Sunteți pe pagina 1din 34

Metabolismul proteinelor e) [ ] prolină

1. Funcţiile biologice ale proteinelor: 5. Selectaţi aminoacizii semidispensabili:

a) [ ] coenzimatică a) [ ] asparagina

b) [x] catalitică b) [x ] histidina

c) [x] plastică c) [ ] glicina

d) [x] de transport d) [x] arginina

e) [x] imunologică e) [ ] fenilalanina

2. Funcţiile biologice ale proteinelor: 6. Afirmaţii corecte referitor la compusul


chimic:

a) [x ] antigenică CH2 - CH - COOH


b) [ ] genetică
NH2
NH
c) [x] contractilă

d) [x] energetică

e) [x] reglatoare a) [ ] este histidina

b) [x] este aminoacid heterociclic

3. Valoarea biologică a proteinelor este c) [ ] este aminoacid dispensabil


determinată de aminoacizii esenţiali:
d) [ ] conţine ciclul imidazol

e) [x] dă reacţia xantoproteică pozitivă


a) [ ] alanină

b) [x] triptofan
7. Afirmaţii corecte referitor la compusul
c) [ ] acid glutamic chimic:

d) [x] fenilalanină HOOC-CH2-CH2-CH-COOH

e) [ ] serină |

NH2

4. Valoarea biologică a proteinelor este


determinată de aminoacizii esenţiali:
a) [ ] este asparagina

b) [ ] este glutamina
a) [ ] asparagină
c) [ ] este aminoacid esential
b) [ ] cisteină
d) [x] dă reacţia ninhidrinică pozitivă
c) [x] metionină
e) [ ] este aminoacid bazic
d) [x] treonină
8. Afirmaţii corecte referitor la compusul a) [ ] secretina stimulează secreţia sucului
chimic: pancreatic sărac în bicarbonaţi

HOOC-CH2-CH2-CH-COOH b) [x] secretina stimulează secreţia sucului


pancreatic sărac în enzime
|
c) [ ] pancreozimina este sintetizată în celulele
NH2 stomacului

d) [ ] pancreozimina reglează secreţia sucului


gastric
a) [ ] este încărcat pozitiv
e) [x ] pancreozimina stimulează secreţia
b) [ ] dă reacţia Fol pozitivă sucului pancreatic bogat în enzime

c) [ ] dă reacţia xantoproteică pozitivă

d) [x] posedă proprietăţi acide 12. Proprietăţile pepsinei:

e) [x ] este precursorul acidului gama-


aminobutiric
a) [x] pepsina este secretată sub formă de
pepsinogen de celulele principale ale mucoasei
stomacale
9. Rolul HCl în digestia proteinelor:
b) [ ] pepsina este secretată de celulele
parietale ale mucoasei stomacului
a) [ ] activează tripsinogenul
c) [ ] activarea pepsinei are loc prin fosforilare
b) [ ] activează chimotripsinogenul
d) [x] activarea pepsinogenului constă în
c) [x] сreează рН optimal pentru acţiunea scindarea de la capătul N-terminal a unei
pepsinei peptide (41 de aminoacizi)

d) [ ] creează рН optimal pentru acţiunea e) [ ] activarea pepsinei are loc în celulele


carboxipeptidazelor mucoasei stomacale

e) [x] denaturează parţial proteinele


alimentare
13. Proprietăţile pepsinei:

10. Rolul HCl în digestia proteinelor:


a) [ ] activarea pepsinogenului are loc sub
acţiunea bicarbonaţilor

a) [x] posedă acţiune antimicrobiană b) [x] activarea pepsinogenului constă în


proteoliza limitată
b) [ ] este emulgator puternic
c) [ ] pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este
c) [x] accelerează absorbţia fierului 3,0-4,0

d) [ ] inhibă secreţia secretinei d) [x] pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este


1,5-2,5
e) [ ] stimulează formarea lactatului în stomac
e) [ ] este o enzimă lipolitică

11. Reglarea secreţiei sucului pancreatic şi


intestinal: 14. Pepsina:
a) [x] scindează legăturile peptidice la b) [x] scindează legăturile peptidice la
formarea cărora participă grupările -NH2 ale formarea cărora participă Lys si Arg prin
Phe, Tyr, Trp gruparea -COOH

b) [ ] acţionează asupra tuturor legăturilor c) [x ] pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este


peptidice 7,2-7,8

c) [ ] scindează legăturile peptidice din d) [ ] pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este


keratine, histone, protamine şi 1,5-2,5
mucopolizaharide
e) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi
d) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi liberi
liberi

e) [x] este o endopeptidază


18. Enterokinaza:

15. Tripsina:
a) [ ] este o enzimă care scindează proteinele
alimentare

a) [x] este secretată sub formă de tripsinogen b) [x ] scindează de la capătul N-terminal al


inactiv tripsinogenului o hexapeptidă acidă

b) [ ] este o aminopeptidază c) [x] e secretată de mucoasa intestinală sub


formă de kinazogen inactiv
c) [ ] este o carboxipeptidază
d) [ ] activarea enterokinazei are loc sub
d) [x] activarea tripsinogenului are loc sub
acţiunea bicarbonaţilor
acţiunea enterokinazei şi a tripsinei
e) [x] activarea enterokinazei are loc sub
e) [ ] activarea tripsinogenului are loc sub
acţiunea tripsinei
acţiunea HCl
19. Chimotripsina:

16. Tripsina:
a) [ ] este secretată de mucoasa intestinală în
formă de chimotripsinogen inactiv
a) [x] Ca++ exercită efect activator asupra
b) [ ] este secretată de pancreasul exocrin în
tripsinei
formă activă
b) [ ] este secretată de celulele principale ale
c) [x] este o endopeptidază
mucoasei stomacale
d) [ ] activarea chimotripsinogenului are loc în
c) [ ] este secretată de celulele mucoasei
pancreas
intestinale
e) [x] activarea chimotripsinogenului are loc
d) [x] transformarea tripsinogenului în tripsină
sub acţiunea tripsinei şi a chimotripsinei prin
constă în proteoliza limitată
proteoliza limitată
e) [ ] activarea tripsinei are loc în pancreas

20. Chimotripsina:
17. Tripsina:

a) [ ] scindează legăturile peptidice la formarea


cărora participă Phe, Tyr, Trp prin gruparea -NH2
a) [ ] scindează legăturile peptidice la formarea
cărora participă Lys şi Arg prin gruparea -NH2
b) [ ] este sintetizată de celulele principale ale
stomacului în formă activă
c) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi
liberi
24. Absorbţia aminoacizilor (AA):
d) [x] centrul activ al chimotripsinei conţine
-OH al Ser şi inelul imidazolic al His

e) [ ] pH-ul optimal de acţiune este 1,5 – 2,5 a) [ ] AA sunt absorbiţi prin difuzie simplă

b) [ ] transportul AA este activ primar şi


necesită ATP
21. Carboxipeptidazele:
c) [ x] transportul AA este activ secundar şi
necesită ATP

a) [x] sunt secretate sub formă de zimogeni de d) [x] la transportul AA participă Na+ ,K+ -АТP-
pancreasul exocrin aza

b) [ ] sunt secretate de celulele mucoasei e) [ ] la transportul AA participă ATP-sintaza


intestinale

c) [x] carboxipeptidaza A conţine Zn++ şi


scindează de la capătul C-terminal aminoaczii 25. Absorbţia aminoacizilor (AA):
aromatici

d) [x] carboxipeptidaza A posedă şi acţiune


esterazică ce se amplifică la substituirea Zn++ a) [ ] ouabaina stimulează transportul AA
cu Ca++
b) [x] la transportul AA are loc simportul AA şi
e) [ ] carboxipeptidaza B scindează Phe, Tyr şi a Na+
Trp de la capătul C-terminal
c) [ ] la transportul AA are loc antiportul AA şi a
Na+

22. Aminopeptidazele: d) [x] peptidele si proteinele nehidrolizate se


pot absorbi prin endocitoză

e) [x] în celule peptidele şi proteinele


a) [ ] sunt endopeptidaze nehidrolizate pot fi scindate de proteazele
lizozomale
b) [ ] posedă specificitate absolută de substrat

c) [ ] sunt secretate de pancreasul exocrin


26. Absorbţia aminoacizilor (AA):
d) [x] funcţionează preponderent intracelular

e) [x] sunt activate de Mg++ şi Mn++


a) [ ] are loc in stomac si în intestinul gros

b) [x] are loc in intestinul subţire


23. Funcţiile proteazelor:
c) [x] este dependentă de concentraţia Na+

d) [ ] este dependentă de concentraţia Ca+ +


a) [x] de protecţie (coagularea sângelui, liza
celulelor) e) [x] exista sisteme specifice de transport
pentru AA înrudiţi structural
b) [x] generarea substanţelor biologic active
(hormonilor, agenţilor vasoactivi)

c) [x] activarea enzimelor proteolitice digestive 27. Ciclul gama-glutamilic:

d) [ ] sinteza zimogenilor

e) [ ] sinteza aminelor biogene


a) [ ] este un mecanism de transport al a) [ ] scatolul şi indolul se formează din
glucozei prin membranele celulare histidină

b) [ ] decurge fără utilizare de energie b) [x] putrescina este produsul de


decarboxilare a ornitinei
c) [x] enzima-cheie a ciclului este gama-
glutamiltransferaza c) [ ] cadaverina este produsul de
decarboxilare a ornitinei
d) [ ] cofactorul enzimei este acidul glutamic
d) [ ] crezolul şi fenolul se formează din
e) [x] cofactorul enzimei este tripeptida triptofan
glutation (GSH)
e) [ ] metilmercaptanul şi acidul sulfhidric se
obţin din serină

28. Ciclul gama-glutamilic:

31. Neutralizarea produselor de putrefacţie a


aminoacizilor:
a) [x] reprezintă un mecanism de transport al
aminoacizilor prin membranele celulare

b) [ ] ATP-ul este utilizat direct la transportul a) [ ] are loc în intestinul gros prin conjugarea
aminoacizilor cu acidul sulfuric şi acidul glucuronic

c) [x] nemijlocit la transportul aminoacizilor e b) [x] forma activă a acidului sulfuric este
utilizată energia de hidroliză a legăturilor –CO– fosfoadenozinfosfosulfatul (PAPS)
NH– din glutation
c) [ ] forma activă a acidului glucuronic este
d) [x] funcţionarea ciclului necesită resinteza CDP-glucuronatul
glutationului
d) [x] la conjugare participă enzimele hepatice
e) [ ] constă din 6 reacţii în care se utilizează 6 UDP-glucuroniltransferaza şi
molecule de ATP arilsulfotransferaza

e) [x] conjugarea este precedată de oxidarea


substanţelor toxice
29. Putrefacţia aminoacizilor în intestin:

32. Produsele de putrefacţie a aminoacizilor:


a) [x] este scindarea aminoacizilor sub
acţiunea enzimelor microflorei intestinale

b) [ ] are loc sub acţiunea enzimelor a) [ ] scatolul si indolul sunt produse de


proteolitice gastrice şi pancreatice putrefacţie a tirozinei

c) [x] conduce la formarea atât a substanţelor b) [ ] indicanul este produsul de putrefacţie a


toxice, cât şi a celor netoxice triptofanului

d) [ ] alcoolii, aminele, acizi graşi si cetoacizii c) [x] indicanul este indoxilsulfatul de potasiu
sunt produse toxice
d) [x] cantitatea de indican in urină indică
e) [ ] crezolul, fenolul, scatolul, indolul sunt starea funcţională a ficatului
produse netoxice
e) [x] cantitatea de indican in urină indică
gradul de putrefacţie in intestin

30. Produsele putrefacţiei aminoacizilor în


intestin:
33. Compusul chimic:
a) [x] dezaminarea
C - NH - CH2 - COOH
b) [ ] transsulfurarea
O c) [x] transaminarea

d) [x] decarboxilarea

a) [ ] reprezintă acidul benzoic e) [ ] transamidinarea

b) [x] reprezintă acidul hipuric

c) [ ] se formează în intestin in procesul de 37. Tipurile de dezaminare a aminoacizilor:


putrefacţie

d) [x] se formează în ficat în rezultatul


conjugării benzoil-CoA cu glicina a) [x] reductivă

e) [x] este o probă de examinare a funcţiei de b) [x] intramoleculară


dezintoxicare a ficatului
c) [x] hidrolitică

d) [x] oxidativă
34. Reglarea digestiei proteinelor în stomac:
e) [ ] omega-dezaminare

a) [x] histamina stimulează secreţia de HCl şi


38. Dezaminarea (DA) aminoacizilor:
mai puţin secreţia de pepsinogen

b) [ ] histamina stimulează secreţia de


pepsinogen şi mai puţin secreţia de HCl
a) [ ] DA intramoleculară este caracteristică
c) [ ] gastrina stimulează numai secreţia de pentru toţi aminoacizii
HCl
b) [x] DA oxidativă conduce la formarea alfa-
d) [x] gastrina stimulează secreţia de HCl şi de cetoacizilor şi a amoniacului
pepsinogen
c) [ ] toţi aminoacizii se supun DA oxidative
e) [x] gastrina acţionează prin AMP ciclic directe

d) [ ] în rezultatul DA intramoleculare se obţin


alfa-cetoacizi şi amoniac
35. Utilizarea aminoacizilor (AA) în ţesuturi:
e) [ ] DA reprezintă calea principală de sinteză
a aminoacizilor dispensabili

a) [x] sinteza proteinelor, inclusiv şi a


enzimelor
39. Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor
b) [ ] toţi AA pot fi utilizaţi în gluconeogeneză (AA):

c) [ ] surplusul de AA nu poate fi transformat în


lipide
a) [x ] are loc sub acţiunea oxidazelor L- şi D
d) [x] toţi AA pot fi oxidaţi până la CO2 şi H2 O aminoacizilor

e) [ ] scindarea AA nu generează energie b) [ ] coenzima oxidazelor L-AA este FAD

c) [ ] coenzima oxidazelor L-AA este NAD+

36. Căile generale de degradare a d) [ ] oxidazele L-AA posedă o activitate înaltă


aminoacizilor: la pH-ul fiziologic
e) [ ] dezaminarea oxidativă directă este 43. Glutamat dehidrogenaza:
principala cale de dezaminare a tuturor L-AA

a) [ ] este o enzimă din clasa hidrolazelor


40. Dezaminarea directa a aminoacizilor:
b) [x] este enzimă alosterică

c) [ ] în calitate de coenzime utilizează FAD şi


a) [x ] este o cale minoră, caracteristică FMN
anumitor aminoacizi
d) [x] ATP şi GTP sunt inhibitori alosterici ai
b) [x] Ser + H2O → piruvat + NH3 + H2O enzimei
(enzima – serindehidrataza)
e) [ ] activitatea glutamat dehidrogenazei nu
c) [ ] Thr + H2O → piruvat + NH3 + H2O se reglează
(enzima – treonindehidrataza)

d) [x ] His → acid urocanic + NH3 (enzima –


44. Transaminarea aminoacizilor (TA):
histidin amonioliaza)

e) [ ] histidaza este o enzimă cardiospecifică


a) [x] reprezintă transferul grupării -NH2 de la
un alfa-aminoacid la un alfa-cetoacid
41. Dezaminarea oxidativa directa a acidului
b) [x] este o etapă a dezaminării indirecte a
glutamic:
aminoacizilor

c) [ ] este un proces ireversibil


a) [ ] are loc sub acţiunea enzimei glutamat
d) [ ] Glu, Asp şi Ala nu se supun TA
oxidaza
e) [ ] numai Glu, Asp şi Ala se supun TA
b) [ x] are loc sub acţiunea enzimei glutamat
dehidrogenaza

c) [ ] este un proces ireversibil


45. Transaminazele aminoacizilor:
d) [ x] coenzimele sunt NAD şi NADP
+ +

e) [ ] coenzimele sunt FAD şi FMN


a) [ ] sunt enzime din clasa izomerazelor

b) [x] reacţiile catalizate de transaminaze sunt


reversibile
42. Dezaminarea oxidativa directa a acidului
glutamic:
c) [ ] toate transaminazele posedă specificitate
absolută pentru substrat

d) [ ] specificitatea transaminazelor este


a) [x] este un proces reversibil
determinată de coenzimă
b) [x] în dezaminare se utilizează NAD+, iar în
e) [x] partea prostetică a transaminazelor este
reaminare – NADPH
piridoxalfosfatul
c) [ ] în dezaminare se utilizează NADP+, iar în
reaminare – NADH
46. Mecanismul reacţiei de transaminare (TA) a
d) [ ] reaminarea este o etapă a catabolismului
aminoacizilor:
aminoacizilor

e) [ ] dezaminarea glutamatului este o etapă în


sinteza aminoacizilor dispensabili
a) [x ] TA are loc prin formarea unor compuşi
intermediari (baze Schiff)
b) [ ] în procesul de TA are loc transformarea CH3-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CHNH2-COOH
ireversibilă a piridoxalfosfatului (PALP) în
piridoxaminfosfat (PAMP)

c) [ ] în procesul de TA are loc transformarea a) [x] este reacţia de transaminare a alaninei


ireversibilă a piridoxaminfosfatului în
piridoxalfosfat b) [ ] este reacţia de dezaminare directă a
aspartatului
d) [x ] alfa-aminoacid + PALP ↔ alfa-cetoacid +
PAMP c) [x] e catalizată de alaninaminotransferaza
(ALT)
e) [ ] alfa-aminoacid + PAMP ↔ alfa-cetoacid +
PALP d) [ ] e catalizată de aspartataminotransferaza
(AST)

e) [ ] în rezultatul reacţiei se formează


47. Transaminazele aminoacizilor: oxaloacetat şi glutamat

a) [ ] sunt enzime excretorii hepatice 50. Dezaminarea indirectă a aminoacizilor


(transdezaminarea):
b) [ ] în condiţii normale posedă activitate
înaltă în sânge

c) [ x] în hepatite creşte preponderent a) [ ] este un proces ireversibil


activitatea serică a alaninaminotransferazei
(ALT) b) [ ] este principala cale de sinteză a
aminoacizilor dispensabili
d) [ x] în infarctul miocardic creşte considerabil
activitatea serică a aspartataminotransferazei c) [x] în prima etapă are loc transaminarea
(AST) aminoacidului cu alfa-cetoglutaratul

e) [ ] ALT şi AST nu sunt enzime d) [x] în etapa a doua are loc dezaminarea
organospecifice oxidativă a acidului glutamic

e) [ ] la dezaminare glutamatdehidrogenaza
utilizează NADPH+H+
48. COOH-CH2-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-
CO-COOH ↔
51. Transreaminarea aminoacizilor:
COOH-CH2-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CH
NH2-COOH

a) [ ] este un proces ireversibil

a) [ ] este reacţia de transaminare a alaninei b) [ ] este o cale de sinteză a tuturor


aminoacizilor
b) [x] este o etapă a dezaminării indirecte a
aspartatului c) [x] în prima etapă are loc aminarea
reductivă a alfa-cetoglutaratului
c) [ ] e catalizată de alaninaminotransferaza
(ALT) d) [x] în etapa a doua are loc transaminarea
glutamatului cu un alfa-cetoacid
d) [x] e catalizată de aspartataminotransferaza
(AST) e) [ ] la reaminare glutamatdehidrogenaza
utilizează NAD+
e) [ ] în rezultatul reacţiei se formează piruvat
şi glutamat

52. Transdezaminarea alaninei:

49. CH3-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-CO-


COOH ↔
a) [ ] este dezaminarea directă a alaninei a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4
glutaminsintetaza
b) [ ] este procesul de biosinteză a alaninei din
piruvat şi NH3 b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 →
Glu + NAD+ + H2O glutamatdehidrogenaza
c) [x] include dezaminarea acidului glutamic
c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 →
d) [x] participă enzimele Glu + NADP+ + H2O glutamatdehidrogenaza
alaninaminotransferaza (ALT) şi
glutamatdehidrogenaza d) [ ] piruvat + NH3 + H2O → Ala + H2O
alaninhidrataza
e) [ ] în procesul de transdezaminare
glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+ e) [x] piruvat + Glu → Ala + alfa-cetoglutarat
alaninaminotransferaza

53. Transdezaminarea alaninei. Selectaţi


reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce 56. Transdezaminarea aspartatului:
catalizează aceste reacţii:

a) [ ] este dezaminarea directă a aspartatului


a) [ ] Ala + H2O → piruvat + NH3 + H2O
alanindehidrataza b) [ ] este procesul de biosinteză a aspartatului
din oxaloacetat şi NH3
b) [x] Ala + alfa-cetoglutarat → piruvat + Glu
alaninaminotransferaza c) [ ] include dezaminarea asparaginei

c) [ ] Gln + H2O → Glu + NH3 d) [x] participă enzimele


glutaminaza aspartataminotransferaza (AST) şi
glutamatdehidrogenaza
d) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat +
NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza e) [x ] participă coenzimele piridoxalfosfat şi
NAD+
e) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat +
NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza

57. Transdezaminarea aspartatului. Selectaţi


reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce
54. Biosinteza alaninei (transreaminarea): catalizează aceste reacţii:

a) [ ] este aminarea directă a piruvatului a) [ ] Asp + H2O → oxaloacetat + NH3 + H2O


aspartatdehidrataza
b) [x] include aminarea reductivă a alfa-
cetoglutaratului cu formarea glutamatului b) [x] Asp + alfa-cetoglutarat → oxaloacetat +
Glu
c) [ ] include dezaminarea acidului glutamic aspartataminotransferaza

d) [x] participă enzimele c) [ ] Asn + H2O → Asp + NH3


alaninaminotransferaza (ALT) şi asparaginaza
glutamatdehidrogenaza
d) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat +
e) [ ] în procesul de transreaminare NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza
glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+
e) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat +
NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza

55. Biosinteza alaninei (transreaminarea).


Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2)
ce catalizează aceste reacţii: 58. Biosinteza aspartatului (transreaminarea):
a) [ ] este aminarea directă a oxaloacetatului a) [ ] catalizează reacţia de transaminare
dintre glutamină şi oxaloacetat
b) [x] include aminarea reductivă a alfa-
cetoglutaratului cu formarea glutamatului b) [x] catalizează reacţia de transaminare
dintre aspartat şi alfa-cetoglutarat
c) [ ] include dezaminarea acidului glutamic
c) [x] activitatea serică a AST creşte
d) [x] participă enzimele semnificativ în formele grave ale afecţiunilor
aspartataminotransferaza (AST) şi hepatice
glutamatdehidrogenaza
d) [x] în infarctul miocardic activitatea serică a
e) [ ] participă coenzimele tiaminpirofosfat şi AST atinge valori maximale în 24-48 ore
NAD+
e) [ ] în infarctul miocardic şi afecţiunile
hepatice activitatea serică a AST scade

59. Biosinteza aspartatului (transreaminarea).


Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2)
ce catalizează aceste reacţii: 62. Decarboxilarea aminoacizilor:

a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 a) [x] este reacţia de înlăturare a grupării –
glutaminsintetaza COOH din aminoacizi în formă de CO2

b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 → b) [ ] este un proces reversibil


Glu + NAD+ + H2O glutamatdehidrogenaza
c) [x] in organismele vii au fost descoperite 4
c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 → tipuri de decarboxilare
Glu + NADP+ + H2O glutamatdehidrogenaza
d) [ ] toţi aminoacizii se supun tuturor tipurilor
d) [ ] oxaloacetat + NH3 + H2O → Asp + H2O de decarboxilare
aspartatsintaza
e) [x] în rezultatul alfa-decarboxilării se obţin
e) [x] oxaloacetat + Glu → Asp + alfa- aminele biogene
cetoglutarat
aspartataminotransferaza (AST)

63. Decarboxilazele aminoacizilor (AA):

60. Alaninaminotransferaza (ALT):


a) [ ] toate decarboxilazele AA poseda
specificitate absolută de substrat
a) [ ] catalizează reacţia de transaminare
b) [ ] specificitatea decarboxilazelor AA
dintre glutamină şi piruvat
depinde de coenzimă
b) [x] catalizează reacţia de transaminare
c) [x] coenzima decarboxilazelor AA este
dintre alanină şi alfa-cetoglutarat
piridoxalfosfatul (derivatul vitaminei B6)
c) [x] activitatea serică a ALT creşte în
d) [ ] coenzima decarboxilazelor AA este
hepatitele acute şi cronice, hepatopatiile toxice
tiaminpirofosfatul (derivatul vitaminei B1)
d) [ ] are valoare diagnostică înaltă în infarctul
e) [ ] se disting de decarboxilazele cetoacizilor
miocardic
doar prin natura coenzimei
e) [ ] în afecţiunile hepatice activitatea serică a
ALT scade

64. Reacţia chimică:

61. Aspartataminotransferaza (AST):


HC C CH2 CH COOH HC C CH 2 CH2 + CO2
67. Reacţia chimică:
N NH N NH
NH2 NH2

HO C CH2 CH COOH HO
a) [x] e alfa-decarboxilare

b) [ ] e omega-decarboxilare NH NH2
c) [x] este reacţia de formare a histaminei
a) [ ] este reacţia de formare a histaminei
d) [ ] este reacţia de formare a serotoninei
b) [ ] produsul reacţiei poseda acţiune
e) [ ] produsul reacţiei posedă acţiune
vasodilatatoare
vasoconstrictoare
c) [ ] produsul reacţiei contribuie la secreţia de
HCl în stomac
65. Reacţia chimică:
d) [x] produsul reacţiei participă la reglarea
temperaturii, tensiunii arteriale, respiraţiei
HC C CH2 CH COOH HC C CH2 CHreacţiei2 + CO 2 mediator în SNC
e) [x] produsul este
N NH N NH
NH2 NH2

68. Reacţia chimică:

a) [ ] este reacţia de sinteză a triptaminei


HO CH2 CH COOH HO
b) [ ] este o reacţie de decarboxilare a alfa-
cetoacizilior HO NH2 HO
c) [ ] produsul reacţiei inhibă secreţia de HCl în
stomac

d) [x] produsul reacţiei posedă acţiune a) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei


vasodilatatoare
b) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanului
e) [x] produsul reacţiei este mediator în
reacţiile alergice şi inflamatorii c) [x] este reacţia de formare a dopaminei

d) [ ] este reacţia de formare a tiraminei

66. Reacţia chimică: e) [x] produsul reacţiei este precursorul


noradrenalinei şi al adrenalinei

HO C CH2 CH COOH HO C CH2 CH2 + CO2


69. Reacţia chimică:
NH NH2 NH NH2

HO CH2 CH COOH HO
a) [ ] este reacţia de formare a histaminei
HO NH2 HO
b) [x] este reacţia de formare a serotoninei

c) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanului

d) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei


a) [x] este reacţia de decarboxilare a 3,4-
e) [x] produsul reacţiei posedă acţiune dioxifenilalaninei (DOPA)
vasoconstrictoare
b) [x] DOPA este precursorul melaninelor b) [ ] este catalizată de enzima
glutamatdehidrogenaza
c) [x] este catalizată de decarboxilaza
aminoacizilor aromatici c) [x] produsul reacţiei este acidul gama-
aminobutiric (GABA)
d) [x] inhibitorul decarboxilazei aminoacizilor
aromatici (alfa-metildopa) contribuie la d) [ ] produsul reacţiei este mediator activator
scăderea tensiunii arteriale în SNC

e) [ ] alfa-metildopa măreşte tensiunea e) [x] produsul reacţiei este utilizat în


arterială tratamentul epilepsiei

70. Reacţia chimică: 72. Vitaminele necesare pentru activitatea


mono- şi diaminoxidazelor:

R-CH2-NH2 + H2O + O2 → R-COH + NH3 +


a) [ ] tiamina
H2O2
b) [ ] niacina

c) [x] riboflavina
a) [ ] este reacţia de formare a aminelor
biogene d) [ ] acidul ascorbic

b) [x] este reacţia de neutralizare a aminelor e) [x] vitamina B6


biogene

c) [x] este catalizată de enzima


monoaminoxidaza (MAO) 73. Precursorul catecolaminelor:

d) [ ] cofactorul MAO este piridoxalfosfatul

e) [x] cofactorul MAO este FAD-ul a) [ ] glutamatul

b) [x] tirozina

c) [ ] triptofanul

d) [ ] histidina

e) [ ] glutamina

71. Reacţia chimică: 74. Precursorul histaminei:

NH2 NH 2 a) [ ] triptofanul

| | b) [x] histidina

HOOC - CH- (CH2)2 - COOH → CH2 - (CH2)2 - c) [ ] tirozina


COOH + CO2
d) [ ] fenilalanina

e) [ ] aspartatul

a) [ ] este catalizată de enzima


glutamatcarboxilaza
75. Serotonina se sintetizează din:
79. Reacţia chimică:

a) [ ] histidină

b) [ ] glutamat Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4

c) [ ] tirozină

d) [ ] fenilalanină a) [x] este o reacţie de dezintoxicare


temporară a amoniacului
e) [x] triptofan
b) [ ] are loc doar în ficat şi în rinichi

c) [x] este catalizată de glutaminsintetaza


76. Produsele finale ale scindării proteinelor
simple: d) [ ] Gln este unica formă de transport al NH3
de la ţesuturi spre ficat şi rinichi

e) [ ] Gln este forma finală de dezintoxicare a


a) [x] CO2
amoniacului
b) [x] NH3

c) [ ] CO
80. Ciclul glucoză-alanină:
d) [x] H2O

e) [ ] acidul uric
a) [x] este un mecanism de transport al NH3
din muşchi spre ficat

b) [x] este un mecanism de transport al


77. Amoniacul se obţine în următoarele
piruvatului din muşchi spre ficat
procese:
c) [ ] în muşchi are loc reacţia: NH3 + piruvat →
Ala + H2O
a) [ ] ciclul Krebs
d) [ ] în ficat are loc reacţia: Ala + H2O →
b) [ ] beta-oxidarea acizilor graşi piruvat + NH3

c) [x] dezaminarea aminoacizilor e) [x] implică transreaminarea şi


transdezaminarea alaninei
d) [ ] glicoliză

e) [x] degradarea nucleotidelor purinice şi


pirimidinice 81. Enzimele şi coenzimele ciclului glucoză-
alanină:

78. Amoniacul se obţine în următoarele


procese: a) [x] alaninaminotransferaza (ALAT)

b) [x] glutamatdehidrogenaza

a) [ ] transaminarea aminoacizilor c) [ ] aspartataminotransferaza (ASAT)

b) [x] neutralizarea aminelor biogene d) [ ] tiaminpirofosfat

c) [x] putrefacţia aminoacizilor în intestin e) [ ] FAD

d) [ ] gluconeogeneză

e) [ ] oxidarea corpilor cetonici 82. Ureogeneza:


a) [x] are loc exclusiv în ficat 86. Aminoacizii-intermediari ai ciclului
ureogenetic:
b) [ ] are loc în rinichi

c) [ ] este sinteza acidului uric


a) [x] arginina
d) [x] decurge parţial în citoplasmă, iar parţial
în mitocondrii b) [ ] alanina

e) [x] este mecanismul de dezintoxicare finală c) [x] ornitina


a NH3
d) [x] citrulina

e) [ ] lizina
83. Ureogeneza:

87. Câte molecule de ATP sunt necesare pentru


a) [ ] este mecanismul de neutralizare sinteza unei molecule de uree?
temporară a NH3

b) [x] necesită consum de energie


a) [ ] 1
c) [ ] are loc în toate ţesuturile
b) [ ] 2
d) [ ] ureea este compus toxic
c) [x] 3
e) [x] ureea este sintetizată în ficat şi eliminată
d) [ ] 4
cu urina
e) [ ] 5

84. Enzimele ciclului ureogenetic:


88. Câte legături macroergice sunt utilizate la
sinteza a 200 molecule de uree?
a) [ ] glutaminaza

b) [x] carbamoilfosfatsintetaza I
a) [ ] 200
c) [x] ornitincarbamoiltransferaza
b) [ ] 400
d) [ ] glutaminsintetaza
c) [ ] 600
e) [ ] glutamatdehidrogenaza
d) [x] 800

e) [ ] 1000
85. Enzimele ciclului ureogenetic:

89. Câte molecule de CO2 sunt necesare pentru


a) [ ] asparaginaza sinteza a 100 molecule de uree?

b) [ ] asparaginsintetaza

c) [x] argininosuccinatsintetaza a) [x] 100

d) [x] argininosuccinatliaza b) [ ] 200

e) [x] arginaza c) [ ] 300

d) [ ] 400

e) [ ] 500
90. Ciclul ureogenetic (prima reacţie): 93. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic:

a) [x ] debutează cu formarea a) [x ] argininosuccinat → arginină + fumarat


carbamoilfosfatului
b) [ ] argininosuccinat + H2O → arginină +
b) [ ] sursă de grupare amino pentru fumarat
carbamoilfosfat este glutamatul
c) [ ] argininosuccinat + ATP → arginină +
c) [ ] sursă de grupare amino pentru fumarat + AMP + H4P2O7
carbamoilfosfat este glutamina
d) [ ] arginină → H2N-CO-NH2 + ornitină
d) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se
utilizează o legătură macroergică e) [x] arginină + H2O → H2N-CO-NH2 + ornitină

e) [x] carbamoilfosfatul este un compus


macroergic
94. Eliminarea renală a amoniacului:

91. Sinteza carbamoilfosfatului (prima reacţie


în sinteza ureei): a) [x] este cuplată cu menţinerea echilibrului
acido-bazic

b) [ ] este cuplată cu menţinerea echilibrului


a) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → fluido-coagulant
carbamoilfosfat + ADP + H3PO4
c) [x] în rinichi glutaminaza catalizează reacţia:
b) [x] HCO3 + NH + 2ATP + H2O →
-
4
+ Gln + H2O →Glu + NH3
carbamoilfosfat + 2ADP + H3PO4
d) [ ] glutaminaza nu este prezentă în rinichi
c) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I
(mitocondrială) e) [x] NH3 + H+ + Cl- → NH4Cl este reacţia de
formare a sărurilor de amoniu în rinichi
d) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II
(citoplasmatică)

e) [x] carbamoilfosfatsintetaza I este activată 95. Care aminoacizi dispensabili se pot


de N-acetilglutamat sintetiza din intermediarii ciclului Krebs cu
participarea transaminazelor?

92. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic:


a) [ ] serina

b) [x] acidul aspartic


a) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + 2ATP→
citrulină + 2ADP + 2H3PO4 c) [ ] tirozina

b) [x] carbamoilfosfat + ornitină → citrulină + d) [x] acidul glutamic


H3PO4
e) [ ] glicina
c) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + ATP→
citrulină + ADP + H3PO4
96. Selectaţi compuşii care prin dezaminare pot
d) [ ] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat
genera amoniac:
+ ADP + H3PO4

e) [x] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat


+ AMP + H4P2O7 a) [ ] alfa-cetoglutaratul
b) [x] guanina, adenina a) [ ] glutamatul

c) [x] glutamina b) [x] aspartatul

d) [ ] piruvatul c) [ ] glutamina

e) [ ] oxaloacetatul d) [ ] alanina

e) [x] NH4+

97. NH3 este utilizat:

101. Glutamatdehidrogenaza face parte din:

a) [ ] la sinteza aminoacizilor esenţiali

b) [ ] la sinteza corpilor cetonici a) [ ] hidrolaze

c) [x] în aminarea reductivă a alfa- b) [ ] ligaze


cetoglutaratului
c) [x] oxidoreductaze
d) [x] la sinteza glutaminei şi a asparaginei
d) [ ] liaze
e) [x] la formarea sărurilor de amoniu
e) [ ] izomeraze

98. NH3 este utilizat la sinteza:


102. Produsele finale de dezintoxicare a NH3:

a) [x] ureei
a) [ ] glutamina
b) [ ] acidului uric
b) [ ] asparagina
c) [ ] acetonei
c) [x] ureea
d) [ ] beta-hidroxibutiratului
d) [x] sărurile de amoniu
e) [ ] acetoacetatului
e) [ ] acidul uric

99. Selectaţi aminoacizii care transportă NH3 de


la ţesuturi spre ficat şi rinichi: 103. Conexiunea dintre ciclul ureogenetic şi
ciclul Krebs:

a) [x] glutamina
a) [ ] ciclul Krebs furnizează NADH şi FADH2
b) [ ] glicina necesar pentru sinteza ureei

c) [x] alanina b) [x] ciclul Krebs asigură sinteza ureei cu ATP

d) [ ] arginina c) [x] intermediarul comun al ciclurilor este


fumaratul
e) [x] asparagina
d) [ ] fumaratul din ciclul Krebs este utilizat
pentru sinteza ureei

100. Sursele nemijlocite de azot pentru sinteza e) [ ] intermediarul comun al ciclurilor este
ureei sunt: aspartatul
104. Azotul neproteic sangvin include:

108. Glicina participă la sinteza:

a) [ ] proteidele

b) [x] ureea a) [x] nucleotidelor purinice

c) [ ] hemoglobina b) [ ] glutaminei

d) [x] aminoacizii c) [x] creatinei

e) [x] peptidele d) [x] hemului

e) [ ] nucleotidelor pirimidinice

105. Azotul neproteic sangvin include:

109. Glicina participă la:

a) [ ] glucoza

b) [x] creatina, creatinina a) [x] sinteza serinei

c) [x] acidul uric b) [ ] sinteza indicanului

d) [x] indicanul c) [ ] sinteza metioninei

e) [ ] corpii cetonici d) [x] conjugarea acizilor biliari

e) [x] serveşte ca sursă de grupări cu un atom


de carbon pentru tetrahidrofolat (THF)
106. Câte molecule de ATP se generează la
oxidarea aerobă a unei molecule de alanină
până la CO2, H2O şi NH3?
110. Glutationul:

a) [ ] 6
a) [x] este o tripeptidă
b) [ ] 15
b) [ ] este o enzimă conjugată
c) [x] 18
c) [x] participă la transportul aminoacizilor prin
d) [ ] 38 membrane

e) [ ] 36 d) [ ] participă la transportul glucozei prin


membrane

e) [x] este alcătuit din glutamat, cisteină şi


107. Glicina: glicină

a) [ ] este aminoacid esenţial 111. Glutationul:

b) [x] se transformă în serină

c) [ ] este un aminoacid cetogen a) [ ] e coenzima glutamatdehidrogenazei

d) [ ] transformarea glicinei în serină este o b) [x] e coenzima gama-glutamiltransferazei


reacţie ireversibilă
c) [ ] e coenzima catalazei
e) [x] la transformarea glicinei în serină
participă N5,N10-СН2-THF (tetrahidrofolat) d) [x] e coenzima glutationperoxidazei
e) [x] glutationul inactivează unele proteine b) [ ] este un aminoacid cetoformator
(insulina)
c) [x] din Cys se sintetizează taurina, utilizată
pentru conjugarea acizilor biliari

112. Serina (Ser): d) [ ] Cys degradează până la oxaloacetat şi


NH3

e) [x] Cys se scindează până la H2S, SO32-,


a) [ ] este aminoacid indispensabil SCN-, NH3, piruvat

b) [ ] este aminoacid cetoformator

c) [x] se sintetizează din 3-fosfoglicerat 116. Metionina:

d) [x] se poate forma din glicină

e) [ ] participă la sinteza metioninei a) [ ] este aminoacid dispensabil

b) [ ] se sintetizează din cisteină şi treonină

113. Serina (Ser): c) [x] este aminoacid indispensabil

d) [x] este donator de sulf pentru sinteza


cisteinei
a) [x] participă la sinteza glicerofosfolipidelor
e) [ ] este aminoacid cetoformator
b) [x] serveşte ca sursă de fragmente cu un
atom de carbon pentru tetrahidrofolat (THF)

c) [ ] participă la sinteza hemului 117. Metionina (Met):

d) [ ] participă la sinteza nucleotidelor purinice


şi pirimidinice
a) [ ] metionina liberă este donator de grupări
e) [x] întră în componenţa centrelor active ale -CH3 în reacţii de transmetilare
serinproteinazelor
b) [x] din Met se sintetizează S-
adenozilmetionină (SAM)

114. Cisteina (Cys): c) [ ] sinteza SAM nu necesită energie

d) [x ] SAM este donator de grupări -CH3 în


reacţii de transmetilare
a) [ ] e un aminoacid esenţial
e) [x] în rezultatul transmetilării SAM se
b) [x] două molecule de Cys legate prin transformă în S-adenozilhomocisteină (SAHC)
legătura disulfidică formează cistina

c) [ ] Cys este sursă de sulf pentru sinteza


metioninei 118. S-adenozilmetionina (SAM):

d) [ ] Cys participă la sinteza serinei

e) [x] Cys se sintetizează din metionină şi a) [ ] este produsul de catabolism al metioninei


serină
b) [x] este forma activă a metioninei

c) [x] serveşte ca donator de grupări -CH3


115. Cisteina (Cys):
d) [ ] serveşte ca donator de adenozil

e) [ ] serveşte ca donator de metionină


a) [x] gruparea –SH a Cys se conţine în
centrele active ale unor enzime
119. S-adenozilmetionina (SAM) serveşte ca e) [x] melaninei
donator de grupare metil la sinteza:

123. Sinteza tirozinei (Tyr) din fenilalanină


a) [ ] noradrenalinei (Phe):

b) [x] adrenalinei

c) [x] creatinei a) [x] este catalizată de enzima


fenilalaninhidroxilaza
d) [ ] fosfatidiletanolaminei din fosfatidilserină
b) [ ] fenilalaninhidroxilaza este hidrolază
e) [x] fosfatidilcolinei din fosfatidiletanolamină
c) [x] fenilalaninhidroxilaza este
oxidoreductază

120. Homocisteina: d) [x ] în calitate de cofactor enzima utilizează


tetrahidrobiopterina

e) [ ] deficienţa ereditară a
a) [ ] se obţine prin demetilarea metioninei fenilalaninhidroxilazei cauzează alcaptonuria

b) [x] se obţine la hidroliza S-


adenozilhomocisteinei (SAHC)
124. Bolile ereditare cauzate de defectele
c) [x] este utilizată pentru resinteza metioninei enzimelor implicate în metabolismul
fenilalaninei şi al tirozinei:
d) [x] este utilizată pentru sinteza cisteinei

e) [ ] este aminoacid proteinogen


a) [x] alcaptonuria

b) [ ] boala Hartnup
121. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr):
c) [ ] boala urinei cu miros de arţar

d) [x] albinismul
a) [ ] ambii aminoacizi sunt dispensabili
e) [x] fenilcetonuria
b) [ ] ambii aminoacizi sunt indispensabili

c) [x ] Tyr se sintetizează din Phe prin


hidroxilare 125. Fenilcetonuria:

d) [x] sunt aminoacizi micşti – gluco- şi


cetoformatori
a) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a
e) [ ] Phe este aminoacid glucoformator, iar Tyr fenilalaninhidroxilazei
– cetoformator
b) [ ] manifestările clinice sunt determinate de
mărirea concentraţiei de tirozină

122. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr) sunt c) [ ] manifestările clinice sunt determinate de
precursorii: micşorarea concentraţiei de fenilalanină

d) [x] manifestările clinice sunt determinate de


mărirea concentraţiei fenilpiruvatului,
a) [x] catecolaminelor fenillactatului, fenilacetatului

b) [ ] serotoninei e) [x] se manifestă clinic prin retard mental

c) [ ] histaminei

d) [x] triiodtironinei (T3) şi tiroxinei (T4) 126. Alcaptonuria:


d) [x] se supune dezaminării intramoleculare

a) [ ] este cauzată de deficienţa ereditară a e) [ ] prin decarboxilarea His se obţine


fenilalaninhidroxilazei serotonină

b) [ ] se acumulează fenilpiruvat, fenillactat,


fenilacetat
130. Acidul glutamic (Glu):
c) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a
homogentizatdioxigenazei

d) [x] urina se înnegreşte în contact cu aerul a) [ ] este aminoacid indispensabil


datorită prezenţei acidului homogentizinic
b) [x] prin alfa-decarboxilare din Glu se obţine
e) [x] conduce la artroze acidul gama-aminobutiric (GABA)

c) [x] prin carboxilare din Glu se obţine acidul


gama-carboxiglutamic
127. Albinismul:
d) [ ] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă
biotina

a) [ ] este cauzat de deficienţa ereditară a e) [x] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă


fenilalaninhidroxilazei vitamina K

b) [x] este cauzat de deficienţa ereditară a


tirozinazei
131. Acidul glutamic (Glu):
c) [x] persoanele cu albinism prezintă în risc
crescut pentru cancerul de piele

d) [ ] persoanele cu albinism sunt protejate de a) [ ] este aminoacid cetoformator


razele ultraviolete
b) [x] se supune dezaminării oxidative directe
e) [ ] este însoţit de retard mental
c) [x] din Glu se sintetizează glutamina

d) [ ] se supune dezaminării intramoleculare


128. Triptofanul (Trp):
e) [x] se obţine din prolină, arginină, histidină

a) [ ] este aminoacid dispensabil


132. Acidul glutamic:
b) [x] este precursorul serotoninei

c) [ ] este precursorul dopaminei


a) [x] este parte componentă a glutationului
d) [x] din Trp se sintetizează nicotinamida
b) [ ] este parte componentă a acidului
pantotenic
e) [ ] este aminoacid strict glucoformator
c) [x] este parte componentă a acidului folic

d) [ ] la dezaminare se transformă în
129. Histidina (His):
oxaloacetat

e) [ ] la dezaminare se transformă în piruvat


a) [x] pentru om este aminoacid
semidispensabil
133. Biosinteza glutaminei (Gln):
b) [ ] este aminoacid cetoformator

c) [ ] se supune dezaminării oxidative


a) [ ] Gln se sintetizează din asparagină a) [x] sistema-navetă malat-aspartat

b) [x] Gln se sintetizează din acid glutamic b) [ ] ciclul glucoză-alanină

c) [ ] este catalizată de glutaminaza c) [x] sinteza nucleotidelor purinice

d) [x] este catalizată de glutaminsintetaza d) [ ] sinteza hemului

e) [ ] reacţia nu necesită energie e) [x] sinteza glucozei

134. Acidul aspartic (Asp): 138. Catabolismul aminoacizilor:

a) [ ] este aminoacid indispensabil a) [x] Leu este aminoacid exclusiv


cetoformator
b) [ ] este aminoacid cetoformator
b) [ ] Lys, Tyr, Phe, Trp sunt aminoacizi exclusiv
c) [ ] se supune dezaminării oxidative directe cetoformatori

d) [x] se supune transdezaminării c) [x] Ala, Gly, Ser, Glu, Gln, Asp, Asn sunt
aminoacizi glucoformatori
e) [ ] la dezaminare se transformă în alfa-
cetoglutarat d) [ ] Val, Leu, Ile sunt aminoacizi cetoformatori

e) [ ] His, Arg, Pro sunt aminoacizi


cetoformatori
135. Biosinteza asparaginei (Asn):

139. Catabolismul aminoacizilor:


a) [x] Asn se sintetizează din acid aspartic

b) [ ] este catalizată de
aspartataminotransferaza (AST) a) [x] Arg, His, Pro se includ în ciclul Krebs prin
alfa-cetoglutarat
c) [x] este catalizată de asparaginsintetaza
b) [ ] Tyr şi Phe intră în ciclul Krebs prin alfa-
d) [ ] reacţia nu necesită energie cetoglutarat

e) [ ] Asn se sintetizează din glutamină c) [x] Thr, Ile, Met şi Val se includ în ciclul
Krebs prin succinil-CoA

d) [ ] Glu şi Gln intră în ciclul Krebs prin


136. Acidul aspartic (Asp) participă la sinteza:
oxalilacetat

e) [ ] Asp şi Asn intră în ciclul Krebs prin


a) [ ] carbamoilfosfatului fumarat

b) [x] nucleotidelor pirimidinice

c) [ ] glutationului 140. La catabolismul aminoacizilor participă


enzimele:
d) [x] ureei

e) [ ] corpilor cetonici
a) [ ] topoizomerazele

b) [ ] acil-CoA-sintetaza
137. Acidul aspartic (Asp) participă la:
c) [x] transaminazele

d) [x] glutamatdehidrogenaza
e) [ ] acil-CoA-dehidrogenaza b) [x] este vitamină

c) [ ] este coenzimă

141. La catabolismul aminoacizilor participă d) [x] constă din pteridină, acid para-
enzimele: aminobenzoic şi acid glutamic

e) [ ] constă din pteridină, acid para-


aminobenzoic şi glicină
a) [x] mutazele, carboxilazele

b) [ ] hexokinazele
145. Acidul tetrahidrofolic (THF):
c) [x] metiltransferazele

d) [x] decarboxilazele
a) [ ] este vitamină
e) [ ] helicazele
b) [x] este cofactor

c) [ ] participă la carboxilarea aminoacizilor


142. La catabolismul aminoacizilor participă
vitaminele: d) [ ] participă la decarboxilarea aminoacizilor

e) [x] participă la transferul grupărilor cu un


atom de carbon
a) [x] B1, B2, B6

b) [x] acidul nicotinic


146. Acidul tetrahidrofolic (THF):
c) [x] H

d) [ ] A, E
a) [x] participă la metabolismul serinei (Ser) şi
e) [ ] D
al glicinei (Gly)

b) [x Ser + THF ↔ Gly + N5,N10-CH2-THF + H2O


143. Vitamina (1), cofactorul (2) şi reacţia
c) [ ] Gly + THF ↔ Ser + N5,N10-CH2-THF + H2O
chimică (3) catalizată de acest cofactor:
d) [ ] Ser + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF

e) [x] Gly + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF


a) [ ] vitamina B1 tiaminpirofosfat
alfa-decarboxilarea aminoacizilor

b) [x] vitamina B6 piridoxalfosfat alfa-


decarboxilarea aminoacizilor
147. Acidul tetrahidrofolic (THF):
c) [ ] vitamina B6 piridoxalfosfat
carboxilarea aminoacizilor

d) [x] acid folic tetrahidrofolat a) [x ] participă la metabolismul metioninei


sinteza glicinei din serină
b) [x] homocisteină + N5-metil-THF → Met +
e) [ ] acid folic tetrahidrobiopterină THF
sinteza glicinei din serină
c) [ ] Met + N5-metil-THF → homocisteină + THF

d) [x ] reacţia este catalizată de o


144. Acidul folic: metiltransferază

e) [ ] coenzima metiltransferazei este vitamina


B6
a) [ ] este aminoacid
a) [ ] acizii graşi pot fi utilizaţi în
gluconeogeneză
148. Acidul tetrahidrofolic (THF) este donator şi
acceptor de grupări: b) [x] glicerolul se transformă în glucoză

c) [ ] surplusul de glucoză nu poate fi convertit


în acizi graşi
a) [ ] acil
d) [x] glicerolul-3-fosfatul se obţine din
b) [x] metil intermediarul glicolizei – dihidroxiaceton-fosfat

c) [ ] amino e) [x] calea pentozo-fosfat de oxidare a


glucozei furnizează NADPH pentru sinteza
d) [x ] metilen acizilor graşi

e) [ ] carboxil

152. Conexiunea metabolismului proteic şi


lipidic:
149. Biotina participă la:

a) [ ] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi


a) [ ] carboxilarea glutamatului
din acizi graşi
b) [x] carboxilarea piruvatului, acetil-CoA,
b) [x] surplusul de proteine poate fi convertit în
propionil-CoA
acizi graşi
c) [ ] alfa-decarboxilarea aminoacizilor
c) [x] aminoacizii glucoformatori pot fi utilizaţi
d) [ ] decarboxilarea oxidativă a alfa- pentru sinteza glicerol-3-fosfatului
cetoacizilor
d) [ ] aminoacizii cetoformatori pot fi utilizaţi
e) [ ] decarboxilarea glutamatului pentru sinteza glicerol-3-fosfatului

e) [x] aminoacizii ce se transformă în


intermediari ai ciclului Krebs nu pot fi utilizaţi
150. Conexiunea metabolismului proteic şi pentru sinteza lipidelor
glucidic:

153. Carenţa proteică:


a) [x] majoritatea aminoacizilor sunt
glucoformatori

b) [ ] aminoacizii care se transformă în a) [x] este rezultatul inaniţiei totale sau


intermediari ai cuclului Krebs nu pot fi parţiale
transformaţi în glucoză
b) [x] este rezultatul alimentaţiei proteice
c) [x] aminoacizii care se transformă în piruvat unilaterale (proteine de origine vegetală)
pot genera glucoză
c) [ ] este însoţită de bilanţ azotat pozitiv
d) [ ] glucoza nu poate fi utilizată pentru
d) [x] este însoţită de bilanţ azotat negativ
sinteza aminoacizilor
e) [ ] bilanţul azotat nu este dereglat
e) [x] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi
din glucoză

154. Carenţa proteică se caracterizează prin:


151. Conexiunea metabolismului glucidic şi
lipidic:
a) [x] hipoproteinemie
b) [ ] mărirea presiunii osmotice 158. Sinteza fosforibozil-pirofosfatului (PRPP) –
prima reacţie în sinteza nucleotidelor purinice:
c) [x] edeme

d) [x] atrofie musculară


a) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + ADP
e) [ ] bilanţ azotat pozitiv
b) [x] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP

c) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP +


155. Digestia nucleoproteinelor: H4P2O7

d) [x] reacţia este catalizată de enzima PRPP-


sintetaza
a) [ ] componenta proteică se scindează
exclusiv în stomac e) [x ] PRPP-sintetaza este enzimă alosterică şi
este inhibată de ATP şi GTP
b) [ ] acizii nucleici se scindează în stomac

c) [x] acizii nucleici se scindează în intestinul


subţire 159. Sinteza fosforibozilaminei din fosforibozil-
pirofosfat (PRPP) – a doua reacţie din sinteza
d) [x] scindarea acizilor nucleici are loc nucleotidelor purinice:
preponderent hidrolitic sub acţiunea DNA-zelor
şi RNA-zelor pancreatice

e) [ ] scindarea acizilor nucleici are loc a) [ ] PRPP + Glu → fosforibozilamină + alfa-


preponderent fosforilitic cetoglutarat + H4P2O7

b) [ ] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu +


AMP + H4P2O7
156. Selectaţi compuşii chimici care participă la
sinteza nucleotidelor purinice: c) [x] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu +
H4P2O7

d) [x] reacţia este catalizată de enzima


a) [x] ribozo-5-fosfat amidofosforiboziltransferaza

b) [x] glutamina e) [x ]amidofosforiboziltransferaza este enzimă


alosterică şi este inhibată de AMP şi GMP
c) [ ] acidul glutamic

d) [ ] asparagina
160. Inozinmonofosfatul (IMP):
e) [x] acidul aspartic

a) [ ] este intermediar în sinteza nucleotidelor


157. Selectaţi compuşii chimici care participă la
pirimidinice
sinteza nucleotidelor purinice:
b) [x] este intermediar în sinteza nucleotidelor
purinice
a) [x] glicina
c) [x] este precursor în sinteza AMP-lui şi GMP-
b) [ ] alanina lui

c) [x] derivaţii tetrahidrofolatului (THF) d) [ ] este precursor în sinteza UMP-lui şi CMP-


lui
d) [x] CO2
e) [ ] este produsul catabolismului AMP-lui şi
e) [ ] serina GMP-lui
161. Sinteza AMP-lui din inozinmonofosfat b) [ ] AMP activează sinteza proprie
(IMP):
c) [x] AMP inhibă sinteza proprie şi sinteza
inozinmonofosfatului (IMP)

a) [x] are loc prin două reacţii succesive d) [x] GMP inhibă sinteza proprie şi sinteza
IMP-lui
b) [ ] sursă de grupare amino pentru AMP este
glutamina e) [x] ATP este utilizat la sinteza GMP-lui, iar
GTP este utilizat la sinteza AMP-lui
c) [x] sursă de grupare amino pentru AMP este
acidul aspartic

d) [ ] necesită consum de energie sub formă de 165. Reutilizarea bazelor purinice:


ATP

e) [x] procesul este activat de GTP


a) [x] calea majoră este condensarea bazei
purinice cu fosforibozil-pirofosfatul (PRPP)

162. Sinteza GMP-lui din inozinmonofosfat b) [x] PRPP + adenină → AMP + H4P2O7, enzima
(IMP): adenin-fosforibozil-transferaza (APRT)

c) [x] PRPP + guanină → GMP + H4P2O7, enzima


hipoxantin-guanin-fosforibozil-transferaza
a) [x] are loc prin două reacţii succesive (HGPRT)

b) [x] sursă de grupare amino pentru GMP este d) [ ] activitatea înaltă a HGPRT poate cauza
glutamina guta

c) [ ] sursă de grupare amino pentru GMP este e) [ ] HGPRT posedă specificitate absolută de
acidul aspartic substrat

d) [ ] necesită consum de energie sub formă de


GTP
166. Sursele atomilor inelului pirimidinic:
e) [x] procesul este activat de ATP

a) [ ] glicina
163. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice:
b) [x] acidul aspartic

c) [ ] derivaţii tetrahidrofolatului (THF)


a) [x] fosforibozil-pirofosfat-sintetaza (PRPP-
sintetaza) este enzimă alosterică d) [x] CO2

b) [x] amidofosforiboziltransferaza este enzimă e) [ ] asparagina


alosterică

c) [ ] AMP şi GMP activează PRPP-sintetaza


167. Sinteza nucleotidelor pirimidinice
d) [ ] ATP şi GTP activează (formarea carbamoilfosfatului):
amidofosforiboziltransferaza

e) [x] nucleotidele adenilice şi guanilice inhibă


enzimele reglatoare a) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se
utilizează o moleculă de ATP

b) [ ] sursă de grupare amino pentru


164. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice: carbamoilfosfat este amoniacul

c) [x] sursă de grupare amino pentru


carbamoilfosfat este glutamina
a) [ ] GMP activează sinteza proprie
d) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se d) [x] OMP → UMP + CO2
utilizează o legătură macroergică
e) [ ] OMP → CMP + CO2
e) [x] carbamoilfosfatul este un compus
macroergic

171. Biosinteza nucleotidelor citidilice:

168. Sinteza nucleotidelor pirimidinice


(formarea carbamoilfosfatului):
a) [x] CTP se sintetizează din UTP

b) [ ] CMP se sintetizează din UMP


a) [x ] HCO3- + Gln + 2ATP + H2O →
carbamoilfosfat + Glu + 2ADP + H3PO4 c) [ ] sursă de grupare amino pentru citozină
este amoniacul liber
b) [ ] HCO3- + NH4+ + 2ATP + H2O →
carbamoilfosfat + 2ADP + H3PO4 d) [x] sursă de grupare amino pentru citozină
este Gln
c) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O →
carbamoilfosfat + ADP + H3PO4 e) [x] sinteza este cuplată cu hidroliza ATP-lui
până la ADP şi H3PO4
d) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II
(citoplasmatică)

e) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I 172. Biosinteza dezoxiribonucleotidelor:


(mitocondrială)

a) [x] dezoxiribonucleotidele se formează prin


169. Sinteza nucleotidelor pirimidinice reducerea ribonucleotidelor
(selectaţi reacţiile):
b) [ ] iniţial are loc formarea dezoxiribozei din
riboză, care ulterior interacţionează cu baza
azotată corespunzătoare
a) [ ] carbamoilfosfat + Asp + ATP → N-
carbamoilaspartat + ADP + H3PO4 c) [x] reacţia este catalizată de o reductază
care conţine tioredoxină
b) [x] carbamoilfosfat + Asp → N-
carbamoilaspartat + H3PO4 d) [x] tioredoxina este o proteină ce conţine 2
grupări -SH
c) [ ] N-carbamoilaspartat + H2O → acid
dihidroorotic e) [ ] la reducerea tioredoxinei participă FADH2

d) [x] N-carbamoilaspartat → acid dihidroorotic


+ H2O
173. Biosinteza nucleotidelor timidilice:
e) [x] acid dihidroorotic + NAD → acid orotic +
+

NADH+H+
a) [ ] precursorul nucleotidelor timidilice este
UMP
170. Sinteza nucleotidelor pirimidinice
b) [x] precursorul nucleotidelor timidilice este
(selectaţi reacţiile):
dUMP

c) [ ] donator de grupare –CH3 pentru timină


a) [ ] acid orotic + ribozo-5-fosfat → este S-adenozilmetionina (SAM)
orotidinmonofosfat (OMP)
d) [x] donator de grupare –CH3 pentru timină
b) [x] acid orotic + fosforibozil-pirofosfat este N5,N10-CH2-THF (tetrahidrofolat)
(PRPP) → orotidinmonofosfat (OMP) + H4P2O7
e) [x] fluoruracilul inhiba ireversibil
c) [ ] OMP + CO2 → UMP timidilatsintaza
e) [ ] beta-alanina

174. Biosinteza nucleozid-difosfaţilor (NDP) şi


nucleozid-trifosfaţilor (NTP) din nucleozid-
monofosfaţi (NMP): 178. Catabolismul nucleotidelor purinice
(biosinteza acidului uric):

a) [x] NMP + ATP → NDP + ADP


a) [x] hipoxantina se formează din adenină
b) [ ] NMP + ATP → NTP + AMP
b) [ ] hipoxantina se formează din guanină
c) [x] NDP + ATP → NTP + ADP
c) [ ] xantina se oxidează la hipoxantină
d) [x] ADP + H3PO4 → ATP + H2O
d) [x] hipoxantina şi xantina se oxidează la
e) [ ] AMP + H4P2O7 → ATP + H2O acid uric sub acţiunea xantinoxidazei

e) [x] acidul uric este un compus greu solubil în


apă
175. Produsul final al catabolismului
nucleotidelor purinice:

179. Guta:

a) [ ] inozina

b) [ ] hipoxantina a) [ ] principala modificare biochimică în gută


este uremia
c) [ ] xantina
b) [x] principala modificare biochimică în gută
d) [x] acidul uric este hiperuricemia

e) [ ] ureea c) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale


enzimelor implicate în sinteza ureei

d) [x] este cauzată de defecte ereditare ale


176. Produşii catabolismului uracilului şi al enzimelor implicate în sinteza nucleotidelor
citozinei: purinice

e) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale


enzimelor implicate în catabolismul
a) [x] СО2 nucleotidelor purinice

b) [x] NH3

c) [ ] alfa-alanina 180. Selectaţi defectele ereditare care


cauzează guta:
d) [ ] acidul beta-aminoizobutiric

e) [x] beta-alanina
a) [x ] insuficienţa hipoxantin-guanin-
fosforiboziltransferazei (HGPRT)
177. Produşii catabolismului timinei:
b) [x] deficienţa glucozo-6-fosfatazei

c) [ ] activitate înaltă a arginazei


a) [x] СО2
d) [x] activitate înaltă a fosforibozilpirofosfat
b) [x] NH3 (PRPP)-sintetazei

e) [ ] activitate înaltă a xantinoxidazei


c) [ ] alfa-alanina

d) [x] acidul beta-aminoizobutiric


181. Manifestările clinice ale gutei: e) [ ] mioglobina este o proteină oligomeră

a) [x ] artrită gutoasă 185. Hemoglobina (Hb):

b) [ ] xantoame cutanate

c) [x] tofi gutoşi a) [ ] este o proteină tetrameră unită cu un


hem
d) [x] nefrolitiază
b) [x] hemul este format din protoporfirina IX şi
e) [ ] litiază biliară Fe2+

c) [x] HbA (adultă majoră) este alcătuită din 2


lanţuri polipeptidice alfa, 2 lanţuri beta şi din 4
182. Alopurinolul: hemuri

d) [ ] fierul din hem, în procesul activităţii


normale a Hb, îşi schimbă valenţa: Fe2+ ↔ Fe3+
a) [ ] este analog structural al acidului uric
e) [x] hemul se leagă prin intermediul Fe2+ la
b) [x] este analog structural al hipoxantinei
resturile de histidină din componenţa lanţurilor
c) [x] este inhibitor competitiv al alfa şi beta
xantinoxidazei

d) [ ] este inhibitor alosteric al xantinoxidazei


186. Hemoglobina (Hb) participă la:
e) [x] în tratamentul cu alopurinol xantina şi
hipoxantina sunt excretate drept produşi finali
ai purinelor a) [ x] transportul sangvin al O2

b) [x] transportul sangvin al CO2


183. La cromoproteine se referă: c) [ ] reglarea echilibrului fluido-coagulant

d) [ ] transportul sangvin al fierului


a) [ ] nucleoproteinele e) [x] reglarea echilibrului acido-bazic

b) [ ] metaloproteinele

c) [x] flavoproteinele 187. Biosinteza hemului (selectaţi substanţele


necesare):
d) [x] hemoproteinele

e) [ ] fosfoproteinele
a) [ ] glutamina

b) [x] glicina
184. Hemoproteinele:
c) [x] succinil-CoA

d) [x] Fe2+
a) [ ] sunt proteine simple
e) [ ] acidul aspartic
b) [ ] toate hemoproteinele conţin
protoporfirina IX şi Fe2+

c) [x] la hemoproteine se referă hemoglobina 188. Biosinteza hemului (prima reacţie):


şi mioglobina

d) [x] la hemoproteine se referă catalaza,


citocromii, peroxidazele
a) [x] Gly + succinil-CoA → acid delta- b) [x] porfiriile primare sunt determinate de
aminolevulinic + HS-CoA + CO2 deficienţele enzimelor implicate în biosinteza
hemului
b) [ ] Gly + succinil-CoA + ATP → acid delta-
aminolevulinic + HS-CoA + CO2 + ADP + H3PO4 c) [ ] se mai numesc ictere

c) [x] reacţia este catalizată de delta- d) [x] mai frecvente sunt porfiriile hepatice şi
aminolevulinat sintaza eritropoietice

d) [ ] reacţia este catalizată de delta- e) [ ] porfiriile sunt exclusiv cutanate


aminolevulinat decarboxilaza

e) [x] enzima este reglată prin inducţie-


represie de hem 192. Catabolismul hemoglobinei (Hb):

189. Biosinteza hemului (a doua reacţie): a) [ ] începe în eritrocitele intacte

b) [ ] are loc exclusiv în sânge

a) [ ] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic c) [ ] are loc în toate ţesuturile


+ATP → porfobilinogen + ADP + H3PO4 + H2O
d) [x] are loc în celulele sistemului reticulo-
b) [x] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic endotelial
→ porfobilinogen + 2 H2O
e) [x] zilnic se degradează ≈ 6g de Hb
c) [ ] reacţia este catalizată de porfobilinogen
sintetaza

d) [x] reacţia este catalizată de delta- 193. Catabolismul hemoglobinei (Hb):


aminolevulinat dehidrataza

e) [ ] coenzima este piridoxalfosfatul


a) [x] succesiunea corectă a transformărilor
este: Hb → verdoglobină → biliverdină →
bilirubină
190. Biosinteza hemului (transformarea
protoporfirinei IX în hem): b) [ ] succesiunea corectă a transformărilor
este: Hb → biliverdină → verdoglobină →
bilirubină

a) [ ] protoporfirina IX + Fe3+ → hem + 2H+ c) [x] reacţiile au loc în celulele sistemului


reticulo-endotelial
b) [x] protoporfirina IX + Fe2+ → hem + 2H+
d) [ ] reacţiile au loc în hepatocite
c) [x] reacţia este catalizată de enzima
fierochelataza e) [ ] reacţiile au loc în sânge

d) [ ] enzima este activată alosteric de hem

e) [x] deficienţa enzimei conduce la 194. Catabolismul hemoglobinei (Hb)


protoporfirie primară (transformarea Hb în biliverdină):

191. Porfiriile: a) [ ] iniţial are loc detaşarea globinei de la


hem

b) [ ] ulterior are loc oxidarea fierului şi


a) [ ] porfiriile primare sunt determinate de desfacerea inelului porfinic cu obţinerea
deficienţele enzimelor implicate în catabolismul biliverdinei
hemului
c) [x] iniţial are loc oxidarea fierului şi e) [x] în microzomi se supune conjugării cu
desfacerea inelului porfinic cu obţinerea acidul glucuronic
verdoglobinei
d) [ ] agent de conjugare este UDP-glucoza
e) [x] ulterior de la verdoglobină se detaşează
globina şi Fe3+ cu obţinerea biliverdinei

d) [ ] Hb se transformă direct în biliverdină 198. Conjugarea bilirubinei:

195. Catabolismul hemoglobinei (Hb) a) [x] agent de conjugare este UDP-


(transformarea biliverdinei în bilirubină): glucuronatul

b) [x] enzima ce catalizează conjugarea este


UDP-glucuronil-transferaza
a) [ ] are loc în hepatocite
c) [ ] în rezultatul conjugării bilirubina devine
b) [x] are loc în celulele sistemului reticulo- mai puţin solubilă
endotelial
e) [ ] complexul bilirubină-acid glucuronic se
c) [ ] biliverdină + NAD+ → bilirubină + numeşte bilirubină liberă (indirectă)
NADH+H+
d) [x] complexul bilirubină-acid glucuronic se
e) [x] biliverdină + NADPH+H+ → bilirubină + numeşte bilirubină conjugată (directă)
NADP+

d) [ ] reacţia este catalizată de biliverdin


dehidrogenaza 199. Etapele intestinale ale metabolismului
bilirubinei:

196. Bilirubina indirectă:


a) [x] au loc în ileonul terminal şi în intestinul
gros sub acţiunea enzimelor bacteriilor
intestinale
a) [x] este o substanţă puţin solubilă în apă
b) [x] enzima beta-glucuronidaza scindează
b) [ ] circulă în plasmă în stare liberă resturile de acid glucuronic de la bilirubină

c) [x] este transportată de albumine c) [ ] succesiunea transformărilor în intestinul


gros este: bilirubină → stercobilinogen →
e) [x] complexul bilirubină-albumină se urobilinogen
numeşte bilirubină liberă
e) [x] succesiunea transformărilor în intestinul
d) [ ] complexul bilirubină-albumină se gros este: bilirubină → mezobilirubină →
numeşte bilirubină conjugată urobilinogen → stercobilinogen

d) [ ] pigmenţii biliari din intestin nu se


reabsorb în sânge
197. Bilirubina indirectă:

200. Excreţia renală a pigmenţilor biliari:


a) [x] este captată din sânge prin intermediul
receptorilor specifici ai hepatocitelor

b) [x] este transportată în microzomi de a) [ ] urina persoanelor sănătoase nu conţine


ligandine pigmenţi biliari

c) [ ] în microzomi se supune fosforilării pentru b) [ ] stercobilinogenul urinar este cel


a preveni reîntoarcerea în sânge reabsorbit prin vena porta
c) [x] stercobilinogenul urinar este cel
reabsorbit prin venele hemoroidale
204. Icterul neonatal:
e) [x] o parte din urobilinogenul reabsorbit din
intestin în sânge trece în urină

d) [x] bilirubina conjugată poate trece în urină a) [x] este determinat de o hemoliză intensă

b) [x] este determinat de o „imaturitate” a


ficatului de a prelua, conjuga şi excreta
201. Bilirubina serică: bilirubina

c) [ ] creşte preponderent concentraţia


bilirubinei conjugate
a) [x] constituie 8,5 – 20,5 μmol/L
d) [x] bilirubina neconjugată trece bariera
b) [x] creşterea concentraţiei bilirubinei serice hemato-encefalică şi provoacă encefalopatie
se manifestă prin ictere toxică

c) [ ] în condiţii fiziologice în ser predomină e) [ ] în icterul neonatal fenobarbitalul nu


bilirubina conjugată influenţează metabolizarea bilirubinei

e) [ ] în condiţii fiziologice în ser este prezentă


exclusiv bilirubina liberă
205. Icterul prehepatic:
d) [x] determinarea fracţiilor bilirubinei permite
diagnosticul diferenţial al icterelor

a) [ ] este determinat de diminuarea capacităţii


de captare a bilirubinei de către ficat
202. Cauzele icterelor:
b) [x] este determinat de hemoliza acută şi
hemoliza cronică

a) [x] creşterea vitezei de formare a bilirubinei c) [ ] în ser se măreşte preponderent


concentraţia bilirubinei conjugate
b) [ ] diminuarea degradării hemoproteinelor
d) [ ] conjugarea bilirubinei în ficat este
c) [x] scăderea capacităţii de captare a dereglată
bilirubinei de către ficat
e) [x] în ser creşte preponderent cantitatea
e) [x] scăderea capacităţii ficatului de a bilirubinei libere
conjuga bilirubina

d) [ ] mărirea capacităţii ficatului de a conjuga


bilirubina 206. Icterul hepatic premicrozomial:

203. Cauzele icterelor: a) [x] este specific sindromului Gilbert şi


sindromului Crigler-Najjar I şi II

b) [x] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de


a) [x] perturbarea eliminării bilirubinei din deficienţa UDP-glucuronil-transferazei specifice
hepatocite în bilă pentru conjugarea bilirubinei
b) [ ] mărirea capacităţii de captare a c) [ ] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de o
bilirubinei de către ficat hemoliză intensă
c) [ ] diminuarea sintezei hemoglobinei d) [ ] în sindromul Crigler-Najjar I fenobarbitalul
ameliorează metabolizarea bilirubinei
d) [x] tulburări extrahepatice ale fluxului biliar
e) [x] sindromul Gilbert este cauzat de
e) [ ] diminuarea formării bilirubinei în celulele
deficienţa captării bilirubinei de către ficat
sistemului reticulo-endotelial
c) [x] este cauzat de stază biliară intrahepatică

207. Icterul hepatic premicrozomial d) [x] este caracteristic sindromului Dubin-


(modificările pigmenţilor biliari): Johnson şi sindromului Rotor

e) [x] sindromul Dubin-Johnson este cauzat de


deficienţa secreţiei bilirubinei conjugate din
a) [x] bilirubina totală – cantitatea crescută hepatocite în capilarele biliare

b) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescută

c) [ ] bilirubina conjugată – cantitatea crescută 211. Icterul hepatic postmicrozomial


(modificările pigmenţilor biliari):
d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea
mărită

e) [ ] pigmenţi biliari în urină – cantitatea a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşorată


mărită
b) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescută

c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută


208. Icterul hepatic microzomial este
determinat de: d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitate
mărită

e) [x] în urină apare bilirubina conjugată


a) [ ] hemolize masive

b) [x] hepatite virale


212. Icterul posthepatic este cauzat de:
c) [x] ciroze hepatice

d) [ ] afecţiuni biliare
a) [ ] hemoliză
e) [x] hepatopatii alcoolice
b) [ ] dereglarea conjugării bilirubinei în
microzomi

209. Icterul hepatic microzomial (modificările c) [ ] stază biliară intrahepatică


pigmenţilor biliari):
d) [x] blocarea parţială sau totală a canalelor
biliare

a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşorată e) [ ] diminuarea capacităţii de captare a


bilirubinei de către ficat
b) [x] bilirubina liberă – cantitatea mărită

c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea mărită


213. Icterul posthepatic (modificările
d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea pigmenţilor biliari):
crescută

e) [x ] în urină apare bilirubina conjugată


a) [ ] bilirubina totală – cantitatea scăzută

b) [ ] bilirubina liberă – cantitatea crescută


210. Icterul hepatic postmicrozomial:
c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută

d) [x] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea


a) [ ] este determinat de hemoliză scăzută

b) [ ] este cauzat de dereglarea conjugării e) [x] în cazul obstrucţiei complete – lipsa


bilirubinei în microzomi urobilinogenului şi stercobilinogenului în urină
a) [ ] conţine o moleculă de oxigen (O2)

214. Transportul sangvin al oxigenului (O2): b) [ ] O2 se leagă la Fe3+ al hemului

c) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului

a) [ ] O2 se transportă preponderent în formă d) [ ] O2 se leagă la partea proteică a


dizolvată hemoglobinei

b) [x] O2 se transportă preponderent în formă e) [ ] O2 se leagă la inelul tetrapirolic al hemului


de oxihemoglobină

c) [ ] metxemoglobina este principala formă de


transport al O2 218. Formele de transport sangvin al dioxidului
de carbon (CO2):
d) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului

e) [ ] O2 se leagă la subunităţile proteice ale


hemoglobinei a) [x] dizolvat în plasmă

b) [x] carbhemoglobina

215. Factorii ce măresc afinitatea hemoglobinei c) [ ] carboxihemoglobina


(Hb) faţă de oxigen (O2) :
d) [ ] methemoglobina

e) [x] NaHCO3, KHCO3


a) [ ] micşorarea presiunii parţiale a oxigenului
(pO2)

b) [x] mărirea pH-ului 219. Carbhemoglobina:

c) [ ] creşterea temperaturii

d) [x] micşorarea concentraţiei 2,3- a) [ ] este hemoglobina legată cu CO


difosfogliceratului
b) [x] este hemoglobina legată cu CO2
e) [ ] micşorarea concentraţiei 1,3-
c) [ ] ligandul se leagă la Fe2+ al hemului
difosfogliceratului
d) [x] ligandul se leagă la partea proteică a
hemoglobinei
216. Factorii ce scad afinitatea hemoglobinei
e) [ ] ligandul se leagă la inelul tetrapirolic al
(Hb) faţă de oxigen (O2) :
hemului

a) [x] micşorarea presiunii parţiale a


oxigenului (pO2) 220. Formele patologice ale hemoglobinei sunt:

b) [x] micşorarea pH-ului

c) [ ] micşorarea temperaturii a) [ ] oxihemoglobina

d) [x] mărirea concentraţiei 2,3- b) [ ] carbhemoglobina


difosfogliceratului
c) [x] carboxihemoglobina
e) [ ] creşterea concentraţiei 1,3-
d) [x] methemoglobina
difosfogliceratului
e) [ ] deoxihemoglobina

217. Oxihemoglobina:
221. Formele patologice ale hemoglobinei:
d) [x] KHb + H2CO3 → HHb + KHCO3

a) [x] carboxihemoglobina conţine monooxidul e) [ ] HHb + KHCO3 → KHb + H2CO3


de carbon (CO)

b) [ ] CO posedă afinitate mai scăzută faţă de


hemoglobină, comparativ cu oxigenul 224. Hipoxiile:

c) [x] CO se leagă la Fe2+ din hem

d) [x] methemoglobina conţine Fe3+ a) [x] reprezintă micşorarea conţinutului de


oxigen în ţesuturi
e) [ ] methemoglobina posedă afinitate înaltă
faţă de oxigen b) [ ] reprezintă micşorarea conţinutului de
oxigen în sânge

c) [x] pot fi cauzate de micşorarea presiunii


222. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile parţiale a oxigenului în aerul inspirat
care au loc la nivelul plămânilor):
d) [x] pot fi secundare anemiilor

e) [x] pot fi cauzate de patologii obstructive


a) [x] HHb + O2 → HHbO2 pulmonare

b) [ ] KHb + O2 → KHbO2

c) [x] HHbO2 + KHCO3 → KHbO2 + H2CO3 225. Anemia falciformă (HbS):

d) [ ] KHbO2 + H2CO3 → HHbO2 + KHCO3

e) [x] H2CO3 → CO2 + H2O a) [x] este cauzată de substituţia Glu din
poziţia 6 a lanţului beta al hemoglobinei (Hb)
cu Val

223. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile b) [ ] HbS posedă solubilitate mai înaltă,
care au loc la nivelul ţesuturilor): comparativ cu HbA

c) [x] HbS dezoxigenată precipită uşor,


formând fibre rigide ce deformează eritrocitul
a) [ ] HHbO2 → HHb + O2
d) [ ] anemia falciformă este cauzată de
b) [x] KHbO2 → KHb + O2 diminuarea sintezei Hb

c) [x] CO2 + H2O → H2CO3 e) [x] persoanele heterozigote sunt rezistente


la malarie