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CENTRO ACTIVO
¿Cuál es la estructura de una
proteína?
Las proteínas son macromoléculas,
polímeros de aminoácidos
Analizando estas palabras…
Makrós: grande
Polymerés: compuesto de varias partes
Amino Carboxilo
¿Cómo actúan las enzimas?
Las enzimas son catalizadores y como
tales aumentan la velocidad de la reacción
química, sin modificar su resultado.
No modifican la energía de los reactivos ni
de los productos pero sí disminuyen la
energía de activación, una especie de
barrera energética que deben pasar los
reactivos para convertirse en productos.
¿ Una misma enzima cataliza las
distintas reacciones?
Complejo
enzima-sustrato
productos
Una Reacción
Enzimática:
SISTEMA ENZIMATICO
• SUSTRATO. Es la molécula sobre la que actua la enzima
.
SISTEMA ENZIMATICO
•HOLOENZIMA: apoenzima + cofactor o + Coenzima
•Centro Activo. Es el lugar en el que el sustrato se une a la enzima
•Proenzimas o zimogenos. Son precursores inactivos (sin
función catalíticas se activan en algún momento.
APOENZIMA
COFACTOR
(PROTEÍNA TERCIARIA)
CENTRO ACTIVO
COENZIMA/ VITAMINA
APOENZIMA
5.1.C.-ESTRUCTURA DE UN HOLOENZIMA
ENZIMA SUSTRATO
PRODUCTO
INHIBIDOR
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los
que se cuentan:
si variamos el pH o la temperatura, la
velocidad de la reacción catalizada por
una enzima también varía.
Los valores de pH y temperatura óptima
son aquellos a los cuales se alcanza la
máxima actividad enzimática o la mayor
velocidad de reacción
Desnaturalización de una Proteína
Agentes desnaturalizantes: Se
distinguen agentes físicos (calor) y
químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica).
Cofactores Enzimáticos
Cofactor (Coenzima): Átomo, ion o molécula que participa en el
proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.
H3C NH N O
Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas,
que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.
1. Hidrosolubles
Tiamina Tiamina pirofosfato B1
Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B2
Piridoxal Piridoxal fosfato B6
Cobalamina Coenzimas cobamídicos B12
Ác.Ascórbico Ac. Ascórbico C
Nicotinamida NAD+, NADP+ PP
Ác.Lipoico Lipoamida
Ác.Fólico Coenzimas folínicos
Ác.Pantoténico Panteteínas (CoA, p.e.)
2. Liposolubles
Naftoquinonas g-Carboxilación K
Cofactores de naturaleza no vitamínica: ejemplos
Liposolubles
Retinoides vit. A
Calciferoles vit. D
Tocoferoles vit. E
Teorías de la Acción
Enzimática
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de
forma estereospecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho
tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar
algunos fenómenos de la inhibi-
ción enzimática.
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
O-
Estado de transición:
R C O R' intermediario tetraédrico,
inestable
O-
O
-
R C O HO R' Productos
Clasificación y
Nomenclatura de
Enzimas
Nombre sistemático: Grupo transferido
Donador Aceptor
Grupo Subgrupo
Número sistemático
Enzyme
EC 2.7.1.1 Enzima
Comission
Sub-subgrupo
2. Transferasas
•grupos aldehidos
•gupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
•Transforman polímeros en monómeros.
Actuan sobre:
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
4. Liasas
•(Adición a los dobles enlaces)
•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
5. Isomerasas
•(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
•(Formación de enlaces, con
aporte de ATP)
Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
Inhibición Enzimática
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).
E+I EI
ES + I ESI
EI
EI ESI
El inhibidor se fija
indistintamente a la enzima
libre E y al complejo
enzima-substrato ES; ni el
complejo EI ni el complejo
ESI son productivos
S
E ES E+P
I
Inhibición
Anticompetitiva
ESI
Características:
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibición
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico del
substrato.
- El inhibidor es tan específico como el substrato
O O
H2N C H2N S NH2
O- O
4-aminobenzoato
4-aminobenceno
sulfonamida
H 2N N N
H
N N
N CO OH
OH CH2
CH2 Ác. Fólico
C NH C H
O COO-
n
H 2N N N
CH3
N N
N CO OH
CH2
CH2 Methotrexate
C NH C H
O COO-
n
O
Análogos de base
CH3
HN
O NH Timina
O
Br
HN
5-Bromouracilo
O NH
NH2
Análogos de
O nucleósido
HOCH2 O N
Citidina
OH OH
NH2
O
HOCH2 O N
OH Citosina
arabinósido
OH
Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
químico de la enzima, modificándola covalentemente
E+I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.
2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados
Regulación de la Actividad
Enzimática
Regulación alostérica
Síntesis de Isoleucina
1. Neurotransmisores
2. Hormonas
3. Factores de crecimiento
4. Estímulos morfogenéticos y de diferenciación
5. Muerte celular programada (apoptosis)
6. Estímulos antigénicos
7. Luz y otros agentes físico-químicos
EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Elementos de la reacción
[E] . [S]
Km=
[E:S]
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
1. La [ S ]:
2. El pH:
3. La temperatura:
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
1. Activación Enzimática.:
son sustancias que se unen a la
enzima, que se encuentra
inactiva, cambiando su
estructura espacial activándola
2. Inhibición Enzimática:
•I. Reversible:
•Competitiva
•No competitiva
•I. Irreversible : “
envenenamiento de la enzima”
3. Alosterismo
3. Enzimas Alostéricas:
Tb se les conoce como
enzimas reguladoras, y tienen :
• un C.A. por el que se
unen al S
• un C. R. o Alostérico
por el que se unen al
modulador : este modulador
puede ser positivo o puede ser
negativo. En este último caso
cuando el inhibidor de la
reacción enzimática sea el
propio producto final de la
reacción o de una cadena de
reacciones recibe el nombre de
retrorregulación o feed-back.
La cinética de estos enzimas no es hiperbólica, sino sigmoidea, es
decir, que , por la interacción de otras moléculas, el aumento
inicial de la concentración del sustrato provoca un menor
incremento en la velocidad de la reacción
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + A+
B BH2
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un
sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
ADP + glucosa-6-
glucosa + ATP
fosfato
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O AH + B-OH
lactosa +
glucosa + galactosa
agua
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 4: LIASAS
gliceraldehído-3- dihidroxiacetona-
fosfato fosfato glucosa-6-
fructosa-6-fosfato
fosfato
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP,
GTP, etc.):
Son moléculas muy lábiles, soportan mal los almacenamientos prolongados y el calor.
Popeye"el marino" no
consume espinacas para
obtener fuerza
sobrenatural, no no no,
lo que pasa es que su
consumo està asociado
al rico contenido de
vitamina c.