Sunteți pe pagina 1din 22

UNIVERSITATEA SPIRU HARET

LYGIA ALEXANDRESCU

BIOCHIMIA EFORTULUI FIZIC

EDITURA FUNDAŢIEI ROMÂNIA DE MÂINE


CUPRINS

Capitolul 1. Introducere

Capitolul 2. Aminoacizi

Capitolul 3. Peptide

Capitolul 4. Proteine

Capitolul 5. Enzime

Capitolul 6. Lipide

Capitolul 7. Glucide

Capitolul 8. Biochimia contracţiei musculare

Capitolul 9. Metabolismul apei şi al ionilor minerali

Capitolul 10. Vitamine

Bibliografie

1
Capitolul 1. Introducere

Biochimia studiază compoziţia, structura şi corelaţiile dintre moleculele componente ale materiei vii şi
procesele de transformare a acesteia: biosinteza, biodegradarea, precum şi aspectele energetice care imprimă
caracterul exergonic sau endergonic al acestor reacţii.
Cu alte cuvinte, biochimia se mai defineşte ca fiind           
                 

     

care au loc în acestea raportate la timp şi spaţiu. Ca ştiinţă,


                             

biochimia se bazează pe noţiunile mai multor discipline: chimie organică, biologie, biofizică, fiziologie,
nutriţie, genetică, etc.
În cadrul studiului biochimiei se disting două ramuri: biochimia statică şi biochimia dinamică.
 studiază compoziţia, structura si proprietăţile bio-materiei, precum şi proporţiile în
            

care se găsesc componentele acesteia.


 urmăreşte transformările materiale şi energetice prezente în organismele vii. Aici
             

se descriu metabolismele materiale (corespunzătoare glucidelor, proteinelor, lipidelor, etc) şi metabolismul


energetic.
Se ştie că organismele vii desfăşoară transformări vitale complexe, în care au loc schimburi permanente
de materie, energie şi informaţie cu mediul. Se defineşte astfel metabolismul ca fiind totalitatea interacţiilor
biochimice care stau la baza transformării fizico-chimice a compuşilor de origine endogenă şi exogenă din
materia vie. Astfel, procesele biologice pot decurge în sensul biosintezei sau biodegradării componentelor,
corespondente fiind anabolismul sau catabolismul.
reprezintă totalitatea proceselor de biosinteză fiziologică pe parcursul căreia se sintetizează


      


biomoleculele propriului organism plecând de la componente cu structură simplă şi ajungând la molecule


complexe: acizi nucleici, lipide, proteine, glucide, etc.
reprezintă totalitatea proceselor de biodegradare fiziologică şi care vizează compuşii de


       


origine exogenă (elemente nutritive) şi endogenă (metabolite din mediul intern). Etapa catabolică se referă
în special la compuşii cu masă moleculară mare şi structură complexă care se transformă în compuşi simpli.
Pe parcursul transformărilor catabolice se eliberează energie chimică din biomoleculele supuse degradării,
energie care se stochează sub formă de molecule de ATP (acid adenozin trifosforic), un compus care
reprezintă sursa fundamentală de energie necesară contracţiei musculare.
O caracteristică importantă a metabolismului constă în faptul că reacţiile anabolice şi catabolice se
desfăşoară cu formare de numeroşi produşi intermediari, într-o serie de etape care formează metabolismul
intermediar.
În domeniul culturii fizice şi sportului, biochimia joacă un rol esenţial în monitorizarea şi adaptarea
procesului de antrenament, în evaluarea parametrilor biochimici care dau informaţii privind gradul de
oboseală şi gradul de refacere a sportivilor, precum şi în dirijarea şi corectarea procesului de pregătire
sportivă.
Astfel, antrenamentul influenţează în mare măsură o serie de parametri biochimici şi fiziologici ai
organismului sportivului: modificări celulare la nivelul muşchilor striaţi şi al miocardului (datorită
anabolismului proteic crescut, modificării activităţii enzimatice sau creşterii rezistenţei la efort), întărirea
sistemelor de suport (osos şi articular), schimbări hormonale, etc.
Performanţa sportivului este de asemenea corelată cu nutriţia acestuia. Prin furnizarea combinaţiei
potrivite de macronutrienţi (glucide, proteine, aminoacizi) la momentul oportun (înainte, în timpul şi după
efort) performanţa sportivului se ameliorează mult, atingându-se niveluri mai înalte de rezistenţă şi o
recuperare mai rapidă.
Întrebări
i. Ce este biochimia? (Răspuns în capitolul introductiv)
ii. Ce este catabolismul? (Răspuns în capitolul introductiv)
iii. Ce este ATP-ul? (Răspuns în capitolul introductiv)

Capitolul 2. Aminoacizi

2
   

       

Aminoacizii sunt combinaţii organice care conţin în molecula lor una sau mai multe grupări amino (-NH2) şi
una sau mai multe grupări carboxil (-COOH).

 

           
 


În funcţie de structură, aminoacizii se împart în aminoacizi alifatici şi aminoacizi aromatici.


După aşezarea relativă a grupărilor funcţionale, se cunosc α-aminoacizi, β-aminoacizi, γ-aminoacizi. Dintre
aminoacizii alifatici, cei mai importanţi sunt α-aminoacizii, cei care conţin grupele funcţionale legate de
acelaşi atom de carbon şi care rezultă prin hidroliza peptidelor şi proteinelor. Independent de sensul de
rotaţie, ei au următoarea formulă structurală:
COOH

N C H

Se deosebesc mai multe categorii de α-aminoacizi alifatici:


a) Aminoacizi mono-carboxilici: valina (Val), leucina (Leu), izoleucina (Ile), fenilalanina (Fen);
b) Diaminoacizi: lisina (Lys);
c) Aminoacizi dicarboxilici: asparagina (Asn), glutamina (Glu);
d) Hidroxiaminoacizi: serina (Ser), tirosina (Tir), treonina (Tre);
e) Tioaminoacizi: cisteina (Cis), metionina (Met);
f) Aminoacizi heterociclici: histidina (His), triptofan (Trip).

Aminoacizii care sintetizează în organism se numesc , iar cei care nu se formează în organism se          

numesc şi trebuie introduşi prin hrană. Exemplele de aminoacizi de mai sus reprezintă aminoacizi        

esenţiali, excepţie fac doar asparagina şi glutamina.


   

             

Aminoacizii sunt substanţe incolore, cristalizate, sunt solubili în apă şi greu solubili în solvenţi organici.
   

               

Acestea sunt determinate de existenţa grupelor funcţionale din moleculă. Având concomitent o grupă
carboxilică şi una aminică, molecula de aminoacid are atât caracter acid cât şi caracter bazic şi sunt, deci,
amfoteri. În soluţie, aminoacizii sunt disociaţi în amfioni. Ca urmare a acestui comportament, aminoacizii
prezintă punct izoelectric şi sunt folosiţi ca soluţii tampon.
Dintre reacţiile caracteristice aminoacizilor, mai importante sunt următoarele:
• Reacţia cu acizii minerali şi cu bazele conduce la formare de săruri;
• Din reacţia cu alcoolii, în mediul acid, rezultă esteri;
• Reacţia cu unele metale grele duce la obţinerea unor săruri complexe;
• Cu acid azotos aminoacizii reacţionează şi formează hidroxiacizi, azot molecular şi apă.
   

       
            

Aminoacizii sunt utilizaţi pentru sinteza de proteine specifice, de enzime şi hormoni de natură polipeptidică
sau proteică sau pot fi metabolizaţi cu formarea unor compuşi intermediari folosiţi în sinteza diverşilor
compuşi.

    

       
            


 

                    

Reprezintă o degradare a aminoacizilor cu formare de amoniac şi acizii corespunzători (α-cetoacizi,


hidroacizi, acizi carboxilici saturaţi, acizi carboxilici nesaturaţi). Produşii rezultaţi în urma dezaminării
aminoacizilor sunt ulterior metabolizaţi în celulă, fiind utilizaţi în procese de biosinteză a altor constituenţi
celulari, fie degradaţi în scopul procurării energiei necesare întreţinerii proceselor biochimice.

  

          
   

Această reacţie conduce la formarea NH3 şi a acidului corespunzător, iar donorul de electroni necesari
reducerii este NADH + H+:
R CH COOH R CH2 COOH + NH3

3
NH2 NADH + H+ NAD+

 

                 

Procesul are loc cu formare de amoniac şi un hidroxiacid:


R CH COOH R CH2 COOH + NH3

NH2

  

              

Se ajunge la amoniac şi cetoacidul corespunzător:


R CH COOH R C COOH + NH3

NH2 O
Aceasta reacţie este catalizată de                  

, care conţin în calitate de coenzimă, FAD, şi


posedă o înaltă specificitate de acţiune.
 

                       

Procesul este catalizat de care conţin în calitate de coenzimă,                                    

(fosfopiridoxal).
Aminele formate prin decarboxilare posedă importante proprietăţi farmacodinamice (histamina, tiramina) şi
fiziologice.

 

                      

Reacţiile de transaminare sunt larg răspândite si, din cei 22 de aminoacizi frecvent întâlniţi în celulă, un
număr de 11 (Ala, Phe, Trp, Tyr, Val, Arg, Asn, Cys, Ile, Lys) sunt în mod obişnuit transaminaţi enzimatic.
Reacţiile de transaminare sunt catalizate de .              

Cele mai importante sunt:


• care catalizează reacţii de tipul
               

α-Aminoacid + Acid piruvic α-Cetoacid + Alanina

•  
              

α-Aminoacid + Acid Cetoglutaric α-Cetoacid + Acid Glutamic



 

  

        

În procesele de dezaminare a aminoacizilor, precum şi în alte reacţii metabolice, apare amoniac, un compus
extrem de toxic pentru celula vie şi care este eliminat din corp sub forma de uree. Arginina constituie sursa
de formare a ureei. Procesul are loc numai în ficat, unde se afla arginaza, o enzimă cu M = 120.000. În
cursul hidrolizei argininei se eliberează uree şi ornitină. Ureea astfel formată este transportată de sânge la
rinichi şi eliminată prin urină. Ciclul urogenetic poate fi urmărit în Figura 1.

4
Figura 1 - Ciclul urogenetic

   

      
            

Sinteza aminoacizilor în organismele vii pleacă, de regulă, de la intermediarii care apar în metabolismul
glucidelor. În funcţie de aminoacidul principal rezultat în acest proces, aminoacizii pot fi grupaţi în şase
familii:

        

  
    

Glutamina

Acid α-ceto-glutaric Acid glutamic Ornitina Arginina

Lizina Prolina

           

Glicocol
Acid 3-fosfogliceric Serina
Cisteina

        

       

Asparagina Metionina

Acid oxalilacetic Acid aspartic β-Semialdehida Homoserina


acidului aspartic
Treonina
Acid mezo-diaminopimelic
Izoleucina
Lizina

        

   
  

Alanina
Acid piruvic Valina

5
Acid α-ceto-izovalerianic
Leucina

                          

Fenilalanina

Acid fosfoenolpiruvic + eritrozo-4-fosfat Acid corismic Acid prefrenic

Triptofan Tirozina

             

Fosforibozilpirofosfat + ATP Histidina

Întrebări
i. Cum se clasifică aminoacizii? (Răspuns în capitolul Aminoacizi)
ii. Care sunt reacţiile de degradare a aminoacizilor? (Răspuns în capitolul Aminoacizi)
iii. Enumeraţi 5 aminoacizi esenţiali. (Răspuns în capitolul Aminoacizi)

Capitolul 3. Peptide
    

       

Peptidele sunt substanţe chimice organice care rezultă prin reacţia dintre două sau mai multe molecule de
aminoacid, cu eliminare de apă.

  

           
 


Numărul de aminoacizi din peptide este foarte variat şi de aceea ele se clasifică în:
• oligopeptide - care conţin 2-9 aminoacizi;
• polipeptide - 10-100 aminoacizi;
• macropeptide - peste 100 de aminoacizi.
Legarea a doi aminoacizi printr-o legătura peptidică -CO-NH-, este o reacţie endotermă, care necesită
energie.
    

             

Peptidele sunt în general solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici. Ca şi aminoacizii, sunt electroliţi
amfoteri, dar totuşi au caracter acid mai accentuat decât aceştia.
    

               

Comportarea electrochimică a peptidelor este determinată de numărul grupelor acide şi bazice libere din
moleculă. Fiind intermediari între aminoacizi şi proteine, peptidele manifestă reacţiile comune acestor clase
de substanţe.
Prin tratare cu acizi şi cu hidroxizi alcalini, peptidele sunt scindate hidrolitic la aminoacizii respectivi.
   

          

Există polipeptide cu puternică acţiune biologică care se găsesc în cantitate mare în organism:
• Glutation
- este o tripeptidă care se găseşte în sânge şi în majoritatea celulelor şi are rol de transmiţător în unele
procese de oxido-reducere din organism;
• Insulina
- hormonul antidiabetic al pancreasului (reglează metabolismul zaharurilor) este o polipeptidă
alcătuită din 51 de aminoacizi;
• Oxitocina
- este un hormon produs de glanda hipofiză, care cauzează contracţia uterină şi secreţia laptelui;
• Vasopresina
- este un alt hormon al hipofizei, care măreste tensiunea arterială.

Întrebări
i. Ce sunt peptidele? (Răspuns in capitolul Peptide)
ii. Cum se clasifică peptidele? (Răspuns in capitolul Peptide)
iii. Ce este insulina? (Răspuns in capitolul Peptide)

6
Capitolul 4. Proteine
    

       

Proteinele sunt o clasă de compuşi organici cu structură complexă şi masă moleculară mare, care sunt
formaţi din lanţuri de aminoacizi uniţi prin legături polipeptidice. Prin hidroliză, proteinele se transformă în
α-aminoacizi.

  

           
 


Datorită varietăţii ca număr şi structură a proteinelor, ele s-au clasificat după mai multe criterii:
a) după , proteinele sunt clasificate în:  
       

• proteine solubile în apă şi în soluţii diluate de electroliţi (albuminele, globulinele, prolaminele,


histonele);
• proteine insolubile sau scleroproteine (cheratina, colagenul, elastina, fibroina);
b) după , proteinele au fost împărţite în:                     
    

• proteine globulare - sunt substanţe cristaline, cu diverse grade de solubilitate în apă şi au formă
sferică: hemoglobina sau mioglobina;
• proteinele fibrilare - sunt insolubile în apă şi în soluţii saline şi au formă alungită, filiformă:
keratina sau colagenul;
c) după , proteinele se clasifică în:   
         

• proteine propriu-zise, sunt formate numai din aminoacizi;


• proteine conjugate sau proteide, care sunt alcătuite din proteina legată de o substanţă neproteică:
fosfoproteide, nucleoproteide, cromoproteide, glicoproteide.
Din punct de vedere structural, proteinele pot avea:
a) structură primară;
b) structură secundară;
c) structură terţiară;
d) structură cuaternară.
    

             

Cele mai multe proteine sunt considerate a fi substanţe amorfe, dar există şi proteine care au fost izolate în
stare cristalină (hemoglobina din sânge şi ovoalbumina). Din punct de vedere al solubilităţii, unele proteine
sunt solubile în apă sau în soluţii diluate de electroliţi (cu care formează soluţii coloidale), iar altele sunt
insolubile în aceşti dizolvanţi la temperatura camerei.
Proteinele, ca şi aminoacizii, sunt amfioni, prezentând un punct izoelectric, şi au proprietăţi de tampon. În
anumite condiţii, proteinele solubile pot trece într-o formă insolubilă, transformare denumită denaturare,
adică modificarea conformaţiei unei proteine. Ea poate fi cauzată de anumiti agenţi termici, fotochimici şi
chimici.
    

       
           

Toate organismele vii sintetizează şi degradează în continuu proteine. Concentraţia proteinelor la nivel
celular este determinată de un echilibru între vitezele de sinteză şi de degradare, care la rândul lor sunt
controlate de o serie de mecanisme biochimice. Diferenţa dintre vitezele cu care se generează şi se distrug
proteinele, determină atrofierea celulelor şi ţesuturilor (pierderea proteinelor din celule) sau hipertrofierea lor
(creşterea cantităţii de proteine din ţesuturi).
necesită o sursă de energie metabolică (ATP) şi aminoacizi care sunt precursorii
               

intermediari ai proteinelor. Proteinele sunt sintetizate mai întâi în structurile intracelulare, conţinute în
microzomi, după care sunt transferate către alte componente celulare.
Biosinteza proteinelor are loc în prezenţa a numeroase enzime, însă rolul esenţial îl au acizii nucleici.
Nucleele celulelor conţin ADN. Anumite segmente ale elicei duble de ADN, numite gene, conţin informaţii
care trebuie transmise în citoplasmă pentru a dirija sinteza unei anumite proteine de către acizii nucleici
ARN, care participă direct la sinteză. Aceste informaţii, cunoscute sub numele de cod genetic, asigură
transmiterea caracterelor ereditare. Secvenţele de câte trei nucleotide care corespund sintezei unui
aminoacid, formează ceea ce se numeşte cod genetic.
Se disting două etape diferite. O primă etapă are loc în nucleele celulelor şi constă în transcrierea
codului genetic de pe segmentele de ADN din gene pe o catenă de ARN numită ARN mesager. ARN
mesager trece în citoplasmă, unde serveşte ca tipar pentru sinteza proteinei respective. La această sinteză iau

7
parte mai multe feluri de ARN, care diferă prin compoziţie, greutate moleculară şi structură şi care se
denumesc după funcţiile pe care le îndeplinesc în cursul sintezei, ca ARN ribozomal şi ARN de transfer.
Proteinele biosintetizate suferă transformări biochimice continue, hidrolize sau degradări enzimatice, şi
trebuie înlocuite prin sintetizare din aminoacizii proveniţi din hrană sau prin transformarea biochimică a
carbohidraţilor şi a lipidelor.
   

 
  
                 

Proteinele prezintă o mare importanţa biologică datorită funcţiilor esenţiale pe care le îndeplinesc în cadrul
organismelor vii:
• rol de transport;
• rol enzimatic;
• rol plastic;
• rol contractil;
• rol de reglare;
• rol imuno-defensiv.
   

                             

Nivelul proteinelor totale plasmatice creşte cu aproximativ 12% după efectuarea unui efort fizic moderat. În
eforturi fizice maximale s-a constatat o scădere sensibilă a concentraţiei proteinelor totale, acest
comportament fiind pus pe seama catabolismului proteic exacerbat. Acesta din urmă este insoţit şi de
creşterea uremiei (nivelul ureei sanguine). De asemenea, după un efort epuizant, proteinele, mai ales
albumina, pot fi eliminate în urină (proteinurie). Cu cât sportivul este mai antrenat, cu atât cantitatea de
proteine eliminate în urină este mai mică.

Întrebări
i. Cum se modifică proteinele în efort? (Răspuns în capitolul Proteine)
ii. Ce sunt proteinele? (Răspuns în capitolul Proteine)
iii. Cum se sintetizează proteinele? (Răspuns în capitolul Proteine)

Capitolul 5. Enzime
    

       

Enzimele (sau fermenţii) sunt catalizatori organici produşi în organism, care, chiar în concentraţii mici,
determină viteza şi sensul unor reacţii biochimice. Ele cauzează transformări ale unor cantităţi mari de
substanţe, ca de exemplu hidraţi de carbon sau grăsimi. Enzimele sunt proteine (propriu-zise sau conjugate).
Sistemele enzimatice sunt amestecuri sau complecşi de enzime care catalizează o succesiune de reacţii.

  

           
 


Clasificarea enzimelor se face de obicei după reacţiile lor sau după substraturile asupra cărora acţionează.
Ele sunt grupate în 5 clase:
a) Oxidoreductaze
- catalizează reacţii de transfer de electroni sau hidrogen de la un substrat la altul;
b) Transferaze
- catalizează transferul de grupări funcţionale de pe un substrat (donor) pe alt substrat (acceptor);

c) Hidrolaze
- produc scindarea în prezenţa apei (hidroliza);
d) Liaze şi sintetaze
- catalizează adiţia a doi compuşi cu formarea unui al treilea compus, precum şi reacţia inversă;
e) Izomeraze
- catalizează transpoziţii intramoleculare.
    

                  

Enzimele acţionează asupra unor anumite substanţe. Orice substanţă care se modifică sub acţiunea unei
enzime se numeşte .
    

8
Se consideră că între enzimă şi substrat se formează un compus labil, care reacţionează apoi cu un reactant
anorganic (de exemplu cu hidrogen în reacţiile de hidrogenare), formând produsul de reacţie şi regenerând
catalizatorul:

enzima + substrat enzima-substrat

enzima-substrat + R enzima + produs de reacţie

Enzimele pot fi şi inhibate. Rol de inhibitor îl pot avea compuşii cu structura asemănătoare substraturilor.
Activitatea enzimelor slăbeşte în timp; de aceea, celulele vii sintetizează mereu enzime. Slăbirea activităţii
enzimelor se datorează modificării caracterului lor de proteine globulare.
Viteza reacţiilor enzimatice, mult mai mare decât a reacţiilor simple, este influenţată de temperatură, şi
anume ea creşte până la o anumită temperatură (temperatura optimă), după care scade, pentru ca la
temperaturi mai ridicate reacţia să nu mai aibă loc. Un alt factor care influenţează viteza reacţiilor
enzimatice este pH-ul mediului.
O caracteristică a enzimelor este specificitatea lor. O anumită enzimă poate cataliza numai un număr limitat
de reacţii, uneori chiar una singură. Specificitatea enzimelor are diferite forme:
- o specificitate de substrat, care se referă la natura reactantului organic;
- o specificitate de reacţie, care se referă la natura reactantului anorganic;
- o specificitate stereochimică, care se referă la cataliza unor izomeri optic activi.
Acţiunea catalitică a enzimelor nu rezidă în toată catena polipeptidică, ci este concentrată într-o mică
porţiune a ei, uneori chiar la un singur aminoacid.

   

     

De multe ori însă, pentru ca o reacţie enzimatică să aibă loc, mai este necesară şi prezenţa unei alte substanţe.
Aceste substanţe sunt numite sau . Coenzima poate fi considerată grupa prostetică, pe
               

când enzima poate fi considerată apoenzima unităţii active.


Coenzimele pot fi clasificate după tipul reacţiei la care participă în două categorii:
1. Coenzime ce participa la transferul hidrogenului:
-coenzimele piridinice (NAD+, NADP+);
-coenzimele flavinice;
-acidul lipoic;
-coenzima Q;
2. Coenzime care participă la transportul de grupări (altele decât H):
-glucide fosforilate;
-CoA-SH;
-tiamin pirofosfat (TPP);
-acizii folinici;
-biotina.

Întrebări
i. Cum se clasifică enzimele? (Răspuns în capitolul Enzime)
ii. Ce este specificitatea enzimatică? (Răspuns în capitolul Enzime)
iii. Ce sunt coenzimele? (Răspuns în capitolul Enzime)

Capitolul 6. Lipide
   

       

Lipidele sunt substanţe chimice organice, naturale, componente ale organismelor vii şi care au funcţii
biologice importante:
• sunt parte structurală a membranelor celulare;
• reprezintă o sursă imediată şi economică de energie;
• conferă protecţie termică şi electrică peretelui celular;
• sunt compuşi biologic activi (vitamine sau hormoni).

9

 

           
 


Lipidele se împart în următoarele categorii:


- trigliceride şi acizi graşi;
- ceruri;
- fosfolipide (care conţin un radical fosfat, precum lecitina);
- glicolipide (care conţin un radical carbohidrat);
- steroizi (constituenţi ai diverşilor hormoni);
- cromolipide (carotenul, folosit în sinteza vitaminei A).
În contextul biochimiei efortului, un interes particular îl au trigliceridele, fosfolipidele şi steroizii. Acestea
sunt practic combinaţii complexe aparţinând esterilor; ele derivă de la acizi graşi cu lanţuri monocatenare,
neramificate de carbon, iar componenta alcoolică este glicerina, care posedă 3 grupări hidroxilice.
   

                  

Lipidele sunt substanţe foarte variate ca structură, însă toate au acelaşi comportament în ceea ce priveşte
solubilitatea; sunt insolubile în apă, cu care formează emulsii, dar solubile în solvenţi organici. Lipidele,
fiind amestecuri de gliceride, nu au un punct de topire net, ci se înmoaie, după care se topesc într-un interval
de temperatură.
Dintre reacţiile grăsimilor, trebuie menţionată în primul rând hidroliza sau saponificarea. Lipidele pot suferi
de asemenea procese de autooxidare (râncezire) şi de polimerizare (sicativare).
   

       
        

    

                 

Biosinteza acizilor se realizează pe cel puţin două cai diferite, în citoplasma celulară (    
            

sau 

) şi la nivelul mitocondriilor (


al sintezei acizilor graşi).


             
           

    
                               

Toate celulele vii sintetizează acizii graşi prin acelaşi lanţ de reacţii chimice. Există însă o diferenţă
substanţială între enzimele care catalizează aceste reacţii.
Trăsătura esenţială a sistemului citoplasmatic al biosintezei acizilor graşi este dată de dependenţa sa totală de
concentraţia de CO2 (sau a ionilor bicarbonat), precum şi de necesitatea existenţei ATP-ului, a ionilor de
Mg2+ sau Mn2+, a NADPH + H+, a biotinei sau cea a acidului citric.
    
                              

Mitocondriile sintetizează acizi graşi din lanţurile acil existente şi din acetil~ScoA prin adăugarea acesteia la
extremitatea carboxil terminală. Mitocondriile pot utiliza şi malonil~ScoA pentru alungirea acil~ScoA prin
adaugări succesive de resturi alcătuite din 2 atomi de carbon.
Atât în mitocondrii, cât şi în microzomi, NADPH + H+ serveşte drept sursă a atomilor de hidrogen necesari
pentru reducere.

   

       
                      
       

Acizii graşi sunt oxidaţi cu formare de CO2 şi H2O la nivelul mitocondriilor. Lanţul atomilor de carbon ai
acidului gras transformat are de fiecare dată cu doi atomi de carbon mai puţin şi prin urmare, procesul de
oxidare are loc la gruparea -CH2- care se găseşte întotdeauna în poziţia β faţă de gruparea carboxil.
Reprezentarea schematica a mecanismului degradării acizilor graşi este:

R R R R R

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2

CH2 CH CHOH C=O COOH


+
CH2 CH CH2 CH2 CH3

COOH COOH COOH COOH COOH

10
În acest fel, din acidul stearic (C18) se formează acidul palmidic (C16), apoi acidul miristic (C14), etc, până la
formarea CO2 şi H2O. S-a demonstrat că toţi produşii intermediari ai β-oxidării acizilor graşi sunt de fapt
derivaţi ai CoASH şi rolul acestei coenzime în metabolismul acizilor graşi este esenţial.
În realitate, degradarea oxidativă a acizilor din grăsimi este un proces enzimatic complex, care urmează în
sens invers etapele sintezei lor. Prin degradarea lor până la CO2 şi H2O, grăsimile furnizează, pe unitate de
masă, o cantitate de energie calorică de 2 ori mai mare decat hidraţii de carbon sau proteinele.
   

                          

În stare de repaus, concentraţia acizilor graşi se situează între 0,2 mmol/litru şi 0,4mmol/litru.
Când efortul este iniţiat, viteza lipolizei şi viteza eliberării acizilor graşi din ţesutul adipos cresc. În timpul
efortului de intensitate moderată, lipoliza creşte de aproximativ 3 ori, datorită în principal influenţei
catecolaminelor. În plus, în timpul efortului moderat, fluxul sanguin la nivelul ţesutului adipos este dublat şi
viteza de re-esterificare este injumătăţită.
Fluxul sanguin în muşchii striaţi creşte semnificativ şi deci furnizarea de acizi graşi către muşchi este
crescută. În timpul primelor 15 minute de efort, concentraţia plasmatică a acizilor graşi scade în general,
deoarece viteza cu care muşchiul foloseşte acizii graşi este mai mare decât viteza de formare a acizilor graşi
din lipoliză.
Creşterea concentraţiei de acizi graşi depinde de intensitatea exerciţiului. În timpul efortului de intensitate
moderată nivelul acizilor graşi poate atinge 1mmol/litru în 60 de minute de efort, însă la eforturi de
intensitate mare creşterea concentraţiei acizilor graşi plasmatici este foarte scăzută sau chiar absentă.

Întrebări
i. Cum se clasifică lipidele? (Răspuns în capitolul Lipide)
ii. Unde are loc biosinteza lipidelor? (Răspuns în capitolul Lipide)
iii. Care este rolul lipidelor? (Răspuns în capitolul Lipide)

Capitolul 7. Glucide
   

       

Glucidele, numite şi sau , formează o clasa vastă de combinaţii organice foarte                 


 

răspândite în natură şi care au o deosebită importanţă biologică.


Aceste combinaţii conţin în molecula lor atât grupe carbonil cât şi grupe hidroxil, iar existenţa concomitentă
a unor asemenea grupări funcţionale se manifestă asupra proprietăţilor generale ale substanţelor.

 

           
 


Glucidele se împart în 3 mari clase:


• monozaharide;
• oligozaharide;
• polizaharide.
pot fi considerate produse de oxidare a unor alcooli polihidroxilici. Se deosebesc:


          

-monozaharide cu grupă aldehidică, numite aldoze;


-monozaharide cu grupă cetonică, numite cetoze.
După numărul de atomi de carbon din moleculă, monozaharidele se împart in: bioze, trioze, tetroze, pentoze,
etc. Printre monozaharidele cele mai importante se află hexozele şi anume , care este o aldo-hexoză  
  

şi , care este o ceto-hexoză.


 
   

Monozaharidele sunt foarte răspândite în natură, atât în stare liberă, cât şi în formă combinată. Produsele
naturale, fructele, conţin cantităţi importante de glucoză, fructoză, etc. Zahărul, amidonul, celuloza, sunt
produse de condensare a monozaharidelor, din care acestea se pot obţine prin hidroliză.
Toate monozaharidele sunt substanţe neutre, cristaline, solubile în apă, greu solubile în solvenţi organici. Ele
au gust dulce, însă există şi monozaharide insipide sau cu gust amar.
Soluţiile monozaharidelor naturale prezintă activitate optică.
sunt substanţe rezultate din condensarea a 2-6 molecule de monozaharide, prin eliminarea


           

unor molecule de apă dintre moleculele de monozaharide. Ele se clasifică in: dizaharide, trizaharide,
tetrazaharide, etc.

11
Cele mai importante oligozaharide sunt . Prin hidroliza unei dizaharide pot rezulta două         

monozaharide identice sau diferite. Pentru stabilirea structurii dizaharidelor trebuie să se cunoască natura
monozaharidelor componente şi natura legăturii dintre resturile de monozaharide.


(zahărul obişnuit) este cea mai importantă şi răspândita dizaharidă, care cristalizează în sistem
    

monoclinic, este solubilă în apă şi greu solubilă în alcool. Zaharoza reacţionează cu hidroxizii multor
metale, formând zaharaţi, de obicei solubili în apă. Zahărul are mare importanţă ca aliment şi ca substanţă de
îndulcire; asimilarea unui gram de zaharoză în organism produce 4 calorii.
este zahărul din lapte, care se găseşte în proporţie de 5%. Se poate obţine din zerul de lapte, după


    

îndepărtarea grăsimii şi a cazeinei. Lactoza este o substanţă cristalină greu solubilă în apă, care se foloseşte
în alimentaţie şi în preparatele farmaceutice.

sunt constituite după acelaşi principiu ca şi oligozaharidele, adică prin eliminare de apă între


          

mai multe molecule de monozaharide. Ele sunt combinaţii macromoleculare aparent amorfe, greu solubile
sau chiar insolubile în apă, cu care formează soluţii coloidale. Nu au gust dulce, iar prin încalzire nu se
topesc, ci se descompun. Structura unei macromolecule de polizaharidă poate fi liniară sau ramificată.
este o pulbere albă care se formează în plante. Este insolubil în apă rece; încălzit cu apă la 90oC


   


formează o soluţie vâscoasă care, la răcire, devine un gel translucid. În industrie se aplică hidroliza
enzimatică a amidonului pentru fabricarea berii şi a alcoolului din cereale.
l este o polizaharidă care se depozitează în ficat (pana la 18%) şi în muşchi pana la 4%. El


      

reprezintă rezervele rezultate din transformarea carbohidraţilor din aportul alimentar. Se găseşte şi în unele
plante cum sunt ciupercile şi drojdiile.
   

       
  
     

Transformările catabolice şi anabolice ale carbohidraţilor se află în centrul activităţii biochimice din celulele
vii.

    

       
  
     

Degradarea glucidelor poate fi de două feluri:


• aerobă (în prezenţa oxigenului);
• anaerobă (în absenţa oxigenului).


       

Degradarea anaerobă a glucidelor mai este cunoscută şi sub numele de şi reprezintă cea mai simplă       

formă de degradare a hidraţilor de carbon în muşchi şi în alte ţesuturi. Glicoliza este un proces enzimatic
extrem de complex care poate fi reprezentat schematic ca în Figura 2.
Caracterul esenţial al glicolizei este că poate să se desfăşoare anaerob şi că, în acest caz, se obţine energie
sub formă de ATP, substanţă macroergică.
Glicoliza care are loc la nivelul muşchiului începe prin detaşarea unui rest de glucoză de la o margine a
moleculei de glicogen sub acţiunea fosforilazei din muşchi şi a fosfatului anorganic.

12
Figura 2 - Glicoliza (degradarea anaerobă a glicogenului)

Restul de glucoză este astfel transformat în glucozo-1-fosfat. Sub acţiunea enzimei fosfo-glucomutază,
glucozo-1-fosfat este transformat în glucozo-6-fosfat, care suferă o serie de transformări până se ajunge la
acidul piruvic şi respectiv acidul lactic.

CH3COCOOH + NADH + H+ CH3CH(OH)COOH + NAD+

Transformarea glicogenului în acid lactic este un proces exoterm; el dă energia necesară producerii
travaliului muscular. Procesul este reversibil: o parte din acidul lactic sintetizează din nou glicogenul, proces
care este endoterm.
Acidul lactic format în muşchi este transportat pe calea sângelui în ficat, unde este retransformat în glicogen
prin parcurgerea tuturor reacţiilor glicolizei în sens invers şi desigur cu un consum corespunzător de ATP.
Bilanţul glicolizei este următorul: dintr-un rest de glucoză desprins de la marginea macromoleculei de
glicogen se formează două molecule de acid lactic. Se sintetizează în total 4 moli de ATP, dar se consumă
numai unul, deoarece formarea glucozo-1-fosfatului utilizează acid fosforic anorganic. Astfel, în aceste
molecule, rămâne înmagazinată o energie de 34,5 kcal, care serveşte organismului pentru funcţiile sale vitale
şi pentru producere de lucru mecanic.
13


             

În general, catabolismul carbohidraţilor se desfăşoară aerob, adică cu participarea oxigenului. În prezenţa


oxigenului, acidul piruvic este oxidat complet la dioxid de carbon şi apă.
are, cantitativ, cea mai mare importanţă şi este esenţială pentru îmbinarea


                 

diferitelor căi metabolice.


În condiţii aerobe, acidul piruvic este transportat în interiorul mitocondriei şi se va uni cu coenzima A în
prezenţa NAD, formând acetil-coenzima A. Astfel se iniţiază sau ciclul acidului citric, care    
   

reprezintă etapa următoare a degradării aerobe a glucozei (Figura 3).


Rolul acidului citric în metabolismul organismelor vii este acela de a furniza combustibilul necesar
respiraţiei. Succesiunea de reacţii începe cu acidul citric şi se termină cu acidul oxalil-acetic, se eliberează 2
molecule de dioxid de carbon şi 8 atomi de hidrogen şi se consumă 2 molecule de apă. Reacţia globală a
ciclului ar putea fi scrisă astfel:

CH3COOH + 2H2O 2CO2 + 8H

Dioxidul de carbon format împreună cu cel produs din decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic, se degajă
la respiraţie. Hidrogenul format este oxidat enzimatic, proces însoţit de eliberarea unei mari cantităţi de
energie. Între ciclul acidului citric şi metabolismul proteinelor există o strânsă interdependenţă. Astfel, unii
aminoacizi sunt oxidaţi în muşchi, iar acizii cetonici rezultaţi prin transaminare intervin ca produse
intermediare în ciclul Krebs.
Pe de altă parte, pentru sinteza proteinelor sunt mereu extraşi acizi cetonici din ciclu. De asemenea, există o
strânsă legătură între ciclul acidului citric şi ciclul acizilor graşi.
Funcţia ciclului Krebs este, deci, producerea de energie, aceasta furnizând combustibilul necesar si, în plus,
obţinerea de intermediari pentru sintezele de aminoacizi şi acizi graşi. Prin urmare, ciclul Krebs are o
importanţă deosebită pentru sinteza şi degradarea carbohidraţilor, lipidelor şi proteinelor din organismele vii.

   

      
  
     

Biosinteza zaharurilor reprezintă calea metabolică principală de anabolism a monozaharidelor şi


polizaharidelor în organismele vii.

14
Figura 3 - Ciclul Krebs


            

Formarea carbohidraţilor din compuşi neglucidici (aminoacizi, acid lactic, etc) se numeşte    

.
       

Un exemplu în acest sens îl constituie sinteza glucozei în ficat din acidul lactic adus către sânge, în faza de
repaus, după o activitate musculară intensă, care conduce la acumularea acidului lactic format din glucoză.
Gliconeogeneza poate avea loc şi din intermediarii ciclului Krebs. Piruvatul poate fi obţinut din citrat,
izocitrat, cis-aconitat, etc, care în ciclul acizilor tricarboxilici pot fi transformaţi în malat. Acesta poate
părăsi mitocondria şi se poate oxida în citoplasmă la oxalat. Gliconeogeneza poate avea loc şi din
aminoacizi care pot fi transformaţi în acetil-CoA sau în intermediari ai ciclului Krebs şi mai departe în
glucoză.


         

15
Reprezintă procesul de sinteză a glicogenului din componente glucidice. Glucozo-6-fosfatul este utilizat atât
la obţinerea glucozei libere din sânge, cât şi la sinteza glicogenului şi a amidonului. Astfel, sub influenţa
fosfoglucomutazei, acest compus se transformă în glucozo-1-fosfat.

Glucozo-6-fosfat Glucozo-1-fosfat
  

                   
     

Glucidele sunt foarte răspândite în natură şi îndeplinesc o serie de funcţii:


• sursă directă de energie pentru aproape toate celulele organismului (celulele creierului şi eritrocitele
sunt total dependente energetic de glucoză);
• substanţe de rezervă (amidonul şi glicogenul);
• rol de susţinere - celuloza pentru plante, chitina pentru scheletul exterior al nevertebratelor;
• funcţii specifice - rol în coagulare şi rol în imuno-apărare.
   

             
            

Nivelul glucozei în sânge se numeşte . Valorile normale ale glicemiei sunt cuprinse între 70-110        

mg%.
Efortul fizic influenţează glicemia, în sensul că cele de scurtă durată nu o modifică semnificativ, iar cele
îndelungate produc o scădere a glicemiei până la valori de 60mg%. Înainte de competiţie s-a constatat o
creştere semnificativă a glicemiei 140-180 mg%, acest lucru fiind pus pe seama eliberării în exces a
catecolaminelor şi implicit a mobilizării glicogenului hepatic.
Nivelul acidului lactic în sânge se numeşte lactacidemie şi este un indicator biochimic esenţial de evaluare şi
dirijare a efortului anaerob. Prezenţa acidului lactic în sânge, ca rezultat final al glicolizei este nefavorabilă
activităţii musculare, deoarece în cantitate mare este toxic pentru organism.
În timpul efortului fizic lactacidemia creşte datorită scăderii pH-ului sanguin. La sportivii care practică
eforturi maximale şi de durată mică, valoarea lactacidemiei creşte de 20 de ori faţă de normal. Aceste valori
trebuie corelate cu gradul de antrenament depus.

Întrebări
i. Care sunt reprezentanţii monozaharidelor? (Răspuns în capitolul Glucide)
ii. Care este produsul final al glicolizei? (Răspuns în capitolul Glucide)
iii. Ce este glicogeneza? (Răspuns în capitolul Glucide)

Capitolul 8. Biochimia contracţiei musculare



     

Energia eliberată în timpul procesului de rupere a legăturilor chimice poate fi folosită, deoarece o parte
din ea este depozitată în acest compus numit ATP: acid adenozin trifosforic. Energia eliberată când o
grupare anorganică fosfat din molecula de ATP este ruptă pentru a forma ADP (acid adenozin difosforic),
este utilizată pentru a conduce o serie de procese consumatoare de energie din organism:
• sinteza macromoleculelor din molecule mai mici (sinteza proteinelor din aminoacizi liberi);
• transportul prin membrane;
• lucrul mecanic (contracţia musculară).
Reacţiile care decurg cu ruperea legăturilor fosfat şi eliberarea unei molecule de fosfor, sunt catalizate
de enzime numite kinaze. În cazul descompunerii ATP-ului, aceste kinaze sunt abreviate ca ATP-aze.
Este de remarcat ca

 

     
                                                 

folosite de celulele vii.




                
    
                                      

 

şi când ele sunt descompuse de reacţii de oxidare la dioxid de carbon şi apă, energia eliberată este
 

folosită la resinteza ATP din ADP şi P.


În acelaşi timp, ATP nu poate fi acumulat în cantităţi foarte mari şi concentraţia ATP-ului intramuscular
este de 5mmol/kg de ţesut muscular.
În timpul efortului maximal, ATP-ul este suficient ca să alimenteze pentru 2 secunde forţa musculară.
Experimentele au arătat că depozitul de ATP muscular nu este niciodată consumat complet, deoarece este
resintetizat eficient din ADP şi P cu aceeaşi viteză cu care este degradat. În timpul efortului submaximal,
sinteza ATP este realizată de oxidarea mitocondrială a carbohidraţilor şi lipidelor.

16
De asemenea, trebuie ţinut cont şi de faptul că fosfocreatina se găseşte în muşchi într-o cantitate de
aproximativ 5 ori mai mare decât ATP. Gruparea macroergică fosfat a fosfocreatinei este rapid transferată
ADP-ului prin acţiunea creatin-kinazei, prezentă în sarcoplasmă:

Fosfocreatina + ADP Creatina + ATP


  

 
 
  
  

     

Muşchii sunt compuşi din celule cilindrice, alungite, numite fibre. Aceste fibre conţin niste structuri
interne care permit muşchiului să se contracte şi să se relaxeze. Muşchii individuali sunt constituiţi dintr-o
serie de fibre paralele care se pot întinde pe întreaga lungime a muşchiului.
În interiorul fibrei musculare se află sarcoplasma (citoplasma celulei musculare), un fluid vâscos roşu
care conţine mioglobină şi miofibrile care sunt continue de la un capăt la altul în fibra musculară. Culoarea
roşie este datorată mioglobinei, un pigment intracelular respirator.
Energia este depozitată în sarcoplasmă ca lipide, glicogen, fosfocreatină, creatină, electroliţi anorganici,
aminoacizi, peptide, ATP, ADP şi AMP.
Miofibrilele sunt compuse din filamente subţiri şi groase formate din proteine şi aranjarea acestor
filamente conferă muşchiului aspectul său striat atunci cand este analizat la microscop. Miofibrilele prezintă
de-a lungul întregii lungimi un model structural care se repetă la aproximativ 2,5 µm. Aceste unitati
repetitive numite sarcomere sunt unităţile contractile ale miofibrilelor. În muşchiul striat sarcomerele multor
miofibrile paralele sunt în registru transvers, ceea ce produce striaţii încrucişate de-a lungul celulei
musculare. Astfel, apare o alternanţă de benzi transversale clare şi întunecate. Benzile clare se numesc
izotrope sau benzi I, iar benzile întunecate se numesc anizotrope sau benzi A.
La o contracţie maximă, sarcomerele se scurtează de la 20% până la 50%. Când muşchiul este întins în
mod pasiv, sarcomerele se pot lungi până la aproximativ 120% din lungimea lor în starea de repaus.

   

                  
  

     

Muşchiul conţine în structura sa următoarele componente:


- apă - între 72 şi 80%;
- substanţe organice;
- substanţe anorganice.

 

sunt reprezentate în fibra musculară de:


               

- sodiu (80 mg%);


- magneziu (20 mg%);
- calciu (8 mg%);
- potasiu (400 mg%).



sunt reprezentate de:


              

- proteine (18-20%);
- glucide (0,5-1%);
- lipide (1-3%);
- creatină, uree, amoniac, etc.
Proteinele musculare se clasifică în funcţie de solubilitatea lor în:
• proteine insolubile:
- actină 15%;
- miozină 35-40%;
- tropomiozină 5-10%;
• proteine solubile:
- miogen 20%;
- globulină 10-20%;
- mioglobină.
Există două componente proteice majore în elementele filamentoase insolubile în apă, din muşchiul
striat: miozina şi actina. Aceste două proteine formează până la 80% din proteinele aparatului contractil.
, componenta majoră a filamentelor groase din muşchi, are o masă moleculară de 460.000 şi


    

este o moleculă lungă, de circa 160 nm, asimetrică, şi care prezintă un cap globular. Activitatea ATP-azică a
miozinei este localizată în întregime în zona capului moleculei. Lanţurile uşoare din capul moleculei de
miozină au rol în legarea ATP-ului şi în activitatea ATP-azică de hidroliză a grupării fosfat. Miozina
17
purificată, intactă, leagă actina în două locuri specifice, pentru a forma actomiozina, un fenomen care
reprezintă o etapă crucială în mecanismul contractil. Când actina se leagă de miozină, are loc o modificare
semnificativă în activitatea ATP-azică, în timp ce pentru activitatea ATP-azică a miozinei pure este necesar
Ca2+. Ionii de Mg2+ sunt inhibitori pentru miozină, iar activitatea ATP-azică a actomiozinei este stimulată de
aceşti ioni.
este o proteină care există în două forme:


    

- actina G (actina globulară);


- actina F (actina fibroasă), un polimer al actinei G.
Actina G monomeră este stabilă în apă distilată, însă în anumite condiţii se polimerizează pentru a forma
actina F. Fiecare moleculă de actină G leagă foarte strâns un ion de calciu. Leagă însă cu mare afinitate o
moleculă de ATP sau ADP.
Filamentele subţiri conţin două proteine majore suplimentare care au o funcţie regulatoare în controlul
formării şi scindării legăturilor dintre miofilamentele groase şi cele subţiri, cât şi în generarea energiei
mecanice.
Prima este , care constituie aproximativ 11% din proteina contractilă totală a muşchiului.           

Moleculele de tropomiozină se asociază capăt la capăt şi atunci când cristalizează, formează fibrile ce se
dispun într-o reţea cu ochiuri pătrate.
A doua proteină regulatoare majoră din filamentele subţiri este , o proteină globulară mare,         

care este formată din 3 subunităţi polipeptidice. Fiecare moleculă de troponină este ataşată de filamentul
subţire prin 2 locuri de legare: unul pentru lanţul de actină, iar celalalt pentru lanţul de tropomiozină.


                 

Cand se amestecă miozina şi actina în stare pură, se formează complexe de actomiozină. Raportul
dintre miozină şi actină, cât şi masa unor astfel de complexe de actomiozină, depind de condiţiile
experimentale (pH sau concentraţie proteică).
O proprietate semnificativă a complexelor de actomiozină este aceea ca ele pot suferi disocieri în
prezenţa ATP şi a ionilor de magneziu; disocierea este insotită de o mare şi rapidă scădere a vâscozităţii
soluţiei de actomiozină.
    

 
                 
      

Există două tipuri de muşchi striaţi. Din punct de vedere al vitezei de contracţie şi al caracteristicilor
metabolice, fibrele musculare pot fi clasificate în:
• fibre roşii sau încete;
• fibre albe sau rapide.
Bazele fiziologice şi biochimice ale acestor diferenţe au fost puse în evidenţă experimental. Miozina
celor două tipuri de fibre musculare există în forme moleculare diferite, iar activitatea ATP-azică a acestora
este caracterizată de diferite senzitivităti ale pH-ului, ceea ce furnizează fundamentul pentru identificarea
tipurilor de fibre menţionate mai sus.
În fibrele rosii, a căror culoare se datorează conţinutului mare de mioglobină, respiratia serveşte ca sursă
principală de energie pentru refosforilarea ADP pe calea fosforilarii oxidative. Muşchii roşii se contractă
mai lent decât muşchii albi şi funcţionează în mod normal în cicluri periodice regulate.
Muşchii albi, pe de altă parte, conţin puţină mioglobină şi putine mitocondrii; în astfel de muşchi
glicoliza este sursa principala de energie pentru refosforilarea ADP.
Unii muşchi conţin ambele tipuri de fibre, albe şi roşii. În general, muşchii roşii utilizează acizi graşi
drept combustibîl major, care sunt oxidaţi prin ciclul de oxidare al acizilor graşi la acetil-CoA. Acesta din
urmă este oxidat la dioxid de carbon în cadrul ciclului Krebs. Muşchii albi în schimb, folosesc glucoza drept
combustibil major.
Consumul de oxigen al muşchiului striat poate creşte de 20 de ori sau mai mult în timpul trecerii de la
repaus la activitatea maximă. Intensificarea bruscă a respiraţiei este rezultatul hidrolizei rapide a ATP la
ADP şi P pe măsură ce muşchiul se contractă, fapt care stimulează atât glicoliza, cât şi ciclul Krebs. O parte
din ADP format în timpul contracţiei, este convertit în AMP conform reacţiei:

2 ADP ATP + AMP

După o perioadă de maximă activitate musculară (o alergare rapidă), în timpul căreia lactatul apare în
sânge în cantitate mare, sportivul va continua să respire intens, cu mult peste nevoile din starea de repaus şi
18
să consume oxigen în cantităţi suplimentare. Oxigenul suplimentar consumat în timpul perioadei de
revenire, numit „datoria de oxigen”, corespunde oxidării aproape în întregime a lactatului format în exces în
timpul activităţii musculare maxime.
Metabolismul muscular posedă o serie de particularităţi:
- posedă echipamentul enzimatic necesar ciclului Krebs în cantitate mai mare faţă de alte ţesuturi;
- satisfacerea necesităţilor energetice a determinat dezvoltarea depozitelor de oxigen, glicogen
muscular, ATP, ADP, AMP;
- perioadele de activitate maximală alternează cu perioadele de repaus, moment în care este nevoie
de mobilizarea unei cantităţi mari de energie.

Întrebări
i. Care este structura funcţională a muşchiului striat? (Răspuns în capitolul Biochimia contracţiei musculare)
ii. Ce este sarcoplasma? (Răspuns în capitolul Biochimia contracţiei musculare)
iii. Care sunt tipurile de fibre musculare? (Răspuns în capitolul Biochimia contracţiei musculare)

Capitolul 9. Metabolismul apei şi al ionilor minerali


  

    
     

Apa este cel mai important component anorganic al organismelor vii, iar la om acoperă între 71 şi 73% din
greutatea nelipidică a corpului. Apa este dizolvantul universal şi este indispensabilă pentru menţinerea şi
desfăşurarea normală a proceselor metabolice celulare.
Organsimul dispune de o rezervă destul de mică de apă; în acelaşi timp, el trebuie să-şi menţină echilibrul
hidric. Acest echilibru se realizează în condiţii normale în două moduri:
• aportul de apă
- asigurat de conţinutul în apă al alimentelor şi lichidelor consumate;
• eliminarea de apă
- prin urină, fecale, perspiraţie.
Temperatura normală a corpului în repaus este situată în intervalul 36-37ºC, iar în timpul exerciţiului
temperatura poate creşte până la 38ºC. Când temperatura corpului creşte, oboseala centrală se instalează si,
în aceste condiţii, atleţii pot pierde prin transpiraţie până la 2 litri de apă pe ora, chiar şi la o temperatură
ambientală scăzută.
Aşadar, înlocuirea apei pierdute prin transpiraţie reprezintă o prioritate în timpul antrenamentului. Ingestia
orală de fluide în timpul efortului ajută să se reechilibreze volumul plasmatic normal şi previne efectele
adverse pe care deshidratarea le are asupra forţei musculare, rezistenţei şi coordonării. Compoziţia lichidelor
care se consumă în timpul efortului trebuie sa fie particularizată pentru fiecare sportiv.
  

       
               

Mineralele sunt compuşi anorganici răspândiţi în natură şi se clasifică în macrominerale şi microminerale.


sunt crom, cobalt, cupru, fluor, iod, fier, mangan, molibden, seleniu, zinc.


             

sunt potasiu, sodiu, clor, calciu, magneziu, fosfor şi sulf.




             

    

Ajută la dezvoltarea dinţilor şi a sistemului osos, este implicat în contracţia musculară şi în transmisia
impulsului nervos. Are rol de reglare a activităţii enzimatice. Deficienţele de calciu se manifestă prin
crampe musculare, oase casante, osteoporoza. Excesul de calciu împiedică absorbţia unor substanţe, produc
aritmie cardiacă, pietre renale. Calciul se găseşte în produse lactate, gălbenuş de ou, fasole şi mazăre. Doza
recomandată zilnic este de 1000 mg.


   

Este implicat în conducţia impulsului nervos şi în formarea acidului clorhidric din stomac. Deficienţa de clor
produce convulsii, iar excesul de clor produce hipertensiune.
Clorul se găseşte în carne, peşte, pâine, conserve, sare de bucătărie, lapte. Doza zilnică recomandată este de
750 mg.


     

Stimulează sinteza proteinelor şi este o componentă a oaselor. Deficienţa de magneziu se manifestă prin
oboseală, tremor şi crampe musculare, apatie. Excesul de magneziu produce greaţă şi vomă. Sursele de

19
magneziu sunt următoarele: peştele, fructele, nucile, cerealele, laptele şi iaurtul. Doza zilnică recomandată
este 320-420 mg.


   

Este implicat în generarea impulsului nervos, contracţia musculară şi balanţa acido-bazică. Deficienţa de
potasiu se manifestă prin crampe musculare, apatie, pierderea apetitului şi aritmii cardiace. Excesul de
potasiu se manifestă prin aritmie cardiacă. Potasiul se găseşte în carne, peşte, lapte, iaurt, fructe, legume şi
pâine. Doza zilnică recomandată este de 2000 mg.

    

Este implicat în formarea oaselor, în contracţia musculară şi în compoziţia membranelor celulare.


Deficienţele de fosfor se manifestă prin crampe musculare, oase casante, osteoporoză. Excesul de fosfor
produce malabsorbţie de calciu, fier, zinc şi cupru. Fosforul se poate lua din carne, ouă, peşte, lapte, brânză,
mazăre şi cereale. Doza zilnică recomandată este de 700 mg.
  

Este implicat în homeostazie, generarea impulsului nervos, contracţia musculară şi echilibrul acido-bazic.
Deficienţa de sodiu produce ameţeală, hiponantremie, crampe musculare, vomă, convulsii. Excesul de sodiu
produce hipertensiune şi greaţă. Sodiul se găseşte în carne, peşte, pâine, conserve, sare de bucătărie şi sosuri.
Doza zilnică recomandată 320-500 mg.
Majoritatea sportivilor nu au nevoie de o suplimentare a micronutrienţilor întrucat dietele lor sunt capabile să
satisfacă necesarul crescut de minerale datorat efectului pe care îl are antrenamentul intensiv regulat. Cu
toate acestea, există sportivi care au nevoie de o masă corporală scăzută (gimnastică, dans, box, etc) şi deci
necesită suplimentare cu micronutrienţi. În general, cu excepţia fierului şi a calciului, deficienţele de
minerale pot fi corectate uşor printr-o nutriţie echilibrată.

Întrebări
i. Care sunt riscurile deshidratării? (Răspuns în capitolul Metabolismul apei si al ionilor minerali)
ii. Enumeraţi 5 microminerale. (Răspuns în capitolul Metabolismul apei si al ionilor minerali)
iii. Descrieti metabolismul clorului. (Răspuns în capitolul Metabolismul apei si al ionilor minerali)

Capitolul 10. Vitamine

Vitaminele sunt substanţe organice care sunt necesare în cantităţi mici în dietă şi sunt esenţiale pentru o serie
de reacţii metabolice din organism şi pentru asigurarea unei creşteri şi dezvoltări normale.
Vitaminele sunt de două feluri:
- vitamine solubile în grăsimi (liposolubile)
- vitamine solubile în apa (hidrosolubile)
    

              
   

În această categorie de vitamine intră vitaminele A, D, E, K.


 


              

Are rolul de a menţine ţesutul epitelial din piele şi mucoase, precum şi pigmenţii vizuali ai ochiului. Asigură
dezvoltarea corespunzătoare a sistemului osos. Deficienţele de vitamina A produc infecţii, creştere întărziată
şi orbire. Excesul de retinol produce vomă, migrene, oboseală, dureri articulare, piele uscată. Retinolul se
găseşte în ficat, peşte, ouă, produse lactate şi morcov. Doza zilnică recomandată este de 0,7-0,9 mg.

 

                 

Are rolul de a creşte absorbţia calciului şi asigură formarea şi dezvoltarea sistemului osos. Deficienţele de
vitamina D produc un sistem osos fragil. Excesul de calciferol produce greaţă, iritabilitate, dureri articulare.
Vitamina D se găseşte în peşte, ouă, lactate şi se formează sub acţiunea razelor de soare asupra pielii. Doza
zilnică recomandată este de 5 µg.



                 

Are rolul de a lupta împotriva radicalilor liberi şi de a proteja membranele celulare. Deficienţele de vitamina
E produc anemie. Excesul de tocoferol produce migrene şi oboseală. Se găseşte în ficat, ouă, margarină, unt
şi cereale. Doza zilnică recomandată este de 15 mg.



              

20
Are rolul de a ajuta la formarea factorilor de coagulare. Deficienţele produc hemoragii, excesul, tromboze şi
vomă. Vitamina K se găseşte în ficat, ouă, brânză, unt şi se formează în intestinul gros sub acţiunea
bacteriilor. Doza zilnică recomandată este de 90-120 µg.
   

              
   


 

              

Formează coenzime şi asigură metabolismul glucidic, precum şi funcţionarea sistemului nervos central.
Deficienţa de vitamina B1 se manifestă prin pierderea apetitului, apatie, depresie, iar excesul de vitamina B1
nu are efecte toxice. Tiamina se găseşte în cereale, cartofi, nuci, şunca, legume şi ficat. Doza zilnică
recomandată este 1,1-1,2 mg.



                  

Este implicată în formarea coenzimelor, în oxidarea grăsimilor şi a carbohidraţilor. Deficienţele de


riboflavină se manifestă prin dermatită, iar excesul de vitamina B1 nu are efecte toxice. Se găseşte în lactate,
ficat, ouă, legume şi fasole. Doza zilnică recomandată este 1,1-1,3 mg.

 

             

Este implicată în formarea coenzimelor, în sinteza grăsimilor şi menţine o piele sănătoasă. Deficienţele de
niacin se manifestă prin slăbiciune, pierderea apetitului şi probleme dermale. Excesul produce dureri de cap,
vomă şi inhibiţia lipolizei. Se găseşte în carne, ficat, peşte, cereale. Doza zilnică recomandată este 14-16
mg.



              

Are rol în metabolismul proteinelor, în glicogeneza şi gliconeogeneza. Deficienţele de piridoxină produc


convulsii, anemie, dermatită, iar excesul duce la tulburări de echilibru. Se găseşte în carne, ficat, peşte,
cereale, cartofi, legume, lactate. Doza zilnică recomandată este 1,3 mg.

 

                 

Este implicată în formarea coenzimelor, în menţinerea ţesutului dermal şi nervos. Deficienţele de


cobalamina produc oboseală, anemie, paralizie, iar excesul nu are efecte toxice. Se găseşte în carne, peşte,
ficat, ouă, lactate. Doza zilnică recomandată este 2,4µg.
 


                 

Are rol de antioxidant şi este implicată în formarea colagenului, sinteza steroizilor şi absorbţia fierului.
Deficienţele de acid ascorbic produc slăbiciune, infecţii, anemie. Excesul de vitamina C se manifestă prin
pietre la rinichi. Se găseşte în citrice, legume şi căpşuni. Doza zilnică recomandată este 75-90 mg.
Deşi vitaminele nu contribuie direct la furnizarea de energie, totuşi ele joacă un rol foarte important în
reglarea metabolismului. O deficienţă de vitamine B care acţionează ca şi cofactori ai enzimelor în
metabolismul glucidic şi proteic, rezultă în oboseală şi incapacitate de efort susţinut.

Întrebări
i. Cum se clasifică vitaminele? (Răspuns în capitolul Vitaminele)
ii. Care sunt vitaminele hidrosolubile? (Răspuns în capitolul Vitaminele)
iii. Care este rolul vitaminei A? (Răspuns în capitolul Vitaminele)

Bibliografie

1. Vâjială, G., , Editura Fundaţiei ”, Bucureşti, 1999




            

               

2. Karlson, M., , Editura Medicală, Bucureşti, 1987




 
           

21