Apostila Completa PDF

Prof. MSc. Reginaldo Vicente Ribeiro / Prof. Dr.
Wander Miguel de Barros 1
CURSO DE LICENCIATURA EM QUÍMICA FUNDAMENTOS DA BIOQUÍMICA

Prof. MSc. Reginaldo Vicente Ribeiro / Prof. Dr. Wander Miguel de Barros 2
Governo Federal
Presidente da República Federativa do Brasil
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Ministério da Educação
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Secretário de Educação a Distância – SEED/MEC

Carlos Eduardo Bielschowsky
Diretor da UAB
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Reitor IF-MT
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Diretor Geral IF-MT Campus Cuiabá

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Diretor de Ensino
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Coordenadora Geral UAB/IF-MT

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Coordenadora Adjunto UAB/IF-MT

Suzana Aparecida da silva
Diagramador
Alexandro Uguccioni Romão
Revisão
Maria Antônia da Silva

CURSO DE LICENCIATURA EM QUÍMICA

UAB – UNIVERSIDADE ABERTA DO BRASIL
FUNDAMENTOS
DA BIOQUÍMICA
Reginaldo Vicente Ribeiro
Wander Miguel de Barros
Abril de 2010

Unidade I.
Introdução à Bioquímica
Tópico 1 – Estudo da Bioquímica
Tópico 2 – Água
Unidade II.
Peptídeos
Tópico 1 – Aminoácidos
Tópico 2 – Peptídeos
Tópico 3 – Proteínas
Tópico 4 – Enzimas
Unidade III.
Carboidratos
Tópico 1 – Carboidratos
Tópico 2 – Origem dos carboidratos
Tópico 3 – Reação de ciclização
Tópico 4 – Destino dos carboidratos no organismo
Unidade IV.
Lipídeos
Tópico 1 – Lipídios
Tópico 2 – Classificação dos lipídeos
Unidade V.
Ácidos Nucléicos
Tópico 1 – Ácidos Nucléicos
Tópico 2 – Ácido Desoxirribonucléico – DNA
Tópico 3 – Ácido Ribonucléico – RNA
Unidade VI.
Metabolismo
Tópico 1 – Introdução ao metabolismo
Tópico 2 – Metabolismo dos carboidratos
Tópico 3 – Visão geral do metabolismo das biomoléculas
Tópico 4 – Respiração anaeróbica

Ementa da Disciplina
Introdução à bioquímica, água, pH, tampões, aminoácidos, peptídeos, proteínas,

carboidratos, lipídios, enzimas e introdução ao metabolismo.
Objetivo Geral:
Auxiliar o aluno na construção dos conhecimentos básicos sobre os principais

componentes moleculares sintetizados pelo próprio organismo ou ingeridos através dos
alimentos, estabelecer correlações entre suas estruturas e suas funções biológicas,
interpretar as principais vias metabólicas de síntese e degradação destes compostos e a
regulação dos mesmos.
Objetivos específicos:
Ao final do curso o aluno deverá ser capaz de:

- Compreender a importância da água para a manutenção da vida e sua participação nos
processos metabólicos.
- Entender a constituição, síntese e metabolismo de proteínas bem como sua importância
estrutural e funcional nos organismos vivos.
- Diferenciar os ácidos nucléicos de acordo com a sua constituição molecular e sua
participação nos processos biológicos.
- Conhecer os diferentes tipos de carboidratos de acordo com sua função, estrutura e
metabolismo.
- Compreender as funções dos principais lipídeos nas estruturas celulares e sua importância
hormonal e nutricional.
- Adquirir informações específicas para posterior utilização em disciplinas dependentes do
prévio conhecimento da bioquímica.

Unidade I - Introdução à Bioquímica.
Olá, prezados estudantes.

Vamos dar inicio ao estudo da Bioquímica, uma importante e fascinante disciplina que
irá possibilitá-los a compreender melhor os mecanismos e processos químicos que acontecem
dentro das células e que são responsáveis pela manutenção da vida. Estudaremos ainda as
principais características e importância biológica da água, bem como a estrutura e função
metabólica de diversos componentes celulares, tais como as proteínas, carboidratos, lipídios e
ácidos nucléicos.
Temos convicção de que ao iniciarem estes estudos vocês se sentirão ainda mais
próximos da realidade que os envolve, considerando que esta área do conhecimento trabalha a
estrutura, função e importância de compostos que temos contato diariamente e que nos
mantém vivos.
Portanto, sejam todos bem–vindos a mais esta prazerosa etapa de aprendizagem.
Tópico 1 – Estudo da Bioquímica:

A Bioquímica é a ciência que estuda a estrutura e as propriedades das biomoléculas, a
sua origem e os seus destinos, bem como o controle da síntese e degradação destas
substâncias no organismo (Siqueira, 2001).
A palavra biomolécula pode ser conceituada simplesmente como as moléculas que
constituem a vida, que são denominadas de carboidratos, proteínas, lipídeos, ácidos nucléicos
e água, independentemente em um vírus, uma das estruturas mais elementares bem como o
ser humano uma estrutura organizada, a partir de unidades celulares, estruturadas em tecidos,
sistemas e órgãos.
Uma das maneiras de estudar bioquímica é dividindo-a em dois pontos de vistas, o
primeiro estrutural destinado a conhecer as moléculas químicas, propriedades químicas e
biológicas, como a glicose, tirosina, colesterol, adrenalina (Figura 1), o segundo denominado
de metabólico, ou seja, funcionamento, como as biomoléculas comportam dentro de uma
célula, e em um organismo, como nas situações do dia a dia, no exercício físico, na hora da
fome, do sono depois do almoço, como em uma orquestra a sinfonia é organizada para
interpretar uma canção, o organismo adapta as mais diversas situações diárias.

O conhecimento da natureza molecular dos processos vitais permite o

entendimento da manutenção da saúde, bem com o entendimento, e o efetivo tratamento
de doenças.
Glicose – principal fonte Tirosina – aminoácido Colesterol – sintetizado Adrenalina –

de energia celular precurssor da adrenalina pelo fígado, neurotransmissor.
fundamental para a
síntese dos hormônios
Figura 1- Estrutura e função de algumas biomoléculas. Fonte: www.qmcweb.org Revista eletrônica de
química – UFSC, acesso 05 de fevereiro de 2010.
Tópico 2 – Água:
Conhecer as propriedades da água é fundamental para a compreensão das
biomoléculas. Estão lembrados das ligações intramoleculares e intermoleculares? As
moléculas de água têm a capacidade de formar ligações de hidrogênio, uma com as
outras, que são denominadas de ligações intramoleculares, ou com as moléculas que são
solúveis as interações intermoleculares. Relembrando química geral as pontes de
hidrogênio como também são conhecidas, ligações reversíveis por isso são consideradas
fracas resultantes da atração de um átomo eletronegativo e um átomo eletropositivo
(BOTH & SANCHEZ, 2008). Essa característica permite com que a molécula de água
se reestruture dinamicamente, determinando indiretamente o formato das biomoléculas,
como exemplo o formato do ovo, a espuma do sabão (PELLEY, 2007).
A hidrossolubilidade de alguma molécula é determinada pelo grau de formação
de ligações de hidrogênio com a água, portanto quanto maior o grau de ligação de
hidrogênio com água, maior será a solubilidade, por essa razão moléculas de alto peso
molecular como proteínas, ácidos nucléicos, polissacarídeos conseguem manter a forma
e solubilidade organizando um grande número de ligações de hidrogênio (PELLEY,
2007).

As moléculas consideradas hidrofóbicas praticamente não realizam ligações de

hidrogênio com a água, ou em grau muito reduzido, com isso elas agrupam formando
estruturas denominadas de micelas, como o óleo em contato com a água ou em
membranas celulares, como mostra a Figura 2.
Figura 2- estrutura e função de algumas biomoléculas. Fonte: www.qmcweb.org.

revista eletrônica de química – UFSC, acesso 08 de fevereiro de 2010.

Unidade II – Proteínas.
Você está prestes a conhecer melhor os compostos orgânicos mais abundantes da
matéria viva e que exercem funções fundamentais em todos os processos biológicos. Se
você pensou nas proteínas, acertou. Quimicamente, as proteínas são moléculas
complexas de alto valor molecular e constituídas de unidades menores denominadas de
aminoácidos.
Tópico 1 – Aminoácidos
Os aminoácidos são compostos orgânicos, basicamente formados por carbono,
hidrogênio, oxigênio e nitrogênio; possuindo alguns deles enxofre. Aminoácidos são
também chamados de monopeptídeos, sendo eles os principais responsáveis pela
constituição das proteínas. Mais de 300 tipos de aminoácidos são descritos de fontes
naturais, porém apenas 20 são determinados por códons específicos (triplets de
nucleotídeos) no material genético dos seres vivos.
Fórmula geral:
Os aminoácidos possuem um átomo de carbono central (α) onde estão ligados
covalentemente um grupo amino primário (-NH2), um grupo carboxílico (-COOH), um
átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (R) diferente para cada aminoácido (Figura
2). Existem duas exceções, a prolina e a hidroxiprolina, que são iminoácidos.
Zwitterion:
Os aminoácidos são compostos
anfóteros: apresentam uma parte
ácida (-COO-) e uma parte básica
(-NH3+). Por isso, ocorre uma
neutralização intramolecular
produzindo um sal. O sal
apresenta dipolo e é chamado
zwitterion.
Figura 2 – Fórmula geral de um aminoácido.
Os α-aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração

estereoquímica L, sendo estes são mais comuns na natureza. Por convenção, na forma

L, o grupo α-NH3+ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está

direcionado para a direita (Figura 3). Os D-aminoácidos estão presentes apenas em
alguns antibióticos (valinomicina e antinomicina D), na parede celular de algumas
bactérias (peptideoglicanos), etc.
Figura 3 – Aspectos estruturais dos aminoácidos:

quiralidade. L – levógiro; D – Dextrógiro.
O que é Fenilcetonúria?
A fenilcetonúria é considerada uma doença do metabolismo de aminoácidos, uma desordem

autossômica recessiva, resultante da mutação cromossômica causando deficiência hepática de uma
enzima chamada fenilalanina-hidroxilase, ocasionando redução da conversão de fenilalanina, uma
aminoácido essencial, em tirosina. A tirosina é uma aminoácido precursor dos neurotransmissores
dopamina, noradrenalina e adrenalina, fundamentais para a comunicação celular. O aumento da
concentração na fenilalanina na corrente sanguínea é tóxica podendo causar deficiência mental,
distúrbios motores e de comportamento, epilepsia, déficit de estatura entre outras desordens. O
diagnóstico e tratamento precoce são fundamentais para o tratamento e impedir a progressão da
doença.
Os alimentos proibidos na fenilcetonúria são os que têm alto teor de fenilalanina. Entre eles
estão as carnes e derivados, o feijão, ervilha, soja, grão-de-bico, lentilha, amendoim, leite e
derivados, achocolatado, ovos, nozes, gelatinas, bolos, farinha de trigo, alimentos industrializados
com altos teores de fenilalanina, pães em geral, biscoitos, e alimentos para fins especiais contendo
aspartame.
Classificação dos Aminoácidos:

Normalmente os α-aminoácidos são classificados em classes, com base na
natureza das cadeias laterais (grupo R). Os tipos de cadeias laterais dos aminoácidos
variam em tamanho, forma, carga, capacidade de formação de pontes de hidrogênio,
características hidrofóbicas e reatividade química. Os 20 aminoácidos protéicos são
classificados pelos seus grupos R (Figura 4):

Figura 4 – Classificação dos aminoácidos de acordo com o tipo de cadeia lateral.
Aminoácidos biologicamente ativos:

Vários α-aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos entre as células. Por
exemplo, glicina γ-aminobutírico (GABA, um derivado do glutamato). Serotonina e melationina
(derivados do triptofano) são neurotransmissores, substâncias liberadas de uma célula nervosa e
que influenciam na atividade biológica de outras células vizinhas.
Aminoácidos Essenciais e Naturais:

É importante entender que, para que uma célula possa produzir suas proteínas,
ela precisa de aminoácidos, sendo necessariamente obtidos de duas maneiras: ingeridos
através de alimentos ricos em proteínas ou sendo sintetizado pelas células a partir de
outras moléculas. Alguns organismos, particularmente os seres autotróficos, são capazes
de produzir todos os 20 tipos de aminoácidos necessários para a produção de suas

proteínas; consequentemente, eles não precisam ingerir proteínas para sobreviver.

Outros organismos, entre os quais nossa espécie, não consegue produzir oito dos
aminoácidos e por isso precisam recebê-los prontos na alimentação.
Os aminoácidos que nosso organismo não é capaz de sintetizar são chamados de
aminoácidos essenciais; os que são sintetizados pelo organismo são conhecidos como
aminoácidos não-essenciais ou naturais (Quadro 1).
Aminoácidos Essenciais Aminoácidos Naturais

Fenilalanina (Fen) Ácido Aspartico (Asp) Histidina (His)
Isoleucina (Iso) Ácido Glutâmico (Glu) Prolina (Pro)
Leucina (Leu) Alanina (Ala) Serina (Ser)
Lisina (Lis) Arginina (Arg) Tirosina (Tir)
Metionina (Met) Asparagina (Asn)
Treonina (Ter) Cisteina (Cis)
Triptofano (Tri) Glicina (Gli)
Valina (Val) Glutamina (Gln)
Quadro 1 – Relação dos aminoácidos essências e naturais para o homem.
Tópico 2 - Peptídeos:
Os peptídeos são biomoléculas formadas pela ligação covalente entre dois ou
mais aminoácidos através de ligações comumente chamadas de ligação peptídica. A
união dos peptídeos se dá entre o grupo carboxila de um e o grupo amina de outro
aminoácido, sempre ocorrendo a remoção de um grupo hidroxila (OH) de uma molécula
e um hidrogênio (H) da outra molécula, que se unem, resultando na liberação de uma
molécula de água (desidratação). Observe no esquema abaixo como ocorre a formação
de uma ligação peptídica.

As moléculas de peptídeo podem ser classificadas de acordo com o número de

aminoácidos que às forma:
2 aminoácidos: Dipeptídeo;
3 aminoácidos: Tripeptídeo;
4 a 10 aminoácidos: Oligopeptídeo;
10 a 100 aminoácidos: Polipeptídeo;
> 100 aminoácidos: Proteína.
Função biológica:
Os peptídeos possuem grande importância biológica, exercendo sua função
mesmo em quantidades muito pequenas. Alguns hormônios de vertebrados, como a
insulina, glucagon e corticotrofina são compostos por menos de 50 resíduos de
aminoácidos.
Como peptídeos pequenos de ocorrência natural também podemos citar a
ocitocina, bradicinina, tireotrofina, encefalinas e os venenos de fungos.
Tópico 3 - Proteínas:
Como já vimos, as proteínas são as moléculas de elevado peso molecular e que
são sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número

de α-aminoácidos, através de ligações peptídicas. São encontradas em todas as partes de

todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e
função celulares.
Existem muitos tipos de proteínas, cada uma especializada para desempenhar
determinada função biológica. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome
deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as
proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de
70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
Funções Biológicas:
As proteínas apresentam uma grande diversidade de funções biológicas, dentre
elas podemos destacar as seguintes atividades:
Estrutural – Colágeno (tecido conjuntivo fibroso – tendões, osso, cartilagem);
Enzimática – DNA-polimerase (replica e repara o DNA);
Hormonal – Insulina (regula o metabolismo da glucose);
Contráteis – Miosina e Actina (filamentos espessos na miofibrila);
Homeostase sanguínea - Fibrinogênio (precursor da fibrina na coagulação do
sangue);
Transporte – Hemoglobina (transporta O2 no sangue de vertebrados);
Armazenamento – Ferritina (armazenamento de ferro no baço).
Classificação:
Baseado na sua composição, as proteínas são classificadas em:
Simples: consistem somente de cadeias polipeptídicas;
Conjugadas: além das cadeias polipeptídicas também possuem componentes
orgânicos e/ou inorgânicos.
A porção não-peptídica das proteínas conjugadas é denominada grupo
prostético. As mais importantes proteínas conjugadas são: nucleoproteínas,
lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, hemoproteínas e
flavoproteínas.
Estrutura das proteínas:

A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e seu estudo requer o

conhecimento dos vários níveis de organização. A distinção dos níveis de organização é
realizada em termos de natureza das interações necessárias para a sua manutenção.
Destingem-se quatro níveis de organização existentes nas proteínas (Figura 5). Os
conceitos a seguir destinam-se fundamentalmente a melhor compreensão das estruturas
protéicas, pois existem casos de sobreposição entre os diferentes níveis de organização.
As quatro estruturas são resumidamente:
Primária: É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo uma longa cadeia

polipeptídica. Constitui o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molécula. São especificas para cada proteína,
sendo geralmente determinados geneticamente.
Secundária: Refere-se à configuração espacial da cadeia polipeptídica, como ela se
enrola ou forma camadas. São dois os tipos principais de arranjo secundário
regular:
• α-hélice: É a forma mais comum de estrutura secundária regular; caracteriza-se

por uma hélice em espiral; as cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem
para fora da hélice; a principal força de estabilização da alfa-hélice é a ponte de
hidrogênio.
• Folha β-pregueada: Ao contrário da α-hélice, a folha β-pregueada envolve 2 ou
mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes,
arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. As pontes de hidrogênio mais
uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura.
Estrutura terciária: Resulta do enrolamento da α-hélice ou da folha β-pregueada,

sendo mantido por pontes de hidrogênio e dissulfeto. Esta estrutura confere a
atividade biológica às proteínas. A estrutura terciária descreve o dobramento final
de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem
estrutura definida. A estrutura terciária de uma proteína é determinada e
estabilizada por fatores primários como: resíduos de prolina; pontes de hidrogênio;
interações hidrofóbicas e interações iônicas.
Estrutura quaternária: É formada pelo arranjo espacial de duas ou mais cadeias
polipeptídicas (ou subunidades protéicas) com a formação de complexos

tridimensionais. Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da

terciária. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina.
Figura 5 – Níveis organizacionais das proteínas
Proteínas fibrosas e globulares:

• As proteínas podem ser classificadas em dois grupos principais: estruturais e
biologicamente ativa. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas e a
maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares.
Proteínas fibrosas: São aquelas que apresentam moléculas distendidas e
filamentosas, semelhantes a longos fios, colágeno e fibrina são exemplos de
proteínas fibrosas.
Proteínas globulares: Apresentam as moléculas enroladas como novelos e são
solúveis em água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura
globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e
proteínas estruturais.
Contém Glúten???
As proteínas insolúveis em particular possuem uma importância única para a fabricação do

pão, reação conhecida como fermentação. A união entre a farinha de trigo e a água reorganizam as
moléculas das proteínas que apresentam estrutura nativa, ou seja, enoveladas através de interações
químicas intramoleculares como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas ou pontes dissulfeto.
No entanto, conforme massa é manuseada (amassada) ocorre a separação das diversas proteínas
insolúveis que vão progressivamente se desenrolando e tendem a se alinhar. Estas cadeias protéicas
desnaturadas tendem a formar novas interações intermoleculares, gerando uma rede protéica
denominada glúten. É a formação do glúten que torna a massa elástica, adequada para produção do
pão fermentado. Algumas pessoas são alérgicas ao glúten por isso é necessário abolido da dieta.

Doença Celíaca
A Doença Celíaca é uma intolerância permanente às proteínas contidas no glúten de alguns

cereais, como o trigo, o centeio, a cevada e a aveia. A doença manifesta-se principalmente nos
primeiros dois anos de vida, sendo o intestino delgado o principal órgão afetado, com manifestações
clínicas de diarréia, vômitos e emagrecimento; porém, o diagnóstico, muitas vezes, é difícil, devido ao
grande número de casos atípicos da doença.
Desnaturação e renaturação:
Você já observou como fica o aspecto do ovo após frita-lo, ou quando uma
mulher faz uma “chapinha” em seus cabelos ondulados? Se você já observou, terá
notado que as características naturais tanto do ovo quanto dos fios de cabelo são
alteradas após serem submetidas a altas temperaturas. Você poderá se perguntar, mas
que relação existe entre um ovo e o cabelo.... a resposta é: Proteínas. Isso mesmo,
ambos são constituídos predominantemente por proteínas. Quando as proteínas são
submetidas a processos químicos ou físicos, como temperatura elevada, as mesmas são
desnaturadas.
A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das
proteínas (estrutura secundária, terciária e quaternária) sem romper as ligações
peptídicas (estrutura primária). Como a estrutura tridimensional específica das proteínas
é fundamental para o exercício de suas funções, alterações estruturais provocadas pela
desnaturação ocasionam a perda parcial ou completa das suas funções biológicas.
Muitas vezes, em condições fisiológicas, as proteínas recuperam a conformação nativa e
restauram atividade biológica quando o agente desnaturante é removido em processo
denominado renaturação.
A desnaturação pode ocorrer quando as proteínas são submetidas às seguintes
condições:
1. Ácidos e bases fortes - Modificações no pH resultam em alterações no estado iônico
de cadeias laterais das proteínas, que modificam as pontes de hidrogênio.
2. Solventes orgânicos - Solventes orgânicos solúveis em água como o etanol,
interferem com as interações hidrofóbicas por sua interação com os grupos R não-
polares e forma pontes de hidrogênio com a água e grupos protéicos polares.
3. Detergentes. - As moléculas anfipáticas interferem com as interações hidrofóbicas e
podem desenrolar as cadeias polipeptídicas.

4. Agentes redutores. - Em presença de reagentes como a uréia e ocorre a conversão das

pontes dissulfeto em grupos sulfidrílicos. A uréia rompe pontes de hidrogênio e
interações hidrofóbicas.
5. Concentração de sais. - A ligação de íons salinos a grupos ionizáveis das proteínas
enfraquecem as interações entre grupos de cargas opostas da molécula protéica. As
moléculas de água competem pelo sal adicionado tornando a quantidade de solvente
muito pequena e, com isso, promovendo a agregação de moléculas protéicas e a sua
precipitação.
6. Íons de metais pesados. - Metais pesados como o mercúrio (Hg2+) e chumbo (Pb2+)
afetam a estrutura protéica de várias formas. Podem romper as pontes salinas pela
formação de ligações iônicas com Grupos carregados negativamente. Os metais pesados
também se ligam com grupos sulfidrílicos, um processo que pode resultar em profundas
alterações das estruturas e funções protéicas.
7. Alterações na temperatura - Com o aumento da temperatura, a velocidade de vibração
molecular aumenta. Eventualmente, interações fracas como as pontes de hidrogênio são
rompidas promovendo alterações na conformação das proteínas.
8. Estresse mecânico - Agitação e trituração rompem o delicado equilíbrio de forças que
mantém a estrutura protéica. Por exemplo, a espuma formada quando a clara do ovo é
batida vigorosamente contém proteína desnaturada.
Tópico 4 – Enzimas
As enzimas são proteínas especializadas na função específica de acelerar reações
químicas (catálise) que ocorrem sob condições termodinâmicas não-favoráveis. Elas
estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e
poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo
homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são
catalisadas por enzimas. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais
do metabolismo celular.
Para ser classificada como enzima, uma proteína deve:
Apresentar extraordinária eficiência catalítica.
Demonstrar alto grau de especificidade em relação a seus substratos (reagentes) e
aos seus produtos.

Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1.012 vezes mais do que as reações
correspondentes não-catalisadas.
Não ser consumida ou alterada ao participar da catálise.
Não alterar o equilíbrio químico das reações.
Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições metabólicas.
As proteínas não são as únicas substâncias com propriedades

catalíticas (enzimática) nos sistemas biológicos. Alguns RNA, denominados
ribozimas, também executam essa função.
Natureza química das enzimas

A palavra enzima foi introduzida por Kuhne em 1878 para designar a ocorrência no levedo
de algo responsável pela sua atividade fermentativa. Berzelíus, 50 anos antes, tinha reconhecido a
presença de fermentos de ocorrência natural que promoviam reações químicas e antecipou o
conceito de catalisadores biológicos. Em 1897, Büchner preparou um filtrado de extratos de levedo
que foi o primeiro extrato enzimático removido de células vivas que pode catalisar a fermentação.
Somente no início dos anos 30, Northrop e colaboradores cristalizaram a pepsina e a tripsina
demonstrando definitivamente que as enzimas eram proteínas.
A reação catalisada por enzima pode ser esquematizada como segue:
A molécula sobre a qual a enzima atua é o substrato que se transforma em

produto da reação. Na ausência de enzima pouco produto (ou nenhum) é formado, mas
em presença da mesma, a reação se processa em alta velocidade. Como a maioria das
reações é reversível, os produtos da reação numa direção tornam-se substratos para a
reação inversa (Figura 6).

Uso industrial das enzimas

A indústria biotecnológica produz várias enzimas para diferentes usos. O uso de
proteases em detergentes melhora a remoção de manchas de origem biológica, como o sangue e
molhos. O termo "biológico' empregado nas embalagens de sabão em pó reflete a presença de
proteases. As proteases são também utilizadas em restaurantes para amaciar a carne, por
cervejeiros para eliminar a turvação nas cervejas, por padeiros para melhorar a textura do pão e
em indústrias de luvas para amaciar o couro.
Outras enzimas também apresentam uso industrial. Por exemplo, a lipase é adiconada a Iiquídos
detergentes para degradar graxas (Iipídeos) e em alguns queijos para desenvolver aroma. A
pectinase é usada na indústria de geléias para promover a máxima extração de líquido das
frutas. As amilases são empregadas para degradar o amido em certos removedores de papel de
parede para facilitar a sua retirada.s.
Figura 6 – Representação ação de enzimas sacarase sobre o substrato sacarose (Sonia Lopes).
Especificidade Substrato / Sítio Ativo

Sítio ativo é a região na superfície da enzima onde ocorre a catálise. O substrato
liga-se ao sítio ativo por ligações não-covalentes (interações eletrostáticas, pontes de
hidrogênio, interações de Van der Waals e interações hidrofóbicas).
A especificidade da ligação enzima-substrato depende do arranjo precisamente
definido de átomos no sítio ativo. Uma das explicações para a elevada especificidade
das enzimas é que suas estruturas tridimensionais permitem um perfeito encaixe com o
substrato. Dois modelos foram propostos para explicar a especificidade enzimática, o
modelo chave-fechadura e o modelo do encaixe induzido.

O modelo Chave/Fechadura prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de

ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo,
verificamos que o substrato se adapta perfeitamente ao sítio ativo da enzima tal como
uma chave faz a sua fechadura.
O modelo mais aceito atualmente é o ajuste induzido ou encaixe induzido, onde

segundo Koshland (1958) o sítio de ligação é moldável à molécula do substrato, para
isso a enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido
para conformação exata do estado de transição, como mostra a figura abaixo.
Mecanismo geral de catálise:

Para que a maioria das reações químicas ocorra entre duas substâncias orgânicas
nos seres vivos é preciso fornecer certa quantidade de energia (energia de ativação),
geralmente na forma de calor, que favoreça o encontro e a colisão entre elas. A energia
também é necessária para romper ligações químicas existentes entre os átomos de cada
substância, favorecendo, assim, a ocorrência de outras ligações químicas e a síntese de
uma nova substância a partir de duas iniciais.
Para os seres vivos, no entanto é importante que as reações ocorram em
velocidade adequada, mas sem aumento significativo da temperatura para que não
ocorra a desnaturação das proteínas. É ai que os importantíssimos catalisadores
biológicos entram em ação, pois as enzimas aceleram a velocidade de uma reação por
diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação

(Figura 7).
Figura 7 – Representação gráfica da ação de enzimas na redução da energia de ativação

necessária para que uma reação ocorra (Sonia Lopes)
Cofatores e coenzimas:
Algumas enzimas são proteínas simples consistindo inteiramente de cadeias
polipeptídicas, como as enzimas hidrolíticas pepsina, tripsina, lisozima e ribonuclease.
Entretanto, a maioria das enzimas somente exerce sua atividade catalítica em associação
com moléculas orgânicas ou inorgânicas pequenas, essenciais à sua atividade e
denominadas coenzimas e cofatores.
Coenzimas: São compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que
atuam em conjunto com as enzimas.
Cofatores metálicos: Devido a sua estrutura eletrônica, os metais de transição
(exemplo, Fe2+, Zn2+ e Cu2+) estão freqüentemente envolvidos na catálise, sendo
usados como cofatores metálicos.
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de

apoenzima. Uma apoenzima está inativa, pois está desprovida de seu cofator.
Apoenzima + Cofator = HOLOENZIMA
(Inativa) (Inativo) (Enzima Ativa)
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas

Vários fatores podem influenciar na velocidade da reação catalítica realizada

pelas enzimas, tais como: pH, temperatura, concentração das enzimas, concentração dos
substratos e presença de inibidores. Ente estes fatores vamos comentar sobre dois, que
comumente alteram a atividade enzimática nos seres vivos.
Temperatura: Quanto maior a temperatura,

maior a velocidade da reação, até se atingir
a temperatura ótima; a partir dela, a
atividade volta a diminuir, por desnaturação
da molécula.
pH: Idem à temperatura; existe um pH

ótimo, onde a distribuição de cargas
elétricas da molécula da enzima e, em
especial do sítio catalítico, é ideal para a
catálise.
Enzimas Digestivas
As enzimas digestivas são
substâncias secretadas pelo
pâncreas, fígado, glândulas
salivares, estômago. Elas
são muito importantes para
a auxiliar na digestão,
fazem a quebra de
moléculas grandes como os
polissacarídeos (grandes
aglomerados de glicose),
emulsificam (fazem a
quebra aumentando a
superfície de contato das
partículas) a gordura,
quebram proteínas e outros
compostos da digestão. O
quando ao lado mostra as
principais enzimas
digestivas, local de ação,
substrato e o produto da
degradação.

Resumindo...
Os peptídeos são formados pela condensação de dois ou mais aminoácidos, que
se unem por meio de uma ligação covalente forte, chamada de ligação peptídica. A
ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de
outro, formando e liberando uma molécula de água em cada ligação feita.
Cada aminoácido contém um átomo de carbono central (carbono α) no qual
estão ligados um grupo amino (-NH2), um grupo carboxílico (-COOH), um átomo de
hidrogênio e um grupo R. Além de formar proteínas, os aminoácidos tem outros papéis
biológicos importantes.
As proteínas apresentam uma elevada gama de funções nos seres vivos.
Além de servir como material estrutural, as proteínas estão envolvidas na regulação
metabólica, transporte, defesa e catálise. As proteínas consistem de uma ou mais cadeias
polipeptídicas. As proteínas são classificadas de acordo com sua conformação e
composição. As proteínas fibrosas (exemplo, o colágeno) são longas, moléculas
enoveladas insolúveis em água e fisicamente rígidas. As proteínas globulares (exemplo,
a hemoglobina) são moléculas compactas e esféricas quase sempre solúveis em água.
Várias condições físicas e químicas podem romper a estrutura das proteínas.
Agentes desnaturantes incluem ácidos ou bases fortes, agentes redutores. metais
pesados, mudanças da temperatura e estresse mecânico. A perda das estruturas
secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações peptídicas é denominada
desnaturação da proteína.
As enzimas são catalisadores do sistema biológico (aceleram a velocidade das
reações químicas que ocorrem no organismo). As enzimas aceleram as reações
químicas, pois reduzem a energia de Ativação (energia necessária para iniciar uma
reação). Constituição: são formadas por proteínas, com exceção das ribozimas que são
constituídas por ribossomos.
Principais Características: Apresentam alta especificidade ao substrato;
Algumas enzimas são proteínas simples, sendo consistidas apenas por cadeias
polipeptídicas, porém a maioria das enzimas somente exerce sua atividade catalítica em
associação com Cofatores, que podem ser metais inorgânicos ou moléculas orgânicas
derivadas de vitaminas. Apoenzima + co-fator = Holoenzima (enzima ativa).
Alguns fatores podem interferir na atividade enzimática: pH, Temperatura,
Concentração de substrato, Concentração enzimática e Inibidores enzimáticos.

Auto Avaliação:
1) Escreva a estrutura genérica de um aminoácido.

2) Que características todos os 20 aminoácidos protéicos tem em comum? Qual é o
aminoácido mais simples?
3) Quais aminoácidos tem cadeias laterais que são?
a) Aromáticas;
b) Hidrocarbonetos;
c) Aminas;
d) Ácidos carboxílicos;
e) Alcoóis.
4) Como se classificam os aminoácidos?
5) O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite o nome de dois de cada tipo.
6) Qual a configuração dos aminoácidos quirais? Quais são normalmente encontrados
na natureza?
7) O que são "zwitterions"?
8) Que parte dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos
aminoácidos?
9) Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os
aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos?
10) O que entende por grupo aminoterminal e carboxiterminal? Esquematize sua
explicação apontando-os na fórmula.
11) Represente a formação teórica de um tripeptídeo.
12) O que são proteínas?
13) O que é ligação peptídica?
14) Como pedem ser classificadas as proteínas?
15) Descreva como as proteína estão organizadas.
16) As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e
exemplifique.
17) Relacione o tipo de ligação presente em cada nível estrutural das proteínas.
18) O que é conformação nativa?
19) O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos.
20) Como pode ser realizado o processo de desnaturação?

21) Em que uma proteína fibrosa difere de uma globular?

22) Defina o que são enzimas.
23) Comente a importância das enzimas na manutenção da vida.
24) Por que as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são
essenciais para o exercício das atividades catalíticas?
25) O que é energia de ativação de uma reação? De que maneira os catalisadores
aumentam a velocidade da reação?
26) O que é sítio ativo?
27) Como as enzimas podem ser classificadas?
28) O que é Cofator? Apoenzima? Holoenzima?
29) Quais são os principais fatores que interferem na atividade enzimática?

Unidade III – Carboidratos.

Tópico 1 – Carboidratos
Daremos início ao estude de um tipo de biomolécula que você conhece bem, os

carboidratos. Eles também são conhecidos como hidratos de carbono, sacarídeos,
holosídeos, popularmente como açúcar, devido o seu sabor levemente adocicado,
apelidados pelos químicos de oses são substâncias orgânicas polihidroxiladas,
constituídos fundamentalmente pelos átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, sua
principal função é fonte de energia para a célula (glicose), porém quando ingerido em
excesso transforma em reserva de energia nas células vegetais denominamos de amido,
e nas células animais de glicogênio, pode também exercer função estrutural como a
celulose que estrutura as células vegetais, a desoxirribose o DNA (ácido
desoxirribonucléico), e a quitina essencial nos exoesqueleto de insetos.
Classificação:
A classificação mais usadas para o estudo de carboidratos se baseia no número
de moléculas: monossacarídeos (apenas 1 molécula), dissacarídeos (2 moléculas) e
polissacarídeos (mais de 1 molécula), como mostra o quadro 1, não confunda número de
moléculas com números de átomos, por exemplo a glicose com fórmula molecular de
C6H12O6, é uma molécula formada por 24 átomos, sendo 6 de cabono, 12 hidrogênios e
6 oxigênio.
É importanto salientar que as moléculas de monossacarídeos unem formando
uma molécula de dissacarídeo, e muitas moléculas de monossacarídeoas formam os
polissacarídeos, essa união é estabelecida pela ligação glicosídica, é uma ligação
covalente resultante da reação de condensação das hidroxilas livres dos
monossacarídeos.
Quadro 2- Classificação dos principais carboidratos por número de molécula.
Classe Exemplo Função biológica
Glicose Fonte de energia
MONOSSACARÍDEOS Frutose Fonte de energia

Manose Fonte de energia
Galactose Fonte de energia
Ribose Estruturação do RNA
Desoxirribose Estruturação do DNA

Sacarose = glicose + frutose É usado para alterar (adoçar) o gosto

de bebidas e alimentos
DISSACARÍDEO Maltose= glicose + glicose principal substância de reserva da
célula vegetal, originada da hidrólise
do amido
Lactose= glicose + galactose presente no leite e seus derivados
Amido = várias moléculas de Reserva de energia nas células
glicose vegetais
Glicogênio = várias Reserva de energia nas células
POLISSACARÍDEO moléculas de glicose animais, encontrado nos músculos e
no fígado
Quitina = várias moléculas Constituintes de exosqueletos dos
de glicose artrópodes; e das paredes celulares
de fungos
Celulose = várias moléculas Constituinte das paredes celulares de
de glicose vegetais
Outra maneira de classificação é analisar o grupo funcional presente na

molécula, no caso de monossacarídeos pode ser aldeído ou cetona, além disso, todos os
carboidratos são polihidroxilados.
Glicídios que possuem o

H O H grupo aldeido em sua
C H C OH estrutura: glicose, ribose,
H C OH C= O
desoxiribose, galactose,
manose.
H C OH H C OH
H H Glicídios que possuem o
grupo cetona em sua
Aldeído Cetona
estrutura: frutose, ribose,
xilulose.
Tópico 2 - Origem dos carboidratos

A origem está relacionada diretamente com o tipo de célula, nos organismos
autótrofos como é o caso dos vegetais, a fotossíntese é responsável pela formação da
glicose, que é considerada um metabólito (produto do metabolismo celular) essencial,
ou seja, fundamental para funcionamento celular, a partir da glicose por diversas rotas
metabólicas originaram a celulose, amido, sacarose, outros carboidratos fundamentais
para o funcionamento celular.

A fotossíntese uma reação catalisada pela clorofia e energia solar é a

combinação do dióxido de carbono (CO2) com água (H2O) sintetizando a Glicose
(C6H12O6) com liberação de Oxigênio (O2) como na reação abaixo.
6 H2O + 6 CO2 → 6 O2 + C6H12O6
Já as células animais que são considerados seres heterotróficos que não

conseguem produzir seu próprio alimento a principal origem dos carboidratos é a
alimentação, principalmente batata, arroz, mandioca, cana de açúcar, beterraba dentre
outros alimentos que são ricos em celulose, amido, sacarose, as carnes que são ricos em
glicogênio (apesar de alguns autores consideram que praticamente todo glicogênio é
consumido na contração muscular no momento do abate), e até mesmo as asas dos
insetos que são ricos em quitina.
Por que a vaca engorda comendo capim, ou melhor, celulose? E o homem
emagrece?
Isso acontece devido a uma diferença entre o metabolismo humano e animais
como vaca, cabra, entre outros que alimentam basicamente de vegetais, na realidade é a
presença de uma enzima das classes das celulases, que são produzidas essencialmente
por fungos, bactérias e protozoários, presentes no sistema digestório que catalisam a
hidrólise da celulose (C6H1005)n, que é um polímero de cadeia longa composto de
apenas um tipo de monômero (glicose), enquanto que o homem e animais como
cachorro, os felinos não possuem esta classe de enzima, portanto não digerem a
celulose, mais isso não minimiza a sua importância no metabolismo humano, que são as
fibras essências para regular o funcionamento do intestino, e necessário no controle de
doenças como Diabetes mellitus, obesidade e dislepidemias (como é o caso da
arterosclerose).
Tópico 3 – Reação de Ciclização:

Como foi vista na disciplina de Química Orgânica II (BOTH & SANCHEZ,
2008) a molécula química tende ficar de forma mais estável, é o que acontece com os
monossacarídeos em meio aquoso formam anéis piranosidicos ou furanosidico. No caso
da molécula de glicose é fundamental para determinar sua classificação pois poder

haver a α-glicose (alfa-glicose) e β-glicose (beta-glicose), e seus demais isômeros; a

primeira com a hidroxila do carbono anomérico para o plano inferiror e a segunda para
o plano superior, essa característica é que determina que a α-glicose seja o monômero
do amido, e a β-glicose o monômero da celulose, como ilustra a Figura3.
Figura 3- Diferença estrutural dos monossacarídeos. Fonte: Lehninger, 2002.
Ligação glicosídica:
A Ligação Glicosídica ocorre entre o carbono anomérico de um monossacarídeo
e qualquer outro carbono do monossacarídeo seguinte, através de suas hidroxilas e com
a saída de uma molécula de água (desidratação), constituindo os dissacarídeos e
polissacarídeos.
Reação de Maillard e Caramelização:

A caramelização envolve a conversão de açúcares em compostos coloridos pela
hidrólise inicial em monossacarídeos seguida da polimerização deles pela influência do
calor. A caramelização é, em alguns pontos, similar à reação de Maillard, mas a
temperatura de ativação deve ser muito maior na caramelização. Essa reação não se dá
no pão, pois requer temperaturas mais altas que a que alcança a crosta do pão, ou ela
seria de pouca intensidade. Assim, a reação mais importante é a reação de Maillard.
Nos alimentos que contêm carboidratos na sua formulação ocorrem duas reações
que merecem destaque, pela sua freqüência e pelos seus efeitos: a reação de Maillard e a
caramelização. Em ambos os casos, ocorrem degradação nos carboidratos, no caso do
pão, a mais importante é a reação de Maillard, sendo a caramelização desprezível.
Nas duas transformações, os produtos de degradação formam compostos de
coloração escura, que recebem o nome de maloidinas. Na reação de Maillard há também
a formação de compostos voláteis responsáveis pelo cheiro característico do produto
que, provêm de uma parte do processo denominada degradação de Strecker.

Esta reação, desencadeada pelas altas temperaturas, também é conhecida como

"escurecimento não-enzimático", diferente daquele causado por enzimas comuns em
plantas, as peroxidases, que atuam sobre os compostos fenólicos, originando os
pigmentos escuros.
Este fenômeno pode ser desejável, como no caso do pão, onde produz a cor e o
sabor característicos do produto; ou prejudicial, quando estas características são
alteradas ou ocorrem perdas de proteínas utilizáveis pelo homem.
Resumidamente, a reação de Maillard é uma reação caracterizada pela junção do
grupo carbonila dos açúcares redutores com o grupo amínico das proteínas, de peptídeos
ou de aminoácidos. Ela se desenrola numa série de etapas onde ocorrem combinações;
rearranjos, chamados arranjos de Armadori, que são a isomerização da aldosilamina; a
formação da base de Schiff; a degradação de Strecker e algumas reações intermediárias,
onde, de algumas delas surgem o furfural ou o hidroximetilfurfural, este é polimerizado,
originando as melanoidinas. As alterações ocorridas durante a reação de Maillard,
reduzem a solubilidade e o valor nutritivo das proteínas.
SUGESTÃO PARA FAZER EM CASA...

- cortar as cebolas em rodelas e aqueça em fogo médio;
- gradativamente adicione a sacarose e aqueça até a completa caramelização e atingir a
consistência desejada
Sugestões de prato: acompanhamento de entradas com torradas, bolachas e pães ou com bife.
Tópico 4 - Destino na glicose no organismo humano

Após a alimentação enzimas digestivas são liberadas na boca, e no intestino são
as amilases responsável pela hidrólise (digestão) do amido, sacarose, maltose, lactose,
transformando em glicose que são moléculas solúveis em água, absorvidos pela corrente
sanguínea e distribuídos para todas as células, tecidos e órgãos. Ao longo da rota
metabólica monossacarídeos como frutose e galactose são transformados em glicose,
uma convergência metabólica para suprir a necessidade energética do organismo.
Quando a glicose cai na corrente circulatória ela é oferecida a todas as células do
corpo e cada uma delas vai fazer o mais é apropriado para cada tecido (RIESEL, 2001).
A glicose para poder entrar no interior celular é necessário um transportador
denominado GLUT, uma proteína transmembrana que por transporte ativo, é
responsável pela passagem do meio extracelular para o meio intracelular, isso faz-se
necessário porque a mitocôndria uma organela citoplasmática é responsável pela

respiração celular, reação química que transforma a glicose em CO2, H2O gerando ATP
(Adenosina trifosfato); veja a unidade VI (Metabolismo celular).
A insulina é um hormônio protéico sintetizado pelas pâncreas é responsável para
ativar o GLUT, facilitando assim o transporte a glicose para o citoplasma da célula.
Intolerância à Lactose
A intolerância à lactose é uma inabilidade para digerir completamente a lactose, o
dissacarídeo predominante do leite. A lactose é um dissacarídeo e sua absorção requer hidrólise
prévia no intestino delgado por uma b-galactosidase, comumente chamada lactase, tranformando-a
em glicose e galactose. A deficiência de lactase conduz à má-digestão da lactose e à conseqüente
intolerância. A lactose não digerida, conforme passa pelo intestino é fermentada por bactérias,
havendo produção de ácidos orgânicos de cadeia curta e gases. Isto resulta em cólicas, flatulência,
dor e diarréia. Há dois tipos de classificação para deficiência de lactase: do tipo primário é uma
condição permanente. A forma congênita de deficiência de lactase é muito rara, enquanto a não
persistência de lactase do tipo adulto é muito comum e afeta cerca de ¾ da população mundial. A
deficiência de lactose secundária é, usualmente, condição temporária causada por dano à mucosa
intestinal. Iogurte e outros produtos fermentados, bem como leites hidrolizados, amenizam os sintomas
dos intolerantes. Da mesma forma, ingerir pequenas quantidades de leite a cada vez, ingerir leite
juntamente com as refeições, usar preferencialmente leite integral e acrescentar chocolate ao leite
podem aumentar a tolerância à lactose. Por outro lado, fatores psicológicos devem ser considerados
no que diz respeito à intolerância à lactose, já que é sabido que as funções cerebrais exercem forte
influência sobre a percepção de sintomas (ARRUDA, 2002).

Auto avaliação...
1) Como classificam os carboidratos?

2) Qual a origem dos carboidratos?
3) O que são monossacarídeos, dê exemplos?
4) Como você pode deduzir, a partir da estrutura, se uma molécula é um
carboidrato?
5) O que é ligação glicosídica?
6) Quais as principais funções que os carboidratos desempenham na natureza?
7) O que são glicoproteínas?
8) Qual dissacarídeo consiste de duas unidades de glicose? uma glicose e
galactose? Uma frutose e uma glicose?
9) Descreva a estrutura e função do amido e celulose.
10) Pesquise e responda: Qual composto orgânico é o polissacarídeo mais
abundante na natureza?
11) Quais os carboidratos de reserva dos animais e dos vegetais?
12) O que se entende por:
a) Aldohexose?
b) Cetopentose?
13) O que é um açúcar “redutor”? De um exemplo.
14) Qual carboidrato
a) Forma a parede celular dos vegetais?
b) Forma a parede celular das bactérias?
c) Está presente no leite?
d) Está em seu sangue?
e) É utilizado como reserva de energia animal?
f) É utilizado como reserva de energia vegetal?
g) Está presente no DNA?
h) Está presente no RNA?
15) Qual reativo pode ser utilizado para identificar a presença de monossacarídeos
e a maioria dos dissacarídeos? Porque não dá positivo para todos os
dissacarídeos e para os polissacarídeos?
16) Qual reativo pode ser usado para identificar o amido?

Unidade IV – Lipídeos.
Tópico 1 - Lipídios
Sabe aquela “gordurinha” que insiste em se acumular no abdômen? Na verdade
o termo correto para gorduras seria “lipídios” que se origina do grego (lipus = gordura).
São compostos orgânicos heterogêneos poucos solúveis em água, mas solúveis em
solventes apolares. Os lipídeos são biomoléculas existentes nos organismos vivos e que
exibem uma grande variedade estrutural, como os óleos, fosfolipídeos, esteróides,
carotenóies, ceras, hormônios, algumas vitaminas e outros componentes celulares que
diferem grandemente tanto em suas estruturas como em suas funções.
Em condições ambientes podem ser sólidos, líquidos ou pastosos. Quando têm mais de
dez átomos de carbono formam os ácidos graxos superiores, muito utilizados como
lubrificantes e na fabricação de fármacos e cosméticos. Os saturados mais importantes são:
butírico, láurico, mirístico, palmítico e esteárico. Os insaturados mais importantes são: oléico,
linoleico e linolênico.
Existem diversos tipos de moléculas diferentes que pertencem à classe dos

lipídeos. Embora não apresentem nenhuma característica estrutural comum todas elas
possuem muito mais ligações carbono-hidrogênio do que as outras biomoléculas, e a
grande maioria possui poucos heteroátomos. Isto faz com que estas moléculas sejam
pobres em dipolos localizados (carbono e hidrogênio possuem eletronegatividade
semelhante). Uma das leis clássicas da química diz que "o semelhante dissolve o
semelhante": daí a razão para estas moléculas serem fracamente solúveis em água ou
etanol (solventes polares) e altamente solúveis em solventes orgânicos (geralmente
apolares).
Ao contrário das demais biomoléculas, os lipídeos não são polímeros, isto é, não
são repetições de uma unidade básica. Embora possam apresentar uma estrutura química
relativamente simples, as funções dos lipídeos são complexas e diversas, atuando em
muitas etapas cruciais do metabolismo e na definição das estruturas celulares.
Importância Biológica:
Reserva de energia (1 g de gordura = 9 kcal) em animais e sementes oleaginosas,
sendo a principal forma de armazenamento os triacilgliceróis (triglicerídeos);
Armazenamento e transporte de combustível metabólico;
Componente estrutural das membranas biológicas;

São moléculas que podem funcionar como combustível alternativo à glicose, pois
são os compostos bioquímicos mais calóricos para geração de energia metabólica
através da oxidação de ácidos graxos;
Oferecem isolamento térmico, elétrico e mecânico para proteção de células e órgãos
e para todo o organismo (panículo adiposo sob a pele), o qual ajuda a dar a forma
estética característica;
Dão origem a moléculas mensageiras, como hormônios, prostaglandinas, etc.
As gorduras (triacilgliceróis), devido à sua função de substâncias de reserva, são
acumuladas principalmente no tecido adiposo, para ocasiões em que há alimentação
insuficiente.
Importante reserva de energia

A reserva sob a forma de gordura é muito favorável a célula por dois motivos: em primeiro lugar,
as gorduras são insolúveis na água, portanto não contribuem para a pressão osmótica dentro da
célula, e em segundo lugar, as gorduras são ricas em energia; na sua oxidação total são liberados
38,13kJ/g de gordura.
Utilização industrial dos lipídeos:

Os lipídeos e seus derivados são amplamente empregados para diversas finalidades, entre elas
podemos citar: Na alimentação, como óleos de cozinha, margarina, manteiga, maionese; Produtos
manufaturados - sabões, resinas, cosméticos, lubrificantes; Combustíveis alternativos, como é o caso
do óleo vegetal transesterificado (Biodisel) que corresponde a uma mistura de ácidos graxos
vegetais tratados com etanol e ácido sulfúrico que substitui o óleo diesel, não sendo preciso
nenhuma modificação do motor, além de ser muito menos poluente e isento de enxofre.
Tópico 2 - Classificação:
Os lipídeos são geralmente classificados nos seguintes grupos: Ácidos graxos e
seus derivados, Triglicerídeos, Ceras, Fosfolipideos, Esfingolipideos e Lipoproteínas.
Ácidos graxos:
Este é o grupo mais abundante de lipídeos nos seres vivos, e são compostos
derivados dos ácidos carboxílicos. Os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos de
longas cadeias de hidrocarbonetos acíclicas, não polares, sem ramificações e, em geral,
número par de átomos de carbono. Podem ser saturados, monoinsaturados, (contem uma
ligação dupla) ou poliinsaturados (contem duas ou mais ligações duplas). Os mais
abundantes contêm C16 e C18 átomos. Em geral, as duplas ligações nos ácidos graxos

poliinsaturados estão separadas por um grupo metileno, (-CH=CH-CH2-CH=CH-), para

evitar a oxidação quando exposto em meios contendo oxigênio. Como as ligações
duplas são estruturas rígidas, as moléculas que as contém podem ocorrer sob duas
formas isométricas: cis e trans, sendo que a forma cis ocorre na maioria dos ácidos
graxos naturais.
Ácidos graxos saturados:
Não possuem duplas ligações;

São geralmente sólidos à temperatura ambiente (Exemplo: gordura animal);
Gorduras de origem animal são geralmente ricas em ácidos graxos saturados.
Ácidos graxos insaturados.
Os óleos de origem vegetal são ricos em ácidos graxos insaturados;

São geralmente líquidos à temperatura ambiente;
Possuem uma ou mais duplas ligações è são mono ou poliinsaturados;
A dupla ligação, quando ocorre em um ácido graxo natural, é sempre do tipo cis;
Saponificação:
Os ácidos graxos são geralmente chamados de

lipídeos saponificáveis, porque a reação destes com uma
solução quente de hidróxido de sódio produz o
correspondente sal sódico do ácido carboxílico, isto é, o
sabão.
Ácidos Graxos Essenciais: O

homem é capaz de sintetizar muitos tipos de ácidos graxos, incluindo os saturados e os
monoinsaturados. Porém os ácidos graxos poliinsaturados, como o ácido linoleico e o ácido
linolênico, devem ser obtidos da dieta, pois são sintetizados apenas por vegetais, por isso são
denominados ácidos graxos essências. Estes ácidos graxos participam como precursores de
biomoléculas importantes como as PROSTAGLANDINAS, derivadas do ácido linoleico e com
inúmeras funções fisiológicas, tais como a contratibilidade de músculo liso e modulação de recepção
de sinal hormonal. Além disso, a dieta pobre em ácidos graxos essenciais pode provocar uma serie
de sinais de deficiência, como a demora na cura de ferimentos, reduzida resistência a infecção,
alopecia (perda de cabelo) trombocitopenia (redução do número de plaquetas).

Triglicerídeos:
Os triglicerídeos (triacilgliceróis) são ésteres de ácidos graxos com o glicerol
(Figura 7). São formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos graxos com o glicerol,
um triálcool de 3 carbonos, através de ligações do tipo éster, nessa união há perda de
água. Os triglicerídeos podem ser chamados de gorduras ou óleos, dependendo do
estado físico na temperatura ambiente: se forem sólidos, são gorduras, e líquidos são
óleos. No organismo, tanto os óleos como as gorduras podem ser hidrolisados pelo
auxílio de enzimas específicas, as lipases (tal como a fosfolipase A ou a lipase
pancreática), que permitem a digestão destas substâncias.
Figura 7 - Estrutura química de um triglicerídeo
Função Biológica:
Nos animais, os triglicerídeos são
lipídeos que servem, principalmente, para a
estocagem de energia; as células lipidinosas
são ricas em triglicerídeos. É uma das mais
eficientes formas de estocagem de energia,
principalmente com triglicerídeos
saturados; cada ligação C-H é um sítio
potencial para a reação de oxidação, um As aves aquáticas beneficiam-se da
insolubilidade dos óleos em água; elas lubrificam
processo que fornece por grama as penas com uma substância oleosa produzida
por uma glândula especial localizada na cauda, o
aproximadamente o dobro da energia que faz as penas repelirem a água, impedindo que
fornecida por carboidratos. a pele se molhe.
Carotenóides:
São pigmentos de cor vermelha, laranja ou amarela, insolúveis em água e solúveis em óleos e solventes
orgânicos. Estão presentes nas células de todas as plantas, nas quais desempenham papel importante
no processo de fotossíntese. Os carotenóides são importantes também para muitos animais. Por
exemplo, a molécula de caroteno, um carotenóide alaranjado presente na cenoura e em outros
vegetais, é matéria-prima para a produção da vitamina A, essencial a muitos animais. Essa vitamina é
importante, por exemplo, para nossa visão, pois é precursora do retinal, uma substância sensível à luz
presente na retina dos olhos dos vertebrados

Triglicerídeos de animais aquáticos ou terrestre:

Os triglicerídeos sintetizados por animais terrestres contém uma maior quantidade de
cadeias saturadas se comparados aos triglicerídeos de animais aquáticos. Embora menos
eficientes no armazenamento de energia, as triglicerídeos insaturadas oferecem uma
vantagem para os animais aquáticos, principalmente para os que vivem em água fria: elas têm
uma menor temperatura de fusão, permanecendo no estado líquido mesmo em baixas
temperaturas. Se fossem saturadas, ficariam no estado sólido e teriam maior dificuldade de
mobilidade no organismo do animal.
Ceras:
São formados pela união de álcool a uma ou mais moléculas de ácidos graxos.
Os ésteres são compostos de ácidos graxos de cadeia longa e alcoóis de cadeia longa
como constituintes proeminentes da maioria das ceras. Funcionam como um
revestimento de proteção em folhas, caules, frutos e na pele de animais. As ceras podem
ser encontradas em animais e vegetais, sendo mais frequente no reino vegetal. Embora
tenha valor econômico, não têm a mesma importância que as gorduras e óleos. As ceras
de carnaúba e de babaçu, por exemplo, constituem bases alternativas para geração de
energia. São encontrados também na secreção de alguns insetos, como a cera das
abelhas (Figura 8).
Figura 8 – Cera de abelha
Fosfolipídeos:
Do ponto de vista químico, um fosfolipídio é constituído por uma mistura de
ésteres do glicerol, ácidos graxos superiores, ácido fosfórico e um aminoálcool (colina,
colamina ou serina). Os fosfolipídios ocorrem em praticamente todos os seres vivos,
sendo eles os principais componentes das membranas celulares (Figura 9). Os
fosfolipídios se ordenam em bicamadas, formando vesículas. Estas estruturas são
importantes para conter substâncias hidrossolúveis em um sistema aquoso - como no
caso das membranas celulares ou vesículas sinápticas. Mais de 40% das membranas das

células do fígado, por exemplo, é composto por fosfolipídios. Envolvidos nestas

bicamadas encontram-se outros compostos, como proteínas, açúcares e colesterol.
Figura 9 – Estrutura de uma membrana celular.
Esfingolipídios:
Os Esfingolipídios são o segundo maior componente lipídico das membranas
animais e vegetais. A principal diferença entre os esfingolipídios e os fosfolipídios é o
álcool no qual estes se baseiam: em vez do glicerol, eles são derivados de um
aminoálcool de cadeia longa. Em animais, o aminoálcool é a esfingosina e nas plantas é
a fitoesfingosina. As moléculas mais simples desse grupo são as ceramidas, derivadas
de ácidos graxos ligados ao grupo amino (-NH2) da esfingosina.
Esteróides:
Os esteróides são
encontrados em células eucariontes
e em algumas bactérias. Suas
moléculas são formadas por quatro
anéis não-planares fusionados, três
com seis carbonos e um com cinco
(Figura 10). Distinguem-se os
esteróides pela localização de
ligações duplas e vários outros
Figura 10 – Estrutura de alguns dos esteróides mais

conhecidos.

substituintes (exemplo, grupos

hidroxil, carbonil e alquila).
O colesterol é um dos esteróides mais conhecidos, principalmente por ser

associado ao infarto cardíaco do coração e a outras doenças do sistema vascular. Sabe-
se que a ingestão exagerada de alimentos ricos em colesterol, pode trazer diversos
distúrbios a saúde. Entretanto, o organismo humano necessita do colesterol, ente outras
razões porque essa substância é um importante componente das membranas de nossas
células, assim como de outros animais. Curiosamente, as membranas das células dos
vegetais e das bactérias não possuem colesterol.
Nosso organismo utiliza o colesterol como matéria-prima para a fabricação das

membranas celulares, de todos os hormônios esteróides, vitamina D e sais biliares. A
testosterona é o hormônio sexual masculino, enquanto que o estrógeno é o hormônio
responsável por muitas das características femininas e ambos também são sintetizados a
partir do colesterol.
Lipoproteínas:
As lipoproteínas são agregados esféricos macromoleculares formados por
triacilgliceróis, ésteres do colesterol, fosfolipídios e proteínas anfipáticas. As partículas
de lipoproteínas variam em tamanho. Quanto maiores, menor a densidade. Em ordem de
densidades crescentes e tamanhos decrescentes a enumeração seria: quilomicrons,
quilomicrons remanescentes, VLDL (lipoproteínas de densidade muito baixa), IDL
(lipoproteína de densidade intermediária) LDL(lipoproteínas de densidade baixa) e
HDL (lipoproteínas de densidade alta).
O colesterol e as lipoproteínas... O
colesterol HDL representa a fracção de colesterol que circula na corrente sanguínea ligado às
liproteinas plasmáticas de alta densidade (HDL-High Density Lipoprotein). É chamado de “bom
colesterol”, uma vez que níveis elevados deste tipo de colesterol estão relacionados com a redução
do risco cardiovascular. As lipoproteinas de alta densidade (HDL) são responsáveis pelo
transporte do colesterol em excesso, da corrente sanguínea para o fígado, onde é catabolizado. Já
o colesterol LDL representa a fracção de colesterol ligado às liproteinas plasmáticas de baixa
densidade (LDL-Low Density Lipoprotein). Define-se como “mau colesterol”, uma vez que as
lipoproteinas plasmáticas de baixa densidade transportam o colesterol do fígado para a corrente
sanguínea, favorecendo a sua acumulação nos órgãos e tecidos. Valores elevados de colesterol
LDL estão associados a um aumento do risco cardiovascular e ao desenvolvimento da
aterosclerose.

Resumindo...
São compostos orgânicos heterogêneos poucos solúveis em água, mas solúveis
em solventes não-polares. Principais funções: Participam da constituição das
membranas biológicas, são precursores de compostos essenciais, agentes emulsificantes,
isolantes, fonte e transporte de energia, além de componentes de biossinalização intra e
intercelulares; São amplamente utilizados na preparação de produtos industriais como:
sabões, resinas, lubrificantes, etc.
Os lipídeos são classificados nos seguintes grupos: Ácidos graxos e seus
derivados, Triglicerídeos, Ceras, Fosfolipideos, Esfingolipideos e Lipoproteínas.
Auto avaliação:
1) Quais são as vantagens dos lipídeos sobre os carboidratos como substâncias de

reserva?
2) O que são ácidos graxos essenciais?
3) Em que uma gordura se difere de um óleo em termos de estrutura química?
Propriedades?
4) Pesquise e responda: O que significa um triglicerídeo ter um alto índice de
Iodo?
5) Qual a principal função da gordura no organismo? Por que ela é apropriada para
essa função?
6) Gorduras saturadas podem sofrer hidrogenação? Justifique sua resposta.
7) Como podem os óleos ser endurecidos?
8) Pesquise e responda: O que é sabão? Detergente?
9) Que vantagens têm os detergente sobre os sabões?
10) O que difere na composição dos sabões “duros” e “moles”?
11) O que acontece com o PF quando se aumenta a saturação de um ácido graxo?
12) Quais os principais constituintes da membrana plasmática?
13) Quais as principais funções da membrana plasmática?
14) Discorra a respeito do colesterol “bom” e do “ruim”.
15) Pesquise e responda: Qual o papel da bile na digestão dos lipídeos?
16) Pesquise e responda: Onde ocorre predominantemente a digestão dos lipídeos?

Unidade V.
Tópico 1 - Ácidos Nucléicos
Os ácidos nucléicos são assim chamados por seu caráter ácido e por terem sido
originalmente descobertos no núcleo das células, no século XIX. Na natureza há dois
tipos de ácidos nucléicos: DNA ou ácido desoxiribonucléico e RNA ou ácido
ribonucléico. Analogamente a um sistema de comunicação, essas informações são
mantidas dentro da célula em forma de código, que no caso denomina-se código
genético.
Em sua estrutura primária, os ácidos nucléicos (DNA e RNA) podem ser vistos
como uma cadeia linear composta de unidades químicas simples chamadas
nucleotídeos. Um nucleotídeo é um composto químico e possui três partes: um grupo
fosfato, uma pentose (molécula de açúcar com cinco carbonos) e uma base orgânica
(Figura 11). Nas moléculas de DNA a pentose é uma desoxiribose enquanto que nas
moléculas de RNA a pentose é uma ribose. A base orgânica, também conhecida como
base nitrogenada, é quem caracteriza cada um dos nucleotídeos, sendo comum o uso
tanto do termo seqüência de nucleotídeos quanto o termo seqüência de bases. As bases
são adenina (A), guanina (G), citosina (C), timina (T) e uracila (U), sendo as duas
primeiras chamadas de purinas e as três últimas chamadas de pirimidinas (Figura 12).
No DNA são encontradas as bases A, G, C e T. No RNA encontra-se a base U ao invés
da base T.
Figura 11 – Esquema de um nucleotídeo

Figura 12 – Bases nitrogenadas: Pirimidinas e Purinas
Função biológica:
Tanto os ácido nucléicos como os nucleotídeos, apresentam importantes funções

biológicas, como:
Mensageiro celular (RNA mensageiro: mRNA).

Armazenamento e expressão de informação genética (DNA);
Transferência de energia/ Molécula energética (ATP);
Intermediário metabólico (RNA)
Ácido Desoxiribonucléico – DNA:
As moléculas de DNA são geralmente muito longas, com até milhões de

nucleotídeos unidos em sequência. É bem conhecido que as moléculas de DNA
compõem-se de duas cadeias polinucleotídicas, que ligam-se entre si formando uma
estrutura helicoidal, conhecida como hélice dupla. As duas fitas unem-se pela ligação
regular das bases de seus nucleotídeos. A base A sempre liga-se a base T (por 2 pontes
de hidrogênio) e a base G sempre liga-se a base C (por 3 pontes de hidrogênio), como

pode ser visualizado na Figura13. As duas fitas são anti-paralelas, ou seja, as fitas
possuem orientação 5' 3' opostas uma em relação a outra.
Figura 13 - Ligações entre as fitas antiparalelas de cadeias de DNA
Ácido Ribonucléico – RNA:
O RNA é uma molécula intermediária na síntese de proteínas, ela faz a

intermediação entre o DNA e as proteínas. As moléculas de RNA são formadas por uma
cadeia única, que se enrola sobre si mesma pelo emparelhamento entre as bases
complementares da mesma cadeia polinucleotídica (Figura 14).
Há três tipos de RNA:

RNA-mensageiro ou moldador (RNA-m): Leva a mensagem do DNA do núcleo

para codificar a sequência de aminoácidos nos ribossomos;
RNA-transportador (RNA-t): Identifica e transporta as moléculas de aminoácidos
até os ribossomos, para que sejam sintetizadas as proteínas.
RNA-ribossomial ou ribossômico (RNA-r): Participa como um dos principais
constituintes químicos dos ribossomos – 50% da sua massa.
Diferenças entre o RNA e o DNA:
As principais diferenças entre

o RNA e o DNA são sutis, mas
fazem com que o último seja
mais estável do que o primeiro.
O RNA é formado por uma fita
simples, o açúcar de seu
esqueleto é a ribose e uma de
suas bases pirimídicas (de anel
simples) é diferente da do
DNA. Ele possui Uracila ao
invés de Timina (Figura 14).
Figura 14 – Diferenças entre a estrutura do DNA e o RNA.

Resumindo...
Ácidos nucléicos são biomoléculas, de elevada massa molecular, que ocorrem

em todas as células vivas e são responsáveis pelo armazenamento e transmissão da
informação genética e por sua tradução que é expressa pela síntese precisa das
proteínas.
Na natureza há dois tipos de ácidos nucléicos: DNA ou ácido desoxiribonucléico
e RNA ou ácido ribonucléico. Os ácidos nucléicos (DNA e RNA) são formados por
unidades químicas simples chamadas nucleotídeos. Um nucleotídeo é um composto
químico e possui três partes: um grupo fosfato, uma pentose (molécula de açúcar com
cinco carbonos) e uma base nitrogenada.
Nas moléculas de DNA a pentose é uma desoxiribose enquanto que nas
moléculas de RNA a pentose é uma ribose. A base nitrogenada é quem caracteriza cada
um dos nucleotídeos, sendo comum o uso tanto do termo seqüência de nucleotídeos
quanto o termo seqüência de bases. As bases nitrogenadas são adenina (A), guanina (G),
citosina (C), timina (T) e uracila (U), sendo as duas primeiras chamadas de purinas e as
três últimas chamadas de pirimidinas. No DNA são encontradas as bases A, G, C e T.
No RNA encontra-se a base U ao invés da base T.

Auto avaliação:
1) Quais são as moléculas que compõem os nucleotídeos que constituem o DNA e

o RNA? Dê ênfase as diferenças químicas e biológicas dos dois ácidos
nucléicos.
2) Descreva a estrutura do DNA proposto por Watson e Crick em 1953.
3) Conceitue gene. O que são os introns e exons encontrados nos genes?
4) Quais são os tipos de RNA encontrados nas células? Dê a função de cada um

deles.
5) Os ácidos nucléicos têm, em sua estrutura, um segmento de carboidrato. Que

açúcar é este? Desenhe a estrutura da forma em que este açúcar aparece no DNA
e da forma que aparece no RNA.
6) Além dos carboidratos e dos segmentos de fostato, os ácidos nucléicos contém

algumas aminas heterocíclicas. Que substâncias são estas? (Dê o nome, a
estrutura, e o símbolo).
7) Além de formarem os ácidos nucléicos, os monômeros de nucleotídeos também

desempenham outras funções biológicas. Um destes é a ATP.
a) qual é a função biológica da ATP?
b) identifique a base nitrogenada presente neste nucleotídeo.
c) o que significa a sigla ATP?
8) Qual é a sequência dos segmentos de DNA que são complementares aos

segmentos dados pelas sequências abaixo?
a) A A T C G T A G G C A C
b) G A T T A C C A
9) Uma cadeia de RNA foi produzida tendo como molde o filamento de DNA
esquematizado abaixo:
- GACATGACGAGAAGCTAT-
a) Qual a seqüência de bases neste RNA?
b) Quantos aminoácidos constituirão o peptídeo a partir desta molécula de
RNA?
10) Suponha que uma molécula de DNA seja constituída de 1400 nucleotídeos e,
destes 20 % são de citosinas. Qual será a quantidade dos quatro tipos de
nucleotídeos nessa molécula?

Unidade VI – Metabolismo.
Tópico 1 – Introdução ao metabolismo
Nesta unidade entenderemos melhor como os seres vivos obtem energia para
manter suas funções vitais. Todo organismo gasta energia constantemente para manter
as diversas atividades celulares, nas quais moléculas são modificadas, quebradas ou
unidas entre si, transformando-se em outras. A soma de todas as reações químicas que
acontecem no organismo vivos é chamada de metabolismo. Este conjunto de reações
que permite o crescimento e reprodução das células, mantendo as suas estruturas e
adequando respostas aos seus ambientes.
A maioria das estruturas que compõem os seres vivos é fabricada a partir de três
classes básicas de moléculas: aminoácidos, glicídios e lipídeos. Como estas moléculas
são vitais, o metabolismo concentra-se no síntese destas, na construção de células e
tecidos ou na sua degradação para uso como fonte de energia. Muitos compostos
bioquímicos podem ser condensados formando polímeros, como o DNA e as proteínas.
Estas macromoléculas são parte essencial de todos os organismos vivos.
As reações químicas do metabolismo estão organizadas em vias metabólicas,

que são sequências de reações em que o produto de uma reação é utilizado como
reagente na reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias
metabólicas, agindo de forma concentrada de modo a não interromper o fluxo nessas
vias. As enzimas são vitais para o metabolismo porque permitem a realização de reações
desejáveis mas termodinamicamente desfavoráveis, ao acoplá-las a reações mais
favoráveis. As enzimas regulam as vias metabólicas em resposta a mudanças no
ambiente celular ou a sinais de outras células.
O metabolismo é normalmente dividido em dois grupos:
Anabolismo: Reações anabólicas, ou reações de síntese, são reações químicas que

produzem nova matéria orgânica nos seres vivos. Sintetizam-se novos compostos
(moléculas mais complexas) a partir de moléculas simples (com consumo de ATP).

Catabolismo: As reações catabólicas, ou reações de decomposição/degradação, são

reações químicas que produzem grandes quantidades de energia livre (sob a forma
de ATP) a partir da decomposição ou degradação de moléculas mais complexas
(matéria orgânica).
Catabolismo > Anabolismo = Perda de peso???

Quando o catabolismo supera em atividade o anabolismo, o organismo perde peso, o que
acontece em períodos de jejum ou doença; mas se o anabolismo superar o catabolismo, o
organismo cresce ou ganha peso. Se ambos os processos estão em equilíbrio, o organismo
encontra-se em equilíbrio dinâmico ou homeostase.
Reações Endergonicas e Exergônicas

:
Existem reações químicas que,
para acontecer, precisam receber energia. Elas
são chamadas endergônicas. Nesses casos, os
reagenetes têm menos energia do que os
produtos (por exemplo, fotossíntese e a
quimiossintes).
Outras reações, no entanto, liberam
energia. Elas são chamadas exergônicas.
Nessas reações os reagentes possuem mais
energia do que os produtos, e parte da energia
dos reagentes é liberada na forma de calor (por
exemplo, respiração e a fermentação).
Figura 10 – A. Degradação da glicose (reação

exegonica). B. Síntese de glicose (reação
endergônica).
Obtenção de energia:
A energia para a manutenção da vida provém da degradação das moléculas
orgânicas que o organismo utiliza como alimento (carboidratos, lipídeos e proteínas).
Nossas células, por exemplo, oxidam as moléculas de certos nutrientes absorvidos,
degradando-as a moléculas de H2O e de CO2, e obtendo, nessas reações oxidativas, a
energia para suas atividades vitais. Como veremos mais adiante, esse processo químico

de obtenção de energia, é chamado de respiração celular e ocorre no interior de nossas

mitocôndrias, utilizando o O2 como agente oxidante.
Praticamente toda a energia presente nas moléculas orgânicas dos seres vivos
provém, primariamente, da luz solar. Por meio de um processo químico denominado
fotossíntese, as plantas, as algas e certas espécies de bactérias captam energia luminosa
e a utilizam para produzir substâncias orgânicas, as quais retêm em suas moléculas a
energia captada originalmente da luz solar. A energia fica armazenada na forma
potencial, nas ligações químicas entre os átomos das moléculas orgânicas produzidas. A
respiração celular torna essa energia disponível para que as células a utilizem em suas
atividades vitais.
A moeda energética das células (ATP):

Nos seres vivos, a energia obtida das moléculas orgânicas degradadas não é
transferida diretamente para os processos celulares: ela é primeiramente armazenada em
moléculas de uma substância chamada Adenosina Trifosfato (ATP), cuja função é
captar a energia liberada nas reações exergônicas e armazená-la para posteriormente
transferi-la para processos endergônicos.
Em praticamente todos os seres vivos, o ATP, é a molécula mais importante na
captura, no armazenamento temporário e na subsequente transferência de energia para
os processos celulares. O ATP é um nucleotídeo, constituído pela base nitrogenada
adenina unida ao glicídio ribose que, por sua vez, se une a uma cadeia de três grupos
fosfatos. As ligações químicas entre os fosfatos do ATP são ligações de alta energia e
representadas graficamente pelo símbolo ~.
Durante a degradação das moléculas orgânicas do alimento, parte da energia
liberada pelos elétrons é utilizada para a síntese de moléculas de ATP, ficando
armazenada nas ligações químicas entre seus grupos fosfatos. A energia que não é
transferida para o ATP dissipa-se como calor.
A energia armazenada no ATP pode ser transferida para os mais diversos tipos
de processos metabólicos que acontecem na célula. O estoque de ATP em uma única
célula é da ordem de um bilhão de moléculas, sendo usado e reposto a cada dois ou três
minutos, ininterruptamente. Por essa razão, alguns pesquisadores comparam o ATP a
uma "moeda energética" que circula dentro da célula e "custeia" os gastos metabólicos.

O ATP é normalmente sintetizado a partir de uma molécula precursora

semelhante a ele, mas que possui apenas dois grupos fosfato: Adenosina Difosfato
(ADP). A síntese de ATP ocorre pela adição de um grupo fosfato inorgânico,
simbolizado por Pi ao ADP. Essa reação demanda quantidade considerável de energia,
aproximadamente 7,3 kcal/mol. A quebra dessa ligação, com transformação do ATP em
ADP e Pi, transfere quantidade equivalente de energia (7,3 kcal/mol) para as atividades
celulares.
Nos movimentos musculares, a energia obtida do ATP faz com que moléculas de
miosina (fibra muscular) adquiram uma configuração instável, de alta energia potencial.
Nessa condição, elas puxam as fibras de actina (fibra muscular) com as quais estão em
contato, realizando trabalho. O deslizamento das fibras da proteína actina sobre as
moléculas de miosina são responsáveis pelos movimentos de contração e relaxamento
da musculatura.
Tópico 2 – Metabolismo de Carboidratos
Respiração aeróbica:
A maioria dos seres vivos produz ATP para suas necessidades energéticas por
meio da respiração celular, um processo de oxidação em que o O2 é essencial, pois atua
como agente oxidante de moléculas orgânicas. Nesse processo, moléculas de ácidos
graxos ou de glicídios, principalmente glicose, são degradadas, formando moléculas de
CO2 e de H2O e liberando energia, a qual é utilizada na produção de moléculas de ATP
a partir de ADP e Pi.
Se compararmos os reagentes e produtos da respiração celular da glicose com os
de sua combustão, veremos que os processos são equivalentes. Nos dois casos, uma
molécula de glicose (C6H12O6) reage com seis moléculas de O2, 30 moléculas de ADP e
30 Pi, produzindo seis moléculas de CO2, seis moléculas de H2O e 30 ATP:
C6H12O6 + 6CO2 + 30 ADP + 30 Pi → 6CO2 + 6H2O + 30 ATP
Essa reação é capaz de liberar cerca de 686 kcal mol. Se toda essa quantidade de
energia fosse liberada de uma só vez na respiração celular, como acontece na
combustão, a célula seria danificada. Na respiração celular, a energia das moléculas
orgânicas é liberada pouco a pouco, em uma sequencia ordenada de reações químicas
bem controladas, e imediatamente armazenada na forma de ATP.

As fases da respiração aeróbicas:

A "degradação" ou reação catabólica da glicose, não pode ser efetuada de forma
repentina, uma vez que a energia liberada seria muito intensa e comprometeria a vida da
célula. É preciso, portanto, que a glicose seja "desmontada" gradativamente. Assim, a
respiração aeróbica compreende basicamente três fases: Glicólise, Ciclo de Krebs e
Cadeia Respiratória.
Glicólise:
Glicólise significa "quebra" da glicose. Esse importante processo ocorre no
hialoplasma celular, em condições anaeróbicas, isto é, sem a participação do O2. A
glicose é convertida em duas moléculas de um ácido orgânico dotado de 3 carbonos e
denominado ácido pirúvico (C3H4O3). Para a glicose ser ativada e assim tomar-se
reativa, ou seja, capaz de desencadear reações necessárias às atividades celulares, a
célula consome 2 ATP. No entanto, a energia química liberada no rompimento das
ligações químicas da glicose permite a síntese de 4 ATP. Portanto, a glicólise apresenta
um saldo energético positivo de 2 ATP.
Na conversão da glicose em ácido pirúvico, verifica-se a ação de enzimas
denominadas desidrogenases, responsáveis, como o próprio nome diz, pela retirada de
hidrogênios. Nesse processo, os hidrogênios são retirados da glicose e transferidos a
dois aceptores denominados de Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo (NAD+). Cada
NAD+ captura 2 hidrogênios. Logo, formam-se 2 NADH2 (Figura 11). Assim, a
glicólise pode ser esquematizada do seguinte modo:

Figura 11 – Esquema simplificado das reações que ocorrem na Glicólise.
Ciclo de Krebs:
O ácido pirúvico, formado no hialoplasma durante a glicólise, penetra na
mitocôndria, onde perde CO2 com a ação de enzimas denominadas descarboxilases. O
ácido pirúvico, então, converte-se em aldeído acético.
O aldeído acético, pouco reativo, combina-se com uma substância denominada
coenzima A (CoA), originando a acetil-coenzima A (Acetil-CoA), que é reativa. Esta,
por sua vez, combina-se com um composto já existente na matriz mitocondrial,
chamado ácido oxalacético. Nesse momento, inicia-se o ciclo de Krebs, fenômeno
biológico que ocorre na matriz mitocondrial.
Da reação da acetil-CoA com o ácido oxalacético surge o ácido cítrico. Essa
molécula sofre uma série de desidrogenações (perdas de hidrogênio) e de
descarboxilações (perdas de carbono) até originar novamente uma molécula de ácido
oxalacético, definindo um ciclo de reações, que constitui o ciclo de Krebs. Nesse ciclo,
portanto, o ácido oxalacético é reagente, pois é de sua reação com a Acetil-CoA que
surge o ácido cítrico e produto, pois é produzido a partir de transformações do ácido
cítrico. Dessa forma, o ciclo de Krebs é também conhecido como ciclo do ácido cítrico.
Você poderá observar na Figura 12 que, durante o ciclo de Krebs, ocorre a total
descarboxilação e desidrogenação com a liberação respectiva de CO2 e H+. Os

hidrogênios retirados são capturados por aceptores que podem ser o NAD+ ou o flavina
adenina dinucleotídeo (FAD+), com a conseqüente produção de NADH2 e FADH2.
Nesse processo, cada Acetil-CoA metabolizada libera energia suficiente para a
síntese de uma molécula de ATP e hidrogênios que permitem a produção de três
moléculas de NADH2 e uma de FADH2.
Da molécula original de glicose restam, agora, apenas os hidrogênios que foram
capturados para formar NADH2 e FADH2. Os átomos de carbono da glicose são
expelidos para o meio externo na forma de CO2 pela expiração.
Uma alimentação muito rica em

carboidratos pode elevar a
produção de acetil-CoA,
tornando-a superior à
quantidade necessária para a
fabricação de ATP. O excesso
dessa substância pode ser usado
para a produção de ácidos
graxos e, consequentemente, de
gorduras, levando o organismo a
engordar. O contrário contribui
para o emagrecimento do
organismo, ou seja, uma
alimentação pobre em
carboidratos favorece que a
célula mobilize suas próprias
gorduras para produzir a acetil-
CoA, durante o ciclo de Krebs.
Figura 12 – Esquema simplificado das reações que

ocorrem no ciclo de Krebs.
Cadeia respiratória
Essa fase do processo de respiração aeróbica é a fase que mais produz ATP,
ocorre nas cristas mitocondriais dos organismos eucariontes e nas membranas celulares
dos seres procariontes. Os hidrogênios retirados da glicose e presentes nas moléculas de
FADH2 e NADH2 são transportados até o gás oxigênio, formando água. Dessa maneira,
na cadeia respiratória o NAD+ e o FAD+ funcionam como transportadores de
hidrogênios.

A combinação entre o NADH2 e o O2 não se realiza de forma direta, uma vez

que a energia liberada no processo poderia comprometer a vida da célula. Existe, assim,
a participação de moléculas intermediárias que permitem a liberação gradativa de
energia, com a consequente formação de ATP. Após passarem por essa cadeia de
aceptores, os hidrogênios são recolhidos pelo O2 (aceptor final), formando água.
Na cadeia respiratória, além da presença de NAD+ e FAD+, verifica-se a
participação de citocromos (proteínas transferidoras de elétrons que possui ferro ou
cobre na sua composição). À medida que passam pela cadeia de citocromos, os elétrons
liberam energia que forçam a transferência de prótons dos hidrogênios (H+) para o
espaço existente entre as membranas mitocondriais.
O transporte de prótons de hidrogênio para o espaço intramembranar da
mitocôndria cria uma diferença de concentração de prótons entre os dois
compartimentos, gerando um gradiente eletroquímico. A presença deste gradiente força
os prótons a regressarem ao interior da mitocôndria através da ATP sintase (uma
importante enzima que auxilia na produção de ATP). O fluxo de prótons provoca a
rotação da subunidade inferior da ATP sintetase, causando a fosforilação da ADP a
ATP. (Figura 13).
Figura 13 – Esquema simplificado da cadeia respiratória nas mitocôndrias.

Na cadeia respiratória cada NADH2 cede 2 H para o FAD+. No processo, libera-

se energia suficiente para a formação de 1 ATP. O FADH2 cede elétrons para a cadeia
de citocromos. Ao passarem pelos citocromos, os elétrons liberam energia, de forma
gradativa, permitindo a síntese de mais 2 ATP. No final da cadeia, os elétrons são
recolhidos pelo oxigênio (O2), que se reduz a O--. Observe que, quando o FAD+ fornece
elétrons para a cadeia de citocromos, "sobram" 2 H+. Os prótons H+ combinam-se com
o O--, formando água.
Cada NADH2, portanto, permite a formação de 3 ATP na cadeia respiratória. Se
a cadeia inicia-se pelo FADH2, serão formados 2 ATP.
Veja na Figura 14 o balanceamento energético da respiração aeróbica:
Figura 14 – Balanceamento energético da respiração aeróbica.
É importante observar que uma célula aeróbica desprovida de O2 ficaria com os

citocromos saturados de elétrons. Esse fato impediria o transporte de elétrons ao longo
da cadeia reapiratória, que ficaria bloqueada e não mais ocorreria síntese de ATP. A
falta de O2 portanto, provoca a morte da célula por asfixia, devido ao bloqueio da cadeia
respiratória.

Rendimento energético de Máquinas e Seres Vivos...

Para a síntese de 1 mol de ATP são necessárias 8 000 calorias. Logo, para a síntese de 38
mols de ATP são necessárias 304 000 calorias (38 x 8 000). A combustão de 1 mol de glicose
libera, no entanto, cerca de 608 000 calorias. Assim, a respiração aeróbica apresenta um
rendimento energético em torno de 45% (os 55% restantes se perdem em forma de calor), o
que faz do sistema energético de um ser vivo aeróbico um sistema de alta eficácia no
processo de aproveitamento de energia. Para se ter idéia do que isso significa, basta lembrar
que as máquinas construídas pelo ser humano apresentam um rendimento energético entre
5% e 30%.
Tópico 3 - Visão geral do metabolismo de biomoléculas

Ao longo dessa unidade demos ênfase no metabolismo de carboidratos, em
especial ao da glicose. Entretanto, proteínas e lipídeos também podem participar desse
processo, como mostra de forma simplificada o esquema da Figura 15.
Embora não seja a principal fonte energética das células, as proteínas também
podem ser usadas na respiração celular. Após a degradação das proteínas no sistema
digestório, formam-se várias moléculas de aminoácidos, que depois de absorvidos são
levados até as células e usados para sintetizar outras proteínas. Os aminoácidos em
excesso são convertidos por ação enzimática em piruvato ou em produtos intermediários
do ciclo de Krebs.
Em todos os casos, antes de o aminoácido entrar na respiração sempre ocorre a
remoção do grupo amino (NH2), processo denominado desaminação.
Esse grupo amino é eliminado do corpo como componente da urina, sob a forma
de excreta nitrogenada: uréia, amônia ou ácido úrico.
As gorduras, após a digestão, são transformadas em ácidos graxos e glicerol.
Depois que ocorre a absorção, o glicerol é convertido em um produto intermediário da
glicólise e entra no processo de respiração. Os ácidos graxos podem ser quebrados pela
ação de enzimas dos peroxissomos e formar uma substância que entra no ciclo de
Krebs.
A "queima" de gordura na respiração produz mais energia do que a "queima" de
outras substâncias. Por exemplo, 1 grama de gordura na respiração produz mais ATP
do que 1 grama de carboidrato ou de proteína.
Com base na Figura 15 e analisando as reações reversíveis e as irreversíveis, é
possível notar que:

As proteínas ingeridas na alimentação podem ser convertidas em carboidratos e

ácidos graxos;
Os carboidratos podem ser convertidos em ácidos graxos;
Os ácidos graxos não podem ser transformados em nenhum dos outros
nutrientes.
Esses dados reforçam a importância das proteínas na alimentação. As células
não conseguem armazenar proteínas como substância de reserva, embora consigam
armazenar carboidratos ou lipídeos, utilizando-os quando necessário. Além disso, as
proteínas precisam ser ingeridas como fonte de aminoácido para a síntese protéica.
Figura 15 – Esquema simplificado mostrando a participação de proteínas, carboidratos e

lipídeos na respiração.

Tópico 4 - Respiração anaeróbica:

Respiração anaeróbica é o processo de extração de energia de compostos
orgânicos sem utilização de O2. Alguns organismos, como o bacilo do tétano, por
exemplo, têm na respiração anaeróbica o único método de obtenção de energia, são os
chamados anaeróbicos estritos ou obrigatórios. Outros, como os lêvedos de cerveja,
podem realizar respiração aeróbica ou anaeróbica, de acordo com a presença ou não de
O2, por isso, chamados de anaeróbicos facultativos.
Na respiração aeróbica, vimos que o O2 funciona como aceptor final de
hidrogênios. Na respiração anaeróbica, também fica evidente a necessidade de algum
aceptor de hidrogênios. Faltando o aceptor, a liberação do íon H+ (resultante da
degradação da glicose) no hialoplasma causaria um grande aumento de acidez, o que
poderia tornar inviável a manutenção de vida na célula.
Certas bactérias anaeróbicas utilizam nitratos, sulfatos ou carbonatos como
aceptores finais de hidrogênios. As bactérias desnitrificantes do gênero Pseudomonas,
por exemplo, usam nitratos, liberando gás nitrogênio (N2) para o meio externo.
Daremos ênfase, no entanto, aos casos em que os aceptores de hidrogênios são
composos orgânicos que se originam da glicólise. Esses processos anaeróbicos de
obtenção de energia sào chamados de fermentações.
Nos processos fermentativos, a glicose não é totalmente "degradada". Na verdade, a
maior parte da energia química armazenada na glicose permanece nos compostos
orgânicos que constituem os produtos finais da fermentação.
Há dois tipos principais de fermentação: a alcoólica e a láctica. Ambas
produzem 2 ATP no final do processo, conforme veremos melhor no decorrer do
assunto. Portanto, o processo de fermentação apresenta um rendimento energético bem
inferior ao da respiração aeróbica, que produz 38 ATP. Na fermentação, calcula-se que
apenas cerca de 3% da energia da glicose é aproveitada pela célula.
A fermentação alcoólica
Na fermentação alcoólica, a glicose inicialmente sofre glicólise, originando duas
moléculas de ácido pirúvico, 2 NADH2 e um saldo energético positivo de 2 ATP. Em
seguida, o ácido pirúvico é descarboxilado, originando aldeído acético e CO2, sob ação
de enzimas descarboxilases. O aldeido acético, então, atua como aceptor dos
hidrogênios do NADH2 e se converte em álcool etílico (Figura 16).

Figura 16 – Esquema do processo de fermentação alcoólica.
Observe a equação simplificada da fermentação alcoólica e compare-a com a

equação da respiração aeróbica:
C6H12O6 → 2 C2H5OH + 2 ATP

(Glicose) (Etanol)
Na fermentação alcoólica, são produzidos 2 ATP a partir de uma molécula de
glicose. Na respiração aeróbica, produzem-se 38 ATP. Logo, na fermentação alcoólica,
a maior parte da energia química acumulada na glicose permanece no álcool, o que
justifica o fato de o álcool etílico ser um excelente combustível.
A fermentação alcoólica é realizada por lêvedos (fungos), por algumas bactérias
e até por certas plantas. Um exemplo clássico de organismo realizador desse tipo de
fermentação é o fungo microscópico Saccharomyces cerevisiae (lêvedo da cerveja), que
permite a fabricação da cerveja. Outras variedades de Saccharomyces (do grego
saccharon, 'açúcar'; mycos, 'fungo') são largamente empregadas pelo ser humano. Na
fabricação do pão, bolos e biscoitos, por exemplo, os tabletes de fermento
(Saccharomyces) contêm milhões desses microrganismos.
A história da transformação do suco de uva em Por que o pão cresce???

vinho... Na fabricação do pão, os fungos
Conta a lenda que um excelente agricultor, plantou situados na superfície da massa
muitas videiras após o dilúvio. Certa vez, ao tomar realizam, em contato com o ar
seu habitual suco de uva, notou que estava atmosférico, respiração aeróbica.
“passado”. Bebeu-o assim mesmo e se embriagou. O Assim, exibem um rendimento
açúcar da uva, sob a ação de Saccharomyces, havia energético maior do que aqueles que
se trans formado em álcool etílico. O agricultor, ficam no interior da massa, sem
portanto, tomou vinho. Nos países vinículos o contato com o ar, realizando,
Saccharomyces ellipsoides é uma das leveduras mais portanto fermentação alcoólica.
empregadas na fabricação do vinho (esse fungo vive Durante o cozimento, o álcool
naturalmente no solo e nas uvas. "escapa" da massa, enquanto o CO2
promove seu "crescimento".

A fermentação láctica
Na fermentação láctica, a glicose sofre glicólise exatamente como na
fermentação alcoólica. Porém, enquanto na fermentação alcoólica o aceptor de
hidrogênios é o aldeído acético (que se origina do ácido pirúvico descarboxilado), na
fermentação láctica o aceptor de hidrogênios é o próprio ácido pirúvico, que se converte
em ácido láctico. Portanto, não havendo descarboxilação do ácido pirúvico, não ocorre
formação de CO2 (Figura 17).
Figura 17 – Esquema simplificado do processo de fermentação lática.
Veja abaixo a equação simplificada da fermentação láctica e compare-a com a

equação da respiração aeróbica e da fermentação alcoólica:
C6H12O6 → 2 C3H6O3 + 2 ATP
(glicose ) (ácido láctico)

A fermentação láctica é realizada por microrganismos, como certas bactérias,
fungos e protozoários, e também por certos tecidos animais.
Em nossos músculos estriados esqueléticos, em situações de intensa atividade,
pode não haver uma disponibilidade adequada de O2 para promover a oxidação de
glicoses. Então, nesses órgãos, ocorre a fermentação láctica. O acúmulo de ácido láctico
na musculatura acarreta a chamada fadiga muscular, processo que pode determinar a
paralisação da atividade do músculo. Na verdade, a fadiga constitui um mecanismo de
defesa do organismo, uma vez que a intensa atividade muscular poderia consumir o
"estoque" de glicogênio e gorduras do músculo; as células, então, poderiam consumir
como fonte de energia as próprias proteínas estruturais do músculo, fato que o levaria à
autodestruição.

As bactérias do gênero Lactobacillus são muito empregadas na fabricação de

coalhadas, iogurtes e queijos. Elas promovem o desdobramento do açúcar do leite
(lactose) em ácido láctico. O acúmulo de ácido láctico no leite torna-o "azedo",
indicando uma redução do pH. Esse fato provoca a precipitação das proteínas do leite,
formando c coalho.
Acredita-se que os primeiros seres vivos que povoaram a Terra devem ter sido
fermentativos. A respiração aeróbica teria surgido no planeta milhões de anos depois da
fermentação, permitindo o desenvolvimento de formas de vida mais complexas.
É isso pessoal, estudamos de forma geral os principais assuntos tratados na

bioquímica. Acreditamos que os conhecimentos adquiridos são indispensáveis para uma
melhor compreensão de tantos fenômenos químicos relacionados com o funcionamento
dos diversos tipos organismos vivos.
Não se esqueça que é de fundamental importância a constante atualização nos
estudos em todas as áreas da ciência, pois a todo o momento novas teorias são
estabelecidas e felizmente o conhecimento científico não para de aumentar.

Resumindo...
A soma de todas as reações químicas que acontecem nos organismos vivos é

chamada de metabolismo. Este conjunto de reações que permite o crescimento e
reprodução das células, mantendo as suas estruturas e adequando respostas aos seus
ambientes.
Anabolismo: Reações anabólicas, ou reações de síntese, são reações químicas que
produzem nova matéria orgânica nos seres vivos. Sintetizam-se novos compostos
(moléculas mais complexas) a partir de moléculas simples (com consumo de ATP).
Catabolismo: As reações catabólicas, ou reações de decomposição/degradação, são
reações químicas que produzem grandes quantidades de energia livre (sob a forma
de ATP) a partir da decomposição ou degradação de moléculas mais complexas
(matéria orgânica).
Reações endergônicas são aquelas que, para acontecer, precisam receber energia.
Nesses casos, os reagenetes têm menos energia do que os produtos (por exemplo,
fotossíntese e a quimiossintes).
Reações exergônicas são aquelas que liberam energia. Nessas reações os reagentes
possuem mais energia do que os produtos, e parte da energia dos reagentes é
liberada na forma de calor (por exemplo, respiração e a fermentação).
Respiração aeróbica é o processo de extração de energia de compostos orgânicos
com a utilização de O2. A respiração aeróbica compreende basicamente três fases:
Glicólise (ocorre no hialoplasma e são produzidos 4 ATP), Ciclo de Krebs
(acontece na matriz mitocondrial e são produzidos 2 ATP) e Cadeia Respiratória
ou oxidação oxidativa (ocorre na crista mitocôndrial). Na respiração aeróbica são
produzidos de 36 a 38 ATP a partir da degradação total da glicose.
Respiração anaeróbica é o processo de extração de energia de compostos orgânicos
sem utilização de O2. Há dois tipos principais de fermentação: a alcoólica e a
láctica. Ambas produzem apenas 2 ATP no final do processo. Portanto, o processo
fermentação apresenta um rendimento energético bem inferior ao da respiração
aeróbica, que produz de 36 a 38 ATP.

Auto avaliação...
1. Quantas moléculas de piruvato se formam a partir de uma molécula de glicose
durante a Glicólise?
2. Qual o número de moléculas de ATP consumidas e formadas na oxidação de uma

molécula de glicose em cada etapa do processo de respiração celular aeróbica?
3. Dê exemplos de tecidos ou organismos onde ocorre fermentação lática e alcoólica.

Em que condições o músculo oxida glicose a lactato? Quantos ATP são produzidos
nessa reação?
4. Descreva a importância biológica da via das pentoses e de exemplos de compostos

que apresentam ribose na sua molécula.
5. Em que etapa do processo de respiração celular ocorre a oxidação total da glicose?

Quantos ATP são produzidos nesta etapa?
6. Que tipo de célula do corpo humano pode fazer glicólise anaeróbica? Qual o
produto desse processo?
7. Onde se localiza cadeia de transporte de elétrons nos eucariontes? E nos

procariontes?
8. Quais são os constituintes básicos da cadeia respiratória? Qual a função do

oxigênio na careia transportadora de elétrons?
9. Descreva brevemente como 38 ATP são formados por oxidação de um molécula de

glicose.
10. Quais são as diferenças entre anabolismo e catabolismo? Exemplifique.
11. Defina os seguintes termos bioquímicos:

a) Reação exergónica.
b) Reação endergônica.
15. O fungo Saccharomyces cerevisiae (fermento biológico) é uma levedura (fungo)

muito utilizado na indústria alimentícia, tanto na produção do etanol como também
na fabricação de pães. Com relação ao seu metabolismo pergunta-se:
a) Porque quando esse fungo cresce na ausência de oxigênio, consome muito mais
glicose do que na presença de oxigênio.
b) Qual a diferença entre o metabolismo energético das células que ficam na superfície
da massa do pão e o metabolismo energético das células que ficam em seu interior?
c) Explique por que esse fermento faz a pão crescer e ficar macio.

Referências Bibliográficas:
AMABIS, J. M., MARTHO, G. R. Biologia. Vol. 1. São Paulo: ed. Moderna,

2005.
CAMPBELL. M. K. Bioquímica. 3 ed. Poria Alegre: ArtMed. 2000.
NELSON, D. L., COX, M. M. Lehninger: Principios de bioquímica. 3 ed. São

Paulo: Sarvier, 2002.
MOTTA. V. T. Bioquímica clínica para o laboratório: Principias e

Interpretações. 4 ed. Porto Alegre: ed. Médica Missau, 2003.
LOPES, Sônia e ROSSO, Sérgio. Biologia. Vol. Único. 1 ed. São Paulo:
Saraiva, 2005.
VOET, D. Fundamentos de Bioquímica. Porto Alegre: ed. Artmed, 2000.
BOTH, L.; SANCHEZ, M.U. C. Química orgânica II. Cuiaba, MT, IFMT, 2008.
Nosso e-mail: reginaldo.bio@gmail.com

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Secretário de Educação a Distância – SEED/MEC

Diretor Geral IF-MT Campus Cuiabá

Coordenadora Geral UAB/IF-MT

Coordenadora Adjunto UAB/IF-MT

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Introdução à bioquímica, água, pH, tampões, aminoácidos, peptídeos, proteínas,

Auxiliar o aluno na construção dos conhecimentos básicos sobre os principais

Ao final do curso o aluno deverá ser capaz de:

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Unidade I - Introdução à Bioquímica.

Olá, prezados estudantes.

Tópico 1 – Estudo da Bioquímica:

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O conhecimento da natureza molecular dos processos vitais permite o

Glicose – principal fonte Tirosina – aminoácido Colesterol – sintetizado Adrenalina –

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As moléculas consideradas hidrofóbicas praticamente não realizam ligações de

Figura 2- estrutura e função de algumas biomoléculas. Fonte: www.qmcweb.org.

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Os α-aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração

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L, o grupo α-NH3+ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está

Figura 3 – Aspectos estruturais dos aminoácidos:

A fenilcetonúria é considerada uma doença do metabolismo de aminoácidos, uma desordem

Classificação dos Aminoácidos:

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Figura 4 – Classificação dos aminoácidos de acordo com o tipo de cadeia lateral.

Aminoácidos biologicamente ativos:

Aminoácidos Essenciais e Naturais:

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proteínas; consequentemente, eles não precisam ingerir proteínas para sobreviver.

Aminoácidos Essenciais Aminoácidos Naturais

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As moléculas de peptídeo podem ser classificadas de acordo com o número de

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de α-aminoácidos, através de ligações peptídicas. São encontradas em todas as partes de

Estrutura das proteínas:

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A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e seu estudo requer o

Primária: É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo uma longa cadeia

• α-hélice: É a forma mais comum de estrutura secundária regular; caracteriza-se

Estrutura terciária: Resulta do enrolamento da α-hélice ou da folha β-pregueada,

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tridimensionais. Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da

Figura 5 – Níveis organizacionais das proteínas

Proteínas fibrosas e globulares:

As proteínas insolúveis em particular possuem uma importância única para a fabricação do

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A Doença Celíaca é uma intolerância permanente às proteínas contidas no glúten de alguns

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4. Agentes redutores. - Em presença de reagentes como a uréia e ocorre a conversão das

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As proteínas não são as únicas substâncias com propriedades

Natureza química das enzimas

A reação catalisada por enzima pode ser esquematizada como segue:

A molécula sobre a qual a enzima atua é o substrato que se transforma em

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