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Aminoácidos y proteínas
21 de noviembre de 2018
INTRODUCCIÓN
Los aminoácidos son las unidades químicas o elementos constitutivos de las proteínas que a
diferencia de los demás nutrientes contienen nitrógeno.
Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S)
Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos
fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos
nitrogenados.
Existen 28 aminoácidos conocidos, que combinados de diferentes formas crean cientos de proteínas.
El 80% de estos nutrientes se producen en el hígado, son los llamados aminoácidos no esenciales, y
el 20% restante debe proveerse a través de la dieta y reciben el nombre de aminoácidos esenciales.
Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por consecuencia
deben incorporarse en la dieta mediante ingesta.
Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina,
Treonina, Triptófano y Valina
los aminoácidos, como su nombre lo indica, son compuestos bifuncionales. Contienen un grupo
amino (básico) y un grupo carboxilo (ácido). Los aminoácidos más importantes tienen el grupo amino
en la posición 2 de la cadena principal, el cual se le conoce como el carbono alfa, por consiguiente,
son -aminoácidos.
Los iones dipolares (zwitterions) de los aminoácidos son sales internas y por ello tienen muchas de
las propiedades físicas asociadas con las sales. Poseen un momento dipolar grande, son solubles en
agua e insolubles en hidrocarburos, y son sustancias cristalinas con puntos de fusión altos. Además,
los aminoácidos son
Anfóteros: pueden reaccionar como ácidos o como bases, dependiendo de las circunstancias
Nomenclatura de α-aminoácidos
1. El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una
proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y
cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso
de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante
la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es leucina (L) y cuyo
aminoácido C-terminal es histidina (H).
Síntesis de Gabriel para aminoácidos
En esta síntesis se hace reaccionar la sal de la Ftalimida con el éster malónico halogenado. En
etapas posteriores se alquila, hidroliza y descarboxila obteniéndose el aminoácido.
[1] Desprotonación de la
Ftalimida.
[2] Sustitución nucleófila
[3] Desprotonación del
diéster
[4] Alquilación.
[5] Hidrólisis de la imida y el
diéster
[6] Descarboxilación del 1,3-
diácido.
Síntesis de Strecker
permite obtener aminoácidos a patir de aldehídos o cetonas.
El aldehído [1] reacciona con amoniaco en medio ácido para formar una imina, que adiciona cianuro,
formando un a-aminonitrilo [2], el cual es hidrolizado a ácido carboxílico en la última etapa.
Mecanismo del primer paso:
Los aminoácidos se unen para formar péptidos y proteínas mediante un enlace peptídico. Si el número
de aminoácidos que constituyen el péptido es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior
a diez, el péptido recibe el nombre de polipéptido.
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino
(–NH2) de otro aminoácido. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace covalente tipo amida.
Método del 1-fluoro-2,4-dinitrobenceno.
En 1945 Frederick Sanger un bioquímico inglés propuso una reacción de gran sencillez y de una
relevancia incalculable para la época, una sobria reacción de SNAr: empleando 2,4-
dinitroflurobenceno y haciéndolo reaccionar con algún péptido (nucleófilo) en cuestión seguido de
una hidrólisis ácida suave; de esta manera en 1953 pudo determinar la secuencia de los 51 a. A. que
constituyen la insulina por lo cual fue galardonado con el premio Nobel de Química en 1958.
Degradación de Edman
Mecanismo
En medio básico, se provoca la reacción del extremo amino con fenilisotiocianato para formar un
péptido feniltiocarbamilado. A continuación, se aplica un medio ácido para que el tiocarbamoílo forme
un ciclo de 5 miembros (feniltiohidantoína) con el carbonilo del enlace peptídico adyacente. De este
modo, se obtiene un péptido más corto, con un nuevo extremo amino y la feniltiohidantoína del
primer aminoácido.
Limitaciones
No es posible secuenciar péptidos cuyo extremo N-terminal se encuentre bloqueado (grupo amino
acetilado, formilado, etc.). Alrededor del 50% de las proteínas tienen el extremo amino bloqueado,
bien por naturaleza o por su preparación, en tampones con sustancias susceptibles de reaccionar
con este: (cianato, ácido acrílico, aldehído...).
Otra limitación de la degradación de Edman es que el rendimiento no es del 100% y por tanto
cuando ya se llevan hechos muchos ciclos (más de 50 aminoácidos analizados) se obtienen errores.