 Enzimele pot fi considerate drept catalizatori de natură proteidică

 După modul de legare al grupării prostetice de apoenzimă, aceasta poate fi coenzimă

,când se leagă de apoenzimă prin legături slabe, ușor disociabile, sau cofactor când se
leagă de apoenzimă prin legături covalente, nedisociabile
 Substranța asupra căreia acționează enzima se numește substrat
 În cele mai multe cazuri, legătura dintre substrat și enzimă se face prin intermediul
"centrilor activi".
 Factorii determinanți pentru specificitate sunt : structura enzimei, conformația situsului
catalitic al acesteia și complementaritatea apoenzimă-cofactor enzimatic.
 Specificitatea enzimelor este de doua tipuri : specificitate de substrat și specificitate de
reacție.
 Factorii care influențează activitatea enzimatică: concentrația enzimei, concentrația
substratului, influența pH-ului și a concentrației ionilor, influența temperaturii.
 Inhibitorii sunt substranțe care determină o inhibiție a reacție enzimatice. Aceștia pot fi :
competitivi, necompetitivi, acompetitivi.
 Activatorii sunt substranțe care determină stimularea activității enzimatice
 Enzimele se clasifică în următoarele grupe: 1. Oxidoreductaze; 2.Transferaze;
3.Hidrolaze; 4.Liaze; 5.Izomeraze; 6.Ligaze(Sintetaze).
 Fiecare clasă de enzime este divizată în mai multe subclase, iar pentru o mai ușoară
numerotare s-a propus un cod care respect principiile sistematicii enzimelor.
 Cifrul fiecărei enzime cuprinde patru cifre: prima cifră indică clasa din care face parte
enzima respectivă, a doua cifră indică subclasa, arătând și natura grupării asupra căreia
acționează enzima, cea de-a treia cifră care precizează subdiviziunile din aceeași
subclasă( în funcție de natura clasei, poate avea semnificații diferite), iar cifra a patra
reprezintă numărul de ordine al enzimei respective în subdiviziunea din interiorul
subclasei.
 Lizozimul este o hidrolază glicozidică
 Are codul EC 3.2.1.17
 Lizozimul este o enzimă antimicrobiană produsă de animale care face parte din sistemul
imunitar înnăscut
 Lizozimul este cunoscut și sub denumirea de muramidază sau N-acetilmuramidă
glicanhidrolază
 Lizozimul catalizează hidroliza legăturilor β -1,4 între acidul N-acetilmuramic și
reziduurile de N-acetil-D-glucozamină în peptidoglican
 Lizozimul este stabil din punct de vedere termic, cu un punct de topire ajungând până la
72 ℃ la pH 5,0
 Fiind o proteină, lizozimul prezintă trei nivele de organizare a structurii sale: structură
primară, structură secundară și structură terțiară
 Prezintă două mecanisme : MECANISMUL PHILLIPS și MECANISMUL KOSHLAND
 Derivații de imidazol pot forma un complex de transfer de sarcină cu unele reziduuri (în
interiorul sau în afara centrului activ) pentru a realiza o inhibare competitivă a
lizozimului
 În bacteriile gram-negative, lipopolizaharida acționează ca inhibitor necompetitiv prin
legarea în mod favorizat a lizozimului
 În ciuda faptului că activitatea de muramidază a lizozimului trebuia să joace rolul-cheie
pentru proprietățile sale antibacteriene, s-au raportat, de asemenea, dovezi ale acțiunii
sale non-enzimatice
 Lizozimul prezintă două conformități: o stare activă deschisă și o stare inactivă închisă
 Lizozima este o enzimă frecvent utilizată pentru lizarea bacteriilor gram negative
 Tratamentul cu lizozim este optim la temperaturi deosebite, intervale de pH și
concentrații de sare
 Activitatea lizozimelor crește cu creșterea temperaturii, până la 60°C, cu un interval de
pH cuprins între 6,0 și 7,0.
 Sărurile prezente afectează, de asemenea, tratamentul cu lizozim, unde unele afectează
efectele inhibitoare, iar altele promovează liza prin tratamentul cu lizozim