Ejercicio 1. Enzimología.

Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en los sistemas alimentarios y
biotecnológicos. Actúan como catalizadores (sustancias que aceleran una reacción química pero no se
modifican por la reacción) que descomponen o acumulan compuestos biológicos.

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que actúa?

Existen seis clases:

 2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y reacción que
catalizan, las siguientes enzimas:
Lipasa, Proteasa, Lactasa, Papaína, Tripsina, Sacarasa
Proteína Funciones
Lipasa han suscitado un interés
creciente para la industria
debido a su versatilidad,
estereoselectividad,
estabilidad frente a
solventes orgánicos y
capacidad de sintetizar
compuestos orgánicos en
mezclas de reacción con
baja actividad de agua
Proteasa La tarea catalítica de las
proteasas consiste en
transformar al carbono
carbonílico, normalmente
no reactivo, en mucho
más susceptible al
Ataque nucleofílico por el
agua.
mecanismo Sustratos Que cataliza
Las lipasas presentan lipidoagua las lipasas pueden
un dominio estructural catalizar
canónico compuesto reacciones
por ocho cadenas Β que químicas distintas
forman una hoja Β. de la hidrólisis,
Estas cadenas están como
conectadas por hélices esterificación,
α, que quedan Inter
empaquetadas a ambos esterificación,
lados de la hoja Β. alcoholisis,
acidólisis y amino
lisis
Serín Proteasas Cisteín agua Por la reacción
proteasas catalizada son
Metaloproteasas pocos los casos en
Treonin proteasas que se conoce
exactamente la
reacción
catalizada,
en términos de
qué unión es
hidrolizada en el
 Sustrato. Se aplica
sobre todo a
exopeptidasas.
Lactasa Su acción es El mecanismo de acción hidrolisis La enzima
imprescindible en el de la lactasa de transfiere
proceso de conversión de naturaleza galactosil para un
la lactosa, azúcar doble transgalactosídica se receptor, el cual
(disacárido), en sus produce de la siguiente contiene un grupo
componentes glucosa y forma: en primer lugar, hidroxilo. Siendo
galactosa. se produce la hidrólisis el agua este
en la molécula de receptor,
lactosa en glucosa libre
y complejo B-
galactosidasa-
galactosa.
Tripsina Cuya función es romper Producida por el Hidrolisis Enzima pepsina
los enlaces entre los páncreas en forma que degrada
aminoácidos de tripsinógeno proteínas en el
(enzima inactiva) y estomago
luego es activado en el
duodeno por la
entarquina intestinal
tripsina (enzima activa)
mediante el corte
proteolítico
Sacarasa Enzima que convierte la La hidrólisis se
sacarosa (azúcar común) realiza porque
en glucosa y fructosa. la molécula de
Está presente en intestino sacarosa se
delgado, en el borde de fija al sitio
 cepillo de las vellosidades activo de la
intestinales. enzima.

3. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están contenidas en la levadura. El primer
paso consiste en hacer crecer el grano de malta y luego detener la germinación de este cuando se
forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático para la elaboración de la cerveza
está dado en dos fases el primero comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación
la glucosa actúan las enzimas de la levadura.

a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el almidón a carbohidratos más
simples?

Los almidones son largas cadenas de moléculas de glucosa. Podemos compararlo con un gran
árbol, con una rama grande y gruesa y muchas más ramas pequeñas provenientes de ésta.
La principal rama gruesa se llama Amilosa, y el miembro con un montón de ramas más
pequeñas que emana de ésta es la Amilo pectina. Es necesario romper estas moléculas de
almidón para crear azúcares que la levadura pueda consumir, las enzimas principales para hacer
esto son Alfa amilasa y Beta amilasa.

b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples para producir alcohol y dióxido
de carbono. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
Las bebidas alcohólicas son bebidas que han atravesado un proceso de transformación, en el
cual la glucosa y otros azucares presentes en el mosto son desfragmentados en moléculas de
alcohol, Dióxido de carbono y energía, dicho proceso es denominado fermentación alcohólica y
es llevado a cabo por la acción de algunos microorganismos. La ruta Embuden- Meyerhoff,
explica el proceso de fermentación mediante una serie de secuencias metabólicas en la que se
oxida la glucosa, durante la fermentación la reacción de los ácidos glicerol aldehído fosfórico y
dioxiaceton fosfórico producen de manera simultánea ácido fosfoglicérido y ácido Alpha-
glicerol fosfórico, que posteriormente por hidratación es transformado en acido pirúvico, a su
vez por acción de la enzima carboxilasa es descompuesto en dióxido de carbono y
acetaldehído, el cual es reducido a etanol. En el proceso inicialmente se utilizan dos moléculas
de ATP, para fosforilar el azúcar, sintetizándose después 4 moléculas de ATP por cada
fragmento tricarbonado, es decir, se obtiene un total de cuatro moléculas de ATP por molécula
de glucosa oxidada.
4. Los hongos de pudrición blanca como el C. versícolor son los únicos organismos capaces de degradar
completamente todos los componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas
lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una enzima es una interacción muy
específica.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se encuentra
en la madera?

La degradación de lignina ocurre en presencia de oxígeno y glucosa. El sistema enzimático

contiene peroxidasas que catalizan la ruptura oxidativa de los enlaces β-O-4 éter y los C-C de
la lignina y requieren H2O2 proveniente de la oxidación por la glucosa-oxidasa. La formación de
peroxidasas es promovida por la limitación de nitrógeno y la descomposición de la lignina parece
tener como principal objetivo el acceso a los componentes nitrogenados de la madera y sobre
los compuestos fenólicos de bajo peso molecular liberados actúan luego el fenol oxidasas
(Carrillo, 2003). Durante la etapa de hidrólisis se provoca la ruptura de los polímeros de celulosa
y hemicelulosa obteniéndose los monómeros respectivos. La hidrólisis completa de celulosa da
exclusivamente el monómero D-glucosa, mientras que a partir de las hemicelulosas se obtienen
un conjunto de pentosas y hexosas, como manosa, glucosa, xilosa, etc.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son catalizadas
por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

 Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su

actividad por este factor. Los rangos de temperaturas óptimos pueden llegar a variar
 sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la
temperatura, una enzima verá incrementada su actividad hasta el momento en que
comience la desnaturalización de esta, que dar lugar a una reducción progresiva de dicha
actividad.

 pH: el rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del
medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar
o donar protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos y por tanto la
actividad enzimática.
 Concentración salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la
concentración de sales del medio es crucial para una óptima actividad enzimática. Una
elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad
enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para
mantener su carga y su estructura.
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de reactivo. Estas
moléculas son los sustratos de la enzima. En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios
productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una molécula más grande o para
intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción biológica que se te pueda ocurrir,
probablemente exista una enzima para acelerarla. La parte de la enzima donde se une el
sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
 d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas
lignocelulolíticas?

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que tienen la capacidad de facilitar y acelerar
reacciones químicas. El empleo de enzimas presenta una serie de ventajas como son: no
propician reacciones secundarias indeseables debido a su gran especificidad al sustrato,
presentan alta actividad catalítica y llevan a cabo reacciones regias electivas y estéreo
selectivas. Además, actúan a bajas concentraciones, en condiciones experimentales poco
agresivas.
Por el lado del pH, se sabe que las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -
COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos y
según el pH del medio estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
Como la conformación de las proteínas depende en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. La mayoría de las
enzimas son muy sensibles a los cambios de pH y se considera un pH moderado entre 4-6.

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-Menten, la

cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética,
la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma
en una línea a través de recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

La cinética enzimática que proponen estos dos investigadores nos muestra la forma de actuar
de las enzimas en presencia de inhibidores o en su estado de funcionamiento óptimo en la cual
se grafica la concentración del sustrato [S] vs la velocidad máxima. Este modelo sólo es válido
 cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima y para
condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-
sustrato es constante.
Tiene la siguiente fórmula: V = Vmax [S] / ([S] + Km) Donde Km es aquella concentración de
sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace la mitad de su valor máximo.

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de transformación. ¿Qué es

la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de
la especificad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse
con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc., y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la
velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede
determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero

De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato,
de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del
experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya
que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De
esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.

para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de sustrato,

([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante, de formación de producto. Esa es
la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos de la enzima están
saturados con sustrato.
 Diagrama de velocidad de reacción y constante de Michaelis-Menten.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es el Km? ¿Qué

determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

Aunque es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que da Vmax, las enzimas
pueden caracterizarse mediante la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce como constante
de Michaelis-Menten (KM).
Para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple esta constante representa
la constante de disociación del complejo enzima-sustrato (ES) (o la inversa de la afinidad entre
enzima y sustrato). Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy fuerte y raramente
se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.
En estos casos se obtendrá una KM diferente según el sustrato específico sobre el que actúe la
enzima (como sucede en el caso de enzimas que actúan sobre sustratos análogos) y según las
condiciones de reacción en que se realicen las mediciones.
d. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del método de Método
de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por
el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y
concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].

[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]

(mM/min) 1/50
50 10
100 19
160 29
190 33
290 46
400 58
800 83
1000 90
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es

decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una
ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo =m
y 1/[S] = b
6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la regulación
enzimática.
 Las vitaminas son sustancias orgánicas imprescindibles en los procesos metabólicos que tienen lugar
en la nutrición de los seres vivos. No aportan energía, puesto que no se utilizan como combustible,
pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y energéticos
suministrados por la alimentación. Las vitaminas deben ser aportadas a través de la alimentación,
puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas.

Muchas vitaminas o sus derivados actúan como coenzimas y estas son un subconjunto de
cofactores, Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan directamente como
coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que participan en la
construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del tejido conectivo.

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el punto A?

Al aumentar la temperatura aumenta la velocidad de reacción porque la enzima sufre

incremento en la cantidad de moléculas con una energía igual o mayor que la energía de
activación, por lo que aumenta el número de choques efectivos y alcanza su máxima velocidad
en los 40 ºC. Lo que significa que los 40° c son la temperatura óptima.

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

Al aumentar más temperatura de la óptima (40°c) la enzima presenta una desnaturalización y

pierde la actividad catalítica.
 c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

Significa que el pH es óptimo para que la enzima pueda realizar su actividad

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que indican las
gráficas?

 Tripsina: Rompe los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina. El pH óptimo es 7-8.
 Lactasa: Utilizada en la industria láctea, evita la cristalización de la leche concentrada. pH (6,3
– 7)
 Gastrina: Produce y segrega ácido clorhídrico, al tiempo que estimula la movilidad gástrica.
máxima a pH 5-7 y mínima a pH de 1
Di peptidasa: Productora de dos aminoácidos. pH óptimo = 3.5.
Quimosina: Coagula las proteínas de la leche, en la industria de la quesería. pH 3,5
 Lipasa: Proporciona ácidos grasos, siempre que actué en un medo alcalino, con previa acción
de las sales biliares. ph 4,5
 Secretina: Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la motilidad gástrica. pH
de 4,5.
 Glucosa-isomerasas: Permite la utilización de jarabes de alta fructosa en la producción de
alimentos dulces. PH de 7.2 8.2
 Papaína: En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta de malta. pH 5-7
 Péptido vasoactivo intestinal: Aumenta el flujo sanguíneo y segrega líquido pancreático
acuoso. pH 7,4.
 Sacarasa: Produce fructosa y glucosa. pH óptimo de 4.5 a 5.5
 Ribonucleasa: Produce nucleótidos, con el substrato del ARN. PH.6,5-7,0
 Pectinasas: En la industria de las bebidas, mejora la clarificación y extracción de los jugos.
PH. 4.5, 6.0
 Ptialina: Proporciona monosacáridos y disacáridos, si actúa en un medio moderadamente
alcalino. pH óptimo - 5.5 a 8.0
Ejercicio 2. Bioenergética

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes
de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de la
molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder electrones.

Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se conserva en las
coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

Cuando se oxida en el cuerpo en el proceso llamado metabolismo, la glucosa produce dióxido

de carbono, agua, y algunos compuestos de nitrógeno, y en el proceso, proporciona energía
que puede ser utilizada por las células. El rendimiento energético es de aproximadamente
686 kilocalorías (2.870 kilojulios) por mol, que se puede usar para hacer trabajo o ayudar a
mantener el cuerpo caliente. Esta cifra de energía es el cambio en la energía libre de Gibbs
ΔG en la reacción, la medida de la cantidad máxima de trabajo obtenible a partir de la
reacción. Como fuente de energía primaria en el cuerpo, no requiere digestión y, a menudo
se proporciona a las personas en hospitales como nutriente, por vía intravenosa.
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida cómo el
nicotinamida adenina dinuclecleótido (NAD)?
 RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a NADH debido a la transferencia del hidruro a los anillos
de nicotinamida. RH2 + NAD+→ NADH + H+ + R Desde el par de electrones de hidruro se
transfiere un electrón al nitrógeno con carga positiva del anillo de nicotinamida del NAD+, y
el segundo átomo de hidrógeno se transfiere al átomo de carbono C4 opuesto a dicho
nitrógeno. El potencial del punto medio del par de reacciones redox entre el NAD+ y el NADH
es -0.32 voltios, lo cual hace al NADH un fuerte agente reductor. La reacción es fácilmente
reversible cuando el NADH reduce otra molécula y es re-oxidada a NAD+. Esto significa que
esta coenzima puede permanecer continuamente en un ciclo entre sus formas de NAD+ y
NADH sin ser consumida.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder
reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al
aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la
siguiente reacción:
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

Estas enzimas logran producir hidrólisis del adenosín trifosfato (ATP) almacenada en los
músculos y otras partes del cuerpo; mediante una reacción exergónica se ‘libera energía’,
obteniendo adenosín difosfato [ADP], y un ion de fósforo [fosfato]. Este proceso de ATPasa
sobre una molécula de ATP es llamado desfosforilación. No es algo casuístico, sino
programado: la energía contenida en estos tres iones hidrógeno, genera el movimiento
necesario. Y esto mismo, de manera reversible, es lo que se emplea para sintetizar de nuevo
el ATP a partir de ADP [adenosín difosfato] y un ion fosfato. Funciona así: el giro “pega, une”
al ADP y al fosfato, formando un nuevo ATP.

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ion de hidrógeno?

Es liberado para formar nuevamente la molécula de NAD. Forma oxidada de este importante reactivo redox
se representa a menudo como NAD +. En las células, la mayoría de las oxidaciones se logran mediante la
eliminación de átomos de hidrógeno. La coenzima NAD juega un papel crucial en esto.

Cada molécula de NAD + puede adquirir dos electrones; Es decir, ser reducido por dos electrones. Sin
embargo, solo un protón acompaña a la reducción. El otro protón producido cuando se eliminan dos átomos
de hidrógeno de la molécula que se oxida se libera en el medio circundante.

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?

Cada molécula de ATP produce 30,6 kilojulios y esta energía se libera cuando uno de los
enlaces de fósforo (-P) se rompe. El ATP no se usa para almacenar energía, sino como un
donador inmediato, siendo su duración de tan solo un minuto.
Los principales sistemas de obtención de energía son:
 El sistema de Fosfágenos o Anaeróbico Aláctico.
 El sistema del Glucógeno: Glucólisis Anaeróbica o Fermentación Láctica.
 El sistema Oxidativo: Glucólisis Aeróbica-Ciclo de Krebs-Transporte
de electrones-Fosforilación Oxidativa.

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

Durante la glucólisis se producen dos moléculas de ATP.

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena transportadora

de electrones?
  En la cadena de transporte de electrones, los electrones producidos en glucólisis y en el
ciclo de Krebs pasan a niveles más bajos de energía y se libera energía para formar ATP.
 Durante este transporte de electrones las moléculas transportadoras se oxidan y se
reducen.
 El último aceptador de electrones de la cadena es el oxígeno.
 La quimiosmosis usa la energía que se produce en la cadena para mover hidrógeno a
través de la membrana y producir la energía necesaria para sintetizar ATP.
 En la cadena se producen 26-28 moléculas de ATP a partir de una molécula inicial de
glucosa.

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función enzimática.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la

actividad enzimática de algunas enzimas?

Los cofactores son generalmente estables frente al calor, mientras que muchas
proteínas enzimáticas pierden la actividad por calefacción. El complejo enzima-
cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima. Cuando se separa el
cofactor, la proteína restante, que por sí misma es inactiva catalíticamente, se
designa con el nombre de apoenzima.
El ion metálico puede actuar como:
1) Centro catalítico primario
2) Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo
de coordinación
 3) Como agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su
forma catalíticamente activa Los enzimas que precisan de iones metálicos, se
llaman a veces metaloenzimas.

b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y consultar

sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos.
La enzima se puede unir a una molécula orgánica formando un complejo denominado
coenzima. Por lo general Cada una de las enzimas contiene, como parte de su
estructura, una molécula de alguna de las vitaminas; éstas son sustancias orgánicas,
que en cantidades mínimas (trazas), son vitales para la función de todas las células,
y deben figurarse en la dieta de algunas especies. Las coenzimas actúan, por lo
general, como transportadores intermediarios de grupos funcionales, de átomos
específicos o de electrones, los cuales son transferidos en la reacción enzimática
global. Cuando la coenzima se halla unido íntimamente a la molécula del enzima
recibe, normalmente el nombre de grupo prostético
Tabla 3.- PRINCIPALES COENZIMAS

Fuente Principales funciones Función

Coenzima
vitamínica metabólicas mecanicista
Trifosfato de -- Transferencia de grupos Cosustrato
adenosina (ATP) fosforilo o nucleotidilo
S- -- Transferencia de grupos Cosustrato
Adeniosilmetionina metilo
Uridina difosfato -- Transferencia de grupos Cosustrato
glucosa glicosilo
Nicotinamida Niacina Reacciones de oxidación- Cosustrato
adenina reducción donde haya dos
dinucleótido transferencias de electrón.
(NAD+) y fosfato de
Nicotinamida
adenina
dinucleótido
(NADP+)
Flavina Riboflavina Reacciones de oxidación- Grupo prostético
mononucleótido (B2 ) reducción donde haya una
(FMN) y Flavina o dos transferencias de
adenina electrón.
dinucleótido (FAD)
Coenzima A (CoA) Pantotenato Transferencia de grupos Cosustrato
(B5 ) acilo
Pirofosfato de Tiamina (B1 ) Transferencia de Grupo prostético
tiamina (TPP) fragmentos de dos
carbonos que contengan
un grupo carbonilo
Fosfato de piridoxal Piridoxina Transferencia de grupos Grupo prostético
(PLP) (B6 ) desde aa y hacia estos.
 Bibliografía

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