Los Aminoácidos son compuestos, ácidos orgánicos, cuya molécula está integrada por un

grupo carboxilo y uno amino, que sustituyen a átomos de hidrógeno. La estructura

general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa)
unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en
negro) y la cadena lateral (azul):

Ácido-básicas.

Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier

aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan
sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea
6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono
alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus
disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las
atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario),
el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos
formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual
es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se

denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de
los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-
aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-
aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.

No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente

naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más
soluble.

Según las propiedades de su cadena. Los aminoácidos se clasifican habitualmente según

las propiedades de su cadena lateral: Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S),
treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína
(Cys, C) y glicina (Gly, G).

Por un lado Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son
polímeros de amino ácidos que están unidos entre si mediante enlaces peptídicos. Las
proteinas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes

Proteinas globulares (esferoproteinas):

Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto

peptidico incluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion
metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren
solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las
proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En
soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la
proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el
agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

Basada en la composicion:

Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenas peptidicas.

Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En

estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se
denomina grupo prostetico.
De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su
vez en: nucleoproteinas,glycoproteinas,flavoproteinas, hemoproteinas.

De acuerdo a su valor nutricional, las proteinas pueden clasificarse

Completas: Proteinas que contienen todos los aminoacidos esenciales. Generalmente

provienen de fuentes animales.

Incompletas: Proteinas que carecen de uno o mas de los amino acidos esenciales.
Generalmente son de origen vegetal.

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y
permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la
misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a
otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin
embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos
específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la
expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos