Monoamino oxidasa

Las Monoamino oxidasas

(abreviatura MAO) son enzimas
Monoamino oxidasa
que catalizan la oxidación de
monoaminas y la degradación de
neurotransmisores -aminas
(serotonina, noradrenalina). Se
encuentran unidas a la
membrana externa de la
mitocondria en la mayoría de los
tipos celulares del organismo. La
enzima fue descubierta por Mary
Bernheim en el hígado y recibió
el nombre de tiramina oxidasa
(T O).1

Índice
Localización de la MAO- Diagrama de cintas de un monómero de la MAO-A humana, con un enlace
A y la MAO-B FAD y clorgilina, orientados como si estuvieran unidos a la membrana
Función
externa de una mitocondria. From PDB 2BXS (http://www.rcsb.org/pdb/cgi/e
xplore.cgi?pdbId=2BXS) .
Especificidades de Estructuras disponibles
subtipo
PDB Buscar ortólogos: PDBe (http://www.ebi.ac.uk/pdbe/searchResu
Afecciones producidas
por disfunciones de la lts.html?display=both&term={{{Hs_Uniprot}}}), RCSB (http://ww
MAO
w.rcsb.org/pdb/search/smartSubquery.do?smartSearchSubtype
Genética =UpAccessionIdQuery&accessionIdList=::{{{Hs_Uniprot}}})
Referencias
Estructuras enzimáticas
Enlaces externos
RCSB PDB (http://www.rcsb.org/pdb/search/smartSubquery.do?
smartSearchSubtype=EnzymeClassificationQuery&Enzyme_Cl
assification=1.4.3.4), PDBe (http://www.pdbe.org/ec/?ec=1.4.3.
Localización de 4), PDBsum (http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bi
n/enzymes/GetPage.pl?ec_number=1.4.3.4)
la MAO-A y la Identificadores
MAO-B Símbolo MAOA (HGNC: 6833) (http://www.genenames.org/data/hgnc_
data.php?hgnc_id=6833)
En humanos existen dos tipos de Identificadores OMIM: 309850 (http://omim.org/entry/309850)
MAO: MAO-A y MAO-B. externos
EBI: MAOA (https://www.ebi.ac.uk/s4/summary/molecular?t
erm=MAOA)
Ambas se encuentran
tanto en neuronas como GeneCards: Gen MAOA (http://www.genecards.org/cgi-bin/
en la astroglía. carddisp.pl?id_type=entrezgene&id=4128)
Fuera del sistema UniProt: MAOA (http://www.uniprot.org/uniprot/?query=MA
nervioso central: OA&sort=score)
Bases de datos de enzimas
 MAO-A también se IntEnz: entrada en IntEnz (http://www.ebi.ac.uk/intenz/query?cm
encuentra en el d=SearchEC&ec=1.4.3.4)
hígado, tracto BRENDA: entrada en BRENDA (http://www.brenda-enzymes.or
gastrointestinal y la g/php/result_flat.php4?ecno=1.4.3.4)
placenta. ExPASy: NiceZime view (http://www.expasy.org/enzyme/1.4.3.4)
MAO-B se encuentra KEGG: entrada en KEEG (http://www.genome.jp/dbget-bin/www
mayormente en la _bget?enzyme+1.4.3.4)
sangre y las PRIAM: perfil PRIAM (http://bioinfo.genopole-toulouse.prd.fr/pria
plaquetas m/cgi-bin/PRIAM_profiles_CurrentRelease.pl?EC=1.4.3.4)
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz (http://www.enzyme-database.
org/query.php?ec=1.4.3.4)
Función MetaCyc: vía metabólica (http://biocyc.org/META/substring-sear
ch?type=NIL&object=1.4.3.4)
La Monoamino oxidasa cataliza Número EC 1.4.3.4 (http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC1/4/
la desaminación oxidativa de las 3/4.html)
monoaminas. Se utiliza el Locus Cr. X p11.4-p11.3 (http://omim.org/search?index=geneMap
oxígeno para eliminar un grupo &search=Xp11)
amino de una molécula,
Ontología Génica
resultando el correspondiente Referencias: AmiGO (http://amigo.geneontology.org/cgi-bin/amigo/gp-asso
c.cgi?gp=UniProtKB:p21397) / QuickGO (http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/G
aldehído y amonio. La forma Protein?ac=p21397)
general de la reacción catalizada
Ortólogos
(R significa un radical o grupo
Especies Humano Ratón
cualquiera) es:
Entrez 4128 (http://www.ncbi.nlm.nih.
H
gov/entrez/query.fcgi?db=gene
H &cmd=retrieve&dopt=default&li
R-C-NH2 + O2 + H2O → st_uids=4128&rn=1)
R-C=O + NH3 + H2O2
H UniProt p21397 (http://www.uniprot.or n/a
g/uniprot/p21397)
La Monoamino oxidasa tiene RefSeq NM_000240 (http://www.ncbi.nl n/a
unido de forma covalente el (ARNm) m.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?v
al=NM_000240)
cofactor FAD
PubMed [1] (http://www.ncbi.nlm.nih.go
(Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
Especificidades d&term=1.4.3.4%5BEC/RN%2
0Number%5D)
de subtipo
La MAO-A es particularmente
importante en el catabolismo de PMC [2] (http://www.ncbi.nlm.nih.go
(Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
monoaminas ingeridas con el
d&term=1.4.3.4%5BEC/RN%2
alimento. Ambas MAOs son 0Number%5D%20AND%20pu
también vitales para la bmed%20pmc%20local%5Bs
b%5D)
inactivación de los
neurotransmisores v · d · e (https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Plantilla:Ficha&action=edit)
monoaminérgicos, para los
cuales muestra diversas
especificidades. Monoamino oxidasa
La serotonina,
norepinefrina
(noradrenalina), y
epinefrina (adrenalina)
son degradadas en su
mayoría por la MAO-A.
 La feniletilamina es
degradada por la MAO-
B.
Ambas degradan la
dopamina.
Afecciones
producidas por
disfunciones de
la MAO
Debido al papel clave que las
MAOs desempeñan en
inactivación de
neurotransmisores,
disfunciones de la MAO (por
exceso o defecto de actividad) se
piensa que es responsable de
algunos trastornos neurológicos.
Por ejemplo, se ha asociado a
niveles inusualmente altos o
bajos de las MAO en el
organismo a la depresión, abuso
de substancias, trastorno por
déficit de atención y madurez
sexual irregular. Los IMAOs
(Inhibidores de la Monoamino
oxidasa) son uno de los más
importantes tipos
medicamentos prescritos para el
tratamiento de la depresión,
aunque son un tratamiento de
última línea debido al riesgo de
la interacción del medicamento
con la dieta u otros fármacos.
Niveles excesivos
catecolaminas, epinefrina,
norepinefrina y dopamina
pueden conducir a una crisis
hipertensiva y a niveles
excesivos de serotonina que
pueden conducir a su vez a un
síndrome serotoninérgico.
Las investigaciones en TEP ha
puesto en evidencia que la MAO
disminuye fuertemente con el
Diagrama de la MAO-B humana
Estructuras disponibles
la
PDB Buscar ortólogos: PDBe (http://www.ebi.ac.uk/pdbe/searchResu
los
las lts.html?display=both&term={{{Hs_Uniprot}}}), RCSB (http://ww
w.rcsb.org/pdb/search/smartSubquery.do?smartSearchSubtype
=UpAccessionIdQuery&accessionIdList=::{{{Hs_Uniprot}}})
Estructuras enzimáticas
RCSB PDB (http://www.rcsb.org/pdb/search/smartSubquery.do?
smartSearchSubtype=EnzymeClassificationQuery&Enzyme_Cl
assification=1.4.3.4), PDBe (http://www.pdbe.org/ec/?ec=1.4.3.
4), PDBsum (http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bi
n/enzymes/GetPage.pl?ec_number=1.4.3.4)
Identificadores
Símbolo MAOB (HGNC: 6834) (http://www.genenames.org/data/hgnc_
data.php?hgnc_id=6834)
Identificadores OMIM: 309860 (http://omim.org/entry/309860)
externos
EBI: MAOB (https://www.ebi.ac.uk/s4/summary/molecular?t
erm=MAOB)
de
GeneCards: Gen MAOB (http://www.genecards.org/cgi-bin/
carddisp.pl?id_type=entrezgene&id=4129)
UniProt: MAOB (http://www.uniprot.org/uniprot/?query=MA
OB&sort=score)
Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz (http://www.ebi.ac.uk/intenz/query?cm
d=SearchEC&ec=1.4.3.4)
de BRENDA: entrada en BRENDA (http://www.brenda-enzymes.or
g/php/result_flat.php4?ecno=1.4.3.4)
ExPASy: NiceZime view (http://www.expasy.org/enzyme/1.4.3.4)
KEGG: entrada en KEEG (http://www.genome.jp/dbget-bin/www
_bget?enzyme+1.4.3.4)
PRIAM: perfil PRIAM (http://bioinfo.genopole-toulouse.prd.fr/pria
m/cgi-bin/PRIAM_profiles_CurrentRelease.pl?EC=1.4.3.4)
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz (http://www.enzyme-database.
org/query.php?ec=1.4.3.4)
MetaCyc: vía metabólica (http://biocyc.org/META/substring-sear
ch?type=NIL&object=1.4.3.4)
Número EC 1.4.3.4 (http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC1/4/
3/4.html)
Locus Cr. X p11.4-p11.3 (http://omim.org/search?index=geneMap
&search=Xp11)
uso de cigarrillos de tabaco.2 Ontología Génica
Referencias: AmiGO (http://amigo.geneontology.org/cgi-bin/amigo/gp-asso
c.cgi?gp=UniProtKB:P27338) / QuickGO (http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/G
Genética Protein?ac=P27338)
Los genes que codifican las Ortólogos
MAO A y B están localizados Especies Humano Ratón
uno al lado del otro en el brazo Entrez 4129 (http://www.ncbi.nlm.nih.
corto del cromosoma X y tienen gov/entrez/query.fcgi?db=gene
aproximadamente un 70% de &cmd=retrieve&dopt=default&li
st_uids=4129&rn=1)
similitud de secuencia. Las raras
mutaciones del gen se han
UniProt P27338 (http://www.uniprot.or n/a
g/uniprot/P27338)
asociado con el síndrome de
Brunner. Un estudio publicado
RefSeq NM_000898 (http://www.ncbi.nl n/a
(ARNm) m.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?v
en Science en agosto de 2002 al=NM_000898)
concluyó que los niños
PubMed [3] (http://www.ncbi.nlm.nih.go
maltratados con un (Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
polimorfismo de baja actividad d&term=1.4.3.4%5BEC/RN%2
en la región promotora del gen 0Number%5D)
MAO-A tenían un mayor
número de probabilidades de
desarrollar trastornos por PMC [4] (http://www.ncbi.nlm.nih.go
(Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
conducta antisocial de la
d&term=1.4.3.4%5BEC/RN%2
conducta que los niños 0Number%5D%20AND%20pu
maltratados con la variante de bmed%20pmc%20local%5Bs
alta actividad.3 El mecanismo b%5D)

que se ha sugerido para explicar v · d · e (https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Plantilla:Ficha&action=edit)

este efecto es la capacidad
disminuida de aquellos que tienen la variante de baja actividad para degradar rápidamente la norepinefrina, el neurotransmisor
sináptico implicado en la respuesta simpática y la ira. Esto se alega para apoyar directamente la idea de que la susceptibilidad
genética a las enfermedades no está determinada por nacimiento, pero varía con la exposición a las influencias ambientales. La
investigación también descubrió un posible vínculo entre la predisposición a la neofilia y un genotipo del gen MAO-A.4

En 2006, un investigador neozelandés, el Dr. Rod Lea, dijo que una variante particular (o genotipo) estaba sobrerepresentada en
los Maoríes, un «gen guerrero». Esto apoyaba los primeros estudios que encontraron diferentes proporciones de variantes entre
los diferentes grupos étnicos. Este es el caso de muchas variantes genéticas, siendo las proporciones encontradas de la variante de
promotor de baja actividad de la MAO-A de un 33% en la población caucasoide-no latina y un 61% en los habitantes pacífico-
asiáticos.5

Referencias
1. Hare MLC (1928) Tyramine oxidase. I. A new
enzyme system in liver. Biochem J 22:968Y979
4. The disorder of these times, neophilia (http://www.me
2. Yu P, Boulton A (1987). «Irreversible inhibition of
monoamine oxidase by some components of
cigarette smoke». Life Sci 41 (6): 675-82.
PMID 3613836 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/361383
6).
3. Caspi A, McClay J, Moffitt T, Mill J, Martín J, Craig I,
Taylor A, Poulton R (2002). «Role of genotype in the
cycle of violence in maltreated children». Science
297 (5582): 851-4. PMID 12161658 (https://www.ncbi.nlm.n
ih.gov/pubmed/12161658).
dialifemagazine.com/cgi-bin/artman/exec/view.cgi?ar
chive=226&num=5439) (enlace roto disponible en Internet
Archive; véase el historial (https://web.archive.org/web/*/http://
www.medialifemagazine.com/cgi-bin/artman/exec/view.cgi?arc
hive=226&num=5439) y la última versión (https://web.archive.o
rg/web/2/http://www.medialifemagazine.com/cgi-bin/artman/exe
c/view.cgi?archive=226&num=5439))., by Heidi Dawley,
published june 18, 2006, retrieved on May 22, 2007
 5. Sabol S, Hu S, Hamer D (1998). «A functional promoter». Hum Genet 103 (3): 273-9. PMID 9799080
polymorphism in the monoamine oxidase A gene (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9799080).

Enlaces externos
Estructura de la MAO-B en eurekalert.org (http://www.eurekalert.org/pub_releases/2001-11/euhs-sdt_1112101.p
hp)
Cálculo de las orientaciones de la monoaminoxidasa en membrana (http://opm.phar.umich.edu/families.php?sup
erfamily=128)
La Monoamine oxidase (MAO) en bmc.uu.se (https://web.archive.org/web/20020301014836/http://alpha2.bmc.u
u.se/gerard/research_mao.html)
Diapositivas que muestran los efectos del tabaquismo en la MAO en nida.nih.gov (http://www.nida.nih.gov/meets
um/nicotine/slides/16Volkow/VolkowSlides.html)
Alimentos que se deben evitar cuando se toman inhibidores de la MAO lycaeum.org (https://web.archive.org/we
b/20041204105206/http://nepenthes.lycaeum.org/Misc/maoi.foods.html)

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