INFORME DE LABORATORIO N°4

“RECONOCIMIENTOS DE PROTEINAS”

PRESENTADO POR:
GRUPO 222
20182172704 – MABEL XIOMARA VARGAS FERNANDEZ
20171156791 - JUAN MANUEL GOMEZ RAMIREZ
20171160017 - LUIS CAMILO BARCO
20171156710 - EDUARD ANDRES GALINDO RIVAS
20171157693 - SANTIAGO JOVEL DIAZ

PRESENTADO A:
EDUARDO PASTRANA BONILLA

UNIVERSIDAD SURCOLOMBIANA
BFFAING014-149017 BIOQUIMICA
PROGRAMA DE PETROLEOS
FACULTAD DE INGENIERIA
NEIVA, 18 de JULIO
2019
 CONTENIDO
1. INTRODUCCION:....................................................................................................................3
2. MARCO TEORICO...................................................................................................................3
3. PROCEDIMIENTO...................................................................................................................6
5. RESULTADOS: ......................................................................................................................6
6. CONCLUSIONES:.....................................................................................................................8
7. BIBLIOGRAFÍA........................................................................................................................9
 1. INTRODUCCION:
La práctica del laboratorio está dividida en cuatro partes que son: coagulación de proteínas,
reacción xantoproteica, reacción de Biuret y reacción de los aminoácidos azufrados, lo cuales se
pretende extraer proteínas de la clara del huevo y la leche para reconocer su naturaleza proteica
de manera cualitativa.
Las proteínas son elementos vitales para los organismos, encontrándose en plantas y animales en
una proporción elevada. Hay una gran variedad de proteínas y cada una desempeña una función
biológica específica que puede ser de reserva, de sostén, transporte, estructural, etc.
2. MARCO TEORICO
PROTEINAS:

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código
genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:

 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno

Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos
biológicos que se producen.

CARACTERISTICAS

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de unidades
estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas
se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con
características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente

simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la
macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies
diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos
aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también
azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno
representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de
proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente
en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la
información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre
el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La
secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN)
mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos
"estándar" más la selenocisteína y en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína
sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la
proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas
también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para
formar complejos proteicos estables.

CLASIFICACION DE PROTEINAS:

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

- Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de
una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo.
Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encargan de
degradar losalimentos.

- Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga
de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

- Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el cito esqueleto.

- Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de

producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina
que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.

- Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el organismo

donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

- Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la

función de recibir señales y para que la célula así pueda realizar su función. El acetilcolina que
recibe señales para producir la contracción muscular.[ CITATION Wil \l 9226 ]
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

Estructura primaria:

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína (en formalineal).

Estructura secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos

en el espacio.
La a (alfa)-hélice
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
La conformación beta
En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag.

Estructura terciaria:

Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un poli péptido al plegarse sobre sí

misma originando una conformación globular.

Aparecen varios tipos de enlaces

Estructura cuaternaria:

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
poli peptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas poli peptídicas recibe el nombre de protómero

3. PROCEDIMIENTO
1. Se hizo una desnaturalización a la leche y a la clara de huevo mediante la adición de 10
gotas de ácido acético. Luego dejando calentar y pudiendo presenciar la desnaturalización
2. Luego se hizo una xantoproteica que consistía en agregarle 5 a 10 gotas de ácido nítrico a
la clara de huevo y a leche por separado, seguido a esto se calentó y se dejó enfriar. Una
vez frio se le agrego 5 a 10 gotas de NaOH al 20%
3. Después, se hizo una reacción de Biuret se le agregó 2 ml de NaOH 20% a la clara de huevo
y a la leche por separado, también se le agregó 5 a 10 gotas de CuSO4 y se agito.
4. Por último se identificó cual era un aminoácido azufrado introduciendo 2 ml de NaOH 20%,
10 gotas de acetato de plomo en tubos de ensayo con leche y clara de huevo por separado,
finalmente se dejó calentar y se tomaron los resultados de esta reacción.

5. RESULTADOS:
 CUAGULACION DE PROTEÍNAS
LECHE: al agregar las 10 gotas de ácido acético a la leche, esta disminuye su pH, la cual afecta la
solubilidad de las proteínas presentes como lo son las globulares (la caseín), cuando estas
proteínas se someten a un medio acido, forman coágulos. Al calentar esta solución de leche sufre
una coagulación total.

Clara de huevo: al añadir 10 gotas de ácido acético a las claras de huevo cuyo pH es de 4.8, este
desnaturaliza al huevo haciendo un cambio en sus proteínas globulares desenrollándolas y
uniéndolas con otras; al calentar el tubo de ensayo la coagulación del huevo se acelera.

 REACCION XANTOPROTEICA:

 Tubo de la izquierda: leche con la

identificación de aminoácidos con grupos
aromáticos que fueron nitrados de color
amarillo
 Tubo de la derecha: Clara de huevos

Esta reacción es una prueba cualitativa, ya que nos permite identificar proteínas con aminoácidos
portadores de grupos aromáticos al agregar ácido nítrico (10 gotas) a los dos tubos de ensayos
(leche y clara de huevos) y luego se calientan. En esta reacción los residuos de tirosina de las
proteínas son reemplazados por el ácido nítrico dando su color amarillo por el cambio de pH,
cuando terminamos las dos reacciones lo neutralizamos con NaOH.

 REACCION BIURET
  Tubo de la izquierda: claras de huevo con la
sustancia Buiret teñida con CuSo4
 Tubo de la derecha: leche huevo con la
sustancia Buiret teñida con CuSo4

Para desnaturalizar las proteínas de la clara del huevo y la leche introducimos 2ml de NaOH. Esta
reacción hace que se destruyan los enlaces peptídicos (-CO-NH-) que unen a los aminoácidos para
formar proteínas. Cuando estas proteínas y/o péptidos cortos hacen reacción con el NaOH produce
una sustancia llamada Biuret. Al introducir varias gotas de sulfato cúprico este detecta a la
sustancia Biuret tiñéndolas de color violeta. Esta es una reacción cualitativa ya que nos permite
saber la presencia del reactivo Biuret tanto en la leche como en la clara de huevo. [ CITATION Edu09
\l 9226 ]

 REACCION DE LOS AMINOACIDOS AZUFRADOS

 Tubo de la izquierda: claras de huevo con la

formación de sulfuro de plomo
 Tubo de la derecha: leche prueba negativa

Para identificar la presencia de proteínas que contiene aminoácidos con azufre le agregamos a la
leche y la clara de huevo 2ml de NaOH para desnaturalizarla y se agregó 10 gotas de acetato de
plomo para identificar dichos aminoácidos con azufre; posteriormente lo llevamos a un mechero
para calentarlo hasta su ebullición, la clara de huevo tomo un color negruzco, lo que quiere decir
que el álcali separo el azufre formando sulfuro de plomo al reaccionar con el acetato de plomo.

6. CONCLUSIONES:
 Logramos desnaturalizar las proteínas de la leche y de la clara de huevo para poder
identificar su naturaleza proteica a través de varias reacciones cualitativas.
 El NaOH es un álcali que nos ayudó a desnaturalizar las proteinas en un medio básico, pero
también nos ayudó a neutralizar reacciones cuando la sustancia se encontraba en un
medio muy acido
 Las proteinas son muy importantes para la creación de la vida, pero se pueden
desnaturalizar en medios con un pH muy aextremos, soluciones salinas extremas,
condiciones de temperaturas extremas.

7. BIBLIOGRAFÍA
Paricahuaito, W. A. (s.f.). Monografia . Obtenido de Reconocimiento de las proteínas:
https://www.monografias.com/trabajos93/reconocimiento-proteinas/reconocimiento-
proteinas.shtml

Pastrana, E. (2009). Bioquímica, Facultad de Ingenieria USCO. Obtenido de

https://onedrive.live.com/?authkey=
%21AN1vYjRCdoksnt8&cid=81E2FFBA99C4D048&id=81E2FFBA99C4D048%21354&parId=8
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