Según su capacidad de ser generados endógenamente

Los aminoácidos que son captados como parte de los alimentos y no pueden ser sintetizados
por el organismo son denominados esenciales. La carencia de estos aminoácidos en la dieta
limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que
mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. Los aminoácidos
que pueden sintetizarse en el propio organismo son denominados no esenciales y son: Ala,
Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas clasificaciones sobre aminoácidos
esenciales varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos
diferentes de cada tipo de aminoácido. En algunos aminoácidos hay discrepancias sobre su
condición de esenciales en algunas especies, según diferentes autores.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el
genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato,
cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas
modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido número 21 es la
selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el número 22 es
la pirrolisina que aparece solo en algunas arqueas.678

Carácter anfótero. Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse

zwitterioncomo un ácido o como una base dependiendo del pH del medio
donde se encuentre. Éste es el caso de los aminoácidos: al tener un grupo
carboxilo pueden desprender protones (H+) por lo que tienen carácter
ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar
protones (H+) y, por tanto, también tienen carácter básico.

Al pH existente habitualmente en los medios biológicos, cercano a la neutralidad (pH=7)

ambos grupos suelen estar ionizados y los amino-ácidos aparecen como iones dobles (esto se
suele llamar ión zwitterión, que procede del griego “hermafrodita”).

A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son
captados por el grupo carboxilo ionizado, neutralizando éste y quedando únicamente la carga
del grupo amino.

Por el contrario, en un pH más básico, el grupo amino cederá un H+ al medio y el aminoácido

quedará con carga negativa.
AA-anfoteros

La cadena lateral (R) puede tener grupos ionizables que participan en la carga eléctrica del
aminoácido.

El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, es decir, posee tantas cargas
positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Como cada aminoácido pre-senta
un punto isoeléctrico di-ferente, ya que posee cadenas laterales distintas, se puede uti-lizar un
método de separación de aminoácidos, denominado electroforesis, que se basa en este
concepto. Dicho método consiste en situar una disolu-ción de los aminoácidos que se quieren
separar en un campo eléctrico. Los aminoácidos con carga neta negativa se despla-zarán hacia
el ánodo, mientras que los que tengan carga posi-tiva lo harán hacia el cátodo y los que se
encuentren en su punto isoeléctrico no se mo-verán. Al modificar el pH de la disolución, las
cargas de los aminoácidos irán variando y se podrán separar en el campo eléctrico.

Acido aspártico (Asp, D) y glutámico (Glu, E): aminoácidos dicarboxílicos ó con carga negativa.
Presenta carga negativa a pH fisiológico, por lo que son muy polares. Forman parte del centro
activo de glicosidasas y Ser proteasas, y presentan enlaces de coordinación con cationes
metálicos (cofactores de proteínas). Además, están implicados en el metabolismo nitrogenado
y en la gluconeogénesis. Histidina (His, H), Lisina (Lys, K) & Arginina (Arg, R): aminoácidos
dibásicos ó con carga postiva. Presentan Q positiva a pH fisiológico, por lo que son muy
polares. - La Lys forma bases de Schiff, que actúan como intermediarios covalentes en la
catálisis enzimática e interviene en la unión de coenzimas a las proteínas. - La Arg es un
metabolito intermediario en el ciclo de la urea. - La His se localiza en el centro activo de
muchas enzimas, ya que puede actuar donando ó captando protones del sustrato. Esta
propiedad se debe a la presencia de un grupo imidazol en Veronica Gonzalez Núñez -5- la
cadena lateral. Además, debido a que el pKR ≈ pH fisiológico, las proteínas ricas en His actúan
como tampones en los medios biológicos (ejemplo, la Hemoglobina).