Enzimología Y Bioenergética

LOS MECANISMOS ENZIMÁTICOS, SU REGULACIÓN Y LAS
REACCIONES DE ÓXIDO- REDUCCIÓN A PARTIR DEL ESTUDIO DE

PROCESOS BASADOS EN REACCIONES Y ECUACIONES
BIOQUÍMICAS.
ESTUDIANTES
Arelys Esther Correa Carbono
Cod.57106868
Leidy María Zabaleta Batista
Cód. 45528244
Sandra Mejía Torres
Cód.1003243160
Yulis Duran Rodríguez
Cód. 1047373474
Jasshira Paola Lopez Hoyos
GRUPO DEL CURSO

201103_36
PRESENTADO A
ALBERTO GARCÍA
1
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA
UNAD
Abril 2019
2
Temáticas a desarrollar:
Temáticas de la unidad 2:
● Enzimas
● Bioenergética
Pasos, fases o etapa de la estrategia de aprendizaje a desarrollar

La Tarea 2 está integrada por una actividad colaborativa que desarrolla
una estrategia de aprendizaje basada en tareas, mediante 2 ejercicios.
Ejercicio 1. Enzimología
Ejercicio 2. Bioenergética
Actividades a desarrollar
Antes de dar inicio con los aportes, leer detenidamente toda la guía de
actividades. Los aportes se desarrollarán en el Entorno de Aprendizaje
Colaborativo en el tema denominado “Tarea 2 – Enzimología y
Bioenergética”. No olvide revisar la bibliografía de consulta indicada en
cada unidad.
Recuerde que los aportes deben ser significativos, es decir, hacer
entregas en el foro que contribuyan a la construcción del trabajo
colaborativo. Un aporte significativo no es copiar la respuesta del
compañero de grupo, es construir una respuesta original que
complementa el aporte de los demás compañeros.
Las temáticas que “Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética”, relaciona la
enzimología con el papel central desempeñan las enzimas en todos los
seres vivos a través de la transformación de los sustratos a productos; la
especificidad de las enzimas por determinados sustratos, los procesos
asociados a las velocidades de transformación de sustratos a producto
denominado cinética enzimática, las asociaciones de la enzima con otras
moléculas o iones para complementar la actividad de ciertas enzimas y
por último las condiciones físicas y químicas que afectan la actividad
enzimática.
3
De otra parte, la actividad enzimática está implícita en los procesos
metabólicos y se relaciona directamente con la bioenergética que es la
obtención de la energía a través de procesos de óxido reducción, para
obtener precursores energéticos como el ATP o adenosín trifosfato.
Teniendo en cuenta las temáticas anteriores, es importante que cada
integrante del grupo colaborativo asuma la responsabilidad de participar
desde el inicio con sus aportes, el análisis de los documentos enviados
por sus compañeros y por último en la construcción del documento final.
1. BIOQUIMICA UNIDAD II
ARELYS ESTHER CORREA CARBONO
1 ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el

que actúa?
Clase de enzima Tipo de reacción
oxidorreductasas Tienen reacciones de

oxidorreduccion
Transferasas Transferencias de grupos

funcionales
Hidrolasas Reacción de hidrolisis
Liasas Eliminación de grupos para

formar dobles enlaces
Isomerasas Reacciones de isomeracion
ligasas Formación de enlaces acoplada

ala hidrolisis de atp
2 Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos

sobre los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes
enzimas:
4
Lipasa: su función es catalizar la hidrolisis de triacilglicerol a glicerol y
ácidos grasos su mecanismo d acción es disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber.
Esta enzima se encuentra en la leche materna
Proteasa: su función es romper los enlaces peptídicos de las proteínas

para liberar los aminoácidos. Es una enzima secretada por el páncreas
que participa en la degradación de las proteínas o peptonas.
Algunas mejoran la inflamación y fortalecen el sistema inmunológico la
podemos encontrar en la papaya piña y kiwi
Lactasa: su acción es imprescindible en el proceso de conversión de las

lactosa-azúcar doble, la lactasa se produce en el borde del cepillo de las
células que recubren las vellosidades intestinales.
Su función es permitir la conversión de la lactosa en azúcar, evitar la
indigestión de alimentos lácteos facilitar el tránsito intestinal
Papaína: efectúa la despolimerización de la fibrina reblandecida y

depositada en los tejidos inflamados en forma aguda, por lo que
determina un aumento de la permeabilidad de los tejidos,
Está indicada para el alivio de hematomas, inflamación y edemas
producidos por lesiones inflamatorias
Tripsina: es una enzima peptidasa producida en el páncreas y secretada

en el duodeno donde es esencial para la digestión, la reacción enzimática
catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene
una alta energía de activación
Sacarasa: es una enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en

glucosa y fructosa, está presente en el intestino delgado la ausencia de
5
sacarasa provoca una enfermedad denominada intolerancia a la sacarasa
muchos la confunden con intolerancia a la sacarosa
3 Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer crecer
el grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando
se forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso
enzimático para la elaboración de la cerveza, está dado en dos
fases el primero comprende las enzimas que contiene el embrión y
a continuación la glucosa actúan las enzimas de la levadura.
a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper

el almidón a carbohidratos más simples?
R/ se activa la alfa-amilasa y la beta-amilasa
b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares

simples para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo
es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas
reacciones?
R/ la fermentación alcohólica es un proceso realizado por las levaduras y

que trasforman el azúcar en alcohol etílico y dióxido de carbono la
fermentación alcohólica comienza después que la glucosa se degrada en
un acido
4 Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos

organismos capaces de degradar completamente todos los
componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las
enzimas lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato
con una enzima es una interacción muy específica.
a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el
sustrato por el sustrato que se encuentra en la madera?
6
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las
reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas.
¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?
R/ La concentración del sustrato
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
R/ es la zona de la enzima donde se une el sustrato para ser
catalizado
d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética
enzimática en las enzimas lignocelulolíticas?
R/ origen de la enzima, concentración de sustrato, origen del sustrato

presencia de sustancias asociadas
5 Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la

ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad
cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de
los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de
recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.
a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

R/ estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente
b. La transformación de sustratos a productos implica las

velocidades de transformación
c. n. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?
Vo=velocidad de reacción en presencia del inhibidor
7
Vmax= es la obtenida cuando la enzima se encuentra saturada con
sustrato
d. Existe una constante denominada Km o constante de

Michaelis-Menten.
e. ¿Qué es la Km?
R/ es la concentración del sustrato por la con la cual la velocidad de la
reacción enzimática alcanza su valor
f. ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el

sustrato?
R/ Determina experimentalmente y se considera una constante
característica de la enzima y el sustrato en condiciones específicas y
refleja la afinidad enzima-sustrato
g. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes

datos a través del método de Método de Lineweaver –Burk.
Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se
presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los
recíprocos de la actividad enzimática y concentración de
sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min)
1/50
10
50
19
100
29
160
33
190
46
290
58
400
8
800 83
1000 90
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.
El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con

los valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b
(Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
9
6 ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a
la enzima y a la regulación enzimática.
R/ Las vitaminas son compuestos heterogéneos

imprescindibles para
la vida, ya que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis
esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiológico
La vitamina se integra a la regulación enzimática en pequeñas
cantidades ya que se regeneran cuando finaliza la acción en la que
intervienen pero son imprescindibles para el correcto desarrollo,
crecimiento y una reproducción.
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura

y pH.
a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la

temperatura está en el punto A?
R/: las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a

la temperatura en el rango de 5ºc—50ºc la actividad aumenta ya
que la reacción se incrementa
10
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?
R/: en esta temperatura la gran mayoría de enzimas se inactivan

debido a la desnaturalización que sufre para cada enzima existe
una temperatura optima en la cual su actividad es máxima
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad

al 100%?
R/ significa que al llegar al 100% las enzimas se desnaturalizan

y pierden su actividad
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los

distintos pHs que indican las gráficas?
R/ las enzimas proteolíticas
Son sustancias también conocidas como peptidasas, proteasas o
proteinasas, producidas por el estómago y el páncreas y responsables
de participar en el proceso de digestión, la división celular, coagulación
de la sangre y reciclaje de proteínas, entre otros
11
2. Bioenergética
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto
de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra
parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación
para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad
para ganar o perder electrones.
a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa

a CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
R/
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos

de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido
(NAD)?
R/ está implicado en reacciones de reducción oxidación llevando

los electrones de una a otra la enzima se encuentra en 2 formas
una como agente oxidante (NAD+) que acepta electrones de otras
moléculas dando resultado la forma reducida (NADH) y puede ser
usada como agente reductor
c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

R/ se reduce al aceptar dos átomos de hidrogeno cada uno formado
por un electrón y un protón
12
d. Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín
trifosfato (ATP)?
R/ se produce durante la foto respiración y la respiración celular y
es consumido por muchas enzimas en la catálisis de numerosos
procesos químicos
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de

hidrógeno?
R/
2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

(adenosín trifosfato)?
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?
R/ en la primera parte se necesita energía que es sumistrada por

2 moléculas de atp que se servirán para fosforilar la glucosa y la
fructosa
b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la

cadena transportadora de electrones?
R/ en la segunda fase se forman 4 moléculas de atp y dos

moléculas de nadh se produce una ganancia de 2 moléculas de atp
3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

función enzimática.
13
a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?
R/: se llaman cofactores y su función es llevar a cabo la actividad

catalica de una o más sustancias de naturaleza no proteica y
reciben el nombre de cofactores
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas

actúan?
Fe2+ catión ferroso
Cu2+ catión cúprico
K+ catión potásico
Mn2+ catión hipo manganoso
Mg2+, catión magnésico
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se

denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las
enzimas y dar ejemplos
R/ Las coenzimas son necesarias para transportar de forma

transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la
enzima
Por ejemplo la mayoría de las carboxilasas (enzimas que catalizan
la incorporación de CO2) requieren biotina, que está unida por un
enlace amida a un residuo de Lys de la enzima, mientras que la
tiamina pirofosfato (que procede de la vitamina o tiamina) se une
por interacciones no covalentes.
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan
la actividad.
14
El mecanismo de actuación es el siguiente. Las enzimas (E) se
unen de manera específica al sustrato (S) (molécula sobre la que
actúa) como una llave se encaja en la cerradura que le corresponde.
Formándose así un complejo transitorio llamado “enzima-
sustrato” (ES). La unión con el sustrato se realiza en una zona
específica de la enzima, que recibe el nombre de centro activo.
En un primer paso se forma un complejo enzima-sustrato (ES)
Los factores que afectan la actividad son pH, temperatura y concentración

de sustrato
15
2. ENZIMOLOGÍA.
LEIDY MARIA ZABALETA BATISTA
A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición).
Madrid. Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y
a distancia UNAD.
Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas
en los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores
(sustancias que aceleran una reacción química pero no se modifican por
la reacción) que descomponen o acumulan compuestos biológicos.
3. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre
el que actúa?
De acuerdo al tipo de sustrato sobre el que actúan las enzimas se
clasifican en
a. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación y
reducción. Los electrones que resultan eliminados de la sustancia
que se oxida son aceptados por el agente que causa la oxidación
(agente oxidante).
b. Transferasas: Transfieren un grupo químico de una molécula a

otra. es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo
funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una
molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de
transferencia es la siguiente: A–X + B → A + B–X.
c. Hidrolasas: Enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace

químico. Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción
siguiente será una hidrolasa: A–B + H2O → A–OH + B–H.
d. Liasas: Son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C,

C-S, C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos
a la hidrólisis o la oxidación.
16
e. Isomerasas: Es una enzima que transforma un isómero de un
compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una
molécula de glucosa en una de galactosa.
f. Ligasas: Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas a

partir de la formación de enlaces covalentes, que puede
ser entre el extremo 5' de una cadena polinucleotídica y el
extremo 3' de otra cadena polinucleotídica. También se
denomina enzima de unión de poli nucleótidos.
4. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre

los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
Lipasa: es una enzima que se usa en el organismo para disgregar
las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su
función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol
a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran
variedad de seres vivos.
Proteasa: Enzima que digiere la proteína. Grupo de enzimas que
hidrolizan las proteínas transformándolas en aminoácidos o en
péptidos sencillos. Secretada por el páncreas que participa en la
degradación de las proteínas o peptonas, resultantes de la acción
de la pepsina gástrica.
Lactasa: Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las
enzimas que se encargan de romper los disacáridos en
los monosacáridos que los forman. Cuando no se produce
suficiente lactasa, la lactosa no se digiere correctamente (mal
digestión) y puede provocar una malabsorción de lactosa.
La intolerancia a la lactosa son los síntomas de esta malabsorción.
Papaína: Es una enzima de hidrolisis obtenido de la futa verde
inmadura Carica papaya. La enzima de la papaya, la papaína,
desempeña una función fundamental en el proceso digestivo al
participar en la descomposición de fuertes fibras de proteína.
Pertenece a una familia de proteínas relacionadas, que incluye
endopeptidasas, aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y otras
enzimas con actividades tanto exo-peptolíticas como endo-
peptolíticas. Las propiedades peptolíticas de la papaína provocan
la ruptura de múltiples enlaces en las proteínas animales, lo que
17
tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la carne
destinada al consumo humano.
Tripsina: Es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces
peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para
formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es
producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte
del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es
8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya
que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos
Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con
grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.
Esta es producida por el páncreas en forma
de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego es activado en el
duodeno por la enteropeptidasa a tripsina (enzima activa)
mediante corte proteolítico.
Sacarasa: conocida también como invertasa, es una enzima que
convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y fructosa. Está
presente en el intestino delgado, en el borde del cepillo de las
vellosidades intestinales.
La enzima sucrasa invertasa, presente preferentemente en la
fisiología de las plantas, también hidroliza la sacarosa, pero
mediante un mecanismo diferente.
La ausencia de sacarasa provoca una enfermedad
denominada intolerancia a la sacarosa, de difícil diagnóstico,
muchas veces se confunde con la intolerancia a la lactosa.
5. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

enzimático para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases
el primero comprende las enzimas que contiene el embrión y a
continuación la glucosa actúan las enzimas de la levadura.
18
a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el
almidón a carbohidratos más simples?
R/: Alfa-amilasa es una enzima (EC 3.2.1.1) que cataliza la
hidrólisis de los enlaces alfa-glucosídicos, de los
polisacáridos alfa glucosídicos de alto peso molecular, tales
como el almidón y el glucógeno, liberando glucosa y maltosa y
la beta-amilasa degrada el almidón y las dextrinas a glucosa
(una molécula), maltosa (dos moléculas) y maltotriosa (tres
moléculas). Una vez ha actuado la beta-amilasa, el almidón se
ha reducido a azúcares fermentables.
b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples
para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
R/: La fermentación alcohólica posee como finalidad biológica

aportar energía anaerobia a los microorganismos unicelulares
(levaduras) en ausencia de oxígeno a partir de la glucosa, es en
este proceso que las levaduras obtienen energía que disocian
las moléculas de glucosa y generan como desechos alcohol y
CO2. Estos microorganismos se encuentran en
las frutas y cereales, y contribuyen en gran medida al sabor de
los productos fermentados.
6. Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos

componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas
lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una
enzima es una interacción muy específica.
a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato

por el sustrato que se encuentra en la madera?
R/: Al entorno químico adecuado que permite la interacción

entre la enzima y el sustrato mediante la formación de un
complejo binario denominado Complejo enzima-sustrato (ES).
19
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones
químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores
pueden afectar la actividad enzimática?
R/: Factores como la Afinidad de la enzima por el sustrato, la

Eficiencia con la que se transforma ese sustrato en el producto
de la reacción y también la información sobre ciertos detalles del
Mecanismo químico por el que transcurre la reacción
catalizada.

R/: A la estructura de la enzima con la naturaleza química
necesaria para la interacción con el sustrato, siendo este el lugar
donde sucede la “acción” catalítica. Para catalizar una reacción,
una enzima se adhiere a una o más moléculas de reactivo. Estas
moléculas son los sustratos de la enzima.

20
R/: Se haya en el origen de la enzima donde está la
concentración del sustrato y hay la presencia de sustancias
asociadas.
7. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la


R/: Muestra la forma de actuar de las enzimas en presencia de
inhibidores o en su estado de funcionamiento óptimo en la cual
se grafica la concentración del sustrato (S) vs la velocidad
máxima (Vmax), esto se cumple solo cuando la concentración del
sustrato es mayor que la concentración de la enzima y cuando la
concentración del complejo enzima-sustrato es constante.
velocidades de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y
la velocidad máxima Vmax?
R/: V0 se le llama a las medidas de velocidad que se toman en
la primera etapa lineal.
Vmax es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas
condiciones determinadas o la velocidad que obtendríamos
cuando toda la enzima se encuentra unido al sustrato.
c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-
Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad
de la enzima por el sustrato?
R/: Km es aquella concentración de sustrato a la cual la velocidad
de reacción se hace la mitad de su valor máximo.
Determina con la ayuda de La Km-la afinidad que tiene la enzima
por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad
21
(predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor
es la afinidad (predomina la forma ES)
d. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos
a través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].
[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min) 1/50
50 10
100 19
160 29
190 33
290 46
400 58
800 83
1000 90


estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y =
mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S]
=b
Vo
[S] (mM) (mM/min) 1/Vo 1/[S]
22
50 10 0,1 0,02
0,05263
100 19 1579 0,01
0,03448 0,0062
160 29 2759 5
0,03030 0,0052
190 33 303 63158
0,02173 0,0034
290 46 913 48276
0,01724
400 58 1379 0,0025
0,01204 0,0012
800 83 8193 5
0,01111
1000 90 1111 0,001
Vmax Km
- -
833,333 177,416
333 667
8. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la

enzima y a la regulación enzimática.
R/: Las vitaminas son compuestos heterogéneos imprescindibles

para la vida, ya que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis
esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiológico.
Estas se integran ya que hay enzimas no funcionan de manera

óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén
unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas
23
como cofactores el cual tiene un subconjunto llamado coenzimas
las cuales son moléculas orgánicas (basadas en el carbono) y su
fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta.
Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan
directamente como coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una
coenzima de varias enzimas que participan en la construcción de la
proteína llamada colágena, una parte clave del tejido conectivo.
Estructura química de la vitamina C, la cual actúa como coenzima de varias enzimas.
9. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y

pH.
R/: La velocidad es pequeña porque la temperatura es

demasiado baja para proporcionar la energía cinética suficiente
que supere la energía de activación.
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
R/: El aumento de la temperatura conduce al aumento en la

velocidad de la reacción, que tiene un límite cuando se sobrepasa
la temperatura de desnaturalización de la enzima, lo que con
lleva una pérdida de su función
24
Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?
R:/ La cresta en la gráfica muestra la variación de la velocidad

de reacción a diferentes valores de pH. Es decir cada enzima
tiene un pH óptimo con el cual su actividad es máxima, por lo
cual si es por encima o por debajo del pH la actividad disminuiría
bruscamente, además, variación de pH provoca un cambio en
las cargas eléctricas superficiales de la enzima, alterándose su
estructura terciaria y, por tanto, su actividad biológica. Cada
enzima actúa a un pH óptimo en el que la conformación de la
proteína permite la acomodación del sustrato en una región
denominada centro activo. La unión entre enzima y sustrato
implica un reconocimiento estérico, es decir, relacionado con la
forma y el volumen del propio sustrato al que se une
específicamente.
25
Bioenergética
a distancia UNAD.
26
R/: En el caso de la glucosa, esta transfiere sus electrones a una

molécula final aceptadora de electrones, como el oxígeno. Sin
embargo, este no lo hace directamente ya que los electrones
contenidos en los enlaces de la glucosa irán de pasando de una
molécula a otra, de forma de carbones de la glucosa perderán todos
los electrones posibles hasta llegar a su estado de oxidación final
(CO2). Es ahí donde los electrones son captados por moléculas
oxidadas que se van reduciendo, ya sean en coenzimas o moléculas
transportadoras de electrones capaces de aceptarlos. Los
principales receptores y transportadores de electrones son el NAD+
y el NADP+ ellos actúan intercambiando electrones en un sistema
de oxidación-reducción. Que el anillo nicotinamida de la molécula
oxidada puede aceptar los dos electrones y un protón (que equivale
a un ion hidruro H).

de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido
(NAD)?
27
R/: Se da al encontrar un dinucleótido (dos nucleótidos) que se une
a través de grupos fosfatos, el cual uno es una base de adenina y
el otro una nicotinamida, de esta forma buscan el intercambio de
electrones y protones y la producción de energía de todas las
células.
Dinucleótido de nicotinamida y adenina
R/: Esta FADH2 se forma en la reoxidación es decir, la liberación de

los dos electrones y dos protones capturados tiene lugar en
la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación
de ATP (fosforilación oxidativa).
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín
trifosfato (ATP)?
R/: El adenosín difosfato (ADP) se convierte en un compuesto

químico cuando está formado por un nucleósido y dos
radicales fosfato unidos entre sí, debemos contar con que el
nucleósido lo componga una base púrica, la adenina, y un azúcar
del tipo pentosa que es la ribosa.
28
El adenosín trifosfato (ATP) se convierte al formarse una base
nitrogenada (adeina) una unidad al carbono unidad de azúcar de
tipo pentosa, la ribosa, que tendrá en su carbono 5 enlazados tres
grupos de fosfato.

hidrógeno?
R/: El papel de unión de un Hidruro (H+) el cual se libera en la

solución.

29
R/: Principalmente por el carbono (fuente de carbono los nutrientes
reducidos, como los polisacáridos, de donde extraen la energía química
en forma de ATP), que como quimiótrofos consiguen la energía a partir
de compuestos químicos. Este es un proceso vital que de acuerdo a la
energía química contenida en los enlaces covalentes las moléculas se
transforman mediante procesos de óxido-reducción (procesos redox),
se libera energía química que se almacenará en otros enlaces (ATP)
para liberarse de nuevo cuando sea necesario.

glucólisis?
R/: A través de la glucólisis se pueden generar dos moléculas de
Piruvato (ácido pirúvico) el cual se obtiene por cada uno 2 ATP en cada
molécula entonces se forman 4 ATP

R/: Dependiendo de la eficiencia del procesos se pueden dar 38 ATP
en la cadena transportadora de electrones.
30
función enzimática.
R/: su nombre es cofactor (cationes metálicos) y tiene un

componente no proteínico que es necesario para el correcto
funcionamiento de numerosas enzimas. Tienen funciones:
 Estructurales (como Ca, MG, ZN)
 Balance eléctrico y osmótico (Na, K)
 Catálisis ácido bases (Zn, Fe, Mn)
 Catálisis redox (Fe, Cu, Mn, Co)
 Funciones Electroquímicas “mensajeros” (Ca, Mg)
 Respiración y fotosíntesis (Mg, Fe, Cu)

actúan?
R/:
Cofactor Enzima
31
K+ Piruvato quinasa
Mg2+ Hexoquinasa, glucosa ó fosfatasa, Piruvato de
Quinasa
Cu2+ Citocromo oxidasa, amino oxidasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutatión peroxidasa

R/: se denominan Coenzima y su función es transportar de forma

transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la
enzima.
EJ. C (ácido ascórbico), coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la síntesis de colágena.
B2 (riboflavina), constituyen de las coenzimas FAD y FMN
B3 (ácido pantotinico), Constituye de la CoA
B6 (piridoxina), interviene en las reacciones de transferencia de
grupos aminos.
B12 (cobalamina), coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Biotina, coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo,
en metabolismo de aminoácidos.

la actividad.
R/: Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones

químicas de una forma selectiva y eficiente en el entorno celular.
Encontramos enzimas que requieren un componente adicional,
como la porción proteínica que es la apoenzima y la molécula
completa holoenzcima el cual su mecanismo de acción es con una
apoenzima más un cofactor o coenzima
3. ENZIMOLOGÍA.
32
Sandra Mejía Torres
Cód.1003243160

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato
sobre el que actúa?
Rta: las enzimas se clasifican en seis clases principales cada una con
diferentes subclases o según el tipo de reacciones que realicen.
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos

sobre los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes
enzimas:
*Lipasa: se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos

de manera que se puedan absorber, el sustrato sobre la que actúa la lipasa
es la ligasa, Los triglicéridos (grasas y aceites) ingeridos en la
alimentación, son hidrolizados por las lipasas intestinales hasta glicerol y
ácidos grasos libres
* Proteasa: actúa rompiendo los enlaces peptídicos de las proteínas para

liberar los aminoácidos, el sustrato sobre la que actúa es la hidrolasas y
cataliza hidrolizando las proteínas
* Lactasa: permite romper las moléculas de alto peso molecular, haciendo

reaccionar con molécula de agua, el sustrato que actúa en la lactasa es la
lactosa, cataliza la hidrólisis de la lactosa en glucosa y galactosa.
33
* Papaína: actúa sobre los aminoácidos básicos arginina, lisina y Histidina,
el sustrato en la que actúa es la proteasa.
* Tripsina: rompe los enlaces peptídicos de las proteínas, el sustrato son

los carbohidratos, hidroliza péptidos para disminuir las proteínas.
*Sacarasa: reblandece los alimentos azucarados con tendencia a

cristalizar la sacarosa, el sustrato de la sacarasa es la sacarosa, hidroliza
la sacarosa en glucosa y fructosa, realizadas por dos enzimas
betafructosidasa y alfaglucosidasa.
3. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

el grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando
se forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso
enzimático para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases
el primero comprende las enzimas que contiene el embrión y a
continuación la glucosa actúan las enzimas de la levadura.
a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper

el almidón a carbohidratos más simples?
Rta: HIDROLASAS Enzimas que catalizan las reacciones de hidrólisis de

un enlace químico utilizando agua en el proceso

Rta: las enzimas catalizan, las transformaciones de energía involucradas,

la glicólisis se realiza en el citoplasma celular y las enzimas que
intervienen se pueden aislar con relativa facilidad por no estar asociadas
a ninguna partícula subcelular; reacciones como ya se menciona o
aparecen dichos compuestos.

organismos capaces de degradar completamente todos los componentes
de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas lignocelulolíticas
que producen La unión de un sustrato con una enzima es una interacción
muy específica.
34
a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el
sustrato que se encuentra en la madera?
Rta: la baja especificidad de una enzimas se refiere a que les permite

oxidar, esta características de las enzimas implican que exista un número
muy elevado de ellas pues cada sustrato será modificado por su enzima
además de la lignina, una amplia diversidad de compuestos orgánicos
contaminantes como tintes, hidrocarburos poliaromáticos,
pentaclorofenol (Juan C. QUINTERO D., Gumersindo FEIJOO C. y Juan M.
LEMA R.,2006).
b.Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas

que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la
actividad enzimática?
*La temperatura:cuando sobre pasa la temperatura conlleva a la

desnaturalización de las enzimas por efecto de la temperatura.
*PH:los cambios en el pH del medio pueden alterar su estado de

ionización de las cadenas laterales de las AA ácidos y básicos.
c.¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
Rta: El Sitio activo es un grupo de aminoácidos de la proteína que son los

responsables de la actividad catalítica y que, como consecuencia de la
estructura terciaria, se disponen espacialmente de tal manera que la
conformación del conjunto es complementaria de la conformación del
sustrato.
d.¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en

las enzimas lignocelulolíticas?
Rta:las variaciones en pH óptimo pueden ser hasta de 2,5 a 3 unidades

de pH

ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la
ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de la
velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,
método establecido por Lineweaver-Burk.
35
a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?
Rta: la cinética enzimatica es la que describe o estudia las velocidades de

reacción catalizadas por enzima.
b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades

de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 ?
rta:se determina como la pendiente de la recta en el inicio de la reacción,

y la velocidad máxima Vmax?
La velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas

condiciones determinadas.

Menten. ¿Qué es la Km?
Rta:es la que equivale la concentración de sustrato que se requiere para

alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
d. ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
Rta:aunque no es una verdadera constante de afinidad, en ocaciones su

valor puede servir de referencia para estimar si existe una buena
interacción enzimatica -sustrato.
e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a

través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad
enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como función
de 1/ [S].
36
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.
El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los

valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b

(Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
6. ¿Qué son las vitaminas?
Rta:Son moléculas proteicas o lipídicas que no pueden ser sintetizadas

por el organismo. Sólo los seres autótrofos y algunos microorganismos
son capaces de fabricarlas. En los seres heterótrofos deben ser tomadas
con la dieta alimenticia, a partir de alimentos vegetales.
Las vitaminas se dividen en dos grandes grupos que son hidrósoluble y

liposoluble.
¿Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la regulación

enzimática?.
Rta:se une por medio de interacciones no covalentes,las coenzimas son

un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en
el carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la
dieta. Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan
directamente como coenzimas, algunos iones favorecen la unión entre la
enzima y el sustrato y por tanto activan la reacción. La diferencia entre
coenzima y cofactor está en que la coenzima es de naturaleza orgánica y
el cofactor es de naturaleza inorgánica.

pH.
a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la

temperatura está en el punto A?
Rta: está en un intervalo óptimo en el cual se logra mayor actividad

catalítica.
37
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
Rta: en la gráficas podemos ver que en el punto B es un intervalo muy

alto, en la que la enzima se desnaturaliza por efecto de la temperatura
perdiendo su función catalítica.
Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?
Rta: significa que tiene mayor actividad específica
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos

pHs que indican las gráficas?
Rta: La enzima que realiza su actividad catalítica en diversos pH óptimo

son (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico).
Actividad (º/º)
38
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de Ph
1. Ejercicio 2. Bioenergética
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto
de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra
parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación
para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad
a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a

CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
Rta:gran parte de la energía que se libera de la glucosa y de otros

combustible celulares se conserva mediantes la sintesis acoplada de ATP
a partir de ADP+Pi
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos

de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?
39
Rta:NAD es la forma oxidada y es un aceptor que interviene en el
intercambio de electrones y protones en la producción de energía en la
célula. Cuando se reduce el NADH transporta dos electrones y un protón
c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
Rta:una fracción de la energía se utiliza para reducir un segundo

transportador de electrones, el FAD. Por cada giro del ciclo, se forma una
molecula de FADH2 a partir de FAD y no se requiere O2 para el ciclo de
krebs, los electrones y protones eliminados en la oxidación del carbono,
son aceptado por el NAD+ y el FAD.
FAD+ 2e- + 2H+ FADH2
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato

(ATP)?
Rta: bajo condiciones estándar, los compuestos que se encuentran por

encima de ATP puede transferir de forma espontánea,un grupo fosforilo
al ADP para formar ATP, que a su vez de forma espontánea, transfiere un
grupo fosforilo a los grupos apropiados de molécula como la glucosa o
glicerol para aumentar su energía.
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de

hidrógeno?
Rta: se une a la posición 1 de gliceraldehído fosfato
2.a ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)?
Rta:los heterotrofos obtiene energía en forma química (energía biológica)

mediante el catabolismo de nutrientes, y la consume en múltiples
procesos celulares, tales como la sintesis de macromoléculas, el
transporte de solutos a través de membrana o el movimiento generado
por contracción celular.
b.¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la

glucólisis?
40
Rta:A medida que la glucólisis procede, se libera energía y la energía se
utiliza para hacer las cuatro moléculas de ATP. Como resultado, hay una
ganancia neta de dos moléculas de ATP durante la glucólisis. Durante esta
etapa, los electrones de alta energía también se transfieren a las
moléculas de +para producir dos moléculas de NADH, otra molécula de
transporte de energía. La NADH se usa en la etapa III de la respiración
celular para producir más ATP.
c.¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
Rta:En la cadena transportadora de electrones cada molécula de NADH se

convierteen 3 de ATP (2 NADH x 3 =6 ATP).
3.Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

función enzimática.
a.¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia

en la actividad enzimática de algunas enzimas?
Rta:Los cofactores son sustancias que se combinan con la enzima

potenciando su actividad catalítica, estos son algunos de los cationes
Hierro(Fe++), cobre (cu++) y magnesio(Mg++), estos cationes
mantienen el medio celular eléctricamente neutro, regulan la presión
osmótica, el equilibrio hídrico y el equilibrio ácido-base
b.¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas

actúan?
Magnesio:cofactor de enzima que transfiere grupos fosfato desde la ATP,

y también cofactor de la enzima acetilcolineterasa.
Cobre:cofactor de enzima dependiente que intervien en la formación

de:hemoglobina,colageno,lectina y mielina.
Hierro:cofactor de enzima oxidasa (peroxidasa, catalasas citocromos C.
Manganeso:cofactor de enzimas como la arginina y la

ribonucleotidoreductasa
41
Zin:cofactor de enzimas de alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasa A y
B.
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se

denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y
dar ejemplos
Rta:estas moléculas organica se le denomina coenzimas, su función

principal es es se como intermediarios metabolicos, un ejemplo de esto
es son la deshidrogenasa que utiliza la nicotinamida adenina dinulceotido
(NAD) como cofactor.
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la
actividad.
42
4. ENZIMOLOGÍA.
Yulis Duran Rodríguez
Cód. 1047373474

a distancia UNAD.
10. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato
sobre el que actúa?
 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o
sea, transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un
sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa
y c oxidasa.
 Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico
específico diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un
ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
 Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de
moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la
lactasa.
 Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los
sustratos. Por ejemplo, el acetato descarboxilasa.
 Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir,
convierten una molécula en su variante geométrica tridimensional.
 Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones
específicas de unión de sustratos, mediante la hidrólisis
simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el
GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.
11. Describa las funciones los mecanismos de acción, los

sustratos sobre los que actúan, y reacción que catalizan, las
siguientes enzimas:
Lipasa: Las lipasas (glicerol-éster hidrolasas;) son enzimas que
catalizan la hidrólisis de los enlaces éster presentes en los
43
acilgliceroles in vivo. Además, pueden catalizar la hidrólisis o
síntesis de un grupo amplio de ésteres carboxílicos. Estas enzimas
están ampliamente distribuidas en la naturaleza, y se encuentran
en microorganismos, plantas y animales. Una característica
peculiar de las lipasas es que son enzimas solubles en agua que
actúan sobre sustratos insolubles y agregados, por lo que operan
unidas a interfaces lípido-agua. Bajo estas condiciones, se produce
un incremento de la actividad catalítica, respecto a las soluciones
con concentraciones por debajo de la concentración micelar crítica,
fenómeno conocido como activación interfacial.
Proteasa: Las proteasas actúan rompiendo los enlaces peptídicos

de las proteínas para liberar los aminoácidos. Pueden romper
todas las proteínas a menos que sean parte de una célula viva. Es
una enzima secretada por el páncreas que participa en la
degradación de las proteínas o peptonas, resultantes de la acción
de la pepsina gástrica. La proteasa se secreta en forma de
proenzima y es activada por el jugo intestinal. Se administra junto
con las otras proenzimas pancreáticas (amilasa, lipasa) cuando
existe disminución de las secreciones pancreáticas.
Lactasa: La enzima lactasa descompone la lactosa en glucosa y

galactosa. La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es
una enzima producida en el intestino delgado y que se sintetiza
durante la infancia de todos los mamíferos. Su acción es
imprescindible en el proceso de conversión de la lactosa, azúcar
doble (disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa.
 Papaína: La papaína que se extrae de la papaya es una enzima

proteolítica, es decir, con capacidad para digerir las proteínas de
los alimentos. Similar a la pepsina, una enzima que está en
nuestro jugo gástrico, sus aplicaciones son en distintas áreas. Hoy
se utiliza en la industria alimenticia como ablandador de carnes y
también en la clarificación de cervezas y otras bebidas.
Hidroliza proteínas, pequeños péptidos, aminas, ésteres,
carbohidratos y grasas.
Antihelmíntica, antibacteriana, vermífuga, antidiarreica; Usada en
terapia de enfermedades digestivas, efecto anticoagulante,
presenta actividad amebicida.
44
Tripsina: cataliza en el intestino delgado la fragmentación de las
proteínas en peptonas, péptidos y aminoácidos, es producida en el
páncreas y segregado por el duodeno donde es esencial para la
digestión. La tripsina actúa hidrolizando péptidos en sus
componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos.
Sacarasa: La sacarasa, conocida también como invertasa, es una

enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y
fructosa. Está presente en el intestino delgado, en el borde del
cepillo de las vellosidades intestinales.
12. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que

están contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer
crecer el grano de malta y luego detener la germinación del mismo
cuando se forma la radícula (proceso llamado malteado). El
proceso enzimático para la elaboración de la cerveza, está dado en
dos fases el primero comprende las enzimas que contiene el
embrión y a continuación la glucosa actúan las enzimas de la
levadura.

Los primeros productores de cerveza descubrieron que si se
dejaba germinar el grano de los cereales, este era
especialmente indicado para producir cerveza. Ello se debe a
que, durante la germinación, se activan enzimas amilasas,
contenidas en el propio grano, para romper el almidón del
endospermo en azúcares simples y obtener a partir de estos
energía para el desarrollo. El grano de la cebada es uno de
los más apropiados para producir cerveza, debido a su
alto contenido en enzimas.
La fermentación alcohólica es un proceso biológico de
fermentación en plena ausencia de oxígeno, originado por la
actividad de algunos microorganismos que procesan los
hidratos de carbono para obtener como productos finales:
un alcohol en forma de etanol (cuya fórmula química es: CH3-
CH2-OH), dióxido de carbono (CO2) en forma de gas y
moléculas de adenosín trifosfato (ATP) que consumen los
45
propios microorganismos en su metabolismo celular
energético anaeróbio. El etanol resultante se emplea en la
elaboración de algunas bebidas alcohólicas, tales como el vino,
la cerveza, la sidra, el cava, etc. En la actualidad ha empezado
a sintetizarse también etanol mediante la fermentación a nivel
industrial a gran escala para ser empleado
como biocombustible.
La fermentación alcohólica tiene como finalidad biológica
proporcionar energía anaeróbia a los microorganismos
unicelulares (levaduras) en ausencia de oxígeno a partir de la
glucosa. En el proceso, las levaduras obtienen energía
disociando las moléculas de glucosa y generan como
desechos alcohol y CO2. Las levaduras y bacterias causantes de
este fenómeno son microorganismos muy habituales en
las frutas y cereales y contribuyen en gran medida al sabor de
los productos fermentados. Una de las principales
características de estos microorganismos es que viven en
ambientes completamente carentes de oxígeno (O2), máxime
durante la reacción química, y es por ello que la fermentación
alcohólica es un proceso anaerobio o anaeróbico.
13. Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los

únicos organismos capaces de degradar completamente todos los
componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las
enzimas lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato
con una enzima es una interacción muy específica.

que se encuentra en la madera?
Los hongos de la podredumbre blanca de la madera, también
llamados hongos ligninolíticos, así como sus enzimas
ligninolíticas, tienen potencial aplicación en la industria del
papel, principalmente en el proceso de des lignificación durante
el blanqueo, y en biorremediación de suelos y aguas
contaminadas, porque la baja especificidad de estas enzimas
les permite oxidar, además de la lignina, una amplia variedad
de compuestos orgánicos contaminantes como tintes,
hidrocarburos poliaromáticos, pentaclorofenol, etc.
La especificidad significa que las enzimas pueden catalizar
la transformación de apenas un substrato o una familia
de substratos relacionados estructuralmente,
46
catalizando solo una de las posibles reacciones que ese
substrato puede experimentar.
Los factores que afectan la actividad enzimática son:
Efecto del pH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo
de la reacción).Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene
un pH óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para
valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se
obtiene una curva en forma de campana. El máximo de la curva
corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima
actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se
desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una
actividad óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal)
(Figura 1).
Figura 1. Efecto del pH sobre la actividad enzimática de la pepsina y

tripsina.
Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo
general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la
enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica
por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática
máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad
47
decrece y finalmente cesa por completo a causa de la
desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la
temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se
detienen porque decrece la cinética molecular, pero la acción
catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores
normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana
típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio otros organismos
como, por ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a altas
temperaturas tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º C
(Figura 2).
Figura 2. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática

en una enzima típica humana y una bacteria termófila.
48
Figura 3. Desnaturalización de una proteína
Concentración de sustrato
Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de
acuerdo a la concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática
aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la
enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus
sitios activos ocupados (Figura 4).
49
Figura 4. Efecto de la concentración del sustrato sobre la
velocidad de una reacción enzimática.

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o
más moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos
de la enzima. En algunas reacciones, un sustrato se rompe en
varios productos. En otras, dos sustratos se unen para crear
una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho,
para cualquier rección biolígica que se te pueda ocurrir,
probablemente exista una enzima para acelerarla. La parte de
la enzima donde se une el sustrato se llama SITIO ACTIVO (ya
que ahí es donde sucede la acción catalítica.

14. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando

la ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
50

Describe la velocidad de reacción de muchas
reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor
Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la
concentración del sustrato es mayor que la concentración de la
enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir,
cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es
constante.

la velocidad máxima Vmax? En donde la velocidad de la acción
de un enzima es función de la cantidad de sustrato presente, la
cantidad de enzima y las características del enzima, la afinidad
del enzima por el sustrato y el poder catalítico del enzima
La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos
del enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la
velocidad que obtendríamos cuando todo el enzima se
encuentra unido al sustrato. A la constante k2 (poder catalítico
del enzima) se la reconoce con el nombre de número de
recambio, es el número de moléculas de sustrato convertidas
en producto por unidad de tiempo. Por lo que la Vmáx depende
de dos cosas, la cantidad de enzima presente y la capacidad
catalítica del enzima, es decir la velocidad con que transforma
al sustrato.

La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su
sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad
(predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km
mayor es la afinidad (predomina la forma ES).
d. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes

datos a través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para
esta actividad realice el cálculo de los valores que se presenta,
por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de
51
la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique
1/v como función de 1/ [S].
[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min) 1/50
50 10
100 19
160 29
190 33
290 46
400 58
800 83
1000 90

estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y =
mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S]
=b
[S] (mM) Vo (mM/min) 1/[S] 1/Vo
(mM/min)
50 10 0,02 0,1
100 19 0,01 0,05263157894
160 29 0,00625 0,03448
190 33 0,005263 0,03030
290 46 0,003448 0,02173
400 58 0,0025 0,01724
800 83 0,00125 0,01204
1000 90 0,001 0,01111
52
1/Vo (mM/min)
0.2 y = 4.697x + 0.0058
0.1
0
-0.2 -0.15 -0.1 -0.05 -0.1 0 0.05
-0.2 1/Vo (mM/min)
-0.3
Linear (1/Vo
-0.4 (mM/min))
-0.5
-0.6
-0.7
-0.8
Vmax = 1/0,0058
Vmax=172,413793
Km= 4,697 x 172,413793

Km= 0,0272426
15. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la
vitamina a la enzima y a la regulación enzimática.
Las vitaminas son sustancias que el cuerpo necesita para crecer y
desarrollarse normalmente. Su cuerpo necesita 13 vitaminas. Estas son:
 Vitamina A
 Vitaminas B (tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico, biotina,
vitamina B-6, vitamina B-12 y folato o ácido fólico
 Vitamina C
 Vitamina D
 Vitamina E
 Vitamina K
Por lo general, las vitaminas provienen de los alimentos que consume.
El cuerpo también puede producir vitaminas D y K. Las personas que
llevan una dieta vegetariana pueden necesitar un suplemento de
vitamina B12.
53
16. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de
temperatura y pH.
Se desnaturaliza; se dificulta la unión enzima-sustrato y
además llega un momento en el que la enzima se desnaturaliza
y pierde su actividad enzimática debido a la temperatura.
¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.
b. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad

al 100%?
c. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los
54
La pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene
a pH a 7 y la arginada lo tiene a pH 10.
2 Ejercicio 2. Bioenergética

a distancia UNAD.

funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El
producto de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula
donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso
posterior. Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes
preguntas:
55
para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su
actividad para ganar o perder electrones.
a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la

glucosa a CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH
y FADH2?
Se obtienen cantidades de coenzimas reducidas (NADH y FADH2),

y es a través de la oxidación posterior que se obtendrá la energía
para sintetizar ATP.
Cada coenzima NADH equivale a 3 ATP y cada coenzima FADH2

equivale a 2 ATP.
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los

nucleótidos de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín
dinuclecleótido(NAD)?
En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones redox
(oxidorreducción), llevando los electrones de una reacción a
otra.
La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las

células: NAD+ y NADH. El NAD+, que es un agente oxidante,
acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido,
formándose NADH, que puede ser utilizado entonces como
agente reductor para donar electrones. Estas reacciones de
transferencia de electrones son la principal función del NAD+.
Sin embargo, también es utilizado en otros procesos celulares,
en especial como sustrato de las enzimas que añaden o
eliminan grupos químicos de las proteínas, en modificaciones
post-traduccionales. Debido a la importancia de estas
funciones, las enzimas que intervienen en el metabolismo del
NAD+ son objetivos para el descubrimiento de medicamentos.

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor
de electrones y protones (poder reductor) en
reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se
reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno
56
formado por un electrón y un protón), según la siguiente
reacción:
Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo

capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en
el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en
el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración
aeróbica).
trifosfato (ATP)?
El ATP se origina por el metabolismo de los alimentos en unos
orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias. El ATP
se comporta como un coenzima, ya que su función de
intercambio de energía y la función catalítica (trabajo de
estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas.
La parte adenosina de la molécula está constituida por adenina,
un compuesto que contiene nitrógeno (también uno de los
componentes principales de los genes) y ribosa, un azúcar de
cinco carbonos. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato) que
tiene la molécula, está formada por un átomo de fósforo y
cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la ribosa a través
de uno de estos últimos. Los dos puentes entre los grupos
fosfato son uniones de alta energía, es decir, son relativamente
débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con
facilidad. Con la liberación del grupo fosfato del final se obtienen
siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje común) de energía
disponible para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en
ADP (difosfato de adenosina). La mayoría de las reacciones
celulares que consumen energía están potenciadas por la
conversión de ATP a ADP incluso la transmisión de las señales
nerviosas, el movimiento de los músculos, la síntesis
de proteínas y la división de la célula.

hidrógeno?
57
El NADPH+H+ proporciona parte del poder reductor necesario
para las reacciones de reducciónde la biosíntesis.
El dinucleótido de nicotinamida y adenina, también conocido
como nicotin adenin dinucleótido o nicotinamida adenina
dinucleótido (abreviado NAD+ en su forma oxidada y NADH en
su forma reducida), es una coenzima que se halla en
las células vivas y que está compuesta por un dinucleótido, es
decir, por dos nucleótidos, unidos a través de grupos fosfatos:
uno de ellos es una base de adenina y el otro,
una nicotinamida. Su función principal es el intercambio
de electrones y protones y la producción de energía de todas
las células.
Se produce durante la foto respiración y la respiración celular, y es
consumido por muchas enzimas en la catálisis de numerosos
procesos químicos. Su fórmula molecular es C10H16N5O13P3.
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en
la glucólisis?
Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos
moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4
moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH
LA RESPIRACIÓN CELULAR AERÓBICA O es el conjunto de
reacciones en las cuales el ácido pirúvico producido por
la glucólisis se transforma en CO2 y H2O, y en el proceso, se
producen 36 moléculas de ATP.
9. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar
la función enzimática.
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que
enzimas actúan?
holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que
afectan la actividad.
58
5. ENZIMOLOGÍA
Jasshira paola lopez hoyos
1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre

el que actúa?
2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre

los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
Lipasa: Estas enzimas lipolíticas, tienen como función principal catalizar
la hidrólisis de los triglicéridos, liberando gliceroles. Es decir que, al
hidrolizar las uniones de los esteres de los triglicéridos, provocan que los
productos creados puedan ser eliminados en un medio acuoso al ser más
solubles Los productos creados son monoglicéridos, diglicéridos o
gliceroles. Estas enzimas suelen requerir un pH neutro o alcalino.
Proteasa: sustrato proteínas excepto colágeno (e. colágeno). Es una

enzima tipo hidrolasa. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en
59
que se conoce exactamente la reacción catalizada, en términos de qué
unión es hidrolizada en el substrato. Se aplica sobre todo a exopeptidasas.
Lactasa: se utiliza de sustrato la lactosa para convertirla en glucosa y

galactosa.
Papaína: es una enzima que se adquiere por medio de la fruta llamada

papaya y ayuda al organismo a hidrolizar proteínas de estructura fuerte
o estable.
Tripsina: Enzima producida en el páncreas que se encarga de hidrolizar

proteínas para transformarla en pequeños péptidos.
Sacarasa: Enzima que se encuentra en el intestino delgado, encargada de

la transformación de Sacarosa (azúcar de mesa) en glucosa y fructosa.
3. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

enzimático para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases
el primero comprende las enzimas que contiene el embrión y a
continuación la glucosa actúan las enzimas de la levadura.

Alfa amilasa – La Alfa amilasa romperá las largas ramas
de Amilopectina de los almidones y creará los azúcares largos (dextrinas)
y amilasas. La Alfa Amilasa trabaja a una temperatura de entre 67ºC –
73ºC, al macerar a estas temperaturas crea un mosto menos fermentable
y con bastante cuerpo.
Beta amilasa – La Beta amilasa se encarga de la terminación más
pequeña de la parte final de cada rama, creando una molécula libre,
60
de maltosa cada vez. Y no trabajará en los almidones creados por la Alpha
Amilasa. La Beta Amilasa trabaja a temperaturas entre 55 ° C y 66 ° C y
creará un mosto altamente fermentable con menos cuerpo y un final seco.
a fermentación alcohólica tiene como finalidad biológica proporcionar
energía anaeróbia a los microorganismos unicelulares (levaduras) en
ausencia de oxígeno a partir de la glucosa. En el proceso,
las levaduras obtienen energía disociando las moléculas de glucosa y
generan como desechos alcohol y CO2.

componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas
lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una
enzima es una interacción muy específica.
por el sustrato que se encuentra en la madera?
es la estructura que se forma de la unión de una enzima con su sustrato

(la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la
capacidad de modificarlos ligándos a los cuales son unidos, es decir,
actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios
órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de
reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad.

61
La medida se realiza siempre en la condiciones optimas de Ph,
temperatura, presencia de cofactores, y se utiliza concentraciones
saturadas de sustrato.
Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o
más moléculas de reactivo. Estas moléculasson los sustratos de la
enzima. En algunasreacciones, un sustrato se rompe en variosproductos.
En condiciones experimentales definidas (sustrato, pH, temperatura), la
constante de Michaelis (KM) tiene un valor propio para cada enzima y es
uno de los parámetros que la caracterizan, al igual que el PM, pl,
composición en aminoácidos

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato

sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo
XIX. Y ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato
como intermediario del proceso de catálisis enzimática.

la velocidad máxima V máx.?
La velocidad máximaVmáx estima el número de centros activos del
enzima.
62
La velocidad inicial es la aparición y/o desaparición del producto.
KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad máxima.
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima
por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan
las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad
(predomina la forma ES). La velocidad máxima Vmáx estima el número
de centros activos del enzima. ... La cantidad de sustrato presente.
d. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos
a través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].
[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min)
1/50
10
50 0.02 0,1
19
100 0..1 0,05263157894
29
160 0,00625 0,03448
33
190 0,005263 0,03030
46
290 0,003448 0,02173
58
400 0,0025 0,01724
83
800 0,00125 0,01204
90
1000
63
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b
(Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la

enzima y a la regulación enzimática.
Las vitaminas son sustancias presentes en los alimentos en pequeñas
cantidades que son indispensables para el correcto funcionamiento del
organismo. Actúan como catalizador en las reacciones químicas que se
produce en el cuerpo humano provocando la liberación de energía.
Lácteos: leche, mantequilla y queso cheddar. Vegetales: zanahoria,
brócoli, batata, col y espinacas. Fruta: melón, albaricoque y mango.
Regulación de la actividad enzimática. La totalidad de reacciones
bioquímicas de un organismo constituye su metabolismo, el cual consiste
en secuencias de reacciones químicas catalizadas por enzimas llamadas
vías metabólicas.

pH.
Lo que podemos observar es que en el momento pierde la actividad
enzimática.
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?
64
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al
100%?
A medidas que la reacción transcurre la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo por que se va consumiendo el sustrato de la
reacción.
65
Bioenergética

a distancia UNAD.
66
Cuando hablamos de oxidación de glucosa, nos referimos a que los
enlaces ... pierden los electrones de hidrógeno y el
NAD+ se reducen NADH y H+. La energía de esta reacción de oxidación
se almacena formando un enlace ... la célula con utilización de O2,
proceso conocido como respiración celular.
de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín
dinuclecleótido(NAD)?
La nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (abreviada NADP+ en su
forma oxidada y NADPH+ en su forma reducida) es una coenzima que
interviene en numerosas vías anabólicas.
El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina
(abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma ... El FAD es
una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),
unida a un ... (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su
estado oxidado (FAD) sereduce a FADH2
trifosfato (ATP)?
El adenosín difosfato ( ADP ) es un nucleótido difosfato, es decir, un
compuesto químico formado por un nucleósido y dos radicales fosfato
unidos entre sí. En este caso el nucleósido lo componen una base púrica,
la adenina, y un azúcar del tipo pentosa que es la ribosa.
hidrógeno?
Un ion fosfato se une a la posición 1 del gliceraldehído fosfato. 6. ... Allí
participa en una reacción de oxidación que genera un grupo acetilo y una
... por ciclo), y parte se usa para producir NADH y H+ a partir del NAD
(tres moléculas por ciclo)
67
glucólisis?
La primera etapa de la respiración celular es la glucólisis, la cual no
requiere oxígeno. Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide
en dos moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4
moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH.

3 moléculas ATP

función enzimática
Su función: Los cationes se describen con un estado de oxidación

positivo. En términos químicos, es cuando un átomo neutro pierde uno o
más
actúan?
litio LI,
sodio NA,
potasio K,
magnesio MG,
cesio CS,
68
En el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los
sustratos o ... es la pérdida o merma de la función, de la
capacidad enzimática.

la actividad.
Definición de enzima. Una enzima es una proteína que cataliza las
reacciones bioquímicas del metabolismo. Las enzimas actúan sobre las
moléculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los
diversos procesos celulares.
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones . El término "holoenzima" también puede ser aplicado a
aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el caso
de la ADN ...
Los mecanismos de la enzima de la catálisis desempeñan muchos papeles

importantes en el funcionamiento de una carrocería sana. Una enzima
puede existir mientras que un complejo o ella de la multi-subunidad se
puede asociar a un cofactor tal como trifosfato de adenosina (ATP). Las
enzimas son vitales para las reacciones bioquímicas que ocurren a un
régimen muy lento en la temperatura ambiente o la presión porque
pueden impulsar la reacción incluso bajo condiciones de otra manera
normales.
Factores que afectan la actividad enzimática. Los factores que afectan

la actividad enzimática son:Efecto del pH Las enzimas actúan dentro de
límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción)....
69
REFERENTES BIBLIOGRÁFICOS
 https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-
vitaminas-10077.html
 Enzimas (II).Cofactores, coenzimas y vitaminas | Apuntes de Bioquímica

apuntesbioquimicageneral.blogspot.com/2014/.../enzimas-iicofactores-coenzimas-
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 https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-
vitaminas-10077.html
 enzimas-sacarasa - Monografías Plus - Ejemplos de tareas, ensayos y

https://www.monografias.com/docs/ENZIMAS-SACARASA-PKYSUWTPCDUNY
 Flavín adenín dinucleótido - Wikipedia, la enciclopedia libre

https://es.wikipedia.org/wiki/Flavín_adenín_dinucleótido
Field Code Changed
 Energía en seres vivos - Profesor en línea

https://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/Energiaseresvivos.htm
 Enzimas - Bionova.org
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 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición).

Madrid. Médica Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237).
Recuperado
de http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook
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}
 Begley TP, Kinsland C, Mehl RA, Osterman A, Dorrestein P (2001).

«The biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotides in
bacteria». Vitam. Horm. 61: 103-
19. PMID 11153263. doi:10.1016/S0083-6729(01)61003-3.
70
 Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad
Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado
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3_Modulo_bioquimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf
 Bioquímica Sancho, farmacia-Catalisis-enzimatica.pdf. Disponible

en línea
http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-
7_catalisis-enzimatica.pdf
 Wikipedia la enciclopedia libre, recuperado de

https://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato
 En los sistemas biológicos, las transformaciones de energía

indispensables en todos los procesos que se dan en los seres vivos,
a través de los procesos bioenergéticas.
García Jerez, A. ( 25,11,2018). Enzimología y bioenergetica.
[Archivo de video]. Recuperado
de: http://hdl.handle.net/10596/22365
71

Enzimología Y Bioenergética

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LOS MECANISMOS ENZIMÁTICOS, SU REGULACIÓN Y LAS

REACCIONES DE ÓXIDO- REDUCCIÓN A PARTIR DEL ESTUDIO DE

GRUPO DEL CURSO

Pasos, fases o etapa de la estrategia de aprendizaje a desarrollar

1 ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el

Clase de enzima Tipo de reacción

oxidorreductasas Tienen reacciones de

Transferasas Transferencias de grupos

Hidrolasas Reacción de hidrolisis

Liasas Eliminación de grupos para

Isomerasas Reacciones de isomeracion

ligasas Formación de enlaces acoplada

2 Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos

Proteasa: su función es romper los enlaces peptídicos de las proteínas

Lactasa: su acción es imprescindible en el proceso de conversión de las

Papaína: efectúa la despolimerización de la fibrina reblandecida y

Tripsina: es una enzima peptidasa producida en el páncreas y secretada

Sacarasa: es una enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en

3 Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están

a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper

R/ se activa la alfa-amilasa y la beta-amilasa

b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares

R/ la fermentación alcohólica es un proceso realizado por las levaduras y

4 Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos

R/ origen de la enzima, concentración de sustrato, origen del sustrato

5 Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

b. La transformación de sustratos a productos implica las

c. n. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

Vo=velocidad de reacción en presencia del inhibidor

d. Existe una constante denominada Km o constante de

f. ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el

g. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes

[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con

R/ Las vitaminas son compuestos heterogéneos

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la

R/: las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a

R/: en esta temperatura la gran mayoría de enzimas se inactivan

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad

R/ significa que al llegar al 100% las enzimas se desnaturalizan

Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos

R/ está implicado en reacciones de reducción oxidación llevando

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

R/ en la primera parte se necesita energía que es sumistrada por

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la

R/ en la segunda fase se forman 4 moléculas de atp y dos

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

R/: se llaman cofactores y su función es llevar a cabo la actividad

b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se

R/ Las coenzimas son necesarias para transportar de forma

d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

Los factores que afectan la actividad son pH, temperatura y concentración

b. Transferasas: Transfieren un grupo químico de una molécula a

c. Hidrolasas: Enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace