Reticulul endoplasmic (RE)

La microscopul optic s-a observat existenţa unor zone intens bazofile (se colorează cu coloranţi bazici –
de exemplu cu hemalaun) în citoplasma anumitor celule. Citoplasma este acidofilă, se colorează cu
coloranţi acizi (de exemplu cu eozină). Existenţa zonelor intens bazofile în citoplasmă se explică prin
prezenţa unui reticul endoplasmic rugos foarte dezvoltat care are ataşaţi ribozomi care sunt bazofili
datorită conţinutului de ARN (vezi Lp 5 “Colorarea”).

Folosirea microscopului electronic a arătat că reticulul endoplasmic există în aproape toate celulele şi
este format dintr-o reţea anastomozată1 de tubuli aranjaţi paralel şi saci turtiţi numiţi cisterne
(lat. reticulum = reţea). Tubulii şi cisternele sunt delimitaţi de o membrană de ~6 nm grosime care
delimitează lumenul sau spaţiul cisternal. Prin descoperirea ribozomilor liberi şi a celor legaţi de
reticulul endoplasmic, George Emil Palade şi Keith Porter au arătat că reticulul endoplasmic este de
două feluri: RE rugos (RER) şi RE neted (REN), în celule fiind predominant fie RER, fie REN, în
funcţie de rolul celulei, puţine celule (de exemplu celulele hepatice) au ambele tipuri de reticul
endoplasmic la fel de dezvoltate. Cele două forme de reticul endoplasmic nu sunt organite diferite, ci
stări diferite ale aceluiaşi organit; RER este specializat în sinteza proteinelor iar REN este specializat în
sinteza lipidelor.

George Emil Palade (1912–2008)

Născut la Iaşi – cercetător american de origine română, şi-a făcut
studiile universitare şi doctoratul în România (la Facultatea de
Medicină din Bucureşti).
G.E. Palade este considerat “tatăl” biologiei celulare moderne.

Membrana RER se continuă cu membrana externă a anvelopei nucleare şi se află în continuitate cu

REN. De suprafaţa RER sunt legaţi ribozomi („granulele lui Palade”). Ribozomii au fost descoperiţi
în 1955 de George Emil Palade folosind microscopia electronică. Prezenţa ribozomilor pe membrana
RER nu este stabilă, ei se prind, apoi sunt eliberaţi, în mod constant.

Ribozomii

Ribozomii sunt organite celulare mici (15×25 nm) care nu sunt delimitate de membrane. Sunt alcătuiţi
din ARN ribozomali (ARNr) (65%) şi proteine ribozomale (35%). Ribozomii au rol esenţial în
biosinteza proteinelor. Ribozomii de la eucariote sedimentează prin ultracentrifugare (vezi Lp 7
“Fracţionarea celulară”) la o constantă de sedimentare de 80 S (80 de unităţi Svedberg2) (de unde şi
numele de “ribozomi de 80S”). Dacă se continuă ultracentrifugarea la valori mai mari, ribozomii se vor
separa în două subunităţi structurale: o subunitate mică (40 S) şi o subunitate mare (60 S). Cele două
subunităţi sunt asamblate împreună doar în timpul sintezei proteice.

Ribozomii de la procariote sedimentează prin ultracentrifugare la o constantă de sedimentare de 70 S

(de unde şi numele de “ribozomi de 70S”). Ei se găsesc în celula procariotă, dar şi la eucariote în
organite cum sunt cloroplastele şi mitocondriile:
1
Anastomoză = comunicaţie
2
De la numele celui care a pus la punct formula după care se calculează S: Theodor Svedberg (1884–1971) a
fost un chimist suedez, laureat al Premiului Nobel (chimie coloidală şi inventarea ultracentrifugii), a lucrat la
Universitatea din Uppsala.

1
 Tipuri de ribozomi Unde se întâlnesc
Ribozomi de 70 S. Sunt formaţi din două La procariote, dar şi la eucariote în cloroplaste
subunităţi: una de 50 S şi alta de 30 S şi mitocondrii
Ribozomi de 80 S. Sunt formaţi din două În celule eucariote: în citosol
subunităţi: una de 60 S şi alta de 40 S

Prezenţa ribozomilor în interiorul unor organite celulare cum sunt mitocondriile şi cloroplastele se
explică prin ipoteza endosimbiozei privind originea mitocondriilor şi cloroplastelor în celula
eucariotă.

Etapele biogenezei ribozomilor:

1) În nucleu în nucleol are loc sinteza moleculelor de ARN ribozomal (ARNr).
2) Proteinele ribozomale sunt sintetizate în citoplasmă şi apoi sunt transportate în nucleu.
3) În regiunea granulară a nucleolului, proteinele ribozomale şi ARNr sunt asamblate în subunităţile
ribozomale (de 40 S şi 60 S).
4) Subunităţile ribozomale părăsesc nucleul prin porii nucleari.
5) În citoplasmă, subunităţile ribozomale stau separate, ele se asamblează formând ribozomi doar când
realizează sinteza proteică.

Localizare în celulă
În citosol, în celula eucariotă ribozomii pot fi
 liberi Aceştia se întâlnesc în toate celulele; au rolul de a sintetiza proteine care
sunt eliberate în citosol şi sunt folosite intracelular.
 ataşaţi de Ribozomii liberi din citosol se ataşează la membrana reticulului endoplasmic
reticulul după ce încep să sintetizeze proteinele destinate căii secretorii (=
endoplasmic proteinele pentru export, cu destinaţie extracelulară) şi proteinele pentru uz
(RER) intracelular cum sunt enzimele lizozomale, proteinele din lumenul
reticulului endoplasmic şi al aparatului Golgi şi proteinele
integrale ale sistemului de endomembrane 3.
Mecanismul prin care ribozomii sunt direcţionaţi către membrana RE se
bazează pe existenţa unui semnal de inserţie format din primii 18-30
aminoacizi de la capătul N-terminal al proteinei pe care încep să o sintetizeze.
Deci acelaşi ribozom poate să se ataşeze la RE (când sintetizează o proteină cu
secvenţă de localizare la nivelul RE) sau poate să fie liber în citoplasmă
(atunci când sintetizează o proteină fără această secvenţă).

Atât ribozomii liberi cât şi cei ataşaţi la reticulul endoplasmic se

întâlnesc de obicei în grupuri (numite polizomi sau
poliribozomi), dar pot fi întâlniţi şi izolaţi (singuri).

Poliribozomii conţin câţiva până la mai mult de 30 de ribozomi

care formează cercuri, spirale sau rozete. Ribozomii din
polizomi sunt uniţi între ei printr-o moleculă de ARNm pe care o
transleatează simultan, dar independent. Între ei este o distanţă
de ~ 80 nucleotide.

Alcătuirea ribozomilor

3
Sistemul de endomembrane (endo = în interior) este un grup de membrane şi organite din celula eucariotă implicat în
prelucrarea, sortarea şi transportul lipidelor şi proteinelor. Include anvelopa nucleară, lizozomii, reticulul endoplasmic,
aparatul Golgi, dar şi membrana plasmatică. Sistemul de endomembrane nu include mitocondriile, cloroplastele sau
peroxizomii.
2
 Structura tridimensională a celor 2 subunităţi ribozomale a fost elucidată în anul 2000.
 Subunitatea mare conţine ARNr 5S, ARNr 5,8S, ARNr 28S iar subunitatea mică ARNr 18S. Aceste
molecule de ARNr sunt responsabile de structura şi funcţiile ribozomilor.
 ARNr este poziţionat în centrul ribozomului iar proteinele sunt la periferia ribozomilor. Proteinele
stabilizează miezul de ARN.
 Când nu sintetizează activ proteine, cele 2 subunităţi ribozomale sunt separate. Se asamblează la
capătul 5’ terminal al ARNm pentru a iniţia sinteza proteică. ARNm este apoi “tras” prin ribozom.
Când se întâlneşte codonul stop, ribozomul elibererază proteina elaborată şi cele două subunităţi se
separă din nou.

Sinteza proteică
• Se numeşte transcripţie (sau transcriere)
formarea de molecule de ARN pornind de la o
catenă de ADN care este folosită ca model
(matriţă).
• Sinteza proteică se numeşte translaţie
(traducere a informaţiei genetice în proteine).
Din engleză “translation” = traducerea unui
anumit text dintr-o anumită limbă, într-un text
echivalent, care comunică acelaşi mesaj, într-o
altă limbă (sau limbaj).
Translaţia este deci formarea polipeptidelor
(secvenţe de aminoacizi) şi deci a proteinelor
pe baza informaţiei copiate de molecula de
ARNm.

În celula eucariotă transcripţia are loc în nucleu,

iar translaţia în ribozomi (în citoplasmă).
Transcripţia precede translaţia.

Transcripţia şi translaţia informaţiei ADN ARNm ARNt

genetice se realizează cu ajutorul genă A U codon A anticodon
moleculelor de ARNm pe baza regulii G C G
complementarităţii combinării C G C
G C codon G anticodon
bazelor azotate purinice şi
T A U
pirimidinice din structura acizilor
G C G
nucleici (adenina fiind complementară
timinei şi guanina complementară (adenină (notată A), citozină (C), guanină (G), timină (T), uracil (U))
citozinei; în molecula de ARN uracilul
înlocuiește timina).

Segmentul de ADN care codifică o proteină se numeşte genă.

Fiecare aminoacid este codificat de 3 nucleotide succesive din ADN.
Mesajul genetic din genă este mai întâi transcris în ARNm, care are o secvenţă de nucleotide
complementară ADN-ului din genă. Tripletele de codificare din ARNm sau codonii specifică secvenţa
de aminoacizi în timpul biosintezei proteinelor pe ribozomi. Totalitatea codonilor constituie codul
genetic (vezi tabelul de la pag. 4).

Codul genetic este universal deoarece regulile de codificare a proteinelor bazate pe codonii ARNm
sunt practic aceleaşi la toate fiinţele vii cunoscute (există doar câteva excepţii şi anume în mitocondrii,
cloroplaste şi la unele protozoare există o codificare genetică diferită).
Codul genetic este “degenerat” adică există mai mulţi codoni care codifică acelaşi aminoacid.

3
 Codul genetic (ARNm)
(1) Prima bază a codonului; (2) a doua bază a codonului; (3) a treia bază a codonului

(2) (3)
(1)
U C A G
UUU Phe UCU Ser UAU Tyr UGU Cys U
UUC Phe UCC Ser UAC Tyr UGC Cys C
U
UUA Leu UCA Ser UAA STOP UGA STOP A
UUG Leu UCG Ser UAG STOP UGG Trp G
CUU Leu CCU Pro CAU His CGU Arg U
CUC Leu CCC Pro CAC His CGC Arg C
C
CUA Leu CCA Pro CAA Gln CGA Arg A
CUG Leu CCG Pro CAG Gln CGG Arg G
AUU Ile ACU Thr AAU Asn AGU Ser U
AUC Ile ACC Thr AAC Asn AGC Ser C
A
AUA Ile ACA Thr AAA Lys AGA Arg A
AUG Met ACG Thr AAG Lys AGG Arg G
GUU Val GCU Ala GAU Asp GGU Gly U
GUC Val GCC Ala GAC Asp GGC Gly C
G
GUA Val GCA Ala GAA Glu GGA Gly A
GUG Val GCG Ala GAG Glu GGG Gly G

Simbolurile aminoacizilor
Aminoacid Simbol cu trei litere Simbol cu o literă
Alanină Ala A
Arginină Arg R
Asparagină Asn N
Acid aspartic Asp D
Cisteină Cys (Cis) C
Glutamină Gln Q
Acid glutamic Glu E
Glicină Gly (Gli) G
Histidină His H
Izoleucină Ile I
Leucină Leu L
Lizină Lys (Lis) K
Metionină Met M
Fenilalanină Phe F
Prolină Pro P
Serină Ser S
Treonină Thr T
Triptofan Trp W
Tirozină Tyr (Tir) Y
Valină Val V

4
ARNt transferă informaţia stocată în secvenţa nucleotidică din
ARNm, în secvenţă proteică, constituită din combinaţiile celor
20 de aminoacizi.

ARNt sunt molecule “adaptoare”

• Leagă atât codonul cât şi un aminoacid (le leagă în zone
diferite ale moleculei lor).
• Sunt molecule mici (~80 nucleotide) împachetate în structuri
3D speciale, cu 3 bucle, care seamănă cu un trifoi.
• La capătul 3’ există întotdeauna secvenţa CCA, de a cărei
adenozină se leagă aminoacidul.
• Bucla “anticodon” (engl. “anticodon loop”) conţine situsul
de legare la ARNm (este un triplet de baze complementare
cu codonul specific pentru aminoacidul respectiv, de pe
ARNm).

Cuplarea unui anumit aminoacid cu ARNt corespunzător se face cu intervenţia unor enzime “adaptoare”,
numite aminoacil-ARNt sintetazele şi este însoţită de hidroliza ATP. Există 20 de aminoacil-ARNt
sintetaze, câte una pentru fiecare aminoacid:

Molecular Biology of the Cell. 4th edition.

Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al.
New York: Garland Science; 2002.

Sinteza proteinelor se desfăşoară în 3 etape principale:

1. Iniţierea

Translaţia începe pe ARNm cu codonul start AUG şi necesită un ARNt special, iniţiator care poartă
aminoacidul metionină (iniţiatorul metionil-ARNt). Toate proteinele nou formate au Met la capătul N-
terminal. Acesta este de obicei eliminat mai târziu prin acţiunea unor proteaze specifice. ARNt iniţiator
este diferit de ARNt care poartă Met în mod normal.

ARNt iniţiator ajunge întâi în subunitatea mică ribozomală împreună cu unele proteine numite factori
de iniţiere eucariotici.

5
 Ribozomul are 3 situsuri pentru legarea ARNt, denumite:
- situsul de legare al peptidil-ARNt (P) („P-site” pe desen);
- situsul de legare al aminoacil-ARNt (A) („A-site” pe desen);
- şi
- situsul exit (E) („E-site” pe desen);
(“large ribosomal subunit” = subunitatea mare ribozomală; “small
ribosomal subunit” = subunitatea mică ribozomală)

Figura din: Molecular Biology of the Cell. 4th edition.

Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al.
New York: Garland Science; 2002.

Iniţiatorul metionil-ARNt se leagă la situsul peptidil, apoi subunitatea mică leagă capătul 5’ al unei
molecule de ARNm şi 2 factori de iniţiere care se leagă direct de capătul 5’ al ARNm.
Subunitatea mică se mută de la capătul 5’ la 3’ pe ARNm, căutând primul AUG. Această mişcare este
facilitată de alţi factori de iniţiere, permiţând subunităţii mici să scaneze structura secundară a ARN.
La 90% din ARNm, translaţia începe la primul codon AUG întâlnit de subunitatea mică. În acest
moment factorii de iniţiere disociază din subunitatea mică pentru a face loc subunităţii mari să se
asambleze cu ea şi să formeze un ribozom complet. ARNt iniţiator este legat la situsul P, situsul A este
liber şi sinteza proteică poate începe cu adiţia următoarei molecule de aminoacil-ARNt, corespunzător
celui de-al doilea codon din ARNm după AUG.

2. Elongaţia

Următorul aminoacil-ARNt este legat la situsul A şi are loc formarea unei legături peptidice între
aminoacizii celor doi aminoacil-ARNt situaţi în situsurile aminoacil şi peptidil (în situsul P este
iniţiatorul metionil-ARNt), metionina este transferată pe aminoacil-ARNt din situsul A, printr-o reacţie
catalizată de un factor de elongaţie, reprezentat de enzima peptidil transferaza (se găseşte în
subunitatea ribozomală mare). ARNt din situsul P, care a rămas liber prin transferul metioninei, este
îndepărtat.

Ribozomul se deplasează în direcţia 3’ cu un codon (3 nucleotide) (proces denumit translocare), astfel

încât ARNt din situsul A, care poartă lanţul polipeptidic în formare, trece în situsul P, eliberând situsul A
pentru un nou aminoacil-ARNt, ş.a.m.d. Cu alte cuvinte, ribozomul “citeşte” codonii dinspre capătul 5’
spre 3’ al ARNm, în timp ce aminoacizii sunt adăugaţi unul câte unul lanţului polipeptidic în creştere.

3. Terminarea sintezei proteice

Elongaţia continuă până se întâlneşte codonul stop (UAA, UAG, UGA). Ei nu sunt recunoscuţi de ARNt
şi nu codifică un aminoacid, ci semnalizează ribozomului să înceteze translaţia. Proteine numite factori
de eliberare se leagă de orice ribozom care are un codon stop poziţionat în situsul A şi această legare
forţează enzima peptidil transferaza din ribozom să catalizeze adiţia unei molecule de apă în loc de un
aminoacid. Ca urmare, lanţul proteic va fi eliberat de la nivelul ribozomului. Ribozomul se desprinde de
ARNm şi disociază în cele două subunităţi.

ARNm eucariotic este monocistronic, adică un singur ARNm codifică o singură proteină.

 Acurateţea sintezei proteice este menţinută printr-o serie de mecanisme de corectare.

 Anumite substanţe inhibă sinteza proteinelor, astfel ele pot fi utilizate ca antibiotice.
 Proteina începe să se plieze încă din momentul sintezei (pliere co-translaţională). Proteina
trebuie să aibă conformaţia 3D caracteristică, necesară activităţii ei. Plierea multor proteine este
asistată de o clasă specială de proteine numite molecule chaperone (sunt 2 familii de proteine
chaperone: familia Hsp 60 şi Hsp 70).

6
 Elongaţia Terminarea sintezei proteice
Figuri: Sinteza proteinelor (elongaţia, terminarea) şi Plierea co-translaţională din: Molecular Biology of the Cell.
4th edition. Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. New York: Garland Science; 2002.

Plierea co-translaţională a unei proteine

7
Translocarea proteinelor prin membrana reticulului endoplasmic

Mecanismul prin care ribozomii sunt direcţionaţi către membrana RE se bazează pe existenţa unui
semnal de inserţie format din primii 18-30 aminoacizi de la capătul N-terminal al proteinei pe care
încep să o sintetizeze.
Mecanismul implică o particulă de recunoaştere a semnalului (SRP) care se leagă simultan la
secvenţa semnal din proteina nascentă, la subunitatea ribozomală mare şi la un receptor al particulei
SRP, care este o proteină integrală din membrana RE.
Numai după ce complexul SRP/proteină nascentă/subunitate ribozomală mare se leagă la receptorul
particulei SRP din membrana RE, SRP eliberează lanţul polipeptidic nascent şi elogarea acestuia
continuă normal.

Translocarea co-translaţională Figură din: Molecular Biology of the Cell. 4th edition. Alberts B, Johnson A,
Lewis J, et al. New York: Garland Science; 2002.

După ataşarea ribozomilor la RE, lanţul polipeptidic în formare este transferat, pe măsură ce este
sintetizat, printr-un translocon care este un canal proteic din membrana RE (de tipul canalelor cu
poartă) şi rămâne încorporat în membrana organitului sau pătrunde în lumenul reticulului endoplasmic
(proces denumit translocare co-translaţională) unde suferă modificări (glicozilări, hidroxilări, formarea
de legături disulfidice), plieri, care îi conferă structura potrivită pentru îndeplinirea unor funcţii specifice
şi pentru localizarea ulterioară în celulă. Tot în lumenul RE lanţurile polipeptidice sunt asamblate în
proteine multimerice (în cazul în care proteina este formată din două sau mai multe subunităţi
polipeptidice). Plierea rapidă a moleculelor în conformaţie corectă şi formarea proteinelor multimerice
depinde de activitatea unor proteine chaperone.

Proteinele conţin semnale intrinseci care dirijează transportul lor şi localizarea lor ulterioară în celulă
(semnale de dirijare). Acest lucru a fost descoperit de cercetătorul de origine germană Günter
Blobel (născut în 1936, student al lui G.E. Palade, laureat al Premiului Nobel în 1999).

 Astfel, unele proteine după ce sunt sintetizate în RER sunt transferate prin vezicule delimitate de
membrană (numite vezicule de transport) la aparatul Golgi. Aceste vezicule sunt înconjurate
(îmbrăcate) de proteine de tapetare (proteine de suprafaţă) denumite COP I şi COP II:
- COP II orientează veziculele către aparatul Golgi,
- COP I determină aducerea veziculelor înapoi la RE.
În unele celule, veziculele COP II fuzionează direct cu aparatul Golgi. În anumite celule însă, câteva
vezicule COP II fuzionează mai întâi între ele şi dau naştere unui compartiment intermediar. Aceste
structuri intermediare se deplasează de-a lungul microtubulilor ca pe o “cale ferată”, parcurgând
astfel distanţa relativ mare, de câţiva microni, ce le desparte de cisternele golgiene cis.

8
 Alte proteine, de dimensiuni mici, după ce au fost sintetizate de RER, ajung în membranele altor
organite, printr-un transfer la nivelul unor zone de contact cu membrana RE.
 Multe din proteinele sintetizate de ribozomii ataşaţi la RER rămân în RE unde îndeplinesc diverse
funcţii.
 Polipeptidele care prezintă defecte structurale sunt transportate din lumenul RE prin translocon în
citosol, unde vor fi degradate de către proteazomi (vezi Cursul 9).

(De citit Inserţia proteinelor în membrana RE)

REN

REN nu prezintă ribozomi ataşaţi şi este format mai mult din tubuli anastomozaţi decât din cisterne. În
interior REN prezintă alte enzime decât RER, acest lucru îi conferă alte funcţii, cum sunt:
 sinteza fosfolipidelor, sfingolipidelor şi colesterolului de membrană, funcţie vitală pentru celule,
 metabolismul carbohidraţilor – în hepatocite,
 detoxifierea diferitelor substanţe endogene (formate de organism) sau exogene (provenite din mediul
exterior) – în hepatocite,
 sinteza unor hormoni (cortizonul, testosteronul, estrogenii) în unele celule endocrine.
În fibra musculară striată şi în fibra musculară netedă există un tip special de RE neted numit reticul
sarcoplasmic (gr. sarcos = carne) care eliberează şi absoarbe ioni de calciu în timpul contracţiei şi
relaxării fibrelor musculare (vezi “Contracţia musculară” prezentată în cursul 7).

Aparatul Golgi (AG)

Aparatul Golgi (complexul Golgi sau dictiozomul – denumire veche pentru AG la plante) este un organit
prezent în majoritatea celulelor eucariote, dar pentru a fi vizualizat la microscopul optic trebuie folosită
impregnarea metalică (cu Ag, Au, Os), aceasta fiind metoda prin care a fost pus în evidenţă prima
oară în 1898 de către histologul italian Camillo Golgi folosind o secţiune prin ţesut nervos. Prezenţa AG a
fost confirmată însă de-abea în sec. XX.

Structură şi funcţii

Complexul sau aparatul Golgi este alcătuit din stive (teancuri) de 3-7 saci membranari (cisterne)
delimitaţi de o membrană simplă, fiecare sac este uşor dilatat către periferie şi este puţin curbat.

9
Complexul Golgi prezintă polarizare structurală, biochimică şi funcţională: are o faţă convexă (cis)
orientată spre nucleu şi spre reticulul endoplasmic şi o faţă concavă (trans) orientată către membrana
plasmatică (cisternele pot fi împărţite în cis, mediane şi trans).

Aparatul Golgi este însoţit de multe vezicule, care sunt şi ele polarizate, de exemplu există
 vezicule mici sau de transport (50 nm diametru) asociate cu faţa cis, iar
 vezicule mari sau secretorii (macrovezicule) (0,5 m diametru) cu faţa trans.

Ultrastructura complexului Golgi: imagine preluată din

http://micro.magnet.fsu.edu/cells/golgi/images/golgifigure1.jpg

Veziculele de transport anterograd căptuşite cu proteina COP II (provenite din RER) care conţin
proteine, fuzionează pentru a forma cisternele compartimentului cis Golgi. Anumite proteine, care
conţin secvenţa KDEL, care au localizarea normală în RE, dar care au ajuns în compartimentul cis
Golgi, sunt retrimise în RE prin vezicule de transport retrograd, căptuşite cu proteina COP I.

Transportul anterograd şi retrograd mediat de proteine COP I şi COP II în complexul Golgi

Figură din: Molecular Biology of the Cell. 4th edition.
Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al.
New York: Garland Science; 2002.
Capitolul “Transport from the ER through the Golgi Apparatus”

O cisternă nou formată prin înmugurire de vezicule din RE şi fuziunea veziculelor de transport
anterograd este o cisternă care aparţine compartimentului cis Golgi. Împreună cu proteinele pe care le
conţine, se mută din poziţia cis, din apropierea RE, într-o poziţie mai departe de RE, devenind cisternă
mediană Golgi, apoi cisternă trans Golgi, proces denumit progresie cisternală.

10
În cursul progresiei cisternale, proteinele rezidente ale AG sunt reciclate: după ce sunt mutate
progresiv odată cu cisternele, în direcţie cis-trans, ele sunt transportate retrograd, de data aceasta prin
mecanism vezicular, fiind din nou localizate în situsul firesc din cisternele cis, mediane sau trans Golgi.
În schimb, proteinele căii secretorii, care au alte destinaţii (nu sunt proteine structurale sau enzime
ale RE sau ale aparatului Golgi), ajung într-o reţea complexă de membrane şi vezicule denumită
reţeaua trans Golgi (TGN = engl. „trans Golgi network”). De aici, proteinele pot fi preluate în cel puţin
trei tipuri de vezicule:

1. Vezicule de Acestea sunt deplasate imediat şi fuzionează cu membrana plasmatică, eliberând

exocitoză conţinutul prin exocitoză în mediul extracelular. Acest proces se numeşte
secreţie continuă sau constitutivă.
2. Vezicule de Aceste vezicule sunt depozitate în celulă până se primeşte un semnal care
secreţie declanşează procesul de exocitoză, în acest caz secreţia este reglată.
3. Vezicule cu Aceste vezicule conţin proteine destinate lizozomilor şi anume enzimele
destinaţie lizozomale şi proteine de membrană lizozomale cum sunt H+ ATPazele (care
finală asigură pH-ul acid al compartimentului lizozomal).
lizozomul

Căile secretorii: secreţia constitutivă şi

secreţia reglată

Figură din Molecular Biology of the

Cell. 4th edition.
Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al.
New York: Garland Science; 2002.
Capitolul “Transport from
the Trans Golgi Network to the
Cell Exterior: Exocytosis”

Dacă transportul de la RE la aparatul Golgi are loc prin vezicule îmbrăcate cu proteina COP II,
transportul retrograd are loc prin vezicule îmbrăcate cu COP I.

De asemenea, vezicule îmbrăcate cu COP I intervin în reciclarea prin transport retrograd a proteinelor
luminale (din lumenul organitului) şi membranare în cisternele golgiene, pe ruta trans-median-cis.

Veziculele îmbrăcate cu clatrină (= vezicule cu înveliş de clatrină) şi proteine AP transportă proteinele

de la reţeaua Golgi trans (TGN) sau de la membrana plasmatică la compartimentul endosomal târziu,
însă proteina care căptuşeşte veziculele care transportă proteinele pentru secreţia constitutivă sau reglată
nu este încă cunoscută.

Aceste tipuri de vezicule îmbrăcate se formează prin polimerizarea unor proteine citosolice în
membrana din care înmuguresc veziculele, care la scurt timp de la eliberare îşi pierd învelişul, expunând
proteinele necesare pentru fuziunea cu membrana ţintă.

11
Implicarea aparatului Golgi în traficul vezicular între organite
“Endoplasmic reticulum” = reticulul endoplasmic
“Golgi” = aparatul Golgi
“Secretory vesicles” = vezicule de secreţie
“Late endosome” = endozom târziu
“Lysosomes” = lizozomi
“Early endosome” = endozom timpuriu
“Cell exterior” = spaţiul extracelular

Figură din Molecular Biology of the Cell. 4th edition.

Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al.
New York: Garland Science; 2002.
Capitolul “Transport from the Trans Golgi Network to the Cell
Exterior: Exocytosis”

În aparatul Golgi proteinele aduse de la RE sunt prelucrate (prin glicozilare, fosforilare etc.), apoi sunt
sortate în funcţie de destinaţia lor ulterioară.

AG are şi alte roluri importante, de exemplu:

- Sintetizează multe dintre polizaharidele celulare, de exemplu celuloza si pectinele la plante şi
majoritatea glicozaminoglicanilor (GAG) din matricea extracelulară la animale. De asemenea,
AG ataşează GAG la o proteină adusă din RER formând proteoglicanii.
- Glicozilează proteine provenind de la reticulul endoplasmic. Glicozilează lipide. Una dintre
implicaţiile majore ale procesului de glicozilare este prezenţa grupelor sangvine ale sistemului
AB0. Antigenele de grup sangvin care pot declanşa reacţii imune fatale, sunt oligozaharide
ataşate glicoproteinelor sau glicolipidelor de pe suprafaţa eritrocitelor.
- Sulfatează proteoglicani, glicoproteine.
- Sintetizează glicolipide şi sfingolipide.
- Participă în transportul lipidelor prin celulă.
- Participă la crearea lizozomilor.

12