Ayudas Bioq II MUM Ver 15

BENEMÉRITA UNIVERSIDAD
AUTÓNOMA DE PUEBLA
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA - ALIMENTOS
AYUDAS DIDÁCTICAS BIOQUÍMICA II
LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO

(MUM)
M.C. ROSA MARÍA DÁVILA MÁRQUEZ

M.C. LETICIA GARCÍA ALBARRÁN
D.C. PATRICIA AGUILAR ALONSO
M.C. LAURA MORALES LARA
M. C. OBDULIA VERA LÓPEZ
D.C. ADDÍ RHODE NAVARRO CRUZ
2015
Benemérita Universidad Autónoma de Puebla
Vicerrectoría de Docencia
Dirección General de Educación Superior
Facultad de Ciencias Químicas
LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO
AREA: CIENCIAS NATURALES

(Bioquímica – Alimentos)
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA II
(METABOLISMO)
CÓDIGO: QFBM-018
CRÉDITOS: 6
FECHA: JUNIO 2010
1
1.- DATOS GENERALES
Nivel Educativo: Licenciatura

Nombre del Plan de Estudios: Licenciatura en Químico Farmacobiólogo
Modalidad Académica: Presencial
Nombre de la Asignatura: BIOQUÍMICA II (METABOLISMO)
Ubicación: Nivel Básico
Correlación:
Asignaturas Precedentes: Bioquímica I
Asignaturas Consecuentes: Bromatología, Biotecnología
Química Orgánica, Bioquímica I
Responsabilidad, puntualidad, trabajo en
Conocimientos, habilidades, actitudes y equipo
valores previos: Tolerancia hacia los compañeros, interés por
los compañeros y la asignatura, compromiso
con la que será su profesión
2. CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE
Horas por periodo Total de Número

Concepto horas por de
Teoría Práctica periodo créditos
Horas teoría y práctica
4 2 6 6
(16 horas = 1 crédito)
Total 64 32 96 6
2
3.- REVISONES Y ACTUALIZACIONES
D. C. Patricia Aguilar Alonso

D. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
Autores: M. C. Martín Lazcano Hernández
M. C. Armando Mena Contla
D. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
D. C. Ivonne Pérez Xochipa
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
Q.F.B. Obdulia Vera López
Fecha de diseño: JUNIO 2010
Fecha de la última actualización: NOVIEMBRE 2011
Fecha de aprobación por parte de la
NOVIEMBRE 2011
academia de área
Fecha de aprobación por parte de
NOVIEMBRE 2011
CDESCUA
Fecha de revisión del Secretario
NOVIEMBRE 2011
Académico
D. C. Patricia Aguilar Alonso
M. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
M. C. Martín Lazcano Hernández
Revisores M. C. Armando Mena Contla
M. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
M.C. Nohemi Melgoza Palma
D. C. Ivonne Pérez Xochipa
D.C. Sandra Luz Cabrera Hilerio
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
Q.F.B. Obdulia Vera López
Se adecuó al formato solicitado por la DGES
incorporando la aportación de los ejes
Sinopsis de la revisión y/o actualización: transversales a esta asignatura.
Se reescribió el mapa conceptual de la
asignatura
3
OBJETIVOS:
General: Los participantes de esta asignatura adquirirán conocimientos sobre el aspecto
funcional de las moléculas y sus interacciones en un organismo. Se estudiarán
principalmente los procesos catabólicos de carbohidratos, lípidos y compuestos
nitrogenados, como aminoácidos y bases nitrogenadas; así como algunos procesos de
síntesis de algunos lípidos, además se presentarán las interrelaciones que ocurren entre
las diferentes vías metabólicas. Con la finalidad de introducir al alumno en el campo de la
genética celular se estudian los procesos de replicación, transcripción y traducción de la
información genética. Los alumnos desarrollarán actitudes positivas hacia el trabajo en
equipo y además reforzarán sus valores para desempeñarse con éxito profesionalmente.
Logrando formar de manera integral licenciados en Químico Farmacobiólogo con sentido
ético y responsabilidad social, cumpliendo así con su perfil de egreso universitario y de la
licenciatura
Específicos:
 Los alumnos explicarán como se realizan las siguientes vías metabólicas: Glucólisis,
Gluconeogénesis, Interconversión de hexosas, Glucogénesis y Glucogenólisis
 Los alumnos explicarán la importancia del ciclo de Krebs como unificador de
metabolismos celulares en organismos aerobios
 Los alumnos mencionarán a la cadena respiratoria como el sitio donde se utiliza el
oxígeno como receptor de electrones provenientes de NADH + H+ y FADH2 y en
donde se obtiene energía que se conserva en los enlaces de ATP
 Los alumnos describirán a los lípidos y sus constituyentes, mencionando las
reacciones que pueden sufrir, describirán a los sistemas lipoprotéicos que forman a la
membrana y los que cumplen funciones de transporte
 Explicarán cómo se realizan las siguientes vías metabólicas: Beta- oxidación,
Lipogénesis, Lipólisis, Esterificación, Cetogénesis y Colesterogénesis
 Los alumnos relacionarán las vías metabólicas de carbohidratos y las de lípidos
 Los alumnos describirán a los ácidos nucléicos
 Los alumnos explicarán la forma en que se degradan algunas moléculas
nitrogenadas
 Los alumnos explicarán el desarrollo de los siguientes procesos: Replicación del
DNA, Transcripción (Inversa y Síntesis de RNA), Traducción (Síntesis de Proteínas)
4
 A través de la investigación bibliográfica, exposición oral, presentación de diagramas

y resúmenes, ejercitarán su capacidad de análisis, síntesis y comunicación tanto de
manera individual como en equipo
METODOLOGÍA
Se hará mediante:
 Se considerará la asistencia y puntualidad a clases, con la finalidad de promover en el

estudiante un sentido de responsabilidad.
 La exposición oral de las clases promoviendo habilidades de reflexión, análisis y síntesis.
 Discusión de artículos, con las cuales se fomentará la capacidad interpretativa del
estudiante y el autoaprendizaje.
 Elaboración de modelos en equipos, promoviendo de esta forma la iniciativa en la toma
de decisiones, creatividad, administración del tiempo y trabajo en equipo.
 A través de la discusión de los resultados de las prácticas de laboratorio se promoverá el
desarrollo de la capacidad de solución a los diferentes problemas profesionales que se le
presenten
BIBLIOGRAFÍA FUNDAMENTAL
 BOHINSKY, R.C. Bioquímica. 5ª Edición. E.U.A. Addison - Wesley Iberoamericana, S. A.
 STRYER L. Bioquímica 5ª Edición España Editorial Reverté, S .A. 2003
 MATHEWS C, VAN HOLDE K. Bioquímica. McGraw Hill-Interamnericana. 2ª. Ed.
 VOET D, VOET J, PRATT C. Fundamentals OF Biochemistry. John Wilwy & Sons, Inc.
5
CRITERIOS DE EVALUACIÓN
CRITERIOS PORCENTAJE
Realizará y aprobará las La calificación obtenida en el laboratorio representa 20% de
prácticas de LABORATORIO su calificación final además de conferir el derecho a ser
con una calificación mínima de evaluado globalmente en la asignatura, el 80% restante se
7.0 (cada práctica contiene un conforma con actividades realizadas en la teoría.
objetivo específico que implica
la aplicación de la teoría y/o
actividad a realizar)
TEORÍA 80%
Exámenes Realizar y aprobar exámenes parciales referentes a la
teoría, con una calificación mínima de 7.0; El promedio de
sus calificaciones representa el 50% de su evaluación
Trabajos de investigación Realizar trabajos de investigación complementarios a los
temas tratados en clase, representa el 10% de su
evaluación
Seminarios Presentar y discutir en forma grupal en clase permitirá
contrastar la información obtenida por cada equipo,
representa el 10% de su evaluación
Participación activa Participar en clase mediante preguntas y/o respuestas
relacionadas con el tema expuesto, representa el 10% de su
evaluación
Tareas Realizar ejercicios relacionados con la unidad estudiada,
representa el 10% de su evaluación
Búsqueda de datos en Internet Presentar información obtenida y seleccionada de la web,
representa 10% de su evaluación
Discusión de artículos Leer y discutir artículos referentes a los temas del curso
(proporcionados por el profesor o propuestos por los
alumnos), representa el 10% de su evaluación
Autoevaluación Reflexionar de forma crítica sobre su desempeño,
representa 10% de su evaluación
Los porcentajes de las actividades realizadas desde el punto 2 son acordadas por el
facilitador y los alumnos al inicio del curso haciendo que la suma sea 100% que después
se considera como el 80% de la teoría
PRESENTACION GENERAL DEL PROGRAMA

En este curso se estudia el aspecto funcional de las moléculas y sus interacciones en un
organismo. Se estudiarán principalmente los procesos catabólicos de carbohidratos, lípidos y
compuestos nitrogenados, como aminoácidos y bases nitrogenadas; así como algunos
procesos de síntesis de algunos lípidos, además se presentarán las interrelaciones que
ocurren entre las diferentes vías metabólicas.
6
Mención especial tiene el estudio del Ciclo de Krebs como una ruta anfibólica y común para
los procesos metabólicos, en este curso también se estudian dos procesos Bioenergéticos
fundamentales y ubicuos, como son: cadena de transporte de electrones y fosforilación
oxidativa.
Por último y con la finalidad de introducir al alumno en el campo de la genética celular se

estudian los procesos de replicación, transcripción y traducción de la información genética.
Estos conocimientos permitirán al alumno tener los fundamentos necesarios para la mejor
comprensión de materias como Química Clínica, Genética Microbiana, Hematología,
Fisiología y Bromatología por citar algunas
7
MAPA CONCEPTUAL DE LA ASIGNATURA:
BIOQUÍMICA METABÓLICA
Lineales
Analiza el
Cíclicas
Diferentes como
que es el METABOLISMO que presenta
formas
En
que estudia
espiral
Conjunto de
reacciones
Vías Metabólicas
de un Almacenamiento,
que pueden ser
transmisión y
Organismo expresión
Degradativas Formadoras
para De la
Mantenerse VIVO cuyas cuyas

Información genética
Reacciones
por que Reacciones
son
son
Se recambian Se transforma y De Condensación

Se forman nuevas De Hidrólisis y Reductoras
biomoléculas emplea energía biomoléculas y Oxidativas
que
que
Requieren
Liberan Energia
Energia
y se llaman
y se llaman
ANABÓLICAS
CATABÓLICAS
8
BUAP: Facultad de Ciencias Químicas
Departamento: Bioquímica – Alimentos
Licenciatura en Químico Farmacobiólogo
CONTENIDO
OBJETIVO
UNIDAD CONTENIDO TEMÁTICO
ESPECÍFICO
 Los alumnos A. Digestión de carbohidratos
describirán, sin 1. Alimentos fuente de carbohidratos
UNIDAD I equivocarse, el proceso 2. Acción de la saliva sobre los
de digestión, absorción carbohidratos de la dieta (Amilasa salival)
3. Digestión pancreática e intestinal de los
METABOLISMO DE y transporte de los
carbohidratos, carbohidratos
CARBOHIDRATOS mencionando su fuente 4. Absorción de los monosacáridos
de obtención. B. Glucólisis
 Los alumnos explicarán 1. Tejidos y localización celular donde se
(12 HORAS) cómo se realizan las efectúa la vía
siguientes vías 2. Enzimas que participan en la vía
metabólicas: Glucólisis, 3. Reacciones de la secuencia glucolítica
Gluconeogénesis, 4. Relaciones energéticas de la vía
Interconversión de 5. Derivación Rapaport-Luebering
hexosas, Glucogénesis (Importancia del 2,3-difosfoglicerato)
y Glucogenólisis. C. Interconversión de hexosas
 Los alumnos explicarán 1. D- Fructosa
la importancia de la 2. D- Galactosa
derivación de la ruta 3. D- Manosa
glucolítica Fermentación D. Gluconeogénesis
heteroláctica. Vía de 1. Tejidos y localización celular donde se
Entner Doudoroff y efectúa la vía
Derivación Rapaport- 2. Enzimas que participan en la vía
Luebering 3. Reacciones de la vía
 Los alumnos 4. Diferencias enzimáticas y energéticas
mencionarán las entre glucólisis y gluconeogénesis
enzimas que catalizan 5. Ciclo de Cori y su importancia
las reacciones E. Glucogénesis
individuales de las vías 1. Tejidos en los que se lleva a cabo esta vía
antes citadas, sus 2. Enzimas que participan en esta vía
características y la 3. Reacciones de la secuencia glucogénica
forma en que se F. Glucogenólisis
interrelacionan dichas 1. Tejidos en los que se lleva a cabo esta
vías vía
 Los alumnos 2. Enzimas que participan en la vía
mencionarán la 3. Reacciones de la secuencia
importancia de la ruta glucogenolítica
de las pentosas G. Regulación del metabolismo de
Los alumnos explicarán carbohidratos
el efecto de las 1. A nivel celular y enzimático
hormonas en el 2. Actividad hormonal
metabolismo de H. Ruta de las Pentosas (Vía de las hexosas
carbohidratos. monofosfato)
1. Tejidos en los que se efectúa la vía
2. Importancia de la vía
9
¿Qué alimentos son fuente de carbohidratos?
¿Qué tipos de carbohidratos consumimos?
Monosacáridos
Oligosacáridos
Polisacáridos
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH HOCH2 HOCH2

2
O O O O O O O O
O O O O O O O
¿Qué procesos deben sufrir antes de poder metabolizarse?
Digestión
Absorción
Reparto
10
Digestión de Carbohidratos
Sistema Gastrointestinal
Es el encargado de preparar los alimentos ingeridos para que sus componentes, los
nutrientes, puedan ser incorporados a nuestro medio interno y lleguen a todas las células
para ejercer sus funciones de aporte de energía (hidratos de carbono y lípidos), estructurales
(lípidos, proteínas y minerales) y reguladoras (minerales y vitaminas).
No se debe olvidar que la luz del tracto gastrointestinal forma parte del medio externo, por
lo que su pared, y las estructuras que lo componen, tienen un importante papel de barrera
defensiva frente a agresiones y estímulos nocivos presentes en el medio.
11
12
13
EFECTOS FISIOLOGICOS DE LA FIBRA EN EL ORGANISMO
 Altera el tiempo de vaciamiento gástrico

 Incrementa la saciedad postprandial
 Disminuye la presión intraluminal
 Incrementa el volumen del bolo fecal con absorción de agua
 Normaliza el tiempo de tránsito por el intestino
 Incrementa la frecuencia de los movimientos peristálticos
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Absorción de Carbohidratos
1° Deben atravesar la membrana del intestino delgado
2° Deben moverse del citoplasma del enterocito hacia los vasos capilares
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Glucosa y Sodio se unen a receptores que hacen

un co-transporte al interior del enterocito.
Ante un exceso de sodio, la bomba Sodio-Potasio gasta un

ATP para expulsar al Sodio e ingresar al Potasio
Reparto de Carbohidratos
Los vasos capilares que salen del intestino se reúnen
para formar la vena porta que llega al hígado, éste
toma parte de la glucosa y el resto pasa a la
circulación general. Finalmente las células toman la
glucosa que requieren de la sangre.
16
¿Cómo entra la glucosa en las células?

Algunas requieren la presencia de INSULINA
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METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
Polisacáridos Oligosacáridos Monosacáridos
DIGESTIÓN
Absorción
Reparto
Interconversión de hexosas
GLUCOSA
RUTA DE PENTOSAS GLUCONEOGÉNESIS
Piruvato
Lactato
GLUCOGÉNESIS GLUCOGENÓLISIS
Glucógeno Glucógeno
GLUCÓLISIS
Piruvato
Lactato
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GLUCÓLISIS (GLICÓLISIS)
 Lo realizan todas las células

 Se localiza en el citosol
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble
La mayoría de los tejidos requieren de glucosa y de forma primordial, el cerebro.
La glicólisis que es la principal vía metabólica de la glucosa, se realiza en el citosol de todas

las células.
Es la única vía que puede realizarse en condiciones aerobias o anaerobias. Sin embargo la
oxidación de glucosa hasta piruvato requiere oxígeno.
Los eritrocitos que carecen de mitocondrias son totalmente dependientes de glucosa como
su única fuente de energía y la metabolizan en forma anaeróbica.
La glicólisis no sólo es la principal ruta del metabolismo de glucosa sino que en ella se
transforman también fructosa, galactosa y otros carbohidratos derivados de la dieta.
La habilidad de la glicólisis de proveer ATP en ausencia de oxígeno es de especial

importancia debido a que el músculo esquelético puede atravesar por episodios de anoxia. El
corazón en cambio, no puede sobrevivir bajo condiciones de isquemia.
Enfermedades en las que las enzimas de la glicólisis (por ejemplo Piruvato cinasa) son
deficientes conducen a anemia hemolítica o si el defecto se presenta en el músculo (por
ejemplo Fosfofructocinasa) se denota como fatiga.
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GLUCÓLISIS (GLICÓLISIS)
+2 +2
Mg ATP Mg ATP
1 2 3
ADP Fructosa – 6 P ADP Fructosa – 1,6 di P
+
ATP ADP Pi NAD
7 5
6
+
NADH (H )
+
ADP ATP NADH NAD
9
10 11
20
ENZIMAS RESPONSABLES DE LA GLUCÓLISIS

REACCIÓN # 1
Hexocinasa (Hexoquinasa) y/o Glucocinasa (Glucoquinasa)
Es la más difundida, fosforila Enzima específica para
a una variedad amplia de fosforilar a la D - Glucosa
monosacáridos
REACCIÓN # 2
Glucosa – 6 – fosfato isomerasa
REACCIÓN # 3
Fosfofructocinasa 1 (Fosfofrutoquinasa)
Enzima ALOSTÉRICA, sitio de control PRINCIPAL de la Glucólisis
REACCIÓN # 4
Aldolasa (Fructosa difosfato aldolasa)
REACCIÓN # 5
Triosa Fosfato isomerasa
REACCIÓN # 6
Gliceraldehido – 3 – fosfato deshidrogenasa
REACCIÓN # 7
Fosfoglicerato cinasa (Fosfoglicerato quinasa)
REACCIÓN # 8
Fosfoglicerato mutasa
REACCIÓN # 9
Enolasa
REACCIÓN # 10
Piruvato cinasa (Piruvato quinasa)
Enzima ALOSTÉRICA, sitio de control de la Glucólisis
REACCIÓN # 11
Lactato deshidrogenasa
21
Todas las reacciones de la glicólisis tienen características que las distinguen, por ejemplo la
primera reacción:
Sin la oxidación del Gliceraldehido 3P no se presentarían las reacciones donde se obtiene

ATP
22
¿Qué pasa en anaerobiosis en la glicólisis?
En presencia de Oxígeno el NADH se reoxida cediendo electrones a éste, lo que permite que
la oxidación del Gliceraldehido-3P sea continua y por lo tanto la producción de ATP no se
detenga.
Cuando al músculo le falta oxígeno, transforma el piruvato en lactato asegurando la

continuidad de la glicólisis ya que el NADH se reoxida cediendo electrones al piruvato, el
producto final es lactato, la glicólisis es continua y se garantiza la presencia de ATP
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INTERCONVERSIÓN DE HEXOSAS
FRUCTOSA
VÍA EN INTESTINO, MÚSCULO

Y RIÑON
Fructosa Fructosa 6P
Dihidroxicetona P
Glucosa Glucosa 6P Fructosa 6P Fructosa 1, 6 diP
Gliceraldehido 3P
ATP
ADP
Gliceraldehido
Fructosa Fructosa 1P Dihidroxicetona P
VÍA EN EL HÍGADO
24
MANOSA
GALACTOSA
25
DERIVACIÓN RAPAPORT-LUEBERING
(IMPORTANCIA DEL 2,3-DIFOSFOGLICERATO)
La hemoglobina del adulto es una hemoproteína tetramétrica [α(2):β(2)] que se encuentra en

los eritrocitos, donde es la responsable de unirse al oxígeno en los pulmones y de
transportar el oxígeno al cuerpo donde es utilizado en los mecanismos metabólicos
aeróbicos.
Las propiedades de la hemoglobina para unirse con el oxígeno resultan de la interacción

directa del oxígeno con el átomo de hierro del grupo prostético hem y de los efectos
resultantes de estas interacciones en la estructura cuaternaria de la proteína.
Cuando el oxígeno se une a un átomo de hierro de la desoxihemoglobina, jala el átomo de

hierro hacia el plano del hem. Debido a que el hierro también está unido a la histidina F8,
este residuo también es tirado hacia el plano del anillo del hem.
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El cambio en la conformación en la histidina F8 es transmitido a través del esqueleto del

péptido dando como resultado un cambio significativo en la estructura terciaria de la
subunidad entera.
Cambios en la conformación de la superficie de la subunidad conduce a un nuevo sistema de
interacciones entre las subunidades adyacentes.
Los últimos cambios incluyen la interrupción de los puentes iónicos y la formación de nuevos
enlaces de hidrógeno y nuevas interacciones hidrofóbicas, que contribuyen a la nueva
estructura cuaternaria
La configuración terciaria de baja afinidad, la hemoglobina desoxigenada (Hb) se conoce
como el estado tenso (T). Contrariamente, la estructura cuaternaria de la hemoglobina
completamente oxigenada (HbO2) se conoce como el estado relajado (R).
La presión de oxígeno es diferente en pulmones y tejidos lo que se debe a la variación de
oxígeno en la sangre venosa y arterial, el glóbulo rojo que transporta al oxígeno debe
liberarlo en las condiciones específicas de cada parte del cuerpo haciéndolo más fácilmente
a presiones parciales altas de oxígeno.
En el contexto de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno hay cuatro reguladores
primarios, cada uno de los cuales tiene un impacto negativo. Éstos son CO 2, ión hidrógeno
(H+), ión cloruro (Cl–), y 2,3 difosfoglicerato.
¿Cómo se forma el 2, 3 difosfoglicerato?
¿Cómo actúa el 2,3 difosfoglicerato?
Se sabe que los polifosfatos orgánicos presentes en el glóbulo rojo se combinan con la
cadena b de la hemoglobina y alteran la afinidad de ésta por el oxígeno debido a lo cual el
glóbulo rojo realiza una desviación de la glucólisis a partir del 1,3 – difosfoglicerato
generando 2, 3 – difosfoglicerato.
A este proceso se le denomina Derivación de Rapaport-Luebering
27
Glucólisis
Se forma
Gliceraldehido 1, 3 -
3P difosfoglicerato
Derivación de
Rapaport forma
2, 3
difosfoglicerato
3 - fosfoglicerato
Se incorpora a
Glucólisis
La hemoglobina en la conformación T, presenta una cavidad que es capaz de alojar al 2,3-

BPG en el centro de la hemoglobina tetrámero. Una sola molécula de 2,3-BPG puede ocupar
esta cavidad que de ese modo, estabiliza el estado T. A la inversa, cuando 2,3-DPG no está
disponible, o no está alojado en la cavidad central, la Hb puede unirse al oxígeno (formación
HbO2) más fácilmente.
Por lo tanto, el aumento en la concentración de 2,3-BPG favorece la conversión de la forma
R de la Hb a la forma T y disminuye la cantidad de oxígeno unido por la Hb en cualquier
concentración de oxígeno.
Cuando la presión de oxígeno es lo suficientemente alta, tal como en los alvéolos de los
pulmones, la unión de un mol de O2 induce la transición de T a R que hace que la cavidad de
unión de 2,3-BPG se colapse y el 2,3-DPG es expulsado por el resto de los monómeros de
proteína globina para enlazar O2.
28
GLUCONEOGÉNESIS
(Síntesis de Glucosa Nueva)
 Se realiza en el Hígado
 Se localiza en mitocondria y citosol
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble
¿Por qué se realiza?
Porque el organismo requiere mantener en sangre, la concentración de glucosa dentro de los

límites denominados normales
¿Cuándo se realiza?
1. Cuando las reservas se agotaron

2. Cuando hay un exceso de Lactato
¿Por qué glucosa nueva?
Porque sus carbonos provienen de diferentes moléculas.

1. Cuando las reservas de carbohidratos se han agotado y se requiere de glucosa, el
sustrato inicial es el Oxalacetato que se encuentra dentro de la mitocondria mismo
que se forma debido a los cambios que sufren los ácidos grasos, aminoácidos y
carbohidratos.
2. Cuando existe un exceso de lactato, este, es reciclado para generar glucosa
Para realizar la gluconeogénesis se aprovechan las enzimas que catalizan reacciones

reversibles en la glicólisis lo que NO indica que la gluconeogénesis sea el inverso de la
glucólisis. La vía requiere sus propias enzimas para realizar las reacciones que en la
glucólisis son irreversibles
29
La Gluconeogénesis No es el inverso de la Glucólisis, deben ser rodeadas Tres reacciones

IRREVERSIBLES de la Glucólisis para poder realizar la Gluconeogénesis.
Primera reacción: Obtención de Fosfoenolpiruvato a partir de Lactato (o Piruvato)
Membrana mitocondrial
CITOPLASMA MITOCONDRIA
- O
O C O
CHOH
CH3 c cOO-
Piruvato
CH3
Lactato
CO2 1
ADP ATP
4
CO2 NADH 2
+
GTP GDP NAD
+
NAD
3
NADH
1. Piruvato carboxilasa Enzima ALOSTÉRICA

2. Malato Deshidrogenasa
3. Malato deshidrogenasa
4. Fosfoenol piruvato carboxicinasa
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Después de obtenido el Fosfoenolpiruvato, las reacciones siguientes son realizadas por las
enzimas que catalizan pasos reversibles de la Glucólisis hasta llegar a la formación de
Fructosa –1,6 - difosfato.
Segunda reacción: Obtención de Fructosa – 6 fosfato a partir de Fructosa – 1,6 – difosfato.
Fructosa 1,6 difosfatasa
Fructosa – 1,6 – di P Pi Fructosa – 6P
Tercera reacción: Obtención de Glucosa a partir de Glucosa – 6 - fosfato
Glucosa – 6 - fosfatasa
Glucosa – 6P Pi Glucosa
Sólo en el hígado existe esta enzima por lo que la glucosa puede salir de los hepatocitos a
torrente sanguíneo y mantener los niveles considerados normales
Regulación Glucólisis - Gluconeogénesis
Debido a que glucólisis y gluconeogénesis comparten varias enzimas es necesario asegurar

que ambos procesos se realicen sólo cuando las condiciones del organismo así lo
determinen; la regulación para estas vías se esquematiza a continuación.
La clave de la regulación de ambas vías se encuentra en la reacción

que involucra a la fructosa, por ello es necesario repasar la
estructura de este carbohidrato
31
Fosfofructocinasa – 2 es uma enzima que sintetiza Fructosa 2, 6 di P, esta molécula es un

efector positivo de la Fosfructocinasa – 1 lo que estimula la glicólisis; al mismo tiempo es
efector negativo de Fructosa – 1,6 difosfatasa lo que impide se complete la gluconeogénesis.
CICLO DE CORI
Características del ciclo:
1. Es un proceso de regeneración de Glucosa
2. Es determinante para su realización la disminución de la concentración de oxígeno
3. Es importante porque mantiene constante la concentración de glucosa en sangre
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GLUCOGÉNESIS
(Síntesis de Glucógeno)
 Se realiza en el Hígado y Músculo

 Se localiza en citosol
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble
La enzima responsable de la vía se encuentra unida a un oligosacárido
GLUCÓGENO.- Polisacárido formado por unidades de glucosa con enlaces 1, 4 y 1, 6
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O
Extremos
no 
reductores O O O
O
2CH
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
O O O O O O O O
O O O O O O O
Carbono Anomérico 
Nota: Es el extremo no reductor porque el OH del carbono anomérico no está libre sino que
se encuentra formando el enlace glucosídico
.
33
Glucosa - 6 P Glucosa - 1 P
Fosfoglucomutasa
UTP + Glucosa - 1 P Glucosa - UDP + PPi

Glucosa -1P - Uridil transferasa
Glucosa - UDP + (Glucógeno) n (Glucógeno) n+1 + UDP

Glucógeno sintetasa
NOTA: La nueva unidad de Glucosa se adiciona en el extremo NO reductor.
+ UDP
(Glucógeno) n (Glucosa – UDP)
Glucógeno sintetasa
Para formar las ramificaciones:
Enzima: Ramificador Glucano - 1,4
Enlace  - 1,6
Extremos no reductores
34
GLUCOGENÓLISIS
El organismo requiere mantener en sangre, la concentración de glucosa dentro de los límites
denominados normales y el hígado la tiene almacenada en forma de glucógeno
 Se realiza en el Hígado y Músculo.
 Se localiza en citosol.
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble.
 En Hígado el producto es Glucosa, Pasa a circulación general.
 En Músculo el producto es Glucosa – 1P se incorpora a la glucólisis.
(Pi) n
Glucógeno Libera Glucosa – 1P*
fosforilasa al introducir Pi (rompe el enlace - 1,4)
*La Glucosa-1P en hígado pasa

a glucosa-6P, se desfosforila y
pasa a sangre. En músculo se
incorpora a glucólisis como
glucosa-6P
Transferasa
- 1,6 Glucosidasa

Libera Glucosa (rompe el enlace  - 1,6)
35
REGULACIÓN GLUCOGENÓLISIS-GLUCOGÉNESIS
Las enzimas clave de estos procesos cambian su actividad cuando se fosforilan en un

residuo de Serina ubicado en el sitio activo; de esta forma, una está activa en su forma
fosforilada y la otra inactiva; al perder el fosfato se invierten.
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
El diseño metabólico celular, permite que un organismo responda a las necesidades internas
del mismo y a las señales del medio que le rodea, siempre de forma específica, lo que
asegura la sobrevivencia de las células y por lo tanto del organismo.
La recepción de la información externa se hace a través de los sentidos, quienes la

transforman en señales eléctricas que son analizadas en el sistema nervioso y finalmente se
traducen en una respuesta, misma que en ocasiones está representada por moléculas
quienes a su vez provocan cambios en el organismo. Las señales internas no son menos
complicadas, dependen de las moléculas, los requerimientos energéticos de la célula e
implican cambios moleculares que resuelvan satisfactoriamente las necesidades celulares.
En este marco, los carbohidratos desempeñan un papel importante como las reservas
energéticas que colaboran a que la célula o el organismo en su conjunto den respuestas a
las señales recibidas, por ello es necesario que sus transformaciones (degradación o
síntesis) se encuentren perfectamente reguladas.
Las moléculas responsables de la regulación son hormonas que se liberan de las glándulas
debido a señales externas y/o internas y que desencadenan una serie de eventos
específicos.
36
¿Qué pasa cuando te asustas

1º. Sientes que el corazón “salta”
2º. Tu respiración se hace agitada, poco profunda
3º. Te sobresaltas y como consecuencia brincas, o corres
4º. Tu cara primero se pone roja y después pálida
¿POR QUÉ?
Se liberó ADRENALINA (hormona) y eso cambió el funcionamiento normal de tu organismo
Algo más que tal vez no haz considerado es que tu organismo para realizar todos los
cambios que mencionamos antes requiere energía
¿CÓMO LA OBTIENE?
Por degradación de sus reservas (como el glucógeno) y posterior oxidación para obtener
ATP
En las siguientes páginas revisaremos los cambios que se presentan, recuerda que todos
están perfectamente regulados e interrelacionados
La regulación del metabolismo de carbohidratos, se realiza en dos niveles:

A).- La regulación que implica la acción de hormonas.
B).- La regulación a nivel celular y enzimático
A) – REGULACIÓN QUE IMPLICA LA ACCIÓN DE HORMONAS
Las hormonas actúan en el metabolismo de carbohidratos como PRIMEROS MEDIADORES

(también llamados PRIMEROS MENSAJEROS) es decir como aquellas que dan la señal
inicial para desencadenar un proceso metabólico.
Por ejemplo:
La presencia de la Adrenalina hace que se active la

Adenilato ciclasa la cual cataliza la formación de AMPc
(Adenosín monofosfato cíclico) que a su vez
desencadena otra serie de eventos. El AMPc recibe el
nombre de SEGUNDO MEDIADOR (SEGUNDO
MENSAJERO) su fórmula es la siguiente y cuyo papel
específico mencionaremos más adelante.
37
HORMONAS RELACIONADAS CON LA REGULACIÓN DEL METABOLISMO DE

CARBOHIDRATOS
Hormona hipoglucemiante:
INSULINA
Producida por las células del Páncreas. Es secretada como respuesta a una elevación de
los niveles sanguíneos de glucosa.
Disminuye la concentración de glucosa en sangre promoviendo la Glucogénesis
(principalmente en músculo) y Glucólisis en tejidos dependientes de insulina.
Hormonas hiperglucemiantes:
GLUCAGÓN
Producida por las células  del Páncreas. Secretada como respuesta a una disminución de
los niveles sanguíneos de glucosa.
Aumenta la Glucogenólisis en Hígado y Gluconeogénesis a partir de aminoácidos y lactato.
HC (HORMONA DEL CRECIMIENTO)

ACTH (ADRENOCORTICOTROPINA)
Producidas por Hipófisis anterior.

HC disminuye el consumo de Glucosa por los tejidos ya que promueve la liberación de
ácidos grasos.
ACTH estimula la Corteza suprarrenal.
38
GLUCOCORTICOIDES
Producidos por la Corteza suprarrenal. Aumentan la Gluconeogénesis.
ADRENALINA (EPINEFRINA)
Producida por la Médula suprarrenal. Aumenta la Glucogenólisis en Hígado y Músculo,

Inhibe la Glucogénesis.
La acción de las hormonas como primeros mediadores involucran cambios en las funciones
de la célula como son:
A) Permeabilidad en la membrana
B) Expresión genética
C) Actividad enzimática
Con relación a esta última tomemos el ejemplo de la CASCADA ENZIMÁTICA que se realiza
para activar a la enzima Glucógeno fosforilasa responsable de la Glucogenólisis.
CASCADA ENZIMÁTICA DE GLUCOGENO FOSFORILASA
39
Por la activación de la Glucógeno fosforilasa se realiza la Glucogenólisis es decir, se

degrada el Glucógeno liberándose Glucosa o Glucosa 1P en Hígado o músculo
respectivamente que se incorpora a la Glucólisis para obtener ATP
B).- REGULACIÓN A NIVEL CELULAR Y ENZIMÁTICO
Existen tres tipos de mecanismos para regular la actividad de las enzimas responsables del
metabolismo de carbohidratos:
1. Por efectos alostéricos

2. Por conversión de una enzima inactiva en activa o viceversa
3. Por cambios en la cantidad de la enzima
1. Regulación por efectos alostéricos
Se presenta en enzimas que sufren modificaciones en su conformación debido a la unión de

efectores positivos (+) o negativos (-) en lugares diferentes al sitio activo.
Ejemplos de enzimas alostéricas y procesos que regulan
Enzima Proceso Efector positivo Efector negativo

Fosfofructocinasa 1 Glucólisis ADP ATP
Piruvato carboxilasa Gluconeogénesis Acetil CoA
Fructosa 1,6 difosfatasa Gluconeogénesis ATP ADP
2. Regulación por el cambio de una forma inactiva a activa o viceversa
Las enzimas que presentan esta regulación sufren en el sitio activo alguna modificación de
los residuos involucrados en la catálisis, por ejemplo la pérdida o ganancia de un grupo
fosfato.
Ejemplos de enzimas que se inactivan o activan y proceso que regulan
Enzima Proceso Forma activa

Glucogéno fosforilasa Glucogenólisis Fosforilada
Glucógeno sintetasa Glucogénesis Desfosforilada
Nota: En estas enzimas son residuos de Serina los que ganan o pierden fosfatos
40
3.- Regulación por cambio en la cantidad de la enzima
Debemos considerar en este caso que los cambios se demuestran por afectar la síntesis de
la enzima misma.
CONCLUSIÓN
La presencia de la Hormona (en este caso la Adrenalina) hizo que se iniciara una serie de
procesos de fosforilación que no sólo involucran a la Glucógeno fosforilasa sino también a la
Glucógeno sintetasa (responsable de la Glucogénesis), por lo tanto mientras esté actuando
esta hormona se promoverá la Glucogenólisis y la Glucogénesis estará reprimida. La
Glucosa liberada se incorpora a Glucólisis y en tanto el requerimiento de ATP sea alto se
mantendrá activa a la Fosfofructocinasa 1 responsable de la regular a la Glucólisis
Este ejemplo es aplicable a todo el proceso metabólico de los carbohidratos, es decir: Si

están activas las enzimas de las vías catabólicas (degradación) de un tejido, estarán
inactivas las enzimas de las vías anabólicas (síntesis) del mismo tejido o viceversa.
41
RUTA DE LAS PENTOSAS O DERIVACIÓN HEXOSA MONOFOSFATO
CARACTERÍSTICAS
 Es una ruta de degradación alterna de carbohidratos

 Las enzimas de esta vía se encuentran en citosol
 Esta vía se realiza en tejidos con actividad biosintética alta, por ejemplo: Hígado,
glándula mamaria lactante, corteza adrenal, tejido adiposos, testículos
 Presenta dos fases: Una oxidativa y otra no oxidativa
 Produce en la fase oxidativa NADPH (H+)
 Produce en la fase no oxidativa Ribosa como intermediario
 Cataliza la interconversión de azúcares de 3, 4, 5, 6 y 7 carbonos que podemos
representar de la siguiente manera:
C5 + C5 C3 + C7
C7 + C3 C4 + C6
C5 + C4 C3 + C6
 Las enzimas características son Transcetolasa y Transaldolasa

 La vía completa está regulada por los requerimientos de Ribosa y NADPH (H+)
IMPORTANCIA
El NADPH (H+) formado es utilizado en reacciones de síntesis como donador de e- y H+

La Ribosa es utilizada para formar ribonucleótidos
La Ribosa es transformada en Desoxirribosa, la cual es utilizada para formar
desoxirribonucleótidos.
42
RUTA DE LAS PENTOSAS O DERIVACIÓN HEXOSA MONOFOSFATO
F
A
Glucosa – 6P Glucosa – 6P Glucosa – 6P
S
E
NADP+ NADP+ NADP+
1y2
O
X
NADPH NADPH NADPH
I
D
6P – Gluconato 6P –Gluconato 6P – Gluconato
A
T
NADP+ NADP+ NADP+
I
V
3
A
NAPH NADPH NADPH
F Ribulosa – 5P Ribulosa - 5P Ribulosa – 5P

A
S 4 5 4
E
Xilulosa – 5P + Ribosa – 5P Xilulosa – 5P

N
O
O 6
X
I
D Gliceraldehido – 3P + Sedoheptulosa – 7P
A
T
I
V
A 7
Fructosa – 6P + Eritrosa – 4P
Fructosa – 6P + Gliceraldehido – 3P
43
REACCIONES Y ENZIMAS DE LA RUTA DE LAS PENTOSAS
REACCIÓN ·# 1
Oxidación
Agente oxidante: NADP+
Glucosa – 6 fosfato deshidrogenasa
REACCIÓN # 2
Hidrólisis
Lactonasa
REACCIÓN # 3
Descarboxilación oxidativa
Agente oxidante: NADP+
6 – Fosfogluconato dehidrogenasa
REACCIÓN # 4
Epimerización
Fosfopentosa epimerasa
REACCIÓN # 5
Isomerización
Fosfopentosa isomerasa
REACCIÓN # 6
Transferencia de dos carbonos que pasan de una cetosa a una aldosa
Transcetolasa
REACCIÓN # 7
Transferencia de tres carbonos que pasan de una cetosa a una aldosa
Transaldolasa
REACCIÓN # 8
Transferencia de dos carbonos que pasan de una cetosa a una aldosa
Transcetolasa
44
FERMENTACIÓN
Concepto de fermentación
La palabra «fermentación» es confusa en Microbiología porque con ella se hace referencia a

cuatro tipos de procesos diferentes: a) el metabolismo microbiano en ausencia de oxígeno,
b) la producción de metabolitos secundarios, c) la modificación de compuestos químicos por
microorganismos en crecimiento y d) el crecimiento bacteriano en sí cuando el interés del
cultivo es la producción de biomasa.
El sentido en que vamos a utilizarla en este curso es el primero: fermentación es el proceso

por el que las células pueden obtener energía sin llevar a cabo un proceso de fosforilación
oxidativa. Esto es: en la fermentación, la energía se obtiene mediante un proceso químico de
fosforilación a nivel de sustrato sin que se produzca una variación neta del poder reductor de
la célula.
Los primeros estudios científicos serios sobre procesos de fermentación se llevaron a cabo
por Pasteur en el análisis de los procesos de producción y alteración del alcohol durante la
fabricación del vino.
Los procesos de fermentación son universales; esto es: se encuentran en todo tipo de
organismos y, por consiguiente, probablemente represente una de las formas más antiguas
de conservación de la energía.
Diferencias entre fermentación y respiración: en los procesos de fermentación la energía

química también deriva de la oxidación de compuestos reducidos. En cualquier proceso de
oxidación se produce una transferencia de electrones desde el compuesto reducido que se
oxida hasta el compuesto oxidado que se reduce, y en esa transferencia de electrones se
produce la liberación de energía. En los procesos oxidativos el aceptor final de los electrones
de la oxidación es el oxígeno o, de una manera más general, cualquier compuesto
inorgánico oxidado. Sin embargo, en los procesos fermentativos, la transferencia de
electrones se produce hasta llegar a un aceptor final que es un compuesto orgánico oxidado.
Por consiguiente, en un proceso de fermentación tanto el donador de electrones como el
45
aceptor son compuestos orgánicos, mientras que en un proceso de respiración el donador de

los electrones es orgánico y el aceptor inorgánico.
Otra manera de plantear el mismo proceso es considerar que en un proceso de respiración

el aceptor final de electrones es siempre externo mientras que en un proceso de
fermentación el aceptor final es interno.
La respiración es mucho más efectiva energéticamente que la fermentación porque en

aquélla la oxidación del compuesto orgánico es más completa que en esta y, como resultado
de ello, se liberan 688 kcal/mol (Go) en la respiración de glucosa y sólo 58 kcal/mol en la
fermentación. (Estos valores hay que considerarlos a la luz de la necesidad de 7.3 kcal/mol
para la síntesis de ATP).
Las rutas fermentativas son anaerobias porque no requieren oxígeno como aceptor final de
los electrones. Esto no quiere decir que en ausencia de oxígeno sólo se pueda producir
fermentación: el aceptor final de los electrones puede ser un compuesto inorgánico oxidado
que los reciba al final de la cadena respiratoria produciéndose un proceso de fosforilación
oxidativa en ausencia de oxígeno. En estos procesos decimos que los microorganismos son
capaces de respirar otras moléculas diferentes al oxigeno como son los nitratos (NO 3--) y los
sulfatos (SO4=).
Rutas fermentativas para la utilización del piruvato
En la oxidación de un mol de glucosa a piruvato se producen en total 2 moles de ATP como

rendimiento neto (se producen 4 moles de ATP y se consumen dos) y se genera también un
mol de NADH+H+. Cuando se produce la entrada en el ciclo de Krebs del piruvato se va a
generar una gran cantidad de NADH+H+ que se reoxida principalmente mediante la
fosforilación oxidativa.
Cuando una célula carece de cadena respiratoria, el NADH+H+ no puede reoxidarse a NAD+
y, por consiguiente, no se puede regenerar el agente aceptor de hidrógeno necesario para
las primeras fases de la glicolisis. Los procesos fermentativos reducen el piruvato
regenerando el NAD+ necesario para los procesos metabólicos iniciales del catabolismo de la
glucosa.
46
Diferentes tipos de bacterias reducen el piruvato de maneras diversas dando lugar a distintos
procesos de fermentación que se conocen por sus productos finales.
Fermentación etanólica o alcohólica: el piruvato se reduce para formar etanol y CO2:

Glucosa + 2 ADP + 2 Pi  2 etanol + 2 CO2 + 2 ATP este es el proceso de fermentación que
lleva a cabo Saccharomyces cerevisiae y algunas (pocas) bacterias.
Su importancia industrial es evidente: la fermentación alcohólica produce el alcohol presente

en las bebidas fermentadas (vino cerveza, etc.) y el CO2 que se libera en esta fermentación
es el causante del esponjamiento de la masa de pan durante su fermentación. En este último
caso el proceso de cocción posterior durante la fabricación permite eliminar todo el alcohol
de manera que no queda presente en el producto final.
Fermentación homoláctica: se denomina así la fermentación cuyo único producto final es el

ácido láctico. Su ecuación global es:
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi  2 ácido láctico + 2 ATP
Es un proceso de fermentación presente en muchas bacterias del grupo láctico:

Streptococcus (grupo de enterococos), Pediococcus y varios grupos de Lactobacillus.
Estas bacterias producen el piruvato por catabolismo de la glucosa siguiendo la ruta de

Embden-Meyerhof (vía glucolítica clásica).
Su importancia industrial estriba en la acidificación de los productos donde se encuentran

estas bacterias: esta bajada del pH como consecuencia de la liberación de ácido láctico es
suficiente para producir cambios químicos en el producto (precipitación de proteínas durante
el cuajado de la leche), cambios microbiológicos (protección del deterioro microbiano de
alimentos como consecuencia de la eliminación de la flora competidora) y organolépticos (los
ácidos orgánicos de cadena corta, y entre ellos el ácido láctico tienen características de
producción de sabor) que hacen de esta fermentación un proceso relevante en la producción
de alimentos.
47
La fermentación homoláctica es la causante del dolor producido en los músculos después de

un esfuerzo intenso en el que la cantidad de oxígeno aportada a las fibras musculares no es
suficiente para asegurar toda la reoxidación del NADH+H+. El dolor se produce por los
depósitos de ácido láctico entre las fibras musculares. Asimismo, la fermentación
homoláctica es responsable de la alteración del esmalte dental en la boca causado por
bacterias lácticas (flora habitual.)
Fermentación heteroláctica: denominada así porque su producto final no es

exclusivamente ácido láctico. El proceso tiene un rendimiento menor al de la fermentación
homoláctica como se desprende de la producción de sólo un mol de ATP por mol de glucosa
fermentada. La obtención del piruvato se logra mediante el catabolismo de la glucosa por la
ruta de las pentosas. La reacción global es:
Glucosa + ADP + Pi  Ac. Láctico + etanol + CO2 + ATP
Este proceso lo llevan a cabo bacterias del grupo láctico pertenecientes a los géneros
Leuconostoc y Lactobacillus.
Industrialmente el proceso es relevante en la producción de alimentos fermentados (por

ejemplo el sauerkraut). Otra bacteria productora de este tipo de fermentación es
Lactobacillus acidophilus que facilita el metabolismo de la leche.
Fermentación del ácido propiónico: las bacterias que presentan este tipo de fermentación
pueden utilizar tanto azúcares como lactato como puntos de partida para el proceso. La ruta
es un proceso complejo en el que se genera acetato, CO2 y ácido propiónico como productos
finales.
Esta ruta fermentativa la presentan las bacterias del tipo Propionibacterium y otras
anaerobias estrictas presentes en el rumen de herbívoros donde llevan a cabo una
fermentación secundaria de los productos de las fermentaciones lácticas primarias.
Industrialmente Propionibacterium es importante en la fermentación del queso para producir

el tipo suizo: la fermentación propiónica utiliza en este caso el lactato producido en las
fermentaciones lácticas primarias produciendo CO2 responsable de los «ojos» del queso
48
suizo y acumulación de ácidos orgánicos de cadena corta responsables de características

organolépticas.
Fermentación ácido-mixta: La fermentación ácido mixta produce ácido acético, etanol, H2,
CO2 y proporciones diferentes de ácido láctico o propiónico (o fórmico) según las especies.
Es un tipo de fermentación que llevan a cabo las enterobacterias. En esta ruta de
fermentación se produce ATP además de la reoxidación del NADH+H+.
La producción de formiato o CO2 + H2 depende de la presencia en la bacteria de una enzima

denominada formiato-liasa responsable del paso. No todas las bacterias la tienen y su
actividad es detectable por la producción de grandes cantidades de gas (el H2 es insoluble)
como consecuencia de la fermentación del azúcar.
Fermentación butanodiólica: es una variante de la anterior presente en algunas

enterobacterias como Klebsiella, Serratia y Erwinia, especie en la que se da una
fermentación ácida mixta butanodiólica. En esta ruta se desprende CO2 y se logra como
producto final el 2.3-butanodiol. Como paso intermedio de la ruta se produce acetoína que
puede servir para la identificación de las bacterias que presentan esta ruta mediante la
reacción de Voges-Proskauer que permite distinguir bacterias muy semejantes como
Escherichia y Enterobacter.
Fermentación del butanol: es un tipo de fermentación llevado a cabo por bacterias

anaerobias estrictas del género Clostridium. En el curso de esta fermentación se producen
compuestos orgánicos disolventes de gran importancia industrial y que, históricamente, han
sido los primeros productos industriales bacterianos de importancia económica relevante
durante la 1ª Guerra Mundial (trabajo de Weizmann).
Conclusión
Los procesos de fermentación, en sentido metabólico, son aquellos en los que se produce
una oxidación de compuestos orgánicos reducidos siendo el aceptor final de electrones un
compuesto orgánico interno que se reduce. En estos procesos puede producirse algún
rendimiento energético; pero su principal función es la reoxidación del NADH+H+ a NAD+
49
necesario para poder iniciar los primeros pasos del catabolismo. Los diferentes procesos
pueden identificarse por sus productos finales.
Ejemplos de vías de fermentación
VÍA DE ENTNER – DOUDOROFF
COOH
CHO COOH COOH C O
CHOH CHOH C O CH 3
Piruv ato
HOCH HOCH CH 2 CH 3 CH 2 OH
CHOH Etanol
CHOH CHOH
CHO +
CHOH CHOH CHOH
CHOH CO2
= = =
CH 2OPO3 CH 2OPO3 CH 2OPO3 =
CH 2OPO3
Glucosa - 6P 6 P - Gluconato 2 Ceto - 3 desoxi
6P - Gluconato Gliceraldehido - 3P
VÍA DEL FOSFOGLUCONATO
CHO COOH CHO
CHOH CHOH HOCH
HOCH HOCH CHOH
CHOH CHOH CHOH
CHOH =
CHOH CH 2OPO3
= = Pentosa 5P
CH 2OPO3 CH 2OPO3
Glucosa - 6P 6 P - Gluconato
CHO =
CH 3 COPO3
CHOH Acetil P
Ácido Láctico
=
CH 2OPO3
Gliceraldehido - 3P
CH 3 CH 2 OH
Etanol
50
RUTAS FERMENTATIVAS PARA LA UTILIZACIÓN DEL PIRUVATO
51
OBJETIVO
ESPECÍFICO
 Los alumnos A. Localización celular
explicarán cómo se B. Formación de Acetil –
UNIDAD II integran los carbonos CoA a partir de Piruvato
de los carbohidratos 1. Enzimas que
CICLO DE al ciclo de Krebs participan en este proceso
KREBS  Los alumnos 2. Reacciones del
explicarán cómo se proceso
realiza el ciclo de C. Secuencia del ciclo
(5 HORAS) Krebs, mencionando 1. Reacciones y
las enzimas de cada enzimas
reacción, las 2. Regulación del
características de ciclo
cada enzima y los D. Balance energético del
sitios de regulación ciclo
del ciclo 1. Producción de
 Los alumnos moléculas reducidas
explicarán la E. Relación con otras vías
importancia del ciclo metabólicas
de Krebs como F. Importancia del ciclo
unificador de
metabolismos
celulares en
organismos aerobios.
52
RESPIRACIÓN CELULAR
Para obtener energía la célula realiza reacciones de oxidación y si el aceptor final de electrones es el oxígeno:
RESPIRACIÓN AEROBIA
¿Sólo con carbohidratos?
53
EL CICLO DE KREBS EN EL CATABOLISMO
 Interviene directamente en la degradación de las moléculas combustibles (Catabolismo)
 Unifica la forma en que se termina la degradación de las moléculas combustibles
EL CICLO DE KREBS EN EL ANABOLISMO
Interviene indirectamente en la
síntesis de las moléculas
(Anabolismo)
 Al ser un ciclo, mantiene siempre
disponibles intermediarios de las
vías de síntesis
54
55
CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS

o
CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO
o
CICLO DE KREBS
Esta vía se realiza en todos los organismos aerobios.
En Procariotes las enzimas responsables de este proceso se encuentran probablemente en los

mesosomas (invaginaciones de la membrana celular). En Eucariotes las enzimas se encuentran
en la matríz mitocondrial excepto la Succinato deshidrogenasa que se localiza en la membrana
mitocondrial interna.
El ciclo es una ruta ANFIBÓLICA, es decir participa en procesos de degradación de compuestos

como carbohidratos, lípidos (que aportan Acetil – CoA) y cadenas carbonadas de aminoácidos
(que aportan Acetil – CoA o algún intermediario del ciclo) y al mismo tiempo participa en procesos
de síntesis de compuestos como glucosa, porfirinas, ácidos grasos, al ceder diferentes
intermediarios del ciclo a las vías respectivas.
Cuando los carbonos a incorporarse al ciclo provienen del Acetil – CoA la vía se inicia con la
condensación del Acetilo con una molécula de oxalacetato para originar ácido cítrico (citrato), el
cual sufre una serie de reacciones que forman como consecuencia dos moléculas de CO2,
equivalentes reductores (1FADH2, 3 NADH) y GTP.
Es necesario resaltar los siguientes hechos:

1.- Los dos carbonos que se liberan NO son los que se captan inicialmente en forma de
acetilo.
2.- Debido a que el oxalacetato se está regenerando constantemente, se requiere de una
cantidad mínima del mismo para metabolizar una gran cantidad de acetilos, por lo que puede
considerarse que el oxalacetato desempeña un papel catalítico.
♥ ¿Cuál es la importancia del ciclo de Krebs para la célula?

♥ ¿Por qué se dice que el ciclo de Krebs es anfipático?
♥ ¿Cuál es la importancia del ciclo de Krebs en la obtención de energía?
56
CONVERSIÓN DE PIRUVATO EN ACETIL ~ Co A
La última reacción en condiciones aerobias de la glucólisis tiene como producto al Piruvato, éste,
no se puede integrar al Ciclo de Krebs, por lo tanto debe ser transformado en Acetil ~ Co A.
Esta reacción está catalizada por un Complejo multienzimático localizado en la matriz

mitocondrial y recibe el nombre de Piruvato deshidrogenasa.
En procariotes, el complejo está formado por tres tipos de enzimas e intervienen 3 grupos
prostéticos (coenzimas unidas covalentemente a la enzima) arreglados de la siguiente manera:
ENZIMA GRUPO PROSTÉTICO

Piruvato deshidrogenasa (E-1) Tiamín pirofosfato (TPP)
Dihidrolipoíl transacetilasa (E-2) Lipoamida (ácido lipóico)
Dihidrolipoíl deshidrogenasa (E-3) FAD
Además de los grupos prostéticos, se requieren 2 coenzimas: NAD+ y HS ~ Co A
Todo el complejo se REGULA por los requerimientos de ATP.
La reacción general es:
Piruvato + HS ~ Co A + NAD+ Acetil ~ Co A + NADH + CO2
Las coenzimas unidas a las enzimas (grupo prostético) reciben el nombre de coenzimas
catalíticas, mientras que NAD+ y HS ~ Co A reciben el nombre de coenzimas estequiométricas y
son en última instancia las únicas que se modifican durante la reacción.
Esta reacción se realiza en 5 etapas, el Acetil ~ Co A se genera en las tres primeras etapas y las
siguientes son necesarias para retornar a las coenzimas a su forma original como se presenta en
la figura siguiente.
57
Etapa I Descarboxilación del piruvato y unión al TPP
E-1 – TPP + Piruvato E-1 – TPP – Hidroxietilo + CO2
Etapa II Transferencia del hidroxietilo a la lipoamida
E-1 – TPP – Hidroxietilo + E-2 – Lipoamida (Oxidada)

E-1 – TPP + E-2 – Lipoamida (Reducida) – Acetilo
Etapa III Formación de Acetil – Co A
E-2 – Lipoamida (Reducida) – Acetilo + HS ~ Co A

E-2 – Lipoamida (Reducida) + Acetil ~ Co A
Etapa IV Oxidación de la Lipoamida
E-2 – Lipoamida (Reducida) + E-3 – FAD

E-2 – Lipoamida (Oxidada) + E-3 – FADH2
Etapa V Oxidación del FADH2
E-3 – FADH2 + NAD+ E-3 – FAD + NADH
58
CICLO DE KREBS
9 NADH 2
H2O
+
NAD
8
H2O
3
H2O
FADH2
7
FAD
4
+
NAD
CO2
NADH
+
6 NAD
GDP + Pi 5
GTP
NADH CO2
59
ENZI MAS RESPONSABLES DEL
CICLO DE KREBS
REACCIÓN No. 1
Condensación aldólica
Citrato sintasa
1er. Lugar de regulación del ciclo.- Dependiente de la concentración de ATP. Dependiente de la
concentración de Oxalacetato y Acetil-CoA. Dependiente de la concentración de Succinil-CoA.
REACCIÓN No. 2 y 3
Isomerización
Aconitasa
Isomerización mediante dos pasos:
a) Deshidratación del citrato. (2)
b) Hidratación del cis - aconitato. (3)
REACCIÓN No. 4
Óxido - Reducción. (Descarboxilación oxidativa).
Isocitrato deshidrogenasa
Agente oxidante NAD+
2º. Lugar de regulación del ciclo.- Enzima alostérica.
Efector (+) ADP
Efectores (-) ATP y NADH + H+
REACCIÓN No. 5
Óxido - Reducción. (Descarboxilación oxidativa).
Complejo Cetoglutarato deshidrogenasa
Coenzimas HS-CoA y NAD+
ÚNICA REACCIÓN IRREVERSIBLE DEL CICLO
3er. Lugar de regulación del ciclo.- Dependiente de la concentración de Succinil-CoA.
Dependiente de la concentración de ATP. Dependiente de la concentración de NADH+H+.
60
REACCIÓN No. 6
Hidrólisis acoplada a la fosforilación del GDP GTP
Succinil - CoA sintetasa
ÚNICA REACCIÓN DE FOSFORILACIÓN A NIVEL DEL SUSTRATO DEL CICLO
REACCIÓN No. 7
Óxido – Reducción
Succinato deshidrogenasa
Agente oxidante FAD
REACCIÓN No. 8
Hidratación
Fumarasa
REACCIÓN No. 9
Óxido – Reducción
Malato deshidrogenasa
Agente oxidante NAD+
ESTEQUIOMETRÍA DEL CICLO
Acetil~CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + H2O
2CO2 + 3NADH + 3H++ GTP + FADH2 + HS-CoA
RESÚMEN DEL CICLO

Entran dos carbonos en forma de Acetilo.
Salen dos carbonos en forma de CO2
Salen 4 pares de átomos de Hidrógeno:
3 (NADH + H+) y 1 FADH2
Se forma un compuesto de alta energía: GTP
61
OBJETIVO
ESPECÍFICO
 Los alumnos A) Reacciones de Óxido - Reducción.
UNIDAD III mencionarán a la 1. Agente oxidante
cadena 2. Agente reductor
respiratoria como 3. Potencial redox (Eo’)
BIOENERGÉTICA el sitio donde se B) Moléculas que intervienen en reacciones
utiliza el oxígeno redox.
(TRANSPORTE
como receptor de 1. Deshidrogenasas piridín dependientes
DE ELECTRONES electrones 2. Deshidrogenasas flavín dependientes
provenientes de 3. Ferroproteínas no hemínicas
Y
NADH + H+ y 4. Citocromos
FOSFORILACIÓN FADH2 y en 5. Coenzima Q
donde se obtiene C) Cadena respiratoria
OXIDATIVA)
energía que se 1. Localización celular
conserva en los 2. Transportadores de electrones,
enlaces de ATP. secuencia y topografía
 Los alumnos 3. Flujo de electrones por los
(6 HORAS) explicarán como transportadores
se realiza el 4. Integración de los electrones del
transporte de NADH+H+ y del FADH2
electrones y 5. Energética del transporte de
como se produce electrones.
el ATP a) Descenso de energía libre en el
aprovechando la sistema
energía de 6. Fosforilación oxidativa
oxidación a) ATP asa
(Hipótesis b) Hipótesis Quimiosmótica de la
Quimiosmótica) fosforilación oxidativa
Los alumnos c) Salida del ATP mitocondrial a
Mencionarán los citosol
agentes que D) Agentes que afectan a la cadena
afectan a la respiratoria
cadena 1. Agentes que afectan el transporte de
respiratoria y su electrones
forma de acción 2. Agentes que afectan a la fosforilación
a) Desacoplantes
b) Inhibidores
c) Ionóforos
E) Lanzaderas
F) Balance energético de la oxidación total de
la glucosa
62
ENZIMAS QUE REALIZAN TRANSPORTE DE ELECTRONES
En la célula se realizan múltiples reacciones redox catalizadas por enzimas específicas que se
clasifican atendiendo a la coenzima que interviene como transportador de electrones.
ENZIMA COENZIMA EJEMPLO
Deshidrogenasas piridín dependientes NAD+ Isocitrato deshidrogenasa

Deshidrogenasas flavín dependientes FAD NAD – deshidrogenasa
Citocromos Hemo Citocromo a, c, b, a3, c1
Ferroproteínas no hemínicas Fe - S NAD - deshidrogenasa
Estructura básica del grupo Hemo en los citocromos
Diferentes asociaciones Fe – S no hemínicas
63
Eo’ DE ALGUNOS PARES REDOX
PAR REDOX Eo’

Citocromo c (ox.) Citocromo c (red.) 0.25
Coenzima Q (ox.) Coenzima QH2 (red.) 0.04
Citocromo a (ox.) Citocromo a (red.) 0.29
Citocromo b (ox.) Citocromo b (red.) 0.07
½ 02 + 2H+ + 2 e- H2O 0.82
NAD deshidrogenasa NAD deshidrogenasa

(ox.) (red.) - 0.30
(FMN) (FMNH2)
Citocromo c1 (ox.) Citocromo c1 (red.) 0.23
NAD+ (ox.) NADH (red.) - 0.32
FAD (ox.) FADH2 (red.) - 0.12
(red) = reducido (ox) = oxidado
A la afinidad que demuestra un par redox por los electrones se le denomina: Potencial de
electrodo de reducción o potencial de óxido reducción o potencial estándar de reducción o
potencial redox. Se simboliza mediante: Eo’
Cuanto mayor sea la afinidad de un par redox por los electrones, mayor será el valor de su
potencial de oxidorreducción. (Más positivo)
64
MITOCONDRIA
Membrana Matriz Membrana

Externa Mitocondrial Interna
ANATOMÍA BIOQUÍMICA DE LA MITOCONDRIA
Las crestas mitocondriales varían

en su empaquetamiento en función
de la actividad que presenta la
célula en que se encuentre la
mitocondria; así en una célula con
alta actividad estarán
estrechamente unidas ya que en
dichas crestas están contenidos los
componentes de la cadena
espiratoria que regeneran las
coenzimas reducidas y producen
ATP utilizado en los procesos
metabólicos que requieren energía.
Las unidades de la cadena
respiratoria pueden llegar a
repetirse miles de veces
Unidad Respiratoria
65
MODELO TOPOGRÁFICO DE LA CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES
TRANSPORTE DE ELECTRONES (Arreglo funcional)
66
ESTADOS DE OXIDACIÓN DE LA UBIQUINONA (Co Q)
67
CICLO DE LA UBIQUINONA
2 e- 2H+
2 Co Q 2 Co QH
Cit b Cit b
2H+ 2e- 2e- 2H+
2 Co QH 2 Co QH2
2H+ 2e-
Cit C1
La coenzima Q recibe de NAD deshidrogenasa un electrón, de la matriz toma un protón; al

interaccionar con el citocromo b de la cara interna recibe otro electrón y de la matriz otro protón
quedando totalmente reducida.
La coenzima QH2 migra hacia la cara externa y ahí cede un electrón al citocromo C1 y al citocromo
b de la cara externa liberando 2H+ al espacio intermembranas y regenerándose la forma oxidada
de la coenzima.
En el esquema se representan las dos moléculas de Coenzima Q que intervienen durante el

transporte de electrones provenientes del NADH.
68
TRANSPORTE DE ELECTRONES (Ejercicio)
Cara externa Matriz mitocondrial
Q QH
QH QH2
69
LIBERACIÓN DE ENERGÍA ASOCIADA CON EL FLUJO DE ELECTRONES
ENZIMA RESPONSABLE DE LA SÍNTESIS DE ATP: ATPasa Fo F1
Fracción
F1
Membrana
interna Fracción Fo
70
HIPÓTESIS QUIMIO OSMÓTICA
SISTEMAS TRANSPORTADORES
71
INHIBICIÓN DEL TRANSPORTE DE ELECTRONES
72
AGENTES QUE AFECTAN A LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

(Desacoplantes, Ionóforos Inhibidores)
Agente desacoplante
2,4-dinitrofenol
pH = 7.0
Membrana mitocondrial externa
H+ H+ H+ H+ H+
Membrana mitocondrial interna
_ _ _ _ _
H+
Matriz mitocondrial
73
LANZADERA GLICEROL - FOSFATO
CITOSOL MITOCONDRIA
Glicerol – 3P Glicerol – 3P
NAD+ FAD
1 2
NADH FADH2
Fosfato de dihidroxicetona Fosfato de dihidroxicetona
1 Glicerol 3 fosfato deshidrogenasa dependiente de NAD+
2 Glicerol 3 fosfato deshidrogenasa dependiente de FAD
Es necesario hacer notar que a pesar de que las enzimas que catalizan la reacción en ambos
compartimientos reciben el mismo nombre, tienen como aceptor de electrones a diferentes
coenzimas lo que se refleja en el rendimiento final de ATP en la cadena respiratoria
74
OBJETIVO
ESPECÍFICO
 Los alumnos A) Definición.
UNIDAD IV describirán a los B) Funciones
lípidos y sus C) Clasificación.
LÍPIDOS constituyentes 1. Lípidos simples
 Mencionarán las 2. Lípidos compuestos
reacciones que 3. Lípidos derivados
pueden sufrir los D) Ácidos grasos
(5 HORAS) lípidos 1. Características generales
 Describirán a los 2. Propiedades físicas
sistemas lipoprotéicos 3. Reacciones químicas
que forman a la 4. Nomenclatura
membrana y los que 5. Ácidos grasos esenciales
cumplen funciones de E) Lípidos simples
transporte 1. Triacilglicéridos
(nomenclatura, solubilidad e
hidrólisis)
2. Ceras
F) Lípidos compuestos
1. Fosfoacilglicéridos
2. Esfingomielinas
3. Cerebrósidos
4. Gangliósidos
G) Lípidos derivados
1. Esteroides
2. Terpenos
H) Sistemas lipoprotéicos
1. Formadores de membranas
2. Transportadores
75
LÍPIDOS
Es un grupo de sustancias heterogéneas que sólo tienen en común dos características: Son
insolubles en agua y son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc
Funciones Biológicas:
 Fuente de energía.
 Reserva energética.
 Estructural.
 Reguladora.
 Transportadora.
Clasificación
Existen diversos criterios para clasificar a los lípidos, presentamos la que se emplea con mayor
frecuencia basada en su composición química.
76
El compuesto constante en lípidos simples y compuestos son los ácidos grasos, éstos contribuyen
y a veces determinan el comportamiento fisicoquímico de la molécula en que se encuentran.
ÁCIDOS GRASOS
Se definen como ácidos orgánicos que presentan mínimo nueve carbonos. Los más abundantes
en la naturaleza presentan las siguientes características:
 Monocarboxílicos
 Lineales
 Saturados ó
 Insaturados.
La estereoisomería de los
dobles enlaces es Cis
77
FÓRMULA SEMIDESARROLLADA
CH3 (CH2)10 COOH

CH3 (CH2)12 COOH
CH3 (CH2)14 COOH
CH3 (CH2)16 COOH
CH3 (CH2)18 COOH
CH3 (CH2)5 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)7 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 CH=CH CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3-CH2- CH=CH CH2-CH=CH-CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 (CH=CH-CH2)3 CH=CH (CH2)3 COOH
GEOMETRÍA DE LOS ENLACES DOBLES EN LOS ACIDOS GRASOS INSATURADOS
En la mayoría de los ácidos grasos poliinsaturados, los dobles enlaces se hallan separados por un
grupo metileno (- CH=CH - CH2 -).
Los dobles enlaces de casi todos los ácidos grasos insaturados que se encuentran en la
naturaleza presentan configuración geométrica CIS y hay muy pocos con configuración TRANS.
Configuración TRANS poco frecuente
Configuración CIS común en la mayoría de los ácidos grasos insaturados, esta configuración hace
que el ácido se “doble” y acorte.
78
ALGUNOS ÁCIDOS GRASOS QUE SE ENCUENTRAN EN LA NATURALEZA
SÍMBOLO NOMBRE COMÚN PUNTO DE

FUSIÓN (oC)
12: 0 Ac. Laurico 44.2
14: 0 Ac. Mirístico 53.9
16: 0 Ac. Palmítico 63.1
18: 0 Ac. Esteárico 69.6
20: 0 Ac. Araquídico 76.5
16: 1(9) Ac. Palmitoléico -0.5
18: 1(9) Ac. Oleico 13.4
18: 2(9,12) Ac. Linoléico -5.0
18: 3(9,12,15) Ac. Linolénico -11.0
20: 4(5,8,11,14) Ac. Araquidónico -49.5
Los ácidos grasos poli insaturados deben ser ingeridos en la dieta ya que el hombre no puede
sintetizarlos.
El ácido linolénico es INDISPENSABLE en la dieta; si contamos con él, nuestro organismo es
capaz de modificarlo para obtener el linoléico y el araquidónico aunque a velocidades bajas.
¿Por qué se llaman ?

La nomenclatura anterior a la
IUPAC se basaba en el empleo
de letras del alfabeto griego y
el último carbono recibía el
nombre de .
Incorrectamente algunos
autores inician la numeración a
partir del último carbono y les
llaman a todos 
79
REACCIONES DE LOS ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos pueden sufrir una gran variedad de reacciones tanto por sus dobles ligaduras
como por el grupo carboxilo, presentamos las de interés para este curso.
Hidrogenación
Halogenación
80
Esterificación
Esta reacción permite la formación de lípidos simples y compuestos.
LÍPIDOS SIMPLES
GRASAS NEUTRAS, ACILGLICÉRIDOS O GLICÉRIDOS

(Ésteres de ácidos grasos con glicerol) por su estructura son totalmente insolubles en agua
81
REACCIONES DE LOS TRIGLICÉRIDOS
HIDRÓLISIS
Hidrólisis básica.
Hidrólisis ácida.
Enzimática mediada por Lipasas.
82
Hidrólisis ácida
Hidrólisis básica (saponificación)
Hidrólisis enzimática
Las enzimas reciben el nombre genérico de Lipasas; su nombre particular depende de su
especificidad.
83
CERAS
(Ésteres de ácidos grasos con alcoholes monohidroxílicos de cadena larga)
Palmitato de Miricilo
(Componente principal de la cera de abeja)
LIPIDOS COMPUESTOS
FOSFOACILGLICÉRIDOS O FOSFOGLICÉRIDOS
Estructura general
X = OH Ácido Fosfatídico
X = Fosfatidil Etanolamina o Cefalina
X = Fosfatidil Colina o Lecitina
X = Fosfatidil Inositol
84
X = Fosfatidil Glicerina
X = Fosfatidil Serina
ESFINGOMIELINAS
Contienen cuatro componentes característicos:

1. Un ácido graso
2. Colina
3. Ácido Fosfórico
4. Esfingosina
ESFINGOSINA Las esfingosinas son aminoalcoholes de cadena larga insaturada
85
Ácido graso
Esfingosina
Ácido Fosfórico Colina
Esfingomielina
CEREBRÓSIDOS
El cerebrósido más simple contiene un grupo monosacárido unido por un enlace glucosídico al
CH2 - OH de una ceramida.
Glucocerebrósido Unidad monosacárida = Glucosa;

Galactocerebrósido Unidad monosacárida = Galactosa;
CEREBRÓSIDO
SENCILLO
Ceramida
Existen cerebrósidos más complejos que llegan a contener grupos oligosacáridos mayores (de 2 a
10 monosacáridos)
86
GANGLIÓSIDOS
Los gangliósidos también contienen un grupo oligosacárido que se caracteriza porque al menos
una de las unidades monosacáridas es el Ácido Siálico.
Ácido Siálico
Estructura del Gangliósido GM1:
gal - N - Ac. Gal - gal - glc - (N - acil - esfingosina) sialilo.
LÍPIDOS DERIVADOS (INSAPONIFICABLES)
TERPENOS
Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden
citar:
Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol, vainillina
Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K y
Pigmentos vegetales, como el caroteno y la xantofila
Clasificación por el
Isopreno número de unidades
2 = Monoterpeno
Unidad Isoprenoide
3 = Sesquiterpeno
(2- Metil- 1,3-butadieno) 4 = Diterpeno
6= Triterpeno
87
GERANIOL.- Monoterpeno lineal LIMONENO.- Monoterpeno cíclico
ESTEROIDES
Núcleo de Ciclo pentanoperhidrofenantreno
Esteroles.- Subgrupo de los esteroides. Son alcoholes esteroides que contienen un grupo OH en el
carbono 3 del anillo A y una cadena ramificada de 8 o más átomos de carbono en el carbono 17.
COLESTEROL.- (3 – hidroxi - 5, 6 - colesteno). Se encuentra en las membranas de células

animales y en las lipoproteínas del plasma. Precursor de los esteroides que sintetiza el organismo.
88
ERGOSTEROL LANOSTEROL
Precursor de la Vitamina D Precursor del colesterol
LIPOPROTEÍNAS
Lípidos y proteínas se asocian de manera no covalente para desempeñar funciones específicas en

donde se conjuntan sus propiedades físicas y químicas
Membrana
Barrera lipoprotéica con permeabilidad altamente específica que da individualidad a las células
separándolas del medio ambiente y que en eucariotes da su individualidad a los organelos.
Constituyen barreras de permeabilidad selectiva que contienen sistemas de transporte, es decir
bombas y compuertas moleculares altamente específicas.
Las membranas también sirven de comunicación entre las células y su medio externo ya que
contienen receptores específicos para los estímulos externos y algunas generan señales.
En 1972 G.L. Nicolson y S.J. Singer proponen el modelo del mosaico fluido para explicar el
comportamiento de la membrana celular.
En condiciones fisiológicas los lípidos y algunas proteínas integrales muestran una considerable
libertad de movimiento lo que permite proponer que el estado físico de la membrana es más
parecido al estado líquido que al estado sólido. La rigidez o fluidez de la membrana depende de
sus componentes hidrofóbicos, considerando la presencia de dobles ligaduras, cabeza polar y
colesterol, entre otros
89
Superficie externa de la membrana
Glicolípido
Glicoproteína
Colesterol
Proteína
periférica
Superficie interna de la membrana
90
En el caso del colesterol se ha observado que un aumento de éste hace que la membrana sea
más rígida por la conformación que presenta; su interacción con las cadenas carbonadas de
fosfolípidos se presenta en el siguiente esquema:
CARACTERÍSTICAS COMUNES A TODAS LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS.
1. Son estructuras laminares de pocas moléculas de grosor, que forman espacios cerrados entre
compartimentos de distinta composición. Su grosor varía de 60 a 100 Å.
2. Los componentes principales son lípidos y proteínas con una relación en peso que varía de 1:4
hasta 4:1
3. Los lípidos son relativamente pequeños con las partes hidrofóbicas orientadas al exterior los
que les hace una barrera a moléculas hidrofílicas.
4. Las funciones que desempeñan las proteínas son variadas pudiendo ser bombas, receptores,
compuertas, transductores de energía o enzimas. Esta variedad de funciones se debe a la
disposición de las proteínas entre las capas lipídicas , las cuales generan un ambiente
adecuado para la actividad protéica
5. Lípidos y proteínas se asocian por enlaces no covalentes de carácter cooperativo, ejerciendo
especial acción el agua a través del efecto hidrofóbico.
6. Las membranas son asimétricas es decir la cara externa y la interna son diferentes.
91
7. Las membranas son fluidas es decir están en constante movimiento. Los lípidos pueden
desplazarse en dos sentidos, lateralmente (rápido) o transversalmente (muy lento).
8. Las proteínas NO pueden hacer el movimiento transversal y el lateral lo realizan siempre

acompañadas de los lípidos con que interactúan directamente
TIPOS DE PROTEÍNAS EN LA MEMBRANA

Integrales.-Atraviesan la membrana contienen una región hidrofóbica que interacciona con la
bicapa lipídica
Periféricas.- Están asociadas con
proteínas integrales en una de las
caras de la membrana, se unen
por enlaces iónicos o por puentes
de hidrógeno. Son fácilmente
extraíbles
Ancladas.- Están unidas a un
lípido ancla por enlaces covalentes
establecidos mediante un radical
amino formando enlaces éster o
amida con un grupo carboxilo de
un ácido graso
Las funciones que desempeñan las proteínas son variadas pudiendo ser bombas, receptores,
compuertas, transductores de energía o enzimas.
92
TRANSPORTES A TRAVÉS DE LAS MEMBRANAS
Las membranas son barreras de permeabilidad selectiva que restringen el libre acceso de muchas
moléculas, sin embargo agua, oxígeno y otras moléculas pequeñas son capaces de entrar a las
células y moverse libremente en su interior incluyendo los diferentes compartimientos.
Las moléculas hidrofóbicas difunden a través de la bicapa, pero el núcleo hidrofóbico de la bicapa
es una barrera impenetrable para la mayoría de las especies cargadas.
Las células mueven sustancias polares e iones a través de proteínas denominadas acarreadores,
permeasas o translocasas.
Los gases no polares como el oxígeno y el dióxido de carbono y moléculas como hormonas
esteroidales, lípidos, vitaminas y algunas drogas entran a la célula por difusión, moviéndose a
favor de un gradiente de concentración. La difusión es un proceso espontáneo conducido por un
incremento en la entropía y descenso de la energía libre.
El tráfico de iones y moléculas polares es mediado por tres tipos de proteínas integrales: canales y
poros; transportadores pasivos y transportadores activos. Estos sistemas transportadores difieren
en sus propiedades cinéticas y requerimientos energéticos.
Proteína Saturable Gradiente de Energía requerida

concentración
Difusión simple No No A favor No
Canales y Poros Si No A favor No
Transporte pasivo Si Si A favor No
TRANSPORTE ACTIVO
Primario Si Si En contra Si (fuente directa)
Secundario Si Si En contra Si (fuente indirecta)
Las proteínas que intervienen en el transporte pasivo o

activo lo hacen de una de tres posibles formas:
Uniport.- transportan a un solo tipo de soluto
Simport.- transportan de forma simultánea a dos solutos
Antiport.- transportan de forma simultánea en sentido
contrario a dos solutos
93
Existen dos tipos de transporte: Activo y Pasivo, el primero se caracteriza por requerir energía
para realizarse mientras que el segundo no la requiere; a continuación presentaremos las
características de ambos tipos y sus variantes.
TRANSPORTE ACTIVO
1. Se realiza en contra del gradiente de concentración es decir, los solutos van de donde hay
menor cantidad a donde hay mayor cantidad de ellos.
2. Requiere de energía para ir en contra del gradiente de concentración.
3. No se alcanza el equilibrio
4. Lo realizan proteínas y por lo tanto es Saturable, Específico e Inhibible
5. Pocos transportadores están caracterizados, pero se sabe que todos son proteínas integrales
que van de lado a lado de la membrana.
94
TRANSPORTE PASIVO
Difusión simple
1. Se realiza a favor del gradiente de concentración es decir, los solutos van de

donde hay mayor cantidad a donde hay menor cantidad de ellos.
2. Se alcanza el equilibrio.
3. Pasan moléculas neutras a través de la capa lipídica
Difusión facilitada
1. Se realiza a favor del gradiente de concentración.

2. Se alcanza el equilibrio
3. El paso de solutos es a través de las proteínas pasando moléculas relativamente
grandes polares sin carga.
4. Por ser a través de proteínas es específica, Saturable e inhibible.
95
CARACTERÍSTICAS Y COMPOSICIÓN QUÍMICA DE MEMBRANAS
CARACTERÍSTICAS DE LA SISTEMA COMPONENTES
MEMBRANA
Barrera de permeabilidad Todas las membranas Lípidos
Matriz membranal Todas las membranas Lípidos
Flexibilidad y deformabilidad Todas las membranas Lípidos
Procesos de transporte activo y pasivo La mayoría de las membranas Proteínas, glicoproteínas y lípidos
Actividad enzimática La mayoría de las membranas Proteínas
Reconocimiento celular Membranas de superficie Glucoproteínas, glicoesfingolípidos
Adhesión celular Membranas de superficie Glucoproteínas, glicoesfingolípidos
Sitios receptores La mayoría de las membranas de Proteínas y glicoproteínas
superficie
Aislamiento eléctrico Vainas de mielina Lípidos
96
COMPOSICIÓN QUÍMICA TOTAL DE ALGUNAS MEMBRANAS (PORCENTAJE EN PESO SECO)
CARBOHIDRATOS
SISTEMA MEMBRANOSO LÍPIDOS PROTEÍNAS ASOCIADOS CON RELACIÓN
LIPOPROTEINAS PROTEÍNA/LÍPIDO
Membrana plasmática de los eritrocitos humanos 43 49 8 1:1
Membrana plasmática de los células del hígado 42 58 5-10 1:4
Membrana plasmática de células Hela 40 60 5-10 1:5
Membrana plasmática de E. coli 32 68 - 2:1
Membrana plasmática de Bacillus subtilis 20 80 - 4:0
Vaina de mielina 78 22 3 0:3
Mitocondria:
Membrana interna 24 76 Trazas 3:2
Membrana externa 48 52 Trazas 1:1
Membrana nuclear 35 59 3 1:7
Retículo sarcoplasmico 33 67 Trazas 2:0
Retículo endoplásmico:
rugoso 45 55 Trazas 1:2
liso 53 47 Trazas 0:9
Micoplasma 37 58 1-5 1:6
Cloroplastos 35 55 10 1:6
97
PRINCIPALES COMPONENTES LIPÍDICOS DEL % TOTAL DE LÍPIDOS EN ALGUNOS SISTEMAS MEMBRANOSOS
CÉLULAS DE HÍGADO
MEMBRANA DE
TIPO DE LÍPIDO CLOROPLASTO ERITROCITOS MIELINA MEMBRANA RETÍCULO MITOCONDRIA E. Coli
PLASMÁTICA ENDOPLÁSMICO
Colesterol - 25 28 19.5 5.0 2.5 -
Fosfatidilcolina 4.8 23 11 18.5 48.0 37.5 -
Fosfoetanolamina - - - - - - -
Triglicéridos - 20 17 11.5 19.0 28.5 75
Fosfatidilserina - 8 6 7.0 4.0 Trazas -
Fosfatidilinositol 3.2 3 1 3.0 7.5 2.5 -
Esfingomielina - 18 7.1 12.0 5.0 - -
Fosfatidilglicerol 14.0 - - - - Trazas 25
Cardiolipina - - - - - 14 -
Glicolípidos 78.8 Trazas 29.3 Trazas - - -
98
Lipoproteínas de transporte
Debido a que los lípidos son insolubles en medio acuoso, su transporte por el plasma resulta ser
un problema especial. Esto ha sido resuelto asociando los lípidos más hidrófobos con los más
hidrófilos y después combinándolos con colesterol y proteínas para formar una partícula globular
lipoprotéica.
Existen 4 clases de lipoproteínas que pueden ser separadas basándose en sus propiedades
físicas: Sedimentación y Movilidad electroforética.
Los nombres de estos sistemas lipoprotéicos cambian según la técnica por la que se aíslen del
plasma, así tenemos:
POR SEDIMENTACIÓN POR ELECTROFORÉSIS

Quilimicrones Quilomicrones
Lipoproteínas de baja densidad (LBD o LDL) Beta - Lipoproteínas
Lipoproteínas de muy baja densidad (LMBD o VLDL) Pre - beta - Lipoproteínas
Lipoproteínas de alta densidad (LAD o HDL) Alfa - lipoproteínas
CARACTERÍSTICAS
Lipoproteína Diámetro (Ao) Densidad (g/ml) Sf Mov. Electroforético

Quilomicrones 750-12,000 Menor 0.95 400 Origen
VLDL 300-700 0.95-1.006 20-400 Pre-Beta
LDL 180-300 1.006-1.063 0-12 Beta
HDL 50-120 1.125-1.210 Alfa
99
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Lipoproteína Proteína Colesterol Colesterol TG % Fosfolípidos

Libre % Esterificado %
Quilomicrones 1-2 1-3 2-4 80-95 3-6
VLDL 6-10 4-8 16-22 45-65 15-20
LDL 18-22 6-8 45-50 4-8 18-24
HDL 45-55 3-5 15-20 2-7 26-32
Esterificado = Colesterol esterificado

% = Porcentaje en peso seco
TG. = Triacilglicéridos
Un caso especial de transporte es el de los Ácidos grasos no esterificados (presentes en

concentraciones muy pequeñas en el plasma), cuya movilización se logra al combinarse con la
Albúmina.
100
OBJETIVO
ESPECÍFICO
 Los alumnos A) Digestión de lípidos
UNIDAD V describirán el proceso de 1. Acción de las sales biliares
digestión, absorción y 2. Acción de Lipasas (Digestión
METABOLISMO pancreática)
transporte de lípidos,
3. Absorción de lípidos y modificaciones en
DE LÍPIDOS mencionando su fuente el epitelio intestinal
de obtención. 4. Transporte de lípidos (Quilomicrones)
 Explicarán cómo B) Beta- Oxidación
se realizan las siguientes 1. Localización de la vía
(12 HORAS) vías metabólicas: Beta- 2. Activación del ácido graso y entrada a la
oxidación, Lipogénesis, mitocondria
Lipólisis, Esterificación, 3. Enzimas y reacciones de la vía
Cetogénesis y a) Ácidos grasos saturados
Colesterogénesis. b) Ácidos grasos insaturados
c) Ácidos grasos con cadena
 Los alumnos carbonada impar
mencionarán las enzimas d) Balance energético para cada caso
que catalizan las 4. Integración de los productos de la Beta -
reacciones individuales oxidación al ciclo de Krebs.
de las vías antes citadas, C) Lipogénesis y Esterificación
sus características y la 1. Localización celular de la vía
forma en que 2. Formación de Malonil-CoA a partir de
interrelacionan dichas Acetil-CoA
vías. 3. Complejo multienzimático ácido graso
sintetasa
 Los alumnos +
4. Utilización de NADPH + H como agente
explicarán el efecto de reductor
las hormonas en el 5. Reacciones de la vía (Lipogénesis)
metabolismo de lípidos. 6. Esterificación (Síntesis de
 Los alumnos triacilglicéridos)
relacionaran las vías a) Fuentes de Glicerol - 3P
metabólicas de b) Reacciones del proceso
carbohidratos y las de D) Cetogénesis
lípidos 1. Condiciones metabólicas en que se
efectúa esta vía
2. Tejidos en donde se efectúa la vía
3. Enzimas y reacciones de la vía
4. Tejidos que utilizan cuerpos cetónicos
E) Colesterogénesis
1. Tejidos y localización celular de la vía
2. Etapas de la síntesis
3. Regulación de la colesterogénesis
4. Funciones del colesterol
a) Precursor de sales biliares
b) Precursor de hormonas
F) Regulación del metabolismo de lípidos
1. A nivel enzimático
2. Efecto de las hormonas
a) Lipogénicas
b) Lipolíticas
101
102
ABSORCIÓN EN EL ENTEROCITO
Absorción por las células del cuerpo gracias a la presencia de la Lipoproteín lipasa
103
104
BETA OXIDACIÓN
(Degradación de ácidos grasos)
Activación del Ácido graso (se realiza en citosol)
ENZIMA: Acil CoA sintetasa o Ácido graso tiocinasa (tioquinasa)
Hay varias tiocinasas que actúan dependiendo del tamaño del ácido graso específico.
Esta reacción se realiza en dos etapas:
ETAPA 1
ETAPA 2
Acil ~ CoA
Ambas etapas son reversibles, pero el PPi es rápidamente hidrolizado a 2 Pi y por lo tanto la
reacción global es irreversible.
105
Debido a la selectividad de la membrana mitocondrial Acil- CoA no puede atravesarla, para

lograrlo utiliza como acarreador a la carnitina quien es reconocido por la proteína
transportadora CPT – 1
El ácido graso activado dentro de la mitocondria es degradado en un proceso

denominado  - Oxidación.
Características:
 Se realiza en todas las células (excepto glóbulos rojos)
 Es catalizado por un sistema multienzimático soluble ubicado en la matriz
mitocondrial
 Se degradan todos los ácidos grasos
 Emplea a la Coenzima A como acarreador del ácido graso (acilo)
 Emplea NAD+ y FAD como coenzimas oxidativas
106
BETA – OXIDACIÓN
(Degradación de ácidos grasos)
Saturados con número
par de carbonos
Acil CoA
FAD
Acil CoA
FADH2 deshidrogenasa
2,3 Enoil CoA
H2O Enoíl CoA Hidratasa
L -  - Hidroxiacil CoA
NAD+
L -  - Hidroxiacil CoA deshidrogenasa
NADH
 - Cetoacil CoA
HS – CoA Tiolasa
Al Ciclo de Krebs
107
Degradación de ácidos grasos insaturados
Dada la posición de los dobles enlaces, inicia como si fuese saturado, al reducir el número
de carbonos, la doble ligadura cambia de posición presentándose dos casos:
1.- Que la insaturación esté en posición 3,4 con isomería Cis.
Isomerasa (cambia a 2, 3 en Trans)
OBSERVACIÓN: No actúa la Acil CoA deshidrogenasa debido a que la insaturación ya

existe en forma natural.
2.- Que la insaturación esté en posición 2,3 con isomería Cis.
En este caso actúa la Enoíl CoA hidratasa, pero forma al isómero D, que no es sustrato para
la enzima siguiente, por lo que actúa antes la enzima Epimerasa.
Epimerasa
NOTA: Después de haber actuado las enzimas específicas siguen actuando las enzimas
correspondientes de la Beta- Oxidación.
108
Degradación de ácidos grasos de cadena impar
Son degradados en la misma forma que los de cadena par, la diferencia se encuentra en el
producto final de la última degradación ya que se obtiene:
PROPIONIL ~ CoA y Acetil ~ CoA.
El Propionil ~ CoA es transformado en SUCCINIL ~ CoA para poder integrarse al ciclo de

Krebs.
-
+ ATP + HCO3
Propionil carboxilasa AMP + PPi
Racemasa
Mutasa
109
BIOSÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS

(Lipogénesis)
Características:
 Se realiza en todo el cuerpo principalmente en tejido adiposo, hígado y glándulas

mamarias
 Se localiza en citoplasma
 Lo realiza un complejo multienzimático
 Emplea NADPH como agente reductor
 Requiere
 Acetil ~ CoA
 CO2
Fuentes de Acetil - CoA.
a) Descarboxilación oxidativa de Piruvato.

b) Degradación oxidativa de algunos aminoácidos.
c) Oxidación de ácidos grasos.
Estos procesos se realizan en el interior de la mitocondria y la síntesis de ácidos grasos

(LIPOGÉNESIS) se lleva a cabo en el Citoplasma.
La membrana mitocondrial es muy selectiva por lo que Acetil ~ CoA sale de mitocondria en
forma de otro compuesto: CITRATO.
110
REACCIÓN PREPARATORIA PARA LA SÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS
Conversión de Acetil - CoA en Malonil – CoA
Enzima: Acetil CoA carboxilasa.

Características: Enzima Alostérica
Efector (+): Citrato e Isocitrato
Grupo prostético: Biotina
Inhibida por ácidos grasos (Acil - CoA) de cadena larga.
Diagrama general de la síntesis de ácidos grasos (Lipogénesis)
Acetil - CoA Malonil - CoA
Condensación
Beta – ceto acilo
Reducción
Beta Hidroxi acilo
Deshidratación
Alfa – Beta enoilo
Reducción
Acilo
111
COMPLEJO MULTIENZIMÁTICO ÁCIDO GRASO SINTETASA
SH SH
SH SH
El complejo Ácido graso sintetasa es un dímero, cada uno de los monómeros está formado
por 8 proteínas, 7 de las cuales tienen actividad enzimática, una solamente transporta la
cadena de ácido graso en crecimiento (PTA).
Nombre de las enzimas:

1. Malonil transacilasa
2. Acetil transacilasa
3. Ceto acil sintasa
4. Ceto acil reductasa
5. Hidratasa
6. Enoil reductasa
7. Tioesterasa
PTA.- Proteína transportadora de acilos (ACP).
El complejo tiene dos unidades funcionales, la mitad de un monómero interactúa con la mitad
complementaria del otro monómero.
112
REACCIONES DE LA SÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS
1.- Una molécula de Acetil-CoA (CH3 - CO – SCoA) se une al grupo SH de la - Cetoacil

sintasa (3) por acción de la Acetil transacilasa (2).
SH CH3 – CO – Co A S – CO – CH3
SH SH
2.- Una molécula de Malonil - CoA (-OOC - CH2 – CO – SCoA) se une al grupo SH de la
PTA por acción de la Malonil transacilasa (1).
-
S – CO – CH3 OOC – CH2 – CO - CoA S – CO – CH3
-
SH S – CO – CH2 – COO
113
3.- El grupo Acetilo ataca al Malonilo, se libera CO2, la enzima responsable es la

-Cetoacil sintasa (3) y el producto formado es Aceto - Acetil - PTA.
S – CO – CH3 SH
-
S – CO – CH2 – COO S – CO –CH2 – CO – CH3
4.- Aceto - Acetil - PTA sufre una reducción en presencia de la enzima

-Cetoacilreductasa (4) y NADPH + H+ para producir D -  - Hidroxibutiril - PTA.
+
NADPH NADP
114
5.- D-  - Hidroxibutiril - PTA sufre una deshidratación en presencia de la Hidratasa (5) para
formar Enoil - PTA.
H2O
6.- Enoil - PTA sufre una reducción en presencia de la Enoíl reductasa (6) y
NADPH + H+ para formar Acil - PTA.
+
NADPH NADP
Aquí termina el primer ciclo de crecimiento de la cadena.
Para iniciar un nuevo ciclo de crecimiento del ácido graso una molécula de Malonil-CoA
ataca al SH de PTA y desplaza al Butiril hacia el SH de la enzima Cetoacil sintasa (3) en
presencia de Malonil transacilasa (1).
115
Malonil – Co A
Estos ciclos de crecimiento finalizan cuando se forma Palmitil – PTA. El ácido Palmítico es
liberado por acción de la enzima Tioesterasa (7).
El ácido Palmítico puede hacerse crecer para formar ácidos grasos saturados en los
microsomas con la enzima Ácido graso elongasa que emplea Malonil CoA como donador de
carbonos y NADPH como agente reductor. En el cerebro Estearil CoA se hace crecer para
formar ácidos grasos de 22 y 24 carbonos que formarán parte de los esfingolípidos de la
mielina.
116
SÍNTESIS DE TRIACILGLICÉRIDOS.
 Se realiza en citoplasma
 Lo realiza un sistema multienzimático
 Requiere
 Glicerol
 Ácidos grasos activados
El Glicerol - 3P se obtiene de la degradación de la Glucosa o de la degradación de Grasas o

Fosfolípidos.
Obtención a partir de Glucosa.
Glucosa
Glucólisis
Dihidroxicetona-P
NADH+H+
Glicerol fosfato
NAD+ deshidrogenasa
L-Glicerol -3P
Obtención a partir de Grasas
Grasas o Fosfolípidos
Lipólisis
Glicerol
ATP
Glicero cinasa
ADP
L-Glicerol -3P
117
Síntesis de Triacilglicéridos
GLICEROFOSFATO ACIL
TRANSFERASA
GLICEROFOSFATO ACIL
TRANSFERASA
Ácido Fosfatídico
Adición de otros grupos

en el fosfato
GLICEROFOSFATO ACIL Pi
TRANSFERASA
Fosfoacil glicéridos
Triacilglicérido
118
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DE LÍPIDOS
Antes de iniciar definamos algunos términos:
LIPÓLISIS.- Hidrólisis de los triacilglicéridos para liberar ácidos grasos y glicerol.
ESTERIFICACIÓN.- Síntesis de triglicéridos a partir de ácidos grasos (Acil-CoA) y Glicerol -

3P.
LIPOGÉNESIS.- Síntesis de ácidos grasos a partir de Malonil- CoA y Acetil - CoA.
1.- Los depósitos de acilglicéridos en tejido adiposo están en constante recambio, esto es, se
realiza la hidrólisis (lipólisis) y reesterificación, siendo ambos procesos mediados por
enzimas diferentes.
2.- El equilibrio de lipólisis y esterificación determina la concentración de ácidos grasos libres

en plasma.
3.- Los triacilglicéridos de tejido adiposo son hidrolizados por una Lipasa movilizadora
(también llamada Lipasa sensible a hormonas) para producir ácidos grasos y glicerol. Esta
enzima se encuentra en dos formas: Fosforilada (Activa) ó Desfosforilada (inactiva). Esta
enzima sólo cataliza la liberación de un ácido graso del triacilglicérido formándose un
diacilglicérido que debe ser transformado por una Diacilglicerol lipasa y posteriormente
por una Monoacilglicerol lipasa para rendir finalmente 3 moléculas de ácido graso y
glicerol.
Sin embargo la lipasa movilizadora es determinante en el proceso de lipólisis ya que si no

existe el diacilglicérido no habrá sustrato para las dos enzimas restantes.
4.- Los ácidos grasos se transforman en Acil-CoA por la acción de una Tiocinasa. El glicerol
se libera al plasma ya que la Glicerocinasa responsable de fosforilarlo presenta muy baja
actividad en tejido adiposo.
5.- El Glicerol -3P necesario para la esterificación proviene de la degradación de la glucosa.
119
6.- La enzima encargada de la esterificación se llama Glicerofosfato aciltransferasa.
7.- Una dieta rica en carbohidratos aunado a estados de reposo favorece la realización de la
lipogénesis.
8.- La reacción determinante en la lipogénesis es la catalizada por la enzima Acetil - CoA

carboxilasa (Acetil CoA Malonil-CoA). Esta enzima es inhibida en forma competitiva
por la presencia de ácidos grasos (Acil - CoA) de cadena larga.
9.- Si se acumulan muchas moléculas de Acil-CoA, por que la velocidad de esterificación sea
baja con relación a la velocidad de lipólisis, la lipogénesis se ve detenida.
ACCIÓN DE LAS HORMONAS.
INSULINA.-
Hormona Lipogénica debido a varias acciones:
a) . Incrementa la entrada de Glucosa a la célula lo que hace mayor la disponibilidad de

Glicerol - 3P para la esterificación.
b) Activa a la Acetil- CoA carboxilasa.
c) Disminuye la concentración de AMPc, por lo tanto se promueven procesos de
desfosforilación que desactivan a la Lipasa movilizadora y por lo tanto se reduce la
liberación de ácidos grasos y glicerol.
d) Activa a la Glicerofosfato aciltransferasa con lo que promueve la esterificación.
ADRENALINA, GLUCAGÓN, ACTH, HORMONA DEL CRECIMIENTO.-

Hormonas Lipolíticas.
Estas hormonas actúan activando a la Adenilato ciclasa lo que ocasiona el aumento en la

concentración de AMPc que activa a la Lipasa movilizadora, promoviendo a su vez la
lipólisis.
120
CASCADA DE ACTIVACIÓN DE LA LIPASA MOVILIZADORA.
PROTEÍN CINASA
(dependiente de AMPc)
ATP
Lipasa Movilizadora Lipasa movilizadora

Inactiva Activa
(Desfosforilada) ADP (Fosforilada)
121
C E TO G É N E S I S
(Síntesis de Cuerpos Cetónicos)
En caso de ejercicio severo, ayuno o diabetes en los que la glucosa no es suficiente para
cubrir los requerimientos que de ella se tengan, se activa la Gluconeogénesis a partir del
Oxalacetato, mismo que se “toma” del ciclo de Krebs; en estas condiciones el hígado realiza
Beta-oxidación de ácidos grasos para obtener energía; el Acetil-CoA obtenido no puede
incorporarse al ciclo de Krebs o ser utilizado para producir ácidos grasos (lipogénesis),
originando entonces a los llamados Cuerpos cetónicos (Cetogénesis).
La Cetogénesis se realiza principalmente en Hígado y Riñón en el interior de las

mitocondrias.
Los cuerpos cetónicos son: Acetona, Acetoacetato y Beta-hidroxibutirato, se encuentran en

plasma en concentraciones de 0 – 3 mg/dl sin causar ninguna alteración, sin embargo bajo
las condiciones antes mencionadas (diabetes, por ejemplo), sus concentraciones aumentan
rápidamente causando la llamada Cetoacidosis metabólica, que significa una disminución
del pH de sangre y orina, dependiendo del tiempo en que se mantenga este estado puede
causar desde un simple dolor de cabeza hasta trastornos a nivel cerebral, coma y muerte.
ENZIMAS DE LA CETOGÉNESIS
REACCIÓN No. 1 Condensación

Tiolasa
REACCIÓN No. 2 Condensación
 - hidroxi -  - metilglutaril - CoA sintetasa
REACCIÓN No. 3 hidrólisis
 - hidroxi -  - metilglutaril - CoA liasa
REACCIÓN No. 4 Reducción
D -  - hidroxibutirato deshidrogenasa
REACCIÓN No. 5 Descarboxilación espontánea
D -  - hidroxibutirato deshidrogenasa
122
SÍNTESIS DE CUERPOS CETÓNICOS
1
2
(Acetil – Co A)
HS – Co A
Acetona
CO2
NADH 4
+ 3
NAD
Los cuerpos cetónicos pueden ser utilizados como fuente de energía en tejidos no hepáticos.
123
Los cuerpos cetónicos pueden emplearse como fuente de energía por tejidos extrahepáticos
por ejemplo las neuronas y el músculo.
124
BIOSÍNTESIS DE COLESTEROL
El colesterol se sintetiza en los microsomas del retículo endoplásmico
Todas las células de animales superiores son capaces de sintetizar colesterol. En particular
se sintetiza en hígado, corteza suprarrenal, piel, intestino, testículos y aorta.
La síntesis del colesterol podemos dividirla en tres fases:
a) Síntesis de Mevalonato
b) Síntesis de Escualeno
c) Síntesis de Colesterol
SÍNTESIS DE MEVALONATO.
Se realiza en dos etapas:
1. Síntesis de 3 - hidroxi - 3 metil glutaril-CoA (HMG-CoA).

2. Reducción del HMG-CoA a Mevalonato.
El HMG-CoA se sintetiza en citosol y mitocondria a partir de Acetil-CoA y Acetoacetil-CoA en

presencia de la enzima 3 - hidroxi - 3 - metil glutaril CoA sintetasa.
El HMG-CoA formado en citoplasma es sustrato de la HMG-CoA reductasa, que genera

mevalonato y por lo tanto colesterol.
En cambio HMG-CoA formado en mitocondria es sustrato de la HMG-CoA liasa, que lo

rompe en Acetil-CoA y Acetoacetato, lo que implica la síntesis de cuerpos cetónicos.
125
FASE I.- Formación de MEVALONATO
CoA-SH
1
2 Acetil-CoA
Acetoacetil-CoA
2
Acetil-CoA
CoA-SH
2NADPH + 2H+
3-Hidroxi-3metil-glutaril-CoA (HMG-CoA)
3 2NADP+ + CoA-SH
Mevalonato
REACCIÓN No. 1
Tiolasa
REACCIÓN No. 2
HMG-CoA sintetasa (Hidroxi metil glutaril CoA sintetasa)
REACCIÓN No. 3
HMG-CoA reductasa (3 - Hidroxi 3 - metil glutaril CoA reductasa)
126
FASE II.- Formación de ESCUALENO

ATP ADP
+2
Mg
1
ATP
2 Mg
+2
ADP
ADP ATP
+2
Mg
3
CO2 + Pi
5
6
PPi
PPi
NADPH+H+
8 Mg+2, Mn+2
NADP+
127
REACCIÓN No. 1
Enzima: Mevalonato cinasa

Sustrato: Mevalonato
Producto: Mevalonato-5-fosfato
REACCIÓN No. 2
Enzima: Fosfomevalonato cinasa

Sustrato: Mevalonato-5-fosfato
Producto: Mevalonato-5-pirofosfato
REACCIÓN No. 3
Enzima: Cinasa
Sustrato: Mevalonato-5-pirofosfato
Producto: Mevalonato-3-fosfo-5-pirofosfato
REACCIÓN No. 4
Enzima: Pirofosfato mevalonato carboxilasa

Sustrato: Mevalonato-3-fosfo-5-pirofosfato
Producto: Isopentilpirofosfato
REACCIÓN No. 5
Enzima: Isopentilpirofosfato isomerasa

Sustrato: Isopentilpirofosfato
Producto: 3,3,-dimetilalil pirofosfato
REACCIÓN No. 6
Enzima: Cis-prenil transferasa

Sustratos: 3,3,-dimetilalil pirofosfato e Isopentilpirofosfato
Producto: Geranil pirofosfato
REACCIÓN No. 7

Sustratos: Isopentilpirofosfato y Geranil pirofosfato
Producto: Farnesil pirofosfato
REACCIÓN No. 8

Sustratos: 2 Farnesil pirofosfato
Producto: Escualeno
128
FASE III.- Formación de COLESTEROL.
2
½ O2 NADPH
FAD
HCOOH
3
NADPH
O2
4
O2 2CO2
NADPH
NAD+
5
6
NADPH
O2
NADPH
COLESTEROL
129
REACCIÓN No. 1
Enzima: Escualen epoxidasa

Sustrato: Escualeno
Producto: Epóxido de escualeno
REACCIÓN No. 2 – 4
Enzima: Oxido escualeno lanosterol ciclasa

Sustrato: Epóxido de escualeno
Producto: Lanosterol
REACCIÓN No. 5
Enzima: Isomerasa
Sustrato: Zimosterol
Producto: Colestadienol
REACCIÓN No. 7
Enzima: Reductasa
Sustrato: Demosterol
Producto: Colesterol
130
REGULACIÓN DE LA SÍNTESIS DE COLESTEROL

Formación de Mevalonato
Reacción No. 2 3 - hidroxi - 3 - metil glutaril - CoA sintetasa

Reacción No. 3 3 - hidroxi - 3 - metil glutaril - CoA reductasa
EL CONTROL DE LA SÍNTESIS SE REALIZA EN ESTE NIVEL
La producción de colesterol es regulada directamente por la concentración del colesterol

presente en el retículo endoplásmico de las células, habiendo una relación indirecta con los
niveles plasmáticos de LDLc. Una alta ingesta de colesterol en los alimentos conduce a una
disminución neta de la producción endógena y viceversa. La enzima que es controlada para
a su vez, regular la síntesis de colesterol es la 3 - hidroxi - 3 - metil glutaril - CoA
reductasa (HMG-CoA reductasa) a través de cuatro mecanismos diferentes:
1. El mecanismo regulador principal es la detección del colesterol intracelular en el retículo

endoplásmico por medio de la proteína SREBP (Sterol Regulatory Element Binding
Protein 1 y 2: proteínas que se unen a elementos reguladores de esteroles). En
presencia de colesterol, la SREBP está unida a otras dos proteínas: SCAP (SREBP-
cleavage activating protein: proteína activadora de la rotura de la SREBP) e Insig-1.
Cuando disminuye la concentración del colesterol en el retículo endoplásmico, Insig-1 se
disocia del complejo SREBP-SCAP, permitiendo que el complejo migre al aparato de
Golgi, donde SREBP es escindido secuencialmente por S1P y S2P (proteasas del sitio 1
y 2 respectivamente). El SREBP escindido migra al núcleo celular donde actúa como
factor de trascripción uniéndose al SRE (Sterol Regulatory Element: elemento regulador
de esteroles) de una serie de genes para regular su trascripción. El SRE es una
secuencia de 10 pares de bases (5'-ATCACCCCAC-3') localizada en la región 5' no
transcrita de algunos genes. Entre los regulados por el sistema Insig-SCAP-SREBP
destacan los genes del receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDL) y la hidroxi-
metil-glutaril CoA-reductasa (HMG-CoA-reductasa), la enzima limitante en la vía
biosintética del colesterol.
131
2. La velocidad de la traducción del RNAm de la reductasa se inhibe por metabolitos no esteroles

derivados del mevalonato, así como por el colesterol de la dieta.
3. Degradación de la reductasa mediada por aumento de colesterol u otros esteroles.
4. Fosforilación y desforilación de la enzima reductasa mediada por la presencia de AMPc, la
forma inactiva de la enzima es fosforilada.
Es importante remarcar que estos mecanismos dependen de la presencia de receptores sensibles

al colesterol sanguíneo.
132
OBJETIVO
ESPECÍFICO
 Los alumnos A) Componentes de los ácidos nucléicos.
UNIDAD VI mencionarán la 1. Hidrólisis total.
composición química de a) Bases nitrogenadas.
ACIDOS los ácidos nucléicos b) Pentosas.
NUCLÉICOS  Los alumnos describirán c) Fosfato.
la formación de 2. Nucleósidos y nucleótidos.
nucleótidos y B) Funciones de los Nucleótidos
polinucleótidos 1. Moneda energética
(5 HORAS)  Los alumnos describirán 2. Intermediarios metabólicos
el modelo de DNA 3. Coenzimas
propuesto por Watson y 4. Reguladores metabólicos
Crick 5. Precursores activados de los ácidos
 Los alumnos describirán nucléicos (dNTP y NTP)
los diferentes tipos de C) Polinucleótidos.
RNA 1. Enlace fosfodiéster 3’ - 5’
 Los alumnos 2. Notación abreviada.
mencionarán la función D) DNA (Ácido Desoxirribonucléico)
de los ácidos nucléicos. 1. Función.
2. Modelo de Watson y Crick.
a) Equivalencia de bases propuesta
por Chargaff
b) Efecto estérico
c) Puentes de Hidrógeno
E) RNA (Ácido Ribonucléico)
1. Características generales.
2. RNAm (RNA mensajero)
a) Función, composición y estructura.
3. RNAt (RNA de transferencia)
a) Función, composición y estructura.
4. RNAr (RNA ribosomal)
a) Función, composición y estructura
133
BASES NITROGENADAS PRINCIPALES
BASES PRINCIPALES PÚRICAS

 Moléculas planas
 Forman puentes de hidrógeno
 Presentan tautomería Ceto-Enol
dependiente del pH
 Absorben luz a 260nm
BASES PRINCIPALES PIRIMÍDICAS
BASES SECUNDARIAS (Presentes en RNAr y RNAt)
5 - Metilcitosina 5 - Hidroximetilcitosina
1 - Metilguanina 4 - Tiouracilo
2 - Metiladenina 1 - Metilguanina
134
AZÚCARES
RIBOSA DESOXIRRIBOSA
FOSFATOS
A ellos se debe el carácter ácido de los

nucleótidos y polinucleótidos
NUCLEÓSIDOS
Se forman por la unión de una base nitrogenada con un azúcar (pentosa). El enlace que une
ambas moléculas es tipo glucosídico (N -  - glucosídico).
Los enlaces se pueden formar del siguiente modo:
a) C 1’ de la pentosa con N9 de una base púrica.
b) C 1’ de la pentosa con N1 de una base pirimídica
ESTRUCTURA GENERAL:
135
Los nombres de los nucleósidos principales son:
DESOXIRRIBONUCLEÓSIDOS RIBONUCLEÓSIDOS
Desoxiadenosina Adenosina
Desoxiguanosina Guanosina
Desoxicitidina Citidina
Desoxitimidina Uridina
NUCLEÓTIDOS
Son ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Los más frecuentes en la naturaleza son aquellos donde
está esterificada la posición 5’.
ESTRUCTURA GENERAL:
Los nombres de los nucleótidos principales son:
RIBONUCLEÓTIDOS
Ácido adenílico o Adenosín monofosfato (AMP)

Ácido guanílico o Guanosín monofosfato (GMP)
Ácido uridílico o Uridíl monofosfato (UMP)
Ácido citidílico o Citidíl monofosfato (CMP)
DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
Ácido desoxiadenílico o Desoxiadenosín monofosfato (dAMP)

Ácido desoxiguanílico o Desoxiguanosín monofosfato (dGMP)
Ácido desoxicitidílico o Desoxicitidíl monofosfato (dCMP)
Ácido desoxitimidílico o Desoxitimidín monofosfato (dTMP ó TMP)
136
Estructura general de los nucleótidos:
Nucleótido Mono Fosfato (NMP)
Nucleótido Dí Fosfato (NDP)
Nucleótido Tri Fosfato (NTP)
Los Ribonucleótidos Tri fosfato (NTP) desempeñan funciones en la célula como:
 Moneda energética, siendo el más empleado el ATP

 Precursores de coenzimas como el NAD+ y el FAD
 Segundos mensajeros al ser precursores por ejemplo de AMPc y GMPc
 Intermediarios metabólicos, por ejemplo: Acil adenilato y UDP – Glucosa
Los Ribonucleótidos y los Desoxirribonucleótidos en su forma de Tri Fosfatos (NTP y dNTP) son
precursores de Polinucleótidos y los ácidos nucléicos RNA y DNA respectivamente.
137
POLINUCLEÓTIDOS
Los polinucleótidos se forman por la unión covalente de los nucleótidos mediante puentes
fosfodiéster entre la posición 3’ de un nucleótido y la posición 5’ de otro nucleótido. Para que se
formen los polinucleótidos es necesario que los nucleótidos se encuentren como tri fosfatos.
En las cadenas de polinucleótidos que existen en forma natural, el extremo 5’ generalmente está
fosforilado y el extremo 3’ contiene un OH libre. (Dirección: 5’ 3’)
PPi 2Pi
Energía
138
NOTACIONES PARA POLINUCLÉOTIDOS
MEDIANTE LETRAS
Polímero de Ribonucleótidos
pNpNpNpNpN p = Grupo fosfato N = Cualquier base nitrogenada
“p” entre dos bases indica el puente fosfodiéster 3’ - 5’
Polímero de Desoxirribonucleótidos
pdNpdNpdNpdNpdN ó d(pNpNpNpNpN)
Ejemplos:
Fragmento de RNA: pApGpCpUpApG
Fragmento de DNA: pdApdTpdCpdTpdT ó d(pApTpCpTpT)
MEDIANTE LÍNEAS
En el caso de un polímero de desoxirribonucleótidos “N” se precede con d.
139
ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLÉICO (DNA)
Al DNA lo aisló por primera vez, durante el invierno de 1869, el médico suizo Friedrich Miescher
mientras trabajaba en la Universidad de Tubinga. Miescher realizaba experimentos acerca de la
composición química del pus de vendas quirúrgicas desechadas cuando notó un precipitado de
una sustancia desconocida que caracterizó químicamente más tarde. Lo llamó nucleína, debido a
que lo había extraído a partir de núcleos celulares. Se necesitaron casi 70 años de investigación
para poder identificar los componentes y la estructura de los ácidos nucleicos.
En 1930 Levene y su maestro Albrecht Kossel probaron que la nucleína de Miescher es un ácido
desoxirribonucleico (DNA) formado por cuatro bases nitrogenadas (citosina (C), timina (T), adenina
(A) y guanina (G)), el azúcar desoxirribosa y un grupo fosfato, y que, en su estructura básica, el
nucleótido está compuesto por un azúcar unido a la base y al fosfato. Sin embargo, Levene
pensaba que la cadena era corta y que las bases se repetían en un orden fijo. En 1937 William
Astbury produjo el primer patrón de difracción de rayos X que mostraba que el ADN tenía una
estructura regular.
En 1940 el científico checo Erwin Chargaff del Instituto Rockefeller, analizó en detalle la
composición de bases del DNA extraído de diferentes organismos. Llegó a la sorprendente
conclusión de que las cuatro bases nitrogenadas no se encontraban en proporciones exactamente
iguales en las distintas especies.
Chargaff demostró que, independientemente del origen del DNA, la proporción de purinas era igual
a la de pirimidinas. Es decir, adenina (A) aparecía con tanta frecuencia como la timina (T) y la
guanina (G), con tanta frecuencia como la citosina (C). Había dos juegos de equivalencias, A y T
por un lado y G y C por otro.
Este resultado reflejaba por primera vez un aspecto estructural del DNA. Indicaba que,
independientemente de la composición de A o de G en un DNA, las proporciones de purinas eran
idénticas a las de pirimidinas, la "equimolecularidad" de las bases ([A]=[T]; [G]=[C]) y el hecho de
que la cantidad de G+C en una determinada molécula de DNA no siempre es igual a la cantidad
de A+T y puede variar desde el 36 hasta el 70 por ciento del contenido total.
140
Sin embargo, en aquel momento Chargaff no sospechó las implicaciones que podían tener estas
reglas, denominadas más tarde “reglas de Chargaff”, en el esclarecimiento de la estructura del
DNA.
Con toda esta información y junto con los datos de difracción de rayos X proporcionados por
Rosalind Franklin, James Watson y Francis Crick propusieron en 1953 el modelo de la doble hélice
de DNA para representar la estructura tridimensional del polímero
Fotografía de la difracción de Rayos X del DNA
141
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL MODELO DE DNA DE WATSON Y CRICK
1. Dos cadenas helicoidales de

polinucleótidos están enrolladas a lo
largo de un eje común. Las dos
cadenas corren en direcciones
contrarias (una de 5’ a 3’ y la otra de 3’
a 5’).
2. Las bases nitrogenadas están en el
interior de la hélice, mientras que las
unidades de fosfato desoxirribosa están
en el exterior. Los planos que
contienen las bases son
perpendiculares al eje de la hélice.
3. El diámetro de la hélice es de 20 Å La
estructura helicoidal se repite en cada
cadena después de 10 residuos a
intervalos de 34.4 Å.
4. Las dos cadenas permanecen unidas
por puentes de hidrógeno entre los
pares de bases. La ADENINA se
empareja con la TIMINA y la GUANINA
con la CITOSINA.
5. La secuencia precisa de bases
142
El aspecto más importante de la doble hélice del DNA es la especificidad del emparejamiento de
las bases. Watson y Crick dedujeron que la Adenina debería emparejarse con la Timina y la
Guanina con la Citosina, debido a Factores estéricos y de Puentes de hidrógeno.
20 Å 20 Å
En células PROCARIOTAS el DNA no tiene cubiertas y se dice que está “desnudo”, sus extremos
se encuentran unidos y toma una forma circular que se superenrrolla sobre sí mismo
El DNA en células EUCARIOTAS se encuentra recubierto por proteínas llamadas Histonas y su

arreglo final los Cromosomas se puede observar durante la etapa de reproducción celular.
143
144
145
FUNCIÓN DEL DNA:

 Mantener la información de la célula
 Regir el buen funcionamiento de las células
La secuencia de bases tiene codificada la información necesaria para sintetizar RNA y proteínas
que al expresarse mantienen las características hereditarias.
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL RNA
1. Las moléculas de RNA son de una sola hebra o cadena (excepto en algunos virus).
2. Pueden contener regiones de doble hélice producidas por la formación de horquillas donde se
empareja A con U y G con C.
3. Las células contienen tres tipos de RNA: RNAm, RNAt y RNAr.
RNA mensajero (RNAm).- Transporta la información genética del DNA hacia los ribosomas
RNA de transferencia (RNAt).- Traslada a los aminoácidos del citoplasma a los ribosomas.
RNA ribosomal (RNAr).- Ácido nucleíco que asociado con las proteínas conforma a los
ribosomas.
4. Además de las bases principales pueden presentar algunas bases secundarias.
5. La secuencia de bases del RNA refleja la composición en bases del DNA.
ESQUEMA DEL RNAt
A) Extremo 3’ donde se esterifica el aminoácido,

secuencia constante en todos los RNAt.
B) Anticodón, la secuencia especifica el
aminoácido transportado.
C) Región que reconoce la enzima activadora de
aminoácidos.
D) Región de unión al ribosoma, común a todos
los RNAt.
E) Brazo menor de tamaño variable.
146
Por difracción de Rayos X el RNAt sugiere una “L” invertida.
CARACTERÍSTICAS DEL RIBOSOMA DE Escherichia coli
SUBUNIDAD SUBUNIDAD
MAYOR MENOR
Coeficiente de sedimentación 50 S 30 S
Peso Molecular(Kdal)
1650 850
Tipos de RNAr 23 S, 5S 16S
Tipos de Proteínas 34 21
147
OBJETIVO
ESPECÍFICO
* Los alumnos mencionarán A) Aminoácidos
UNIDAD VII la función de los 1. Función como fuente de
aminoácidos como fuente nitrógeno para la síntesis
DEGRADACIÓN de nitrógeno para la síntesis de compuestos
DE de compuestos nitrogenados
COMPUESTOS nitrogenados en la célula. 2. Transaminación
NITROGENADOS * Los alumnos explicarán los a) Definición
siguientes procesos b) Alanina transaminasa
(5 HORAS) metabólicos: (TGP)
Transaminación, c) Glutamato
Desaminación oxidativa, transaminasa (TGO)
Ciclo de la Urea y Síntesis 3. Desaminación oxidativa
de ácido úrico. 4. Destino del NH4+
* Los alumnos mencionarán 5. Ciclo de la Urea
las enzimas que catalizan a) Relación del ciclo de
los proceso antes citados y la urea con el ciclo de
su aplicación en el Krebs
diagnóstico de algunas 6. Destino de la cadena
enfermedades. carbonada de los
aminoácidos
B) Bases Púricas
1. Formación de purinas
libres a partir de ácidos
nucléicos
2. Síntesis de ácido úrico
DEGRADACION DE COMPUESTOS NITROGENADOS

PROTEINAS (Aminoácidos)
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS CONSUMIDAS CON LOS ALIMENTOS

 El estómago aporta: Renina y Pepsina
 El páncreas aporta: Elastasa, Tripsina, Quimotripsina y Carboxipolipeptidasa
 El intestino delgado aporta: Carboxipeptidasa, Aminopeptidasa y Dipeptidasa
148
RECAMBIO PROTÉICO
 Las Proteínas están sujetas a una biosíntesis y degradación continua. Muchos de los
aminoácidos liberados durante el recambio son reutilizados en la síntesis de nuevas
proteínas.
 Si una persona de 70Kg de peso, consume 100g de proteína al día, excretará una cantidad
equivalente de productos nitrogenados, sin embargo los estudios con marcaje radioactivo
indican que se sintetizan 400 g y se degradan 400g
La degradación de proteínas de origen exógeno (de los alimentos) o endógeno (recambio) origina
aminoácidos que pueden ser reciclados como precursores de otros péptidos y/o proteínas o ser
utilizados como:
 Donadores de nitrógeno para la síntesis de otros compuestos nitrogenados tales
como tetrapirroles, colina, creatina, bases nitrogenadas, etc.
 Como fuente de energía ya que su cadena carbonada (previa modificación) puede
integrarse al ciclo de Krebs.
La variedad de aminoácidos se debe a los diferentes radicales que estos presentan, por ello sería
muy costoso para la célula sintetizar enzimas que los degradaran de manera única.
Debido a lo anterior, la célula elimina primero el grupo amino mediante dos reacciones sucesivas y
posteriormente metaboliza las cadenas carbonadas
149
TRANSAMINACIÓN
ENZIMA: Transaminasa
GRUPO PROSTETICO: Fosfato de piridoxal
Debido a la variedad de aminoácidos, existen varias transaminasas que presentan especificidad
relativa.
La Transaminasa Glutámico Pirúvica (TGP) y la Transaminasa Glutámico Oxalacética (TGO) son

utilizadas en la clínica como parámetro indicador de algunas enfermedades.
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
NAD +
COO- COO-
(CH2) 2 (CH2) 2 +
+ NH4
CH NH3+ C O
COO- NADH COO-
ENZIMA: Glutamato deshidrogenasa

Se trata de una enzima Alostérica cuyos efectores son:
Efector (+) ADP Efector (-) ATP
Esta reacción se relaciona con el Ciclo de Krebs a través del -cetoglutarato resultante de la
desaminación.
150
CICLO DE LA UREA
(Compartimentación de sus etapas en citosol y mitocondria)
CITOSOL MITOCONDRIA
ATP + CO2 + NH4+ H2O
Ornitina Ornitina
Urea H2O
Arginina Carbamilfosfato
Fumarato Pi
La compartimentación
ATP AMP + PPi favorece que el amoniaco no
se acumule en sangre lo que
Arginsuccinato Citrulina resulta tóxico porque
interfiere en la respiración
celular, sobre todo de células
Aspartato nerviosas.
151
CICLO DE LA UREA
Pi
1
Ornitina
Citrulina
ATP
2
4 PPi + AMP
H2O
3 ENZIMAS DEL CICLO

1 Ornitina transcarbamilasa
2 Argín succinato sintetasa
3 Argín succinasa
4 Arginasa
Arginina
Argín succinato
152
DESTINO DE LA CADENA CARBONADA DE LOS AMINOÁCIDOS
ACIDOS NUCLEICOS (Bases púricas)
Otro tipo de moléculas nitrogenadas son los ácidos nucléicos.

Los ácidos nucléicos se degradan a sus nucleótidos constituyentes que a su vez se
metabolizan para producir las bases que en el hombre rinden finalmente ácido úrico, sin
embargo no todas son transformadas ya que algunas son recicladas en las llamadas vías de
recuperación.
Tanto Adenina como Guanina de origen endógeno o exógeno (provenientes de la

alimentación) son transformadas en Ácido úrico el cual es transformado en la sal (Urato
sódico) quien debido a la alta concentración de sodio en la orina se vuelve inusualmente
insoluble, por lo que se acumula en articulaciones causando la enfermedad llamada Gota.
153
El RNA endógeno está sujeto a constante recambio por lo que también deberemos
considerar a sus bases púricas para ser metabolizadas
154
SÍNTESIS DE ÁCIDO ÚRICO
NH2
El ácido úrico pasa de su forma cetónica a su forma enólica formando la sal del ácido (Urato
sódico) que es poco soluble y se acumula en las articulaciones ocasionando la enfermedad
llamada Gota
155
OBJETIVO
ESPECÍFICO
A) Dogma central de la información genética
B) Replicación del DNA
1. Hipótesis de replicación del DNA
2. Experimento de Messelson y Sthal
3. DNA Polimerasas I, II y III holoenzima
a) Reacción que catalizan
b) Requerimientos
c) Función
d) Actividad exonucleásica
 Los alumnos 4. DNA Ligasa
explicarán en que a) Reacción que catalizan
consiste el “Dogma b) Requerimientos
c) Función (mecanismo)
Central” de la
5. Proteínas desenrolladoras
Información Genética 6. Fragmentos de Okasaki
 Los alumnos 7. Papel del RNA en la síntesis del DNA
explicarán el desarrollo 8. Modelo del mecanismo de síntesis del DNA
de los siguientes C) Transcripción
procesos: Replicación del 1. RNA polimerasa DNA dirigida
UNIDAD VIII a) Reacción que catalizan
DNA, Transcripción
(Inversa y Síntesis de b) Requerimientos
c) Conformación
RNA), Traducción
BIOQUÍMICA d) Función de la subunidad sigma
(Síntesis de Proteínas) 2. Mecanismo de la transcripción
GENÉTICA  Los alumnos 3. Maduración del RNA
mencionarán las enzimas 4. Antibióticos inhibidores de la transcripción
(Almacenamiento,
que catalizan los 5. Transcripción Inversa
Transmisión y procesos antes citados, D) Traducción
sus características y 1. Código genético
Expresión de la a) Definición
otros procesos en los que
Información Genética) intervengan (reparación b) Características
2. Ribosomas
del DNA)
3. Fases de la traducción
 Los alumnos 4. Factores que intervienen en cada fase de la
explicarán qué es un traducción
(14 HORAS) operón, su 5. RNA de transferencia
funcionamiento e a) Descripción
importancia en la b) Activación del aminoácido
actividad celular. 6. Iniciación
 Los alumnos a) Complejos de iniciación 30S y 70S
b) Sitios A y P en el ribosoma
definirán: Maduración de 8. Alargamiento
RNA, Exón, Intrón, a) Entrada del RNAt - aminoacil específico
Translocación, Enzimas b) Formación del enlace peptídico
constitutivas y Enzimas c) Translocación
inducibles 9. Terminación
a) Codones de terminación
b) Factores de liberación
10. Antibióticos inhibidores de la traducción
E) Regulación de la expresión genética
1. El operón lactosa
2. Enzimas constitutivas e inducibles
3. Modelo de Jacob y Monod para el operón
lactosa
156
HIPOTESIS DE REPLICACION DEL DNA
Hipótesis CONSERVADORA
Cada una de las hebras del DNA progenitor se replica, produciendo el DNA progenitor y un
nuevo DNA sintetizado.
Hipótesis DISPERSORA
La molécula progenitora se rompe a intervalos y los segmentos progenitores se combinan
con nuevos segmentos para formar las nuevas moléculas de DNA.
Hipótesis SEMICONSERVATIVA
Cada molécula de DNA contiene una hebra progenitora y una hebra recién sintetizada.
157
158
DOGMA CENTRAL DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA
Como consecuencia del descubrimiento de la estructura del DNA, se obtiene un nuevo

panorama de la forma en que la célula recibe la información genética necesaria para
asegurar su continuidad tanto a nivel generacional como individual, Watson propone lo que
se denomina el “Dogma central de la información genética” y que gracias a los avances
científico – tecnológicos hoy podemos estudiar como un hecho. La propuesta inicial en
forma esquemática es:
DNA RNA PROTEÍNA
Indicando claramente que la información fluye desde el DNA hasta las proteínas quienes
expresan dicha información, sin embargo aún quedaban muchas dudas, mismas que en su
mayoría han sido resueltas y por ello se ha modificado el esquema de la siguiente manera:
Transcripción
Traducción
Replicación DNA RNA PROTEÍNA
Transcripción inversa
159
REPLICACIÓN
El proceso presenta varias etapas que requieren de enzimas, proteínas y nucleótidos
trifosfato específicos que a continuación se describen.
1. Apertura del DNA
HELICASA (Proteína Rep)
Función: Rompe puentes de hidrógeno entre bases apareadas, se utiliza ATP para la
reacción.
Por su acción se separan las hebras del DNA y son susceptibles al ataque de
endonucleasas, para evitarlo intervienen las:
PROTEINAS DE UNION AL DNA DE CADENA SENCILLA (DBP ó SSB)
Funciones:
 Separan las regiones de doble cadena para evitar un bloqueo de la replicación.
 Protegen al DNA de cadena sencilla del ataque de endonucleasas
 Mantienen al DNA en la conformación adecuada para la síntesis del cebador
 Estimulan la actividad de las enzimas de replicación.
160
La separación de las hebras del DNA origina que a medida que avanza la helicasa la doble
hélice se compacta debido al super enrollamiento de las hebras, lo que puede dañarlo, para
evitarlo intervienen las:
TOPOISOMERASAS (DNA GIRASAS o ALACRANASAS)
Función:
Producen una ruptura transitoria en una hebra del DNA adelante de la horquilla de
replicación liberando la tensión torsional permitiendo el desenrollamiento del DNA y después
lo repara con rapidez y precisión.
Al abrirse el DNA no existe ningún extremo al cual puedan unirse los dNTP que formarán la
nueva hebra, por ello se requiere en pequeño RNA que sirva como iniciador y que recibe el
nombre de RNA cebador o Primer el cual es sintetizado por la enzima:
RNA POLIMERASA DNA DIRIGIDA (RNA POLIMERASA o PRIMASA)
Función: Sintetizar los tres tipos de RNA (durante la replicación sintetiza el cebador)
Reacción que cataliza:
NTP + (NMP)n (NMP) n +1 + PPi

RNA RNA prolongado
Requerimientos:
 Mg+2
 Cuatro tipos de NTP en cantidades adecuadas
 DNA duplex
NO requiere extremo 3’ OH libre
2. Síntesis de las hebras complementarias
En esta etapa intervienen las denominadas DNA Polimerasas (DNA Pol)
161
DNA POLIMERASAS (DNA POL) I, II, III
Reacción que catalizan:
Mg +2
d NTP + (d NMP) n (d NMP) n+1 + PPi
DNA DNA prolongado
Requerimientos:
 Mg+2
 Cuatro tipos de dNTP en cantidades adecuadas
 DNA duplex
Hebra
molde
Extremo 3’ OH
Además de la actividad polimerásica las DNA pol presentan la capacidad de romper enlaces
fosfodiéster a partir de un extremo (Exonucleasa), esta propiedad permite asegurar que el
extremo 3' esté correcto (lectura de prueba) y/o que el nucleótido entrante sea el que
corresponde. También asegura la fidelidad de la secuencia posterior a una mella en el
extremo 5'
162
Actividad exonucleásica
3' a 5' (en contra de la 5' a 3' (a favor de la

dirección de síntesis) dirección de síntesis)
FUNCIONES Y CARACTERISTICAS DE LAS DNA Pol
DNA pol I
Función: Reparar al DNA dañado
Características: Polimerasa en dirección 5' a 3'
Exonucleasa en dirección 3' a 5' y de 5' a 3'
DNA pol II
Función: El papel que desempeña dentro de la célula es desconocido
DNA pol III
Función: Replicar al DNA
Características: Polimerasa en dirección 5' a 3'
Exonucleasa en dirección 3' a 5' y de 5' a 3'
Esta enzima es un complejo multienzimático cuyo ensamblaje origina la formación de

diferentes enzimas de actividad creciente hasta llegar a la forma más compleja, así
tenemos:
163
DNA pol III (Núcleo enzimático):  es el monómero inicial

DNA pol III '   se encuentra como dímero
DNA pol III * ',  ,  dímero
DNA pol III holoenzima ' dímero responsable de la
Síntesis del DNA
El papel específico de las subunidades no se conoce por completo, entre los que se
conocen tenemos:
 Tiene actividad de polimerasa por sí misma

 Su presencia promueve la dimerización del núcleo
 Colabora con la fidelidad de la replicación
 Su presencia aumenta notablemente la actividad de la enzima,
probablemente se requiera para iniciar la replicación.
Dos representaciones de la enzima DNA pol III Holoenzima
Al iniciar la polimerización se observa
164
Debemos recordar que la hebra nueva debe ser complementaria y antiparalela a la hebra
molde y que sólo se puede sintetizar en la dirección 5’ a 3’ por lo tanto en el esquema se
observa que la hebra “lider” se sintetiza en forma continua y la “seguidora” se sintetiza por
partes formando a los denominados Fragmentos de Okazaki
Para formar a los fragmentos de Okazaki la hebra parece enrollarse en una de las
fracciones de la DNA pol III holoenzima y cada vez que lo hace requiere de un nuevo RNA
cebador el cual posteriormente será eliminado por la actividad exonucleasa de DNA
polimerasa I, quien al mismo tiempo adiciona los desoxirribonucleótidos correspondientes
para llenar la brecha como se muestra en el esquema siguiente.
165
Cuando la DNA pol I termina de cambiar los nucleótidos existe un par de bases adyacentes
que no están unidos por el enlace fosfodiéster correspondiente y entonces interviene la:
DNA LIGASA
Función: Unir el extremo 3’ OH libre de una cadena de DNA y el extremo 5’ P de otra.
Requerimientos:
 NAD+ en Procariotes
 ATP en Eucariotes
 Que las dos cadenas a unir estén asociadas en una doble hélice con una
hebra complementaria de DNA
 Que los restos a unir estén unidos con nucleótidos adyacentes de la misma
hebra.
Mecanismo de Acción:
Etapa I Formación de un complejo Adenil - Enzima.
Enzima + NAD+ Enz. - P - R - A + MMN

(AMP)
Etapa II Transferencia del grupo Adenil al extremo 5’ P de una hebra de DNA.
Enz.-P-R-A
P P-P-R-A
OH Enz. OH
Etapa III Ataque nucleofílico del 3’ OH sobre el fosfato (5’) activado, lo que provoca la
separación del AMP y la unión de la mella.
P-P-R-A P-R-A
OH
166
3. Fase de terminación.
Cuando las horquillas de replicación se reúnen se manifiesta el mecanismo de terminación

de la replicación, cuyos eventos son todavía desconocidos.
167
TRANSCRIPCIÓN: Síntesis de RNA a partir de la

información contenida en el DNA
168
En Procariotes la enzima responsable de la síntesis de RNA se llama RNA polimerasa DNA

dirigida y polimeriza a los tres tipos de RNA.
La enzima tiene varias cadenas polipeptídicas:’, que se agrupan de diferente
manera dando mayor o menor actividad a la enzima.
NUCLEO DE LA ENZIMA: ’

HOLOENZIMA: ’
La transcripción se realiza sólo cuando la enzima está en su forma de Holoenzima y ha

reconocido una señal previa al sitio de inicio, dicha señal recibe el nombre de caja TATA
(secuencia de nucleótidos).
Hay que recordar que esta enzima no requiere de extremo cebador y por lo tanto el primer
nucleótido que forme al RNA mantiene sus tres grupos fosfato.
La secuencia del sitio de iniciación es rica en bases pirimídicas y por lo tanto el Primer
nucleótido que forma al RNA corresponde a ATP o GTP
169
La enzima es capaz de reconocer la caja TATA y el sitio de inicio solo si se encuentra como
Holoenzima , una vez que ha unido alrededor de 10 nucleótidos la subunidad se separa
y continúa la transcripción el núcleo de la enzima. (siempre en dirección 5’ a 3’)
170
El DNA se transcribe en tramos muy largos que pueden contener uno o varios genes
El RNA recién sintetizado puede ser RNAm y en este caso es utilizado de inmediato (en
Procariotes), si se trata del RNAt o del RNAr deberá ser modificado (madurado) antes de ser
utilizado.
El proceso de maduración consiste en el corte de la hebra al tamaño adecuado, la
eliminación de algunos fragmentos (intrones) y/o en la adición de otros.
RNA recién sintetizado
5’ 3’
RNAt RNAr
Región a cortar
RNAt RNAr inmaduro
171
Este RNAr contiene pequeñas secuencias cuyo significado se desconocen y a los que se les
llama INTRONES que deben ser eliminados y se unen los exones para hacer funcional a la
molécula.
Exón INTRÒN Exón
+
RNAr funcional INTRÓN
TRANSCRIPCIÓN INVERSA
Algunos virus poseen RNA como molécula responsable de su información genética y para
asegurar su permanencia realizan un proceso especial que se denomina transcripción inversa
que se esquematiza a continuación
172
RNA Viral
DNA Polimerasa DNA dirigida

(Transcriptasa Inversa ó
Transcriptasa)
Híbrido RNA -
DNA
DNA Polimerasa DNA dirigida

(Transcriptasa Inversa ó
Transcriptasa)
DNA Viral
Insertasa
Incorporación al
DNA del
hospedero
Transcripción
(normal)
RNA Viral
Se lee sintetizando Se ensamblan

proteínas de la generando un
cápside nuevo Virus
173
TRADUCCIÓN
(Síntesis de Proteínas)
Para que se realice se requiere de varios componentes, uno de ellos es el RNAm que
contiene al código genético, mismo que se lee de tres en tres bases denominadas codones y
a continuación se presenta su significado
CODIGO GENÉTICO
CODONES DEL RNA MENSAJERO
SEGUNDA L E T R A
U C A G
UUU Fen UCU Ser UAU Tir UGU Cis U
U UUC Fen UCC Ser UAC Tir UGC Cis C
P UUA Leu UCA Ser UAA Alto UGA Alto A
R UUG Leu UCG Ser UAG Alto UGG Trp G T
I E
M R
E CUU Leu CCU Pro CAU His CGU Arg U C
R C CUC Leu CCC Pro CAC His CGC Arg C E
A CUA Leu CCA Pro CAA Gln CGA Arg A R
CUG Leu CCG Pro CAG Gln CGG Arg G A
AUU Ile ACU Tre AAU Asn AGU Ser U

L A AUC Ile ACC Tre AAC Asn AGC Ser C L
E AUA Ile ACA Tre AAA Lis AGA Arg A E
T AUG Met ACG Tre AAG Lis AGG Arg G T
R R
A A
GUU Val GCU Ala GAU Asp GGU Gli U
G GUC Val GCC Ala GAC Asp GGC Gli C
GUA Val GCA Ala GAA Glu GGA Gli A
GUG Val GCG Ala GAG Glu GGG Gli G
174
CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO
 Es casi universal.- Es traducido por todos los organismos de la misma forma

excepto en las mitocondrias y algunos protozoarios.
 Es degenerado.- Existen codones sinónimos lo que reduce la probabilidad de
mutación.
 No es ambigüo.- Un codón tiene la información para un aminoácido y no puede
ser reemplazado por otro.
 Tiene tres codones de terminación.- UAA, UAG, UGA
RNA de Transferencia
RNAr Subunidad Mayor
175
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
ETAPAS REQUERIMIENTOS LOCALIZACIÓN
 Aminoácidos (todos los

presentes en las proteínas)
ACTIVACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS  Aminoacil RNAt sintetasas CITOSOL
 ATP
 Mg+2
 RNAt específico para cada
aminoácido
 Aminoacil RNAt iniciador
 RNA m
INICIACIÓN DE LA  GTP RIBOSOMAS
CADENA
POLIPEPTÍDICA  Mg+2
 Factores de iniciación (F1,
F2 y F3)
 Subunidades ·30 S y 50 S
 Aminoacil RNAt especificados
por los codones.
PROLONGACIÓN RIBOSOMAS
 Mg+2
 Factores T y G
 GTP
 Codón de terminación en el
TERMINACIÓN RNAm RIBOSOMAS
 Factores de liberación R.
Los factores F, T, G y R son proteínas específicas
176
ETAPA I.- ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS (CITOSOL)
REACCIÓN GLOBAL.:
a.a. + ATP + RNAt Aminoacil- RNAt + AMP + PPi
ENZIMA:
Aminoacil-RNAt sintetasa.-Específica para cada a.a. y su correspondiente RNAt
Estructura General de los Aminoacil- RNAt
ETAPA II .- INICIACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
1.- Disociación del Ribosoma en sus subunidades.
2.- Formación del complejo de iniciación 30 S.
a).- Formación del complejo I
177
b).- Formación del complejo 2
f-Met-RNAt + GTP se unen a F2 GTP - f-Met-RNAt
c).- Unión a los complejos I y 2
GTP - f-Met-RNAt +
3.- Unión del Complejo de Iniciación 30 S a la subunidad 50 S.
Hay que hacer notar que en el ribosoma se encuentran 2 centros principales:

 El centro P o peptidil, donde se sitúa el RNAt con la cadena polipeptídica en crecimiento.
 El centro A o aminoacil, donde se sitúa el aminoacil-RNAt entrante.
ETAPA III .- PROLONGACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
a).- Entrada del aminoacil-RNAt al sitio A.
1.- Factor T + GTP + Aminoacil-RNAt
2.-
178
b).- FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Enzima que cataliza la reacción: Peptidil transferasa
Para formar el enlace no se necesita ni ATP ni GTP ya que éste se forma a expensas de la energía de hidrólisis del enlace éster del
f-Met-RNAt.
179
c).- TRANSLOCACIÓN.
Sentido del movimiento del ribosoma
El sitio A queda abierto con un nuevo codón en su sitio, listo para recibir un nuevo aminoacil-
RNAt y comenzar un nuevo sitio de prolongación.
En el sitio P se localiza el RNAt con la cadena polipeptídica en crecimiento.
ETAPA IV.- TERMINACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
180
INHIBIDORES DE LA TRADUCCIÓN
INHIBIDOR ACTIVIDAD EN: MODO DE ACCIÓN
Procariotes Eucariotes
Citoplasma Mitocondria
Se une a 50S; bloque la
Cloranfenicol + - + elongación de la
cadena
Igual que cloranfenicol
Cicloheximida - + -
en subunidad 60S
Se une en A; ocasiona
Puromicina + + +
terminación prematura
Se une a la subunidad
Estreptomicina
+ menor; bloquea
(y otros + -
iniciación y/o
aminoglucósidos)
elongación
Eritromicina
(y otros + - + Igual que cloranfenicol
macrólidos)
Se une a 30S;
Tetraciclina + - +
bloqueando A
181
REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA
La velocidad de una secuencia metabólica depende en algunas ocasiones de la concentración

de enzima activa, esta concentración es el resultado del equilibrio que existe entre la velocidad
de su síntesis y su degradación. Desde este punto de vista existen dos clases de enzimas.
ENZIMAS CONSTITUTIVAS.- Son aquellas que se sintetizan en cantidades casi

constantes, por ejemplo: Las enzimas de la ruta glucolítica.
ENZIMAS INDUCIBLES.- Son aquellas que se sintetizan en respuesta a la presencia de

ciertos sustratos. Un ejemplo clásico de este tipo de enzimas lo constituye la -Galactosidasa.
La -Galactosidasa. Es sintetizada por E. coli cuando en el medio de cultivo la única fuente

disponible es la Lactosa, la reacción que cataliza es:
Lactosa Glucosa + Galactosa
En bacterias el control de la velocidad de síntesis protéica se lleva a cabo a nivel de

transcripción.
MODELO DEL OPERÓN (Jacob y Monod)
OPERÓN.- Se define como un grupo de genes funcionalmente relacionados, consta de los

siguientes elementos genéticos.
i.- Gen regulador o.- Gen operador

p.- Gen promotor
GENES ESTRUCTURALES
z.- Codifica para la síntesis de -Galactosidasa
y.- Codifica para la síntesis de una permeasa
a.- Codifica para la síntesis de transacetilasa
182
Operón Lactosa en estado de REPRESIÓN
Operón Lactosa en estado de INDUCCIÓN
183

Ayudas Bioq II MUM Ver 15

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Ayudas Bioq II MUM Ver 15

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BENEMÉRITA UNIVERSIDAD

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA - ALIMENTOS

AYUDAS DIDÁCTICAS BIOQUÍMICA II

LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO

M.C. ROSA MARÍA DÁVILA MÁRQUEZ

LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO

AREA: CIENCIAS NATURALES

FECHA: JUNIO 2010

1.- DATOS GENERALES

Nivel Educativo: Licenciatura

Nombre de la Asignatura: BIOQUÍMICA II (METABOLISMO)

Ubicación: Nivel Básico

2. CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE

Horas por periodo Total de Número

3.- REVISONES Y ACTUALIZACIONES

D. C. Patricia Aguilar Alonso

 A través de la investigación bibliográfica, exposición oral, presentación de diagramas

 Se considerará la asistencia y puntualidad a clases, con la finalidad de promover en el

 STRYER L. Bioquímica 5ª Edición España Editorial Reverté, S .A. 2003

 MATHEWS C, VAN HOLDE K. Bioquímica. McGraw Hill-Interamnericana. 2ª. Ed.

PRESENTACION GENERAL DEL PROGRAMA

Por último y con la finalidad de introducir al alumno en el campo de la genética celular se

Mantenerse VIVO cuyas cuyas

Se recambian Se transforma y De Condensación

¿Qué alimentos son fuente de carbohidratos?

¿Qué tipos de carbohidratos consumimos?

HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH HOCH2 HOCH2

¿Qué procesos deben sufrir antes de poder metabolizarse?

EFECTOS FISIOLOGICOS DE LA FIBRA EN EL ORGANISMO

 Altera el tiempo de vaciamiento gástrico

Glucosa y Sodio se unen a receptores que hacen

Ante un exceso de sodio, la bomba Sodio-Potasio gasta un

¿Cómo entra la glucosa en las células?

Polisacáridos Oligosacáridos Monosacáridos

RUTA DE PENTOSAS GLUCONEOGÉNESIS

 Lo realizan todas las células

La mayoría de los tejidos requieren de glucosa y de forma primordial, el cerebro.

La glicólisis que es la principal vía metabólica de la glucosa, se realiza en el citosol de todas

La habilidad de la glicólisis de proveer ATP en ausencia de oxígeno es de especial

ADP Fructosa – 6 P ADP Fructosa – 1,6 di P

ENZIMAS RESPONSABLES DE LA GLUCÓLISIS

Sin la oxidación del Gliceraldehido 3P no se presentarían las reacciones donde se obtiene

¿Qué pasa en anaerobiosis en la glicólisis?

Cuando al músculo le falta oxígeno, transforma el piruvato en lactato asegurando la

VÍA EN INTESTINO, MÚSCULO

Glucosa Glucosa 6P Fructosa 6P Fructosa 1, 6 diP

Fructosa Fructosa 1P Dihidroxicetona P

La hemoglobina del adulto es una hemoproteína tetramétrica [α(2):β(2)] que se encuentra en

Las propiedades de la hemoglobina para unirse con el oxígeno resultan de la interacción

Cuando el oxígeno se une a un átomo de hierro de la desoxihemoglobina, jala el átomo de

El cambio en la conformación en la histidina F8 es transmitido a través del esqueleto del

¿Cómo se forma el 2, 3 difosfoglicerato?

¿Cómo actúa el 2,3 difosfoglicerato?

A este proceso se le denomina Derivación de Rapaport-Luebering

La hemoglobina en la conformación T, presenta una cavidad que es capaz de alojar al 2,3-

¿Por qué se realiza?

Porque el organismo requiere mantener en sangre, la concentración de glucosa dentro de los

1. Cuando las reservas se agotaron

¿Por qué glucosa nueva?

Porque sus carbonos provienen de diferentes moléculas.

Para realizar la gluconeogénesis se aprovechan las enzimas que catalizan reacciones

La Gluconeogénesis No es el inverso de la Glucólisis, deben ser rodeadas Tres reacciones

Primera reacción: Obtención de Fosfoenolpiruvato a partir de Lactato (o Piruvato)