Aktivitas Amilase Dari Air Liur 6

UNIVERSITAS KRISTEN SATYA WACANA
FAKULTAS KEDOKTERAN DAN ILMU KESEHATAN

Jl. R. A. Kartini No.11 A, Salatiga 50711
Jawa Tengah Indonesia
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
E-mail :fkikuksw@adm.com
AKTIVITAS AMILASE DARI AIR LIUR

Iswanto1, Arlissha Sharon Pariama2, Aprillia Juana Demetouw3
123
Program Studi Ilmu Gizi, Fakultas Kedokteran dan Ilmu Kesehatan, Universitas Kristen Satya Wacana
472017417
ABSTRACT
Enzymes are the ones most abundant protein found in living cells and an important function as
catalysts for biochemical reactions that collectively form-intermediary metabolism of cells. Amylase is the
enzyme that catalyzes the breakdown of starch into sugar. Amylase enzyme is an essential component in
the process of digestion. The special properties of other enzymes involved is not reacting, it means only
processing enzyme substrate (eg, fat) into a product (for example, glycerol and fatty acids) without taking
changes in the reaction. Materials workplace called enzyme substrates and the results of the reaction are
called products. Thus the enzyme can be reused to catalyze the same reaction, the next. This enzyme
converts carbohydrates into sugar, which in turn is converted into ATP. Tests done is test starch hydrolysis
by amylase saliva to determine enzyme activity and poses hydrolysis, test the effect of medium pH on the
activity of amylase in which the temperature and pH affect the action of the enzyme and testing the influence
of activators and inhibitors in which ions, sodium chloride, squirt sulfuric affect the working of enzymes ,
The practical conclusion is amylase enzyme can hydrolyze starch into maltose and then hydrolysis end of
maltose into glucose. Enzymes work is strongly influenced by the pH where the pH is too acidic and too
alkaline can inhibit the action of the enzyme, the enzyme at extreme pH will be inactive while until the
temperature returns to normal working of enzymes usually stable at neutral pH. On the action of the enzyme
ions and other compounds keja influential in the process, sodium chloride as an electrolyte solution is a
solution that delivers electrical current and squirt sulfuric influential because of destructive enzymes work
can denature the enzymes, activators accelerate the action of the enzyme and inhibitor inhibits the action
of the enzyme.
Keywords: Amylase enzymes, starch hydrolysis, influence of pH, Effect of Activators and Inhibitors.
ABSTRAK
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup dan fungsi
penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme-
perantara dari sel. Amilase adalah enzim yang mengkatalisis pemecahan pati menjadi gula. Enzim
amilase merupakan komponen yang sangat penting pada proses pencernaan makanan. Sifat khusus
enzim lainnya adalah tidak ikut bereaksi, artinya enzim hanya memproses substrat (contohnya,
lemak) menjadi produk (contohnya, gliserol dan asam lemak) tanpa ikut mengalami perubahan
dalam reaksi itu. Bahan tempat kerja enzim disebut substrat dan hasil dari reaksi disebut produk.
Dengan demikian enzim dapat digunakan kembali untuk mengkatalisis reaksi yang sama,
berikutnya. Enzim ini mengubah karbohidrat menjadi gula yang pada akhirnya diubah menjadi
ATP. Uji yang dilakukan adalah uji hidrolisis pati oleh amilase air liur untuk mengetahui aktivitas
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
enzim dan poses hidrolisis, uji pengaruh pH medium terhadap aktivitas amilase dimana suhu dan
pH mempengaruhi kerja enzim dan uji pengaruh aktivator dan inhibitor dimana ion, sodium
klorida, kuper sulfat mempengaruhi kerja enzim. Kesimpulan praktikum ini adalah enzim amilase
dapat menghidrolisis pati menjadi maltosa kemudian hidrolisis akhir maltosa menjadi glukosa.
Kerja enzim sangat dipengaruhi oleh pH dimana pH terlalu asam dan terlalu basa bisa menghambat
kerja enzim, enzim pada pH ekstrim akan tidak aktif sementara sampai suhu kembali normal
biasanya enzim bekerja stabil pada pH netral. Pada kerja enzim ion dan senyawa lain berpengaruh
dalam proses keja, sodium klorida sebagai larutan elektrolit yaitu larutan yang menghantarkan arus
listrik dan kuper sulfat berpengaruh kerja enzim karena bersifat merusak bisa mendenaturasi
enzim, activator mempercepat kerja enzim dan inhibitor menghambat kerja enzim.
Kata kunci : Enzim Amylase, Hidrolisis Pati, Pengaruh pH, Pengaruh Aktivator dan Inhibitor.
PENDAHULUAN
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup dan fungsi penting
sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme-perantara dari sel.
Dengan adanya enzim, molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul
lain yang disebut produk. Enzim tersusun atas asam-asam amino yang melipat-lipat membentuk globular,
dimana substrat yang dikatalisis bisa masuk dan bersifat komplementer (Almastsier S. 2010)1.
Amilase adalah enzim yang mengkatalisis pemecahan pati menjadi gula. Enzim amilase
merupakan komponen yang sangat penting pada proses pencernaan makanan. Enzim ini mengubah
karbohidrat menjadi gula yang pada akhirnya diubah menjadi ATP. (Enzim amilase yang terkandung dalam
saliva dapat menghidrolisis ikatan 1,4-glikosidik yang terdapat dalam amilum menghasilkan dextrin,
maltosa, dan sejumlah kecil glukosa dengan konfigurasi gula (Almastsier S. 2010) 1.
Kelenjar jenis histologi sekresi mensekresikan saliva total pd manusia sebanyak 1.5 L per hari.
Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum, maka aktivitas enzim menjadi rendah. Selain
suhu ada faktor lain yang juga berperan dalam aktivitas enzim yakni pH. Seluruh enzim peka terhadap
perubahan derajat keasaman (pH). Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat
kuat. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit.
Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan
cepat. Misalnya, enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada
kondisi sangat asam. Sebaliknya, enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH
Optimum 8,5 . Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7,0 netral (Almastsier S. 2010)1.
Enzim amilase merupakan enzim yang mampu mengkatalis proses hidrolisa pati untuk
menghasilkan molekul lebih sederhana seperti glukosa, maltosa, dan dekstrin. Proses hidrolisa pati tersebut
dilakukan melalui tiga tahapan yaitu gelatinisasi, likuifikasi, dan sakarifikasi. Ketiga tahapantersebut
memerlukan energi yang relatif tinggi sehingga meningkatkan biaya produksi pada produk berbasis pati.
Saat ini, sebagai salah satu upaya dalam penghematan energi, berbagai penelitian telah difokuskan
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
mengenai enzim amilase pemecah pati mentah (APPM) yaitu enzim yang dapat bekerja langsung pada
granula pati mentah tanpa melalui proses gelatinisasi. Tujuan praktikum ini adalah mengetahui aktivitas
enzim amylase terhadap pati, mengidentifikasi terjadinya proses hidrolisi dari pati menjadi maltosa,
memahami pengaruh pH terhadap kerja enzim, mengetahu pH optimum aktivitas enzim amylase, memahani
pengaruh ion dan senyawa lain terhadap kerja enzim, mengetahui pengaruh sodium klorida dan kuper
sulftas terhadap aktivitas enzim amylase dan mengidentifikasi activator dan inhibitor kerja enzim amilase.
METODE
Waktu dan Tempat
Praktikum dilaksanakan pada hari rabu tanggal 21 Maret 2018 pukul 15.00-17.00 WIB di
Laboratorium Biokimia, Fakultas Kedokteran dan Ilmu Kesehatan, Universitas Kristen Satya Wacana.
Alat dan Bahan
Bahan yang digunakan dalam praktikum ini antara lain air liur, air suling, larutan lugol, larutan
pati, 0,5%, NaOH 5%, CuSO4 buffer fosfat pH 5.0, buffer fosfat pH 7.0, dan buffer fosfat pH 9.0, Naoh,
CuSO4, iodine, sodium iodine, NaCL 1%. Alat yang digunakan antara lain tabung reaksi, rak tabung reaksi,
pipet tetes, beaker glass, pipet ukur, bunsen dan water bath
Prosedur
Pada percobaan pertama yaitu uji hidrolisis pati oleh amilase air liur langkah pertama adalah
mengambil air liur dari salah satu anggota dengan cara berkumur selama 1-2 menit dsn koleksi campuran
air liur dengan air ketabung reaksi untuk menganalisis air liur. Menyiapkan 10 tabung reaksi kedalam rak
tabung reaksi dan masing-masing dimasukan 2 mL air dan 1 tetes lugol. Menuangkan 5 mL larutan pati
0,5% dan meneteskan 1 tetes air liur yang sudah diencerkan kedalam tabung terpisah, mencamourkan
campuran tersebut dan setelah 1 menit cairan diambil setiap 0,5 mL kemudian dimasukan ke sepuluh tabung
tersebut. Setelah selesai menjelaskan hasil yang diperoleh dan buatlah kesimpulan.
Pada percobaan kedua yaitu uji pengaruh pH medium terhadap aktivitas amilase langkah pertama
adalah mengambil sampel air liur dari salah satu anggota kelompok dengan cara berkumur dengan air suling
selama 2 menit dan mencampurkan air liur dengan air kedalam tabung reaksi untuk analisis lebih lanjut.
Penyiapan campuran dan kubasi pertama menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih pada rak tabung reaksi,
berikan kode tabung A, B dan C. Menambahkan 2 mL lartan pati disetiap tabung reaksi kemudian
menambahkan 2 mL buffer fosfat pH 5 pada tabung reaksi A, buffer fosfat pH 7 pada tabung reaksi B,
buffer fosfat 8 pada tabung reaksi C. Pada masing-masing tabung reaksi ditambahkan air liur yang sudah
diencerkan kemudian inkubasi semua tabung reaksi pada suhu 37 derajat celcius selama 10 menit dan
menuangkan ½ campuran larutan sebanyak 2,5 mL setiap tabung kedalam tabung reaksi yang baru dan
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
memberi nama secara berurutan yaitu D,E dan F. Reaksi warna untuk deteksi pati dan maltosa langkah
pertama menambahkan 3 tetes iodine kedalam tabung A,B dan C. Mencatat perubahan warna yang terjadi.
Pada tabung D,E dan F untuk uji Trommer’s reaction seperti pada eksperimen 3a dan amati hasilnya dicatat
apa yang terjadi pada setiap tabung. Terakhir menjelaskan hasil yang diperokeh dan buatlah kesimpulan.
Pada percobaan ketiga yaitu uji pengaruh aktivator dan inhibitor terhadap aktivitas amilase langkha
pertama adalah pengenceran air liur dengan cara mengambil air liur dari salah satu kelompok dengan cara
berkumur dengan air suling selama 1-2 menit dan koleksi campuran air liur denga air kedalam tabung reaksi
untuk analisis lebih lanjut. Penyiapan campuran dan ikubasi langkah pertama adalah menyiapkan 3 tabung
reaksi yang bersih pada rak tabung reaksi dan memberi kode pada tabung yaitu A,B dan C dan
menambahkan 1 mL air suling kedalam tabung reaksi A, menambahkan 0,8 mL air suling dan 0,2 mL NaCl
1% kedalam tabung reaksi B, menambahkan 0,8 mL air suling dan 0,2 mL CuSO4 kedalam tabung reaksi
C, menambahkan 1 mL air liur encer ke masing-masing tabung reaksi A,B dan C, menambahkan 2 mL
larutan pati 1% kemasing-masing tabung reaksi A,B dan C dan mencampurkan larutan secara merata,
inkubasi semua tabung pada suhu 37oC selama 15 menit. Pada percobaan reaksi warna ditambahkan larutan
iodine 0,1% iodine kedalam larutan kalium iodida 0,2% dan menambahkan beberapa tetes ke masing-
masing tabung dan amati perubahan warna yang terjadi setelah itu menjelaskan hasil yang diperoleh dan
buatlah kesimpulan.
HASIL
Tabel 1.
No Enzim (saliva) Hasil dan Keterangan Gambar

1. Kelompok 1 Berbuih, bening keruh, encer+cair
2. Kelompok 2 Berbuih, bening
3. Kelompok 3 Berbuih, bening, cair

Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
4. Kelompok 4 Berbuih, keruh cair
Tabel 2.
No Tabung hasil Keterangan Gambar

1. Tabung 1 kel.4 Biru navi Cair
2. Tabung 2 Biru navi Cair
6. Tabung 6 Biru navi Pekat

Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
7. Tabung 7 Hijau kehitaman Cair
11. Tabung 1 kel. 1 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

hitam
12. Tabung 2 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

hitam

hitam

hitam
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728

hitam

hitam

hitam

hitam

hitam

hitam
21. Tabung 1 kel. 2 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer
22. Tabung 2 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728

kemerahan
25. Tabung 5 Kuning kecoklatan, merah Cair, encer

kehitaman
26. Tabung 6 Kuning kecoklatan, coklat Cair, encer

kuning

bening

kecoklatan

kuning
31. Tabung 1 kel. 3 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728

kemerahan

kehitaman

bening

bening

kecoklatan

bening
Tabel 3. Uji Penngaruh Aktivator dan Inhibitor Terhadap Aktivitas Amilase
No Tabung Warna Keterangan Gambar

Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
1. Tabung 1/A Bening Tidak ada endapan
2. Tabung 2/B Bening Tidak ada endapan
3. Tabung 3/C Bening kebiruan Tidak ada endapan
PEMBAHASAN
Amilase adalah suatu enzim yang menghidrolisis pati dan enzim ini diproduksi terutama pada
kelenjar saliva dan pancreas. Pada percobaan uji hidrolisis pati oleh amilase air liur didapatkan hasil dari
kelompok satu larutan menghasilkan buih, warnanya bening kekeruhan dan larutan encer, pada kelompok
2 hasil nya larutan berbuih dan warnanya bening kekeruhan, hasil kelompok 3 larutan berbuih memiliki
warna bening kekeruhan dan encer dan kelompok 4 larutan berwarna bening keruh dan encer. Hasil dan
keterangan yang diperoleh dari kelompok 1 sampai 4 hasilnya sama dikarenakan sampel yang digunakan
sama, jika ada perbedaan kekeruhan larutan yang berbeda diakibatkan dari waktu mengumur yang berbeda
sehingga enzim yang dihasilkan berbeda jumlahnya. Pada percobaan reaksi warna untuk deteksi pati dan
maltosa didapatkan hasil dari kelompok 1 pada praktikum ini pada tabung 1 sampai tabung ke 10
menghasilkan warna cokelat kehitaman dan memiliki endapan hitam. Hasil yang didapatkan kelompok 2
adalah tabung 1 sampai tabung ke 10 menghasilkan warna kuning, coklat, kehitaman larutan semakin cair
dan encer tetapi tidak memiliki endapan. Kelompok 3 mendapatkan hasil yang sama dengan percobaan
kelompok 2 yaitu tabung 1 sampai 10 menghasilkan warna kuning, cokelat, kehitaman larutan cair dan
encer. Kelomopok 4 mendapatkan hasil berwarna biru navi dan hanya pada tabung ketujuh uang warna nya
hijau kehitaman dan semua tabung memiliki sifat cair dan encer. Pada percobaan ini ada hasil yang
berwarna biru dikarenakan pati bereaksi dengan iodine dan menghasilkan warna biru. Aktivitas enzim
amilase dari air liur biasanya dilakukan dengan menggunakan larutan iodin dikarenakan larutan iodin pada
dasarnya berwarna kuning kecoklatan tetapi larutan iodin juga dapat membentuk senyawa kompleks
berwarna biru dengan pati. Oleh sebab itu absorbansi warna biru yang terukur oleh spektrofometer diakhir
reaksi menunjukan jumlah pati yang tidak terhidrolisis oleh enzim. Dengan demikian kemampuan enzim
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
dalam hidrolisis pati dapat diketahui dari jumlah pati tersisa dalam larutan. Jadi pada percobaan ini ada
hasil yang berwarna kuning kecokelatan dan ada warna biru diakibatkan dari larutan iodin (Megazyme
2012)4. Pada percobaan uji oengaruh aktivator dan inhibitor terhadap aktivitas amilase adalah pada tabung
1/A tidak menghasilakan warna dan teteap bening, tidak memiliki endapan, pada tabung 2/B warnanya
bening dan tidak memiliki endapan dan pada tabung 3/C bening kebiruan dan tidak ada endapan.
Hidrolisis adalah proses pemecahan senyawa kimia melalui penambahan air dan menghidrolisis
yaitu memecahkan senyawa kimia melalui penambahan air. Hidrolisis adalah suatu proses kimia yang
menggunakan H2O yang berfungsi memecahkan suatu persenyawaan termasuk inversi gula, saponifikasi
leman dan ester, pemecahakn protein dan reaksi grignard H2O sebagai zat pereaksi dalam pengertian luas
termasuk larutan asam dan basa dalam senyawa organik, hidrolisis, netralisasi. Hidrolisis berbeda dengan
hidrasi. Pada hidrasi, molekul tidak pecah menjadi dua senyawa baru. Pada reaksi hidrolisis ester oleh
asam/basa maka hasilnya adalah suatu asam karboksilat dan alkohol dan dikatalis oleh asam kemudian
dipanaskan maka akan terjadi kesetimbangan antar ester dengan air. Proses ini disebut esterifikasi fisher
yang berdasarkan teori dari Emil Fisher. Walapun ini merupakan reaksi kesetimbangan namun dapat
menggeser kesetimbangan kekanan dengan menghasilkan ester yang tinggi (Jobsheet. 2014).2
Enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator dimana enzim berkerja secara
dipengaruhi oleh suhu. Enzim amilase juga dipengaruhi oleh garam-garam organik, pH (lebih optimum
pada pH netral), suhu dan cahaya, dipengaruhi oleh konsentrasi, aktivator dan inhibitor. Pada saat enzim
berada pada suhu yang terlalu panas dan terlalu dingin enzim tidak akan berkerja dan tidak aktif sementara
sampai suhu benar-benar kembali normal tidak terlalu panas dan dingin. Pada amilase oengaruh suhu
terhadap aktivitas amilase air liur dilakukan untuk menentukan seberapa besar suhu ketika enzim amilase
masih dapat menghidrolisis pati. Enzim amilase dapat menghidrolisis pati menjadi maltosa kemudian
hidrolisis akhir maltosa menjadi glukosa. Maltosa dan glukosa yang merupakan gula pereduksi akan
memberikan hasil positif jika dalam keadaal suhu yang normal. Enzim mempunyai pH optimum (rentang
pH) dimana enzim mempunyai aktivitas maksimal di atas atau di bawah pH optimum aktivitas enzim
berkurang. Contoh: enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal
2. Enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8 (Hastuti. 2012).
Aktivator adalah suatu proses yang berfungsi mengkatalis reaksi senyawa kimia, mengerakannya
dan membuat proses reaksi senyawa semakin giat dalam proses katalis. Sedangakan inhibitor yang
berfungsi menghentikan reaksi misalnya dengan merusakan atau mendenaturasi degan cara mengotori
permukaam katalis. Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim.
Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Inhibitor adalah zat yang dapat
menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan
inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk
mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb.
Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada
enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
Reagen NaCl adalah korida dan sodium yang dapat larut dalam air dan memiliki rasa asin. NaCl
dalam ilmu kimia biasa disebut garam yaitu senyawa ionik yang terdiri dari ion positif (kation) dan ion
negatif (anion) sehingga membentuk senyawa netral tanpa bermuatan. Garam terbentuk dari hasil reaksi
asam dan basa. Natrium klorida (NaCl) bahan utamanya adalah suatu garam. NaCl sebagai reagen berfungsi
sebagai larutan elektrolit yaitu larutan yang menghantarkan arus listrik. Cairan dalam tubuh makhluk hidup
mengandung larutan garam, misalnya sitoplasma darah. Garam terbentuk dari hasil reaksi antara senyawa
asam dengan senyawa basa. Reaksi asam dan basa ini kemudian disebut reaksi penggaraman. Garam
bersifat netral memiliki pH 7. Reagen CuSO4 pada praktikum ini berfungsi sebagai larutan frrhling dan
larutan benedict untuk mengetes gula pereduksi, yang nantinya akan mereduksi tembaga sulfat yang
menghasilkan warna biru menjadi tembaga oksida yang berwarna merah. Tembaga sulfat juga digunakan
pada reagen biuret untuk mengetes adanya protein. Tembaga sulfat juga biasanya digunakan dalam uji
darah seseorang penderita anemia. Uji darah dilakukan dengan meneteskan pada larutan tembaga sulfat.
Dengan efek gravitasi darah yang banyak mengandung hemoglobin akan dengan cepat tenggelam karena
massa jenissnya besar, sedangkan darah yang hemoglobinnya sedikit akan lebih lama tenggelam.
Tembaga sulfat juga digunakan dalam sintesis organi. Tembaga sulfat akan mengkatalis transasetilasi pada
sintesis organik. Tembaga sulfat bersifat mengiritasi dan biasanya manusia terpapar tembaga sulfat
melalui kontak mata atau kulit, termasuk juga menghirup serbuk dan debunya. Kontak dengan kulit akan
menyebabkan eksem, kontak dengan mata dapat menyebabkan konjungtivitis dan radang pada kelopak
mata dan kornea.
Diagram Alir Pemakaian Waterbath
Cara menghidupkan waterbath pertama-tama menghubungkan alat waterbath kesumber listrik
Menekan tombol power berwarna hijau ke tanda “I’’
Memasukan bahan yang akan diinkubasi kedalam waterbath.
Cara menggunakannya langkah pertama memilih pengaturan suhu inkubasi dengan menekan tombol
“MODE’’ sebanyak 2x sehingga layar menunjukan angka suhu setting kemudian atur suhu dengan
menekan tombol “^/<”.
Memilih pengaturan waktu inkubasi dengan menekan tombol “MODE’’ sebanyak 2x hingga layar
menunjukan angka waktu setting, kemudian mengatur waktu dan menekan tombo “^/<’’.
Kemudian menekan “RUN STOP’’ untuk menjalankan proses inkubasi.
Cara mematikannya pada saat proses inkubasi selesai ditandai bunyi alarm pada alat waterbath.
Kemudian mengeluarkan sampel dari waterbath

Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
Terakhir mematikan alat dengan menekan tombol power berwarna hijau ke posisi “O’’.
Mekanisme kerja enzim adalah molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu dengan yang lain.
Jika suatu molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat, substrat akan menempel pada enzim.
Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan
terbentuk molekul produk. Banyak enzim yang dapat bekerja bolak-balik (reversible). Enzim dapat
mengubah substrat menjadi hasil akhir dan juga dapat mengubah hasil akhir menjadi substrat jika
lingkungannya berubah. Misalnya, enzim lipase dapat berfungsi katalisator dalam perubahan lemak
menjadi asam lemak dan glilserol. Enzim lipase juga dapat mengubah kembali asam lemak dan gliserol
menjadi lemak (lipid). Enzim juga bekerja secara spesifik, artinya enzim mempunyai fungsi yang khusus.
Jika enzim berbeda maka hasilnya akan berbeda pula. Misalnya, pemecahan rafinosa (suatu trisakarida).
Jika dilakukan oleh enzim sukrase rafinosa akan terurai menjadi melibiosa dan fruktosa, sedangkan jika
dilakukan dengan oleh enzim emulsion rafinosa akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa.
Ada dua teori mengenai mekanisme kerja enzim, yaitu lock and key theory dan induced fit theory.
Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci) teori ini dikemukakan oleh Fischer (1988). Menurutnya,
enzim diumpamakan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan
substrat yang disebut dengan sisi aktif, sedangkan substrat sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas
dengan sisi aktif enzim. Substrat dapat berikatan dengan enzim jika sesuai dengan sisi aktif enzim. Sisi aktif
enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja, hal itu menyebabkan
enzim bekerja secara spesifik. Substrat yang mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim
akan berikatan dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat. Senyawa transisi ini tidak stabil sehingga
pembentukan produk berlangsung dengan sendirinya. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena
panas, bentuk sisi aktif akan berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai
pengaruh yang sama. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) teori ini dikemukakan oleh Daniel
Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk
menyesuaikan bentuk substrat. Teori ini sesuai dengan mekanisme kerja enzim yang sesungguhnya.Reaksi
antara substrat dengan enzim berlangsung karena adanya induksi molekul substrat terhadap molekul enzim.
Menurut teori ini, sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam menyesuaikan stuktur sesuai dengan struktur
substrat. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, maka enzim akan terinduksi dan kemudian mengubah
bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan perubahan sisi. Sifat khusus enzim lainnya adalah tidak ikut
bereaksi, artinya enzim hanya memproses substrat (contohnya, lemak) menjadi produk (contohnya, gliserol
dan asam lemak) tanpa ikut mengalami perubahan dalam reaksi itu. Bahan tempat kerja enzim disebut
substrat dan hasil dari reaksi disebut produk. Dengan demikian enzim dapat digunakan kembali untuk
mengkatalisis reaksi yang sama, berikutnya.
Cara kerja yang dilakukan pada praktikum aktivitas amilase dari air liur menurut saya yang
dipraktekan cukup benar meskipun pada percobaan inkubasi pemanasan 37oC yang tidak menggunakan alat
water bath tetapi menggunakan pemanasan secara hot plate saya kira ini juga berpengaruh pada hasil. Hal
ini dikarenakan praktikan mempraktekan sesuai dengan prosedur dimodul dan ada dampingan dari asisten
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
dosen dimana disaat praktikan bingun mau melakukan sesuatu bisa melihat prosedur modul dan bertanya
kepada kakak asdos. Pada praktikan ini praktikan mengetahui aktivitas enzim amylase terhadap pati,
mengidentifikasi terjadinya proses hidrolisis dari pati menjadi maltosa, memahami pengaruh pH terhadap
kerja enzim, mengetahui pH optimum aktivitas enzim amylase, memahami pengaruh ion dan senyawa lain
terhadap kerja enzim, mengetahui pengaruh sodium klorida dan kuper sulfta terhadap aktivitas enzim
amylase, mengidentifikasi activator dan inhibitor kerja enzim amilase jadi menurut saya tujuan praktikum
ini sudah tercapai oleh praktikan dan cara kerja yang benar mempengaruhi hasil.
Perbedaan kalium iodida dengan sodium iodida adalah kalium iodida merupakan senyawa kimia,
obat-obatan dan suplemen makanan yang berfungsi sebagai obat. Kalium iodida biasanya digunakan pada
penyakit hipertiroidisme dalam radiasi darurat dan untuk melindungi kelenjar tiroid ketika bebebrapa jenis
radiofarmaka digunakan untuk mengobati sporotrikosis dan fikomikosis pada kulit. Kalium iodida memiliki
rumus kimia Kl yang berarti bersifat ionik K+I-. Pada senyawa ini jika mengkristal membentuk struktur
natrium klorida dan memproduksi secara industri dengan mereaksikan KOH dengan iodin. Senyawa ini
merupakan suatu garam putih yang merupakan senyawa iodida yang paling signifikan secara komersial
dengan sekkiar 37.000 ton yang diproduksi pada tahun 1985. Senyawa ini kurang bisa menyerap air
daripada natrium iodida, sehingga lebih mudah untuk bekerja dengannya sedangkan sodium iodide adalah
senyawa ionik yang terbentuk dari reaksi kimia natrium logam dan yodium. Sodium iodide pada kondisi
standar berwarna putih dan padat, larut didalam air yang terdiri dari campuran 1:1 kation natrium (Na +)
dan anion iodida dalam kisi kristal. Sodium iodine biasanya digunakan sebagai suplemen nutrisi dan dalam
kimia organik yang diproduksi secara industri sebagai garam yang thallium, Nal. Nal adalah bahan kilau
yang paling banyak digunakan. Kristal biasanya dipasangkan dengan tabung photomultiplier, dalam rakitan
tertutup rapat, karena natrium iodida bersifa higroskopik.
KESIMPULAN
. Kesimpulan praktikum ini adalah enzim amilase dapat menghidrolisis pati menjadi maltosa
kemudian hidrolisis akhir maltosa menjadi glukosa. Kerja enzim sangat dipengaruhi oleh pH dimana pH
terlalu asam dan terlalu basa bisa menghambat kerja enzim, enzim pada pH ekstrim akan tidak aktif
sementara sampai suhu kembali normal biasanya enzim bekerja stabil pada pH netral. Pada kerja enzim ion
dan senyawa lain berpengaruh dalam proses keja, sodium klorida sebagai larutan elektrolit yaitu larutan
yang menghantarkan arus listrik dan kuper sulfat berpengaruh kerja enzim karena bersifat merusak bisa
mendenaturasi enzim, activator mempercepat kerja enzim dan inhibitor menghambat kerja enzim.
DAFTAR PUSTAKA
Telepon : (0298) 324-861; Fax : (0298) 321728
1
Almastsier S. 2010. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Jakarta.Gramedia Pustaka Utama
2
Jobsheet. 2014. Hidrolisis Sintesis asam salisilat dari metil salisilat. POLSRI. Palembang.
3
Hastuti. 2012. Screening and Characterization of Amilo-Thermophylic Bacteria From Semurup Hot
Springs, Kerinci, Jambi. Jakarta. Jurnal Biologi Universitas Andalas.
4
Megazyme. 2012. Alpha Amylase Assay Procedure. Megazyme International. Ireland, 2012.

Aktivitas Amilase Dari Air Liur 6

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Aktivitas Amilase Dari Air Liur 6

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

UNIVERSITAS KRISTEN SATYA WACANA

FAKULTAS KEDOKTERAN DAN ILMU KESEHATAN

AKTIVITAS AMILASE DARI AIR LIUR

Waktu dan Tempat

Alat dan Bahan

No Enzim (saliva) Hasil dan Keterangan Gambar

2. Kelompok 2 Berbuih, bening

3. Kelompok 3 Berbuih, bening, cair

4. Kelompok 4 Berbuih, keruh cair

No Tabung hasil Keterangan Gambar

2. Tabung 2 Biru navi Cair

3. Tabung 3 Biru navi Cair

4. Tabung 4 Biru navi Cair

5. Tabung 5 Biru navi Cair

6. Tabung 6 Biru navi Pekat

7. Tabung 7 Hijau kehitaman Cair

8. Tabung 8 Biru navi Cair

9. Tabung 9 Biru navi Cair

10. Tabung 10 Biru navi Cair

11. Tabung 1 kel. 1 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

12. Tabung 2 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

13. Tabung 3 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

14. Tabung 4 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

15. Tabung 5 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

16. Tabung 6 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

17. Tabung 7 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

18. Tabung 8 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

19. Tabung 9 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

20. Tabung 10 Cokelat kehitaman Terdapat endapan

21. Tabung 1 kel. 2 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

22. Tabung 2 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

23. Tabung 3 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

24. Tabung 4 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

25. Tabung 5 Kuning kecoklatan, merah Cair, encer

26. Tabung 6 Kuning kecoklatan, coklat Cair, encer

27. Tabung 7 Kuning kecoklatan, coklat Cair, encer

28. Tabung 8 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

29. Tabung 9 Kuning kecoklatan, merah Cair, encer

30. Tabung 10 Kuning kecoklatan, coklat Cair, encer

31. Tabung 1 kel. 3 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

32. Tabung 2 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

33. Tabung 3 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

34. Tabung 4 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

35. Tabung 5 Kuning kecoklatan, merah Cair, encer

36. Tabung 6 Kuning kecoklatan, coklat Cair, encer

37. Tabung 7 Kuning kecoklatan, coklat Cair, encer

38. Tabung 8 Kuning kecoklatan, hitam Cair, encer

39. Tabung 9 Kuning kecoklatan, merah Cair, encer

40. Tabung 10 Kuning kecoklatan, coklat Cair, encer

Tabel 3. Uji Penngaruh Aktivator dan Inhibitor Terhadap Aktivitas Amilase

No Tabung Warna Keterangan Gambar

1. Tabung 1/A Bening Tidak ada endapan

2. Tabung 2/B Bening Tidak ada endapan

3. Tabung 3/C Bening kebiruan Tidak ada endapan

Diagram Alir Pemakaian Waterbath

Cara menghidupkan waterbath pertama-tama menghubungkan alat waterbath kesumber listrik

Menekan tombol power berwarna hijau ke tanda “I’’

Memasukan bahan yang akan diinkubasi kedalam waterbath.

Kemudian menekan “RUN STOP’’ untuk menjalankan proses inkubasi.

Kemudian mengeluarkan sampel dari waterbath

S-ar putea să vă placă și