La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas..

Este modelo sólo es válido

cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir,
cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos.
Catálisis.se refiere a la aceleración de la tasa de un reacción química mediante una sustancia, llamada catalizador, que no es modificada
por la reacción. La catálisis es crucial para cualquier forma de vida, ya que hace que las reacciones químicas ocurran mucho más rápido
Sustrato es el nombre de la molécula sobre la que actúa una enzima.
Velocidad de reacción designa a la cantidad de sustancia que se convierte en una reacción dada, por unidad de volumen y de tiempo.
Definición de absorbancia Medida de la cantidad de luz absorbida por una solución. Se mide con un colorímetro o con un
espectrómetro. Los valores de la absorbancia se usan para detectar el crecimiento de bacterias en cultivos en suspensión y para
determinar la concentración de moléculas en solución.
La transmitancia se define como la cantidad de energía que atraviesa un cuerpo en determinada cantidad de tiempo.
Actividad enzimática Se define como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto
Catalizador es aquello que permite desarrollar un proceso de transformación de tipo catalítico. la catálisis refiere a los cambios
químicos que se generan a causa de sustancias que no sufren modificaciones durante el transcurso de una reacción.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica.. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la
cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima .Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la
actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos
pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Este es el llamado pH óptimo. pH más adecuada para la actividad catalítica.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos
Las enzimas del estómago funcionan óptimamente a un pH de 2 ¿Cómo se afectaría la digestión si el pH aumenta a 4? Si el pH
aumenta a 4, siendo ph 2 el óptimo, la enzima se desnaturalizaría la digestión se vería afectada al no haber enzima capaz de realizar
dicha actividad. Esto traería consigo enfermedades digestivas. De esta manera ya sea mayor o menor pH la actividad enzimática
disminuye y la enzima se desnaturaliza.
¿De qué otras maneras se podría explorar el funcionamiento de las enzimas estudiadas en el laboratorio? Se podría estudiar su
funcionamiento en base a la temperatura óptima. Asimismo, se podría estudiar agregándole ciertos inhibidores que impidan su
actividad
¿Puede mencionar otras enzimas que actúan en nuestro cuerpo? 1. La amilasa salival, la cual se encarga de descomponer el almidón
para reducirlo en maltosa 2. La lactasa que actúa sobre la lactosa y la descompone en glucosa y galactosa 3. La lipasa, encargada de
digerir las grasas
Tipos de Enzimas y Sus Funciones
• Enzimas digestivas, involucradas en la digestión; que desintegran los alimentos en nutrientes y eliminan los productos de desecho.
Las enzimas digestivas son extra-celulares, lo que significa que se encuentran fuera de sus células.Existen 8 principales enzimas
Proteasa: Proteína digestiva Maltasa: Para convertir los complejos azúcares de granos en glucosa
Amilasa: Para digerir los carbohidratos Lactasa: Para digerir el azúcar (lactosa) de productos lácteos
Lipasa: Para digerir las grasas Fitasa: Ayuda con la digestión general, especialmente en la producción de las vitaminas B
Celulosa: Para digerir la fibra Sucrasa: Para digerir la mayoría de los azúcares
• Enzimas metabólicas, involucradas en la producción de energía y desintoxicación.
• Enzimas de alimentos, presentes en los alimentos crudos, sin cocinar/sin procesar y/o suplementos.
Qué efecto tiene la fiebre sobre la función enzimática"
Cuando tenemos mucha fiebre, nos aumenta la temperatura. El efecto de la temperatura sobre las proteínas es que las desnaturaliza,
o hace que estas comiencen a perder su forma y con ello, su funcionalidad. Como la función de las enzimas es catalizar las reacciones
químicas de nuestro organismo, el efecto que produce la temperatura en las enzimas es que vamos a “gastar" más energía de nuestro
cuerpo para que las reacciones se lleven a cabo, por lo tanto, sentiremos cansancio, y debilidad.
Averigüe tres condiciones médicas que se deba al mal funcionamiento de una enzima 1. Intolerancia a la lactosa: cuando el cuerpo
no produce suficiente lactasa para descomponer la lactosa 2. Gastritis: debido al mal funcionamiento de las enzimas digestivas al no
poder digerir los alimentos 3. Enfermedad de Takahara (causa infecciones en la mucosa labial.