Noțiuni introductive

Cuvântul METABOLISM vine din greacă unde metabole înseamnă schimbare.

Înainte de a discuta despre metabolism, în particular despre cel glucidic și lipidic, este necesară o discuție
cuprinzătoare, dar scurtă, despre energie, cosmos și locul organismelor vii în ceea ce numim Univers
cunoscut.

Energia reprezintă capacitatea de a genera schimbări. Universul în care trăim are la bază energie în
diversele și multiplele sale forme. În viața de zi cu zi energia este importantă pentru că permite să se
desfășoare diverse activități. Altfel spus ENERGIA este abilitatea de a rearanja o colecție de materie. Faptul
că cineva își schimbă mimica feței este exact rezultatul consumului de energie. Același lucru și în cazul
transportului de substanțe contra gradientului de concentrație de pe cele două fețe ale unei membrane.

Energia există în forme diferite și existența organismelor vii depinde de abilitatea structurilor din celule
de a transforma energia dintr-o formă în alta.

Energia poate fi asociată cu mișcarea relativă a obiectelor și în acest caz avem de a face cu energie cinetică.
Obiectele aflate în mișcare efectuează lucru(mecanic) prin cedarea mișcării către alte obiecte. Cel mai bun
exemplu este cel al unui jucător de biliard dar la fel de bune sunt și exemplele în care apa canalizată dintr-
un baraj rotește turbinele unei hidrocentrale ce vor genera energie electrică dar și mișcarea contractilă a
fibrilelor musculare ce are ca efect final apăsarea pe pedalele unei biciclete ce se va deplasa.

Energia termică este de fapt energie cinetică asociată mișcării aleatorii a atomilor și/sau moleculelor.
Energia termică ce se transferă de la un obiect la altul este numită căldură. Căldura este forma de energie
cea mai dezorganizată și cel mai puțin susceptibilă a fi utilizată în mod ordonat. Orice transformare din
universul cunoscut se face cu pierderea de mici cantități de energie ce se transformă sub formă de căldură.

Căldura este definită termodinamic ca fiind cantitatea de energie care curge de-a lungul granițelor dintre
sistem și mediul înconjurător din cauza diferenței de temperatură dintre sistem și mediul înconjurător.

Lumina este un tip de energie foarte important, poate cel mai important tip, pentru viața de pe Terra.
Este tipul de energie pe care îl primește constant planeta noastră, pe baza căruia funcționează cele mai
multe din ecosistemele terestre. Este tipul de energie ce se convertește în energia legăturilor chimice ca
urmare a procesului de fotosinteză.

Un obiect static nu este neapărat lipsit de energie. Doar ca energia care nu se manifestă evident este
energie potențială, fie cinetică, fie energia legăturilor chimice. Energia potențială este acea energie pe
care materia o posedă datorită poziției sau structurii sale.

Energia cinetică potențială a apei din spatele unui baraj, cea dintr-un schior aflat la punctul de start al
pârtiei. Moleculele posedă energie potențială datorită aranjamentului specific al electronilor din legăturile
chimice dintre atomii moleculei.

Energia (de legătură) chimică este un concept utilizat de chimiști/biologi referindu-se la energia potențială
disponibilă spre a fi eliberată într-o reacție chimică. Tocmai acest tip de energie este cel ce stă la baza
tuturor structurilor complexe, înalt organizate, numite în mod curent organisme vii. Căile metabolice de
degradare a substanțelor eliberează energie tocmai prin transformarea moleculelor complexe în molecule
simple (glucoză → CO2). Biologii consideră că moleculele complexe, precum glucoza, sunt bogate în
energie chimică (potențială). Invers, procesele metabolice de sinteză a substanțelor complexe ce
alcătuiesc structurile specifice viului, încorporează energie din alte surse (solară) în legăturile chimice din
acele molecule.

1
Eliberarea acestei energii potențiale în timpul desfășurării reacțiilor din catabolism se face prin desfacerea
legăturilor chimice din moleculele complexe și formarea de noi legături chimice, cu energie potențială mai
redusă, din moleculele simple care rezultă. Același tip de proces are loc și în cilindrul unui motor termic
pe benzină. Doar că acolo energia potențială a legăturilor chimice din hidrocarburi este eliberată exploziv
și exploatată prin conversia în energie cinetică.

Tocmai aici este diferența majoră dintre sistemele chimico-termo-mecanice inventate de om și modul
cum însuși omul, ca ființă vie, exploatează energia potențială a legăturilor chimice. Reacțiile din interiorul
compartimentelor celulare specializate, în esență la fel cu cele din motor, au loc cu pași mici în materie
de energie eliberată, de așa manieră încât să fie compatibile cu fragilitatea structurilor ce alcătuiesc un
organism viu.

Energia eliberată din legăturile chimice ale moleculelor componente ale mâncării este cea ce permite
desfășurarea tuturor proceselor ce caracterizează viul.

Conversia între diferite forme de energie are loc în diferite moduri și toate, absolut toate, au loc cu pierderi
de energie sub formă de căldură, de cele mai multe ori datorită frecărilor.

Organismele vii sunt transformatori de energie.

Doar că in Universul cunoscut energia și materia se supun unor legi fundamentale ale fizicii.

Transformările ce implică materie și energie sunt studiate de știința numită termodinamică. Și toate
transformările implică considerarea diverselor structuri ca fiind sisteme (termodinamice). Astfel, în
universul cunoscut, putem discuta despre sisteme termodinamice și acestea, după cum se comportă față
de mediul înconjurător, pot fi deschise și/sau închise.

Pentru caracterizarea sistemelor termodinamice au fost deduse legități și cele mai importante dintre ele
sunt Principiile termodinamicii.

Primul principiu al termodinamicii

Cantitatea totală de energie din univers este constantă. Energia nu poate fi creată sau distrusă ci
doar convertită dintr-o formă în alta.

Primul principiu al termodinamicii precizează că oricare ar fi procesul ce se desfășoară în univers,

cantitatea de energie a universului rămâne constantă. Dacă un obiect sau un proces câștigă o cantitate de
energie, acest lucru se petrece pe seama unei pierderi de energie care are loc în altă parte în univers.

Ceea ce nu spune acest principiu este cum au loc transformările în univers, ce este posibil și ce nu în
materie de transformare a energiei. Două exemple: o bară de metal a cărei temperatură este uniformă ar
putea, fără să încalce primul principiu al termodinamicii, să sufere o transformare spontană astfel încât la
finalul transformării o parte să devină mai caldă și cealaltă mai rece fără a modifica energia totală a barei.
În același mod, un gaz ideal care umple in mod uniform o incintă rigidă adiabatică ar putea suferi o
transformare spontană astfel încât la finalul acesteia o jumătate a incintei să fie ocupată de tot gazul și
cealaltă jumătate să fie vidă. Totuși astfel de transformări sunt nenaturale și, în mod natural, o bară
metalică își va uniformiza temperatura după eliminarea sursei de căldură de la un capăt și, similar, gazul
ce ocupă o jumătate a unei incinte va ocupa toată incinta de îndată ce nu mai există vreo barieră.

De aceea transformările naturale, sau procesele spontane, sunt cele care au loc, natural, in Universul
cunoscut. Totodată, spontan, nu înseamnă imediat, dar este evenimentul cel mai probabil să se întâmple
odată ce barierele ce împiedicau acel proces au fot eliminate. Un exemplu foarte bun este acela al unei
bucăți de lemn care se va transforma în CO2 și H2O în prezența O2 doar că acest proces este spontan de

2
îndată ce a fost atinsă bariera energetică ce este necesar să fie învinsă pentru ca procesul să înceapă.
Discutăm astfel și despre energia de activare.

Energia de activare este acea cantitate de energie necesară pentru tensionarea și ruperea legăturilor
chimice la nivelul reactanților și ea reprezintă diferența dintre energia potențială a stării de tranziție și
energia potențială a reactanților.

În mod natural, pentru majoritatea proceselor, experiența umană este suficientă pentru a ști ce sens vor
avea transformările spontane. Dar în cazurile mai puțin evidente?

Într-un vas de reacție în care se găsesc N2, H2 și NH3, la 600K și 280 bar. Introducerea unui catalizator de
fier duce la desfășurarea unor procese chimice până la atingerea unei noi stări de echilibru. Însă sensul
transformărilor este mai greu de prezis. Pentru a putea prezice sensul spontan al transformărilor trebuie
să calculăm schimbarea ENTROPIEI sistemului în cauză.

Entropia, notată cu S, a fost introdusă ca noțiune științifică de către Clausius în 1850. La nivel macroscopic,
entropia este o măsură a dezordinii a unui sistem termodinamic. Înțelegerea ei la nivel microscopic a fost
realizată de către Bolzmann care afirmă că la nivel microscopic materia este alcătuită din atomi și molecule
care au diverse grade de libertate energetică (translațională, rotațională, vibrațională și electronică) și că
fiecare din aceste grade de libertate este asociat unui nivel discret de energie ce poate fi calculat prin
intermediul mecanicii cuantice.

Cu cât gradul de dezordine al unui sistem (entropia) este mai mare cu atât încărcătura sa energetică este
mai redusă și, de aici, stabilitatea sa este mai mare.

Exemplul unui sistem alcătuit dintr-un suport pe care se afla prinsă o frânghie și la capătul liber al acesteia
este un pneu uzat de autoturism iar acest sistem primește o cantitate de energie cinetică care pune în
mișcare oscilatorie pneul și sfoara. Putem prezice cu ușurință că mișcarea va continua un timp, cu
amplitudine din ce în ce mai mică până când se va opri. Mișcările oscilatorii ale ansamblului sunt o ilustrare
foarte bună a transformărilor din energie potențială în energie cinetică. Doar că reducerea amplitudinii
mișcărilor și oprirea in cele din urmă ne arată că o parte a energiei se pierde cu fiecare transformare,
datorită frecării care generează căldură.

Exemplul ne arată tendința naturală a energiei de a fi disipată sub o altă formă, căldura, mult mai puțin
organizată (fiind în esență mișcare aleatorie a atomilor și moleculelor).

Ne mai arată că deși în acest sens are loc transformarea, invers aceasta este imposibilă spontan. Altfel
spus, nu putem converti căldura, ca formă de energie, în energie cinetică. În final calitatea energiei este
cea care contează. Calitatea energiei arată disponibilitatea acelei forme de energie de a face lucru
(mecanic) / transformări. Cu cât mai înaltă calitatea energiei, cu atât mai mult lucru (mecanic) /
transformări posibil(e) a fi efectuat(e).

Lucrul (mecanic) este definit ca transferul de energie care are loc de la un corp la altul sau dintr-un loc
în altul.

Tot de aici putem desprinde și sensul transformării energiei, de la formele înalt organizate, calitativ
superioare, spre formele cu mai puțină organizare, incapabile de a mai produce lucru (mecanic).

Acesta este și cel de-al doilea principiu al termodinamicii: Cu fiecare utilizare a sa energia își reduce
calitatea. Altfel spus cu fiecare transformare se reduce din cantitatea de energie disponibila pentru a face
lucru(mecanic) si creste cantitatea de energie incapabila să mai fie folosită la realizarea de lucru (mecanic).
În același sens putem spune că fiecare transformare ce are loc în univers reduce cantitatea de energie
capabilă să desfășoare lucru (mecanic), crește dezordinea și entropia, crescând și stabilitatea sistemului.

3
 Al doilea principiu al termodinamicii
Entropia din univers creşte cu fiecare schimbare care are loc. Matematic, ΔS>0 .

Privit in sensul foarte larg al Universului ca sistem termodinamic constatăm că, cu fiecare acțiune, entropia
acestui sistem crește. Și, dacă teoria este corectă, va crește până toată cantitatea de energie capabilă a
efectua transformări (lucru) a sistemului (Universului) se va fi transformat în căldură, în sensul de energie
cu capacitate foarte redusă de a susține lucrul (mecanic), entropia sistemului va atinge maximum iar
stabilitatea acestuia va fi totală.

Existența organismelor vii pe planeta noastră pare la primă vedere un fapt care încalcă principiul al doilea
al termodinamicii deoarece organismele vii sunt sisteme termodinamice deschise capabile să schimbe
materie și energie cu mediul ambiant și, cu toate acestea, sunt alcătuite din structuri înalt organizate,
complet diferit de sensul sistemului termodinamic numit Univers. Doar că aparența aceasta de
antientropic este regăsită numai când privim strict la un organism viu ca la un sistem termodinamic izolat.
Privind în ansamblu, și doar la nivelul sistemului solar, regăsim și locația care produce suficientă energie
înalt organizată și cu un înalt potențial de la face lucru (mecanic) și anume steaua centrală a sistemului
solar, Soarele. Observăm astfel că antientropia locală poate avea loc pentru că planeta Pământ primește
suficientă energie înalt organizată.

Sursa acestei energii sunt reacțiile termonucleare din steaua noastră. Componenta luminoasă și
componenta termică permit viața așa cum o cunoaștem noi pe planeta Pământ.

Luând în considerare toate aceste fapte/fenomene dacă ne îndreptăm atenția asupra reacțiilor chimice
vom avea o imagine asupra modului cum acestea se desfășoară, fără a viola în vreun fel cele două legități
termodinamice (cantitatea de energie este constantă și sensul transformării acesteia este spre creșterea
entropiei). Astfel vom putea ști care reacții sunt spontane și care nu.

Spontan, în sensul desfășurării unei reacții chimice, înseamnă doar că acea reacție va putea avea loc, fără
a avea vreo legătură cu viteza de desfășurare a reacției. Un bun exemplu este ruginirea fierului (în esență
o reacție de oxidare) care este un proces spontan dar cu viteză de desfășurare foarte redusă, în timp ce
interacțiunea dintre sodiul metalic și apă este un proces spontan cu viteză de desfășurare foarte mare.

Privitor la spontaneitatea unei reacții chimice putem găsi doi factori derivând din cele două principii ale
termodinamicii și care determină dacă o reacție este spontană sau nu.

Astfel, schimbarea conținutului energetic al unui sistem, în sensul scăderii energiei potențiale a produșilor
de reacție comparativ cu energia potențială a reactanților face ca o reacție chimică să fie spontană.

Putem defini astfel ENTALPIA (en = a pune în; thalpein = a încălzi) ca fiind energia potențială a sistemului
și o simbolizăm cu H.

Reacțiile din care se eliberează energie sunt numite reacții exoterme în timp ce reacțiile chimice în care
se consumă energie sunt reacții endoterme. Luând exemplul unui proces fizic și anume topirea unui cub
de gheață, deși endoterm, procesul este spontan. Spontaneitatea procesului de topire este dată de faptul
că produsul topirii, apa în stare lichidă, este mult mai puțin ordonată decât apa în starea solidă, de gheață.

Combinând cele două aspecte (al scăderii energie potențiale și al creșterii entropiei produșilor) putem
deduce dacă un proces (fie el reacție chimică sau proces fizic) este sau nu spontan.

Principiul al doilea al termodinamicii stipulează, între altele, imposibilitatea transformărilor fără pierderi.
Și astfel, din nefericire Universul în care trăim nu permite transformări perfecte ci, în absolut toate

4
cazurile, transformarea energiei se face cu pierderi. Din această cauză este interesant de aflat și știut câtă
energie este disponibilă într-un sistem pentru a realiza lucru (mecanic).

Partea de energie a unui sistem care este capabilă a efectua lucru (mecanic) este numită energie liberă și
este simbolizată cu G de la Josiah Willard Gibbs (autorul conceptului).

În organismele vii această parte a energiei, energia liberă (Gibbs), este cea care poate fi utilizată pentru
realizarea acțiunilor (chimice și fizice) necesare pentru sinteza de noi molecule, mișcare și reproducere
(fără a se limita la aceste exemple).

Matematic schimbarea de energie liberă (Gibbs) poate fi calculată pentru orice reacție chimică după
formula ∆G = ∆H - T∆S unde H este entalpia, T este temperatura absolută (grade Kelvin) iar S este entropia.

Regula generală este că pentru a fi spontană o reacție chimică trebuie să aibă ∆G negativ. Relația ne arată
tocmai dependența biunivocă a variației energiei libere (Gibbs) de entropie și entalpie. Unele procese sunt
spontane datorită pierderii masive de energie potențială, entalpie negativă, în timp ce pentru alte procese
esențială este reducerea spectaculoasă a ordinii, entropia negativă.

Pe de altă parte, cu referire mai cu seamă la procesele din organismele vii, multe procese, de altfel
spontane după definiția energiei libere (Gibbs), nu se desfășoară complet ci doar până la atingerea unei
stări de echilibru. Această stare de echilibru este un punct în care factorii implicați în desfășurarea
procesului ating un echilibru. Punctul de echilibru este momentul în care sunt prezenți și reactanții dar și
produșii și este momentul când procesul este ușor reversibil.

Drept exemplu este conversia dintre glucozo-1-fosfat și glucozo-6-fosfat. Plecând de la o soluție 0,02M de
glucozo-1-fosfat vom atinge spontan și relativ repede o stare de echilibru, moment în care avem în sistem
0,019M glucozo-6-fosfat (produs de reacție) și 0,001M glucozo-1-fosfat (reactant). S-a dovedit că nu are
nici o importanță dacă se pleacă de la concentrații mici sau mari de glucozo-1-fosfat pentru că echilibrul
se va atinge în momentul în care avem 95% glucozo-6-fosfat și 5% glucozo-1-fosfat. Acest punct se
numește echilibru chimic. Practic reacția nu se oprește dar rata cu care se formează produsul de reacție
este egală cu rata cu care aceasta se reconvertește în reactantul de plecare.

Mergând spre punctul de echilibru se constată că energia liberă (Gibbs) scade progresiv și că variația
acesteia devine 0 (∆G = 0) la punctul de echilibru. Pentru a deplasa reacția este nevoie de intrare de
energie în sistemul de reacție și asta anulează caracterul de spontaneitate al procesului.

Punctul de echilibru este deci legat de variația de energie liberă din proces. Cu cât mai mică va fi valoarea
∆G, cu atât mai spre finalizarea completă a reacției va fi deplasat echilibrul.

Dacă păstrăm exemplul dat atunci vom constata că pentru ∆G > 0 reacția ar merge în sensul invers decât
cel descris, spre formarea de glucozo-1-fosfat.

După toate aceste considerente trebuie să spunem că toate reacțiile chimice intră în două mari categorii:

- Reacții exergonice (ergon = lucru (mecanic)) acestea fiind reacțiile în care se eliberează energie
liberă (Gibbs) si sunt, prin urmare, caracterizate de ∆G < 0
- Reacții endergonice fiind caracterizate de ∆G > 0. Acest lucru fiind în contradicție cu toate cele de
până acum privind spontaneitatea face ca aceste reacții, cele endergonice, să necesite aport net
e energie liberă, luată din reacții cuplate, cu ∆G < 0

Mai cu seamă în sistemele biologice multe dintre reacțiile ce au loc sunt reacții caracterizate de variație
foarte mică a energiei libere ceea ce le conferă un caracter de reversibilitate foarte mare. Asta face ca

5
mici variații de concentrație a reactanților sau a produșilor de reacție să deplaseze foarte ușor sensul de
desfășurare al procesului.

Relația de echilibru care apare în exemplul nostru este însă specifică sistemelor izolate. În organismele vii,
căci despre ele este vorba, majoritatea reacțiilor ce au loc sunt parte a unor interconectări care fac practic
imposibilă atingerea echilibrului. Atât timp cât organismele vii sunt sisteme termodinamice deschise și
influxul, dar și efluxul de materie și energie sunt susținute, produșii de reacție și reactanții încep să își
piardă identitatea și devin, din ce în ce mai mult doar părți ale întregului numit organism viu. De fapt ∆G
< 0 pe ansamblul oricărui organism viu.

Asigurarea acestei relații este făcută prin intrările de energie potențială mare (fie ca energie a legăturilor
chimice din compușii ce servesc drept hrană, fie ca energie a cuantelor ce alcătuiesc radiația luminoasă).
Legătura dintre energia de intrare și modul cum se păstrează organismele vii drept sisteme termodinamice
departe de echilibru este realizat printr-o multitudine de procese (bio)chimice.

Până la urmă, sintetizând, putem spune că în orice moment compoziția moleculară a unui organism viu
este suma proceselor de degradare și a celor de sinteză care au loc în organismul respectiv.

Metabolism = totalitatea transformărilor (bio)chimice la care sunt supuse substanțele în organismul

viu.

Plecând de la considerentele energetice și mai mult cu rol didactic și cu scopul unei mai bune sistematizări
putem discerne două mari direcții de transformare a substanțelor în organismul viu: anabolismul și
catabolismul. Deși se întrepătrund mereu, fiind dovedit că elemente din căile catabolice pot fi oricând
utilizate de organism pentru căile anabolice și invers, aceste două aspecte ale metabolismului sunt, în
general, prezentate și studiate separat.

Apare astfel noțiunea de catabolism (cale metabolică catabolică) (cata = la vale, în sensul unei pietre lăsate
să se rostogolească la vale, pe un deal) acesta fiind reprezentat de totalitatea transformărilor metabolice
prin care sunt degradate substanțele cu scopul generării de energie și de elemente de construcție pentru
propriile structuri.

Normal și contrar catabolismului apare și noțiunea de anabolism (cale metabolică anabolică) (ana = la
deal, în sensul unei pietre ce este împinsă la deal) acesta fiind reprezentat de totalitatea transformărilor
metabolice prin care sunt sintetizate (cu consum de energie) toate structurile necesare organismului în
cauză.

Anabolismul este înlănțuirea de procese biochimice în urma cărora sunt sintetizate substanțele proprii
organismului. Procesele anabolice au loc întotdeauna cu consum de energie.

Catabolismul reprezintă suma proceselor biochimice în urma cărora energia potențială a legăturilor
chimice este eliberată spre a fi utilizată de organism pentru realizarea funcțiilor sale. Procesele
catabolice au loc întotdeauna cu eliberare de energie.

Este interesant de remarcat că în cazul organismelor heterotrofe anabolismul începe, de obicei, după o
secvență catabolică necesară pentru descompunerea nutrienților din hrană în compuși simpli, dar și
energie, utilizabile ca bază pentru sinteza compușilor proprii.

Anabolismul și catabolismul ca procese antagonice sunt în strânsă interdependență și nu pot fi separate.

Încetarea anabolismului și a catabolismului la un organism viu, cu alte cuvinte încetarea metabolismului,
duc(e) la moartea organismului.

6
Chiar dacă interconectate, în majoritatea situațiilor, există două sensuri, contrare, în desfășurarea
normală a metabolismului într-o entitate vie (fie ea organ, celulă, țesut sau organism). Avem pe de o parte
reacțiile prin care elementele intrate sunt transformate în elemente mai mici, reutilizabile și energie și, pe
de altă parte, reacții prin care sunt transformate elementele mai mici spre a genera structuri proprii.

Revenim la noțiunea de interconectare. Asta deoarece nu există decât foarte puține situații în sens absolut
în ceea ce privește punctul de start, intermediarii și produsul final al unei căi metabolice în care aceste
elemente să fie unice doar pentru acea cale metabolică. De cele mai multe ori discutăm de situația în care
fiecare din aceste elemente este comun cu măcar încă o cale metabolică. Este până la urmă și o măsură
prin care se obține eficiența energetică dar și o măsură prin care se poate asigura mai eficient controlul
desfășurării căilor metabolice.

Organismele vii sunt sisteme termodinamice deschise aflate într-o stare depărtată de starea de echilibru
(care înseamnă moartea).

Menținerea organismului viu într-o stare depărtată de cea de echilibru presupune posibilitatea
organismului de a efectua cel puțin 3 sarcini principale și se realizează prin utilizarea energiei libere
obținute din reacțiile catabolice. În ordinea importanței lor aceste 3 sarcini sunt:

1. sinteza compușilor necesari organismului

2. transportul activ al substanțelor împotriva gradientului de concentrație

3. mișcarea – la organitele și organismele ce prezintă această proprietate

Energia necesară acestor procese își are originea în mediul înconjurător.

Funcție de tipul de organism această energie are surse diferite:

a) organismele fototrofe (bacterii fotosintetizante, alge și plante verzi) iau energia din mediu
sub forma fizică a energiei luminoase pe calea procesului de fotosinteză.

b) organismele chemotrofe își procură energia prin oxidarea substanțelor nutritive

(categoria aceasta incluzând substanțe anorganice sau substanțe organice).

Discuția despre energia liberă (Gibbs) și necesitatea utilizării ei pentru a face posibile termodinamic
reacțiile endergonice ne aduce în punctul în care trebuie să căutăm acele substanțe capabile să elibereze
necesarul de energie liberă (Gibbs). Acest lucru se manifestă vizibil în organismele vii unde, cel puțin căile
metabolice anabolice, sunt cu variație pozitivă de energie liberă. Deoarece organismele vii nu pot utiliza
energia legăturilor chimice de aceeași manieră cum se întâmplă în cazul unui motor termic atunci între
procesele catabolice, exergonice, generatoare de energie și procesele anabolice, endergonice,
consumatoare de energie trebuie să existe niște depozitari ai energiei libere. Acești depozitari sunt
substanțe omniprezente în organismele vii, se numesc substanțe macroergice datorită posibilității lor de
a stoca energia și de a o elibera cu mare ușurință. Energia liberă extrasă din mediu (fie din energia
luminoasă, fie din energia legăturilor chimice) este stocată doar temporar în compușii macroergici.
Aceștia au înalt potențial energetic conținând o mare cantitate de energie liberă ce poate fi eliberată cu
rapiditate atunci când este necesar.
~
Legătura chimică a cărei hidroliză este cuplată cu eliberarea unei mari cantități de energie se numește
legătură macroergică și este notată printr-un simbol special:

Substanțe cu caracter pronunțat macroergic sunt esteri ai unor substanțe organice cu acidul fosforic sau
aciltioesteri. Dintre aceste substanțe cea mai des întâlnită este acidul adenozintrifosforic sau ATP şi care
este structural un nucleozid trifosfat.

7
Cel mai cunoscut dar și răspândit donor de energie liberă utilizabilă spre a face posibile reacțiile
endergonice este acidul adenozintrifosforic (ATP).

Nu este singura astfel de moleculă. Dar situarea sa în zona mediei energiilor implicate în astfel de procese
îl face să fie cel mai de succes.

Ca o notă este de reținut faptul că circa 10 milioane de molecule de ATP sunt hidrolizate și resintetizate
în fiecare secundă într-o celulă tipică.

Caracteristică pentru molecula de ATP este prezenţa a 2 legături macroergice de tip fosfoanhidridic sau
fosfodiesteric.
NH2

N rest f osf at
N
adenina
O O O
-
N H2C O P O P O P O
N O - - -
O O O

OH OH

riboza

adenozina

AMP = acid adenozinmonof osf oric

ADP = acid adenozindif osf oric

ATP = acid adenozintrif osf oric

ATP funcționează în organismele vii ambivalent deoarece este vehiculul și donorul de energie liberă cel
mai răspândit, dar poate fi și donor nucleotidic. În ambele cazuri acest lucru este posibil datorită cantității
mari de energie liberă pe care o eliberează hidroliza legăturii fosfodiesterice (fosfoanhidridice). În marea
majoritate a situațiilor avem de a face cu transferul restului fosfat γ la un acceptor care este altul decât
apa.

Prin hidroliza ATP-ului cu formarea de ADP și a unui radical fosfat sau cu formarea de AMP și un radical
pirofosfat rezultă mari cantități de energie liberă utilizabilă de către celula vie în procesele metabolice
conform reacțiilor 1 și/sau 2.

Valorile calculate teoretic pentru hidroliza ATP cu obținerea diferiților produși posibil de hidroliză sunt
redate în tabelul 1.

8
 NH2

N
N
O O O
5' α γ
β -
N H2C O P O P O P O
N O - - -
4' O O O
1'
2' 3'
H2O
H2O
+
OH OH
H
H+

1
2
O O O
α α
β - -
Adenozina O P O P O Adenozina O P O
- - -
O O AMP O
ADP
+ +
O O
O -
- HO P O P O
HO P O - -
Fosf at Pirof osf at O O
-
Pi O (PPi) H2O
pirof osf ataza
O H+
-
2× HO P O
Fosf at
-
O Pi

Tabelul 1. Variația energiei libere Gibbs pentru reacțiile de hidroliză ale ATP, AMP și pirofosfatului
anorganic

Reactanți și produși de reacție ΔGhidroliză (kJ/mol)

ATP + H2O ADP + Pi + H+ -32
ATP + H2O AMP + PPi + H+ -45
AMP + H2O Adenozina + P i -13
PPi + H2O 2 Pi -29
PPi = pirof osf at anorganic
P = f osf at anorganic
i

Variația energiei libere pentru aceste reacții în mediul fiziologic normal al organismelor depinde foarte
mult de pH-ul mediului, de concentrația ionilor metalici bivalenți (Mg2+, Ca2+) și de forța ionică a mediului.

Forma activă a ATP este complexul acestuia cu ionii de Mg2+ (sau mai rar Mn2+). Pot exista două forme ale
acestor complecși și se cunoaște că în soluții apoase este favorizat complexul β γ. Pentru conveniența
notației se va subînțelege că de fiecare dată când vorbim despre ATP (dar și despre ceilalți
nucleozidtrifosfați) ne referim la complexele formate de acesta cu ionii de Mg2+.
O O O O O O
α γ α β γ
β - -
Adenozina O P O P O P O Adenozina O P O P O P O
- - - - - -
O O O O O O

Mg++ Mg++
complex α, β al Mg++ cu ATP complex β, γ al Mg++ cu ATP

Câțiva factori contribuie la nivelul ridicat al energiei libere disponibilizată prin hidroliza legăturilor
fosfoanhidridice din ATP:

- Respingerea electrostatică la nivelul atomilor de oxigen cu sarcină negativă din resturile fosfat (la
nivel celular însă complexarea cu ionii de Mg2+ duce la o parțială neutralizare a acestor sarcini care
are ca rezultat o reducere a variației ΔGhidroliză)

9
 - Produșii de hidroliză, fie că vorbim de ATP și fosfatul anorganic sau de AMP și pirofosfatul, au o
mult mai buna solubilitate în mediul apos. Ionii dizolvați sunt automat mult mai bine izolați între
ei. Scăderea respingerii care apare între grupările fosfat favorizează hidroliza.
- Produșii de hidroliză au o stabilitate mult mai mare decât cea a ATP. Electronii de la atomii de
oxigen terminali din radicalii fosfat sunt mult mai defocalizați decât cei din atomii de oxigen
implicați în legăturile fosfoanhidridice. Hidroliza ATP cu formarea de ADP și fosfat anorganic duce
la înlocuirea unui atom de oxigen aflat într-o punte fosfoanhidridică cu doi atomi de oxigen
terminali.

Alte substanțe cu rol macroergic în organismele vii sunt analogi ai ATP la care baza azotată utilizată este
o alta decât adenina și avem astfel:

Pentru guanină, guanozintrifosfatul

OH

N
N

H2N N N
O O O
O P ~ O P ~ O P O CH2 O
O- O- O-

OH OH

guanozintrifosfat

Pentru citidină, citidintrifosfatul

NH2

O N
O O O
O P ~ O P ~ O P O CH2 O
O- O- O-

OH OH

citidintrifosfat

Pentru uracil, uridintrifosfatul

O

HN

O N
O O O
O P ~ O P ~ O P O CH2 O
O- O- O-

uridintrifosfat

OH OH

În afara nucleozidtrifosfaților în sistemele vii mai există și alți compuși macroergici: acilfosfaţi,
enolfosfaţi, fosfoguanidinele, acetilfosfatul.

O O
H3C C ~ O P O- acetilfosfat
O-

10
 O O
C ~ O
O
P
-
O-

H C OH O acid 1,3-bisfosfogliceric

CH2 O P O-
O-

O
OH
C O
C ~
O O P
-
O- acid fosfoenolpiruvic

CH2 O

În cazul fosfoguanidinelor

H2N+
H O
C N~ P
O -
O-
N X
R
fosfoguanidina
formula generica

substituind în această formulă generală

X este CH3
fosfocreatina (creatinfosfat)
R este -
H2C COO

X este H-
fosfoarginina (argininfosfat)

R este H2C CH2 CH2 CH COO-

NH3+

Combinațiile macroergice ale acidului fosforic prezintă o capacitate pronunțată de transfer al radicalului
fosfat către alte molecule. Prezintă interes faptul că funcție de potențialul de transfer al restului fosfat
ATP are o poziție intermediară în seria moleculelor fosforilate importante. Această poziție intermediară
permite ATP să funcționeze foarte eficient ca transportor al radicalului fosfat. Acest fapt permite de
asemenea ca transferul radicalului fosfat să se facă spontan de la compușii situați mai sus pe scara
energetică către ADP și de asemenea ca transferul să aibă loc la fel de la ATP către compușii aflați sub el
în scara energetică.

11
Asemenea precursori aflați energetic sub ATP sunt: glucoza, fructoza, glicerolul.

Astfel ATP este donorul principal de energie liberă utilizată în sistemele biologice. Rezerva de ATP a unei
celule asigură cerințele energetice pentru 1 – 2 minute apoi fiind nevoie de reîmprospătare prin
intermediul căilor catabolice cu utilizarea substanțelor substrat corespunzătoare.

Rata de reîmprospătare a ATP (turnover-ul) este foarte rapidă dar depinde în mod deosebit de activitatea
metabolică a celulei.

Trăsături generale ale căilor metabolice

În celulele vii sinteza sau degradarea diferitelor substanțe au loc prin intermediul unor serii de reacții
catalizate de către enzime. Aceste succesiuni de reacții poartă denumirea de căi metabolice.

Toate reacțiile care au loc în organismele vii, metabolismul, sunt catalizate enzimatic și sunt reversibile.
Când o reacție reversibilă atinge starea de echilibru valoarea ΔG devine egală cu zero ceea ce se traduce
și printr-un conținut de energie liberă Gibbs egal cu zero. O celulă ale cărei reacții reversibile au atins
echilibrul este o celulă moartă. Organismele vii au nevoie să evite ajungerea în această situație și folosesc
diferite mijloace pentru a preveni această situație. Se previne acumularea în soluția celulară a compușilor,
se folosește compartimentarea celulară (la eucariote). Deoarece majoritatea căilor metabolice sunt
reprezentate de înlănțuiri de reacții este înlăturat produsul final al căii fie prin eliminarea sa în mediul
înconjurător (CO2, H2O ca produși finali ai respirației) sau prin conversia în produși de depozit (glucoza ca
produs final al fotosintezei, convertită în amidon care este depozitat în structuri speciale).

Compușii chimici intermediari dar și produșii finali sunt denumiți metaboliți (singular metabolit).

Într-un organism viu exista o multitudine de căi metabolice.

Reacțiile diferitelor căi metabolice au loc simultan funcție de nevoile celulei și sunt strict corelate între ele
pentru a asigura randamentul și eficienta uzinei celulare.

Metaboliții pot fi interutilizați de către mai multe căi metabolice.

Pentru obținerea unui produs util celulei este necesar ca acea cale metabolică să fie ireversibilă, ceea ce
presupune eliberarea unei cantități de energie liberă. Deși într-o cale metabolică pot exista și reacții
reversibile, pe ansamblu, sensul căii metabolice este dat de reacțiile ireversibile.

12
Dacă există metaboliți ce se pot interconverti, calea de la A la B este diferită de calea de la B la A. Acest
lucru este obligatoriu pentru a asigura eliberarea cantității de energie liberă pentru a permite
termodinamic desfășurarea reacției. De asemenea, pentru a putea controla interconversia, de multe ori
calea A către B are loc în alt compartiment celular decât calea B către A.

Fiecare cale metabolică are o reacție de inițiere acest prim metabolit rezultat având unicul rol de a fi
precursor în biosinteza produsului final al căii metabolice respective. De cele mai multe ori această etapă
inițială este cea cu diferența energetică cea mai mare asigurând în acest fel fluența celorlalte reacții în
sensul obținerii metabolitului dorit. De asemenea, controlul căii metabolice se exercită de cele mai multe
ori la nivelul acestei reacții inițiale, cele de pe parcurs fiind mai puțin supuse controlului și decurgând
funcție de cantitatea de metabolitului inițial care este disponibilă.

Mecanismele reglării metabolismului

Căile metabolice au loc cu viteze diferite corespunzătoare rolului individual al fiecăreia în metabolismul
organismului. Vitezele diferite, specifice fiecărei căi metabolice, sunt determinate direct de către
mecanismele de control specifice fiecărei căi metabolice. Cercetările au reliefat că există mai multe tipuri
de reglare a căilor metabolice.

Studierea a foarte multe căi metabolice cunoscute a dus la concluzia că există mai multe mecanisme de
control al căilor metabolice. Însă deși căile metabolice principale sunt cunoscute în totalitate despre
mecanismele și modalitățile de reglare a acestora nu se cunosc toate detaliile.

O primă modalitate de control a căilor metabolice este constituită de controlarea cantităților de enzime
implicate în respectiva cale metabolică. Cantitatea fiecărei enzime existentă în celula vie este strict
controlată genetic. Reglarea biosintezei este controlată prin inducția și represia biosintezei proteinelor.
Tot reglată este și viteza de degradare a enzimelor.

O altă modalitate de control a activității enzimatice este și controlul direct al activității catalitice a
diferitelor enzime realizat de cele mai multe ori prin conexiune inversă (feed – back). Modularea activității
enzimelor existente în celule oferă un mecanism de control fin al desfășurării proceselor metabolice. Este
un mecanism prin care răspunsul obținut este prompt în condițiile schimbării necesităților
celulei/organismului ca urmare a modificărilor apărute în condițiile de mediu.

Inhibiția prin conexiune inversă, sau feed – back este caracteristică căilor metabolice și de obicei
blochează prima enzimă a căii metabolice acest fapt ducând la blocarea completă a căii metabolice.

Un alt mecanism de reglare este reprezentat de reglarea allosterică (allo = altul; steric = spațial) care
constă în interacțiunea dintre inhibitorii și stimulatorii enzimei. De cele mai multe ori ca inhibitor
acționează tocmai produsul final al căii metabolice sau reacției.

Altă posibilitate de reglare se referă la mecanismele de fosforilare – defosforilare ale unor resturi de
aminoacizi din compoziția enzimelor. De cele mai multe ori restul fosforilat – defosforilat este un rest de
serină.

De asemenea reglarea se poate face și prin evaluarea statusului energetic al celulei. Este evident că o
încărcătură energetică ridicată va duce la blocarea reacțiilor ce duc la eliberarea de energie. Reglarea face
ca încărcarea energetică a celulei să fie menținută între niște limite înguste.

13
2. M
Metab
bolism
m glu
ucidicc

Dacă vomm privi cu atenție la lume ea vie așa cuum este ea asstăzi pe Terra vom obserrva cu ușurin nță că 

entropiaa generată dee reacțiile termonuclearee din Soare șși concretizattă (printre alltele) în enerrgia 
emisă și forța gravitaațională exerrcitată stă la  baza (aproape) tuturor p
proceselor caare se desfășoară pe 
Pământ.  

Evoluția lumii vii arattă că dependdența de Soaare este aprooape totală. S
Speciile caree își au sursa de 
energie îîn energia leegăturilor chimice din moolecule anorgganice sunt pprimitive ca nnivel de dezvvoltare și 
foarte reeduse numerric. Toate cellelalte depinnd direct sau indirect de e
energia solarră luminoasă ă. 

Procesull de captare a acestei eneergii și de coonvertire în e
energia potențială a legătturilor chimice duce 
ca prim rrezultat palp
pabil la forma
area de gluciide. De aceea vom începe discuția cooncretă asupra 
metabolismului cu glucidele, ca m molecule de  importanță capitală pen ntru bunul m mers al lumii vvii.  

2. Elem
mente de
e structură a glucidelor

Glucidele (sau zahharuri sau caarbohidrați) sunt polihiddroxialdehidee sau polihiddroxicetone ssau 
compușii care pot fi h
hidrolizați cu
u formarea aacestor două
ă categorii de substanțe . 

Glucidelee pot fi simp mplexe și pott grupa într‐o aceeași mo

ple sau/și com oleculă de laa trei până la câteva 
mii de attomi de carbbon (alături d
de care se găăsesc și ceilalți atomi asociați).  Proceentual sunt cel mai 
bine reprezentat gru up de compuși organici d e pe Terra re eprezentând circa 50% d in totalul bio omasei. 

Clasificarea după numărul de unități (care esste cel mai ad
desea folosittă, o unitate  reprezentân
nd acel 
elementt ce nu mai p
poate fi hidro mnă împărțirrea glucidelor în trei gruppe: 
olizat) înseam

1. M
Monoglucide sau monoza aharide sau zzaharuri simp
ple sau oze
2. D
Diglucide sau dizaharide 
3. P
Poliglucide saau polizaharide sau poliooze 

Monoglu ucidele sunt cele mai sim mple glucide.  Ele nu pot fi hidrolizate în alte compponente în co

ondiții 
normalee. Există douăă serii distinccte de mono glucide funccție de prezența unei gru pări funcționnale 
aldehidicce sau a uneia cetonice în moleculă.  Toate glucid dele sunt struucturate por nind de la ce
ele mai 
simple eexemple, gliceraldehida și dihidroxiaccetona care aau fiecare câte trei atom i de carbon. 

 
În afara structurii simple, desfășurate, în plan, glucidele prezintă, datorită existenței în aceeași 
moleculă (apropiate una de alta) a mai multor grupări hidroxil și a unei grupări aldehidice sau 
cetonice posibilitatea de ciclizare internă cu formarea unei molecule care nu mai prezintă gruparea 
aldehidică sau pe cea cetonică dar care are o nouă grupare hidroxil, numită hidroxil glicozidic.  

În afara acestor formule plane exista și formulele de reprezentare spațială, baie și scaun, care ne dau 
o idee mult mai realistă asupra dispoziției atomilor și legăturilor dintre aceștia în molecula glucidului.

Diglucidele sunt glucide compuse ale căror molecule conțin două unități monoglucidice legate între 
ele printr‐o legătură glicozidică. La nivelul diglucidelor nu mai putem vorbi despre existența 
grupărilor funcționale cetonică sau aldehidică întrucât acestea au fost convertite deja prin trecerea la 
formele ciclice ale monoglucidelor. 

Formarea diglucidelor și a poliglucidelor presupune realizarea de legături la care participă gruparea 
hidroxil glicozidic și în urma realizării acestor noi legături sunt eliminate molecule de apă.  
Poliglucidele sunt formate din trei sau mai m multe unități monoglucidiice unite întrre ele prin legături 
glicozidicce de acelașii fel sau de d
diferite tipurii. O clasificarre mai veche e distingea laa nivelul conssiderat 
astăzi al poliglucidelo
or ca existân nd oligogluciddele (cu până la 10 unități monogluciidice) și apoii 
poliglucidele propriuu‐zise cu mai mult de 10  unități mono oglucidice. 

Prezențaa în moleculăă a numeroase grupări hiidroxil și con nfigurația mo oleculară în aansamblul ei permit o 

înaltă reactivitate a aacestor grupări ceea ce fface ca glucid
dele să fie ușșor modificabbile prin greffarea 
altor gru
upe funcționaale sau/și a u
unor catene  laterale. 
Deoarecce în structurra moleculelo or monogluccidelor existăă atomi de caarbon cu subbstituenți differiți 
(atomi dde carbon ch hirali) și mole
eculele în sinne sunt molecule chirale a
adică pot rotti planul lum
minii 
prezenta sub forma a doi  izomeri optici, D și L. 
polarizatte și se pot p

Cazul cel mai simplu este cel al gliceraldehideei care are un singur atom de carbonn chiral și pott exista 
doar douuă modele de configurație a izomeril or săi optici.. 

La molecculele cu mai mulți atomi de carbon aasimetrici, apartenența la seria D sauu seria L a 
monogluucidelor estee dată de con
nfigurația atoomului de caarbon chiral ccel mai depăărtat de gruparea 
carbonilică sau ceton
nică (atomul de carbon ccu numărul d de ordine cel mai mare).  

H O O H
C C

H C OH H
HO C H

HO C H H C OH

H C OH H
HO C H

H C OH H
HO C H

CH2OH CH2OH

D-gluco
oza L-glucoza

În mod n
normal monoglucidele re
egăsite în naatură aparțin
n seriei D.  

L‐glucozaa, neregăsităă în natură, p
prezintă conffigurație opu e centru chiraal comparatiiv cu D‐
usă la fiecare
glucoza eexistentă în natură. 

17 
3. Biosinteza glucidelor
3.1. Fotosinteza
 

Considerații privind radiațiile electromagnetice

Soarele emite energie sub formă de radiaţii electromagnetice. Acestea se propagă prin spaţiu sub 
formă duală de undă și corpuscul şi o parte (mică) a lor ajunge pe Pământ. Cu oarecare aproximație 
discutăm despre 1.5 x 1022 kJ care ajung pe Terra zilnic. Din această cantitate imensă de energie circa 
1% este absorbită și convertită de către organismele fotosintetizatoare. 

Radiaţiile electromagnetice emise de soare acoperă tot spectrul de lungimi de undă. Din acest 
spectru larg, doar o fereastră destul de îngustă este reprezentată de spectrul vizibil (acele lungimi de 
undă la care sunt sensibile sistemele de fotorecepţie ale organismelor vii).  

Cu cât lungimea de undă este mai mică cu atât energia undei respective este mai mare (valoarea 
extremă radiaţiile gamma).  

Radiaţia luminoasă prezintă dualitate undă – corpuscul întrucât unele proprietăţi sunt tipice de undă, 
altele sunt tipice de element material discret. Interacţiunea radiaţiei luminoase cu materia are loc în 
pachete discrete de energie numite fotoni. Energia unui foton este direct proporţională cu frecvenţa 
radiaţiei căreia îi aparţine. Conform teoriei cuantice energia radiantă poate fi absorbită sau emisă 
doar în cantităţi specifice numite cuante. Absorbţia unei cuante de energie de către o moleculă duce 
la trecerea ei din starea de energie minimă la o stare energetică superioară, un orbital energetic mai 
înalt. Pentru ca să poată absorbi energie este necesar ca acea cantitate de energie să fie exact cea 
existentă între cele două stări energetice ale moleculei. La moleculele complexe (cazul clorofilelor şi 
al carotenilor) există mai multe lungimi de undă (zona albastru – violet şi cea roşie) la care aceste 
molecule absorb formând spectrul caracteristic al fiecărei molecule. Toate acele lungimi de undă 
neabsorbite de clorofilă formează culoarea pe care o putem noi vedea. De aceea aceasta apare 
verde, culoarea predominantă în regnul vegetal. 

Moleculele capabile să absoarbă energia fotonilor sunt caracterizate de prezența în structura lor a 
lanțurilor lungi de atomi de carbon, adesea legați între ei prin legături duble conjugate, precum și 
prezența multiplelor inele alcătuite exclusiv din atomi de carbon sau care au și alte specii atomice. 
Această structurare permite o ușoară migrare a electronilor de la nivelele energetice inferioare către 
cele superioare.  

De asemenea odată ce un electron a fost excitat revenirea la starea iniţială de stabilitate maximă se 
poate face pe diferite căi: 

1. revenire neradiantă  
2. emiterea de fluorescenţă 
3. transfer rezonant de energie 
4. procese de oxido – reducere 

Situaţia de revenire neradiantă se întâlneşte în cazul când molecula revine la starea iniţială prin 
conversia energiei în căldură.  

În cazul fluorescenţei revenirea la starea iniţială se face prin emiterea unui foton dar din cauza 
relaxării electronului spre o stare mai redusă energetic, energia fotonului emis este mai mică decât 
cea recepţionată, deci lungimea de undă a fotonului emis va fi mai mare decât a celui absorbit. În 
cazul particular al clorofilelor emisia are loc în zona infraroşie, dincolo de limita roşie vizibilă a 
spectrului. 

18 
 
În cazul ttransferului rezonant de energie, eneergia de exciitaţie este transferată mooleculelor addiacente 
prin inteeracţiuni între orbitalii moleculari ai aacestora. O m
moleculă veccină uneia exxcitate poate
e absorbi 
fotonul eemis dacă accesta este la lungimea dee undă corespunzătoare.  

Proceselle de oxido‐rreducere pre esupun transsferul electro onului excitatt la o molecuulă învecinată. 

Electronul excitat estte situat pe u
un orbital eleectronic neoocupat, cu ennergie mare,  şi de aceea poate fi 
dat unei alte molecule. M
uşor ced Moleculele cuu electroni exxcitaţi sunt a
agenţi reducăători foarte 
puternicci. Revenirea la starea iniţţială se face  prin reducerrea unei mollecule (care ppoate fi o alttă 
moleculăă identică sau o moleculă ă convenienttă din mediu ul imediat apropiat al mooleculei excitate).  

Fotosintteza este bazzată pe modelele de trannsfer rezona do‐reducere.. Transferul rrezonant 
ant şi de oxid
joacă un
n rol deosebitt în absorbţia energiei luuminoase de către pigmenţii accesori i şi trecerea ei către 
moleculeele de cloroffilă în timp ce
e procesele rredox sunt im
mplicate în fo
ormarea oxiggenului și/sa
au a 
+
NADPH++H . 

Molecule și structu uri celularee implicate în procesu ul de fotosin nteză

Procesull fotosinteticc se desfăşoa
ară în structuuri înalt specializate din interiorul cel ulei. Este un fapt 
cunoscut şi acceptat că la baza procesului dee fotosinteză stau molecu ule specializaate în preluaarea 
energiei fotonului şi conversia accesteia prin rrealizarea dee legături chimice de tip m macroergic ssau 
obținereea de echivalenți reducăttori ce vor fi  utilizate apo
oi de către ceelulă pentru ssinteza diferritelor 
substanţţe.  

Molecullele specializzate în preluaarea energieei fotonilor su
unt clorofilelle. Alături dee acestea se găsesc şi 
alte subsstanţe cu rol ajutător: ca
aroteni şi fosf
sfolipoproteiine.  

Clorofileele sunt magneziu‐porfiriine derivate  biogenetic d de la protopo orfirina IX. SStructura cenntrală 

olic. În cazul clorofilelor aaceastă strucctură este pa
este un iinel tetrapiro articularizatăă prin existen
nţa unui 
inel ciclo
opentanic fuzzionat cu nucleul pirolic  III. Atomul nneionizat de magneziu esste fixat prin 2 
covalenţţe şi 2 legătu
uri coordinatiive de cei 4 aatomi de azo ot ai celor 4 n
nuclee pirolicce. 

R1 R2

H3C R3
I II

N N

Mg

N N

IV III
H3C CH3

R4

O CH3 O

O
                clorofila - form
mula generala  
În funcţie de substitu
uenții lateralli deosebim m
mai multe tipuri de cloro
ofile: A, B, C11, C2, D, 
bacterioclorofila A şii bacterioclorofila B.  

CLOROFILA  R1  R
R2  R3 R4 
A  CH2 CH
H3 X 
CH CH2 CH3  
B  CH2 CH
H3 X 
CH CH2 CH O  
C1  CH2 CH
H3 CH CH COOH
H
CH CH2 CH3  

19 
 
C2  CH CH COOH
CH CH2 CH3 CH CH2
 
D  CH2 CH3 X 
CH O CH3  
 
Bacterioclorofila A  CH2 CH3 X, GERANIOL 
O CH3  
 
C CH3
Bacterioclorofila B  CH2 CH3 X 
O CH3  
 
C CH3
În tabelul de mai sus X este restul de acid propionic esterificat cu fitol. 

 
În clorofilele A, B, D şi la bacterioclorofile nucleul pirolic IV este parţial redus.  

La clorofila C avem o dublă legătură în acelaşi nucleu pirolic IV.  

Gruparea carboxil de la nucleul ciclopentanic este esterificată cu metanol. Restul de acid propionic de 
la nucleul pirolic IV este esterificat cu alcool tetraizoprenic sau este liber. La clorofilele A, B, D precum 
şi la bacterioclorofila B alcoolul este fitolul, în timp ce la bacterioclorofila C ar putea fi fitolul sau 
geraniolul dependent de specia de bacterii. 

Clorofilele C1 si C2 au restul de acid propionic înlocuit cu un rest neesterificat de acid acrilic. 

Fotoreceptorul principal în cloroplastele plantelor verzi este clorofila A al cărei conţinut depăşeşte de 
3 ori pe cel al clorofilei B. La diatomee, alge brune, au fost descoperite clorofilele C. 

În algele roşii este prezentă clorofila D. 

Bacteriile fotosintetizante conţin bacterioclorofilele A şi B. 

Iradierea cloroplastelor produce o fluorescenţă uşor măsurabilă a clorofilei A în timp ce pentru 
celelalte forme de clorofilă, carotenoide şi alţi pigmenţi nu se observă acest fenomen. De aici se 
poate deduce că toate aceste substanţe servesc, în principal, ca pigmenţi auxiliari care absorb 
energia luminoasă şi o transmit eficient clorofilei A. 

Pe lângă clorofilele B, C, D între pigmenţii auxiliari cei mai importanţi se numără carotenii dintre care 
principalul derivat în majoritatea plantelor este β‐carotenul. 

Bacteriile sulfuroase verzi conţin γ‐caroten. 

În cloroplastele plantelor şi algelor verzi se întâlnesc diferite carotenoide oxigenate între care 
predomină luteina, violaxantina, neoxantina. 

20 
 
Altă clasă de pigmenţi auxiliari, mai puţin răspândiţi, sunt tetrapirolii cu catenă deschisă care 
formează gruparea prostetică a ficobiliproteinelor. Posibil ca aceștia să fie de fapt precursorii 
clorofilelor de astăzi. 

Exemple sunt ficoeritrinele din algele roşii care conţin în calitate de pigment ficoeritrobilina și 
ficocianinele din algele albastre‐verzi cu pigmentul ficocianobilina. 
COOH COOH COOH COOH

CH3 CH2 CH2 CH2 CH3 CH2 CH2 CH3

CH3 CH CH3 CH2 CH2 CH3 CH3 CH CH3 CH CH3 CH2 CH2 CH3 CH3 CH2

O N N N N O O N N N N O
H H H H H H
ficocianobilina
ficoeritrobilina  
În interiorul cloroplastelor (sau în cromatofori) clorofilele şi bacterioclorofilele sunt asociate cu 
proteine specifice rezultând complexe numite cromoproteine sau cromoplastine. 

Bacteriile fotosintetizante au ca sediu pentru procesul de fotosinteză cromatofori ce conţin 
bacterioclorofilă, mari cantităţi de caroteni şi fosfolipoproteine, toate însoţite de enzimele necesare 
procesului.  

Cianofitele (alge albastre‐verzi) au doi pigmenţi pe care nu îi mai întâlnim la alte procariote fiind 
specifici eucariotelor şi anume clorofila A şi β‐carotenul.  

La eucariote, atât la alge cât şi la plantele superioare, întâlnim organite celulare specializate numite 
cloroplaste. Dată fiind compoziţia şi structura cloroplastului dar şi consideraţiile evolutive se poate 
lesne observa că în cazul cloroplastelor avem de a face cu organite cu o autonomie considerabilă. 
Cloroplastele sunt dotate cu membrană externă asemănătoare membranei celulare. Straturile 
acestei membrane au permeabilităţi diferite, cea externă foarte permeabilă şi cea internă virtual 
impermeabilă. În interior găsim stroma. În stroma găsim ADN, ARN şi ribozomi implicaţi în biosinteza 
proteinelor proprii cloroplastului dar și enzimele necesare procesului de biosinteză specific 
fotosintezei. Stroma înconjoară structuri membranare numite tilacoide aşezate în stive numite 
grana. Tilacoidele sunt unite între ele prin spaţii membranare. S‐a constatat că şi membranele 
tilacoidelor sunt de tip dublu strat. Particulară este compoziția proteică a acestor membrane 
tilacoidice, existând multe proteine specifice. Lipidele din membrana tilacoidului au și ele o 
compoziţie aparte conţinând doar 10% fosfolipide şi 10% sulfochinovozildiacilgliceroli şi restul fiind 
aproape exclusiv constituite din digalactozil‐diacilgliceroli. Acizii graşi din structura acestor lipide 
complexe sunt acizi graşi cu catenă lungă de atomi de carbon şi cu un grad de nesaturare foarte mare 
ceea ce le conferă o fluiditate deosebită, caracteristică ce o capătă şi membranele tilacoidelor. 

          
 

21 
 
Mecanismul fotosintezei
Schematic și extrem de simplist fotosinteza în plantele superioare verzi şi cianobacterii poate 
fi  formulată  ca  un  proces  de  reducere  a  dioxidului  de  carbon  de  către  apă  cu  ajutorul 
energiei solare absorbită de clorofila localizată în cromatofori sau cloroplaste. 

lumina
6CO2 + 6H2O C6H12O6 + 6O2
clorofila  
C6H12O6 indică substanţe din grupul monoglucidelor. 

Unele bacterii folosesc alt donor de hidrogen (H2A) pentru reducerea dioxidului de carbon. 
Acest donor de hidrogen poate fi hidrogenul, hidrogenul sulfurat, tiosulfatul, izopropanolul.  

În general procesul de fotosinteză poate fi redat prin ecuaţia: 
lumina
CO2 + 2H2A (CH2O) + 2A + H2O
clorofila  
În  1937  Robert  Hill  a  descoperit  că  prin  iluminarea  cloroplastelor  în  absența  totală  a 
dioxidului  de  carbon  și  în  prezenţa  unui  acceptor  artificial  de  electroni    [Fe(CN)6]3‐    – 
fericianură  –  ele  degajă  oxigen  concomitent  cu  reducerea  acceptorului  la  ferocianură 
[Fe(CN)6]4‐. Prin acest experiment Hill demonstrează ca dioxidul de carbon nu participă direct 
în reacţia de generare a oxigenului. 

În 1941 S. Ruben şi M. Kameh au demonstrat cu izotopul  18O că sursa de oxigen degajat în 
fotosinteză este apa. 
lumina
18O + (CH2O)
H218O + CO2 2
clorofila  
Experienţele  menţionate  şi  altele  asemănătoare  au  condus  la  concluzia  că  mecanismul 
fotosintezei, prin care energia electromagnetică este convertită în energia legăturii chimice a 
substanţelor sintetizate, cuprinde două faze distincte. 

1. reacţii dependente de lumină (fotochimice) – energia luminoasă este utilizată pentru 
oxidarea  apei  (sau  reducătorului  H2A)  concomitent  cu  generarea  de  ATP  şi 
NADPH+H+. 
2. reacţii la întuneric sau, mai corect, independente de prezența luminii. Utilizează ATP 
şi  NADPH+H+  pentru  a  realiza  biosinteza  glucidelor  şi  ulterior  și  altor  compuşi 
biochimici din dioxid de carbon şi apă. 
O  altă  modalitate,  mult  mai  actuală,    de  a  analiza  fotosinteza  este  să  o 
împărțim în patru faze distincte care împreună alcătuiesc procesul complet: 
A. absorbția și transferul energiei fotonilor prin intermediul complexelor de tip antenă 
pentru captarea energiei 
B. transferul primar al electronilor către centrul reactiv 
C. stabilizarea energiei captate prin procese secundare 
D. sinteza și exportul produșilor stabili. 
În lumina acestei ultime analize devine limpede că singurul moment în care putem vorbi de 
dependența  de  lumină  a  reacțiilor  din  fotosinteză  este  cel  în  care  este  preluată  energia 

22 
 
fotonului de către complexul antenă captatoare de lumină. Celelalte sunt doar dependente 
de acest proces dar nu depind direct de existența luminii. 
Pentru  că  termenii  clasici  de  reacții  la  lumină  și  reacții  la  întuneric  sunt  de  mult  timp 
încetățenite  și  utilizate  pentru  descrierea  procesului  de  fotosinteză  le  vom  utiliza  și  noi  în 
cele ce urmează.  
 

Reacții dependente de lumină în fotosinteză

Mecanismul captării energiei luminoase

Pentru a stoca energia radiațiilor luminoase primul lucru care trebuie realizat este captarea acesteia. 
Captarea este realizată de către ansamblul moleculelor de pigmenți fotosintetici asociați în antena 
captatoare de lumină. Nu toți pigmenții au rol de captatori de fotoni. Dar împreună, ansamblul 
molecular al antenei are rolul de a colecta, concentra și transfera energia către centrul de reacție din 
ansamblu unde energia va fi convertită. 

Absorbția fotonilor (captarea acestora) creează o stare specială, excitată, la nivelul ansamblului 
antenă captatoare de lumină. Starea aceasta de excitare se va materializa, în cele din urmă, prin 
apariția unei sarcini libere la nivelul centrului de reacție. 

Este de remarcat faptul că sistemul antenă captatoare de lumină nu implică în funcționare nici un fel 
de eveniment chimic ci doar evenimente fizice de transfer rezonant care presupun migrarea stării de 
excitare de la o moleculă la alta. Majoritatea moleculelor de pigment sunt legate de proteine 
specifice și formează asocieri supramoleculare înalt specifice. În antenele captatoare de lumină 
regăsim alături de clorofila și molecule de caroteni și chiar molecule ale pigmenților cu lanț 
tetrapirolic deschis.  

Sistemul acesta de tip antenă captatoare de energie are și un aranjament spațial asemănător unei 
pâlnii cu pigmenții aflați la extremități capabili să absoarbă fotoni cu energie mai mare decât sunt 
capabili pigmenții din zona centrală. Transferul energiei absorbite este cel care realizează 
uniformizarea energiilor spre valori mai mici și simultan are loc concentrarea energiilor și 
direcționarea lor spre centrul reactiv care este plasat în partea internă a pâlniei. 

Sistemul antenei captatoare de energie crește și eficiența captării energiei solare care este, de altfel, 
o formă diluată de energie. Pe de altă parte conglomeratul molecular al antenei captatoare de 
energie are și rolul de a asigura reglarea procesului și protecția împotriva chiar a energiei fotonilor 
care are și potențial distructiv.  

Transformarea efectivă a energiei potențiale caracteristice stării de excitare are loc (așa cum am 
precizat mai devreme) în centrul de reacție al antenei. Acesta este un complex proteic compus din 
mai multe subunități și se găsește inclus în membrana tilacoidului. Alături de proteine există asociate 
și concură la funcționalitate molecule de clorofilă dar și alți cofactori de transfer al electronilor cum 
sunt chinonele și clusterele fier‐sulf, dar și polipeptide hidrofobe care traversează membrana 
tilacoidului de mai multe ori între fața stromală și cea lumenală.  

Centrul de reacție propriu‐zis are un dimer special de clorofilă și acesta este donorul primar de 
electroni al cascadei de transfer a electronilor. Deși monomerii acestui dimer de clorofilă sunt identici 
structural cu moleculele de clorofilă din antena captatoare, modul de împachetare cu celelalte 
elemente ale centrului de reacție le conferă proprietăți speciale. Pasul final al transferului energiei 
care are loc în antena captatoare de lumină este transferul energiei către acest dimer cu obținerea 
unui dimer excitat electronic. Starea excitată dimerului de clorofilă din centrul de reacție este un 
reducător foarte puternic capabil să transfere electronul excitat către un acceptor corespunzător 
devenind astfel un cation. 

23 
 
Acest proces de transfer electronic este prima reacție a fotosintezei. În acest mod are loc conversia 
energiei fotonului către energia chimică (potențial redox) a acceptorului redus. Acesta este și unul 
dintre cele mai delicate momente deoarece există posibilitatea transferului electronului înapoi către 
dimerul cation și astfel nu s‐ar câștiga energie ci toata ar fi convertită către emisii de fotoni cu 
energie mai mică (fluorescență) și/sau emisie de căldură. Sistemul evită acest pas înapoi prin 
cuplarea acestei reacții de transfer electronic (de la dimerul excitat de clorofilă către acceptorul 
primar de electroni) cu alte reacții secundare foarte rapide care sunt competitive față de 
recombinarea dimerului cu acceptorul. Aceste reacții duc la separarea spațială a sarcinii negative 
câștigate față de sarcina pozitivă existentă la nivelul dimerului de clorofilă ceea ce face ca 
posibilitatea de recombinare să scadă cu câteva ordine de magnitudine.  

Rezultatul final este că într‐un timp foarte scurt (mai puțin de o nanosecundă) speciile oxidată și 
redusă devin separate printr‐un spațiu echivalent cu grosimea unei membrane biologice (circa 30Å). 

Procese mai lente intervin apoi și stabilizează suplimentar energia stocată spre a o putea converti în 
forme mult mai ușor de utilizat.  Sistemul este atât de fin acordat încât în majoritatea cazurilor 
câștigul energetic este de unu la unu (un foton absorbit per un electron câștigat).  Chiar și cu 
pierderile de rigoare, necesare pentru stabilizarea sistemului, randamentul este unul impresionant.  

Principiul acesta de obținere a electronului excitat și de transfer al lui prin reacții secundare spre a 
realiza separarea spațială necesară este unul comun tuturor centrelor de reacție fotosintetice chiar 
dacă detaliile procesului pot varia ușor de la un caz la altul.  

O variantă evolutivă, de transfer ciclic al electronilor, este cea în care acceptorii succesivi conduc în 
final la transferul electronului extras înapoi la dimerul de clorofilă rămas în starea de cation. În sine 
procesul nu este unul cu câștig net de energie. Dar transferul electronului este cuplat cu realizarea 
unui ușor gradient protonic între fețele membranei tilacoidului și acest fapt va duce la generarea 
unei cantități de ATP.  

Cazul cel mai familiar este cel al organismelor la care transferul este neciclic și care folosesc apa ca 
donor al electronilor necesari refacerii dimerului de clorofilă din centrul de reacție. Aceste organisme 
prezintă două centre de reacție separate aparținând la două sisteme de antenă captatoare de lumină 
separate și cu proprietăți ușor diferite în ceea ce privește lungimea de undă preferată pentru 
absorbția fotonilor. Funcționarea acestui sistem este una de tipul unui lanț de transfer al electronilor 
în care sunt implicate cele două fotosisteme, denumite I și II, precum și o multitudine de verigi 
intermediare de transfer. Electronii vor fi acceptați în final de NADP+ care se va reduce la un compus 
stabil, util celulei, NADPH+H+. Simultan, protonii generați de oxidarea apei la oxigen molecular 
împreună cu cei transferați contra gradientului de concentrație, vor fi utilizați la generarea de ATP, al 
doilea compus util celulei.  

Fotosistemele I și II conțin același tip de clorofilă, clorofila A, diferențele de lungime de undă optimă 
pentru absorbție fiind datorate conformațiilor particulare ale centrelor de reacție din aceste 
fotosisteme. Din acest motiv fotosistemul I este numit și P700 pentru că absoarbe optim la lungimea 
de undă de 700 nm în timp ce fotosistemul II este numit și P680 pentru că absoarbe optim la 
lungimea de undă de 680 nm.  

Funcționarea mecanismului de generare a NADPH+H+ și ATP

Reacțiile la lumină încep cu fotonii care lovesc membrana tilacoidului. Parte a acestora vor fi absorbiți 
de complexele de tip antenă captatoare de lumină atât ale fotosistemului I cât și ale fotosistemului II. 
Concret putem distinge trei părți distincte în cadrul reacțiilor dependente de lumină ale fotosintezei.  

1. Fotoexcitarea care constă în absobția fotonului și trecerea clorofilei în stare excitată.  

24 
 
 2. Transferul electronului excitat care este realizat prin intermediul unei serii de transportori 
electronici cuplați cu membrana tilacoidului. Transferul este cuplat cu pomparea protonilor 
prin membrana tilacoidului cu formarea unui gradient protonic. 
3. Chemiosmoza, mișcarea protonilor prin complexul ATP‐sintazei concomitent cu generarea 
ATP. 

Procesul de transfer al electronilor obținuți la nivelul fotosistemelor I și II este necicilic deoarece 
electronii extrași din dimerul de clorofilă de la nivelul centrului de reacție al fotosistemului II sunt 
înlocuiți cu electroni extrași de la apă prin intermediul unui complex enzimatic de oxidare a apei,iar în 
cazul fotosistemului I electronii eliberați sunt înlocuiți cu cei furnizați de plastocianina redusă..  

Procesul are patru etape: 

A. Captarea electronilor prin intermediul antenei captatoare de lumină a fotosistemului II excită 
în final dimerul P680 din centrul de reacție al fotosistemului II iar acesta transferă un 
electron către un acceptor primar, feofitina. Electronul este mai apoi transferat prin reacții 
redox cuplate către un transportor de electroni aflat liber în membrana tilacoidului. Acesta,  
plastochinona, preia doi electroni de la fotosistemul II (2 evenimente de captare și 
expulzare) împreună cu 2 protoni de pe suprafața stromală a membranei tilacoidului și se 
reduce la plastochinol.  
B. În același timp, o proteină Z, asociată cu fotosistemul II și situată pe partea lumenală a 
membranei tilacoidului rupe molecula de apă în electroni (necesari revenirii centrului activ al 
fotosistemului II la starea sa fundamentală spre a putea accepta energia fotonilor și a relua 
ciclul), protoni (care vor contribui la gradientul protonic transmembranar) și oxigen care va 
părăsi sub formă moleculară cloroplastul.  
Proteina Z sau MSP (Manganese Stabilising Protein) sau ansamblul enzimatic de scindare a 
apei constituent al fotosistemului II conţine un cluster (4 ioni de Mn2+ legaţi de proteine). 
Ionii de mangan formează un complex catalitic activ numit complexul de eliberare a 
oxigenului (CEO) care leagă două molecule de apă pentru a facilita generarea oxigenului (o 
moleculă) și duce la eliberarea a 4 electroni și 4 protoni. Acest CEO funcţionează ciclic prin 
intermediul unei serii de stări oxidative care probabil includ diferite combinaţii ale Mn3+, 
Mn4+, Mn5+ facilitând extracţia electronilor şi protonilor de la apă şi eliberarea finală a 
oxigenului în interiorul tilacoidului. 
C. Electronii si protonii stocați sub forma plastochinolului sunt despărțiți la fața lumenală a 
membranei tilacoidului, protonii fiind eliberați în spațiul lumenal iar electronii fiind 
transferați complexului de citocromi b6f. Citocromii complexului citocromic b6f formează un  
ansamblu membranar care conţine o moleculă de citocrom f, două molecule citocrom b6 cu o 
Fe‐S‐proteină (2Fe‐2S) şi una de plastochinol (QBH2) legat. 
Are loc astfel mărirea gradientului de protoni la nivelul membranei tilacoidului, forța 
chemiosmotică ce va fi utilizată de către ATP‐sintază pentru generarea de ATP. De la 
complexul de citocromi b6f electronii sunt mai apoi transferați către plastocianină. 
Plastocianina este o proteină mobilă de 10,5 KDa care are în centrul activ redox al ei ionul de 
Cu coordinat tetraedal cu patru liganzi reprezentaţi de un rest de cisteină Cys 84, metionină 
Met 92 şi două de histidină His 37, 87. Complexarea atomului de cupru cu cei patru 
aminoacizi din lanţul polipeptidic modulează potenţialul reducător al centrului activ al 
plastocianinei, cuprul oscilând între stările de oxidare Cu+ ‐ Cu2+. Această modificare la 
atomul de cupru condiţionează funcţionarea plastocianinei de a transforma eficient 
electronii de la complexul citocromul b6f la fotosistemul I. Plastocianina redusă va ceda 
electronii către cationul centrului de reacție din fotosistemul I, p700+.  
D. Două evenimente de excitare la nivelul centrului de reacție al fotosistemului I duc la 
excitarea acestuia și la expulzarea către un acceptor convenabil a doi electroni. Regenerarea 
centrului de reacție al fotosistemului I se va realiza pe seama plastocianinei reduse. 

25 
 
 Acceptorul, ferredoxina (o proteină cu cluster 2Fe‐2S), se va reduce pe seama electronilor 
proveniți de la fotosistemul I și la rândul ei va ceda electronii către NADP‐reductază care va 
reduce NADP+ la NADPH+H+ folosind doi protoni din stroma cloroplastului.  
E. Protonii acumulați în spațiul lumenal al tilacoidului și care au generat un gradient de pH față 
de partea stromală a membranei tilacoidice se pot întoarce conform gradientului de 
concentrație doar prin complexul multimeric al ATP‐sintazei deoarece membrana tilacoidului 
este impermeabilă pentru protoni. Conform ultimelor descoperiri se știe că patru protoni 
sunt necesari pentru sinteza unei molecule de ATP. Procesul se numește fotofosforilare.  

 
Dacă se realizează o diagramă a energiilor electronilor de‐a lungul acestui mecanism se obține 
imaginea de mai jos. 

26 
 
  
 

O variantă particularră, ciclică, a m
mecanismuluui de transfe er al electronilor și care uutilizează doa
ar 
fotosisteemul I a fost descrisă ca a mecanism cicllic electronul 
având loc în  unele situațiii. În acest m
expulzatt de centrul dde reacție al fotosistemuului I este trecut la feredo oxină care îl ccedează 
plastochhinonei. Aceaasta mai preia un electroon tot de la fe eredoxina redusă și 4 prootoni de pe ffața 
stromalăă a membran nei tilacoidului și se redu ce la plastocchinol. Acesta migrează laa fața lumen nală a 
membraanei tilacoidu ului unde ced dează electroonii către complexul citocromic b6f șii protonii în sspațiul 
lumenal al tilacoidului. Electroniii trec de la coomplexul citocromic b6f la plastociannină și mai de eparte la 
cationul din centrul dde reacție al fotosistemuului I. În acesst mod nu are e loc sinteza  de NADPH+ +H+ dar 
gradienttul de proton oate realiza sinteza, redu să, de ATP.  
ni, redus, se rrealizează asstfel că se po

27 
 
  
În acest mod nu va fi posibilă dessfășurarea reeacțiilor din ciclcul Calvin NADPH+H+ esste 
n deoarece N
nzabil desfășu
indispen urării acestor reacții.  

Studiile dde microscopie electroniică au relevaat că cele trei complexe p
proteice ale m
membranei 
tilacoidicce au o localizare specificcă. 

‐ Fotosistemul I se descop peră mai aless în membran nele tilacoideelor aflate înn contact dire

ect cu 
+
sstroma undee are acces N NADP . 
‐ Fotosistemul II este localizat exclusivv aproape în regiunile stivvuite ale meembranelor 
ttilacoidelor. 
‐ CComplexul b orm distribuitt pretutindeni în membrană 
b6f este unifo

Pe total,, deși processul de captarre a energieii fotonilor esste unul com
mplex, finalitaatea sa este
e 
conversiia energiei footonilor în energia chimiică a legăturrilor macroe ergice din ATTP și în poten
nțialul 
reducătoor al NADPH H+H+.  

Mecanissmul sintezzei ATP în clloroplaste

 

Sinteza A
ATP în cloropplaste este asociată cu diisiparea unui gradient de
e protoni prinn membrana a 
tilacoidu
ului. Mecanissmul sintezeii ATP în clorooplast este fo
oarte asemănător celui ddin mitocond
drii. 

Ansamblul enzimaticc care catalizzează formarrea ATP în clo
oroplast prezzintă un gradd de similarittate 
foarte m
mare comparativ cu același proces ce  se desfășoară în mitocondrii. 

ATP‐sinttaza cloroplastului este numită CF0 – CF1. 

CF0 – pro
oteină hidroffobă transme
embranară ccare conduce
e protonii prin membranna tilacoidulu
ui. 

CF1 – pro
oteină hidroffilă cu compo merică 33
oziţie oligom  . 

28 
 
Subunităţile  şi  conţin situsurile de legare şi cele catalitice pentru ATP şi ADP, precum și pentru 
ionul fosfat. 

 ‐ leagă CF1 la CF0. 

 ‐ controlează fluxul protonilor de la CF1 la CF0. 

 ‐ inhibă activitatea catalitică a complexului la întuneric blocând hidroliza inutilă a ATP. 
Translocaţia protonilor prin membrana tilacoidului este asociată cu acidifierea spaţiului tilacoidic la 
pH=4. Gradientul transmembranar de proton indus de lumină este de 3,5 unităţi pH. Acest gradient 
de pH constituie forţa motrice pentru sinteza ATP‐ului din ADP şi fosfat anorganic proces catalizat de 
CF1. 

Întrucât ansamblul CF1 al ATP‐sintetazei se află pe suprafaţa membranei tilacoidice expusă spre 
stromă ATP‐ul nou sintetizat este eliberat în spaţiul stromal.  

Deoarece pentru fiecare pereche de electroni ce în final ajunge să genereze NADPH sunt transportaţi 
6 protoni iar pentru sinteza fiecărei molecule de ATP sunt necesari 3 protoni se poate constata uşor 
că la fiecare moleculă de NADPH formată se formează 2 molecule de ATP. 

De asemenea NADPH format de format de fotosistemul I este eliberat în stromă astfel ATP‐ul şi 
NADPH produşi în reacţiile la lumină ale fotosintezei sunt apropiaţi poziţional pentru reacţiile 
următoare care decurg la întuneric. 

Reacții independente de lumină în fotosinteză

ATP şi NADPH+H+ formaţi în reacţiile la lumină sunt utilizate în reacţiile la întuneric pentru reducerea 
dioxidului de carbon și transformarea acestuia în mod primar în glucide. Apoi pornind de la glucide se 
vor obține și lipide, proteine, precum și toate celelalte substanțe organice. Calea metabolică prin care 
plantele transformă dioxidul de carbon în glucide a fost elucidată între 1946 – 1953 de M. Calvin, J. 
Bassham, A. Benson purtând numele de Ciclul Calvin, după numele lui Melvin Calvin (1911‐1997). 

Strategia de bază în experimentele lor a fost expunerea culturilor de alge Chlorella în atmosferă cu 
14
CO2 pentru perioade variate de timp şi condiţii diferite de iluminare. 

După stoparea reacţiilor cu alcool fierbinte s‐au separat şi identificat produşii radioactivi. Această 
cale metabolică este cunoscută ca ciclul pentozofosforic reducător, ciclul galben, calea C3 de 
fotosinteză. 

Ecuaţia netă a ciclului Calvin este următoarea:
3 CO2 + 6 NADPH + 9 ATP gliceraldehid-3-fosfat + 6 NADP + 9 ADP + 8 Pi
 
Conform datelor actuale ciclul Calvin cuprinde 4 etape: 

1. etapa de carboxilare; 
2. etapa de reducere; 
3. etapa de sinteză a glucidelor cu șase atomi de carbon și, consecutiv, a materialului 
celular; 
4. etapa de regenerare a acceptorului dioxid de carbon. 

1. Etapa de carboxilare
Fixarea carbonului este rezultatul unei singure reacţii.  

29 
 
În etapa 1, de carboxilare, molecula de dioxid de carbon se condensează cu ribulozo‐1,5‐bisfosfatul 
formând un compus de tranziţie cu 6 atomi de carbon care se hidrolizează repede dând două 
molecule de acid D‐3‐fosfogliceric conform mecanismului: 

*
CO2 H+
CH2 O PO3H2 CH2 O PO3H2 CH2 O PO3H2
  *
O C HO C HO C COO-
 C
H C OH C OH O
H C OH H C OH H C OH
CH2 O PO3H2 CH2 O PO3H2 CH2 O PO3H2

ribulozo 1,5 bisfosfat trans en diol acid  cetonic

CH2 O PO3H2
 *
CH2 O PO3H2 HO C COO- H+

* (-)
HO C COO-

HO C OH
H C OH

CH2 O PO3H2 HO C O
H C OH
intermediar hidratat CH2 O PO3H2

acid D 3 fosfogliceric  
Prima etapă este una puternic exergonică cu o diferenţă de energie liberă de circa ‐12Kcal ceea ce 
face ca ea să fie în esenţă ireversibilă. Reacţia este catalizată de ribulozo‐1,5‐bisfosfat carboxilază 
(RUBISCO) enzimă localizată pe suprafaţa stromală a membranei tilacoidice. Ribulozo‐1,5‐bisfosfat 
carboxilaza cuprinde 15% până la 60% din proteinele cloroplastului şi prin urmare este cea mai 
răspândită proteină în biosferă. 

Fiind enzima cheie între carbonul anorganic (CO2) şi carbonul organic este, probabil, cea mai 
importantă enzimă de pe Terra.  

Enzima din plantele superioare şi din multe microorganisme fotosintetizante constă din 8 unităţi mari 
L de 50 KDa codificate de ADN‐ul cloroplastului şi 8 unităţi mici S de câte 14 KDa specificate de genele 
nucleare. Fiecare subunitate L conţine un centru catalitic şi un centru de reglare, rolul subunităţii S nu 
se cunoaşte dar se presupune că măreşte viteza de reacţie a subunităţii L. 

Ribulozo‐1,5‐bisfosfat carboxilaza din unele bacterii fotosintetizante este un dimer cu două 
subunităţi identice care posedă o structură asemănătoare cu subunitatea L de la plante. 

Enzima este convertită în forma catalitică activă în prezenţă de dioxid de carbon şi prin legarea unui 
ion metalic de Mg2+. Activitatea acestei enzime este reglată de cantităţile de O2, CO2, Mg2+ şi de 
valoarea pH‐ului.  

Mai este de notat că cea mai mare parte a azotului din frunze este localizat la nivelul ribulozo‐1,5‐
bisfosfat‐carboxilazei. 

Plantele ce au ca prim produs stabil al reacţiilor fotosintetice acidul D‐3‐fosfogliceric se numesc 
plante C3. 

30 
 
Prin fixarea a 6 molecule de CO2 se obţin 12 molecule de acid D‐3‐fosfogliceric. 

Fotorespirația
În ciuda importanţei sale şi a abundenţei, ribulozo‐1,5‐bisfosfat carboxilaza este o enzimă ineficientă. 
Pentru centrul său catalitic sunt în permanentă competiţie atât CO2 cât şi O2. Competitiv cu reacția 
considerată normală, cea de carboxilare, ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilaza poate cataliza o altă 
reacție, de oxigenare, în care este implicat O2 în locul CO2. 

HO C O
H C OH
2×
CH2 O PO3H2
CH2 O PO3H2 CO2 acid D 3 fosfogliceric
O C
H C OH
H C OH O2
CH2 O PO3H2 HO C O
+ CH2OPO3H2
H C OH
O C OH
ribulozo 1,5 bisfosfat CH2 O PO3H2
fosfoglicolat
3 fosfoglicerat  
La temperatura de 25°C proporţia dintre cele 2 reacţii este de 80% pentru carboxilare şi de 20% 
pentru oxigenare însă cu creşterea temperaturii creşte şi proporţia de utilizare a oxigenului în locul 
CO2. 

Această reacție este cea care stă în centrul unui fenomen tipic pentru celulele vegetale, numit 
fotorespirație. Fotorespirația este un proces care are loc în paralel cu respirația celulară normală, 
însă diferit de respirația celulară normală (care utilizează oxigenul și glucidele pentru a forma dioxid 
de carbon, apă și energie liberă utilizabilă pentru procesele celulare) procesul de fotorespirație este 
unul dependent de lumină. Acest proces are loc în celulele care conțin cloroplaste și implică două 
tipuri suplimentare de organite celulare: mitocondriile și peroxizomii.  

În procesul de fotorespirație ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilaza catalizează reacția dintre ribulozo‐1,5‐
bisfosfat și O2 cu formarea de acid 3‐fosfogliceric și de acid 2‐fosfoglicolic. Deoarece pentru o 
moleculă de ribulozo‐1,5‐bisfosfat se formează o singură moleculă de acid 3‐fosfogliceric (comparativ 
cu două în ciclul Calvin) nu există un câștig net în ceea ce privește formarea de noi legături C‐C (sau 
de glucide). Procesul acesta este însă în competiție pentru substratul utilizat în ciclul Calvin și 
ribulozo‐1,5‐bisfosfat carboxilaza este și ea utilizată fără a produce fixarea carbonului. Presiunea 
parțială crescută a O2, indisponibilitatea CO2 dar și temperatura ridicată sunt factori favorizanți care 
duc la desfășurarea preponderentă a reacțiilor din fotorespirație în defavoarea celor din ciclul Calvin. 
Este și acesta unul dintre motivele ineficienței ribulozo‐1,5‐bisfosfat carboxilazei și a necesității de a 
menține mari cantități din această enzimă la nivelul cloroplastului pentru a compensa ineficiența ei. 

Chiar dacă privim fotorespirația ca pe un proces dezavantajos cercetările au arătat că funcția acestuia 
poate fi și una de protecție prin îndepărtarea excesului de energie potențială generată de lumina 
foarte puternică, caz în care capacitatea de carboxilare nu este în acord cu cantitatea mare de ATP și 
NADPH+H+ generate de ansamblurile moleculare implicate în reacțiile dependente de lumină, 
cantitate care ar putea afecta stabilitatea celulei.  

Acidul 2‐fosfoglicolic iese din cloroplast și va fi convertit mai departe în peroxizomi unde este 
transformat în glicină care, la rândul ei, este convertită la nivelul mitocondriilor, eventual până la 
CO2, H2O și NH3.  

31 
 
 2. E Etapa de reeducere
Etapa dee reducere a ciclului Calvin cuprinde ddouă reacții care au loc ssub acţiuneaa a două enziime 
fosfogliccerat‐kinaza (E1), gliceraldehid‐fosfatt‐dehidrogen
naza (E2). 

În aceasttă etapă acid ogliceric se reeduce cu formarea de gliiceraldehid‐33‐fosfat cu 
dul D‐3‐fosfo
NADPH+H+ co
participaarea ATP şi N onform secveenţei de reaccţii: 

 
HS ENZIMA
H3PO4 NADPH + H+ NADP
N
ADP
HO C O
ATP O
C
O ~PO H3 2
O
C
O ~S ENZIMA
O
C
H

H C OH H C OH H C OH
H
H C O
OH
CH2 O PO3H2 E2 CH2 O PO
O3H2 CH2 O PO3H2
CH2 O PO3H2 E1
aciid 1,3 bisfosfoglliceric gliceraldeh
hid 3 fosfat
acid D 3 fosfogliceric
f acil S enzima
HS E
ENZIMA
intermediar  
Reacţiilee catalizate dde enzimele E E1 şi E2 repreezintă inverssarea a două etape din g licoliză (în prrocesul 
de glicoliză conezimaa implicată e este NAD+). EEnzima E1 este repartizattă între clorooplaste şi cito
oplasmă 
iar E2 see află localizaată în cloroplaste. Obțineerea glicerald
dehid‐3‐fosfa
atului permitte mai deparrte 
sinteza gglucidelor daar această mo oleculă repreezintă punct potențial de
e plecare și aal altor căi 
metabolice. 

3. E Etapa de sinnteză a glucidelor cu 6 6 atomi de ccarbon

Desfășurrarea ulterio
oară a ciclului Calvin pres upune pe de e o parte con nversia glicerraldehid‐3‐fo
osfatului 
la fructo
ozo‐6‐fosfat şşi alte substa e substanţe oorganice, iar pe de 
anţe care sunnt baza tuturror celorlalte
altă partte conversia îîn ribulozo‐1
1,5‐bisfosfat,, acceptorul dioxidului dee carbon. 

Conversia gliceraldehhid‐3‐fosfatu ului în fructoozo‐6‐fosfat ddecurge prin inversarea rreacţiilor 
corespun nzătoare din
n glicoliză. Acceste reacţii ssunt catalizaate de către ttriozofosfatizzomerază,  a
aldolază 
şi fructozobisfosfatază după cum m urmează: 

32 
 
  

 
4. Etapa de regenerare a acceptorului dioxid de carbon
Desfăşurarea ulterioară a ciclului Calvin presupune regenerarea acceptorului care este necesar 
pentru fixarea dioxidului de carbon.  

Reacţiile care duc la regenerarea ribulozo‐1,5‐bisfosfatului într‐o mare măsură sunt analoage cu 
reacţiile din ciclul pentozofosforic oxidativ. Problema constă în sinteza unei glucide cu 5 atomi de 
carbon pornindu‐se de la 2 glucide, una cu 6 atomi de carbon şi cealaltă cu 3 atomi de carbon. 
Aceasta se realizează prin următoarea succesiune de reacţii. 

Mai întâi transcetolaza (enzimă tiaminpirofosfat dependentă) transferă un fragment de doi atomi de 
carbon C1‐C2, de la fructozo‐6‐fosfat la gliceraldehid‐3‐fosfat sintetizat în etapa de reducere 
rezultând xilulozo‐5‐fosfatul şi eritrozo‐4‐fosfatul conform reacţiei: 

CH2OH
C O CH2OH
H C O H C O
HO C H + C O H C OH
H C OH +
H C OH HO C H H C OH
CH2OPO3H2
H C OH H C OH CH2OPO3H2
CH2OPO3H2 CH2OPO3H2
eritrozo-4-fosfat
fructozo-6-fosfat gliceraldehid-3-fosfat xilulozo-5-fosfat
6C 3C
5C 4C
 
H S
NH2 O O
CH2 CH2 O P O P O-
N CH2 N+
O- O-

H3C CH3
N

tiaminpirofosfat  

33 
 
Eritrozo‐4‐fosfatul se condensează aldolic cu dihidroxiaceton‐fosfatul sub acţiunea aldolazei 
rezultând sedoheptulozo‐1,7‐bisfosfatul. Aldolaza are o specificitate ridicată pentru dihidroxiaceton‐
fosfat dar ea poate accepta diverse aldoze pe post de al doilea substrat. Reacţiile sunt următoarele: 

CH2OH
C O
CH2OPO3H2 CH2OPO3H2
CH2OPO3H2 H3PO4
C O H2O C O
dihidroxiaceton-fosfat HO C H HO C H
3C H C OH H C OH
+ H C OH H C OH
H C OH H C OH
H C O
CH2OPO3H2 CH2OPO3H2
H C OH
H C OH sedoheptulozo-1,7-bisfosfat
sedoheptulozo-7-fosfat
CH2OPO3H2 7C 7C

eritrozo-4-fosfat

4C  
Prin defosforilarea sedoheptulozo‐1,7‐bisfosfatului  catalizată de sedoheptulozobisfosfatază se 
formează sedoheptulozo‐7‐fosfatul. 

Transformarea ulterioară a sedoheptulozo‐7‐fosfatului are loc pe calea inversă a reacţiilor ciclului 
pentozofosforic oxidativ, reacții catalizate de transcetolază, ribozofosfatizomerază, ribulozo‐fosfat 
epimerază. 

Transcetolaza catalizează transferul unui fragment de doi atomi de carbon C1 – C2 de la 
sedoheptulozo‐7‐fosfat la gliceraldehid‐3‐fosfat, în urma căreia rezultă doi pentozofosfaţi (xilulozo‐5‐
fosfatul, ribozo‐5‐fosfatul) conform reacţiei: 

 
CH2OH
C O CH2OH H C O
HO C H H C O C O H C OH
H C OH + H C OH HO C H + H C OH
H C OH CH2OPO3H2 H C OH H C OH
H C OH gliceraldehid-3-fosfat CH2OPO3H2 CH2OPO3H2
3C
CH2OPO3H2 xilulozo-5-fosfat ribozo-5-fosfat
sedoheptulozo-7-fosfat 5C 5C
7C
 

Stoechiometria reacţiilor de regenerare a acceptorului este: 5C33C5. 

În continuare pentozofosfaţii sintetizați sunt convertiți la ribulozo‐5‐fosfat. Enzima ribulozo‐fosfat 3‐
epimeraza converteşte xilulozo‐5‐fosfatul în ribulozo‐5‐fosfat. Transformarea ribozo‐5‐fosfatului în 
ribulozo‐5‐fosfat este catalizată de ribozofosfat izomerază. Cele două reacţii pot fi redate: 

34 
 
 CH2OH CH2OH H C O CH2OH

C O C O H C OH C O
HO C H H C OH H C OH H C OH
H C OH H C OH H C OH H C OH
CH2OPO3H2 CH2OPO3H2 CH2OPO3H2 CH2OPO3H2

xilulozo-5-fosfat ribulozo-5-fosfat ribozo-5-fosfat ribulozo-5-fosfat

ribulozofosfat epimeraza               ribozofosfat izomeraza  

Ciclul reacţiilor fotosintezei la întuneric se încheie cu fosforilarea ribulozo‐5‐fosfatului în ribulozo‐1,5‐
bisfosfatului sub acţiunea fosforibulozo kinazei.  
ADP
ATP CH2OPO3H2
CH2OH
C O C O

H C OH H C OH

H C OH H C OH

CH2OPO3H2 CH2OPO3H2
ribulozo-1,5-bisfosfat
ribulozo-5-fosfat

ribulozofosfat kinaza
  (fosforibulokinaza)  
Cu obţinerea ribulozo‐1,5‐bisfosfat se regenerează combinaţia iniţială a ciclului Calvin. 

În esenţă ribulozo‐1,5‐bisfosfatul supus carboxilării e trecut printr‐o serie de transformări biochimice 
şi a fost apoi regenerat. 

Ribulozo‐1,5‐bisfosfatul format în urma reacţiilor de regenerare poate accepta din nou o moleculă de 
dioxid de carbon sub influenţa ribulozo bisfosfatcarboxilazei şi ciclul Calvin se repetă. Pentru a 
înţelege cum se formează glucidele în ciclul Calvin este necesar să se stabilească stoechiometria 
reacţiilor componente. 
+
12 NADPH + 12ATP 12 NADP + 12 ADP

6CO2 + 6ribulozo1,5fosfat 12 acid 3 fosfogliceric 12 gliceraldehid 3 fosfat

 

3H2O 3 Pi

6 gliceraldehid 3 fosfat 3 fructozo 1,6 bisfosfat 3 fructozo 6 fosfat

 

2 fructozo 6 fosfat + 2 gliceraldehid 3 fosfat 2 xilulozo 5 fosfat + 2 eritrozo 5 fosfat

 

2H2O 2 Pi

2 eritrozo 5 fosfat + 2 gliceraldehid 3 fosfat 2 sedoheptulozo 1,7 bisfosfat 2 sedoheptulozo 7 fosfat

 

2 sedoheptulozo 7 fosfat + 2 gliceraldehid 3 fosfat 2 xilulozo 5 fosfat + 2 ribozo 5 fosfat

 
4 xilulozo 5 fosfat + 2 ribozo 5 fosfat 6 ribulozo 5 fosfat
 

35 
 
 6ATP 6ADP

6 ribulozo 5 fosfat 6 ribulozo 1,5 bisfosfat

 
Pentru sinteza unei molecule de hexoză sunt necesare 6 molecule de dioxid de carbon. 

Pentru introducerea a 6 CO2 în ciclul Calvin sunt necesare 6 ribulozo‐1,5‐bisfosfat în calitate de 
acceptor. 

În final 6 molecule CO2 se transformă în 1 fructozo‐6‐fosfat utilizând 12NADPH şi 18ATP. Ecuaţia 
sumară a ciclului Calvin este: 

6CO2 + 18ATP + 12NADPH+12H++11H2O  
fructozo‐6‐fosfat + 18ADP + 17H3PO4 + 12NADP+ 
Pentru asimilarea unei molecule de dioxid de carbon se consumă 3 molecule ATP şi 2 molecule de 
(NADPH+H+). Din cele 13 reacţii ale ciclului Calvin numai enzimele ribulozobisfosfat carboxilaza, 
fosforibulozokinaza şi sedoheptulozobisfosfataza sunt caracteristice pentru organismele 
fotoautotrofe. Ca şi în cazul altor căi metabolice unii produşi intermediari ai ciclului Calvin pot fi 
atraşi în diferite procese anabolice şi catabolice. 

Exemplu: gliceraldehid‐3‐fosfatul care poate fi considerat ca produs primar al reacţiilor la întuneric, 
este utilizat în diverse căi biosintetice atât în cloroplast cât şi în exteriorul lui. Astfel gliceraldehid‐3‐
fosfatul poate fi convertit în fructozo‐6‐fosfat, în glucozo‐1‐fosfat care este precursorul altor 
monoglucide, oligoglucide, poliglucide vegetale. Din gliceraldehid‐3‐fosfat se sintetizează acizi graşi şi 
aminoacizi. 

Reglarea ciclului Calvin

Controlul diferitelor căi metabolice se realizează la nivelul reacţiilor enzimatice care sunt departe de 
echilibru. Aceasta înseamnă că au valori mari ale lui ΔG. 

Dintre enzimele ciclului Calvin trei îndeplinesc condiţii: ribulozobisfosfat carboxilaza, 
sedoheptulozobisfosfataza, fructozobisfosfataza. 

De fapt, eficienţa catalitică a acestor enzime se schimbă în vivo cu nivelul iluminării. 

Activitatea ribulozo‐bisfosfat carboxilazei răspunde la patru factori dependenţi de lumină: 

1. se modifică cu pH‐ul sub influenţa luminii. pH‐ul creşte de la 7 la 8 ca urmare a pompării 
protonilor din stroma în spaţiul tilacoidic. Ribulozo‐bisfosfat carboxilaza are pH optim 
aproximativ egal cu 8. 
2. este stimulată de Mg2+. Influxul H+ indus de lumină în spaţiul tilacoid este asociat cu efluxul 
ionilor de Mg2+ în stromă. 
3. este activată alosteric de NADPH care este sintetizat de NADP‐reductază folosind electronii 
„energizați” proveniți de la fotosistemul I. 
4. ea este puternic inhibată de 2‐carboxiarabinitol‐1‐fosfat care este sintetizat de plante numai 
la întuneric. 

Ribulozo‐bisfosfat carboxilaza este activată alosteric de fructozo‐6‐fosfat şi inhibată de fructozo‐1,6‐
bisfosfat. În acest mod acumularea fructozo‐1,6‐bisfosfatului serveşte ca semnal de stopare a reacţiei 
de carboxilare în timp ce formarea fructozo‐6‐fosfatului în concentraţii ridicate iniţiază reacţiile la 

36 
 
întuneric. De aici rezultă că funcţionarea ciclului Calvin depinde în mod definitoriu de activitatea 
fructozobisfosfatazei. 

În cloroplaste fructozobisfosfataza, sedoheptulozobisfosfataza de asemenea sunt activate prin 
creşterea pH, Mg2+ şi NADPH. Acţiunea acestor factori este completată printr‐un sistem reglator 
secundar reprezentat de tioredoxină. Această proteină de 12 Kda conţine o legătură disulfidică care 
poate fi ușor redusă reversibil. 

Tioredoxina redusă activează fructozobisfosfataza şi sedoheptulozobisfosfataza printr‐o reacţie de 
schimb bisulfidic. 

În cloroplaste tioredoxina oxidată este redusă de feredoxina redusă sub acţiunea feredoxin‐
tioredoxin‐reductazei care depinde de starea redox a feredoxinei solubile din stromă aceasta variind 
cu nivelul de iluminare. 

Sistemul tioredoxinei controlează şi acţiunea altor enzime. 

Căi alternative de fixare a dioxidului de carbon

Plantele fixează atomul de carbon utilizând calea descrisă de ciclul Calvin. Dar, funcție de 
particularitățile anatomo‐fiziologice și funcționale ale diferitelor grupe de plante descoperim că 
premergător ciclului Calvin pot exista diferite mecanisme prin care CO2 poate fi făcut cât mai ușor 
accesibil enzimei ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilaza simultan cu reducerea proporției de O2 
disponibilă. 

Putem astfel diferenția trei tipuri diferite de căi fotosintetice (privite la modul complet). 

O primă cale este calea C3 (utilizarea doar a reacțiilor ciclului Calvin) apoi calea C4 și, ca variantă a 
cailor C4, metabolismul de tip CAM (Crassulacean Acid Metabolism).  

Denumirile vin pentru primele două de la formarea în decursul reacțiilor fotosintetice a unor 
intermediari cu trei, respectiv cu patru atomi de carbon ca primi intermediari stabili. CAM a fost 
descoperită la plante din familia Crassulaceae de aici și denumirea.  

Marea majoritate a plantelor aparțin grupului C3 și, evolutiv, C4 și CAM derivă din aceasta, 
reprezentând până la urmă modificări ale acestei căi. 

Calea C4
Similar căii C3 discutată pe larg mai înainte și plantele aparținând grupului C4 dar și cele care 
utilizează calea CAM, au nevoie de ciclul Calvin pentru formarea glucidelor. Calea C4 are o etapă 
suplimentară prin care CO2 atmosferic este capturat și stabilizat.  

În această etapă suplimentară CO2 este cuplat cu o moleculă de fosfoenolpiruvat (PEP) rezultând un 
acid organic cu patru atomi de carbon, acidul oxaloacetic (oxalilacetic). Reacția este catalizată de 
fosfoenolpiruvat‐carboxilază.  

Din acest motiv, al formării acestui prim compus stabil cu patru atomi de carbon, este denumită calea 
C4 această cale de biosinteză. Comparativ cu ribulozo‐1,5‐fosfat‐carboxilaza afinitatea pentru CO2 a 
fosfoenolpiruvat‐carboxilazei este mult mai mare. Nefiind influențată nici de temperatură, nici 
neputând folosi O2, fosfoenolpiruvat‐carboxilaza este capabilă să mențină un ritm ridicat al fixării CO2 
atât la temperaturi crescute cât și în prezența unei concentrații mari de O2.  

Distingem, funcție de intermediarii obținuți, două mari variante de cale C4. Pe lângă acestea, sau 
derivate din ele, putem regăsi mai multe subvariante date mai ales de tipul coenzimei utilizată de 
reductaze, fie NAD+ sau NADP+.  

37 
 
  
Primul aspect ce treb buie observaat, dincolo dee variantele evolutive la care s‐a ajunns, este că 
funcționarea căii C4 este condițio onată și de oo separare sppațială a locu
urilor unde aau loc processele 
biosintettice. Aceastăă separare sp
pațială duce  la o „izolare”” mai bună aa RUBISCO faață de sursele de O2 
care ar îm
mpiedica buna fixare a C CO2.  

La primuul tip de cale C4 acidul oxxaloacetic esste convertit la acid malicc prin reduceere. Acidul m malic 
trece dirrect, prin inteermediul pla
asmodesmeloor, de la celu ulele mezofilului la cele aale tecii fasciculare 
unde va fi decarboxilat cu regene erarea CO2 ccare poate fi utilizat de căătre ribulozoo‐1,5‐bisfosfa at‐
carboxilaază la fel cum
m ar fi fost uttilizat CO2 dee proveniențță direct atmosferică. Rezzultă din ace eastă 
reacție șși  o moleculăă de acid piruvic care se îîntoarce în ccelulele mezoofilului unde 
e va fi refosfoorilat 
spre a fo
orma fosfoen nolpiruvat ca
apabil sa preiia o nouă mo oleculă de COO2.  

Enzima ccare catalizează reacția, ppiruvat‐fosfaat dikinaza prezintă  activvitate enzimaatică neobișnuită 
deoarece activează o o grupare fossfat liberă pee seama hidrrolizei ATP‐ului la AMP șii pirofosfat a
acesta 
fiind mai departe hiddrolizat de că
ătre pirofosfforilază cu formarea a două moleculee de fosfat an norganic. 
Energia ttotală eliberată este suficientă pentrru a putea foorma fosfoenolpiruvatul. 

 
CO2
anhidraza H2O
caarbonica

HCO3- Pi COOH

COOH C O

C OPO32- CH2
f osf oeenolpiruvat
CH2 carboxxilaza COOH

                   o
oxaloacetat  
 

38 
 
 CO2
NADP+ NADPH+H+
COOH

COOH
HO C H

C O
CH2
NADP-malat-enzima
CH3
COOH
L-malat piruvat
             
+
Se consumă astfel o moleculă de ATP și una de NADPH+H  formate pe seama conversiei energiei 
luminoase. Dar trebuie remarcat că echivalentul reducător sub forma NADPH+H+ se regenerează într‐
un alt loc. 

A doua variantă de cale C4 implică de asemenea formarea de oxaloacetat la fel ca la primul tip de 
cale C4, dar este mai complicată deoarece ulterior implică conversia oxaloacetatului cu ajutorul 
aspartat‐aminotransferazei și a unei molecule de acid glutamic la acid aspartic cu formarea unei 
molecule de α‐cetoglutarat. Acidul aspartic este cel care va trece din celulele mezolfilului în 
mitocondriile celulelor tecii fasciculare unde reacția de transaminare se va desfășura în sens invers. 
Oxaloacetatul rezultat va fi redus în mitocondrii sub acțiunea malatdehidrogenazei NAD+‐dependente 
cu formarea acidului L‐malic. Acidul L‐malic părăsește mitocondria și este decarboxilat oxidativ cu 
ajutorul NAD‐malat‐enzimei obținându‐se acid piruvic și CO2. Acidul piruvic este transaminat de către 
alanin‐aminotransferază cu formarea alaninei, pe seama unei molecule de acid glutamic. Alanina este 
cea care se întoarce în celulele mezofilului unde este convertită la piruvat tot sub acțiunea alanin‐
aminotransferazei.  
CO2
anhidraza H2O
carbonica

HCO3- Pi COOH

COOH C O

C OPO32- CH2
f osf oenolpiruvat
CH2 carboxilaza COOH

                         oxaloacetat  

            

          
Calea C4 este dependentă și de o anatomie aparte a frunzelor plantelor în care se desfășoară. 
Anatomia tipică a acestor frunze face ca reacțiile specifice pentru fixarea CO2 și cele ce duc concret la 
sinteza glucidelor să fie separate spațial. CO2 este capturat în celulele mezofilului aflate imediat sub 
cele ale epidermei și din imediata vecinătate a cavităților substomatice iar încorporarea sa în glucide 
este localizată în celulele tecii fasciculare aflate mult în interiorul frunzei.  

39 
 
La plantele C3 concentrația de O2 în interiorul cloroplastelor este de circa 1000 de ori mai mare decât 
concentrația de CO2 fapt care duce automat la un ritm ridicat al fotorespirației, acest fapt fiind  
cuplat și cu slaba afinitate a ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilazei pentru CO2. La plantele C4 ribulozo‐
1,5‐bisfosfat‐carboxilaza este localizată împreună cu celelalte enzime ale ciclului Calvin în celulele 
tecii fasciculare care nu sunt expuse direct către contactul cu atmosfera.  

Concentrația de CO2 în celulele tecii fasciculare este astfel cu un ordin de magnitudine mai mare 
decât în celulele mezofilului de la plantele C3 (în ambele cazuri sediul concret al ciclului Calvin).  
Acest fapt face ca raportul dintre CO2 si O2 sa fie mult îmbunătățit în favoarea CO2. În acest fel 
ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilaza este „hrănită” suplimentar cu CO2 și fotorespirația este redusă 
foarte mult, spre eliminare, la plantele care utilizează oricare din variantele căii C4.  

Consecințele ocolirii limitărilor intrinseci ale ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilazei sunt enorme. Plantele 
C4 au rate mai mari ale fotosintezei decât plantele C3 și temperatura optimă pentru fotosinteză mai 
mare decât la plantele C3. De asemenea plantele care utilizează calea C3 devin mult mai repede 
limitate (și fotorespirația preponderentă) când iluminarea nu este încă la nivelul maximum 
comparativ cu plantele C4 care au capacitatea de a menține un raport mult mai bun între CO2/O2 la 
nivelul celulelor unde au loc reacțiile ciclului Calvin și pot exploata mai eficient iluminarea intensă. 
Plantele C4 conțin mult mai puțină ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilază (1/3 până la 1/6) comparativ cu 
plantele C3, fapt tradus printr‐o eficiență mult mai mare a utilizării azotului. De asemenea, utilizarea 
mecanismului de „îmbogățire” în CO2 fac ca și utilizarea apei să fie mult mai eficientă la plantele C4 
comparativ cu cele C3. Există însă și un revers al acestei eficiențe sporite: utilizarea unor cantități mai 
mari de ATP și NADPH+H+ decât sunt necesare plantelor C3 și consecutiv potențiale dezavantaje 
pentru plantele care utilizează calea C4 mai ales dacă nu sunt îndeplinite condițiile optime de 
iluminare și de temperatură.  

Calea CrassulaceanAcidMetabolism (CAM)

Plantele care folosesc calea CAM utilizează în esență aceeași cale de a pompa și concentra CO2 
precum plantele care utilizează calea C4 doar că realizează acest lucru într‐o manieră diferită. Dacă la 
plantele C4 ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilaza este întâlnită doar în celulele tecii fasciculare, la 
plantele CAM enzima este omniprezentă în toate celulele fotosintetizatoare, analog plantelor C3. În 
loc de separare spațială (ca la C4) avem de a face cu o separare temporală a capturării energiei 
luminoase de preluarea CO2.  

Dacă la plantele C3 și C4 stomatele sunt deschise ziua când are loc și capturarea energiei luminoase și 
conversia CO2 în glucide, la plantele CAM stomatele sunt închise ziua și deschise noaptea datorită 
condițiilor de viață cărora trebuie să le facă față plantele CAM. În timpul nopții, cu stomatele 
deschise, pierderea de apă este redusă și în acest interval nocturn are loc sinteza acidului oxaloacetic 
sunt acțiunea fosfoenolpiruvat‐carboxilazei și în prezența CO2 intrat prin stomatele deschise. Acidul 
este stocat în vacuole mari în celulele fotosintetizatoare. Pe timpul zilei stomatele sunt închise dar 
reacțiile fotosintetice au loc exact ca la celelalte plante pe seama CO2 eliberat prin scindarea acidului 
oxaloacetic format în timpul nopții. Aceeași modalitate de concentrare a CO2 este prezentă și la 
plantele CAM la fel cum era prezentă la plantele C4 și prin intermediul ei se vor ocoli inconvenientele 
prezentate de ribulozo‐1,5‐bisfosfat‐carboxilază. 

De asemenea plantele CAM au țesuturi fotosintetizatoare groase, suculente, protejate de cuticulă 
groasă și aceste țesuturi trebuie să aibă capacitatea de a acumula mari cantități de acizi organici cu 
patru atomi de carbon necesari bunei desfășurări a reacțiilor de sinteză a glucidelor pe timpul zilei. 
Acumularea este limitată doar de spațiul avut la dispoziție pentru formarea de vacuole. Separarea 
temporală este de asemenea un factor limitativ al ratei de desfășurare a fotosintezei ceea ce face ca 
plantele CAM să prezinte o acumulare a carbonului mai redusă și decât plantele C3 și decât plantele 
C4. Totuși aceste plante excelează la eficiența utilizării apei, aceasta în primul rând datorită modului 

40 
 
de deschidere a stomatelor pe timpul nopții când este mai rece și mai umed și închiderii stomatelor 
pe timpul zilei când este cald și uscat.  

De asemenea, unele plante CAM pot folosi și mecanismul simplu C3 pe timpul zilei alături de varianta 
CAM cu acumularea CO2 pe timpul nopții. Alte plante sunt doar facultativ CAM atunci când condițiile 
nu sunt favorabile. 

Conversia fructozei și obținerea celorlalte monoglucide

Dacă produsul primar al fotosintezei poate fi considerat acidul D‐3‐fosfogliceric atunci acesta prin 
transformări succesive dă naştere fructozo‐6‐fosfatului care este precursorul formării tuturor 
celorlalte monoglucide şi a derivaţilor acestora. 

În plante (dar şi în celulele celorlalte organisme) sunt enzime specifice care transformă fructozo‐6‐
fosfatul în glucozo‐6‐fosfat, manozo‐6‐fosfat, glucozamin‐6‐fosfat.  

Esterii 6‐fosforici ai glucozei şi manozei formaţi din fructozo‐6‐fosfat servesc drept precursori pentru 
sinteza altor glucide şi a derivaţilor lor. 
H
H C O H C OH H C OH H C OH H C O

HO C H HO C C O C OH H C OH

HO C H HO C H HO C H HO C H HO C H

H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH

H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH

CH2OPO3H2 CH2OPO3H2 CH2OPO3H2 CH2OPO3H2 CH2OPO3H2

D-manozo-6-fosfat trans endiol cis endiol D-glucozo-6-fosfat

D-fructozo-6-fosfat

manozof osf at izomeraza glucozof osf at izomeraza   

O altă cale de biosinteză a monoglucidelor şi derivaţilor lor este reprezentată de gluconoegeneză. 
Glucidele libere, cele ce apar la întuneric prin scindarea amidonului la seminţele supuse germinaţiei 
sau prin hidroliza oligoglucidelor şi poliglucidelor alimentare la nivelul tubului digestiv pot fi 
transformate în esterii fosforici corespunzători sub acţiunea kinazelor specifice. Aceste reacţii se 
desfăşoară cu consum de ATP sau alt nucleotid‐trifosfat iar restul fosfat transferat ajunge aproape în 
toate cazurile la gruparea alcoolică primară conform reacţiei (dată cu caracter general): 

 
Excepţiile de la acest mecanism sunt L‐arabinoza, acidul D‐glucuronic, acidul D‐galacturonic care se 
transformă în esterii 1‐fosforici corespunzători. 

Deşi în molecula unor cetopentoze (D‐xiluloza) se găsesc 2 grupări alcoolice primare va fi esterificată 
gruparea alcoolică de la atomul de carbon cu numărul de ordine cel mai mare (la D‐xiluloză este 
atomul de carbon 5). 

Cea mai răspândită kinază este hexokinaza atât la plante cât şi la animale. Are specificitate redusă 
faţă de substratul organic utilizat pentru fosforilare. Cele mai multe kinaze sunt însă specifice 
substratelor lor. Toate kinazele sunt activate de ionii de Mg2+.  

41 
 
Transformările ulterioare la care sunt supuse ulterior monoglucidele au loc de multe ori prin 
intermediul NucleozidDifosfatMonoglucidelor (NuDP‐monoglucide) care sunt formele active ale 
monoglucidelor cu rol deosebit de important ca agenţi de glicozilare (donori de resturi glucidice). 

Există multe combinaţii în care sunt unite diferite monoglucide sau acizii lor cu resturi 
nucleoziddifosfat – uridin, citidin, guanozin, adenozin‐difosfat. 

NuDP‐monoglucidele sunt sintetizate din esterii 1‐fosforici ai monoglucidelor pe calea unei succesiuni 
de reacţii. Pirofosfatul eliminat provine din resturile terminale ale nucleozidtrifosfatului. 

Ca exemplu vom analiza cazul UDP‐glucozei obţinută din glucozo‐6‐fosfat pe calea unei reacţii de 
mutare a restului fosfat de atomul de carbon 6 la atomul de carbon 1, reacție catalizată de 
fosfoglucomutază,  urmată de transferului restului uridilil de la UTP la glucozo‐1‐fosfat reacţie 
catalizată de UTP:glucozo‐1‐fosfat uridilil‐transferaza. Reacţia este una de echilibru dar acţiunea 
pirofosfatazei care descompune pirofosfatul rezultat face ca echilibrul sa fie deplasat spre formarea 
UDP‐glucozei. Deoarece diferenţa de energie liberă la hidroliza NuDP‐monoglucidelor este mai mare 
decât cea de la hidroliza monoglucid‐1‐fosfatului, care la rândul ei este mai mare decât cea de la 
hidroliza monoglucid‐6‐fosfatului, este limpede că NuDP‐monoglucidele sunt donori eficienţi de 
resturi fosfat pentru reacţiile din organismele vii. 

 
OH

CH2OH N
O O O
O
+ -
O P O P O P O N O
O
O- O- O-
OPO3H2

-D-glucozo-1-fosfat
UridinTriFosfat

UTP:glucozo-1-f osf at uridilil-transf eraza

PPi 2×Pi
pirof osf orilaza

CH2OH OH

O
N
O O

O P O P O N O
O
O- O-

UDP-glucoza
 

3.2. Biosinteza oligoglucidelor

Biosinteza zaharozei și a α,α‐trehalozei
Zaharoza (sucroza) este diglucidul cel mai răspândit în regnul vegetal. Ea se sintetizează în toate 
plantele verzi unde serveşte, în principal, ca formă de transport a glucidelor întrucât diglucidul 
creează o presiune osmotică mai mică decât aceeaşi cantitate echivalentă de monoglucide. 

Plantele realizează sinteza zaharozei pe două căi apropiate. În prima cale acceptorul glicozidic este D‐
fructoza iar în cealaltă D‐fructozo‐6‐fosfatul. 

42 
 
Fructoza liberă se obţine în urma hidrolizei D‐fructozo‐6‐fosfatului format în ciclul Calvin sub acţiunea 
fructozofosfat fosfatazei. 

Prima cale de biosinteză a zaharozei este catalizată de zaharozo sintetază care poate utiliza în calitate 
de donor glicozilic UDP‐glucoza, ADP‐glucoza şi GDP‐glucoza, conform reacţiei: 

   
În cea de a doua cale de biosinteză a zaharozei participă numai UDP‐glucoza ca donor glicozidic şi 
fructozo‐6‐fosfatul ca acceptor ei fiind convertiţi de zaharozofosfat sintetază în zaharozo‐6F‐fosfat şi 
UDP. 
CH2OH
CH2OH UDP
CH2OH O CH2OH
O O O

+
CH2OPO3H2 zaharozof osf at O CH2OPO3H2
UPD
sintetazã

UDP-glucoza -D-fructozo-6-fosfat
Zaharozo-6F-fosfat   
Reacţia de mai sus are o constantă de echilibru mai favorabilă decât prima variantă deoarece este 
cuplată cu o altă reacţie catalizată de zaharozo‐6F‐fosfat fosfatază care hidrolizează zaharozo‐6F‐
fosfatul la zaharoză liberă ceea ce face ca echilibrul reacţiei să fie deplasat spre formarea zaharozei. 
CH2OH
CH2OH
H2O Pi
O CH2OH
O O CH2OH
O

O CH2OPO3H2
zaharozof osf at O CH2OH
f osf ataza

Zaharozo-6F-fosfat Zaharoza
 
Cele două sintetaze precum şi zaharozo‐6‐fosfat fosfataza se găsesc în cloroplaste. Deşi există date 
care confirmă biosinteza zaharozei în cloroplaste, în prezent a devenit clar că zaharoza se sintetizează 
în citoplasma celulelor fotosintetizante folosind UDP‐glucoză şi fructozo‐6‐fosfat.  

În ţesuturile nefotosintetizante (precum în endospermul seminţelor supuse germinării) biosinteza 
zaharozei din UDP‐glucoză şi fructozo‐6‐fosfat are loc probabil în citoplasma celulei. Se presupune că 
zaharozo‐sintetaza ar avea rolul fiziologic principal de a cataliza scindarea zaharozei în UDP‐glucoză 
(ADP‐glucoză) care poate servi ca precursor în biosinteza amidonului, α,α‐trehalozei – conţine două 
resturi de D‐glucozopiranoză unite printr‐o legătură α1α1‐glicozidică. Acest diglucid se întâlneşte în 
ciuperci, alge albastre‐verzi şi alge roşii, în pteridofite şi în plante. De asemenea intră în compoziţia 
hemolimfei la insecte. 

α,α‐trehaloza se sintetizează în urma desfăşurării combinate a următoarelor reacţii acestea fiind 
catalizate de α,α‐trehalozofosfat sintetază şi respectiv trehalozofosfat fosfatază conform ecuaţiilor: 

   
43 
 
La diferite specii de plante α,α‐trehaloza substituie zaharoza în funcţia de transportor al carbonului 
organic sintetizat şi al energiei. 

 
Biosinteza lactozei
Unele diglucide sunt sintetizate pentru a fi utilizate drept combustibil metabolic. Exemplul tipic este 
lactoza – (di)glucidul major din laptele produs de mamifere. 

Biosinteza lactozei se realizează în glanda mamară sub acţiunea lactozo sintetazei conform reacţiei în 
care ca donor glicozilic serveşte UDP‐galactoza formată prin epimerizarea UDP‐glucozei şi folosind 
drept acceptor o moleculă de glucoză. 

Lactozo sintetaza conţine două subunităţi:  

a) una catalitică – galactozil transferaza prezentă în cele mai multe ţesuturi unde catalizează reacţia 
UDP‐galactozei cu N‐acetil‐glucozamina conducând la N‐acetil‐lactozamină care este o subunitate 
importantă a părţii glucidice a glicoproteinelor. 

b) o subunitate modificatoare – α‐lactalbumina aceasta fiind o proteină specifică glandei mamare 
fiind lipsită de activitate catalitică. Deşi lipsită de activitate catalitică, α‐lactalbumina modifică 
specificitatea unităţii catalitice pentru ca ea să poată utiliza drept acceptor molecula de glucoză în 
locul N‐acetil‐glucozaminei. 

 
Biosinteza oligoglucidelor din familia rafinozei
Rafinoza poate fi considerată reprezentantul triglucidic al familiei de oligoglucide a căror structură se 
obţine plecând de la zaharoză, la care se atașează unu, două resturi de D‐galactoză. 

Întrucât aceste oligoglucide se găsesc în seminţele multor plante, se apreciază că ele constituie o 
formă de rezervă de resturi D‐galactozilice, D‐glucozilice şi D‐fructozilice în plantele respective. 
Rafinoza apare în cantităţi însemnate în seminţele de bumbac şi în sfecla de zahăr, apoi în seminţele 
de cereale, în soia şi multe alte leguminoase. Stahioza s‐a descoperit la multe genuri ale familiei 
Leguminosae şi Labiatae. Boabele de Glycine max şi rizomii de Stachys sieboldii se disting prin bogăţia 
în stahioză. Verbascoza este prezentă în soia, seminţele de lucernă, măzăriche etc. 

Biosinteza oligoglucidelor din familia rafinozei presupune transferul succesiv al restului D‐galactozilic 
de la galactinol [ O‐α‐D‐galactopiranozid (11) mioinozitol] la grupa hidroxil de la atomul de carbon 
6 a restului D‐glucozilic sau D‐galactozilic terminal al oligoglucidului precedent în succesiunea dată.  

Galactinolul se formează din UDP‐α‐D‐galactoză şi mioinozitol. Această reacţie este catalizată de 
UDP‐α‐D‐galactoză:mioinozitol‐galactoziltransferază, a cărei activitate este potenţată de ionii de 
Mn2+. 

44 
 
  
Formarea rafinozei are loc prin transferul restului galactozil de la galactinol la grupa hidroxil de la 
atomul de carbon 6 al restului de D‐glucoză din molecula zaharozei. Stahioza şi verbascoza se 
sintetizează pe calea transferului succesiv al restului galactozil de la galactinol rafinoză, respectiv 
stahioză, urmând același model de transfer: 

 
 

3.3. Biosinteza poliglucidelor

Poliglucidele (polizaharidele sau poliozidele) sunt combinaţii multimerice obţinute prin legarea 
resturilor de monoglucide şi/sau derivaţilor acestora. Unităţile monoglucidice se unesc între ele prin 
legături glicozidice care se pot afla în forma α sau β şi se pot stabili după tipul 12, 13, 14 sau 
16, rezultând polimeri cu structură liniară sau ramificată. În funcţie de compoziţia monoglucidică 
se deosebesc homopoliglucide (homoglicani) conţinând câte un singur monoglucid şi 
heteropoliglucide (heteroglicani) cuprinzând două până la patru sau, mai rar, 5 ‐ 6 monoglucide 
diferite.  

După provenienţă, poliglucidele se împart în fitopoliglucide, poliglucidele microorganismelor şi 
zoopoliglucide. 

Poliglucidele se sintetizează în organismele vii pe calea reacţiilor succesive de transfer al resturilor 
glicozidice la care participă un număr mare de molecule donor de resturi glicozilice şi o moleculă de 
acceptor, adesea numit starter sau primer. Resturile glicozidice, cedate de donor, se leagă la capătul 
nereducător al moleculei de acceptor. Molecula iniţială de acceptor pentru biosinteza 
homopolizaharidelor lineare adesea reprezintă un oligoglucid, având structură identică sau foarte 
apropiată cu structura poliglucidului sintetizat. 

Cea mai mare însemnătate între donorii de resturi glicozilice au NuDP‐monoglucidele cu toate că şi 
unele diglucide (zaharoza) pot acţiona ca donori de resturi fructofuranozilice în sinteza fructanilor. 
Importanţa mare a NuDP‐monoglucidelor în biosinteza polizaharidelor este determinată în principal 
de conţinutul lor ridicat de energie liberă. 

Biosinteza amidonului
Amidonul este principalul polizaharid de rezervă al plantelor. El se depozitează în seminţe, bulbi, 
tuberculi etc. Conţinutul de amidon este de 60‐80% în boabele de orez, 60‐70% în cele de porumb, 
57‐75% în cariopsele de grâu, 42‐43% în boabele de fasole şi 12‐25% în tuberculii de cartofi. 

45 
 
Amidonul este un homopoliglucid, monoglucidul constitutiv al amidonului fiind α‐D‐glucopiranoza. 
Amidonul constituie un amestec de două poliglucide. Unul numit amiloză, reprezintă un polimer 
linear alcătuit din resturi de α‐D‐glucopiranoză, unite unul cu altul prin legături α‐(14)‐glicozidice. 
Molecula amilozei este dispusă în spaţiu sub formă de spirală, fiecare spiră cuprinzând 6 resturi de α‐
D‐glucoză. Al doilea poliglucid component al amidonului se numeşte amilopectină şi are o structură 
ramificată. Resturile de α‐D‐glucoză în amilopectină se unesc predominant prin legături α‐(14)‐
glicozidice, iar în punctele de ramificaţie există legături α‐(16)‐glicozidice. O ramificaţie în molecula 
amilopectinei se întâlneşte la, aproximativ, 24 – 30 resturi de α‐D‐glucoză. 

Amiloza şi amilopectina se deosebesc după proprietăţile lor fizice şi chimice. Masa moleculară medie 
a amilozei din cartof este de aproximativ 400.000 daltoni, din porumb şi orz – între 100.000 şi 
200.000 daltoni. Pentru amilopectină s‐au stabilit mase moleculare mai mari de 20.106 daltoni. 
Amiloza se colorează, prin formarea unui compus de adsorbție, cu iodul în albastru închis, iar 
amilopectina în albastru ‐ violet. Amiloza prin dizolvare în apă fierbinte dă o soluţie coloidală, 
limpede, nevâscoasă, iar în cazul amilopectinei soluţia devine vâscoasă şi se gelifică, formând o cocă 
sau „ cleiul de amidon ”. 

În general, amidonul din majoritatea plantelor este constituit din 15 – 25% amiloză şi 75 – 85% 
amilopectină. Totuşi, amidonul din boabele de porumb ceros conţine practic numai amilopectină, în 
timp ce la unii hibrizi de porumb amiloza se găseşte în proporţie de 50 – 80%. 

Amidonul are un rol deosebit în alimentaţia omului şi animalelor. Amidonul este componentul 
principal al făinurilor, pâinii, pastelor făinoase, cartofilor, reprezentând glucidul cu cea mai mare 
pondere în alimentaţie. În scopuri industriale, amidonul se extrage din cereale şi cartofi. Are 
numeroase întrebuinţări ca ingredient în produsele alimentare cărora le conferă calităţi senzoriale 
mai bune. În plus amidonul se utilizează la fabricarea alcoolului etilic, acidului lactic, acetonei, 
butanolului, în industria textilă pentru apretat, la prepararea cleiurilor etc. 

Amidonul totdeauna se formează şi se depozitează sub formă de grăuncioare în plastide. În ţesuturile 
nefotosintetizante asemenea plastide sunt amiloplastele, iar în cele fotosintetizante – cloroplastele. 
Grăuncioarele de amidon constituie structuri înalt organizate, cu forme şi dimensiuni foarte diverse, 
dar adesea caracteristice pentru o specie dată de plante. 

Biosinteza amidonului este un proces bistadial. Amiloza ca un component mai simplu al amidonului 
se sintetizează prima şi apoi o parte din moleculele ei suferă o restructurare, conducând la 
componentul mai complex al amidonului care este amilopectina. Astfel, amiloza îndeplineşte rolul de 
precursor al amilopectinei. Această afirmaţie este susţinută de observaţia că amiloza plantelor de 
grâu tratate cu 14CO2  sau 14C‐zaharoză, include atomul de carbon radioactiv mult mai devreme decât 
amilopectina. 

Amidonul se sintetizează în plastide cu participarea mai multor enzime. Dintre ele, prima enzimă 
studiată a fost amidon‐fosforilaza sau α‐glucan‐fosforilaza care catalizează reacţia.  

46 
 
Deoarece reversibilitatea acestei reacţii depinde de raportul Pi/α‐D‐glucozo‐1‐fosfat, amidon‐
fosforilaza poate fi implicată atât în scindarea cât şi în sinteza amidonului, când concentraţia α‐D‐
glucozo‐1‐fosfatului în celula vegetală atinge un nivel ridicat. Enzima poate să sintetizeze amidon de 
novo din α‐D‐glucozo‐1‐fosfat, folosind ca primer un oligoglucid din seria maltozică, începând cu 
maltotrioza. 

O altă variantă în biosinteza amidonului este cea legată de utilizarea NuDP‐glucozei ca precursor în 
biosinteza amidonului şi glicogenului. 

Enzima care catalizează formarea amidonului din NuDP‐glucoză se numeşte amidon‐sintază. În 
ţesuturile vegetale există cel puţin două izoenzime ale amidon‐sintazei. Prima a fost descoperită 
izoenzima legată strâns cu grăuncioarele de amidon în formare. A doua izoenzimă a amidon‐sintazei 
este o enzimă solubilă, prezentă în amiloplastele seminţelor în coacere, tuberculilor şi în 
cloroplastele ţesuturilor fotosintetizante. Ambele izoenzime catalizează transferul restului α‐D‐
glucopiranozic de la NuDP‐glucoză la capătul nereducător al α‐(14)‐D‐glucanului acceptor sau al 
moleculei de primer şi fixarea lui printr‐o legătură α(14)‐glicozidică. Termenul de α‐(14)‐D‐
glucan se referă la oligoglucidul sau poliglucidul alcătuit din resturi de α‐D‐glucopiranoză, unite prin 
legături α(14)‐glicozidice. 
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O

UPD (ADP) OH O O

amidon sintaza CH2OH CH2OH CH2OH

capat nereducator

O O O

O O

n+1  
Amidon‐sintaza, strâns legată cu grăuncioarele de amidon, poate utiliza atât UDP‐glucoza cât şi ADP‐
glucoza chiar dacă ADP‐glucoza este un donor de resturi glicozilice mai eficient pentru această 
enzimă. Amidon‐sintaza solubilă poate acţiona numai în prezenţa ADP‐glucozei. Se presupune că 
această proprietate a amidon‐sintazei este strâns corelată cu mecanismul de reglare a biosintezei 
amilozei şi amilopectinei în molecula amidonului. Raportul între conţinutul amilozei şi amilopectinei 
în molecula amidonului depinde de specia de plantă şi se află sub control genetic. 

Unii cercetători afirmă că α‐D‐glucoza din UDP‐glucoză este inclusă în amiloză şi amilopectină, iar cea 
din ADP‐glucoză predominant în amilopectină. Totuşi cercetări relativ recente au dovedit 
specificitatea mai ridicată a amidon‐sintazei pentru ADP‐glucoză. Formarea ADP‐glucozei în plante se 
poate realiza din zaharoză sub acţiunea zaharozo‐sintetazei şi din α‐D‐glucozo‐1‐fosfat cu 
participarea ADP‐glucozo‐pirofosforilazei. Unele celule vegetale pot conţine zaharozo‐fosforilază care 
catalizează reacţia de obținere a glucozo‐1‐fosfatului din zaharoză. 

Ambele izoenzime ale amidon‐sintazei sunt capabile să utilizeze o mare diversitate de lanţuri α‐
(14)‐glucanice în calitate de primer, începând cu maltoza şi terminând cu moleculele de amiloză, 
alcătuite din câteva mii de resturi de α‐D‐glucoză. Acceptor pot fi de asemenea fragmentele relativ 
scurte ale catenelor α‐(14)‐glucanice, descoperite în dextrinele α‐(14):α‐(16)‐ramificate (sau 
dextrine limită) şi în ramurile exterioare ale amilopectinei. Dacă acceptorul este un α‐(14)‐glucan, 
amidon‐sintaza catalizează formarea amilozei. Întrucât în calitate de primer pot servi dextrinele α‐
(14):α‐(16)‐ramificate, amidon‐sintaza poate, de asemenea, participa în biosinteza 
amilopectinei. 

47 
 
Amilopectina, având structură ramificată, se formează în urma acţiunii comune a amidon‐sintazei, 
care catalizează unirea resturilor α‐D‐glucopiranozice prin legături α‐(14)‐glicozidice şi a enzimei de 
ramificare a α‐(14)‐glucanului (numită iniţial Q‐enzimă), care transferă un segment oligoglucidic de 
la capătul nereducător al lanţului de α‐(14)‐glucan (de exemplu, molecula de amiloză) la un rest 
glicozilic neterminal, aparţinând unei zone interioare a lanţului α‐(14)‐glucanic. Fragmentul 
transferat se fixează la restul glicozilic neterminal prin intermediul legăturii α‐(16)‐glicozidice. 
Acceptor al fragmentului α‐(14)‐D‐glucanic transferat poate fi altă moleculă de amiloză sau o 
ramură exterioară a moleculei de amilopectină în creştere. Fragmentul care se adaugă la molecula 
acceptorului, poate să se lungească mai departe sub acţiunea amidon‐sintazei. Catena alungită poate 
din nou să se ramifice sub acţiunea enzimei de ramificare. Ramificările şi alungirile repetate conduc 
în final la formarea moleculei de amilopectină.  

CH2OH CH2OH CH2OH

O O O

O O O
x
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH H2C CH2OH

O O O O O O

enzima de ramif icare

OH O O OH O O

capat nereducator n capat nereducator n-x

-glucan -glucan ramificat

 
În ce priveşte specificitatea enzimei de ramificare, ea acţionează asupra substratului donor când 
acesta are o lungime de cel puţin 40 resturi de α‐D‐glucoză. 

Amidonul se sintetizează în stroma cloroplastului. Mecanismul care determină raportul între amiloză 
şi amilopectină în molecula de amidon nu este încă elucidat dar este dependent de specie. 

Biosinteza fructanilor
Fructanii reprezintă polimeri ai D‐fructozei ce sunt răspândiţi în circa 15% din speciile de plante cu 
flori. Ca exemple de familii de plante care sintetizează fructani se menţionează Liliaceae, Poaceae, 
Campanulaceae, Asteraceae etc. Unele plante de cultură ca grâul, orzul, ceapa de asemenea, conţin 
fructani. În organismele vegetale fructanii îndeplinesc rolul biologic de rezerve energetice şi probabil 
sunt implicaţi în protecţia plantelor împotriva stresului cauzat de secetă şi frig. Fructanii prezintă 
interes şi din punct de vedere biotehnologic. Fructanii cu un grad de polimerizare mic posedă gust 
dulce şi se utilizează în calitate de îndulcitori naturali de putere calorică joasă. Moleculele de fructani 
cu multe unităţi de fructoză se utilizează pentru înlocuirea lipidelor în dietele alimentare. 

Unele specii de bacterii ca Tolypothrix, Pseudomonas, Xanthomonas, Azotobacter, Erwinia, 
Streptococcus, Bacillus, Actinomyces, Rothia  şi Arthrobacter posedă capacitatea de a realiza sinteza 
fructanilor.  

Toţi fructanii au ca precursor zaharoza, la care pot fi ataşate resturi de D‐fructoză(Fru) în diferite 
poziţii, conducând la fructani cu structuri şi proprietăţi deosebite. 

După tipul legăturilor glicozidice dintre  zaharoză şi resturile de D‐fructoză există trei compuşi 
trizaharidici de la care pot proveni diferiţi fructani. Prin urmare fructanii prezenţi în plante şi 
microorganisme pot fi clasificaţi în (cel puţin) trei grupe care se disting după natura legăturilor 
glicozidice prin care resturile de D‐fructoză se unesc între ele. 

În prima grupă intră inulina care este un fructan linear având ca precursor 1‐kestoza. Toţi fructanii 
descoperiţi în dicotiledonate ca şi în unele monocotiledonate fac parte din grupa inulinei. 

48 
 
A doua grupă cuprinde levanul (fleina) care este un fructan linear în care resturile de D‐fructoză se 
unesc prin legături β‐(26)‐glicozidice  ca în 6‐kestoză. Fructanii de acest tip se întâlnesc în 
monocotiledonate şi în bacterii.  

Cea de a treia grupă include fructanii de tip mixt care conţin atât legături β‐(21) cât şi β‐(26)‐
glicozidice între resturile de D‐fructoză ca în neokestoză, deci moleculele lor au structuri ramificate. 
Aceşti fructani sunt specifici plantelor din păşuni. 
CH2OH

O
6
CH2OH O CH2
O O
CH2OH

O
CH2OH CH2OH

O 6-kestoza

CH2OH
O CH2OH O
O 6
1 CH2
CH2
CH2OH O

CH2OH O
O
O

CH3
CH2OH neokestoza O

1-kestoza
CH2OH

 
În moleculele fructanilor din plante pot să intre până la 200 resturi de D‐fructoză. Fructanii bacterieni 
pot să conţină până la 100.000 de resturi de D‐fructoză. 

În plante fructanii se găsesc în vacuole, spre deosebire de amidon care este depozitat în plastide. 

În biosinteza fructanilor din plante participă două enzime care de obicei se găsesc în vacuole. Enzima 
zaharoza:zaharoza‐fructoziltransferaza catalizează transferul restului de D‐fructoză de la molecula de 
zaharoză donoare la restul fructofuranozic terminal al moleculei acceptoare de zaharoză, la care se 
uneşte printr‐o legătură β‐(21)‐glicozidică : 

 
Faptul că donorul fructofuranozei este zaharoza se află în concordanţă deplină cu punctul de vedere 
termodinamic, întrucât ΔG pentru hidroliza zaharozei are valoarea de –29,3 kJ/mol, iar pentru 
legarea unui rest glicozilic la catena poliglicozilică, se cer circa 20 kJ/mol. În acest mod, ΔG pentru 

49 
 
transferul restului fructofuranozic de la zaharoză la molecula‐acceptor de zaharoză sau spre lanţul 
fructanic în creştere ar fi de ordinul a ‐9,3 kJ/mol ceea ce va favoriza deplasarea echilibrului acestei 
reacţii spre sinteza fructanului. 

Recent s‐a constatat că această enzimă poate să catalizeze de asemenea formarea tetrazaharidului 
(1,1 – kestotetroza sau nistoza) şi pentazaharidului (1,1,1 – kestopentoza) corespunzătoare. 

A doua enzimă, fructan:fructan‐1‐fructoziltransferaza are capacitatea să transfere restul de D‐
fructoză de la 1‐kestoză la un polimer fructanic cu eliberarea unei molecule de zaharoză : 
CH2OH

CH2OH

O O

CH2OH
O
O
1
CH2
CH2OH
O O
CH2OH
O
1
CH2 +
CH2OH
O

1-kestoza n+1
+ CH2OH
O
CH2OH f ructan:f ructan-1-
f ructoziltransf eraza
O
CH2OH

fructan de tip 1-kestoza

O
+
CH2OH
CH2OH
O
O

1
CH2
O

O CH2OH
O
CH2OH
O

CH2OH

CH2 fructoza
n
OH
fructan tip 1-kestoza  
Această enzimă poate să utilizeze ca acceptor orice fructozopolimer, înclusiv zaharoza și este, 
probabil, răspunzătoare de diversitatea structurală a fructanilor existenţi în natură. 

Sinteza 6‐kestozei este realizată de fructan:fructan‐6‐fructoziltransferaza. Formarea neokestozei are 
loc sub influenţa fructan:fructan‐6‐glucoză‐fructozil‐transferaza care transferă un rest de D‐fructoză 
de la 1‐kestoză la C6 al restului de D‐glucoză din molecula de zaharoză. 

Bacteriile au în echipamentul lor enzimatic o singură enzimă capabilă să realizeze sinteza 
trizaharidelor şi elongaţia ulterioară a fructanilor. Această enzimă, numită levan‐zaharază, poate să  
sintetizeze levanul. Levan‐zaharaza posedă de asemenea activitate invertazică, catalizând hidroliza 
zaharozei în glucoză şi fructoză. 

Biosinteza celulozei
Celuloza este cea  mai răspândită substanţă organică naturală, căreia la plante îi revin peste 50% din 
cantitatea de carbon. Celuloza este un poliglucid predominant vegetal, însă ea se găseşte şi la unele 
bacterii şi chiar nevertebrate. 

Hidroliza completă a celulozei conduce la obţinerea cantitativă a β‐D‐glucozei, iar hidroliza parţială 
dă diglucidul celobioza. Aceste date coroborate cu alte cercetări chimice au dus la concluzia că 
celuloza este un polimer linear alcătuit din resturi de β‐D‐glucopiranoză, unite prin legături β‐(14)‐
glicozidice. Numărul resturilor de β‐D‐glucoză în molecula celulozei este de peste 3.000, ceea ce 
corespunde la o masă moleculară de peste 400.000 daltoni. Celuloza este insolubilă în apă. 

Celuloza are rol structural esențial în organismele vegetale. Moleculele de celuloză formează 
microfibre care împreună cu alte polizaharide (hemiceluloze, substanţe pectice) şi lignină (polimer 

50 
 
format din alcooli aromatici) intră în structura peretelui celular al plantelor, conferindu‐i rezistenţă la 
presiunea interioară a apei şi la susţinerea unei greutăţi mari. 

Deşi celuloza se află în toate plantele, conţinutul ei variază puternic la diferite specii şi organe 
vegetale. Astfel, celuloza se găseşte în fibrele de bumbac în proporţie de 98%, esenţele răşinoase 
60% şi în cele foioase 40‐50%. 

Pornind de la celuloză se prepară diverşi schimbători de ioni cu largi aplicaţii în biochimie şi biologia 
moleculară. Cea mai mare cantitate de celuloză este folosită la fabricarea hârtiei. 

Cu toată importanţa problemei, detaliile privind biosinteza celulozei nu sunt încă clarificate.  

Biosinteza celulozei este un proces de polimerizare a resturilor de α‐D‐glucopiranoză folosind ca 
sursă de resturi de glucoză UDP‐glucoza.  

La plante şi la bacterii celuloza se sintetizează cu ajutorul celulozo‐sintetazei, o enzimă legată de 
membrana celulară, celuloza acumulându‐se în citoplasmă. La bacteria Acetobacter xylinum celulozo‐
sintetaza este de asemenea legată de membrana citoplasmatică dar celuloza sintetizată se obţine 
extracelular. La alga Pleurochrysis celuloza se formează în aparatul Golgi fiind depozitată pe suprafaţa 
celulei. 

Din punct de vedere chimic celuloza produsă de diferite organisme este identică (fiind un polimer 
format din resturi de glucoză legate între ele prin legături β‐(14)‐glicozidice). Din punct de vedere 
structural celuloza este un conglomerat de lanţuri glucanice aranjate de o manieră specifică pentru a 
forma structura cristalină. Diferenţele dintre diferitele forme cristaline de celuloză specifice fiecărui 
organism producător sunt date de lungimea lanţurilor glucanice şi de  modul de asociere al acestora.  

De asemenea, s‐a demonstrat că celuloza există în forme cristaline şi noncristaline cea mai 
răspândită formă fiind aceea cunoscută ca celuloză I (formă cristalină înalt organizată).  

Biosinteza celulozei implică cel puţin două stadii, primul fiiind catalizat de celulozo‐sintetază şi 
reprezentând formarea lanţurilor glucanice, iar al doilea stadiu fiind cel de cristalizare în care intervin 
şi alte proteine.  

În cazul particular al bacteriei Acetobacter xylinum aceasta produce celuloză pură. Viteza de sinteză 
este foarte mare (până la 200.000 de resturi de glucoză pe secundă). Locurile în care are loc sinteza 
celulozei sunt constituite din pori aranjaţi în linie pe suprafaţa celulei. Fiecare por constă în celulozo‐
sintetază împreună cu proteine accesorii. Fiecare complex de sinteză produce lanţuri glucanice care 
formează o subfibrilă celulozică. Mai multe astfel de subfibrile produse de unităţi de sinteză alăturate 
formează o microfibrilă celulozică. 

Calea de biosinteză este bine cunoscută la această bacterie. Această cale implică în primă fază 
conversia glucozei la glucozo‐6‐fosfat cu ajutorul glucokinazei. Următorul pas este de conversie a 
glucozo‐6‐fosfatului la glucozo‐1‐fosfat cu ajutorul fosfo‐glucomutazei. Glucozo‐1‐fosfatul este apoi 
convertit la UDP‐glucoză cu ajutorul enzimei UDP:glucozo‐pirofosforilaza folosind UTP. Complexul 
celulozo‐sintetazic este activat de nucleotide ciclice cum ar fi di‐GMP‐ciclic. Acest activator este 
sintetizat de enzima diguanilat‐ciclaza şi concentraţia acestuia este reglată de fosfodiesteraze. 
Genele diguanilat‐ciclazei şi fosfodiesterazelor au fost identificate ca formând un singur operon în 
genomul bacteriei. 

Celulozo‐sintetaza utilizează α‐UDP‐glucoză ca substrat. Formează polimerul cu legături β‐(14)‐
glicozidice prin inversarea configuraţiei de la atomul de carbon 1 al glucozei. Lanţurile glucanice sunt 
sintetizate într‐o manieră în care enzima este strâns legată de produsul polimeric în cursul elongării 
acestuia.  

51 
 
Celulozo‐sintetaza de la Artrobacter xylinum este o proteină membranară cu câteva regiuni 
transmembranare. Se consideră că regiunile globulare ale acestei proteine sunt implicate în sinteza 
celulozei şi că mecanismul de sinteză este unul de tip acid‐bază. Similarităţi în secvenţa aminoacidică 
sunt cu unele β‐glicoziltransferaze. Cel puţin trei resturi de acid aspartic au fost găsite ca fiind 
conservate la celulozo‐sintetază, la chitin‐sintetază şi la sintetaza acidului hialuronic.  

În urma cercetărilor modelul de funcţionare al acestei enzime presupune legarea simultană a două 
resturi de UDP‐glucoză la situsul catalitic (resturile orientate la 180° unul faţă de celălalt) şi formarea 
simultană sau secvenţială a două legături β‐(14)‐glicozidice. Deci alungirea lanţului se face cu două 
resturi de glucoză simultan şi de asemenea s‐a demonstrat că elongarea lanţului se face de la capătul 
nereducător.  

La momentul de faţă nu există dovezi care să arate necesitatea unui primer. Se consideră că iniţierea 
sintezei celulozei se face prin formarea unei unităţi de celobioză în situsul catalitic al celulozo‐
sintetazei.  

  
OH
CH2OH
O
O O N


O P O P O
N O
CH2
O- O- O
CH2OH CH2OH
UDP-glucoza O O
O 


+
OH
CH 2OH unitate de celobioza
2 UDP
O
O O N


O P O P O
N O
CH2
O- O- O

UDP-glucoza
   
CH2OH
CH2OH CH2OH O
CH2OH
O O O 
+
O O 
O UDP
 

+
CH2OH
n O

molecula de celuloza in f ormare
O UDP
celuloza-sintetaza

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O
O
O 
O  O O
 


celuloza
n  

52 
 
În cazul plantelor superioare abia în 1996 a fost identificată prima genă pentru celulozo‐sintetază. 
Analiza mutantelor mai ales la Arabidopsis thaliana şi eforturile mari pentru secvenţierea genelor şi 
genomurilor la mai multe plante a condus la identificarea unei mari familii de gene ce codează 
glicoziltransferaze. Unele din aceste gene codează celulozo‐sintetaze în timp ce altele codează 
proteine cu activitate similară celulozo‐sintetazelor dar care produc polizaharide necelulozice.  

Aceste studii care au dus la descoperirea la mai multe plante (bumbac, porumb, orez, pin, plop, etc.) 
a mai multor gene responsabile pentru sinteza celulozo‐sintetazelor conduc către ipoteza existenţei 
de celulozo‐sintetaze specifice pentru diferite ţesuturi. 

Unii fitohormoni având funcţii reglatoare în dezvoltarea plantelor, pot, de asemenea, influenţa viteza 
şi calitatea sintezei pereţilor celulari. Acidul indolilacetic şi giberelina induc creşterea plantelor, 
proces care este corelat direct cu sinteza şi turnover‐ul pereţilor celulari. Substanţele de tipul 
colchicinei şi cumarinei, care afectează mitoza şi depunerea microfibrelor de celuloză în organismele 
vegetale, exercită un efect inhibitor asupra biosintezei celulozei. 

Biosinteza hemicelulozelor
Alături de celuloză în structura peretelui celular la plante există polimeri alcătuiţi din manoză sau 
manoză şi glucoză. Despre biosinteza diferitelor tipuri de poliglucide, aparţinând hemicelulozelor, se 
cunoaşte foarte puţin. Mai bine studiate sunt sistemele enzimatice ce catalizează sinteza β‐(14)‐
mananului pornind de la GDP‐manoză şi formarea β‐(14)‐glucomanului pornind de la UDP‐manoză 
şi UDP‐glucoză:  

CH2OH CH2OH CH2OH

O O O

O 
O 


(1-4)-manan  
Biosinteza glicoproteinelor
Componentele oligoglucidice ale glicoproteinelor se pot clasifica în două categorii : 

1. Oligoglucide N‐legate care se ataşează la catena polipeptidică printr‐o legătură β‐N‐glicozidică cu 
atomul de azot amidic al unui rest de asparagină (Asn) din secvenţa Asn‐X‐Ser sau Asn‐X‐Thr, unde X 
poate fi oricare aminoacid, cu excepţia prolinei sau acidului aspartic. 

2. Oligoglucide  O‐legate care se fixează de lanţul polipeptidic printr‐o legătură α‐O‐glicozidică cu 
hidroxilul alcoolic al serinei (Ser) sau treoninei (Thr) sau al radicalului de 5‐hidroxilizină, prezentă 
numai în colagen. 

        

53 
 
  
Glicoproteinele cu oligoglucide N‐legate se sintetizează în reticulul endoplasmatic şi, ulterior suferă 
procesul de „maturare” în aparatul Golgi. Biosinteza părţii oligoglucidice a acestor glicoproteine 
cuprinde mai multe stadii. 

Mai întâi are loc sinteza precursorului oligoglucidic legat cu un derivat lipidic. Componentul lipidic în 
acest proces este dolicholul, un poliizoprenol cu lanţ lung de atomi de carbon. La diferiţi 
reprezentanţi ai lumii vii, structura dolicholului se modifică în dependenţă de numărul total al 
resturilor izoprenice conţinute (17‐21 unităţi izoprenice în organismele animale şi 14‐24 în fungi şi 
plante). Forma activă a dolicholului este dolicholfosfatul care se formează sub acţiunea enzimei 
dolichol‐kinaza, numită sistematic CTP:dolichol‐O‐fosfotransferază (EC 2.7.1.108). 

Precursorul oligoglucidic se leagă cu dolicholul printr‐o punte pirofosfat sau fosfat. Atât 
dolicholpirofosfat‐monoglucidul cât şi dolicholfosfat‐monoglucidul posedă aceeaşi capacitate de 
transfer al glucidelor, ca şi NuDP‐monoglucidele, de aceea ei pot funcţiona ca donori de glucide. 
Diferenţa principală în transferul glucidelor cu ajutorul dolicholului şi NuDP‐monoglucidelor constă în 
faptul că derivaţii dolicholului pot acţiona în mediul hidrofob al membranei celulare, întrucât conţin 
lanţul poliizoprenic hidrocarbonat lung, iar NuDP‐monoglucidele nu posedă o astfel de capacitate. 

 
Calea de sinteză a dolicholpirofosfat‐oligoglucidelor cuprinde câteva etape de adiţie a unităţilor 
monoglucidice la glicolipidul în creştere sub acţiunea glicoziltransferazelor specifice conducând la o 
structură „miez” comună. Fiecare rest monoglucidic este adăugat de o glicoziltransferază specifică. 

După sinteza completă a „miezului oligoglucidic”, rolul dolicholpirofosfatului se modifică, din 
acceptor el devine donor al restului glicozilic, întrucât oligoglucidul este transferat la azotul amidic al 
unui rest de asparagină din lanţul polipeptidic al proteinei native.  

Dolicholpirofosfatul eliberat în urma transferului „miezului oligoglucidic” la proteină este convertit în 
dolicholfosfat sub acţiunea unei fosfataze. Această hidroliză este blocată de antibioticul bacitracină, 
un polipeptid ciclic. Enzimele implicate în reacţiile de glicozilare pot fi inhibate de alt antibiotic 
interesant, numit tunicamicin, care este un analog hidrofobic al UDP‐N‐acetil‐D‐glucozaminei. 
Tunicamicin‐ul blochează formarea dolicholpirofosfat‐oligoglucidelor prin inhibarea sintezei 
dolicholpirofosfat‐N‐acetil‐D‐glucozaminei din dolicholfosfat şi UDP‐N‐acetil‐D‐glucozamină. Ambele 
antibiotice au fost descoperite datorită abilităţii lor de a inhiba biosinteza pereţilor celulelor 
bacteriene, proces care, de asemenea, include participarea oligoglucidelor legate de un lipid. 

Între glicoproteinele N‐glicozidice se numără glicoproteinele cunoscute sub numele de lectine (de la 
cuvântul latin legere = a selecta) care au fost evidenţiate în animale, plante şi microorganisme. 

Lectinele posedă capacitatea de a fixa şi de a precipita structurile glucidice specifice de pe suprafaţa 
celulelor, ceea ce le permite să se unească cu antigenele glicoproteice ale celulelor respective, 
determinând astfel aglutinarea acestora. În organismele animale lectinele facilitează contactul între 

54 
 
celule. O lectină conţine două sau mai multe situsuri de legare pentru componentele glucidice. 
Situsurile de legare ale lectinelor de pe suprafaţa unei celule interacţionează cu glucidele etalate pe 
suprafaţa altei celule. Lectinele pot să aglutineze eritrocitele, în anumite cazuri cu o specificitate aşa 
de înaltă, încât unele din ele se utilizează pentru determinarea grupelor sanguine. Deosebit de 
interesantă este capacitatea lectinelor de a aglutina preponderent celulele tumorilor canceroase. 

Rolul lectinelor în plante nu este stabilit, însă aceste glicoproteine pot servi ca potenţiale insecticide. 
De exemplu, seminţele de ricin sunt deosebit de bogate în lectine care prezintă o mare toxicitate  
pentru majoritatea organismelor animale. 

Glicoproteinele cu oligoglucide O‐legate, cum ar fi mucina secretată de glandele salivare submaxilare, 
se realizează în aparatul Golgi, prin adiţionarea serială a unităţilor monoglucidice la catena 
polipeptidică completă. Biosinteza acestor glicoproteine începe cu transferul N‐acetil‐D‐
galactozaminei (GalNAc) de la UDP‐GalNAc la radicalul de Ser sau de Thr al polipeptidului respectiv 
sub acţiunea GalNAc‐transferazei. În contrast cu oligoglucidele N‐legate, care sunt transferate la Asn 
integrată într‐o secvenţă aminoacidică specifică, resturile de Ser şi Thr O‐glicozilate nu constituie 
părţile unei anumite secvenţe. Glicozilarea continuă cu ataşarea treptată a D‐galactozei, acidului 
sialic şi L‐fucozei, sub acţiunea glicoziltransferazelor corespunzătoare. 

Ca exemple de glicoproteine cu resturi glucidice legate prin intermediul oxigenului menţionăm 
antigenele grupelor sanguine ABO. 

Componentele oligoglucidice ale glicoproteinelor îndeplinesc rolul de mediatori ai interacţiilor celulă 
‐ celulă. 

Biosinteza chitinei
Chitina este un polizaharid larg răspândit în natură care participă la formarea carapacei crustaceelor 
şi tegumentelor exterioare ale insectelor, viermilor şi moluştelor. Ea intră în compoziţia pereţilor 
celulari ai fungilor, precum şi ai multor microorganisme. Ca structură chimică, chitina este un polimer 
linear, construit din resturi de N‐acetil‐β‐D‐glucozamină, unite prin legături β‐(14)‐glicozidice. 

Chitina se sintetizează în carapacea nevertebratelor (crabi şi homari), în cuticula insectelor, în fungi şi 
unele alge, sub acţiunea chitin sintetazei, plecând de la UDP‐N‐acetil‐glucozamină. În afară de acest 
precursor, chitin sintetaza mai necesită un primer sau acceptor. 

După cât se pare, mecanismul biosintezei chitinei este asemănător cu mecanismul de formare a 
celulozei. În ambele cazuri trebuie să se producă transglicozilarea simultan cu inversia legăturii α‐
glicozidice în legătura β‐glicozidică a poliglucidului sintetizat. 

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O O O

2× +

UDP OH

NHCOCH3 NHCOCH3 NHCOCH3 H3C C NH

capat nereducator n
O

Chitin sintetaza
chitinaza

CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O O

OH

NHCOCH3 NHCOCH3 H3C C NH

n+2
O  

55 
 
Biosinteza acidului hialuronic
Acidul hialuronic aparţine heteropoliglucidelor numite mucopolizaharide sau glicozaminoglicani acizi, 
substanţe având moleculele constituite din resturi de aminoglucide care alternează cu resturi de acizi 
uronici. Prin urmare, acidul hialuronic este un polimer neomogen în care resturile de acid β‐D‐
glucuronic alternează cu radicalii de N‐acetil‐β‐D‐glucozamină. Acidul hialuronic este constituentul 
principal al substanţei fundamentale intercelulare, îndeplinind rolul de material de cimentare a 
diferitelor tipuri de ţesut conjunctiv. Datorită structurii macromoleculare, acidul hialuronic formează 
o barieră contra infiltrațiilor de germeni patogeni şi substanţe toxice în organismul uman şi animal. 

În biosinteza hialuronatului participă ca donori de resturi glicozilice UDP‐glucuronatul şi UDP‐N‐acetil‐
glucozamina. 

 
Secvenţa corespunzătoare a resturilor monoglucidice şi tipul legăturilor între unităţile monomere 
sunt controlate probabil de proprietăţile şi structura enzimei hialuronat sintetaza care catalizează 
acest proces. 

   

56 
 
4. Catabolismul glucidelor
Prin acest termen se înţeleg totalitatea reacţiilor ce au loc pentru eliberarea energiei stocate primar 
sub formă de glucide în urma procesului de fotosinteză. 

Catabolizarea glucidelor are şi rolul de a furniza intermediari necesari pentru a avea loc alte căi 
metabolice. 

Catabolizarea glucidelor la organismele vii poate avea loc atât în condiţii anaerobe cât şi aerobe.  

4.1. Degradarea poliglucidelor

Deoarece avem mai multe categorii de poliglucide vom avea similar mai multe categorii de enzime de 
degradare: enzime ce hidrolizează poliglucidele de tip amidon, ce hidrolizează celuloza, fructanii şi 
enzime ce hidrolizează poliglucide complexe (din unităţi glucidice modificate) . 

Enzimele care hidrolizează legăturile α‐(14)‐glicozidice din structura amidonului, glicogenului sau a 
produşilor lor intermediari de scindare sunt reunite sub numele generic de AMILAZE. Sunt cunoscute 
3 tipuri de amilaze: 

1. α‐amilaze 
2. β‐amilaze 
3. γ‐amilaze 

α‐amilazele sunt răspândite la bacterii, ciuperci, plante dar şi la organismele animale (în sânge, 
salivă, pancreas şi chiar în urină). Acţiunea lor este una de scindare a legăturilor α‐(14)‐glicozidice 
din interiorul moleculelor de amidon şi glicogen. De aceea α‐amilaza este catalogată ca fiind o 
endoamilază. Hidroliza acestor legături este una neordonată. Nu catalizează niciodată scindarea de 
unităţi terminale de glucoză. Fiind o hidroliză neordonată sunt evitate ramificaţiile moleculelor de 
amilopectină şi glicogen. Produşii rezultaţi sunt numiţi dextrine (care pot fi catalogate ca fiind 
oligoglucide cu grade diferite de polimerizare). 

Acţiunea α‐amilazei asupra moleculei liniare de amiloză conduce la dextrine de tip α‐(14) care vor 
fi hidrolizate succesiv până ce gradul de polimerizare se reduce foarte mult (poate chiar până la 
nivelul maltozei). Acţiunea α‐amilazei asupra amilopectinei şi glicogenului conduce la obţinerea de 
dextrine liniare α‐(14) dar si de dextrine ramificate α‐(16). 

Efectul acţiunii α‐amilazei asupra moleculelor de amidon şi glicogen este unul de depolimerizare 
rapidă. Însă viteza de reacţie scade mult cu trecerea timpului deoarece proporţia de legături α‐(14) 
învecinate cu legături α‐(16) sau cu capete terminale creşte ceea ce reduce posibilităţile de lucru 
ale acestei enzime. Din activitatea acestei enzime rezultă mari cantităţi de maltoză alături de dextrine 
liniare α‐(14) şi dextrine ramificate α‐(16).  

Un rol important îl joacă această enzimă în iniţierea scindării amidonului aflat în stare nativă în 
seminţe. La organismele animale – om – joacă un rol deosebit la nivelul salivei si în intestinul subţire 
(unde reprezintă unul din componentele sucului pancreatic) dar şi la nivel sanguin. La aceste 
organisme asigura asimilarea amidonului şi a glicogenului provenite din hrană.  

În privinţa activităţii acestei enzime se ştie că activitatea ei este influenţată la anumite surse de 
prezenţa ionilor de Ca2+ care sunt factori de stabilizare a structurii enzimei. De asemenea prezenţa 
ionilor de Cl‐ este importantă.  

pH‐ul de acţiune este un factor important şi analizarea acestui parametru relevă o mare varietate de 
valori optime pentru diferite tipuri de α‐amilaze după provenienţa lor. La organismele animale 
valoarea optimă a pH‐ului este între 6 şi 7 în timp ce la bacterii intervalul este între 5 şi 6. Un caz 

57 
 
interesant este al amilazei salivare al cărei interval de pH de acţiune este foarte larg, de la 3,8 până la 
9,4. Valoarea optimă este însă de 6,9. 

Foarte interesant este că dacă la om şi primate amilaza salivară este foarte activă la alte animale 
aceasta are o importanţă foarte redusă cum ar fi situaţia de la porc, câine şi pisică dar şi de la 
ierbivore. 

În ţesuturile vegetale există forme diferite ale aceleiaşi enzime al căror rol este încă neprecizat. 
Seminţele nu conţin sau conţin cantităţi infime de α‐amilază aceasta începând să fie sintetizată doar 
după îmbibarea cu apă şi începerea germinaţiei deoarece altfel ar pune în pericol rezervele de 
amidon. 

β‐amilaza este răspândită la plantele superioare şi în unele bacterii ale genului Bacillus. Catalizează 
hidroliza penultimei legături α‐(14) de la capătul nereducător al lanţurilor α‐(14) glucanice cu 
formarea de β‐maltoză. Din acest motiv este considerată ca fiind o exoamilază.  

CH2OH CH2OH CH2OH CH 2OH CH2OH

O O O O O
1 4

O O O O OH

capat nereducator -Glucan liniar cu n resturi H2O

-amilaza

CH 2OH CH 2OH CH 2OH CH2OH CH2OH

O O 1 O O O
4
 +
O O O OH

-maltoza
-Glucan liniar cu n-2 resturi  
Deoarece pierderea restului de maltoză duce la formarea unui nou capăt nereducător activitatea 
enzimei continuă de mai multe ori, de obicei până la o distanţă de 2 – 3 resturi de maltoză faţă de 
punctul de ramificaţie. Amiloza este scindată complet în maltoză. Resturile ramificate de 
amilopectină asupra cărora este incapabilă să intervină β‐amilaza sunt numite dextrine limită.  

Scindarea lanţurilor poliglucidice de către β‐amilază produce foarte repede glucide reducătoare de 
aceea enzima mai este numită şi amilază zaharogenă deosebit de α‐amilază numită amilază 
lichefiantă.  

Prezenţa în mediul de reacţie a unor substanţe ce neutralizează resturile tiolice (‐SH) duce la 
pierderea rapidă a activităţii enzimatice a tuturor β‐amilazelor. Şi în cazul β‐amilazelor sunt 
cunoscute la cereale izoenzime de asemenea cu rol incert. 

γ‐amilaza are ca activitate catalitică scindarea legăturilor α‐(14) glicozidice de la capătul 
nereducător al moleculelor de amidon, glicogen şi dextrinelor rezultate din acestea cu formarea de 
molecule de glucoză. Este larg răspândită la microorganisme. 

58 
 
 CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
O O O O O
1 4

O O O O OH

capat nereducator -Glucan liniar cu n resturi H2O

-amilaza

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O O
1 4
+ 
OH OH O O O OH

Glucoza -Glucan liniar cu n-1 resturi  

Alături de amilaze la degradarea poliglucidelor contribuie alte 2 enzime: amilopectin‐1,6‐glucozidaza, 
oligo‐1,6‐glucozidaza. 

Amilopectin‐1,6‐glucozidaza şi oligo‐1,6‐glucozidaza au în esenţă aceeaşi acţiune, de scindare a 
legăturilor α‐(16) glicozidice din punctele de ramificare a lanţurilor de la moleculele de 
amilopectină şi de glicogen. 

CH2OH CH2OH
O O
1

O dextrina
O limita
ramificata
6
H 2C
CH2OH CH2OH
O O O

O O

H 2O amilopectin-1,6-glucozidaza / oligo-1,6-glucozidaza

6 CH2OH
CH2OH CH2OH CH2OH
CH2OH
O O O O O
1
 +
O O O

f ragmente liniare de -D-glucan   

Degradarea celulozei este realizată de  către celulază. 

Celulaza este o altă enzimă cu importanţă deosebită pentru circuitul materiei în natură. Celulaza este 
o enzimă capabilă să hidrolizeze legăturile β‐(14) glicozidice existente în celuloză cu formarea de 
celobioză şi celodextrine (structuri oligoglucidice asemănătoare structural celulozei). 

Celulaza este o enzimă specifică microorganismelor, întâlnită în special la cele ce trăiesc pe medii 
bogate în celuloză. Microoganismele simbionte din tubul digestiv al rumegătoarelor sau al termitelor 
sunt exemple de sintetizatori de celulază.  

Procesul de hidroliză al lanţurilor β‐(14) glucanice din celuloză este unul lent dată fiind înalta 
împachetare a lanţurilor cu ajutorul legăturilor de hidrogen ceea ce face ca accesibilitatea punctelor 
de hidroliză către situsul activ al enzimei să fie redusă. 

59 
 
Se consideră că celulaza este de fapt un complex enzimatic cu cel puţin două componente: o enzimă 
C1 care acţionează asupra celulozei native şi pe care o descompune în unităţi mai mici şi o enzimă Cx 
care hidrolizează lanţurile β‐(14) glucanice cu formarea de lanţuri celobiozice de diferite lungimi. 

Inulaza hidrolizează lanţurile diferiţilor fructani. 

Degradarea chitinei, poliglucid cu importanţă mare în lumea vie, este realizată de către chitinază. 

CH2OH CH2OH CH2OH

O O
O
 O O



NHCOCH3 NHCOCH3
NHCOCH3
chitina n

H2O
chitinaza

CH2OH CH2OH CH2OH

CH2OH
O O O
O
 O O +

 

NHCOCH3 NHCOCH3 NHCOCH3

NHCOCH3
n-1 N-acetilglucozamina  
De mare interes atât natural cât şi ştiinţific şi de diagnostic sunt enzimele ce intervin în degradarea 
poliglucidelor de tip acid hialuronic (care este un glicozaminoglican) larg răspândit în structura 
ţesuturilor conjunctive şi nu numai. Din această familie generic numită HIALURONIDAZE fac parte 
enzime cunoscute sub numele de condroitinază, hialuronidază, hialuronoglucozidază. Reacţia 
catalizată de aceste enzime este una de hidroliză aleatorie a legăturilor β‐(14) glicozidice dintre N‐
acetil‐glucozamină şi acidul D‐glucuronic din molecula acidului hialuronic.  Catalizează de asemenea 
şi hidroliza legăturilor β‐(14) glicozidice dintre N‐acetil‐galactozamină sau N‐acetil‐galactozamin‐
sulfat şi acidul D‐glucuronic din condroitină sau condroitin‐4(6)‐sulfat sau din dermatan.  
CH2OH
COOH CH2OH COOH
O
O O O 1 O
1 O

O  3
 3 

NHCOCH3
NHCOCH3
acid hialuronic
H 2O
hialuronidaza

CH2OH
COOH CH2OH COOH
O
O O O 1 O
1 O + resturi de acid hialuronic

O  3
 3 

NHCOCH3
NHCOCH3   
Lizozimul este o enzimă cu efect bactericid din granulaţiile primare şi secundare ale neutrofilelor. 
Este o muramidază cationică mică (14,5 kD): atacă mureina din peretele bacterian, prin scindarea 
legăturilor glicozidice β‐(14) din catenele polizaharidice ale mureinei, dintre resturile de N‐
acetilglucozamină şi acidul N‐acetilmuramic şi rezultă dizaharide alcătuite din N‐acetilglucozamină şi 
acid N‐acetilmuramic, la care se păstrează ataşate catenele peptidice. După distrugerea structurii de 

60 
 
rezistenţă a peretelui celular, celula bacteriană aflată într‐un mediu neprotejat osmotic, se lizează. 
Macrofagele secretă cantităţi mari de lizozim şi îl depozitează în granulaţiile citoplasmatice, spre 
deosebire de celelalte tipuri care îl secretă pe măsură ce îl sintetizează. 

Lizozimul se găseşte în granulaţiile neutrofilelor, macrofagelor, în celulele epiteliale ale glandelor 
exocrine. Macrofagele secretă constitutiv lizozimul, dar rata sintezei creşte în macrofagele activate. 
Neutrofilele şi celulele Paneth depozitează lizozimul în granulaţiile citoplasmatice. 

Efectul litic al lizozimului s‐a evidenţiat asupra peretelui celular de Micrococcus lysodeikticus, la care  
mureina reprezintă circa 80% din conţinutul structurii parietale. Acţiunea lizozimului este mai puţin 
eficientă asupra peretelui bacteriilor Gram negative şi devine posibilă după tratamentul celulelor cu 
un amestec generator de radicali activi (acid ascorbic, H2O2). 

Lizozimul are şi efect bacteriostatic prin perturbarea fenomenelor de oxido‐reducere bacteriană şi 
blochează procesele de creştere şi diviziune. Mediul acid din vacuola de fagocitoză are efect 
bactericid. Valoarea pH scade în câteva minute, datorită producerii acidului lactic prin metabolizarea 
anaerobă a glucozei. La pH acid se activează hidrolazele acide din granulaţii. 

Lizozimul din secreţiile lacrimale şi din alte secreţii ale organismului uman are un rol bactericid menit 
să protejeze. 

β‐glucuronidaza este o exoglicozidază care scindează resturi de acid glucuronic şi acid iduronic de la 
capetele nereducătoare ale tetraglucidelor sau diferitelor poliglucide ce conţin aceste resturi cum ar 
fi dermatan‐sulfatul, condroitin‐sulfatul, acidul hialuronic. Este localizată în lizozomii cât şi 
microzomii celulelor majorităţii mamiferelor. 

β‐D‐acetil‐hexozaminidaza este tot o exoglicozidază prezentă în multe ţesuturi animale. Ea clivează 
legături β‐glicozidice dintre N‐acetil‐glucozamină şi N‐acetil‐galactozamină de la capetele 
nereducătoare ale heteropoliglucidelor. Substratele acestei enzime includ gangliozidele şi condroitin‐
sulfaţii, acidul hialuronic şi dermatan‐sulfaţii şi cheratan‐sulfaţii I şi II. 

Degradarea oligogucidelor rezultate ca urmare a acţiunii enzimelor enumerate mai sus până la 
monoglucide libere se face cu ajutorul altor enzime dintre care vom aminti: 

1. α‐glucozidaza (maltaza) care scindează legătura α‐(14) glicozidică în α‐D‐glucopiranozide, 
inclusiv maltoză. Rezultă dintr‐o moleculă de maltoză 2 molecule de α‐D‐glucopiranoză. Se întâlneşte 
în seminţe, saliva şi intestinul mamiferelor, plante superioare şi ciuperci, bacterii. 

2. β‐galactozidaza (lactaza) care scindează legătura β‐(14) galactozidică din lactoză cu formarea 
unei molecule de β‐D‐galactopiranoză şi α‐D‐glucopiranoză.  

 
CH 2OH CH 2OH
CH2OH CH 2OH
O O lactaza O
O OH
O +
OH
OH

-lactoza H 2O
-D-galactoza Glucoza
 
3. β‐fructofuranozidaza (zaharaza sau invertaza) care scindează legătura β glicozidică dintre atomul 
de carbon cu numărul 2 al moleculei de fructoză şi atomul de carbon cu numărul 1 din molecula 
glucozei. Este larg răspândită la drojdii, plante superioare şi în sucurile digestive la animale. 

61 
 
 
CH 2OH CH 2OH
O CH2OH O
CH2OH zaharaza O
O
  +
O CH2OH OH OH
CH2OH

zaharoza D-fructoza glucoza

H2O  
4. β‐glucozidaza (celobiaza sau genţiobiaza) scindează legăturile β‐(14) glicozidice din diferitele β‐
dextrine dar şi din substrate glicozidice cu structuri mai complicate (cum ar fi glicozidele 
cianogenetice). 

   

62