INSTITUTO FRDERAL DE EDUCAÇÃO, CIENCIA E TECNOLOGIA- BA- CAMPUS

DE PORTO SEGURO.
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
ALUNO: ANA LUISA SANTOS DE CARVALHO
TURMA: 8º SEMESTRE: I . 2017
PROFA: CALLINE PEREIRA DOS SANTOS

Estudo dirigido de Bioquímica

1. Definir enzimas e enumerar algumas de suas propriedades.

As enzimas são proteínas especializadas que atuam na aceleração de reações
químicas, tendo um poder catalítico extraordinário, geralmente muito maior do
que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos. Elas estão no centro de cada
um dos processos bioquímicos. Atuando em sequências organizadas, elas
catalisam cada uma das reações das centenas de etapas que degradam as
moléculas dos nutrientes, que conservam e
transformam energia química e que constroem as macromoléculas biológicas a
partir de precursores elementares. Com a exceção de poucos RNA catalíticos,
todas as enzimas conhecidas são proteínas. Muitas necessitam de
coenzimas ou cofatores não proteicos para exercerem a
atividade catalítica. Algumas de suas propriedades são: atuarem como
catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da
reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por
minuto de reação. Atuam em concentrações muito baixas, atuam em condições
específicas de temperatura e pH, possuem todas as características das
proteínas, podem ter sua concentração e atividade reguladas e estão quase
sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

2. Conceituar Centro Ativo e fazer comentário sobre sua importância.

O centro ativo é a região específica e pequena da enzima (região considerada
o bolsão da enzima) em que ocorre a ligação com o substrato. Uma molécula
para ser aceita como substrato deve ter a forma espacial adequada para
encaixar-se no centro ativo e grupos químicos capazes de estabelecer ligações
precisas com os radicais do centro ativo.

3. Dar o conceito de cofator, coenzimas, grupo prostético, apoenzima

e Holoenzimas.
O cofator são enzimas que necessitam de um componente químico adicional
que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+.
As coenzimas são enzimas que necessitam de uma molécula orgânica ou
metalorgânica complexa. As coenzimas agem como carreadores transitórios de
grupos funcionais específicos. A maioria deles é derivada das vitaminas,
nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em pequenas
quantidades.
O grupo prostético é uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito
firmemente, ou mesmo covalentemente, a uma enzima.
A apoenzima é a fração proteica de uma enzima, na ausência do seu cofator.
A holoenzima é uma enzima completa (enzima + cofator), cataliticamente ativa
junto com a sua coenzima e/ou íons metálicos.

4. Como são classificadas as enzimas? Dar o nome das seis classes

de enzimas, indicando qual o tipo de Reação que cada classe
catalisa, exemplifique.
Classe Tipo de Reação Exemplos
Óxido-redutases Óxido-redução Desidrogenase oxidase
Transferases Transferências de Metiltransferase
grupos funcionais
Hidrolases Reações de hidrólise Lipases proteases
Liases Quebra de ligações Descarboxilase
duplas
Isomerases Isomerizações Cis-trans isomerase
Ligases Formação de ligações Sintetase

5. Mostrar, através de uma representação gráfica o conteúdo

energético de uma Reação, a energia de ativação na ausência e na
presença de um catalisador biológico. Interprete esses gráficos.
O gráfico representa o diagrama da coordenada da reação comparando uma
reação catalisada por enzima com uma não catalisada. A linha preta representa
a curva de progressão da energia de uma reação sem utilização de uma
enzima como catalisador e a linha azul representa a progressão da energia de
uma reação catalisada por uma enzima. A variação de ativação da reação, a
energia de ativação é menor quando a reação é catalisada por uma enzima.

6. Dar o conceito de inibição Reversível e Irreversível.

A inibição reversível é o inibidor liga-se a enzima e subsequentemente pode
ser liberado, deixando-a em condições originais. E a inibição irreversível é o
inibidor reage com a enzima, de modo que a enzima original não pode ser
regenerada.

7. Quais são os tipos de inibição Reversível? Explique cada um.

Existem três tipos de inibição reversível:
1. Competitivos: competem com o substrato para se ligarem
reversivelmente ao sítio ativo, mas não são transformados pela enzima.
Há competição pelo centro ativo do enzima. O inibidor é estruturalmente
semelhante ao substrato e a inibição pode ser contrariada adicionando
mais substrato ao meio.
2. Incompetitivos: ligam-se apenas ao complexo ES, em um sítio diferente
do sítio ativo. O inibidor liga-se a um local específico do enzima (que não
o centro ativo) e oinibidor liga-se apenas ao complexo ES, formando o
complexo ESI.

3. Mistos: ligam-se tanto a E quanto a ES, novamente em

um sítio distinto do sítio ativo.
 8. Comente sobre o controle enzimático.
Basicamente, existem dois mecanismos para a regulação da atividade
enzimática: 1. Controle da disponibilidade de enzimas exercido sobre as
velocidades de síntese e de degradação das enzimas que determinam sua
concentração celular; 2. Controle da atividade da enzima, efetuado por
mudanças estruturais da molécula enzimática e que redundam em alterações
da velocidade de catálise. *Este efeito pode ser exercido mediante união não-
covalente de moduladores (enzimas alostéricas), ou por modificação covalente
da enzima. As enzimas alostéricas funcionam por meio de ligação não
covalente de compostos reguladores chamados moduladores alostéricos. * As
enzimas alostéricas sofrem mudanças conformacionais em resposta à ligação
do modulador:

9. Descreva o que é um zimogênio. Dê exemplo.

Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular (plasma, trato digestivo), são
sintetizadas na forma de precursores inativos, chamado zimogênios. Para que
um zimogênio se torne ativo é preciso que haja hidrólise de determinadas
ligações peptídicas, com a consequente remoção de um segmento da cadeia e
nova reestruturação espacial da mesma, onde aparecerá um centro ativo
funcional; Várias enzimas proteolíticas (pepsina, quimiotripsina,..) são
sintetizadas e armazenadas como zimogênios, transformadas em enzimas
somente fora destas células e no local onde exercerão atividade digestiva. A
regulação enzimática pode passar ainda pela existência de um precursor, sem
capacidade catalítica, que, no caso das proteases, são chamados zimogênios.

10. Como as enzimas conseguem diminuir a energia de ativação?

As enzimas propõem um mecanismo alternativo para a reação catalisada.
Desta forma, favorecendo os fatores termodinâmicos para a conversão de
reagente em produto.

11. Conceituar Carboidratos, definir aldoses e cetoses e dar exemplo

de uma seriem de cada família.
Carboidratos são poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas, ou substâncias
que geram esses compostos quando hidrolisadas. Muitos carboidratos têm a
fórmula empírica (CH2O)n; alguns também contêm nitrogênio, fósforo ou
enxofre. Existem três classes principais de carboidratos: monossacarídeos,
dissacarídeos e polissacarídeos.
Aldose ocorre quando o grupo carbonil se encontra na extremidade da cadeia
de carbonos (em um grupo aldeído). Enquanto que a cetose ocorre quando o
grupo carbonil está em qualquer outra posição (em um grupo cetona).

12. Esquematizar e conceituar a formação da ligação glicosídica

A ligação glicosídica ocorre entre o carbono anomérico de um monossacarídeo
e qualquer outro carbono do monossacarídeo seguinte, através de suas
hidroxilas e com a saída de uma molécula de água. As ligações glicosídicas
são ligações covalentes que se formam quando os monossacáridos ou
açúcares simples se ligam formando moléculas maiores. A ligação entre duas a
dez moléculas denomina-se oligossacárido. Quando constituída por dois
açúcares simples, denomina-se dissacárido ou dissacarídeo e é a forma mais
comum em alimentos.

13. Represente por meio da estrutura o tipo de ligação glicosídica da

sacarose, maltose, lactose.
 14. Defina polissacarídeos e cite quatro encontrados na natureza e
descreva suas diferenças Químicas e Biológicas?
Os polissacarídeos, também conhecidos como glicanos, são polímeros de
média a alta massa molecular e ocorre na maioria dos carboidratos
encontrados na natureza. Diferem-se na identidade das unidades de
monossacarídeos repetidas, no comprimento das cadeias, nos tipos de
ligações unindo as unidades e no grau de ramificação.
Exemplo de polissacarídeos encontrados na natureza:
1. Amido: contém dois tipos de polímero de glicose, amilose e
amilopectina. A amilose consiste em cadeias longas, não ramificadas, de
resíduos de D-glicose conectados por ligações (como na maltose).
2. Glicogênio: o principal polissacarídeo de armazenamento das células
animais. Como a amilopectina, o glicogênio é um polímero de
subunidades de glicose ligadas por ligações, com ligações nas
ramificações; o glicogênio, porém, é mais ramificado (em média a cada 8
a 12 resíduos) e mais compacto do que o amido.
3. Celulose: substância fibrosa, resistente e insolúvel em água – é
encontrada na parede celular de plantas, particularmente em caules,
troncos e todas as porções amadeiradas do corpo da planta, e constitui
 grande parte da massa da madeira e quase a totalidade da massa do
algodão.
4. Quitina: um homopolissacarídeo linear composto por resíduos de N-
acetilglicosamina em ligações.

15. Quais as enzimas digestivas produzidas no pâncreas?

As principais enzimas produzidas pelo pâncreas são a amilase, importante na
digestão dos carboidratos (alimentos, como pão e batatas), a tripsina, que
digere proteína (desde carne, queijo, leite e legumes, como grãos) e a lipase,
que digere a gordura.

16. Como o glicogênio se difere do amido em estrutura e função?

O glicogênio é um polímero de glicose altamente ramificado e apresenta
cadeias longas com ligações alfa. É sintetizado pelos animais como reserva
energética, advinda da glicose e armazenada no fígado e nos músculos.
Enquanto que o amido é um polímero de glicose com sua estrutura
compactada em relação ao glicogênio. É sintetizado pelos vegetais como
reserva energética.

17. Nenhum animal é capaz de digerir a celulose. Concilie essa

afirmação com o fato de que muitos animais herbívoros dependem
da celulose como fonte alimentar.
A celulose se caracteriza por ser um homopolissacarídeo linear de glicose, ou
seja, é formada por monômeros de glicose unidos por ligações glicosídicas do
tipo beta. Nosso organismo não possui a enzima celulase que quebra esta
ligação. Muitos animais, como os ruminantes e insetos, dependem da celulose
como fonte alimentar porque possuem no seu trato digestivo bactérias que
fazem essa degradação.

18. – Qual é a base metabólica para a observação de que muitos

adultos não podem ingerir grandes quantidades de leite sem ter
dificuldades gástricas?
A base metabólica que faz com que alguns adultos não possam ingerir leite
sem ter dificuldades gástricas é a enzima lactase. Uma vez que, a ausência
desta impossibilita a absorção da lactose que faz com que a lactose chegue no
intestino grosso sem ser absorvido, desencadeando na fermentação pelas
bactérias que causam gases e indigestão. A lactose é o açúcar do leite, um
dissacarídeo que com a enzima lactase, transforma-se em dois
monossacarídeos: a glicose e a galactose, assim desta forma, são facilmente
absorvidos pelo organismo.