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¿Cuántos tipos de hemoglobina hay y qué puede producir en el

organismo?

La hemoglobina A es la predominante en una persona adulta, constituyendo el 96-98%

de la hemoglobina total. La hemoglobina A2 constituye el 2-3%, mientras que la
hemoglobina F, predominante en el feto, constituye el 1%. Las hemoglobinas Gower I,
Gower II y Portland solo están presentes durante la etapa embrionaria.
Existen hemoglobinas patológicas como la C y la S y también encontramos
hemoglobinas que pueden saturarse por moléculas diferentes al O2. En función de lo
que se unan al grupo protéico recibirán una denominación u otra:
Oxihemoglobina: Es la consideraba normal, saturada de oxígeno.
Deoxihemoglobina: También denominada hemoglobina reducida. Los cuatro grupos
hemo se encuentran sin oxígeno.
Carbaminohemoglobina: La fracción protéica está saturada de CO2. Se forma tras el
intercambio gaseoso que ocurre a nivel celular en los tejidos.
Metahemoglobina: El hierro del grupo hemo se encuentra oxidado (ión férrico F3+). No
fija el oxígeno.
Carboxihemoglobina: El grupo protéico está saturado por monóxido de carbono (CO),
que tiene una afinidad muy superior a la del oxígeno. Puede ser mortal, ya que no tiene
función respiratoria y produce asfixia tisular. Esta desoxigenación tiene una
característica contraria al resto de fallecimientos por asfixia, ya que los fallecidos no
presentan cianosis, al contrario, presentan un color de piel rojo cereza.
Sulfohemoglobina: El grupo protéico presenta la unión de un radical sulfuro (S-2).
Tampoco tiene función respiratoria.
Hemoglobina glucosilada: Está presente de forma normal en sangre en bajas
proporciones. Pero se ve aumentada en patologías como la diabetes. El grupo protéico
se une a la glucosa y a otros hidratos de carbono libres.
Cianhemoglobina: El O2 es sustituído por el radical cianuro (CN–). No tiene función
respiratoria.

Enfermedad por hemoglobina C

La enfermedad de la hemoglobina C ocurre principalmente en personas de ascendencia
africana. Así, por ejemplo, en Estados Unidos, como en otros países de características
similares, del 2 al 3% de las personas de ascendencia africana tienen una copia del gen
que causa la enfermedad. Sin embargo, para desarrollarla, es necesario que una
persona herede dos copias del gen anormal.
En general, los síntomas son escasos. La anemia varía en gravedad. Los individuos que
padecen esta enfermedad, en especial los niños, pueden cursar con episodios de dolor
abdominal y articular, bazo agrandado e ictericia leve, pero no sufren crisis graves, como
en la anemia drepanocítica. Los cálculos biliares son una complicación común de la
enfermedad por la hemoglobina C.
Enfermedad por hemoglobina S

La enfermedad de la hemoglobina S-C se presenta en personas que tienen una copia del
gen de la anemia drepanocítica y una copia del gen de la enfermedad de la hemoglobina C.
La enfermedad de la hemoglobina S-C es más común que la de la hemoglobina C, y sus
síntomas, aunque más leves, son similares a los de la anemia de células falciformes. Sin
embargo, la persona puede presentar sangre en la orina, un bazo hipertrofiado, sangrado
en la parte posterior del ojo (hemorragia retiniana) y daños en la articulación de la cadera.

Objetivo: Mencionar los diferentes tipos de hemoglobina, así como las Hb patológicas.
Conclusión: La hemoglobina A es la predominante en una persona adulta, constituyendo
el 96-98% de la hemoglobina total. La hemoglobina A2 constituye el 2-3%, mientras que la
hemoglobina F, predominante en el feto, constituye el 1%. Las hemoglobinas Gower I,
Gower II y Portland solo están presentes durante la etapa embrionaria. Existen
hemoglobinas patológicas como la C y la S y también encontramos hemoglobinas que
pueden saturarse por moléculas diferentes al O2. En función de lo que se unan al grupo
protéico recibirán una denominación u otra.

Discusión:

La hemoglobina es una proteína que se encuentra en disolución en el citoplasma del

hematíe. Y dentro de cada hematíe se encuentran unas 600 millones de moléculas de esta
proteína, cuya función principal es la de fijar de forma reversible el oxígeno molecular (O 2),
facilitando su transporte desde los pulmones a los tejidos.

Esta proteína fue identificada en la primera mitad del siglo XIX. Pero no fue hasta 1959
cuando su estructura molecular fue descrita por Max Perutz y John Kendrew. Un trabajo que
les llevó, tres años después, a conseguir el Premio Nóbel de Química. La molécula de
hemoglobina está compuesta por un grupo protéico y un grupo prostético. El grupo
protéico está conformado por cuatro cadenas de globina. Y el grupo prostético está
conformado por cuatro grupos hemo.

La síntesis de la hemoglobina tiene lugar en los precursores hematopoyéticos del hematíe.

Incluso su precursor hematopoyético más inmediato, el reticulocito, posee aún cierta
capacidad para sintetizarla. El grupo protéico y el grupo prostético se sintetizan por separado
y en orgánulos diferentes. El primero se sintetiza en los ribosomas y el segundo en las
mitocondrias. Los genes que codifican las cadenas de globina están presentes en
el cromosoma 11 y en el cromosoma 16. Estos genes se reordenan en el mismo orden en
el que se expresan. El cambio de síntesis de una globina a otra está relacionado con la
metilación de los genes. Cuanto menos metilados estén más se expresan.
La principal función de la hemoglobina es la de transportar oxígeno desde los pulmones a
los tejidos. Pero también contribuye al transporte de CO2 en sentido contrario, desde los
tejidos a los pulmones. De este modo la hemoglobina cumple su función de vehículo en el
transporte e intercambio gaseoso, que ocurre tanto en pulmones como en tejidos.

Referencia Bibliográfica:
- Rodríguez F. Hemoglobina [Internet]. 2017. Fecha de consulta [01/04/19]. Disponible
en: https://www.franrzmn.com/hemoglobina/