CARRERA DE INGENIERÍA EN

BIOTECNOLOGÍA

Proteínas-Aminoácidos

REALIZADO POR:

Jordan Luis Tobar Cruz

Bioquímica
Aminoácidos: Propiedades Generales
Aminoácidos: Sus clases y propiedades generales
Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas,
se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico.
Según las propiedades de su cadena. Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las
propiedades de su cadena lateral: polares, no polares, carga negativa, carga positiva y aromáticos.
Según su capacidad de ser generado endógenamente. Los aminoácidos que son captados como parte
de los alimentos y no pueden ser sintetizados por el organismo son denominados esenciales.
Según la ubicación del grupo amino: Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono
n.º 2 de la cadena, Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena,
Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4. (La guia, 20019)

Reacciones químicas características de los aminoácidos:

-La descarboxilación: El aminoácido forma una amina. De esta forma algunas aminas importantes
son producidas a partir de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina.
-Formación de amidas: El grupo -COOH de los aminoácidos puede combinarse con amoniaco para
formar la amina. Por ejemplo: asparagina, glutamina, entre otros.
- La transaminación: se generan nuevos aminoácidos y alfa-acetoácidos. Ésta es una reacción
importante en el organismo para la para la síntesis de aminoácidos no esenciales;
-Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es removido del aminoácido para formar el
correspondiente catoácido y amoniaco.
-Formación de compuestos carbamino: El dióxido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de
los aminoácidos para formar compuestos carbamino. (Quimica de los alimentos, 2019)

ESPE 1
Proteínas: Clasificación y propiedades

Clasificación de las proteínas

Por su composición
Simples u Holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la
insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo
prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético. Ejemplo de estas son la
mioglobina y los citocromo. (ClasificacionDe, 2019)

ESPE 2
Por sus propiedades físicas y su solubilidad
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son
hidrosolubles

Por su conformación
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y
fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta
dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que
hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (ClasificacionDe, 2019)

ESPE 3
Por sus grupos prostéticos
Lípidos: Lipoproteína.
Hidratos de carbono: Glicoproteína.
Fosfatos: Fosfoproteína.
Hemo (Ferroporfirina): Hemoproteína.
Iones metálicos: Metaloproteína.
Nucleótidos de Flavina: Flavoproteína.

Por su función biológica

Estructurales Se encuentran formando parte estructural de algún tejido. (Colágeno, Queratina,
Fibrinógeno). Proteínas transportadoras. Como por ejemplo la hemoglobina que transporta
oxígeno desde los alveolos pulmonares hacia las células (en forma de oxihemoglobina) y transporta
dióxido de carbono desde las células hasta los alveolos pulmonares (en forma de
carboxihemoglobina).
Proteínas de defensa o anticuerpos. Como por ejemplo las inmunoglobulinas. Proteínas
reguladoras como las hormonas que regulan muchas funciones del organismo. Proteínas de reserva.
Como por ejemplo la ovoalbúmina, ferritina, etc. Proteínas Catalizadoras. Como por ejemplo las
enzimas que regulan la velocidad de las reacciones químicas durante la digestión de los alimentos.
Proteínas estructurales. Como por ejemplo la actina, la misiona que constituyen a los músculos.
(ClasificacionDe, 2019)

ESPE 4
Niveles estructurales de proteínas.
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su
cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos y estos proporcionan una gran
complejidad a la estructura de las proteínas. Se definen cuatro niveles distintos, conocidos como
estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir
del anterior.Estructura tridimensional de las proteínas:
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas
de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno
y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento
específico. (iesmonre, 2019)

Estructura primaria
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que
componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se
escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces
peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en
ellos se sitúan en el mismo plano. (iesmonre, 2019)

ESPE 5
Estructura secundaria
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación más
estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria
son: α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. (iesmonre, 2019)

Estructura terciaria
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí
mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las proteínas
facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc, (proteínas globulares). (iesmonre, 2019)

Estructura cuaternaria
Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o
subunidad proteica. Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:
Dímeros: ej. enzima hexoquinasa
Tetrámeros: ej. hemoglobina
Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa
Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60 subunidades proteicas)

ESPE 6
Desnaturalización de proteínas
la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su
estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus
propiedades físico-químicas-estructurales. Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su
estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su
estructura. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno. Si la forma
de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis),
no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización. (Wikipedia,
2019)

Escleroproteínas:
escleroproteínas, constituyen una de las dos clases principales de proteínas, junto con las proteínas
globulares. Son escleroproteínas la queratina, el colágeno, la elastina, y la fibrina.1El papel de este
tipo proteínas incluye la protección y el soporte,2 formando tejido conectivo, tendones, matriz
orgánica de huesos, y fibra muscular de los animales.

ESPE 7
Proteínas musculares:
Proteínas musculares, como titina, neblina, α-actina y miomesina, son esenciales para regular el
espaciamiento, unión y alineación precisa de los miofilamentos. Estas proteinas constituyen mas
del 75% del total de proteinas de la fibra muscular. (facmed.unam, 2019)

Proteínas transportadoras de oxígeno:

son proteínas que contienen un grupo hemo como grupo prostético. En las proteínas que contienen
componentes diferentes a los aminoácidos, la parte no aminoacídica de la proteína se llama grupo
prostético. La proteína sin el grupo prostético se llama apoproteína, y el conjunto apoproteína
grupo prostético se llama holoproteína. rácticamente todo el oxígeno transportado en la sangre
arterial lo hace unido a la hemoglobina, proteína sintetizada en las últimas fases de la producción
de los eritrocitos en la médula ósea roja. La hemoglobina humana normal (hemoglobina A) consiste
en una molécula de una proteína llamada globina (constituída por 574 aminoácidos) que tiene 4
brazos a cada uno de los cuales se une una molécula de hemo (pigmento conteniendo un anillo de
porfirina al que se une un átomo de hierro). (iqb, 2019)

ESPE 8
Proteínas plasmáticas y coagulación sanguínea:
Las proteínas plasmáticas se encuentran en suspensión (o disolución) coloidal en el plasma y, dado
que la mayor parte no pueden atravesar membranas o filtros biológicos (son demasiado grandes
como para pasar por los poros de las paredes capilares), permanecen en el plasma sin acceder al
líquido intersticial, en los animales con sistema circulatorio cerrado, ni a las células, en los de
sistema abierto. Ejercen por ello una presión osmótica distinta de la que ejercen las sustancias
disueltas de menor tamaño. Se denomina presión coloidosmótica y es responsable de que no se
produzca excesiva transferencia de agua de la sangre al líquido intersticial. Además del efecto
coloidosmótico, las proteínas plasmáticas amortiguan los cambios de pH de la sangre.
(culturacientifica, 2019)

Proteínas nucleares:
La unión de estas proteínas al ADN genómico activa la transcripción de los genes. La autonomía
del crecimiento puede producirse, por tanto, como consecuencias de mutaciones que afectan a los
genes que regulan la transcripción. Una gran cantidad de oncoproteinas incluyendo productos de
los oncogenes MYC, MYB, JUN, FOS y REL, son factores de transcripción que regulan la
expresión de genes promotores del crecimiento, como las ciclinas. De estos MYC es el más
frecuentemente implicado en tumores humanos

ESPE 9
Arginina:
La L-arginina es un bloque químico fundamental llamado "aminoácido". Se obtiene a partir de la
dieta y es necesaria para el cuerpo para hacer las proteínas. La L-arginina se encuentra en la carne
roja, en la carne de aves y los productos lácteos. También se puede hacer en el laboratorio y usar
como medicamento. La arginina en un aminoácido que al entrar en contacto con la enzima óxido-
sintetasa que segrega nuestro organismo, se convierte en óxido nítrico dentro de nuestro cuerpo. Es
por tanto un generador directo del óxido nítrico corporal que tiene diversas funciones
vasodilatadoras, mejorando así la circulación sanguínea y aumentando el riego de todas las partes
de nuestro cuerpo. La arginina tiene otras funciones beneficiosas para nuestro organismo como su
papel como cicatrizante, ya que con la mejora del riego sanguíneo también ayuda a curar mejor las
heridas y las lesiones. También ayuda en la eliminación del exceso de amoniaco del organismo que
puede resultar tóxico y nocivo para la salud. Junto a esto debemos destacar el estímulo que ejerce
sobre las funciones inmunológicas de nuestro cuerpo. Pero es destacable la importancia que tiene
en la secreción de varias hormonas importantes para el crecimiento corporal y muscular como el
glucagon, la insulina y la hormona del crecimiento. Todas ellas necesarias si lo que buscamos es
conseguir una hipertrofia muscular con el ejercicio que realizamos. La L-arginina es la primera
elección especialmente para aquellos deportistas que busquen un suplemento que inmediatamente
active los músculos y les dé un aspecto más grande en el entrenamiento de fuerza.

La toma periódica y duradera también ayuda a conseguir los objetivos deportivos y resulta
beneficiosa para la salud.La arginina es el único de los aminoácidos que son útiles por sus
propiedades vasodilatadoras. Como todos los aminoácidos forma parte de la cadena proteica, por
lo que es imprescindible en la formación muscular, aunque este aminoácido también esta implicado
directamente en la formación de óxido nítrico, y en la formación de creatina y la urea. Al Formar
parte del ADN y esto es lo que ayuda a la formación muscular. Como precursor de la síntesis
endógena de oxido nítrico gracias a la acción de la oxido nítrico sintetasa, ayuda a disminuir los
niveles de colesterol y así mejorar así el flujo sanguíneo. El oxido nítrico se produce naturalmente
en las células endoteliales de las arterias, aunque al ser un gas tiene una vida media muy
corta.También tiene la función de mejorar la formación de hormona del crecimiento. En la obesidad
se suelen tener una la relación de unos niveles de insulina elevados y bajos hormona del crecimiento.
Es por ello cuando se suplementa con 8 a 10 gr de Arginina por la noche ayuda a mejorar la
segregación de HGH, juntamente con la ornitina, la hormona del crecimiento es la clave en la fuerza
y estimulo de la masa muscular y mejora este balance por lo que ayuda en la perdida de peso. La
dosis recomendada para mejorar la segregación de la HGH se aconseja 250mg/kg de peso corporal
diario y por la noche que es cuando se forma esta hormona. La L-Ornitina es un metabolito de la
arginina en el cuerpo. Se forma gracias a la acción de la enzima arginasa sobre la arginina.

Esta Arginina es necesaria para sintetizar el óxido nítrico el cual ayuda al sistema arterial a
mejorar la elasticidad de este sistema. El ácido nítrico es el componente esencial de la relajación del
tejido endotelial del cual depende el sistema cardiovascular. Para la acción de esta en recobramiento
de un trauma o lesión, es necesario mejorar la cantidad de arginina en los tejidos sanos. Sobre la
protección del sistema cardiovascular, existen varios estudios que la relacionan en la recuperación
de los problemas cardíacos. Al actuar como vasodilatador en el corriente sanguíneo, actúa de modo
similar a los efectos que pueden tener los ejercicios físicos, y el mejor efecto es cuando se combinan
ambos. Ya que la combinación L-Arginina/Óxido nítrico actúa frente a la agregación plaquetaría.

ESPE 10
Incluso en personas con problemas isquémicos. El óxido nítrico es el producto estrella de la
protección cardiovascular. Al actuar como vasodilatador, este actúa expandiendo las arterias, lo
que ayuda a regular la tensión arterial y a estimular del riego sanguíneos hacia los órganos vitales.
Si disminuye mucho estos niveles de óxido disminuye la protección cardiovascular y el corazón es
mas vulnerable. El óxido nítrico no se puede suplementar desde el exterior, y por la producción de
loa aminoácidos y antioxidantes como la arginina y la citrulina. Estos ayudan a la producción de
óxido nítrico, previniendo a su vez que se inactive por los radicales libres del oxigeno. as deficiencias
de la arginina aparecen por la presencia excesiva de amoniaco o lisina, y se da en situaciones de
crecimiento rápido, durante el embarazo, traumatismos, deficiencia de proteínas y mala nutrición.

Se ha encontrado, en diferentes estudios clínicos, que este aminoácido, como complemento en la

alimentación, tiene utilidad terapéutica en la cistitis intersticial porque evita que la vejiga sufra de
las fuertes contracciones que causan dolor. En la actualidad, conocemos muchas enfermedades que
son producidas por fuertes contracciones musculares y donde la arginina puede tomar importancia
a la hora del tratamiento. Este aminoácido tiene la capacidad de provocar la producción óxido
nítrico, que es un agente químico que relaja a los espasmos musculares. Se ha constatado la
efectividad terapéutica de la arginina como nutriente en el tratamiento de hemorroides, en esta
enfermedad muchos creen que pueden estar causadas por espasmos a nivel del esfínter anal. A
través de la experiencia clínica, se ha demostrado que se puede usar esta sustancia como un agente
preventivo de los ataques cardiacos ya que dilata a las arterias, evitando de esta manera la
formación de coágulos y además, previene la producción de placas en las paredes vasculares
arteriales. La diversidad terapéutica de la arginina es tal que inclusive se puede utilizar en el
tratamiento de la enfermedad de Peyronie al disolver el tejido cicatrizado del pene que caracteriza
a esta enfermedad. Lo mismo sucede en el daño de las válvulas cardiacas asociado con la
fenfluramina. Se ha utilizado con éxito como apoyo nutricional en el síndrome de respuesta
inflamatoria sistémica y el fallo multiorganico en pacientes politraumatizados. (Nelson, D. L.,
Cuchillo Foix, C. M., Lehninger, A. L., & Cox, M. M, 2005)
Por otro lado, varios estudios han puesto de manifiesto el éxito obtenido utilizando complementos
de arginina para el tratamiento de la infertilidad en el hombre. La arginina juega un papel
importante en la producción de espermatozoides. En un estudio clásico, varios voluntarios
masculinos alimentados con una dieta deficiente de arginina tuvieron una reducción del 90% en el
nivel de espermatozoides en solo 9 días. Cuando se agregó arginina a la dieta, los niveles volvieron
otra vez a los niveles normales incluso después de varias semanas.

ESPE 11
Prueba de Sakaguchi
Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es positiva para el
aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El grupo guanidina presente en el
aminoácido reacciona con α-naftol e hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo

Miosina.
La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud uniforme de 1,6
micrómetros y un diámetro de 15 nm, que conjuntamente con la actina, permiten principalmente
la contracción de los músculos e interviene en la división celular y el transporte de vesículas. La
miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de
las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos. a miosina es una varilla
de proteína que se encuentra dentro de las células musculares, esta proteína tiene como
característica se fibrosa, y permitir la contractibilidad del tejido muscular, para poder ejecutar esta
acción la miosina se conjuga con la actina (proteína citosolica), la actina tiene como propósito
actuar como fibra lineal presentándose en forma de estrías, mientras que la miosina se encarga de
unir las moléculas de ATP a las células musculares, también se ejecuta una hidrólisis para la
degradación de esta molécula permitiendo así la obtención de energía, y por tal razón se cataloga
como una ATPasa, esta es la proteína más abundante dentro de las células musculares. La miosina
es una ATPasa, es decir, el subconjunto de enzimas que son capaces de producir la hidrólisis del
adenosín trifosfato (ATP) en adenosín difosfato (ADP) y un ion de fósforo (ion fosfato) libre. Esta
reacción es exergónica ya que libera energía. Esta energía resultante es utilizada en la mayoría de
los casos para poder llevar a cabo otra reacción química que se acopla a la reacción descrita.

La miosina está compuesta de 2 cadenas pesadas idénticas, cada una de 230 kDa, y 4 cadenas
livianas de 20 kDa cada una. La molécula tiene una región globular de doble cabeza unida a una
larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas
las miosinas tienen la secuencia: Gly – Glu – Ser – Ala – Gly – Lys – Thr
La miosina es una proteína que juntamente con la actina permite la contracción muscular. Las
células del tejido muscular tienen en su interior unos filamentos contráctiles compuestos por actina
y miosina. La actina actúa como fibras lineares extendiéndose en forma de estrías. La miosina es la
encargada de unir ATP, hidrolizarlo para obtener energía y gracias a esa energía desplazarse a lo
largo de los filamentos de actina. La miosina es por lo tanto una ATPasa. Cuando se extraen las
proteínas totales del tejido muscular la miosina es la proteína más abundante, suponiendo un 65%
del total. Pero no solamente se encuentra en los músculos, existen un gran número de tipos descritos

ESPE 12
de miosinas. Las miosinas I, II y V son las más comunes. Las miosinas VIII y XI son exclusivas de
plantas, la IX de vertebrados y la XIV de protozoos parásitos. Todas ellas comparten el dominio
globular y se diferencian principalmente en la longitud de su cola y su función. Las miosinas II y
VI son las que poseen una cola más larga con unos 1000 aminoácidos.

En humanos hay 40 genes que codifican miosinas. La mayoría de las proteínas de esta familia
reciben su propio nombre como la kinesina o la dineina. Estructura: La miosina I está compuesta
por una molécula globular con una cola corta y una cadena ligera enrollada justo debajo de la zona
globular. En las fibrillas musculares, o miofibrillas, dentro de las células musculares, encontramos
filamentos gruesos de 110 Angstroms (1,1 micrómetro) de diámetro que corresponden a filamentos
de miosina II y otros de 60 Angstroms de actina. Consta de 6 subunidades, dos cadenas pesadas
que tienen enrolladas sus hélices alfa. Cada una pesa unos 240 KDa. La fibra resultante tiene una
longitud de 1,5 micrometros. En un extremo se encuentran las dos cabezas globosas de la proteína,
ésta es la zona que interacciona con la actina y el ATP. Además a esta fibrilla se unen 4 cadenas
ligeras, dos a cada una de las pesadas, por debajo de la región globular. Dos de las cadenas ligeras
son esenciales para mantener la actividad ATPasa de la miosina. Las otras dos tienen una función
reguladora. Funcionamiento: Cuando las moléculas de miosina unen e hidrolizan el ATP cambian
su conformación. A continuación al liberar el ADP la parte globular de la miosina recupera la
estructura inicial liberándose de la unión a la actina y moviéndose sobre la fibra de actina hasta
otra actina y uniéndose a ella, siempre hacia el extremo negativo de la fibra de actina. De esta
manera se contraen las fibras celulares y a su vez los músculos. Todas las miosinas excepto la tipo
VI promueven el desplazamiento hacia el extremo positivo de la actina. (OBERT K. MURRAY,
DAVID A. BENDER)

Funciones: La miosina I actúa en la organización intracelular. A parte de su papel indispensable

en la contracción muscular la miosina II participa en otros procesos que requieren la contracción
de la célula. Por ejemplo la miosina es la encargada de la cinetocinesis. La miosina II forma parte
del anillo contráctil de la célula durante la división celular. La miosina V interviene en el
desplazamiento de orgánulos y vesículas. La miosina unida a la membrana de las vesículas viaja
sobre filamentos de actina. Finalmente la miosina VII la encontramos en el oído interno.

ESPE 13
Reactivo de Biuret
Detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces
peptídicos en sustancias de composición desconocida.
Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y
potasio (KNaC4O6·4H2O).
Se usa normalmente en el ensayo de Biuret, un método colorimétrico que permite determinar la
concentración de proteínas de una muestra mediante espectroscopía ultravioleta-visible a una
longitud de onda de 540 nm (para detectar el ión Cu2+). El reactivo, de color azul, cambia a violeta
en presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta.

Actividades desarrolladas para elaborar este dosier

Se encontró una amplia información acerca de las proteínas y aminoácidos. La mayor parte de la
información encontrada se obtuvo de internet, solo el material de consulta individual se buscó en
libros.

Bibliografía consultada

Libros y revistas

1. Nelson, D. L., Cuchillo Foix, C. M., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2005).
Principios de Bioquimica. En D. Nelson, Lehninger: Principios de Bioquímica.
Barcelona: Omega. Recuperado el 13 de 07 de 2019

2. OBERT K. MURRAY, DAVID A. BENDER. (s.f.). Miosina. En HARPER,

HARPER. BIOQUIMICA ILUSTRADA (28ª ED) (28 ed.). MCGRAW-HILL.

Páginas web
1. ClasificacionDe. (13 de 07 de 2019). Obtenido de clasificacion de proteinas:
https://www.clasificacionde.org/clasificacion-de-las-proteinas/
2. culturacientifica. (13 de 07 de 2019). Obtenido de proteinas plasmaticas:
https://culturacientifica.com/2017/11/28/proteinas-plasmaticas/
3. facmed.unam. (13 de 07 de 2019). Obtenido de proteinas musculares:
http://www.facmed.unam.mx/Libro-NeuroFisio/10-Sistema%20Motor/10a-
Movimiento/Textos/MuscAnatomia.html
4. iesmonre. (13 de 07 de 2019). Obtenido de clasificacion de las proteinas:
http://iesmonre.educa.aragon.es/alumnos0607/websnov/proteinas/strucproteinas.htm
5. iqb. (13 de 07 de 2019). Obtenido de EL TRANSPORTE DEL OXIGENO Y DEL CO2:
https://www.iqb.es/cbasicas/fisio/cap20/cap20_1.htm
6. La guia. (13 de 07 de 20019). Obtenido de biologia:
https://biologia.laguia2000.com/bioquimica/propiedades-de-los-aminoacidos

ESPE 14
7. Quimica de los alimentos. (13 de 07 de 2019). Obtenido de Blog:
http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/2017/10/31/reacciones-de-
reconocimiento-de-proteinas/
8. Wikipedia. (13 de 07 de 2019). Obtenido de Desnaturalización (bioquímica):
https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)

ESPE 15