Université Abou Bekr Belkaid

Faculté SNV & STU

Département de biologie

1er Cours:
Introduction à la signalisation cellulaire

Mme A. BRIKCI-NIGASSA

Tlemcen, le 01-02-2016
 Plan du cours
• Hiérarchie structurale dans l’organisation de la matière
vivante
• De la cellule au molécules constitutives
• Unité chimique des organismes vivants
• Protéines: constituants cellulaires importants
• Différents niveaux structuraux
• Classification des protéines
• Protéines globulaires
• Protéines fibreuses
• Protéines membranaires
Références des
cours de
signalisation Bruce Alberts
Alexander Johnson

cellulaire Julian Lewis

Martin Raff
Keith Roberts
Peter Walter
 Hiérarchie structurale dans l’organisation de la matière
vivante: de la cellule au molécules constitutives

Niveau Cellulaire Niveau Supra- Niveau Macro- Niveau

moléculaire moléculaire Moléculaire

Une structure supramoléculaire : assemblage non covalent de plusieurs sous-

unités qui peuvent être des protéines, des lipides ou des acides nucléiques.
 Unité chimique des organismes vivants
Pourcentage du poids cellulaire total
E. coli Cellule de mammifère

Bactérie
Composant
H2O 70 70

Ions inorganiques (Na+, K+, Mg2+, 1 1

Ca2+, Cl-, etc.)

Petits métabolites divers 3 3

Protéines 15 18

ARN 6 1,1

ADN 1 0,25

Phospholipides 2 3

Autres lipides - 2

Polysaccharides 2 2

Les protéines constituent la plus grande fraction des composés organiques

 Plan du cours
• Hiérarchie structurale dans l’organisation de la matière vivante
• De la cellule au molécules constitutives
• Unité chimique des organismes vivants
• Protéines: constituants cellulaires importants
• Différents niveaux structuraux
– Notion de domaine
– Notion de conformation native
– Notion de structure oligomérique
• Classification des protéines
• Protéines globulaires
• Protéines fibreuses
• Protéines membranaires
 La structure d’une protéine est décrite à quatre
niveaux structuraux

Structure Structure Structure Structure

primaire secondaire tertiaire quaternaire

Séquence en Repliement local Organisation spatiale Assemblage de sous-

acide aminé de la chaîne complète de la chaîne unités des protéines
oligomériques
 Domaine: unité globulaire compacte et stable
La protéine kinase Src: famille de protéine qui permet de phosphoryler des
protéines cibles sur des résidus tyrosine

SH3 SH2 Domaine kinase

Acide
gras
500 acides aminés
(A) Structure en domaine de la protéine kinase Src
Domaine SH3

Domaine SH2 Domaine kinase

(B) Représentation en ruban de Src (C) Représentation compacte de Src

 Les domaines se distinguent par la dominance d’une structure
secondaire

Domaine α Domaine α/β

β Domaine β

Domaine variable
Domaine unique Domaine de liaison au NAD de chaine légère
du cytochrome b562 de la lactate déshydrogénase d’immunoglobuline
 Les liaisons non covalentes favorisent la stabilité de la
Acide glutamique
conformation native des protéines

La conformation native : d’une protéine est la structure tertiaire ou quaternaire

qui correspond à la conformation qui exprime sa fonction biologique.
 Les liaisons non covalentes favorisent la stabilité des
structures tertiaires et des complexes protéine-ligand
Chaines latérales d’acides aminés

Liaison hydrogène

Protéine non repliée

Repliement
Site de liaison

Protéine repliée

Exemple de ligand lié: l’AMP cyclique

 Notion de structure oligomérique des protéines

Sous-unités Structures assemblées

Sous-unité
libres
Site de
liaison

Sites de
liaison

Hélice

anneau
Sites de
liaison
Dimère

Formation d'un dimère à Un seul type de sous-unité protéique peut interagir avec une autre
partir d'un seul type de sous-unité pour former des structures oligomériques: anneaux,
sous-unité protéique cylindres, sphères ou hélices
 Classification des protéines
La classification des protéines est basée sur leur fonction,
leurs propriétés et leur structure et forme :

1) Protéines globulaires

2) Protéines membranaires

3) Protéines fibreuses
 Représentation schématique des protéines membranaires

1-Protéine transmembranaire 2-Protéine transmembranaire 3-Protéine transmembranaire

à traversée unique (protéine à traversée multiple (protéine à traversée multiple (protéine

bitopique), le domaine TM est polytopique), le domaine polytopique), le domaine

formé d’hélice α. TM est formé d’hélice α. TM est formé de feuillet β.

 Les protéines membranaires peuvent former des pores aqueux au sein de
la membrane plasmique: récepteur d’acétylcholine
Récepteur d’acétylcholine: Récepteur ligand-dépendant qui permet le transport de
cations (K+, Na+)

Site de
liaison
Acétylcholine
Bicouche
lipidique

Récepteur de l’acétylcholine: transport de cations (K+, Na+)

CC-by SA Ataly, fichier disponible sur Wikimedia-Commons
 Les protéines globulaires assurent des activités
biologiques très diversifiées

Modèle «en
ruban»

Modèle «en
boudin»

Transport d’oxygène:
Molécule d’hémoglobine: Catalyse: Molécule de
α, 2β
tétramère (2α β) chymotrypsine
 Les protéines fibreuses constituent des éléments de
structure

Bande d’acides
aminés
hydrophobes
« a » et « d »

Hélice α Myosine II:

dimère
 Les protéines fibreuses sont des éléments de
structure
Fibrilles de collagène:
Plusieurs molécules de collagène
sont reliées transversalement entre
elles par des liaisons croisées entre
deux Lys

Liaison croisée entre

deux résidus Lys
Tête des molécules
de collagène

Fibrille de
collagène

Molécule de
collagène
300 nm x 1,5 nm

Molécule de
collagène: Triple
hélice
 Différentes représentation graphiques de la
structure tertiaire d’une protéine monomérique
Tracé des cα du squelette: Modèle éclaté: la position de
L’empaquetage de la chaine tous les atomes

Modèle de la surface
Modèle «en ruban»: organisation accessible aux solvants:
des structures secondaires les cavités, les charges