Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Escuela: Ecisalud

Unidad 1: Tarea 1 – Biomoléculas

Grupo colaborativo en campus:

Actividad individual

Karent Maritza Guerrero Torres

Código estudiante:

Tunja, 22 de Febrero del 2019

1
 Introducción

Este trabajo se desarrolla con el fin de tener conocimientos sobre los carbohidratos, en

cuanto a su estructura, grupos funcionales, características biológicas y bioquímicas. También

trataremos el tema de aminoácidos y proteínas. Se tendrá en cuenta los la carga eléctrica. Y por

último veremos los componentes estructurales de los ácidos nucleicos.

Para el desarrollo de este trabajo, se resolverán unas series de interrogantes dados por el

docente, encontrados en la guía de actividades.

2
 Desarrollo de la Tarea 1 – Biomoléculas

1. Los carbohidratos de las plantas se dividen en dos grupos: estructurales y no Estructurales. De

acuerdo con los tipos de carbohidratos (estructurales y no estructurales), y sus características

(biológicas y bioquímicas). Construya la tabla 1 que se encuentra en el Anexo 1.

Tabla 1. Desarrollo del numeral 1:

Ejemplos con nombre

Carbohidratos Grupo funcional Características Biológicas y Bioquímicas
de Monosacárido

Aporte energético celular. La glucosa es el

más común y abundante de los
monosacáridos y constituye el más
importante nutriente de las células del
cuerpo. Es transportada por la sangre y
constituye el principal azúcar utilizado
Monosacáridos Aldehídos 1. Glucosa como fuente de energía por los tejidos y las
células. Lo usual es que forme parte de
cadenas de almidón o disacáridos.
Pertenece al grupo de carbohidratos
denominados simples. Su molécula posee 6
átomos de carbono (hexosas), por lo que
pertenece al subgrupo de las aldohexosas.

3
 Es una aldotriosa cuya fórmula es C3H6O3.
Posee dos isómeros ópticos, ya que tiene
un carbono asimétrico, representado como
C. Es importante porque es el primer
2. Gliceraldehido monosacárido que se obtiene en la
fotosíntesis, durante la fase oscura (ciclo de
Calvin). Además, es un paso intermedio de
bastantes rutas metabólicas, como la
glucólisis.

Aporte energético celular. Al igual que la

glucosa, la galactosa pertenece al grupo de
carbohidratos simples. Igualmente, su
molécula posee 6 átomos de carbono
/hexosas), por lo que pertenece al
3. Galactosa subgrupo de las aldohexosas. La galactosa
difiere de la glucosa sólo en la orientación
del grupo OH del carbono 4. Igual que la
glucosa, es un azúcar reductor, presenta
mutarrotación y en solución existe en tres
formas: alfa, beta y abierta.

Aporte energético celular. Glúcido

disponible de rápida absorción como
fuente de energía por el organismo. Al igual
que la glucosa, la fructosa pertenece al
1. Fructosa
grupo de los carbohidratos simples. Su
molécula es una hexosa y su fórmula
empírica es C6H12O6. Pertenece al
subgrupo de las cetohexosas.

Su fórmula química está formada por

Cetonas C5H10O5. No se descompone en otros
compuestos simples. Es de mayor
importancia dentro del ecosistema actual.
Debido a que, es clave para que exista vida
en el planeta, pues, representa la energía
2. Ribulosa
en todos los procesos fotosintéticos,
manteniendo su desarrollo, reproducción y
crecimiento. Debido a ser un producto de
oxidación, actúa de manera directa a
funcionamiento de la glucosa. Por lo tanto,
funciona en el desarrollo metabólico.

4
 La DHA es un monosacárido,
concretamente una triosa, perteneciente al
grupo de cetosas. Su fórmula química es
C3H6O3. Su aspecto es de un polvo
hidroscópico cristalino de color blanco.
Tiene un sabor dulce y un olor
característico. Es la más simple de todas las
cetosas posibles ya que, al tener sólo 3
carbonos, no posee quiralidad y es el único
sin actividad óptica. La DHA puede
sintetizarse de forma artificial, mezclada
3. Dihidroxiacetona con Gliceraldehido, llevando a cabo una
oxidación suave del glicerol con algún
agente oxidante. La forma fosforilada de la
DHA, la Dihidroxiacetona fosfato (DHAP), es
un importante intermediario del
metabolismo: participa en la glucólisis.
Cuando la DHA se combina con piruvato se
obtiene un suplemento nutricional muy
demandado por los deportistas, ya que
tomado por vía oral potencia la
biodegradación de las grasas e incrementa
la masa muscular.

Ejemplos de
Fuentes de origen Características Biológicas y Bioquímicas
Disacáridos

Es soluble en agua y tiene como función un

aporte energético celular. Disacárido
Es el componente formado por una molécula de glucosa y
principal del azúcar de otra de fructosa, mediante encela
1. Sacarosa caña o de la dicarbonílico. La glucosa está unida a la
remolacha azucarera. fructosa mediante un puente de oxigeno de
Piñas o anonas. tal manera que el anillo de sacarosa no
Disacáridos pueda abrirse o cerrarse espontáneamente
en presencia de agua.

Es un galactósido. Existe un enlace

glucosídico beta del C-1 de su unidad
Es el único azúcar de galactosa al C-4 de su unidad de glucosa.
origen animal, es el Por lo tanto, la unidad de glucosa conserva
2. Lactosa
azúcar de la leche su hemiacetal libre, así presenta
materna. mutarrotación y es un azúcar reductor.
Estos azúcares pueden ser metabolizados
con la adición de moléculas de agua.

5
 La maltosa o azúcar de malta no se
Es obtenida por el presenta como tal de manera abundante
organismo por la en la naturaleza, aunque se encuentra en
transformación de los granos en germinación. Disacárido
3. Maltosa
almidones o féculas formado por 2 unidades de glucosa,
contenidas en muchos mediante enlace monocarbonílico 1 - 4. La
cereales. maltosa presenta mutarrotación y es un
azúcar reductor.

Es un azúcar doble formado por dos

glucosas unidas por los grupos hidroxilo del
carbono 1 en posición beta de una glucosa
y del carbono 4 de la otra glucosa. Por ello
este compuesto también se llama beta
Almacenamiento de glucopitanosil (1-4) glucopiranosa. Al
4. Celobiosa
energía producirse dicha unión se desprende una
molécula de agua y ambas glucosas quedan
unidas mediante un oxígeno
monocarbonílico que actúa como puente.
La celobiosa aparece en la hidrólisis de la
celulosa. Su fórmula es C12H22O11.

Tipo de Ejemplos de
Características Biológicas y Bioquímicas
carbohidrato polisacáridos

Se trata de un polímero de glucosa,

formado por dos tipos de moléculas:
amilosa (30%), molécula lineal, que se
encuentra enrolada en forma de hélice, y
amilopectina (70%), molécula ramificada.
1. Almidón
Procede de la polimerización de la glucosa
que sintetizan los vegetales en el proceso
Polisacáridos de fotosíntesis, almacenándose en los
amiloplastos. Se encuentra en semillas,
Reserva
legumbres y cereales, patatas y frutos.

Es un polisacárido de reserva en animales,

que se encuentra en el hígado (10%) y
músculos (2%). Presentan ramificaciones
2. Glucógeno cada 8-12 glucosas con una cadena muy
larga. Se requieren dos enzimas para su
hidrólisis y glucosidasa, dando lugar a
unidades de glucosa.

6
 Es el homopolisacárido de reversa de
levaduras y bacterias. El Dextrano está
formado por cadenas de moléculas de a-D-
3. Dextrano glucosa unidas por enlaces a(1-6) con
puntos de ramificación a(1-2), a(1-3) o (1-4)
en diferentes posiciones y frecuencia
dependiendo de la especie.

Es un polisacárido que está presente en el

exoesqueleto de los artrópodos y en la
pared celular de muchos hongos. La
1. Quitina
estructura de las fibras de quitina es muy
similar a la de la celulosa, con láminas
paralelas unidas por puentes de hidrógeno.

La consistencia gelatinosa de la matriz es

conferida por los heteropolisacáridos,
denominados glucosaminoglucanos.
Altamente hidratados debido a su
2. naturaleza ácida. Estos polisacáridos
Glucosaminoglucanos proporcionan a los tejidos resistencia a la
Estructural compresión y rellenan los espacios
intercelulares; además su naturaleza
porosa permite la difusión de nutrientes y
oxígeno por los tejidos.

Polisacárido estructural de los vegetales en

los que constituye la pared celular. Es el
componente principal de la madera,
algodón. Es un polímero lineal de celobiosa.
3. Celulosa
Sus glucosas se unen por puentes de
Hidrógeno dando microfibrillas, que se
unen para dar fibrillas y que a su vez
producen fibras visibles.

7
2. Consultar el nombre y la estructura química de 5 Homopolisacáridos y 5 heteropolisacáridos.

¿Cuál es la relación con los carbohidratos estructurales? Consolide la información en la tabla 2

que se encuentra en el Anexo 1.

Tabla 2. Desarrollo del numeral 2:

Tipos de estructuras formados por los hidratos de

Tipo y que los diferencia
carbono

1. Almidón: Es el polisacárido de reserva propio

de vegetales. Se acumula en forma de gránulos
dentro de los plastos, en la célula vegetal.

2. Glucógeno: Es el polisacárido de reserva

energética propio de los animales y hongos (y
en algunas bacterias). Se encuentra en el
hígado y en los músculos.

3. Dextranos: Son los polisacáridos de reserva

de las levaduras.
Homopolisacáridos
4. Celulosa: Es un polisacárido con función
esquelética propio de los vegetales. Es el
elemento principal de la pared celular, que
envuelve a la célula, y persiste después de la
muerte de ésta.

5. Quitina: Es un polisacárido estructural,

componente fundamental del exoesqueleto de
los artrópodos. También forma parte de los
recubrimientos celulares de los hongos.

1. Pectina: Componente de la pared celular de

los tejidos vegetales. Abunda en la manzana,
Heteropolisacáridos pera, ciruela y membrillo. Posee una gran
capacidad gelificante que se aprovecha para
preparar mermeladas.

8
 2. Agar - Agar: Se extrae de las algas rojas o
rodofíceas. Es muy hidrófilo y se utiliza en
microbiología para preparar medios de cultivo.

3. Goma arábiga: Se extrae de la resina

segregada por algunos árboles para cicatrizar
sus heridas.

4. Hemicelulosas: Se encuentra en la pared

celular de las células vegetales, recubriendo la
superficie de las fibras de celulosa y
permitiendo su anclaje a la matriz de pectinas.

5. Peptidoglucanos: Forman parte de la pared

bacteriana, y su función es proteger a las
bacterias de la deformación o destrucción en
condiciones de presión osmótica desfavorable.
También reciben el nombre de mureína.

Estructura química del Almidón

9
Estructura química del Glucógeno

Estructura química del Dextranos:

Estructura química de la celulosa:

Estructura química de la Quitina:

10
Estructura química de la Pectina:

Estructura química del Agar – Agar:

Estructura química de la Goma Arábica:

11
Estructura de las Hemicelulosas:

Estructura química de los Peptidoglucanos:

12
¿Cuál es la relación con los carbohidratos estructurales?

Las plantas poseen paredes celulares rígidas que, a fin de mantener sus formas deben ser

capaces de resistir diferencias de presión osmótica entre los espacios extracelulares e

intracelulares. En las plantas grandes, como los árboles, las paredes de la célula desempeñan

también de soportar el peso. La celulosa, componente estructural primario de las paredes de la

célula vegetal, contiene alrededor de la mitad del carbono de la atmósfera. También se encuentra

en las paredes celulares de los hongos. Aunque la celulosa es predominantemente de origen

vegetal aparece también en los caparazones externos rígidos de los invertebrados marinos

conocidos como tunicados. La quitina es el componente principal de los exoesqueletos de

invertebrados tales como los crustáceos, los insectos, entre otros, y se halla presente también en

las paredes celulares de la mayor parte de los hongos y en muchas algas. Las matrices

extracelulares de los tejidos animales de sostén (conjunto, óseo, cartilaginoso) están constituidas

por polisacáridos nitrogenados (los llamados glicosaminoglicanos o munopolisacáridos).

13
3. Los aminoácidos son la base estructural de las proteínas. De acuerdo con esto las proteínas

pueden adquirir diversas estructuras conformacionales ¿cuáles son dichas estructuras? y ¿Qué

tipos de interacciones biológicas y bioquímicas se dan en las estructuras? ¿Tenga presente la

estructura molecular de los aminoácidos y la cadena lateral R? según el gráfico 2 Consolide la

información en la tabla 3 que se encuentra en el Anexo 1.

¿Cuáles son dichas estructuras?

Son: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

¿Qué tipos de interacciones biológicas y bioquímicas se dan en las estructuras?

Estructura primaria: Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de

aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El primer puesto de la cadena corresponde al grupo

amino terminal, y la estructura primaria es la secuencia en la que están situados todos los

constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia está codificada genéticamente.

Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin que exista una solución

de continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se suele considerar proteína aquellos

polipéptidos con un peso molecular del orden de 10.000 o más.

Estructura secundaria: La estructura secundaria es la forma en la que la cadena

polipeptídica se pliega en el espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene
14
distinta estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las más

importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada b. Las estructuras secundarias

definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos

amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena polipeptídica. Consecuentemente,

los parámetros estructurales (distancias, ángulos) serán iguales, independientemente de la

proteína y de los aminoácidos que formen la estructura. También se considera como un tipo de

estructura secundaria el llamado "bucle W", un bucle formado por un tramo de cadena de

cualquier longitud cuyos extremos se aproximan, asemejándose a la letra griega omega W. Estos

bucles suelen aparecer, entre otros lugares, uniendo tramos de hoja plegada b.

Estructura terciaria: La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan

en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura

secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria está mantenida

por enlaces iónicos y de puente de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos,

enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.

Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se

asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de

estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias subunidades. Como

ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la hemoglobina, las

inmunoglobulinas o la miosina.

¿Tenga presente la estructura molecular de los aminoácidos y la cadena lateral R?

Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las proteínas, para

entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las proteínas se componen de carbono,

15
hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos de estos elementos suelen formar

subunidades moleculares denominadas aminoácidos.

Tabla 3. Desarrollo del numeral 3.

Estructuras Que determina la conformación, y Qué tipos de interacciones biológicas y

conformacionales ejemplo de una proteína bioquímicas se dan y su estructura

El alto número de AA que integran una

La secuencia de aminoácidos de
proteína nos da, en forma similar a lo
una cadena polipeptídica
anotado en los péptidos, una enorme
determina el tipo de interacciones
variabilidad estructural y para
electrónicas que se producirán
caracterizar una proteína debemos por
(tanto entre la misma proteína
tanto conocer su composición en AA y
como con su entorno) y el grado
1. Estructura primaria el orden en que se encuentran. La
de libertad de adoptar diferentes
determinación de la composición se
conformaciones estables a una
logra sometiendo la proteína a una
temperatura fisiológica. Algunos
hidrólisis drástica con ácidos o bases
efectos de determinados
(generalmente HCI 6N y Ba (OH)2 4N) y
aminoácidos sobre la estructura
analizando cuantitativamente la
de la cadena. Ejemplo: La insulina.
mezcla de AA libres que resulta.

En algunas proteínas, o en ciertas

regiones de la misma, no existen
En una o varias cadenas polipeptídicas
interacciones de suficiente
se presentan uniones por puentes de
consideración como para que se
hidrógeno en las que solo intervienen
pueda distinguir un nivel de
los grupos C=O y N-H que forman el
organización superior a la
enlace peptídico. Todas las
estructura primaria. En estos
2. Estructura secundaria configuraciones existentes o
casos se habla de conformación al
propuestas deben satisfacer las
azar. La figura de la derecha
características estructurales que ya
representa el motivo estructural
discutimos para este tipo de enlaces; la
denominado dedo de zinc, muy
configuración más sencilla es la de
común en proteínas que
cadena extendida
interaccionan con el DNA.
Ejemplo: El colágeno

16
 En estas proteínas y como
consecuencia de sus estructuras
primaria y secundaria, se presentan
simultáneamente varias clases de
interacciones que determinan su
conformación. Estas interacciones son:
Puentes de hidrógeno
intermoleculares o intermoleculares,
La conformación de las proteínas cuando la proteína tiene más de una
globulares es considerablemente cadena polipeptídica, que se forman
más compleja que la de las entre cadenas laterales, o entre
3. Estructura terciaria
proteínas fibrosas y es cadenas laterales y átomos del enlace
característica para cada una. peptídico. Enlaces salinos o iónicos que
Ejemplo: Mioglobina resultan de la atracción electrostática
entre grupos R con cargas opuestas.
Uniones hidrofóbicos provenientes de
las interacciones entre cadenas
laterales de AA no polares, que
tienden a asociarse entre sí excluyendo
el agua. Enlaces covalentes entre
grupos R de CySH (enlaces disulfuro),
Lys y Glu o Asp.

La conformación espacial que Algunas proteínas y con mucha

adoptan en conjunto es lo que frecuencia aquellas con peso molecular
permite a cada proteína realizar (PM) superiores a 100000 están
una función específica. Es por eso formadas por la asociación reversible
4. Estructura cuaternaria que el estudio de las proteínas se de dos o más cadenas polipeptídicas
ha realizado de forma tradicional que no están unidas entre sí por
en cuatro estadios de enlaces covalentes y pueden ser
complejidad. Ejemplo: La separadas y estudiadas
Hemoglobina individualmente.

4. Compara y contrasta las características de las proteínas fibrosas y globulares. Considere sus

funciones biológicas, solubilidad en agua, composición de aminoácidos, estructura secundaria,

estructura terciaria.

Rta:

17
 La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en dos grupos proteínas fibrosas y

globulares.

Proteínas fibrosas: se ordenan formando filamentos u hojas de gran extensión, en general

conformadas por un único tipo de estructura secundaria. Todas ellas son insolubles en agua

debido a su alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos. Cumplen importantes funciones

estructurales y representan más de la mitad de la masa corporal de los organismos superiores.

Analizaremos algunas de interés biológico:

 Queratina: se localiza en cabellos, uñas, lana, plumas, escamas, cuernos, capa externa de

la piel. Sus características más importantes son resistencia, dureza y flexibilidad

variables.

 colágeno: tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Se destaca por la resistencia y por

su no capacidad de estiramiento.

 Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo, posee elasticidad y capacidad de

estiramiento.

 fibroína: en la seda y en telaraña. Son fibras muy fuertes y flexibles. No extensibles.

Proteínas globulares: las cadenas polipéptidos se pliegan en forma esférica y poseen una

estructura más complejas que las anteriores, ya que puede haber más de una estructura

secundaria en la misma molécula. Son solubles en agua.

Algunas de las más importantes son:

 Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxígeno.

 Citocromo: es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias.

 Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN

18
  lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos.

Cuadro de comparación entre proteínas fibrosas y globulares:

Proteínas Fibrosas Proteínas Globulares

se ordenan formando filamentos u

hojas de gran extensión, en Las cadenas polipéptidos se
general conformadas por un único pliegan en forma esférica
tipo de estructura secundaria

Todas ellas son insolubles en agua

Poseen una estructura más
debido a su alto contenido de
complejas que las anteriores
aminoácidos hidrofóbicos.

Cumplen importantes funciones Puede haber más de una

estructurales y representan más de estructura secundaria en la
la mitad de la masa corporal de los misma molécula. Son solubles
organismos superiores. en agua.

Ejemplos: Queratina, Colágeno, Ejemplos: Mioglobina, Citocromo,

Elastina y Fibroina. Ribonucleasa y lisozima.

5. El punto isoeléctrico es el pH en el cual una molécula que presenta grupos ácidos o básicos,

tiene una carga eléctrica neta igual a cero.

Rta:

El pH es una propiedad del medio, de la disolución. Por lo tanto, es común para todas las

moléculas presentes. El pH lo fijamos experimentalmente, por ej. Añadiendo un ácido o una

19
base, o una disolución tampón; no es el resultado de la ionización de las Biomoléculas de la

muestra.

a. El punto isoeléctrico es el punto en el que la carga total de la proteína es cero (una carga
neutra). ¿Cómo se determina el punto isoeléctrico (pI) de una proteína? Y qué

importancia bioquímica tiene éste valor.

¿Cómo se determina el punto isoeléctrico (pI) de una proteína?

La determinación del punto isoeléctrico se llevó a cabo de acuerdo al método descrito por

Spell y Bressani [32] modificado [31]. Cada extracto obtenido se llevó a un pH de 4,0- 4,25 y 4,5

utilizando HCl 0,1 M, con el fin de abarcar el rango descrito en la bibliografía como puntos

isoeléctricos de la proteína foliar [31]. Se evaluaron 2 temperaturas de precipitación: temperatura

ambiente y 50°C. Las muestras tratadas se llevaron a agitación constante durante 30 minutos y

posteriormente fueron centrifugadas en una centrifuga HETTICH Zentrifuguen modelo D78532

por 5 minutos a 5000rpm. El sobrenadante se descartó y el precipitado se secó a 60°C por 24

horas, con el fin de alcanzar peso contante. El punto isoeléctrico se estableció en el valor de pH

donde el precipitado presentara mayor contenido de proteína. El procedimiento se realizó por

triplicado. El contenido de proteína, humedad y cenizas se determinó como se describió

anteriormente. Con el fin de determinar el rendimiento de la extracción y en base a este, el

rendimiento de precipitación, se cuantificó el contenido de proteína remanente en la fuente foliar

después del tratamiento como se describió previamente.

¿Qué importancia bioquímica tiene éste valor?

20
 Todas las macromoléculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se dispersan en

agua. Una característica de las proteínas y otros biopolímeros es que la carga total que adquieren

depende del pH del medio. Así, todas las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del

medio en el que se encuentren y de los aminoácidos que la componen, así como de las cargas de

cualquier ligando que se encuentre unido a la proteína de forma covalente (irreversible).

Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en tres

formas dependiendo del pH del medio: catiónicos, neutros y aniónicos. Cualquier proteína

tendría una carga neta positiva si se encuentra en un medio lo suficientemente ácido debido a que

los grupos COOH de los aminoácidos aspártico y glutámico estarían en su forma neutra pero los

grupos amino de Arginina y lisina están protonados (-NH3+). De igual forma si la proteína se

encuentra en un medio con un pH muy alto estaría cargada negativamente ya que en este caso los

grupos carboxilo estarían desprotonados (COO-) y los grupos amino estarían en su forma neutra

(NH2). De lo anterior se deduce que las proteínas tienen un pH característico al cual su carga

neta es cero. A este pH se le denomina punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico (pI), se

encuentran en el equilibrio las cargas positivas y negativas por lo que la proteína presenta su

máxima posibilidad para ser precipitada al disminuir su solubilidad y facilitar su agregación.

6. Hay dos tipos principales de proteínas. Unas moléculas que contienen solo aminoácidos y

proteínas contienes una porción no proteica. De acuerdo a la composición, las proteínas se

pueden clasificar como holoproteínas y heteroproteínas. De acuerdo a esta información

determine:

a. ¿Cuáles son las principales diferencias estructurales entre las holoproteínas y las

heteroproteínas?

21
 Las holoproteínas están formadas solamente por aminoácidos y se clasifican en Globulares

y Fibrosas.

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica (aminoácidos) y por un

grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético" y están clasificadas en Glucoproteínas,

Lipoproteínas, Nucleoproteínas y Cromoproteínas.

b. Identifique sus funciones:

Holoproteínas:

 Proteínas globulares:

Albúminas: Grandes proteínas que se encarga del transporte

Globulinas: Son muy grandes y tienen una forma globular perfecta

Histonas: Están asociadas a las cadenas de ADN ya que forman parte de la cromatina

 Proteínas fibrilares:

Queratina: Está presente en la epidermis y es rica en cisteína

Colágeno: Es resistente al estiramiento y posee una estructura secundaria especial

Miosina: Participa en la contracción de los músculos

Heteroproteínas:

Fosfoproteínas: La parte no proteica está formada por un ácido ortofosfórico

Glucoproteínas: Su parte no proteica es un glúcido

Lipoproteínas: Cuyo grupo prostético es un lípido

Cromoproteínas: Contienen una metalporfina formada por 4 anillos de pirro

c. Las proteínas se clasifican de acuerdo a su solubilidad en agua, en soluciones salinas diluidas,

en bases o ácidos, y en soluciones etanólicas. De acuerdo a ello, dar un ejemplo para cada caso,

22
de una proteína soluble en los medios mencionados, y explicar a qué se debe su solubilidad, por

medio de las interacciones inter- e intra-moleculares.

 Según su solubilidad:

Globulinas: Proteínas solubles en agua. Son un importante componente del plasma;

Lactoglobulina, Seroglobulina, Ovoglobulina.

 Según su función:

Enzimas: Proteínas con capacidad catalizadora (ADN) y polimerasa (Pepsina).

7. Los lípidos se clasifican en saponificables y no saponificables. De acuerdo a ello, consultar

para cada caso cuáles son y dar un ejemplo de una función bioquímica. Por ejemplo, los terpenos

son un lípido no saponificable, y son el principal componente de los aceites esenciales de algunas

plantas.

Los lípidos, conocidos como grasas en término más general, son Biomoléculas orgánicas

compuestas, principalmente, por moléculas de hidrógeno, oxígeno, carbono. También forman

parte de la composición de los lípidos otros elementos como, por ejemplo, el fósforo.

 Lípidos saponificables:

Los lípidos saponificables son lípidos que están compuestos por alcohol unido y ácidos

grasos y se producen reacciones químicas de saponificación con estos lípidos. Las moléculas en

ellos están hidrolizadas en soluciones alcalinas.

Ácidos grasos: Pueden ser fuente de energía y de agua metabólica a través de su oxidación

en el catabolismo. Por sí mismos, y también muchos derivados suyos, algunos ácidos grasos son

ligados de receptores tanto intracelulares como de membrana lo que les da un papel en las vías

de transducción de señales celulares. En otros casos, ciertos ácidos grasos actúan como anclaje

lipídico para proteínas normalmente implicadas en procesos de señalización celular.

23
 Acilgliceridos: Constituyen las reservas de energía de los seres vivos a largo plazo,

impermeabilizantes y aislantes térmicos.

Fosfolípidos: Una de las funciones principales de los fosfolípidos es en la membrana

celular, ya que son los que la componen. Los fosfolípidos cuentan de una característica que se

denomina carácter anfipatico, y es lo que les permite unirse entre otros mediante interacciones

hidrofobicas. También se encarga de la activación de las enzimas.

 Lípidos no saponificables:

Son los lípidos que no poseen ácidos grasos en su estructura y no producen reacciones de

saponificación. Entre los lípidos insapofinicables. Encontramos a: terpenos, esteroides y

prostaglandinas.

Terpenos: Da coloración a los órganos vegetales y participa en la síntesis de las

vitaminas A, K y E. Son el principal componente de los aceites esenciales de algunas plantas.

Esteroides: Intervienen en las funciones del organismo humano, la mayoría de ellos como

hormonas; pero también en función de vitaminas y de agentes tensoactivos.

Prostaglandinas: Cumplen diversas funciones relacionadas generalmente con procesos

inflamatorios, con dolor, fiebre, edemas y enrojecimiento. Algunas funcionan como

vasodilatadores, regulando la presión sanguínea.

Tabla 4. Desarrollo del numeral 7.

Lípidos Tipo de lípido Funciones

1. Ácidos grasos Fuente de energía
Saponificables: contienen
Reserva de energía, impermeabilizante y
ácidos grasos; y en presencia 2. Acilgliceridos
aislante térmico
de NaOH o KOH forman
jabones
Componen la membrana celular y se
3. Fosfolípidos
encarga de activar las enzimas

24

Insapofinicables: no
contienen ácidos grasos, por
ello no pueden formar
jabones
3. Prostaglandinas
Compone los aceites esenciales de
1. Terpenos
algunas plantas
Intervienen en las funciones del
2. Esteroides
organismo humano (hormonas)
Funciones relacionadas con procesos
inflamatorios

8. Las lipoproteínas son complejos moleculares formadas por lípidos unidos a proteínas de forma

no covalente. Estas son las encargadas del transporte de grasas en el organismo. Y se clasifican

en 5 tipos. De acuerdo con lo anterior, consultar la clasificación y dos funciones de cada tipo de

lipoproteína. Describa 4 de estas macromoléculas y su función.

Rta

Los lípidos plasmáticos consisten de triglicéridos (TAG), fosfolípidos, colesterol y una

pequeña fracción de ácidos grasos de cadena larga no esterificados. Dado que los lípidos son

insolubles en agua se transportan en el plasma asociados a proteínas anfipáticas, conocidas

como apolipoproteínas, para crear una partícula llamada lipoproteína.

Empaquetar los lípidos insolubles en el plasma proveniente de los alimentos (exógeno) y

los sintetizados por nuestro organismo (endógenos), que son transportarlos desde el intestino y el

hígado a los tejidos periféricos y viceversa; devolviendo el colesterol al hígado para su

eliminación del organismo en forma de ácidos biliares.

25
Tabla 5. Desarrollo del numeral 8.

Lipoproteína Características

Transportar la grasa desde la mucosa intestinal hasta el

1. Quimiolicrones
tejido adiposo y el hígado para almacenarse

Transportan los triglicéridos sintetizados en el hígado a

2. VLDL partir de los azucares, hasta el lugar de almacenamiento
del tejido adiposo

Transportan desde el hígado hasta los tejidos la mayor

parte del colesterol, tanto el fabricado por el propio
hígado (endógeno) como el obtenido en la alimentación
(exógeno), además transportan gran parte de los
3. LDL triglicéridos y fosfolípidos. Los LDL se fijan a receptores de
las membranas de las células y así se incorporan dentro
de la célula por endocitosis. Una vez dentro los LDL se
destruyen dejando dentro el colesterol y los demás
lípidos.

26
 Transportan el colesterol sobrante hasta el hígado para
4. HDL que sea degradado y después excretado a través de la
bilis

Estos son los más grandes y menos densos de las

lipoproteínas, con el contenido más alto del triglicérido.
5. Chylomicrons Consisten en un componente de proteína sintetizado en
el hígado, que envuelve alrededor del colesterol y de las
grasas dieta-derivados.

9. Realice un cuadro comparativo de los ácidos nucleicos donde describa las diferencias en los

componentes estructurales de estas Biomoléculas.

27
Tabla 6. Desarrollo del numeral 9.

Características ADN ARN

Pentosa Posee B - D - Ribosa Posee B - D - Desoxirribosa

Composición Adenina, guanina, citosina y

química timina. La proporción de adenina
Adenina, guanina, citosina y uracilo.
Base es idéntica a la timina, lo mismo
Todas ellas en distintas proporción.
ocurre con la guanina y citosina
(En el ADN de doble cadena)

En el proceso de transcripción se
traslada información del ADN a
otras moléculas: el ARNm, actúa
como intermediario para llevar la La información sobre que
información contenida en el ADN al aminoácidos y en qué orden
citoplasma. La traducción se la deben unirse para producir todas
Función
secuencia de bases del ARNm se las proteínas celulares esta
realiza en los ribosomas del codificada en la secuencia de
citoplasma. Los ARNt específicos bases del ADN.
transportan a los aminoácidos
colocándolos en el orden exacto
para formar la proteína.

10. ¿Qué tipos de ARN están presentes en los seres vivos?, determine las características y

funciones.

Rta:

Existen tres formas principales de ARN que son:

 ARN mensajero (ARNm): se forma tomando como molde una de las cadenas del ADN

que constituye cada gen, mediante la enzima de ARN polimeraza que se une a su

secuencia de la cadena de ADN que va a transcribir llamada promotor. Es quien lleva la

información del núcleo al citoplasma para sintetizar las cadenas peptídicas. Codifica la

28
 secuencia de aminoácidos de uno o más polipéptidos especificados por un gen o por un

conjunto de genes.

 ARN ribosomal o ribosómico (ARNr): están relacionados con la síntesis de proteínas.

Forman parte de los ribosomas que son las complejas maquinarias celulares que

sintetizan las proteínas.

 ARN de transferencia (ARNt): se une al ARNm en función de la complementariedad de

las bases de anticodón/codón. Su función es unir o enlazar aminoácidos y transportarlos

hacia los ARNm para poder sintetizar las proteínas. Lee la información codificada en el

ARN mensajero y transfiere el aminoácido adecuado a la cadena polipeptídica en

crecimiento durante la síntesis proteica.

Tabla 7. Desarrollo del numeral 10.

Tipos de ARN Características y funciones

Es quien lleva la información del núcleo al citoplasma para

sintetizar las cadenas peptídicas. Codifica la secuencia de
ARN mensajero (ARNm)
aminoácidos de uno o más polipéptidos especificados por un
gen o por un conjunto de genes.

Están relacionados con la síntesis de proteínas. Forman parte

ARN ribosomal (ARNr) de los ribosomas que son las complejas maquinarias celulares
que sintetizan las proteínas.

Su función es unir o enlazar aminoácidos y transportarlos hacia

los ARNm para poder sintetizar las proteínas. Lee la información
ARN de transferencia codificada en el ARN mensajero y transfiere el aminoácido
adecuado a la cadena polipeptídica en crecimiento durante la
síntesis proteica.

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