RESUMÃO DA APROVAÇÃO – AMINOÁCIDOS,

PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Marcus Felipe O. B. Alencar – mfebar@icloud.com - @fpbarros88

AMINOÁCIDOS

 O TERMO RESÍDUO DE AMINOÁCIDO SE REFERE A PERDA DE ÁGUA QUANDO

UM AMINOÁCIDO SE LIGA A OUTRO (LIGAÇÃO PEPTÍDICA)
 O PRIMEIRO AMINOÁCIDO DESCOBERTO FOI A ASPARAGINA.
 TODOS OS 20 AMINOÁCIDOS SÃO α-aminoácidos PORQUE TEM UM GRUPO
CARBOXILA E UM GRUPO AMINO LIGADOS AO CARBONO α (CARBONO
QUIRAL)
 O QUE DIFERENCIA OS AMINOÁCIDOS SÃO AS SUAS CADEIAS LATERAIS
(GRUPOS R)
o VARIAM EM ESTRUTURA, TAMANHO E CARGA ELÉTRICA. INFLUENCIAM
A SOLUBILIDADE EM ÁGUA.
 A ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS É:

 SOMENTE A GLICINA NÃO APRESENTA ESSA ESTRUTURA.

o NO LUGAR DO GRUPO R EXISTE OUTRO ÁTOMO DE HIDROGÊNIO.

 OS AMINOÁCIDOS POSSUEM 2 ESTEREOISÔMEROS POSSÍVEIS

(ENANTIÔMEROS) -> L / D
 OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS EM PROTEÍNAS SÃO ESTEREOISÔMEROS L.
 OS AMINOÁCIDOS SÃO CLASSIFICADOS QUANTO A SUA POLARIDADE
(TENDENCIA EM REAGIR COM A ÁGUA):
o GRUPOS R APOLARES (ALIFÁTICOS): HIDROFÓBICOS
o GRUPOS R AROMÁTICOS: HIDROFÓBICOS
o GRUPOS R POLARES SEM CARGA: HIDROFÍLICOS
o GRUPOS R COM CARGAS POSITIVAS: + HIDROFÍLICOS (BÁSICOS)
o GRUPOS R COM CARGA NEGATIVA: ÁCIDOS
 LIGAÇÕES DISSULFETOS ENTRE AMINOÁCIDOS DO TIPO CIS SERVEM PARA
ESTABILIZAR A ESTRUTURA DE MUITAS PROTEÍNAS (LIG. COVALENTE)
 O TRIPTOFANO, A TIROSINA E A FENILALANINA ABSORVEM A LUZ
ULTRAVIOLETA.
o A FORTE ABSORBÂNCIA DE LUZ É USADA POR PESQUISADORES
PARA CARACTERIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS!
 A ADIÇÃO DE GRUPOS FOSFORIL, METIL, ACETIL, ADENILIL, ADP-RIBOSIL OU
OUTROS GRUPOS A RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICOS PODE
AUMENTAR OU DIMINUIR A ATIVIDADE DE UMA PROTEÍNA.
 AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES FRACOS QUANDO
APRESENTAM GRUPOS R IONIZÁVEIS.
 ZWITTERÍON É UM AMINOÁCIDO SEM UM GRUPO R IONIZÁVEL, DISSOLVIDO
EM ÁGUA COM PH NEUTRO QUE PODE AGIR COMO ÁCIDO (DOADOR DE
PRÓTONS) OU BASE (RECEPTOR DE PRÓTONS).
o SÃO CHAMADOS DE “ANFOTÉRICOS” OU “ANFÓLITOS”
o –COOH (CARBOXILA): COMPORTA-SE COMO ÁCIDO.
o –NH2 (AMINA): COMPORTA-SE COMO BASE.
 A TITULAÇÃO ÁCIDO-BASE ENVOLVE A ADIÇÃO OU REMOÇÃO GRADUAL DE
PRÓTONS.

 O PKa É UMA MEDIDA DA TENDÊNCIA DE UM GRUPO DOAR UM PRÓTON,

COM ESSA TENDÊNCIA DIMINUÍNDO 10 VEZES À MEDIDA QUE O PKa
AUMENTA EM UMA UNIDADE.
 O AMBIENTE QUÍMICO AFETA O PKa DE UM GRUPO FUNCIONAL.
 CURVAS DE TITULAÇÃO PODEM INFORMAR A CARGA ELÉTRICA DOS
AMINOÁCIDOS.
 GRUPOS COM CARGAS OPOSTAS DIMINUEM O PKa, PELA ESTABILIZAÇÃO DO
ZWITTERION.
 O PKa NORMAL PARA A CARBOXILA É DE CERCA DE 4,8.
 O PKa NORMAL PARA UM GRUPO AMINO É DE 10.6.
 ÁTOMOS DE OXIGÊNIO ELETRONEGATIVOS NA CABOXILA PUXAM OS ELÉTRONS
PARA LONGE DO GRUPO AMINO, REDUZINDO O PKa.
 PONTO ISOELÉTRICO (PI): É O VALOR DE PH ONDE O AMINOÁCIDO OU UMA
PROTEÍNA, APRESENTA CARGA ELÉTRICA IGUAL A ZERO.
 PEPTÍDEOS

 SÃO BIOMOLÉCULAS FORMADAS PELA LIGAÇÃO DE DOIS OU MAIS

AMINOÁCIDOS ATRÁVÉS DE LIGAÇÕES PÉPTIDICAS, ESTABELECIDAS ENTRE UM
GRUPO AMINA DE UM AMINOÁCIDO, E UM GRUPO CARBOXILA DO OUTRO
AMINOÁCIDO.
o 2 AMINOÁCIDOS: DIPEPTÍDEO
o 3 AMINOÁCIDOS: TRIPEPTÍDEO
o 4 AMINOÁCIDOS: TETRAPEPTÍDEO
o POUCOS AMINOÁCIDOS: OLIGOPEPTÍDEO
o ATÉ 100 AMINOÁCIDOS: POLIPEPTÍDEO
 AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES DOS POLIPEPTÍDEOS PORQUÊ TEM MILHARES
DE AMINOÁCIDOS E MASSA MOLECULAR ACIMA DE 10.000.

AMINOTERMINAL CARBOXITERMINAL

 LIGAÇÕES PEPTÍDICAS OCORREM ENTRE DOIS AMINOÁCIDOS, COM REMOÇÃO

DE UMA MOLÉCULA DE ÁGUA. (DESIDRATAÇÃO)
o OCORRE ENTRE O GRUPO CARBOXILA DE UM AMINOÁCIDO E O GRUPO
AMINO DE OUTRO.
o É DO TIPO TRANS.
o RÍGIDA E PLANAR.
 O RESÍDUO DE AMINOÁCIDO NA EXTREMIDADE COM UM GRUPO α-AMINO
LIVRE É CHAMADO DE RESÍDUO AMINOTERMINAL (OU N-TERMINAL); O
RESÍDUO NA OUTRA EXTREMIDADE, QUE TEM UM GRUPO CARBOXILA LIVRE, É
O RESÍDUO CARBOXITERMINAL (C-TERMINAL).
 A EXTREMIDADE AMINOTERMINAL É LOCALIZADA À ESQUERDA E A
EXTREMIDADE CARBOXITERMINAL À DIREITA. A SEQUÊNCIA É LIDA DA
ESQUERDA PARA A DIREITA, COMEÇANDO COM A EXTREMIDADE
AMINOTERMINAL.

 OLIGOPEPTÍDEOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA:

o INSULINA: ABSORÇÃO CELULAR DE GLICOSE
 o GLUCAGON: AÇÃO OPOSTA À INSULINA
o OCITOCINA: CONTRAÇÃO UTERINA NO PARTO.
o BRADICININA: INIBE A REAÇÃO INFLAMATÓRIA NOS TECIDOS.
o ASPARTAME: CORANTE ARTIFICIAL.

PROTEÍNAS

 AS PROTEÍNAS SÃO AS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS MAIS

ABUNDANTES QUE OCORREM EM TODAS AS CÉLULAS.
 SÃO INSTRUMENTOS MOLECULARES QUE EXPRESSAM A INFORMAÇÃO
GENÉTICA.
 AS PROTEÍNAS COMPÕEM A ESTRUTURA DE DIVERSOS ORGANISMOS:
o ENZIMAS
o HORMÔNIOS
o ANTICORPOS
o TRANSPORTADORES
o FIBRAS MUSCULARES
o PENAS
o TEIAS DE ARANHA
o PROTEÍNAS DO LEITE
o ANTIBIÓTICOS

 SÃO CONSTITUÍDAS POR UM CONJUNTO DE 20 AMINOÁCIDOS.

 OS AMINOÁCIDOS QUE FORMAM AS PROTEÍNAS SE LIGAM DE MODO
COVALENTE (+ ESTABILIDADE!)

 SÃO MACROMOLÉCULAS COMPOSTAS BASICAMENTE POR CADEIAS

LINEARES DE AMINOÁCIDOS.
 FUNÇÕES:
o CATÁLISE ENZIMÁTICA
o TRANSPORTE E ESTOQUE
o MOVIMENTO
o SUPORTE MECÂNICO
o PROTEÇÃO IMUNE
o SINALIZAÇÃO INTRA E EXTRACELULAR
o ESTRUTURAL
o DEFESA
 A GRANDE VARIEDADE FUNCIONAL ESTÁ RELACIONADA COM AS
DIFERENTES ESTRUTURAS TRIDIMENSIONAIS DAS PROTEÍNAS.
  PROTEÍNAS CONJUGADAS SÃO AQUELAS QUE CONTÉM OUTROS GRUPOS
QUÍMICOS ALÉM DOS AMINOÁCIDOS.
o A PARTE NÃO AMINOÁCIDO É CHAMADA DE GRUPO PROSTÉTICO.
o EXEMPLO DE PROTEÍNAS CONJUGADAS:
o LIPOPROTEÍNAS
o GLICOPROTEÍNAS
o METALOPROTEÍNAS
o FOSFOPROTEÍNAS
o HEMOPROTEÍNAS
 CÁLCULO DO NÚMERO DE AMINOÁCIDOS DE UMA PROTEÍNA:
o MASSA MOLECULAR / 110

 A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA DEPENDE DE SUA SEQUÊNCIA DE

AMINOÁCIDOS.
 PROTEÍNAS POLIMÓRFICAS: SÃO AQUELAS QUE POSSUEM VARIAÇÕES NAS
SEQUÊNCIAS DE AMINOÁCIDOS NA POPULAÇÃO HUMANA.
 PROTEÍNAS DOBRADAS EM QUALQUER UMA DE SUAS CONFORMAÇÕES
FUNCIONAIS, SÃO CHAMADAS DE PROTEÍNAS NATIVAS.
 AS CONFORMAÇÕES QUE EXISTEM EM DETERMINADAS CONDIÇÕES SÃO
AQUELAS TERMODINAMICAMENTE MAIS ESTÁVEIS (ENERGIA DE GIBBS
MENORES).
 LIGAÇÕES N-Cα E Cα-C PODEM GIRAR PARA DEFINIR OS ÂNGULOS DIEDROS
φ E ψ, RESPECTIVAMENTE.

 CONFORMAÇÕES MAIS ESTÁVEIS DE UMA PROTEÍNA:

o ESTABILIZADA POR INTERAÇÕES FRACAS
o LIGAÇÕES DISSULFETO
o LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO
o INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E IÔNICAS
 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:
o PRIMÁRIA: SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS

o SECUNDÁRIA: LIGAÇÕES ENTRE O H DO GRUPO AMINO +

OXIGÊNIO DO GRUPO C=O. ESTÁVEIS.
 α-HÉLICE
 CONFORMAÇÕES- β
 VOLTA- β
o TERCIÁRIA: LIGAÇÕES DE ENXOFRE (PONTES DISSULFETO).
o QUATERNÁRIAS: UNIÃO DE VÁRIAS ESTRUTURAS TERCIÁRIAS.

 INTERAÇÕES ENTRE CADEIAS LATERAIS DOS AMINOÁCIDOS PODEM

ESTABILIZAR OU DESESTABILIZAR A ESTRUTURA α -HELICE.

 RESTRIÇÕES QUE INFLUENCIAM A ESTABILIDADE DE UMA α -HELICE:

o A TENDÊNCIA INTRÍNSECA DE UM RESÍDUO DE AMINOÁCIDO DE
FORMAR UMA HÉLICE A;
o AS INTERAÇÕES ENTRE OS GRUPOS R, ESPECIALMENTE AQUELES
ESPAÇADOS POR TRÊS (OU QUATRO) AMINOÁCIDOS;
o OS VOLUMES DE GRUPOS R ADJACENTES;
o A OCORRÊNCIA DE RESÍDUOS PRO E GLY;
o INTERAÇÕES ENTRE OS RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS DAS
EXTREMIDADES DO SEGMENTO HELICOIDAL E O DIPOLO ELÉTRICO
INERENTE DA HÉLICE α.
 NA CONFORMAÇÃO β, O ESQUELETO DA CADEIA POLIPEPTÍDICA ESTÁ
ESTENDIDO EM FORMA DE ZIGUE-ZAGUE, EM VEZ DE EM ESTRUTURA
HELICOIDAL.
o APARÊNCIA PREGUEADA DA FOLHA
 o LIG. DE HIDROGÊNIO SÃO FORMADAS DENTRO DA FOLHA.
o AS CADEIAS POLIPEPTIDICAS PODEM SER TANTO PARALELAS
QUANTO ANTI-PARALELAS.
o OS GRUPOS R DOS AMINOÁCIDOS ADJACENTES SE PROJETAM DA
ESTRUTURA EM ZIGUE-ZAGUE EM DIREÇÕES OPOSTAS, CRIANDO UM
PADRÃO ALTERNADO.
 VOLTAS β SÃO COMUNS EM PROTEÍNAS.
o É UMA VOLTA DE 180° QUE ENVOLVE 4 RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS.
o ESTABILIZADAS POR LIG. DE HIDROGÊNIO ENTRE AMINOÁCIDOS
PRÓXIMOS.
 MOTIVO OU ENOVELAMENTO É UM PADRÃO DE ENOVELAMENTO
IDENTIFICÁVEL, ENVOLVENDO DOIS OU MAIS ELEMENTOS DA ESTRUTURA
SECUNDÁRIA E A CONEXÃO ENTRE ELES.
o O ENOVELAMENTO DE MUITAS PROTEÍNAS NECESSITA DE
CHAPERONAS.

 DOMÍNIO É UMA PARTE DA CADEIA POLIPEPTÍDICA QUE É

INDEPENDENTEMENTE ESTÁVEL OU PODE SE MOVIMENTAR COMO UMA
ENTIDADE ISOLADA EM RELAÇÃO AO RESTO DA PROTEÍNA.
o SÃO AUTÔNOMOS FUNCIONALMENTE.
o SÃO COMBINAÇÕES DE MOTIVOS.
o PROTEÍNAS PEQUENAS TEM 1 DOMÍNIO (A PROPRIA PROTEÍNA)

 INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA:

QUESTÃO o COORDENAÇÃO POR ÍON METÁLICO
o INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
DE o PONTES DISSULFETO
PROVA o ATRAÇÃO ELETROSTÁTICA
o LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ENTRE GRUPOS R

 A AUSÊNCIA DE ESTRUTURA NATIVA PODE LEVAR A AUSÊNCIA DE FUNÇÃO.

 PROTEÍNAS FIBROSAS: CADEIAS EM ARRANJO DE FOLHAS OU FEIXES;
CONSISTEM PRINCIPALMENTE DE UM ÚNICO TIPO DE ESTRUTURA
SECUNDÁRIA, FORNECEM SUPORTE, FORMA E PROTEÇÃO EXTERNA AOS
VERTEBRADOS.

 PROTEÍNAS GLOBULARES: CADEIAS ENOVELADAS EM FORMAS ESFÉRICAS

OU GLOBULARES, COSTUMA CONTER DIVERSOS TIPOS DE ESTRUTURAS
SECUNDÁRIAS; FUNÇÕES DE ENZIMAS E PROTEÍNAS REGULATÓRIAS.

 DESNATURAÇÃO: PERDA DE ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL SUFICIENTE

PARA CAUSAR A PERDA DE FUNÇÃO.
o AGENTES DESNATURANTES: CALOR, PH, SOLVENTES ORGÂNICOS,
DETERGENTES.
o A DESNATURAÇÃO FREQUENTEMENTE LEVA À PRECIPITAÇÃO DE
PROTEÍNAS.
 RENATURAÇÃO: OCORRE QUANDO CERTAS PROTEÍNAS GLOBULARES
REASSUMEM SUAS ESTRUTURAS NATIVAS E SUAS ATIVIDADES BIOLÓGICAS
AO RETORNAREM ÀS CONDIÇÕES NAS QUAIS A CONFORMAÇÃO NATIVA É
ESTÁVEL.

VAI PARA A P1 SABENDO...

1. DESCREVER AS PROPRIEDADES DOS AMINOACIDOS ENCONTRADOS NAS
PROTEÍNAS.
2. DESCREVER A DISSOCIAÇÃO DOS AMINOACIDOS EM FUNÇÃO DA
VARIAÇÃO DO PH
3. CALCULAR O pI D EUM AMINOACIDO, DADO OS SEUS pKs.
4. REPRESENTAR A LIGAÇÃO PEPTÍDICA ENTRE DOIS AMINOACIDOS
5. IDENTIFICAR NA CADEIA POLIPEPTIDICA: O AMINO-TERMINAL,
CARBOXI-TERMINAL, OS RESÍDUOS DE AMINOACIDOS, OS RADICAIS E A
LIGAÇÃO PEPTIDICA.
6. CARACTERIZAR OS DIFERENTES NÍVEIS ESTRUTURAIS E DESCREVER AS
FORÇAS RESPONSÁVEIS PELOS MESMOS.
7. CARACTERIZAR DESNATURAÇAO PROTEICA COMO UMA MODIFICAÇÃO
DAS PROPRIEDADES FÍSICAS, QUÍMICAS E BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS.
8. DESCREVER A ESTRUTURA, PROPRIEDADE E FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
GLOBULARES E FIBROSAS.