DESNATURALIZACIÓN

En el caso de las proteínas, la palabra desnaturalización indica que la estructuración se

aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación
tridimensional, producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína,
que conlleva un aumento en la entropía de las moléculas. Este cambio conformacional
trae como consecuencia pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero
no cambios en la estructura primaria, es decir, que la desnaturalización no implica una
hidrólisis del enlace peptídico. Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables
de la estabilización de la estructura, así como la relación de dicha estructura con el
solvente acuoso y en algunas ocasiones se afectan los puentes disulfuro. La
conformación de una molécula de proteína depende, en gran medida, del ambiente que
la rodea, y su estado nativo es el más estable en términos termodinámicos en las
condiciones fisiológicas en que se encuentra. Pueden ocurrir modificaciones
conformacionales debidas a cambios térmicos, químicos o efectos mecánicos inducidos
por calentamiento o enfriamiento, o bien por tratamientos con agentes que forman
puentes de hidrógeno, como la urea y el cloruro de guanidinio, cambios de pH, la
aplicación de detergentes, cambios en la fuerza iónica por adición de sales, presencia de
solventes orgánicos, o bien, la agitación. Aunque un cambio en la estructura podría
conducir a un aumento en el ordenamiento, es decir, un aumento en a-hélice o b-lámina
plegada, la desnaturalización generalmente se considera como una pérdida de la
estructura ordenada. Es común relacionar la desnaturalización con daños a la proteína,
ya que pueden perderse funciones fisiológicas, actividad enzimática o bien, modificarse
sus propiedades funcionales al ocurrir agregación o insolubilización. La
desnaturalización puede ser deseable cuando se habla de elevar la digestibilidad de las
proteínas por cocción o por la desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes en
las leguminosas. También sirve para mejorar funcionalidad, como cuando se aumentan
sus propiedades de espumado y emulsificación por el desdoblamiento de las moléculas
que favorece la estabilización en interfases al lograr la exposición de sitios hidrofóbicos
que interaccionan con la fase orgánica o hidrofóbica de una emulsión.

PROPIEDADES FUNCIONALES

El término propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que

influye en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte
de las propiedades funcionales influye en las características sensoriales y propiedades
físicas de los alimentos o de sus ingredientes durante su procesado, almacenamiento,
preparación y consumo.
Las propiedades funcionales de las proteínas son:

HIDRATACIÓN

Las proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de hidrógeno, enlaces

dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminoácidos. Así, si hay una
mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la proteína
presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por aminoácidos
con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer más fácilmente, puentes de
hidrógeno con el agua.

SOLUBILIDAD

La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se mantiene

en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no sedimenta a
fuerzas centrífugas moderadas. Para que una proteína sea soluble debe interaccionar con
el disolvente (puentes de hidrógeno, dipolo-dipolo e interacciones iónicas); por ello, se
puede definir también como el equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y
proteína-disolvente.

VISCOSIDAD

La viscosidad de los fluidos proteicos está directamente relacionada con el diámetro

aparente de las moléculas dispersas, que a su vez depende de las características propias
de cada proteína (masa, volumen, estructura, cargas eléctricas, etc.), de las interacciones
proteína-agua (determina el hinchamiento de las moléculas) y de las interacciones
proteína-proteína (influye en el tamaño de los agregados). Por tanto, la pérdida de
viscosidad de los fluidos proteicos está siempre determinada por la disminución del
diámetro aparente de las moléculas.

FORMACIÓN DE GELES

La gelificación proteica consiste en la formación de una red proteica ordenada formando

un retículo tridimensional, a partir de proteínas previamente desnaturalizadas. En esta
red las interacciones polímero-polímero y polímero-solvente, así como las fuerzas de
atracción y repulsión están balanceadas.

CAPACIDAD EMULSIFICANTE

Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos inmiscibles,

íntimamente ligados, donde uno constituye la fase dispersa o discontinua, siendo los
tipos de emulsiones más comunes los de aceite en agua (O/W) o agua en aceite (W/O),
clasificadas de acuerdo al componente que forma la fase dispersa.
CAPACIDAD ESPUMANTE

La capacidad de formar espumas, depende de la facilidad de establecer una película

interfasial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener
aire, así como soportar esfuerzos mecánicos. La función de las proteínas es reducir la
tensión interfasial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la burbuja en
contacto con el agua y los hidrófobos hacia el interior, con el aire. La estabilidad de una
espuma depende por tanto de la firmeza de la película proteica y de su permeabilidad a
los gases. La firmeza está condicionada por la cantidad de moléculas absorbidas y por la
capacidad de las moléculas absorbidas para asociarse. La desnaturalización de
superficie libera por lo general cadenas laterales aminoacídicas adicionales, que podrán
participar en interacciones intermoleculares. Cuanto más intensas sean las uniones
cruzadas, más estable será la película

TEXTURIZACIÓN

El proceso de texturización se produce por el despliege de las cadenas polipeptídicas de

las proteínas globulares (por rotura de los enlaces intramoleculares) y posterior
estabilización de estas cadenas estiradas mediante la creación de enlaces
intermoleculares. El producto final presenta una buena capacidad de retención de agua
que se mantiene aunque el producto se someta a diferentes tratamientos térmicos.

FORMACIÓN DE MASA

Las proteínas del gluten se caracterizan porque al amasarlas en contacto con agua y a
temperatura ambiente, forman una masa viscoelástica con unas propiedades especiales
que son la base de la panificación. El comportamiento particular de estas proteínas
radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el amasado. De esta
forma, se potencian las interacciones interproteicas y los puentes disulfuro, formándose
una red estructural tridimensional y viscoelástica. La gran capacidad de absorción de
agua y la poca solubilidad que presentan se explica por la composición característica de
estas proteínas, ya que tienen gran cantidad de aminoácidos con tendencia a formar
puentes de hidrógeno y pocos aminoácidos ionizables, con lo que disminuye la
solubilidad en disoluciones acuosas. Las diferencias entre los distintos tipos de harina
radica en la distinta proporción de las proteínas del gluten: gluteninas y gliadinas. Las
gluteninas proporcionan elasticidad y cohesión a la masa panaria mientras que las
gliadinas son las responsables de la fluidez, extensibilidad y expansión de la masa. Se
requiere un equilibrio entre los dos tipos de proteínas para obtener una buena masa de
panadería.
RESULTADOS

4.1 Desnaturalización proteica

A) HARINA

a) Harina= 200g b) Agua= 100 ml

C) Reposar 30 min y lavar la masa en el chorro de agua

RESULTADO= Observación del gluten CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE

MASA

B) LECHE

a) Calentar Tº= 37 ºC y agregar cuajo y reposar 30 min

RESULTADO= Formación de queso CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE

GELES
c) CLARA DE HUEVO

a) separar la clara de la yema y batir hasta punto de nieve con ayuda de la batidora

RESULTADO= 7 min, 56 segundos duró

para formar espuma

CAPACIDAD ESPUMANTE

D) HUEVO

a) huevo cocido por 1 minuto a) huevo cocido por 3 minutos

RESULTADO= a mayor tiempo de cocción mayor consistencia debido a la

desnaturalización de la ovoalbúmina

CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE GELES

4.2 Efecto de la concentración proteína en geles reversibles

a) 20 g de colapez en 1000 ml de agua batimos y dejamos reposar

b) 10 g de colapez en 1000 ml de agua, batimos y dejamos reposar

c) 2g de colapez batimos y dejamos reposar

c b a

RESULTADOS

La consistencia de los geles cambió debido a la distinta concentración que tiene cada
uno de ellos.

El recipiente a tiene una consistencia más firme y dura.

En el recipiente b la consistencia fue blanda y un poco semi-solida

En el recipiente c su consistencia fue normal (como cualquier gelatina).

Otra de las características que se pudieron observar fue el color que presentaba cada uno
de los vasos también debido a sus distintas concentraciones. Cabe mencionar también
que la consistencia se debe a la proteína que se utiliza y en este caso es el colapez