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LOS ENZIMAS
PREGUNTAS RESUELTAS.
LOS ENZIMAS
1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.
4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la
cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?
7 .- En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
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8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores.
¿Qué es el centro activo?
11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células
desarrollen su actividad.
SOLUCIONES:
1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática. Solución:
Los principales factores que afectan a la actividad enzimática son: Temperatura: Las
reacciones controladas enzimáticamente tienen lugar dentro de un intervalo óptimo de
temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los
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enzimas carecen de energía cinética suficiente para encontrarse y unirse. Por el contrario,
temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice. pH: Las reacciones metabólicas
suceden, también, dentro de un intervalo óptimo de pH. Las variaciones de pH pueden influir de
varias maneras: Si el centro activo contiene aminoácidos con grupos ionizados, varían con el
pH. La ionización de aminoácidos que no estén en el centro activo puede provocar
modificaciones en la conformación que también afecte a la actividad. El sustrato puede verse
afectado por las variaciones del pH.
Solución: Los inhibidores son sustancias específicas de distinta naturaleza, que se unen con el
enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su actividad. Los
inhibidores pueden ser algún tipo de ion, algún compuesto orgánico, y, con frecuencia, suele
ser el producto final de la reacción. En este caso, a la acción del inhibidor se la denomina
retroinhibición. La acción que realizan los inhibidores se denomina inhibición, y puede ser de
dos tipos: reversible e irreversible. Reversible: En este caso, el inhibidor se une con el enzima
de forma temporal e impide su normal funcionamiento; no se destruye el centro activo del
enzima y éste recupera su actividad una vez eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibición, el
inhibidor se une al enzima mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, iónicos, etc.) que
se rompen con facilidad, quedando libre el enzima, que recupera su actividad. Irreversible: En
este caso, el inhibidor se une de forma permanente con el enzima mediante enlaces covalentes
fuertes, alterando su estructura e inutilizándolo de forma indefinida; de ahí el nombre. A este
tipo de inhibición también se la denomina envenenamiento del enzima.
4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la
cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?
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5 .- ¿Dónde actúan los enzimas alostéricos? Solución: Los enzimas alostéricos desempeñan
un papel muy importante en la regulación de las reacciones metabólicas. Suelen actuar en
puntos estratégicos de las rutas metabólicas, como son la primera reacción de una ruta
metabólica o los puntos de ramificación de una ruta metabólica. Frecuentemente, el sustrato de
la primera reacción de la ruta metabólica actúa como modulador positivo o activador alostérico;
al unirse con el enzima alostérico, provoca la aparición de la conformación activa de la enzima.
En las rutas metabólicas no ramificadas, el producto final actúa como modulador negativo o
inhibidor alostérico, se une al enzima alostérico y provoca la aparición de la conformación
inactiva. Si la ruta metabólica se ramifica, el inhibidor del primer enzima alostérico es el
metabolito del punto de ramificación, mientras que los productos finales de las ramificaciones
serán los inhibidores de los enzimas alostéricos que actúan en la primera reacción después de
la ramificación. A este proceso se le denomina inhibición feed-back o retroinhibición. Este
proceso supone un ahorro energético para el organismo, ya que el exceso de producto final
inhibe su propia síntesis en una etapa temprana de esta. Un ejemplo de retroinhibición
alostérica lo constituye la síntesis de isoleucina, la cual se forma a partir de treonina mediante
una secuencia de cinco etapas, la primera de las cuales está catalizada por el enzima treonina
desaminasa. Cuando la concentración de isoleucina es elevada, esta se une al centro
alostérico del enzima, provocando su inactivación. Cuando la concentración disminuye, el
enzima recupera su actividad.
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato. Solución: El centro activo del enzima es el
lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos
que realizan la acción catalítica. El centro activo se une al sustrato y al grupo prostético,
contribuyendo, mediante la acción de los grupos funcionales activos, a la formación o a la
rotura de los enlaces. Para ejercer su acción, la molécula enzimática se une, de forma
específica, a la molécula de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato. Los enzimas,
como catalizadores que son, actúan disminuyendo la energía de activación. El mecanismo de
actuación es el siguiente: Las moléculas enzimáticas (E) se unen de forma específica a las
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7 .- En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
Solución: Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas,
poseen más de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o centro regulador;
ambos centros son diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima
alostérico es, al igual que en cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por
donde este se une al sustrato. En este centro es donde se produce la acción catalítica. El
centro alostérico o centro regulador es una zona del enzima alostérico, diferente del centro
activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas moléculas
denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores, al unirse al centro
alostérico, provocan un cambio en la conformación de este enzima alostérico, que adoptará
una forma más o menos activa, dependiendo de cómo sea el modulador. Los moduladores
pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores negativos o
inhibidores. Los moduladores positivos o activadores, al unirse al centro alostérico, provocan
en el enzima alostérico el cambio de la conformación inactiva (T) a la activa (R), mientras que
si es el modulador negativo o inhibidor el que se une al centro alostérico, ocurre al revés; es
decir, el enzima alostérico pasa de la confomación activa a la inactiva.
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores.
¿Qué es el centro activo? Solución: Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran
reacciones que sin su presencia no se desarrollarían o lo harían a velocidades incompatibles
para la vida. Actúan a bajas concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la
reacción. Su acción es específica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de
transformación (especificidad de acción) de un determinado tipo de sustrato (especificidad de
sustrato). El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de
las cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica. El centro activo se
une al sustrato y al grupo prostético, contribuyendo, mediante la acción de los grupos
funcionales activos, a la formación o a la rotura de los enlaces.
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11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células
desarrollen su actividad. Solución: Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción
química hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Las células desarrollan su actividad por
medio de una serie de reacciones químicas orgánicas. Si estas reacciones se produjeran sin
catalizador, serían tan lentas que prácticamente no se llevarían a cabo. Los catalizadores
aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación, necesaria para que las
moléculas reaccionantes pasen al estado de transición que, posteriormente, dará lugar a la
formación del producto.
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