AMINO ACIDOS Y PEPTIDOS CON INTERES

BIOLOGICO
Introducción

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células y constituyen
alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las células se las encuentra en formas
muy variadas: como constituyentes de las membranas biológicas (glicoproteínas de
identificación, transportadores, canales, etc.), como catalizadores de reacciones
químicas (enzimas), interactuando con los ácidos nucleicos (histonas, ribosomas),
interactuando con hormonas y neurotransmisores (receptores), etc.
Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las
proteínas, es fundamental primero analizar los componentes bioquímicos que las
constituyen, los aminoácidos.
Los aminoácidos moléculas relativamente pequeñas compuestas por carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. La hidrólisis ácida o básica (es decir la ruptura en
unidades constitutivas por acción de un ácido o una base) de las proteínas y/o
péptidos mas comunes origina unos veinte aminoácidos que presentan una
característica común dada por la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2) ligados a un mismo carbono, que es llamado carbono alfa (C).
Este carbono presenta generalmente sus otros dos enlaces compartidos con un
hidrógeno y un grupo (serie de átomos unidos) denominado grupo radical (-R). La
diferencia entre cada aminoácido, está dada entonces por las características del
grupo radical unido a dicho C. Esto a su vez provoca que de acuerdo a las
características del grupo radical, varíe la estructura general, el tamaño, la carga
eléctrica y la solubilidad del aminoácido. Todos los aminoácidos pueden ser
cristalizados y su estructura estudiada mediante la difracción de rayos X.
Los aminoácidos que constituyen normalmente las proteínas comunes son
denominados aminoácidos primarios o comunes. Esto se hace para diferenciarlos de
todos los otros aminoácidos que están en los organismos vivos y que forman parte
de proteínas especiales, como componentes de éstas, o bien se encuentran en
forma libre participando de vías metabólicas particulares. De entre los veinte
aminoácidos comunes existe uno, la prolina en el que el carbono alfa y el nitrógeno
forman parte de un anillo del grupo radical, es decir no se observa un grupo amino
sino que en este caso en particular se habla de un grupo imino, por lo que se suele
denominar a la prolina un iminoácido
Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las
plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. Hay que
destacar que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede
sintetizar sólo algunos aminoácidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta
para incorporar aquellos aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas.

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Esos aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los únicos
necesarios para la vida de la especie, sino porque deben estar incluidos en la dieta.
Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.
La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas,
sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas
metabólicas. Para ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de
hidrólisis por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas
e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de las
enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la
corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su
metabolismo y distribución. Las proteínas endógenas también se degradan después
de un tiempo, adquieren señales que indican a las enzimas de degradación cuando
deben comenzar su proceso.

Los aminoácidos libres que provienen de la digestión de las proteínas son absorbidos
por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Una
vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las
células para su posterior metabolismo.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se
presentan a continuación son las más
comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de

acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente

según las propiedades de su cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Cisteína (Cys, C), Metionina
(Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

 Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu,
E).

 Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His, H).

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  Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales;
la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos
nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales
son:

 Valina (Val) Leucina (Leu),Treonina (Thr) ,Lisina (Lys),Triptófano (Trp)

 Histidina (His) *,Fenilalanina (Phe) ,Isoleucina (Ile),Arginina (Arg) *

 Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:

 Alanina (Ala) ,Prolina (Pro) ,Glicina (Gly) ,Serina (Ser),Cisteína (Cys) **

 Asparagina (Asn) ,Glutamina (Gln) ,Tirosina (Tyr) **, Ácido aspártico (Asp)

 Ácido glutámico (Glu)

Según la característica química de la cadena

Tenemos : Aminoácidos alifáticos, aromáticos, hidroxilados,

,azufrados,básicos,ácidos y derivados.

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido

. Dentro de esta clasificación de aminoácidos esenciales, cabe destacar que en el

caso de la argininina y la histidina son esenciales durante el crecimiento, pero no
para el adulto

En los períodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (desnutrición aguda

o crónica, traumatismos o trastornos articulares y/o musculares, alteraciones en el
tracto gastrointestinal, hepatitis, afecciones renales, deficiencias cerebrales o
nerviosas, etc.) o demandas extra por razones mecánicas (atletas, etc.) o cerebrales
(estrés, exámenes, etc.) se produce aumento en el consumo de los aminoácidos, por
lo que muchas veces conviene completar la dieta habitual por medio de la
administración exógena de los mismos. Por las mismas razones, la ingesta de

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alimentos que contienen aminoácidos significa además un extraordinario recurso
preventivo, por cuanto incorpora al organismo mecanismos de fortalecimiento ante
previsibles compromisos extra, sean éstos derivados de circunstancias especiales o
de inevitables decadencias de las funciones orgánicas derivadas de la edad.
Como ya hemos comentado de los veinte aminoácidos proteicos conocidos, ocho
son esenciales para la vida humana y dos semiesenciales. Estos diez aminoácidos
son los que requieren ser incorporados al organismo con la alimentación,
especialmente, cuando se da una situación de disfunción o enfermedad.
El organismo no almacena el exceso de aminoácidos que provienen de la dieta, los
transforma en intermediarios metabólicos comunes como el piruvato, oxalacetato y
-cetoglutarato, es decir, que los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa,
ácidos grasos y cuerpos cetónicos, es decir, actúan como combustible y precursores
metabólicos

ARGININA

Es uno de los aminoácidos esenciales están dentro de los aminoácidos con cadenas
laterales muy polares. Son esenciales para los niños. Son hidrofílicos

Son relativamente inestables, especialmente la

lisina, pudiendo reaccionar con los carbohidratos a
temperaturas elevadas.

Funciones:
• Puede estimular y fortalecer el sistema inmune al aumentar el número de
leucocitos.
• Ayuda a disminuir el colesterol nocivo, por lo que ayuda a bajar de peso y a mejorar
la capacidad del aparato circulatorio.
• Potencia los efectos vasodilatadores.
• Da mayor capacidad y potencia a los músculos del cuerpo, por lo que suele
añadirse en algunos complementos nutricionales para deportistas o fisicoculturistas.
• Se dice que ayuda a retardar el crecimiento de tumores o células cancerígenas.
• Ayuda a desintoxicar al hígado.
• Interviene en el proceso de liberación de la hormona del crecimiento, por lo que se
le atribuyen propiedades rejuvenecedoras.
• En combinación de una dieta de calidad, puede ayudar a aumentar la producción de
esperma
• Se le atribuyen cualidades eróticas ya que está relacionado con las funciones
eréctiles de miembro masculino. La L-Arginina interviene en la primera fase de la
respuesta eréctil, en donde por medio de la acción de la enzima óxido-sintetasa, se
convierte en óxido nítrico, un gas vasodilatador que producirá el comienzo del
proceso de vasodilatación en los cuerpos cavernosos del pene, por lo que aumenta
la capacidad eréctil. (Cómo en el inciso anterior, cabe mencionar que el aminoácido
no realiza todo este proceso por si sólo, es necesaria una dieta adecuada en

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combinación de la toma de L-Arginina, pues si faltan nutrientes en la dieta el
aminoácido puede no asimilarse adecuadamente).

Alimentos ricos en arginina

Alimentos ricos en arginina. Los frutos secos como almendras, piñones Los
productos lácteos, las carnes y el pollo también son buenas fuentes de este
aminoácido. Ajos, cebollas, espárragos, coles, achicorias, pepinos, lechugas,
plátanos, melocotones, avena también son fuentes de este nutriente esencial.Semilla
de ajonjolí, girasol, arroz integral, pasas coco.

La L-Arginina, se encuentra de forma natural en la gran mayoría de productos del

mar, pescados, marisco, crustáceos, grandes mamíferos acuáticos como las
ballenas, incluso algunos laboratorios producen un aceite muy demandado por
diversas marcas cosméticas por su alto contenido en l-arginina. Sin embargo la
fuente más importante de L-Arginina es el aceite de oliva crudo.

HISTIDINA

La histidina se considera un aminoácido esencial, ya que los adultos suelen

producirla en cantidades adecuadas, pero no los niños.

La histidina es un aminoácido básico, pero es una base débil.

Interviene en centros activos de enzimas y es útil en muchas
proteínas por su capacidad de no estar cargada a pH fisiológico y
pasar a estado iónico a pH ácido. La histidina mediante una
decarboxilasa se transforma en histamina.

Funciones que desempeña:

 Ayuda a combatir algunos de los efectos negativos de la artritis reumatoide,

por ejemplo la inflamación y la falta de movilidad.

 Ayuda en la desintoxicación de metales pesados.Tratamiento de la

impotencia´frigidez

 Importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las

células nerviosas.

 Es necesario para la producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la

sangre.

 Reduce la presión arterial.

Alimentos ricos en Histidina:

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Orígen animal: Carnes. Pollo. Hígado de ternera. Mortadela. Pescados. Lácteos.
Leche en polvo descremada. Huevos.
Orígen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas. Cereales integrales.
Levadura de cerveza.

METIONINA

La metionina es un aminoácido neutro que contiene un átomo de

azufre y, es el primer aminoácido en la síntesis de cualquier
proteína. Su símbolo es M en el código de una letra y Met en el de
tres letras. La Metionina además de un aminoácido esencial, es
un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre
para el cuerpo. Es uno de los principales elementos de
consolidación de las proteínas implicadas en la formación de
células y tejidos.Es un intermediario en la biosíntesis de la cisterna, la carnitina, la
taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de la
metionina pueden desembocar en arteriosclerosi

Funciones que desempeña:

 Esencial en el tratamiento de enfermedades hepáticas.Tratamiento de la

depresión, osteoartritis. Evita la acumulación del colesterol.

 Participa activamente en las funciones del bazo, el páncreas y el sistema

linfático.

 Mejora la función del Selenio.

 Nos protege frente a las radiaciones y a los radicales libres.

 Trastornos del cabello, piel y uñas.

 Disminuye la debilidad muscular.

 Es beneficioso para las mujeres que toman anticonceptivos orales, ya que

promueve la excreción de los estrógenos.

 Reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar que el cerebro

transmita mensajes equivocados, por lo que es útil a las personas que sufren
de esquizofrenia.

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Alimentos ricos en Metionina:

Orígen animal: Carnes. Pescados. Lácteos. Huevos.

Orígen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral.
Semillas. Cereales integrales. Germen de trigo.
Otros: Semillas de sésamo. Nueces brasileñas. Almendras.
Castañas. Nueces. Piñones. Avellanas. Pistachos. Pipas de
girasol. Pipas de calabaza. Pipas de sésamo. Anacardo Pacanas. Cacahuete.

TREONINA

La treonina es un aminoácido polar, no cargado a pH neutro. Su símbolo es T en

código de una letra y Thr en código de tres letras. Es un aminoácido esencial. Sufre
fosforilación y O-glicosilación. Su fosforilación es importante en señalización
intracelular. Se le considera un aminoácido esencial. Participa en muchas funciones
que involucran a la glicina. Es importante metabólicamente en el crecimiento
muscular del esqueleto, enzimas digestivas y proteínas inmunes (presentes en alta
concentración), fuentes de energía (a través del ciclo TCA).

Funciones que desempeña:

Ayuda a desintoxicar el hígado.

 Facilita la absorción de otros nutrientes.

 Participa en la formación de colágeno, elastina y esmalte de los dientes.

 Ayuda a proteger de las infecciones intestinales.

 Ayuda a transportar el fosfato, manteniendo la cantidad adecuada de

proteínas en el cuerpo.

Alimentos ricos en Treonina:

Orígen animal: Carnes de cerdo. Carnes de cordero. Vísceras (hígado, riñón, sesos).
Carne de pollo. Salchichas. Pato. Conejo. Pavo. Pescados. Lácteos. Requesón.
Huevos.
Orígen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas de sésamo. Cereales
integrales. Amaranto. Avena. Cebada. Harina integral de centeno. Maíz en grano.
Germen y salvado de trigo. Alubia. Frijol. Garbanzo. Haba seca. Lenteja. Soja.
Acelga. Aguacate. Apio. Berenjena. Brócoli. Calabaza amarilla. Cebolla. Col. Col de
Bruselas. Fresa. Guayaba. Higo. Papaya. Uva. Piña. Plátano.
Frutos secos: Almendra. Avellana. Cacao. Nuez. Pistacho. Semillas de calabaza.
Semillas de girasol.

LEUCINA

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La Leucina es el más abundante de los tres aminoácidos de cadena ramificada
(BCAAs) en los músculos, los otros dos son isoLeucina y valina. Estos aminoácidos
son los únicos usados por los músculos como combustible, por lo tanto los niveles
plasmáticos de BCAAs disminuyen después del ejercicio.

La Leucina se forma a partir por condensación del ácido a-cetoisovalérico que, junto
con la acetil CoA, da lugar a una serie de compuestos, hasta que finalmente aparece
la Leucina.

 Funciones:

 Imprescindible para la curación de traumatismos y heridas.

 Ayuda en la formación de tejido muscular.

 Ayuda a evitar las lesiones hepáticas.

 Ayuda en el correcto mantenimiento de la salud mental.

 Participa en el balance del nitrógeno.

 Ayuda a mantener equilibrados los niveles de azúcar en sangre.

 Previene la atrofia muscular que precede a una inmovilización.
 Ayuda a aumentar la producción de la hormona del crecimiento.

 Alimentos que contiene leucina

Estos son algunos de los alimentos que más contienen este aminoácido:

-Orígen animal: Carnes. Embutidos. Vísceras. Pescados. Quesos. Yogur.

Huevos.}

-Orígen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas. Cereales

integrales. Trigo. Sésamo. Patata. Maíz. Soja.

-Frutos secos: Almendras. Avellanas. Nueces. Cacahuetes. Pistachos.

Piñones.

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 LISINA

La lisina es un aminoácido esencial necesario para el

crecimiento y para ayudar a mantener el balance de
nitrógeno en el organismo. (El organismo no puede
sintetizar los aminoácidos esenciales, que deben
obtenerse de los alimentos o de suplementos.)
 Funciones:

Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios

aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento,
reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de
hormonas.

 Alimentos que contiene lisina:

-Orígen animal: Carnes rojas. Cerdo. Aves. Pescados (bacalao y sardinas).

Queso, en especial el Parmesano. Huevos.
-Orígen vegetal: Alcaravea. Algarroba. Altramuz. Amarato. Berros.
Espárragos. Espinaca. Frijol. Lentejas. Nuez de la India. Quinoa. Soja.
Kiwicha. Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas. Cereales integrales.
FENILALANINA

La Fenilalanina (abreviado como Pheo F) es un α- aminoácido con la

fórmulaC9H11NO2. Este aminoácido esencial se clasifica como no polar debido a la
naturaleza hidrofóbica del anillo bencénico situado en la cadena lateral. La L-
fenilalanina (LPA) es un aminoácido eléctricamente neutro; es uno de los veinte
aminoácidos comunes utilizados para formar bioquímicamente las proteínas,
codificadas por el ADN.La fenilalanina se encuentra naturalmente en la leche
materna de los mamíferos. Se utiliza en la fabricación de productos alimenticios y
bebidas y se vende como un suplemento nutricional por su fama de analgésicos y
antidepresivos efectos. Es un precursor directo de la neuromoduladorfeniletilamina,
un suplemento dietético de uso común.

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 ISOLEUCINA

. La isoleucina (abreviada Ile o I) es uno de

los aminoácidos naturales más comunes,
además de ser uno de los aminoácidos
esenciales para el ser humano (el organismo
no lo puede sintetizar).

Con una cadena lateral de hidrocarburos,

isoleucina se clasifica como un aminoácido
hidrofobico. Junto con la treonina, la isoleucina
es uno de los dos aminoácidos comunes que
tienen una cadena lateral quiral. Cuatro
estereoisómeros de isoleucina son posibles,
entre ellos dos posibles diastereoisómeros de
L-isoleucina.

Fuentes Dietéticas

 Origen animal: Cordero. Ternera. Pollo. Pavo. Pescados. Lácteos. Huevos.

 Origen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas. Soja. Algas

marinas. Cereales integrales.

TRIPTOFANO

El triptófano (abreviado como Trp o W) es un aminoácido

esencial en la nutrición humana. Es uno de los
20 aminoácidos incluidos en el código
genético (codón UGG).
Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también
llamados hidrófobos. Es esencial para promover la liberación
delneurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación
del sueño y el placer. Su punto isoeléctrico se ubica
a pH=5.89. La ansiedad, el insomnio y elestrés se benefician
de un mejor equilibrio gracias al triptófano.
El triptófano es un aminoácido aromático .Uno de los
aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo
a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de
precursores alifáticos. La parte aromática está unida al
carbono a a través de un carbono metilénico. El grupo R del triptófano tiene una
estructura heterocíclica llamada indol.

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Alimentos especialmente ricos en triptófano, y que podrían aumentar los niveles
de serotonina:Pavo, pollo, jamón, leche, queso, pescado, huevos, tofu, soja, semillas
de sésamo y de calabaza, nueces, cacahuetes y mantequilla de cacahuete, anchoas
saladas, plátano, piña, aguacate, quesos suizos, parmesanos, almendras y en los
cereales integrales.

Sin embargo, para sintetizar serotonina, el cuerpo necesita además de

triptófano, ácidos grasos omega 3, magnesio y zinc y vitamina B6.

VALINA

La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes

en la Tierra, cuya fórmula química es HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. En
el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente,
en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales.
Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo
no polar. La valina, junto con la isoleucina, se sintetizan por medio de reacciones que
las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Es considerado como un aminoácido
esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura
tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones
se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Figura 5: Estructura química de la valina.

FUNCIONES QUE DESEMPEÑA:
Estas son algunas de las funciones que la valina, realiza en el
organismo:Imprescindible para la curación de traumatismos y heridas.
Ayuda en la formación de tejido muscular.Ayuda a evitar las lesiones hepáticas y
de la vesícula biliar.Colabora en la síntesis de algunos opiáceos
endógenos.Ayuda en el correcto mantenimiento de la salud mental.Participa en
el balance del nitrógeno.Ayuda a mantener equilibrados los niveles de azúcar en
sangre.Previene la atrofia muscular que precede a una inmovilización.Promueve
el vigor mental y las emociones tranquilas.Ayuda a reducir el estrés. Favorece el
sueño.

ALIMENTOS RICOS EN VALINA:

Orígen animal: Carnes. Aves. Pescados. Lácteos. Requesón. Huevos.

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Orígen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas de sésamo.
Cereales integrales. C
Estereoquímica de los Aminoácidos
Por sus características estructurales los aminoácidos son compuestos ópticamente
activos. Si se consideran los veinte aminoácidos comunes, a excepción de la glicina,
todos los demás presentan al menos un átomo de carbono asimétrico, que es aquel
al cual se encuentran unidos el grupo carboxilo, el grupo amino, un hidrógeno y un
grupo radical (C). Al ser estos cuatro sustituyentes diferentes genera, como ya
hemos visto para los glúcidos, que exista para cada aminoácido por lo menos dos
formas isómeras, las cuales son idénticas en todas sus propiedades químicas y
físicas a excepción de la dirección a la que pueden rotar el plano de un haz de luz
polarizada. Entre ambos isómeros hay que distinguir entre los que rotan el plano
hacia la izquierda, levorrotatorios, levógiros [-], y los que lo hacen hacia la derecha,
dextrorrotatorios, dextrógiros [+]. Estos isómeros son llamados isómeros ópticos,
enantiómeros o estereoisómeros.
Como en el caso de los hidratos de carbono, existe una segunda denominación en
estos isómeros ópticos, que está basada en la configuración de los cuatro
sustituyentes del carbono asimétrico, esta convención es la más empleada en la
literatura y utiliza como compuesto de referencia al gliceraldehido. Al igual que en los
hidratos de carbono existen entonces L-aminoácidos y D-aminoácidos.
Los isómeros ópticos de los aminoácidos que presenten en su carbono asimétrico
una configuración similar a la del L-gliceraldehido son designados como L-
aminoácidos y los que presenten una configuración similar a la del D-gliceraldehido,
son designados D-aminoácidos, independientemente de la dirección a la que puedan
rotar el plano de un haz de luz polarizada. En la naturaleza encontramos una mezcla
de ambos que se denomina racémica, pero los aminoácidos que forman las
proteínas son, la gran mayoría, L.

PÉPTIDOS CON INTERÉS BIOLÓGICO

PÉPTIDOS
La unión de dos o más AA mediante enlaces amida origina los péptidos. Estos
enlaces son el resultado de la reacción entre el grupo carboxilo de un AA y el grupo
amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (Figura 1a). En los péptidos
y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos.

Cuando se ha formado el enlace peptídico, los dos Cα de los AA participantes

pueden estar del mismo lado o a lados distintos del enlace amida C─N. En el primer
caso se trata de un enlace peptídico en cis y en el segundo caso, de un enlace
peptídico en trans (Figura 1b). En péptidos y proteínas, lo más habitual es encontrar
enlaces peptídicos en trans.
Cuando son pocos los AA que forman el péptido (menos de 10) se trata de un
oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando el número de AA está comprendido
entre 10 y 100 se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor de 100, se
habla de proteínas.

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Los términos polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que
algunasproteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. En este caso
cada polipéptido no se considera como proteína, sino como una subunidad de una
proteína.
En un péptido o en una proteína se pueden distinguir dos regiones (Figura 2):
La cadena principal o esqueleto (en inglés, backbone): es la unidad repetitiva
básica, común a todos los péptidos de igual longitud. Está formada por el grupo
NH del grupo amino, el Cα (el que está unido a un hidrógeno y a la cadena
lateral) y el grupo CO del grupo carboxilo.
• Las cadenas laterales: se proyectan a partir del esqueleto y son los responsables
de las propiedades químicas del péptido. Independientemente de la longitud de la
cadena polipeptídica, en un extremo habrá un grupo amino libre (extremo amino, o
extremo N) y en el extremo opuesto quedará un grupo carboxilo libre (el extremo
carboxilo o extremo C) (Figura 2).
Cuando se conocen los AA que forman parte del péptido o proteína y el orden en el
que están ensamblados podemos decir que conocemos su secuencia. Por
convención, la secuencia se lee empezando por el AA que ocupa el extremo
amino (Figura 3).
Conocer la secuencia de un péptido o de una proteína equivale a conocer su
estructura primaria (Figura 4), que es la que está directamente codificada en el
material genético
:
secuencia = estructura primaria

NOMENCLATURA DE LOS PÉPTIDOS

A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que
conserva el grupo carboxilo (Figura 3). El resto de los AA se nombran como
sustituyentes. Se empieza siempre por el AA que ocupa el extremo amino. Por
ejemplo, el tripéptido Ser-Tyr-Cys se denominará seril-tirosil-cisteína.
En la mayoría de los casos, para nombrar polipéptidos y proteínas se recurre a
nombres triviales que, en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función.
EL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo.
Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble
enlace:
• Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una
hibridación sp2, de modo que los 5 orbitales enlazantes de tipo σ adoptan una
disposición coplanar (Figuras 5a y 5b).
• Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en los enlaces σ
pueden formar orbitales híbridos π o, en otras palabras, pueden participar en un
doble enlace (Figura 5a).
• Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura 5a), de forma
que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están
contenidos en el mismo plano (Figuras 5a, 5b, 5c y 5d).
• Una consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del
enlace peptídico y se establece un momento dipolar (Figura 5e). Por este motivo,

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cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de
ellos, el grupo -NH- actúa como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo - CO-
actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad contribuye notablemente al
plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante.
Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de
carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, el
enlace peptídico presentan características intermedias entre las de un enlace sencillo
y un doble enlace.
Esta teoría se confirma por el hecho de que las distancias interatómicas medidas
en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre las del enlace sencillo
y las del doble enlace (Figura 5c). El carácter parcial de doble enlace impide la
libre rotación en torno al enlace que conecta los átomos de C y de N, al ser éste un
enlace rígido (Figura 5c y 5d). Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los
péptidos son limitadas.
Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación mediante rotación en torno a los
enlaces sencillos de los Cα tetraédricos (con hibridación sp3), pero no por rotación
en torno al enlace C-N peptídico (átomos con hibridación sp2).
El Cα de cada AA establece dos ángulos de torsión (también llamados ángulos
dihédricos) con los planos que forman los enlaces peptídicos contiguos (Figuras 6a y
6b):
• El ángulo phi (φ): es la rotación en torno al enlace N-Cα
• El ángulo psi (ψ): es la rotación en torno al enlace Cα-C
En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta unos valores
determinados para φ y ψ. Como éstos son los únicos grados de libertad que presenta
la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente
determinada cuando se conocen los valores de ψ y de φ para cada AA.
Si representamos los valores de ψ y de φ para todos los AA de un péptido o proteína
se obtiene la denominada gráfica de Ramachandran (Figura 7). Esta gráfica es
importante porque permite distinguir tres regiones con valores "permitidos" para los
ángulos de torsión, es decir, aquellos valores que no dan lugar a impedimentos
estéricos en la estructura. Estas regiones se corresponden con los elementos de
estructura secundaria de las proteínas, de los cuales se hablará con más detalle en
el tema siguiente
PROPIEDADES DE LOS PÉPTIDOS

Los péptidos son estructuras intermedias entre los AA y las proteínas. Sus
propiedades físicas y químicas suelen reflejar en mayor o menor medida las de los
AA que lo componen. Al desaparecer los grupos hidrofílicos (carboxilo y amina)
implicados en la formación de los enlaces peptídicos, el carácter polar o apolar de
los péptidos depende de la naturaleza de los grupos presentes en las cadenas
laterales. Los valores de pK de los grupos ionizables a menudo se ven alterados por
la proximidad de otros grupos polares.
Los péptidos presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que no
aparecen en las proteínas:
• Los grupos NH2 y COOH terminales pueden encontrarse bloqueados. Así, es
frecuente encontrar grupos amino terminales que están acetilados o en forma de

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ácido piroglutámico (un residuo de Glu N-sustituído por su propia cadena lateral)
(Figura 8) y grupos carboxilo terminales en forma de amidas o de metil ésteres
(Figura 9). Esta modificación de los grupos terminales confiere al péptido
resistencia frente a exopeptidasas (enzimas que degradan los péptidos), que no los
reconoce como sustratos.
• En hongos y bacterias pueden encontrarse péptidos cíclicos, en los que también
pueden aparecer algunos AA de la serie D y AA no proteicos (como la ornitina).
Un ejemplo es el antibiótico gramicidina S (Figura 10

FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS

En los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos AA que
no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar
respuestas biológicas tan intensas. Generalmente, los péptidos se generan a partir
de proteínas precursoras. Estas proteínas precursoras se sintetizan en los
ribosomas y suelen ser inactivas. El péptido activo se produce por mecanismos de
hidrólisis de la proteína precursora. Sin embargo, en hongos y bacterias existen
sistemas de síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales los AA son activados a
través de una ruta enzimática diferente. Entre las funciones biológicas más
importantes que realizan los péptidos podemos destacar las siguientes:

• 1.- AGENTES VASOACTIVOS: El agente hipertensor más potente que se

conoce es la angiotensina II (Figura 11), un octapéptido que se origina mediante
la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no
tiene actividad vasopresora. Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen
actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina
(Figura 11), un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína
precursora que se llama quininógeno.
• 2.- HORMONAS: Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción
sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Son
ejemplos de hormonas peptídicas la oxitocina (nonapéptido que provoca la
contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria) (Figura 12),
la vasopresina (nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón)
(Figura 12), la somatostatina (tetradecapéptido que inhibe la liberación de la
hormona del crecimiento) (Figura 13), la insulina (formada por dos cadenas
polipeptídicas de 21 y 30 AA conectadas por tres puentes disulfuro y que reduce
los niveles de glucosa en sangre) (Figura 14) y el glucagón (hormona de 29 AA
que aumenta los niveles de glucosa en sangre) (Figura 14).

3.- NEUROTRANSMISORES: Los neurotransmisores son señales químicas

producidas en un terminal nervioso presináptico, y que a través de un receptor
específico ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica. Son
neurotransmisores peptídicos las encefalinas (pentapéptidos) (Figura 15), la β-
endorfina (de 31 AA) (Figura 15) y la sustancia P (un undecapéptido) (Figura
15)
• 4.- ANTIBIÓTICOS: La valinomicina (Figura 16) y la gramicidina S (Figura
10) son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica.

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• 5.- COFACTORES ENZIMÁTICOS: El glutatión (H-γ-Glu-Cys-Gly-OH) es
un tripéptido que actúa como cofactor enzimático en algunas reacciones redox
(Figura 17) y se comporta, por tanto como un importante antioxidante celular

6.- EDULCORANTES ARTIFICIALES: Esta no es una función biológica sino

una aplicación industrial. El Aspartamo (Nutrasweet), es el metil éster del
dipéptido Asp-Phe (Figura 18). Se utiliza como edulcorante artificial (200 veces
más dulce que la sacarosa y un valor energético de 4 Kcal/g) en productos "light"
o "sin azúcar". Su consumo en dosis elevadas puede resultar tóxico y todavía se
discute la posibilidad de que pueda provocar cáncer

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