PROTEÍNAS

CLASIFICACIÓN
DE LOS
AMINOÁCIDOS
TOMANDO EN
CUENTA LA
POLARIDAD DE
SU GRUPO R
CÓDIGOS DE UNA Y TRES LETRAS PARA LOS
AMINOÁCIDOS
SEÑALE EL GRUPO R DE LOS
SIGUIENTES AMINOÁCIDOS
 ESTEREOISÓMEROS

Asignación de configuración:
1. Se envía hacia atrás al sustituyente con menor número atómico (H).
2. Se determina la progresión de los sustituyentes empezando por el amino,
seguido del carboxilo y del grupo R.
3. El aminoácido será L si la progresión va en sentido contrario a las manecillas
del reloj, será R en caso contrario.
Punto Isoeléctrico (pI) de una proteína: valor de pH al cual la carga neta de
una proteína es cero.
Enlace peptídico
ESTRUCTURA
PRIMARIA DE
UNA
PROTEÍNA
Estructura secundaria: hélice alfa
Estructura secundaria: hoja beta plegada
ACOMODO DE
ESTRUCTURAS
SECUNDARIAS
DE UNA
PROTEÍNA
Algunas proteínas poseen
cofactores (Fe2+, Zn2+) y/o
coenzimas (NAD+)que
desempeñan un papel
fundamental en su
actividad.

Apoenzima: enzima sin

cofactor o coenzima

Holoenzima: enzima con

cofactor o coenzima
(activa)

Grupo prostético:
compuesto no proteico
unido establemente a la
proteína (Hemo de la
hemoglobina)
 Estructura terciaria
Dominios proteicos: regiones compactas de una proteína,
tridimensionalmente distinguibles, con características
funcionales distintivas
 Dominios proteicos: regiones compactas de una
proteína, con características funcionales distintivas
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
ESTRUCTURA CUATERNARIA
DESNATURALIZACIÓN
DE PROTEÍNAS
Modificaciones postraduccionales
Modificaciones postraduccionales
Modificaciones postraduccionales: Glicoproteínas
LIPOPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
LIPOPROTEINAS
LIPOPROTEÍNAS
PROTEÍNAS PERIFÉRICAS
PROTEÍNAS INTEGRALES
Electroforesis
bidimensional