas de glucosa
5 Quitina Compuesto N-acetil glucosamina
(unidas por enlaces β 1,4 ). Esta presente en
la pared celular de hongos y de artrópodos
como arácnidos e insectos
Heteropolisacáridos 1 Agar-Agar. Utilizada como fuente de
cultivo microbiano es extraída de las algas
rojas
2 pectinas, constituida de ácido
galacturónico y ramosa unidos por enlaces α
1-4 es un poli péptido, ramificado sus
ramificaciones se desprenden de la ramosa.
 3 hemi celulosa su cadena principal está
compuesta por un solo tipo de
monosacárido, sin embargo las
ramificaciones las compone monosacáridos
diferentes, sus componentes principales son
la glucosa, fructosa y galactosa. Permiten
anclaje entre celulosa y péptina
4 Acido hialuronico Compuesto por ácido
glucuronico y en N- Acetil glucosamina
unido por enlace β 1,3.
5 Heparina glicosamino muy sulfatado
usado en medicina como anticuagulante
inyectable

(Berg, Jeremy Mark, John L. Tymoczko, 2008; Stryer, 2007)

Tabla 3. Desarrollo del numeral 3.

Estructuras Que determina la Qué tipos de interacciones

conformacionales conformación, y ejemplo de biológicas y bioquímicas se dan
una proteína. y su estructura.
1. Primaria Es la organizase ión más básica Covalente, enlaces poli
de la proteína y está determinada peptídicos
por la secuencia de aminoácidos
estos se encuentran unidos por
enlaces peptídicos. Ejemplo:
H3N-Gli-Ile-Val-Sis-Glu…
2. Secundaria Es la conformación espacial de Puentes de hidrogeno,
la proteína se puede clasificar en
dos tipos Hélice α ( es una hélice
conformada por una cadena poli
peptídica con los grupos R de
los aminoácidos apuntando
afuera )y laminar β (este tipo de
configuración se puede dividir
en dos paralela y anti paralela y
determinan un ordenamiento en
zigzag de los aminoacidos)

3. Terciaria Es la estructura plegada Puentes di sulfuro que se

completa en las tres dimensiones
de la cadena poli peptídica a
diferencia de la estructura
secundaria esta es específica
para cada proteína ya que su
forma determina la inhibición o
la potenciación de su función.
establecen entre los átomos de la
azufre de la cisteína.
Se dividen en proteínas fibrosas
y globulares.
van der waart puestes di sulfuro
mediante enlaces iónicos
 4. Cuaternaria Solo está presente si hay más de Interacciones de van der waart ,
una cadena poli peptídica con puentes de hidrogeno
varias cadenas poli peptídicas la interacciones hidrofobias o
estructura cuaternaria determina puentes salinos
la interconexión y organización
de cada una de las proteínas
Ejemplo Hemoglobina

(Dale, 1988; Guadix, 2000; Voet, Voet, & Pratt, 2011)

Desarrollo del numeral 4
Característica Globulares
Estructura Forma esférica, Esferoidal, de ovillo,
Casi esférica.
Cadena Poli peptídica Plegada
Función Enzimas catalizadoras, mensajeros
reguladores de procesos bioquímicos,
almacenamiento de aminoácidos.
Metabólica, Unen moléculas ,dinámica
Solubilidad en agua Soluble, debido a que los grupos R- de
los aminoácidos se encuentran
ubicados hacia afuera, mientras que
los insolubles hacia adentro.
Conformación Destaca la estructura terciaria y
cuaternaria, ya que son proteínas
complejas y esta conformación
favorece su uso.
Ejemplos Albumina, , histonas, Mioglobina,
hemoglobina, insulina
Proteínas Globulares y fibrosas
(Koolman & Röhm, 2004; Vioque et al., 2000)
Fibrosas
Forma cilíndrica ,Longitudinal,
alargada
Estirada
Soporte en huesos, dientes células,
conectividad y protectora,
Estructural, Estática
Insoluble, ya que la estructura deje
los grupos hidrofóbicos hacia afuera
de la proteína
Formados por unidades repetitivas
simples, predomina la estructura
secundaria,
Alfa queratina, colágeno, fibrina,
Lana
Desarrollo del numeral 5

a. El pI es el pH al punto al cual un polianfolíto, macromolécula con muchos grupos básicos y ácidos,

tiene una carga neta de 0, cada aminoácido tiene pk-s asociados al pH al cual sus grupos carboxilo
y amino adquieren carga, si se toma el punto pK en el que el carboxilo tiene carga neta 0 y el pk
asociado a una carga neta de 0 en el amino y se promedian se obtiene el punto isoeléctrico del
aminoácido, es decir =𝑝𝐼 = (𝑝𝐾𝑐 + 𝑝𝐾𝑎)/2. Dado que hay aminoácidos que adicionalmente
tienen en la cadena R un grupo que puede ser ionizado se puede dar la situación en la que habrá una
carga positiva y una negativa dando como resultado una carga neta 0, en estos casos se habla de
zwitterion, en estos casos se determina el rango de pH en el cual hay Zwitterion y se promedian los
valors de pK de las especies alrededor del zwitterión. Sin embargo, como en los polipéptidos todos
los grupos carboxilos y los aminos están comprometidos en el enlace peptídico, excepto los dos
extremos, el cálculo del punto isoeléctrico se determina ubicando el zwitterión de la proteína y
promediando los valores de pK que rodean el zwitterion (Berg, Jeremy Mark, John L. Tymoczko,
2008).

El punto isoeléctrico determina el comportamiento de la proteína o el aminoácido, por encima de

este se tendrá una proteína cargada negativamente y por debajo positiva, según estos valores esta se
podrá comportar como una base o un ácido, esto influye en el buen funcionamiento de la proteína,
ya que cada proteína tiene un rango de pH en el cual su funcionamiento es óptimo, si el valor
cambia drásticamente la proteína se puede desnaturalizar (Stryer, 2007).
Desarrollo del numeral 6
a. La principal diferencia entre las holoproteínas y las heteroproteinas es su conformación, las
holoproteínas están compuestas únicamente de aminoácidos, mientras las heteroproteinas están
constituidas adicionalmente por metales como el Cr, además P, glúcidos, lípidos, y ácidos nucleicos
unidos por enlaces covalentes.

b. Entre las holoproteínas se encuentran las proteínas globulares y fibrosas, por tanto su función
puede ser desde estructura y soporte hasta reguladoras de procesos bioquímicos. Las
heteroproteinas constituyen las cromoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas y
nucleoproteínas, según el grupo prostético que tengan pueden llevar a cabo diferentes funciones,
como el transporte de oxígeno, coagulante, hormonal y estructural como es el caso de algunas
glucoproteínas, las lipoproteínas (Guadix, 2000).

c. Soluble en agua: Histonas, su solubilidad en agua se debe a que es una proteína globular con los
grupos R- polares o con carga orientados hacia el exterior de la proteína, estas interactúan con el
agua que es una molécula polar formando puentes de H o interacciones polares.

Solubles en soluciones salinas diluidas: transferrita, No se conocen a fondo las razones de la

dependencia de la solubilidad de las proteínas con respecto a la fuerza iónica del medio; pero lo
cierto es que, en general, las proteínas requieren algo de sal para entrar en solución (fenómeno de
“salting-in”), sin embargo se propone que los iones de las sales forman un puente entre los grupos
solubles de la proteína y el agua circundante en el medio facilitando la solubilidad, ya que el dipolo
no tiene la suficiente fuerza solubilizante en estos casos (Koolman & Röhm, 2004).

Solubles en bases o ácidos: Gluteina, su solubilidad en estos medios se debe a que alteran el
Zwitteriorón permitiendo un desbalance de carga que interactua con el medio permitiendo su
solubilidad (UNAM, 2005).

Soluble en soluciones etanólicas: Zeina, es una proteína rica en aminoácidos con grupos –R
insolubles en agua, por lo que su solubilidad se da por puentes de hidrogeno entre los pocos grupos
OH presentes en la proteína y el OH del alcohol, además la molécula de alcohol poseen una zona
con una polaridad baja permitiendo también la solubilidad por fuerzas de van der Wals.
 Tabla 4. Desarrollo del numeral 7
Lípidos
Saponificables: contienen
ácidos grasos; y en presencia
de NaOH o KOH forman
jabones.
Insaponificables: no
contienen ácidos grasos, por
ello no pueden formar
jabones.
Tipo de lípido
1.Ácidos grasos saturados,
ácido palmítico
2.Ácidos grasos insaturados
ácido linoleico
3.Glicolípidos, cerebrósidos
1.Terpenos como la vitamina
E organismo de las reacciones
2. Esteroides, vitamina D
3.Eicosanoides,
Prostaglandinas
(Alejandro., 2007)
Funciones
Es el ácido graso menos
saludable para el cuerpo, ya
que aumenta
considerablemente los
niveles de colesterol en las
sangre
Principal ácido perteneciente
a los pacidos omega 6, muy
importante ya que forma las
membranas celulares.
Forman parte de la estructura
de las células nerviosas
Antioxidante, protegiendo al
provocadas por los radicales
libres.
Absorción de calcio para
formar huesos y el buen
funcionamiento neuronal
dependiente de la bomba
Na+ K+.
Reguladores hormonales de
la presión arterial.
 Tabla 5. Desarrollo del numeral 8
Lipoproteína Características
1. Quilomicrones Transporte de triglicéridos desde la
absorción intestinal a la sangre. Ajuntan y
aglutinan las partículas de grasa
2. Lipoproteínas de muy baja densidad Precursoras de triacigliceridos y esteres de
colesterol. Son atacadas por lipoproteína
lipasa liberando triacilgliceroles.
3. Lipoproteínas de baja densidad Transportan el colesterol del hígado a los
demás tejidos,
4. Lipoproteínas de densidad intermedia
5. Lipoproteínas de alta densidad Transportan el colesterol de los tejidos hacia
el hígado.
(Koolman & Röhm, 2004; Vioque et al., 2000)
Tabla 6. Desarrollo del numeral 9

Características ADN ARN

Composición Carbohidrato Desoxiribosa Ribosa

química
Ácidos nucleicos Adenina, citosina, Adeninda, citosina,
guanina, timina. guanina, uracilo.
 Función Almacenamiento Transporte de a
de la información información
genética que se usa genética,
para la síntesis de transferencia de
proteínas. Y es aminoácidos en la
transmitida de síntesis de los
generación en mismos y
generación. formación de los
enlaces peptídicos.
(Stryer, 2007; Voet et al., 2011)

Tabla 7. Desarrollo del numeral 10

Tipos de ARN Características y funciones

ARNm Cadena monocatenaria de ácidos nucleicos

unidos por enlaces fosfodiester entre la
ribosa a la cual va unido el ácido nucleico.
Lleva la información genética desde el
ADN hasta el sitio de síntesis de proteínas,
indica el orden y los aminoácidos que se
deben colocar en una proteína.

ARNt Son cortos polímeros de unos 80

nucleótidos con estructura similar al ARNm
su diseño permite captar un aminoácido
específico y colocarlo en la cadena proteica
cuando el ARNm lo indica.
ARNr Su estructura es similar al ARNm pero
adicionalmente se encuentra unido a
proteínas formando los ribosomas, son
componentes catalíticos de los ribosomas y
se encargan de inir los aminoácidos
formando los enlaces peptídicos en la
síntesis de las proteínas.

(Srarfi, 2012; Stryer, 2007; Voet et al., 2011)

 Bibliografía

Alejandro. (2007). Lípidos: concepto y clasificación, 1–13. Recuperado a partir de

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema06.pdf
Berg, Jeremy Mark, John L. Tymoczko, and L. S. (2008). Bioquímica. Barcelona: Reverte.
Dale, N. (1988). Solubilidad de la proteína: indicador del procesado de la harina de soja. Avicultura
Profesional , 5, 329–136.
Guadix, A. (2000). Procesos tecnológicos y métodos de control en la hidrólisis de proteínas. Ars
Pharmaceutica, 41(1), 79–89.
Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2004). Bioquímica : texto y atlas (3 ̇ed. rev). Madrid: Medica panamericana.
Recuperado a partir de https://www.worldcat.org/title/bioquimica-texto-y-atlas/oclc/1025180774
Srarfi, F. (2012). Acidos Nucleicos.
Stryer, L. (2007). Bioquímica. Universidad del Rosario.
UNAM. (2005). Estructura y función celular, 1–3.
Vioque, J., Sánchez-Vioque, R., Clemente, A., Pedroche, M., Yust, M., & Millán, F. (2000). Péptidos
bioactivos en proteínas de reserva. Grasas y aceites, 51(June 2014), 361–365. Recuperado a partir de
http://grasasyaceites.revistas.csic.es/index.php/grasasyaceites/article/viewArticle/438
Voet, D., Voet, J., & Pratt, C. (2011). Fundamentos de bioquímica. La vida a nivel molecular. En Editorial
medica panamericana (2 ed., pp. 585–586). Buenos Aires Argentina: Médica Panamericana.
Recuperado a partir de https://www.worldcat.org/title/fundamentos-de-bioquimica-la-vida-a-nivel-
molecular/oclc/166391214n).