PLEGADO DE PROTEINAS

Las proteínas son moléculas dinámicas y funcional que pueden plegarse hacia su conformación en
un marco de tiempo de milisegundos.
El plegamiento se origina en el Retículo Endoplasmatico Rugoso y las mitocondrias

El plegamiento es un proceso secuencial, dinámico, espontáneo y cooperativo, se inicia en la

traducción (Segundo proceso de la síntesis de proteínas, el mismo que se produce en los
ribosomas del citoplasma y los aminoácido
trasportados por ARNt, llegan al ARNm y
forman un codón con su respectico
anticodón)

Estudios recientes han demostrado que,

para ciertos padecimientos como la fibrosis
quística y el enfisema pulmonar familiar,
existe una conexión clara entre el
plegamiento incorrecto de una proteína

Las proteínas no se pueden plegar solas

necesitan de otras proteínas y pueden volver
a plegarse si su conformación queda
alterada, este proceso es conocido como
Desnaturalización (Cambio estructural, de su estructura nativa a otra secundaria)

Para desnaturalizar una proteína se necesita un cambio en la temperatura, Ph y agentes químicos

como la Urea.

LA CONFORMACIÓN NATURAL DE UNA PROTEINA ES FAVORACIDA DESDE EL PUNTO DE VISTA

TERMODINÁMICO

Un polipéptido está formado por una repetición de N-C-C. Esta unidad de repetición está enlazada
mediante enlaces peptídicos. Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el enlace peptídico y sus
cuatro sustituyentes, el oxígeno del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos alfas unidos al N y C.

Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos, el ángulo de rotación del enlace N-Cse denomina fi y el
enlace c- C se denomina psi

La conformación natural es la más favorecida desde el punto de vista energético.

EL PLEGADO ES MODULAR

Ocurre mediante pasos:

1. El Polipéptido que surge del Ribosomas y se va plegando a una disposición adecuada de

elementos estructurales secundarios
 2. Las regiones hidrofóbicas se segregan en el interior de la proteína, lejos del solvente el
cual forma un globo fundido; un
polipéptido parcialmente doblado hasta
que consiga su conformación madura.

PROTEINAS AUXILIARES AYUDAN AL

PLEGADO

Muchas proteínas se vuelven a plegar después de la desnaturalización mediante tratamiento con

ácido o base, agentes caotrópicos o detergentes y algunos no vuelen a plegarse de manera
espontánea y forman agregados insolubles

Muchas células emplean proteínas auxiliares para acelerar el proceso o guiarlo hacia una
conclusión productiva

CHAPERONES:

Participa en el plegamiento en más de una proteína, más aminoácidos hidrofóbicos

Evitan la agregación y proporcionan una oportunidad para la formación de elementos secundarios

que se encierran en un globo

Proteína de disulfuro isomerasa

Dentro de los polipéptidos y dentro de los mismos estabilizan estructuras terciarias y cuaternarias,
mediante la enzima protein-sulfhidril-oxidasa, el cual forma enlaces de disulfuro y estabiliza con
conformación natural

Bibliografía:

1. Caramelo J, Bioquímica de proteínas- UNSAM [Internet]. [Publicado 23 agosto 2008; citado 06

junio 2019]. Disponible en:
http://www.iib.unsam.edu.ar/archivos/docencia/licenciatura/biotecnologia/2017/BioProt/149
5658010.pdf