UNIDAD ACADÉMICA DE MEDICINA, ENFERMERÍA Y CIENCIAS DE LA SALUD

TEMA:
REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA DE HEMOGLOBINA

CÁTEDRA:
HEMATOLOGÍA

CATEDRÁTICO:
DR. CARLOS FLORES

ESTUDIANTE:
ANA ALBA

CURSO:
SEPTIMO CICLO “B”

CUENCA-ECUADOR

NOTA:                                                                                                              FIRMA:

  
1. ¿ QUÉ ES LA HEMOGLOBINA?:
La Hemoglobina es una cromoproteína, que se encuentra en grandes cantidades
dentro de los glóbulos rojos y es de vital importancia fisiológica, constituye,
aproximadamente, el 35% de su peso y le da su color rojo característico además
de su función de transportar el oxígeno y el dióxido de carbono en el proceso de
la respiración celular (1)(2).

2. ¿ PARA QUÉ SIRVE ?:

La hemoglobina le confiere a los eritrocitos la función de transportar el oxígeno
desde los pulmones hasta los tejidos, y parte del dióxido de carbono desde los
tejidos hasta los pulmones, participa de esta manera en el proceso de la
respiración. Además, como todas las proteínas, contribuye a mantener el
equilibrio ácido-básico de la sangre al actuar como un sistema amortiguador del
pH sanguíneo (sistema buffer o tampón).

Participa en el proceso de la respiración celular por el que la sangre lleva el

oxígeno desde los pulmones (o desde las Branquias, en los peces), donde la
sangre lo capta, hasta los tejidos y células del cuerpo y conduce el dióxido de
carbono desde las células y tejidos hacia los pulmones para ser liberado al
exterior y comenzar nuevamente el ciclo de la respiración.

Cuando la hemoglobina se une al oxígeno para ser transportada hacia los

órganos del cuerpo, se llama oxihemoglobina, cuando se une al Dióxido de
carbono (CO2) para ser eliminada por la espiración, que ocurre en los pulmones,
recibe el nombre de desoxihemoglobina.

Si la hemoglobina se une al Monóxido de carbono (CO), se forma entonces un

compuesto muy estable llamado Carboxihemoglobina, que tiene un enlace muy
fuerte con el grupo hemo de la hemoglobina e impide la captación del oxígeno,
con lo que se genera fácilmente una Anoxia que puede conducir a la muerte
celular si fuera irreversible (3).

3. ELEMENTOS DE LA HEMOGLOBINA:

La molécula de hemoglobina está compuesta por un grupo protéico y un grupo

prostético. El grupo protéico está conformado por cuatro cadenas de globina. Y
el grupo prostético está conformado por cuatro grupos hemo.

Cada grupo hemo está unido a una cadena de globina. Y a su vez, las cadenas de
globina están unidas entre sí formando una estructura cuaternaria. Las uniones
globina-globina se realizan a través de uniones entre aminoácidos, que pueden
ser de dos tipos:

 Enlaces fuertes: entre 35 aminoácidos (α1 – β1 y α2 – β2).

 Enlaces débiles: entre 19 aminoácidos (α1 – β2 y α2 – β1).
 En el centro de la molécula se sitúa el 2,3 difosfoglicerato (2,3 DPG), cuya
función es la de regular la función de la hemoglobina.

Cada molécula de globina dispone de un repliegue donde se aloja el grupo hemo.

La unión del grupo hemo con la globina se realiza a través de dos mecanismos:

Mediante enlaces entre las cadenas laterales de ácido propiónico del grupo
hemo y la cadena de globina.
Por el hierro, que dispone de dos valencias libres. Una fija directamente la
globina sobre un residuo de histidina, y la otra, por el lado opuesto, se une a una
molécula de oxígeno. Y éste, a su vez, se une a otro residuo de histidina (4).

Figura 1. Hemoglobina Estructura

4. METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA HASTA SU CONVERSIÓN

EN BILIRRUBINA:

SINTESIS
La síntesis de la hemoglobina tiene lugar en los precursores hematopoyéticos del
hematíe. Incluso su precursor hematopoyético más inmediato, el reticulocito,
posee aún cierta capacidad para sintetizarla.

El grupo protéico y el grupo prostético se sintetizan por separado y en orgánulos

diferentes. El primero se sintetiza en los ribosomas y el segundo en las
mitocondrias.

Las cadenas de globina son sintetizadas por los ribosomas celulares mediante la
traducción de su ARN mensajero. Estas moléculas de ARNm de las globinas
tienen una vida media larga, suficiente para que el reticulocito mantenga su
síntesis. Cuando las globinas son sintetizadas quedan libres en el citoplasma para
unirse al grupo hemo.
El grupo hemo es sintetizado por las mitocondrias, donde se une la
protoporfirina IX con el ión ferroso, antes de ser liberado al citoplasma. La
síntesis de la protoporfirina IX ocurre en el mismo lugar, aunque algunos pasos
de la síntesis discurren en el citoplasma de la célula, y lo hace a partir de glicina
y succinil-CoA. Para que la síntesis se lleve a cabo, es necesario que haya
vitamina B6 para el correcto funcionamiento de la ALA Sintetasa.

Una vez sintetizados ambos grupos, primero se forma un monómero de

hemoglobina con una cadena de globina y un grupo hemo. A continuación, el
monómero se une a otro monómero con distinta cadena globínica, formando un
dímero. Y por último el dímero se une con otro dímero para formar el tetrámero
final de la molécula de hemoglobina.

La síntesis de hemoglobina está autorregulada en los precursores eritropoyéticos.

Si aumenta la síntesis de grupos hemo, éstos retroinhiben su síntesis, y también
provocan el aumento de síntesis de cadenas de globina (5).

Figura 2. Formación de la Hemoglobina

CATABOLISMO
El catabolismo del Hem se produce en las fracciones microsomales de células
mediante un sistema enzimático complejo denominado Hem Oxigenasa.

El grupo Hem llega al sistema de Oxigenasa, el hierro por lo general se ha

oxidado hacia la forma férrica, lo que constituye la hemina.
La hemina se reduce a Hem con NADPH y, en presencia de NADPH y oxigeno
al puente de a-meteno(ino) entre los pirroles I y II de la porfirina se agrega un
grupo hidroxilo.

El hierro ferroso se oxida de nuevo hacia la forma férrica, luego con ayuda de
oxigeno se libera el hierro y monóxido de carbono, y una cantidad equimolar de
biliverdina por la división del anillo tetrapirrol.

La biliverdina tiene una vida media de segundos ya que es rápidamente tomada

por la enzima biliverdina reductasa, esta reduce el puente de metino entre los
pirroles III y IV hacia un grupo metileno para producir bilirrubina, un pigmento
de color amarillo

La bilirrubina formada corresponde a la no conjugada o también denominada

bilirrubina libre (6).

Figura 3. Catabolismo

BIBLIOGRAFÍA

1. MARTINEZ ABADIA A. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LA

HEMOGLOBINA. Tuxtla Gutiérrez, Chiapas; 2014.

2. Hemoglobina - EcuRed [Internet]. Ecured.cu. 2014 [cited 22 January 2019].

Available from: https://www.ecured.cu/Hemoglobina

3. RESTREPO A. IMPORTANCIA CLINICA DE LAS HEMOGLOBINAS

ANORMALES [Internet]. Actamedicacolombiana.com. 2013 [cited 22 January
2019]. Available from:
http://www.actamedicacolombiana.com/anexo/articulos/03-1976-08.pdf

4. Ruiz-Argüelles G. Fundamentos de hematología. México, D.F.: Médica

Panamericana S.A. de C.V.; 2014.

5. A A. [Internet]. Catarina.udlap.mx. 2014 [cited 22 January 2019]. Available

from:
http://catarina.udlap.mx/u_dl_a/tales/documentos/mbc/laynes_d_md/capitulo3.p
df

6. López-Velázquez J. Bilirrubina, una vieja amiga con una nueva historia

[Internet]. Medigraphic.com. 2015 [cited 22 January 2019]. Available from:
http://www.medigraphic.com/pdfs/medsur/ms-2012/ms124f.pdf