TAREA DE AMINIÁCIDOS Y PROTEINAS

 AMINOACIDOS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar
proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban
 AMINOÁCIDO ESENCIAL
Cualquiera de los aminoácidos que no pueden ser sintetizados endógenamente por
las células y, por tanto, debe ser suplementado en la dieta: isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina y arginina e histidina (durante el
crecimiento), en el ser humano.

FÓRMULAS DE LOS AMINOACIDOS ESENCIALES

►Isoleucina

C6H13NO2

► Leucina

C6H13NO2
► Lisina

C6H14N2O2

► Metionina

C5H11NO2S

► Fenilalanina

C9H11NO2
► treonina

C4H9NO3

► Triptófano

C11H12N2O2

► Valina

C5H11NO2

► Arginina

C6H14N4O2
► Histidina

C6H9N3O2

 Escriba a estructura química de 2 aa. Ácidos 2 aa. Básicos y

2 aa. Neutros

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS
- ácido aspártico

ESTRUCTURA:

-ácido glutámico

ESTRUCTURA:
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
-Lisina

ESTRUCTURA:

-Arginina

ESTRUCTURA:

AMINOÁCIDOS NEUTROS

-Alanina

ESTRUCTURA:
 -Valina

ESTRUCTURA:

 Transaminación

Reacción catalizada por una aminotransferasa, en la que el grupo alfa-amino de un

aminoácido es trasferido al grupo carbonilo de un alfa-oxoácido. Como
consecuencia, el alfa oxoácido es convertido en un aminoácido, mientras que el
aminoácido, que ha donado el grupo amino, se convierte en el correspondiente alfa-
oxoácido.

La reacción catalizada por las transaminasas es la siguiente:

Aminoácido (1) + α-cetoácido (1) <==> α-cetoácido (2) + aminoácido (2)

EJEMPLO:
  Síntesis de Strecker

La síntesis de Strecker es una serie de reacciones químicas que permiten la síntesis

de un α-aminoácido partiendo de un aldehído o una cetona.

 Síntesis de Gabriel

Es un procedimiento químico que permite obtener con buenos rendimientos aminas

primarias a partir halogenuros de alquilo (con bajo impedimento estérico) utilizando
ftalimida de potasio. Fue nombrada así en honor al químico alemán
Siegmund Gabriel.
  Puente de disulfuro
Es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos
perteneciente a un residuo de cisteína, se unen de manera covalente para formar un
residuo de cistína. Los dos residuos que forman al puente, pueden estar separados
por muchos aminoácidos en la secuencia o bien pueden pertenecer a diferentes
cadenas polipeptídicas; el plegamiento de la(s) cadena(s) polipeptídicas, lleva a los
residuos de cisteína a estar muy próximos, lo que permite la formación del enlace
disulfuro.
EJEMPLO EN UN AMINOÁCIDO

 zwitterión
zwitterión (del alemán "zwitter" "híbrido",
"hermafrodita") Es un compuesto químico que es eléctricamenteneutro pero que ti
ene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.Los zwitterione
s sonespecies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en agua y
bastante baja en muchos disolventesorgánicos de carácter apola
  El extremo C-terminal
Es la región final de la cadena de aminoácidos que termina en un grupo carboxilo (-
COOH). La convención para la escritura de péptidos es situar el extremo C-terminal
a la derecha y escribir la secuencia desde el extremo N- al C-terminal.

 Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas
positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables
de una molécula. En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0).
En los aminoácidos los grupos ionizables corresponden a grupos carboxilos, amino,
fenólicos y tiólicos.
  ELECTROFORESIS
La electroforesis es una técnica para la separación de moléculas según la movilidad
de estas en un campo eléctrico a través de una matriz porosa, la cual finalmente las
separa por tamaños moleculares y carga eléctrica, dependiendo de la técnica que
se use.

 Péptido, Enlace peptídico, ejemplo. Oligopéptido.

Péptido
Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos
(AA) mediante enlaces amida. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la
reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua.

Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son:

La insulina, el glucagón, la oxitocina o la vasopresina.
El enlace peptídico
El enlace peptídico es el que tiene lugar cuando el grupo carboxilo de un
aminoácido interacciona con el grupo amino de otro, quedando unidos ambos
aminoácidos (dipéptido) y liberándose en la reacción una molécula de agua.

EJEMPLO DE ENLACE PEPTIDICO

GLICINA-ALANINA
 Proteína: Clasificación Grupo prostético, proteínas globulares, fibrosas
y conjugadas.

Las proteínas
Son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los
aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas
las proteínas están compuestas por: Carbono.

Clasificación

a) Proteínas globulares (esferoproteinas):

Las proteínas globulares o esferoproteínas están constituidas por cadenas

polipeptídicas plegadas estructuralmente adoptando formas esféricas o
globulares compactas, por lo que presentan estructuras terciaria y cuaternaria.
Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares
están en contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas
se orientan hacia el interior. Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina,
las enzimas, etc.

b) Proteínas fibrosas (escleroproteínas):

Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.

Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte
desempeñan un papel estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras
de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la
estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoácidos modificados.

Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.

 c) Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto
no peptídico. En estas proteínas, la porción polipeptidica se denomina
apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS CONJUGADAS (GRUPO

PROSTÉTICO)

Lípidos: Lipoproteína.
Hidratos de carbono: Glicoproteína.
Fosfatos: Fosfoproteína.
Hemo (Ferroporfirina): Hemoproteína.
Iones metálicos: Metaloproteína.
Nucleótidos de Flavina: Flavoproteína.

 Desnaturalización de la proteína

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

 Estructura primaria

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Este

tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de
aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el número de aminoácidos
presentes y por el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos.
  La estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen

ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.

 La estructura terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de

la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es
una estructura tridimensional completa.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

1. Proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno.

2. Proteínas globulares, solubles en agua.
  Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión de enlaces
débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.

 Escriba la estructura completa de los siguientes péptidos:

Metionil- treonina, treonil- metionina, arginil-leucil-lisina

1. Metionil- treonina

Estrutura :

2. treonil- metionina

Estrutura :
 3. arginil-leucil-lisina

no encontré…

esto yo no sé :’v tu sí
- La siguiente estructura está representada de forma convencional :
a. Señale el extremo N-terminal y el C-terminal
b. Señale los enlaces peptídicos
c. Identifique y señale los aminoácidos presentes
d. Diga el nombre completo y el nombre abreviado